Clase 2 Bioquimica Aminoacidos Proteinas Enzimas Itb PDF

RAYNIER ZAMBRANO VILLACRES
NUTRICIONISTA DIETISTA
MAGISTER EN NUTRICIÓN CLÍNICA.
DOCENTE UEES CARRERA DE NUTRICIÓN Y DIETÉTICA.
DOCENTE DE LA ESCUELA DE LOS CHEFS.
DOCENTE DEL TECNOLÓGICO BOLIVARIANO.
GERENTE Y PROPIETARIO DE NUTRISYSTEM CAPACITACIONES
EX SECRETARIO DE LA ANNE ASOCIACIÓN NACIONAL DE NUTRICIONISTAS DEL ECUADOR
CAPACITADOR DE LA SETEC PARA AUXILIARES DE NUTRICIÓN POR PARTE DE LA ANNE
CAPACITADOR INDEPENDIENTE DE LA SETEC PERFIL BUENAS PRÁCTICAS DE MANIPULACIÓN
CAPACITADOR CALIFICADO DEL SECAP COMO FACILITADOR EN LA ESPECIALIDAD DE ELABORACIÓN,

TECNOLOGÍA Y PRODUCCIÓN DE ALIMENTOS
POLÍTICAS DE CLASE
Asistir con el uniforme a la clase a través de video conferencia
zoom.
En la conexión deberá tener todo el tiempo de clases la cámara
activa a excepción en el tiempo de receso.
En la conexión el estudiante deberá estar sentado de manera
respetuosa y no deberá ser acompañado mientras se desarrolla
la clase.
Se prohíbe el consumo de chicles y parecidos durante el
desarrollo de las clases.
Las inasistencias para ser justificadas deberán enviar un correo
a razambrano6@itb.edu.ec con la respectiva justificación.
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Aminoacidos,proteína,enzimas
LAS CÉLULAS
N.D. Raynier Zambrano Villacres Mg.

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célula Aminoacidos,proteína,enzimas

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video
https://www.youtube.com/watch?v=ICIOItxJmrE
La célula. Características, tipos y funcionamiento.

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Funciones de organelos de la
célula
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Compuestos organicos y inorganicos

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CLASE 2
ESTRUCTURAS Y
FUNCIONES
DE PROTEÍNAS Y
ENZIMAS
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IMPORTANCIA BIOMÉDICA
▪ Además de proporcionar las unidades de monómero a partir de las cuales se
sintetizan las cadenas polipeptídicas largas de las proteínas, los
l-a-aminoácidos y sus derivados participan en funciones celulares tan diversos
como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas,
pirimidinas y urea.
▪ El sistema neuroendocrino emplea polímeros cortos de aminoácidos llamados
péptidos como hormonas, factores liberadores de hormona,
neuromoduladores, y neurotransmisores.
▪ Los humanos y otros animales superiores no pueden sintetizar 10 de los
l-a-aminoácidos presentes en las proteínas, en cantidades adecuadas para
apoyar el crecimiento infantil o para mantener la salud de adultos.
▪ En consecuencia, la dieta humana debe contener cantidades adecuadas de
estos aminoácidos esenciales desde el punto de vista nutricional.

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▪
Sin embargo, en circunstancias normales sólo aparecen trazas de aminoácidos libres
en la orina porque los aminoácidos se resorben casi en su totalidad en el túbulo
proximal, y los conserva para la síntesis de proteína y otras funciones vitales.
▪ Empero, no todos los aminoácidos son beneficiosos. Si bien sus proteínas sólo
contienen l-a-aminoácidos, algunos microorganismos secretan mezclas de
d-aminoácidos.
▪ Muchas bacterias elaboran péptidos que contienen tanto d- como l-a-aminoácidos,
varios de los cuales poseen valor terapéutico, incluso los antibióticos bacitracina y
gramicidina A, y el fármaco antitumoral bleomicina.
▪ Hay otros péptidos microbianos que son tóxicos. Los péptidos cianobacterianos
microcistina y nodularina son mortíferos en dosis grandes, mientras que las
cantidades pequeñas promueven la formación de tumores hepáticos.
▪ La ingestión de ciertos aminoácidos presentes en las semillas de leguminosas del
género Lathyrus da por resultado latirismo, una enfermedad irreversible trágica en la
cual los individuos pierden el control de las extremidades.
▪ Ciertos aminoácidos de semillas de plantas también han quedado implicados en la
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PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
EL CÓDIGO GENÉTICO ESPECIFICA 20
L-A-AMINOÁCIDOS
▪Si bien hay más de 300 aminoácidos en la
Naturaleza, las proteínas se sintetizan de manera
casi exclusiva a partir del grupo de 20
l-a-aminoácidos codificados por tripletes de
nucleótidos llamados codones
▪Si bien el código genético de tres letras en
potencia podría dar cabida a más de 20
aminoácidos, el código genético es redundante
porque varios aminoácidos son especificados por
múltiples codones.
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Estructura de un aminoacido
Los aminoácidos a
través de enlaces
peptidicos

