LOS AMINOACIDOS

PLANTEAMIENTO DEL PROBLEMA:

¿Consumir aminoácidos en cantidades mínimas, influye en el desarrollo
físico y psicológico del ser humano?
PREGUNTAS DE INVESTIGACION:
¿Cómo se absorben los aminoácidos en el cuerpo?
Las proteínas son absorbidas por el cuerpo a través del intestino. Sin embargo, las
proteínas primero deben ser digeridas y convertidas en péptidos y aminoácidos
antes de que puedan ser absorbidas.
La mayoría de los péptidos de la dieta se descomponen en el tracto
gastrointestinal en aminoácidos simples. Luego, se transportan a la sangre y
llegan a los órganos de nuestro cuerpo.
¿Consumir demasiados aminoácidos me hará subir de peso?
Los aminoácidos tienen cuatro calorías por gramo. Esta es la misma cantidad de
calorías que la glucosa, un elemento del azúcar de mesa. Sin embargo, si toma
aminoácidos como suplementos, solo se consumen pequeñas cantidades de
aminoácidos. Por lo tanto, son bajos en calorías y es muy poco probable que
aumente peso con ellos.
HIPOTESIS DEL PROBLEMA:
¿Qué sucede si tengo una deficiencia de aminoácidos?
Una deficiencia de aminoácidos puede dañar el crecimiento normal. En casos
extremos puede ser mortal. Mientras comas una dieta normal, deberías obtener
suficientes aminoácidos. Sin embargo, estudios recientes sugieren que las
personas que practican deportes intensivos y los ancianos corren el riesgo de
tener deficiencias de aminoácidos.
VARIABLES DEL ESTUDIO:
VARIABLE INDEPENDIENTE:
El consumo mínimo de aminoácidos, de qué manera influye en la vida del ser
humano.
VARIABLE DEPENDIENTE:
En el desarrollo físico y psicológico.
VARIABLES SECUNDARIAS:
¿Cómo se absorben los aminoácidos en el cuerpo?
¿Qué sucede si tengo una deficiencia de aminoácidos?
¿Consumir demasiados aminoácidos me hará subir de peso?

MARCO TEORICO – CONTRIBUCION A LA DISCIPLINA.

LOS AMINOÁCIDOS:
Los aminoácidos son compuestos orgánicos formadas por (C) Carbono,
(H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre, constituyendo la única fuente
aprovechable de nitrógeno para el ser humano que se combinan para formar
proteínas las cuales son pilares fundamentales de la vida, y una base importante
para el crecimiento y desarrollo de órganos y tejidos. Cuando las proteínas se
digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano
requiere de muchos para:
 Descomponer los alimentos.
 Crecer.
 Reparar tejidos corporales.
 Llevar a cabo muchas otras funciones
El organismo necesita aminoácidos como elementos de construcción y se sabe
que un aporte insuficiente de los mismos se asocia a dificultades en el
crecimiento, especialmente del tejido muscular, así como a trastornos de
la salud…
Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas, es decir las
proteínas están
formadas por cadenas de aminoácidos entrelazados entre sí. Básicamente
contienen carbono, hidrógeno y nitrógeno? Han sido identificados 20 aminoácidos
necesarios para el crecimiento y metabolismo humanos. De estos 20 aminoácidos,
11 para los niños y 12 para los adultos se consideran no esenciales, pues son
aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es
imprescindible obtenerlos de los alimentos. Los 8-9 restantes se
denominan aminoácidos esenciales, el cuerpo humano no los sintetiza y por lo
tanto deben ser parte esencial de nuestra alimentación cotidiana.
DESARROLLO
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un
carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2),
un hidrógeno (H) y la cadena lateral
(R):
"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos.
Técnicamente hablando, se les denomina a-aminoácidos, debido a que poseen un
grupo amino (–NH2) primario y un grupo carboxilo (–COOH) como sustituyentes
en el mismo átomo de carbono, con excepción de la prolina. Por lo tanto, están
formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un
hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable,
que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos;
existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos
diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones
específicos en el código genético.
Los aminoácidos varían sus propiedades físico-químicas considerablemente, tales
como:
polaridad, acidez, basicidad, aromaticidad, tamaño, flexibilidad de su
conformación, capacidad para establecer enlaces entrecruzados, capacidad para
formar enlaces de hidrógeno y reactividad química. Estas diversas características,
muchas de las cuales están interrelacionadas, son responsables en gran parte del
amplio abanico de propiedades que exhiben las proteínas.
ENTRE LAS PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁN:
 Ácido-básicas.
Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan
sustancias
anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto
isoeléctrico. Si un
aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando
el pH sea 6,1. Los
aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
 Ópticas.
Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen el carbono alfa asimétrico, lo que
les confiere actividad óptica. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos
formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo
habitual es encontrar sólo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas
enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L
dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos
distintos unidos al carbono alfa.
 Químicas.
 Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc.
 Las que afectan al grupo amino, como la desanimación.
 Las que afectan al grupo R.
REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un
aminoácido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De
ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en
común el uso de la coenzimapiridoxal-fosfato. Las reacciones que se
desencadenan pueden ser:
 La transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un a-
cetoácido.
 La descarboxilación.
 La racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa.
Aunque en las proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos…) los
aminoácidos están presentes únicamente en la forma estructural levógira
(L), en las bacterias podemos encontrar D-aminoácidos.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o
simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena
polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las
5.000 uma. Como dichos grupos funcionales poseen H en sus
estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH
de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que
se encuentra ionizado. Los aminoácidos a pH ácido se encuentran

mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH básico se

encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH
específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son
de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En
este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ión dipolar o
zwitterión.
CLASES DE AMINOACIDOS:
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se
presentan a continuación son las más comunes:
 1. Según las propiedades de su cadena lateral
 A.A. con cadena lateral catiónica (Básicos)
 A.A. con cadena lateral aniónica (Ácidos)
 A.A. con cadena lateral neutra polar
 A.A. con cadena lateral no polar
 2. Según la naturaleza de su cadena lateral:
 Alifáticos
 Aromáticos
 Heterocíclicos
 3. Según la vía de obtención:
  Esenciales (los que necesitan ser ingeridos por el cuerpo)
 No esenciales (los que pueden ser sintetizados por el cuerpo)

Aunque es muy difícil marcar una línea de separación neta entre los aminoácidos
esenciales y los no esenciales, este carácter de indispensable para la vida
del hombre y de algunos animales, no resulta tan sobresaliente en
la bioquímica vegetal, producto de que las plantas pueden formar sus propios
aminoácidos a partir de los nutrientes inorgánicos.
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede
sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de obtención de estos
aminoácidos en los organismos sea a través de la ingestión directa de alimentos
en la dieta. Las rutas para la obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser
largas y energéticamente costosas. No obstante, la ausencia de uno de estos
aminoácidos esenciales impide la formación de la proteína que lo contiene y por lo
tanto el tejido que la requiere no puede ser mantenido, limitando así el desarrollo
del organismo, de ahí que los llamados esenciales sean:
•    Isoleucina(Ile)
•    Leucina(Leu)
•   Lisina(Lys)
•    Metionina(Met)
•    Fenilalanina(Phe)
•    Treonina(Thr)
•   Triptofano (Trp)
•   Valina,(Val)
•   Histidina (en niños)(His) *
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como
no esenciales y son:
 Alanina (Ala)
 Arginina (Arg)
 Prolina (Pro)
 Glicina (Gly)
 Serina (Ser)
 Cisteína (Cys) **
 Asparagina (Asn)
 Glutamina (Gln)
 Tirosina (Tyr) **
 Ácido aspártico (Asp)
 Ácido glutámico (Glu)
*Aminoácidos esenciales sólo para los niños. ** Aminoácidos semiesenciales (Los
necesitan infantes prematuros y adultos con enfermedades específicas).
La ausencia de uno de estos aminoácidos esenciales impide la formación de la
proteína que
lo contiene y por lo tanto el tejido que la requiere no puede ser mantenido?
A las proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales se las denomina
completas y en general se encuentran en alimentos tales como carnes, huevos,
lácteos y derivados.
Las proteínas de vegetales y cereales se denominan incompletas ya que no
aportan al organismo
todos los aminoácidos esenciales. Este concepto es particularmente importante en
individuos vegetarianos.
FENILALANINA(2,4)
La fenilalanina (Ácido 2-amino-3-fenilpropanoico), es uno de los aminoácidos
esenciales para humanos. La cadena lateral característica de su estructura
contiene un anillo bencénico, y es por tanto uno de los aminoácidos aromáticos.
Se encuentra en las proteínas como L-fenilalanina (LFA), y también como parte de
muchos psicoactivos. Por otro lado, la L-fenilalanina se encuentra en la estructura
de neuropéptidos como la somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina,
hormona adrenocorticotrópica (ACTH), angiotensina, sustancia P y
colecistoquinina.
Se puede transformar, por medio de una reacción catalizada por la
enzimafenilalanina hidroxilasa, en tirosina. La L-fenilalanina es también el
precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la
norepinefrina y la epinefrina, a través de una etapa en la que se forma tirosina.
La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas; tanto
de origen animal como la carne, pescado, huevos, productos lácteos; como de
origen vegetal como los espárragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja; y
dulces. Asimismo, se encuentra en muchas de las drogas psicotrópicas usadas
habitualmente. La fenilalanina, debido a su anillo aromático no es edulcorante por
sí mismo, necesita estar unido al ácido aspártico para este cometido.
La fenilalanina es parte de la composición del aspartamo, un edulcorante artificial
que se encuentra en alimentos dietéticos y es muy habitual en bebidas
refrescantes; no se recomienda el consumo de fenilalanina por embarazadas ni
pacientes fenilcetonúricos. Debido a la fenilcetonuria, normalmente los productos
que contienen aspartamo llevan una advertencia en el etiquetado sobre la
presencia de fenilalanina.
Se ha visto que la fenilalanina tiene la habilidad única de bloquear ciertas enzimas,
las encefalinasas en el sistema nervioso central, que normalmente se encargan de
degradar las hormonas naturales parecidas a la morfina. Estas hormonas se
llaman endorfinas y encefalinas y actúan como potentes analgésicos endógenos.
La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor de espalda baja, dolores
menstruales, migrañas, dolores musculares, de artritis reumatoide y de
osteoartritis.
Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.
La enfermedad genética fenilcetonuria se debe a la carencia de la enzima
fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterinareductasa (DPHR), y esta deficiencia
hace que la fenilalanina se degrade en una ruta metabólica alterna hacia
fenilpiruvato, un neurotóxico que afecta gravemente al cerebro durante el
crecimiento y el desarrollo. Los efectos de la acumulación de este neurotóxico
causan oligofreniafenilpirúvica, caracterizada por un cociente intelectual inferior a
20.
Una deficiencia en el metabolismo de la fenilalanina puede producir alcaptonuria,
una enfermedad hereditaria que causa orinas negruzcas y frecuentes cálculos
renales.
HISTIDINA(2,4)

