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ES2319470T3 - Composiciones blanqueadoras que comprenden variantes de proeasa multiplemente sustituidas. - Google Patents

Composiciones blanqueadoras que comprenden variantes de proeasa multiplemente sustituidas. Download PDF

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ES2319470T3
ES2319470T3 ES98955079T ES98955079T ES2319470T3 ES 2319470 T3 ES2319470 T3 ES 2319470T3 ES 98955079 T ES98955079 T ES 98955079T ES 98955079 T ES98955079 T ES 98955079T ES 2319470 T3 ES2319470 T3 ES 2319470T3
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Andre Cesar Baeck
Ryohei Ohtani
Alfred Busch
Michael Stanford Showell
Volker Schellenberger
James T. Kellis, Jr.
Christian Paech
Joanne Nadherny
Donald P. Naki
Katherine D. Collier
Robert M. Caldwell
Ayrookaran J. Poulose
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Abstract

Una composición blanqueadora , que comprende: (a) una cantidad eficaz de una variante de proteasa en que dicha variante de proteasa incluye la sustitución de residuos de aminoácidos con otros residuos de aminoácidos que se producen de forma natural en posiciones de residuos de aminoácidos correspondientes a las posiciones 101, 103, 104, 159, 232, 236, 245, 248 y 252 de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens; y (b) un agente blanqueador que es un peroxiácido orgánico o es una combinación de un activador de blanqueo y un compuesto de peroxígeno capaz de producir peróxido de hidrógeno que puede reaccionar con el activador para formar un peroxiácido orgánico in situ en una solución blanqueadora formada a partir de la composición; y (c) uno o más materiales adyuvantes de limpieza.

Description

Composiciones blanqueadoras que comprenden variantes de proteasa múltiplemente sustituidas.
La presente invención se refiere a composiciones blanqueadoras, especialmente detergentes de lavandería, que comprende una o más enzimas proteasas que son variantes de proteasas con múltiples sustituciones y un sistema blanqueador con uno o más agentes blanqueadores, especialmente activadores de blanqueo, y métodos para usar estas composiciones blanqueadoras.
Antecedentes de la invención
Desde hace tiempo se han usado diversos tipos de enzimas en detergentes de lavandería para ayudar a la supresión de ciertas manchas de telas. Estas manchas están asociadas normalmente a suciedades de lípidos y proteínas. Sin embargo, las enzimas han demostrado ser menos eficaces contra otros tipos de suciedades y manchas.
La patente de EE.UU. nº 5.677.272 de Ghosh et al., otorgada el 10 de octubre de 1997, describe composiciones blanqueadoras que comprenden: 1) una variante de proteasa que incluye sustituciones de residuos de aminoácidos con otros residuos de aminoácidos en las posiciones correspondientes a las posiciones 76 en combinación con una o más de las siguientes composiciones: 99, 101, 103, 104, 107, 123, 27, 105, 109, 126, 128, 135, 156, 166, 195, 197, 204, 206, 210, 216, 217, 218, 222, 260, 265 y/o 274 de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens; 2) un agente blanqueador; y 3) uno o más materiales de composiciones blanqueadoras compatibles con la variante de proteasa y el agente blanqueador.
El documento EP-A-405.901 describe composiciones detergentes enzimáticas que comprenden variantes de proteasas de subtilisina mutadas con un rendimiento de lavado mejorado, derivadas mediante deleción, sustitución o inserción sencillas o múltiples de aminoácidos específicos en más de 100 posiciones específicas en una enzima parental de subtilisina.
El documento WO 99/20727 describe composiciones blanqueadoras que contienen variantes de proteasas como se describen en esta memoria descriptiva.
Sin embargo, existe todavía una necesidad de una supresión y/o limpieza de suciedades más eficaz para las composiciones blanqueadoras convencionales.
Mediante la presente invención, se ha encontrado que la combinación de las nuevas enzimas proteasas que son variantes de proteasas con múltiples sustituciones y agentes blanqueadores, especialmente activadores de blanqueo, proporcionan una supresión aumentada y mejorada de manchas y/o ventajas de limpieza a fondo sobre las composiciones blanqueadoras convencionales.
Consecuentemente, es un objeto de la presente invención proporcionar composiciones blanqueadoras, especialmente composiciones de detergentes de lavandería, que tengan ventajas mejoradas de supresión y/o limpieza a fondo de manchas y/o suciedades y/o ventajas de limpieza de telas y/o propiedades blanqueadoras.
Estos y otros objetos de la presente invención serán evidentes a partir de la descripción detallada que sigue.
Compendio de la invención
La presente invención proporciona una composición blanqueadora que comprende:
(a) una cantidad eficaz de una variante de proteasa en que dicha variante de proteasa incluye la sustitución de residuos de aminoácidos con otros residuos de aminoácidos que se producen de forma natural en las posiciones de residuos de aminoácidos correspondientes a las posiciones 101, 103, 104, 159, 232, 236, 245, 248 y 252 de subtilisina de Bacillus amiloliquefaciens;
(b) un agente blanqueador que es un peroxiácido orgánico o es una combinación de un activador de blanqueo y un compuesto de peroxígeno capaz de producir peróxido de hidrógeno, que puede reaccionar con el activador para formar un peroxiácido orgánico in situ en una solución blanqueadora formada a partir de la composición; y
(c) uno o más materiales adyuvantes de limpieza.
Preferentemente, la variante de proteasa deriva de una subtilisina de Bacillus, preferentemente subtilisina de Bacillus lentos o subtilisina 309.
La composición blanqueadora puede ser una composición blanqueadora de telas que comprende:
(a) de aproximadamente 0,0001% a aproximadamente 10% en peso de dicha variante de proteasa;
(b) de aproximadamente 0,5% a aproximadamente 20% en peso de dicho agente blanqueador;
(c) al menos aproximadamente 5% en peso de un tensioactivo; y
(d) al menos aproximadamente 5% en peso de un mejorador de la detergencia.
La composición blanqueadora puede ser una composición blanqueadora lavavajillas, que comprende:
(a) de aproximadamente 0,0001% a aproximadamente 10% en peso de dicha variante de proteasa;
(b) de aproximadamente 0,5% a aproximadamente 20% en peso de la composición blanqueadora lavavajillas de dicho agente blanqueador;
(c) de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 1% en peso de la composición blanqueadora lavavajillas de un tensioactivo.
La composición blanqueadora puede ser una composición de limpieza personal, que comprende:
(a) de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 5% en peso de la composición de limpieza personal de dicha variante de proteasa;
(b) de aproximadamente 0,5% a aproximadamente 20% en peso de la composición de limpieza personal de dicho agente blanqueador;
(c) de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 95% en peso de la composición de limpieza personal de un sistema tensioactivo; y
(d) opcionalmente, de aproximadamente 0,05% a aproximadamente 50% en peso de la composición de limpieza personal de un estabilizador de enzimas.
Se proporcionan también métodos para limpiar telas, el pretratamiento de telas antes del lavado, limpieza de platos y limpieza personal, usando las composiciones de la invención.
Todos los porcentajes, relaciones y proporciones en la presente memoria descriptiva están en una base en peso salvo que se indique otra cosa.
Breve descripción de los dibujos
Las Figs. 1 A-C exponen el DNA y secuencia de aminoácidos para subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens y un mapa de restricción parcial de este gen.
La Fig. 2 expone los residuos de aminoácidos conservados entre subtilisinas de Bacillus amyloliquefaciens (BPN) y Bacillus lentus (tipo salvaje).
Las Figs. 3A y 3B exponen la secuencia de aminoácidos de cuatro subtilisinas. La línea superior representa la secuencia de aminoácidos de subtilisina para subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens (también denominada a veces subtilisina BPN). La segunda línea expone la secuencia de aminoácidos de subtilisina de Bacillus subtilis. La tercera línea expone la secuencia de aminoácidos de subtilisina de B. licheniformis. La cuarta línea expone la secuencia de aminoácidos de subtilisina de Bacillus lentus (también denominada subtilisina 309 en el documento PCT WO 89/06276). El símbolo * indica la ausencia de residuos de aminoácidos específicos en comparación con subtilisina BPN.
Descripción detallada de la invención
Las composiciones blanqueadoras empleadas en la presente invención proporcionan una limpieza mejorada y aumentada de telas, vajillas, utensilios de cocina, utensilios de mesa y otras superficies duras, como se describe más en detalle en la presente memoria descriptiva suprimiendo y/o reduciendo la formación de manchas y/o la formación de películas a partir de las vajillas y otras superficies duras.
Los sistemas blanqueadores en combinación con las enzimas proteasas de la presente invención son particularmente eficaces y efectivos para suprimir la mayoría de los tipos de suciedades de telas, incluidas suciedades de proteínas y lípidos, suciedades de maquinarias y suciedades intensas, especialmente suciedades nucleofílicas y corporales.
Las enzimas proteasas, agentes blanqueadores (incluidos peroxiácidos y sistemas blanqueadores) y materiales adyuvantes de limpieza útiles en la presente invención, incluidos los niveles preferidos, se describen en detalle con posterioridad.
1. Proteasas - Las proteasas son carbonil-hidrolasas que actúan generalmente para escindir enlaces péptidos de proteínas o péptidos. Como se usa en la presente memoria descriptiva, "proteasa" significa una proteasa producida de forma natural o proteasa recombinante. Las proteasas que se producen de forma natural incluyen \alpha-aminoacilpéptido-hidrolasa, peptidilamino-hidrolasa ácida, acilamino-hidrolasa, serina-carboxipéptidasa, metalocarboxipeptidasa, tiol-proteinasa, carboxilproteinasa y metaloproteinasa. Están incluidas las serina-, metalo-, tiol- y proteasa ácida, así como endo- y exo- proteasa.
La presente invención incluye enzimas proteasas que son variantes de carbonil-hidrolasas (variantes de proteasas) que no se producen de forma natural, que tienen una actividad proteolítica, estabilidad, especificad por el sustrato, perfil de pH y/o características de rendimiento diferentes en comparación con la carbonil-hidrolasa precursora a partir de la que deriva la secuencia de aminoácidos de la variante. Específicamente, estas variantes de proteasas tienen una secuencia de aminoácidos que no se encuentran en la naturaleza, que deriva de la sustitución de una pluralidad de residuos de aminoácidos de una proteasa precursora con aminoácidos diferentes. La proteasa precursora puede ser una proteasa que se produce de forma natural o una proteasa recombinante. Como se estableció con anterioridad las variantes de proteasas están diseñadas para tener una especifidad de tipo tripsina y, preferentemente, son también estables en el blanqueo.
Las variantes de proteasas útiles en la presente invención abarcan la sustitución de cualquiera de los diez y nueve L-aminoácidos que se producen de forma natural en las posiciones indicadas de los residuos de aminoácidos. Estas sustituciones se pueden hacer en cualquier subtilisina precursora (procariótica, eucariótica, de mamífero, etc.). A lo largo de esta solicitud se hace referencia a diversos aminoácidos a modo de códigos comunes de una y tres letras. Estos códigos están identificados en la publicación de Dale, M.W. (1989) Molecular Genetics of Bacteria, John Wiley & Sons, Ltd., Appendix B.
Las variantes de proteasas útiles en la presente invención derivan preferentemente de una subtilisina de Bacillus. Más preferentemente, las variantes de proteasas derivan de subtilisina de Bacillus lentus y/o subtilisina 309.
Carbonil-hidrolasas - Las carbonil-hidrolasas son enzimas proteasas que hidrolizan compuestos que contienen
1
enlaces en los que X es oxígeno o nitrógeno. Incluyen carbonil-hidrolasas que se producen de forma natural y carbonil-hidrolasas recombinantes. Las carbonil-hidrolasas que se producen de forma natural incluyen principalmente hidrolasas, por ejemplo, péptido-hidrolasas como subtilisinas o metaloproteasas. Los péptido-hidrolasas incluyen \alpha-aminoacilpéptido-hidrolasa, peptidilamino-hidrolasas ácida, acilamino-hidrolasa, serina-carboxipeptidasa, metalocarboxipeptidasa, tiol-protinasa, carboxilproteinasa y metaloproteinasa. Están incluidas las serina-, metalo-, tiol- y proteasas ácidas, así como las endo- y exo-proteasas.
Subtilisina - Las subtilisinas son proteasas bacterianan o fúngicas que generalmente actúan para escindir enlaces péptidos de proteínas o péptidos. Como se usa en la presente memoria descriptiva, "subtilisina" significa una subtilisina que se produce de forma natural o una subtilisina recombinante. Se conoce que se produce una serie de subtilisinas que se producen de forma natural y que a menudo son secretadas por diversas especies microbianas. Las secuencias de aminoácidos de los miembros de esta serie no son completamente homólogas. Sin embargo, las subtilisinas en esta serie exhiben el mismo tipo o similar de actividad proteolítica. Esta clase de serina-proteasas comparten una secuencia de aminoácidos común que define una triada catalítica que las distingue de la clase relacionada de quimiotripsina de serina-proteasas. Las subtilisinas y las serina-proteasas relacionadas de quimiotripsina tienen ambas una triada catalítica que comprende aspartato, histidina y serina. En las proteasas relacionadas de subtilisina el orden relativo de estos aminoácidos, leyendo desde las terminaciones amino a carboxi, es aspartato-histidina-serina. En las proteasas relacionadas de quimiotripsina, sin embargo, el orden relativo es histidina-aspartato-serina. Por tanto, la subtilisina en la presente memoria descriptiva se refiere a una serina-proteasa que tiene la triada catalítica de las proteasas relacionadas de subtilisina. Ejemplos incluyen, pero sin limitación, las subtilisinas identificadas en la Fig. 3 de la presente memoria descriptiva. Generalmente, y para los fines de la presente invención, la numeración de los aminoácidos en las proteasas corresponde a los números asignados a la secuencia de subtilisina de Bacillus amiloliquefaciens madura presentada en la Fig. 1.
Variantes de proteasas - Una "variante de proteasa" tiene una secuencia de aminoácidos que deriva de la secuencia de aminoácidos de una "proteasa precursora". Las proteasas precursoras incluyen proteasas que se producen de forma natural y proteasas recombinantes. Las secuencias de aminoácidos de la variante de proteasas "deriva" de la secuencia de aminoácidos de la proteasas precursora por sustitución, deleción o inserción de uno o más aminoácidos de la secuencia precursora de aminoácidos. Esta modificación es de la "secuencia precursora de DNA" que codifica la secuencia de aminoácidos de la proteasas precursora en lugar de la manipulación de la enzima de proteasa precursora por sí misma. Los métodos adecuados para esta manipulación de la secuencia precursora de DNA incluye los métodos descritos en la presente memoria descriptiva, así como métodos conocidos por los expertos en la técnica (véase, por ejemplo, el documento WO 89/06279 y las patentes y solicitudes de EE.UU. ya mencionadas en la presente memoria descriptiva).
En una realización preferida, las variantes de proteasas que son enzimas proteasas útiles en las composiciones blanqueadoras de la presente invención comprende variantes de proteasas que incluyen un conjunto de sustitución seleccionado entre el grupo que consiste en:
2
Por ejemplo, la variante de proteasa puede incluir el conjunto de sustitución:
3
La variante de proteasa puede incluir un conjunto de sustitución seleccionado entre el grupo que consiste en:
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Proteasas recombinantes/subtilisinas recombinantes - Una "proteasa recombinante" o "subtilisina recombinante" se refiere a una proteasa o subtilisina en la que la secuencia de DNA que codifica la proteasa o subtilisina que se produce de forma natural, respectivamente, es modificada para producir una secuencia de DNA mutante que codifica la sustitución, inserción o deleción de uno o más aminoácidos en la secuencia de aminoácidos de la proteasa o subtilisina. Métodos adecuados de modificación se describen en la presente memoria descriptiva y en las patentes de EE.UU. RE 34.606, 5.204.015 y 5.185.258.
Proteasas no humanas/subtilisinas no humanas - Las "proteasas no humanas" o "subtilisinas no humanas" y el DNA que las codifica pueden ser obtenidas a partir de muchos organismos procarióticos y eucarióticos. Ejemplos adecuados de organismos procarióticos incluyen organismos gram-negativos como E. coli o seudomonas y bacterias gram-positivas como Micrococcus o Bacillus. Ejemplos de organismos eucarióticos a partir de los cuales pueden ser obtenidos carbonil-hidrolasa y sus genes incluyen levaduras como Sacchaomyces cerevisiae, hongos como Aspergillus sp. Y fuentes de mamíferos no humanos, como, por ejemplo, bovinos a partir de los cuales puede ser obtenido el gen que codifica la quimosina de proteasa o quimosina de subtilisina. Se puede obtener una serie de proteasas y/o subtilisinas a partir de diversas especies relacionadas que tienen secuencias de aminoácidos que no son completamente homólogas entre los miembros de esa serie, pero que no obstante exhiben un tipo igual o similar de actividad biológica. Por tanto, proteasa no humana o subtilisina no humana como se usa en la presente memoria descriptiva tienen una definición funcional que se refiere a proteasas o subtilisinas, respectivamente, que están asociadas, directa o indirectamente, con fuentes procarióticas y eucarióticas.
Secuencias de DNA de variantes - Las secuencias de DNA de variantes que codifican estas variantes de proteasas o subtilisinas derivan de una secuencia precursora de DNA que codifica una enzima precursora que se produce de forma natural o recombinante.
En una realización preferida de la presente invención, las secuencias de DNA de variantes derivan al modificar la secuencia precursora de DNA para codificar las variantes de proteasas descritas en la presente memoria descriptiva.
Aunque los residuos de aminoácidos identificados para la modificación en la presente memoria descriptiva son identificados según la numeración aplicable a B. amiloliquefaciens (que se ha convertido en el método convencional para identificar posiciones de residuos en todas las subtilisinas), las secuencias precursoras de DNA preferidas útiles para la presente invención son la secuencia de DNA de Bacillus Lentus, como se muestra en la Fig. 3.
Estas secuencias de DNA recombinante codifican variantes de proteasas que tienen una nueva secuencia de aminoácidos y, en general, al menos una propiedad de las cuales es sustancialmente diferente de la misma propiedad de la enzima codificada por la secuencia de DNA de proteasa precursora. Estas propiedades incluyen actividad proteolítica, especificad por el sustrato, estabilidad, perfil de pH alterado y/o características de rendimiento mejoradas.
Los números de las posiciones de los aminoácidos se refieren a los asignados a la secuencia de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens presentada en la Fig. 1. Sin embargo, la presente invención no está limitada al uso de la mutación de esta subtilisina particular, sino que se extiende a proteasas precursoras que contienen residuos de aminoácidos en posiciones que son "equivalentes" a los residuos particulares identificados en subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. En una realización preferida de la presente invención, la proteasa precursora es subtilisina de Bacillus lentus y las sustituciones, deleciones o inserciones se hacen en el residuo de aminoácido equivalente en B. lentus correspondiente a los anteriormente citados.
Un residuo (aminoácido) de una proteasa precursora es equivalente a un residuo de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens si es homólogo (es decir, correspondiente en posición a cualquier estructura primaria o terciaria) o análogo a un residuo o parte específica de ese residuo en subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens (es decir, que tiene la capacidad funcional igual o similar para combinar, reaccionar o interaccionar químicamente).
Con el fin de establecer la homología para la estructura primaria, la secuencia de aminoácidos de una proteasa precursora se compara directamente con la secuencia primaria de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens y particularmente con un conjunto de residuos que se conoce que es invariable en las subtilisinas para las que es conocida la secuencia. Por ejemplo, la Fig. 2 de la presente memoria descriptiva muestra los residuos conservados entre subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens y subtilisina de B. lentus. Después de alinear los residuos conservados, permitiendo las inserciones y deleciones necesarias con el fin de mantener la alineación (es decir, evitando la eliminación de residuos conservados a través de una deleción e inserción arbitraria), se definen los residuos equivalentes para aminoácidos particulares en la secuencia primaria de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. La alineación de los residuos conservados debe conservar preferentemente un 100% de estos residuos. Sin embargo, una alineación de más de un 75% o tan pequeña como 50% de residuos conservados es también adecuada para definir residuos equivalentes. Se debe mantener también la conservación de la triada catalítica, Asp32/His64/Ser221.
Por ejemplo, en la Fig. 3 la secuencia de aminoácidos de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis (Carlsbergensis) y Bacillus lentus está alineada para proporcionar la cantidad máxima de homología entre secuencias de aminoácidos. Una comparación de estas secuencias muestra que hay un número de residuos conservados contenidos en cada secuencia. Estos residuos conservados (como entre BPN y B. lentus) son identificados en la Fig. 2.
Por tanto, estos residuos conservados pueden ser usados para definir los correspondientes residuos de aminoácidos equivalentes de Bacillus lentus (publicación PCT nº WO 89/062979 publicada el 13 de julio de 1989), la enzima precursora de proteasa preferida en la presente invención o la subtilisina denominada PB92 (documento EP 0.328.299), que es altamente homóloga a la subtilisina de Bacillus lentus preferida. Las secuencias de aminoácidos de algunas de estas subtilisinas están alineadas en las Fig. 3A y 3B con la secuencia de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens para producir la homología máxima de residuos conservados. Como se puede observar, hay un cierto número de deleciones en la secuencia de Bacillus lentus en comparación con la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. Por tanto, por ejemplo, el aminoácido equivalente para VAL165 en subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens en las otras subtilisinas es isoleucina para B. lentus y Bacillus amyloliquefaciens. Por tanto, por ejemplo, el aminoácido en la posición +76 es asparagina (N) en las subtilisinas tanto de Bacillus amyloliquefaciens como de B. lentus. Sin embargo, en las variantes de proteasas de la invención, el aminoácido equivalente a +76 en subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens está sustituido con aspartato (D). Las abreviaturas y los códigos de una letra para todos los aminoácidos en la presente invención son según el manual Patentin User Manual (genBank, Mountain View, CA) 1990, p. 101.
Los "residuos equivalentes" pueden ser definidos también determinando la homología a nivel de la estructura terciaria de una proteasa precursora cuya estructura terciaria ha sido determinada mediante cristalografía de rayos X. Los residuos equivalentes son definidos como aquellos para los que las coordinaciones atómicas de dos o más de los átomos de la cadena principal de un residuo de aminoácidos particular de la proteasa precursora y subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens (N en N, CA en CA, C en C y O en O) están en 0,13 nm y preferentemente 0,1 nm después de la alineación. La alineación es conseguida después de que el mejor modelo ha sido orientado y colocado para proporcionar el solapamiento máxima de coordinados atómicos de átomos de proteínas que no son hidrógeno de la proteasa en cuestión para la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. El mejor modelo es el modelo cristalográfico que proporciona el factor R más bajo para datos de difracción experimentales a la mayor resolución posible.
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Los residuos equivalentes que son funcionalmente análogos a un residuo específico de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens son definidos como los aminoácidos de la proteasa precursora que puede adoptar una conformación tal que altere, modifique o contribuya a la estructura de la proteína, unión al sustrato o catálisis de una manera definida y atribuida a un residuo específico de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. Además, son los residuos de la proteasa precursora (para la que ha sido obtenida una estructura terciaria mediante cristalografía de rayos X) que ocupa una posición análoga hasta un alcance que, aunque los átomos de la cadena principal del residuo dado puede que no satisfagan los criterios de equivalencia sobre la base de ocupar una posición homóloga, los coordinados atómicos de al menos dos de los átomos de las cadenas laterales del residuo se sitúan en 0,13 nm de los átomos correspondientes de las cadenas laterales de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. Los coordinados de la estructura tridimensional de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens se exponen en la publicación de la EPO nº 0.251.446 (equivalente a la patente de EE.UU. 5.182.204) y pueden ser usados como se indicó anteriormente para determinar residuos equivalentes en el nivel de la estructura terciaria.
Algunos de los residuos identificados para la sustitución, inserción o deleción son residuos conservados, mientras que otros no lo son. En el caso de que los residuos no sean conservados, la sustitución de uno o más aminoácidos está limitada a sustituciones que producen una variante que tiene una secuencia de aminoácidos que no se corresponde a ninguna encontrada en la naturaleza. En el caso de residuos conservados, estas sustituciones no deben dar lugar a una secuencia que se produce de forma natural. Las variantes de proteasas de la presente invención incluyen las formas maduras de variantes de proteasas, así como las formas pro- y pre-pro- de estas variantes de proteasas. Las formas prepro- son la construcción preferida, ya que esto facilita la expresión, secreción y maduración de las variantes de proteasas.
"Prosecuencia" se refiere a una secuencia de aminoácidos unida a la parte N-terminal de la forma madura de una proteasa que, cuando es suprimida, da lugar a la aparición de la forma "madura" de la proteasa. Muchas enzimas proteolíticas se encuentran en la naturaleza como productos proenzimáticos transnacionales y, en ausencia de un tratamiento pro-translacional, son expresadas de esta forma. Una prosecuencia preferida para producir variantes de proteasas es la prosecuencia putativa de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens, aunque pueden ser usadas otras prosecuencias de proteasas.
Una "secuencia de señal" o "presecuencia" se refiere a cualquier secuencia de aminoácidos unida a la parte N-terminal de una proteasa o a la parte N-terminal de una proproteasa que puede participar en la secreción de las formas maduras o pro de la proteasa. Esta definición de secuencia de señal es una funcional, que pretende incluir todas las amino-secuencias codificadas por la parte N-terminal del gen de proteasa que participa en la realización de la secreción de la proteasa bajo condiciones nativas. La presente invención utiliza estas secuencias para efectuar la secreción de las variantes de proteasas definidas en la presente memoria descriptiva. Una posible secuencia de señal comprende los siete primeros residuos de aminoácidos de la secuencia de señal de subtilisina de Bacillus subtilis fusionada al resto de la secuencia señal de la subtilisina de Bacillus lentus (ATCC 21536).
Una forma "prepro" de una variante de proteasa consiste en la forma madura de la proteasa que tiene una prosecuencia funcionalmente conectada a la terminación amino de la proteasa y una secuencia "pre" o "señal" funcionalmente conectada a la terminación amino de la prosecuencia.
"Vector de expresión" se refiere a un constructo de DNA que contiene una secuencia de DNA que está funcionalmente conectada a una secuencia testigo adecuada capaz de efectuar la expresión de dicho DNA en un hospedante adecuado. Estas secuencia testigos incluyen un promotor para efectuar la transcripción, una secuencia operadora opcional para controlar esta transcripción una secuencia que codifica sitios de unión de ribosomas de mRNA adecuados y secuencias que controlan la terminación de la transcripción y traducción. El vector puede ser un plásmido, una partícula de fago o simplemente un inserto genómico potencial. Una vez transformado en un hospedante adecuado, el vector se puede replicar y funcionar independientemente en el genoma hospedante, o puede, en algunos casos integrase en el propio genoma. En la presente memoria descriptiva, "plásmido" y "vector" se usan algunas veces de forma intercambiable ya que el plásmido es la forma más comúnmente usada del vector en la actualidad. Sin embargo, la invención está destinada a incluir estas otras formas de vectores de expresión que desempeñan funciones equivalentes y que son o resultan conocidas en el estado de la técnica.
Las "células hospedantes" usadas en la presente invención son generalmente hospedantes procarióticos o eucarióticos que han sido preferentemente manipulados mediante los métodos descritos en la patente de EE.UU. RE 34.606 para hacerlas incapaces de secretar endoproteasa enzimáticamente activa. Una célula hospedante preferida para expresar proteasa es la cepa de Bacillus BG2036 que es deficiente en proteasa neutra enzimáticamente activa y proteasa alcalina (subtilisina). La construcción de la cepa BG2036 se describe en detalle en la patente de EE.UU. 5.264.366. Otras células hospedantes para expresar proteasa incluyen Bacillus subtilis 168 (también descrita en la patente de EE.UU. RE 34.606 y patente de EEUU 5.264.366, así como cualquier cepa de Bacillus adecuada como B. licheniformis, B. lentus, etc.).
Las células hospedantes son transformadas o transfectadas con vectores construidos usando técnicas de DNA recombinante. Estas células hospedantes transforamadas son capaces de replicar vectores que codifican las variantes de proteasas o que expresan la variante de proteasa deseada. En el caso de vectores que codifican la forma pre o prepro de la variante de proteasa, estas variantes, cuando son expresadas, son normalmente secretadas a partir de la célula hospedante en el medio de la célula hospedante.
"Funcionalmente conectado", cuando describe la relación entre dos regiones de DNA, significa simplemente que están funcionalmente relacionadas una con otra. Por ejemplo, una prosecuencia está funcionalmente conectada a un péptido si funciona como una secuencia de señal, participando en la secreción de la forma madura de la proteína que incluye lo más probablemente la edición de la secuencia señal. Un promotor está funcionalmente conectado a una secuencia codificadora si controla la transcripción de la secuencia; un sitio de unión de ribosomas está funcionalmente conectado a una secuencia codificadora si está colocado de forma que permita la traducción.
Los genes que codifican la proteasa precursora que se produce de forma natural pueden ser obtenidos de acuerdo con los métodos generales conocidos por los expertos en la técnica. Los métodos comprenden generalmente sintetizar sondas marcadas que tienen secuencias putativas que codifican regiones de la proteasa de interés, preparar bibliotecas genómicas a partir de organismos que expresan la proteasa y seleccionar las bibliotecas en cuanto al gen de interés mediante hibridación de las sondas. Seguidamente son trazados y secuenciados clones de hibridación
positiva.
La proteasa clonada se usa seguidamente para transformar una célula hospedante con el fin de expresar la proteasa. El gen de proteasa es seguidamente ligado en un plásmido con un número elevado de copias. Este plásmido se replica en hospedantes en el sentido de que contiene los elementos bien conocidos necesarios para la replicación de plásmidos: un promotor funcionalmente conectado al gen en cuestión (que puede ser suministrado como el promotor homólogo del propio gen si es reconocido, es decir, transcrito por el hospedante), una terminación de transcripción y una región de poliadenilación (necesaria para la estabilidad del mRNA transcrito por el hospedante a partir del gen de proteasa en ciertas células hospedantes eucarióticas) que es exógena o es suministrada por la región terminadora endógena del gen de proteasa y, deseablemente, un gen de selección como un gen de resistencia a los antibióticos que hace posible el mantenimiento del cultivo continuo de células hospedantes infectadas con plásmidos mediante crecimiento en medios que contienen antibióticos. Los plásmidos de número elevado de copias contienen también un origen de replicación para el hospedante, haciendo posible así que se generen grandes números de plásmidos en el citoplasma sin limitación cromosomal. Sin embargo, está dentro del alcance de la presente invención integrar múltiples copias del gen de proteasa en genoma hospedante. Esto está facilitado por organismos procarióticos y eucarióticos que son particularmente susceptibles a una recombinación homóloga. El gen puede ser un gen de B. lentus natural. Alternativamente, se puede producir un gen sintético que codifique una proteasa precursora que se produce de forma natural o mutante. En esta aproximación, se determina el DNA y/o la secuencia de aminoácidos de la proteasa precursora. Posteriormente se sintetizan múltiples fragmentos de DNA de cadena única sintéticos y solapantes, que tras una hibridación y ligadura producen un DNA sintético que codifica la proteasa precursora. Un ejemplo de construcción de gen sintético se expone en el ejemplo 3 de la patente de EE.UU. 5.204.105.
Una vez que ha sido clonado el gen de proteasa precursora que se produce de forma natural o sintético, se emprende un cierto número de modificaciones para mejorar el uso del gen más allá de la síntesis proteasa precursora que se produce de forma natural. Estas modificaciones incluyen la producción de proteasas recombinantes como se describe en la patente de EE.UU. RE 34.606 y en la publicación de la EPO nº 0.251.446 y la producción de variantes de proteasas descritas en la presente memoria descriptiva.
El siguiente método de mutagénesis de cassette puede ser usado para facilitar la construcción de las variantes de proteasas de la presente invención, aunque se pueden usar otros métodos. En primer lugar, el gen que se produce de forma natural que codifica la proteasa es obtenido y secuenciado en su totalidad o en parte. Seguidamente la secuencia es explorada en cuanto a un punto en el que se desea una mutación (deleción, inserción o sustitución) de uno o más aminoácidos en la enzima codificada. Las secuencias que flanquean este punto son evaluadas en cuanto a la presencia de sitios de restricción para sustituir un segmento corto del gen con una reunión de oligonucleótidos que cuando son expresados, codificarán diversos mutantes. Estos sitios de restricción son preferentemente sitios únicos en el gen de proteasa con el fin de facilitar la sustitución del segmento del gen. Sin embargo, se puede usar cualquier sitio de restricción conveniente que no sea excesivamente redundante en el gen de proteasa, con la condición de que los fragmentos del gen generados por la digestión de restricción puedan ser reagrupados en una secuencia apropiada. Si los sitios de restricción no están presentes en los lugares dentro de una distancia conveniente desde el punto seleccionado (de 10 a 15 nucleótidos), estos sitios son generados sustituyendo los nucleótidos en el gen de forma que ni el marco de lectura ni los aminoácidos codificados resulten cambiados en la construcción final. La mutación del gen con el fin de cambiar su secuencia para adaptarla a la secuencia deseada se realiza mediante extensión del cebador M13 de acuerdo con métodos generalmente conocidos. La tarea de colocar regiones flanqueadoras adecuadas y evaluar los cambios necesarios para llegar a dos secuencias de sitios de restricción convenientes se hace de forma rutinaria mediante la redundancia del código genético, un mapa de enzimas de restricción del gen y el gran número de diferentes enzimas de restricción. Debe apreciarse que si está disponible un sitio de restricción flanqueador conveniente, el método anterior solo necesita ser usado en relación con la región flanqueadora que no contiene un sitio.
Una vez que el DNA que se produce de forma natural o DNA sintético es clonado los sitios de restricción que flanquean las posiciones que van a ser mutadas son digeridos con las enzimas de restricción cognadas y un pluralidad de cassettes de oligonucleótidos complementarios en los extremos de terminaciones y ligados en el gen. La mutagénesis se simplifica mediante este método porque la totalidad de los oligonucleótidos puede ser sintetizada con el fin de tener los mismos sitios de restricción y no son necesarios conectores sintéticos para crear los sitios de restricción. Como se usa en la presente memoria descriptiva, la actividad proteolítica se define como la velocidad de hidrólisis de enlaces péptidos por miligramo de enzima activa. Existen muchos procedimientos bien conocidos para medir la actividad proteolítica (K.M. Kalisz, "Microbial Proteinase", Advances in Biochemical Engineerring/Biotechnology, A. Fiechter ed., 1988). Además, o como una alternativa a la actividad proteolítica modificada, las variantes de enzimas de la presente invención pueden tener otras propiedades modificadas como K_{m}, K_{cat}, K_{cat}, relación K_{cat}/K_{m} y/o sustrato modificado específicamente y/o perfil de actividad del pH modificado. Estas enzimas pueden estar adaptadas para el sustrato particular que está anticipado que está presente, por ejemplo, en la preparación de péptidos o para procedimientos hidrolíticos como usos de lavandería.
