Las proteinas son las moleculas organicas mas abundantes en las celulas, constnuyendo el

60% de su peso.Las proteinas son macromoleculas de enorme tamano, por tanto de elevado
peso molecular.Se pueden definir como polimeros formados por la union de aminoacidos
(existen 20 aminos distintos en las proteinas). Si se unen dos aminoácidos, se obtiene un
dipéptido, si son tres, un tripéptido, etc. Si el número de aminoácidos es inferior a 10 se habla de
1 •La estructura secundaria de una proteína es la disposición espacial periódica de los restos de
aminoácidos en ciertos segmentos de la cadena polipeptídica, es decir, que se refiere a la
ordenación regular y periódica de las proteínas en el espacio a lo largo de su eje o dirección, y
que se estabiliza por diversas fuerzas, de las cuáles las más importantes son las
electrostáticas, los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrófobas y las dipolo-dipolo.
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oligopéptido, y si es superior a 10 se denomina polipéptido. Sólo cuando un polipéptido está formado por
más de 50 aminoácidos o su peso molecular es mayor de 5.000, se habla de proteína. La estructura en hélice α. En este tipo de estructura la molécula adopta una disposición

Aminoácido: Los α-aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas, y constan de un átomo de helicoidal, los restos (R) de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice y cada 3,6
aminoácidos ésta da una vuelta completa. Este tipo de organización es muy estable, porque
carbono α covalentemente unido a un átomo de hidrógeno, un grupo amino, un grupo carboxílico y una
permite la formación de enlaces de hidrógeno.
cadena lateral o un grupo R.Los aminoácidos se diferencian sólo en la naturaleza  química de la cadena
En lámina plegada β, se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la
lateral o grupo R, que en el caso más sencillo R = H (ácido aminoacético,glicina).Por ello, las propiedades
físico-químicas, como la carga neta, la solubilidad, la reactividad química y la posibilidad de establecer molécula,adoptan una disposición en zig-zag. En este tipo de estructura, las cadenas de
polipéptidosestán dispuestas en láminas plegadas, unidas transversalmente por puentes de
enlaces de hidrógeno, dependen de la naturaleza química de la cadena lateral.
hidrógeno.
Enlace peptídico:Los aminoácidos se unen entre sí formando cadenas que reciben el nombre de péptidos.
Esta unión denominada enlace peptídico, es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo •terciaria:Es la disposición espacial que se obtiene cuando una cadena polipeptídica lineal, con segmentos
de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberándose una molécula de agua.
provistos de diversas estructuras secundarias, se pliega sobre sí misma para adquirir una forma
Estructura general aminoácido:Los α-aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas, y tridimensional compacta, es un proceso muy complejo. A nivel molecular, los detalles estructurales de una

constan de un átomo de carbono α covalentemente unido a un átomo de hidrógeno, un grupo amino, un proteína están justificados por su secuencia aminoacídica, y desde un punto de vista energético, la

grupo carboxílico y una cadena lateral o un grupo R.Los aminoácidos se diferencian sólo en la naturaleza  formación de las estructuras terciarias supone la optimización de diversas interacciones

química de la cadena lateral o grupo R, que en el caso más sencillo R = H (ácido aminoacético,glicina).Por (hidrofóbicas,electrostáticas y de van der Waals) y enlaces de hidrógeno entre diversos grupos de la
ello, las propiedades físico-químicas, como la carga neta, la solubilidad, la reactividad química y la proteína.En las estructuras terciarias de diversas proteínas constituidas por una sola cadena polipeptídica
posibilidad de establecer enlaces de hidrógeno, dependen de la naturaleza químicaquímica de la cadena se distinguen dominios, que son regiones de la secuencia polipeptídica que adoptan formas terciarias

lateral. independientes.

