República Bolivariana De Venezuela

Ministerio Del Poder Popular Para La Defensa

Universidad Experimental Politécnica De la Fuerzas Armadas

4to Semestre de Ing. Agroindustrial

UNEFA – APURE

Aminoácidos Y
proteínas

Profesor:

José Muñoz

Estudiante:

Angy Laya

CI: 30.819.028
 San Fernando, 15/10/2022

Indice
1. Portada
2. Indice
3. Introduccion
4. Concepto de los aminoácidos
5. Estructura General
6. Clasificación
7. Reacciones Químicas
8. Propiedades Ácido Básicos
9. Concepto de Proteínas
10. Estructura
11. Enlace Peptídico
12. Importancia de las proteínas
13. Significado biologíco
14. Conclusion
15. Bibliografias
 Introduccion
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de

aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante
enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el
número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es
superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de
proteína.

Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una
estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están
codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de
aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.

Los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter
ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo
menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales
de las proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares.
Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16,
aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto
intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.

Las proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la vez que
fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas existentes y como
consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones sumamente diversas, participando
en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. De
este modo, actúan acelerando reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los
tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la
sangre, que transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la
queratina del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.
 Aminoacidos
Los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter
ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo
menos, un grupo amino por molécula. Son 20 aminoácidos diferentes los componentes de las
proteínas. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16.

Los aminoácidos constan de un C central; llamado carbono-α, unido a un grupo amino o

nitrogenado (-NH2) y a un grupo Carboxílico o ácido (-COOH) en el otro extremo, y a R llamado
resto, residuo o cadena lateral. En la figura 1 se muestra la estructura básica de un aminoácido.

Figura 1. Estructura básica de un aminoácido.

 Clasificación de los aminoácidos.

Cada uno de los 20 α-aminoácidos (grupo amino que está unido al carbono adyacente al
carboxílico) encontrados en las proteínas se puede distinguir por la substitución de los grupos-R
(estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos)
en el átomo del carbono-α. Existen dos clases amplias de aminoácidos de acuerdo a el grupo -R, es
hidrofóbicos o hidrofílicos.

Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a rechazar el ambiente acuoso y, por lo tanto,

residen predominantes dentro de las proteínas. Esta clase de aminoácidos no se ionizan ni
participan en la formación de enlaces de H. Los aminoácidos hidrofílicos tienden a interactuar con
el ambiente acuoso, están implicados a menudo en la formación de enlaces de H y se encuentran
predominantemente en las superficies externas de las proteínas o en los sitios reactivos de las
enzimas.

Los aminoácidos están clasificados en ESENCIALES y NO ESENCIALES y esto depende del

procedimiento mediante el cual nuestro cuerpo los obtiene. Los aminoácidos esenciales son
nueve, y el hombre los debe obtener de la dieta ya que no los puede producir su propio
organismo, estos son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptofano y valina.

Los aminoácidos no esenciales son aquellos que pueden ser elaborados por el organismo
a partir de otros aminoácidos y otros nutrientes que se obtienen de la dieta diaria, entre ellos se
encuentran la alanina, arginina, asparagina, ácido aspartico, cisteina, cístina, ácido glutámico,
glutamina, glicina, ornitina, prolina, serina, taurina, y tirosina. En la tabla I se muestran los
diferentes aminoácidos conocidos.

TABLA I. Aminoácidos Esenciales y No Esenciales.

En el presente trabajo utilizamos la L-Prolina que forma un compuesto nuevo con la sal
inorgánica KCl. La prolina constituye la excepción del grupo de los 20 aminoácidos ya que es un
iminoácido; un iminoácido es cualquier molécula que contenga tanto un grupo funcional imino
(C=NH) como un carboxilo (-C (=O)-OHEn el presente trabajo utilizamos la L-Prolina que forma un
compuesto.

Figura 2.Estructura química de la prolina.

 La prolina mejora la textura de la piel porque ayuda a producir colágeno y a reducir su
pérdida como resultado del proceso de envejecimiento. También ayuda a reparar los cartílagos y a
fortalecer las articulaciones, los tendones y el músculo cardiaco.

 Propiedades de los aminoácidos.

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloroso cristalizables; de elevado punto de

fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un
comportamiento anfótero.

 Propiedades ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les
confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo
de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido
horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido
antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas
enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo
una de ellas.

Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se

denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4
grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga
configuración D.

 Propiedades químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc. Las que afectan al grupo
amino, como la desaminación. Las que afectan al grupo R.

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias buffer; es una o varias
sustancias químicas que afectan a la concentración de los iones de hidrógeno en el agua.

 Propiedades ácido-básicas.

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede

comportarse como ácido y como base; se denominan sustancias anfóteras. Se muestra este
comportamiento en la figura 3.
 Figura 3. Carácter anfótero de los aminoácidos.