En un aspecto de la invención, el objetivo es asegurar que una variante de proteasa tiene una actividad proteolítica alterada en comparación con la proteasa precursora, ya que el aumento de esta actividad (numéricamente mayor) hace posible que uso de la enzima actúe más eficazmente sobre un sustrato diana. Son también de interés las variantes de enzimas que tienen estabilidad térmica alterada y/o especifidad por el sustrato alterada en comparación con el precursor. En algunos casos, puede ser deseable una actividad proteolítica inferior, por ejemplo, una disminución de la actividad proteolítica sería útil cuando se desea la actividad sintética de la proteasa (como para sintetizar péptidos). Se puede desear disminuir esta actividad proteolítica, que es capaz de destruir el producto de esta síntesis. Inversamente, en algunos casos puede ser deseable aumentar la actividad proteolítica de variante de enzima frente a su precursor. Adicionalmente, los aumentos o disminuciones (alteración de la estabilidad de la variante, ya sea estabilidad alcalina o térmica pueden ser deseables. Los aumentos o disminuciones de K_{cat}, K_{m} o K_{cat}/K_{m} son específicos para el sustrato usado para determinar estos parámetros cinéticos.
Se ha determinado que las sustituciones en las posiciones correspondientes a 103 en combinación con una o más de las siguientes posiciones 1, 3, 4, 8, 9, 10, 12, 13, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 24, 27, 33, 37, 38, 42, 43, 48, 55, 57, 58, 61, 62, 68, 72, 75, 76, 77, 78, 79, 86, 87, 89, 97, 98, 99, 101, 102, 104, 106, 107, 109, 111, 114, 116, 117, 119, 121, 123, 126, 128, 130, 131, 133, 134, 137, 140, 141, 142, 146, 147, 158, 159, 160, 166, 167, 170, 173, 174, 177, 181, 182, 183, 184, 185, 188, 192, 194, 198, 203, 204, 205, 206, 209, 210, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 222, 224, 227, 228, 230, 232, 236, 237, 238, 240, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 265, 268, 269, 270, 271, 272, 274 y 275 de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens son importantes para modular la estabilidad global y/o actividad proteolítica de la enzima.
Se ha determinado también que las sustituciones en una o más de las siguientes posiciones correspondientes a las posiciones 62, 212, 230, 232, 252 y 257 de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens son también importantes para modular la estabilidad global y/o actividad proteolítica de la enzima.
Estas sustituciones se hacen preferentemente en subtilisina de Bacillus lentus (de tipo recombinante o nativo), aunque las sustituciones se pueden hacer en cualquier proteasa de Bacillus.
Basándose en los resultados de selección obtenidos con las variantes de proteasas, las mutaciones apreciadas en subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens son importantes para la actividad proteolítica, rendimiento y/o estabilidad de estas enzimas y el rendimiento de limpieza o lavado de estas variantes de enzimas.
Los métodos y procedimientos para preparar las enzimas usadas en las composiciones detergentes y blanqueadoras de la presente invención son conocidos y están descritos en la publicación PCT nº WO 95/10615.
Las enzimas de la presente invención tienen especifidad de tipo tripsina. Es decir, las enzimas de la presente invención hidrolizan proteínas escindiendo preferentemente los enlaces péptidos de residuos de aminoácidos con carga, más específicamente residuos como arginina y lisina en lugar de escindir preferentemente los enlaces péptidos de residuos de aminoácidos hidrófobos, más específicamente fenilalanina, triptófano y tirosina. Las enzimas que tienen este último perfil tienen una especifidad de tipo quimiotripsina. La especifidad de los sustratos como se expuso con anterioridad está ilustrada por la acción de la enzima sobre dos sustratos específicos. Las proteasas que tienen especifidad de tipo tripsina hidrolizan el sustrato sintético bVGR-pNA preferentemente sobre el sustrato sintético sucAAPF-pNA. Por el contrario, las enzimas proteasas de tipo quimiotripsina hidrolizan estos últimos de forma mucho más rápida que los primeros. Para los fines de la presente invención, se empleo el siguiente procedimiento para definir la especifidad de tipo tripsina de las enzimas proteasas de la presente invención:
Una cantidad fija de tampón de glicina a un pH de 10 y una temperatura de 25ºC se añade a un tubo de ensayo estándar de 10 ml. Se añaden 0,5 ppm de la enzima activa que va a ser ensayada al tubo de ensayo. Se añaden aproximadamente 1,25 mg del sustrato sintético por ml de solución de tampón al tubo de ensayo. La mezcla se deja incubar durante 15 minutos a 25ºC. Tras completar el período de incubación se añade un inhibidor enzimático, PMSF, a la mezcla a un nivel de 0,5 mg por ml de solución de tampón. Se lee la absorbancia o valor de OD de la mezcla a 410 nm de longitud de onda. La absorbancia indica seguidamente la actividad de la enzima sobre el sustrato sintético. Cuanto mayor es la absorvancia, mayor es el nivel de actividad frente a ese sustrato.
Para determinar seguidamente la especifidad de una enzima individual, la absorbancia sobre las dos proteínas de sustratos sintéticos puede ser convertida en una relación de especifidad. Para los fines de la presente invención, la relación se determina mediante la especifidad de fórmula:
[actividad sobre AAPF-pNA] / [actividad sobre bVGR-pNA]
Una enzima que tiene una relación de menos de aproximadamente 10, más preferentemente menos de aproximadamente 5 y lo más preferentemente menos de 2,5 se puede considerar entonces que muestra actividad de tipo tripsina.
Estas variantes tienen generalmente al menos una propiedad que es diferente de la misma propiedad del precursor de proteasa del que deriva la secuencia de aminoácidos de la variante.
Un aspecto de la invención son composiciones como composiciones detergentes y blanqueadoras, para el tratamiento de materias textiles, vajillas, artículos de mesa, artículos de cocina, artículos para cocinar y otros sustratos de superficies duras que incluyen una o más variantes de proteasas de la presente invención. Las composiciones que contienen proteasas pueden ser usadas para tratar, por ejemplo: seda o lana, así como otros tipos de telas, como se describe en publicaciones como RD 216.034, EP 134.267, US 4.533.359 y EP 344.259; y vajillas, artículos de mesa, artículos de cocina o artículos para cocinar y otros sustratos de superficies duras como se describe en publicaciones como los documentos US 5.478.742, US 5.346.822, US 5.679.630 y US 5.677.272.
II. Agentes blanqueadores - Las composiciones blanqueadoras de la presente invención contienen un agente blanqueador, que comprende preferentemente de aproximadamente 0,5 a aproximadamente 20% en peso de la composición. El agente blanqueador es un peroxiácido orgánico sustancialmente insoluble, preferentemente ácido, o un sistema blanqueador, que comprende un activador de blanqueo y un compuesto blanqueador de peroxígeno capaz de producir peróxido de hidrógeno, o una combinación de ambos. El perácido que está en la composición, o que se puede formar mediante la combinación del activador y el compuesto de peroxígeno, tiene preferentemente un correspondiente ácido carboxílico que tiene un valor del balance hidrófilo-lipófilo ("HLB") que varía en el intervalo de aproximadamente 3 a aproximadamente 6,5. Por lo tanto, un método que puede ser usado para caracterizar los peroxiácidos preferidos (a partir de activadores o como peroxiácidos previamente formados) que son útiles en la presente invención es la "escala de HLB" como la descrita por Davies, J.T., Proc 2nd Internat. Congr. Surface Activity 1, 426, Butterwoths, London (1957). Esta escala HLB (balance hidrófilo-lipófilo) ha sido usada en el estudio de agentes de actividad superficial (tensioactivos) como un medio para relacionar la distribución de un agente con actividad superficial entre una fase hidrófila (como agua) y una lipófila (como aceite). De esta manera, los valores de HLB pueden ser usados como una indicación del carácter lipófilo (hidrófobo) de la especie blanqueadora activa en el lavado (es decir, la capacidad del peroxiácido para dividir en partes el líquido de lavado y el concentrado en la superficie interfacial de la suciedad/tejidos).
Se exponen con posterioridad en la Tabla A los valores de HLB que han sido calculados para peroxiácidos seleccionados (como los correspondientes ácidos carboxílicos). La ecuación usada para calcular los valores de HLB puede ser expuesta como:
HLB = Suma (números de grupos hidrófilos) - Suma (números de grupos hidrófobos) + 7.
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Los valores para los números de grupos hidrófilos son [-C(O)OH & -N(H)C(O)- = 2,1] y los valores de los números de grupos hidrófobos son [átomos de carbono alifáticos/aromáticos = 0,475 y átomos de carbono alifáticos entre grupos polares son 1/2 del valor de un átomo de carbono alifático en una cadena carbonada = (0,475)/2]. Como una referencia, un valor del HLB > 7 indica que el material es preferentemente soluble en agua y un valor del HLB < 7 indica una actividad superficial e hidrofobicidad decrecientes.
TABLA A Valores de HLB proporcionados por diversos peroxiácidos
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Como se indicó anteriormente, un intervalo preferido de valores de HLB (del correspondiente ácido carboxílico) para los peroxiácidos de la presente invención (añadidos directamente o generados in situ) varía en el intervalo de aproximadamente 3,0 a aproximadamente 6,5. Un intervalo más preferido de valores de HLB (como el ácido carboxílico) para los peroxiácidos útiles en la presente invención (añadidos directamente o generados in situ) varía en el intervalo de aproximadamente 4,0 a 6,5. El intervalo más preferido de valores de HLB (como el ácido carboxílico) para los peroxiácidos de la presente invención) añadidos directamente o generados in situ) varía en el intervalo de aproximadamente 4,0 a aproximadamente 6,0.
(a) Peroxiácido
La presente invención abarca composiciones detergentes que comprenden una cantidad eficaz de la enzima proteasa y un sistema blanqueador que comprende al menos aproximadamente 0,1%, preferentemente de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 50% en peso de un peroxiácido orgánico sustancialmente insoluble. El peroxiácido útil en la presente invención comprende preferentemente de aproximadamente 0,5 a aproximadamente 20, más preferentemente de aproximadamente 1 a aproximadamente 10, lo más preferentemente de aproximadamente 2 a aproximadamente 7% en peso de la composición.
Los peroxiácidos orgánicos preferidos se seleccionan entre el grupo que consiste en ácido 4-nonilamino-4-oxoperoxibutírico; ácido heptil-sulfonilperpropiónico; ácido decilsulfonil-perpropiónico y ácido heptil-, octil-, nonil-, decil-sulfonilperbutírico y sus mezclas.
De los peroxiácidos orgánicos, se prefieren los amidoperoxiácidos (ácidos peroxicarboxílicos amido-sustituidos). Los amidoperoxiácidos adecuados para ser usados en la presente invención se describen en las patentes de EE.UU. 4.634.551 y 4.686.063, ambas de Burns et al., otorgadas el 6 de enero de 1987 y el 11 de agosto de 1987, respectivamente. Los amido-peroxiácidos son de fórmula:
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en las que R^{1} es un grupo alquilo, arilo o alcarilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 14 átomos de carbono (preferentemente, R^{1} es un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 6 a aproximadamente 12 átomos de carbono), R^{2} es un grupo alquileno, arileno o alcarileno que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 14 átomos de carbono (preferentemente, R^{2} es un grupo alquileno que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 6 átomos de carbono) y R^{5} es H o un grupo alquilo, arilo o alcarilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 10 átomos de carbono (preferentemente R^{5} es H). Más preferentemente, R^{1} es un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 8 a aproximadamente 10 átomos de carbono y R^{2} es un grupo alquileno que contiene de aproximadamente 2 a aproximadamente 4 átomos de carbono.
Otro perácido previamente formado preferido incluye ácido E-ftalimido-peroxicapropico ("PAP"). Véanse, por ejemplo, las patentes de EE.UU. nº 5.847.818, 5.310.934, 5.246.620, 5.279,757 y 5.132.431.
Otros ácidos peroxicaproicos adecuados incluyen, pero sin limitación, N,N'-tereftaloil-di-(ácido 6-aminoperoxicaproico) ("TPCAP") y otros descritos en la patente de EE.UU. 5.770.551. Adicionalmente, se puede usar también ácido N-nonanoil-6-amino-peroxicapropico ("NAPCA") como un perácido. Véanse las patentes de EE.UU. nº 5.523.434, 4.634.551 y 4.852.989.
Son también adecuados para ser usados en la presente invención los peroxifumaratos, que se describen en la patente de EE.UU. 4.852.989, de Burns et al., otorgada el 1 de agosto de 1989 y los sulfona-peroxiácidos (ácidos sulfona-peroxicarboxílicos), que se describen en las patentes de EE.UU. 4.758.369, 4.824,591 y 5.004.558, todas de Dryoff et al., otorgadas el 19 de julio de 1988, 25 de abril de 1989 y 2 de abril de 1991, respectivamente.
El ejemplo I de la patente de EE.UU. 4.686.063 contiene una descripción de la síntesis de NAPSA, desde la columna 8, línea 40 hasta la columna 9, línea 5, y NAPAA, desde la columna 9, línea 15 hasta la columna 9, línea 55. Al final de la síntesis del amido-peroxiácido, la reacción se inactiva con agua, se filtra, se lava con agua para separar algún ácido sulfúrico en exceso (u otro ácido fuerte con el que se preparó el peroxiácido) y se filtra nuevamente.
La torta húmeda del amido-peroxiácido así obtenida se puede poner en contacto con una solución de tampón de fosfato a un pH entre aproximadamente 3,5 y 6, preferentemente entre aproximadamente 4 y 5, según la patente de EE.UU. 4.909.953, de Sadlowski et al., otorgada el 20 de marzo de 1990.
Se pueden añadir otros agentes para la estabilización del almacenamiento o control de la exotermia al amido-peroxiácido antes de la incorporación en el producto final. Por ejemplo, el ácido bórico, un agente de control de la exotermia descrito en la patente de EE.UU. 4.686.063, de Burns, otorgada el 11 de agosto de 1987, se puede mezclar con el amido-peroxiácido (que ha sido lavado en tampón de fosfato) en una relación de perácido: ácido bórico de aproximadamente 2:1. El amido-peroxiácido lavado con tampón de fosfato puede ser mezclado también con cantidades apropiadas de ácido dipicolínico y pirofosfato de tetrasodio, un sistema de estabilización quelante. Pueden ser incluidos opcionalmente quelantes en el tampón de fosfato antes del contacto con la torta húmeda.
La torta húmeda está constituida preferentemente por partículas con un diámetro medio de partículas de aproximadamente 0,1 a aproximadamente 260 micrómetros, preferentemente de aproximadamente 10 a aproximadamente 100 micrómetros y lo más preferentemente de aproximadamente 30 a aproximadamente 60 micrómetros. Son deseados cristales de NAPAA de un tamaño de partículas pequeño en la presente invención. Véase la patente de EE.UU. 5.055.218 de Getty et al., otorgada el 8 de octubre de 1991.
La torta de filtración de NAPAA se lava preferentemente dos veces en tampón de fosfato. Se ha encontrado que dos lavados sucesivos con tampón de fosfato conducen a una estabilidad óptima del NAPAA.
Son preferidos peroxiácidos orgánicos en forma de partículas (sólidas) con un AvO (oxígeno disponible) entre aproximadamente 3 y aproximadamente 12, lo más preferentemente entre 5 y 7.
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El más preferido para ser usado en la presente invención es el NAPAA. Otro nombre para la nonilamida de ácido peroxiadípico ("NAPAA") ES ÁCIDO 6-(nonilamino)-6-oxoperoxicaproico. La fórmula química para el NAPAA es:
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El peso molecular del NAPAA es 287,4.
Las composiciones detergentes y composiciones blanqueadoras que contienen NAPAA proporcionan un blanqueo superficial extremadamente efectivo y eficaz de materias textiles. Las manchas y/o suciedades son suprimidas de las materias textiles. Estas composiciones son particularmente eficaces para suprimir suciedades de maquinarias en materias textiles.
La amida polar o amida sustituida de la NAPAA da lugar a un peroxiácido que tiene una presión de vapor muy baja y, por tanto, posee un bajo perfil de olor así como un excelente rendimiento blanqueador. Se cree que la polaridad del grupo amido da lugar a una reducción de la presión de vapor del peroxiácido y a un aumento del punto de
fusión.
El NAPAA puede ser usado directamente como un agente blanqueador. Tiene una presión de vapor reducida y un buen perfil de olor en aplicaciones de lavandería.
El NAPAA puede ser preparado, por ejemplo, haciendo reaccionar en primer lugar NAAA (monononil-amida de ácido adípico), ácido sulfúrico y peróxido de hidrógeno. El producto de reacción es inactivado mediante adición a hielo-agua seguido de filtración, lavado con agua destilada y filtración con succión final para recuperar la torta húmeda. El lavado se puede continuar hasta que el pH del filtrado sea neutro.
Es preferido también que el pH del NAPAA (10% de sólidos en agua) sea entre aproximadamente 4,2 y 4,8. Sorprendentemente, este pH da lugar a partículas con mayor estabilidad térmica.
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(b) Sistemas blanqueadores - Activador de blanqueo y compuesto blanqueador de peroxígeno (i) Activadores de blanqueo
El activador de blanqueo para los sistemas blanqueadores útiles en la presente invención tiene preferentemente la siguiente estructura:
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en la que R es un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 5 a aproximadamente 18 átomos de carbono en el que la cadena de alquilo lineal más larga que se extiende a partir del átomo de carbono de carbonilo y que lo incluye contiene de aproximadamente 6 a aproximadamente 10 átomos de carbono y L es un grupo lábil, cuyo ácido conjugado tiene un pKa en el intervalo de aproximadamente 4 a aproximadamente 13, preferentemente de aproximadamente 6 a aproximadamente 11, lo más preferentemente de aproximadamente 8 a aproximadamente 11.
L puede ser esencialmente cualquier grupo lábil adecuado. Un grupo lábil es cualquier grupo que sea desplazado del activador de blanqueo como consecuencia del ataque nucleofílico sobre el activador de blanqueo por el anión de perhidróxido. Es decir, la reacción de perhidrólisis da lugar a la formación del ácido percarboxílico. Generalmente, para que un grupo sea un grupo lábil adecuado, debe ejercer un efecto de atracción de electrones. Esto facilita el ataque nucleofílico por el anión perhidróxido.
El grupo L debe ser suficientemente reactivo para que la reacción se produzca en el marco de tiempo óptimo (por ejemplo, un ciclo de lavado). Sin embargo, si L es demasiado reactivo, este activador será difícil de estabilizar. Estas características son generalmente paralelas al pKa del ácido conjugado del grupo lábil, aunque son conocidas excepciones a este criterio.
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Los activadores de blanqueo preferidos son los de fórmula general:
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en la que R^{1} es un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 6 a aproximadamente 12 átomos de carbono, R^{2} es un alquileno que contiene de 1 a aproximadamente 6 átomos de carbono, R^{5} es H o alquilo, arilo o alcarilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 10 átomo de carbono y L se selecciona entre el grupo que consiste en:
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en las que R^{6} es un grupo alquileno, arileno o alcarileno que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 14 átomos de carbono, R^{3} es una cadena alquílica que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 8 átomos de carbono, R^{4} es H o R^{3} e Y es H o un grupo solubilizante. Y se selecciona preferentemente entre el grupo que consiste en -SO_{3}-M+, -COO-M+, -SO_{4}-M+, (-N+R'_{3})X- y O\leftarrowN(R'_{3}), en los que R' es una cadena alquílica que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 4 átomos de carbono, M es un catión que proporciona solubilidad al activador de blanqueo y X es un anión que proporciona solubilidad al activador de blanqueo. Preferentemente, M es un metal alcalino, amonio o un catión amonio sustituido, siendo sodio y potasio los más preferidos, y X es un anión seleccionado entre el grupo que consiste en los aniones haluro, hidróxido, metilsulfato y acetato. Más preferentemente, Y es -SO_{3}-M+ y -COO-M+. Debe apreciarse que los activadores de blanqueo con un grupo lábil que no contiene un grupo solubilizante deben estar bien dispersados en la solución de blanqueo con el fin de ayudar a su disolución. Es preferido:
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en el que R^{3} es como se definió anteriormente e Y es -SO_{3}-M+ o -COO-M+ en los que M es como se definió anteriormente.
Son especialmente preferidos los activadores de blanqueo en lo que R^{1} es una cadena de alquilo lineal que contiene de aproximadamente 6 a aproximadamente 12 átomos de carbono, R^{2} es una cadena de alquileno lineal que contiene de aproximadamente 2 a aproximadamente 6 átomos de carbono, R^{5} es H y L se selecciona entre el grupo que consiste en:
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en los que R^{3} es como se definió anteriormente, Y es -SO_{3}-M+ o -COO-M+ y M es como se definió anteriormente.
Un activador de blanqueo preferido es:
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en el que R es H, alquilo, arilo o aralquilo. Este se describe en la patente de EE.UU. 4.966.723, de Hodge et al., incorporada como referencia a la presente memoria descriptiva.
Los activadores de blanqueo preferidos son:
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en los que R^{1} es H o un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 6 átomos ce carbono y R^{2} es un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 6 átomos de carbono y L es como se definió con anterioridad.
Los activadores de blanqueo preferidos son también los de la fórmula general anterior en la que L es como se definió en la fórmula general y R^{1} es H o un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 4 átomos de carbono.
Incluso más preferidos son los activadores de blanqueo de la fórmula general anterior en los que L es como se definió en la fórmula general y R^{1} es un H.
Son más preferidos los activadores de blanqueo de la fórmula general anterior en la que R es una cadena de alquilo lineal que contiene de aproximadamente 5 a aproximadamente 9 y, preferentemente, de aproximadamente 6 a aproximadamente 8 átomos de carbono y L se selecciona entre el grupo que consiste en:
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en los que R, R^{2}, R^{3} e Y son como se definieron anteriormente.
Los activadores de blanqueo particularmente preferidos son los de la fórmula general anterior en la que R es un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 5 a aproximadamente 12 átomos de carbono en el que la parte lineal más larga de la cadena alquílica que se extiende desde el átomo de carbono del grupo carbonilo y que incluye el mismo tiene
de aproximadamente 6 a aproximadamente 10 átomos de carbono, y L se selecciona entre el grupo que consiste en:
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en los que R^{2} es una cadena alquílica que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 8 átomos de carbono e Y es SO_{3}M+ o -COO-M+ en los que M es un metal alcalino, amonio o un catión de amonio sustituido.
Los activadores de blanqueo especialmente preferidos son los de la fórmula general anterior en la que R es una cadena de alquilo lineal que contiene de aproximadamente 5 a aproximadamente 9 y, preferentemente, de aproximadamente 6 a aproximadamente 8 átomos de carbono y L se selecciona entre el grupo que consiste en:
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en los que R^{2} es como se definió anteriormente e Y es -SO_{3}M+ o -COO-M+ en los que M es como se definió anteriormente.
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Los activadores de blanqueo más preferidos tienen la fórmula:
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en la que R es una cadena de alquilo lineal que contiene de aproximadamente 5 a aproximadamente 9 y, preferentemente, de aproximadamente 6 a aproximadamente 8 átomos de carbono y M es sodio o potasio.
Preferentemente, el activador de blanqueo de la presente invención es nonanoiloxibencenosulfonato de sodio (NOBS) o benzoiloxibencenosulfonato de sodio (BOBS).
Adicionalmente, son particularmente preferidos para ser usadas en las composiciones blanqueadoras de la presente invención los siguientes activadores de blanqueo, que son particularmente seguros para ser usados con máquinas que tengan partes de caucho natural. Esto se cree que es el resultado de no producir especies de diacilperóxido aceitosas (DAP) mediante la reacción de perhidrólisis de estos activadores de blanqueo derivados de amidoácidos, sino en su lugar formar DAP's sólidos cristalinos insolubles. Estos sólidos se cree que no forman una película de revestimiento y, por tanto, las partes de caucho natural no son expuestas a DAP's durante períodos de tiempo prolongados. Estos activadores de blanqueo preferidos son miembros seleccionados entre el grupo que consiste en:
a) un activador de blanqueo de fórmula general:
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o sus mezclas, en las que R^{1} es un grupo alquilo, arilo o alcarilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 14 átomos de carbono, R^{2} es un grupo alquileno, arileno o alcarileno que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 14 átomos de carbono, R^{5} es H o un grupo alquilo, arilo o alcarilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 10 átomos de carbono y L es un grupo lábil;
b) activadores de blanqueo de tipo benzoxazina de fórmula general:
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en la que R_{1} es H, alquilo, alcarilo, arilo, arilalquilo y en la que R_{2}, R_{3}, R_{4} y R_{5} pueden sustituyentes iguales o diferentes seleccionados entre H, halógeno, alquilo, alquenilo, arilo, hidroxilo, alcoxilo, amino, alquilamino, COOR_{6} (en el que R_{6} es H o un grupo alquilo) y funciones carbonilo;
c) activadores de blanqueo de N-acil-caprolactama de fórmula:
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en la que R^{6} es H o un grupo alquilo, arilo, alcoxiarilo o alcarilo que contiene de 1 a 12 átomos de carbono; y
d) mezclas de los apartados a), b) y c).
Los activadores de blanqueo preferidos de tipo a) son aquellos en los que R^{1} es un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 6 a aproximadamente 12 átomos de carbono; R^{2} contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 8 átomos de carbono y R^{5} es H o metilo. Los activadores de blanqueo particularmente preferidos son los de las fórmulas generales anteriores en las que R^{1} es un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 7 a aproximadamente 10 átomos de carbono y R^{2} contiene de aproximadamente 4 a aproximadamente 5 átomos de carbono.
Los activadores de blanqueo preferidos de tipo b) son aquellos en los que R_{2}, R_{3}, R_{4} y R_{5} son H y R_{1} es un grupo fenilo.
Los resto acilo preferidos de dichos activadores de blanqueo de N-acil-caprolactama de tipo c) tienen la fórmula R^{6}-CO- en la que R^{6} es H o un grupo alquilo, arilo, alcoxiarilo o alcarilo que contiene de 1 a 12 átomos de carbono, preferentemente de 6 a 12 átomos de carbono. En realizaciones altamente preferidas, R^{6} es un miembro seleccionado entre el grupo que consiste en fenilo, heptilo, octilo, nonilo, 2,4,4-trimetilfenilo, decenilo y sus mezclas.
Activadores de blanqueo derivados de amido - Los activadores de blanqueo de tipo a) empleados en la presente invención son compuestos amido-sustituidos de fórmulas generales:
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o sus mezclas, en los que R^{1}, R^{2} y R^{5} son como se definieron anteriormente y L puede ser esencialmente cualquier grupo lábil adecuado. Los activadores de blanqueo preferidos son los de la fórmula general anterior en la que R^{1}, R^{2} y R^{5} son como se definieron para el peroxiácido y L se selecciona entre el grupo que consiste en:
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y sus mezclas, en los que R^{1} es un grupo alquilo, arilo o alcarilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 14 átomos de carbono, R^{3} es una cadena alquílica que contiene de 1 a 8 átomos de carbono, R^{4} es H o R^{3} e Y es H o un grupo solubilizante.
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Los grupos solubilizantes preferidos son -SO_{3}^{-}M^{+}, -CO_{2}^{-}M^{+}, -SO_{4}^{-}M^{+}, -N^{+}(R^{3})_{4}X^{-} y O< N(R^{3})_{3} y lo más preferentemente -SO_{3}^{-}M^{+} Y -CO_{2}^{-}M^{+} en los que R^{3} es una cadena alquílica que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 4 átomos de carbono, M es un catión que proporciona solubilidad al activador de blanqueo y X es un anión que proporciona solubilidad al activador de blanqueo. Preferentemente, M es un metal alcalino, amonio o un catión de amonio sustituido, siendo sodio y potasio los más preferidos, y X es un ion haluro, hidróxido, metilsulfato o acetato. Debe apreciarse que los activadores de blanqueo con un grupo lábil que no contiene grupos solubilizantes deben estar bien dispersados en la solución blanqueadora con el fin de ayudar a su disolución.
Los activadores de blanqueo preferidos son los de la fórmula general anterior en la que L se selecciona entre el grupo que consiste en:
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en el que R^{3} es como se definió anteriormente e Y es -SO_{3}^{-}M^{+} o -CO_{2}^{-}M^{+} en los que M es como se definió anteriormente.
Otra clase importante de activadores de blanqueo, que incluye las de tipo b) y tipo c), proporcionan perácidos orgánicos como se describe en la presente memoria descriptiva mediante abertura del anillo como consecuencia del ataque nucleofílico sobre el átomo de carbono de carbonilo del anillo cíclico mediante el anión perhidróxido. Por ejemplo, esta reacción de abertura del anillo en los activadores de tipo c) incluye en ataque en el átomo de carbonilo del anillo de caprolactama mediante peróxido de hidrógeno o su anión. Como el ataque de una acil-caprolactama por peróxido de hidrógeno o su anión se produce preferentemente en el átomo de carbonilo exocíclico, la obtención de una fracción significativa de abertura del anillo puede requerir un catalizador. Otro ejemplo de activadores de blanqueo de abertura del anillo se puede encontrar en los activadores de tipo b), como los descritos en la patente de EE.UU. 4.966.723, de Hodge et al., otorgada el 30 de octubre de 1990.
Activadores de blanqueo de tipo benzoxazina - Estos compuestos activadores descritos por Hodge incluyen los activadores de tipo benzoxazina, que tienen la fórmula:
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que incluyen las benzoxazinas del tipo
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en la que R_{1} es H, alquilo, alcarilo, arilo, arilalquilo y en la que R_{2}, R_{3}, R_{4} y R_{5} pueden ser sustituyentes iguales o diferentes seleccionados entre las funciones H, halógeno, alquilo, alquenilo, arilo, hidroxilo, alcoxilo, amino, alquil-amino, COOR_{6} (en el que R_{6} es H o un grupo alquilo) y carbonilo.
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Un activador preferido del tipo benzoxazina es:
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Cuando se usan los activadores, el rendimiento óptimo de blanqueo superficial se obtiene con soluciones de lavado en las que el pH de esta solución está entre aproximadamente 8,5 y 10,5 y preferentemente entre 9,5 y 10,5, con el fin de facilitar la reacción de perhidrólisis. Este pH puede ser obtenido con sustancia comúnmente conocidas como agentes tamponantes, que son componentes óptimos de los sistemas blanqueadores de la presente invención.
Activadores de blanqueo de N-acil-caprolactama - Los activadores de blanqueo de N-acil-caprolactama de tipo c) empleados en la presente invención tienen la fórmula:
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en la que R^{6} es H o un grupo alquilo, arilo, alcoxiarilo o aralquilo que contiene de 1 a 12 átomos de carbono. Los activadores de caprolactama en los que el resto R^{6} contiene al menos aproximadamente 6, preferentemente de 6 a aproximadamente 12 átomos de carbono proporcionan un blanqueo hidrófobo que suministra una limpieza de suciedad nucleofílica de de suciedad corporal, como se indicó anteriormente. Los activadores de caprolactama en los que R^{6} comprende de 1 a aproximadamente 6 átomos de carbono proporcionan especies blanqueadoras hidrofílicas que son particularmente eficaces para blanquear manchas de bebidas. Pueden ser usadas mezclas de caprolactamas hidrófobas e hidrófilas, normalmente a relaciones en peso de 1:5 a 5:1, preferentemente 1:1, para obtener ventajas de supresión de manchas mixtas.
Las N-acil-caprolactamas altamente preferidas son seleccionadas a partir del grupo que consiste en benzoil-caprolactama, octanoil-caprolactama, nonanoil-caprolactama, 3,5,5-trimetilhexanoil-caprolactama, decanoil-caprolactama, undecenoil-caprolactama y sus mezclas. Los métodos para preparar N-acil-caprolactamas son bien conocidos en la técnica.
Contrariamente a las explicaciones de la patente de EE.UU. 4.545.784, el activador de blanqueo preferentemente no es absorbido en el compuesto blanqueador de peroxígeno. Hacer esto en presencia de otros ingredientes detergentes orgánicos podría provocar problemas de seguridad.
Los activadores de blanqueo de tipo a), b) o c) comprenderán al menos aproximadamente 0,01%, preferentemente desde aproximadamente 0,1, más preferentemente desde aproximadamente 1%, lo más preferentemente desde aproximadamente 3% hasta aproximadamente 50%, preferentemente hasta aproximadamente 30%, más preferentemente hasta aproximadamente 15%, todavía más preferentemente hasta aproximadamente 10%, lo más preferentemente hasta aproximadamente 8% en peso del sistema blanqueador o composición blanqueadora.
Los activadores de blanqueo derivados de amino y caprolactama preferidos en la presente invención pueden ser usados también en combinación con activadores hidrófilos, seguros para las enzimas y seguros para el caucho como TAED, normalmente a relaciones en peso de activadores derivados de amido o caprolactama:TAED en el intervalo de 1:5 a 5:1, preferentemente de aproximadamente 1:1.
Los activadores de blanqueo altamente preferidos se seleccionan entre el grupo que consiste en tetraacetil-etilen-diamina (TAED), benzoilcaprolactama (BzCL), 4-nitrobenzoilcaprolactama, 3-clorobenzoilcaprolactama, benzoiloxibencenosulfonato (BOBS), nonanoiloxibencenosulfonato (NOBS), benzoato de fenilo (PhBz), decanoiloxibencenosulfonato (C_{10}-OBS), benzoilvalerolactama (BZVL), octanoiloxibencenosulfonato (C_{8}-OBS), ésteres perhidrolizables y sus mezclas, lo más preferentemente benzoilcaprolactama y benzoilvalerolactama. Los activadores de blanqueo particularmente preferidos en el intervalo de pH de aproximadamente 8 a aproximadamente 9,5 son los que se seleccionan teniendo un grupo lábil de OBS o VL.
Se describen activadores de blanqueo preferidos adicionales en los documentos US 5.698.504 de Christie et al., otorgado el 16 de diciembre de 1997; US 5.695.679 ce Christie et al., otorgado el 9 de diciembre de 1997; US 5.686.401 de Willey et al., otorgado el 11 de noviembre de 1997; US 5.686.014 de Hartshorn et al., otorgado el 11 de noviembre de 1997; US 5.405.412 de Willey et al., otorgado el 11 de abril de 1995; US 5.405.413 de Willey et al., otorgado el 11 de abril de 1995; US 5.130.045 de Mitcher et al., otorgado de 14 de julio de 1992 y US 4.412.934 de Chung et al., otorgada el 1 de noviembre de 1983, y solicitudes de atentes en trámite nº de series de EE.UU. 08/709.072 y 08/064.564.
Los activadores de blanqueo hidrófobos preferidos incluyen, pero sin limitación, nonanoiloxibencenosulfonato (NOBS), sal de sodio de 4-[N-(nonanoil)amino-hexanoiloxi]-benceno-sulfonato (NACA-OBS), un ejemplo del cual se describe en la patente de EE.UU. nº 5.523.434, dodecanoiloxibencenosulfonato (LOBS o C_{12}-OBS), 10-undecanoiloxibencenosulfonato (UDOBS o C_{11}-OBS con insaturación en la posición 10) y ácido decanoiloxibenzoico (DOBA).
Pueden ser incluidos también activadores de blanqueo con sustitución cuaternaria. Las presentes composiciones blanqueadoras comprenden preferentemente un activador de blanqueo con sustitución cuaternaria (QSBA) o un perácido con sustitución cuaternaria (QSP); más preferentemente el primero. Las estructuras preferidas de QSBA se describen adicionalmente en los documentos US 5.686.015 de Willey et al., otorgado el 11 de noviembre de 1997; US 5.654.421 de Taylor et al., otorgado el 5 de agosto de 1997; US 5.460.747 de Gosselink et al., otorgado el 24 de octubre de 1995; US 5.584.888 de Miracle et al., otorgado el 17 de diciembre de 1996 y US 5.578.136 de Taylor et al., otorgado el 26 de noviembre de 1996.