Estructura general péptido: La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos. La
Fibrilares o escleroproteínas, en las que la cadena peptídica se halla ordenada en una
unión química entre aminoácidos se produce mediante un enlace peptídico (enlace amida)Por hidrólisis de
estructura regular única. La estabilización de esta estructura se produce por puentes de
los péptidos se forman los correspondientes aminoácidos.
hidrógeno y enlaces hidrófobos.
Estructura general proteína: Las proteínas son polímeros muy complejos, constituidos hasta por 20 Globulares, en las que alternan los segmentos regulares con los irregulares con arrollamientos
aminoácidos distintos, que se unen vía enlaces amida sustituidos (enlace peptídico), es decir, de todos los al azar. El plegamiento conduce a un empaquetamiento denso de la cadena polipeptídica y a la
aminoácidos existentes sólo 20 de ellos que funcionan como monómeros o son constituyentes básicos de formación del mayor número posible de uniones intramoleculares no covalentes.
las cientos de miles de proteínas que existen tanto en las bacterias como en nuestro organismo.

NIVELES ESTRUCTURA PROTEINA:La estructura de las proteínas está determinada por la secuencia de •cuaternaria: Se refiere a la disposición espacial adoptada por una proteína que contiene más de una

aminoácidos (estructura primaria) de la que depende la conformación de la molécula (estructuras cadena polipeptídica. Es decir, esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no

secundaria y terciaria). En muchos casos las proteínas forman agregados que tienen una determinada covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.La

geometría (estructura cuaternaria)•primaria:Es la secuencia lineal en que los aminoácidos que la estructura tridimensional de una proteína en condiciones fisiológicas se conoce como estructura nativa,y

componen se unen de forma covalente, através de enlaces amida, conocidos también como enlaces se considera la estructura más estable de todas las estructuras posibles, es decir, son las conformaciones

peptídicos. En esta secuencia lineal todos los restos de aminoácido se encuentran en la configuración L. secundaria, terciaria y cuaternaria únicas para su secuencia concreta de aminoácidos.La estructura nativa

Una proteína con n restos de aminoácidos contiene n-1 enlaces peptídicos. Los extremos en los que se es considerablemente dependiente del ambiente en el que la proteína se encuentre.Si cambiamos las

encuentran el grupo α-amino libre y el grupo α-COOH libre se les conoce como N-terminal y C-terminal, condiciones ambientales, la estructura nativa se pierde. Cualquier cambio de este ambiente, como

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respectivamente. modificaciones del pH, la fuerza iónica, la temperatura, la composición del disolvente,etc., forzará a la

