METABOLISMO DE LAS PROTEINAS

Las proteínas son consideradas macromoléculas, constituidas por un conjunto

de aminoácidos de bajo peso molecular; desempeñan funciones que se
relacionan a acciones catalíticas (enzimas), de transporte (albúmina),
estructurales (colágeno), reguladores (hormonas), defensivas (anticuerpos) y
como tal son una fuente de energía y de calor.

Su obtención en el organismo, se da en dos estados fisiológicos; la primera,

durante la etapa postprandial; la segunda, en un estado de ayuno, en el cual su
obtención se logra mediante proteólisis muscular, es decir durante un estado de
metabolismo activo (consciente) y estado de metabolismo basal (sueño)
respectivamente.

CONSTITUCION QUIMICA PROTEICA

La unidad estructural y funcional de una proteína, lo constituyen los aminoácidos,

que presentan un sólo elemento en común dentro de una gran variabilidad en
cuanto a estructura, el alfa-amino-carboxilo, formado por carbono, hidrogeno,
oxígeno y nitrógeno, éste último, determinante de la estructura y función de los
aminoácidos.

El nitrógeno, como elemento se encuentra en el aire, en el suelo en forma de

amoniaco o nitratos inorgánicos, sin embargo, su ingesta debiera ser en forma
de nitrógeno metabólicamente útil, proceso de transformación realizado por
vegetales, los cuales absorben el amoniaco y lo transforman en aminoácidos con
un componente nitrogenado metabólicamente útil , elemento del cual dependen
los animales y los humanos de ambos, de manera que al consumirlos se
obtienen los elementos metabólicos necesarios.

En su composición se encuentras enlaces peptídicos que son un enlace amida

entre un carboxilo y un grupo amino (-CO-NH-), si la unión es menor a diez
aminoácidos se denomina oligopéptido, si es mayor es un polipéptido,
denominación específica dada a una proteína de alto peso molecular.

METABOLISMO PROTEICO

El metabolismo proteico se caracteriza por presentar un proceso de:

a) Digestión; el proceso de degradación de proteínas contenida en los

alimentos de la dieta, no comienza en la cavidad bucal debido a que en la saliva
no se encuentran enzimas proteolíticas. Este proceso se inicia en el tracto
gastrointestinal, a través de enzimas proteolíticas (proteinasas y peptidasas); en
principio; en el estómago, por medio del jugo gástrico, se produce proteólisis,
destrucción de bacterias y activación del pepsinógeno inactivo en pepsina
(enzima que transforma proteínas a polipéptidos de bajo peso molecular e
hidrosolubles (peptonas)); secundariamente en la luz intestinal del duodeno y
yeyuno, es a través del jugo pancreático, que se libera endopeptidasas y
exopeptidasas, que activan enzimas proteolíticas como la tripsina,
quimiotripsina, elastasa que hidrolizan enlaces del interior de la proteína y
carboxipeptidasas A Y B que hidrolizan enlaces de los extremos; en una etapa
final, el proceso de digestión culmina con la acción del borde en cepillo del
enterocito a través de enzimas peptidasas, dando como resultado: tripéptidos,
dipéptidos y aminoácidos libres.

b) Absorción de aminoácidos; el transporte de aminoácidos al interior del

enterocito, depende de tres sistemas, en su mayoría con gasto de energía
metabólica ATP.

1. Dependiente de sodio.

2. Independiente de sodio.

3. Difusión facilitada.

La digestión y absorción de proteínas (aminoácidos) en el organismo mantiene

una eficacia del 94%, sólo una pequeña cantidad llega a ser eliminada a través
de heces fecales sin sufrir modificación alguna. Sin embargo, la absorción de
proteínas como tal por parte del enterocito, se da en un principio del nacimiento
como la albúmina, ferritina, inmunoglobulina G y factor intrínseco.

c) Metabolismo de aminoácidos en el enterocito; alrededor del 10% de los

aminoácidos absorbidos por los enterocitos, son empleados en:

1. Síntesis de proteínas de secreción.

2. Síntesis de proteínas de recambio.

3. Síntesis de proteínas, destinadas al reemplazo de células perdidas

por descamación.

4. Obtención de energía.

Por lo que, en caso de administración de aminoácidos por vía parenteral, se

producirá atrofia celular por disminución del aporte de los mismos por vía
gastrointestinal.

d) Metabolismo de aminoácidos en el hígado; los aminoácidos son

transportados del enterocito hacia la vena porta, conformando el denominado
"pool" o "fondo común" de aminoácidos, regularizado por el equilibrio
de aportación como la absorción intestinal, síntesis de aminoácidos, catabolismo
de proteínas hísticas y sustracción como síntesis de proteínas, síntesis de
nuevos aminoácidos.

