JP2023509821A - 抗cll1抗体およびその使用 - Google Patents
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Abstract
Description
重鎖可変領域と軽鎖可変領域とを含み、
前記重鎖可変領域は、SEQ ID NO: 3、SEQ ID NO: 9、またはSEQ ID NO: 14で示されるCDR3を含み、
前記軽鎖可変領域は、SEQ ID NO: 6、SEQ ID NO: 11、またはSEQ ID NO: 17で示されるCDR3を含む、
抗CLL1抗体を提供する。
1、SEQ ID NO: 7、またはSEQ ID NO: 12で示されるCDR1を更に含む。
前記抗CLL1抗体23D7の軽鎖可変領域は、SEQ ID NO: 4で示されるCDR1、SEQ ID NO: 5で示されるCDR2、SEQ ID NO: 6で示されるCDR3を含む。
SEQ ID NO: 1:RYWMH。
SEQ ID NO: 2:YIYPGSGTSNYDEKFKS。
SEQ ID NO: 3:EARYTMDY。
SEQ ID NO: 4:SASSSVSYIY。
SEQ ID NO: 5:DTSNLAS。
SEQ ID NO: 6:QQWSSFP。
ID NO: 19で示されるアミノ酸配列を含む。
SEQ ID NO: 18:
QVQLQQPGSDLVRPGASVKLSCKASGYTFTRYWMHWVKQRPGHGLEWIGYIYPGSGTSNYDEKFKSKATLTVDTSSSTAYMQLSSLTSEDSAVYYCTREARYTMDYWGQGTSVTVSS。
SEQ ID NO: 19:
QIVLTQSPAIMSASPGEKVTMTCSASSSVSYIYWYQQKPGSSPGLLIYDTSNLASGVPVRFSGSGSGTSYSLTISRMEAEDAATYYCQQWSSFPPTFGAGTKLELK。
Q ID NO: 7で示されるCDR1、SEQ ID NO: 8で示されるCDR2、SEQ ID NO: 9で示されるCDR3を含み、
前記抗CLL1抗体19C1の軽鎖可変領域は、SEQ ID NO: 10で示されるCDR1、SEQ ID NO: 5で示されるCDR2、SEQ ID NO: 11で示されるCDR3を含む。
SEQ ID NO: 7:SYWIE。
SEQ ID NO: 8:EIFPGSGSIKYNEKFKG。
SEQ ID NO: 9:GGTYNDYSLFDY。
SEQ ID NO: 10:SASSSVSYMY。
SEQ ID NO: 11:QQWSSYP。
SEQ ID NO: 20:
QVQLQQSGAELMKPGASVKISCKATGYTFSSYWIEWVKQRPGHGLEWIGEIFPGSGSIKYNEKFKGKATFTADTSSNTAYMQLSSLTSEDSAVHYCARGGTYNDYSLFDYWGQGTTLTVSS。
SEQ ID NO: 21:
QIVLTQSPAIMSASPGEKVTMTCSASSSVSYMYWYQQKPGSSPRLLIFDTSNLASGVPVRFSGSGSGTSYSLTISRMEAEDAATYYCQQWSSYPLTFGAGTKLELK。
前記抗CLL1抗体27H4の軽鎖可変領域は、SEQ ID NO: 15で示されるCDR1、SEQ ID NO: 16で示されるCDR2、SEQ ID NO: 17で示されるCDR3を含む。
SEQ ID NO: 12:GYHMH。
SEQ ID NO: 13:RINPYNGAASHNQKFKD。
SEQ ID NO: 14:GWDYDGGYYAMDY。
SEQ ID NO: 15:KSSQSLLYSDNQKNYLA。
SEQ ID NO: 16:WASTRES。
SEQ ID NO: 17:QQYYTYP。
SEQ ID NO: 22:
EVQLQQSGPELVKPGASVKISCKASGYSFTGYHMHWVKQ
SHVKSLEWIGRINPYNGAASHNQKFKDKATLTVDKSSSTAYMELHSLTSEDSAVYYCARGWDYDGGYYAMDYWGQGTSVTVSS。