La histidina,(Ácido2-amino-3-(1H-imidazol-4-il) propanoico). Es uno de los 22

aminoácidos que forman parte de las proteínas codificadas genéticamente. Se
abrevia como His o H. Su grupo funcional es un imidazol cargado positivamente.
Su cadena lateral está cargada positivamente (aminoácido básico) a valores de pH
fisiológico.
De los veinte alfa-aminoácidos, únicamente la histidina (con un pkH=6) ioniza
dentro de la escala de pH fisiológicos. A un pH de 6, su grupo lateral imidazolsólo
está cargado en un 50% lo que hace que la histidina sea neutra en un extremo
básico del espectro de pH fisiológico. Este hecho tiene como consecuencia que
las cadenas laterales de la histidina participen en las
reacciones catalíticas de las enzimas.
Los productos lácteos, la carne, el pollo y el pescado son ricos en histidina. La
histidina es un precursor de la histamina, en la que se transforma mediante una
descarboxilación. La histamina es una sustancia liberada por
las células del sistema inmune durante una reacción alérgica. Participa también en
el desarrollo y manutención de los tejidos sanos, particularmente en la mielina que
cubre las neuronas.
El aminoácido tiene un pKa de 6,5. Esto significa que, pequeñas variaciones del
pH fisiológico
cambiarán su carga total. Por debajo de un pH de 6, el anillo imidazol está
mayoritariamente protonación, con carga positiva. El anillo imidazol es también
Hidrocarburo aromático.
Durante la catálisis, el nitrógeno básico de la histidina es capaz de captar un
protón de la serina, tironina y cisteína, por eso forma parte del centro catalítico de
determinados enzimas.
En lo que respecta a su papel en la molécula de hemoglobina, el quinto ligando del
hemoFe(II) es HisF8, la histidina proximal (cercana). En la oxihemoglobina el Fe(II)
está posicionado 0,22 Å fuera del plano del hemo del lado de la histidina proximal
y, además, está coordinado por oxígeno. La histidina distal (distante) se une
mediante un puente de hidrógeno al oxígeno. En la hemoglobina la sexta posición
del ligando Fe (II) se movió hasta un punto de 0,55 Å fuera del plano del hemo.
Se degrada por alfa-cetoglutarato, aunque la conversión de la histidina en
glutamato es más complicada respecto a la del resto de aminoácidos que se
degradan mediante esta reacción. Se desamina de forma no oxidativa, luego se
hidrata y su anillo imizol se cliva para formar N-formiminoglutamato. Luego el
grupo formimino transfiere el tetrahidrofolato para formar ácido glutámico y N5-
formimino-tetrahidrofolato.
Al remover el grupo Ácido carboxílico de la histidina, por la enzima histidina
descarboxilasa la convierte a histamina, una importante sustancia fisiológica que
se encuentra libremente presente en el intestino y en los gránulos basófilos de las
células del Sistema fagocítico mononuclear.
La histamina es un poderoso vasodilatador, y está involucrado en reacciones
alérgicas, como la urticaria e inflamación. La histamina también estimula la
secreción de pepsina y ácido clorhídrico por el estómago.
La histidina se encuentra elevada en plasma y cerebro durante deficiencias de
proteínas y también en algunas condiciones patológicas, lo que dirige la
posibilidad de provocar efectos directos en funciones del sistema nervioso central.
Este aminoácido es vital para nuestro organismo ya que su descarboxilación
permite su transformación en histamina, por lo que es utilizada en el tratamiento
de la artritis reumatoide (inflamación y falta de movilidad), enfermedades alérgicas,
úlceras y anemia.
En combinación con la hormona de crecimiento y otros aminoácidos, contribuye a
la reparación de los tejidos, especialmente en el sistema cardiovascular. En el
sistema nervioso central es sintetizada y liberada por las neuronas y utilizada
como neuromodulador.
Fuera del sistema nervioso es un mediador de medios fisiológicos. La deficiencia
de histidina puede causar problemas en la audición. También se sabe que la
histidina ayuda en la desintoxicación de metales pesados, ayuda en el tratamiento
de la impotencia y la frigidez, mejora la respuesta inmunitaria, ayuda a evitar los
vómitos en el embarazo.
Es importante también en el mantenimiento de las vainas de mielina que rodean
los axones neuronales. Es necesaria también tanto para la producción de glóbulos
rojos como blancos en la sangre, protege al organismo de los daños
por radiación y reduce la presión arterial.
LISINA(2,4)