Los activadores de blanqueo altamente preferidos útiles en la presente invención están sustituidos con amidas como se describe en los documentos US 5.698.504, US 5.695.679 y US 5.686.014, cada uno de los cuales se cita con anterioridad en la presente memoria descriptiva. Ejemplos preferidos de estos activadores de blanqueo incluyen: (6-octanamidocaproil)-oxibencenosulfonato, (6-nonanamidocaproil)oxibencenosulfonato, (6-decanamidocaproil)oxibencenosulfonato y sus mezclas.
Otros activadores útiles, expuestos en los documentos US 5.698.504, US 5.695.679, US 5.686.014, cada uno de los cuales es citado con anterioridad en la presente memoria descriptiva y US 4.966.723 de Hodge et al., otorgado el 30 de octubre de 1990, incluyen activadores de tipo benzoxazina, como un anillo de C_{6}H_{4} que está condensado en las posiciones 1,2 a un resto -C(O)OC(R^{1})=N-.
Dependiendo del activador y la aplicación precisa se pueden obtener buenos resultados de blanqueo a partir de sistemas blanqueadores que tengan un pH en uso de aproximadamente 6 a aproximadamente 13, preferentemente de aproximadamente 9,0 a aproximadamente 10,5. Normalmente, por ejemplo, se usan activadores con restos supresores de electrones para intervalos de pH próximos al neutro o por debajo del neutro. Se pueden usar álcalis y agentes tamponantes para asegurar este pH.
Los activadores de acil-lactama, como los descritos en los documentos US 5.698.504, US 5.695.679 y US
5.686.014, cada uno de los cuales se cita con anterioridad en la presente memoria descriptiva, son muy útiles en la presente invención, especialmente las acil-caprolactamas (véase, por ejemplo, el documento WO 94-28102 A) y las acil-valerolactamas (véase, por ejemplo, el documento US 5.503.639 de Willey et al., otorgado el 2 de abril de 1996).
El mecanismo blanqueador en general, y el mecanismo blanqueador de la superficie en particular, no están completamente comprendidos. Sin embargo, generalmente se cree que el activador de blanqueo experimenta un ataque nucleofílico por un anión perhidróxido, que es generado a partir del peróxido de hidrógeno desprendido por el blanqueador de peroxígeno, para formar un ácido peroxicarboxílico. Esta reacción se denomina comúnmente perhidrólisis.
Cuando se usan los activadores, se obtiene un rendimiento óptimo de blanqueo de superficies con soluciones de lavado en las que el pH de tal solución es entre aproximadamente 8,5 y 10,5 y, preferentemente, entre 9,5 y 10,5 con el fin de facilitar la reacción de perhidrólisis. Este pH puede ser obtenido con sustancias comúnmente conocidas como agentes tamponantes, que son componentes opcionales de los sistemas blanqueadores de la presente invención.
(ii) El compuesto blanqueador de peroxígeno
Los sistemas blanqueadores de peroxígeno útiles en la presente invención son los capaces de producir peróxido de hidrógeno en un líquido acuoso. Estos compuestos son bien conocidos en la técnica e incluyen peróxido de hidrógeno y los peróxidos de metales alcalinos, compuestos blanqueadores de peróxidos orgánicos como peróxido de urea y compuestos blanqueadores de persales inorgánicas, como perboratos, percarbonatos, perfosfatos de metales alcalinos y similares. Se pueden usar también mezclas de dos o más de estos compuestos blanqueadores, si se desea.
Las fuentes de peróxidos de hidrógeno se describen en la Encyclopedia of Chemical Technology de Othmer Kird, 4th Ed (1992, John Wiley & Sons), Vol 4, pag. 271-300 "Bleaching Agents (Survey)" e incluyen las diversas formas de perborato de sodio y percarbonato de sodio, que incluyen diversas formas revestidas y modificadas.
Los compuestos blanqueadores de peroxígeno preferidos incluyen perborato de sodio, disponible en el comercio en la forma de mono-, tri- y tetra-hidrato, peroxihidrato de pirofosfato de sodio, peroxihidrato de urea, percarbonato de sodio y peróxido de sodio. Son particularmente preferidos tetrahidrato de perborato de sodio, monohidrato de perborato de sodio y percarbonato de sodio. El percarbonato es especialmente preferido porque es muy estable durante el almacenamiento y, sin embargo, todavía se disuelve muy rápidamente en el líquido blanqueador. Se cree que esta disolución rápida da lugar a la formación de niveles superiores de ácido percarboxílico y, por tanto, un rendimiento mejorado de blanqueo de superficies.
El percarbonato altamente preferido puede estar en una forma sin revestir o revestida. El tamaño medio de partículas del percarbonato sin revestir varía en el intervalo de aproximadamente 400 a aproximadamente 1200 micrómetros, lo más preferentemente de aproximadamente 400 a aproximadamente 600 micrómetros. Si se usa percarbonato revestido, los materiales de revestimiento preferidos incluyen mezclas de carbonato y sulfato, silicato, borosilicato o ácidos carboxílicos grasos.
El compuesto blanqueador de peroxígeno comprenderá al menos aproximadamente 0,1%, preferentemente de aproximadamente 1% a aproximadamente 75%, más preferentemente de aproximadamente 3% a aproximadamente 40%, lo más preferentemente de aproximadamente 3% a aproximadamente 25% en peso del sistema blanqueador o composición blanqueadora.
La relación en peso de activador de blanqueo a compuesto blanqueador de peroxígeno en el sistema blanqueador varía normalmente en el intervalo de aproximadamente 2:1 a 1:5. Las relaciones preferidas varían en el intervalo de aproximadamente 1:1 a aproximadamente 1:3.
La relación en moles de compuesto blanqueador de peroxígeno (como AvO) a activador de blanqueo en la presente invención varía generalmente en el intervalo de al menos 1:1, preferentemente de al menos 1,5:1, lo más preferentemente de al menos 1:1 a aproximadamente 20:1, preferentemente a aproximadamente 10:1, más preferentemente a aproximadamente 3:1. Preferentemente, las composiciones blanqueadoras de la presente invención comprenden de aproximadamente 0,5 a aproximadamente 20, lo más preferentemente de aproximadamente 1 a aproximadamente 10% en peso del compuesto blanqueador de peroxígeno.
Los sistemas de compuestos activadores de blanqueo/blanqueadores de la presente invención son útiles por sí mismos como blanqueadores. Sin embargo, estos sistemas blanqueadores son especialmente útiles en composiciones que pueden comprender diversos adyuvantes detergentes como tensioactivos, mejoradores de la detergencia y similares.
Catalizadores de blanqueo - Las composiciones de la presente invención pueden comprender adicionalmente uno o más catalizadores de blanqueo. Los catalizadores de blanqueo preferidos son catalizadores de blanqueo de iones híbridos, que se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.576.282 y 5.817.614 (especialmente 3-(3,4-dihidroisoquinolinio)propano-sulfonato. Otros catalizadores de blanqueo incluyen catalizadores de blanqueo catiónicos que se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.360.569, 5.442.066, 5.478.357, 5.370.826, 5.482.515, 5.550.256 y WO 95/13351, WO 95/13352 y WO 95/13353.
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Composiciones blanqueadoras
Las composiciones blanqueadoras de la presente invención comprenden también, además de una o más variantes de proteasas y uno o más agentes blanqueadores descritos con anterioridad, uno o más materiales adyuvantes de limpieza, preferentemente compatibles con la(s) variante(s) de proteasa(s) y agente(s) blanqueador(es). El término "compatible", como se usa en la presente memoria descriptiva, significa que los materiales de las composiciones blanqueadoras no reducen la actividad proteolítica de la enzima proteasa hasta un alcance tal que la proteasa no sea eficaz, como se desea durante situaciones de uso normal. La expresión "materiales adyuvantes de limpieza", como se usa en la presente memoria descriptiva, significa cualquier material líquido, sólido o gaseoso seleccionado para el tipo particular de composición blanqueadora deseada y la forma del producto (por ejemplo, líquido, gránulo, polvo, barra, pasta, pulverización, comprimido, gel, composición de espuma), materiales que son también preferentemente compatibles con la(s) enzima(s) proteasa(s) y agente(s) blanqueador(es) usado(s) en la composición. Las composiciones granulares pueden estar también en forma "compacta" y las composiciones líquidas pueden estar también en una forma "concentrada".
La selección específica de los materiales adyuvantes de limpieza se hace fácilmente considerando la superficie, objeto o tela que va a ser limpiado y la forma deseada de la composición para las condiciones de limpieza durante el uso /
por ejemplo, a través del uso del detergente de lavado). Ejemplos de materiales adyuvantes de limpieza adecuados incluyen, pero sin limitación, tensioactivos, mejoradores de la detergencia, blanqueadores, activadores de blanqueo, catalizadores de blanqueo, otras enzimas, sistemas estabilizadores de enzimas, quelantes, abrillantadores ópticos, polímeros supresores de la suciedad, agentes de transferencia de colorantes, dispersantes, supresores de la formación de espuma, tintes, perfumes, colorantes, sales de materiales de carga, hidrotropos, fotoactivadores, agentes de contraste, acondicionadores de telas, tensioactivos hidrolizables, conservantes, anti-oxidantes, agentes anti-encogimiento, agentes anti-arrugas, germicidas, fungicidas, partículas coloreadas, limpiadores de plata, agentes anti-empañamiento y/o anti-corrosión, fuentes de alcalinidad, agentes solubilizantes, materiales portadores, adyuvantes de tratamiento, pigmentos y agentes de control del pH como se describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115, 5.698.504, 5.695.679, 5.686.014 y 5.646.101. Los materiales específicos de las composiciones blanqueadoras se ilustran en detalle con posterioridad.
Si los materiales adyuvantes de limpieza no son compatibles con la(s) variante(s) de proteasa(s) en las composiciones blanqueadoras, entonces se pueden usar, si es apropiado, métodos adecuados para mantener los materiales adyuvantes de limpieza y la(s) variante(s) de proteasa(s) separados (no en contacto unos con otros) hasta la combinación de los dos componentes. Los métodos adecuados pueden ser cualquier método conocido en la técnica, como cápsulas de gelatina, encapsulación, comprimidos, separación física. etc.
Preferentemente, se incluye una cantidad eficaz de una o más variantes de proteasas anteriormente descritas en composiciones útiles para limpiar una diversidad de superficies que necesitan la supresión de manchas proteináceas. Estas composiciones blanqueadoras incluyen composiciones detergentes para limpiar superficies duras, sin límite en la forma (por ejemplo, líquido, granular, pasta, espuma, pulverización, etc.); composiciones detergentes para limpiar telas, sin límite en la forma (por ejemplo, granular, líquida, formulaciones de barras, etc.); composiciones lavavajillas (sin límite en la forma y que incluyen lavavajillas automáticos granulares y líquidos); composiciones blanqueadoras orales, sin límite en la forma (por ejemplo, dentífrico, pasta de dientes y formulaciones de enjuague bucal) y composiciones blanqueadoras de dentaduras, sin límite en la forma (por ejemplo, líquido, pastilla).
Las composiciones blanqueadoras de telas de la presente invención están destinadas principalmente a ser usadas en el ciclo de lavado de una máquina lavadora; sin embargo, pueden estar contemplados otros usos, como producto de pretratamiento para telas con suciedad intensa o un producto de remojo; el uso no está limitado necesariamente al contexto de máquinas lavadoras, y las composiciones de la presente invención pueden ser usadas solas o en combinación con composiciones compatibles de lavado a mano.
Como se usa en la presente memoria descriptiva, "cantidad eficaz de variante de proteasa" se refiere a la cantidad de variante de proteasa anteriormente descrita necesaria para conseguir la actividad enzimática necesaria en la composición blanqueadora específica. Estas cantidades eficaces se determinan fácilmente por un experto ordinario en la técnica y están basadas en muchos factores, como la variante particular usada, la aplicación de limpieza, la composición específica de la composición blanqueadora y si se requiere una composición líquida o seca (por ejemplo, granular, barra) y similares.
Preferentemente, las composiciones blanqueadoras comprenden de aproximadamente 0,0001%, preferentemente desde aproximadamente 0,001%, más preferentemente desde aproximadamente 0,01% en peso de las composiciones blanqueadoras de una o más variantes de proteasas de la presente invención, hasta aproximadamente 10%, preferentemente hasta aproximadamente 1%, más preferentemente hasta a aproximadamente 0,1%. También preferentemente, la variante de proteasa de la presente invención está presente en las composiciones en una cantidad suficiente para proporcionar una relación de mg de proteasa activa por 100 gramos de composición para ppm teóricas disponibles de O_{2} ("AvO_{2}") de cualquier peroxiácido en el líquido de lavado, denominado en la presente memoria descriptiva la relación de enzima a blanqueador (relación E/B) que varía en el intervalo de aproximadamente 1:1 a aproximadamente 20:1. Se pueden emplear diversos ejemplos de varias composiciones blanqueadoras en las que las que pueden ser empleadas las variantes de proteasas de la presente invención como se expone en detalle con posterioridad. También, las composiciones blanqueadoras pueden incluir de aproximadamente 1% a aproximadamente 99,9% en peso de la composición de los materiales adyuvantes de limpieza.
Como se usa en la presente memoria descriptiva, "composiciones blanqueadoras que no son para telas" incluyen composiciones blanqueadoras de superficies duras, composiciones detergentes lavavajillas, composiciones blanqueadoras orales, composiciones blanqueadoras de dentaduras y composiciones de limpieza personal.
Cuando las composiciones de limpieza de la presente invención son formuladas como composiciones adecuadas para ser usadas en un método de lavado en una máquina de lavandería, las composiciones de la presente invención contienen preferentemente tanto un tensioactivo como un compuesto mejorador de la detergencia y adicionalmente uno o más materiales adyuvantes de limpieza, seleccionados preferentemente entre compuestos polímeros orgánicos, agentes blanqueadores, enzimas adicionales, supresores de la espuma, dispersantes, dispersantes de cal-jabón, agentes suspensores de la suciedad y anti-redepósito e inhibidores de la corrosión. Las composiciones de lavandería pueden contener también agentes suavizantes, como materiales adyuvantes de limpieza adicionales.
Las composiciones de la presente invención pueden ser usadas también como productos aditivos de detergentes en forma sólida o líquida. Estos productos aditivos están destinados a complementar o mejorar el rendimiento de las composiciones detergentes convencionales y pueden ser añadidos en cualquier fase del procedimiento de limpieza.
Cuando son formuladas como composiciones para ser usadas en métodos de lavado a mano de vajillas, las composiciones de la invención contienen preferentemente un tensioactivo y preferentemente otros materiales adyuvantes seleccionados entre compuestos polímeros orgánicos, agentes para mejorar la formación de espuma, iones de metales del grupo II, disolventes, hidrotropos y enzimas adicionales.
Si es necesario, la densidad de las composiciones detergentes de lavandería de la presente invención varía en el intervalo de 400 a 1.200 g/litro, preferentemente 500 a 950 g/litro de composición medida a 20ºC.
La forma "compacta" de las composiciones blanqueadoras de la presente invención se refleja mejor mediante la densidad y, en términos de composición, mediante la cantidad de sal de material de carga inorgánico; las sales de materiales de carga inorgánicos son ingredientes convencionales en las composiciones detergentes en forma de polvo; en las composiciones detergentes convencionales, las sales de materiales de carga están presentes en cantidades sustanciales, normalmente 17-35% en peso de la composición total. En las composiciones compactas, la sal de material de carga está presente en cantidades que no sobrepasan un 15% de la composición total, preferentemente no sobrepasan un 10%, lo más preferentemente no sobrepasan un 5% en peso de la composición. Las sales de materiales de carga inorgánicos, como se conciben en las presentes composiciones, se seleccionan a partir de las sales de metales alcalinos y alcalinotérreos de sulfatos y cloruros. Una sal de material de carga preferida es sulfato de sodio.
Las composiciones blanqueadoras líquidas según la presente invención pueden estar también en una "forma concentrada", en este caso, las composiciones blanqueadoras líquidas según la presente invención contendrán una cantidad inferior de agua en comparación con los detergentes líquidos convencionales. Normalmente, el contenido de agua de la composición blanqueadora líquida concentrada es preferentemente menor que 40%, más preferentemente menor que 30%, lo más preferentemente menor que 20% en peso de la composición blanqueadora.
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Materiales adyuvantes de limpieza
Sistema tensioactivo - Los tensioactivos detergentes incluidos en las composiciones blanqueadoras completamente formuladas suministradas por la presente invención comprenden al menos 0,01% preferentemente al menos aproximadamente 0,1%, más preferentemente al menos aproximadamente 0,5%, lo más preferentemente al menos aproximadamente 1% hasta aproximadamente 60%, más preferentemente hasta aproximadamente 35%, lo más preferentemente hasta 30% en peso de composición blanqueadora, dependiendo de los tensioactivos particulares usados y los efectos deseados.
El tensioactivo detergente puede ser no iónico, aniónico, anfótero, de iones híbridos, catiónico, ni iónico semi-polar y sus mezclas, de los que son ejemplos no limitativos los descritos en las patentes de EE.UU. nº 5.707.950 y 5.576.282. Las composiciones detergentes y blanqueadoras preferidas comprende tensioactivos detergentes aniónicos o mezclas de tensioactivos aniónicos con otros tensioactivos, especialmente tensioactivos no iónicos.
Ejemplos no limitativos de tensioactivos útiles en la presente invención incluyen los alquil C_{11}-C_{18}-benceno-sulfonatos y alquil-sulfatos primarios, secundarios y al azar, los alquil C_{10}-C_{18}-alcoxi-sulfatos, los alquil C_{10}-C_{18}-poliglicósidos y sus correspondientes poliglicósidos sulfatados, ésteres de ácidos grasos alfa-sulfonados de C_{12}-C_{18}, alquil C_{12}-C_{18}- y alquil-fenol-alcoxilatos (especialmente etoxilatos y etoxi/propoxi), betaínas de C_{12}-C_{18} y sulfobetaínas ("sultaínas"), óxidos de aminas de C_{10}-C_{18} y similares. Otros tensioactivos convencionales útiles se citan en textos estándar.
El tensioactivo es formulado preferentemente para que sea compatible con los componentes enzimáticos presentes en la composición. En composiciones líquidas o de gel, el tensioactivo es formulado lo más preferentemente de forma que favorezca o al menos no degrade la estabilidad de cualquier enzima en estas composiciones.
Tensioactivos no iónicos - Los condensados de polietileno, polipropileno y poli(óxido de butileno) y alquil-fenoles son adecuados para ser usados como el tensioactivo no iónico de los sistemas tensioactivos de la presente invención, siendo preferidos los condensados de poli(óxido de etileno). Los tensioactivos no iónicos disponibles en el comercio de este tipo incluyen Igepal® CO-630, comercializado por la empresa GAF Corporation y Triton® X-45, X-114, X-100 y X-102, todos comercializados por la empresa Rohm & Haas Company. Estos tensioactivos son comúnmente denominados alcoxilatos de alquilfenol (por ejemplo, etoxilatos de alquil-fenol).
Los productos de condensación de alcoholes alifáticos primarios y secundarios con aproximadamente 1 a aproximadamente 25 moles de óxido de etileno son adecuados para ser usados como el tensioactivo no iónico de los sistemas tensioactivos no iónicos de la presente invención. Ejemplos de tensioactivos no iónicos disponibles en el comercio de este tipo incluyen Tergitol® 15-S-9 (El producto de condensación de un alcohol lineal de C_{11}-C_{15} con 9 moles de óxido de etileno), Tegitol® 24-L-6 NMW (el producto de condensación de un alcohol de C_{12}-C_{14} con 6 moles de óxido de etileno, con una estrecha distribución de pesos moleculares), ambos comercializados por la empresa Union Carbide Corporation; Neodol® 45-9(el producto de condensación de un alcohol lineal C_{14}-C_{15} con 9 moles de óxido de etileno), Neodol® 23-3 (el producto de condensación de un alcohol lineal de C_{12}-C_{13} con 3,0 moles de óxido de etileno), Neodol® 45-7 (el producto de condensación de un alcohol lineal de C_{14}-C_{15} con 7 moles de óxido de etileno), Neodol® 45-5 (el producto de condensación de un alcohol lineal de C_{14}-C_{15} con 5 moles de óxido de etileno), comercializado por la empresa Shell Chemical Company, Kyro® EOB (El producto de condensación de un alcohol de C_{13}-C_{15} con 9 moles de óxido de etileno), comercializado por la empresa The Procter & Gamble Company y Genapol LA O3O o O5O (el producto de condensación de un alcohol de C_{12}-C_{14} con 3 o 5 moles de óxido de etileno) comercializado por la empresa Hoechst. El intervalo preferido de valores de HLB (balance hidrófilo-lipófilo) en estos productos es de 8-11 y lo más preferido de 8-10.
También son útiles como el tensioactivo no iónico de los sistemas tensioactivos de la presente invención los alquil-polisacáridos descritos en la patente de EE.UU. nº 4.565.647.
Los alquil-poliglicósidos preferidos tienen la fórmula R^{2}O(C_{n}H_{2n}O)_{t}(glicocilo)_{x} en la que R^{2} se selecciona entre el grupo que consiste en alquilo, alquilfenilo, hidroxialquilo, hidroxialquilfenilo y mezcla de estos en los que los grupos alquilo contienen de aproximadamente 10 a aproximadamente 18, preferentemente de aproximadamente 12 a aproximadamente 14 átomos de carbono; n es 2 o 3, preferentemente 2; t es de 0 a aproximadamente 10, preferentemente 0; y x es de aproximadamente 1,3 a aproximadamente 10, preferentemente de aproximadamente 1,3 a aproximadamente 3, lo más preferentemente de aproximadamente 1,3 a aproximadamente 2,7.
Los productos de condensación de óxido de etileno con una base hidrófoba formada mediante la condensación de óxido de propileno con propilenglicol son también adecuados para ser usados como los sistemas tensioactivos no iónicos adicionales de la presente invención. Ejemplos de compuestos de este tipo incluyen algunos de los tensioactivos disponibles en el comercio Plurafac® LF404 y Pluronic®, comercializados por la empresa BASF.
Son también adecuados para ser usados como el tensioactivo ni iónico del sistema tensioactivo no iónico de la presente invención los productos de condensación de óxido de etileno con el producto que resulta de la reacción de óxido de propileno y etilendiamina. Ejemplo de este tipo de tensioactivo no iónico incluyen algunos de los compuestos Tetronic® disponibles en el comercio, comercializados por la empresa BASF.
Son preferidos para ser usados como el tensioactivo no iónico de los sistemas tensioactivos de la presente invención los condensados de poli(óxido de etileno) y alquil-fenoles, productos de condensación de alcoholes alifáticos primarios y secundarios con aproximadamente 1 a aproximadamente 25 moles de óxido de etileno, alquil-polisacáridos y sus mezclas. Los más preferidos son etoxilatos de alquil C_{8}-C_{14}-fenol que tienen de 3 a 15 grupos etoxi y etoxilatos de alcoholes de C_{8}-C_{18} (preferentemente C_{10} de media) que tienen de 2 a 10 grupos etoxi, y sus mezclas.
Los tensioactivos no iónicos altamente preferidos son tensioactivos de amidas de ácidos grasos polihidroxilados de fórmula R^{2}-C(O)-N(R^{1})-Z en la que R^{1} es H o R^{1} es hidrocarbilo C_{1-4}, 2-hidroxietilo, 2-hidroxipropilo o una mezcla de los mismos, R^{2} es hidrocarbilo C_{5-31} y Z es un polihidroxihidrocarbilo que tiene una cadena de hidrocarbilo lineal con al menos 3 grupos hidroxilo directamente conectados a la cadena o un derivado alcoxilado de los mismos. Preferentemente, R^{1} es metilo R^{2} es un alquilo C_{11-15} lineal o alquilo C_{16-18} o una cadena de alquenilo como coco-alquilo o sus mezclas y Z deriva de un azúcar reductor como glucosa, fructosa, maltosa, lactosa, en una reacción de afinación reductora.
Tensioactivos aniónicos - Los tensioactivos aniónicos adecuados para ser usados son alquilo lineal-benceno-sulfonato, tensioactivos de sulfonatos de ésteres alquílicos que incluyen ésteres lineales de ácidos carboxílicos de C8-C20 (es decir, ácidos grasos) que son sulfonados con SO3 gaseoso según la publicación "The Journal of The American Oil Chemists Society", 52 (1975), pag. 323-329. Los materiales de partida adecuados incluirían sustancias grasas naturales como las derivadas de sebo, aceite de palma etc.
El tensioactivo de sulfonato de éster alquilíco preferido, especialmente para aplicaciones de lavandería, comprende tensioactivos de sulfonatos de ésteres alquílicos de fórmula estructural:
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En la que R^{3} es un hidrocarbilo C_{8}-C_{20}, preferentemente un alquilo o una combinación de los mismos, R^{4} es un hidrocarbilo C_{1}-C_{6}, preferentemente un alquilo, o una combinación de los mismos y M es un catión que forma una sal soluble en agua con el sulfonato de éster alquílico. Los cationes formadores de sales adecuadas incluyen metales como sodio, potasio y litio y cationes de amonio sustituido o sin sustituir, como monoetanolamina, dietanolamina y trietanolamina. Preferentemente, R^{3} es alquilo C_{10}-C_{16} y R^{4} es metilo, etilo o isopropilo. Son especialmente preferidos los sulfonatos de ésteres metílicos en los que R3 es alquilo C_{10}-C_{16}.
Otros tensioactivos aniónicos adecuados incluyen los tensioactivos de alquil-sulfato que son sales o ácidos solubles en agua de fórmula ROSO_{3}M en la que R es preferentemente un hidrocarbilo C_{10}-C_{24}, preferentemente un alquilo o hidroxialquilo que tiene un componente de alquilo C_{10}-C_{20}, más preferentemente un alquilo o hidroxialquilo C_{12}-C_{18} y M es H o un catión. Normalmente, las cadenas alquílicas de C_{12}-C_{16} son preferidas para temperaturas de lavado inferiores (por ejemplo, por debajo de aproximadamente 50ºC) y las cadenas de alquilo C_{16-18} son preferidas para temperaturas de lavado superiores (por ejemplo, por encima de aproximadamente 50ºC.
Otros tensioactivos aniónicos útiles para los fines de detergencia incluyen sales de jabón, alcanosulfonatos primarios o secundarios de C_{8}-C_{22}, olefinos-sulfonatos de C_{8}-C_{24}, ácidos policarboxílicos sulfonados preparados mediante sulfonación del producto pirolizado de citratos de metales alcalinotérreos como se describe, por ejemplo, en la memoria descriptiva de la patente Británica nº 1.082.179, alquil C_{8}-C_{24}-poliglicoletersulfatos (que contienen hasta 10 moles de óxido de etileno); alquil-glicerol-sulfonatos, acil-glicerol-sulfonatos grasos, oleil-glicerol-sulfatos grasos, alquil-fenol-etileno-óxido-éter-sulfatos, parafino-sulfonatos, alquil-fosfatos isetionatos como los acil-isetionatos, N-acil-tauratos, alquil-succinamatos y sulfosuccinatos, monoésteres de sulfosuccinatos (especialmente monoésteres de C_{12}-C_{18} saturados e insaturados) y diésteres de sulfosuccinatos (especialmente diésteres de C_{6}-C_{12} saturados e insaturados), acil-sarcositanos, sulfatos o alquil-polisacáridos como los sulfatos de alquil-poliglicósido (siendo descritos con posterioridad los compuestos no sulfatados y no iónicos), alquil primario ramificado-sulfatos y alquil-polietoxi-carboxilatos como los de fórmula RO(CH_{2}CH_{2}O)_{k}-CH_{2}COO-M^{+} en la que R es un alquilo C_{8}-C_{22}, k es un número entero de 1 a 10 y M es un catión formador de sales solubles. Los ácidos resínicos y ácidos resínicos hidrogenados son también adecuados como colofonia, colofonia hidrogenada y ácidos resínicos y ácidos resínicos hidrogenados presentes o derivados de aceite de sebo.
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Ejemplos adicionales se describen en la publicación "Surface Active Agents and Detergents" (Vol. I) y II de Schwartz, Perry y Berch). Una variedad de estos tensioactivos se describe también de forma general en la patente de EEUU 3.929.678, otorgada el 30 de diciembre de 1975 a Laughlin et al. En la columna 23, línea 58 a columna 29, línea 23.
Los tensioactivos aniónicos altamente preferidos incluyen tensioactivos de alquil-sulfato alcoxilado que en la presente memoria descriptiva son sales o ácidos solubles en agua de fórmula RO(A)_{m}SO_{3}M en la que R es un grupo alquilo o hidroxialquilo de C_{10}-C_{24} sin sustituir que tiene un componente de alquilo C_{10}-C_{24}, preferentemente un alquilo o hidroxialquilo de C_{12}-C_{20}, más preferentemente alquilo o hidroxialquilo de C_{12}-C_{18}, A es una unidad etoxi o propoxi, m es mayor que cero, normalmente entre aproximadamente 0,5 y aproximadamente 6, más preferentemente entre aproximadamente 0,5 y aproximadamente 3 y M es H o un catión que puede ser, por ejemplo, un catión metálico (por ejemplo, sodio, potasio, litio, calcio, magnesio, etc.), un catión de amonio o amonio sustituido. Los alquil-sulfatos etoxilados así como los alquil-sulfatos propoxilados están contemplados en la presente invención. Ejemplos específicos de cationes de amonios sustituido incluyen cationes de metil-, dimetil- o trimetil-amonio y cationes de amonio cuaternario como cationes de tetrametil-amonio y dimetil-piperidinio, y los derivados de alquilaminas como etilamina, dietilamina, trietilamina, sus mezclas y similares. Ejemplos de tensioactivos son alquil C_{12}-C_{18}-polietoxilato(1.0)-sulfato (C_{12}-C_{18} E(1.0)M), alquil C_{12}-C_{18}-polietoxilato (2.25)-sulfato (C_{12}-C_{18}E(2.25)M), alquil C_{12}-C_{18}-polietoxilato(3.0)-sulfato(C_{12}-C_{18}E(3.0)M) y alquil C_{12}-C_{18}-polietoxilato(4.0)-sulfato (C_{12}-C_{18}E(4.0)M) en las que M se selecciona convenientemente entre sodio y potasio.
Cuando se incluyen en la presente memoria descriptiva, las composiciones blanqueadoras de la presente invención comprenden normalmente de aproximadamente 1%, preferentemente de 3% a aproximadamente 40%, preferentemente aproximadamente 20% en peso de estos tensioactivos aniónicos.
Tensioactivos catiónicos - Los tensioactivos detergentes catiónicos adecuados para ser usados en las composiciones blanqueadoras de la presente invención son los que tienen un grupo hidrocarbilo de cadena larga. Ejemplos de estos tensioactivos catiónicos incluyen los tensioactivos de amonio como halogenuros de alquiltrimetilamonio y los tensioactivos que tienen la fórmula [R^{2}(OR^{3})_{y}][R^{4}(OR^{3})_{y}]_{2}R^{5}N^{+}X^{-} en la que R^{2} es un grupo alquilo o alquil-bencilo que tiene de aproximadamente 8 a aproximadamente 18 átomos de carbono en la cadena de alquilo, cada R^{3} se selecciona entre el grupo que consiste en -CH_{2}CH_{2}-, -CH_{2}CH(CH_{3})-, -CH_{2}CH(CH_{2}OH)-, -CH_{2}CH_{2}CH_{2}- y sus mezclas; cada R^{4} se selecciona entre el grupo que consiste en alquilo C_{1}-C_{4}, hidroxialquilo C_{1}-C_{4}, estructuras de anillos de bencilo formadas uniendo los dos grupos R^{4}, -CH_{2}CHOH-CHOHCOR^{6}CHOHCH_{2}OH en la que R^{6} es cualquier hexosa o polímero de hexosa que tiene un peso molecular menor que 1000 e hidrógeno cuando y no es cero; R^{5} es igual que R^{4} o es una cadena de alquilo en la que el número total de átomos de carbono de R^{2}+R^{5} no es de más de aproximadamente 18; cada y es de cero aproximadamente 10 y la suma de los valores de y es de cero a aproximadamente 15 y X es cualquier anión compatible.
Los tensioactivos catiónicos altamente preferidos son los compuestos de amonio cuaternario solubles en agua útiles en la presente invención que tienen la fórmula (i): R_{1}R_{2}R_{3}R_{4}N^{+}X^{-} en la que R_{1} es alquilo C_{8}-C_{16}, cada uno de R^{2}, R^{3} y R^{4} es independientemente alquilo C_{1}-C_{4}, hidroxi-alquilo C_{1}-C_{4}, bencilo y -(C_{2}H_{40})_{x}H en la que x tiene un valor de 2 a 5 y X es un anión. No más de uno de R_{2}, R_{3} o R_{4} debe ser bencilo. La longitud preferida de la cadena alquílica para R_{1} es C_{12}-C_{15}, particularmente cuando el grupo alquilo es una mezcla de longitudes de cadena derivada de grasa de coco o nuez de palma o deriva por vía sintética de una olefina constituida por síntesis de alcoholes OXO. Los grupos preferidos para R_{2}, R_{3} y R_{4} son grupos metilo e hidroxietilo y el anión X se puede seleccionar entre iones de haluro, metasulfato, acetato y fosfato.
Ejemplos de compuestos de amonio cuaternario adecuados de fórmula (i) para ser usados en la presente invención incluyen, ero sin limitación: cloruro o bromuro de coco-trimetil-amonio, cloruro o bromuro de coco-metil-dihidroxietil-amonio; cloruro de decil-trietil-amonio; cloruro o bromuro de decil-dimetil-hidroxietil-amonio, cloruro o bromuro de dimetil-hidroxietil-amonio C_{12}-_{15}; cloruro o bromuro de coco-dimetil-hidroxietil-amonio, metil-sulfato de miristiltrimetil-amonio; cloruro o bromuro de laurel-dimetil-bencil-amonio; cloruro o bromuro de laurel-dimetil-(etenoxi)_{4}-amonio; ésteres de colina (compuestos de fórmula (i)
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en la que R_{1} es y R_{2}, R_{3} y R_{4} son metilo) y di-alquil-imidazolinas [(i)].
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Otros tensioactivos catiónicos útiles en la presente invención se describen también en la patente de EE.UU. 4.228.044 de Cambre, otorgada el 14 de octubre de 1980 y en la solicitud de patente Europea EP 000.224.
Cuando se incluyen en las mimas, las composiciones blanqueadoras de la presente invención comprenden normalmente desde aproximadamente 0,2%, preferentemente desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 25%, preferentemente hasta aproximadamente 8% en peso de estos tensioactivos catiónicos.
Tensioactivos anfolíticos - Los tensioactivos anfolíticos, de los que se describen ejemplos en la patente de EE.UU. nº 3.929.678, son también adecuados para ser usados en las composiciones blanqueadoras de la presente invención.
Cuando se incluyen en las mismas, las composiciones blanqueadoras de la presente invención comprenden normalmente desde aproximadamente 0,2%, preferentemente desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 15%, preferentemente hasta aproximadamente 10% en peso de estos tensioactivos anfolíticos.