 
La desnaturalización es un fenómeno que implica la transformación de una estructura plegada •molécula a asumir una nuevaformados
HETEROPROTEINAS:Estan estructura.
por una parte proteica (grupo proteico) y otra no
bien definida y formada en condiciones fisiológicas, a un estado desplegado en condiciones no proteica denominada grupo prostético.
fisiológicas.
•Glucoproteínas:Su grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a la cadena
PROPIEDADES QUÍMICAS: polipeptídica. Se encuentran en las membranas celulares, donde desempeñan una función antigénica.Las
inmunoglobulinas son tambien glucoproteinas.También se incluyen en este grupo el moco protector de los
•La solubilidad:Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La
aparatos respiratorio y digestivo yalgunas hormonas (gonadotropinas).///•Fosfoproteínas:Su grupo
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces
prostético es el ácido fosfórico. La caseina de la leche y la vitelina de la yema del huevo pertenecen a este
débiles(puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda
grupo///•cromoproteinas: citocromo que transporta electrones y hemoglobina que transportan
recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras
oxígeno.///nucleoproteina:nucleosomas de la cromatina y ribosomas.
proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización).Esta propiedad es la que hace posible la
hidratación de los tejidos de los seres vivos. ENZIMAS:Son proteínas que catalizan de forma específica determinadas reacciones bioquímicas
uniéndose a la molécula o metabolito que se va a transformar, el sustrato. Existen, además, otras enzimas
•La disociación en medio acuoso:Como los aminoácidos contienen un grupo carboxílico (ácido) y un grupo
de naturaleza ribonucleoproteica llamadas ribozimas; y las enzimas de restricción que cortan por lugares
amina (básico) se comportan como ácidos y como bases, es decir, son anfolitos, y del mismo modo, las
definidos secuencias de bases en ácidos nucleicos.La región de la enzima donde se acomoda el sustrato
proteínas son sustancias anfóteras. En las proteínas, el grupo α-carboxílico de un aminoácido está unido al
es el centro activo.
α-NH2 del siguiente a través de un enlace amida, por lo tanto, los únicos grupos ionizables son el grupo
amino N-terminal, el grupo carboxílico C-terminal y los grupos ionizables de las cadenas laterales. REACCIÓN ENZIMÁTICA: Una reacción bioquímica enzimáticamente catalizada transcurre siempre
mediante la unión del sustrato a la enzima, formándose el complejo enzima-sustrato, imprescindible para
PROPIEDAD FÍSICA:•Capacidad de absorción lumínica:Los aminoácidos aromáticos absorben luz en la
que la reacción química pueda llevarse a cabo. Cualquier reacción enzimática puede representarse
región del ultravioleta próximo (250-300 nm), y el triptófano y la tirosina exhiben fluorescencia en la región
mediante la ecuación: E + S ES +P. En ésta, la E representa a la enzima, S al sustrato, P al producto de la
ultravioleta. Como tanto la absorción como la fluorescencia de estos aminoácidos se ven influidas por la
reacción, y ES es el complejo intermedio enzima-sustrato.Una de las características más importantes de la
polaridad de su entorno, es frecuente que se recurra a los cambios en sus propiedades ópticas para seguir
actividad de las enzimas es la especificidad de las mismas en la reacción que catalizan. Esta propiedad se
las modificaciones conformacionales de las proteínas. La absorción a 280 nm se utiliza para la
debe a que la conformación tridimensional del centro activo de la enzima es tal, que resulta
determinación de proteínas y péptidos.
complementaria a la molécula de sustrato a la que se une y no a otra La complementariedad en la unión de
FUNCIONES:•estructural:las glucopprotenas que torman parte de las membranas;Las histonas que forman la enzima al sustrato se ha equiparado con la existente entre una llave y su cerradura, por lo que se dice que
parte de los cromosomas;El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso;La elastina, del tejido conjuntivo la unión sigue el modelo de llave-cerradura. Sin embargo,esta unión puede no ser rígida, es decir, la unión
elastico;La queratina de la epidermis•enzimática: Son las más umeerosas y especializadas. Actian como del propio sustrato induce un cierto cambio conformacional en el sitio activo de la enzima, que provoca
biocatalizadores de las reacciones quimicas.•hormonal:Insulna y glucagon;hormona del crecimiento; finalmente el perfecto y definitivo acoplamiento entre ésta y el sustrato. Este modelo de acoplamiento se
Calcitonina;tropas de hormonas•defensiva: trombina y inmunoglobina.•transporte: hemoglobina y denomina acoplamiento inducido.
citocromos •reserva:lactoalbuina de leche.
TIPOS:•HIDROLASAS:Catalizan reacciones de hidrólisis de sustratos muy diversos con intervención del
CLASIFICACIÓN PROTEÍNA:•HOLOPROTEINA: Formada únicamente por aminoácidos. agua.Pueden hidrolizar enlaces éster (lipasas y fosfatasas), enlaces glucosídicos(sacarasa, amilasa),

•Proteínas fibrosas. Son insolubles en agua y desempeñan funciones estructurales.Pertenecen a este enlaces peptídicos (tripsina, pepsina),///•LIASAS:Catalizan la liberación de grupos funcionales diversos (-

grupo: la queratina (pelo, uñas, cuernos, epidermis de la piel) el colageno (tendones, huesos, cartilago), la NH2, CO2, H2O), en moléculas que poseen un doble enlace en su estructura. ///•TRANSFERASAS:Catalizan

actina (citoesqueleto) y la miosina (contracción muscular junto con actina), la elastina (paredes de vasos la transferencia de radicales o grupos funcionales de unas moléculas a otras. Cuando el grupo transferido

