Tema 1: Introducción al estudio de la bioquímica.

Bioquímica:
Ciencia que estudia la base molecular de la vida. Es la ciencia de los constituyentes
químicos de las células vivas, y de las reacciones y los procesos que experimentan.
El principal objetivo de la bioquímica es el entendimiento completo, en el ámbito
molecular, de todos los procesos químicos relacionados con las células vivas.

Relación con la medicina:

La bioquímica se encarga del estudio de toda la gama de formas de vida, desde virus y
bacterias que pudieran considerarse simples hasta seres humanos complejos.
La bioquímica y la medicina y otras disciplinas sobre el cuidado de la salud están
íntimamente relacionadas. La salud en todas las especies depende de un equilibrio
armónico de reacciones bioquímicas que están ocurriendo en el cuerpo, en tanto que la
enfermedad refleja anormalidades en biomoléculas, reacciones o procesos bioquímicos.
Los avances en el conocimiento de la bioquímica han esclarecido muchas áreas de la
medicina. A la inversa, el estudio de las enfermedades a menudo ha revelado aspectos
previamente no sospechados de la bioquímica. El enfoque bioquímico suele ser
fundamental para esclarecer las causas de enfermedades y diseñar terapias apropiadas.
El uso apropiado de diversas pruebas de laboratorio bioquímicas es un componente
integral del diagnóstico y de la vigilancia del tratamiento.
Un conocimiento sólido de la bioquímica y de otras disciplinas básicas conexas es
esencial para la práctica racional de la medicina y de ciencias de la salud relacionadas.
Los resultados del HGP (proyecto genoma humano) y de investigación en áreas afines
tendrán una profunda influencia sobre el futuro de la biología, la medicina y otras
ciencias de la salud. Se enfatiza la importancia de la investigación de genómica en
organismos modelo como D. melanogaster (mosca de la fruta) y C. elegans (nematodo)
para entender enfermedades de seres humanos.

Conceptos Generales:
• Metabolismo: Cambios químicos que se presentan en una célula u organismo.
Estos cambios producen la energía y los materiales que las células y los
organismos necesitan para crecer, reproducirse y mantenerse sanos. El
metabolismo también ayuda a eliminar sustancias tóxicas.
• Catabolismo: Las reacciones catabólicas liberan energía; un ejemplo de ello es la
glucólisis, un proceso de degradación de compuestos como la glucosa, cuya
reacción resulta en la liberación de la energía retenida en sus enlaces químicos.
• Anabolismo: Las reacciones anabólicas, en cambio, utilizan esa energía para
recomponer enlaces químicos y construir componentes de las células, como las
proteínas y los ácidos nucleicos.
• Ácidos nucleicos: Los ácidos nucleicos son un tipo importante de
macromoléculas presentes en todas las células y virus, formados por unidades
llamadas nucleótidos, y unidos mediante enlaces fosfodiéster. Las funciones de
los ácidos nucleicos tienen que ver con el almacenamiento y la expresión de
información genética.
• Enfermedades genéticas: Afección médica hereditaria, provocada por una
anomalía en el ADN.
• Proteínas: Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están
unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la
disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona.
Todas las proteínas están compuestas por: Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y
Nitrógeno. La mayoría contiene además azufre y fósforo.
• Anemia Falciforme: La anemia falciforme es un grupo de trastornos hereditarios
en los que los glóbulos rojos adquieren forma de hoz. Las células mueren antes
de tiempo, lo que deja una escasez de glóbulos rojos saludables (anemia
falciforme) y puede obstruir la irrigación sanguínea y causar dolor (crisis
drepanocítica).
• Lípidos: Conjunto de moléculas orgánicas, que están constituidas principalmente
por carbono e hidrógeno y en menor medida por oxígeno. Los lípidos son un
grupo de moléculas biológicas que son anfipáticas, insolubles en agua y solubles
en compuestos orgánicos (alcohol, el cloroformo, la acetona).
• Aterosclerosis: Se caracteriza por el depósito de sustancias grasas en el interior
de las arterias.
• Carbohidratos: Los carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos, son
moléculas orgánicas que almacenan energía en los seres vivos. Son las
biomoléculas más abundantes e incluyen: azúcares, almidones y celulosa. Los
carbohidratos están formados por átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno. La
mayoría de estos se pueden representar mediante la fórmula empírica (CH2O)n,
donde n es el número de carbonos en la molécula.
• Diabetes Mellitus: La diabetes mellitus es un trastorno en el que el organismo
no produce suficiente cantidad de insulina o no responde normalmente a la
misma, lo que provoca que las concentraciones de azúcar (glucosa) en sangre
sean anormalmente elevadas.
• Compuesto Orgánico: Compuesto o molécula orgánicos es un compuesto
químico que contiene carbono, formando enlaces carbono-carbono y carbono-
hidrógeno.
Nacimiento y desarrollo de la bioquímica:
1. Paracelso (1493 – 1541): Primer científico en utilizar los elementos químicos
para crear drogas.
2. Van Helmont (1577 – 1873): Considerado el padre de la bioquímica, ya que se
basó fundamentalmente en utilizar principios bioquímicos de una manera
inconsciente.
3. Justus Von Liebig (1803 – 1873): Pionero del estudio de la química orgánica,
mejoró el análisis orgánico y descubrió que las plantas se alimentan gracias al
nitrógeno y al dióxido de carbono del aire y de los minerales del suelo.
4. Louis Pasteur (1822 – 1895): Es el “Padre de la Bacteriología”
a. 1856: Descubrió la fermentación por levaduras.
b. 1857: Descubrió la fermentación láctica.
c. 1861: Culminó con la teoría de la Generación Espontánea, demostrando
que todo ser vivo procede de otro ser vivo anterior.
d. 1866: Inventó la pasteurización.
e. 1880: Identificó el agente causal del cólera en la gallina.
f. 1885: Inventó la vacuna antirrábica.
5. Walter Flemming (1875): Descubrió los cromosomas.
6. James Batcheller (1926): demostró que la enzima era una proteína pura y la
cristalizó.
7. Alexander Fleming (1928): Descubrió la penicilina y desarrolló estudios sobre la
lisozima (bactericida que impide infecciones y que está presente en numerosas
sustancias segregadas por los seres vivos, como las lágrimas, la saliva o la leche).
8. John Howard Northrop (1930): Concluyó que las proteínas puras podían ser
enzimas.
9. Hans A. Krebs (1937): Descubrió el ciclo de Krebs, respiración celular.
10. James Watson y Francis Crick (1953): Descubrieron la estructura de doble hélice
del DNA.
11. Jacinto Convit García (1987): Desarrolló la vacuna contra la lepra.

Ramas de la bioquímica:
1. Bioquímica estructural: Es la rama de la biología que estudia la naturaleza,
estructura y función de los componentes que forman parte de la materia viva.
Su principal objetivo de la bioquímica estructural es averiguar de qué forma
interaccionan dichos componentes para constituir lo que es la vida.
2. Química Orgánica: La química orgánica es la rama de la química que estudia una
clase numerosa de moléculas que en su gran mayoría contienen carbono
formando enlaces covalentes.
3. Enzimología: Es la rama de la bioquímica que estudia las enzimas, su cinética,
estructura y función, así como su relación entre sí.
 4. Inmunología: Estudia las relaciones químicas que se dan entre el organismo
viviente y sus agentes patógenos.
5. Bioquímica metabólica: Es la rama de la bioquímica que estudia la generación
de energía metabólica en organismos superiores con énfasis en su regulación a
nivel molecular, celular y de órganos.
6. Xenobioquímica: Estudia la conversión metabólica de xenobióticos,
especialmente fármacos y contaminantes ambientales. Los xenobióticos son
compuestos químicos extraños al organismo (fármacos, aditivos de alimentos, y
contaminantes ambientales).
7. Neuroquímica: La neuroquímica es la rama de la bioquímica que estudia los
neuroquímicos, incluyendo neurotransmisores y otras moléculas como
psicofármacos y neuropéptidos, que influyen en la función de las neuronas.
8. Quimiotaxonomía: Es el método de clasificación biológica basado en similitudes
en la estructura de ciertos compuestos entre los organismos que se están
clasificando.
9. Ecología química: La ecología química es el estudio de las interacciones entre los
organismos y entre los organismos y su entorno, que involucran moléculas o
grupos de moléculas específicas denominadas semioquímicas que funcionan
como señales para iniciar, modular o terminar una variedad de procesos
biológicos.

Perspectivas futuras de la Bioquímica:

1. Mecanismos de diferenciación y morfogénesis: Proceso por el cual un grupo de
embriones determinan el desarrollo de los órganos, tejidos o células individuales
del organismo de los seres vivos) en organismos pluricelulares.
2. Mecanismo bioquímico de la conducta: S
3. Patología molecular: Disciplina emergente dentro de la patología que se centra
en el estudio y diagnóstico de enfermedades a través del examen de moléculas
dentro de órganos, tejidos o fluidos corporales.
4. Biotecnología: Se refiere a toda aplicación tecnológica que utilice sistemas
biológicos y organismos vivos o sus derivados para la creación o modificación de
productos o procesos para usos específicos.

Ejemplos de la utilización de herramientas bioquímicas en el área de la

biomedicina:
Reacción en cadena de la polimerasa (PCR): La reacción en cadena de la polimerasa
(PCR) es una técnica de laboratorio utilizada para amplificar secuencias de ADN. El
método utiliza secuencias cortas de ADN llamados cebadores para seleccionar la parte
del genoma a amplificar. Es una técnica imprescindible en el desarrollo de terapias
genéticas, diagnóstico de enfermedades hereditarias, y pruebas de paternidad.
RT-PCR en tiempo real: La RT-PCR en tiempo real es un método de base nuclear que
detecta la presencia de material genético específico de los patógenos, como los virus. A
diferencia de la RT-PCR convencional, que solo arroja los resultados al final, esta técnica
permite a los científicos observar los resultados de manera casi inmediata mientras el
proceso sigue en curso.
Algunos virus, como el que causa COVID-19, están formados por ARN en lugar de ADN.
En estos virus, el ARN se debe transformar en ADN antes de copiarse. Este proceso se
conoce como PCR de transcripción inversa (rtPCR). Esta prueba también puede
identificar el ADN y ARN del virus VIH en los glóbulos blancos infectados con el virus.
Biología Molecular: La biología molecular es la rama de la biología que tiene como
objetivo el estudio de los procesos que se desarrollan en los seres vivos desde un punto
de vista molecular. En su sentido moderno, la biología molecular pretende explicar los
fenómenos de la vida a partir de sus propiedades macromoleculares. Dos
macromoléculas en particular son su objeto de estudio:

• Los ácidos nucleicos, entre los cuales el más utilizado es el ácido

desoxirribonucleico (ADN), el componente de genes.
• Las proteínas, que son los agentes activos de los organismos vivos.
La biología molecular concierne principalmente al entendimiento de las interacciones
de los diferentes sistemas de la célula, lo que incluye las relaciones del ADN con el ARN,
la síntesis de proteínas, el metabolismo, y cómo todas esas interacciones son reguladas
para conseguir un correcto funcionamiento de la célula.
Ingeniería Genética: La ingeniería genética es el proceso de la utilización de la tecnología
del ADN recombinante (ADNr) para alterar la composición genética de un organismo.
Tradicionalmente, los seres humanos han manipulado indirectamente los genomas
mediante el control de la reproducción, así como seleccionando aquella descendencia
que tenga las características deseadas. La ingeniería genética implica la manipulación
directa de uno o más genes. Lo más común es que un gen de otra especie se introduzca
en el genoma de un organismo para producir el fenotipo deseado.
 Tema 2: Estructura Celular
Célula Eucariota y Procariota:
La primera persona en usar los términos eucariota y procariota fue el biólogo francés;
Edouard Chatton, en el año de 1937.

• Célula Procariota: Organismo unicelular sin núcleo, cuyo material genético se

encuentra en el citoplasma, reunido en una zona denominada nucleoide. Están
en organismos unicelulares. Incluye a las bacterias y archaeas.

• Célula eucariota: Organismo en cuyo citoplasma puede hallarse un núcleo

celular que contiene el material genético (ADN), son más complejas y
normalmente están en organismos pluricelulares. Están en: Hongos, Plantas y
Animales.
Diferencias entre células eucariotas y procariotas:
Las diferencias más notables son:

• Procariotas son más sencillas o simples que las eucariotas.

• Procariotas son más pequeñas (10 micras de diámetro), los eucariotas (10 y 100
micras).
• En el caso de las procariotas, su material genético está en el centro de la célula
regado (no tiene membrana nuclear como las eucariotas).
• Citoplasma:
o En las procariotas no hay estructuras membranosas.
o Las eucariotas tienen organelos membranosos (mitocondrias,
corpúsculos ovoides, retículo endoplasmatico, complejo de Golgi).
• Los procariontes pueden vivir sin o2, los eucariotas son aerobios.

Organelos Celulares:
Mitocondria: Las mitocondrias son los orgánulos celulares que generan la mayor parte
de la energía química necesaria para activar las reacciones bioquímicas de la célula. La
energía química producida por las mitocondrias se almacena en una molécula
energizada llamada adenosin trifosfato (ATP). Las mitocondrias contienen su propio
cromosoma (ADN). En general, las mitocondrias, y por lo tanto el ADN mitocondrial, sólo
se heredan de la madre. Las mitocondrias son orgánulos unidos a la membrana, y lo
hacen con dos membranas diferentes. Estas membranas cumplen el objetivo de la
mitocondria, que es esencialmente producir energía.

• Ocupan más del 25% del citoplasma.

 • Genera 28 ATP por moléculas de glucosa.
• Plantas de energía de la célula.
Peroxisomas: Los peroxisomas son orgánulos citoplasmáticos muy comunes en forma
de vesículas, con una sola membrana, y se encuentran en la mayoría de las células
eucariotas. Los peroxisomas contienen sustancias químicas llamadas enzimas, como
catalasa y peroxidasa, que ayudan al cuerpo a descomponer (metabolizar) los ácidos
grasos y el peróxido de hidrógeno.
Lisosomas: Los lisosomas son orgánulos relativamente grandes, formadas por el
Retículo Endoplasmático Rugoso y empaquetadas por el aparato de Golgi, que
contienen hidrolasas ácidas (proteasas, nucleasas, glucosidasas, lipasas, etc.)
encargadas de degradar el material intracelular de origen externo (como las bacterias o
las partículas alimentarias) o interno (como las estructuras celulares dañadas) que llega
a ellos. Es decir, se encargan de la digestión celular.

• Heterofagia: Digestión de compuestos procedentes del exterior.

• Autofagia: Digestión de partes de la célula, (organelos envejecidos).
Retículo endoplasmático: El retículo endoplasmático o endoplásmico es un orgánulo
que se encuentra en el citoplasma de la célula eucariota, se presenta como una compleja
red dispuesta en forma de túbulos, sacos aplanados y cisternas, que están
interconectadas entre sí, que atraviesa el citoplasma y sirve de transporte intercelular
para las moléculas.

• R.E rugoso: El retículo endoplasmático rugoso contiene ribosomas, que son

pequeños y redondos orgánulos cuya función es fabricar estas proteínas.
• R.E liso: No tiene ribosomas en él, participa en la síntesis de lípidos, la
desfosforilación de la glucosa-6-fosfato, y el actua como reservorio intracelular
de calcio.
Ribosoma: Un ribosoma es una partícula celular hecha de ARN y proteína que sirve como
el sitio para la síntesis de proteínas en la célula. El ribosoma lee la secuencia del ARN
mensajero (ARNm) y, utilizando el código genético, se traduce la secuencia de bases del
ARN a una secuencia de aminoácidos.
Aparato de Golgi: Es un orgánulo celular que ayuda en la fabricación y
empaquetamiento de las proteínas y los lípidos (macromoléculas), especialmente de
aquellas proteínas destinadas a ser exportadas por la célula. El aparato de Golgi aparece
como un sistema de sacos membranosos. Entre sus funciones están:

• Maduración y acondicionamiento de sustancias provenientes del retículo

endoplasmático.
• Formación de lisosomas.
• Síntesis hidratos de carbono.
Flagelo: Orgánulo de locomoción presente en algunas células animales; compuesto por
microtúbulos envueltos en una membrana.
Centrosoma: Región donde comienzan los microtúbulos de la célula; una célula animal
contiene un par de centriolos (se desconoce su función).
Citoesqueleto: Refuerza la forma de la célula; tiene funciones en el movimiento celular;
sus componentes están constituidos por proteínas (Microfilamentos, filamentos
intermedios y microtúbulos).
Núcleo: Es una estructura con forma esférica dentro de la célula en la cual controla la
síntesis de proteínas en el citoplasma enviado mensajes moleculares (ARN mensajero)
es exclusivo de células eucariotas.
Nucléolo: Se encuentra dentro del núcleo y está hecho de ARN y proteínas. Se encarga
de la síntesis de ARN ribosómico.

En células vegetales:
Pared celular: Estructura rígida que proporciona protección a las células que se
encuentran en plantas, hongos y en algunas células procariotas. Está compuesta por
carbohidratos y proteínas. Esta pared celular protege a la célula del medio externo.
Vacuolas: Estructuras que se encuentran presentes en todas las células vegetales.
Varían en función de la célula a la que pertenecen. Tienen como función el
almacenamiento y transporte. Contribuyen al crecimiento de los órganos y tejidos
vegetales. Edemas, intervienen en el proceso de homeostasis (regulación del
organismo).
Plasmodesmas: Canales a través de las paredes celulares que conectan el citoplasma de
células adyacentes.
Cloroplasto: Orgánulo fotosintético; transforma la energía de la luz solar en energía
química almacenada en moléculas de hidratos de carbono.

Escherichia Coli:
Es una bacteria habitual en el intestino del ser humano y de otros animales de sangre
caliente. Aunque la mayoría de las cepas son inofensivas, algunas pueden causar una
grave enfermedad de transmisión alimentaria. La infección por E. coli se transmite
generalmente por consumo de agua o alimentos contaminados, como productos
cárnicos poco cocidos y leche cruda.
Usos de Escherichia Coli en diferentes áreas de ciencias de la salud:

Hepatocito:
Los hepatocitos son las células del hígado y forman aproximadamente el 80 % de la masa
de este órgano y el 60 % de sus células, la otra parte está compuesta por las Células de
Kupffer. A los hepatocitos se les llama también células parenquimáticas porque forman
el parénquima del hígado.
Funciones de los hepatocitos:
 • Sintetiza proteínas.
• Metaboliza lípidos.
• Sintetiza factores de coagulación.
• Desintoxica la sangre.
• Metaboliza carbohidratos.

Eritrocito:
Célula de la sangre de forma redonda u ovalada y de color rojo que contiene
hemoglobina y se encarga de transportar el oxígeno a todas las partes del cuerpo.

• Compuesto por una membrana que rodea a una solución de hemoglobina (95%)
• No hay organelos intracelulares, como mitocondrias, lisosomas o aparato de
Golgi.
• Contiene componentes de citoesqueleto que desempeñan una importante
función en la determinación de su forma.
• La forma bicóncava aumenta la proporción entre superficie y volumen del
eritrocito.
• Sintetizan ATP a partir de glucolisis, ayuda al eritrocito a mantener su forma
bicóncava y en la regulación del transporte de iones (Na+, K+ y ATPasa).
• Son no nucleados.

Frotis de sangre periférica: Es un examen de sangre que da información acerca del

número y forma de las células sanguíneas.
Teoría Endosimbiótica:
Actualmente se acepta la teoría endosimbiótica o endosimbiosis seriada, presentada
por Lynn Margulis en 1967, que supone que las mitocondrias y los cloroplastos
evolucionaron a partir de bacterias que fueron fagocitadas por una célula eucariótica
ancestral.
Básicamente lo que la Teoría de la Endosimbiosis Seriada nos viene a decir es que las
modernas células eucarióticas descienden de células a las que se fusionaron bacterias
por simbiosis sucesivas, dotándolas de funciones nuevas y provechosas. Con la
evolución, esa simbiosis se convirtió en una integración de un organismo en otro y es así
como ahora nuestras células poseen mitocondrias (que nos proveen de energía
mediante la respiración celular) y las células vegetales poseen cloroplastos (que
permiten la realización del proceso, esencial para la vida, de la fotosíntesis.

Células Pancreáticas:
En su interior, el páncreas está compuesto por 2 partes, que secretan hormonas
importantes. Estas comprenden el páncreas endocrino y el páncreas endocrino.
Páncreas Endocrino: Los islotes pancreáticos o islotes de Langerhans son estructuras de
cúmulos de células del páncreas, con función netamente endócrina, que se encargan de
producir hormonas como la insulina y el glucagón. También secretan inmunoglobulinas.
Los tipos de células de los islotes incluyen: células alfa (α), células beta (β), células delta
(δ), células F y células G.

• Células B (beta): Estas células secretan insulina y conforman el 70% de las células
de los islotes, aproximadamente.
• Células A (alfa): Estas células secretan glucagón y componen el 15 al 20% de las
células de los islotes pancreáticos. Por lo general, suelen ser más grandes que las
células B.
• Células D (delta): Estas células secretan somatostatina y componen el 5 al 10%
de las células de los islotes. Se localizan de forma difusa en el islote, pero por lo
general en la periferia.
• Células PP (polipéptido pancreático): Estas células secretan polipéptido
pancreático y conforman menos del 5% de las células de los islotes pancreáticos.
Se localizan principalmente en la cabeza del páncreas.
Páncreas Exocrino: Por el contrario, los acinos pancreáticos son las glándulas exócrinas
del páncreas, encargadas de secretar enzimas hacia el tubo digestivo. Constituye
aproximadamente el 98% del tejido pancreático.
 Tema 3: Métodos y Procedimientos bioquímicos para el estudio
de la estructura celular.
Métodos de homogeneización de los tejidos animales:
La homogeneización de tejidos es un proceso que se utiliza para preparar muestras de
tejido para ciertos tipos de estudios. Implica alentar a las células a lisarse o romperse
para liberar su contenido. Los dispositivos diseñados para la homogeneización de tejidos
se utilizan en muchas instalaciones de laboratorio y se pueden utilizar técnicas
especializadas para ciertos tipos de células, como por ejemplo cuando las células son
difíciles de romper debido a su estructura.
El material biológico que se va a homogeneizar se debe seleccionar de modo que sea
rico en los orgánulos de interés, y además muy activo en la vía metabólica que se va a
estudiar. Por ejemplo, si queremos estudiar la cadena respiratoria, seleccionaremos un
tejido rico en mitocondrias, como el hígado fresco.

Fraccionamiento celular:
Técnica de laboratorio, tras la disgregación, en la que se intenta reagrupar las partículas,
generalmente células u orgánulos celulares, en función de sus propiedades biofísicas.

• Ruptura de la célula o tejido (Homogenización del tejido)

• Separación de la fracción deseada por centrifugación

Homogenización:
Proceso por el que se hace que una mezcla presente las mismas propiedades en toda la
sustancia, porque así lo muestra la regla general en la tecnología de los alimentos, y se
entiende que se realiza una mejora en calidad final del producto.
La homogeneización se define comúnmente como un tratamiento químico o físico
mediante el cual la composición o estructura de una sustancia (sólida, líquida o gaseosa)
o mezcla de sustancias se hace uniforme.
Técnicas de homogeneización

• Métodos mecánicos:
o Sonicación: Se aplica energía sonora (ultrasonido) mediante una sonda
vibratoria sumergida en el líquido que contiene la suspensión celular.
Este tipo de energía mecánica agita las partículas en el líquido generando
la ruptura de las membranas celulares y la liberación del contenido
celular al medio. El tipo de muestra utilizada son células eucariontes y
procariontes en suspensión.
 o Pasar las células por oricios.
o Homogeneizadores (morteros, homogeneizador de pistón): Un
homogeneizador es un elemento del equipamiento de laboratorio
utilizado para la homogeneización de distintos tipos de materiales, tales
como tejidos, plantas, alimentos, suelo, y muchos otros. En Biología y
Bioquímica, los homogeneizadores tratan de disgregar los tejidos y
romper las células, con el menor daño a la membrana plasmática.
• Químicos:
o Choque osmótico: En este método las células son expuestas a una
solución hipotónica lo que genera que las células se hinchen y se rompan.
Se puede aplicar una agitación mecánica suave para favorecer la lisis. Las
muestras a utilizar son los eritrocitos.
o Detergentes: Los detergentes rompen la barrera lipídica de las
membranas solubilizando las proteínas e interrumpiendo la interacción
lípido-lípido, lípido-proteína y proteína-proteína. Los detergentes, al igual
que los lípidos, se asocian entre ellos y se unen a superficies hidrofóbicas.
Se componen de una cabeza polar hidrofílica y una cola no polar
hidrofóbica. Las células animales y bacterianas en suspensión son las
utilizadas en esta técnica.
o Enzimáticos: Algunas células poseen, a parte de la membrana plasmática,
una pared celular rígida que confiere a las células forma, protección y
rigidez. Estas paredes pueden ser digeridas con enzimas específicas. Las
levaduras, plantas y bacterias en suspensión son utilizadas como muestra
en dicha técnica.