Los aminoácidos que llegan al hígado a través de la vena porta, tienen el objetivo
último de efectuar el metabolismo de nitrógeno útil; siendo las vías de dirección
de los aminoácidos:
1. A través de la vena suprahepática, pasan a la circulación sistémica sin sufrir
cambios metabólicos.

2. Conformación de proteínas u otros derivados nitrogenados como purinas y

pirimidinas, para posteriormente ser liberadas a la circulación sistémica, como la
albúmina y proteínas plasmáticas.

3. Catabolismo, con el fin de obtención de energía.

e) Degradación o catabolismo de aminoácidos; este proceso se inicia, sólo

cuando la ingesta de proteínas sobrepasa los requerimientos del organismo para
la biosíntesis de proteínas, razón indicativa para la eliminación de la cantidad
excesiva, debido a que los aminoácidos no se almacenan en el cuerpo, por todo
esto, debe de mantenerse un equilibrio entre proceso anabólico y catabólico. 1,3,6,7

a. Fases de degradación: Las fases son:

i. Transaminación; proceso reversible efectuado en el citosol del hepatocito;

consiste en la transferencia del grupo α-amino de un aminoácido, a un α-
cetoglutarato, por medio de un cofactor, el piridoxal fosfato, dando como
resultado α-cetoácido (esqueleto carbonado) y glutamato. Los únicos
aminoácidos que no sufren transaminación son: lisina, prolina, hidroxiprolina
y treonina. 1,3,5-7

ii. Desaminación oxidativa; consiste en la transferencia de glutamato a la

matriz mitocondrial, donde se procede a eliminar el grupo amino, por
activación de la enzima glutamato deshidrogenasa, resultando cc-
cetoglutarato y amoniaco. Los elementos α-cetoácidos restantes (esqueletos
carbonados) pueden formar elementos:

a. Glucogénicos; es la conversión en glucosa a través de procesos de

gluconeogénesis; en caso de presentarse deficiencia de hidratos de
carbono, principal elemento combustible del cerebro y tejido muscular.

b. Cetogénicos; los cuales actúan como precursores de lípidos

c. Degradarse por completo para formar energía.

iii. Eliminación de amoniaco (NH3): El amoniaco del organismo se obtiene de

dos fuentes: por desaminación oxidativa de glutamato y por acción de
bacterias de la flora intestinal y es considerado elemento toxico donde su
eliminación se da por tres vías:

1. Síntesis de urea en hígado; en el que intervienen amoniaco, dióxido de

carbono y aspartato, el cual cede un grupo amino.

2. Ciclo de la urea o ureogénesis: es el ciclo metabólico de detoxificación de

amoniaco en el interior de hepatocitos periportales. Efectuado en dos etapas:
 a. Mitocondrial; En principio el amoniaco se transforma en carbamoil
fosfato por intervención de carbamoil sintetasa fosfato I (2 ATP), el
carbamoil fosfato dona un grupo amino a la ornitina formando citrulina.
Etapa en el que se forma el primer nitrógeno N, de los dos de la urea.

b. Citosol; la citrulina atraviesa la membrana mitocondrial y pasa al

citosol, donde se une al grupo amino del aspartato y forma
arginosuccinato, mismo que por acción de la enzima arginosuccinasa, se
transforma en fumarato y arginina, éste último por hidrólisis
en ornitina que vuelve a la mitocondria hepática para retomar el ciclo
y urea, excretada posteriormente por vía renal en la orina.

3. Formación de glutamina; el amoniaco libre presente en tejidos

extrahepáticos como el tejido muscular, antes de ser transportados hacia el
hígado por medio de la circulación sanguínea, se transforma en glutamina o
alanina, ciclo denominado glucosa-alanina. Una vez en el hígado o riñón, la
glutamina libera el amoniaco gracias a la enzima mitocondrial glutaminasa,
para así continuar con el ciclo de la urea.

4. Excreción renal; el riñón elimina amoniaco en forma de sales de amonio,

en combinación con iones hidrogeno, éste requerimiento de hidrogeniones
hace que su eliminación a través de la orina, dependa en sí, de la regulación
del pH sanguíneo.