SEQ ID NO: 23:
DIVMSQSPSSLAVSVGEKVTMSCKSSQSLLYSDNQKNYLAWYQQKPGQSPKLLIYWASTRESGVPDRFTGSGSGTDFTLTISSVKAEDLAVYYCQQYYTYPYTFGGGTKLEIK。
NO: 26またはSEQ ID NO: 27で示されるアミノ酸配列を含む。
SEQ ID NO: 24:
EVQLVQSGAEVKKPGASVKVSCKASGYTFTGYHMHWVRQAPGQRLEWMGRINPYNGAASHNQKFKDRVTITRDTSASTAYMELSSLRSEDTAVYYCARGWDYDGGYYAMDYWGQGTLVTVSS。
SEQ ID NO: 25:
DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCKSSQSLLYSDNQKNYLAWYQQKPGKAPKLLIYWASTRESGVPSRFSGSGSGTDFTLTISSLQPEDFATYYCQQYYTYPYTFGQGTKLEIK。
SEQ ID NO: 26:
DIVMTQSPLSLPVTPGEPASISCKSSQSLLYSDNQKNYLAWYLQKPGQSPQLLIYWASTRESGVPDRFSGSGSGTDFTLKISRVEAEDVGVYYCQQYYTYPYTFGQGTKLEIK。
SEQ ID NO: 27:
DIVMTQSPDSLAVSLGERATINCKSSQSLLYSDNQKNYLAWYQQKPGQPPKLLIYWASTRESGVPDRFSGSGSGTDFTLTISSLQAEDVAVYYCQQYYTYPYTFGQGTKLEIK。
(1)抗CLL1抗体のコード核酸をプラスミドに連結し、コンピンテントセルに転移し、培養した後、モノクローナル細胞を選抜してスクリーニングすることと、
(2)スクリーニングした陽性クローンの発現ベクターを抽出し、宿主細胞にトランスフェクションし、培養して上清を収集し、分離精製して前記抗体を取得することと、
を含む態様1に記載の抗CLL1抗体の調製方法を提供する。
好ましくは、前記疾患は急性骨髄性白血病を含む、
使用を提供する。
て重要な応用の見通しを有する。
10匹の7~8週齢のBALB/Cの健康な雌のマウスを選択し、免疫原CLL1-mFc(CLL1細胞外ドメインとマウスIgG1 Fc断片との融合タンパク質、CLL1細胞外ドメインのアミノ酸配列はSEQ ID NO: 28に示すとおりである)を用いて免疫を行い、2回目の免疫を行ってから2週間後に、マウスの尾静脈から採血して血清を分離し、ELISAで抗体価を検出し、抗体価が融合可能な要求に達した2匹のマウスを選択し、融合の3日前に抗原を50μg/100μL/匹で腹腔内に注射してショック免疫を行い、それと同時に、抗体価検出の1週間前に骨髄腫細胞SP2/0を蘇生させ、37℃にて5%のCO2インキュベーターで培養し、融合の前日に骨髄腫細胞を継代し、または新鮮な培地に交換し、細胞を最適な状態に保持させた。
HVTLKIEMKKMNKLQNISEELQRNISLQLMSNMNISNKIRNLSTTLQTIATKLCRELYSKEQEHKCKPCPRRWIWHKDSCYFLSDDVQTWQESKMACAAQNASLLKINNKNALEFIKSQSRSYDYWLGLSPEEDSTRGMRVDNIINSSAWVIRNAPDLNNMYCGYINRLYVQYYHCTYKKRMICEKMANPVQLGSTYFREA。
本実施例は、モノクローナル鑑定シーケンシング結果に基づき、特異的なプライマーを設計し、PCRで抗体23D7、19C1、27H4の遺伝子を取得し、遺伝子をヒトIgG1重鎖定常領域のFc断片のコーディング遺伝子の上流にクローンし、組換え真核発現ベクターを構築し、ヒト-マウスキメラ抗体発現プラスミドを取得した。