Tensioactivos de iones híbridos - Los tensioactivos de iones híbridos, de los que se describen ejemplos en la patente de EE.UU. nº 3.929.678, son también adecuados para ser usados en composiciones blanqueadoras.
Cuando son incluidos, las composiciones blanqueadoras de la presente invención comprenden normalmente desde aproximadamente 0,2%, preferentemente desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 15%, preferentemente hasta 10% en peso de estos tensioactivos de iones híbridos.
Tensioactivos no iónicos semipolares - Los tensioactivos no iónicos semipolares son una categoría especial de tensioactivos no iónicos que incluyen óxidos de aminas solubles en agua que tienen la fórmula:
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en la que R^{3} es un grupo alquilo, hidroxialquilo o alquil-fenilo o sus mezclas, que contiene desde aproximadamente 8 hasta aproximadamente 22 átomos de carbono; R^{4} es un grupo alquileno o hidroxialquileno que contiene desde aproximadamente 2 hasta aproximadamente 3 átomos de carbono o sus mezclas; x es de 0 a aproximadamente 3; y cada R^{5} es un grupo alquilo o hidroxialquilo que contiene desde aproximadamente 1 hasta aproximadamente 3 átomos de carbono o un grupo poli(óxido de etileno) que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 3 grupos de óxido de etileno (los grupos R^{5} pueden estar unidos unos a otros, por ejemplo, a través de un átomo de oxígeno o nitrógeno, para formar una estructura de anillo); óxidos de fosfinas solubles en agua que contienen un resto alquilo de aproximadamente 10 a aproximadamente 18 átomos de carbono y 2 restos seleccionados entre el grupo que consiste en grupos alquilo y grupos hidroxialquilo que contienen de aproximadamente 1 a aproximadamente 3 átomos de carbono; y sulfóxidos solubles en agua que contienen un resto alquilo de aproximadamente 10 a aproximadamente 18 átomos de carbono y un resto seleccionado entre el grupo que consiste en restos alquilo e hidroxialquilo de aproximadamente 1 a aproximadamente 3 átomos de carbono.
Los tensioactivos de óxidos de aminas incluyen en particular óxidos de alquil C_{10}-C_{18}-dimetil-amina y óxidos de alcoxi C_{8}-C_{12}-etil-dihidroxi-etil-amina.
Cuando son incluidos, las composiciones blanqueadoras de la presente invención comprenden normalmente desde aproximadamente 0,2%, preferentemente desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 15%, preferentemente hasta aproximadamente 10% en peso de estos tensioactivos no iónicos semi-polares.
Co-tensioactivos - Las composiciones blanqueadoras de la presente invención pueden comprender adicionalmente un cotensioactivo seleccionado entre el grupo de aminas primarias o terciarias. Las aminas primarias adecuadas para ser usadas en la presente invención incluyen aminas según la fórmula R_{1}NH_{2} en la que R1 es una cadena de alquilo C_{6}-C_{12}, preferentemente C_{6}-C_{10} o R_{4}X(CH_{2})_{n}, X es -O-, -C(O)NH- o -NH-, R_{4} es una cadena de alquilo C_{6-}C_{12}, n es entre 1 y 5, preferentemente 3. Las cadenas alquílicas de R_{1} pueden ser lineales o ramificadas y pueden estar interrumpidas con hasta 12, preferentemente menos de 5 restos de óxido de etileno.
Las aminas preferidas según la fórmula anterior de la presente memoria descriptiva son n-alquil-aminas. Las aminas adecuadas para ser usadas en la presente invención se pueden seleccionar entre 1-hexilamina, 1-octilamina, 1-decilamina y laurilamina. Otras aminas primarias preferidas incluyen oxipropilamina C_{8}-C_{10}, octiloxipropilamina, 2-etilhexil-oxipropilamina, laurel-amido-propilamina y amido-propilamina. Las aminas más preferidas para ser usadas en las composiciones de la presente invención son 1-hexilamina, 1-octilamina, 1-decilamina o 1-dodecilamina. Son especialmente deseables n-dodecildimetilamina y bishidroxietilcocoalquilamina y oleilamina siete veces etoxilada, buril-amido-propilamina y cocoamido-propilamina.
LFNI - Los tensioactivos particularmente preferidos en las composiciones de lavavajillas automáticos (ADD) de la presente invención son tensioactivos no iónicos con baja formación de espuma (LFNI) que se describen en las patentes de EE.UU. nº 5705.464 y 5.710.115. Los LFNI pueden estar presentes en cantidades de 0,01% a aproximadamente 10% en peso, preferentemente de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 10% y lo más preferentemente de aproximadamente 0,25% a aproximadamente 4%. Los LFNI son más normalmente usados en ADD debido a la acción mejorada de formación de láminas acuosas (especialmente a partir de vidrio) que confieren al producto de ADD. Abarcan también los materiales polímeros que no son de siliconas y no son de fosfatos, adicionalmente ilustrados con posterioridad, que se conoce que suprimen la espuma de las suciedades de alimentos encontradas en los lavavajillas automáticos.
Los LFNI preferidos incluyen tensioactivos alcoxilados no iónicos, especialmente etoxilatos derivados de alcoholes primarios, y las combinaciones de los mismos con tensioactivos más sofisticados, como los polímeros de bloques invertidos de polioxipropileno/polioxietileno/polioxipropileno (PO/EO/PO) como se describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464 y 5.710.115.
Los LFNI que pueden ser usados también incluyen los tensioactivos no iónicos POLY-TERGENT® SLF-18 de la empresa Olin Corp., y cualquier LFNI biodegradable que tenga las propiedades de puntos de fusión expuestas con anterioridad.
Estos y otros tensioactivos no iónicos son bien conocidos en la técnica, y se describen más en detalle en la enciclopedia KirK Othmer's Enciclopedia of Chemical Technology, 3rd ED., Vol. 22, pag. 360-369, "Surfactants and Detersive Systems".
Agentes blanqueadores - Las composiciones de la presente invención comprenden opcionalmente, además del sistema blanqueador anteriormente descrito, agentes blanqueadores opcionales como blanqueadores de cloro (aunque menos preferidos para composiciones que comprenden enzimas), de los que son conocidos ejemplos en la técnica, e incluyen dicloroisocianurato de sodio (NaDCC) y catalizadores de blanqueo. Cuando estás presentes, estos otros agentes blanqueadores están normalmente a niveles de aproximadamente 1%, preferentemente de aproximadamente 5% a aproximadamente 30%, preferentemente a aproximadamente 20% por peso de la composición.
(a) Peróxidos orgánicos, especialmente peróxidos de diacilo - Estos son ampliamente ilustrados en la enciclopedia de Kirk Othmer, Enciclopedia of Chemical Technology, Vol. 17, John Willey and Sons, 1982 en las páginas 27-90 y especialmente en las páginas 63-72. Si se usa un peróxido de diacilo, será preferentemente uno que ejerza una influencia adversa mínima sobre la formación de manchas/formación de películas.
(b) Catalizadores de blanqueo que contienen metales - Las composiciones y métodos de la presente invención pueden utilizar catalizadores de blanqueo que contienen metales que son eficaces para ser usados en composiciones blanqueadoras. Son preferidos los catalizadores de blanqueo que contienen manganeso y cobalto.
Un tipo de catalizador de blanqueo que contiene metales es un sistema catalizador que comprende un catión de metal de transición de actividad catalítica blanqueadora definida, como cationes de cobre, hierro, titanio, rutenio, Wolframio, molibdeno o manganeso, un catión metálico auxiliar que tenga poca o ninguna actividad catalítica blanqueadora, como cationes de zinc o aluminio y un secuestrante que tenga constantes de estabilidad definidas para los cationes metálicos catalíticos y auxiliares, particularmente ácido etilendiaminotetraacético, etlilendiaminotetra(ácido metilenofosfónico) y sus sales solubles en agua. Estos catalizadores se describen en el documento US 4.430.243 de Bragg, otorgado el 2 de febrero de 1982.
Complejos metálicos de manganeso - Si se desea, las composiciones de la presente invención pueden ser catalizadas por medio de un compuesto de manganeso. Estos compuestos y los niveles de uso son bien conocidos en la técnica e incluyen, por ejemplo, los catalizadores basados en manganeso descritos en las patentes de EE.UU. nº 5.576.282, 5.246.621, 5.244.594, 5.194.416 y 5.114.606 y en las publicaciones de solicitudes de patentes europeas nº 549.271 A1, 549.272 A1, 544.440 A2 y 544.490 A1. Ejemplos preferidos de estos catalizadores incluyen Mn^{IV}_{2}
(u-O)_{3}(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}(PF_{6})_{2}, Mn^{III}_{2}(u-O)_{1}(u-OAc)_{2}(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}
(ClO_{4})_{2}, Mn^{IV}_{4}(u-O)_{6}(1,4,7-triazaciclononano)_{4}(ClO_{4})_{4}, Mn^{III}Mn^{IV}_{4}(u-O)_{1}(u-OAc)_{2-}(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}(ClO_{4})_{3}, Mn^{IV}(1,4,7-trimetil-1,4,7triazaciclononano)-(OCH_{3})_{3}(PF_{6}) y sus mezclas. Otros catalizadores de blanqueo basados en metales incluyen los descritos en las patentes de EE.UU. nº 4.430.243 y US 5.114.611. El uso de manganeso con diversos ligandos complejos para mejorar el blanqueo se describe también en las siguientes patentes de EE.UU. nº 4.728.455, 5.284.944, 5.246.612, 5.256.779, 5.280.117, 5.274.147, 5.153.161 y 5.227.084.
Complejos metálicos de cobalto - Los catalizadores de blanqueo de cobalto útiles en la presente invención son conocidos y se describen, por ejemplo, en las patentes de EE.UU. nº 5.597.936, 5.595.967 y 5.703.030; y el la publicación M.L. Tobe "Base Hydrolysis of Transition-Metal Complex", Adv. Inorg. Bioirning. Mech., (1983), 2, páginas 1-94. El catalizador de cobalto más preferido útil en la presente invención son las sales de pentamino-acetato de cobalto que tienen la fórmula [Co(NH_{3})_{5}OAc]T_{y}, en las que "OAc" representa un resto acetato y "T_{y}" es un anión, y especialmente pentamino-acetato-cloruro de cobalto, [Co(NH_{3})_{5}OAc]Cl_{2}; así como [Co(NH_{3})_{5}OAc](OAc)_{2}: [Co(NH_{3})_{5}OAc](PF_{6})_{2}, [Co(NH_{3})_{5}OAc](SO_{4}), [Co(NH_{3})_{5}OAc](BF_{4})_{2} y [Co(NH_{3})_{5}OAc](NO_{3})_{2} (en la presente memoria descriptiva "PAC").
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Estos catalizadores de cobalto se preparan fácilmente mediante procedimientos conocidos, como se expone, por ejemplo, en las patentes de EE.UU. nº 5.597.936, 5.595.967 y 5.703.030 y en el artículo de Tobe y las referencias citadas en el mismo y en la patente de EE.UU. 4.810.410; J. Chem. Ed.(1989) 66 (12), 1043-45; The Synthesis and Characterization of Inorganic Compounds, W.L. Jolly (Prentice-Hall; 1970), páginas 461-3, Inorrg. Chem 18, 1497-1502 (1979); Inorrg. Chem, 21, 2881-2885 (1982); Inorrg. Chem., 18 2023-2025 (1979); Inorg. Synthesis, 173-176 (1960); y Journal of Physical Chemistry, 56, 22-25 (1952).
Complejos de metales de transición de ligandos rígidos macropolicíclicos - Las composiciones de la presente invención pueden incluir también adecuadamente como catalizador de blanqueo un complejo de metal de transición de un ligando rígido macropolicíclico. La expresión "ligando rígido macropolicíclico" se abrevia a veces como "MRL" en la exposición que sigue. La cantidad usada es una cantidad catalíticamente eficaz, adecuadamente de aproximadamente 1 ppb o más, por ejemplo, hasta aproximadamente 99,9%, más normalmente de aproximadamente 0,001 ppm o más, preferentemente de aproximadamente 0,05 ppm a aproximadamente 500 ppm (en donde "ppb" indica partes por mil millones en peso y "ppm" indica partes por millón en peso).
Los metales de transición adecuados, por ejemplo, Mn, se ilustran con posterioridad. "macropolicíclico" indica un MRL que es tanto un macrociclo como un policiclo. "Policíclico" significa al menos bicíclico. El término "rígido", como se usa en la presente memoria descriptiva, incluye "que tiene una superestructura" y "trans-puenteado". "rígido" ha sido definido como lo inverso restringido de flexibilidad: véase la publicación de D-H. Busch., Chemical Reviews.,(1993), 93, 847-860. Más particularmente, "rígido", como se usa en la presente memoria descriptiva, significa que el MRL debe ser claramente más rígido que un macrociclo ("macrociclo parental") que por lo demás es igual (teniendo el mismo tamaño de anillos y tipo y número de átomos en el anillo principal) pero que carece de una superestructura (especialmente restos conectores o preferentemente restos de puentes transversales) encontrados en los MRL. En la determinación de la rigidez comparativa de macrociclos con y sin superestructuras, el facultativo usará la forma libre, No la forma unida a metales) de los macrociclos. La rigidez es bien conocido que es útil para comparar macrociclos; las herramientas adecuadas para determinar, medir o comparar la rigidez incluyen métodos informáticos (véase, por ejemplo, Zimmer, Chemical Rewiews, (1995) 95(38), 9628-2648 or Hancock et al., Inorganica Chemica Acta (1989)164-73-84).
Los MRL preferidos en la presente invención son de un tipo especial de ligando ultra-rígido que está transversalmente puenteado. Un "puente transversal" está ilustrado de forma limitativa en 1.11 con posterioridad. En 1.11, el puente transversal es un resto -CH_{2}CH_{2}-. Conecta mediante un puente N1 y N8 en la estructura ilustrada. A modo de comparación un puente del "mismo lado", por ejemplo, si se introdujera uno a través de N1 y N12 en 1.11, no sería suficiente para constituir un "puente transversal" y como, consecuentemente, no sería preferido.
Los metales adecuados en los complejos de ligandos rígidos incluyen Mn(II), Mn(III), MN(IV), Mn(V), Fe(II), Fe(III), Fe(IV), Co(I), Co(II), Co(III), Ni(I), Ni(II), Ni(III), Cu(I), Cu(II), Cu(III), Cr(II), Cr(III), Cr(IV), V(III), V(IV), V(V), Mo(IV), Mo(V), Mo(VI), W(IV), W(V), W(VI), Pd(II), Ru(II), Ru(II) y Ru(IV). Los metales de transición preferidos en el presente catalizador de blanqueo de metales de transición incluyen manganeso, hierro y cromo.
Más generalmente, los MRL (y los correspondientes catalizadores de metales de transición) en la presente invención comprenden adecuadamente:
(a) al menos un anillo principal de macrociclos que comprende cuatro o más heteroátomos; y
(b) una superestructura no metálica covalentemente unida capaz de aumentar la rigidez del macrociclo, preferentemente seleccionada entre
(i)
una superestructura de puente como un resto conector;
(ii)
una superestructura de puente transversal, como un resto conector de puente transversal; y
(iii)
sus combinaciones.
El término "superestructura" se usa en la presente memoria descriptiva como se define en la bibliografía por Busch et al., véase, por ejemplo los artículos de Busch en "Chemical Reviews".
Las superestructuras preferidas en la presente invención no solamente mejoran la rigidez del macrociclo parental, sino que favorecen también el plegado del macrociclo de forma de que se coordine a un metal en una hendidura. Las superestructuras adecuadas pueden ser considerablemente sencillas, por ejemplo, se puede usar un resto conector como cualquiera de los ilustrados en la Fig. 1 y Fig. 2 siguientes.
34
en la que n es un número entero, por ejemplo de 2 a 8, preferentemente menos de 6, normalmente 2 a 4, o
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35
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en la que m y n son número enteros de aproximadamente 1 a 8, más preferentemente de 1 za 3; Z es N o CH y T es un sustituyente compatible, por ejemplo H, alquilo, trialquilamonio, halógeno, nitro, sulfonato o similar. El anillo aromático en 1.10 puede ser sustituido con un anillo saturado, en el que el átomo en Z que conecta en el anillo puede contener N, O, S o C.
Los MRL adecuados están adicionalmente ilustrados de forma no limitativa por el siguiente compuesto
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36
\vskip1.000000\baselineskip
Este es un MRL de acuerdo con la invención que es un derivado de ciclamo sustituido con metilo (todos los átomos de nitrógeno son terciarios), con un puente transversal y altamente preferido. Formalmente, el ligando se denomina 5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano usando el sistema extendido de von Baeyer. Véase la publicación "A Guide to IUPAC Nomenclature Og Organics Compounds: Recommendations 1993" R. Panico,W.H. Powell y J-C Richer (Eds.) Blackwell Scientific Publications, Boston, 1993; véase especialmente la sección
R-2.4.2.1.
Los catalizadores de blanqueo de metales de transición de ligandos rígidos macrocíclicos que son adecuados para ser usados en las composiciones de la invención pueden incluir en general compuestos conocidos que se adaptan a la definición de la presente memoria descriptiva así como, más preferentemente, cualquiera de un gran número de compuestos nuevos expresamente diseñados para los presentes usos de lavandería o limpieza, e ilustrados de forma no limitativa por cualquiera de los siguientes:
Dicloro-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Hexafluorofosfato de diacuo-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano-maganeso(II)
Hexafluorofosfato de acuo-hidroxi-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(III)
Tetrafluoroborato de diacuo-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Hexafluorofosfato de dicloro-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(III)
Dicloro-5,12-di-n-butil-1,5,8,12-tetraazabiciclo-[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Dicloro-5,12-dibencil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Dicloro-5-n-butil-12-metil-1,5,8,12-tetraazabiciclo-[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Dicloro-5-n-octil-12-metil-1,5,8,12-tetraazabiciclo-[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Dicloro-5-n-butil-12-metil-1,5,8,12-tetraazabiciclo-pri[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II).
Como un aspecto particular, y no a modo de limitación, las composiciones y procedimientos de limpieza de la presente invención pueden ser ajustados para proporcionar del orden de al menos una parte por cien millones de la especie activa del catalizador de blanqueo en el medio de lavado acuoso, y preferentemente proporcionarán de aproximadamente 0,01 ppm a aproximadamente 25 ppm, más preferentemente de aproximadamente 0,05 ppm a aproximadamente 10 ppm y lo más preferentemente de aproximadamente 0,1 ppm a aproximadamente 5 ppm de la especie de catalizador de blanqueo en el líquido de lavado. Con el fin de obtener estos niveles en el líquido de lavado de un procedimiento de lavado automático, las composiciones típicas de la presente invención comprenderán desde aproximadamente 0,0005% a aproximadamente 0,2%, más preferentemente de aproximadamente 0,004% a aproximadamente 0,08% de catalizador de blanqueo, especialmente catalizadores de manganeso o cobalto por peso de las composiciones blanqueadoras.
(d) Otros catalizadores de blanqueo - Las composiciones de la presente invención pueden comprender uno o más de otros catalizadores de blanqueo. Los catalizadores de blanqueo preferidos son catalizadores de blanqueo de iones híbridos, que se describen en la patente de EE.UU. nº 5.576.282 (especialmente propano-sulfonato de 3-(3,4-dihidroisoquinolinio)). Otros catalizadores de blanqueo incluyen catalizadores de blanqueo catiónicos que se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.360.569, 5.442.066, 5.478.357, 5.370.826, 5.482.515, 5.550.256 y WO 95/13351, WO 95/13352 y WO 95/13353.
Enzimas detergentes opcionales - Las composiciones detergentes y blanqueadoras de la presente invención pueden contener también opcionalmente uno o más tipos de enzimas detergentes. Estas enzimas pueden incluir otras proteasas, amilasas, celulasas y lipasas. Estos materiales son conocidos en la técnica y están disponibles en el comercio bajo marcas registradas. Pueden ser incorporadas en las composiciones detergentes líquidas no acuosas de la presente invención en la forma de suspensiones, "aglomerados" o "inserciones". Otro tipo adecuado de enzima comprenden las que están en forma de suspensiones de enzimas en tensioactivos no iónicos, por ejemplo, las enzimas comercializadas por la empresa Novo Nordisk bajo la marca registrada "SL" o las enzimas microencapsuladas comercializadas por la empresa Novo Nordisk bajo la marca registrada "LDP". Las enzimas adecuadas y los niveles de uso se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.576.282, 5.705.464 y 5.710.115.
Las enzimas añadidas a las composiciones de la presente invención en la forma de inserciones de enzimas convencionales son especialmente preferidas para ser usados en la presente invención. El tamaño de estas inserciones variará generalmente en el intervalo de aproximadamente 100 a aproximadamente 1.000 micrómetros, más preferentemente de aproximadamente 200 a 800 micrómetros y estarán en suspensión en toda la fase del líquido no acuoso de la composición. Las inserciones en las composiciones de la presente invención, en comparación con otras formas de enzimas, se ha encontrado que exhiben una estabilidad enzimática especialmente deseable en términos de retención de la actividad enzimática a lo largo del tiempo. Por tanto, las composiciones que utilizan inserciones de enzimas es necesario que no contengan estabilizadores de enzimas convencionales como los que deben ser frecuentemente usados cuando se incorporan enzimas en detergentes líquidos acuosos.
Sin embargo, las enzimas añadidas a las composiciones de la presente invención pueden estar en la forma de granulados, preferentemente granulados en T.
"Enzima detergente", como se usa en la presente memoria descriptiva, significa cualquier enzima que tenga un efecto limpiador, de supresión de manchas o de algún otro modo ventajoso en una composición detergente de lavandería de limpieza de superficies duras o de cuidado personal. Las enzimas detergentes preferidas son hidrolasas como proteasas, amilasas y lipasas. Las enzimas preferidas para fines de lavandería incluyen, pero sin limitación, proteasas, celulasas, lipasas y peroxidasas. Son altamente preferidas para lavavajillas automáticos las amilasas y/o proteasas, que incluyen tanto los tipos actuales disponibles en el comercio como los tipos mejorados que, aunque son cada vez más compatibles con el blanqueo a través de mejoras sucesivas, tienen todavía algún grado de susceptibilidad a la desactivación del blanqueo.
Ejemplos de enzimas adecuadas incluyen, pero sin limitación, hemicelulasas, peroxidasas, proteasas, celulasas, xilanasas, lipasas, fosfolipasas, esterasas, cutinasas, peptinasas, queratanasas, reductasas, oxidasas, fenoloxidas, lipoxigenasas, ligninasas, pululanasas, tanasas, pentosanasas, malanasas, \beta-glucanasas, arabinosidasas, hialuronidasas, condroitinasas, lacasas y amilasas conocidas, o sus mezclas.
Ejemplos de estas enzimas adecuadas se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115, 5.576.282, 5.728.671 y 5.707.950.
Las celulasas útiles en la presente invención incluyen celulasas tanto bacterianas como fúngicas. Preferentemente, tendrán un pH óptimo entre 5 y 12 y una actividad específica por encima de 50 CEVU/mg (unidad de viscosidad de celulosa). Celulasas adecuadas se describen en la patente de EE.UU. 4.435.307 y los documentos J61078384 y WO 96/02653, que describen celulasa fúngica producida respectivamente a partir de Humicola insolens, Trichoderma, Thielavia y Sporotichum. El documento EP 739.982 describe celulasas aisladas a partir de nuevas especies de Bacillus. Se describen también celulasas adecuadas en los documentos GB-a-2.075.028, GB-A-2.095.275, DE-OS-2.247.832 y WO 95/26398.
Ejemplos de estas celulosas son las celulasas producidas por una cepa de Humicola Insolens (Humicola grises var. Tjermoidea), particularmente la cepa de Humicola DSM 1800. Otras celulasas adecuadas son celulasas originadas a parir de Humicola insolens que tienen un peso molecular de aproximadamente 50 KDa, un punto isoeléctrico de 5,5 y que contienen 415 aminoácidos y una endoglucanasa de 43 kD derivada de Humicola insolens, DSM 1800, que exhibe actividad de celulasa; un componente de endoglucanasa preferido tienen la secuencia de aminoácidos descrita en el documento WO 91/17243. También son adecuadas las celulasas de las celulasas EGIII de Trichoderma Longibrachiatum descritas en el documento WO 94/21801 de la empresa Genencor. Las celulasas especialmente adecuadas son las celulasas que tienen ventajas para el cuidado de los colores. Ejemplos de estas celulosas son las celulasas descritas en la solicitud de patente europea nº 91202879.2 presentada el 6 de noviembre de 1991 (Novo). Son especialmente útiles Carezyme y Celluzyme (Novo Nordisk A/S). Véanse también los documentos WO 91/17244 y WO 91/21801. Otras celulasas adecuadas para las propiedades de cuidado de telas y/o limpieza se describen en los documentos WO 96/34092, WO 96/17994 y WO 95/24471.
Las celulasas, cuando están presentes, son normalmente incorporadas en la composición limpiadora a niveles de 0,0001% a 2% de enzima pura por peso de la composición limpiadora.
Las enzimas peroxidasas son usadas en combinación con fuentes de oxígeno, por ejemplo percarbonato, perborato, persulfato, peróxido de hidrógeno, etc. Y con un sustrato fenólico como molécula mejoradora del blanqueo. Se usan para "blanquear la solución", es decir, para evitar la transferencia de colorantes o pigmentos suprimidos de los sustratos durante las operaciones de lavado a otros sustratos en la solución de lavado. Las enzimas peroxidasas son conocidas en la técnica e incluyen, por ejemplo, peroxidasa de rábano, ligninasa, y haloperoxidasa como cloro- y bromo-peroxidasa. Las peroxidasas adecuadas y las composiciones detergentes que contienen peroxidasas se describen, por ejemplo, en las patentes de EE.UU. nº 5.705.460, 5.710.115, 5.576.282, 5.728.671 y 5.707.950, solicitud internacional PCT WO 89/099813, WO 89/09813 y en la solicitud de patente europea EP nº 91202882.6, presentada el 6 de noviembre de 1991 y EP nº 96870013.8, presentada el 20 de febrero de 1996. Es también adecuada la enzima lacasa.
Los mejoradores están comprendidos generalmente a un nivel de 0,1% a 5% en peso de la composición total. Los mejoradores preferidos son fentiazina sustituida y fenoxazina, ácido 10-fenotiazino-propiónico (PPT), ácido 10-etilfenotiazino-4-carboxílico (EPC), ácido 10-fenoxazinopropionico (POP) y 10-metilfenoxazina (descrita en el documento WO 94/12621) y siringatos sustituidos (alquil-siringatos sustituidos de C_{3}-C_{5}) y fenoles. El percarbonato o perborato de sodio son fuentes preferidas de peróxido de hidrógeno. Dichas peroxidasas son incorporadas normalmente en la composición limpiadora a niveles de 0,001% a 2% de enzima pura por peso de la composición limpiadora.
Pueden ser usados sistemas enzimáticos como agentes blanqueadores. El peróxido de hidrógeno puede estar presente también añadiendo un sistema enzimático (es decir, una enzima y un sustrato para la misma) que sea capaz de generar peróxido de hidrógeno al comienzo o durante el procedimiento de lavado y/o aclarado. Estos sistemas enzimáticos se describen en la solicitud de patente EP 91202655.6 presentada el 9 de octubre de 1991.
Otras enzimas preferidas que pueden ser incluidas en las composiciones limpiadoras de la presente invención incluyen lipasas. Las enzimas lipasas adecuadas para un uso detergente incluyen las producidas por microorganismos del grupo de Pseudomonas stutzeri ATCC 19.154, como se describe en la patente Británica 1.372.034. Las lipasas adecuadas incluyen las que muestran una reacción cruzada inmunológica positiva con el anticuerpo de la lipasa, producido por el microorganismo pseudomonas fluorescent IAM 1057. Esta lipasa está disponible en la empresa Amano Pharmaceutical Co. Ltd., Nagoya, Japón, bajo la marca registrada Lipase P "Amano", denominada en lo sucesivo "Amano-P". Otras lipasas comerciales adecuadas incluyen Amano-CES, Lipasas de Chromobacter viscosum, por ejemplo, Chromobacter viscosum var. Lipolyticum NRRLB 3673 de la empresa Toyo Jozo Co., Tagata, Japón; lipasas de Chromobacter viscosum de la empresa U.S. Biochemical Corp., USA y Disoynth Co., Holanda y lipasas de Pseudomonas gladioli. Las lipasas especialmente adecuadas son lipasas como M1 Lipase® y Lipomax® (gist-Brocades) y Lipolase® y lipolase Ultra® (Novo) que se ha encontrado que son muy eficaces cuando se usan en combinación con las composiciones de la presente invención. También son adecuadas las enzimas lipolíticas descritas en los documentos EP 258.068, WO 92/05249 y WO 95/22615 de la empresa Novo Nordisk y en los documentos WO 94/03578, WO 95/35381 y WO 96/00292 de la empresa Unilever.
También son adecuadas las cutinasas [EC 3.1.1.50] que se pueden considerar como un tipo especial de lipasa, a saver, lipasas que no requieren una activación interfacial. La adición de cutinasas a las composiciones limpiadoras, se ha descrito, por ejemplo, en los documentos WO-A-88/09367 (Genencor); WO 90/09446 (Plant Genetic System) y WO 94/14963 y WO 94/14964 (Unilever).
Las lipasas y/o cutinasas, cuando están presentes son incorporadas normalmente en la composición limpiadora a niveles de 0,001% a 2% de enzima pura por peso de la composición limpiadora.
Además de las lipasas anteriormente citadas, se pueden incorporar fosfolipasas en las composiciones limpiadoras de la presente invención. Ejemplos no limitativos de fosfolipasas adecuadas incluyen: EC 3.1.1.32 fosfolipasa A1; EC 3.1.1.4 fosfolipasa A2; EC 3.1.1.5 lisofolipasa; EC 3.1.4.3 fosfolipasa C; EC 3.1.4.4 fosfolipasa D. Las folipasas disponibles en el comercio incluyen LECITASE® de la empresa Novo Nordisk A/S de Dinamarca y fosfolipasa A2 de la empresa Sigma. Cuando se incluyen fosfolipasas en las composiciones de la presente invención, se prefiere que se incluyan también amilasas. Aunque no se desean vinculaciones de carácter teórico, se cree que la acción combinada de la fosfolipasa y la amilasa proporciona una supresión sustantiva de las manchas, especialmente sobre las manchas y suciedades de grasa/aceite, almidón y las altamente coloreadas. Preferentemente, la fosfolipasa y la amilasa, cuando están presentes, se incorporan en las composiciones de la presente invención a una relación en peso de enzima pura entre 4500:1 y 1:5, más preferentemente entre 50:1 y 1:1.
Las proteasas adecuadas son las subtilisinas que se obtienen a partir de cepas particulares de B. subtilis y B. licheniformis (subtilisina BPN y BPN'). Una proteasa adecuada es obtenida a partir de una cepa de Bacillus, que tiene una actividad máxima dentro del intervalo de pH de 8-12, desarrollada y comercializada como ESPERASE® por la empresa Novo Industries A/S de Dinamarca, en lo sucesivo "Novo". La preparación de esta enzima y enzimas análogas se describe en el documento GB 1.243.784 de la empresa Novo. Las enzimas proteolíticas pueden abarcar también serina proteasas bacterianas modificadas, como las descritas en la solicitud de patente europea número de serie 87303761.8, presentada el 28 de abril de 1987 (particularmente las páginas 17, 24 y 98) y que se denomina en la presente memoria descriptiva "proteasa B" y en la solicitud de patente europea 199.404 de Venegas, publicada el 29 de octubre de 1986, que se refiere a una enzima proteolítica de serina bacteriana modificada que se denomina "Proteasa A" en la presente memoria descriptiva. Es adecuada la proteasa denominada en la presente memoria descriptiva "proteasa C", que es una variante de una serina proteasa alcalina de Bacillus en la que la lisina sustituyó a arginina en la posición 27, tirosina sustituyó a valina en la posición 104, serina sustituyó a asparagina en la posición 123 y alanita sustituyó a treonina en la posición 274. La proteasa C se describe en el documento 90915958:4, correspondiente al documento WO 91/06637, publicado el 16 de mayo de 1991. Las variantes genéticamente modificadas, particularmente la proteasa C, están incluidas también en la presente memoria descriptiva.
Una proteasa preferida denominada "proteasa D" es una carbonil-hidrolasa como se describe en la patente de EE.UU. nº 5.677.272 y en el documento WO 95/10591. Es también adecuada una variante de carbonil-hidrolasa de la proteasas descrita en el documento WO 95/10591, que tiene una secuencia de aminoácidos derivada de la sustitución de una pluralidad de residuos de aminoácidos sustituidos en la enzima precursora correspondientes a la posición +210 en combinación con uno o más de los siguientes residuos: +33, +62, +67, +76, +100, +101, +103, +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217, +218 y +222, en los que la posición numerada corresponde a subtilisina que se produce de forma natural a partir de Bacillus amiloliquefaciens o a los residuos de aminoácidos equivalentes en otras carbonil-hidrolasas o subtilisinas, como subtilisina de Bacillus lentusK (solicitud de patente en trámite nº de serie de EE.UU. 60/048.550, presentada en 4 de junio de 1997 y solicitud internacional PCT nº de serie PCT/IB98/00853).
Son también adecuadas para la presente invención las proteasas descritas en las solicitudes de patentes EP 251.446 y WO 91/06637, proteasa BLAP® descrita en el documento WO 91/02792 y sus variantes descritas en el documento WO 95/23221.
Véase también una proteasa de pH elevado de Bacillus sp. NCIMb 40338 descrita en el documento 93/18140 de la empresa Novo. Los detergentes enzimáticos que comprenden proteasa, una o más de otras enzimas y un inhibidor de proteasa reversible se describen en el documento WO 92/03529 A de la empresa Novo. Cuando se desee, una proteasa que tiene una adsorción disminuida y una hidrólisis aumentada está disponible y descrita en el documento WO 95/07791 de la empresa Procter & Gamble. Una proteasa de tipo tripsina recombinante para detergentes adecuada en la presente invención se describe en el documento WO 94/25583 de la empresa Novo. Otras proteasas adecuadas se describen en el documento EP 516.200 de la empresa Unilever.
Se describen proteasas particularmente útiles en las publicaciones PCT: WO 95/30010, WO 95/300111 y WO 95/29979. Están disponibles en el comercio proteasas adecuadas como ESPERASE®, ALCALASE®, DURAZYM®, SAVINASE®, EVERLASE® y KANNASE® todas de la empresa Novo Nordisk A/S de Dinamarca y MAXATASE®, MAXACAL®, PROPERASE®, y MAXAPEM® todas de la empresa Genencor International (anteriormente Gist-Brocades de Holanda).
Estas enzimas proteolíticas, cuando están presentes, se incorporan en las composiciones limpiadoras de la presente invención a un nivel de 0,001% a 2%, preferentemente de 0,001% a 0,2%, más preferentemente de 0,005% a 0,1% de enzima pura por peso de la composición.