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Numero
determinado Proteína mas de 100 aminoácidos
aminoacidos de
aminoácidos
Enlace peptídico forman una
proteína Pared
ladrillo
cemento

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Las estructuras de péptidos son fáciles de dibujar

Para dibujar un péptido, se usa un zigzag para representar la cadena principal o esqueleto. Se
añaden los principales átomos de la cadena, que ocurren en el orden repetitivo: nitrógeno a,
carbono a, carbono carbonilo. Ahora se añade un átomo de hidrógeno a cada carbono a y a cada
nitrógeno de péptido, y un oxígeno al carbono carbonilo. Por último, se añaden los grupos R
apropiados (sombreados) a cada átomo de carbono a.

l-a-aminoácidos presentes en proteínas BIOQUÍMICA ITB

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l-a-aminoácidos presentes en proteínas

aminoácidos presentes en proteínas BIOQUÍMICA ITB

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Aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos
La distinción se basa en la tendencia a asociarse con un ambiente acuoso o a minimizar el contacto con el mismo .
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Efectos de exceso

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CONCLUSIONES
▪ Tanto los d-aminoácidos como los no a-aminoácidos ocurren en la Naturaleza, pero las
proteínas se sintetizan usando sólo l-a-aminoácidos. No obstante, los d-aminoácidos
desempeñan funciones metabólicas, no sólo en bacterias, sino también en humanos.
▪ Los l-a-aminoácidos desempeñan funciones metabólicas vitales además de la síntesis de
proteína. Los ejemplos incluyen la biosíntesis de urea, hem, ácidos nucleicos, y hormonas
como la epinefrina y la DOPA.
▪ ■ Algunos de los l-a-aminoácidos presentes en plantas y en semillas de plantas pueden tener
efectos perjudiciales sobre la salud de humanos, por ejemplo, en el latirismo.
▪ ■ Los grupos R de aminoácidos determinan sus funciones bioquímicas singulares. Los
aminoácidos se clasifican como básicos, ácidos, aromáticos, alifáticos, o que contienen
azufre, con base en la composición de sus grupos R y las propiedades de los mismos.
▪ ■■ El carácter de doble enlace parcial del enlace que une el carbono carbonilo y el nitrógeno
de un péptido hace coplanares los cuatro átomos del enlace peptídico y, por ende, restringe
el número de conformaciones peptídicas posibles. ■■ Los péptidos se nombran por el
número de residuos de aminoácido presentes, y como derivados del residuo carboxilo
terminal. La estructura primaria de un péptido es su secuencia de aminoácidos, empezando
desde el residuo amino terminal,
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PROTEÍNAS:
DETERMINACIÓN
DE LA ESTRUCTURA
PRIMARIA

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▪ Las proteinas son macromoléculas complejas desde los puntos de vista fisico y funcional, que
desempenan multiples funciones de importancia crucial. Por ejemplo, una red de proteina
interna, el citoesqueleto , mantiene la forma y la integridad fisica celulares. Filamentos de
actina y miosina forman la maquinaria contractil del musculo. La hemoglobina transporta
oxigeno, mientras que los anticuerpos circulantes defienden contra invasores extraños .
▪ Las enzimas catalizan reacciones que generan energia, sintetizan biomoleculas y las
degradan, replican genes y los transcriben, procesan mRNA (acido ribonucleico mensajero),
entre otras funciones
▪ Los receptores permiten a las células detectar hormonas y otros indicios ambientales, asi
como mostrar respuesta a los mismos Las proteínas están sujetas a cambios fisicos y
funcionales que reflejan el ciclo de vida de los organismos en los cuales residen.
▪ Una proteina tipica “nace” en el momento de la traducción madura a través de eventos de
procesamiento postraduccional, como proteólisis selectiva, alterna entre estados de trabajo y
de reposo por medio de la intervencion de factores reguladores , envejece por oxidacion,
desamidacion, etc., y muere cuando se degrada hacia los aminoacidos que la componen.
▪ Un objetivo importante de la medicina molecular es la identificación de biomarcadores como
proteinas y la modificacion de proteinas cuya presencia, ausencia o deficiencia se relaciona
con estados fisiologicos o enfermedades específicos.

