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5 Proteínas
5 Proteínas
5 Proteínas
Son grupo moléculas orgánicas más abundantes pues suponen (50%) peso celular seco.
Realizan una enorme variedad de funciones esenciales para la vida. Estructuras celulares,
catalizadores en reacciones bioquímica celulares es decir enzimas
encontrado unos 150 aminoácidos que no forman parte de las cadenas proteicas,
pero que desempeñan funciones propias. De neurotransmisores y de precursores
vitamínicos. En otros casos desconocemos su función
Los seres vivos no somos capaces de sintetizar todos los aa. Aquellos que no
pueden sintetizarse se denominan esenciales y deben ser ingeridos en la dieta.
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2.1.- Propiedades de los aminoácidos.
a) Esteroisomería: En todos los aa (excepto en la glycina) el C alfa es asimétrico por lo
que pueden presentar dos configuraciones distintas: configuración L si el grupo –NH2
está a la izquierda y configuración D si está a la derecha.
En el espacio, este enlace hace que los átomos del grupo carboxílico y del grupo amino
se sitúen en un mismo plano, dando cierta rigidez a esos átomos, pudiendo girar
solamente los otros átomos.
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3.1 Péptidos
Están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
cuando el número es inferior a 10 oligo péptidos
entre 10 y 100 polipéptido
más de 100 proteína
Se considera extremo inicial al aa con el grupo amino libre y como extremo final el
aa que tienen el grupo carboxilo libre.
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4.2. Estructura secundaria de las proteínas.
Es la disposición de la cadena de aa en el espacio, es decir de la estructura primaria.
Depende de los aa que la constituya. Se conocen dos tipos de estructura secundaria
a) Estructura en alfa-hélice. Se denomina así porque la alfa-queratina adopta esta
estructura. Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre si
misma de forma dextrógira (contrario a las agujas del reloj) Se producen enlaces
por puentes de H entre el oxígeno de –CO- de un aa y el hidrógeno del –NH- del
4º aa siguiente. La hélice presenta 3,6 aa por vuelta
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c) Hélice de colágeno. Presenta una disposición helicoidal diferente, más alargada
debido a la abundancia de los aminoácidos prolina e hidroxiprolina y que
además se enrolla de forma levógira . Sólo presenta 3 aminoácidos por vuelta.
La estabilidad de la molécula se consigue gracias a la asociación de 3 hélices que
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4.4. Estructura cuaternaria de las proteínas.
Informa de la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas recibe el nombre de protómero. En función
del número de protómeros pueden ser dímeros, trímeros, tetrámeros, pentámeros
etc .
Ejemplo de abajo es la globulina.
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aminoácidos, tienden a neutralizar las variaciones bruscas de pH de medio.
6. Funciones biológicas
Función estructural (pelo, membranas)
Función de transporte (HDL y LDL)
Función enzimática (enzimas)
Función hormonal (insulina oxitocina)
Función de defensa (anticuerpos)
Función contractil (actina y miosina del músculo)
Función de reserva (ovoalbúmina del huevo)
Función homeostática (evitan cambios bruscos de pH)
7. Clasificación proteínas
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