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir

pueden ionizarse, dependiendo del pH; los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran
mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en
su forma aniónica (con carga negativa).Los aminoácidos a pH bajo liberan protones quedando (-
COO-) ,luego como base; los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3 +), ó pueden
aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente,
apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterionica.

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico (es el pH al
que una sustancia anfótera tiene carga neta cero, el 100% del aminoácido se encuentra en estado
de zwitterion). Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando
el pH sea 6,1. Existe un pH para el cual el 50% del aminoácido se encuentra en forma de zwitterion
y el 50% con carga (+) llamado PK1 y para el pH en el cual el 50% del aminoácido se encuentra en
forma de zwitterion y el 50% con carga (-) se llama PK2. En la figura 4 se muestran estos
comportamientos.
 Figura 4. Distintas formas de comportamiento de los aminoácidos.

Es de suma importancia conocer el pK para el cálculo del punto isoeléctrico (pI) de los
aminoácidos. El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero. El
concepto es particularmente interesante en los aminoácidos. A este valor de pH la solubilidad de
la sustancia es casi nula. Para calcularlo se deben utilizar los pKa.

Proteinas
Las proteínas son compuestos cuya característica diferencial de los otros macronutrientes
es que son “nitrogenados”, conformados por cadenas de residuos aminoácidos. Las proteínas
tienen un contenido relativamente constante de elementos individuales: 50-55 por ciento
Carbono; 5-8 por ciento Hidrógeno; 20-25 por ciento Oxígeno; 15-17 por ciento Nitrógeno; 1-3 por
ciento Azufre; y 0.2-1.5 por ciento Fósforo. Como el contenido promedio de nitrógeno es de 16
por ciento, para convertir nitrógeno a proteína se aplica el factor 6.25 (5,27).

Los aminoácidos son la base de la estructura de las proteínas los cuales contienen un grupo
amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH) unidos a un grupo R. Los aminoácidos comúnmente
encontrados en las proteínas alimentarias son veinte, éstos se clasifican en esenciales o
indispensables y no esenciales o no indispensables, incluso pueden existir los condicionalmente
esenciales, los cuales dependen de la concentración de otros aminoácidos esenciales y se
convierten esenciales en diversas condiciones clínicas o fisiológicas del ser humano. Se dice que
los aminoácidos son esenciales debido a que la síntesis corporal no es suficiente para satisfacer las
necesidades metabólicas y por lo tanto deben ingerirse como parte de la dieta. En el anexo No. 2
se presenta la clasificación de los aminoácidos y sus estructuras químicas correspondientes (5, 27,
30, 43).

 Estructura de las proteínas

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una
cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de
aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la
proteína. La estructura primaria de una proteína es determinante en la función que cumplirá
después, así las proteínas estructurales (como aquellas que forman los tendones y cartílagos)
poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos
con otros para dar dureza a la estructura que forman.
 Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero lineal. Tal
plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión de los aminoácidos
hidrófobos por el agua, la atracción de aminoácidos cargados y la formación de puentes disulfuro y
también en parte es ayudado por otras proteínas. Así, la estructura primaria viene determinada
por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos
presentes y el orden en que están enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en
términos de estructura secundaria. Además las proteínas adoptan distintas posiciones en el
espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el
modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una
determinada proteína. Así mismo, las proteínas no se componen, en su mayoría, de una única
cadena de aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas (o monómeros)
para formar proteínas multiméricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las
proteínas, a la agrupación de varias cadenas de aminoácidos (o polipéptidos) en complejos
macromoleculares mayores.

 Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:

 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria

Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o enlace
peptídico), mientras que la mayoría de los enlaces que determinan la conformación (estructuras
secundaria y terciaria) y la asociación (estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.

 Concepto peptídico:

Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas
uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del
primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.

 Enlace peptídico:

La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de
condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la pérdida
de una molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del
dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así
sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido,
porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal. Los aminoácidos se
encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas uniones se forman por la
reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el
grupo amino del segundo aminoácido. La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es
un ejemplo de una reacción de condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión es un
dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de
un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir
añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH
terminal.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina
la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como
consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que
lo forman.
  Importancia de las proteinas.

Las proteínas son fundamentales en la alimentación porque son las encargadas de la

formación de todo tipo de tejidos. Hay que tener presente que aunque se lleve una vida tranquila
y sin grandes esfuerzos físicos hay tejidos que se van destruyendo y construyendo continuamente,
es decir, se van renovando día a día. Como ejemplos se pueden utilizar la piel, todo tipo de
mucosas (incluida la del aparato digestivo), los músculos y las células de la sangre.

