El documento proporciona información sobre las proteínas. Explica que las proteínas son biomoléculas abundantes compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a su solubilidad, conformación, función biológica y estructura cuaternaria. La estructura primaria de una proteína determina su función a través de la secuencia de aminoácidos, mientras que la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria proveen la conformación tridimensional requ
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El documento proporciona información sobre las proteínas. Explica que las proteínas son biomoléculas abundantes compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a su solubilidad, conformación, función biológica y estructura cuaternaria. La estructura primaria de una proteína determina su función a través de la secuencia de aminoácidos, mientras que la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria proveen la conformación tridimensional requ
El documento proporciona información sobre las proteínas. Explica que las proteínas son biomoléculas abundantes compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a su solubilidad, conformación, función biológica y estructura cuaternaria. La estructura primaria de una proteína determina su función a través de la secuencia de aminoácidos, mientras que la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria proveen la conformación tridimensional requ
El documento proporciona información sobre las proteínas. Explica que las proteínas son biomoléculas abundantes compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a su solubilidad, conformación, función biológica y estructura cuaternaria. La estructura primaria de una proteína determina su función a través de la secuencia de aminoácidos, mientras que la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria proveen la conformación tridimensional requ
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Ing.
Bioqumica Equipo 2 Resumen
Protenas (Resumen de Exposicin)
El trmino protena deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de su gran importancia para los seres vivos. La importancia de las protenas es, en un primer anlisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la clula (15% del peso total) por lo que representan la categora de biomolculas ms abundante despus del agua. Composicin Desde el punto de vista de su composicin elemental todas las protenas contienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, mientras que casi todas contienen adems azufre (Cabe resaltar que en azcares y lpidos el nitrgeno slo aparece en algunos de ellos). Hay otros elementos que aparecen solamente en algunas protenas (fsforo, cobre, zinc, hierro, etc.).
Ing. Bioqumica Equipo 2 Resumen Clasificacin de las protenas
Ing. Bioqumica Equipo 2 Resumen Por sus propiedades fsicas y su solubilidad Albuminas: son solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Coagulan por el calor. Precipitan en disolucin con sulfato amnico o saturacin. Globulinas: coagulan por el calor. Precipitan con sulfato amnico por semisaturacion. Soluble en soluciones de cidos y bases fuertes. Glutelinas: solubles en soluciones de cidos y bases diluidas. Insoluble en disolventes neutros. Coagulan por el calor. Se encuentran en el trigo. Prolaminas: solubles en alcohol al 70 -80%. Insolubles en agua, disolventes neutros y alcohol absoluto. No son coagulables por el calor. Son ricas en prolina, de ah su nombre. Protaminas: solubles en agua y en amoniacodiluido. No coagulan por el calor. Son polipeptidos bsicos. Histonas: solubles en agua y cidos diluidos. Insolubles en amoniaco diluido. No coagulan por el calor. Son muy bsicas. Escleroprotenas: insolubles en agua, soluciones salinas, cidos y bases diluidas y alcohol. Forman parte de los tejidos de sostn y revestimiento, poseen una estructura fibrosa. Por su conformacin Fibrosas: constituidas por cadenas polipeptidicas ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje, formando fibras o lminas largas. Son resistentes, insolubles en agua o en disoluciones salinas diluidas. Son los elementos bsicos estructurales del tejido conjuntivo de los animales superiores: Colgeno: tendones y matriz de los huesos. Elastina: tejido conjuntivo elstico (ligamentos). Queratinas: cabello, cuerno, uas, plumas, pelos. Ing. Bioqumica Equipo 2 Resumen Globulares: Constituidas por cadenas polipeptidicas plegadas estructuralmente de modo que adoptan formas esfricas o globulares compactas. Son solubles en agua. Su funcin en la clula es dinmica. Enzimas (la mayor parte) Anticuerpos Protenas de transporte: albumina y hemoglobina. Por su funcin biolgica Enzimas: son catalizadores biolgicos muy especficos. Algunas enzimas son ms especializadas y adems de su actividad cataltica tienen funcin reguladora, son las enzimas alostericas. La mayora son protenas globulares: Hexoquinasa; fosforila la glucosa. ADN-polimerasa; replica y repara el ADN. Protenas de reserva: Almacenan aminocidos como elemento nutritivo. Ovoalbmina (clara de huevo) Casena (leche) Protenas transportadoras: son capaces de unirse y transportar tipos especficos de molculas por la sangre: Seroalbmina: transporta cidos grasos libres en la sangre entre el tejido adiposo y otros rganos. Hemoglobina: transporta O 2 en la sangre. Mioglobina: transporta O 2 en el musculo. -Lipoproteina: transporta lpidos en sangre. Protenas protectoras: tienen funcin de defensa: Ing. Bioqumica Equipo 2 Resumen Anticuerpos: forman complejos con protenas extraas. Fibrinogeno: precursor de la fibrina en la coagulacin. Protenas del complemento: forman complejos con algunos sistemas extraos (bacterias). Hormonas: son moduladores de las funciones del organismo: Insulina: regula el metabolismo de la glucosa. Hormona del crecimiento: estimula el crecimiento de los huesos.