La Lisina (Ácido 2,6-diaminohexanoico), es un aminoácido componente de las

proteínas sintetizadas por los seres vivos, Actúa químicamente como una base, ya
que su cadena lateral contiene un grupo amino protonable que a menudo participa
en puentes de hidrógeno y como base general en catálisis.
Suele ser más abundante en las proteínas animales que en las vegetales. Los
cereales contienen muy poca lisina, pero la carne, el pescado, el huevo y las
leguminosas son fuente importante de esta sustancia.
Al no ser sintetizada en el organismo de los animales existen dos rutas conocidas
para la biosíntesis de este aminoácido. La primera se lleva a cabo en bacterias y
plantas superiores, a través del ácido diaminopimélico, y la segunda en la mayor
parte de hongos superiores, mediante el ácido a-aminoadípico. En las plantas y en
los microorganismos la lisina se sintetiza a partir de ácido aspártico.
La lisina se metaboliza en los mamíferos para dar acetil-CoA, a través de una
transaminación inicial con a-cetoglutarato. La degradación bacteriana de la lisina
da como resultado cadaverina, a través de un proceso de descarboxilación.
Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g al día. En cantidades
mínimas se encuentra en todos los cereales (gramíneas), pero es muy abundante
en las legumbres. Son buenas fuentes de lisina aquellos alimentos ricos en
proteína: carnes (específicamente las carnes rojas, la de puerco y la de ave),
queso (en particular el parmesano), algunos pescados (bacalao y sardinas) y
huevos.
La L-lisina es un elemento necesario para la construcción de todas las proteínas
del organismo. Desempeña un papel central en la absorción del calcio; en la
construcción de las proteínas musculares; en la recuperación de las
intervenciones quirúrgicas o de las lesiones deportivas, y en la producción de
hormonas, enzimas y anticuerpos.
Se ha sugerido que la lisina puede ser benéfica para aquellas personas que
presentan infecciones con herpes simple (5). Sin embargo, hacen falta más
estudios para corroborar esta afirmación. Existen conjugados de lisina que
resultan prometedores para el tratamiento del cáncer, pues al parecer provocan
que las células cancerosas se autodestruyan cuando el fármaco se utiliza en
combinación con el uso de fototerapia, sin dañar a las células no cancerosas.
Ingerida con L-carnitina, ayuda a que la carnitina disminuya notablemente los
niveles de colesterol en la sangre. Se dice también que la lisina ayuda al
desarrollo mental, por lo que es bueno comenzar desde niño a consumir lisina. Por
supuesto, a través de una prescripción médica. Igualmente, estimula la liberación
de la hormona del crecimiento. Esto ha hecho que se utilice, sola ocombinada con
otros aminoácidos, en niños para estimular el crecimiento y en ancianos para
retrasar el envejecimiento.
Su deficiencia provoca náusea, vómito, mareos, anemia y retraso en el
crecimiento de los niños.
Existe un trastorno causado por la deficiencia de una enzima necesaria para
utilizar la lisina (lo que origina altas concentraciones en la sangre) provocando
náusea yvómito; su consecuencia más grave es el retraso mental. En su
tratamiento es necesario limitar el consumo de proteínas.
Para muchas especies animales de importancia zootécnica la lisina es un
aminoácido esencial limitante. Como tal, cuando se equilibran formulaciones de
alimentos para ganado se emplea el concepto de "aminoácido limitante" para
incorporar la cantidad correcta en la dieta en base al contenido de lisina de los