Centrifugación:
Método que permite separar sólidos de líquidos, o líquidos de líquidos de diferentes
densidades mediante la utilización de una centrifuga de laboratorio. La centrifuga obliga a
una mezcla a experimentar un movimiento rotatorio con una fuerza de mayor
intensidad que la fuerza gravitacional, provocando la sedimentación del sólido o de las
partículas de mayor densidad. Este es uno de los principios en los que se basa la
densidad: todas las partículas, por poseer masa, se ven afectadas por cualquier fuerza.
Tipos de centrifugación

• Centrifugación diferencial: Se basa en la diferencia en la densidad de las

moléculas. Esta diferencia debe ser grande para que sea observada al
centrifugar. Las partículas que posean densidades similares a las del medio
sedimentaran juntas.
• Centrifugación isopícnica: Partículas con el mismo coeficiente de sedimentación
se separan al usar medios de diferente densidad.
• Centrifugación zonal: Las partículas a separar se separan por la diferencia en la
velocidad de sedimentación a causa de la diferencia de masa de cada una. La
 muestra se coloca encima de un gradiente de densidad preformado. Por la fuerza
centrífuga las partículas sedimentan a distinta velocidad a través del gradiente
de densidad según su masa.

Cromatografía
• Es una técnica que separa los componentes de las mezclas, a medida que son
transportadas por una fase fluida móvil a través de una fase estacionaria solida
o liquida.
• La separación de las moléculas se logra porque la movilidad de cada soluto
depende de un equilibrio en la distribución entre la fase móvil (liquida o gaseosa)
y la estacionaria (solida o liquida).
• Esta separación se puede realizar en función de sus cargas, masas, tamaños
moleculares, la polaridad de sus enlaces, sus potenciales redox.
Tipos de cromatografía
1. Cromatografía en papel o capa fina: Se dispone de una tira de papel de filtro; a
una distancia de 2cm por encima del extremo de papel se depositan unas pocas
gotas de la disolución que contiene la mezcla de componentes que se desea
separar. Después de secar las gotas depositadas, se introduce el extremo del
papel citado en una mezcla de disolventes constituida por componentes acuosos
y orgánicos. El disolvente empapa al papel y el componente acuoso se une a la
celulosa del papel formando la fase estacionaria. El componente orgánico
continúa su migración y forma la fase móvil. En el proceso de separación, un
soluto determinado se distribuye entre la fase móvil y estacionaria. Una vez que
el frente del disolvente ha emigrado una distancia adecuada, el cromatograma
se extrae del disolvente y se seca.
2. Cromatografía líquida: es un método de análisis que permite separar mezclas en
sus componentes individuales, utilizando como fase móvil un líquido (eluyente);
es adecuada para el análisis de moléculas no volátiles y térmicamente sensibles,
incluyendo compuestos de alto peso molecular como proteínas.
3. Cromatografía de gases: Es una técnica cromatográfica en la que la muestra se
volatiliza y se inyecta en la cabeza de una columna cromatográfica.
La fase móvil es un gas inerte,
(nitrógeno o helio) que transporta la
muestra volatilizada en el inyector a
través de la columna cromatografica.
La fase estacionaria generalmente
está constituida por una columna de
metil polisiloxano, o derivados de este.

Diagrama de un equipo de cromatografía de gases:

• Gas de arrastre o portador.

• Puerto de inyección.
• Una columna un registrador o cualquier otro dispositivo de salida para medir la
señal. del detector.
• Un detector.

Fundamento de la Cromatografía:
La separación de los diferentes componentes de una mezcla que se encuentran en un
líquido o gas es el resultado de las diferentes interacciones de los solutos a medida que
se desplazan alrededor o sobre una sustancia líquida o sólida (la fase estacionaria). Las
diversas técnicas para la separación de mezclas complejas se fundamentan en la
diversidad de afinidades de las substancias por un medio móvil gas o líquido y un medio
absorbente estacionario (papel, gelatina, alúmina o sílice) a través del cual circulan.

Aplicaciones y ejemplos

• Las áreas de aplicación son variadas y entre ellas se encuentran: control de

calidad de materia prima y producto terminado, monitoreo y optimización de
 procesos químicos, análisis forense, control ambiental, medicina fotoquímica,
por mencionar algunas.
• La cromatografía de gases tiene amplia aplicación en la industria se enfoca
principalmente a evaluar la pureza de los reactantes y productos de la reacción
o bien a monitorear la secuencia de la reacción, para los fabricantes de reactivos
químicos su aplicación para la determinación de la pureza es lo más importante.
• En el campo también puede ser aplicados principalmente en estudios de
contaminantes del agua: insecticidas en agua, pesticidas en agua de lagos,
lagunas, ríos, desechos industriales descargados en rio y lagunas.

Cromatografía en columna:
Es el método más general, utilizado para la separación, y para la purificación, de
diferentes compuestos orgánicos que se encuentren en estado sólido o líquido.
Entre los tipos de cromatografía de columna tenemos:

• Cromatografía de absorción: El sólido absorbe al componente que inicialmente

estaba en fase móvil (liquida o gaseosa) (Fuerzas de Van der Waals)
• Cromatografía de cambio iónico: El sólido es un cambiador de iones (fuerzas
electrostáticas)
• Cromatografía de exclusión (o de geles): El sólido es un gel formado por
polímeros no iónicos porosos que retienen a las moléculas de soluto según su
tamaño

Electroforesis:
Es una técnica para la separación de moléculas según la movilidad de estas en un campo
eléctrico. Es un proceso en el cual se lleva a cabo la separación de moléculas,
dependiendo de la movilidad que cada una de ellas tenga, dentro de un campo eléctrico.
Dicha separación puede hacerse en una superficie que se encuentre hidratada con una
base sólida, en una matriz de tipo poroso, o también en disolución. Según el tipo de
técnica mencionada a utilizar, la separación de las moléculas seguirá en distinta
proporción a la carga eléctrica que tengan las moléculas, además de a la masa de cada
una de ellas.
Principio fisicoquímico de la electroforesis: El principio de la electroforesis consiste en
la migración proporcional de las moléculas a través de un gel u otro tipo de matriz
porosa, según su peso molecular o tamaño; movimiento generado por el campo
eléctrico.
Proceso para realizar electroforesis:
Durante la electroforesis las moléculas se mueven a través de los poros llenos de buffer
aquí las moléculas de ácido nucleico pueden ser separadas según su tamaño.
Las moléculas que deben ser clasificadas se dispensan en un pozo o cámara en el
material de gel. El gel (agarosa) se coloca en una cámara de electroforesis, que luego se
conecta a una fuente de alimentación (electrodos).

Inmunoelectroforesis:
Son pruebas que combinan la electroforesis con reacciones de antígeno – anticuerpo.
Es el nombre genérico que reciben un amplio número de métodos bioquímicos para la
separación y caracterización de proteínas basadas en la electroforesis y la reacción con
anticuerpos.

• Inmunoelectroforesis en agar:
o El antígeno se coloca en el medio
o Se separa por electroforesis
o Se agrega suero por hiperinmune
o Al unirse antígeno y anticuerpo se forman líneas de precipitación.

Tipos de inmunoelectroforesis:
1. Análisis inmunoelectroforético (Inmunoelectroforesis de una dimensión): Es el
más clásico de los ensayos. Se fundamenta en la separación de las proteínas por
electroforesis. Este método permitió caracterizar un gran número de proteínas
en suero y además se pudo establecer la existencia de distintas clases de
inmunoglobulinas y sus diferentes características electroforéticas.
2. Inmunoelectroforesis cruzada (Inmunoelectroforesis cuantitativa en dos
dimensiones): Difiere del método anterior en el hecho de que las proteínas, tras
su electroforesis inicial, no se incuba con anticuerpos. Este tipo de
inmunoelectroforesis ha sido especialmente usado en estudios de proteínas
serias y extractos biológicos.
3. Inmunoelectroforesis en cohete (Inmunoelectroforesis cuantitativa de una
dimensión): Se denomina así por la forma característica del precipitado que se
forma en el gel. El principio consiste en cargar en el gel, de forma consecutiva y
en perpendicular a la dirección del campo eléctrico, diluciones seriadas con
progresivo aumento de la cantidad de antígeno, mientras que el anticuerpo se
encuentra repartido por el gel. Esto dará lugar a un precipitado cada vez mayor
(a medida que hay más antígeno) que da un aspecto cónico que recuerda a un
cohete).
 4. Contrainmunoelectroforesis: consiste en el aprovechamiento de la distinta
movilidad electroforética de los dos componentes implicados. Dado que las
inmunoglobulinas migran hacia el polo negativo y las proteínas, dada su carga
neta negativa, lo hacen hacia el positivo, se colocan de forma inversa a su
migración, forzando así su encuentro. Es decir, cerca del polo positivo
colocaremos el suero con los anticuerpos que irán contra nuestro antígeno,
migrando estos hacia el polo negativo, mientras que cerca del polo negativo se
cargarán los antígenos de interés, a sabiendas de que migrarán hacia el polo
positivo. De este modo, ambos se encontrarán (según su movilidad
electroforética) a una distancia intermedia, asegurando así la interacción.
5. Inmunoelectroforesis de afinidad: Está basada en los cambios del patrón
electroforético de las proteínas debido a su interacción específica con sus
ligandos. Esta técnica se utiliza para estimar constantes de unión. Algunas
variantes de esta inmunoelectroforesis son similares a la cromatografía de
afinidad dado el uso de ligandos inmovilizados.

Usos de inmunoelectroforesis:

• Discrasias de células plasmáticas.

• Hipo e hipergammaglobulinemia
• Trastornos autoinmunes
• Enfermedades neurológicas que cursan con aumento de proteínas en el LCR.
Ventajas de inmunoelectroforesis:

• Puede ser usado para identificar tanto monoclonales como policlonales

gammapatías.
• La prueba de inmunoelectroforesis es más específica que la prueba de
electroforesis de proteínas y puede identificar inmunoglobulinas específicas.
Desventajas de inmunoelectroforesis:
Es que los resultados no pueden identificar el nivel exacto de moléculas de lg en una
muestra, por lo que otro procedimiento, inmunofijación, se puede utilizar como una
alternativa más sensible.
 Tema 4: Métodos para la Purificación y Secuenciación de los
Aminoácidos y las Proteínas.
Obtención de Proteínas o Aminoácidos:
El conjunto de técnicas para purificar moléculas polipeptídicas se ha convertido en un
campo de estudio amplio. Contar con una proteína pura permite, de manera directa y
específica, la caracterización de su función, estructura, estabilidad y La interacción con
otras biomoléculas, con la finalidad de comprender los procesos moleculares y celulares.
Asimismo, se explora la posibilidad de su aplicación en la biotecnología, biomedicina,
nanobiotecnología, entre otras áreas.
La obtención de proteínas o aminoácidos específicos a través de estos métodos de
separación y purificación tienen una gran utilidad en la industria y la medicina, por
ejemplo, en el ámbito médico para el estudio de la concentración de la cantidad de
albumina en sangre el cual su déficit se les puede asociar a ciertas patologías, entre
estas:

• Síndrome Nefrótico: Patología en la cual presenta una triada clínica de

proteinuria masiva hipoalbuminemia (debido a que son las más pequeñas y
escapan más fácilmente por los capilares del glomérulo) y edema debido a un
aumenta en la permeabilidad glomerular.
• Lupus Eritematoso Sistémico (LES): Es una colagenopatía, enfermedad mediada
inmunológicamente causante de glomerulopatías asociadas con enfermedades
multisistémicas con una frecuente alteración renal a nivel de los glomérulos).
Permitiendo el escape de proteínas plasmáticas, especialmente de la albumina
por ser de menor tamaño y peso molecular que las globulinas.
• Enfermedades Hepáticas (hepatitis, cirrosis, necrosis hepatocelular): La gran
mayoría de patologías a nivel hepático, afectan los patrones de albumina
normales en el organismo, recordando que es el hígado, el lugar donde se
sintetiza tales proteínas.

Cromatografía de exclusión molecular:

Es un tipo de cromatografía de líquidos en la que la fase estacionaria es un material
poroso que permite la elución diferencial de los solutos en función de sus
tamaños moleculares.
Principio:

• Tamaño de partícula y masa molecular.

• Mayor masa molecular eluye primero.
• El gel retiene partículas de menor masa molecular.
Cromatografía de Afinidad:
Una característica notable de muchas proteínas es su capacidad para unir firmemente,
de modo no covalente, moléculas específicas. Esta propiedad puede emplearse para
purificar a estas proteínas por cromatografía de afinidad. En esta técnica, una molécula
conocida como ligando, a la que se une específicamente la proteína que interesa, se une
por covalencia a una matriz inerte y porosa.

Principio de la cromatografía de afinidad: Las bolas de gel están recubiertas de un

ligando por el que tiene afinidad alguna de las proteínas a aislar. Al pasar la mezcla
compleja a través de la columna esta proteína es retenida en la superficie de las bolas,
eluyendose las demás. Para eluir la proteína retenida por afinidad se suele aumentar la
fuerza iónica de la solución de solvente o incluir en este el ligando soluble a alta
concentración de forma que compita con el que está unido a las bolas de gel por la unión
a la proteína.

Uso de anticuerpos para purificar:

Inmunoprecipitación:
La inmunoprecipitación (IP) es una técnica mediante la cual un antígeno proteico es
precipitado de una solución haciendo uso de un anticuerpo que se une específicamente
a una proteína. Este procedimiento puede ser utilizado para aislar y concentrar una
proteína particular de una muestra que contenga miles de proteínas distintas. La
inmunoprecipitación requiere que el anticuerpo esté acoplado a un sustrato sólido en
algún momento del procedimiento.
Usado para aislar y concentrar una proteína particular de una muestra que contiene
muchos miles de proteínas distintas.
Cromatografía de intercambio iónico:
Es un proceso que permite la separación de iones y moléculas polares basado en las
propiedades de carga de las moléculas.
En esta técnica las moléculas cargadas se unen a grupos con cargas opuestas que están
inmovilizados en la matriz. Los aniones se unen a grupos catiónicos de los
intercambiadores de aniones, y los cationes se unen a grupos aniónicos de los
intercambiadores de aniones.
El principio de la Cromatografía de Intercambio Iónico es el siguiente: Las moléculas
cargadas se adhieren a los intercambiadores de forma reversible de modo que dichas
moléculas pueden ser unidas o desunidas cambiando el ambiente iónico. La separación
mediante intercambiadores iónicos se realiza por lo general, en dos fases:
1. Las sustancias a separar se unen al intercambiador utilizando condiciones que
originan una unión fuerte y estable.
2. Se eluye de la columna con tampones de diferentes pH o diferente fuerza iónica,
compitiendo los componentes del tampón con el material, por los sitios de
unión.

Solubilidad:
Se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares que forman
puentes de hidrogeno con las moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de
una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que
provocaría su precipitación.

• Las proteínas globulares al tener elevada masa molecular forman dispersiones

coloidales.
• La solubilidad depende del pH.
La solubilidad de una proteína depende de los residuos de aminoácidos ionizados,
regiones polares e hidrofóbicas que están en contacto con el solvente (agua), generando
una capa de moléculas de agua. Estas variables pueden cambiarse para precipitar de
manera selectiva ciertas proteínas.
La solubilidad de una proteína en una concentración baja de iones aumenta a medida
que se agrega sal, un fenómeno llamado “salting in”. Los iones adicionales ocultan las
numerosas cargas iónicas de la proteína debilitan así las fuerzas de atracción entre
moléculas individuales de proteína y (estas fuerzas pueden llevar a la agregación y la
precipitación).
Sin embargo, si se agrega más sal, la solubilidad de la proteína disminuye nuevamente.
Este efecto de “salting out” es resultado sobre todo de la competencia entre los iones
de sal agregados y los otros solutos disueltos por las moléculas del solvente. A
concentraciones muy elevadas de sal, muchos de los iones agregados están solvatados
y, por lo tanto, hay una cantidad significativamente menor de solvente disponible.
La sal elegida, en general sulfato de amonio, se agrega a la solución de macromoléculas
en una concentración justo por debajo del punto de precipitación de la proteína de
interés. Luego de la centrifugación, las proteínas no deseadas que precipitaron se
descartan y se agrega más sal al sobrenadante en una concentración suficiente para
precipitar la proteína deseada. Después de una segunda centrifugación se recupera la
proteína como precipitado y se descarta el sobrenadante.

Desnaturalización:
Consiste en la pérdida de la estructura nativa de la proteína por aumento de
temperatura, cambios pH, cambios concentración sales o presencia de determinadas
sustancias (urea, detergentes). El cambio de forma provoca una disminución drástica de
la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación.
 Tema 5: El Agua. Propiedades físicas y químicas.
Distribución de agua en el cuerpo humano:

El cuerpo humano está compuesto aproximadamente por un 75% de agua.

• El cerebro está compuesto por un 75% de agua.

• Los pulmones se componen de 86% de agua.
• El hígado se compone de 86% de hígado.
• La sangre se compone de 90% de agua.
• Los músculos se componen de 75% de agua.
• Los huesos se componen de 22% de agua.

Estructura molecular del agua:

El agua es una molécula sencilla formada por átomos pequeños, dos de hidrógeno y uno
de oxígeno, unidos por enlaces covalentes muy fuertes que hacen que la molécula sea
muy estable.
Una molécula de agua es un tetraedro irregular, un tanto asimétrico, con oxígeno en su
centro. Los dos hidrógenos y los electrones no compartidos de los dos orbitales sp3-
hibridados restantes ocupan los ángulos del tetraedro. El ángulo de 105 grados entre los
hidrógenos difiere un poco del ángulo tetraédrico ideal, de 109.5 grados.
Polaridad del Agua:
Una molécula de agua consta de dos átomos de hidrógeno unidos a uno de oxígeno y su
estructura general es angular. Esto se debe a que el átomo de oxígeno, además de
formar enlaces con los átomos de hidrógeno, tiene dos pares de electrones no
compartidos. Todos los pares de electrones—compartidos o no—se repelen entre ellos.
El arreglo más estable es el que los coloca lo más lejos posible uno del otro: un tetraedro,
Los pares solitarios son ligeramente más repulsivos que los electrones de enlace, por lo
que el ángulo entre los es un poco menor a los 109° de un tetraedro perfecto, alrededor
de 104.5°.
Debido a que el oxígeno es más electronegativo —ávido de electrones— que el
hidrógeno, el átomo de O acapara los electrones y los mantiene alejados de los átomos
de H. Esto le da al lado de la molécula de agua que corresponde al oxígeno una carga
parcial negativa, mientras que los extremos del hidrógeno tienen una carga parcial
positiva. El agua se clasifica como una molécula polar debido a sus enlaces covalentes
polares y su forma angular.
El agua es una molécula "polar"; es decir, existe en ella una distribución irregular de la
densidad electrónica. Por esta razón, el agua posee una carga parcial negativa (-) cerca
del átomo de oxígeno y una carga parcial positiva (+) cerca de los átomos de hidrógeno.

Puentes de hidrogeno:
Son interacciones débiles que se forman entre un hidrógeno con una carga parcial
positiva y un átomo más electronegativo, como el oxígeno. Los átomos de hidrógeno
involucrados en enlaces de este tipo deben estar unidos a átomos electronegativos,
tales como O, N, o F.
Un núcleo de hidrógeno parcialmente desprotegido, unido de manera covalente a un
átomo de oxígeno o de nitrógeno que extrae electrón, puede interactuar con un par de
electrones no compartidos sobre otro átomo de oxígeno o nitrógeno para formar un
enlace de hidrógeno.

Importancia biológica del agua

El agua es el componente químico predominante de los organismos vivos, sus singulares
propiedades físicas, que incluyen la capacidad para solvatar una amplia gama de
moléculas orgánicas e inorgánicas, se derivan de su estructura bipolar y de su
excepcional capacidad para formar enlaces de hidrógeno. La manera en que el agua
interactúa con una biomolécula solvatada influye sobre la estructura de ambas, tanto
de la biomolécula como del agua. El agua, un excelente nucleófilo, es un reactivo o un
producto en muchas reacciones metabólica.
Las propiedades físicas únicas, incluyendo un alto calor de vaporización, una fuerte
tensión superficial, un calor específico alto y el hecho de ser casi el disolvente universal,
también son debidas a la polaridad del agua y a su capacidad de formar enlaces por
puentes de hidrógeno.
El agua se considera el “solvente universal” debido a que la formación de enlaces de
hidrógeno permite al agua disolver muchas biomoléculas orgánicas que contienen
grupos funcionales que pueden participar en la formación de enlaces de hidrógeno.

Interacciones del Agua:

• Interacciones Hidrofílicas del agua: Las interacciones hidrofílicas son posibles
con un grupo químico polar. Las moléculas de agua pueden asociarse alrededor
de iones y otras moléculas polares. Las moléculas que forman puentes de
hidrógeno con el agua se denominan hidrofílicas (solubles en agua). De este
modo el agua disuelve fácilmente los compuestos hidroxilo, aminas, esteres,
cetonas y una gran variedad de compuestos orgánicos.
• Interacciones Hidrofóbicas del agua: Las interacciones hidrófobas describen las
relaciones entre el agua y los hidrófobos (moléculas poco solubles en agua). Los
hidrófobos son moléculas no polares y suelen tener una larga cadena de
carbonos que no interactúan con las moléculas de agua. La mezcla de grasa y
agua es un buen ejemplo de esta particular interacción.

Fuerzas de Van Der Waals:

El agua es una molécula neutra, pero, al estar formada por un elemento muy
electronegativo, el oxígeno, y por otro electropositivo, el hidrógeno, tienen un carácter
dipolar. Es decir, la molécula se comporta como si por un extremo tuviera carga negativa
y, por el otro, carga positiva.
Las Fuerzas de Van der Waals surgen por atracciones entre dipolos transitorios
generados por el movimiento rápido de electrones de todos los átomos neutros.
“Fuerzas de Van der Waals” es un término general utilizado para definir la atracción de
fuerzas intermoleculares entre moléculas. Hay dos tipos de fuerzas de Van der Waals:
fuerzas de dispersión de London (débiles) y fuerzas dipolo-dipolo (más fuertes).

Fuerzas de Dispersión de London (Dipolo-dipolo inducido):

Generalmente ocurre en moléculas apolares. La posibilidad de que un electrón de un
átomo esté en un área determinada de la nube de electrones en un momento específico
se denomina "densidad de carga de electrones". Dado que no hay forma de saber
exactamente dónde se encuentra el electrón y dado que no todos permanecen en la
misma área el 100 por ciento del tiempo, si todos los electrones van a la misma área a
la vez, se forma un dipolo momentáneamente. Incluso si una molécula es apolar, este
desplazamiento de electrones hace que una molécula no polar se vuelva polar por un
momento.
Dado que la molécula es polar, esto significa que todos los electrones están
concentrados en un extremo y la molécula está parcialmente cargada negativamente en
ese extremo. Este extremo negativo hace que las moléculas circundantes también
tengan un dipolo instantáneo, atrayendo los extremos positivos de las moléculas
circundantes. Este proceso se conoce como la Fuerza de Dispersión de London.

Fuerza dipolo-dipolo:
Estas fuerzas son similares a las fuerzas de dispersión de London, pero ocurren en
moléculas que son permanentemente polares versus momentáneamente polares. En
este tipo de interacción intermolecular, una molécula polar como el agua o el H2O atrae
el extremo positivo de otra molécula polar con el extremo negativo de su dipolo. La
atracción entre estas dos moléculas es la fuerza dipolo-dipolo.