Estructura de las protenas Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que consiste en una cadena lineal de aminocidos. Lo que diferencia una protena de otra es la secuencia de aminocidos de que est hecha a tal secuencia se le conoce como estructura primaria de la protena. La estructura primaria de una protena es determinante en la funcin que desempeara. La secuencia lineal de aminocidos puede adoptar mltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polmero lineal.
Ing. Bioqumica Equipo 2 Resumen Se forma por la repulsin de los aminocidos hidrfobos, la atraccin de aminocidos cargados y la formacin de puentes de disulfuro. Se puede distinguir 4 niveles de estructuracin en las protenas Estructura Primaria Estructura Secundaria Estructura Terciaria Estructura Cuaternaria Los enlaces que determinan la estructura primaria con covalentes (enlace amida o enlace peptidico), mientras que la mayora de los enlaces que determinan la conformacin (secundaria y terciaria) y la asociacin (cuaternaria) son de tipo no covalente.
Estructura Primaria Viene determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena proteica; es decir el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados. En casi todas las protenas existen 20 aminocidos diferentes. Como consecuencia del establecimiento de enlaces pptidos entre los distintos aminocidos que forman la protena se origina una cadena principal o esqueleto a partir del cual emergen cadenas laterales de los aminocidos Los tomos que componen la cadena principal de la protena son el N del grupo amina (condensada con el aminocido presente) el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condenso con el aminocido siguiente). Estructura Secundaria La estructura secundaria es la disposicin de aminocidos en el espacio. Los aminocidos a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas Ing. Bioqumica Equipo 2 Resumen y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable. La estructura secundaria es el plegamiento de la cadena polipeptida adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgenos entre los tomos que forman el enlace peptidico. Los puentes de hidrogeno se establecen entre los grupos CO- y NH- del enlace peptidico (el primero como aceptor del H y el segundo como donador de H). De esta forma la cadena polipeptidica es capaz de adoptar conformaciones de menores energas libres y por lo tanto ms estables Existen 2 tipos de estructura secundaria Alfa Hlice Lamina Beta Alfa hlice Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrogeno intracaternarios formados entre el grupo-NH de un enlace peptidico y el grupo C=O del cuarto aminocido que le sigue. Aqu la cadena principal se pliega en el espacio en forma de helicoide dextrgiro. Cada vuelta implica 3.6 AA y la hlice tiene un paso de rosca de 0.54 nm Las cadenas laterales de los AA se les sitan en la parte extrema del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estricos. Los AA alamina, glutamina, leucina y metionina se encuentran frecuentemente formando parte de las hlices alfa mientras que la prolina, glicina, tirosina y serina no. Hoja Beta Ing. Bioqumica Equipo 2 Resumen Cuando la cadena principal de un polipeptido se estira al mximo que permite que sus enlaces covalentes se adopte una configuracin espacial denominada Beta que suele representarse como una flecha. Aqu las cadenas laterales de los AA se sitan de forma alternamente a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptidica. Las distintas zonas de una misma cadena polipeptidica puede interaccionar entre s mediante puentes de hidrogeno dando lugar a estructuras laminares llamados hojas beta. Cuando la hoja beta tienen el mismo sentido la resultante es paralela Si las estructuras beta tienen sentidos opuestos el resultante es anti paralela Giros Beta A menudo las estructuras alfa y beta estn conectadas entre s por medio de los giros beta. Son secuencias cortas con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptico. La conformacin de los giros Beta est estabilizado generalmente por medio de un puente de hidrogeno entre los residuos 1 y 4 del giro beta.