本実施例は、ForteBio親和性測定方法(P. Estepら、High throughput solution-based measurement of antibody-antigen affinity and epitope binning.MAbs、2013.5(2):270~278.)を採用してキメラ抗体ch23D7、ch19C1、ch27H4に対して親和性検出を行い、対照抗体(Anti-CLL1-Ref)は、抗ヒトCLL-1抗体1075.7(特許US8536310B2)のVLおよびVL鎖(SEQ ID NO: 29)を選択した。
CLL1 ECD-Hisとを共に5minインキュベートした後、測定緩衝液内に移し、5min後に解離速度を測定し、1:1の結合モデルで動力学分析を行った。
ENVLTQSPAIMSASPGEKVTMTCRASSNVISSYVHWYQQRSGASPKLWIYSTSNLASGVPARFSGSGSGTSYSLTISSVEAEDAATYYCQQYSGYPLTFGAGTKLELGGGGSGGGGSGGGGSDIQLQESGPGLVKPSQSLSLTCSVTGYSITSAYYWNWIRQFPGNKLEWMGYISYDGRNNYNPSLKNRISITRDTSKNQFFLKLNSVTTEDTATYYCAKEGDYDVGNYYAMDYWGQGTSVTVSS。
本実施例は、抗体ch23D7、ch27H4、ch19C1とHEK293細胞におけるCLL1との結合をフローサイトメトリー法で検出し、ステップは以下のとおりであった。
本実施例は、27H4に対してヒト化改造を行った。簡単に言えば、27H4抗体の遺伝子配列をヒト抗体Germlineデータベースと比較し、相同性が高い配列を見出したとともに、一般的に使用しないまたは小さな種類のGermlineを回避した。ヒト化テンプレートを選択した後、抗体の特定のFRサイトにおけるアミノ酸の出現頻度を並べ替え(rearranged)、CDR移植を行い、グリコシル化等のタンパク質修飾サイトおよび化学分解しやすいサイトの導入を回避し、CDR移植後の配列の親和性が低下すると、復帰変異を行い、変異原則は、FR領域に対して段階的な単一サイトの変異を行うことであり、CDR領域に修飾サイトまたは化学分解サイトが存在し、且つタンパク質の品質制御に影響を及ぼす場合、サイトに対して段階的な単一サイトの変異を行い、毎ラウンドの変異の後に、親和性(KD/Kon/Koff)検出を行い、最終的に取得したヒト化配列は、親和性(親と比べて3倍以内の差がある)、安定性、タンパク質の品質
(プレアルブミンPA>90%)等の面でいずれも最適な表現を有する。
簡単に言えば、ベースラインを確立するために、4μg/mLの抗体を抗ヒトIgG捕捉(AHC)バイオセンサに搭載し、センサを測定緩衝液内においてオフラインで30minバランスさせ、オンラインで60s監視し、抗体を搭載したセンサと60nMの抗原human CLL1 ECD-Hisとを共に3minインキュベートし、その後、測定緩衝液に移し、3min後に解離速度を測定し、1:1の結合モデルで動力学分析を行った。
本実施例は、フローサイトメトリー法で抗体hz27H4H1L1、hz27H4H1L2とHEK293細胞におけるCLL1との結合を検出し、ステップは以下のとおりであった。
Lであり、hz27H4H1L2は用量依存の方式でCLL1と結合し、EC50値(n=1)は0.3214μg/mLであり、CLL1-refAbは用量依存の方式でCLL1と結合し、EC50値(n=1)は0.2246μg/mLであり、ch27H4、hz27H4H1L1およびhz27H4H1L2は、CLL1-refAbに類似するEC50でヒトCLL1と結合した。
本実施例は、膜プロテオームアレイ(Membrane Proteome Array、MPA)を採用して抗体の非標的点結合の相互作用を検証した。膜プロテオームアレイ(MPA)は、特異的な抗体および他のリガンドを標的とするヒト膜タンパク質を分析する1つのプラットフォームであり、抗体の標的点の特異性を確定することに使用できる。
