Bioquimica General: DBIO 1080

BIOQUIMICA
GENERAL
DBIO 1080
Prof. David García Labraña
david.garcia@uss.cl
RESULTADO DE APRENDIZAJE: Explica las vías metabólicas en la que participan las biomoléculas considerando situación
energética y actividad que desarrolla la célula de los tejidos que conforman el ser humano, mediante la resolución de
situaciones en el contexto de la bioquímica, utilizando el pensamiento científico.
Recursos Conceptuales:
• Características Generales de las biomoléculas.
• Digestión y absorción de Biomoléculas (Carbohidratos, lípidos y Proteínas).
• Mecanismos de transporte de unidades estructurales (Hexosas, Ácidos grasos,
Aminoácidos).
• Glucolisis y destinos metabólicos del piruvato. Gluconeogénesis. Vía de las
pentosas fosfato.
• Ciclo del ácido cítrico, Cadena transportadora de electrones, Fosforilación
oxidativa.
• Metabolismo del glucógeno.
• Biosíntesis y oxidación de ácidos grasos.
• Metabolismo del Colesterol
• Biosíntesis de colesterol
• Transporte de colesterol: lipoproteínas.
• Excreción del colesterol.
Recursos Procedimentales
• Explicación de los procesos de oxidación y formación de glucosa: glicólisis,

gluconeogénesis; enzimas claves y hormonas que regulan ambos procesos.
• Explicación del metabolismo del glucógeno y las enzimas clave que participan
en la síntesis y degradación de la reserva hepática y muscular.
En esta clase:
• Regulación hormonal del metabolismo de carbohidratos.
• Hormonas que regulan la glicemia
• Regulación Glicólisis/Gluconeogénesis
• Regulación Glucogenogénesis/Glucogenólisis
Regulación metabólica
En un ORGANISMO VIVO, las diversas vías

metabólicas están INTERRELACIONADAS,
de forma que la alteración de una de las
vías metabólicas, posee un efecto global,
en todo el mapa metabólico.
Recordemos, que la forma de regular una

vía, ocurre mediante la regulación de
algunas de sus actividades enzimáticas
claves.
Regulación metabólica
Las formas más comunes

de regulación de las
enzimas corresponden a:
-REGULACIÓN
PRETRANSCRIPCIONAL
-REGULACIÓN
POST-TRANSCRIPCIONAL
Por regulación
alostérica
Actividad catalítica
Por modificación
covalente reversible
Cantidad de enzima
Regulación de las
rutas metabólicas
Por disponibilidad
de sustrato
Compartimentación
Regulación alostérica (repaso)
La regulación alostérica es un tipo de regulación enzimática, en la cual la actividad de la enzima (aumento o

disminución), es regulada por un componente que se une a un sitio regulatorio, distinto al sitio activo,
modificando la conformación de la enzima.
Este tipo de regulación es fundamental en el contexto fisiológico, ya que es responsable del feedback en los
sistemas biológicos, al cambiar las concentraciones de moléculas clave de una vía metabólica.
Modificación covalente reversible (repaso)
La modificación covalente reversible por

fosforilación es uno de los mecanismos mas
utilizados en la naturaleza para la
regulación de la actividad enzimática.
Las proteínas que son susceptibles a la
fosforilación poseen aminoácidos serinas,
treoninas y tirosinas
Además por cada enzima proteinaquinasa
(fosforilación) existe una enzima que realiza
la función contraria, proteinafosfatasa
(remoción del fosforilo).
Glándulas y hormonas participantes
Glándulas suprarrenales
Corteza: cortisol
Medula: Adrenalina
Páncreas
Células beta: Insulina
Células alfa: Glucagón
Regulación de la
glicemia por
insulina - glucagón
Hormonas participantes
y la glucogenólisis**
aumentando la
Pero… ¿Cómo producen su regulación?
• Activan mecanismos de transducción de señales.

• Generando cambios en los estados de fosforilación y defosforilación
de proteínas claves del metabolismo, mediante modificación
covalente reversible!!!
Mecanismo de acción de insulina
El receptor de insulina es una

proteína de membrana que participa
en la transduccion de señales.
Este receptor posee un dominio
citoplasmatico que posee la
capacidad de autofosforilarse.
Al momento de reconocer la insulina,
el receptor induce la fosforilacion de
la zona citoplasmatica del receptor,
desencadenando una cascada de
señales que puede alcanzar hasta el
núcleo.
Sólo Destacar:
-Movimiento de vesículas
que contienen GLUT 4
-Activación de proteínas
Fosfatasas
-IR = Receptor de Insulina.