Las amilasas (\alpha y/o \beta) pueden ser incluidas para la supresión de manchas basadas en hidratos de carbono. El documento WO 94/02597 describe composiciones limpiadoras que incorporan amilasas mutantes. Véase también el documento WO 95/10603. Otras amilasas conocidas para ser usadas en las composiciones limpiadoras incluyen amilasas tanto \alpha como \beta. Las \alpha-amilasas son conocidas en la técnica e incluyen las descritas en la patente de EE.UU. nº 5.003.257, documentos EP 252.666, WO 91/00353, FR 2.676.456, EP 285.123, EP 525.610, EP 368.341 y memoria descriptiva de la patente británica nº 1.296.839 (Novo). Otras amilasas adecuadas son las amilasas de estabilidad mejorada descritas en los documentos WO 94/18314 y WO 96/05295, de la empresa Genencor y variantes de amilasas que tienen una modificación adicional en el parental inmediato, disponibles en la empresa Novo Nordisk A/S, descritas en el documento WO 95/10603. También son adecuadas las amilasas descritas en el documento EP 277.216.
Ejemplos de productos de \alpha-amilasas comerciales son Purafect Ox Am® de la empresa Genencor y Termamyl®, Ban®, Fungamyl®, y Duramyl®, todos disponibles en la empresa Novo Nordisk A/S, Dinamarca. El documento WO 95/26397 describe otras amilasas adecuadas: \alpha-amilasas caracterizadas por tener una actividad específica al menos un 25% mayor que la actividad específica de termamyl® a un intervalo de temperaturas de 25ºC a 55ºC y a un valor del pH en el intervalo de 8 a 10, medida mediante el ensayo de actividad de \alpha-amilasa de Phadeba®. Son adecuadas las variantes de las enzimas anteriores descritas en el documento WO 96/23873 (Novo Nordisk). Otras enzimas amilolíticas con propiedades mejoradas con respecto al nivel de actividad y la combinación termoestabilidad y nivel superior de actividad se describen en el documento WO 95/35382.
Estas enzimas amilolíticas, cuando están presentes, se incorporan en las composiciones limpiadoras de la presente invención a un nivel de 0,0001% a 2%, preferentemente de 0,00018% a 0,06%, más preferentemente de 0,00024% a 0,048% de enzima pura por peso de la composición.
Las enzimas anteriormente mencionadas pueden ser de cualquier origen adecuado, como de origen vegetal, animal, bacteriano, fúngico y de levaduras. El origen puede ser adicionalmente mesofílico o extremofílico (psicrofílico, psicrotrófico, termofílico, barofílico, alcalofílico, acidofílico, halofílico, etc.). Se pueden usar las formas purificadas o no purificadas de estas enzimas. Actualmente es una práctica común modificar enzimas de tipo salvaje a través de técnicas de ingeniería de proteínas/genética con el fin de optimizar su eficacia de rendimiento en el detergente de lavandería y/o composiciones para el cuidado de telas de la invención. Por ejemplo, las variantes pueden estar diseñadas de forma que se aumente la compatibilidad de la enzima para los ingredientes comúnmente encontrados en estas composiciones. Alternativamente, la variante puede estar diseñada de forma que es pH óptimo, estabilidad de blanqueo o quelante, actividad catalítica y similares de la variante de enzima se ajusten para adaptarse a la aplicación limpiadora particular.
En particular, se debe enfocar la atención en aminoácidos sensibles a la oxidación en el caso de la estabilidad de blanqueo y sobre las cargas superficiales para la compatibilidad del tensioactivo. El punto isoeléctrico de estas enzimas puede ser modificado mediante la sustitución de algunos aminoácidos con carga, por ejemplo, un aumento en el punto isoeléctrico puede ayudar a mejorar la compatibilidad con tensioactivos aniónicos. La estabilidad de las enzimas puede ser adicionalmente aumentada mediante la creación, por ejemplo, de puentes de sales adicionales y reforzando los sitios de unión de calcio para aumentar la estabilidad quelante.
Estas enzimas detergentes opcionales, cuando están presentes, se incorporan normalmente a la composición limpiadora a niveles de 0,0001% a 2% de enzima pura por peso de la composición limpiadora. Las enzimas pueden ser añadidas como ingredientes únicos separados (inserciones, granulados, líquidos estabilizados, etc.), que contienen una enzima o como mezclas de dos o más enzimas (por ejemplo, cogranulados).
Otros ingredientes adecuados que pueden ser añadidos son depuradores de oxidación enzimática. Ejemplos de estos depuradores de oxidación enzimática son tetraetileno-poliaminas etoxiladas.
Una gama de materiales enzimáticos y medios para su incorporación a las composiciones detergentes sintéticas redescribe también en los documentos WO 9307263 y WO 9307260 de la empresa Genencor Internacional, WO 8908694 y US 3.553.139, de 5 de enero de 1971, de McCarty et al. Se describen adicionalmente enzimas en los documentos US 4.101.457 y US 4.507.219. Los materiales enzimáticos útiles para las formulaciones detergentes líquidas y su incorporación a estas formulaciones se describen en el documento US 4.261.868.
Estabilizadores de enzimas - Las enzimas para ser usadas en detergentes pueden ser estabilizadas mediante diversas técnicas. Se describen y se ilustran técnicas de estabilización de enzimas en los documentos US 3.600.319, EP 199.405 y EP 200.586. Se describen también sistemas de estabilización de enzimas, por ejemplo, en el documento US 3.519.570. Un Bacillus útil, SP. AC 13, que proporciona proteasas, xilanasas y celulasas, se describe en el documento WO 9401532. Las enzimas empleadas en la presente invención pueden ser estabilizadas mediante la presencia de fuentes solubles en agua de iones de calcio y/o magnesio en las composiciones acabadas, que proporcionan estos iones a las enzimas. Los estabilizadores de enzimas adecuados y los niveles de uso se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115 y 5.576.282.
Mejoradores de la detergencia - Las composiciones detergentes y blanqueadoras descritas en la presente memoria descriptiva comprenden preferentemente uno o más mejoradores de la detergencia o sistemas mejoradores. Cuando están presentes, las composiciones comprenderán normalmente al menos aproximadamente 1% de mejorador de la detergencia, preferentemente de aproximadamente 5%, más preferentemente de aproximadamente 10% a aproximadamente 80%, preferentemente a 50%, más preferentemente hasta 30% en peso de mejorador de la detergencia. Sin embargo, no está previsto que se excluyan niveles inferiores o superiores de mejorador de la detergencia.
Los mejoradores de la detergencia preferidos para ser usados en las composiciones detergentes y blanqueadoras, particularmente las composiciones lavavajillas, descritos en la presente memoria descriptiva, incluyen, pero sin limitación, compuestos mejoradores de la detergencia solubles en agua (por ejemplo, policarboxilatos) como se describe en las patentes de EE.UU. nº 5.695.679, 5.705.464 y 5.710.115. Otros policarboxilatos adecuados se describen en las patentes de EE.UU. nº 4.144.226, 3.308.067 y 3.723.322. Los policarboxilatos preferidos son hidroxicarboxilatos que contienen hasta tres grupos carboxi por molécula, más particularmente titratos.
Los mejoradores de la detergencia inorgánicos o que contienen P incluyen, pero sin limitación, las sales de metales alcalinos, amonio y alcanolamonio de polifosfatos (como por ejemplo, los tripolifosfatos, pirofosfatos pirofosfatos y metafosfatos polímeros vítreos), fosfonatos (véanse, por ejemplo, las patentes de EE.UU. nº 3.159.581, 3.213.030, 3.422.021, 3.400.148 y 3.422.137), ácido fítico, silicatos, carbonatos (incluidos bicarbonatos y sesquicarbonatos), sulfatos y aluminosilicatos.
Sin embargo, en algunos lugares se requieren mejoradores de la detergencia que no sean de fosfatos. De forma importante, las composiciones de la presente invención funcionen sorprendentemente bien incluso en presencia de los denominados mejoradores de la detergencia "débiles" (en comparación con los fosfatos) como citrato, o en la denominada situación "inframejorada" que se puede producir con mejoradores de la detergencia de zeolitas o silicatos en capas.
Los silicatos adecuados incluyen silicatos de sodios solubles en agua con una relación de SiO_{2}:Na_{2}O de aproximadamente 1,0 a 2,8, siendo preferidas relaciones de aproximadamente 1,6 a 2,4 y siendo la más preferida una relación de aproximadamente 2,0. Los silicatos pueden estar en la forma de la sal anhidra o una sal hidratada. El silicato de sodio con una relación de SiO_{2}: Na_{2}O de 2,0 es el más preferido. Los silicatos, cuando están presentes, están presentes preferentemente en las composiciones detergentes y blanqueadoras descritas en la presente memoria descriptiva a un nivel de aproximadamente 5% a aproximadamente 50% en peso de la composición, más preferentemente de aproximadamente 10% a aproximadamente 40% en peso.
Los compuestos mejoradores de la detergencia parcialmente solubles o insolubles, que son adecuados para ser usados en las composiciones detergentes y blanqueadoras, particularmente las composiciones detergentes granulares incluyen, pero sin limitación, silicatos en capas cristalinos, preferentemente silicatos de sodio en capas cristalinos (parcialmente solubles en agua) como se describe en la patente de EE.UU. nº 4.664.839 y aluminosilicatos de sodio (insolubles en agua). Cuando están presentes en composiciones detergentes y blanqueadoras, estos mejoradores de la detergencia están presentes normalmente a un nivel de aproximadamente 1% a 80% en peso, preferentemente de aproximadamente 10% a 70% en peso, lo más preferentemente de aproximadamente 20% a 60% en peso de la composición.
Los silicatos de sodios en capas cristalinos que tienen la fórmula general NaMSi_{x}O_{2x+1}\cdotyH_{2}O en la que M es sodio o hidrógeno, x es un número de aproximadamente 1,9 a aproximadamente 4, preferentemente de aproximadamente 2 a aproximadamente 4, lo más preferentemente 2 e y es un número de aproximadamente 0 a aproximadamente 20, preferentemente 20, pueden ser usados en las composiciones descritas en la presente memoria descriptiva. Se describen silicatos de sodio en capas cristalinos de este tipo en el documento EP-A-0164514 y se describen métodos para su preparación en los documentos DE-A-3417649 y DE-A-3742043. El material más preferido es delta-Na_{2}SiO_{5}, disponible en la empresa Hoechst AG como NaSKS-6 (comúnmente abreviado en la presente memoria descriptiva como "SKS-6"). Al contrario que los mejoradores de detergencia de zeolitas, el mejorador de la detergencia de silicato de NaSKS-6 no contiene aluminio. El NaSKS-6 tiene la forma de morfología delta-Na_{2}SiO_{5} de silicato en capas. El SKS-6 es un silicato en capas altamente preferido para ser usado en las composiciones descritas en la presente memoria descriptiva, pero se pueden usar otros de estos silicatos en capas, como los que tienen la fórmula general NaMSi_{x}O_{2x}+1\cdotyH_{2}O en la que M es sodio o hidrógeno, x es un número de 1,9 a 4, preferentemente 2 e y es un número de 0 a 20, preferentemente 0, en las composiciones descritas en la presente memoria descriptiva. Otros diversos silicatos en capas de la empresa Hoechst incluyen NaSKS-5, NaSKS-7, y NaSKS-11, en las formas alfa, beta y gamma. Como se indicó anteriormente, el delta-Na_{2}SiO_{5} (forma NaSKS-6) es el más preferido para ser usado en la presente invención. Otros silicatos pueden ser útiles también como, por ejemplo, silicato de magnesio, que puede servir como un agente desecante en formulaciones granulares, como un agente estabilizante para blanqueadores de oxígeno y como un componente de sistemas reguladores de la formación de espuma.
El material de silicato de sodio en capas cristalino está presente preferentemente en las composiciones detergentes granulares como un material en forma de partículas íntimamente mezclado con un material ionizable sólido soluble en agua. Este material ionizable sólido soluble en agua se selecciona preferentemente entre ácidos orgánicos, sales de ácidos orgánicos e inorgánicos y sus mezclas.
Los mejoradores de la detergencia de aluminosilicatos son de gran importancia en la mayoría de las composiciones detergentes granulares de acción enérgica actualmente comercializadas, y pueden ser también un ingrediente mejorador de la detergencia significativo en formulaciones detergentes líquidas. Los mejoradores de la detergencia de aluminosilicatos tienen la fórmula empírica:
[M_{z}(AlO_{2})_{y}] \cdot xH_{2}O
en la que z e y son números enteros de al menos 6, la relación en moles de z a y está en el intervalo de 1,0 a aproximadamente 0,5 y x es un número entero de aproximadamente 15 a aproximadamente 264. Preferentemente, el mejorador de la detergencia de aluminosilicato es una zeolita de aluminosilicato que tiene la fórmula de celda unitaria:
Na_{z}[(AlO_{2})_{z}(SiO_{2})_{y}] \cdot xH_{2}O
en la que z e y son al menos 6, la relación en moles de z a y es de 1,0 a 0,5 y x es al menos 5, preferentemente de 7,5 a 276, más preferentemente de 10 a 264. Los mejoradores de la detergencia de aluminosilicatos están preferentemente en forma hidratada y son preferentemente cristalinos, conteniendo de aproximadamente 10% a aproximadamente 28%, más preferentemente de aproximadamente 18% a aproximadamente 22% de agua en forma unida.
Estos materiales de intercambio iónico de aluminosilicatos pueden ser de estructura cristalina o amorfa y pueden ser silicatos que se producen de forma natural o sintéticamente derivados. Un método para producir materiales de intercambio iónico de aluminosilicatos se describe en el documento US 3.985.669. Los materiales de intercambio iónico de aluminosilicatos cristalinos sintéticos preferidos útiles en la presente invención están disponibles bajo las denominaciones Zeolita A, Zeolita B, Zeolita P, Zeolita X, Zeolita MAP y Zeolita HS y sus mezclas. En una realización especialmente preferida, el material de intercambio iónico de aluminosilicato cristalino tiene la fórmula:
Na_{12}[(AlO_{2})_{12}(SiO_{2})_{12}] \cdot xH_{2}O
en la que x es de aproximadamente 20 a aproximadamente 30, especialmente de aproximadamente 27. Este material es conocido como Zeolita A. Pueden ser usadas también en la presente invención Zeolitas deshidratadas (X = 0-10). Preferentemente el aluminosilicato tiene un tamaño de partículas de aproximadamente 0,1-10 micrómetros de diámetro. La Zeolita X tiene la fórmula:
Na_{86}[(AlO_{2})_{86}(SiO_{2})_{106}] \cdot 276H_{2}O
Los mejoradores de citratos, por ejemplo, ácido cítrico y sus sales solubles (particularmente la sal de sodio) son mejoradores de la detergencia de policarboxilatos de importancia particular para las formulaciones detergentes líquidas de acción enérgica, debido a su disponibilidad a partir de fuentes renovables y su biodegradabilidad. Los citratos pueden ser usados también en composiciones granulares, especialmente en combinación con mejoradores de la detergencia de Zeolitas y/o silicatos en capas. Los oxidisuccinatos son también especialmente útiles en estas composiciones y combinaciones.
También son adecuados en las composiciones detergentes descritas en la presente memoria descriptiva los 3,3-dicarboxi-4-oxa-1,6-hexanodioatos y compuestos relacionados descritos en el documento US 4.566.984. Los mejoradores de la detergencia de ácidos succínicos útiles incluyen los ácidos alquil y alquenil C_{5}-C_{20}-succínicos y sus sales. Un compuesto particularmente preferido de este tipo es ácido dodecenilsuccinico. Ejemplos preferidos de mejoradores de la detergencia de succinatos incluyen: succinato de laurilo, succinato de miristilo, succinato de palmitilo, succinato de 2-dodecenilo (preferido), succinato de 2-pentanodecenilo y similares. Los succinatos de laurilo son los mejoradores de la detergencia preferidos de este grupo y se describen en la solicitud de patente europea 86200690.5/2.200.263, publicada el 5 de noviembre de 1986.
Los ácidos grasos, por ejemplo, ácidos monocarboxílicos de C_{12}-C_{18} pueden ser incorporados también en las composiciones solos o en combinación con los mejoradores de la detergencia anteriormente mencionados, especialmente mejoradores de la detergencia de citratos y/o succinatos, para proporcionar una actividad mejoradora de la detergencia adicional. Este uso de ácidos grasos dará lugar generalmente a una disminución de la formación de espuma, que debe ser tenida en cuenta por el formulador.
Dispersantes - Se pueden incorporar uno o más dispersantes adecuados de polialquileninina en las composiciones limpiadoras de la presente invención. Ejemplos de estos dispersantes adecuados se pueden encontrar en las solicitudes de patentes europeas nº 111.965, 111.984 y 112.592; patentes de EE.UU nº 4.597.898, 4.548.744 y 5.565.145. Sin embargo, se puede usar cualquier agente dispersante o anti-redepósito de arcilla/suciedad en las composiciones de lavandería de la presente invención.
Además, los agentes dispersante polímeros que incluyen policarboxilatos polímeros y polietilenglicoles son adecuados para ser usados en la presente invención. Los ácidos monómeros insaturados que pueden ser polimerizados para formar policarboxilatos polímeros adecuados incluyen ácido acrílico, ácido maleico (o anhídrido maleico), ácido fumárico, ácido itacónico, ácido aconítico, ácido mesacónico, ácido citracónico y ácido metilenomalónico. Los policarboxilatos polímeros particularmente adecuados pueden derivar de ácido acrílico. Estos polímeros basados en ácido acrílico que son útiles en la presente invención son las sales solubles en agua de ácido acrílico polimerizado. El peso molecular medio de estos polímeros en la forma ácida varía preferentemente en el intervalo de aproximadamente 2.000 a 10.000, más preferentemente de aproximadamente 4.000 a 7.000 y lo más preferentemente de aproximadamente 4.000 a 5.000. Las sales solubles en agua de estos polímeros de ácido acrílico pueden incluir, por ejemplo, sales de metales alcalinos, amonio y amonio sustituido. Los polímeros solubles de este tipo son materiales bien conocidos. El uso de poliacrilatos de este tipo en composiciones detergentes ha sido descrito, por ejemplo, en el documento US 3.308.067.
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Se pueden usar también copolímeros basados en acrílico/maleico como un componente preferido del agente dispersante/anti-redepósito. Estos materiales incluyen sales solubles en agua de copolímeros de ácido acrílico y ácido maleico. El peso molecular medio de estos copolímeros en la forma ácida varía preferentemente en el intervalo de 2.000 a 100.000, más preferentemente de aproximadamente 5.000 a 75.000, lo más preferentemente de aproximadamente 7.000 a 75.000. La relación de segmentos de acrilato a maleato en estos copolímeros variará generalmente en el intervalo de aproximadamente 30:1 a aproximadamente 1:1, más preferentemente de aproximadamente 10:1 a 2:1. Las sales solubles en agua de estos copolímeros de ácido acrílico/ácido maleico pueden incluir, por ejemplo, las sales de metales alcalinos, amonio y amonio sustituido. Los copolímeros de acrilato/maleato solubles de este tipo son materiales conocidos que se describen en la solicitud de patente europea nº 66915, publicada el 15 de diciembre de 1982, así como en el documento EP 193.360, publicado el 3 de septiembre de 1986, que describe también estos polímeros que comprenden acrilato de hidroxipropilo. Todavía, otros agentes dispersantes útiles incluyen terpolímeros maleico/acrílico/alcohol vinílico. Estos materiales se describen también en el documento EP 193.360 que incluyen, por ejemplo, el terpolímero 45/45/10 de acrílico/maleico/alcohol vinílico.
Otro material polímero que puede ser incluido es polietilenglicol (PEG). El PEG puede exhibir un rendimientote agente dispersante así como actuar como un agente anti-redepósito de supresión de suciedad y arcilla. Los intervalos típicos de pesos moleculares para estos fines varían en el intervalo de aproximadamente 500 a aproximadamente 100.000, preferentemente de aproximadamente 1.000 a aproximadamente 50.000, más preferentemente de aproximadamente 1500 a aproximadamente 10.000.
Se pueden usar también agentes dispersantes de poliaspartato y poliglutamato, especialmente de forma conjunta con mejoradores de la detergencia de zeolitas. Los agentes dispersantes como el poliaspartato tienen preferentemente un peso molecular (medio) de aproximadamente 10.000.
Agentes de supresión de la suciedad - Las composiciones según la presente invención pueden comprender opcionalmente uno o más agentes supresores de la suciedad. Si se utilizan, los agentes supresores de la suciedad comprenderán generalmente de aproximadamente 0,01%, preferentemente desde aproximadamente 0,1%, más preferentemente de aproximadamente 0,2% hasta aproximadamente 10%, preferentemente hasta aproximadamente 5%, más preferentemente hasta aproximadamente 3% en peso de la composición. Ejemplos no limitativos de polímeros supresores de la suciedad adecuados se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.728.671, 5.691.298, 5.599.782, 5.415.807, 5.182.043, 4.956.447, 4.976.879, 4.968.451, 4.925.577, 4.861.512, 4.877.896, 4.771.730, 4.721.580, 4.000.093, 3.959.230 y 3.893.929 y en la solicitud de patente europea 0.219.048.
Agentes supresores de la suciedad adecuados adicionales se describen en las patentes de EE.UU. nº 4.201.824, 4.240.918, 4.525.524, 4.579.681, 4.220.918 y 4.787.989, EP 279.134 A, EP 457.205 A, y DE 2.335.044.
Agentes quelantes - Las composiciones de la presente invención en la presente memoria descriptiva pueden contener también opcionalmente un agente quelante que sirve para quelar iones metálicos e impurezas metálicas que de otro modo tenderían a desactivar el (o los) agente(s) blanqueador(es). Los agentes quelantes útiles pueden incluir amino-carboxilatos, fosfonatos, amino-fosfonatos, agentes quelantes aromáticos con sustituciones polifuncionales y sus mezclas. Ejemplos adicionales de agentes quelantes adecuados y los niveles de uso se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115, 5.720.671 y 5.576.282.
Las composiciones de la presente invención pueden contener también sales (o forma ácida) de ácido metil-glicino-diacético (MGDA) solubles en agua como quelante o co-mejorador de la detergencia útiles, por ejemplo, con mejoradores de la detergencia insolubles como zeolitas, silicatos en capas y similares.
Si se utilizan, estos agentes quelantes comprenderán generalmente de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 15%, más preferentemente de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 3,0% en peso de la composición detergente de la presente invención.
Supresor de la formación de espuma - Otro ingrediente opcional es un supresor de la formación de espuma como, por ejemplo, siliconas y mezclas de sílice-silicona. Ejemplos de supresores de la formación de espuma adecuados se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.707.950 y 5.728.671. Estos supresores de la formación de espuma se emplean normalmente a niveles de 0,001% a 2% en peso de la composición, preferentemente de 0,01% a 1% en peso.
Agentes suavizantes - Se pueden incorporar también agentes suavizantes de telas en las composiciones detergentes de lavandería de acuerdo con la presente invención. Los agentes suavizantes inorgánicos son, por ejemplo, las arcillas de esmectitas descritas en el documento GB-A-1.400.898 y US 5.019.292. Los agentes suavizantes orgánicos incluyen las aminas terciarias insolubles en agua descritas en los documentos GB-A-1.514.276 y EP-B-011.340 y su combinación con sales de mono-amonio cuaternario de C_{12}-C_{14} se describe en los documentos EP-B-026.527 y EP-B-026.528 y se describen amidas de doble cadena larga en el documento EP-B-0.242.919. Otros ingredientes orgánicos útiles para los sistemas suavizantes de telas incluyen materiales de poli(óxido de etileno) de peso molecular elevado descritos en los documentos EP-A- 0.299.575 y 0.313.146.
Se describen agentes suavizantes de telas particularmente adecuados en las patentes de EE.UU. nº 5.707.950 y 5.728.673.
Los niveles de arcilla de esmectita están normalmente en el intervalo de 2% a 20%, más preferentemente de 5% a 15% en peso, siendo añadido el material como un componente mixto seco al resto de la formulación. Los agentes suavizantes de telas orgánicos como las aminas terciarias insolubles en agua o materiales de amidas de doble cadena larga son incorporados a niveles de 0,5% a 5% en peso, normalmente de 1% a 3% en peso, mientras que los materiales de poli(óxido de etileno) de peso molecular elevado y los materiales catiónicos solubles en agua son añadidos a niveles de 0,1% a 2%, normalmente de 0,15% a 1,5% en peso. Estos materiales son normalmente añadidos a la parte secada por aspersión de la composición, aunque en algunos casos puede ser más conveniente añadirlos como una materia en forma de partículas mezcladas secas, o pulverizarlos en forma de un líquido fundido sobre los demás componentes sólidos de la composición.
Compuestos de amonio cuaternario biodegradables como se describen en los documentos EP-A- 040.562 y EP-A-239.910 han sido presentados como alternativas a los cloruros de amonio con doble cadena alquílica larga y metil-sulfatos.
Ejemplos no limitativos de aniones compatibles con el suavizante para los compuestos de amonio cuaternario y los precursores de aminas incluyen cloruro o metil-sulfato.
Inhibición de la transferencia de colorantes - Las composiciones detergentes de la presente invención pueden incluir también compuestos para inhibir la transferencia de colorantes desde una tela a otra de colorantes solubilizados y puestos en suspensión que se encuentran durante el las operaciones de lavado y acondicionamiento de telas que incluyen telas coloreadas.
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Agentes inhibidores de la transferencia de colorantes polímeros
Las composiciones detergentes según la presente invención pueden comprender también de 0,001% a 10%, preferentemente de 0,01% a 2%, más preferentemente de 0,05% a 1% en peso de agentes inhibidores de la transferencia de colorantes polímeros. Dichos agentes inhibidores de la transferencia de colorantes polímeros se incorporan normalmente en las composiciones detergentes con el fin de inhibir la transferencia de colorantes desde telas coloreadas a telas lavadas con los mismos. Estos polímeros tienen la capacidad de formar complejos o adsorber los colorantes desplazados fuera de las telas antes de que los colorantes tengan ocasión de resultar unidos a otros artículos en el lavado.
Los agentes inhibidores de la transferencia de colorantes polímeros especialmente adecuados son poliaminas, polímeros de N-óxidos, copolímeros de N-vinilpirrolidona y N-vinilimidazol, polímeros de polivinilpirrolidona, poliviniloxazolidonas y polivinilimidazoles o sus mezclas. Ejemplos de estos colorantes inhibidores de la transferencia de colorantes se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.707.950 y 5.707.951.
Los agentes inhibidores de la transferencia de colorantes adecuados adicionales incluyen, pero sin limitación, polímeros reticulados. Los polímeros reticulados son polímeros cuyas cadenas principales están interconectadas hasta un cierto grado; estas conexiones pueden ser de naturaleza química o física, posiblemente con grupos activos en la cadena principal o las ramificaciones; los polímeros reticulados han sido descritos en la publicación Journal of Polymer Science, volumen 22, páginas 1035-1039.
En una realización, los polímeros reticulados se preparan de manera que formen una estructura rígida tridimensional, que pueda atrapar los colorantes en los poros formados por la estructura tridimensional. En otra realización, los polímeros reticulados atrapan los colorantes por hinchamiento. Estos polímeros reticulados se describen en la solicitud de patente europea en trámite 94870213.9.
La adición de estos polímeros mejora también el rendimiento de las enzimas según la invención.
Variación del pH y efecto tampón - Muchas de las composiciones detergentes y limpiadoras descritas en la presente memoria descriptiva serán tamponadas, es decir, son relativamente resistente a una caída del pH en presencia de suciedades acidas. Sin embargo, Otras composiciones en la presente memoria descriptiva pueden tener una capacidad tamponante excepcionalmente baja o pueden estar sustancialmente sin tamponar. Las técnicas para controlar o regular el pH a niveles de uso recomendados incluyen más generalmente el uso no solamente de tampones sino también de álcalis adicionales, ácidos, sistemas para elevar el pH, recipientes de compartimentos duales, etc., y son bien conocidas por los expertos en la técnica.
Las composiciones de ADD de la presente invención comprenden un componente para ajustar el pH seleccionado entre sales inorgánicas alcalinas solubles en agua y mejoradores de la detergencia orgánicos e inorgánicos solubles en agua como se describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464 y 5.710.115.
Agentes para el cuidado de materiales - Las composiciones de ADD preferidas pueden contener uno o más agentes para el cuidado de materiales que sean eficaces como inhibidores de la corrosión y/o adyuvantes antimanchas como se describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115 y 5.646.101.
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Cuando están presentes, estos materiales protectores son incorporados preferentemente a niveles bajos, por ejemplo, de aproximadamente 0,01% a aproximadamente 5% de la composición de ADD.
Otros materiales - Los ingredientes o adyuvantes detergentes opcionalmente incluidos en las presentes composiciones pueden incluir uno o más materiales para ayudar a mejorar el rendimiento de limpieza, el tratamiento del sustrato que va a ser limpiado o diseñados para mejorar las características estéticas de la composición. Los adyuvantes que pueden ser incluidos también en las composiciones de la presente invención, a sus niveles convencionales de uso establecidos en la técnica (por ejemplo, los materiales adyuvantes pueden comprender, en total, de aproximadamente 30% a aproximadamente 99,9%, preferentemente de aproximadamente 70% a aproximadamente 95% en peso de las composiciones), incluyen otros ingredientes activos como mejoradores de la detergencia que no son de fosfatos, partículas coloreadas, agentes para el cuidado de la plata, antimanchas y/o anti-corrosión, colorantes, materiales de carga, germicidas, fuentes de alcalinidad, hidrotropos, antioxidantes, perfumes, agentes solubilizantes, vehículos, adyuvantes de tratamiento, pigmentos y agentes para controlar el pH como se describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115, 5.698.504, 5.695.679, 5.686.014 y 5.646.101.
Métodos de limpieza - Además de los métodos para la limpieza de telas, vajillas y otras superficies duras, y partes corporales mediante la limpieza personal, descritos en la presente memoria descriptiva, la presente invención abarca también un procedimiento de pretratamiento de lavandería para telas que han sido ensuciadas o manchadas, que comprende poner en contacto directamente dichas manchas y/o suciedades con una forma altamente concentrada de la composición blanqueadora anteriormente expuesta antes del lavado de estas telas usando soluciones acuosas convencionales de lavado. Preferentemente, la composición blanqueadora permanece en contacto con la suciedad/mancha durante un período de aproximadamente 30 segundos a 24 horas antes de lavar el sustrato ensuciado/manchada pretratado de una manera convencional. Más preferentemente, los tiempos de pretratamiento variarán en el intervalo de aproximadamente 1 a aproximadamente 180 minutos.
Los siguientes están destinados a ilustras composiciones de la presente invención, pero no están necesariamente concebidos para limitar o definir de algún otro modo el alcance de la invención.
En todos los ejemplos siguientes Proteasa^{1} significa una variante de proteasa que comprende una sustitución de residuos de aminoácidos con otro residuo de aminoácido que se produce de forma natural correspondiente a las posiciones 101G/103A/104I/159D/232V/236H/245R/248D/252K de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. La Proteasa^{1} Puede ser sustituida con otra variante de proteasa adicional de la presente invención, con resultados sustancialmente similares en los siguientes ejemplos.
En los ejemplos de composiciones limpiadoras de la presente invención, los niveles de enzima de Proteasa^{1} son expresados mediante enzima pura por peso total de la composición, y los otros niveles de enzimas son expresados mediante materia prima por peso de la composición total y, salvo que se especifique otra cosa, los demás ingredientes son expresados por peso de la composición total.
Adicionalmente, en los siguientes Ejemplo, se usan algunas abreviaturas conocidas por los expertos ordinarios en la técnica de forma congruente con la descripción expuesta en la presente memoria descriptiva.
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(Tabla pasa a página siguiente)
Ejemplo 1 Composición de lavavajillas automático granular
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Ejemplo 2 Composiciones detergentes lavavajillas compactas de densidad elevada (0,96 kg/l) A a F de acuerdo con la invención
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Ejemplo 3 Composiciones detergentes lavavajillas granulares, ejemplos A a F de densidad aparente 1,02 Kg/l de acuerdo con la invención
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Ejemplo 4 Ejemplos A a H de composiciones detergentes en pastillas de acuerdo con la presente invención preparadas mediante compresión de una composición detergente lavavajillas granular a una presión de 13 kn/cm^{2} usando una prensa rotatoria estándar de 12 cabezales
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Ejemplo 5 Composiciones limpiadoras granulares de telas
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Ejemplo 6 Composiciones limpiadoras granulares de telas
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Ejemplo 7 Composición limpiadora de telas granular y compacta
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Ejemplo 8 Composición granular limpiadora de telas
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Ejemplo 9 Composición granular limpiadora de telas
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Ejemplo 10 Composición granular limpiadora de telas
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Ejemplo 11 Composición granular limpiadora de telas
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Ejemplo 12 Composición granular limpiadora de telas
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Ejemplo 13
Las siguientes composiciones detergentes de lavandería granulares 13 A-C son de utilidad particular bajo condiciones de lavado de máquinas europeas y se prepararon de acuerdo con la invención:
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Ejemplo 14
Las siguientes formulaciones son ejemplos de composiciones de acuerdo con la invención, que pueden estar en la forma de gránulos o en la forma de una pastilla.
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Ejemplo 15 Composiciones limpiadoras de telas líquidas
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Ejemplo 16 Composiciones limpiadoras de telas líquidas
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Ejemplo 17 Comprimidos de limpieza de dentaduras efervescentes en dos capas
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Ejemplo 18
Las composiciones detergentes granulares de lavandería 18 A-E son de utilidad particular bajo condiciones de lavado de máquinas japonesas y se preparan de acuerdo con la invención:
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Aunque se han descrito realizaciones particulares de la considerada, será obvio para los expertos en la técnica que se pueden hacer diversos cambios y modificaciones de la invención considerada que se aparten de las características generales y el alcance de la invención. Está previsto que las reivindicaciones anejas abarquen todas estas modificaciones que estén dentro del alcance de la invención.
Las composiciones de la presente invención se pueden preparar adecuadamente mediante cualquier procedimiento escogido por el formulador, de los que son ejemplos no limitativos los descritos en las patentes de EE.Uu nº el documento 5.691.297, 5.574.005, 5.569.645, 5.565.422, 5.516.448, 5.489.392 y 5.486.303.
Además de los ejemplos anteriores, las composiciones blanqueadoras de la presente invención pueden ser formulada en cualquier composición detergente de lavandería adecuada, de los que se describen ejemplos no limitativos en las patentes de EE.UU. nº 5.679.630, 5.565.145, 5.478.489, 5.470.507, 5.466.802, 5.460.752, 5.458.810, 5.458.809 y 5.288.431.

Claims (26)

1. Una composición blanqueadora, que comprende:
(a) una cantidad eficaz de una variante de proteasa en que dicha variante de proteasa incluye la sustitución de residuos de aminoácidos con otros residuos de aminoácidos que se producen de forma natural en posiciones de residuos de aminoácidos correspondientes a las posiciones 101, 103, 104, 159, 232, 236, 245, 248 y 252 de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens; y
(b) un agente blanqueador que es un peroxiácido orgánico o es una combinación de un activador de blanqueo y un compuesto de peroxígeno capaz de producir peróxido de hidrógeno que puede reaccionar con el activador para formar un peroxiácido orgánico in situ en una solución blanqueadora formada a partir de la composición; y
(c) uno o más materiales adyuvantes de limpieza.
2. La composición blanqueadora según la reivindicación 1, en la que dicha variante de proteasa es derivada de subtilisina de Bacillus, preferentemente subtilisina de Bacillus lentus o subtilisina 309.