La eliminación de amoniaco, debe ser eficaz debido a sus efectos negativos

sobre el sistema nervioso central. Si resultase, que algunos amoniacos no
sean sometidos al ciclo de ureogénesis, éstos son captados por hepatocitos
perivenosos para luego ser convertidos en glutamina, de manera que ningún
elemento pasa desapercibido.

RECAMBIO PROTEICO

El metabolismo de aminoácidos del organismo se da en dos situaciones

diferentes:

a) Proteínas exógenas; a partir del metabolismo de aminoácidos esenciales,

obtenidos de la dieta, que no pueden ser sintetizados por el organismo.

b) Proteínas endógenas; a partir del metabolismo de aminoácidos no

esenciales, sintetizados por el organismo, mismas que se encuentran en
constante recambio proteico, más frecuente en tejidos como; hígado, mucosa
intestinal, eritrocito y menos frecuente a nivel de encéfalo y tejido conjuntivo. Los
aminoácidos no esenciales como resultado de la proteólisis, tienden a utilizarse
nuevamente en una resíntesis proteica, sin embargo se registra una pérdida
aproximada del 15-20% del total, que debiera ser compensada con la ingesta
dietética.
CALIDAD PROTEICA

En base a la diversidad de funciones de las proteínas, se establece que la calidad

proteica del organismo depende de la cercanía en cuanto a composición química
con la de los alimentos de la dieta. Se consideran de esta manera dos aspectos:

a) Digestivo; la proteína será de mayor calidad, si mayor es el porcentaje de

absorción con respecto a la ingestión dietética. Encontrándose en mayor
concentración en alimentos en base a carne de animales que en vegetales.

b) Metabólico; químicamente una proteína presenta menor calidad, si existe

deficiencia de algunos de los aminoácidos, biológicamente tendrá mayor calidad
si mayor es la utilización de proteínas de la dieta por el organismo.

LA UREA

HISTORIA

La urea fue descubierta por vez primera en la orina en 1727 por el científico
neerlandés Herman Boerhaave, aunque este descubrimiento se atribuye a
menudo al químico francés Hilaire Rouelle.
En 1828, el químico alemán Friedrich Wöhler obtuvo urea artificialmente
mediante el tratamiento de cianato de plata con cloruro de amonio.
AgNCO + NH4Cl → (NH2)2CO + AgCl
Esta fue la primera vez que un compuesto orgánico era sintetizado artificialmente
a partir de materiales de partida inorgánicos, sin la participación de organismos
vivos. Los resultados de este experimento implícitamente desacreditaron
el vitalismo, la teoría de que los productos químicos de los organismos vivos son
fundamentalmente diferentes de los de materia inanimada. Este descubrimiento
fue importante para el desarrollo de la química orgánica. Su descubrimiento hizo
que Wöhler escribiese triunfante a Berzelius: «... Debo decirle que yo puedo
hacer urea sin el uso de los riñones, ni hombre ni de perro. El cianato de amonio
es la urea». Por este descubrimiento, algunos consideraran a Wöhler como el
padre de la química orgánica.

LA UREA

La urea es un compuesto químico cristalino e incoloro; de fórmula CO(NH2)2. Se

encuentra abundantemente en la orina y en la materia fecal. Es el principal
producto terminal del metabolismo de las proteínas en el humano y en los
demás mamíferos. La orina humana contiene unos 20 g por litro, un adulto
elimina de 25 a 39 g diariamente.[cita requerida] Es uno de los pocos compuestos
orgánicos que no tienen enlaces C-C o C-H.
En cantidades menores, se presenta en la sangre, en el hígado, en la linfa y en
los fluidos serosos, y también en los excrementos de los peces y muchos otros
animales. También se encuentra en el corazón, en los pulmones, en los huesos
y en los órganos reproductivos, así como el semen. La urea se forma
principalmente en el hígado como un producto final del metabolismo.
El nitrógeno de la urea, que constituye el 80 % del nitrógeno en la orina, procede
de la degradación de los diversos compuestos con nitrógeno, sobre todo de los
aminoácidos de las proteínas en los alimentos. En los mamíferos la urea se
forma en un ciclo metabólico denominado ciclo de la urea. La urea está presente
también en los hongos así como en las hojas y semillas de
numerosas legumbres y cereales.
Debido a su momento dipolar, la urea es soluble en agua y en alcohol, y
ligeramente soluble en éter.