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Diagrama del ciclo de vida de una proteína hipotética Aminoacidos,proteína,enzimas
. 1) El ciclo de vida empieza con la síntesis en un ribosoma de una cadena polipeptídica, cuya estructura primaria está dictada por un mRNA. 2) Conforme procede la síntesis, el
polipéptido empieza a plegarse hacia su conformación natural (representada en color azul). 3) El plegamiento puede acompañarse de eventos de procesamiento, como división
proteolítica de una secuencia líder N terminal (Met-Asp-Fen-Gln-Val) o la formación de enlaces disulfuro (S—S). 4) Las modificaciones covalentes subsiguientes pueden, por ejemplo,
fijar una molécula de ácido graso (representada en color amarillo) para 5) translocación de la proteína modificada hacia una membrana. 6) La unión de un efector alostérico
(representado en color rojo) puede desencadenar la adopción de una conformación catalíticamente activa. 7) Con el tiempo, las proteínas quedan dañadas por ataque por sustancias
químicas, desamidación o desnaturalización, y 8) pueden ser “marcadas” mediante la fijación covalente de varias moléculas de ubiquitina (Ub). 9) La proteína ubiquitinada después es
degradada a los aminoácidos que la componen, que quedan disponibles para la síntesis de nuevas proteínas.
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LOS CUATRO ÓRDENES DE LA

ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
▪ La naturaleza modular de la síntesis y el plegado de proteína están
incorporados en el concepto de ordenes de estructura de proteína:
▪ estructura primaria, la secuencia de los aminoácidos en una cadena
polipeptidica;
▪ estructura secundaria, el plegado de segmentos de polipeptido cortos
contiguos hacia unidades ordenadas de manera geometrica;
▪ estructura terciaria, el montaje de unidades estructurales secundarias
hacia unidades funcionales de mayor tamano como el polipeptido
maduro y los dominios que lo componen y, por ultimo,
▪ estructura cuaternaria, el numero y los tipos de unidades
polipeptidicas de proteinas oligomericas y su disposicion espacial

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Los cuatro órdenes de la estructura de proteínas Aminoacidos,proteína,enzimas

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Orientación de los átomos de la cadena principal de

un péptido alrededor del eje de una helice a.
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Eje de una helice a visto desde arriba Aminoacidos,proteína,enzimas
. Las cadenas laterales (R) estan en el exterior de la helice. Los radios de Van der Waals de los atomos son de mayor tamano que el que se
muestra aqui; por ende, casi no hay espacio libre dentro de la helice

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Los enlaces de hidrogeno (lineas punteadas) formados entre atomos de H y O estabilizan un

polipeptido en una conformación helicoidal a.
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Espaciamiento y angulos de enlace de los enlace de hidrogeno de hojas b

plegadas antiparalelas y paralelas.
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Ejemplos de la estructura terciaria de proteinas.
complejo de lisozima con el análogo de sustrato penta-N-acetil

complejo de la enzima triosa fosfato isomerasa con el analogo quitopentaosa (rojo). El color de la cadena polipeptidica esta graduado a
de sustrato 2-fosfoglicerato (rojo). Advierta la disposicion lo largo del espectro visible desde purpura (N terminal) hacia marron
armoniosa y simetrica de hojas b alternantes (azul claro) y claro (C terminal). Note como la forma concava del dominio forma una
helices a (verde), con las hojas b formando un centro en barril bolsa de union para el pentasacarido, la ausencia de hoja b, y la
b rodeado por las helices. proporcion alta de asas y flexiones

