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Examen de Bioq. de Alim Carne y Pescado.2017 I1

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UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERÚ FACULTAD DE

INGENIERIA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS ASIGNATURA: EO 4 A


–BIOQUIMICA DE ALIMENTOS

Examen Escrito- Bioquímica de Carnes y Pescado (I Consolidado 2017-I)

Nombres y Apellidos: .ANDAMAY ADAUDTO, MARIA LUZ Fecha: .14/05/2017 Nota:..............

1.-De 3 diferencias y 3 semejanzas entre tejido muscular del pescado y de la carne roja (1,5 p)

DIFERENCIAS SEMEJANZAS
el tamaño de fibra muscular es mayor en la Los porcentajes de proteína miofibrilares
carne (aproximado 30 cm) y del pescado 3 cm. representan aprox. 75% del total; entre actina
15-20% en pescado y 22% en carnes.
La cantidad de mioglobina es más abundante Las fibras musculares están rodeados de una
en el tejido de la carne, el pescado es escaza; membrana celular conocida como
el tiempo de rigor mortis es menor en el SARCOLEMA
pescado.
Hay mayor cantidad de ácidos grasos El colágeno es una proteína fibrosa, la fracción
polinsaturados (omega 3) en el pescado. principal del tejido conectivo y contribuye
con la firmeza y dureza de la carne

2.-De 4 diferencias entre las proteínas del estroma del pescado y de las carnes rojas (2 p)
 La temperatura de gelatinización del colágeno en la carne es mayor a 80°C
mientras del pescado es de 30°- 45°C.
 Carece de elastina en la estructura del pescado.
 Los enlaces cruzados, son reducibles y durante la maduración del tejido conectivo van
siendo gradualmente substituidos por enlaces no reducibles. En animales más viejos,
como por ejemplo los mamíferos, este tipo de enlaces cruzados no reducibles, son
responsables de la dureza de la carne.
 la elastina en la carne es baja en contenido de aminoácidos esenciales y es poco
digerible lo cual no pasa en el pescado

3.-Explique la estructura química de la mioglobina y de las funciones que cumple dentro del músculo de
las carnes rojas .Así mismo, explique los cambios de color de la mioglobina (2,0 p)

Es una heteroproteína porfirínica constituida por un grupo hemo y por una molécula de globina
(elevada estabilidad del núcleo, tiene carácter básico y tiene capacidad para formar quelatos estables
con metales como el hierro, magnesio, zinc o cobre), estabilizando el conjunto puentes de hidrógeno,
salinos e interacciones hidrofóbicas.
Función: cada molécula de mioglobina es capaz de transportar un átomo de oxígeno; tal presencia de
oxígeno constituye una reserva para el músculo; el color de la carne varia según el deterioro por el tiempo
de almacenado.

El grupo hemo asociada una molécula de oxígeno, forma oximioglobina, (color rojo brillante); la mioglobina no
tiene oxigeno unido, forma de desoximioglobina, (color rojo púrpura) más intenso y oscuro que el de la
oximioglobina.
4.-Hable de la proteínas miofibrilares y, además, enfatice su importancia para la tecnología de alimentos (2 p)

En tecnología alimentaria, estas proteínas influyen en las calidades culinarias y comerciales de las carnes pues son
las responsables, por ejemplo de:
La capacidad de retención de agua (el 70 a 95% del agua presente en el músculo corresponde a agua
aprisionada en los espacios entre los filamentos proteicos de la miofibrilla)
Las propiedades emulsionantes
En menor grado de la blancura de la carne
Además contienen cantidades importantes de AA esenciales y contribuyen en más del 70% al aporte proteico,
debido al consumo de carne

5.-Haga un comentario comparativo entre los lípidos presentes en el músculo de mamíferos y la del pescado (2
p)

En la musculatura del pescado se presenta contenidos considerables de colesterol, fosfolípidos, ácidos grasos
poliinsaturados que al consumir abundantemente estos previenen problemas de arterioesclerosis y destaca la
presencia de omegas que son importantes nutrientes básicos en el desarrollo de los niños, se recomienda
consumir mayores proporciones en la dieta alimentaria mientras que en la carne de mamíferos presenta alrededor
de 50% de grasas saturadas y 60% de insaturadas generando si su consumo es excesivo problemas de
acumulación de urea en las articulaciones (enfermedad de la gota) o problemas cardiovasculares por el exceso de
colesterol.