3. La composición blanqueadora según la reivindicación 1, en la que dicha variante de proteasa incluye un conjunto de sustituciones seleccionado entre el grupo que consiste en:
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4. La composición blanqueadora según la reivindicación 2, en la que dicha variante de proteasa incluye el conjunto de sustituciones:
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5. La composición blanqueadora según la reivindicación 1, en la que dicha variante de proteasa incluye un conjunto de sustituciones seleccionado entre el grupo que consiste en:
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6. La composición blanqueadora según la reivindicación 1, en la que dicho agente blanqueador se selecciona entre el grupo que consiste en:
(i) un peroxiácido orgánico seleccionado entre el grupo que consiste en peroxiácidos orgánicos de fórmula:
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en la que R^{1} es un grupo alquilo, arilo o alcarilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 14 átomos de carbono, R^{2} es un grupo alquileno, arileno o alcarileno que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 14 átomos de carbono y R^{5} es H o un grupo alquilo, arilo o alcarilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 10 átomos de carbono; ácido E-ftalimido-peroxicaproico y sus mezclas; y
(ii) una combinación de un activador de blanqueo y un compuesto de peroxígeno capaz de producir peróxido de hidrógeno que puede reaccionar con el activador para formar un peroxiácido orgánico in situ en una solución blanqueadora formada a partir de la composición, en la que dicho activador de blanqueo tiene la fórmula general:
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en la que R es un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 5 a aproximadamente 18 átomos de carbono en el que la cadena de alquilo lineal más larga que se extiende a partir del átomo de carbono de carbonilo y que lo incluye contiene de aproximadamente 6 a aproximadamente 10 átomos de carbono y L es un grupo lábil, cuyo ácido conjugado tiene un pKa en el intervalo de aproximadamente 4 a aproximadamente 13;
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preferentemente dicho activador de blanqueo tiene la fórmula general:
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o sus mezclas, en las que R^{1} es un grupo alquilo, arilo o alcarilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 14 átomos de carbono, R^{2} es un grupo alquileno, arileno o alcarileno que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 14 átomos de carbono, R^{5} es H o un grupo alquilo, arilo o alcarilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 10 átomos de carbono y L es un grupo lábil;
más preferentemente R^{1} es un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 6 a aproximadamente 12 átomos de carbono, R^{2} contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 8 átomos de carbono y R^{5} es H o metilo.
7. La composición blanqueadora según la reivindicación 6, en la que R^{1} es un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 7 a aproximadamente 10 átomos de carbono, R^{2} contiene de aproximadamente 4 a aproximadamente 5 átomos de carbono y en la que L se selecciona entre el grupo que consiste en:
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en el que R^{3} es una cadena alquílica que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 8 átomos de carbono e Y es -SO_{3}-M^{+} o -CO_{2}-M^{+} en los que M es sodio o potasio.
8. La composición blanqueadora según la reivindicación 1, en la que dicho agente blanqueador comprende un activador de blanqueo seleccionado entre el grupo que consiste en tetraacetil-etileno-diamina (TAED), benzoilcaprolactama (BzCL), 4-nitrobenzoilcaprolactama, 3-clorobenzoilcaprolactama, benzoiloxibencenosulfonato (BOBS), nonanoiloxibenceno-sulfonato (NOBS), benzoato de fenilo (PhBz), decanoiloxibencenosulfonato (C_{10}-OBS), benzoilvalerolactama (BZVL), octanoiloxibencenosulfonato (C_{8}-OBS), ésteres perhidrolizables, sal de sodio de 4-[N-(nonanoil)amino-hexanoiloxi]-benceno-sulfonato (NACA-OBS), lauriloxibencenosulfonato (LOBS o C_{12}-OBS), 10-undecenoiloxibencenosulfonato (UDOBS o C_{11}-OBS con insaturación en la posición 10) y ácido decanoiloxibenzoico (DOBA) y sus mezclas, y que comprende además opcionalmente un catalizador de blanqueo, preferentemente 3-(3,4-dihidroisoquinolinio)propano-sulfonato.
9. La composición blanqueadora según la reivindicación 1, en la que dicho agente blanqueador comprende al menos aproximadamente 0,1% en peso del agente blanqueador de un compuesto blanqueador de peroxígeno capaz de producir peróxido de hidrógeno en un líquido acuoso y al menos 0,1% en peso del agente blanqueador de uno o más activadores de blanqueo, en la que dichos activadores de blanqueo son miembros seleccionados entre el grupo que consiste en:
a) un activador de blanqueo de fórmula general:
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o sus mezclas, en el que R^{1} es un grupo alquilo, arilo o alcarilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 14 átomos de carbono, R^{2} es un grupo alquileno, arileno o alcarileno que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 14 átomos de carbono, R^{5} es H o un grupo alquilo, arilo o alcarilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 10 átomos de carbono y L es un grupo lábil;
b) un activador de blanqueo de tipo benzoxazina de fórmula:
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en la que R_{1} es H, alquilo, alcarilo, arilo, arilaquilo y en la que R_{2}, R_{3}, R_{4} y R_{5} pueden ser sustituyentes iguales o diferentes seleccionados entre H, halógeno, alquilo, alquenilo, arilo, hidroxilo, alcoxilo, amino, alquilamino, -COOR_{6} en el que R_{6} es H o un grupo alquilo y funciones carbonilo;
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c) un activador de blanqueo de N-acil-caprolactama de fórmula:
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en la que R^{6} es H o un grupo alquilo, arilo, acoxiarilo o alcarilo que contiene de 1 a 12 átomos de carbono; y
d) mezclas de a), b) y c).
10. La composición blanqueadora según la reivindicación 1, en la que el correspondiente ácido carboxílico del agente blanqueador de peroxiácido orgánico tiene un valor del balance hidrófilo-lipófilo en el intervalo de aproximadamente 3 a aproximadamente 6,5.
11. La composición blanqueadora según la reivindicación 1, en la que dichos materiales adyuvantes de limpieza se seleccionan entre el grupo que consiste en tensioactivos, disolventes, tampones, enzimas, agentes supresores de la suciedad, agentes supresores de la suciedad arcillosa, agentes dispersantes, abrillantadores, supresores de espuma, suavizantes de telas, mejoradores de la formación de espuma, estabilizadores de enzimas, mejoradores de la detergencia, otros agentes blanqueadores, colorantes, perfumes, quelantes y sus mezclas.
12. La composición blanqueadora según la reivindicación 11, en la que dichos materiales adyuvantes de limpieza comprenden al menos un tensioactivo detergente, preferentemente un tensioactivo ramificado, más preferentemente un tensioactivo ramificado de cadena media.
13. La composición blanqueadora según la reivindicación 11, en la que los materiales adyuvantes de limpieza comprenden al menos aproximadamente 0,1% de tensioactivo por peso de la composición, comprendiendo dicho tensioactivo materiales seleccionados entre el grupo que consiste en alquil-benceno-sulfonatos, alquil-sulfatos primarios, alquil-sulfatos secundarios, alquil-alcoxi-sulfatos, alquil-alcoxi-carboxilatos, alquil-poliglicósidos y sus correspondientes poliglicósidos sulfatados, ésteres de ácidos grasos alfa-sulfonados, alquil- y alquil-fenol-alcoxilatos, betaínas y sulfobetaínas, óxidos de aminas, N-metil-glucamidas, etoxilatos de alcoholes primarios no iónicos, alcohol primario no iónico etoxi/propoxi mixto y sus mezclas.
14. La composición blanqueadora según la reivindicación 13, que comprende adicionalmente al menos aproximadamente 5% de mejorador de la detergencia seleccionado entre el grupo que consiste en zeolitas, policarboxilatos, silicatos en capas, fosfatos y sus mezclas.
15. La composición blanqueadora según la reivindicación 11, en la que dichos materiales adyuvantes de limpieza comprenden al menos una enzima detergente seleccionada entre el grupo que consiste en celulasas, lipasas, amilasas, fosfolipasas, otras proteasas, peroxidasas y sus mezclas.
16. La composición blanqueadora según la reivindicación 1, en la que dicha composición blanqueadora es una composición blanqueadora de telas, preferentemente en la forma de un líquido, gránulo, pastilla, polvo o barra, que comprende al menos aproximadamente 5% de tensioactivo y al menos aproximadamente 5% de mejorador de la detergencia por peso de la composición.
17. La composición blanqueadora según la reivindicación 1, en la que dicha composición blanqueadora es una composición blanqueadora de telas que comprende:
(a) de aproximadamente 0,0001% a aproximadamente 10% en peso de dicha variante de proteasa;
(b) de aproximadamente 0,5% a aproximadamente 20% en peso de dicho agente blanqueador;
(c) al menos aproximadamente 5% en peso de un tensioactivo preferentemente seleccionado entre el grupo que consiste en alquil-benceno-sulfonatos, alquil-sulfatos primarios, alquil-sulfatos secundarios, alquil-alcoxi-sulfatos, alquil-alcoxi-carboxilatos, alquil-poliglicósidos y sus correspondientes poliglicósidos sulfatados, ésteres de ácidos grasos alfa-sulfonados, alquil- y alquil-fenol-alcoxilatos, betaínas y sulfobetaínas, óxidos de aminas, N-metil-glucamidas, etoxilatos de alcoholes primarios no iónicos, alcohol primario no iónico mixto etoxi/propoxi y sus mezclas; y
(d) al menos aproximadamente 5% en peso de un mejorador de la detergencia preferentemente seleccionado entre el grupo que consiste en zeolitas, policarboxilatos, silicatos en capas, fosfatos y sus mezclas.
18. La composición blanqueadora según la reivindicación 17, en la forma de una composición blanqueadora de telas granular concentrada que comprende al menos aproximadamente 15% de tensioactivo.
19. Un método para limpiar telas, comprendiendo dicho método poner en contacto una tela que necesita una limpieza con una composición blanqueadora según las reivindicaciones 16 ó 17.
20. La composición blanqueadora según la reivindicación 1, en la que dicha composición blanqueadora es una composición blanqueadora lavavajillas, preferentemente en la forma de un líquido, gránulo, polvo o pastilla, que comprende:
(a) de aproximadamente 0,0001% a aproximadamente 10% en peso de la composición blanqueadora lavavajillas de dicha variante de proteasa;
(b) de aproximadamente 0,5% a aproximadamente 20% en peso de la composición blanqueadora lavavajillas de dicho agente blanqueador; y
(c) de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 10% en peso de la composición blanqueadora lavavajillas de un tensioactivo.
21. Un método para limpiar vajillas, comprendiendo dicho método poner en contacto una vajilla que necesita una limpieza con una composición blanqueadora según la reivindicación 20.
22. La composición blanqueadora según una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 5, en que dicha composición blanqueadora es una composición de limpieza personal que comprende:
(a) de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 5%, preferentemente de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 2%, más preferentemente de aproximadamente 0,01% a aproximadamente 0,8% en peso de la composición de limpieza personal de la variante de proteasa;
(b) de aproximadamente 0,5% a aproximadamente 20% en peso de la composición de limpieza personal de un agente blanqueador que es un peroxiácido orgánico o es una combinación de un activador de blanqueo y un compuesto de peroxígeno capaz de producir peróxido de hidrógeno que puede reaccionar con el activador para formar un peroxiácido orgánico in situ en una solución blanqueadora formada a partir de la composición; y
(c) de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 95% en peso de la composición de limpieza personal de un sistema tensioactivo que comprende preferentemente un o más tensioactivos seleccionados entre el grupo que consiste en carboxilatos aniónicos, óxidos de aminas, alquil-glucósidos, glucosamidas, alquil-sulfatos, alquil-éter-sulfatos, acil-isetionatos, alquil-sulfosuccinatos, ésteres de alquil-fosfatos, ésteres de fosfatos etoxilados, alquil-gliceril-éter-sulfonatos y sus mezclas, que comprende más preferentemente uno o más tensioactivos seleccionados entre el grupo que consiste en jabones, alquil-glutamatos, alquil-sarcosinatos, óxidos de lauramina, óxidos de cocamina, óxidos de cacamidopropilamina, decilglucósidos, lauril-sulfatos, laureth-sulfatos, acil C_{12-18}-isetionatos y sus mezclas; y
(d) opcionalmente, de aproximadamente 0,05% a aproximadamente 50% en peso de la composición de limpieza personal de un estabilizador de enzimas.
23. La composición blanqueadora según la reivindicación 22, en la que dicho tensioactivo es un jabón a un nivel de al menos aproximadamente 2%, preferentemente al menos aproximadamente 10%, más preferentemente al menos aproximadamente 25% en peso de la composición blanqueadora.
24. La composición de limpieza personal según la reivindicación 23, en la que la relación de jabón a variante de proteasa es de aproximadamente 2.000:1 a aproximadamente 8:1, preferentemente de aproximadamente 400:1 a aproximadamente 40:1.
25. Un método para la limpieza personal, comprendiendo dicho método poner en contacto una parte del cuerpo humano o de un animal inferior que necesita una limpieza con una composición blanqueadora según la reivindicación 22.
26. Un método para pretratar una tela que necesita limpieza, comprendiendo dicho método poner en contacto dicha tela antes de lavar dicha tela con una solución acuosa que contiene un tensioactivo con una composición blanqueadora según las reivindicaciones 16 ó 17.
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Families Citing this family (564)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
MA23346A1 (fr) * 1993-10-14 1995-04-01 Genencor Int Variantes de la subtilisine
EP1009815B1 (en) * 1997-08-29 2008-01-30 Novozymes A/S Protease variants and compositions
ES2367505T3 (es) * 1997-10-23 2011-11-04 Danisco Us Inc. Variantes de proteasa con sustituciones múltiples con carga neta alterada para usar en detergentes.
AR016969A1 (es) * 1997-10-23 2001-08-01 Procter & Gamble VARIANTE DE PROTEASA, ADN, VECTOR DE EXPRESIoN, MICROORGANISMO HUESPED, COMPOSICIoN DE LIMPIEZA, ALIMENTO PARA ANIMALES Y COMPOSICIoN PARA TRATAR UN TEXTIL
DE69939538D1 (de) 1998-07-02 2008-10-23 Univ Toronto Mit einer kohlenhydratgruppe chemisch modifizierte proteine
WO2000024924A2 (en) * 1998-10-23 2000-05-04 The Procter & Gamble Company Methods for screening protease variants for use in detergent compositions
DE69940978D1 (de) 1998-11-10 2009-07-23 Univ Toronto Chemisch modifizierte mutante serinhydrolasen
WO2000064485A2 (en) * 1999-04-28 2000-11-02 Genencor International, Inc. Specifically targeted catalytic antagonists and uses thereof
US6627744B2 (en) 1999-07-02 2003-09-30 Genencor International, Inc. Synthesis of glycodendrimer reagents
CA2379729A1 (en) * 1999-07-22 2001-02-01 The Procter & Gamble Company Protease conjugates having sterically protected clip sites
AU6085800A (en) * 1999-07-22 2001-02-13 Procter & Gamble Company, The Subtilisin protease variants having amino acid substitutions in defined epitope regions
BR9917481A (pt) * 1999-09-09 2002-05-21 Procter & Gamble Composição detergente contendo uma protease
KR100387166B1 (ko) * 1999-12-15 2003-06-12 닛뽄덴끼 가부시끼가이샤 유기 일렉트로 루미네선스 소자
US7067049B1 (en) * 2000-02-04 2006-06-27 Exxonmobil Oil Corporation Formulated lubricant oils containing high-performance base oils derived from highly paraffinic hydrocarbons
DE10007608A1 (de) * 2000-02-18 2001-08-30 Henkel Kgaa Protease und Percarbonat enthaltende Wasch- und Reinigungsmittel
AU3724801A (en) * 2000-03-03 2001-09-12 Novozymes A/S Polypeptides having alkaline alpha-amylase activity and nucleic acids encoding same
US6777218B1 (en) 2000-03-14 2004-08-17 Novozymes A/S Subtilase enzymes having an improved wash performance on egg stains
US6902922B2 (en) * 2000-04-03 2005-06-07 Novozymes A/S Subtilisin variants
EP2258852A1 (en) * 2000-04-28 2010-12-08 Novozymes A/S Lipolytic enzyme variant
WO2002002725A1 (en) * 2000-06-30 2002-01-10 The Procter & Gamble Company Detergent compositions comprising a cyclodextrin glucanotransferase enzyme
MXPA03000120A (es) * 2000-06-30 2003-10-15 Procter & Gamble Composiciones detergentes que comprenden una enzima alfa-amilasa maltogenica.
US20020155574A1 (en) 2000-08-01 2002-10-24 Novozymes A/S Alpha-amylase mutants with altered properties
US6893855B2 (en) * 2000-10-13 2005-05-17 Novozymes A/S Subtilase variants
US6803222B2 (en) * 2000-11-22 2004-10-12 Kao Corporation Alkaline proteases
US7303907B2 (en) * 2001-01-08 2007-12-04 Health Protection Agency Degradation and detection of TSE infectivity
EP1241112A3 (en) 2001-03-15 2003-02-26 The Procter & Gamble Company Flexible multiple compartment pouch
CN100489094C (zh) * 2001-03-23 2009-05-20 金克克国际有限公司 具有改变的免疫原性反应的蛋白质及制备和使用该蛋白质的方法
EP1423513B1 (en) 2001-05-15 2009-11-25 Novozymes A/S Alpha-amylase variant with altered properties
DK200101090A (da) 2001-07-12 2001-08-16 Novozymes As Subtilase variants
CA2472206C (en) * 2001-12-31 2013-04-09 Genencor International, Inc. Proteases producing an altered immunogenic response and methods of making and using the same
WO2003062381A2 (en) * 2002-01-16 2003-07-31 Genencor International, Inc. Multiply-substituted protease variants
CA2472723C (en) * 2002-01-16 2013-12-17 Genencor International, Inc. Multiply-substituted protease variants
US7223386B2 (en) * 2002-03-11 2007-05-29 Dow Corning Corporation Preparations for topical skin use and treatment
US20030180281A1 (en) * 2002-03-11 2003-09-25 Bott Richard R. Preparations for topical skin use and treatment
EP3023501A1 (en) 2002-03-29 2016-05-25 Danisco US Inc. Enhanced protein expression in bacillus
EP1545235B1 (en) 2002-07-29 2013-11-06 Aminotech AS Method for production of peptides and amino acids from protein-comprising material of animal origin
US7082689B2 (en) * 2002-10-11 2006-08-01 Black & Decker Inc. Keyless shoe lock for reciprocating saw
TWI319007B (en) * 2002-11-06 2010-01-01 Novozymes As Subtilase variants
US7888093B2 (en) 2002-11-06 2011-02-15 Novozymes A/S Subtilase variants
DE10260903A1 (de) * 2002-12-20 2004-07-08 Henkel Kgaa Neue Perhydrolasen
US20050059567A1 (en) * 2003-09-11 2005-03-17 The Procter & Gamble Company Methods of formulating enzyme cocktails, enzyme cocktails for the removal of egg-based and grass-based stains and/or soils, compositions and products comprising same
KR20130083461A (ko) 2003-11-19 2013-07-22 더 프록터 앤드 갬블 캄파니 세린 프로테아제, 세린 효소들을 인코딩하는 핵산 및 이를 편입시킨 벡터 및 숙주 세포
US7985569B2 (en) 2003-11-19 2011-07-26 Danisco Us Inc. Cellulomonas 69B4 serine protease variants
CN1942584B (zh) 2004-02-13 2011-07-27 诺维信公司 蛋白酶变体
ATE454440T1 (de) 2004-05-17 2010-01-15 Procter & Gamble Bleichmittel mit carbohydratoxidase
US20090060933A1 (en) * 2004-06-14 2009-03-05 Estell David A Proteases producing an altered immunogenic response and methods of making and using the same
JP2006143853A (ja) * 2004-11-18 2006-06-08 Lion Corp アミラーゼ含有漂白性組成物
JP2006143855A (ja) * 2004-11-18 2006-06-08 Lion Corp 飲料シミ汚れ除去効果を向上させたアミラーゼ含有漂白性組成物
US8814861B2 (en) 2005-05-12 2014-08-26 Innovatech, Llc Electrosurgical electrode and method of manufacturing same
US7147634B2 (en) 2005-05-12 2006-12-12 Orion Industries, Ltd. Electrosurgical electrode and method of manufacturing same
EP2385112B1 (en) * 2005-07-08 2016-11-30 Novozymes A/S Subtilase variants
US20070161531A1 (en) * 2005-07-08 2007-07-12 Novozymes A/S Subtilase variants
GB0603775D0 (en) * 2006-02-24 2006-04-05 Health Prot Agency Infectivity assay
CN101415482B (zh) 2006-03-31 2015-04-15 金克克国际有限公司 用于化合物分离的切向流动过滤设备、系统和方法
US7629158B2 (en) 2006-06-16 2009-12-08 The Procter & Gamble Company Cleaning and/or treatment compositions
CN101473036B (zh) 2006-06-23 2012-12-12 丹尼斯科美国公司 利用用于工程改造多种性质的位点评价文库对序列和活性关系进行系统评价
KR20150115023A (ko) * 2006-07-18 2015-10-13 다니스코 유에스 인크. 광범위한 온도에 걸쳐 활성인 프로테아제 변이형
CA2660645C (en) 2006-08-11 2016-04-05 Novozymes Biologicals, Inc. Bacillus cultures for use in washing, cleaning, stain removal, or degrading waste materials
US20100105598A1 (en) * 2006-10-16 2010-04-29 Pieter Augustinus Non-Phosphate Dish Detergents
AU2008226792B2 (en) 2007-03-12 2013-06-06 Danisco Us Inc. Modified proteases
US7922970B2 (en) * 2007-04-03 2011-04-12 Kimberly-Clark Worldwide, Inc. Use of sonication to eliminate prions
CN101679489B (zh) 2007-05-10 2014-05-28 丹尼斯科美国公司 增加细菌内多肽表达的修饰的分泌系统
CA2690032C (en) * 2007-06-06 2018-05-15 Danisco Us Inc. Methods for improving protein properties
DK2641652T3 (en) * 2007-09-12 2019-04-29 Danisco Us Inc FILTERING WITH INTERNAL POLLUTION CONTROL
US8021436B2 (en) 2007-09-27 2011-09-20 The Procter & Gamble Company Cleaning and/or treatment compositions comprising a xyloglucan conjugate
US7618801B2 (en) 2007-10-30 2009-11-17 Danison US Inc. Streptomyces protease
JP5520828B2 (ja) 2007-11-05 2014-06-11 ダニスコ・ユーエス・インク 改変される特徴を有するバシルス種(Bacillussp.)TS‐23アルファ‐アミラーゼ変異体
CN101932703B (zh) 2007-11-05 2015-08-05 丹尼斯科美国公司 具有改变的特性的α-淀粉酶变体
AU2008348270A1 (en) 2007-12-21 2009-07-30 Danisco Us Inc. Enhanced protein production in bacillus
JP2011510681A (ja) 2008-02-04 2011-04-07 ダニスコ・ユーエス・インク 改変された特性をもつts23アルファ‐アミラーゼ変異体
US8066818B2 (en) 2008-02-08 2011-11-29 The Procter & Gamble Company Water-soluble pouch
PL2088187T3 (pl) * 2008-02-08 2013-01-31 Procter & Gamble Sposób otrzymywania rozpuszczalnej w wodzie saszetki
US20090209447A1 (en) * 2008-02-15 2009-08-20 Michelle Meek Cleaning compositions
EP2100948A1 (en) * 2008-03-14 2009-09-16 The Procter and Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
US20090233830A1 (en) * 2008-03-14 2009-09-17 Penny Sue Dirr Automatic detergent dishwashing composition
EP2100947A1 (en) 2008-03-14 2009-09-16 The Procter and Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
CN107090014B (zh) 2008-03-26 2023-04-25 诺维信公司 稳定化的液体酶组合物
CN101981193B (zh) 2008-03-28 2016-05-11 丹尼斯科美国公司 在细菌细胞中扩增基因座的方法
EP2297314B1 (en) 2008-06-06 2015-04-15 Danisco US Inc. Compositions and methods comprising variant microbial proteases
CN105483099B (zh) 2008-06-06 2020-06-23 丹尼斯科美国公司 具有改良特性的嗜热脂肪土芽孢杆菌α-淀粉酶(AMYS)变体
EP2166092A1 (en) 2008-09-18 2010-03-24 The Procter and Gamble Company Detergent composition
EP2166073A1 (en) 2008-09-23 2010-03-24 The Procter & Gamble Company Cleaning composition
EP2166076A1 (en) * 2008-09-23 2010-03-24 The Procter & Gamble Company Cleaning composition
EP2166075A1 (en) 2008-09-23 2010-03-24 The Procter and Gamble Company Cleaning composition
BRPI0920891B1 (pt) 2008-09-25 2023-01-10 Danisco Us Inc Mistura de alfa-amilase e método para produção de um açúcar fermentável
JP5727378B2 (ja) * 2008-11-11 2015-06-03 ダニスコ・ユーエス・インク セリンプロテアーゼ変異体を含む組成物及び方法
EP2362902B1 (en) * 2008-11-11 2012-10-24 Danisco US, Inc., Genencor Division Compositions and methods comprising a subtilisin variant
MX2011004802A (es) 2008-11-11 2011-06-16 Danisco Inc Bacilos de subtilisina que comprenden una o mas mutaciones combinables.
US8183024B2 (en) 2008-11-11 2012-05-22 Danisco Us Inc. Compositions and methods comprising a subtilisin variant
US20100267304A1 (en) * 2008-11-14 2010-10-21 Gregory Fowler Polyurethane foam pad and methods of making and using same
US20100125046A1 (en) 2008-11-20 2010-05-20 Denome Frank William Cleaning products
EP2216391A1 (en) 2009-02-02 2010-08-11 The Procter & Gamble Company Liquid hand dishwashing detergent composition
ES2488117T3 (es) 2009-02-02 2014-08-26 The Procter & Gamble Company Composición detergente líquida para lavado de vajillas a mano
PL2213713T3 (pl) 2009-02-02 2014-07-31 Procter & Gamble Płynna kompozycja środka czyszczącego do ręcznego mycia naczyń
EP2216392B1 (en) 2009-02-02 2013-11-13 The Procter and Gamble Company Liquid hand dishwashing detergent composition
EP2216390B1 (en) 2009-02-02 2013-11-27 The Procter and Gamble Company Hand dishwashing method
EP2213715A1 (en) * 2009-02-02 2010-08-04 The Procter & Gamble Company Liquid hand dishwashing detergent composition
EP2216393B1 (en) 2009-02-09 2024-04-24 The Procter & Gamble Company Detergent composition
US8153574B2 (en) 2009-03-18 2012-04-10 The Procter & Gamble Company Structured fluid detergent compositions comprising dibenzylidene polyol acetal derivatives and detersive enzymes
US8293697B2 (en) 2009-03-18 2012-10-23 The Procter & Gamble Company Structured fluid detergent compositions comprising dibenzylidene sorbitol acetal derivatives
US8852912B2 (en) 2009-04-01 2014-10-07 Danisco Us Inc. Compositions and methods comprising alpha-amylase variants with altered properties
WO2010138347A1 (en) 2009-05-26 2010-12-02 The Procter & Gamble Company Aqueous liquid composition for pre-treating soiled dishware
AR076941A1 (es) 2009-06-11 2011-07-20 Danisco Us Inc Cepa de bacillus para una mayor produccion de proteina
WO2011005623A1 (en) 2009-07-09 2011-01-13 The Procter & Gamble Company Laundry detergent composition comprising low level of bleach
EP2451922A1 (en) 2009-07-09 2012-05-16 The Procter & Gamble Company Method of laundering fabric using a compacted liquid laundry detergent composition
US20110009307A1 (en) 2009-07-09 2011-01-13 Alan Thomas Brooker Laundry Detergent Composition Comprising Low Level of Sulphate
BR112012000531A2 (pt) 2009-07-09 2019-09-24 Procter & Gamble composição detergente para lavagem de roupas catalítica que compreende teores relativamente baixos de eletrólito solúvel em água
WO2011005730A1 (en) 2009-07-09 2011-01-13 The Procter & Gamble Company A catalytic laundry detergent composition comprising relatively low levels of water-soluble electrolyte
EP2451923A1 (en) 2009-07-09 2012-05-16 The Procter & Gamble Company Method of laundering fabric using a liquid laundry detergent composition
WO2011005804A1 (en) 2009-07-09 2011-01-13 The Procter & Gamble Company Method of laundering fabric using a liquid laundry detergent composition
MX342487B (es) 2009-07-09 2016-09-29 The Procter & Gamble Company * Composicion detergente solida para tratamiento de tela con bajo contenido de aditivo. ligeramente alcalina, que comprende acido ftalimido peroxicaproico.
US20130137799A1 (en) 2009-07-31 2013-05-30 Akzo Nobel N.V. Graft copolymers
ES2581916T5 (es) 2009-08-13 2022-11-07 Procter & Gamble Método para lavado de tejidos a baja temperatura
EP2480649A1 (en) * 2009-09-25 2012-08-01 Novozymes A/S Detergent composition
MX339581B (es) * 2009-09-25 2016-06-01 Novozymes As Variantes de subtilasa.
US8785171B2 (en) 2009-12-09 2014-07-22 The Procter & Gamble Company Fabric and home care products comprising cold water proteases
JP5863666B2 (ja) 2009-12-09 2016-02-17 ダニスコ・ユーエス・インク プロテアーゼ変異体を含む組成物及び方法
PL2333042T3 (pl) 2009-12-10 2015-12-31 Procter & Gamble Produkt do automatycznych zmywarek do mycia naczyń i jego wykorzystanie
EP2333041B1 (en) 2009-12-10 2013-05-15 The Procter & Gamble Company Method and use of a dishwasher composition
ES2399311T5 (es) 2009-12-10 2020-06-19 Procter & Gamble Composición detergente
ES2423580T5 (es) 2009-12-10 2021-06-17 Procter & Gamble Método y uso de una composición para lavado de vajillas
US20120258900A1 (en) 2009-12-21 2012-10-11 Danisco Us Inc. Detergent compositions containing bacillus subtilis lipase and methods of use thereof
US8741609B2 (en) 2009-12-21 2014-06-03 Danisco Us Inc. Detergent compositions containing Geobacillus stearothermophilus lipase and methods of use thereof
EP2516610A1 (en) 2009-12-21 2012-10-31 Danisco US Inc. Detergent compositions containing thermobifida fusca lipase and methods of use thereof
CA2785624A1 (en) * 2010-01-22 2011-07-28 Dupont Nutrition Biosciences Aps Methods for producing amino-substituted glycolipid compounds
EP3404087A1 (en) 2010-02-10 2018-11-21 Novozymes A/S Alpha-amylase variants with high stability in presence of a chelating agent
EP2357220A1 (en) 2010-02-10 2011-08-17 The Procter & Gamble Company Cleaning composition comprising amylase variants with high stability in the presence of a chelating agent
EP2361964B1 (en) 2010-02-25 2012-12-12 The Procter & Gamble Company Detergent composition
EP2365059A1 (en) 2010-03-01 2011-09-14 The Procter & Gamble Company Solid laundry detergent composition comprising C.I. fluorescent brightener 260 in alpha-crystalline form
EP2377914B1 (en) 2010-04-19 2016-11-09 The Procter & Gamble Company Mildly alkaline, low-built, solid fabric treatment detergent composition comprising perhydrolase
EP2363456A1 (en) 2010-03-01 2011-09-07 The Procter & Gamble Company Solid laundry detergent composition comprising brightener in micronized particulate form
EP2365054A1 (en) 2010-03-01 2011-09-14 The Procter & Gamble Company Solid laundry detergent composition comprising secondary alcohol-based detersive surfactant
EP2380957A1 (en) 2010-04-19 2011-10-26 The Procter & Gamble Company Solid laundry detergent composition having a dynamic in-wash ph profile
EP2365058A1 (en) 2010-03-01 2011-09-14 The Procter & Gamble Company Solid laundry detergent composition having an excellent anti-encrustation profile
AR080886A1 (es) 2010-04-15 2012-05-16 Danisco Us Inc Composiciones y metodos que comprenden proteasas variantes
US20120067373A1 (en) 2010-04-15 2012-03-22 Philip Frank Souter Automatic Dishwashing Detergent Composition
US20110257062A1 (en) 2010-04-19 2011-10-20 Robert Richard Dykstra Liquid laundry detergent composition comprising a source of peracid and having a ph profile that is controlled with respect to the pka of the source of peracid
US8889612B2 (en) 2010-04-19 2014-11-18 The Procter & Gamble Company Method of laundering fabric using a compacted liquid laundry detergent composition
US20110257060A1 (en) 2010-04-19 2011-10-20 Robert Richard Dykstra Laundry detergent composition comprising bleach particles that are suspended within a continuous liquid phase
US20110257069A1 (en) 2010-04-19 2011-10-20 Stephen Joseph Hodson Detergent composition
EP2380478A1 (en) 2010-04-23 2011-10-26 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing product
EP2383329A1 (en) 2010-04-23 2011-11-02 The Procter & Gamble Company Particle
PL2380963T3 (pl) 2010-04-23 2016-07-29 Procter & Gamble Sposób perfumowania
EP2380481B1 (en) 2010-04-23 2014-12-31 The Procter and Gamble Company Automatic dishwashing product
ES2579217T3 (es) 2010-04-23 2016-08-08 The Procter & Gamble Company Partícula
TR201810936T4 (tr) 2010-04-23 2018-08-27 Industrial Chemicals Group Ltd Deterjan bileşimi.