Propiedades fisicoquimicas del agua

pH: Es una medida de acidez o alcalinidad que indica la cantidad de iones de hidrógeno
presentes en una solución o sustancia. es el logaritmo negativo de la concentración de
ion hidrógeno. Un pH bajo caracteriza a una solución ácida, mientras que un pH alto
denota una solución básica.
Como calcular el pH:
1. Se calcula la concentración de ion hidrógeno [H+].
2. Se calcula el logaritmo base 10 de [H+].
3. El pH es el negativo del valor que se encuentra en el paso 2.
Ejemplo: Por ejemplo, para agua pura a 25°C.

pH= −log [H+]= −log 107= -(-7) = 7.0

Calor específico: se define como la cantidad de calor que hay que suministrar a la unidad
de masa de una sustancia o sistema termodinámico para elevar su temperatura en una
unidad; esta se mide en varias escalas.
El calor específico del agua es 1 caloría/gramo °C = 4,186 julios/gramo °C que es más
alto que el de cualquier otra sustancia común. Por ello, el agua desempeña un papel
muy importante en la regulación de la temperatura.
Conductividad térmica: La conductividad térmica es una propiedad de ciertos
materiales capaces de transmitir el calor, es decir, permitir el paso de la energía cinética
de sus moléculas a otras sustancias adyacentes. En el agua es de 0.58 W/ (K.m), donde
W son watts, K kelvin y m, metros.
Densidad: Es una magnitud escalar referida a la cantidad de masa en un determinado
volumen de una sustancia o un objeto sólido. En el agua es de 997 kg/m³. El agua ayuda
a mantener la estabilidad de la solución.
Tensión superficial: Es la cantidad de energía necesaria para aumentar su superficie por
unidad de área. La tensión superficial del agua es alta. La tensión superficial del agua es
72 dinas/cm a 25°C.
Electrólito débil: El agua es un electrolito débil y es capaz de disociarse en una
proporción muy escasa y originar tanto H+ como OH- (Figura izquierda de la tabla). Se
comporta, por tanto, como ácido y como base. Por este motivo se dice que el agua es
una sustancia anfótera.
Elevada constante dieléctrica: La constante dieléctrica es una magnitud física que nos
cuantifica la capacidad de un material para acumular carga eléctrica, y por tanto energía.
Su elevada constante dieléctrica permite la disociación de la mayoría de las sales
inorgánicas en su seno y permite que las disoluciones puedan conducir la electricidad.
La constante dieléctrica del agua es 79 ε a 25ºC.
Bajo grado de ionización: Se conoce como ionización al fenómeno físico o químico que
permite la generación de iones. Los iones vienen de átomos neutros, sin carga eléctrica,
que ganaron o perdieron electrones y tuvieron cambios en sus cargas eléctricas netas.
De cada 107 de moléculas de agua, sólo una se encuentra ionizada.

HO 2 H O + OH
3
+ -

Esto explica que la concentración de iones hidronio (H3O+) y de los iones hidroxilo (OH-
) sea muy baja. Dado los bajos niveles de H3O+ y de OH-, si al agua se le añade un ácido
o una base, aunque sea en poca cantidad, estos niveles varían bruscamente.

Ácidos y Bases:
Ácido: es una sustancia Base: sustancia que
que, en disolución, dispone de alcalinidad.
incrementa la
concentración de iones de
hidrógeno.
Sabor. Acido. Amargo.
Sensación a la piel. Punzante o picante. Suaves al tacto.
Colorantes vegetales Rojo. Azul.
(Tornasol).
 Reactividad. Corrosivos. Corrosivos.
Disuelven sustancias, Disuelven grasas: Al tratar
grasas animales con álcalis
Atacan a los metales
se obtiene el jabón.
desprendiendo hidrógeno,
Precipitan sustancias
En disolución conducen la
disueltas por ácidos.
corriente eléctrica.
En disolución conducen la
corriente eléctrica.
Neutralización. Pierden sus propiedades al Pierden sus propiedades al
reaccionar con bases. reaccionar con ácidos.

Teorías Ácido-Base:

• Arrhenius: Su teoría dice que los ácidos cuando se disuelven en agua producen
iones H3O+ o H+; mientras que las bases, al disolverse en agua, producen o
liberan iones OH-.
• Bronsted-Lowry: Dice que un ácido es toda aquella sustancia que puede donar
iones H+, y que una base en cambio es toda sustancia que sea capaz de aceptar
estos H+.
• Lewis: Un ácido es toda sustancia que es capaz de aceptar pares de electrones,
mientras una base es aquella que dona estos pares de electrones.

Fuerza de los ácidos y bases:

• Los ácidos fuertes son aquellos que transfieren totalmente sus protones al agua
y no quedan moléculas sin disociar en disolución. Entre los más comunes están
el ácido clorhídrico, el ácido bromhídrico, el ácido yodhídrico, el ácido nítrico, el
ácido perclórico y el ácido sulfúrico.
• Los ácidos débiles se disocian solo parcialmente en disolución acuosa y, por lo
tanto, existen como una mezcla del ácido en la que una parte se encuentra como
especie molecular y la otra como especie disociada. Entre los más comunes se
encuentra el ácido acético y el ácido carbónico.
• Las bases fuertes se disocian completamente liberando sus iones OH-. Son
ejemplos de bases fuertes el hidróxido de sodio y el hidróxido de calcio.
• Las bases débiles son especies que aceptan parcialmente los protones
disponibles en disolución o los extraen desde el agua, con lo cual se forma el
ácido conjugado y los iones OH-. Un ejemplo común es el amoníaco.
Curvas de titulación del pH de ácidos débiles:
Son las representaciones gráficas de la variación del pH durante el transcurso de la
valoración. Dichas curvas nos permiten:

• Estudiar los diferentes casos de valoración (ácido fuerte vs. base fuerte; base
fuerte vs. ácido fuerte; ácido débil vs. base fuerte; base débil vs. ácido fuerte).
• Determinar las zonas tamponantes y el pKa.
• Determinar el intervalo de viraje y el punto de equivalencia.
• Seleccionar el indicador ácido-base más adecuado.
Los casos más frecuentes en Bioquímica son las valoraciones de ácidos y bases débiles,
ya que muchos metabolitos presentan un cierto carácter ácido ó básico. A modo de
ejemplo, a continuación, se presenta la curva de titulación del Tris, una base débil, que
se ha de titular con un ácido fuerte (ej. HCl).

Ecuacion Henderson-Hasselbalch:
Es una expresión utilizada en química para calcular el pH de una disolución reguladora
como amortiguadores y sistemas de amortiguadores. También se usa la ecuación para
encontrar el punto isoeléctrico de proteínas y el equilibrio de pH en las reacciónes de
ácido-base. Esta ecuación se puede usar para calcular el pH de todo incluyendo el pH de
agua, la sangre en nuestro cuerpo, y es esencial para la bioquímica.
¿Para qué se emplea?: Es empleada para medir el mecanismo de absorción de los
fármacos en la economía corpórea (la transferencia de un fármaco desde un sitio de
administración hacia la sangre).
Karl Albert Hasselbalch (1874 – 1962): Era un médico y químico, pionero en el uso de la
medida del pH en medicina y el describió como la afinidad de la sangre para el oxígeno
era dependiente en la concentración del bióxido de carbono. Él era también primer para
determinar el pH de la sangre. En 1916, él convirtió la ecuación 908 de Lorenzo José
Henderson a la forma logarítmica que ahora se conoce como la Ecuación de Henderson-
Hasselbalch.
Fórmulas: Esta ecuación representa una aproximación a la solución exacta del equilibrio
ácido-base en una disolución formada por un par conjugado ácido-base. Existe por lo
tanto en dos formas distintas, una para sistemas buffer formados por un ácido débil y
una sal de su base conjugada, y otra para una base débil y una sal de su ácido conjugado.

• Ecuación de Henderson-Hasselbalch para sistema buffer ácido débil/base

conjugada: En el caso de un ácido débil y su base conjugada, la ecuación de
Henderson-Hasselbalch viene dada por:

donde pKa representa el logaritmo negativo de base diez de la constante de acidez del
ácido débil, Csal es la concentración analítica de la sal y Cácido es la concentración analítica
del ácido. Por concentraciones analíticas se entiende la concentración inicial a la que se
preparó la disolución.

• Ecuación de Henderson-Hasselbalch para sistema buffer base débil/ácido

conjugado: En el caso del sistema buffer formado por una base débil y una sal
de su ácido conjugado, la ecuación de Henderson-Hasselbalch viene dada por:

donde pKb, Cbase y Csal representan, respectivamente, el logaritmo de base diez de la

constante de basicidad de la base débil, su concentración analítica y la concentración
analítica de la sal de su ácido conjugado.

Importancia de la ecuación de Henderson — Hasselbalch en la medicina

Esta es la conocida ecuación de Henderson-Hasselbalch que se utiliza a menudo para
realizar los cálculos que requiere la preparación de disoluciones tampón en el
laboratorio, o para otras aplicaciones. Su importancia en la medicina radica en que:

• Los procesos fisiológicos que tienen lugar en nuestro organismo, como la función
adecuada de las enzimas y el metabolismo celular, están influidos por el pH de
nuestro medio interno.
• El equilibrio ácido-base (que determina el pH) es regulado por amortiguadores
tanto intracelulares como extracelulares, así como por los sistemas renal y
respiratorio.
• El principal sistema amortiguador de la sangre es el formado por el par
bicarbonato/ácido carbónico, sin embargo la nomenclatura general de los
sistemas amortiguadores (base conjugada/ácido) conduce al uso incorrecto de
los términos en la ecuación de Henderson-Hasselbalch para el sistema de
bicarbonato/ácido carbónico.
¿Qué es un buffer o Tampón?
Un buffer es una disolución formada por una mezcla entre un ácido débil y una base
débil. Estas disoluciones son capaces de amortiguar los cambios de pH que ocurrirían en
la disolución al agregar ácidos o bases fuertes. Esto se logra ya que el ácido débil es capaz
de neutralizar a las bases fuertes, mientras que la base débil es capaz de neutralizar a
los ácidos.
A pesar de que cualquier mezcla de cualquier ácido débil con cualquier base débil puede
regular el pH de esta manera, las disoluciones buffer se suelen preparar utilizando una
pareja ácido-base conjugada o base/ácido conjugado, ya que de esta manera solo se
involucra un equilibrio iónico lo que facilita enormemente los cálculos.

Tampones fisiológicos:
Son la primera línea de defensa frente a los cambios de pH de los líquidos corporales.
Tampón fosfato: Es un sistema muy eficaz para amortiguar ácidos. La concentración de
fosfato en la sangre es baja, por lo que tiene escasa capacidad de tamponar si lo
comparamos con otros tampones. En cambio, a nivel intracelular, las concentraciones
de fosfato son elevadas lo que le convierte en un tampón eficiente. Las grandes
cantidades de fosfato dentro de las células corporales y en el hueso hacen que el fosfato
sea un depósito grande y eficaz para amortiguar el pH.
Tampón bicarbonato: Es la clave en la regulación del pH en la sangre humana y puede
responder a los cambios de pH de varias formas, respuestas fisiológicas.
Sistema del bicarbonato – acido carbónico:
➢ Cuando se agrega un ácido, el HCO3- se combina con los H+ del ácido formando
H2CO3.
➢ Cuando se agrega una base, el H2CO3- se combina con el grupo OH- formando
H2O y HCO3.
Tampón Hemoglobina: Es un tampón fisiológico muy eficiente debido tanto al cambio
de pK (magnitud que cuantifica la tendencia que tienen las moléculas a disociarse en
solución acuosa) que experimenta al pasar de la forma oxidada a la reducida, como a la
gran abundancia de esta proteína en la sangre (15% del volumen total sanguíneo). Esta
propiedad de la hemoglobina, de cambiar su valor de pK, demuestra el efecto tampón,
permite el transporte de una determinada cantidad de CO2 liberada en los tejidos. La
hemoglobina oxigenada que llega a los tejidos se disocia liberando O2, un proceso que
esta favorecido por el estado de los tejidos.
Desoxihemoglobina: Transporta H+ en los eritrocitos, no permite corregir grandes
desequilibrios de hidrógeno.
 Tema 6: Conceptos generales del metabolismo humano
Metabolismo
El conjunto de intercambios y transformaciones que tienen lugar en el interior de la
célula, se realizan a través de procesos químicos catalizados por enzimas, los cuales
constituyen el metabolismo celular.
El metabolismo, es el proceso global a través del cual los sistemas vivientes adquieren y
utilizan la energía libre para llevar a cabo, sus diferentes funciones, se refiere a todos los
procesos químicos que ocurren en el cuerpo, como la combustión de los azúcares
(glucosa) para energía y la liberación de las enzimas digestivas para descomponer los
alimentos. El metabolismo resulta en el crecimiento, la eliminación de los productos de
desecho (en la orina y las heces), la sanación de heridas y otras actividades necesarias
del organismo.

Funciones metabólicas
En el metabolismo, más específicamente, intervienen dos tipos de actividades: la
fabricación de tejidos corporales y la creación de reservas de energía (conocida como
anabolismo o metabolismo constructivo). Además de la descomposición de tejidos
corporales y de reservas de energía para obtener el combustible necesario para las
funciones corporales (catabolismo o metabolismo destructivo).
El metabolismo se realiza a fin de cumplir con cuatro funciones específicas:
1) Obtener energía química del entorno, a partir de la luz solar o de la degradación
de moléculas ricas en energía.
2) Transformar las moléculas nutrientes en precursores de las macromoléculas
celulares.
3) Sintetizar las macromoléculas celulares a partir de los precursores.
4) Formar y/o degradar las biomoléculas necesarias para las funciones
especializadas de las células (hormonas, neurotransmisores, etc.).
Las distintas reacciones químicas del metabolismo que se agrupan con una determinada
función se denominan vías o rutas metabólicas y las moléculas que en ellas intervienen
se llaman metabolitos. Todas las reacciones del metabolismo están reguladas por
enzimas, que son específicas para cada compuesto llamado sustrato y para cada tipo de
transformación. Las sustancias finales de una vía metabólica se denominan productos.
Las vías metabólicas se clasifican en tres categorías:
1) Vías anabólicas, que son las implicadas en la síntesis de compuestos de mayor
tamaño y más complejos a partir de precursores de menor tamaño, por ejemplo,
la síntesis de proteína a partir de aminoácidos, y la síntesis de reservas de
triacilglicerol y glucógeno. Las vías anabólicas son endotérmicas.
 2) Vías catabólicas, que están involucradas en la degradación de moléculas de
mayor tamaño; por lo general implican reacciones oxidativas; son exotérmicas;
dan por resultado equivalentes reductores y, principalmente por medio de la
cadena respiratoria, ATP.
3) Vías anfibólicas, que se presentan en las “encrucijadas” del metabolismo, y
actúan como enlaces entre las vías anabólicas y catabólicas, por ejemplo, el ciclo
del ácido cítrico.
El conocimiento del metabolismo normal es esencial para entender las anormalidades
que fundamentan la enfermedad. El metabolismo normal incluye adaptación a periodos
de inanición, ejercicio, embarazo y lactancia. El metabolismo anormal puede producirse
por deficiencia nutricional, deficiencia de enzimas, secreción anormal de hormonas, o
las acciones de fármacos y toxinas.

Importancia biológica del metabolismo

• El metabolismo es una propiedad emergente de la vida que surge de las
interacciones de moléculas dentro del ambiente organizado de la célula. El
metabolismo como un todo, maneja el material y los recursos energéticos de las
células.
• El hecho de que las reacciones se produzcan en forma ordenada y progresiva es
de extraordinaria importancia para las células, porque permite aprovechar mejor
la energía minimizando las perdidas.
• En un ser vivo, desde que es concebido hasta que muere, las reacciones
metabólicas se realizan sin interrupción. Cuando se detiene el metabolismo
sobreviene la muerte ya que la obtención y transformación de energía no se lleva
a cabo.
• Todas las células usan energía, por ejemplo, las células musculares para correr,
las neuronas para transmitir impulsos nerviosos, las células de la raíz de una
planta transportan nutrimentos para fabricar proteínas y crecer. En suma, la
mayor parte del trabajo a nivel celular involucra el uso de la energía del ATP hasta
un 70% en la síntesis de compuestos y un 30% en el transporte de sustancias y
trabajo mecánico, específicamente en los distintos tipos de movimientos.

Clasificación del metabolismo

Hemos entendido que el metabolismo implica y se basa en una serie de cambios y
reacciones que realizan las células para cumplir eficazmente con las funciones del
organismo de los seres vivos. Pero también debemos destacar que estos cambios y
reacciones no sólo se llevan dentro de la célula, y que por ello dependiendo de dónde
tengan lugar los procesos metabólicos existen dos clasificaciones para el metabolismo:
Metabolismo Intracelular: Es aquel conjunto de procesos metabólicos que se llevan a
cabo dentro de la célula, de manera que, a partir de una serie de reacciones y cambios
fisicoquímicos, los alimentos ingeridos puedan convertirse en la energía necesaria para
el organismo de los seres vivos y así todos puedan cumplir con sus necesidades básicas.
La materia y la energía intercambiadas son transformadas en su interior, con el objeto
de crear y mantener las estructuras celulares.
Gracias al metabolismo intracelular también podemos decir que se puede dar paso a la
formación de macromoléculas o la degradación de moléculas complejas en moléculas
más simples. Un ejemplo de metabolismo intracelular es la síntesis de lípidos, la cual
para la mayoría de los lípidos ocurre en el Retículo Endoplasmático y para otros en el
Aparato de Golgi.

Metabolismo Extracelular: Es definido como las transformaciones químicas y procesos

energéticos que ocurren en el espacio extracelular, es decir, fuera de la célula. Así como
en el metabolismo intracelular, el extracelular busca la obtención de energía (en este
caso, energía extracelular) y que exista equilibrio dentro de su ambiente o espacio, para
así cumplir con sus funciones como la de contener los iones y nutrientes que las células
utilizan para mantenerse con vida a través de las interacciones de estas con dicho
ambiente. Un ejemplo de este metabolismo es el metabolismo de los iones y nutrientes
que se encuentran en mayor concentración en el líquido extracelular, como, por
ejemplo, el sodio cual es el principal catión este líquido y cuya función reconocida es la
de regular el volumen de los líquidos extracelulares valiéndose de la osmolaridad.

Metabolismo Intermediario: Son las rutas centrales y la forma escalonada en que

ocurren la mayoría de las reacciones del metabolismo a través de productos
intermediarios llamados metabolitos. Es el conjunto de reacciones celulares que extraen
energía química de los nutrientes y la utilizan para ensamblar las macromoléculas
requeridas para el crecimiento de la célula.
En el metabolismo intermediario se presentan 3 ciclos principales: de ácidos grasos
volátiles (butirato, acetato), gluconeogénesis (a partir de propionato, a partir de
aminoácidos) y lípidos (lipolisis, lipogénesis). Este metabolismo intermediario no solo
pretende describir el recorrido metabólico de una molécula en particular después de la
ingestión y absorción, si no que trata de explicar las interacciones de ésta y los
mecanismos que regulan el flujo de los metabolitos a través de ellas.

Tipos de metabolismo Humano

Según los especialistas en nutrición y en alimentación, pueden identificarse tres tipos de
metabolismo humano, los cuales se basarán en cómo el organismo convierta los
alimentos ingeridos en energía lista para consumir y no en grasa que debe almacenar.
 1) Metabolismo proteico: Las proteínas son el principal sustento para construir y
mantener los tejidos corporales sanos, sin daños. Por otra parte, están presentes
en todas las estructuras celulares, funciones, formación de hemoglobina para
transportar oxígeno, enzimas para llevar a cabo reacciones vitales y muchas otras
funciones en el cuerpo. Las personas que presentan este tipo de metabolismo
sienten predilección por alimentos como carnes y pescados.

2) Metabolismo carbohidrático. Los alimentos aportan carbohidratos en tres

formas: almidón, azúcar y celulosa (fibra). Los almidones y azúcares constituyen
fuentes de energía importantes y esenciales para los seres humanos, y la fibra
contribuye al volumen de la dieta. Todos los tejidos corporales dependen de la
glucosa para llevar a cabo todas las actividades. Las personas que presentan este
tipo de metabolismo no sienten tanta necesidad de comer cada cierto tiempo,
pero sí tienen predilección y gusto por los dulces. Además, estimulantes
naturales como el té y el café están muy presentes en su dieta diaria.

3) Metabolismo mixto. Las personas con este tipo de metabolismo se nutren por
igual de ambas formas y suelen mantenerse en márgenes moderados de
hambre. Sin embargo, cuando la alimentación falla, son el primer grupo en dar
síntomas de fatiga.

Procesos del metabolismo

Catabolismo
El catabolismo es el proceso de degradación de nutrientes complejos en sustancias
simples para la obtención de energía (ATP) para el organismo. Es una de las dos fases
del metabolismo de los seres vivos, siendo la otra el anabolismo (proceso opuesto y
complementario del catabolismo).
Todo tipo de moléculas complejas pueden ser sustrato del catabolismo. Nos referimos
a moléculas complejas a los compuestos de carbono en cuya estructura hay más de 2
carbonos. Estas moléculas complejas son troceadas en moléculas orgánicas más
sencillas, con menor número de carbonos. El objetivo de este proceso es, normalmente,
generar y almacenar la energía resultante de la rotura del enlace químico que mantenía
la molécula unida. Son reacciones catabólicas todas aquellas que forman el ciclo de
Krebs o la glucólisis.

Ejemplo:
El catabolismo es el principio básico detrás de la digestión de los alimentos que
consumimos. Por ejemplo, la comida que ingerimos es procesada y descompuesta en
sus biomoléculas de mayor tamaño, que ingresan al organismo para ser catabolizadas.
Así, las proteínas son descompuestas en aminoácidos, lípidos en ácidos grasos y
azúcares en monosacáridos. Estos compuestos más simples luego convergen en una
misma ruta metabólica: la del Acetil CoA, el compuesto que ingresa a las células para
iniciar la respiración celular (Ciclo de Krebs).

Anabolismo
El anabolismo es el total de reacciones metabólicas que se llevan a cabo en la célula con
el objetivo de crear nuevas moléculas a partir de moléculas sencillas, la mayoría de las
reacciones del anabolismo consumen energía. Mediante el anabolismo todas las células
son capaces de sintetizar ADN, ARN, proteínas, lípidos o glúcidos que formarán las
estructuras de sostén la célula y las de almacenamiento de energía. Por lo tanto,
podemos decir que el anabolismo es la fase constructiva del organismo y por el contrario
el catabolismo es la destructiva. Por ejemplo: Formación del glucógeno a partir de
moléculas de glucosa.

Ejemplo:
Se puede ejemplificar el anabolismo en las fases de crecimiento de los seres vivos: los
niños que crecen en peso y estatura, las plantas que echan nuevos tallos, los animales
que aumentan de tamaño.
Para que se produzca un proceso anabólico se requieren nuevas células con las que
fabricar nuevo tejido. Eso se obtiene aumentando la cantidad de material bioquímico y
de energía bioquímica de las que el cuerpo dispone. En ese caso, las plantas requieren
luz solar, dióxido de carbono en el aire y agua, mientras que los animales y seres
humanos necesitamos de alimento y de oxígeno.
Diferencia entre Anabolismo y Catabolismo:

Anabolismo Catabolismo

Qué es Fase donde se construyen las Proceso que descompone las

moléculas que el cuerpo necesita. moléculas grandes del cuerpo en otras
más pequeñas.

Tipo de fase Constructiva. Destructiva.

Energía La consume del organismo. La libera para el organismo.

Reacción Endergónica, de reducción y de Exergónica, de descomposición o

síntesis o construcción. destructiva y oxidativa.

Moléculas Se producen moléculas complejas Se producen moléculas simples a

a partir de moléculas simples. partir de moléculas complejas.

• Estrógeno. • Adrenalina.
Hormonas • Insulina. • Cortisol.
• Hormona de crecimiento. • Citocinas.
Testosterona. Glucagón.

Ejemplos Cuando los aminoácidos se Cuando las proteínas se convierten en

convierten en proteínas, la glucosa aminoácidos, las proteínas en glucosa,
en glucógeno y los ácidos grasos el glucógeno en glucosa y los
en triglicéridos. triglicéridos en ácidos grasos.

Relación entre el anabolismo y el catabolismo

Anabolismo y catabolismo son las partes en las que se divide el metabolismo. El
anabolismo es una reacción de síntesis donde se consume energía. El catabolismo es
una reacción de descomposición donde se libera energía. Aunque son dos procesos
distintos, funcionan de manera coordinada.
Podemos ver la relación entre anabolismo y catabolismo en que en el catabolismo se
forman, generalmente, moléculas de ATP; se liberan cofactores reducidos y se forman
sustancias de menor complejidad estructural y en los procesos anabólicos se forman
compuestos de mayor complejidad a partir de sustancias relativamente simples; aquí se
utilizan moléculas de ATP y cofactores reducidos.
En el organismo adulto existe un equilibrio entre anabolismo y catabolismo; en los
primeros años de la vida se encuentra favorecido el primero, y al final de la vida, el
segundo. Cuando el equilibrio se desplaza definitivamente hacia el catabolismo, cesa la
vida de ese organismo particular.
Rutas Metabólicas
Las rutas metabólicas son reacciones químicas que tienen lugar en el interior de las
células y que, siendo posibles gracias a distintas enzimas, permiten obtener energía o
consumirla para generar productos necesarios para la fisiología del cuerpo.
A grandes rasgos, una ruta metabólica es una reacción química en la que una molécula
A se convierte en una molécula B. Si la molécula B es más compleja que la A, para
generarla será necesario gastar energía, pero si es más sencilla, este proceso generará
energía, es decir, existen reacciones químicas que conducen de un sustrato inicial a uno
o varios productos finales, a través de una serie de metabolitos intermediarios.
Todas las rutas metabólicas están interconectadas y muchas no tienen sentido
aisladamente; no obstante, dada la enorme complejidad del metabolismo, su
subdivisión en series relativamente cortas de reacciones facilita mucho su comprensión.
Muchas rutas metabólicas se entrecruzan y existen algunos metabolitos que son
importantes encrucijadas metabólicas, como el acetil coenzima-A.
Por su parte, un metabolito es cualquier sustancia producida durante el metabolismo
(digestión u otros procesos químicos corporales).

