Serie Nº 4

Aminoácidos, Péptidos y Proteínas

SERIE Nº 4. Aminoácidos, Péptidos y Proteínas

Aminoácidos

Son sustancias que poseen por lo menos un grupo funcional amino (básico) y un
grupo funcional carboxilo (ácido) unidos a un mismo átomo de carbono (carbono α),
al que también se une una cadena lateral (cadena R) y un átomo de hidrógeno.
Difieren en las cadenas laterales (cadenas R), que son las que determinan sus
propiedades, así como la polaridad o el carácter ácido o básico.
Son compuestos sólidos, incoloros, cristalizables, de elevado punto de fusión
(habitualmente por encima de los 200°C), solubles en agua, con actividad óptica y con
un comportamiento anfótero.
La actividad óptica es debida a la asimetría del carbono , ya que se halla unido
(excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los
aminoácidos en enantiómeros D, si el grupo amino está hacia la derecha, y
enantiómeros L si se encuentra hacia la izquierda. Normalmente en los seres vivos sólo
encontramos uno de los isómeros ópticos. Se considera que la mayoría de los
aminoácidos presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie L. No
obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas, antibióticos generados por
bacterias) existen aminoácidos no proteicos pertenecientes a la serie D.
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es
decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones los
grupos carboxilos y quedando (-COO-), o como base, los grupos -NH2 captan protones,
quedando como (-NH3+), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso
los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada
zwitterion.

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma neutra (igual número

de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en
agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.

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La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse en el organismo (se encuentran

codificados en el ADN), pero existen otros, aminoácidos esenciales, que no pueden ser
sintetizados (no se encuentran codificados en el ADN) y deben obtenerse en la dieta
habitual. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas
y energéticamente costosas. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los
aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos
alimentos son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la
soja y la quínoa.
Solo ocho aminoácidos son esenciales para todos los organismos, algunos se
pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar arginina e histidina
pero no en la cantidad que el organismo necesita. Por esto se considera en forma
general que en la especie humana, por ejemplo, los aminoácidos esenciales son diez:
Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.
Los aminoácidos se pueden clasificar por su cadena R. Se han definido 5 grupos
principales:
• No polares o Apolares (alifáticos): el grupo R es apolar e hidrófobo. En las
proteínas, permanecen en el interior. Estos aminoácidos, si están en gran
abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua. La glicina es el
aminoácido más simple de este grupo.
• Polares: son hidrófilos (solubles en agua). Contrariamente al grupo anterior
si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua.
• Aromáticos: son relativamente apolares (hidrófobos). Su cadena R es
aromática (grupo fenilo).
• Básicos: son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros grupos aminos.
En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están
cargados positivamente.
• Ácidos: pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen más de
un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos
grupos se encuentran cargados negativamente.

Péptidos

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el

nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos
están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de
aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la
molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, y si es superior a 10 se llama
polipéptido.
Las uniones peptídicas se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación)
entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo
aminoácido. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente amida (CO-
NH), con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión es un
dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el
grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga
cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un
extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

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Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico determina
la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como
consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los
átomos que lo forman, quedando el enlace en conformación Trans.

Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un aminoácido con el

grupo amino libre. Este será el aminoácido amino terminal (-NH2). En el otro extremo
quedará libre el grupo carboxilo del último aminoácido, aminoácido carboxilo terminal
(-COOH). Por convención siempre se escriben los péptidos con el aminoácido N-
terminal a la izquierda y el aminoácido C-terminal a la derecha.

La posición que ocupa cada aminoácido dentro de la cadena polipeptídica, esto es

la secuencia, constituye el primer nivel estructural de las proteínas, su estructura
primaria. La secuencia de un péptido tiene gran importancia porque entre otras cosas
condiciona los siguientes niveles estructurales.

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Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos; por ejemplo:

ciertas hormonas, como el glucagon, que actúa cuando las concentraciones de glucosa
en la sangre son bajas y que está formado por 29 aminoácido; la encefalina (5
aminoácidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensación de
dolor o las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresina y oxitocina (9
aminoácidos) que producen las contracciones del útero durante el parto; también son
péptidos algunos antibióticos como la gramicidina.