US20130260438A1 (en) * 2010-05-06 2013-10-03 Danisco Us Inc. Compositions and methods comprising serine protease variants (as amended)
DE102010028951A1 (de) 2010-05-12 2011-11-17 Henkel Ag & Co. Kgaa Lagerstabiles flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend Protease und Lipase
WO2011150157A2 (en) 2010-05-28 2011-12-01 Danisco Us Inc. Detergent compositions containing streptomyces griseus lipase and methods of use thereof
EP2395071A1 (en) 2010-06-10 2011-12-14 The Procter & Gamble Company Solid detergent composition comprising lipase of bacterial origin
EP2395070A1 (en) 2010-06-10 2011-12-14 The Procter & Gamble Company Liquid laundry detergent composition comprising lipase of bacterial origin
EP2585573A1 (en) 2010-06-23 2013-05-01 The Procter and Gamble Company Product for pre-treatment and laundering of stained fabric
EP2412792A1 (en) 2010-07-29 2012-02-01 The Procter & Gamble Company Liquid detergent composition
US8685171B2 (en) 2010-07-29 2014-04-01 The Procter & Gamble Company Liquid detergent composition
CN101922108B (zh) * 2010-09-14 2012-09-05 东华大学 使用1,4,7-三氮杂环壬烷配合物的活化漂白的方法
WO2012057781A1 (en) 2010-10-29 2012-05-03 The Procter & Gamble Company Cleaning and/or treatment compositions comprising a fungal serine protease
FI123942B (fi) 2010-10-29 2013-12-31 Ab Enzymes Oy Sieniperäisen seriiniproteaasin variantteja
WO2011026154A2 (en) 2010-10-29 2011-03-03 The Procter & Gamble Company Cleaning and/or treatment compositions
DE102010063458A1 (de) * 2010-12-17 2012-06-21 Henkel Ag & Co. Kgaa Lagerstabiles flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend Protease und Amylase
WO2012112718A1 (en) 2011-02-15 2012-08-23 Novozymes Biologicals, Inc. Mitigation of odor in cleaning machines and cleaning processes
DE102011005354A1 (de) 2011-03-10 2012-09-13 Henkel Ag & Co. Kgaa Leistungsverbesserte Proteasevarianten
US8802388B2 (en) 2011-04-29 2014-08-12 Danisco Us Inc. Detergent compositions containing Bacillus agaradhaerens mannanase and methods of use thereof
AR086216A1 (es) 2011-04-29 2013-11-27 Danisco Us Inc Composiciones detergentes que contienen mananasa de bacillus sp. y sus metodos de uso
BR112013027209A2 (pt) 2011-04-29 2016-11-29 Danisco Us Inc "polipeptídeo recombinante, composição detergente contendo mananase de geobacillus tepidamans, método para limpeza de produto têxtil, vetor de expressão e célula hospedeira"
US9856466B2 (en) 2011-05-05 2018-01-02 Danisco Us Inc. Compositions and methods comprising serine protease variants
RU2663114C2 (ru) 2011-05-05 2018-08-01 Дзе Проктер Энд Гэмбл Компани Способы и композиции, содержащие варианты сериновой протеазы
US20140371435A9 (en) 2011-06-03 2014-12-18 Eduardo Torres Laundry Care Compositions Containing Thiophene Azo Dyes
EP2537918A1 (en) 2011-06-20 2012-12-26 The Procter & Gamble Company Consumer products with lipase comprising coated particles
US20120324655A1 (en) 2011-06-23 2012-12-27 Nalini Chawla Product for pre-treatment and laundering of stained fabric
DK3421595T3 (da) 2011-06-30 2020-10-26 Novozymes As Alfa-amylasevarianter
EP2540824A1 (en) 2011-06-30 2013-01-02 The Procter & Gamble Company Cleaning compositions comprising amylase variants reference to a sequence listing
EP2551335A1 (en) 2011-07-25 2013-01-30 The Procter & Gamble Company Enzyme stabilized liquid detergent composition
WO2013016030A1 (en) 2011-07-27 2013-01-31 The Procter & Gamble Company Multiphase liquid detergent composition
US8841246B2 (en) 2011-08-05 2014-09-23 Ecolab Usa Inc. Cleaning composition containing a polysaccharide hybrid polymer composition and methods of improving drainage
US8853144B2 (en) 2011-08-05 2014-10-07 Ecolab Usa Inc. Cleaning composition containing a polysaccharide graft polymer composition and methods of improving drainage
US8636918B2 (en) 2011-08-05 2014-01-28 Ecolab Usa Inc. Cleaning composition containing a polysaccharide hybrid polymer composition and methods of controlling hard water scale
US8679366B2 (en) 2011-08-05 2014-03-25 Ecolab Usa Inc. Cleaning composition containing a polysaccharide graft polymer composition and methods of controlling hard water scale
BR112014004444A2 (pt) 2011-08-31 2017-03-21 Danisco Us Inc composições e métodos que compreendem uma variante de enzima lipolítica
PL2584028T3 (pl) 2011-10-19 2017-10-31 Procter & Gamble Cząstka
MX2014005094A (es) 2011-11-04 2014-08-08 Akzo Nobel Chemicals Int Bv Copolimeros de dendrita hibridos, composiciones de los mismos y metodos para producirlos.
MX2014005089A (es) 2011-11-04 2014-08-08 Akzo Nobel Chemicals Int Bv Copolimeros de dendrita de injerto, y metodos para producir los mismos.
JP6378089B2 (ja) 2011-12-09 2018-08-22 ダニスコ・ユーエス・インク 微生物におけるタンパク質産生のための、B.ズブチリス(B.subtilis)からのリボソームプロモーター
BR112014012910B1 (pt) 2011-12-13 2021-06-29 Danisco Us Inc. Método para produção de uma mistura de enzimas que catalisam um processo de conversão e método para preparação de um banco de células
WO2013092635A1 (en) * 2011-12-20 2013-06-27 Novozymes A/S Subtilase variants and polynucleotides encoding same
US20150017700A1 (en) 2011-12-22 2015-01-15 Danisco Us Inc. Compositions and methods comprising a lipolytic enzyme variant
ES2644007T3 (es) 2012-01-26 2017-11-27 Novozymes A/S Uso de polipéptidos con actividad de proteasa en piensos para animales y en detergentes
DK2623586T3 (da) 2012-02-03 2017-11-13 Procter & Gamble Sammensætninger og fremgangsmåder til overfladebehandling med lipaser
TR201900214T4 (tr) 2012-03-19 2019-02-21 Milliken & Co Karboksilat Boyalar
US9909109B2 (en) 2012-04-02 2018-03-06 Novozymes A/S Lipase variants and polynucleotides encoding same
WO2013167581A1 (en) 2012-05-07 2013-11-14 Novozymes A/S Polypeptides having xanthan degrading activity and polynucleotides encoding same
WO2013178670A2 (de) * 2012-05-30 2013-12-05 Clariant International Ltd. Verwendung von n-methyl-n-acylglucaminen als kältestabilisatoren in tensidlösungen
EP2674475A1 (en) 2012-06-11 2013-12-18 The Procter & Gamble Company Detergent composition
AU2013279440B2 (en) 2012-06-20 2016-10-06 Novozymes A/S Use of polypeptides having protease activity in animal feed and detergents
WO2014009473A1 (en) 2012-07-12 2014-01-16 Novozymes A/S Polypeptides having lipase activity and polynucleotides encoding same
US8945314B2 (en) 2012-07-30 2015-02-03 Ecolab Usa Inc. Biodegradable stability binding agent for a solid detergent
US8871699B2 (en) 2012-09-13 2014-10-28 Ecolab Usa Inc. Detergent composition comprising phosphinosuccinic acid adducts and methods of use
US20140308162A1 (en) 2013-04-15 2014-10-16 Ecolab Usa Inc. Peroxycarboxylic acid based sanitizing rinse additives for use in ware washing
US9994799B2 (en) 2012-09-13 2018-06-12 Ecolab Usa Inc. Hard surface cleaning compositions comprising phosphinosuccinic acid adducts and methods of use
US9752105B2 (en) 2012-09-13 2017-09-05 Ecolab Usa Inc. Two step method of cleaning, sanitizing, and rinsing a surface
EP2712915A1 (en) 2012-10-01 2014-04-02 The Procter and Gamble Company Methods of treating a surface and compositions for use therein
EP2904085B1 (en) 2012-10-04 2018-11-07 Ecolab USA Inc. Pre-soak technology for laundry and other hard surface cleaning
MX361862B (es) 2012-10-12 2018-12-18 Danisco Us Inc Composiciones y métodos que comprenden variante de enzima lipolítica.
BR112015010104A2 (pt) 2012-11-05 2017-08-22 Danisco Us Inc Variante de enzima termolisina, composição e método de limpeza
US20150344858A1 (en) 2012-12-19 2015-12-03 Danisco Us Inc. Novel mannanase, compositions and methods of use thereof
WO2014100100A1 (en) 2012-12-20 2014-06-26 The Procter & Gamble Company Detergent composition with silicate coated bleach
DK2935575T3 (en) 2012-12-21 2018-07-23 Danisco Us Inc ALPHA-amylase variants
WO2014099525A1 (en) 2012-12-21 2014-06-26 Danisco Us Inc. Paenibacillus curdlanolyticus amylase, and methods of use, thereof
EP2767582A1 (en) 2013-02-19 2014-08-20 The Procter and Gamble Company Method of laundering a fabric
ES2834373T3 (es) 2013-02-19 2021-06-17 Procter & Gamble Método para lavado de un tejido
EP2767579B1 (en) 2013-02-19 2018-07-18 The Procter and Gamble Company Method of laundering a fabric
ES2652301T3 (es) 2013-03-05 2018-02-01 The Procter & Gamble Company Composiciones tensioactivas mixtas de amida de base azucarada
ES2882517T3 (es) 2013-03-11 2021-12-02 Danisco Us Inc Variantes combinatorias de alfa-amilasa
BR112015023790B1 (pt) 2013-03-15 2021-09-14 Lubrizol Advanced Materials, Inc Polímeros de ácido itacônico
US9631164B2 (en) 2013-03-21 2017-04-25 Novozymes A/S Polypeptides with lipase activity and polynucleotides encoding same
CN105073966B (zh) 2013-03-28 2018-03-23 宝洁公司 包含聚醚胺的清洁组合物
CN103215151B (zh) * 2013-04-25 2015-01-07 上海巴方精细化工有限公司 矢车菊低刺激护肤香皂
US20160083703A1 (en) 2013-05-17 2016-03-24 Novozymes A/S Polypeptides having alpha amylase activity
JP6188199B2 (ja) * 2013-05-20 2017-08-30 ライオン株式会社 食器洗い機用洗浄剤
CN103361198B (zh) * 2013-05-22 2015-01-07 上海巴方精细化工有限公司 川芎消炎复合香皂
MX2015016438A (es) 2013-05-28 2016-03-01 Procter & Gamble Composiciones que comprenden tintes fotocromicos para el tratamiento de superficies.
US20160108388A1 (en) 2013-05-29 2016-04-21 Danisco Us Inc. Novel metalloproteases
WO2014194117A2 (en) 2013-05-29 2014-12-04 Danisco Us Inc. Novel metalloproteases
CN105492603B (zh) 2013-05-29 2022-06-03 丹尼斯科美国公司 新型金属蛋白酶
EP3004314B1 (en) 2013-05-29 2018-06-20 Danisco US Inc. Novel metalloproteases
US10378001B2 (en) 2013-06-27 2019-08-13 Novozymes A/S Subtilase variants and compositions comprising same
JP2016523098A (ja) 2013-07-04 2016-08-08 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 再付着防止効果を有するポリペプチドおよびそれをコードするポリヌクレオチド
MX371497B (es) 2013-07-19 2020-01-31 Danisco Us Inc Composiciones y metodos que comprenden una variante de enzima lipolitica.
CN117165561A (zh) * 2013-07-29 2023-12-05 诺维信公司 蛋白酶变体以及对其进行编码的多核苷酸
JP2016533740A (ja) * 2013-07-29 2016-11-04 ダニスコ・ユーエス・インク 酵素変異体
CN105593365B (zh) 2013-09-12 2021-08-27 丹尼斯科美国公司 包含lg12-进化枝蛋白酶变体的组合物和方法
US9834682B2 (en) 2013-09-18 2017-12-05 Milliken & Company Laundry care composition comprising carboxylate dye
CA2921433A1 (en) 2013-09-18 2015-03-26 The Procter & Gamble Company Laundry care composition comprising carboxylate dye
CN105555934A (zh) 2013-09-18 2016-05-04 宝洁公司 包含噻吩偶氮羧化物染料的衣物洗涤护理组合物
WO2015042013A1 (en) 2013-09-18 2015-03-26 Lubrizol Advanced Materials, Inc. Stable linear polymers
WO2015042086A1 (en) 2013-09-18 2015-03-26 The Procter & Gamble Company Laundry care composition comprising carboxylate dye
DE102013219467A1 (de) * 2013-09-26 2015-03-26 Henkel Ag & Co. Kgaa Stabilisierte Inhibitor-Proteasevarianten
EP2857487A1 (en) 2013-10-07 2015-04-08 WeylChem Switzerland AG Multi-compartment pouch comprising cleaning compositions, washing process and use for washing and cleaning of textiles and dishes
EP2857485A1 (en) 2013-10-07 2015-04-08 WeylChem Switzerland AG Multi-compartment pouch comprising alkanolamine-free cleaning compositions, washing process and use for washing and cleaning of textiles and dishes
EP2857486A1 (en) 2013-10-07 2015-04-08 WeylChem Switzerland AG Multi-compartment pouch comprising cleaning compositions, washing process and use for washing and cleaning of textiles and dishes
WO2015057619A1 (en) 2013-10-15 2015-04-23 Danisco Us Inc. Clay granule
DK3068879T3 (da) 2013-11-14 2020-03-16 Danisco Us Inc Stabile enzymer opnået ved glykeringsreduktion
US10533165B2 (en) 2013-12-13 2020-01-14 Danisco Us Inc Serine proteases of the bacillus gibsonii-clade
DK3514230T3 (da) 2013-12-13 2021-11-15 Danisco Us Inc Serinproteaser af bacillus-arter
AU2014366222B2 (en) 2013-12-16 2018-07-19 Nutrition & Biosciences USA 4, Inc. Use of poly alpha-1,3-glucan ethers as viscosity modifiers
JP6559139B2 (ja) 2013-12-18 2019-08-14 イー・アイ・デュポン・ドウ・ヌムール・アンド・カンパニーE.I.Du Pont De Nemours And Company カチオン性ポリα−1,3−グルカンエーテル
JP6585602B2 (ja) 2013-12-31 2019-10-02 ダニスコ・ユーエス・インク タンパク質発現の増大
WO2015112339A1 (en) 2014-01-22 2015-07-30 The Procter & Gamble Company Fabric treatment composition
EP3097172A1 (en) 2014-01-22 2016-11-30 The Procter & Gamble Company Method of treating textile fabrics
WO2015112341A1 (en) 2014-01-22 2015-07-30 The Procter & Gamble Company Fabric treatment composition
WO2015112340A1 (en) 2014-01-22 2015-07-30 The Procter & Gamble Company Method of treating textile fabrics
CA2841024C (en) 2014-01-30 2017-03-07 The Procter & Gamble Company Unit dose article
WO2015123323A1 (en) 2014-02-14 2015-08-20 E. I. Du Pont De Nemours And Company Poly-alpha-1,3-1,6-glucans for viscosity modification
WO2015130669A1 (en) 2014-02-25 2015-09-03 The Procter & Gamble Company A process for making renewable surfactant intermediates and surfactants from fats and oils and products thereof
WO2015130653A1 (en) 2014-02-25 2015-09-03 The Procter & Gamble Company A process for making renewable surfactant intermediates and surfactants from fats and oils and products thereof
CN106232791B (zh) 2014-02-26 2019-12-10 宝洁公司 包含烷氧基化的聚亚烷基亚胺、有机改性的硅氧烷和基于硅氧烷的稀释剂的清洁组合物
EP2915873A1 (en) * 2014-03-06 2015-09-09 The Procter and Gamble Company Dishwashing composition
ES2734726T3 (es) 2014-03-11 2019-12-11 Du Pont Poli alfa-1,2-glucano oxidado como reforzante de detergente
KR102350475B1 (ko) 2014-03-14 2022-01-11 루브리졸 어드밴스드 머티어리얼스, 인코포레이티드 이타콘산 폴리머 및 코폴리머
DK3119884T3 (da) 2014-03-21 2019-10-14 Danisco Us Inc Serinproteaser af bacillus-arter
CA2941253A1 (en) 2014-03-27 2015-10-01 Frank Hulskotter Cleaning compositions containing a polyetheramine
EP3122850A1 (en) 2014-03-27 2017-02-01 The Procter & Gamble Company Cleaning compositions containing a polyetheramine
EP2924105A1 (en) 2014-03-28 2015-09-30 The Procter and Gamble Company Water soluble unit dose article
EP2924106A1 (en) 2014-03-28 2015-09-30 The Procter and Gamble Company Water soluble unit dose article
US20170015950A1 (en) 2014-04-01 2017-01-19 Novozymes A/S Polypeptides having alpha amylase activity
MX2016014383A (es) 2014-05-06 2017-01-20 Milliken & Co Composiciones para el cuidado de la ropa.
US9365805B2 (en) 2014-05-15 2016-06-14 Ecolab Usa Inc. Bio-based pot and pan pre-soak
WO2015187757A1 (en) 2014-06-06 2015-12-10 The Procter & Gamble Company Detergent composition comprising polyalkyleneimine polymers
CN106414729A (zh) 2014-06-12 2017-02-15 诺维信公司 α‑淀粉酶变体以及对其进行编码的多核苷酸
US9771548B2 (en) 2014-06-19 2017-09-26 E I Du Pont De Nemours And Company Compositions containing one or more poly alpha-1,3-glucan ether compounds
US9714403B2 (en) 2014-06-19 2017-07-25 E I Du Pont De Nemours And Company Compositions containing one or more poly alpha-1,3-glucan ether compounds
US10626388B2 (en) 2014-07-04 2020-04-21 Novozymes A/S Subtilase variants and polynucleotides encoding same
EP3140399B1 (en) 2014-07-04 2018-03-28 Novozymes A/S Subtilase variants and polynucleotides encoding same
JP6879902B2 (ja) 2014-08-01 2021-06-02 エコラボ ユーエスエー インコーポレイティド 洗浄用布地を用いた手動表面洗浄方法、及び上記洗浄布地を洗う方法
EP2987849A1 (en) 2014-08-19 2016-02-24 The Procter and Gamble Company Method of Laundering a Fabric
EP2987848A1 (en) 2014-08-19 2016-02-24 The Procter & Gamble Company Method of laundering a fabric
CN106687572A (zh) 2014-09-10 2017-05-17 巴斯夫欧洲公司 包封清洁组合物
US9617502B2 (en) 2014-09-15 2017-04-11 The Procter & Gamble Company Detergent compositions containing salts of polyetheramines and polymeric acid
EP3197988B1 (en) 2014-09-25 2018-08-01 The Procter & Gamble Company Cleaning compositions containing a polyetheramine
US20160090552A1 (en) 2014-09-25 2016-03-31 The Procter & Gamble Company Detergent compositions containing a polyetheramine and an anionic soil release polymer
US9388368B2 (en) 2014-09-26 2016-07-12 The Procter & Gamble Company Cleaning compositions containing a polyetheramine
DK3207129T3 (da) 2014-10-17 2020-02-24 Danisco Us Inc Serinproteaser af bacillus-arten
EP3172329A1 (en) 2014-10-24 2017-05-31 Danisco US Inc. Method for producing alcohol by use of a tripeptidyl peptidase
EP3550017B1 (en) 2014-10-27 2021-07-14 Danisco US Inc. Serine proteases
DK3212662T3 (da) 2014-10-27 2020-07-20 Danisco Us Inc Serinproteaser
US20180010074A1 (en) 2014-10-27 2018-01-11 Danisco Us Inc. Serine proteases of bacillus species
DK3212781T3 (da) 2014-10-27 2019-12-16 Danisco Us Inc Serinproteaser
EP4403631A3 (en) 2014-10-27 2024-10-30 Danisco US Inc. Serine proteases
EP3256563A1 (en) 2014-11-17 2017-12-20 The Procter and Gamble Company Benefit agent delivery compositions
US10287562B2 (en) * 2014-11-20 2019-05-14 Novoszymes A/S Alicyclobacillus variants and polynucleotides encoding same
KR102500121B1 (ko) 2014-12-16 2023-02-20 다니스코 유에스 인크. 향상된 단백질 발현
KR20170093247A (ko) 2014-12-19 2017-08-14 다니스코 유에스 인크. 향상된 단백질 발현
JP6770519B2 (ja) 2014-12-23 2020-10-14 イー・アイ・デュポン・ドウ・ヌムール・アンド・カンパニーE.I.Du Pont De Nemours And Company 酵素により製造されるセルロース
WO2016134213A2 (en) 2015-02-19 2016-08-25 Danisco Us Inc Enhanced protein expression
US20180216090A1 (en) 2015-03-12 2018-08-02 Danisco Us Inc. Compositions and methods comprising lg12-clade protease variants
WO2016176240A1 (en) 2015-04-29 2016-11-03 The Procter & Gamble Company Method of treating a fabric
US10513671B2 (en) 2015-04-29 2019-12-24 The Procter & Gamble Company Method of treating a fabric
PL3088503T3 (pl) 2015-04-29 2018-10-31 The Procter & Gamble Company Sposób prania tkanin
ES2682178T3 (es) 2015-04-29 2018-09-19 The Procter & Gamble Company Composición detergente
US20160319227A1 (en) 2015-04-29 2016-11-03 The Procter & Gamble Company Method of treating a fabric
CN111718806B (zh) 2015-05-04 2022-01-04 美利肯公司 在洗衣护理组合物中作为上蓝剂的隐色三苯甲烷着色剂
US20180142224A1 (en) 2015-05-08 2018-05-24 Novozymes A/S Alpha-amylase variants having improved performance and stability
AR105416A1 (es) 2015-05-08 2017-10-04 Novozymes As VARIANTES DE a-AMILASA Y POLINUCLEÓTIDOS QUE LAS CODIFICAN
AU2016259703B2 (en) 2015-05-08 2021-12-23 Novozymes A/S Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same
US20180112204A1 (en) 2015-05-13 2018-04-26 Danisco Us Inc. AprL-CLADE PROTEASE VARIANTS AND USES THEREOF
EP3303536B1 (en) 2015-06-02 2019-04-17 Unilever PLC Laundry detergent composition
US20180134997A1 (en) 2015-06-09 2018-05-17 Danisco Us Inc. Osmotic burst encapsulates
BR112017026234B1 (pt) 2015-06-11 2022-10-04 Unilever Ip Holdings B.V. Composição de detergente para lavagem de roupas e método de tratamento doméstico de um tecido
US11499146B2 (en) 2015-06-17 2022-11-15 Danisco Us Inc. Bacillus gibsonii-clade serine proteases
EP3313966B1 (en) 2015-06-26 2020-07-29 Unilever PLC Laundry detergent composition
WO2017046260A1 (en) 2015-09-17 2017-03-23 Novozymes A/S Polypeptides having xanthan degrading activity and polynucleotides encoding same
AU2016323412B2 (en) 2015-09-17 2021-04-01 Henkel Ag & Co. Kgaa Detergent compositions comprising polypeptides having xanthan degrading activity
EP3359634A1 (en) * 2015-10-09 2018-08-15 Novozymes A/S Laundry method, use of polypeptide and detergent composition
US20180320158A1 (en) 2015-11-05 2018-11-08 Danisco Us Inc. Paenibacillus and bacillus spp. mannanases
JP7364331B2 (ja) 2015-11-05 2023-10-18 ダニスコ・ユーエス・インク パエニバチルス(Paenibacillus)属種マンナナーゼ
WO2017083229A1 (en) 2015-11-13 2017-05-18 E. I. Du Pont De Nemours And Company Glucan fiber compositions for use in laundry care and fabric care
US10876074B2 (en) 2015-11-13 2020-12-29 Dupont Industrial Biosciences Usa, Llc Glucan fiber compositions for use in laundry care and fabric care
WO2017083228A1 (en) 2015-11-13 2017-05-18 E. I. Du Pont De Nemours And Company Glucan fiber compositions for use in laundry care and fabric care
WO2017089093A1 (en) * 2015-11-25 2017-06-01 Unilever N.V. A liquid detergent composition
DK3387124T3 (da) 2015-12-09 2021-08-23 William Cuevas Kombinatoriske alfa-amylasevarianter
JP6591278B2 (ja) * 2015-12-15 2019-10-16 花王株式会社 食器用固体洗浄剤組成物
US20180362946A1 (en) 2015-12-18 2018-12-20 Danisco Us Inc. Polypeptides with endoglucanase activity and uses thereof
EP4219702A3 (en) 2015-12-30 2023-11-01 Novozymes A/S Enzyme variants and polynucleotides encoding the same
EP3205393A1 (en) 2016-02-12 2017-08-16 Basf Se Process for preparation of microcapsules
EP3205392A1 (en) 2016-02-12 2017-08-16 Basf Se Microcapsules and process for preparation of microcapsules
EP3417039B1 (en) 2016-02-17 2019-07-10 Unilever PLC Whitening composition
BR112018016674B1 (pt) 2016-02-17 2022-06-07 Unilever Ip Holdings B.V. Composição de detergente para lavagem de roupas e método doméstico de tratamento de um tecido
EP3419991B1 (en) 2016-03-04 2022-10-26 Danisco US Inc. Engineered ribosomal promoters for protein production in microorganisms
US20190085273A1 (en) 2016-03-09 2019-03-21 Basf Se Encapsulated laundry cleaning composition
WO2017162378A1 (en) 2016-03-21 2017-09-28 Unilever Plc Laundry detergent composition
CN108779416B (zh) 2016-04-08 2021-01-05 荷兰联合利华有限公司 洗衣洗涤剂组合物
WO2017182295A1 (en) 2016-04-18 2017-10-26 Basf Se Liquid cleaning compositions
BR112018072530A2 (pt) 2016-05-03 2019-03-26 Danisco Us Inc variantes de protease e usos das mesmas
BR112018072586A2 (pt) 2016-05-05 2019-02-19 Danisco Us Inc variantes de protease e usos das mesmas
JP6067168B1 (ja) * 2016-05-30 2017-01-25 株式会社ニイタカ 自動洗浄機用洗浄剤組成物
US11661567B2 (en) 2016-05-31 2023-05-30 Danisco Us Inc. Protease variants and uses thereof
CN110129298B (zh) * 2016-06-02 2021-08-03 天津科技大学 一种磷脂酶d突变体及其应用
DK3470517T5 (da) * 2016-06-09 2024-09-09 Kao Corp Alkalisk protease-variant
WO2017219011A1 (en) 2016-06-17 2017-12-21 Danisco Us Inc Protease variants and uses thereof
EP3275989A1 (en) 2016-07-26 2018-01-31 The Procter and Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
EP3275988B1 (en) 2016-07-26 2020-07-08 The Procter and Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
EP3275985A1 (en) 2016-07-26 2018-01-31 The Procter and Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
EP3275986B1 (en) 2016-07-26 2020-07-08 The Procter and Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
EP3275987A1 (en) 2016-07-26 2018-01-31 The Procter and Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
AU2017317564B2 (en) 2016-08-24 2021-09-30 Henkel Ag & Co. Kgaa Detergent composition comprising GH9 endoglucanase variants I
WO2018037061A1 (en) 2016-08-24 2018-03-01 Novozymes A/S Xanthan lyase variants and polynucleotides encoding same
EP3504330A1 (en) 2016-08-24 2019-07-03 Novozymes A/S Gh9 endoglucanase variants and polynucleotides encoding same
KR102483218B1 (ko) 2016-08-24 2023-01-02 헨켈 아게 운트 코. 카게아아 크산탄 리아제 변이체 i을 포함하는 세제 조성물
EP3535319A1 (en) 2016-11-01 2019-09-11 Milliken & Company Leuco colorants as bluing agents in laundry care compositions
BR112019008706A2 (pt) 2016-11-01 2019-07-16 Procter & Gamble colorantes leucos como agentes de azulamento em composições para cuidado na lavagem de roupas
CN109890949B (zh) 2016-11-01 2021-10-01 宝洁公司 衣物洗涤护理组合物中作为上蓝剂的隐色着色剂、其包装、试剂盒和方法
US20180119056A1 (en) 2016-11-03 2018-05-03 Milliken & Company Leuco Triphenylmethane Colorants As Bluing Agents in Laundry Care Compositions
US20190264138A1 (en) 2016-11-07 2019-08-29 Danisco Us Inc. Laundry detergent composition
US10577571B2 (en) 2016-11-08 2020-03-03 Ecolab Usa Inc. Non-aqueous cleaner for vegetable oil soils
CN110023476B (zh) 2016-12-02 2021-07-06 宝洁公司 包含酶的清洁组合物
EP4001389A1 (en) 2016-12-02 2022-05-25 The Procter & Gamble Company Cleaning compositions including enzymes
US10550443B2 (en) 2016-12-02 2020-02-04 The Procter & Gamble Company Cleaning compositions including enzymes
BR112019011999B1 (pt) 2016-12-15 2022-11-08 Unilever Ip Holdings B.V Composição de detergente líquida aquosa para lavagem de roupas e método doméstico de tratamento de um tecido
WO2018118950A1 (en) 2016-12-21 2018-06-28 Danisco Us Inc. Bacillus gibsonii-clade serine proteases
CN110312795B (zh) * 2016-12-21 2024-07-23 丹尼斯科美国公司 蛋白酶变体及其用途
EP3339423A1 (en) 2016-12-22 2018-06-27 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
ES2965826T3 (es) 2017-02-01 2024-04-17 Procter & Gamble Composiciones limpiadoras que comprenden variantes de amilasa
DK3585910T3 (da) 2017-02-24 2024-06-17 Danisco Us Inc Sammensætninger og fremgangsmåder til forøget proteinproduktion i bacillus licheniformis
WO2018169750A1 (en) 2017-03-15 2018-09-20 Danisco Us Inc Trypsin-like serine proteases and uses thereof
US20210095268A1 (en) 2017-03-31 2021-04-01 Danisco Us Inc Alpha-amylase combinatorial variants
EP3601515A1 (en) 2017-03-31 2020-02-05 Danisco US Inc. Delayed release enzyme formulations for bleach-containing detergents
EP3401385A1 (en) 2017-05-08 2018-11-14 Henkel AG & Co. KGaA Detergent composition comprising polypeptide comprising carbohydrate-binding domain
WO2018206535A1 (en) 2017-05-08 2018-11-15 Novozymes A/S Carbohydrate-binding domain and polynucleotides encoding the same
EP3645696A1 (en) 2017-06-30 2020-05-06 Danisco US Inc. Low-agglomeration, enzyme-containing particles
WO2019008035A1 (en) 2017-07-07 2019-01-10 Unilever Plc LAUNDRY COMPOSITION FOR LAUNDRY
EP3649222B1 (en) 2017-07-07 2024-03-13 Unilever IP Holdings B.V. Whitening composition
RU2020111041A (ru) 2017-08-18 2021-09-20 ДАНИСКО ЮЭс ИНК Варианты альфа-амилаз
WO2019040412A1 (en) 2017-08-23 2019-02-28 Danisco Us Inc METHODS AND COMPOSITIONS FOR EFFICIENT GENETIC MODIFICATION OF BACILLUS LICHENIFORMIS STRAINS
US20210130744A1 (en) 2017-08-24 2021-05-06 Henkel Ag & Co. Kgaa Detergent composition comprising xanthan lyase variants ii
EP3673056A1 (en) 2017-08-24 2020-07-01 Henkel AG & Co. KGaA Detergent compositions comprising gh9 endoglucanase variants ii
WO2019038058A1 (en) 2017-08-24 2019-02-28 Novozymes A/S GH9 ENDOGLUCANASE VARIANTS AND POLYNUCLEOTIDES ENCODING SUCH VARIANTS
EP3673057A1 (en) 2017-08-24 2020-07-01 Novozymes A/S Xanthan lyase variants and polynucleotides encoding same
JP7218985B2 (ja) 2017-09-13 2023-02-07 ダニスコ・ユーエス・インク バチルス属(Bacillus)におけるタンパク質産生の増加のための改変5’-非翻訳領域(UTR)配列
TWI715878B (zh) 2017-10-12 2021-01-11 美商美力肯及公司 隱色著色劑及組成物
CA3074938A1 (en) 2017-10-12 2019-04-18 The Procter & Gamble Company Leuco colorants as bluing agents in laundry care composition
WO2019075148A1 (en) 2017-10-12 2019-04-18 The Procter & Gamble Company LEUCO-COLORANTS AS AZURING AGENTS IN LAUNDRY CARE COMPOSITIONS
CN111194348B (zh) 2017-10-12 2021-12-03 宝洁公司 衣物洗涤护理组合物中的与作为上蓝剂的第二增白剂组合的隐色着色剂
CN111511842B (zh) 2017-11-01 2022-01-11 美利肯公司 隐色化合物、着色剂化合物及含有其的组合物
WO2019089898A1 (en) 2017-11-02 2019-05-09 Danisco Us Inc Freezing point depressed solid matrix compositions for melt granulation of enzymes
EP3717643A1 (en) 2017-11-29 2020-10-07 Danisco US Inc. Subtilisin variants having improved stability
WO2019105675A1 (en) 2017-11-30 2019-06-06 Unilever Plc Detergent composition comprising protease
EP3502246A1 (en) 2017-12-19 2019-06-26 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
EP3502244A1 (en) 2017-12-19 2019-06-26 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
EP3502245A1 (en) 2017-12-19 2019-06-26 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
EP3502227B1 (en) 2017-12-19 2024-09-04 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
DE102017223281A1 (de) * 2017-12-19 2019-06-19 Henkel Ag & Co. Kgaa Reinigugnsmittel enthaltend durch Betain stabilisierte Amylase
US12134791B2 (en) 2017-12-21 2024-11-05 Danisco Us Inc. Enzyme-containing, hot-melt granules comprising a thermotolerant desiccant
JP6967447B2 (ja) * 2017-12-27 2021-11-17 小林製薬株式会社 錠剤状義歯洗浄剤
US11414643B2 (en) 2018-01-03 2022-08-16 Danisco Us Inc. Mutant and genetically modified Bacillus cells and methods thereof for increased protein production
KR20200086739A (ko) 2018-01-26 2020-07-17 더 프록터 앤드 갬블 캄파니 효소를 포함하는 수용성 단위 용량 물품
WO2019156670A1 (en) 2018-02-08 2019-08-15 Danisco Us Inc. Thermally-resistant wax matrix particles for enzyme encapsulation
EP3755793A1 (en) 2018-02-23 2020-12-30 Henkel AG & Co. KGaA Detergent composition comprising xanthan lyase and endoglucanase variants
US20190264139A1 (en) 2018-02-28 2019-08-29 The Procter & Gamble Company Cleaning compositions
US20190264140A1 (en) 2018-02-28 2019-08-29 The Procter & Gamble Company Methods of cleaning
WO2019180111A1 (en) * 2018-03-23 2019-09-26 Novozymes A/S Subtilase variants and compositions comprising same
CN112119147B (zh) 2018-05-17 2023-09-29 联合利华知识产权控股有限公司 清洁组合物
US10913919B2 (en) 2018-06-19 2021-02-09 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
EP3810769A1 (en) 2018-06-19 2021-04-28 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
US20210214703A1 (en) 2018-06-19 2021-07-15 Danisco Us Inc Subtilisin variants
US20210363470A1 (en) 2018-06-19 2021-11-25 Danisco Us Inc Subtilisin variants
US20200032178A1 (en) 2018-07-27 2020-01-30 The Procter & Gamble Company Water-soluble unit dose articles comprising water-soluble fibrous structures and particles
CA3108284A1 (en) 2018-07-31 2020-02-06 Danisco Us Inc Variant alpha-amylases having amino acid substitutions that lower the pka of the general acid
US20240279627A1 (en) 2018-08-30 2024-08-22 Danisco Us Inc Compositions comprising a lipolytic enzyme variant and methods of use thereof
WO2020047215A1 (en) 2018-08-30 2020-03-05 Danisco Us Inc Enzyme-containing granules
EP3853330B1 (en) 2018-09-17 2023-06-07 Unilever Global Ip Limited Detergent composition
JP2022503923A (ja) 2018-09-27 2022-01-12 ダニスコ・ユーエス・インク 医療用器具を洗浄するための組成物
CN113166745A (zh) 2018-10-12 2021-07-23 丹尼斯科美国公司 在螯合剂存在下具有可增强稳定性的突变的α-淀粉酶
WO2020104159A1 (en) 2018-11-20 2020-05-28 Unilever Plc Detergent composition
CN113056548B (zh) 2018-11-20 2023-05-02 联合利华知识产权控股有限公司 洗涤剂组合物
CN113056550B (zh) 2018-11-20 2022-10-28 联合利华知识产权控股有限公司 洗涤剂组合物
CN113056549B (zh) 2018-11-20 2023-03-10 联合利华知识产权控股有限公司 洗涤剂组合物
WO2020104156A1 (en) 2018-11-20 2020-05-28 Unilever Plc Detergent composition
US20230028935A1 (en) 2018-11-28 2023-01-26 Danisco Us Inc Subtilisin variants having improved stability
CN113330101A (zh) 2018-12-21 2021-08-31 诺维信公司 包含金属蛋白酶的洗涤剂袋
EP3702452A1 (en) * 2019-03-01 2020-09-02 Novozymes A/S Detergent compositions comprising two proteases
CN113439116B (zh) 2019-03-14 2023-11-28 宝洁公司 包含酶的清洁组合物
EP3938502A1 (en) 2019-03-14 2022-01-19 The Procter & Gamble Company Cleaning compositions comprising enzymes
WO2020186052A1 (en) 2019-03-14 2020-09-17 The Procter & Gamble Company Method for treating cotton
BR112021018731A2 (pt) 2019-03-21 2021-12-21 Novozymes As Variantes de alfa-amilase e polinucleotídeos codificando as mesmas
US20220195337A1 (en) 2019-05-16 2022-06-23 Conopco, Inc., D/B/A Unilever Laundry composition
US11261404B2 (en) 2019-05-20 2022-03-01 Ecolab Usa Inc. Surfactant package for high foaming detergents with low level of medium to long chain linear alcohols
EP3741283A1 (en) 2019-05-22 2020-11-25 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing method
WO2020243738A1 (en) 2019-05-24 2020-12-03 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition
EP3976776A1 (en) 2019-05-24 2022-04-06 Danisco US Inc. Subtilisin variants and methods of use
EP3980517A1 (en) 2019-06-06 2022-04-13 Danisco US Inc. Methods and compositions for cleaning
CN118834855A (zh) 2019-06-24 2024-10-25 宝洁公司 包含淀粉酶变体的清洁组合物
WO2020260006A1 (en) 2019-06-28 2020-12-30 Unilever Plc Detergent compositions
US20220372397A1 (en) 2019-06-28 2022-11-24 Conopco, Inc., D/B/A Unilever Detergent composition
WO2020259949A1 (en) 2019-06-28 2020-12-30 Unilever Plc Detergent composition
US20220364022A1 (en) 2019-06-28 2022-11-17 Conopco, Inc., D/B/A Unilever Detergent composition
CN113891930A (zh) 2019-06-28 2022-01-04 联合利华知识产权控股有限公司 洗涤剂组合物
BR112021025399A2 (pt) 2019-06-28 2022-04-26 Unilever Ip Holdings B V Composição detergente e método doméstico para tratar um tecido
EP3770241A1 (de) * 2019-07-22 2021-01-27 Henkel AG & Co. KGaA Reinigungsmittel mit protease zur automatischen dosierung
US11873465B2 (en) 2019-08-14 2024-01-16 Ecolab Usa Inc. Methods of cleaning and soil release of highly oil absorbing substrates employing optimized extended chain nonionic surfactants
CN114364776A (zh) 2019-09-02 2022-04-15 联合利华知识产权控股有限公司 洗涤剂组合物
US20220372399A1 (en) 2019-09-19 2022-11-24 Conopco, Inc., D/B/A Unilever Detergent compositions
AR120142A1 (es) 2019-10-07 2022-02-02 Unilever Nv Composición detergente
BR112022007697A2 (pt) 2019-10-24 2022-07-12 Danisco Us Inc Alfa-amilase variante que forma maltopentaose/maltohexaose
US11492571B2 (en) 2019-10-24 2022-11-08 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition comprising a protease
US20210122998A1 (en) 2019-10-24 2021-04-29 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing detergent composition comprising an amylase
KR102316445B1 (ko) * 2019-11-29 2021-10-26 씨제이제일제당 주식회사 신규 세린 프로테아제 변이체
EP3835396A1 (en) 2019-12-09 2021-06-16 The Procter & Gamble Company A detergent composition comprising a polymer
EP4090727A1 (en) 2020-01-13 2022-11-23 Danisco US Inc. Compositions comprising a lipolytic enzyme variant and methods of use thereof
KR20220127844A (ko) 2020-01-15 2022-09-20 다니스코 유에스 인크. 바실러스 리체니포르미스에서 단백질 생산을 향상시키기 위한 조성물 및 방법
EP4097206B1 (en) 2020-01-29 2023-08-09 Unilever IP Holdings B.V. Laundry detergent product
EP3862412A1 (en) 2020-02-04 2021-08-11 The Procter & Gamble Company Detergent composition
CA3173147A1 (en) 2020-06-05 2021-12-09 Phillip Kyle Vinson Detergent compositions containing a branched surfactant
CN115698246A (zh) 2020-06-08 2023-02-03 联合利华知识产权控股有限公司 提高蛋白酶活性的方法
WO2022010893A1 (en) 2020-07-06 2022-01-13 Ecolab Usa Inc. Foaming mixed alcohol/water compositions comprising a combination of alkyl siloxane and a hydrotrope/solubilizer
WO2022010911A1 (en) 2020-07-06 2022-01-13 Ecolab Usa Inc. Foaming mixed alcohol/water compositions comprising a structured alkoxylated siloxane
US20220002636A1 (en) 2020-07-06 2022-01-06 Ecolab Usa Inc. Peg-modified castor oil based compositions for microemulsifying and removing multiple oily soils
WO2022031310A1 (en) 2020-08-04 2022-02-10 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing method
CA3187735A1 (en) 2020-08-04 2022-02-10 Nina Elizabeth GRAY Automatic dishwashing method and pack
WO2022031309A1 (en) 2020-08-04 2022-02-10 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing method
WO2022031311A1 (en) 2020-08-04 2022-02-10 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing method
CN116323935A (zh) 2020-08-27 2023-06-23 丹尼斯科美国公司 用于清洁的酶和酶组合物
US20230287302A1 (en) 2020-08-28 2023-09-14 Conopco, Inc., D/B/A Unilever Detergent composition
BR112023001773A2 (pt) 2020-08-28 2023-03-28 Unilever Ip Holdings B V Composição detergente e método
CN116157496A (zh) 2020-08-28 2023-05-23 联合利华知识产权控股有限公司 表面活性剂和洗涤剂组合物
EP4204531B1 (en) 2020-08-28 2024-06-26 Unilever IP Holdings B.V. Detergent composition
WO2022043042A1 (en) 2020-08-28 2022-03-03 Unilever Ip Holdings B.V. Detergent composition
WO2022074037A2 (en) 2020-10-07 2022-04-14 Novozymes A/S Alpha-amylase variants
WO2022093189A1 (en) 2020-10-27 2022-05-05 Milliken & Company Compositions comprising leuco compounds and colorants
MX2023004260A (es) 2020-10-29 2023-04-25 Procter & Gamble Composiciones de limpieza que contienen enzimas alginato liasas.