Tipos de Rutas Metabólicas

Normalmente se distinguen tres tipos de rutas metabólicas:
Rutas catabólicas:
Son rutas oxidativas en las que se libera, energía y poder reductor y a la vez se sintetiza
ATP. Por ejemplo, la glucólisis y la beta-oxidación. En conjunto forman el catabolismo.
Las rutas catabólicas son las reacciones químicas aceleradas por enzimas que permiten
la degradación oxidativa de la materia orgánica. En otras palabras, una ruta catabólica
es aquella en la que la materia orgánica se consume con el objetivo de conseguir energía
que utilice la célula para mantenerse viva y desarrollar su función.

• Glucólisis: Es una ruta metabólica en la que, partiendo de la glucosa, esta

empieza a degradarse en moléculas cada vez más sencillas hasta dar lugar a dos
moléculas de piruvato (por cada molécula de glucosa, se obtienen dos),
obteniéndose una ganancia de dos moléculas de ATP. Es la vía más rápida de
obtención de energía y la más eficiente.
• Beta oxidación: Es una ruta metabólica similar pero que no parte de la glucosa,
sino de los ácidos grasos. La ruta metabólica es más compleja y tiene el objetivo
de degradar las cadenas de ácidos grasos hasta dar lugar a una molécula
conocida como acetil-CoA (coenzima A), la cual ingresa en otra ruta metabólica
conocida como ciclo de Krebs y que veremos más adelante.
Rutas anabólicas:
Son rutas reductoras en las que se consume energía (ATP) y poder reductor. Por
ejemplo, gluconeogénesis y el ciclo de Calvin. En conjunto forman el anabolismo.
Las rutas anabólicas son las reacciones químicas aceleradas por enzimas que permiten
la síntesis de materia orgánica. En otras palabras, las reacciones anabólicas son aquellas
en las que no se obtiene energía, sino que se consume para lograr pasar de moléculas
sencillas a otras de más complejas. Es el inverso a las catabólicas.

• Gluconeogénesis: Es el inverso del glicólisis, pues en este caso, partiendo de

aminoácidos u otras moléculas estructuralmente sencillas, se consume ATP con
el objetivo de sintetizar moléculas cada vez más complejas hasta dar lugar a la
glucosa, la cual es imprescindible para alimentar al cerebro y a los músculos. Esta
ruta anabólica es muy importante cuando no ingerimos glucosa a través de los
alimentos y hay que utilizar las reservas que tenemos en forma de glucógeno.
• Ciclo de Calvin: Es un ruta anabólica exclusiva de los organismos fotosintéticos
(como las plantas), una fase imprescindible de la fotosíntesis en la que se obtiene
ATP gracias a la energía lumínica y átomos de carbono a través del CO2,
permitiendo así la síntesis de glucosa.

Rutas anfibólicas:
Son rutas mixtas catabólicas y anabólicas, como el ciclo de Krebs, que genera energía y
poder reductor, y precursores para la biosíntesis. Esto permite que den precursores
(metabolitos) a otras rutas y también que recojan los metabolitos de otras,
convirtiéndose así en piezas centrales del metabolismo.
La ruta anfibólica por excelencia es el ciclo de Krebs. El ciclo de Krebs es una de las rutas
metabólicas más importantes en los seres vivos, pues unifica el metabolismo de las
moléculas orgánicas más importantes: hidratos de carbono, ácidos grasos y proteínas.
Sucediendo en el interior de las mitocondrias y partiendo de una molécula conocida
como acetil coenzima A, empieza un proceso bioquímico con distintos pasos que
culminan con la liberación de energía en forma de ATP (parte catabólica) pero también
se sintetizan precursores para otras rutas metabólicas que van destinadas a la síntesis
de moléculas orgánicas (parte anabólica), especialmente aminoácidos.

Ciclo metabólico
Un ciclo metabólico es una cadena metabólica particular; es decir, una serie de
reacciones que han catalizado enzimas, parte del metabolismo de las células, en la que
el producto de cada reacción es los sustratos del siguiente y el último de los productos
es también el primer reactivo.
Un ciclo metabólico permite a las células ahorrar material; que se reutiliza, y energía; ya
que el proceso es gradual. La velocidad del ciclo no es constante, pero se puede adaptar
a las necesidades de la célula.
Ejemplos:
Ciclo de Krebs, donde el sustrato inicial es el oxalacetato, que también es el producto
final de la reacción y por lo tanto pasa a generar de nuevo la reacción, entre otros
ejemplos tenemos al Ciclo de la urea, Ciclo de Calvin en la fotosíntesis.

¿Cuál es la diferencia entre ruta y ciclo metabólico?

En bioquímica, una ruta metabólica o vía metabólica es una sucesión de reacciones
químicas donde un sustrato inicial se transforma y da lugar a productos finales, en
cambio, un ciclo metabólico es un caso especial de vía metabólica, es una secuencia
cerrada de reacciones, donde uno de los productos de cada reacción es siempre el
sustrato de la reacción siguiente.

Red metabólica
Las redes metabólicas son vías interconectadas de reacciones bioquímicas dentro de las
células vivas a través de las cuales se ensamblan los componentes básicos o compuestos
necesarios para el funcionamiento celular (anabolismo) o se produce energía y materia
al descomponer biomoléculas (catabolismo). Estas vías a menudo se organizan como
ciclos o cadenas de reacciones acopladas, en las que el producto de una reacción sirve
como sustrato de la reacción siguiente.

Relación entre las rutas metabólicas y aspectos generales que la regulen

La regulación de los procesos metabólicos es necesaria para equilibrar el aporte de
materia y energía en los diversos momentos de la vida celular. La presencia de gran
cantidad de nutrientes activará rutas de aprovechamiento de los mismos; mientras que,
en periodos de carencia, la célula utilizará las reservas almacenadas anteriormente. En
los seres vivos, las rutas sintéticas y degradativas para los mismos metabolitos coexisten,
y, además, están diseñadas para que funcionen en sentido unidireccional, tener ambas
trabajando al mismo tiempo supone un despilfarro energético sin sentido. Para evitarlo,
se ha de realizar una integración que decida en cada momento el sentido más
conveniente en el que ha de funcionar el metabolismo.
Niveles de regulación
La regulación metabólica puede ejercerse a varios niveles o escalas:
1) A nivel molecular: mediante el control de las moléculas que participan en las
reacciones metabólicas; las más importantes son las enzimas, y sobre ellas se
incidirá más adelante.
2) A nivel celular: en las células eucariotas, la existencia de compartimentos u
orgánulos subcelulares determina muchas pautas de actividad metabólica.
Algunas rutas metabólicas están circunscritas a un compartimento, mientras que
otras pueden desarrollarse en varios compartimentos; incluso dos reacciones
idénticas, integradas en vías metabólicas diferentes, son catalizadas por enzimas
cuya cinética y regulación es diferente.
3) A nivel corporal: en el caso de los organismos superiores pluricelulares, como el
ser humano, se alcanza el nivel más alto de regulación ya que al estar formados
por una enorme cantidad de células, es imprescindible la existencia de sistemas
de integración, que permitan la realización de funciones especializadas en
diferentes grupos celulares, así como la acción concertada de células, órganos y
aparatos o sistemas. Los principales sistemas de integración pluricelular son dos,
el hormonal y el nervioso.

Energía y ATP
La energía es la capacidad de producir cambios. En la vida cotidiana, la energía es
importante porque algunas formas de la misma pueden emplearse para realizar
trabajos, es decir, para mover la materia en contra de las fuerzas opuestas, como la de
la gravedad o la fricción.
El ATP (adenosin trifosfato), es la principal molécula de transferencia de energía en la
célula. Consta de una molécula orgánica llamada adenosina unida a una cadena de tres
grupos fosfatos. El ATP es útil para las células porque la energía que libera al hidrolizarse
un grupo fosfato es algo mayor que la energía que liberan la mayoría del resto de las
moléculas, ya que los tres grupos fosfatos del ATP tienen carga negativa. Los tres tipos
de trabajo celular -mecánico, de transporte y químico- casi siempre son impulsados por
la hidrólisis de ATP.

Mecanismos de regulación metabólica a nivel molecular

Ciertas vías metabólicas son comunes a todas las células de un organismo (como la
glucólisis). Pero en un organismo complejo, hay tejidos y órganos con funciones
especializadas. Sus requerimientos energéticos y sus recursos metabólicos son
diferentes, por lo que cuentan con rutas metabólicas propias. Sin embargo, los
mecanismos de regulación son similares en ambos tipos, generales o particulares.
Los sistemas de regulación a nivel enzimático pueden clasificarse en dos tipos de
regulación: Rápidas y lentas, en función del tiempo que tardan en cambiar la velocidad
de una reacción o de una ruta metabólica. Las regulaciones rápidas actúan sobre la
actividad de la enzima y no sobre su concentración, distinguiéndose dos modelos:
1) Interacciones alostéricas o modificaciones no covalentes. Las enzimas
reguladoras o alostéricas se sitúan en etapas claves de las rutas metabólicas, de
tal manera que controlando su actividad se regula la velocidad de toda la ruta.
Normalmente estas etapas clave corresponden a las primeras reacciones
irreversibles de la ruta.
2) Modificaciones covalentes. Muchas enzimas reguladoras, además de las
interacciones alostéricas, están controladas por modificación covalente. La
modificación consiste en una reacción catalizada por otra enzima u otras
enzimas. La adición o separación de un grupo funcional a la enzima cambia su
estado de actividad.

Aplicación de los conceptos de la termodinámica al funcionamiento del

metabolismo.
La primera ley de la termodinámica
La Primera ley de la termodinámica dice que la energía no se puede crear ni destruir,
solo puede cambiarse o transferirse de un objeto a otro.
Los seres vivos son sistemas abiertos que intercambian materia y energía con el
ambiente. Cuando en un ser vivo ocurre un proceso determinado, la energía que se
pierde o se disipa es igual a la que gana el ambiente.
La entropía y la segunda ley de la termodinámica
El grado de aleatoriedad o desorden en un sistema se llama entropía. Puesto que
sabemos que cada transferencia de energía resulta en la conversión de una parte de
energía en una forma no utilizable (como calor) y que el calor que no realiza trabajo se
destina a aumentar el desorden del universo, podemos establecer una versión relevante
para la biología de la segunda ley de la termodinámica: cada transferencia de energía
que se produce aumentará la entropía del universo y reducirá la cantidad de energía
utilizable disponible para realizar trabajo (o en el caso más extremo, la entropía total se
mantendrá igual). En otras palabras, cualquier proceso, como una reacción química o un
conjunto de reacciones conectadas, procederá en una dirección que aumente la
entropía total del universo.
La entropía en los sistemas biológicos
Una de las implicaciones de la segunda ley de la termodinámica es que, para que un
proceso se lleve a cabo, de algún modo debe aumentar la entropía del universo. Cada
célula de nuestro cuerpo tiene su propia organización interna; las células se organizan
en tejidos y los tejidos en órganos; y todo tu cuerpo sostiene un cuidadoso sistema de
transporte, intercambio y comercio que te mantiene vivo. Así, a primera vista, puede no
ser claro cómo tú o incluso una simple bacteria representan un aumento en la entropía
del universo.
Al contraer los músculos de las piernas para mover el cuerpo hacia delante, estamos
utilizando energía química de moléculas complejas, como la glucosa, y la conviertes en
energía cinética (y, si estás caminando cuesta arriba, energía potencial). Una gran parte
de la energía de tus fuentes de combustible simplemente se transforma en calor. Parte
del calor mantiene tu cuerpo caliente, pero gran parte se disipa en el ambiente
circundante. Esta transferencia de calor aumenta la entropía del entorno.
En resumen, el alto grado de organización de los seres vivos se mantiene gracias a un
suministro constante de energía y se compensa con un aumento en la entropía del
entorno.

Trastornos metabólicos
Un trastorno metabólico ocurre cuando hay reacciones químicas anormales en el cuerpo
que interrumpen este proceso. Cuando esto pasa, es posible que tenga demasiadas o
muy pocas sustancias que su cuerpo necesita para mantenerse saludable.
Los trastornos metabólicos hacen referencia a distintos tipos de trastornos médicos que
se producen por anomalías genéticas y que interfieren con el metabolismo del cuerpo.
Cuando estos procesos químicos no funcionan de forma adecuada a causa de una
deficiencia hormonal o de enzimas, ocurre un trastorno metabólico. Los trastornos
metabólicos hereditarios se clasifican en distintas categorías, según la sustancia
específica y teniendo en cuenta si se acumula en cantidades perjudiciales (ya que no se
puede descomponer), si es muy baja o si está ausente.

Hipercolesterolemia
La hipercolesterolemia afecta la forma en que el cuerpo procesa el colesterol. Como
resultado, las personas con hipercolesterolemia tienen un mayor riesgo de tener
enfermedades cardíacas y un mayor riesgo de tener ataques cardíacos a una temprana
edad. Los cambios genéticos que causan la hipercolesterolemia se heredan. La afección
está presente desde el nacimiento, pero es posible que los síntomas no aparezcan hasta
la edad adulta.
Este exceso de colesterol se deposita a veces en ciertas partes de la piel, en algunos
tendones y alrededor del iris de los ojos:

• Piel. Los lugares más comunes donde se producen los depósitos de colesterol
son las manos, los codos y las rodillas. También pueden aparecer en la piel que
rodea los ojos.
• Tendones. Los depósitos de colesterol pueden engrosar el tendón de Aquiles,
junto con algunos tendones de las manos.
• Ojos. Los niveles elevados de colesterol pueden provocar un arco corneal, un
anillo blanco o gris alrededor del iris del ojo.

Enfermedad de Gaucher
La enfermedad de Gaucher es el resultado de una acumulación de ciertas sustancias
grasas en determinados órganos, especialmente en el bazo y el hígado. Esta enfermedad
hace que dichos órganos se agranden, lo que puede afectar su funcionamiento. También
pueden acumularse sustancias grasas en el tejido óseo, lo que debilita el hueso y
aumenta el riesgo de sufrir fracturas.
En las personas que tienen la enfermedad de Gaucher, una enzima que descompone
esas sustancias grasas no funciona correctamente.
La enfermedad de Gaucher se transmite en un patrón de herencia llamado «autosómico
recesivo».
La enfermedad de Gaucher puede provocar:

• Retrasos en el crecimiento y la pubertad en los niños

• Problemas ginecológicos y obstétricos
• Enfermedad de Parkinson
• Tipos de cáncer tales como mieloma, leucemia y linfoma

Leucodistrofia metacromática
La leucodistrofia metacromática es un trastorno hereditario (genético) que hace que se
acumulen sustancias grasas (lípidos) en las células, especialmente en el cerebro, la
médula espinal y los nervios periféricos. Esta acumulación es provocada por la
deficiencia de una enzima que ayuda a descomponer los lípidos llamados sulfatos.

Porfiria
El término «porfiria» hace referencia a un grupo de trastornos que se originan por una
acumulación de sustancias químicas naturales que producen porfirina en el cuerpo. Las
porfirinas son esenciales para la función de la hemoglobina, proteína presente en los
glóbulos rojos que se une a la porfirina, fija el hierro y transporta oxígeno tanto a los
órganos como a los tejidos. Altos niveles de porfirinas pueden causar problemas
significativos.
Existen dos categorías generales de porfiria: En la porfiria cutánea, las porfirinas se
acumulan en la piel y, cuando se exponen a la luz del sol, causan síntomas. En las
porfirias agudas, la acumulación daña el sistema nervioso.

Enfermedad de Wilson
La enfermedad de Wilson es un trastorno hereditario poco frecuente que causa una
acumulación de cobre en el hígado, el cerebro y otros órganos vitales. A la mayoría de
las personas se les diagnostica la enfermedad de Wilson entre los 5 y los 35 años.
El cobre juega un papel fundamental en el desarrollo de nervios saludables, huesos,
colágeno y melanina, los pigmentos de la piel.
Sin embargo, en las personas que tienen la enfermedad de Wilson, el cobre no se elimina
correctamente y, en su lugar, se acumula, posiblemente hasta alcanzar un nivel que
supone un riesgo para la vida. Cuando se diagnostica pronto, la enfermedad de Wilson
es tratable, y muchas personas que padecen este trastorno llevan una vida normal.

Síndrome de Lesch-Nyhan
Las personas con este síndrome no tienen o tienen muy poca cantidad de una enzima
llamada hipoxantina guanina fosforribosiltransferasa, una sustancia que el cuerpo
necesita para reciclar las purinas. Sin esta, se acumulan en el cuerpo niveles
anormalmente altos de ácido úrico.
Demasiado ácido úrico puede provocar una hinchazón seudogotosa en algunas de las
articulaciones. En algunos casos, se desarrollan cálculos renales y vesicales.
Las personas con Lesch-Nyhan tienen retraso del desarrollo motor seguido de
movimientos anormales y aumento de los reflejos.
 Tema 7: Moléculas de Alto contenido energético
UNIDAD III. MOLÉCULAS DE ALTOS CONTENIDO ENERGÉTICO. EL ATP

Compuestos ricos en energía y acoplamiento energético

• Los compuestos de alta energía se caracterizan por uno o más enlaces (químicos)
de alta energía que liberan un gran volumen de energía libre a través del
catabolismo.
• Estos enlaces químicos se encuentran en los reactivos. Además, se degradan con
facilidad.
• La energía liberada cuando se rompe el enlace de alta energía entre los fosfatos
que componen una molécula de alta energía (ATP) es transferida a otras
moléculas que la utilizan directamente, o a otras moléculas que la almacenan
como fosfato de creatina o fosfocreatina (CP o CrP).
• Los procesos vitales como las reacciones sintéticas, contracción muscular,
conducción de impulsos nerviosos, transporte activo obtienen energía mediante
enlace químico, o acoplamiento, a reacciones oxidativas. La conversión del
metabolito A en metabolito ocurre con liberación de energía libre y está
acoplada a otra reacción en la cual se requiere energía libre para convertir el
metabolito C en el metabolito D.
• Los términos exergónico (tienen lugar de modo espontáneo, con pérdida de
energía libre “ΔG es negativa”) y endergónico (requieren la ganancia de energía
libre “ΔG es positiva”), indican que un proceso está acompañado de pérdida o
ganancia, respectivamente, de energía libre en cualquier forma, no siempre
como calor.
• Un proceso endergónico no puede existir de manera independiente, sino que
debe ser un componente acoplado donde el cambio neto general es exergónico.
Las reacciones exergónicas reciben el nombre de catabolismo (la desintegración
u oxidación de moléculas de combustible), en tanto que las reacciones sintéticas
que acumulan sustancias se llaman anabolismo.

Potencial de transferencia del grupo

Los compuestos que presentan “enlaces de alta energía” son aquellos con alta potencial
para transferir un grupo; como es el caso del ATP que presenta la capacidad para
transferir grupos fosfato (P). El símbolo ~ indica que el grupo fijo al enlace, en el
momento de transferencia hacia un aceptor apropiado, da por resultado la transferencia
de la cantidad más grande de energía libre. Por este motivo, algunos prefieren el
término potencial de transferencia de grupo, más que “enlace de alta energía”.
El ATP, propiedades estructurales
El ATP está formada por la molécula adenina, por una ribosa (que se encuentra en el
centro de la molécula, que se une a la base nitrogenada adenina y a los tres fosfatos) y
tres grupos fosfatos. Estos fosfatos contienen enlaces de alta energía entre ellos y al
romperse dichos enlaces se libera la energía almacenada. Las células intercambian la
energía liberada en la rotura del ATP para llevar a cabo funciones esenciales, a menudo
convirtiendo la energía química liberada en la hidrólisis del ATP en otras formas de
energía, como por ejemplo, energía mecánica en la contracción muscular, o energía
eléctrica en la conducción de los impulsos nerviosos.

Energía libre de hidrólisis del ATP:

La liberación de energía proviene de la hidrolisis del ATP en difosfato de adenosina
(ADP), al separarse los enlaces fosfato mediante la introducción de una molécula de
agua (hidrólisis). La energía liberada en esta reacción puede ser aprovechada por la
maquinaria celular para realizar su función catalítica, incluyendo la síntesis de
macromoléculas como el ADN, el ARN y las proteínas, así como el transporte de
macromoléculas a través de las membranas celulares.

Dependencia del pH y de la concentración de iones de Mg2+

El ATP es muy soluble en agua y es bastante estable en soluciones entre pH 6,8 y 7,4,
pero se hidroliza rápidamente a un pH extremo.
La estabilidad del ATP se debe en gran medida al Mg2+. El ATP en la celda es en realidad
Mg2ATP2- Los iones de Mg estabilizan las cargas negativas de los fosfatos. El pH también
es importante, por supuesto, pero el Mg es la clave, de ahí que vea Mg2+ todo el tiempo
en reacciones bioquímicas en las que interviene ATP.

Principio de intermediario común

Los centenares de reacciones químicas que integran el metabolismo funcionan como
largas secuencias de reacciones consecutivas ligadas entre sí por intermediarios
comunes, de manera que el producto de cada reacción resulta ser el sustrato o reactivo
de la siguiente.
La existencia de un intermediario común entre dos reacciones consecutivas hace posible
la transferencia de energía química entre ellas. Por ejemplo, en dos reacciones
consecutivas como:
 A —› B
B —› C
Parte de la energía química que reside en los enlaces de la sustancia A puede transferirse
hasta la sustancia C a través del intermediario común B. Así, sobre el principio del
intermediario común, las rutas metabólicas constituyen eficaces medios para transferir
la energía química desde aquellas reacciones que la liberan hasta aquellas que la
requieren.

Regulación Hormonal
El proceso de transmisión de los mensajes procedentes de otros tejidos y órganos y la
realización de los cambios metabólicos se denomina transducción de señal. Un
mensajeros extracelular son las hormonas. Una hormona es una sustancia que se
sintetiza en células especializadas y se transporta por la circulación hasta células diana
remotas. Estas células poseen receptores específicos para las hormonas en su superficie
o en el interior. La hormona llega a la célula diana y hace contacto con el receptor, se
estimula una reacción de intercambio.

Compartimentación
Esta función deriva en gran parte de la permeabilidad selectiva de las membranas para
los distintos metabolitos. Es característico que los intermediarios de una ruta queden
atrapados en el interior de un orgánulo, mientras que los transportadores específicos
permiten la entrada de los sustratos y la salida de los productos. El flujo a través de una
ruta puede regularse, por tanto, mediante el control de la velocidad con la que un
sustrato entra en el compartimiento.

UNIDAD III. REACCIONES ÓXIDO REDUCCIÓN. POTENCIALES REDOX

Transporte electrónico
La cadena de transporte de electrones que se encuentran en la membrana interna de
bacterias, en la membrana interna mitocondrial o en las membranas tilacoidales, que
mediante reacciones bioquímicas producen trifosfato de adenosina (ATP), que es el
compuesto energético que utilizan los seres vivos. Solo dos fuentes de energía son
utilizadas por los organismos vivos: reacciones de reducción-oxidación y la luz solar
(fotosíntesis).
La secuencia del transporte electrónico
La energía libre necesaria para generar ATP se extrae de la oxidación del NADH y del
FADH, mediante la cadena de transporte electrónico, una sucesión de cuatro complejos
proteicos a través de los cuales pasan los electrones desde potenciales estándar de
reducción bajos a elevados. Los electrones se transportan desde los Complejos I y II al
Complejo III mediante el coenzima Q (CoQ o ubiquinona), y desde el Complejo III al
Complejo IV mediante la proteína periférica de membrana citocromo c.
1) El Complejo I cataliza la oxidación del NADH mediante el CoQ.
2) El Complejo III cataliza la oxidación del CoQ (reducido) mediante citocromo c.
3) El Complejo IV canaliza la oxidación del citocromo c (reducido) mediante el O, el
aceptor final de electrones del proceso de transporte electrónico.
4) El Complejo II cataliza la oxidación del FADH, mediante CoQ.
Los cambios en los potenciales estándar de reducción de un par electrónico, mientras
atraviesa sucesiva mente los Complejos I, III, y IV equivalen, en cada paso, a suficiente
energía libre para propulsar la síntesis de una molécula de ATP. Esta reacción redox no
libera suficiente energía libre para sintetizar ATP; funciona sólo para introducir los
electrones del FADH, en la cadena de transporte electrónico.