sanguíneos, pulmones). es un fosfato, se denominan quinasas.///•ISOMERASAS:Catalizan reacciones de isomerización, es decir, de

transformación de moléculas en sus isómeros///•OXIDORREDUCTASAS:Catalizan reacciones de
•Proteínas globulares. Son solubles en agua y realizan funciones dinámicas. Pertenecen a este grupo: las
oxidorreducción de sustratos con transferencia dehidrógeno, oxígeno o electrones///•SINTETASAS O
albüminas (ovo, lacto y seroalbúmina), las globulinas (anticuerpos), las histonas (asociadas al ADN), etc.
LIGASAS:Catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP. 
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Procedimiento:Se cargan diferentes muestras en los pocillos en la parte superior de un gel de
poliacrilamida. Las proteinas se trasladan a través del gel cuando se aplica un campo
 
eléctrico.El gel mantiene al mínimo las corrientes de convección producidas por pequeños  
gradientes de temperatura, y también minimiza los movimientos de proteínas que no sean los  
producidos por el campo eléctrico.Después de la electroforesis, se pueden visualizar las proteínas usando
el gel con un colorante tal como el azul de Coomassie, que se fija a las proteinas, pero no al gel. Cada
 
banda del gel representa una proteina diferente, las proteinas mas pequenas se desplazan mas  
rapidamente a traves del gel que las grandes, por lo que se encuentran cerca del extremo inferior del gel.  
1)Leemos en el cromatograma de la muestra los Ve de sus dos componentes: 15.5 y 20 ml.Construimos  
una tabla con los datos de los patrones y con ellos una curva de calibrado (dada la gran dispersión de
valores de masa molecular, es habitual representar éstos en una escala logarítmica, para conseguir
agruparlos y además normalmente así se ajustan mejor a una recta) .Puesto que la distribución de puntos
patrón es bastante lineal, ajustamos a una recta. La fórmula resultante es:log(Mr/1000) = 3,25- 0,069 Ve.Mr
es "masa molecular relativa", es decir, sin unidades; si ponemos "Da" o "kDa" ya hay unidades y es "masa
molecular", mejor que "peso molecular". El ajuste se hizo con los valores numéricos de kDa, por lo cual la
variable Y es Mr/1000.Nótese la escala logarítmica en el eje de ordenadas.Interpolando el volumen al que
han eluido las dos proteinas componentes de la muestra (picos a 15,5 y 20 mL) obtenemos: 151 y 75 kDa.
(KiloDalton).

La ingeniería genética o tecnología del ADN recombinante consiste en desprogramar y reprogramar ciertas
partes de la información genética en toda clase de seres vivos, es decir, la ingeniería genética utiliza la
tecnología del ADN recombinante para fusionar genes con vectores y clonarlos en células huésped.Para
ello, separamos un gen que codifica la producción de una sustancia determinada y se supera a otro
microorganismo para, por ejemplo, que la producción de una proteína útil sea más eficaz o introduzca una
nueva característica. Ha permitido la producción a gran escala de hormonas, vacunas, factores
coagulantes de la sangre...•Ventajas de la ingeniería genética: o No es factible cultivar ciertos tipos de
células para obtener beneficios de ellas como pueden ser las células de mamiferos ya que crecen
lentamente.O Cuando la fuente natural de materiales es limitada como, por ejemplo, las hormonas de
crecimiento humano de la glándula pituitaria, se utilizan otros medios como la IG para obtenerla.O Evitar
contaminaciones de la fuente natural de los productos necesarios puede estar contaminada, como el factor
XIll de la sangre para los hemofilicos que se expusieron a la hepatitiso el SIDA.•Desventajas: Problemas
éticos, bioseguridad, salud humana, impacto medioambiental, bioterrorismo y armas biológicas..