distintos alimentos proteicos disponibles y el posible empleo de lisina sintética.
Esto último es común y muy económico de hacer en la alimentación de los cerdos
y otras especies de interés zootécnico. El Objetivo es optimizar el crecimiento del
ganado.
En el caso de la nutrición del ganado lechero la lisina es también limitante junto
con la metionina, pero no se puede emplear lisina sintética directamente debido a
que la fermentación microbiana en el rumen la destruye extensamente; sin
embargo existen ya opciones de productos comerciales con una protección
química que impide dicha degradación, aunque el empleo económico de
dicha alternativa es aún disputable.
Un detalle interesante es que casi ningún animal puede sintetizar la Lisina.
TRIPTÓFANO(2,4)
El Tiptófano (Ácido2-amino-3-(1H-indol-3-il) propanoico), es un aminoácido
esencial en la nutrición humana. Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en el
código genético (codón UGG). Se clasifica entre los aminoácidos apolares,
también llamados hidrófobos. Es esencial para promover la liberación del
neurotransmisorserotonina, involucrado en la regulación del sueño y el
placer.
Abunda en los huevos, la leche, los cereales integrales, el chocolate, la avena, los
dátiles, las semillas de sésamo, los garbanzos, las pipas de girasol, las pipas de
calabaza, los cacahuetes y la espirulina. Las personas que no ingieren estos
alimentos tienen mayor riesgo de deficiencia de triptófano así como aquellas
personas sometidas a altos niveles de estrés. Para un buen metabolismo del
triptófano se requieren niveles adecuados de vitamina B6 y de magnesio.
El triptófano ayuda a que el organismo elabore sus propias proteínas, es esencial
para que el cerebro segregue la serotonina que es un neurotransmisor cerebral
(potente vasoconstrictor que desempeña un papel importante en
la función cerebral, nerviosa, gástrica y del peristaltismo intestinal); favorece el
sueño, ya que la serotonina es precursora de la hormona melatonina, vital para
regular el ciclo diario de sueño-vigilia. En algunos casos se observa un efecto
antidepresivo debido a la serotonina, cuyo efecto tranquilizante actúa con un
ansiolítico.
El triptófano es muy útil en problemas de obesidad donde el componente ansioso
sea muy importante (por ejemplo en bulimias). El triptófano ayuda a que la
serotonina controle el apetito evitando así la típica ansiedad por la comida, sobre
todo en aquellas personas que no pueden dejar de comer todo el día.
Al actuar sobre el estrés nos puede ayudar "de rebote" a controlar los niveles de
insulina, ya que esta hormona acusa, en gran manera, el estado de nuestro
sistema nervioso. Forma parte del sistema inmunológico. El triptófano tiene una
utilización terapéutica en las clínicas de del sueño gracias a su capacidad relajante
que ayuda a aliviar el insomnio, aunque no parece disminuir la angustia o la
ansiedad; también se dice que es auxiliar en el tratamiento de la migraña.
Ayuda a la formación de vitamina B3 o niacina. De hecho, con cada 60 miligramos
de triptófano en la dieta, nuestro cuerpo elabora 1 mg de niacina. Es muy
importante tomarlo media hora antes de los alimentos o fuera de las comidas ya
que si no, actúa como simple aminoácido o proteína, pero no efectúa su función
beneficiosa sobre el sistema nervioso.
El triptófano no debe usarse junto con medicamentos antidepresivos o
tranquilizantes sin el consentimiento de un médico especialista.
METIONINA(2,4)