Importancia de la transferencia de electrones en los seres vivos

Las reacciones de transferencia de electrones tienen una gran importancia biológica,
constituyen la etapa clave de un gran número de procesos químicos y biológicos que
tienen una gran relevancia para la vida, tales como la fotosíntesis, procesos enzimáticos
en los que intervienen cadenas de centros redox y la respiración celular. Los seres vivos
usan la energía provista por el ATP para impulsar miles de máquinas moleculares. El
trabajo realizado por estas máquinas incluye el mantenimiento de gradientes de
concentración y la síntesis de biomoléculas.
Ejemplo 1: En la cadena de transporte electrónico mitocondrial, la principal fuente de
ATP en los eucariotas, los electrones pasan del NADH a lo largo de una serie de aceptores
de electrones con potenciales de reducción crecientes, al O₂. Se general ATP a partir de
ADP y de P₁, acoplando su síntesis a la caída de energía libre de la cadena. El NADH actúa
por tanto como una coenzima de transferencia de electrones de energía elevada.

Reacciones óxido-reducción
Estas reacciones redox implican la pérdida de electrones por una especie química, que
es así oxidada, y la ganancia de electrones por otra, que es reducida. El flujo de
electrones en las reacciones de oxidación-reducción es responsable directa o
indirectamente de todo el trabajo realizado por los organismos vivos.
Agente reductor y agente oxidante
• Un agente oxidante, gana electrones y se reduce en una reacción química.
También conocido como aceptor de electrones, el agente oxidante normalmente
se encuentra en uno de sus estados de oxidación más altos posibles porque
ganará electrones y se reducirá. Los ejemplos de agentes oxidantes incluyen
halógenos, nitrato de potasio y ácido nítrico.
• Un agente reductor, pierde electrones y se oxida en una reacción química. Un
agente reductor normalmente se encuentra en uno de sus estados de oxidación
más bajos posibles y se conoce como donante de electrones. Un agente reductor
se oxida porque pierde electrones en la reacción redox. Los ejemplos de agentes
reductores incluyen los metales terrestres, el ácido fórmico y los compuestos de
sulfito.
Las reacciones oxidación-reducción ocurren entre una sustancia oxidante y una
sustancia reductora. Durante la reacción, la sustancia oxidante pierde electrones y la
sustancia reductora gana electrones. Se parecen a otros tipos de reacciones químicas en
el hecho de que conllevan la transferencia de un grupo. Por ejemplo, en la hidrólisis se
transfiere un grupo funcional al agua. En las reacciones oxidación reducción los
‘’grupos’’ transferidos son electrones que pasan de un dador de electrones (reductor) a
un aceptor de electrones (oxidante). Por ejemplo, en la reacción:

El Cu+, el agente reductor, es oxidado a Cu2+, mientras que el Fe3+, el oxidante es

reducido a Fe2+.

Las reacciones de óxidación-reducción se pueden describir en forma de

semirreacciones

• Semirreacción de reducción: Es la parte de la reacción redox en la que el

elemento o agente oxidante se reduce, lo que quiere decir que gana electrones.
• Semirreacción de oxidación: Es la parte de la reacción redox en la que el
elemento o agente reductor se oxida, lo que quiere decir que pierde sus
electrones.
Es conveniente al describir transferencias electrónicas considerar las dos mitades de una
reacción de oxidación-reducción de forma separada. Por ejemplo, la oxidación del ion
ferroso (Fe2+) por el ion cúprico (Fe3+)
Dador y aceptor electrónico

• Por definición un donador de electrones es un agente reductor, que, al donar

electrones resulta oxidado en el proceso.
• Por definición un aceptor de electrones es un agente oxidante, que, al aceptar
electrones resulta reducido en el proceso.

Par redox
Un par redox se define como la combinación de formas oxidadas y reducidas de una
sustancia que participan en una semirreacción de oxidación y reducción. Cuando un
elemento químico reductor cede electrones al medio, se convierte en un elemento
oxidado, y la relación que guarda con su precursor queda establecida mediante lo que
se llama un «par rédox».
Un agente determinado, tal como un catión de hierro en el estado ferroso (Fe2+) o el
férrico (Fe3+), funciona como un par redox, en las reacciones redox podemos escribir
una ecuación: Dador electrones e- + aceptor de electrones. Un ejemplo de ello es la
Semirreacción reversible que se vio con anterioridad, en donde el catión de hierro en
estado ferroso (Fe2+) es el dador de electrones mientras que el catión de hierro en
estado férrico (Fe3+); de esta manera conjuntamente Fe2+ y Fe3+ constituyen un par
redox conjugado.

Reacción redox neta

Los procesos de oxidación y reducción ocurren simultáneamente y no pueden ocurrir
independientemente uno del otro. La oxidación y la reducción sola se denominan
semireacción porque dos semirreacciones siempre ocurren juntas para formar una
reacción completa. Al escribir semirreacciones, los electrones ganados o perdidos
suelen incluirse explícitamente para que la semireacción se equilibre con respecto a la
carga eléctrica. Los electrones se cancelan cuando las semirreacciones se combinan para
formar la ecuación química neta.

Fuerza electromotriz de una semirreacción

Es el voltaje neto entre las semirreacciones de oxidación y reducción que tienen lugar
entre dos semirreacciones redox. Cell EMF se utiliza para determinar si la celda es
galvánica o no.
Determinación de la fuerza electromotriz de una semireacción
Una vez determinadas las dos semirreaciones, la de oxidación y la de reducción, y el
proceso de oxidación reducción global, haremos uso del potencial estándar de reducción
de cada una de las semirreacciones para poder calcular el potencial estándar o la fuerza
electromotriz, según la fórmula:

Eo = Eo (cátodo) – Eo (ánodo)
Es decir, el potencial estándar de la semirreacción de reducción menos el potencial
estándar de la semirreacción de oxidación.

Potencial de reducción o potencial redox Eo

El potencial redox es una forma de medir la energía química de oxidación y reducción
mediante un electrodo, convirtiéndola en energía eléctrica. El potencial redox es
positivo cuando se produce una oxidación y negativo cuando se produce una reducción.

Potencial Redox Estándar Eo

La tendencia de un donador electrónico a reducir a su aceptor conjugado se denomina
potencial de reducción, E. En condiciones estándar (25°C, donador y aceptor a
concentración 1 Mol), este término pasa a ser el potencial de reducción estándar, Eo. El
potencial estándar de reducción se utiliza para poder determinar el potencial
electroquímico o el potencial de un electrodo de una celda electroquímica o de una
celda galvánica. Pero el potencial de un electrodo no se conoce de manera absoluta. El
potencial de reducción estándar es la probabilidad de que una especie se reduzca.

Relación energía libre estándar y Ke

El cambio de energía libre de Gibbs (ΔG) es la porción del cambio de energía total en un
sistema que está disponible para desempeñar trabajo.
En reacciones que conllevan oxidación y reducción, el cambio de energía libre es
proporcional a la tendencia de los reactivos a donar electrones o aceptarlos. De esta
manera, además de expresar cambio de energía libre en cuanto a ΔG (delta g), es
posible, de un modo análogo, expresarlo de manera numérica como un potencial de
oxidación-reducción o redox (Eʹ 0)
En cuanto a los cambios de energía libre en las reacciones de oxidación-reducción,
cuanto más alto es el valor de E´ o de una pareja redox, mayor es la tendencia de esa
pareja a participar en la oxidación de otro sustrato. Podemos describir esta tendencia
en términos cuantitativos, ya que los cambios de energía libre están directamente
relacionados con las diferencias del potencial de reducción:
Donde n es el número de electrones transferido en las semirreacciones, F es la constante
de Faraday (96.5 kJ mol–1V–1) y ΔE´0 es la diferencia de los potenciales de reducción
estándar de las dos parejas redox. Obsérvese que ΔE´0 es a ΔE0
El cambio de energía libre estándar ΔGˌ está relacionado con la constante de equilibrio
K de una reacción redox de la siguiente manera:

La combinación de una relación derivada previamente entre ΔG° y K y la ecuación

relacionada con ΔG° y E°celda produce lo siguiente:

Por lo tanto,

Esta ecuación indica que las reacciones redox con potenciales celda estándar grandes o
positivos procederán hacia la finalización, alcanzando el equilibrio cuando la mayoría de
los reactivos se hayan convertido en producto.

La Ecuación de Nernst
La ecuación de Nernst nos permite calcular el potencial de reducción en los electrodos
en condiciones estándares. La ecuación tiene la siguiente forma:

• E: representa el potencial del electrodo a la temperatura de interés.

• E°: es el potencial de reacción estándar (concentración 1M, presión de 1atm,
temperatura de 298°K o 25°C).
• R: es la constante universal de los gases (831446261815324 J/K.mol).
• T: es la temperatura absoluta en Kelvin (°K).
• Z: es el número de electrones transferidos en la reacción redox.
• F: constante de Faraday (964853321233100184 C/mol).
• Q: cociente de la reacción (Q=[C]^c[D]^d/[A]a[B]^b.
Sistemas alejados del equilibrio
Un sistema se encuentra en equilibrio químico cuando no se observan cambios a medida
que transcurre el tiempo, a pesar de que siguen reaccionando entre sí las sustancias
presentes. El equilibrio químico se establece cuando existen dos reacciones opuestas
que tienen lugar simultáneamente a la misma velocidad.

La ley de acción de la masa (LAM), relaciona las concentraciones de los reactivos y

productos en el equilibrio químico con una magnitud, que se denominó constante de
equilibrio.

• Ke: constante de equilibrio

• a,b,c,d: coeficientes de la reacción
• [A] [B]: concentraciones de los reactivos
• [C] [D]: concentraciones de los productos
Si una reacción no está en equilibrio, se moverá espontáneamente hacia este para
alcanzar un estado de menor energía, más estable. Factores capaces de modificar el
estado de equilibrio:

• Temperatura: Un sistema en equilibrio se opone a un aumento de temperatura

desplazándose en el sentido que absorba calor.
• Presión y volumen: solo influye en reacciones donde participan especies en
estado gaseoso o en disolución. Si aumenta p el sistema se desplazará hacia
donde existe menor número de moles gaseosos y así contrarrestar la
disminución de v y viceversa.
• Concentraciones: La variación de la concentración de cualquiera de las especies
que participan en el equilibrio modifica al resto de concentraciones de las
especies de la reacción. A mayor concentración en los productos el equilibrio
tiende a desplazarse hacia los reactivos para compensar la reacción y viceversa.
Direccionalidad del flujo electrónico
El cociente de reacción (Q) es una magnitud calculada por la misma expresión que la
constante de equilibrio, pero usando las concentraciones de los componentes en un
determinado momento.

[C] y [D] son las presiones parciales y/o concentraciones molares en casos de gases o
iones disueltos respectivamente de los productos de la reacción, [A] y [B] para los
reactivos. Los exponentes son la cantidad de moles de cada una de las sustancias que
participan en la reacción.
El cociente de reacción nos permite saber:

• si un sistema está en equilibrio (Qc=Kc).

• En qué sentido evolucionará un sistema químico que no está equilibrado:
a) Cuando Qc<Kc el sistema químico no está equilibrado lo que implica , que
aumentarán las concentraciones de los productos y el caso contrario para los
reactivos, reacciona hacia la derecha.
b) Cuando Qc>Kc no está en equilibrio. Las concentraciones de los productos
disminuirán y aumentan la de los reactivos, en otras palabras el sistema químico
evoluciona hacia la izquierda.
A medida que transcurre el tiempo el cociente de reacción tiende a igualarse a la
constante de equilibrio.
 Tema 8: Introducción al estudio de las enzimas

Las enzimas como catalizadores biológicos:

• Gran parte de la historia de la bioquímica es la historia de la investigación sobre
las enzimas.
• Los catalizadores biológicos se reconocieron y fueron descritos por primera vez
a finales de siglo XVIII, en estudios sobre la digestión de la carne por secreciones
del estómago; la investigación continúa a principios del siglo XIX, examinando la
conversión del almidón en azúcar por la saliva y diversos extractos vegetales.
• En 1850, Louis Pasteur llegó a la conclusión de que la fermentación del azúcar a
alcohol por la levadura estaba catalizada por fermentos, pero estos fermentos
no pueden ser separados de la estructura de las células de levadura viva.
• En 1897, Edward Buchner descubrió que los extractos de levadura pueden
fermentar el azúcar a alcohol, demostrando que las moléculas que participan en
la fermentación pueden seguir funcionando aun cuando se separen de las células
vivas. Frederick W. Kuhne denominó a estas moléculas Enzimas.

¿OUÉ SON LOS CATALIZADORES?

Los catalizadores aceleran las reacciones químicas sin ser consumidas en el proceso,
debido a que los catalizadores emergen de la reacción catalizada sin ser cambiados.
Incluso pequeñas cantidades suelen ser suficientes para causar una poderosa
aceleración de la reacción.

¿Qué es un catalizador biológico?

Un biocatalizador es aquel que permite acelerar los procesos del metabolismo de los
seres vivos. Se consideran biocatalizadores las enzimas, las hormonas y las vitaminas.

• Enzimas.
• Vitaminas: Las vitaminas deben ser ingeridas por el organismo para su normal
crecimiento y desarrollo. Muchas vitaminas, especialmente las hidrosolubles,
tienen importancia funcional por ser componentes de la estructura de las
coenzimas. En estos casos generalmente es en la porción vitamínica de la
coenzima donde radica el grupo funcional específico de la misma, es decir, aquel
que es transformado por la acción de la enzima.
• Hormonas: Las hormonas son biocatalizadores presentes en diferentes partes
del cuerpo, principalmente producidas por las glándulas de secreción interna o
glándulas endócrinas, es decir, las glándulas que liberan sus productos
directamente en la sangre.
¿Qué es un catalizador químico?
El catalizador químico es una sustancia que no es propia del organismo y aumenta la
velocidad de la reacción al disminuir la energía de activación sin cambios al final del
proceso químico o biológico.
1) Cloruro de aluminio. Este catalizador se emplea en la industria petroquímica
para obtener resinas sintéticas o sustancias lubricantes, sin alterar la delicada
naturaleza de los hidrocarburos en cuestión, ya que posee propiedades ácidas y
básicas al mismo tiempo (es anfótera).
2) Derivados del flúor. Aceleran la descomposición del ozono (03 —› O + 02), que
es normalmente una reacción bastante lenta. He allí el problema de los aerosoles
y refrigerantes que liberan CFC a la atmósfera: diluyen la capa de ozono.

Diferencias entre un catalizador químico y uno biológico:

Aunque las enzimas se hallan sometidas a las mismas leyes naturales que gobiernan el
comportamiento de otras sustancias, se diferencian de los catalizadores químicos
ordinarios en varios aspectos importantes:
1) Velocidades de reacción más elevadas: La velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas es mayor, en factores típicamente de 106 a 1012, que en
las reacciones no catalizadas, y mucho mayor que en reacciones catalizadas
químicamente.
2) Condiciones de reacción más suaves: Las reacciones catalizadas
enzimáticamente transcurren en condiciones relativamente suaves
(temperaturas por debajo de los 100 °C, pH casi neutro). Por lo contrario, la
catálisis química eficaz requiere con frecuencia de temperaturas y presiones
elevadas, así de valores de pH extremos.
3) Especificidad de reacción mayor: Las enzimas exhiben un grado de especificidad
muy grande, tanto respecto a las identidades de sus sustratos como de sus
productos, mayor que los catalizadores químicos.
4) Capacidad para la regulación: Las actividades catalíticas de muchas enzimas
varían en respuestas a las concentraciones de sustancias diferentes de sus
sustratos.

CARÁCTER PROTEICO DE LAS ENZIMAS:

Casi todas las enzimas son proteínas. Las enzimas son grandes proteínas que aceleran
las reacciones químicas. Son de estructura globular, donde se encuentran entrelazadas
y se pliegan mediante una o más cadenas polipeptídicas, que así aportan un pequeño
grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se reconoce el sustrato,
y donde se realiza la reacción.
Los enzimas constituyen la clase de moléculas proteicas más numerosa y especializada.
Son los instrumentos primarios para expresar la acción de los genes, ya que catalizan los
millares de reacciones químicas que, colectivamente, constituyen el metabolismo
intermediario de las células.
Sabiendo que las enzimas son proteínas, cualquier cambio brusco de pH, puede alterar
el carácter iónico de los grupos amino (NH2-) y carboxilo (-COOH) en la superficie
proteica, afectando así las propiedades catalíticas de una enzima. A pH alto o bajo se
puede producir la desnaturalización de la enzima y en consecuencia su inactivación.

FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS EN EL CUERPO HUMANO:

Las enzimas, que catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida sobre la
Tierra, participan en la desintegración de nutrientes para proporcionar energía y
bloques de construcción químicos en el cuerpo humano; permitiendo la utilización de
energía para impulsar la motilidad celular, la función neural y la contracción muscular.
Además de servir como catalizadores para todos los procesos metabólicos, su
impresionante actividad catalítica y especificidad para sustrato, permiten a las enzimas
desempeñar funciones clave en otros procesos relacionados con la salud y el bienestar
de las personas. Ejemplo de esto son la amilasa, producida en la boca, la cual ayuda a
descomponer grandes moléculas de almidón en moléculas de azúcar más pequeñas; la
pepsina, producida en el estómago, la cual ayuda a descomponer las proteínas en
aminoácidos y la trombina, presente en la sangre, la cual actúa como para convertir el
fibrinógeno en fibras de fibrina para formar coágulos.

CONCEPTOS RELACIONADOS CON LAS ENZIMAS

1. Holoenzima: Es una enzima compleja, ya que está formada por una parte
proteica denominada apoenzima y una parte no proteica denominada cofactor.

2. Apoenzima: Es la parte proteica de una enzima (holoenzima) que, para ser

activa, necesita estar unida al correspondiente cofactor.

3. Grupos Prostéticos: Son cofactores (no aminicídicos) que se hallan asociados de

modo permanente con su proteína, frecuentemente de modo covalente.

4. Coenzimas: Sirven como transbordadores reciclables que transportan muchos

sustratos de un punto a otro dentro de la célula.
 5. Cofactor: Los cofactores pueden asociarse de manera directa con la enzima. Si
bien los cofactores desempeñan funciones similares a las de los grupos
prostéticos, se unen de manera transitoria, disociable.

6. Sitio de unión: Está formado por los aminoácidos que están en contacto directo
con el sustrato, es decir una región de una proteína, ADN o ARN en la que otra
molécula o ion específicos forma un enlace químico.

7. Sitio catalítico: Contiene todos aquellos grupos químicos que intervienen en el

proceso de catálisis.

8. Sitio activo: Es la pequeña porción de la enzima donde se produce la unión con

el sustrato recibe el nombre de centro activo.

9. Sustrato: Un sustrato es una molécula sobre la cual actúa una enzima.

COMPONENTES DE UN SISTEMA ENZIMÁTICO: ENZIMA, SUSTRATO,

PRODUCTOS, EFECTOS DEL MEDIO, E INHIBIDORES.
Sistema Enzimático: Son todos los elementos que forman parte de reacciones
catalizadas por enzimas (enzima, sustrato, cofactores, coenzimas y productos) al igual
que los elementos que afectan la acción de estas (pH, temperatura, inhibidores).
Enzimas: Son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones
químicas, es decir, aceleran la velocidad de la reacción. Cabe destacar que las enzimas
no se degradan luego de la reacción, al terminar el proceso se deshace la unión del
complejo enzima-sustrato, liberando los productos y preservándose intacta.
Productos: Son el resultado de una reacción catalítica exitosa, proviene del estado
alterado del sustrato previamente acoplado a la enzima.
Efectos del medio: Como toda estructura biológica, las enzimas al ser de procedencia
proteica, en su mayoría poseen propiedades específicas, las cuales si son alteradas por
condiciones determinadas pueden llegar a impedir su funcionamiento. Siguiendo este
orden de ideas, quiere decir que las enzimas deben encontrarse en un ambiente que
posea características óptimas para su funcionamiento siendo dichos factores serían el
pH y la temperatura.

• pH: La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden
afectar drásticamente su actividad.

• Temperatura: El aumento de la temperatura refleja un aumento de la energía

cinética de las moléculas lo cual favorece la colisión entre las moléculas de
enzima y sustrato. Mientras mayor sea la temperatura mayor es el número de
 choques y mayor la velocidad de la reacción. Pero a partir de un valor
determinado de temperatura comienza la desnaturalización de la proteína
enzimática y de este modo la pérdida de la actividad.

Inhibidores: Los inhibidores enzimáticos son sustancias que tienen en común la

propiedad de disminuir la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas. Se
distinguen dos tipos generales de inhibición, la reversible y la irreversible. En la forma
reversible el inhibidor forma con la enzima un complejo enzima-inhibidor (EI) unido por
fuerzas no covalentes y que por lo tanto puede disociarse. En la forma irreversible se
producen modificaciones covalentes de la enzima que no pueden eliminarse fácilmente.
También se clasifican en:

• Competitivos: El inhibidor se une a la porción de unión dedicada al sustrato del

sitio activo, lo que bloquea el acceso por al sustrato.
• No competitivos: El inhibidor se une a un sitio de la enzima diferente al centro
activo, por lo que no compite con el sustrato por su posición.
• Alostérica: El inhibidor se une a una enzima en un lugar que no es el sitio activo.
• Anticompetitiva: Se une al complejo ES una vez formado impidiendo la acción
catalítica.

CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS:

Las enzimas se clasifican y asignan de acuerdo con la naturaleza de las reacciones
químicas que catalizan. De esta manera existen seis clases principales de reacciones que
catalizan las enzimas, así como subclases y subclases dentro de las clases.
En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes
grupos.

Clase Acción Ejemplo

Catalizan oxidaciones y
Oxidorreductasas Catalasa
reducciones
Catalizan la transferencia de
Aminotransferasa,
Transferasas porciones, como grupos glucosilo,
fosfotransferasa.
metilo o fosforilo.
Catalizan la división hidrolítica de
Hidrolasas C-C, C-O, C-N, dando una molécula Fosfatasa, tripsina.
H2O.
Catalizan la división de C-C, C-O, C-
Anhidrasa carbónica,
Liasas N y otros enlaces covalente
descarboxilasa.
mediante la eliminación de átomo.
Catalizan los cambios geométricos
Isomerasas ARN polimerasa
o estructurales de una molécula.
 Catalizan la unión de dos moléculas
Ligasas en reacciones acopladas a la ATPsintasa o ATPasa
hidrólisis de ATP.

NOMENCLATURA:
Cada enzima puede nombrarse a través de dos nombres: Uno recomendado o
tradicional y uno sistemático
Nombre Trivial: Usado para el empleo diario y es con frecuencia un nombre trivial de la
enzima empleada anteriormente. Hace referencia a los nombres antiguos con los que
fueron bautizadas las enzimas durante los primeros años de la enzimología. La mayoría
se han bautizado añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato o una palabra o frase
que describe su actividad como la ureasa.

Nombre sistemático: Se emplea cuándo debe hacerse mínima la ambigüedad. Se

construye con la siguiente información:

• El nombre del sustrato o de los sustratos o el grupo dador y aceptor, ya que la

mayoría de las enzimas catalizan transferencia de electrones (oxidoreductasas)
átomos o grupos funcionales (transferasas e Isomerasas etc.) y por lo tanto en
estos casos se indica en vez del nombre sustrato, quien es grupo dador y quien
es el grupo aceptor.
• Tipo de reacción catalizada por la enzima de acuerdo con la clasificación del
grupo principal
• Terminación -asa.
Por ejemplo, el nombre sistemático formal de la enzima que cataliza la reacción:

Es la ATP: glucosa fosfotransferasa, lo que indica que cataliza la transferencia de un

grupo fosfato (tipo de reacción según grupo y sub grupo) del ATP (dador) a la glucosa
(aceptor)

Clasificación por números: La Comisión de Enzimas (EC, por sus siglas en ingles) de la
IUBMB ha dado a cada enzima un número con cuatro partes, como EC 3.4.21.5.
Estos grupos de clasificación nombrados anteriormente son la base de la nomenclatura
de las enzimas, puesto que los tres primeros números definen la clase principal, la
subclase y la sub-subclase (la cual habla de los grupos químicos de la reacción)
respectivamente. El último es un número de serie dentro de la sub-subclase, que puede
indicar tanto el orden en el que cada enzima se ha añadido a la lista (que va creciendo
continuamente), como brindar una información más específica refiriéndose a los grupos
químicos que participan en la reacción
Por ejemplo: el número de clasificación de la enzima anterior (ATP: glucosa
fosfotransferasa) (numero E.C., por enzyme comission) es 2.7.1.1

• El primer digito (2) denota el nombre de la clase principal, como es 2, nos señala
que se refiere a una enzima transferasas
• El segundo digito (7), denota la subclase, y como es 7, nos señala que se refiere
a la subclase fosfotransferasa de las transferasas, es decir una transferasas que
transfiere un grupo fosfato
• El tercer digito (1) nos indica que es una fosfotransferasa con un grupo hidroxilo
como aceptor de grupo fosfato
• El cuarto digito (1) nos señala a la D- glucosa como aceptor del grupo fosfato.

