AMILASA
AMILASA
AMILASA
Amilasa: características,
clasificación, estructura,
funciones
Representación gráfica de una Alfa Amilasa de origen animal (Fuente:
Jawahar Swaminathan and MSD staff at the European Bioinformatics
Institute [Public domain] vía Wikimedia Commons)
Índice [Ocultar]
1 Características
o 1.1 Características del sustrato
2 Clasificación
o 2.1 Clasificación actual
3 Funciones
o 3.1 En los animales
o 3.2 En las plantas
o 3.3 En los microorganismos
o 3.4 Usos industriales
4 Referencias
Características
Algunas amilasas en la naturaleza son multiméricas, como por ejemplo la
β-amilasa de batata dulce, que se comporta como un tetrámero. No
obstante, el peso molecular aproximado de los monómeros de amilasa está
por el rango de los 50 kDa.
En general, tanto las enzimas vegetales como las animales poseen una
composición relativamente “común” de aminoácidos y tienen actividades
óptimas a pH entre las 5.5 y 8 unidades (siendo las amilasas animales más
activas a pH más neutrales).
Esta última clase de enzimas puede hidrolizar tanto enlaces α-1,4 como
enlaces α,1-6, convirtiendo sustratos como el almidón a D-glucosa. En los
animales se encuentran principalmente en el tejido hepático.
Clasificación actual
Funciones
Muchas son las funciones que son adjudicadas a las enzimas con actividad
amilasa, no sólo desde el punto de vista natural o fisiológico, sino también
desde el punto de vista comercial e industrial, relacionado directamente con
el hombre.
En los animales
En las plantas
En los microorganismos
Usos industriales
Referencias
1. Aiyer, P. V. (2005). Amylases and their applications. African
Journal of Biotechnology, 4(13), 1525–1529.
2. Azcón-Bieto, J., & Talón, M. (2008). Fundamentos de fisiología
vegetal (2da ed.). Madrid: McGraw-Hill Interamericana de España.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L.
(2008). Saliva Composition and Functions: A comprehensive
review. The Journal of Contemporary Dental Practice, 9(3), 72–80.
4. Naidu, M. A., & Saranraj, P. (2013). Bacterial Amylase : A
Review. International Journal of Pharmaceutical & Biological
Archives, 4(2), 274–287.
5. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amylase- Its clinical significance:
a Review of the Literature. Medicine, 55(4), 269–289.
6. Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Fungal Amylase – A
Review. International Journal of Microbiological Research, 4(2),
203–211.
7. Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biology (5th ed.).
Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
8. Thoma, J. A., Spradlin, J. E., & Dygert, S. (1925). Plant and
Animal Amylases. Ann. Chem., 1, 115–189.
https://www.lifeder.com/amilasa/