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Ejemplos de la estructura terciaria de proteinas. Aminoacidos,proteína,enzimas
estructura tridimensional de una unidad monomero de la enzima estructura tridimensional de la subunidad catalitica de la proteina cinasa
tetramerica lactato deshidrogenasa con los sustratos NADH (rojo) y dependiente de cAMP) con los análogos de sustrato ADP (rojo) y peptido
piruvato (azul) unidos. No todos los enlaces en el NADH se muestran. El (purpura) unidos. El color de la cadena polipeptidica esta graduado a lo
color de la cadena polipeptidica esta graduado a lo largo del espectro largo del espectro visible desde azul (N terminal) hasta anaranjado (C
visible desde azul (N terminal) hasta anaranjado (C terminal). Note como terminal). Las proteinas cinasas transfieren el grupo γ-fosfato del AT P a
la porcion N terminal del polipeptido forma un dominio contiguo, que sustratos proteina y peptido
abarca la porcion izquierda de la enzima, que se encarga de unir NADH. Note como la porcion N terminal del polipeptido forma un dominio contiguo
De modo similar, la porcion C terminal forma un dominio contiguo rico en hoja b que se une a ADP. De modo similar, la porcion C terminal
que se encarga de unir piruvato. forma un dominio contiguo, rico en helice a, que se encarga de unir el
sustrato peptido

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Resumen de la transcripción del ADN y la traducción del Aminoacidos,proteína,enzimas
ARN en la célula eucariótica.

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videos
youtube.com/watch?v=UB5ZkqLeP5Q
Elementos de Traducción del ARN
https://www.youtube.com/watch?v=bzgmkjfN10E
Elementos de Transcripción

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ENZIMAS

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▪ Las enzimas son catalíticos eficientes cuya especificidad estricta se extiende a la clase de
reacción catalizada, y típicamente a un solo sustrato.
▪ Los grupos prostéticos orgánicos e inorgánicos, cofactores y coenzimas desempeñan papeles
importantes en la catálisis.
▪ Las coenzimas, muchas de las cuales son derivados de vitamina B, sirven como
“transbordadores” para grupos de uso común, como aminas, electrones y grupos acetilo.
▪ Durante la catálisis, las enzimas suelen redirigir los cambios conformacionales inducidos por la
unión a sustrato para efectuar cambios complementarios en el sustrato que faciliten su
transformación en producto.
▪ Los mecanismos catalíticos empleados por las enzimas comprenden la introducción de tensión,
la aproximación de reactantes, la catálisis acidobásica y la catálisis covalente. La proteasa del
HIV ilustra la catálisis acidobásica; la quimotripsina y la fructosa-2,6-bifosfatasa ilustran la
catálisis covalente.
▪ Los residuos aminoacilo que participan en la catálisis están altamente conservados entre todas
las clases de una enzima dada

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▪ La mutagénesis dirigida hacia sitio, que se usa para cambiar residuos que se sospecha que son
importantes en la catálisis por la unión a sustrato, proporciona información sobre los mecanismos de
acción de enzimas.
▪ La actividad catalítica de enzimas revela su presencia, facilita su detección y proporciona la base para
inmunoensayos ligados a enzima. Muchas enzimas pueden analizarse por medio de espectrofotometría
al acoplarlas a una deshidrogenasa dependiente de NAD(P).
▪ La química combinacional genera extensas bibliotecas de activadores e inhibidores potenciales de
enzimas, que pueden probarse mediante investigación de alta capacidad de procesamiento.
▪ El análisis de enzimas plasmáticas ayuda al diagnóstico de infarto de miocardio, pancreatitis aguda y
diversos trastornos óseos y hepáticos, y a establecer el pronóstico de los mismos.
▪ Las endonucleasas de restricción facilitan el diagnóstico de enfermedades genéticas al revelar
polimorfismos de la longitud de los fragmentos de restricción, y la reacción en cadena de la polimerasa
(PCR) amplifica el DNA inicialmente presente en cantidades demasiado pequeñas para análisis.
▪ La fijación de un polihistidilo, glutatión S-transferasa (GST), u otra “marca” al N o C terminal de una
proteína recombinante facilita su purificación mediante cromatografía de afinidad sobre un soporte
sólido que contiene un ligando inmovilizado, como un catión divalente (p. ej., Ni21) o GST. A
continuación, proteasas específicas pueden eliminar las “marcas” de afinidad y generar la enzima
natural.
▪ No todas las enzimas son proteínas. Se conocen varias ribozimas que pueden cortar los enlaces
fosfodiéster del RNA y volver a empalmarlos. En el ribosoma, la catálisis depende principalmente del
rRNA y no de los componentes polipeptídicos.