本実施例は、表面プラズモン共鳴技術(Surface Plasmon Resonance、SPR)を採用して2種のCLL-1抗原(組換えヒト由来CLL-1、Acro、商品番号:CLA-H5245、ロット番号:3413a-9B8F1-SQ。組換えカニクイサルCLL-1、Acro、商品番号:CLA-H5263、ロット番号:3765-2079F1-SS)と6つの抗体との親和性を検出して比較し、一本鎖抗体(scFv)はVL-(G4S)3-VH構造であり、C末端はヒトhIgG1-Fcを融合発現し、サンプル情報テーブルは表5に示すとおりであった。
抗体希釈液(リガンド):抗体を1×HBS-EP+ランニング緩衝液で5μg/mLに希釈した。
組換えヒト由来CLL-1希釈液(分析物1):組換えヒト由来CLL-1(250μg/mL)をランニング緩衝液で50nMに希釈し、2倍段階希釈して50nM、25nM、12.5nM、6.25nM、3.125nM、0nMの組換えヒト由来CLL-1希釈液を取得した。
組換えカニクイサルCLL-1希釈液(分析物2):組換えカニクイサルCLL-1(250μg/mL)をランニング緩衝液で50nMに希釈し、2倍段階希釈して50nM、25nM、12.5nM、6.25nM、3.125nM、0nMの組換えカニクイサルCLL-1希釈液を取得した。
Protein Aチップで検出し、5μg/mLの抗体希釈液に10μL/minの流速で実験流路(Fc2、Fc4)を通過させ、捕捉量が約454RUとなるように20s捕捉し、その後、流速を30μL/minに調節し、異なる濃度の組換えヒト由来CLL-1希釈液(0、3.125nM、6.25nM、12.5nM、25nM、50nM)を順次添加しながら、実験流路(Fc2、Fc4)およびリファレンス流路(Fc1、Fc3)の表面を通過させ、結合時間を85sとし、解離時間を70sとし、最後にグリシン液(Glycine、pH=1.5)を60s添加し、チップを再生して次のサイクルに進んだ。
Protein Aチップで検出し、5μg/mLの抗体希釈液に10μL/minの流速で実験流路(Fc2、Fc4)を通過させ、捕捉量が約454RUとなるように20
s捕捉し、その後、流速を30μL/minに調節し、異なる濃度の組換えカニクイサルCLL-1希釈液(0、3.125nM、6.25nM、12.5nM、25nM、50nM)を順次添加しながら、実験流路(Fc2、Fc4)およびリファレンス流路(Fc1、Fc3)の表面を通過させ、結合時間を85sとし、解離時間を70sとし、最後にグリシン液(Glycine、pH=1.5)を60s添加し、チップを再生して次のサイクルに進んだ。
データ分析ソフトウェアEvaluation Software3.1で試験結果を分析し、サンプル試験流路から収集したセンシング信号に対してリファレンス流路、サンプルブランクの二重差し引きを行い、動力学「1:1」モデルを用いてフィッティングし、各ロットのサンプルおよびshTNF-αの動力学的パラメータ(ka:結合速度、kd:解離速度、kD:結合解離平衡定数)を取得した。6つの抗体の、組換えヒト由来CLL-1との結合の動力学的フィッティング結果は、表6および図6Aに示すとおりであった。組換えカニクイサルCLL-1との結合の動力学的フィッティング結果は図6Bに示すとおりであった。
Claims (15)
- 前記重鎖可変領域は、SEQ ID NO: 3、SEQ ID NO: 9、またはSEQ ID NO: 14で示されるCDR3を含み、
前記軽鎖可変領域は、SEQ ID NO: 6、SEQ ID NO: 11またはSEQ ID NO: 17で示されるCDR3を含む、
抗CLL1抗体。 - 前記重鎖可変領域は、SEQ ID NO: 1、SEQ ID NO: 7またはSEQ ID NO: 12で示されるCDR1を更に含む、
請求項1に記載の抗CLL1抗体。 - 前記重鎖可変領域は、SEQ ID NO: 2、SEQ ID NO: 8、またはSEQ ID NO: 13で示されるCDR2を更に含む、
請求項1または2に記載の抗CLL1抗体。 - 前記軽鎖可変領域は、SEQ ID NO: 4、SEQ ID NO: 10またはSEQ ID NO: 15で示されるCDR1を更に含む、