SINTESIS

Se obtuvo originalmente mediante la síntesis de Wöhler, que fue diseñada

en 1828 por el químico alemán Friedrich Wöhler, y fue la segunda sustancia
orgánica obtenida artificialmente, luego del oxalato de amonio.

Se usa para uso industrial, la urea se produce a partir de amoníaco sintético

y dióxido de carbono. Como se producen grandes cantidades de dióxido de
carbono durante el proceso de fabricación de amoníaco como subproducto de
los hidrocarburos (predominantemente gas natural, con menor frecuencia
derivados del petróleo) u ocasionalmente del carbón, las plantas de producción
de urea se encuentran casi siempre adyacentes al sitio donde se fabrica el
amoniaco. Aunque el gas natural es la materia prima de amoníaco más
económica y más ampliamente disponible, las plantas que lo utilizan no producen
tanto dióxido de carbono del proceso como es necesario para convertir toda su
producción de amoníaco en urea. En los últimos años, se han desarrollado
nuevas tecnologías como el proceso KM-CDR 23 para recuperar dióxido de
carbono suplementario de los gases de escape de combustión producidos en el
horno de reformado cocido de la planta de gas de síntesis de amoníaco,
permitiendo a los operadores de complejos de fertilizantes nitrogenados para
evitar la necesidad de manejar y comercializar el amoníaco como un producto
separado y también para reducir sus emisiones de gases de efecto invernadero
a la atmósfera.
El proceso fundamental, desarrollado en 1922, también se denomina proceso
de la urea de Bosch-Meiser en honor a sus descubridores. Diversos procesos
comerciales de urea se caracterizan por las condiciones bajo las cuales se forma
urea y la forma en que los reactivos no convertidos se procesan adicionalmente.
El proceso consiste en dos reacciones de equilibrio principales, con conversión
incompleta de los reactivos. La primera es la formación de carbamato: la reacción
exotérmica rápida del amoníaco líquido con dióxido de carbono gaseoso (CO 2)
a alta temperatura y presión para formar el carbamato de amonio (H2N-
COONH4):
2 NH3 + CO2 H2N-COONH4 (ΔH= -117kJ/mol a 110 atm y 160°C) 5
La segunda reacción es la conversión a urea : la descomposición endotérmica,
más lenta, del carbamato de amonio en urea y agua:
H2N-COONH4 (NH2)2CO + H2O (ΔH= +15.5 kJ/mol a 160-180°C) 5
La conversión total del NH3 y CO2 a urea es exotérmica,6 y el calor de reacción
de la primera reacción dirige a la segunda.
Como todos los equilibrios químicos, estas reacciones se comportan de acuerdo
con el principio de Le Chatelier, y las condiciones que más favorecen la
formación de carbamato tienen un efecto desfavorable en el equilibrio de
conversión de urea. Las condiciones del proceso son, por lo tanto, un
compromiso: el efecto negativo en la primera reacción de la alta temperatura
(alrededor de 190 ° C) necesario para el segundo se compensa mediante la
realización del proceso a alta presión (140-175 bar), que favorece la primera
reacción. Aunque es necesario comprimir el dióxido de carbono gaseoso a esta
presión, el amoníaco está disponible en la planta de amoníaco en forma líquida,
que se puede bombear al sistema de forma mucho más económica. Para permitir
que el lento tiempo de reacción de la formación de urea alcance el equilibrio, se
necesita un gran espacio de reacción, por lo que el reactor de síntesis en una
gran planta de urea tiende a ser un recipiente de presión masiva.
Debido a que la conversión de urea es incompleta, el producto debe separarse
del carbamato de amonio sin modificar. En las primeras plantas "directas" de
urea, esto se hizo bajando la presión del sistema a la atmosférica para permitir
que el carbamato se descompusiera de nuevo en amoníaco y dióxido de
carbono. Originalmente, como no era económico volver a comprimir el amoníaco
y el dióxido de carbono para su reciclado, el amoniaco al menos se usaría para
la fabricación de otros productos, por ejemplo, nitrato o sulfato de amonio. (El
dióxido de carbono usualmente se desperdiciaba). Los esquemas de procesos
posteriores hicieron que el reciclaje del amoníaco y el dióxido de carbono no
utilizados fueran prácticos. Esto se logró despresurizando la solución de reacción
en etapas (primero a 18-25 bar y luego a 2-5 bar) y pasándola en cada etapa a
través de un descomponedor de carbamato calentado con vapor, luego
recombinando el dióxido de carbono resultante y el amoníaco en una caída -
condensador de carbamato de película y bombeo de la solución de carbamato
en la etapa anterior.
DERIVADOS
Los derivados de la urea formados por sustitución de alguno de los hidrógenos
se denominan de tres maneras:

 Como productos sustituyentes de la urea. Por ejemplo metilurea

CH3NHCONH2
 Si el grupo de la urea es denominado como sustituyente de otro compuesto
principal, se utiliza el prefijo ureido- para el grupo H2N-CO-NH-. Por ejemplo,
el nombre IUPAC de la citrulina es Ácido 2-amino-5-ureidopentanoico:

 Otro nombre que puede adquirir el grupo H2N-CO-NH- es carbamilamino.

En el caso de la citrulina, también se puede llamar como Ácido 2-amino-5-

carbamilaminopentanoico
Si hay sustituyentes en ambos nitrógenos se pueden utilizar los locantes N y N'
o 1 y 3, respectivamente.
Utilizando la electrolisis para descomponer la orina se obtiene como gas (N2-K2-
CO3) en el ánodo y (H2) en el cátodo. La urea es hidrolizada enzimáticamente a
dióxido de carbono y amoníaco por la enzima ureasa.

USOS

 Fertilizante‫ ׃‬El 91 % de la urea producida se emplea como fertilizante.

Se aplica al suelo y provee nitrógeno a la planta. También se utiliza la
urea de bajo contenido de biuret (menor al 0.03 %) como fertilizante de
uso foliar. Se disuelve en agua y se aplica a las hojas de las plantas, sobre
todo frutales, cítricos.
La urea como fertilizante presenta la ventaja de proporcionar un alto
contenido de nitrógeno, esencial en el metabolismo de la planta ya que se
relaciona directamente con la cantidad de tallos y hojas, quienes
absorben la luz para la fotosíntesis. Además el nitrógeno está presente en
las vitaminas y proteínas, y se relaciona con el contenido proteico de
los cereales.
La urea se adapta a diferentes tipos de cultivos. Es necesario fertilizar, ya
que con la cosecha se pierde una gran cantidad de nitrógeno. El grano se
aplica al suelo, el cual debe estar bien trabajado y ser rico en bacterias.
La aplicación puede hacerse en el momento de la siembra o antes. Luego
el grano se hidroliza y se descompone.
Debe tenerse mucho cuidado en la correcta aplicación de la urea al suelo.
Si ésta es aplicada en la superficie, o si no se incorpora al suelo, ya sea
por correcta aplicación, lluvia o riego, el amoníaco se vaporiza y las
pérdidas son muy importantes. La carencia de nitrógeno en la planta se
manifiesta en una disminución del área foliar y una caída de la actividad
fotosintética.
 Fertilización foliar‫ ׃‬La fertilización foliar es una antigua práctica, pero en
general se aplican cantidades relativamente exiguas con relación a las de
suelo, en particular de macronutrientes. Sin embargo varios antecedentes
internacionales demuestran que el empleo de urea bajo de biuret permite
reducir las dosis de fertilizantes aplicados al suelo, sin pérdida de
rendimiento, tamaño y calidad de fruta.[cita requerida] Estudios realizados
en Tucumán demuestran que las aplicaciones foliares de urea en bajas
cantidades resultan tan efectivas como las aplicaciones al
suelo.[cita requerida] Esto convalida la práctica de aplicar fertilizantes junto con
las aplicaciones de otros agroquímicos como complemento de un programa
de fertilización eficiente.

 Industria química y de los plásticos‫ ׃‬Se encuentra presente en adhesivos,

plásticos, resinas, tintas, productos farmacéuticos y acabados para
productos textiles, papel, metales y tabaco. Como por ejemplo la resina urea-
formaldehído . Estas resinas tienen varias aplicaciones en la industria, como
la producción de madera aglomerada. También se usa en la producción de
cosméticos y pinturas.

 Suplemento alimenticio para el ganado: Se mezcla en el alimento del

ganado y aporta nitrógeno, que es vital en la formación de las proteínas.

 Producción de drogas‫ ׃‬Se usa como adulterante para la fabricación de

drogas como la metanfetamina.

 Componente del aditivo Adblue o urea AUS32, aditivo que se utiliza para
reducir las emisiones de óxidos de nitrógeno (NOx) causadas por los
escapes de los motores diésel, mediante un proceso denominado reducción
catalítica selectiva (RCA).
CICLO DE LA UREA

El ciclo de la urea comienza en el interior de las mitocondrias de los hepatocitos.