Microbiología industrial:La tecnología del ADN recombinante "in vitro" son un conjunto de métodos para
extraer ADN de una célula, manipularlo "in vitro" e introducirlo en otra célula. Hay dos tipos:Natural "in vitro":
Combinación de genes con métodos de transformación, transfección u conjugación. Y Artificial "in vitro":
Mediante la tecnologia del ADN recombinante. *Cuando los genes del mismo cromosoma o molécula de
ADN se combinan por entrecruzamiento, el resultado es una molécula recombinante.
ACIDOS GRASOS:Son ácidos carboxilicos con largas cadenas carbonatadas con un ne par de
atomos. Los hay de dos tipos:•Acidos grasos saturados: Son, principalmente, acidos de 4 a 24
atomos de carbono. Su punto de fusión aumenta con el peso molecular de la molécula. Los
åcidos grasos saturados son mucho más estables a los diversos mecanismos oxidativos de
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deterioro de las grasas que los insaturados, sin embargo, en condiciones de temperatura muy alta (más de
El agua constituye el 70 % o mas de la mayoria de organismos. Las Tuerzas de atracción entre
las moléculas de agua y la débil tendencia del agua a ionizarse tienen una importancia crucial
para la estructura y función de las biomoléculas.La molécula de agua y sus productos de
ionización, H+ y OH- influyen de manera profunda sobre la estructura, autoensamblaje y
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propiedades de los componentes celulares, incluidas proteinas, ácidos nucleicos y lipidos, favoreciendo
200 oC), como llega a suceder.Cuando son usados ​para freir, y en presencia de oxigeno, pueden sufrir dos comportamientos:•Las biomoléculas polares: Se disuelven fácilmente en el agua porque pueden
reacciones de oxidacion.•Acidos grasos insaturados: Son los que predominan en la naturaleza, siendo muy reemplazar las interacciones agua-agua por las interacciones agua-soluto que son más favorables
abundantes en los aceites vegetales y marinos. Los ácidos grasos insaturados que predominan en los energéticamente.•Las biomoléculas apolares: Interfieren con las interacciones agua-agua yn son capaces
lipidos, contienen uno o varios enlaces dobles. Debido a la presencia de instauraciones, estos compuestos de formar interacciones agua-soluto, por lo que no se disuelven.
tienen una gran reactividad quimica, por lo que son probables a transformaciones Oxidativas y de
Puentes de hidrógeno:El agua tiene un punto de fusión, un punto de ebullición y un calor de vaporización
isomerización. Su temperatura de fusión disminuyendo. Cuando aumenta el numero de dobles enlaces se
más elevados que la mayoría de los disolventes comunes. Estas propiedades extraordinarias del agua son
incrementa la solubilidad. Las diferencias de solubilidad se utilizan para la separación de ácidos grasos
la consecuencia de la atracción entre moléculas de agua adictivas, lo que condujo al agua líquida una gran
saturados e insaturados. jiSON MAS SANOS!!
cohesión interna.
TRIGLICÉRIDOS:Son los derivados de la reacción de esterificación entre el glicerol y una, dos o tres
ÓSMOSIS:cuando hay dos disoluciones acuosas con distinta concentración separadas por una membrana
moléculas de ácidos grasos, dando lugar a los mono, di y triacilglicéridos, que se denominan también
semipermeable se lleva a cabo el fenómeno de osmosis. El agua pasa de la disolución más diluida a la más
grasas neutras. Las grasas y aceites comestibles están formados casi exclusivamente por triacilgliceroles.
concentrada.Esto continuará hasta que las dos disoluciones haya la misma concentración (isotónicas).
FOSFOGLICERIDOS:Son diacilglicéridos que contienen una molécula de ácido fosfórico unida al glicerol
Los microorganismos han desarrollado mecanismos para evitar este problema:•En las bacterias y los
mediante un enlace éster, y a su vez, al ácido se enlaza una base, que puede ser nitrogenada, como la
vegetales la membrana plasmática está rodeada de una pared celular no expandible de rigidez y fuerza
colina o la etanolamina, el aminoácido serina o un alcohol, como el inositol .Todos los fosfoglicéridos
para resistir la presión osmótica suficiente y evitar la lisis celular.•En algunas células protistas de agua
contienen una cabeza polar (lípidos polares) y dos colas de hidrocarburo siendo anfipáticos, con una parte
dulce, que viven en medio hipotónico poseen un orgánulo que bombea agua al exterior de la célula.
polar (que es la zona del ácido ortofosfórico y aminoalcohol) y una parte apolar, que son los ácidos
grasos.Los fosfolípidos tienen una gran importancia biológica debido a que intervienen en diversos pasos 1)isotónico:•g.r: el agua no entra ni sale por lo que hay un esfuerzo osmótico.•c.v:la concentración de agua