EP4001388A1 (en) 2020-11-17 2022-05-25 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing method with amphiphilic graft polymer in the rinse
WO2022108766A1 (en) 2020-11-17 2022-05-27 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing composition comprising amphiphilic graft polymer
CA3197110A1 (en) 2020-11-17 2022-05-27 Patrick Firmin August Delplancke Automatic dishwashing method with alkaline rinse
EP4006131A1 (en) 2020-11-30 2022-06-01 The Procter & Gamble Company Method of laundering fabric
US20240010950A1 (en) 2020-12-07 2024-01-11 Conopco Inc., D/B/A Unilever Detergent compositions
AU2021394636A1 (en) 2020-12-07 2023-06-08 Unilever Global Ip Limited Detergent compositions
WO2023225459A2 (en) 2022-05-14 2023-11-23 Novozymes A/S Compositions and methods for preventing, treating, supressing and/or eliminating phytopathogenic infestations and infections
MX2023006625A (es) 2020-12-23 2023-07-04 Procter & Gamble Poliaminas alcoxiladas anfifilicas y sus usos.
CN112662652A (zh) * 2021-01-20 2021-04-16 天津科技大学 一种胶原降解活力降低的碱性蛋白酶突变体
CN116997642A (zh) 2021-01-29 2023-11-03 丹尼斯科美国公司 清洁组合物及其相关的方法
EP4039806A1 (en) 2021-02-04 2022-08-10 Henkel AG & Co. KGaA Detergent composition comprising xanthan lyase and endoglucanase variants with im-proved stability
CN116829709A (zh) 2021-02-12 2023-09-29 诺维信公司 α-淀粉酶变体
CN116615536A (zh) 2021-03-15 2023-08-18 宝洁公司 含有多肽变体的清洁组合物
CN117157382A (zh) 2021-05-05 2023-12-01 宝洁公司 制备清洁组合物及检测污垢的方法
EP4086330A1 (en) 2021-05-06 2022-11-09 The Procter & Gamble Company Surface treatment
CN117677689A (zh) 2021-05-18 2024-03-08 诺力昂化学品国际有限公司 在清洁应用中的聚酯聚季铵盐
WO2022243533A1 (en) 2021-05-20 2022-11-24 Nouryon Chemicals International B.V. Manufactured polymers having altered oligosaccharide or polysaccharide functionality or narrowed oligosaccharide distribution, processes for preparing them, compositions containing them, and methods of using them
EP4108767A1 (en) 2021-06-22 2022-12-28 The Procter & Gamble Company Cleaning or treatment compositions containing nuclease enzymes
WO2022268885A1 (en) 2021-06-23 2022-12-29 Novozymes A/S Alpha-amylase polypeptides
CN117940546A (zh) 2021-06-30 2024-04-26 诺力昂化学品国际有限公司 螯合物-两性表面活性剂液体浓缩物及其在清洁应用中的用途
US20240294888A1 (en) 2021-06-30 2024-09-05 Danisco Us Inc. Variant enzymes and uses thereof
EP4123007A1 (en) 2021-07-19 2023-01-25 The Procter & Gamble Company Fabric treatment using bacterial spores
EP4123006A1 (en) 2021-07-19 2023-01-25 The Procter & Gamble Company Composition comprising spores and pro-perfume materials
WO2023017794A1 (ja) 2021-08-10 2023-02-16 株式会社日本触媒 ポリアルキレンオキシド含有化合物
EP4388077A1 (en) 2021-08-20 2024-06-26 Danisco US Inc. Polynucleotides encoding novel nucleases, compositions thereof and methods thereof for eliminating dna from protein preparations
CN117916354A (zh) 2021-09-03 2024-04-19 丹尼斯科美国公司 用于清洁的衣物洗涤组合物
WO2023039270A2 (en) 2021-09-13 2023-03-16 Danisco Us Inc. Bioactive-containing granules
CN117957300A (zh) 2021-09-20 2024-04-30 联合利华知识产权控股有限公司 洗涤剂组合物
WO2023057367A1 (en) 2021-10-08 2023-04-13 Unilever Ip Holdings B.V. Laundry composition
EP4416255A1 (en) 2021-10-14 2024-08-21 The Procter & Gamble Company A fabric and home care product comprising cationic soil release polymer and lipase enzyme
EP4194536A1 (en) 2021-12-08 2023-06-14 The Procter & Gamble Company Laundry treatment cartridge
EP4194537A1 (en) 2021-12-08 2023-06-14 The Procter & Gamble Company Laundry treatment cartridge
WO2023114939A2 (en) 2021-12-16 2023-06-22 Danisco Us Inc. Subtilisin variants and methods of use
WO2023114932A2 (en) 2021-12-16 2023-06-22 Danisco Us Inc. Subtilisin variants and methods of use
CA3240638A1 (en) 2021-12-16 2023-06-22 Michelle Jackson Fabric and home care composition comprising a protease
CN118369413A (zh) 2021-12-16 2024-07-19 宝洁公司 包含淀粉酶的家庭护理组合物
WO2023114793A1 (en) 2021-12-16 2023-06-22 The Procter & Gamble Company Home care composition
CN118679251A (zh) 2021-12-16 2024-09-20 丹尼斯科美国公司 枯草杆菌蛋白酶变体和使用方法
CN118647716A (zh) 2021-12-16 2024-09-13 丹尼斯科美国公司 成麦芽五糖/麦芽六糖变体α-淀粉酶
WO2023114795A1 (en) 2021-12-16 2023-06-22 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing composition comprising a protease
WO2023168234A1 (en) 2022-03-01 2023-09-07 Danisco Us Inc. Enzymes and enzyme compositions for cleaning
EP4273209A1 (en) 2022-05-04 2023-11-08 The Procter & Gamble Company Machine-cleaning compositions containing enzymes
EP4273210A1 (en) 2022-05-04 2023-11-08 The Procter & Gamble Company Detergent compositions containing enzymes
EP4279571A1 (en) 2022-05-19 2023-11-22 The Procter & Gamble Company Laundry composition comprising spores
WO2023227335A1 (en) 2022-05-27 2023-11-30 Unilever Ip Holdings B.V. Liquid composition comprising linear alkyl benzene sulphonate, methyl ester ethoxylate and alkoxylated zwitterionic polyamine polymer
WO2023227421A1 (en) 2022-05-27 2023-11-30 Unilever Ip Holdings B.V. Laundry liquid composition comprising a surfactant, an alkoxylated zwitterionic polyamine polymer, and a fragrance
WO2023227375A1 (en) 2022-05-27 2023-11-30 Unilever Ip Holdings B.V. Laundry liquid composition comprising a surfactant, an aminocarboxylate, an organic acid and a fragrance
WO2023227331A1 (en) 2022-05-27 2023-11-30 Unilever Ip Holdings B.V. Composition comprising a specific methyl ester ethoxylate surfactant and a lipase
WO2023227356A1 (en) 2022-05-27 2023-11-30 Unilever Ip Holdings B.V. Composition containing enzyme
WO2023227332A1 (en) 2022-05-27 2023-11-30 Unilever Ip Holdings B.V. Laundry liquid composition comprising a surfactant, an alkoxylated zwitterionic polyamine polymer and a protease
WO2023233026A1 (en) 2022-06-03 2023-12-07 Unilever Ip Holdings B.V. Laundry detergent product
WO2023250301A1 (en) 2022-06-21 2023-12-28 Danisco Us Inc. Methods and compositions for cleaning comprising a polypeptide having thermolysin activity
US20240026248A1 (en) 2022-07-20 2024-01-25 Ecolab Usa Inc. Novel nonionic extended surfactants, compositions and methods of use thereof
EP4321604A1 (en) 2022-08-08 2024-02-14 The Procter & Gamble Company A fabric and home care composition comprising surfactant and a polyester
WO2024050343A1 (en) 2022-09-02 2024-03-07 Danisco Us Inc. Subtilisin variants and methods related thereto
WO2024050339A1 (en) 2022-09-02 2024-03-07 Danisco Us Inc. Mannanase variants and methods of use
WO2024050346A1 (en) 2022-09-02 2024-03-07 Danisco Us Inc. Detergent compositions and methods related thereto
WO2024056333A1 (en) 2022-09-13 2024-03-21 Unilever Ip Holdings B.V. Washing machine and washing method
WO2024056334A1 (en) 2022-09-13 2024-03-21 Unilever Ip Holdings B.V. Washing machine and washing method
WO2024056278A1 (en) 2022-09-13 2024-03-21 Unilever Ip Holdings B.V. Washing machine and washing method
WO2024056331A1 (en) 2022-09-13 2024-03-21 Unilever Ip Holdings B.V. Washing machine and washing method
EP4349948A1 (en) 2022-10-05 2024-04-10 Unilever IP Holdings B.V. Laundry liquid composition
EP4349944A1 (en) 2022-10-05 2024-04-10 Unilever IP Holdings B.V. Laundry liquid composition
EP4349942A1 (en) 2022-10-05 2024-04-10 Unilever IP Holdings B.V. Laundry liquid composition
EP4349947A1 (en) 2022-10-05 2024-04-10 Unilever IP Holdings B.V. Laundry liquid composition
EP4349943A1 (en) 2022-10-05 2024-04-10 Unilever IP Holdings B.V. Laundry liquid composition
EP4349946A1 (en) 2022-10-05 2024-04-10 Unilever IP Holdings B.V. Unit dose fabric treatment product
EP4349945A1 (en) 2022-10-05 2024-04-10 Unilever IP Holdings B.V. Laundry liquid composition
EP4361239A1 (en) 2022-10-25 2024-05-01 Unilever IP Holdings B.V. Laundry liquid composition
WO2024088706A1 (en) 2022-10-25 2024-05-02 Unilever Ip Holdings B.V. Composition
WO2024088716A1 (en) 2022-10-25 2024-05-02 Unilever Ip Holdings B.V. Composition
WO2024094778A1 (en) 2022-11-04 2024-05-10 Clariant International Ltd Polyesters
WO2024094803A1 (en) 2022-11-04 2024-05-10 The Procter & Gamble Company Fabric and home care composition
WO2024094800A1 (en) 2022-11-04 2024-05-10 The Procter & Gamble Company Fabric and home care composition
WO2024102698A1 (en) 2022-11-09 2024-05-16 Danisco Us Inc. Subtilisin variants and methods of use
WO2024115106A1 (en) 2022-11-29 2024-06-06 Unilever Ip Holdings B.V. Composition
WO2024119298A1 (en) 2022-12-05 2024-06-13 The Procter & Gamble Company Fabric and home care composition comprising a polyalkylenecarbonate compound
WO2024129520A1 (en) 2022-12-12 2024-06-20 The Procter & Gamble Company Fabric and home care composition
EP4386074A1 (en) 2022-12-16 2024-06-19 The Procter & Gamble Company Fabric and home care composition
EP4388967A1 (en) 2022-12-19 2024-06-26 The Procter & Gamble Company Dishwashing method
WO2024131880A2 (en) 2022-12-23 2024-06-27 Novozymes A/S Detergent composition comprising catalase and amylase
US20240263162A1 (en) 2023-02-01 2024-08-08 The Procter & Gamble Company Detergent compositions containing enzymes
WO2024163584A1 (en) 2023-02-01 2024-08-08 Danisco Us Inc. Subtilisin variants and methods of use
WO2024186819A1 (en) 2023-03-06 2024-09-12 Danisco Us Inc. Subtilisin variants and methods of use
WO2024191711A1 (en) 2023-03-16 2024-09-19 Nutrition & Biosciences USA 4, Inc. Brevibacillus fermentate extracts for cleaning and malodor control and use thereof
WO2024194190A1 (en) 2023-03-17 2024-09-26 Unilever Ip Holdings B.V. Composition
WO2024193937A1 (en) 2023-03-17 2024-09-26 Unilever Ip Holdings B.V. Machine dishwash filter cleaner
WO2024194098A1 (en) 2023-03-21 2024-09-26 Unilever Ip Holdings B.V. Detergent unit dose
WO2024213430A1 (en) 2023-04-11 2024-10-17 Unilever Ip Holdings B.V. Composition
WO2024213443A1 (en) 2023-04-11 2024-10-17 Unilever Ip Holdings B.V. Composition
WO2024213438A1 (en) 2023-04-11 2024-10-17 Unilever Ip Holdings B.V. Composition
WO2024213376A1 (en) 2023-04-11 2024-10-17 Unilever Ip Holdings B.V. Composition
WO2024213428A1 (en) 2023-04-11 2024-10-17 Unilever Ip Holdings B.V. Composition
WO2024223218A1 (en) 2023-04-25 2024-10-31 Unilever Ip Holdings B.V. Composition
EP4458932A1 (en) 2023-05-04 2024-11-06 The Procter & Gamble Company A fabric and home care composition
EP4458933A1 (en) 2023-05-05 2024-11-06 The Procter & Gamble Company A fabric and home care composition comprising a propoxylated polyol

Family Cites Families (94)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE1611703B1 (de) * 1967-10-11 1972-03-09 Windmoeller & Hoelscher Vorrichtung zum Abteilen einer bestimmten Stueckzahl innerhalb einer am Ende einer Sack- oder Beutelmaschine gebildeten kontinuierlichen Folge von Saecken oder Beuteln
US4028263A (en) * 1973-08-24 1977-06-07 Colgate-Palmolive Company Bleaching and brightening detergent composition
NL7904044A (nl) 1978-05-31 1979-12-04 Unilever Nv Werkwijze ter bereiding van homogene, vloeibare compo- sities.
US4261868A (en) 1979-08-08 1981-04-14 Lever Brothers Company Stabilized enzymatic liquid detergent composition containing a polyalkanolamine and a boron compound
US4404128A (en) 1981-05-29 1983-09-13 The Procter & Gamble Company Enzyme detergent composition
GR76237B (es) 1981-08-08 1984-08-04 Procter & Gamble
JPS58144105A (ja) 1982-02-12 1983-08-27 Kurabo Ind Ltd スケ−ル除去獣毛繊維の製法
GB8310080D0 (en) 1983-04-14 1983-05-18 Interox Chemicals Ltd Bleach composition
US4760025A (en) 1984-05-29 1988-07-26 Genencor, Inc. Modified enzymes and methods for making same
US5264366A (en) 1984-05-29 1993-11-23 Genencor, Inc. Protease deficient bacillus
US5182204A (en) 1984-05-29 1993-01-26 Genencor International, Inc. Non-human carbonyl hydrolase mutants, vectors encoding same and hosts transformed with said vectors
US5204015A (en) 1984-05-29 1993-04-20 Genencor International, Inc. Subtilisin mutants
JPS6141481U (ja) * 1984-08-10 1986-03-17 三菱電機株式会社 シ−ム溶接装置
US4797362A (en) * 1985-06-06 1989-01-10 Lion Corporation Alkaline proteases and microorganisms producing same
US4908773A (en) * 1987-04-06 1990-03-13 Genex Corporation Computer designed stabilized proteins and method for producing same
US4728455A (en) 1986-03-07 1988-03-01 Lever Brothers Company Detergent bleach compositions, bleaching agents and bleach activators
ES2068181T3 (es) 1986-04-30 1995-04-16 Genencor Int Mutantes de la carbonil hidrolasa no humana, secuencias de adn y vectores que codifican las mismas y huespedes transformados con dichos vectores.
GB8629837D0 (en) 1986-12-13 1987-01-21 Interox Chemicals Ltd Bleach activation
US4853871A (en) * 1987-04-06 1989-08-01 Genex Corporation Computer-based method for designing stablized proteins
US5314692A (en) 1987-08-24 1994-05-24 Cultor Ltd. Enzyme premix for feed and method
WO1989004552A1 (en) 1987-10-30 1989-05-18 Lsi Logic Corporation Method and means of fabricating a semiconductor device package
DK6488D0 (da) * 1988-01-07 1988-01-07 Novo Industri As Enzymer
CN1056187C (zh) * 1988-02-11 2000-09-06 金克克国际有限公司 新的蛋白水解酶及其在洗涤剂中的应用
US5543302A (en) * 1988-05-27 1996-08-06 Solvay Enzymes, Inc. Proteases of altered stability to autolytic degradation
DE3841152A1 (de) 1988-12-07 1990-06-13 Hoechst Ag Verwendung von bakterienlysierendem enzymprodukt als zusatzstoff zur verbesserung der futterverwertung in der tierproduktion
GB8908416D0 (en) 1989-04-13 1989-06-01 Unilever Plc Bleach activation
WO1990014420A1 (en) * 1989-05-17 1990-11-29 Amgen Inc. Multiply mutated subtilisins
US5665587A (en) * 1989-06-26 1997-09-09 Novo Nordisk A/S Modified subtilisins and detergent compositions containing same
DK316989D0 (da) * 1989-06-26 1989-06-26 Novo Nordisk As Enzymer
CA2034486A1 (en) * 1989-06-26 1990-12-27 Eric Casteleijn Enzymatic detergent compositions
GB9003741D0 (en) 1990-02-19 1990-04-18 Unilever Plc Bleach activation
ES2100924T3 (es) 1990-05-21 1997-07-01 Unilever Nv Activacion de blanqueador.
ES2110488T3 (es) * 1990-12-21 1998-02-16 Novo Nordisk As Mutantes enzimaticos con un bajo grado de variacion de la carga molecular en un intervalo de ph.
US5769630A (en) * 1991-02-25 1998-06-23 Louisiana State University, Subperiosteal bone anchor
GB9108136D0 (en) 1991-04-17 1991-06-05 Unilever Plc Concentrated detergent powder compositions
US5340735A (en) * 1991-05-29 1994-08-23 Cognis, Inc. Bacillus lentus alkaline protease variants with increased stability
US5274147A (en) 1991-07-11 1993-12-28 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Process for preparing manganese complexes
EP0995801A1 (de) * 1991-07-27 2000-04-26 Genencor International GmbH Verfahren zur Verbesserung des Stabilität von Enzymen und stabilisierte Enzyme
GB9118242D0 (en) 1991-08-23 1991-10-09 Unilever Plc Machine dishwashing composition
GB9124581D0 (en) 1991-11-20 1992-01-08 Unilever Plc Bleach catalyst composition,manufacture and use thereof in detergent and/or bleach compositions
US5153161A (en) 1991-11-26 1992-10-06 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Synthesis of manganese oxidation catalyst
US5194416A (en) 1991-11-26 1993-03-16 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Manganese catalyst for activating hydrogen peroxide bleaching
EP0544490A1 (en) 1991-11-26 1993-06-02 Unilever Plc Detergent bleach compositions
GB9127060D0 (en) 1991-12-20 1992-02-19 Unilever Plc Bleach activation
CA2085642A1 (en) 1991-12-20 1993-06-21 Ronald Hage Bleach activation
US5316935A (en) * 1992-04-06 1994-05-31 California Institute Of Technology Subtilisin variants suitable for hydrolysis and synthesis in organic media
CA2097000A1 (en) * 1992-05-27 1993-11-28 Norio Moriya Alkaline lipase, method for producing the same, microorganism producing the same and detergent composition containing alkaline lipase
DE4218448A1 (de) 1992-06-04 1993-12-09 Solvay Enzymes Gmbh & Co Kg Alkalische Proteasen aus Bacillus pumilus
US5256779A (en) 1992-06-18 1993-10-26 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Synthesis of manganese oxidation catalyst
US5284944A (en) 1992-06-30 1994-02-08 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Improved synthesis of 1,4,7-triazacyclononane
AU682314B2 (en) * 1992-07-17 1997-10-02 Genencor International, Inc. High alkaline serine proteases
US5280117A (en) 1992-09-09 1994-01-18 Lever Brothers Company, A Division Of Conopco, Inc. Process for the preparation of manganese bleach catalyst
US5567601A (en) * 1993-06-01 1996-10-22 University Of Maryland Subtilisin mutants lacking a primary calcium binding site
AU7524994A (en) * 1993-08-12 1995-03-14 University Of Maryland Thermostable alkaline metalloprotease produced by a hyphomonas, and preparation thereof
US6436690B1 (en) 1993-09-15 2002-08-20 The Procter & Gamble Company BPN′ variants having decreased adsorption and increased hydrolysis wherein one or more loop regions are substituted
MA23346A1 (fr) * 1993-10-14 1995-04-01 Genencor Int Variantes de la subtilisine
CA2173106C (en) * 1993-10-14 2000-02-15 Michael Eugene Burns Bleaching compositions comprising protease enzymes
CA2173105C (en) * 1993-10-14 2003-05-27 Andre Baeck Protease-containing cleaning compositions
EP0724391B1 (en) * 1993-10-23 1999-05-06 Imperial Tobacco Limited Improvements in or relating to smoking articles
ES2364776T3 (es) * 1994-02-24 2011-09-14 HENKEL AG &amp; CO. KGAA Enzimas mejoradas y detergentes que las contienen.
ATE390487T1 (de) * 1994-02-24 2008-04-15 Henkel Kgaa Verbesserte enzyme und diese enthaltene detergentien
US5691295A (en) * 1995-01-17 1997-11-25 Cognis Gesellschaft Fuer Biotechnologie Mbh Detergent compositions
US5824531A (en) * 1994-03-29 1998-10-20 Novid Nordisk Alkaline bacilus amylase
DE69504489T2 (de) * 1994-04-07 1999-05-20 The Procter & Gamble Co., Cincinnati, Ohio Bleichmittel enthaltend metall haltige bleichkatalysatoren und antioxidantien
US6599730B1 (en) * 1994-05-02 2003-07-29 Procter & Gamble Company Subtilisin 309 variants having decreased adsorption and increased hydrolysis
GB9409336D0 (en) 1994-05-10 1994-06-29 Finnfeeds Int Ltd Use of an enzyme for manufacturing an agent for the treatment and/or prophylaxis of coccidiosis
GB9416841D0 (en) * 1994-08-19 1994-10-12 Finnfeeds Int Ltd An enzyme feed additive and animal feed including it
CA2206992C (en) 1994-12-09 2001-04-10 The Procter & Gamble Company Automatic dishwashing composition containing particles of diacyl peroxides
US5534302A (en) 1995-01-05 1996-07-09 National Science Council Method of preparing a fiber reinforced modified phenolic resin composite
US5534179A (en) 1995-02-03 1996-07-09 Procter & Gamble Detergent compositions comprising multiperacid-forming bleach activators
AR000862A1 (es) * 1995-02-03 1997-08-06 Novozymes As Variantes de una ó-amilasa madre, un metodo para producir la misma, una estructura de adn y un vector de expresion, una celula transformada por dichaestructura de adn y vector, un aditivo para detergente, composicion detergente, una composicion para lavado de ropa y una composicion para la eliminacion del
US5780285A (en) * 1995-03-03 1998-07-14 Genentech, Inc. Subtilisin variants capable of cleaving substrates containing dibasic residues
US5837516A (en) * 1995-03-03 1998-11-17 Genentech, Inc. Subtilisin variants capable of cleaving substrates containing basic residues
US6455295B1 (en) * 1995-03-08 2002-09-24 The Procter & Gamble Company Subtilisin Carlsberg variants having decreased adsorption and increased hydrolysis
IL117350A0 (en) * 1995-03-09 1996-07-23 Procter & Gamble Proteinase k variants having decreased adsorption and increased hydrolysis
US6475765B1 (en) * 1995-03-09 2002-11-05 Procter & Gamble Company Subtilisin DY variants having decreased adsorption and increased hydrolysis
IL117352A0 (en) * 1995-03-09 1996-07-23 Procter & Gamble Thermitase variants having decreased adsorption and increased hydrolysis
US5523434A (en) 1995-03-15 1996-06-04 The Procter & Gamble Company Synthesis of bleach activators
ATE195001T1 (de) * 1995-04-17 2000-08-15 Procter & Gamble Herstellung und verwendung von diacylperoxid enthaltende kompositteilchen
US5837517A (en) * 1995-05-05 1998-11-17 Novo Nordisk A/S Protease variants and compositions
AU5796296A (en) 1995-06-16 1997-01-15 Procter & Gamble Company, The Bleach compositions comprising cobalt catalysts
US5597936A (en) 1995-06-16 1997-01-28 The Procter & Gamble Company Method for manufacturing cobalt catalysts
DE69613842T2 (de) 1995-06-16 2002-04-04 The Procter & Gamble Company, Cincinnati Maschinengeschirrspülmittel, die kobaltkatalysatoren enthalten
US5576282A (en) 1995-09-11 1996-11-19 The Procter & Gamble Company Color-safe bleach boosters, compositions and laundry methods employing same
US5703034A (en) * 1995-10-30 1997-12-30 The Procter & Gamble Company Bleach catalyst particles
US5762647A (en) * 1995-11-21 1998-06-09 The Procter & Gamble Company Method of laundering with a low sudsing granular detergent composition containing optimally selected levels of a foam control agent bleach activator/peroxygen bleaching agent system and enzyme
WO1997022680A1 (en) * 1995-12-20 1997-06-26 The Procter & Gamble Company Bleach catalyst plus enzyme particles
US5883065A (en) * 1996-01-22 1999-03-16 The Procter & Gamble Company Phase separated detergent composition
DE69731282T2 (de) * 1996-03-07 2006-03-02 The Procter & Gamble Company, Cincinnati Waschemittelzusammensetzungen mit proteasen und verbesserten amylasen
US6069122A (en) * 1997-06-16 2000-05-30 The Procter & Gamble Company Dishwashing detergent compositions containing organic diamines for improved grease cleaning, sudsing, low temperature stability and dissolution
US6177392B1 (en) * 1997-01-13 2001-01-23 Ecolab Inc. Stable solid block detergent composition
US6369011B1 (en) * 1997-06-04 2002-04-09 The Procter & Gamble Company Protease enzymes for tough cleaning and/or spot and film reduction and compositions incorporating same
US6057171A (en) * 1997-09-25 2000-05-02 Frequency Technology, Inc. Methods for determining on-chip interconnect process parameters
AR016969A1 (es) * 1997-10-23 2001-08-01 Procter & Gamble VARIANTE DE PROTEASA, ADN, VECTOR DE EXPRESIoN, MICROORGANISMO HUESPED, COMPOSICIoN DE LIMPIEZA, ALIMENTO PARA ANIMALES Y COMPOSICIoN PARA TRATAR UN TEXTIL

Also Published As

Publication number Publication date
US6312936B1 (en) 2001-11-06
TR200001113T2 (tr) 2002-05-21
CN1191347C (zh) 2005-03-02
EP1025239A2 (en) 2000-08-09
CZ302287B6 (cs) 2011-02-09
ATE417099T1 (de) 2008-12-15
ATE511540T1 (de) 2011-06-15
WO1999020723A8 (en) 2001-03-08
KR100612981B1 (ko) 2006-08-14
AU1276299A (en) 1999-05-10
DK1025241T3 (da) 2005-08-08
TR200002057T2 (tr) 2001-03-21
TW585912B (en) 2004-05-01
CA2306894A1 (en) 1999-04-29
MA24811A1 (fr) 1999-12-31
CA2306894C (en) 2009-10-06
EP1571199A2 (en) 2005-09-07
WO1999020723A3 (en) 2001-01-04
NO327607B1 (no) 2009-08-31
EP1025241B2 (en) 2009-10-21
EP1025240A2 (en) 2000-08-09
DE69833015T2 (de) 2006-08-10
PT1025239E (pt) 2008-04-30
AU1199699A (en) 1999-05-10
EP1027418B2 (en) 2011-01-19
BR9815230A (pt) 2001-10-02
CZ300347B6 (cs) 2009-04-29
ATE292179T1 (de) 2005-04-15
CN1286724A (zh) 2001-03-07
HK1039159A1 (en) 2002-04-12
CA2308206A1 (en) 1999-04-29
CN1279721A (zh) 2001-01-10
DK1624050T3 (da) 2010-02-15
JP5612026B2 (ja) 2014-10-22
AR013718A1 (es) 2001-01-10
CN1195857C (zh) 2005-04-06
DK1612271T3 (da) 2011-09-12
DE69839677D1 (de) 2008-08-14
DK1025194T4 (da) 2012-04-02
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US6673590B1 (en) 2004-01-06
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WO1999020723A9 (en) 1999-09-02
AR052282A2 (es) 2007-03-07
AU1199499A (en) 1999-05-10
AU742573B2 (en) 2002-01-10
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JP4346237B2 (ja) 2009-10-21
MA25044A1 (fr) 2000-10-01
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CA2306794A1 (en) 1999-04-29
EP1612271A2 (en) 2006-01-04
CA2307640C (en) 2011-08-02
WO1999020723A2 (en) 1999-04-29
JP2001520045A (ja) 2001-10-30
DE69829577D1 (de) 2005-05-04
AR052353A2 (es) 2007-03-14
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CZ20001479A3 (cs) 2002-01-16
EP1025194B1 (en) 2008-12-10
JP2001520307A (ja) 2001-10-30
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AU8733701A (en) 2002-01-03
DE69840346D1 (de) 2009-01-22
AU742694B2 (en) 2002-01-10
EP1398367B1 (en) 2008-12-10
EP1025241A2 (en) 2000-08-09

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