Reacciones:

1. El primer grupo amino que ingresa al ciclo proviene del amoníaco libre
intramitocondrial. El amoníaco producido en las mitocondrias, se utiliza junto con
el bicarbonato (producto de la respiración celular), para producir carbamoil-
fosfato. Reacción dependiente de ATP y catalizada por la carbamoil-fosfato-
sintetasa I. Enzima alostérica y modulada (+) por el N-acetilglutamato.

2. El carbamoil-fosfato cede su grupo carbamoilo a la ornitina, para formar

citrulina y liberar Pi. Reacción catalizada por la ornitina transcarbamoilasa. La
citrulina se libera al citoplasma.

3. El segundo grupo amino procedente del aspartato (producido en la

mitocondria por transaminación y posteriormente exportado al citosol) se
condensa con la citrulina para formar argininosuccinato. Reacción catalizada por
la argininosuccinato sintetasa citoplasmática. Enzima que necesita ATP y
produce como intermediario de la reacción citrulil-AMP.

4. El argininosuccinato se hidroliza por la arginino succinato liasa, para formar

arginina libre y fumarato.

5. El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre se hidroliza en el

citoplasma, por la arginasa citoplasmática para formar urea y ornitina.

6. La ornitina puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del
ciclo de la urea.

En resumen, el ciclo de la urea consta de dos reacciones mitocondriales y cuatro

citoplasmáticas

ENERGÉTICA DEL CICLO

El ciclo de la urea reúne dos grupos amino y un bicarbonato, para formar una
molécula de urea:

1. La síntesis de la urea requiere 4 Pi de alta energía. 2 ATP para formar el

carbamoil - P y un ATP para producir argininosuccinato. En la segunda reacción
el ATP se hidroliza a AMP y PPi, que puede ser nuevamente hidrolizado para
dar 2 Pi.

2. Se ha calculado que los animales ureotélicos pierden cerca del 15% de la

energía procedente de los aminoácidos en la producción de urea.

3. Algunos animales compensan esta perdida (bovinos) por transferencia de la

urea al rumen, donde los microorganismos la utilizan como fuente de amoníaco
para la síntesis de aminoácidos. Este proceso incluso disminuye el consumo de
agua.

La conexión entre ambos ciclos, de la urea y de los ácidos tricarboxílicos,

reducen el coste energético de la síntesis de urea. El ciclo de la urea conlleva la
conversión de oxalacetato en fumarato y la posterior conversión del fumarato
hasta oxalacetato producirá un NADH, que podrá generar 3 ATP en la respiración
mitocondrial, lo que reduce el coste de la síntesis de urea.
CONEXIÓN ENTRE LOS CICLOS DE LA UREA Y DE KREBS

1. El fumarato producido en la reacción de la argininosuccinato liasa, ingresa

a la mitocondria, donde es blanco de la fumarasa y malato deshidrogenasa para
formar oxalacetato.

2. El aspartato que actúa como dador de N en el ciclo de la urea se forma a

partir del oxalacetato por transaminación desde el glutamato.

3. Dado que las reacciones de los dos ciclos están interconectados se les ha
denominado como doble ciclo de Krebs.
REGULACIÓN DEL CICLO

El flujo del N a través del ciclo de la urea dependerá de la composición de la

dieta. Una dieta rica en proteínas aumentará la oxidación de los aminoácidos,
produciendo urea por el exceso de grupos aminos, al igual que en una inanición
severa.

Las cinco enzimas se sintetizan a velocidades más elevadas, durante la inanición

o en los animales con dieta rica en proteínas.

La enzima carbamoil-fosfato-sintetasa I es activada alostéricamente por el

N - acetilglutamato que se sintetiza a partir del acetil-CoA y el glutamato, por
la N-acetilglutamato sintetasa; enzima que, a su vez, es activada por la arginina,
aminoácido que se acumula cuando la producción de urea es lenta.

En individuos con deficiencias congénitas de enzimas del ciclo, distintas a la

arginasa, el sustrato correspondiente se acumula, lo que provoca un aumento de
la velocidad de la reacción deficiente, por lo que la velocidad del ciclo se
mantiene baja. No obstante, se producen acumulaciones de los sustratos
precedentes, hasta el amoniaco, lo que causa finalmente una hiperamonemia.
El cerebro es particularmente sensible a las concentraciones elevadas de
amonio.
BIBLIOGRAFIA

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