del metabolismo, son parte integral de las membranas y de otros constituyentes de las células, ya que y soluto es la misma,no hay movimiento del agua y la célula tiene el mismo tamaño.

representan, aproximadamente, hasta el 90 % de la fracción lipídica de la mitocondria . 2) hipotónico:•g.r: pasa la citoplasma y se hincha(citolisis) cuando hay una cantidad máxima se rompe y

VITAMINAS:Las vitaminas y minerales son un grupo de compuestos considerados como micronutrientes libera el contenido celular y muere.•c.v:se hincha pero no se rompe(turgentes)

vitales en las funciones biológicas de todos los seres vivos y existen dos tipos:•Las hidrosolubles: 3)hipertonico:•g.r: es más concentrada que la hipotónica ,pierde volumen por qué sale de la célula de
Requieren agua en el tubo digestivo para poder ser absorbidas por el cuerpo humano, se eliminan bien por retaccion.•c.v: prasmolisis:pierde volumen pero no del todo.
la orina, no suelen acumularse en los tejidos y las sobredosis no suelen ser toxicas. Las vitaminas B1, B2,
B6, nicotinamida, ácido pantoténico, biotina, ácido fólico, B12 y C.•Las liposolubles: Requieren la presencia
 
de grasas o aceites en nuestro tubo digestivo para ser absorbidas por nuestro cuerpo y si se acumulan (por
ejemplo en el higado y en otros órganos y tejidos) por lo que hay que tener en cuenta la posibilidad de
sobredosis tóxicas . A menudo, se encuentran en las partes grasas de los alimentos, carne, fruta y algunas
verduras. Las vitaminas liposolubles destacan las vitaminas A, D, EyK.

Las Vitaminas no generan energia, y sus carencias o deficiencias originan trastornos o patologias
concretas. Sus principales funciones:Coenzimas o sus precursores.;Componentes del sistema de defensa
antioxidante;Factores implicados en la regulacion genetica.

MONOSACARIDOS:glucosa,fructosa(se transforma en glucosa y sirve de fuente de

energía),galactosa(parte de la lactosa y se transforma en glucosa),ribosa(forma parte
a.nucleicos),desoxirribosa,n-glucosamina.

DISACARIDOS:sacarosa(glucosa + fructosa mediante enlace 0-gluco--fruta,miel, caña de

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azu)lactosa(glucosa+ galactosa--azucar leche)maltosa(2 moléculas de glucosa y se obtien de la hidrólisis
de almidon--cebada tostada)

POLISACÁRIDOS:amidon(miles moléculas glucosa, principal fuente de los glúcidos,abundantes en

tubérculos;sintetizada por plantas a partir de la celulosa de la fotosíntesis; principal reseva energía de
plantas y hidroliza le en el organismo hasta dar glucosa) celulosa (función estructural en las paredes célula
vegetal,polímero 10 a 15000 glucosa,no degradable por las enzimas digestivas;fibra vegetal importante
para tránsito intestinal;hidroliza le por celulosas en rumiantes y protozoos)

LIPIDOS:•acidos grados(saturados e insaturados)

•saponificables(simples:triacilgliceridos--f.en,ceras--f.e; complejos:fosfogliceridos--f.e,enfingolipidos--f.e)

•no saponificables(esteroides,terpenos y prostaglandinas--f.variable)