La metionina (Ácido2-amino-4-metiltiobutanoico),es uno de los aminoácidos

proteinogénicos que contienen azufre. Es intermediario en la biosíntesis de la
cisteína, carnitina, taurina, lecitina, fosfatidilcolina y otros fosfolípidos. Fallos en la
conversión de metionina pueden desembocar en ateroesclerosis.
Este aminoácido es usado también por las plantas en la síntesis del etileno. Este
proceso es conocido como el ciclo de Yang o el ciclo de la metionina. La metionina
es uno de los dos aminoácidos codificados por un único codón (AUG) del código
genético, (el otro es el triptófano que está codificado por UGG). El codón AUG es
también el inicio del mensaje para el ribosoma que indica la iniciación de
la traducción de una proteína desde el ARNm. Como consecuencia la metionina
es incorporada en la posición de la archea durante la traducción, a pesar de que
suele ser eliminada en las modificaciones postraduccionales.
Como aminoácido esencial la metionina no es sintetizada en los humanos, por lo
tanto hemos de ingerir metionina o proteínas que la contengan. En las plantas y
los microorganismos, la metionina es sintetizada por una vía que utiliza tanto ácido
aspártico como cisteína. Primero, el ácido aspártico se convierte, via la ß-aspartilo-
semialdehído, en homoserina, introduciendo un par de grupos metilenos
contiguos. La homoserina pasa a convertirse en 0-succinilhomoserina que tras
esto reacciona con la cisterna para producir cistationina que es clave para dar
paso a la homocisteína. Posteriormente va la metilación del grupo tiol a partir de
fosfatos lo que forma la metionina. Tanto la cistationina-?-sintetasa y la
cistationina-ß-sintetasa requieren Piridoxil-5"-fosfato como cofactor, mientras que
la metiltransferasahomocisteína requiere de Vitamina B12 como cofactor.
A pesar de que los mamíferos no pueden sintetizar metionina, aun así todavía se
puede utilizar en una gran variedad de vías biomédicas:
 Generación de la homocisteína.
 La metionina es convertida a S-adenosilmetionina (SAM) por la metionina
adenosiltransferasa. SAM sirve como donante de metiles en muchas
 reacciones de transferencia de metilos y es convertido en S-
adenosilhomocisteína (SAH).
 La adenocilhomocisteínasa convierte el SAH a homocisteína. Hay dos
destinos de la
homocisteína, puede ser la regeneración de la metionina o para formar
cisteína.
La metionina puede ser regenerada a través de la vía de la homocisteína,
participando la metionina sintetasa. También puede ser remetilado usando la
betaina glicina (NNN-trimetil glicina) a través de la vía de la metionina en la que la
enzima beatina-homocisteínametiltransferasa (E.C.2.1.1.5, BHMT). La BHMT
representa un 1.5% de todas las proteínas solubles en el hígado
y evidencias recientes sugieren que puede tener una gran influencia en
la homeostasis de la emtionina y la homocisteína aún mayor que la metionina
sintetasa.
La metionina está implicada en la biosíntesis de etileno,[7] la nicotianamina,[8] las
salinosporamidas[9] y varios glucosinolatos[10] tales como la sinigrina, la
glucoqueirolina, la glucoerucina, la glucoiberina, la glucoiberverina, la
glucorrafanina y el sulforrafano.
En las semillas de sésamo podemos encontrar níveles bastante altos de
