Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos. La estructura secundaria incluye hélices alfa y láminas beta formadas por puentes de hidrógeno. La estructura terciaria es la conformación tridimensional adoptada por la proteína plegada. Algunas proteínas tienen estructura cuaternaria que implica la unión de múltiples cadenas polipeptídicas.
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Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos. La estructura secundaria incluye hélices alfa y láminas beta formadas por puentes de hidrógeno. La estructura terciaria es la conformación tridimensional adoptada por la proteína plegada. Algunas proteínas tienen estructura cuaternaria que implica la unión de múltiples cadenas polipeptídicas.
Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos. La estructura secundaria incluye hélices alfa y láminas beta formadas por puentes de hidrógeno. La estructura terciaria es la conformación tridimensional adoptada por la proteína plegada. Algunas proteínas tienen estructura cuaternaria que implica la unión de múltiples cadenas polipeptídicas.
Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos. La estructura secundaria incluye hélices alfa y láminas beta formadas por puentes de hidrógeno. La estructura terciaria es la conformación tridimensional adoptada por la proteína plegada. Algunas proteínas tienen estructura cuaternaria que implica la unión de múltiples cadenas polipeptídicas.
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ESTRUCTURAS DE LAS PROTENAS
Las protenas tienen 4 estructuras:
Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria y, Estructura cuaternaria. ESTRUCTURA PRIMARIA En la estructura primaria lo que importa es el orden de los aminocidos, si alguno de ellos cambia su orden, entonces cambia todo el tipo de protena. Todas las estructuras tienen estructura primara. Cuando reacciona un grupo cido con un grupo amino de otro se forma un enlace peptdico (amida) y una molcula de agua. La sustancia que resulta de la unin es un dipptido FORMACIN DE UN ENLACE PEPTDICO.
Dipptido Sobre la estructura primaria Estabilidad del enlace peptdico de hasta 1000 aos. Serie de aa unidos forman una cadena polipetidica. Un residuo es una unidad de aa Por convencin el extremo terminal (amino terminal) se considera el comienzo de una cadena. Residuo carboxilo terminal. Las cadenas polipeptidas tienen entre 50 2000 residuos, y se conocen como protenas. La protena Titina tiene 27000 aminocidos es la mayor.
Pptidos La unin de dos o mas aminocidos (Aa) hasta un mximo de 100 mediante enlaces peptdicos da lugar a pptidos. 2 Aa. _________________ Dipptido 3 Aa __________________ Tripptido de 4 a 10 Aa ____________ Oligopptido de 10 a 100 Aa __________ Polipptido
A partir de 100 Aa hablamos de protena propiamente dicha. Son protenas extracelulares en su mayora las que tienen puentes disulfuro. Las protenas intracelulares no lo tienen. Se refuerzan as las fibras de colgeno o los cogulos de fibrina. Caractersticas de un enlace peptdico.
Es un enlace covalente fuerte.
El carcter parcial del doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano con distancias y ngulos fijos.
El enlace peptdico es mas corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carcter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.
Como consecuencia un enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza el plano de los tomos que lo forman.
Casi todos los enlaces peptdicos son trans. La excepcin es la X-Pro Los tomos unidos al carbono y al nitrgeno que forman el enlace peptdico estn todos en un mismo plano Y a unas distancias y ngulos caractersticos El enlace peptdico es un enlace muy fuerte y resistente que se comporta como un doble enlace y no permite el giro. Cada pptido o polipptido se escribe convencionalmente de izquierda a derecha, empezando por el polo extremo N- terminal que posee un grupo amino libre y finalizando con el polo extremo C-terminal con un grupo carboxilo libre. Puentes disulfuro: cistena- cistina Unin de dos cistenas
Frederick Sanger Determino la secuencia de aa para la insulina. La insulina es una hormona protenica. Demostr que consta de enlaces pptidicos L solamente. Cada protena tiene su secuencia nica. La secuencia de aa de una protena se conoce como estructura primaria. Conocer la secuencia de aa permite Al conocer la secuencia se establece el mecanismo de accin. Variar esa secuencia permite estudiar protenas con funciones distintas. La secuencia determina la estructura tridimensional su plegamiento. Las alteraciones permite estudiar patologas. Las protenas se parecen en su secuencia solo cuando tienen un antepasado comn (paleontologa)
Estructura secundaria: Propusieron las estructuras hlice alfa y lmina Beta ESTRUCTURA SECUNDARIA.