ISOENZIMAS
Las isoenzimas son proteínas que catalizan la misma reacción; con los mismos
requerimientos, pero con propiedades cinéticas y fisicoquímicas diferentes, lo cual
permitió su descubrimiento y estudio. El primer caso conocido y por ello el más
estudiado es el de la lactato deshidrogenasa (LDH).
A las isoenzimas se le ha asociado con una variedad de importancia médica, ya que a
través de ellas se permite estudiar el funcionamiento de ciertos órganos.
Algunos procesos patológicos como el infarto de miocardio, la hepatitis infecciosa y las
enfermedades musculares, comportan la muerte celular del tejido afectado, con la
consiguiente liberación de los contenidos celulares a la sangre. Como por ejemplo el
patrón de isoenzimas de LDH que existe en el suero sanguíneo es representativo del
tejido que liberó las isoenzimas. Esta información puede utilizarse para diagnosticar
estos procesos y para el seguimiento de los resultados del tratamiento.

ZIMÓGENOS
Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza
ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio
bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda
realizar la catálisis.
 Tema 9: Mecanismos de Acción de las Enzimas
Formación del Complejo Enzima-Sustrato:
Una sustancia que acelera una reacción química, y que no es un reactivo, se llama
catalizador. Los catalizadores de las reacciones bioquímicas que suceden en los
organismos vivos se conocen como enzimas. Estas generalmente son proteínas, aunque
algunas moléculas de ácido ribonucleico (ARN) también actúan como enzimas.
El rasgo distintivo de una reacción catalizada enzimáticamente es que tiene lugar dentro
de los confines de una bolsa de enzima denominada Sitio Activo. La molécula fijada en
el sitio activo y sobre la cual actúa la enzima se denomina Sustrato.
En conclusión, el Complejo Enzima – Sustrato es la estructura que se forma de la unión
de una enzima con un sustrato. Un sustrato entra en el sitio activo de la enzima. Este
forma un complejo enzima-sustrato. Entonces sucede la reacción, el sustrato se
convierte en productos y se forma el complejo enzima-productos. Luego los productos
dejan el sitio activo de la enzima.

Choque, orientación y energía en el proceso:

La teoría cinética —también llamada la teoría de la coalición— de cinética química
declara que para que dos moléculas reaccionen, deben:
1. Aproximarse dentro de la distancia formadora de enlace de la otra, o “chocar”.
2. Poseer suficiente energía cinética para vencer la barrera de energía para alcanzar
el estado de transición.
Orientación: Las moléculas de los reactivos deben tener una orientación adecuada para
que la reacción se lleve a cabo.
Este principio se aplica a las enzimas ya que el choque entre un sustrato y el sitio activo
de enzima no significa necesariamente que ocurrirá una reacción de catálisis, sino que
la enzima debe guiar o dirigir el sustrato hacia el sitio activo en una orientación
específica para que la reacción realmente ocurra.
Energía: Las moléculas de reactivos deben tener suficiente energía cinética en el
momento del choque para que se produzca la ruptura de sus enlaces y se formen los
enlaces de los productos. A esta energía, la energía cinética necesaria para que un
choque sea efectivo y se rompan los enlaces de los reactivos, se la denomina Energía de
Activación.
Energía de activación y estado de transición:
Para que la reacción se lleve a cabo deben romperse algunos o todos los enlaces
químicos de los reactivos para que puedan formarse los enlaces nuevos de los
productos. Para que los enlaces lleguen a un estado que les permita romperse, la
molécula debe retorcerse (doblarse o deformarse) en un estado inestable denominado
estado de transición. El estado de transición es un estado de alta energía y debe
añadirse una cantidad de energía –la energía de activación– para que la molécula lo
alcance. Debido a que el estado de transición es inestable, las moléculas de reactivo no
se quedan ahí mucho tiempo, sino que proceden al siguiente paso de la reacción
química.
Existe una barrera energética entre S y P. Esto viene representado por una “colina”
energética. Para que haya reacción las moléculas deben superar esta barrera por lo que
se deben llevar a un nivel energético superior. En la cumbre de la colina energética existe
un punto en el que la caída hacia el estado Sustrato o Producto es igualmente probable
(en los dos casos, el camino es de bajada). Esto es lo que se conoce como estado de
transición.
En el caso de las enzimas, estas realizan la tarea fundamental de disminuir la energía de
activación necesaria para transformar a los reactivos en productos.

Hay varios métodos por los cuales la enzima puede disminuir la energía de activación,
por ejemplo:

• Las enzimas aproximan a las moléculas de sustrato de manera que no tengan

que gastar energía moviéndose hasta que choquen al azar, y las unen de forma
estrecha y específica, al sitio activo de la enzima.

• Al unir los reactivos en el sitio activo, las enzimas también posicionan los
sustratos correctamente, por lo que no tienen que vencer las fuerzas
intermoleculares que, de otro modo, los separarían. Esto permite que las
moléculas interactúen con menos energía.
Aclaremos un punto importante, las enzimas no cambian el valor de ∆G de una reacción.
Es decir, no cambian si una reacción libera o absorbe energía en general. Esto es porque
las enzimas no afectan la energía libre de los reactivos o los productos.
La energía libre de Gibbs (G) de un sistema es una medida de la cantidad de energía que
puede realizar ese sistema. El cambio en la energía libre de Gibbs durante una reacción
provee información útil de la misma, por ejemplo, describe la dirección en la cual
tenderá a proceder una reacción química. Una definición sencilla del cambio en la
energía libre de Gibbs sería:
ΔG=G final – G inicial
En otras palabras, ΔG es el cambio en energía libre de un sistema que va de un estado
inicial, como los reactivos, a un estado final, como todos los productos. Este valor nos
indica la máxima energía utilizable liberada (o absorbida) al ir del estado inicial al estado
final.

El concepto Enzima-Sustrato como un fenómeno en equilibrio:

Las enzimas alteran las velocidades de reacción, pero no los equilibrios. Se puede
escribir una reacción enzimática sencilla como:

La función de un catalizador es aumentar la velocidad de una reacción. Los catalizadores

no modifican los equilibrios de reacción. (Recordemos que una reacción se encuentra
en equilibrio cuando no hay cambio neto de la concentración de reactivos y productos).
Las flechas bidireccionales de la ecuación ilustran este punto: Cualquier enzima que
catalice la reacción S→P también cataliza la reacción P→S. El papel de las enzimas es
acelerar la interconversión de S y P. No se gasta enzima en el proceso y el punto de
equilibrio no queda afectado.
¿Por qué las enzimas se comportan como trampas entrópicas?
La entropía grado de aleatoriedad o desorden de un sistema. En términos generales,
esta aumenta cuando el sistema se desordena y disminuye cuando aumenta el orden
molecular.
En el complejo de estado de transición, los grupos reactivos poseen poca moción
relativa, lo que provoca un menor descenso de la entropía del estado de transición.
Cuando el sustrato se une a la enzima, su movilidad disminuye y, por tanto, su entropía
disminuye. Consecuentemente, la diferencia de entropía entre reactantes y productos
es menor y la Ea se reduce. Debido a que las enzimas disminuyen la entropía de las
reacciones, siendo denominadas Trampas de entropía.

Eventos moleculares de las enzimas catalíticas:

• Concentración del sustrato: Al aumentar la concentración de sustrato, la
actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde
la enzima se satura, debido a que todos sus sitios activos ocupados.

• Concentración de la enzima: Un aumento en la concentración enzimática

aumenta la velocidad de la reacción. A concentraciones enzimáticas más altas,
más moléculas están disponibles para unirse al sustrato y catalizar la reacción.

• pH: El pH óptimo define el valor de la velocidad máxima de la reacción en esas

condiciones. A ambos lados del pH óptimo la velocidad decrece. Casi todas las
enzimas intracelulares muestran actividad óptima con pH entre 5 y 9.

• Temperatura: La velocidad de reacción aumenta con la temperatura porque al

aumentarla incrementa la energía cinética de las moléculas, las moléculas se
mueven más rápido y chocan con más frecuencia y con más energía.

• Inhibidores: Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y

disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a
un agente patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos
medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos.

Mecanismos de Reacción:
Catálisis por proximidad:
Para que las moléculas reaccionen, deben acercarse hasta ubicarse dentro de la
distancia formadora de enlace de la otra. Mientras más alta sea su concentración, con
mayor frecuencia se encontrarán una con otra y mayor será el índice de reacción.
Catálisis ácido-base:
Se distinguen dos tipos de catálisis acidobásica. Catálisis específica para ácido o base se
refiere a reacciones para las cuales el único ácido o base participante son protones o
iones hidróxido. El índice de reacción es sensible a cambios de la concentración de
protones, pero independiente de las concentraciones de otros ácidos (donadores de
protón) o bases (aceptores de protón).

Catálisis por tensión:

Las enzimas que catalizan reacciones líticas, transformaciones químicas que
comprenden el rompimiento de un enlace covalente, típicamente se unen a sus
sustratos en una conformación que es un poco desfavorable para el enlace que sufrirá
la división. Tal conformación tensa imita la del intermediario del estado de transición,
especie transitoria que representa la transición o el punto medio en la transformación
de sustratos a productos. La tensión resultante estira o deforma el enlace al cual se
dirige; esto lo debilita y lo hace más vulnerable a la división.

Catálisis Covalente:
Comprende la formación de un enlace covalente entre la enzima y uno o más sustratos.
La enzima modificada después se convierte en un reactivo. Sin embargo, el estado
modificado de la enzima es transitorio, en el momento en que se completa la reacción,
la enzima vuelve a su estado no modificado original.
La catálisis covalente se observa con particular frecuencia entre enzimas que catalizan
reacciones de transferencia de grupo. Los residuos sobre la enzima que participa en la
catálisis covalente por lo general son cisteína o serina, y en ocasiones histidina.

Cambios Conformacionales:
El modelo de adaptación inducida de Daniel Koshland, declara que cuando los sutratos
se aproximan y se unen a la enzima, inducen un cambio conformacional, una
modificación análoga al colocar una mano (sustrato) dentro de un guante (enzima).
En bioquímica, un cambio conformacional es un cambio en la forma de una
macromolécula, a menudo inducido por factores ambientales.
Metales de transición en la catálisis enzimática:
Los grupos prostéticos se distinguen por su incorporación estrecha y estable hacia la
estructura de una proteína mediante fuerzas covalentes o no covalentes. Los iones
metálicos son el grupo prostético más comunes; cerca de un tercio de todas las enzimas
que contienen iones metálicos unidos Fe, Co, Cu, Mg, Mn y Zn reciben el nombre de
metaloenzimas.
Los metales que participan en reacciones redox por lo general forman complejos con
grupos prostéticos como el hem, pueden facilitar la unión y orientación de sustratos, o
actuar como ácidos o bases para hacer a los sustratos más electrofílicos (pocos
electrones) o nucleofílicos (ricos en electrones), y por lo tanto más reactivos.
Los cofactores más comunes también son los iones metálicos. Las enzimas que
requieren un cofactor ion metálico se llaman enzimas activadas por metal, para
diferenciarlas de las metaloenzimas donde los iones metálicos son grupos prostéticos.

Serin proteinasas:
Las proteasas de serina son hidrolasas, una hidrolasa es una enzima capaz de catalizar
la hidrólisis de un enlace químico. Es decir, la molécula de agua se divide y rompe uno o
más enlaces químicos y sus átomos pasan a formar unión de otra especie química.
Entonces, las proteasas de serina son hidrolasas que degradan los enlaces peptídicos de
aquellas proteínas y péptidos que poseen en su centro activo un aminoácido serina, el
cual es esencial para que se dé el proceso de catálisis enzimática. Un ejemplo de serina
proteasa es la quimiotripsina.

Metaloproteinasas:
La metaloproteinasa o metaloproteasa es una enzima que genera proteólisis
(proteasas), y que en su funcionamiento es necesario que exista la presencia de metales
como átomos de zinc o cobalto.

Coenzimas NAD Y NADP:

La nicotinadamida es un componente de las coenzimas redox NAD Y NADP.
La molécula de NADP+ se produce a partir de una molécula de NAD+; este NAD+ parte
del nicotinato, que es una molécula proveniente de las vitaminas de la alimentación (la
vitamina B3, conocida como la vitamina niacina).
 TEMA 10: Consideraciones generales de las vitaminas

IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LAS VITAMINAS

Una vitamina se define como un compuesto orgánico que se necesita en la dieta en
pequeñas cantidades para el mantenimiento de la integridad metabólica normal. En
general, no se pueden sintetizar en el organismo y, en consecuencia, deben encontrarse
en la dieta.
Las vitaminas liposolubles (A, D, E y K) suelen consumirse con alimentos que contienen
grasa y, debido a que se pueden almacenar en la grasa del cuerpo, no es necesario
tomarlas todos los días. Las vitaminas hidrosolubles, las del grupo B y la vitamina C, no
se pueden almacenar y por tanto se deben consumir con frecuencia, preferiblemente a
diario (a excepción de algunas vitaminas B).
En cuanto a la variedad de vitaminas, el cuerpo humano puede producir la vitamina D,
como única vitamina natural, el resto de las vitaminas deben ser ingeridas mediante los
alimentos o diferentes suplementos vitamínicos.

HIPERVITAMINOSIS y AVITAMINOSIS:
Las vitaminas se dividen en hidrosolubles y liposolubles. La diferencia entre ambas
radica en que las primeras son utilizadas por el organismo inmediatamente y el
excedente sale a través de la orina, mientras que las liposolubles se almacenan en el
tejido graso del cuerpo.
Las vitaminas liposolubles, al ser consumidas en exceso, se acumulan y pueden provocar
efectos adversos en el organismo lo que se conoce como hipervitaminosis; este
padecimiento es difícil que ocurra a través de la dieta y es más frecuente que se presente
por el consumo indiscriminado de complejos multivitamínicos. Ocurre sobre todo con la
vitamina A y D.

• Hipervitaminosis A: Alteraciones en la piel, caída del pelo, debilidad, vómitos,

trastornos hepáticos.
• Hipervitaminosis D: Depósitos de calcio en tejidos blandos, daño renal y
cardiovascular, vómitos, fatiga, deshidratación.
La deficiencia de vitaminas en el cuerpo es producida por la mala absorción del
organismo o por la falta de ingestión de estas en forma de alimento o suplemento.
Algunos signos y síntomas típicos de avitaminosis son:

• Piel seca y áspera con descamación.

• Retraso en el crecimiento de niños.
 • Problemas en el desarrollo cognitivo y motor en niños.
• Sueño diurno.
• Cansancio.
La falta de vitaminas puede ser producida por la ingestión de una alimentación con poca
variación en los alimentos.
El tratamiento se basa en la identificación de la vitamina o vitaminas deficitarias, para
luego proceder a su reposición mediante suplementos vitamínicos.

CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS

Las diferentes vitaminas no están relacionadas químicamente, así como suelen tener
una acción fisiológica distinta. Por lo general actúan como biocatalizadores,
combinándose con proteínas para crear enzimas metabólicamente activas, que a su vez
intervienen en distintas reacciones químicas por todo el organismo.
Las vitaminas humanas identificadas se clasifican de acuerdo a su capacidad de
disolución en grasa o en agua. Las vitaminas liposolubles (A, D, E y K) suelen consumirse
con alimentos que contienen grasa y, debido a que se pueden almacenar en la grasa del
cuerpo, no es necesario tomarlas todos los días. Las vitaminas hidrosolubles, las del
grupo B y la vitamina C, no se pueden almacenar y por tanto se deben consumir
preferiblemente a diario.

Vitaminas Liposolubles:
Las vitaminas liposolubles son compuestos hidrofóbicos que sólo pueden absorberse
con eficiencia cuando hay absorción normal de grasa. Al igual que otros lípidos, se
transportan en la sangre en lipoproteínas o fijas a proteínas de unión específicas. Estas
son las vitaminas A, D, E, K (ADEK).
Tienen diversas funciones; por ejemplo, vitamina A, visión y diferenciación celular;
vitamina D, metabolismo del calcio y el fosfato, y diferenciación celular; vitamina E,
antioxidante, y vitamina K, coagulación de la sangre.

Vitamina A: Los retinoides comprenden el retinol, retinaldehido y el ácido retinoico

(vitamina A perforada, solo se encuentra en alimentos de origen animal), así como los
carotenoides. El β-caroteno y otros carotenoides provitamina A se dividen en la mucosa
intestinal por medio de la caroteno dioxigenasa, lo que da retinaldehido, que se reduce
hacia retinol.

• En la retina, el retinaldehido funciona como el grupo prostético de proteínas

opsina sensibles a la luz, lo que forma rodopsina (en bastones) y iodopsina (en
conos).
 • El ácido retinoico participa en la expresión del gen y la diferenciación del tejido.
• La deficiencia de vitamina A es la más importante causa prevenible de ceguera.
La deficiencia más prolongada produce xeroftalmia: queratinización de la córnea
y ceguera.

Vitamina D: La vitamina D no es estrictamente una vitamina sino una hormona, porque

puede sintetizarse en la piel. Su principal función es la regulación de la absorción y la
homeóstasis del calcio. El 7-dehidrocolesterol (un intermediario en la síntesis de
colesterol que se acumula en la piel) pasa por una reacción n enzimática cuando se
expone a la luz ultravioleta, lo que da previtamina D. Esta pasa por una reacción
adicional para formar colecalciferol (Vitamina D3). La deficiencia de vitamina D causa
raquitismo, osteomalacia y osteoporosis; el exceso de vitamina D puede causar
calcinosis.

Vitamina E: No se ha definido una función singular inequívoca para la vitamina E. Actúa

como un antioxidante liposoluble en membranas celulares. Vitamina E es un término
que define 2 familias de compuestos, los tocoferoles y tocotrienoles.

Vitamina K: La vitamina K se requiere para la síntesis de proteínas de coagulación de la

sangre. Los antagonistas de la vitamina K se usan para reducir la coagulación de la sangre
en quienes tienen riesgo de trombosis; el de uso más amplio es la Warfarina. Tres
compuestos tienen la actividad biológica en la vitamina k: Filoquinona (se encuentra en
verduras verdes), menaquinonas (sintetizadas por las bacterias intestinales) y
menadiona.

Vitaminas Hidrosolubles:
Las vitaminas hidrosolubles son las vitaminas B y C, ácido fólico, biotina y ácido
pantoténico; funcionan principalmente como cofactores de enzimas.
Complejo B:
Grupo compuesto por tiamina (B1), lactoflavina o riboflavina (B2), niacina (B3), ácido
pantoténico (B5), piridoxina (B6), ácido fólico (B9) y cobalamina o cianocobalamina
(B12).

• Vitamina B1 (Tiamina): Tiene una función especial en el metabolismo que

genera energía, especialmente en el metabolismo de carbohidratos. Su
deficiencia causa beriberi, insuficiencia cardiaca, edema.
• Vitamina B2 (Riboflavina): Proporciona las porciones reactivas de las coenzimas
flavín mononucleótido (FMN) y flavín adenina dinucleótico (FAD). Tiene una
participación fundamental en el metabolismo de lípidos y carbohidratos.
 • Vitamina B3 (Niacina): Se descubrió como un nutriente durante estudios de
pelagra. Dos compuestos, el ácido nicotínico y la nicotinamida, tienen la
actividad biológica de niacina. Su función metabólica es como el anillo
nicotinamida de las coenzimas NAD y NADP. La deficiencia de niacina y triptófano
provoca pelagra.
• Vitamina B5 (Ácido Pantoténico): Forma parte de la CoA y de la proteína
acarreadora de acilo (ACP), el ácido pantoténico actúa como un acarreador de
grupos acilo.
• Vitamina B6 (Piridoxina): 6 compuestos tienen actividad de vitamina B6:
Piridoxina, piridoxal, piridoxamina y sus 5’-fosfatos. Está involucrado en el
metabolismo de aminoácidos, transaminación y descarboxilación. La deficiencia
moderada causa anormalidades del metabolismo del triptófano y la metionina.
• Vitamina B8 (Biotina): Es sintetizada en la flora intestinal en cantidades que
exceden sus requerimientos. La deficiencia se desconoce. Funciona como una
coenzima de las enzimas carboxilasas.
• Vitamina B9 (Ácido Fólico): La deficiencia de ácido fólico en sí, o la deficiencia
de vitamina b12, conduce a la deficiencia de ácido fólico funcional (pteroil
glutamato), provocando anemia megaloblástica.
• Vitamina B12 (Cianocobalamina): Se usa como término genérico para las
cobalaminas y corrinoides. La vitamina B12 se absorbe unida a factor intrínseco,
una glucoproteína secretada por la mucosa gástrica. La vitamina B12 ocasiona
anemia perniciosa, altera el metabolismo del ácido fólico, lo que lleva a la
deficiencia de folato funcional que altera la eritropoyesis, y hace que liberen
precursores inmaduros de eritrocitos hacia la circulación (anemia
megaloblástica).

VITAMINA C
La vitamina C también se conoce como ácido ascórbico. Es una vitamina solo para
algunas especies: Humanos y otros primates, cobayos, murciélagos, murciélagos, aves
paseriformes y casi todos los peces invertebrados. La deficiencia de vitamina C da por
resultado escorbuto.
Entre sus funciones están la síntesis de colágeno y la transformación del ácido fólico.
Interviene en la absorción del hierro y tiene efecto antioxidante, lo que es muy
importante para la prevención frente a los radicales libres.
 TEMA 11: Cinética Enzimática

Definición:
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son
catalizadas por las enzimas.
Son varios los factores que pueden modificar la velocidad de la reacción y solo puede
estudiarse un factor a la vez; se debe cuidar que todos los demás factores permanezcan
constantes. Sin embargo, ni la concentración del sustrato ni la del producto se puede
mantener constante pues su variación es precisamente el Índice que asegura que la
reacción está ocurriendo.

Dirección de la Reacción:
El cambio de energía libre de Gibbs describe tanto la dirección en la cual procede la
reacción química. Si la energía libre de formación de los productos es menor que la de
los sustratos, el signo ΔGº será negativo, lo que indica que la reacción será de izquierda
a derecha; esas reacciones se denominan espontáneas.

Temperatura y el índice de Reacción:

El aumento de la temperatura incrementa el índice de reacciones tanto no catalizadas
como catalizadas por enzima al aumentar la energía cinética y la frecuencia de choque
de las moléculas de los reactivos. Sin embargo, la enzima puede desnaturalizarse al
superar su temperatura máxima, perdiendo su estructura tridimensional. Las enzimas
de humanos se mantienen estables entre 45 y 55 oC.

Concentración de Sustrato y el Índice de Reacción:

Para una enzima típica, a medida que la concentración de sustrato aumenta, la Vi
(velocidad inicial) se incrementa hasta que alcanza un valor máximo Vmax. Cuando los
aumentos adicionales de la concentración de sustrato no aumentan más la Vi, se dice
que la enzima está “saturada” con sustrato. Note que la forma de la curva que relaciona
la actividad con la concentración de sustrato es hiperbólica.
Ecuación de Michaelis-Menten y Hill:
La ecuación de Michaelis-Menten ilustra en términos matemáticos la relación entre
velocidad de reacción inicial (Vi) y la concentración de sustrato (S):
𝑉𝑚𝑎𝑥[𝑆]
𝑣𝑖 =
𝐾𝑚 + [𝑆]

La constante Km de Michaelis es la concentración de sustrato a la cual Vi es la mitad de

la velocidad máxima (Vmax/2) alcanzable a una concentración particular de enzima.
Una forma lineal de la ecuación de Michaelis-Menten se usa para determinar Km y
Vmax.
La ecuación de Michaelis-Menten se transforma en:
𝑉𝑚𝑎𝑥[𝑆] 1 𝐾𝑚 1 1
𝑣𝑖 = = +
𝐾𝑚 + [𝑆] → 𝑉1 𝑉𝑚𝑎𝑥 [𝑆] 𝑉𝑚𝑎𝑥

Esta ecuación funciona como la ecuación de línea recta 𝑦 = 𝑎𝑥 + 𝑏, donde:

• Y: 1/Vi
• X: 1/[S]
Al graficar 1/Vi en el eje Y, y 1/[S] en el eje X, da una línea recta cuya intersección en el
eje se define como 1/Vmax y la pendiente se define como Km/Vmax. Este gráfico se
conoce como el Gráfico de Lineweaver-Burk.