請求項1から3のいずれか1項に記載の抗CLL1抗体。 - 前記軽鎖可変領域は、SEQ ID NO: 5またはSEQ ID NO: 16で示されるCDR2を更に含む、
請求項1から4のいずれか1項に記載の抗CLL1抗体。 - 前記抗CLL1抗体の重鎖可変領域は、SEQ ID NO: 1で示されるCDR1、SEQ ID NO: 2で示されるCDR2、SEQ ID NO: 3で示されるCDR3を含み、且つ、前記抗CLL1抗体の軽鎖可変領域は、SEQ ID NO: 4で示されるCDR1、SEQ ID NO: 5で示されるCDR2、SEQ ID NO: 6で示されるCDR3を含み、または
前記抗CLL1抗体の重鎖可変領域は、SEQ ID NO: 7で示されるCDR1、SEQ ID NO: 8で示されるCDR2、SEQ ID NO: 9で示されるCDR3を含み、且つ、前記抗CLL1抗体の軽鎖可変領域は、SEQ ID NO: 10で示されるCDR1、SEQ ID NO: 5で示されるCDR2、SEQ ID
NO: 11で示されるCDR3を含み、または
前記抗CLL1抗体の重鎖可変領域は、SEQ ID NO: 12で示されるCDR1、SEQ ID NO: 13で示されるCDR2、SEQ ID NO: 14で示されるCDR3を含み、且つ、前記抗CLL1抗体の軽鎖可変領域は、SEQ ID NO: 15で示されるCDR1、SEQ ID NO: 16で示されるCDR2、SEQ ID NO: 17で示されるCDR3を含む、
請求項1から5のいずれか1項に記載の抗CLL1抗体。 - 前記抗CLL1抗体の重鎖可変領域はSEQ ID NO: 18で示されるアミノ酸配列を含み、軽鎖可変領域はSEQ ID NO: 19で示されるアミノ酸配列を含み、または
前記抗CLL1抗体の重鎖可変領域はSEQ ID NO: 20で示されるアミノ酸配列を含み、軽鎖可変領域はSEQ ID NO: 21で示されるアミノ酸配列を含み、または
前記抗CLL1抗体の重鎖可変領域はSEQ ID NO: 22で示されるアミノ酸配列を含み、軽鎖可変領域はSEQ ID NO: 23で示されるアミノ酸配列を含み、または
前記抗CLL1抗体の重鎖可変領域はSEQ ID NO: 24で示されるアミノ酸配列を含み、軽鎖可変領域は、SEQ ID NO: 25、SEQ ID NO: 26、またはSEQ ID NO: 27で示されるアミノ酸配列を含む、
請求項1から6のいずれか1項に記載の抗CLL1抗体。 - 前記抗CLL1抗体の重鎖可変領域と軽鎖可変領域との間は、鎖間ジスルフィド結合を介して連結され、
好ましくは、前記抗CLL1抗体の重鎖可変領域間は、鎖間ジスルフィド結合を介して連結され、
好ましくは、前記抗CLL1抗体は定常領域を更に含み、
好ましくは、前記抗CLL1抗体にグリコシル化基が修飾されている、
請求項1から7のいずれか1項に記載の抗CLL1抗体。 - 請求項1から8のいずれか1項に記載の抗CLL1抗体をコードするDNA断片を含む、
核酸分子。 - 請求項9に記載の核酸分子を含む、
発現ベクター。 - 請求項1から8のいずれか1項に記載の抗CLL1抗体を発現する、
組換え細胞。 - 前記組換え細胞のゲノムに請求項9に記載の核酸分子が組み込まれている、
請求項11に記載の組換え細胞。 - 前記組換え細胞は、請求項10に記載の発現ベクターを含む、
請求項11に記載の組換え細胞。 - 請求項1から8のいずれか1項に記載の抗CLL1抗体を含み、
好ましくは、抗腫瘍薬を更に含み、
好ましくは、医薬的に許容されるベクター、希釈剤、または賦形剤のいずれか1種または少なくとも2種の組み合わせを更に含む、
医薬組成物。 - 請求項1から8のいずれか1項に記載の抗CLL1抗体、請求項9に記載の核酸分子、請求項10に記載の発現ベクター、請求項11~13のいずれか1項に記載の組換え細胞、または請求項14に記載の医薬組成物の、疾患検出試薬及および/または疾患治療薬の調製における使用であって、
好ましくは、前記疾患は急性骨髄性白血病を含む、
使用。
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