Las caractersticas de los enlaces peptdicos y los grupos R de los aminocidos, imponen restricciones que obligan a que las protenas adopten una determinada estructura secundaria:
-Estructura en hlice -En conformacin beta o lmina plegada -Giros Beta -Bucles Omega Hay una disposicin regular de los puentes de hidrgeno. ESTRUCTURA EN HLICE En ste nivel estructural la estructura primaria adopta disposicin helicoidal. Los grupos R de los Aa se sitan en el polo exterior de la hlice. Y cada 3.6 Aa la hlice da una vuelta completa. La hlice se estabiliza con puentes de hidrgeno que se establecen entre los grupos N-H de un enlace peptdico y el grupo C=O de un enlace peptdico situado 3.6 posiciones despus.
La estructura helicoidal es dextrgira, es decir; las vueltas de la hlice giran a la derecha. Adquieren esta conformacin, protenas que poseen elevado nmero de aminocidos con radicales hidrfilos, ya que las cargas interactan con las molculas de agua que la rodean. Dificultarn la formacin de la hlice los Aa con radicales hidrfobos y la presencia del Aminocido prolina. Enlace responsable de estructura secundaria.
Hlices la estructura de una protena. La ferritina Protena que ayuda almacenar el hierro. El 75% de sus residuos se encuentra en alfa hlice. El 25 % de las protenas solubles se componen de alfas hlices conectadas por vueltas y giros. CONFORMACIN LMINA PLEGADA En sta disposicin los Aa no forman una hlice, sino una cadena en forma de zig-zag denominada disposicin en lmina plegada. Se estabiliza creando puentes de hidrgeno entre distintas zonas de la misma molcula o de varias molculas, doblando en zigzag las estructuras, adquiriendo asi esa forma plegada.
Representacin de la conformacin en lmina plegada (en violeta los puentes de hidrgeno) Configuracin B paralela Configuracin B antiparalela ESTRUCTURA TERCIARIA Una estructura terciaria es un replegamiento de estructura sin espacios. Existen dos formas bsicas: -Estructura fibrosa o filamentosa. Cuando una estructura secundaria sufre slo ligeras torsiones. -Estructura globular. Cuando en una estructura secundaria se forman nuevos enlaces dbiles.
PROTENAS FIBROSAS: QUERATINA Y COLAGENO Queratina: Componente de la lana y del cabello. Dos hlices alfa dextrgiras formando una superhlice Filamentos intermedios Miosina Tropomiosina Es caracterstico Fuerzas de Van der Waals Interacciones ionicas.
Forma una heptada repetitiva. 2 hlices pueden unirse Por puentes disulfuro: definen las propiedades de la fibra (cuernos cabellos) Son parte de la familia Protena mas abundante.(cartilago, dientes, huesos.). 3000 de longitud y 15 de dimetro. Tiene tres cadenas poliptidicas, de 1000 residuos. Cada tercer aa aparece la glicina. Glicina-prolina-hidroxiprolina. Repulsin por anillos de pirrolidina la estabilizan , en vez de puentes de Hidrgeno dentro de la hebra. Los puentes si actan entre las hebras las unen. Es levgira Los enlaces de hidrgeno son intermoleculares en cada hebra Como intercatenarios entre hebras COLAGENO HEBRAS: protena extracelular
Solo dos residuos polares de histidina se encuentran en el interior y desempean un papel vital en la unin hierro oxgeno Mioglobina Estructura fibrosa o filamentosa Las protenas filamentosas frecuentemente tienen funcin estructural o protectora y son insolubles en agua.