Proteínas

La palabra tiene su origen en el término griego proteios, que quiere decir lo

principal o lo más importante. Se pueden definir como polímeros lineales con amplia
variabilidad estructural y funciones biológicas muy diversas, formados por la unión,
mediante enlaces peptídicos, de más de 50 unidades de menor masa molecular
llamadas α-aminoácidos.
Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo
una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las
proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se
especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.
Todas las proteínas se construyen a partir de 20 aminoácidos, aunque se conocen
muchos más aminoácidos, que no forman parte de las proteínas. En ciertos casos muy
raros, por ejemplo en los venenos de algunas serpientes, podemos encontrar otros
aminoácidos diferentes de estos 20 e incluso aminoácidos que no siguen la fórmula
general.
Son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50 % del peso
seco de la célula son proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N
y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen, además, otros elementos químicos
y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento más característico de las proteínas es el
nitrógeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.
Desde un punto de vista químico, existen dos grandes grupos de proteínas: las
proteínas simples u holoproteínas, formadas exclusivamente por α-aminoácidos, y las
proteínas conjugadas o heteroproteínas, que contienen además una proporción
significativa de otros componentes. La fracción no aminoacídica se llama grupo
prostético, y puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico o una sustancia
inorgánica. La proteína en ausencia de su grupo prostético se llama apoproteína, y en
presencia de él se llama holoproteína. Así, holoproteína = apoproteína + grupo
prostético. Son proteínas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos,
etc.
En cuanto a su forma molecular, las proteínas son globulares cuando la cadena
polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma dando lugar a una estructura más o
menos esférica y compacta. Cuando hay una dimensión que predomina sobre las
demás, se dice que la proteína es fibrosa. Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen
funciones estructurales.
Finalmente, de acuerdo a su función, podemos encontrar proteínas estructurales,
catalíticas, de transporte, de protección, hormonales, génicas, contráctiles, etc.

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Niveles Estructurales de las Proteínas

➢ Estructura Primaria: viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la

cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están
enlazados).
En esta estructura es fundamental una síntesis correcta para que la proteína tenga
su función y sea activa.
➢ Estructura Secundaria: es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta
gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH-
del enlace peptídico. De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar
conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.
Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los
giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una
conformación denominada hélice . Aquí la cadena se mantiene gracias a los enlaces
de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el
grupo -C=O del cuarto aminoácido que le siguelos distintos tipos de esteroides se
diferencian en la naturaleza y la posición de los sustituyentes. Las cadenas laterales de
los aminoácidos se sitúan en la parte externa del helicoide, lo que evita problemas de
impedimentos estéricos. En consecuencia, esta estructura puede albergar a cualquier
aminoácido, a excepción de la prolina, cuyo C no tiene libertad de giro, por estar
integrado en un heterociclo.

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus

enlaces covalentes se adopta una configuración espacial en zig-zag denominada
estructura . En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de
forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica.
No obstante, si la molécula presenta próximos entre sí restos muy voluminosos o con
las mismas cargas eléctricas se desestabilizará. Las estructuras  de distintas cadenas
polipeptídicas o bien las estructuras  de distintas zonas de una misma cadena
polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando
lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas  o láminas .
Cuando las estructuras  tienen el mismo sentido, la hoja  resultante es paralela,
y si las estructuras  tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela. En la estructura antiparalela los puentes de hidrógeno están
perfectamente alineados. En la estructura paralela quedan en diagonal.

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➢ Estructura Terciaria: las proteínas no se disponen linealmente en el espacio

sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula adopte una
estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los pliegues que
originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como: la prolina, la
serina y la isoleucina, que distorsionan la hélice generando una curvatura.
La prostaglandinas, se encuentran en cantidades muy pequeñas en tejidos y fluidos
corporales, entre ellos los fluidos menstruales y seminales. Todas las prostaglandinas
son derivados de la ciclación de ácidos grasos insaturados de 20 carbonos (ácido
araquidónico).
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen
entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los enlaces
propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes (puentes
disulfuro) y no covalentes (puentes de hidrógeno, fuerzas electrostáticas, interacciones
hidrofóbicas e hidrofílicas).
➢ Estructura Cuaternaria: cuando una proteína consta de más de una cadena
polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que
tiene estructura cuaternaria.
Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es un
protómero y según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros,
pentámeros, etc.
La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se
consigue y mantiene mediante enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals,
interacciones electrostáticas y algún que otro puente disulfuro.
La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la
separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad.

Propiedades de las Proteínas

➢ Especificidad: por una parte, existe una especificidad de función. Esto es, cada
proteína tiene una función concreta, diferente, normalmente, de la del resto de las
moléculas proteicas. Esta es la razón de que tengamos tantas proteínas distintas.
Ahora bien, ciertas proteínas que realizan funciones similares en los seres vivos, por
ejemplo la hemoglobina de la sangre en el transporte de oxígeno, pero de todas
maneras presentan diferencias entre las distintas especies. Estas diferencias se han

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producido como consecuencia del proceso evolutivo y cada especie o incluso cada
individuo, puede tener sus propias proteínas específicas. La especificidad de las
proteínas dependerá por lo tanto de los sectores variables de cada especie o individuo
y a ellos se deben, por ejemplo, los problemas de rechazos en los transplantes de
órganos.
➢ Desnaturalización: es una pérdida total o parcial de los niveles de estructura
superiores al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles tipo puente de
hidrógeno, Van der Waals, etc. y en realidad no afecta a los enlaces peptídicos y por
tanto a la estructura primaria. Sin embargo al alterarse su conformación espacial, la
proteína perderá su funcionalidad biológica.
La desnaturalización puede ser reversible o irreversible de acuerdo a los agentes
desnaturalizantes que se utilicen.
➢ Solubilidad: esta propiedad dependerá, por un lado, de la capacidad de las
cadenas laterales para formar puentes de hidrógeno con el agua. Por otro lado, de las
interacciones electrostáticas que puedan establecerse entre las cadenas y el agua.
Las proteínas solubles en agua, al ser macromoléculas, no forman verdaderas
disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada macromolécula proteica queda
rodeada de moléculas de agua y no contacta con otras macromoléculas gemelas con lo
que no puede producirse la precipitación.