Laminas Beta Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrogeno intercatenias. La forma beta es una conformacin simple formada por 2 o ms cadenas polipeptidicas paralelas o anti paralelas y se adosan estrechada mente por medio de puentes de hidrogeno (tiene forma de un acorden) Ing. Bioqumica Equipo 2 Resumen
Estructura terciaria Es una estructura tridimensional de todos los tomos que componen la protena, es la responsable directa de sus propiedades biolgicas.
Tipos de estructuras terciarias. Tipo fibrosa En las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras 2 Tipo Globular No existe una dimensin que predomine sobre las dems y su forma es aproximadamente esfrica. Fuerzas que estabilizan Estas fuerzas se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen Enlaces Covalentes Pueden darse a la formacin de puente disulfuro entre 2 cadenas laterales o a la formacin de un enlace amida; entre las cadenas de la Lys y un AA dicarboxilico. No covalente Ing. Bioqumica Equipo 2 Resumen 1. Fuerzas electrostticas entre las cadenas laterales ionizadas con cargas de signo opuesto 2. Puentes de hidrogeno entre las cadenas laterales de AA polares 3. Interacciones hidrofobias entre cadenas laterales apolares 4. Fuerzas de polaridad debidas a interacciones de dipolo-dipolo
Estructura cuaternaria Cuando una estructura consta de ms de una cadena polipeptidica (protena oligomerica) se debe considerar: El numero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que integra el olimero. La forma en la que se asocian para dar lugar al oligomero.
Deriva de la conjugacin de varias cadenas peptidicas que se asocian entre su mediante interacciones no covalentes, puentes de hidrogeno, interacciones hidrofobias o puentes salinos.
Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser: Exactamente igual Muy parecidos Con estructura distinta pero misma funcin Estructural y funcionalmente distintos Ing. Bioqumica Equipo 2 Resumen La estructura cuaternaria modula la actividad de la protena y la separacin de las subunidades a menudo conduce a la perdida de funcionalidad. Funcin Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc... Todas las protenas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las protenas estructurales se agregan a otras molculas de la misma protena para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras protenas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc... Importancia Las protenas aportan la energa necesaria para las reacciones metablicas y son los componentes fundamentales que integran las estructuras del cuerpo. Nos ayudan a mantener un aspecto joven: si no se consumen suficientes, el organismo destruye los msculos para formar enzimas y estructuras vitales para sobrevivir. Los msculos pierden su firmeza y los tejidos se tornan flcidos. Ing. Bioqumica Equipo 2 Resumen Ayudan en la formacin de msculos, huesos, cabello, piel y uas. La falta de protenas provoca que nuestro cabello y uas se rompan fcilmente. Ayudan a mantener el balance del agua en nuestro cuerpo. Una protena conocida como albmina es la responsable de recoger los fluidos cargados de desechos y llevarlos hasta el rin para que sean eliminados. Cuando no se consumen suficientes protenas, puede presentarse retencin de agua e hinchazn en los tejidos del cuerpo. Si amanecemos con bolsas en los ojos o a lo largo del da se nos hinchan los pies o los tobillos, nos conviene aumentar nuestra ingesta de protenas Las protenas favorecen la produccin de msculo, que es el quemador natural de grasa, por lo que su consumo es muy importante si deseas adelgazar y mantenerte joven; adems, el msculo cubre las paredes del estmago e intestino, favoreciendo los movimientos peristlticos que nos ayudan a tener una buena evacuacin intestinal.