metionina, al igual que en nueces brasileñas, pescado, carne y otras semillas de
plantas. Existen numerosas frutas y vegetales que apenas contienen metionina,
sólo en pequeñas cantidades. La mayoría de legumbres, tienen una cantidad muy
baja de metionina.
La metionina racémica suele añadirse como ingrediente a la comida para
mascotas.
Cada día son más los estudios que muestran que la restricción en el consumo de
metionina puede
incrementar el período de vida de algunos animales. En 2005, un estudio mostró
que la restricción en el consumo de metionina sin restricción de energía en los
roedores, aumenta la duración de su vida
SOLUCION AL PROBLEMA DE INVESTIGACION:
ALIMENTOS QUE APORTAN AMINOÁCIDOS:
Como se ha observado en la clasificación de los distintos tipos de aminoácidos,
existe un grupo formado por los esenciales. Esta calificación no hace referencia a
la importancia de su función, sino más bien a la incapacidad del cuerpo para
producirlos por él mismo.
De esta forma, la única manera que tiene el organismo de obtenerlos es a través
de la dieta y de los alimentos abundantes en ellos. Esto es importante, ya que es
necesario que todos los aminoácidos estén presentes para que el cuerpo los use
cuando sea preciso. De lo contrario, todas las funciones de las proteínas pueden
verse afectadas.
A excepción de los aceites, que son grasas en el 100 % de su composición, todos
los alimentos contienen proteínas. Sin embargo, hay que tener en cuenta que las
cantidades en cada uno de ellos no son las mismas. ¿Cuáles son los más
abundantes?
Alimentos de origen animal
Todos los alimentos de origen animal se consideran de alto valor biológico, ya que
aportan todos los aminoácidos esenciales, en las cantidades suficientes que el
cuerpo necesita. Los más interesantes son los siguientes:
• Los huevos.
• El pescado.
• Las carnes.
• La leche y sus derivados (la cantidad que aportan en una ración estándar
es menor).
Alimentos de origen vegetal
Ciertas variedades de alimentos vegetales aportan cantidades significativas de
proteínas. No obstante, siempre se han mantenido en un segundo plano, dado que
la mayoría tiene aminoácidos limitantes o de difícil digestión (con lo que la proteína
absorbida es menor).
Algunos productos como la soja, el tofu, la quinua o el amaranto tienen también
todos los aminoácidos que el cuerpo necesita en cantidades adecuadas. Por esto,
se pueden considerar buenas fuentes de proteína.
BIBLIOGRAFÍA:
  Vickery H.B., "The history of the discovery of the amino acids. A review of
amino acids
discovered since 1931 as components of native proteins", Adv. Protein
Chem., 26,pp 81-171 (1972).
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 MedLine Plus "Enciclopedia médica en español". Consultado el 28 de mayo
de 2011
 Nelson, D. L.; Cox, M. M. Lehninger,"Principles of Biochemistry", 3a. ed.
Worth Publishing: New York, 2000
 Yolande A. Chan,Angela M. Podevels,Brian M. Kevanya, Michael G.,
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polyketide synthase extender units". Natural Product Reports26: pp. 103.
(2009).
 Reeds PJ. "Dispensable and indispensable amino acids for humans". J.
Nutr. 130 (7): pp. 1835S–40S.