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CINETICA DE LAS ENZIMAS

▪ Para mantener la homeostasis se requiere un conjunto completo y
equilibrado de actividades de enzimas.
▪ La cinetica enzimatica, la medicion cuantitativa de las tasas de
reacciones catalizadas por enzima, y el estudio sistematico de
factores que afectan estas tasas, constituye una herramienta
fundamental para el analisis, diagnostico y tratamiento de los
desequilibrios enzimaticos que subyacen muchas enfermedades
humanas.
▪ Por ejemplo, el analisis de la cinetica puede revelar el numero y el
orden de los pasos individuales mediante los cuales las enzimas
transforman sustratos en productos, y conjuntamente con
mutagenesis dirigida hacia sitio, los analisis cineticos pueden
revelar detalles del mecanismo catalitico de una enzima dada
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Formacion de un estado de transición intermedio Aminoacidos,proteína,enzimas
durante una reaccion quimica simple, A + B u P + Q
Se muestran tres etapas de una reacción química en la cual un grupo fosforilo es transferido
desde un grupo L (verde) que sale hacia un grupo E (azul). el grupo E que entra (A) se acerca al
otro reactivo, L-fosfato (B).
Note cómo los tres átomos de oxígeno enlazados por las líneas triangulares, y el átomo de fósforo
del grupo fosforilo forman una pirámide .
conforme E se acerca al L-fosfato, el nuevo enlace entre E y el grupo fosfato empieza a formarse
(línea punteada) a medida que el que enlaza L al grupo fosfato se debilita. Estos enlaces
parcialmente formados están indicados por líneas punteadas.
la formación del nuevo producto, E-fosfato (P), ahora está completa a medida que el grupo L (Q)
que sale, egresa. Advierta cómo las características geométricas del grupo fosforilo difieren entre
el estado de transición y el sustrato o producto. Note la manera en que el fósforo y los tres átomos
de oxígeno que ocupan los cuatro ángulos de una pirámide en el sustrato y el producto se hacen
coplanares, como se recalca por el triángulo, en el estado de transición.

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La barrera de energia para reacciones quimicas. Aminoacidos,proteína,enzimas
Todas las enzimas aceleran las tasas de reacción al disminuir la DGF para la formación de
estados de transición
Principales enzimas séricas usadas en el diagnóstico clínico BIOQUÍMICA ITB

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MUCHOS FACTORES Aminoacidos,proteína,enzimas
AFECTAN
EL ÍNDICE DE REACCIÓN
▪la teoría de la coalición de cinética química declara que
para que dos moléculas reaccionen, deben:
▪1) aproximarse dentro de la distancia formadora de enlace
de la otra, o “chocar”, y
▪2) poseer suficiente energía cinética para vencer la barrera
de energía para alcanzar el estado de transición.
▪Por ende, resulta que cualquier cosa que aumente la
frecuencia o energía de colisión entre sustratos aumentara el
índice de la reacción en la cual participan.
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Representaciones de tres clases de mecanismos de reaccion Bi-Bi.

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Célula idealizada en estado estable
Note que el flujo de metabolitos es unidireccional.

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Ejemplos de enzimas de mamífero cuya actividad catalítica es alterada por
fosforilacióndesfosforilación covalente
Abreviaturas: E, desfosfoenzima; EP, fosfoenzima. N.D. Raynier Zambrano Villacres Mg.

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Representación simplificada del punto de control de G1 a S del ciclo de célula
eucariótica.
El círculo muestra las diversas etapas en el ciclo de célula eucariótica. El genoma se replica durante la fase S, mientras que en el transcurso de la fase M las dos copias del genoma se segregan y
ocurre división celular. Cada una de estas fases está separada por una fase G, o de crecimiento (growth), caracterizada por un incremento del tamaño de las células y la acumulación de los
precursores requeridos para el montaje de los complejos macromoleculares grandes formados durante las fases S y M.
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Instagram: raynierzambrano_nutricionista
Correo:
razambrano6@itb.edu.ec

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La célula. Características, tipos y funcionamiento.

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Las estructuras de péptidos son fáciles de dibujar

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Orientación de los átomos de la cadena principal de

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Los enlaces de hidrogeno (lineas punteadas) formados entre atomos de H y O estabilizan un

Espaciamiento y angulos de enlace de los enlace de hidrogeno de hojas b

complejo de lisozima con el análogo de sustrato penta-N-acetil

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CINETICA DE LAS ENZIMAS

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MUCHOS FACTORES Aminoacidos,proteína,enzimas

Representaciones de tres clases de mecanismos de reaccion Bi-Bi.

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Note que el flujo de metabolitos es unidireccional.

Abreviaturas: E, desfosfoenzima; EP, fosfoenzima. N.D. Raynier Zambrano Villacres Mg.

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