Amilasa
Amilasa
Amilasa
UNIVERSIDAD NACIONAL
PEDRO RUIZ GALLO
ESCUELA PROFESIONAL INGENIERIA DE
INDUSTRIAS ALIMENTARIAS
ALUMNOS:
Nerly Judit Delgado Pérez
Arnol Renzo delgado rojas
Robil vallejos delgado
Marcela llatas tantalean
Tema :4
AMILASA
INTRODUCION
La amilasa es una enzima que hidroliza los enlaces glucosídicos de los polisacáridos,
degradándolos a oligosacáridos, disacáridos y monosacáridos.
Las amilasas de origen animal se obtienen en la saliva y en el páncreas, las que son de
origen vegetal se pueden conseguir de los tubérculos. El páncreas secreta la amilasa a
través del conducto pancreático hacia el duodeno, donde se realiza la degradación de
lúcidos a sus componentes más simples. La α-amilasa y la β- amilasa, de algunos
microorganismos como bacterias (sobre todo del Bacillus) y de hongos (como el
aspergillus).
OBJETIVO
MARCO TEORICO
Existen distintos tipos de amilasas que cortan los enlaces glucosídicos del almidón (lo
hidrolizan) para producir dextrinas y oligosacáridos. Podemos distinguir las α-amilasas, β-
amilasas y γ-amilasas.
Las α-amilasas son enzimas que dependen del ión cloruro, que actúa como
cofactor. Están presentes en animales, pero también en plantas y
microorganismos. Comienzan la digestión del almidón y el glucógeno. Actúan
sobre la amilosa y amilopectina. Es más rápida que la β-amilasa. Es mayor en los
animales y su pH óptimo está entre 6.7 y 7.2. La α-amilasa rompe los enlaces
glucosídicos α-1,4 internos en las cadenas de almidón. Esta ruptura da lugar a
productos de bajo peso molecular como la glucosa, la maltosa y la matotriosa.
Esta enzima es un tipo de endoamilasa. Muchos autores defienden la importancia
de esta enzima como marcador «psicobiológico» de estrés en el sistema nervioso
central. También elimina baterias bucales y previene su adhesión a las superficies
orales. En las plantas, estas enzimas son importantes en la germinación de las
semillas ya que hidrolizan el almidón del endospermo que nutre el embrión en su
interior.
Digestión:
DESCRIPCIÓN ESTRUCTURAL
Es un dímero formado por dos dominios catalíticos α/ β, cada uno de ellos constituido por
un barril TIM (8 láminas beta paralelas distribuidas circularmente formando una especie
de barril al que se unen las hélices α), en el que se sitúan los aminoácidos catalíticos, y
otro plegamiento formado por láminas β antiparalelas, con funciones de unión y
reconocimiento; y un átomo de calcio que se sitúa cerca del centro activo y estabiliza la
estructura. El barril TIM está presente en una gran cantidad de proteínas metabólicas,
como la amilasa. En su interior hay un anión cloruro, esencial en la catálisis. En la zona
del centro activo se observan: Glu 233, Asp 197 y Asp 300 (los que catalizan la hidrólisis)
y un ligando (disacárido) unido al centro activo.
Usos alimentarios
Las amilasas de origen bacteriano y fúngico se utilizan para generar dextrinas que se
emplean en espesantes, para obtener maltosa de jarabes de cerveza o confituras, y para
la fabricación de medicamentos para trastornos digestivos.
Las amilasas α y β son importantes en la fabricación de cerveza y licor, ya que dan lugar
a la maltosa para la fermentación alcohólica. Además, también la producción de maltosa y
dextrina permite una mayor absorción del agua y, por ello, se utilizan amilasas en la
producción de cereales.
Textil
Para comprobar si la amilasa tiene relación con otras proteínas se estudió su estructura.
Para ello, la alfa amilasa fue purificada a partir de la glándula digestiva de Penaeus
vannamei estando presentes dos isoformas en iguales proporciones, y una tercera más
débilmente representada. Se determinó que la alfa amilasa madura presenta 495
aminoácidos para las tres isoformas. Sin embargo, la isoforma a y la isoforma b se
diferencian en diez nucleótidos y cuatro aminoácidos; mientras que la isoforma c posee
145 cambios nucleotídicos y 57 aminoácidos diferentes. Esto sugiere una evolución más
antigua.
La zona catalítica está formada por un barril de 8 hojas B paralelas (barril TIM) rodeadas
de 8 hélices alfa. Esta estructura es común para todas las glucosidasas y está presente
en porcinas ya que fue demostrada por cristalografía de rayos X.
METODOLOGIA
CONCLUCION
BIBLIOGRAFIA