Ejemplos de protenas fibrosas: colgeno, elastina y queratina ENLACES RESPONSABLES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA GLOBULAR Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Existen varios tipos de enlaces: 1. puentes disulfuro 2. puentes de hidrgeno 3. puentes elctricos 4. interacciones hidrofbicas 5. enlaces de Van der Waals
Desde un punto de vista funcional esta estructura es la mas importante y se alcanza cuando la mayora de las protenas adoptan en sus actividades biolgica y funcional. Las protenas con estructura terciaria globular se caracterizan por ser solubles en disoluciones acuosas y/o en soluciones salinas y frecuentemente tiene funciones especficas como: enzimas, protenas de membrana, protenas transportadoras, etc.
Estructura terciaria de una protena. Los cilindros representan en hlices y los fideos los segmentos con estructura irregular
En las protenas globulares coexisten conformaciones de hlice , lmina plegada e irregular.
En las protenas globulares, algunas combinaciones de hlice y lmina plegada, unidas mediante bucles, son particularmente estables y parecen idnticas en muchas protenas diferentes: son los llamados dominios, zonas o campos estructurales (son unidades relativamente pequeas con menos de 150 Aa). Cada dominio estructural se pliega (y desnaturaliza) casi independientemente de los dems. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se forma cuando se unen varias cadenas polipeptdicas, cada una de estas se llama protmero y por lo tanto una protena con estructura cuaternaria puede ser un dmero (2 protmeros) o un tetrmero (que tiene 4 protmeros) como la hemoglobina
desnaturalizacin
Es la prdida de la configuracin cuaternaria, terciaria y secundaria.
No se afecta la estructura primaria en esta desnaturalizacin pero s pierde su actividad biolgica
Que agentes son capaces de desnaturalizar protenas? Qu aspectos modifican las protenas luego de ser desnaturalizadas? Desnaturalizadas Ruptura de enlaces (SH, H, inico) Prdida de actividad biolgica
Menor solubilidad
Irreversible (huevo cocido)
Reversible
RIBONUCLEASA 1960, Hirs, Moore y Stein describen la estructura PRIMARIA de la ribonucleasa (124 residuos y los 4 enlaces disulfuro)
Ribonucleasa - desnaturalizacin Christian Anfinsen REDUCCIN DE LA RIBONUCLEASA
Las observaciones para restaurar la actividad fueron 1.Separacin de urea y Beta mercaptoetanol. RECUPERA ACTIVIDAD ENZIMTICA 2. Reoxidacin en presencia de urea 8 M. RECUPERACIN DEL 1% DE ACTIVIDAD ENZIMTICA (Ribonucleasa Revuelta) 3. Protena revuelta en presencia de pequeas cantidades de Beta mercaptoetanol. RECUPERACIN TOTAL DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA (10 horas) Porque los grupos sulfhidrilo que estaban reducidos se oxidan en contacto con aire
Se forman puentes disulfuro equivocados. Hay 105 modos diferentes de formarlos y 104 son errneos VISUALIZACIN DE PROTEINAS - Electroforesis ELECTROFORESIS Aplicaciones del proceso de desnaturalizacin
Permite aislar protenas de inters para su estudio. Eliminar protenas para estudiar otras biomolculas de inters (cidos nucleicos, carbohidratos, etc.). Permite identificar si las protenas tienen funciones enzimticas.
Contexto prctico - Aislar las protenas presentes en la soya y en el arroz. Compare sus resultados.
1.- Preparar la muestra 2.- Mtodo de extraccin de protenas 3.- Obtencin del extracto 4.- Rendimiento proteico (clculos) FUNDAMENTO Protena de la leche de soya Adicin de sal inica En baja concentracin Desnaturalizacin reversible En alta concentracin Precipitacin de protenas de la leche de soya - flujograma Muestra 100g Remojo Licuado Calentamiento Filtrado (leche de soya) Adicin de sulfato de magnesio Separacin por precipitacin de protena Calculo del rendimiento GRACIAS Bibliografia BOYER Rodney. Bioqumica. HARPER . Bioqumica. LAGUNA Y PIA. Bioqumica. STRYER, Lubert; BIOQUMICA DEVLIN, Thomas; BIOQUIMICA