La ecuación de Hill describe la conducta de enzimas que muestran unión cooperativa de

sustrato. Si bien casi todas las enzimas despliegan la cinética de saturación simple
descrita por Michaelis-Menten, algunas se unen a sus sustratos de manera cooperativa,
análoga a la unión de oxígeno por la hemoglobina. La conducta cooperativa es una
propiedad exclusiva de enzimas multiméricas que unen sustrato en múltiples sitios. En
estos casos la gráfica muestra una curva sigmoidea en vez de hiperbólica.
La ecuación se escribe de la siguiente manera:
𝐿𝑜𝑔 𝑣𝑖
= 𝑛𝐿𝑜𝑔[𝑆] − 𝐿𝑜𝑔𝐾′
𝑉𝑚𝑎𝑥 − 𝑣𝑖
K’ es una constante compleja. La ecuación declara que cuando S es bajo en comparación
con K’, la velocidad de reacción inicial aumenta como la enésima potencia de S.

El análisis cinético distingue entre inhibición competitiva y no competitiva:

La fuerza de interacción entre un inhibidor y una enzima depende de las fuerzas
importantes en la estructura de la proteína y la unión de ligando (enlaces de hidrógeno,
interacciones electrostáticas, interacciones hidrófobas y fuerzas de Van der Waals).
Los inhibidores competitivos actúan al disminuir el número de moléculas de enzima
libres disponibles para unión a sustrato, esto es, para formar ES y, así, finalmente para
formar producto. El inhibidor competitivo no afecta la Vmax pero aumenta la Km.
Los inhibidores no competitivos disminuyen la Vmax pero no afectan Km. Los inhibidores
no competitivos se unen a las enzimas en sitios distintos al sitio de unión al sustrato y
por lo general muestran poca o ninguna semejanza estructural con el sustrato.

Inhibidor Irreversible:
Normalmente, los inhibidores forman un complejo disociable con la enzima, por lo que
la enzima por completo activa puede recuperarse si se elimina al inhibidor. Sin embargo,
varios otros inhibidores actúan de manera irreversible al producir modificación química
de la enzima.

Reacciones Bi-Bi y Ping-Pong:

• Muchas enzimas tienen un sustrato único, y muchas otras tienen 2 o más
sustratos y productos. Aquellas reacciones con dos sustratos y dos productos se
denominan reacciones Bi-Bi.
• El término ping-pong aplica a mecanismos en los cuales uno o más productos
son liberados desde la enzima antes de que se hayan añadido todos los sustratos.
• Las reacciones bi-bi y ping-pong son reacciones de doble desplazamiento. El
grupo que se transfiere primero es desplazado del sustrato A por la enzima para
formar productos P y una forma modificada de la enzima F.

Fármacos como Inhibidores:

Muchos fármacos actúan como inhibidores de enzimas.
 Tema 12: Radicales Libres
Importancia Biomédica:
Los radicales libres se forman en el organismo en condiciones normales. Dan por
resultado daño de ácidos nucleicos, proteínas y lípidos en membranas celulares y
lipoproteínas plasmáticas. Esto puede originar cáncer, aterosclerosis, enfermedad de
arteria coronaria y enfermedades autoinmunitarias.
En estudios epidemiológicos y de laboratorio se han identificado varios nutrientes
antioxidantes protectores: Selenio, vitamina C y E, β-caroteno y otros carotenoides.

Definición:
Los radicales libres son especies moleculares muy reactivas con un electrón no
apareado; solo persisten por poco tiempo (10-9 a 10-12 s) antes de chocar con otra
molécula y sustraer o donar un electrón para alcanzar estabilidad. Al hacerlo generan
un nuevo radical a partir de la molécula con la cual colisionaron.
Los radicales más perjudiciales en sistemas biológicos son los radicales de oxígeno (a
veces denominados especies oxígeno reactivas), en especial superóxido (O2-), hidroxilo
(OH) y perhidróxilo (O2H). El daño de tejido causado por radicales de oxígeno se
denomina daño oxidativo.

Daño del ADN, lípidos y proteínas:

• La interacción de radicales con bases en el ADN puede llevar a cambios químicos
que, si no se reparan, pueden heredarse en células hijas.
• El daño por radical de ácidos grasos insaturados en membranas celulares y
proteínas plasmáticas conduce a la formación de peróxidos de lípidos, y después
a dialdehidos muy reactivos que pueden modificar químicamente proteínas y
bases de ácidos nucleicos.
• El daño oxidativo de residuos tirosina en proteínas puede llevar a la formación
de dihidroxifenilalanina que puede pasar por reacciones no enzimáticas que dan
pie a formación adicional de radicales de oxígeno.

El daño por radicales puede causar mutaciones, cáncer, enfermedad autoinmunitaria

y aterosclerosis:

• El daño del ADN por radical en células germinales en los ovarios y testículos
puede llevar a mutaciones hereditarias; en las células somáticas el resultado
puede ser el inicio del cáncer.
 • La modificación química de aminoácidos en proteínas conduce a proteínas que
el sistema inmunitario reconoce como extrañas, iniciando una enfermedad
autoinmune.

Fuentes de Radicales de Oxígeno en el Cuerpo:

• Las radiaciones ionizantes (rayos X y UV) pueden lisar el agua, lo que lleva a la
formación de radicales hidroxilo.
• Los iones metálicos de transición (Cu+, Co2+, Ni2+ y Fe2+) pueden reaccionar de
manera no enzimática con oxígeno o peróxido de hidrógeno (H2O2), lo que lleva
a la formación de radicales hidroxilo.
• El óxido nítrico (factor de relajación endotelial) es un radical, y puede reaccionar
con el superóxido para dar peroxinitrito, que se desintegra y forma radicales
hidroxilo.

Mecanismos de Protección contra daño por radical:

Los iones metálicos que pasan por reacción no enzimática para formar radicales de
oxígeno normalmente no se encuentran libres en solución, sino que están unidos a las
proteínas para las que son grupos prostéticos o en proteínas de transporte, de manera
que no son reactivos.
El superóxido se produce de forma accidental, y una familia de superóxido diminutasas
cataliza la reacción entre superóxido y protones para dar oxígeno y peróxido de
hidrógeno.

Los peróxidos que se forman por daño radical de lipoides en membranas y lipoproteínas
plasmáticas son reducidos hacia ácidos grasos hidroxi por la glutatión peroxidasa.

Antioxidantes:
Los antioxidantes son cualquier sustancia que, cuando está presente en bajas
concentraciones en relación con un sustrato oxidable que puede ralentizar o inhibir
significativamente la oxidación de ese sustrato.
Para contrarrestar los efectos nocivos del O2 y sus derivados, las células disponen de
mecanismos capaces de eliminar los productos tóxicos del O2. Estos mecanismos de
defensa, conocidos como sistema antioxidante (AOX), son los responsables de mantener
el equilibrio de las reacciones redox (óxido reducción) y de la supervivencia celular.
Estrés Oxidativo:
Dando un valor aproximado se dice que el 20% del aire que se respira es oxígeno (02),
del cual se tiene conocimiento de que es esencial para la vida y el funcionamiento
normal de cada célula del cuerpo, además de que llega al torrente sanguíneo después
de ingresar al torrente sanguíneo desde los pulmones. Una pequeña porción de este
oxígeno se convierte intracelularmente en formas reactivas caracterizadas por actividad
oxidativa. Estos son conocidos como radicales libres y su presencia, al igual que la
oxidación que producen, es muy importante para el equilibrio del organismo, una vez
que realizan su función serán eliminados por los antioxidantes, restableciendo el
equilibrio.
Sin embargo, cuando los antioxidantes son insuficientes para combatir los radicales
libres y su presencia en las células aumenta, se denomina estrés oxidativo, que se
caracteriza por un aumento de la actividad oxidativa en las células. Los cambios
funcionales aceleran el envejecimiento y promueven la apoptosis.
 Tema 13: Vitaminas Hidrosolubles 1
Relacionar los cuadros carenciales de tiamina con la dieta de los carbohidratos
La ingesta de insuficiente de tiamina causa beriberi, edema e insuficiencia cardiaca. Esto
ocurre en adultos jóvenes con anorexia grave o cuando la dieta se compone
principalmente de carbohidratos refinados (arroz blanco, harina blanca y azúcar blanca),
por ejemplo, el proceso de refinamiento del arroz blanco elimina casi todas las
vitaminas.

Analizar y explicar la importancia de la Tiamina en la alimentación parenteral:

La alimentación parenteral es un método de alimentación que aporta al paciente por vía
intravenosa los nutrientes básicos que necesita. El cuerpo necesita tiamina (B1) para
convertir los alimentos en energía, lo cual es importante para el crecimiento, desarrollo
y función de las células.

• Participa en el metabolismo de los carbohidratos y en su conversión de energía.

• Mantiene en buen estado el sistema nervioso y músculos.
La tiamina fue utilizada en EE. UU entre los años 1945 y 1960 para el tratamiento de
alcoholismo, aquellos pacientes en los que se inyectó tiamina mejoraron durante el
tratamiento.
La tiamina es también el componente principal para el tratamiento de la esclerosis
múltiple y la miastenia grave.

Conocer las coenzimas derivadas de riboflavina y ácido nicotinico, FMN, FAD, NAD y
NADP. Explicar los mecanismos de su acción biológica.
La riboflavina (vitamina B2) es principalmente encontrada como un componente
integral de las coenzimas Flavin adenin dinucleótido (FAD) y Flavin mononucleótido
(FMN). Las coenzimas derivadas de riboflavina se llaman flavocoenzimas, y enzimas que
usan flavocoenzimas se llaman flavoproteínas.
La niacina (ácido nicotínico o vitamina B3) es una vitamina hidrosoluble. La nitoninamida
es un derivado de la niacina y es utilizada por el cuerpo para producir las coenzimas
nicotinamida adenina dinucleótido (NAD) y nicotinamida adenina dinucleótido fosfato
(NADP).
Explicar el papel del triptófano en la biosíntesis de NAD y el NADP.
La síntesis de la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD) a partir del triptófano es
bastante ineficiente y depende de enzimas que requieren de piridoxina (B6) y riboflavina
(B2), como también de una enzima que contenga hemo (hierro). Sin embargo, el
triptófano es esencial como precursor del NAD+ (nicotinamida adenina dinucleótido
oxidado).
Defectos congénitos en el transporte de triptófano y el metabolismo resultan en
trastornos clínicos severos atribuidos al agotamiento de NAD+. En promedio, 1mg de
niacina puede sintetizarse a partir de la ingesta de 60mg de triptófano.

Importancia de la Biotina:
• Participa en el metabolismo de grasas y aminoácifos.
• Juega un papel en el ciclo de Krebs, proceso por el cual la energía bioquímica es
generada durante la respiración aeróbica.
• Ayuda a transferir dióxido de carbono.

Identificar las rutas metabólicas del Ácido pantoténico.

• El ácido pantoténico (B5) desempeña un papel vital en el metabolismo celular y
forma parte de la CoA en la producción de energía a partir de carbohidratos,
lípidos y proteínas.
• La CoA es un cofactor presente en más de 70 cías metabólicas, de las cuales las
más importantes se refieren a la quema de grasas, carbohidratos y aminoácidos
para la producción de energía.
• El ácido pantoténico es esencial para la síntesis del colesterol de esteroides y de
ácidos grasos y en el metabolismo de otras vitaminas B. Podría decirse que es el
precursor más estable de la CoA.

Explicar la importancia de la avidita en la absorción de biotina.

La deficiencia de la biotina puede deberse a la ingestión de avidita, una proteínas que
se encuentra en la clara del huevo cruda, la cual impide la absorción de la biotina en el
intestino, por lo que se debe consumir perfectamente cocida. La avidina se desnaturaliza
por la cocción y pierde función.
 Tema 14: Vitaminas Hidrosolubles 2
PAPEL DEL FACTOR INTRÍNSECO SOBRE LA VITAMINA B12:
• La vitamina B12 se absorbe unida a factor intrínseco, una pequeña glucoproteína
secretada por las células parietales de la mucosa gástrica (estómago). Esto
permite que la vitamina B12 pueda ser absorbida en los intestinos.
• La insuficiencia pancreática puede ser un factor en la aparición de deficiencia de
vitamina B12, lo que produce excresión de vitamina B12 unida a cobalofilina.
• La anemia perniciosa es una disminución en los glóbulos rojos que ocurre cuando
los intestinos no pueden absorber apropiadamente la vitamina B12.
La metilmalonil-CoA mutasa cataliza una de las dos únicas reacciones conocidas que
requieren la vitamina B12 y la única que tiene Iugar en la mitocondria. La vitamina B12
tiene que convertirse en su forma de adenosil B12 antes de servir como un cofactor de
esta enzima.

Hay dos enzimas dependientes de vitamina B12:

Las enzimas dependientes de la vitamina B12 son:

• Metilmalonil CoA mutasa

• Leucina aminomutasa
• Metionina

Explicar la importancia de la vitamina B12 sobre los grupos SH de las enzimas:

La vitamina B12 presenta funciones importantes en la síntesis de ácidos nucleicos, la
formación de glóbulos rojos, el mantenimiento del tejido nervioso y la que biosintesis
del grupo metilo; además participa tanto en el metabolismo de los carbohidratos, grasas
y proteínas como en las reacciones de reducción para formar el grupo sulfhídrico (SH).

Explicar la importancia de la circulación entero-hepática en los niveles de

vitamina B12 sanguíneos en el vegetariano estricto:
La excreción de cobalamina se efectúa mayoritariamente en la bilis, que pasa al interior
del yeyuno y por la circulación enterohepática se reabsorben en el íleon. las pequeñas
cantidades de vitamina que entran en el intestino son a través de las secreciones
gástricas, pancreáticas e intestinales; la cantidad que queda sin absorber se elimina por
la vía fecal.
Relacionar la anemia megaloblástica y los trastornos neurológicos con la
vitamina B12
La anemia megaloblástica es un tipo anemia en donde la médula ósea produce menos
cantidad de glóbulos rojos de forma ovalada y anormalmente grandes, en Iugar de
redondas o en forma de disco con contenido interno poco desarrollado; está causado
por una deficiencia de vitamina B12 que produce la alteración en la producción de los
eritroblastos, su destrucción precoz en la médula y el acortamiento de su vida media.
El déficit de vitamina B12 se asocia con déficit neurológico, ya que entre su funciones
está la de intervenir en la síntesis de mielina, lo cual es una capa que cubre el cuerpo de
las neuronas e intervienen en la transmisión de impulsos nerviosos.

anemia megaloblástica por deficiencia de vitamina B12 y ácido fólico:

La anemia perniciosa surge cuando la deficiencia de vitamina B12 altera el metabolismo
de ácido fólico, lo que lleva a la deficiencia de folato funcional que altera la eritropoyesis,
y hace que se liberen precursores inmaduros de eritrocitos a la circulación (anemia
megaloblástica, enfermedad que ocurre en la médula ósea).

Folato en la Dieta y Trampa de Folato:

• La forma activa del ácido fólico (pteroil glutamato) es el tetrahidrofolato. Los
folatos en los alimentos pueden tener hasta siete residuos glutamato adicionales
enlazados por medio de enlaces y-peptídicos.
• El tetrahidrofolato es un acarreador de unidades de un carbono.
• El deterioro de la metionina sintasa (enzima dependiente de la vitamina B12)
origina la acumulación de metiltetrahidrofolato: la “trampa de folato”; por lo que
hay deficiencia funcional de folato, consecutiva a deficiencia de vitamina B12.

Conocer algunos antimetabolitos del tetrahidrofolato:

Un antimetabolito es un compuesto sintético, generalmente un análogo estructural de
un metabolito normal que interfiere con la utilización del metabolito con el que se está
relacionando estructuralmente. En otras palabras, son una sustancia que reemplaza,
inhibe o compite con un metabolito especifico.
Las coenzima de folato contiene múltiples residuos de glutamato que evidentemente
facilitan el que se han retenido dentro de las células; una década después encontró que
estos compuestos inhiben la dihidrofolato reductasa, asi pues estos análogos bloquean
la utilización del folato y del dihidrofolato.
Identificar el elemento funcional de la acción del ácido ascórbico:
El ácido ascórbico comúnmente Ilamado vitamina C, es considerado uno de los más
potentes agentes antioxidantes del organismo, en humanos se encuentra concentrado
en ciertos órganos como el ojo, hígado, vaso, cerebro, glándulas suprarrenales y
tiroideas.
El ácido ascórbico es hidro soluble y posee propiedades ácidas y fuertemente
reductoras, tales propiedades se deben a su estructura enediol y a la posibilidad de
ionizar el hidroxilo situado sobre el carbono tres, formando un anión que queda
estabilizado por resonancia.

Explicar la importancia reductora del ácido ascórbico:

La vitamina C es un potente agente reductor, lo que significa que dona electrones
fácilmente a las moléculas receptoras. Con relación a este potencial de oxidación
reducción (redox), dos funciones principales de la vitamina C son como antioxidante y
como cofactor de enzima.
La vitamina C es el principal antioxidante no enzimático, soluble en agua, en el plasma y
en los tejidos. Incluso en pequeñas cantidades, la vitamina C puede proteger a las
moléculas indispensables para el cuerpo, como las proteínas, lípidos, carbohidratos y
ácidos nucleicos, del daño causado por los radicales libres y las especies reactivas de
oxígeno (ERO) que se generan durante el metabolismo normal.
 Tema 16: Vitaminas Liposolubles
Vitamina E:
Estructura:
• La vitamina E actúa como un antioxidante liposolubles en membranas celulares.
• Los diferentes vitámeros de la vitamina E tienen distinta potencia biológica, el
más activo es el D- α-tocoferol, y es usual expresar la ingestión de vitamina E en
términos de miligramos de equivalentes de D- α-tocoferol.
• Los vitámeros de la vitamina E, cuentan con un anillo cromano, que representa
un grupo hidroxilo que puede donar un átomo de hidrógeno para reducir los
radicales libres y una cadena lateral hidrofoba que permite la penetración de las
membranas biológicas.
• No se ha definido una función singular inequívoca para la vitamina E.

Deficiencia de Vitamina E:
• La deficiencia de vitamina E en la dieta en seres humanos se desconoce.
• Pacientes con malabsorción grave de grasas, fibrosis quística y algunas
enfermedades del hígado sufren deficiencia porque son incapaces de absorber
la proteína, y muestran daño de membrana de nervios y músculos.

Bases bioquímicas de la toxicidad de altas concentraciones de la vitamina

E, en la coagulación sanguínea:
A pesar que la intoxicación por vitamina E es poco frecuente, un aumento de vitamina E
en dosis elevadas causan riesgo de sangrado tras un corte o herida y de hemorragia
cerebral, ya que disminuye la capacidad de coagulación sanguínea, porque parece
haber una interferencia directa entre la actividad de las vitaminas E y K; sobre todo en
los adultos que también toman algún anticoagulante (en especial la walfarina).

Vitamina A y β- carotenos:
Funciones biológica de los β-carotenos
• El betacaroteno es un antioxidante que ayuda a neutralizar los radicales libres.
• Además, ayuda al sistema inmunológico a protegerse de diferentes
enfermedades y estimula la producción de glóbulos blancos en sangre.
Describir la producción de retinol a partir de los β-carotenos
El β-caroteno y otros carotenoides o provitamina A se dividen en la mucosa intestinal
por medio de la caroteno dioxigenasa, lo que da retinaldehido, que se reduce hacia
retinol, se esterifica y secreta en quilomicrones junto con esteres formados a partir del
retinol de la dieta.

Derivados del retinol que poseen actividad biológica:

• Retinil-palmitato: Ayuda a acelerar la muerte de las células de la epidermis,
promoviendo la renovación de nuevas células.
• Acido retinoico: Es utilizado para la regulación de la expresión de genes.
• Retinal o Retinaldehido: Aparte de su papel como un ligando para la opsina en
la cascada visual, el retinal ha sido específicamente implicado en la regulación de
genes importantes para el metabolismo de lípidos.
• Retinil-fosfato: Participa en la síntesis de glicoproteínas.

Función en la Visión:
La clave para el inicio del ciclo de la visión es la disponibilidad de 11-cis-retinaldehido y,
en consecuencia, vitamina A. Cuando hay deficiencia, el tiempo que se requiere para
adaptarse a la oscuridad está aumentado y hay menor capacidad para ver cuando hay
poca luz. El 11-cis-retinaldehido es un pigmento morado rojizo, derivado de la vitamina
A que junto con la proteína opsina forman la Rodopsina, molécula presente en conos y
bastones.

El Ácido Retinoico participa en la regulación de la expresión de gen y

diferenciación de tejido:
Una función importante de la vitamina A yace en el control de la diferenciación y el
recambio celular. El ácido todo-trans-retinoico y el ácido 9-cis-retinoico regulan el
crecimiento, desarrollo y diferenciación de tejido.

Vitamina D:
Las dos formas principales de la vitamina D son el colecalciferol (vitamina D3), que
deriva del colesterol y sintetizado por los organismos animales, y el ergocalciferol
(vitamina D2) que deriva del ergosterol y es presente en los vegetales como hongos.
Su principal función es la regulación de la absorción y la homeóstasis del calcio.
El 7-dehidrocolesterol (un intermediario en la síntesis de colesterol que se acumula en
la piel) pasa por una reacción no enzimática en el momento de la exposición a luz
ultravioleta, lo que da provitamina D; Esta última pasa por una reacción adicional en un
periodo de horas para formar colecalciferol, que se absorbe hacia el torrente sanguíneo.

Deficiencia de Vitamina D:
• Raquitismo: Los huesos de los niños tienen mineralización insuficiente como
resultado de la absorción inadecuada de calcio.
• Osteomalacia: En adultos se produce por la desmineralización de hueso, en
especial en mujeres con poca exposición a la luz solar.
• Osteoporosis: Aunque la vitamina D es esencial para la prevención y tratamiento
de osteomalacia en ancianos, hay poca evidencia de que sea beneficiosa para el
tratamiento de osteoporosis.

Vitamina K:
• La vitamina K, también conocida como fitomenadiona, es un grupo derivado de
2-metil-naftoquinonas.
• Todos los miembros del grupo de la Vitamina K, comparten un anillo metilado de
naftoquinona en su estructura, y varía en la cadena lateral alifática unida en la
3ª posición.
• Principalmente participan en los procesos de coagulación de la sangre. Pero
también sirve para generar globulos rojos (sangre).

La Vitamina K es la coenzima para la carboxilación de glutamato en la

modificación postsintética de proteínas de unión a calcio:
La vitamina K es el cofactor para la carboxilación de residuos glutamato en la
modificación postsintética de proteínas para formar el aminoácidos poco común y-
carboxiglutamato (Gla).
 Tema 17: Bioquímica de la Visión
Células Fotorreceptoras:
• La retina se compone de células epiteliales, gliales y neuronales, organizadas en
diez capas donde encontramos los fotorreceptores.
• Los fotorreceptores absorben la luz y la convierten en señales eléctricas en las
etapas iniciales del mecanismo de la visión (fototransducción).
• Los fotorreceptores se clasifican en dos:
o Bastones: Altamente fotosensibles con función de visión nocturna
(escotópica). Hay aproximadamente 92 millones en la retina.
o Conos: Responsables de la visión a color. Hay aproximadamente 4.6
millones. Se dividen en conos tipo L (opsina roja), S (opsina azul) y M
(opsina verde).
• Los conos y bastones se dividen en 5 regiones:
o Segmento externo: Capta la luz y la convierte en estímulos eléctricos,
contiene la proteína rodopsina.
o Pedículo de conexión.
o Segmento interno: Produce el ATP necesario para la fototransducción.
o Región nuclear.
o Región sináptica: Transfiere neurotransmisores (glutamato) entre las
células fotorreceptoras.

Rodopsina:
• La luz es absorbida por rodopsinas en las células fotorreceptoras.
• Son pigmentos visuales que se componen de una proteína llamada opsina,
ubicada en la membrana de los discos del segmento externo.

Diferencia entre Conos y Bastones:

La principal distinción es entre las células fotorreceptoras, lo que ocasiona que los conos
sean más sensibles a los colores que los bastones.

Potencial de Acción:
• Al igual que otras neuronas, los bastones y conos tienen un potencial eléctrico
transmembrana (V,) producido por la acción de la bomba sodio-potasio de la
membrana plasmática del segmento interno.
 • También contribuye al potencial de membrana un canal iónico en el segmento
externo que permite el paso de Na+ o de Ca+ y que se abre gracias al cGMP
(guanosín monofosfato cíclico).

Amplificación de la Señal Visual:

• Ocurre en los bastones y conos.
• Cada molécula de rodopsina excitada activa al menos 500 moléculas de
transducina.
• Cada molécula de transducina activa una molécula de fosfodiesterasa (PDE).
• Cada molécula de PDE (proteína integral con el sitio activo en el lado
citoplasmático de la membrana del disco) activada hidroliza 4200 moléculas de
cGMP (guanosin monofosfato cíclico).