CONCLUSIONES:
Aproximadamente el 75% del peso seco de las células del cuerpo corresponde a
aminoácidos. Los aminoácidos son los bloques constructores de las proteínas. Las
proteínas además de servir como componentes estructurales y ser necesarias
para el crecimiento muscular, participan en muchas otras funciones: enzimas,
hormonas, transporte de moléculas y muchas más. Las sustancias proteicas
construidas gracias a estos 20 aminoácidos forman los músculos, tendones,
órganos, glándulas, las uñas y el pelo. El crecimiento, la reparación y el
mantenimiento de todas las células dependen de ellos. Después del agua, las
proteínas constituyen la mayor parte del peso de nuestro cuerpo Cuando un
alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que
son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los
aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que
hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de cereales
para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición diaria, sin
que la calidad real de esta nutrición disminuya. Algunos de los alimentos con todos
los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos
vegetales como la espelta, la soja y la quínoa. Combinaciones de alimentos que
suman los aminoácidos esenciales son: garbanzos y avena, trigo
habichuelas, maíz y lentejas, arroz y maní (cacahuetes), etc. En definitiva,
legumbres y cereales ingeridos diariamente, pero sin necesidad de que sea en la
misma comida.
Usted no necesita ingerir aminoácidos esenciales y no esenciales en cada comida,
pero es importante lograr un equilibrio de ellos durante todo el día.

Si bien es posible obtener los aminoácidos esenciales a partir de una dieta

balanceada, su utilización puede estar comprometida por diferentes factores. Las
proteínas para transformarse en elementos utilizables deben ser correctamente
digeridas y absorbidas y como producto final muchas veces la cantidad que
efectivamente resulta disponible, no es la adecuada. Por lo tanto debería
consumirse una cantidad superior de proteínas y si no es posible, es
imprescindible la suplencia con aminoácidos. En ciertas enfermedades tales como
trastornos renales que cursan con una gran pérdida de proteínas y aminoácidos, o
en infecciones generalizadas o en individuos que están sometidos a un gran
stress, la suplencia será efectiva ya que permite aportar adecuadamente la
cantidad necesaria individualizando los aminoácidos que más se necesitan.
Suplementar implica agregar una sustancia a nuestra alimentación con la finalidad
de llevar a esta a niveles óptimos. Esta circunstancia es válida cuando por alguna
causa (mayor demanda o requerimiento aumentado, deficiente absorción,
excesiva pérdida) la dieta diaria no alcanza a cubrir nuestras necesidades. Bajo
ningún concepto un suplemento remplazara a una alimentación natural, sino que,
de alguna manera, la completara, para que el organismo pueda hacer frente
eficazmente a las demandas requeridas diarias. En lo psicológico influye
favoreciendo la aparición de estrés, depresión que muchas veces es ligada al
suicidio
RECOMENDACIONES:
Evite el consumo de suplementos de aminoácidos.
El aporte adecuado de aminoácidos se obtiene con una dieta suficiente en
proteínas.
El consumo excesivo de productos con alto contenido de aminoácidos puede
provocar trastornos al hígado, los riñones y la salud en general.
Recuerde que esta información tan sólo tiene el objetivo de informar sobre cuál es
la importancia y función que cumplen los aminoácidos en el organismo.
Naturalmente, la mejor fuente de aminoácidos se encuentran en los alimentos
frescos y naturales.