-IRS-1 = Sustrato de receptor
de Insulina 1.
GLUCAGON
Mecanismo de acción de glucagón y adrenalina
El glucagon es reconocido por un

receptor asociado a proteína G,
que induce la formación de AMP
cíclico (AMPc).
Este componente estimula una
serie de proteínas que regulan el
metabolismo para promover la
gluconeogénesis y la glucogenólisis
Igualmente la epinefrina es
reconocida por otro receptor
también asociado a proteína G.
Sólo Destacar:
-Aumento de niveles de
AMPc (segundo mensajero).
-Activación de proteínas
Quinasas.
Regulación recíproca de la síntesis y
degradación de glucosa
Tanto la glicolisis como la gluconeogénesis están controladas por la disponibilidad de sustratos, controles
alostéricos y regulación hormonal general.
Los efectores alostéricos: AMP, Acetil CoA, Fructosa 2,6 bisfosfato tienen efectos contrarios sobre las
enzimas claves de ambas vías.
El regulador alostérico recíproco más potente es la Fructosa 2,6 bisfosfato.
degradación de glucosa
Activa Fosfofructoquinasa 1 (PFK-1) (GLICOLISIS)

F 2,6 bisfosfato
Inhibe fructosa 1,6 bisfosfatasa (GLUCONEOGENESIS)
Cómo se sintetiza la Fructosa 2,6 Bisfosfato
degradación de glucógeno
Si la CARGA ENERGÉTICA ESTÁ ALTA (o sea, hay consumo de

hidratos de Carbono) hay presencia de Insulina.
1.- Está estimulada la síntesis de glucógeno (insulina

promueve la vía que desfosforila a la glucógeno sintasa,
haciéndola activa).
2.- Está inhibida degradación de glucógeno (insulina

promueve la desfosforilación de la fosforilasa, haciéndola
inactiva).
Si la CARGA ENERGÉTICA ES BAJA (es decir, se está en ayuno

o hay mayor necesidad energética) hay presencia de
adrenalina y/o glucagón.
1.- Está inhibida la síntesis de glucógeno glucagón y

adrenalina promueven la vía que fosforila a la glucógeno
sintasa, haciéndola inactiva.
2.- Está estimulada la degradación de glucógeno (glucagón
y adrenalina promueven la fosforilación de la fosforilasa,
haciéndola activa).
Enzimas glicógeno sintasa y glicógeno
fosforilasa tienen funciones
antagónicas.
Ambas enzimas son susceptibles de
regularse por fosforilación.
Al fosforilarse, la degradación de
glucógeno esta favorecida.
En caso contrario al estar
desfosforiladas, la síntesis de
glucógeno se ve favorecida
Recursos Procedimentales
• Explicación de los procesos de oxidación y formación de glucosa: glicólisis,

gluconeogénesis; enzimas claves y hormonas que regulan ambos procesos.
• Explicación del metabolismo del glucógeno y las enzimas clave que participan
en la síntesis y degradación de la reserva hepática y muscular.
En esta clase:
• Regulación hormonal del metabolismo de carbohidratos.
• Hormonas que regulan la glicemia
• Regulación Glicólisis/Gluconeogénesis
• Regulación Glucogenogénesis/Glucogenólisis
Bibliografía
1.- Lehninger, A.; Nelson, D. y Cox, M. (2009). Principios de Bioquímica. Recuperado de

http://ldigital.uss.cl.bdigitaluss.remotexs.co/ebooks/31842-Lehninger/
2.- Mathews, C.; Van Holde, K. y Ahern, K., K. (2002). Bioquímica. Recuperado de
http://ldigital.uss.cl.bdigitaluss.remotexs.co/ebooks/7239-Bioquimica/

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BIOQUIMICA

• Explicación de los procesos de oxidación y formación de glucosa: glicólisis,

En un ORGANISMO VIVO, las diversas vías

Recordemos, que la forma de regular una

Las formas más comunes

La regulación alostérica es un tipo de regulación enzimática, en la cual la actividad de la enzima (aumento o

La modificación covalente reversible por

• Activan mecanismos de transducción de señales.

El receptor de insulina es una

-IR = Receptor de Insulina.

El glucagon es reconocido por un

Activa Fosfofructoquinasa 1 (PFK-1) (GLICOLISIS)

Si la CARGA ENERGÉTICA ESTÁ ALTA (o sea, hay consumo de

1.- Está estimulada la síntesis de glucógeno (insulina

2.- Está inhibida degradación de glucógeno (insulina

Si la CARGA ENERGÉTICA ES BAJA (es decir, se está en ayuno

1.- Está inhibida la síntesis de glucógeno glucagón y

• Explicación de los procesos de oxidación y formación de glucosa: glicólisis,

1.- Lehninger, A.; Nelson, D. y Cox, M. (2009). Principios de Bioquímica. Recuperado de

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