EJERCITACIÓN

1) Escriba y nombre la estructura de un dipéptido formado por un aminoácido básico y

un aminoácido ácido. Señale el enlace peptídico e indique que propiedades posee.

2) ¿Qué diferencias conceptuales poseen los péptidos con respecto a los glúcidos en
cuanto a sus uniones?

3) Indique si las siguientes afirmaciones son Verdaderas (V) o Falsas (F). En caso de
responder falso, explique porque lo son.
F a) La lisina es un aminoácido ácido (aniónico).
V b) La tirosina es un aminoácido no polar aromático.
F c) Los dos aminoácidos que contienen azufre son no polares.
F d) La asparigina es un derivado básico.

4) Los -L-aminoácidos se caracterizan por:

F a) La disposición del grupo carboxilo a la izquierda del carbono .
F b) La disposición del grupo amino a la derecha del carbono .
V c) La disposición del grupo carboxilo a la derecha del carbono .
V d) La disposición del grupo amino a la izquierda del carbono .

5) Un ejemplo de polipéptido es la unión de:

a) Ala - Glu - Tyr - Met - Pro.
b) Cys - Pro - His - Ala - Ile - Phe - Gly.
c) Ninguna respuesta es correcta.

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6) Teniendo en cuenta el esquema de la Figura N° 1:

a) Ubique los términos: estructura primaria, secundaria terciaria y cuaternaria.
b) Indique: tipo de estructura secundaria que se muestra.
c) Elija los términos correctos para esta proteína:
− fibrosa / globular.
− monomérica / oligomérica.
− simple / conjugada.

Estructura Estructura
primaria secudnaria

Estructura
terciaria

Estructura
cuaternaria

Hélice
Alfa

Figura N° 1

7) En las siguientes afirmaciones, responda Si (S), Nunca (N) o A Veces (AV):

a) Si la mioglobina es una proteína formada por un único polipéptido, ¿puede
tener estructura cuaternaria? N
b) Cuando una proteína se desnaturaliza, ¿quedan libres sus aminoácidos? N

8) Complete las siguientes frases. Las proteínas tienen numerosas y variadas funciones,
entre las que se pueden destacar:
a) La gran mayoría de las reacciones del metabolismo suceden gracias a unas
catalizadores
moléculas proteicas que son ____________________ específicos de cada
enzimas
reacción, denominados ____________________.
b) Las células poseen un esqueleto proteico alrededor del cual se organizan todos
estructural
sus componentes, tienen también por tanto, función ____________________.
Algunos tejidos de vertebrados son resistentes por las fibras de
colágeno
____________________ que poseen.
hormonas
c) Las ____________________ son sustancias producidas por las glándulas y que
una vez secretadas realizan su efecto, sobre determinadas células (células
blanco). Algunas de estas sustancias son proteínas como la
insulina
____________________ glucagón
o péptidos como el ____________________, ambas
elaboradas por el páncreas.
defensa
d) Los mecanismos de ____________________ de los seres vivos son capaces de
inmunoglobinas
discriminar lo propio de lo ajeno; así los anticuerpos o ____________________
reconocen moléculas u organismos extraños.

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9) Los aminoácidos presentes en las proteínas:

V a) No todos están codificados en el ADN humano.
V b) Son todos  aminoácidos.
V c) Son 20.
V d) Con excepción de la glicina, son todos de la serie L.

10) Complete el siguiente cuadro.

Proteína Tipo de proteína Función

Globular, Oligomérica, Transporta oxigeno en la
Hemoglobina
Conjugada sangre de los vertebrados
Globular, Oligomerica, se encarga de conferir su
Actina
Simple forma a la célula
Globular, Oligomerica, producidos por el sistema
Anticuerpos inmunitario cuando detecta
Conjugada sustancias dañinas
Fibrosa, Oligomerica, componente principal de los
Colágeno
Conjugada tejidos conectivos
Globular, Oligomerica, se encuentra asociada
Hexoquinasa mayormente al metabolismo
Conjugada celular
Globular, Oligomerica, transportar grandes cantidades de Ca y P
Caseína altamente insoluble en forma liquida a los
Simple lactantes
Fibrosa, Oligomerica, permite que el azúcar en la sangre,
Insulina conocido como glucosa, pase a las
Conjugada células

1 Arginilglutamato

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un

aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molécula de agua.

2 Un enlace glicosídico se forma cuando dos átomos de carbono de dos monosacáridos diferentes
se unen entre sí, mientras que un enlace peptídico se forma cuando un átomo de carbono de un
aminoácido se une a un átomo de nitrógeno de un aminoácido diferente.

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