Bases Bioquímicas de la Adaptación a la Luz:

• Durante la fotorrespuesta, la concentración de Ca++ citoplasmático libre en los
segmentos externos de los bastones es de 140 nM, mientras que en las células
adaptadas a la luz la concentración de calcio aumenta a 300 nM.
• La recoverina posee la capacidad de unir cuatro iones calcio por molécula, de
forma coopertativa y con alta afinidad.
• El complejo Ca++/recoverina es capaz de inhibir la rodopsina cinasa.
• Variaciones en la concentración de Ca++ inducidas por el estado funcional del
fotorreceptor, podrían contribuir la modulación de la semivida de la forma
excitada de rodopsina, y de la sensibilidad de la fotorrespuesta.

Bases Bioquímicas de las Alteraciones Metabólicas-Genéticas de la Visión:

• Ceguera al color: Provocada por alteraciones de los genes que codifican las
diferentes opsinas, causa ceguera al color, daltonismo y hasta visión a blanco y
negro.
• Ceguera nocturna estacionaria congénita: Es heredable, asociada a una
alteración de la función de los bastones. En ella el paciente presenta un ojo
normal, pero sufre de ceguera nocturna no progresiva, agudeza visual reducida
y miopía.
• Retinitis Pigmentaria: Afecta al epitelio pigmentario. Comienza con una ceguera
noturna, progresando hasta la ceguera total.
• Síndrome de Bassen-Kornzweig: Debido a un mal funcionamiento del sistema
de absorción de vitaminas liposolubles, que cursa de forma parecida al déficit de
vitamina A.
Sistema de Señalización Celular:
Muchos procesos biológicos requieren que varias células trabajen juntas y coordinen sus
actividades. Para hacer esto posible, las células tienen que comunicarse entre sí, lo cual
se realiza por un proceso llamado señalización celular, que hace posible que las células
respondan de manera apropiada a un estímulo ambiental específico.

• Señalización Autocrina: La célula que está produciendo el mensajero expresa

receptores en su superficie que pueden responder a ese mensajero. En
consecuencia, las células que liberan el mensajero se estimularán o inhibirán a
ellas mismas. Por ejemplo, la citosina interleucina-1.
• Señalización Paracrina: Las moléculas mensajeras viajan distancias cortas a
través del espacio extracelular a las células que están muy cerca de la célula que
está generando el mensajero. Estas moléculas tienen una capacidad limitada
para viajar alrededor del cuerpo porque son inherentemente inestables, o son
degradas por enzimas, o se unen a la matriz extracelular. Por ejemplo: Factor de
crecimiento, somastatina, histaminas.
• Señalización Endocrina: Las moléculas mensajeras alcanzan sus células blanco a
través del paso por el torrente sanguíneo. Los mensajeros endocrinos se llaman
hormonas.

Transductina:
• Es una proteína periférica, ubicada en la membrana celular de los bastones y
conos, perteneciente a la familia de las proteínas G heterotriméricas.
• La transducina activada estimula a la fosfodiesterasa, enzima que provoca la
hidrólisis de cGMP, reduciendo, por lo tanto, su concentración.
• Este mensajero mantiene abiertos los canales de Na´, ubicados en la membrana
plasmática del cono.

Importancia biológica de las proteínas G:

Las proteínas G son una familia de proteínas que pueden ser manoméricas o
heterotriméricas. Estas son capaces de unirse a nucleótidos de guanina, de manera que
son activas unidas a GTP (Guanosina trifosfafato) hasta que hidrolizan la GDP (Guanosina
Difosfato), momento en el que pasan a estar inactivas.
Las proteínas G desarrollan un papel importante en el papel de la transducción de
señales extracelulares como el estímulo luminoso, el glucagón, adrenalina, etc.
Funcionan como intermediarios en las rutas de señalización celular.
Melanopsina:
Es un fotopigmento que se encuentra en las células ganglionares fotosensibles de la
retina, las que están involucradas en la regulación del ritmo circadiano y los pupilares y
otras respuestas no visuales a la luz. La melanopsina es una opsina, pero la melanopsina
es más sensible a la luz azul.
Junto con los bastones y conos, la melanopsina constituye un 3er tipo de fotorreceptor
que presenta la capacidad de generar respuestas ante la luz.
Los fotorreceptores de melanopsina son sensibles a un rango de longitudes de onda, y
alcanzan un máximo de absorción de luz para longitudes de onda de luz azul de 480 nm.
 Clase Presencial 1: Aminoácidos y Proteínas
Definición de Aminoácidos:
Los aminoácidos que forman las proteínas son ácidos orgánicos que presentan al menos
un grupo carboxilo y un amino unidos a su carbono alfa. Su estructura general es la
siguiente.

Tiene 2 partes:

• Una parte común a todos los aminoácidos, es decir, el grupo carboxilo (COO-) y
amino (NH3+) unidos al carbono α.
• Grupo R: pueden aparecer cadenas hidrocarbonadas, anillos aromáticos, grupos
hidroxilos, sulfidrilos, grupos carboxilos, aminos, etc.

Función de los Aminoácidos:

• Estructural: Colágeno.
• Transporte: Albumina.
• Enzimática: Catalizan reacciones químicas. Desempeñan funciones digestivas.
• Hormonal: Hormona del crecimiento.
• Defensivas: Desempeñan función inmune. Inmunoglobulinas
• Contráctil: Permiten ejecutar movimiento. Actina y miosina.

A su ph isoeléctrico un aminoácido no posee carga neta:

• Los zwitteriones son un ejemplo de especies isoeléctricas – la forma de una
molécula que tiene igual número de cargas positivas y negativas, y así es
eléctricamente neutra.
• El pH isoeléctrico, también llamado pI, es el pH en el punto medio entre los
valores de pKa, para las ionizaciones a cada lado de las especies isoeléctricas.
• La estructura zwitterion se observa casi exclusivamente en aminoácidos.
• La estructura zwitterion suele estar presente en el punto isoeléctrico de una
titulación.
• La estructura zwitterion es aniónica en un medio básico.
• La estructura zwitterion es catiónica en un medio básico.
La mayoría de los aminoácidos tienen enantiomerismo (tienen 2 variaciones ópticas).
Deben tener carbonos quirales para tener imágenes especulares.

Clasificación de los Aminoácidos:

Existen 20 aminoácidos estándar, es decir que forman parte de la mayoría de las cadenas
peptídicas del organismo. Estos se clasifican según:
Obtención:

• Esenciales: Son aquellos que se obtienen mediante la alimentación, no son

sintetizados por el organismo.
• No esenciales: Son aquellos que son sintetizados por el organismo.
 Esenciales No esenciales
Son aquellos que se obtienen mediante la Son aquellos que son sintetizados por el
alimentación, no son sintetizados por el organismo.
organismo.
• Treonina (Thr) • Alanina (Ala)
• Triptófano (Trp) • Aspartato o A. Aspártico (Asp)
• Metionina (Met) • Glutamato o A. Glutámico (Glu)
• Valina (Val) • Prolina (Pro)
• Arginina (Arg) • Asparagina (Asn)
• Histidina (His) • Tirosina (Tyr)
• Fenilalanina (Phe) • Cisteína (Cys)
• Lisina (Lys) • Glicina (Gly)
• Leucina (Leu) • Serina (Ser)
• Isoleucina (Ile) • Glutamina (Gln)
Thor y Triptófano pelearon en la lejana Alana es una niña con Asperger y
Metionina, donde con valor derrotaron a problemas de Glucosa, pero es una Pro
la malvada Arginina, ganándose el amor jugando futbol con su amiga Asparagina,
de la hermosa Histidina. Pero Phenila pero le tyran piedras a los cysnes. Su
aquel amor reciprocaba ya que lysiaba su programa favorito es GLY, su cantante
frágil corazón, por lo que sus hermanos favorita es Serina Gomez y su perro se
Leu e Ile una nueva guerra iniciaron. llama Glutamina.

Según su carácter ácido-básico:

• Ácidos: Si poseen un único grupo amino y dos carboxilos. Son 4: Aspartato y

Glutamato, Asparagina y Glutamina.
• Básicos: Si poseen un grupo carboxilo y dos grupos básicos. Son solamente 3:
Histidina, Lisina y Cisteína.
• Neutros: Son todos los demás.

Según su cadena lateral:

• Halifáticos: Glicina, valina, alanina, leucina, isoleucina.

• Cíclicos: Prolina.
• Aromáticos: Fenilalanina, tirosina, triptófano.

Según su polaridad:

• Polar con carga positiva: Tienen un grupo lateral que se ioniza a pH fisiológico
adquiriendo carga positiva. Solo son 3: Lisina, Arginina, Histidina.
• Polar con carga negativa: Tienen un grupo lateral que se ioniza a pH fisiológico
adquiriendo carga negativa. Son 2: El ácido aspártico y ácido glutámico.
 • Polar sin carga: Tienen capacidad para formar un puente de hidrógeno. Son 5:
Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina, Glutamina.
• Apolares: Son los aminoácidos alifáticos. poseen una cadena lateral hidrófoba y
por lo tanto su solubilidad en agua es menor.

Enlace Peptídico:
• Es un enlace covalente de comportamiento doble o triple que ocurre entre el
grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro aminoácido.
• Es plano y rígido en el espacio.
• Se forma por condensación y se rompe por hidrólisis, lo que da como resultado
la formación de una molécula de agua.
• Las proteasas son enzimas que rompen los enlaces peptídicos, su mecanismo de
acción es la hidrólisis.
• La mayoría de los aminoácidos son trans.

Péptidos:
• Son moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces
peptídicos.
• Se clasifican en:
• Oligopéptidos: Con menos de 10 aminoácidos.
• Polipéptidos: Con más de 10 aminoácidos.
• Proteínas: Con más de 50 aminoácidos.

Proteínas:
• Son biomoléculas orgánicas (macromoléculas) formadas por C, H, O, N además
de otros elementos. Son vitales para la mayoría de los trabajos que realizan las
células y son necesarias para mantener la estructura, función y regulación de los
tejidos y órganos del cuerpo.
• Representan el 50% del peso en seco de un ser humano.

Funciones:
Estructural: Estas proteínas brindan estructura y soporte a las células. Por ejemplo:
Colágeno del tejido conjuntivo fibroso, elastina del tejido conjuntivo elástico, queratina,
glucoproteínas (membranas celulares), histonas (cromosomas).
Transporte: Estas proteínas se unen y transportan átomos y moléculas pequeñas dentro
de las células y por todo el cuerpo. Ej: Albúmina, hemoglobina, mioglobina.
Enzimática: Actúan como biocatalizadores, aumentando la velocidad en las reacciones
químicas del metabolismo celular. Ej: oxirreductasas, transferasas, hidrolasas,
isomerasas, liasas y ligasas.
Hormonal: Las hormonas son proteínas secretadas por las células de las glándulas
endocrinas y tienen la función de actuar como "mensajeros químicos" que transmiten
señales entre las células. Ej: Insulina y glucagón, testosterona, progesterona.
Anticuerpos: Son utilizadas por el sistema nervioso para atacar y defender al organismo
de infecciones. Ej: inmunoglobulinas, la primera línea de defensa es la IgM, ya que tiene
más sitios de recepción para identificar el agente infeccioso.
Motricidad: Permiten ejecutar movimiento, es decir, la contracción muscular. Ejm:
actina y miosina.
Homeostática: Mantiene el equilibrio osmótico de los líquidos intra y extracelular,
actúan con otros sistemas amortiguadores para mantener el pH del medio interno.

Estructura de las Proteínas:

La organización tridimensional de las proteínas les permite realizar su función, porque
esta estructura permite la cercanía de las cadenas laterales de los residuos
aminoacídicos involucrados en su función.
Primaria: La secuencia de los aminoácidos en una cadena polipeptídica.
Secundaria: Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación
de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Hay 2 tipos
de estructura secundaria, α-Hélice y Conformación β.

• α-Hélice: Se forma cuando la secuencia aminoacídica permite los giros alrededor

del carbono α, formándose puedes de hidrógeno intracatenarios y paralelos al
eje de la hélice. Por ejemplo, tenemos la queratina y colágeno, el monómero de
la queratina son 2 hélices alfa unidas. El monómero de colágeno son 3 hélices
alfa unidas entre sí.
• Lámina β: Se constituye entre varias cadenas polipeptídicas paralelas
estabilizadas por puentes de hidrógeno entre el oxígeno carbonílico y el
nitrógeno amídico.
Terciaria: se refiere a toda la conformación tridimensional de un polipéptido. Indica, en
espacio tridimensional, de qué modo las características estructurales secundarias —
hélices, hojas, flexiones, giros y asas— se montan para formar dominios. Un dominio es
una sección de estructura proteínica suficiente para desempeñar una tarea química o
física particular. Presenta todas las fuerzas de estabilización de una proteína: Puentes
de hidrógeno, puentes disulfuro, Van der Waals, fuerzas de interacción hidrófobas,
puentes salinos.
Se clasifica en:

• Globular: Tiene forma de ovillo, es soluble, es típica de hormonas y enzimas.

Ejemplo: Mioglobina.
• Fibrosa: Tiene forma de filamento, es insoluble.

Cuaternaria:
Es el nivel estructural de las proteínas constituido por dos o más cadenas polipeptídicas,
idénticas o diferentes en su estructura, generalmente en número par, unidas por
interacciones no covalentes y en ocasiones por puentes disulfuro. Por ejemplo la
hemoglobina.

Desnaturalización de Proteínas: Es la pérdida de la estructura nativa de la proteína, y

por lo tanto su función. Ocurre con proteínas de estructura terciaria y cuaternaria.

Digestión de Proteínas:
Se divide en 3 fases:

• Cefálica: A través del nervio vago, el parasimpático estimula la producción de

pepsina y ácido. Al ver y oler la comida el cuerpo comienza a producir ácidos
gástricos. Corresponde al 30% de la secreción de ácido clorhídrico.
• Gástrica: Ocurre cuando la comida se encuentra en el estómago, se realiza
mediante reflejos nerviosos secretores locales, reflejos vagales y estimulación
gastrina-histamina. Corresponde al 60% de la secreción del ácido clorhídrico.
• Intestinal: Ocurre cuando la comida llega a los intestinos, se realiza mediante
mecanismos nerviosos y mecanismos hormonales. Corresponde al 10% de
secreción del ácido clorhídrico.

Células del Estómago:

Célula Secresión Glándula oxíntica Glándula pilórica

Células mucosas Moco Presente Presente
HCI y factor
Células parietales Presente Muy pocas
intrínseco
Pepsinógeno,
Células principales lipasa gástrica y Presente Pocas
quimosina
Células G Gastrina Pocas Presente
Células D Somatostatina Presente Presente
 Células parecidas a
las Histamina Presente Muy pocas
enterocromafines

Inhibición de la Secreción Gástrica:

1. Reflejo enterogástrico inverso:
a. Distención del intestino delgado.
b. Ácido en la porción superior del intestino delgado.
c. Irritación de la mucosa.
2. Aumento en la osmolaridad.
a. Presencia de ácidos.
b. Presencia de grasas.
c. Líquidos hipo e hiperosmóticos.
3. Efectos hormonales:
a. Secretina.
b. Péptido inhibidor gástrico.
c. Polipéptido intestinal vaso activo.
d. Somatostatina.
 2da Clase Presencial: Mioglobina y Hemoglobina
Grupo Hemo:
• La mioglobina y la hemoglobina contienen hemo.
• El hemo es un tetrapirrol cíclico que consta de cuatro moléculas de pirrol
enlazadas por puentes de metileno.
• Los sustituyentes en las posiciones β del hemo son metilo (4), vinilo (2) y
propionato (2).
• El átomo de hierro ferroso (Fe2+) reside en el centro del terapirrol.
• Su función es transportar O2 y CO2.
Es apolar, se mantiene unido a la globina (de carga parcial negativa) en el bolsillo apolar
de la misma, anclado por una histidina proximal y una distal.

Mioglobina:
Es una proteína monomérica del músculo rojo que se une estrechamente al oxígeno
como una reserva contra la privación de oxígeno.
Su función es facilitar la difusión del oxígeno desde los capilares hasta el interior de las
células (mitocondrias) que está limitada por la baja solubilidad del oxígeno en soluciones
acuosas.

Eritrocitos o glóbulos rojos:

Célula sanguínea que se produce en la médula ósea y que se encuentra en la sangre.
Contienen una proteína llamada hemoglobina, la cual transporta oxígeno desde los
pulmones a todas las partes del cuerpo.

Eritropoyesis: Es el proceso de producción de glóbulos rojos (eritrocitos). Se estimula

mediante la disminución de O2 en la circulación, detectada por los riñones, que
entonces secretan la hormona eritropoyetina. Esta hormona estimula la proliferación y
diferenciación de los precursores de los glóbulos rojos, lo que activa el aumento de la
eritropoyesis en los tejidos hematopoyéticos.

• Los eritrocitos viven 120 días.

Hemoglobina:
Es una proteína cuaternaria intraeritrocitaria que tiene como función transportar
oxígeno en la sangre. Al ser cuaternaria, se compone por 4 subunidades globínicas, 2
alfa y 2 beta.

• La hemoglobina transporta el oxígeno a través de las arterias (oxihemoglobina).

Libera hidrogeniones (más ácido) Efecto buffer.

• La hemoglobina transporta el CO2 a través de las venas (desoxihemoglobina).

Capta hidrogeniones (más alcalino) Efecto buffer.

• Transporta el o2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos

• Transporta de co2 y protones de los tejidos hasta los pulmones para ser
excretados.

• 280 millones de mol de hemoglobina por eritrocito. 1 eritrocito puede

transportar más de 1000 millones de mol.
Hematocrito: Si el paciente tiene la hemoglobina en 15 los hematocritos son
aproximadamente de 45 (se multiplica por 3).

Estructura:
Es una proteína de estructura cuaternaria compuesta por 4 subunidades, 2 hélices alfa
y 2 láminas beta, a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro
se encuentra en estado ferroso.

Tipos:
Clasificación Estructural:

• Hemoglobina A: representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina

degradada en el adulto.
• Hemoglobina A2: Tiene 2 subunidades alfa y 2 delta.
• Hemoglobina S: Tiene 2 subunidades alfa y 2 beta, pero se altera porque cambia
el ácido glutámico por valina en la posición 6 de las cadenas beta por un cambio
genético en el brazo corto del cromosoma 11.
• Hemoglobina F: Característica del feto, tiene 2 subunidades alfa y 2 gama.
Clasificación funcional:

• Oxihemoglobina: Es la Hb unida al oxígeno.

• Carbaminohemoglobina: Es la Hb unida al CO2.
• Carboxihemoglobina: Es la que se encuentra unida al CO.
• Cianohemoglobina (CNHB): Es la hemoglobina unida a cianuro.
 • Desoxihemoglobina: Se da en el caso de pérdida de oxígeno en la sangre venosa,
entonces se presenta con un color rojo oscuro.
Oxigenación de la Hemoglobina:
Las hemoglobinas unen cuatro moléculas de O2 por cada tetrámero, uno por cada grupo
hemo. Una molécula de O2 se une a un tetrámero de hemoglobina con mayor facilidad
si otras moléculas de O2 ya están unidas, esto se conoce como unión cooperativa.
El suministro de oxígeno aumenta por la unión de 2,3-difosfoglicerato (BPG), que
estabiliza la estructura cuaternaria de la desoxihemoglobina.
El 2,3 difosfoglicerato es un anión que se encuentra en alta concentración en los
eritrocitos. Altera la afinidad de Hb por el O2 mediante dos mecanismos:

• Se une a las cadenas beta de desoxihemoglobina pero no a las de

oxigemoglobina.
• Disminuye el pH intracelular ya que presena 5 grupos ácidos.
Es el anión que promueve la unión de oxígeno y Hb.

Conformaciones estructurales de la Hb:

• Conformación tensa: Está presente cuando la hemoglobina no está unida a

oxígeno, el grupo hemo está cóncavo y el pKa es de 8.18.
• Conformación relajada: Está presente cuando la hemoglobina se une a oxígeno,
su pKa es de 6.62.
La Hb relajada es mejor buffer que la tensa ya que su pKa es de 6.62 y como el pKa es
directamente proporcional al pH, está más cerca al pH neutro.

Transporte de Oxígeno:

• Unión del oxígeno a la hemoglobina → 97%.

• Presión parcial de oxígeno → 3%.

Transporte de CO2:

• Disuelto en plasma.
• Cuando se une a la hemoglobina (carbaminohemoglobina).
• Cuando forma ácido carbónico (es la vía más abundante).
Curvas de Disociación de Oxígeno para la Mioglobina y Hemoglobina:
¿Por qué la mioglobina no es adecuada como una proteína de transporte de O2, pero es
ideal para el almacenamiento de O2?

• La relación entre la concentración o presión parcial de O2 (PO2) y la cantidad de

O2 unido se expresa como una isoterma de saturación de O2.
• La curva de unión a oxígeno para la mioglobina es hiperbólica; por ende, la
mioglobina carga O2 con facilidad a la PO2 del lecho capilar pulmonar (100
mmHg).
• Sin embargo, dado que la mioglobina solo libera una pequeña fracción de su O2
con los valores de PO2 que por lo general se encuentran en el músculo activo (20
mmHg) o en otros tejidos (40 mmHg), representa un vehículo ineficaz para el
aporte de O2.
Estas curvas de saturación lo que hacen es denotar el ritmo al cual la hemoglobina se
satura de oxígeno. En el caso de la hemoglobina es sigmoidal.
Como la mioglobina solo tiene una subunidad y la hemoglobina tiene 4, esta se satura
más rápido.
Comienza con una pendiente que marca el progreso en la saturación y alcanza una
meseta una vez que termina de saturarse de oxígeno.

P50:
La cantidad p50, una medida de concentración de O2, es la presión parcial de O2 a la
cual una hemoglobina dada alcanza la mitad de su saturación.

• Cuando la curva se desplaza a la derecha la p50 disminuye y tiene factores

alostéricos negativos asociados a ella.

Efecto Bohr:
Es la influencia del pH sobre la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, se refiere al
acoplamiento recíproco de unión de protón y O2.

• A mayor pH mayor es la afinidad.

• A menor pH menor es la afinidad.

Interacción Alostérica:
Es el cambio estructural de una proteína, es decir, sus receptores cambian.
Los factores alostéricos negativos son: CO2, Temperatura y 2,3-bifosfoglicerato.
Degradación del Grupo Hem:
1. La vida del eritrocito es 120 días.
2. Cuando el eritrocito ya se acerca al fin de su vida este se margina a la periferia
del vaso sanguíneo para ser fagocitado por los monocitos.
3. El fagocito extrae el grupo hemo que es sustrato de la enzima hemoxigenasa.
4. Los productos incluyen la biliverbina, la cual es sustrado de la biliverbina
reductasa.
5. La biliverbina se convierte en bilirrubina.
6. La bilirrubina se une a la albúmina y llega al hígado.
7. La bilirrubina se solubiliza por dos moléculas de ácido glucurónico.
8. Este complejo, el diclugurónido de bilirrubina se segrega a la bilis y se excreta
por el intestino.

Anemia:
Es una reducción en el número de eritrocitos o de la hemoglobina en sangre y en
ocasiones reflejan síntesis alterada de hemoglobina (por deficiencia de hierro) o
producción alterada de eritrocitos (por deficiencia de ácido fólico).

Hemoglobina Glicosilada:
Se forma cuando la glucosa sanguínea entra en los eritrocitos, refleja la concentración
de glucosa en sangre durante las 6 u 8 semanas precedentes. El valor de hemoglobina
glicosilada normal es alrededor de 5%.
 Catabolismo de los Aminoácidos:
Fórmula de los Aminoácidos:

Transaminación: Transferencia reversible de un grupo amino desde una amino a un

cetoácido, con la intervención del piroxidal fosfato como coenzima. Está catalizada por
enzimas denominadas transaminasas o aminotransferasas.
Desaminación: Eliminación del grupo amino de los aminoácidos, mediante la cual los
grupos amino se convierten en amoniaco o en los grupos amino del apartato.
Transdesaminación: Es la conversión de nitrógeno del grupo amino en amoniaco por la
acción concertada de la glutamato aminotransferasa y la GDH.

Ciclo de la Área:
• La área es un átomo de carbono unido a 2 de nitrógeno y 1 de oxígeno, y a su vez
los 2 átomos de nitrógeno están enlazados a 2 hidrógenos.
• El ciclo inicia y termina a nivel de la ornitina.
Descarboxilación:
Las descarboxilasas catalizan la conversión de aminoácidos en aminas, con la pérdida de
una molécula de CO2. Esta es una reacción irreversible y es un paso clave en la obtención
de dopamina, GABA, histamina o serotonina.

Esqueleto Carbonado:
La eliminación del nitrógeno amino mediante la transaminación es la primera reacción
catabólica de los aminoácidos excepto por la prolina, hidroxiprolina, treonina y lisina. El
esqueleto de hidrocarburo que persiste se degrada por aminoácidos anfibólicos.