Biomoleculas SIV "A"

PROTEINAS
Proteios "lo primero"
Constituyen la mayor parte del peso seco de las

células, provienen de la síntesis de proteínas.
Son biomoléculas orgánicas de

alto peso molecular que están
formadas por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O),
nitrógeno (N), fósforo (P),
azufre (S), y con cierta
frecuencia hierro (Fe) y
magnesio (Mg), entre otros.
Son moléculas de gran tamaño y estructura
compleja, constituidas por largas cadenas
de monómeros denominados aminoácidos.
Formados por un carbono

asimétrico al que se le unen
un grupo amino (-NH2),
otro carboxilo (-COOH) y
un grupo R (otorga
particularidades a cada
aminoacido), los tres
componentes están unidos
a un carbono llamado
carbono alfa.
El aminoácido es una molécula orgánica que
constituye a las proteínas.
Se han reportado alrededor

de 150 aminoácidos con
funciones biológicas,
siendo los de mayor
interés aquellos que
conforman las proteínas
(20 aminoácidos).
Se clasifican en:
Esenciales: no pueden ser No esenciales: no

sintetizados por el organismo, necesitan ser ingeridos,
por lo que deben ser porque son sintetizados
suministrados en la dieta. por el organismo.
Las proteínas están constituidas por cadenas de
aminoácidos, estos se unen por enlaces covalentes
llamados peptídicos, que se forman entre el grupo carboxilo
de un aminoácido con el grupo amino del siguiente y con la
pérdida de una molécula de agua.
Reacción de síntesis o
condensación por deshidratación
Dando lugar a las cadenas

polipeptídicas
De acuerdo al número de aminoácidos, se clasifican
en:
• Monopéptidos: un enlace péptidico
• Dipéptidos: 2 enlace péptidico
• Tripéptidos: 3 enlace péptidico
• Oligopéptidos: hasta 10 enlace péptidico
• Polipéptidos: 10 a 50 enlace péptidico
• Proteínas: de 51 enlace péptidico
La secuencia específica de los aminoácidos de una
proteína está codificada en los genes de cada
organismo.
Al constituirse una proteína, sufre un

plegamiento específico que le
confiere una estructura particular y
determina su actividad biológica.
Determinada por la secuencia

de aminoácidos, solubilidad,
pH y temperatura.
La estructura de las proteínas presenta cuatro niveles de
organización, aunque el cuarto no está presente en todas.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Estructura más sencilla de una proteína, es simplemente la

secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Siguiente nivel de la estructura de

una proteína, se refiere a
estructuras plegadas que se
forman dentro de un polipéptido
debido a las interacciones entre
los átomos del esqueleto. Los
tipos de estructuras secundarias
son: la hélice-α y la hoja o lámina
plegada β. Ambas estructuras
mantienen su forma mediante
puentes de hidrógeno, que se
forman entre el O del grupo
carbonilo de un aminoácido y el H
del grupo amino de otro.
HÉLICE α
El grupo carbonilo (C=O) de un

aminoácido se une mediante
un puente de hidrógeno al
grupo amino H (N-H) de otro
aminoácido que está cuatro
lugares más adelante en la
cadena.
Este patrón de enlace jala la

cadena polipeptídica para
formar una estructura
helicoidal, en la que cada
vuelta de hélice contiene 3.6
aminoácidos.
Los grupos R de los aminoácidos
sobresalen hacia fuera de la hélice
α, donde pueden interactuar
libremente.
LÁMINA β
Estructura donde dos o más segmentos de una cadena

polipeptídica se alinean uno junto a otro, formando una
estructura laminar que se mantiene unida por puentes de
hidrógeno. Dichos puentes se forman entre los grupos
carbonilo y amino del esqueleto, mientras que los grupos R
se extienden por arriba y por abajo del plano de la hoja.
Las cadenas de una lámina β pueden ser
*Paralelas al apuntar en la misma dirección (sus extremos N-terminal y

C-terminal se emparejan con los de la otra cadena).
*Antiparalelas al apuntar en direcciones opuestas (el extremo N-

terminal de una cadena está situado junto al extremo C-terminal de la
otra cadena).
ESTRUCTURA TERCIARIA
Generada por las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos

que conforman las proteínas.
Las interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria son:
puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo y
fuerzas de dispersión de London (enlaces no covalentes).
Interacciones hidrofóbicas: los aminoácidos con grupos R no polares

hidrofóbicos se agrupan juntos en el interior de la proteína, dejando a los
aminoácidos hidrofílicos en el exterior para interactuar con las moléculas
de agua circundantes.
Puentes disulfuro: enlaces covalentes, formados entre los azufres de las

cadenas laterales de las cisteínas, son mucho más fuertes que los otros
tipos de enlaces que contribuyen a la estructura terciaria. Actúan como
"pasadores de seguridad" moleculares al mantener todas las partes del
polipéptido bien unidas entre sí.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Algunas proteínas se componen de varias cadenas

polipeptídicas, también conocidas como subunidades. Cuando
estas subunidades se unen, generan la estructura cuaternaria de
la proteína.
Las interacciones que contribuyen a formar la estructura
terciaria también mantienen unidas a las subunidades para
generar la estructura cuaternaria.
HEMOGLOBINA
CLASIFICACION PROTEINAS
NATURALEZA QUIMICA
PROTEINAS
FORMA QUE ADOPTAN
FUNCION BIOLOGICA
constituidas sólo por
aminoácidos
NATURALEZA QUIMICA
constituidas por
aminoácidos y un
grupo prostético
FORMA QUE ADOPTAN
FUNCION BIOLOGICA
Las proteínas pueden sufrir desnaturalización debido a que
factores como el pH, la temperatura, radiaciones y
detergentes, entre otros, actúan alterando los enlaces
normales de la proteína, causando la pérdida de su forma y
por lo tanto, también de su función.

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Proteios "lo primero"

Constituyen la mayor parte del peso seco de las

Son biomoléculas orgánicas de

Formados por un carbono

Se han reportado alrededor

Esenciales: no pueden ser No esenciales: no

Dando lugar a las cadenas

Al constituirse una proteína, sufre un

Determinada por la secuencia

Estructura más sencilla de una proteína, es simplemente la

Siguiente nivel de la estructura de

El grupo carbonilo (C=O) de un

Este patrón de enlace jala la

Estructura donde dos o más segmentos de una cadena

*Paralelas al apuntar en la misma dirección (sus extremos N-terminal y

*Antiparalelas al apuntar en direcciones opuestas (el extremo N-

Generada por las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos

Interacciones hidrofóbicas: los aminoácidos con grupos R no polares

Puentes disulfuro: enlaces covalentes, formados entre los azufres de las

Algunas proteínas se componen de varias cadenas

FORMA QUE ADOPTAN

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