 Si no hay un aporte adecuado de proteínas la salud puede verse afectada de diferentes

formas:

 Pérdida de masa muscular

 Piel más seca y quebradiza (pérdida de pelo y uñas que se rompen)
 Sangrado de encías y debilitamiento de la dentadura
 Riesgo de anemia
 Defensas bajas (más infecciones)
 Incremento de patologías digestivas como gastritis y gastroenteritis
 Pérdida de eficacia de los sentidos
 Osteoporosis (descalcificación de los huesos)
 Fallos en el sistema hormonal y de producción de enzimas
 Incremento del riesgo de fallo orgánico

¿En qué alimentos se encuentran las proteínas?

Las proteínas se encuentran en alimentos tanto de origen animal como vegetal (en menor
medida):

 Carnes blancas y rojas. Entre las proteínas de alto valor biológico están las de vaca,
ternera y buey, cordero y cabrito y la carne de cerdo. Estas carnes aportan “proteínas
buenas” pero también grasas saturadas o “malas” para la salud. Para conseguir un aporte
de proteínas sin grasa, hay que optar por carnes como el pollo, pavo, perdiz, codorniz
(aves en general), y conejo. Con un nivel intermedio de grasas saturadas estarían las
carnes de caza (ciervo, corzo, venado, jabalí) y también la carne de pato.
 Pescados. Los pescados azules y los de río proporcionan grasas insaturadas o “buenas”.
Los blancos aportan proteína pero sin grasa.
 Mariscos y crustáceos. Calamar y pulpo (ricos en proteína sin grasa). Gamba, langostino,
bogavante y langosta. En estos últimos, la proteína se concentra en la cola y las grasas
saturadas en la cabeza, por lo que es más saludable comer solo la cola.
 Huevos. La proteína está fundamentalmente en la clara (en la yema apenas hay).
 Lácteos. Leche, queso, yogurt, etc. Los lácteos enteros también tienen un gran contenido
en grasa saturada. Para recibir el aporte de proteína y no consumir la grasa se recomienda
tomarlos desnatados o reducidos en grasa y los quesos frescos en vez de curados.
 Legumbres. Fuente de proteína vegetal que se encuentra en lentejas, garbanzos, alubias,
guisantes y soja. No aportan grasa y sí fibra y almidón.
 Cereales. Maíz, arroz, trigo, avena, quinoa, centeno, etc. Tienen diferente grado de
proteína dependiendo del cereal.
 Frutos secos. Almendras, avellanas, nueces, anacardos, etc. Además proporcionan grasas
insaturadas (“buenas”).
 Semillas. Chía, lino, cáñamo, amapola, sésamo, etc.

El consumo recomendable de proteínas en las comidas debe estar entre el 30-40%, pero
hay que tratar de que la mayoría sean proteínas sin grasa saturada. Si lo que queremos es perder
peso y grasa corporal debemos elevar el consumo a un 50% de nuestra alimentación y reducir el
aporte de grasas a un 20%. Por supuesto, también hay que tomar carbohidratos (muchos simples
como verduras y frutas y, en menos, proporción complejos como pan, pasta, arroz o patata). Éstos
son necesarios para tener la energía suficiente para que las proteínas se incorporen en el
organismo y se “fabriquen” células, tejidos, hormonas, etc. Si estuvieran ausentes no se utilizarían
esas proteínas y se perderían por el riñón a través de la orina.

 Significado Biologico:

Las proteínas son los principales elementos estructurales de las células y actúan como
catalizadores bioquímicos y reguladores importantes de la expresión de genes; por lo tanto
cualquier alteración en la nutrición de proteínas y aminoácidos influye en toda la bioquímica y
fisiología del organismo humano. Las proteínas de la dieta participan en lasíntesis de tejidos, en la
formación de enzimas, hormonas y varios líquidos secretorios corporales. También participan en el
transporte de diversos nutrientes como grasas, vitaminas y minerales, y contribuyen a mantener
las relaciones osmóticas normales entre líquidos corporales. En el cuadro No. 1 se presenta un
resumen de las funciones biológicas de las proteínas (27, 30, 50).

Conclusion
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas
denominadas proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los cuales
el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la
sola acción de vivir.
Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se
absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis"
o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de
aminoácidos y cadenas cortas de péptidos, según lo que se denomina " circulación entero
hepática".
 Las proteínas constituyen una de las moléculas más importantes en el organismo, ya
que cumple muchas funciones.

 Las reacciones se utiliza en trabajos analíticos, así como en la visualización de las

bandas de los aminoácidos después de su separación por electroforesis o por
cromatografía.

 Las proteínas están constituidos por aminoácidos, por los cuales los métodos se
basan en el reconocimiento de los aminácidos.

Bibliografias

1. http://biblioteca.usac.edu.gt/tesis/06/06_2219.pdf
2. https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
3. https://www.cmed.es/actualidad/la-gran-importancia-de-las-proteinas-en-
la-alimentacion_614.html