6. Diferencie los procesos, de rigor mortis, entre el pescado y carnes rojas (2 p) Rigor mortis
 Pescado: (1 -7 horas), (pH 6) empieza en la cabeza hacia la cola;
 Carnes rojas: (10 -30 horas), (pH 5- 5.5), (mantener desde 30°- 35°C paulatinamente reducir la
temperatura hasta 10° C); proceso metabólico por glucolisis anaeróbica; mayor producción ác. láctico y ác.
Fosfórico; hay contracción muscular, exuda agua y es rígida la carne, termina el proceso cuando se agota
ATP.

7.-Qué cambios bioquímicos se presenta en un proceso de rigor mortis por sacrificio normal, por
fuerte tensión nerviosa y por fuerte ejercicio físico. Así mismo, explique brevemente como influye
bioquímicamente la temperatura en el proceso de rigor mortis y post rigor. (3 p)

Sacrifico normal Fuerte tensión nerviosa PSE Fuerte ejercicio físico DFD
(Dry Ferm
(Pale -soft-exudative).
Park)

Comienza el proceso Se produce adrenalina - pocas reservas de


metabólico GLUCÓLISIS metabolismo glucógeno y ATP; poca
ANAEROBIA el acelerado(consumo rápido de producción de ácidos lácticos
se forma a partir del ATP) y fosfórico;
glucógeno de reserva, por la La caída rápida de pH a el pH desciende poco y lento
de bajo rendimiento en ATP. valores próximos a 5 hasta 6,0 - 6,3, la falta de ATP
 desnaturalización de
 pH desciende a 5 - 5,5 por proteínas con mucha  aparece el rigor alcalino.
la formación de ácido exudación y color pálido  El pH más alto favorece el
fosfórico y de ácido láctico. crecimiento de la flora
- Enseguida se produce la bacteriana y la carne es
contracción muscularcon DURA, OSCURA Y SECA
rigidez (acortamiento de las
miofibrillas al formarse la unión
actina-miosina en forma
irreversible), dureza y
exudación.

Temperatura:
Rigor mortis: si la carcasa se mantiene de 30ª a 35ºC
después del sacrificio, el metabolismo es más activo, la caída de pH es más rápido, la
contracción y la desnaturalización de las proteínas es mayor por consiguiente la retención
de agua es menor; en enfriamiento gradual hasta unos 10ºC mejora la calidad y disminuye la
contracción y la exudación en la carne.

8.-Explique las razones bioquímicas por las cuales las carnes rojas se pueden conservar por
mayor tiempo que la carne de pescado (2 p)
El estado de maduración en las carnes rojas

 el pescado el pH (7 a 6 en magros y de 7 a 6,5 en grasos) es insuficiente para inhibir el


desarrollo microbiano como de bacterias psicotrofas; la actividad proteolítica (lipasas y
fosfolipasas) susceptible de ablandar los tejidos y favorecen la oxidación de ácidos grasos
liberados.
 Hidrolisis de la proteína a péptido y aminoácidos (aminas) que entran en putrefacción.

9. Explique bioquímicamente la propiedad funcional de retención de agua, emulsificación y


gelificación en carnes (1,5 p)
 Emulsificantes: importante en la elaboración de subproductos cárnicos permitiendo ligar la
mezcla de insumos del producto. La responsables de esta propiedad son las proteínas
miofibrilares que también ayudan a lo que es la blandura de la carne.
 Capacidad de retención de agua: Existe una interacción proteína-agua, tanto
intermolecular como intermolecular. El poder de retención de agua será alto cuanto más
alto sea el valor de pH. Cuando la caída de pH es más rápida, las alteraciones sufridas por
las proteínas miofibrilares y sarcoplasmáticas se traducen por un descenso en el poder de
retención de agua.
 Capacidad de gelificación: las moléculas desnaturalizadas se agregan para formar una red
proteica ordenada (gelificación del colágeno).

10. Defina lo siguiente: (2,0 p)


a. Punto isoeléctrico: es el pH que las proteínas tiene carga neta cero. el pH en el que la
concentración de Zwitterión es máxima
b. Túbulos T: son extensiones del sarcolema (la membrana plasmática de las fibras
musculares). Estas invaginaciones corren perpendiculares a la longitud de la fibra muscular.
c. Epimisio: Vaina fibrosa de tejido conjuntivo que recubre y reúne al conjunto de fascículos
musculares en un músculo.
d. Sarcómero: es la unidad anatómica y funcional del músculo estriado. Se encuentra limitado
por dos líneas Z con una zona A (anisótropa) y dos semizonas I (isótropas). Está formado por
actina y miosina

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