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클래스 III β-tubulin

Class III β-tubulin
TUBB3
Protein TUBB3 PDB 1ffx.png
사용 가능한 구조물
PDB직교 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭TUBB3, CDCBM, CDCBM1, CDCBM1, CFEOM3, CFEOM3A, FEOM3, TUB4, 베타-4, TUBulin 베타 3 클래스 III
외부 IDOMIM: 602661 MGI: 107813 호몰로진: 68503 GeneCard: TUBB3
직교체
종인간마우스
엔트레스

10381

22152

앙상블

ENSG00000258947

ENSMUSG00000062380

유니프로트

Q13509

Q9ERD7

RefSeq(mRNA)

NM_006086
NM_001197181

NM_023279

RefSeq(단백질)

NP_001184110
NP_006077

NP_075768

위치(UCSC)Chr 16: 89.92 – 89.94MbChr 8: 124.14 – 124.15Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
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βIII-tubulin(β3-tubulin) 또는 β-tubulin III로 알려진 클래스 III β-tubulin III는 거의 뉴런과 [5][6]테스티스 세포에서만 발견되는 튜불린 계열의 미세관원소다.[7][8]인간에서는 TUBB3 유전자에 의해 암호화된다.[9][10][11][7][12][13]

단클론 항체와 면역항체화학물질을 이용해 뇌조직 샘플에서 뉴런을 식별할 수 있어 등급3 β-튜브를 표현하지 않는 글라이알 세포와 뉴런을 분리할 수 있다.

클래스 III β-tubulin은 주로 뉴런과 고환에서 인간 게놈에서 확인된 7개의 β-tubulin 이소형 중 하나이다.저산소증과 영양소 공급 부족에 의해 특징지어지는 독성 미세 환경에 노출된 후 여러 다른 조직에서 조건부로 표현된다.[14][15][16]기능 활동을 위해서는 인산화, 글리코실화 등 변환 후 변화가 필요하다.[12]신경 발달에 있어 등급 III β-튜브ulin의 역할은 그것이 다전위적 조제기와 신경세포 분화의 초기 바이오마커로서 사용되었음을 보증했다.[17]TUBB3 불활성화는 신경생성자 증식을 저해한다.구조 실험은 TUBB3 불활성화에 따른 표현형을 복원할 수 없는 다른 종류의 β-tubulin과의 TUBB3의 비교류성을 입증한다.[18]TUBB3 오식 돌연변이와 관련된 선천성 신경증후군은 정상 신경발달을 위한 등급 III β-tubulin의 중요한 중요성을 입증한다.[13][19]

유전자

인간 TUBB3 유전자는 16q24.3 염색체에 위치하며 450aaa의 단백질을 전사하는 4 exon으로 구성되어 있다.exon 1의 대체 스플라이싱에서 파생된 378aa의 짧은 등소 형태는 N-terminus의 일부가 없으며 미토콘드리아 발현을 책임질 수 있다.[12][20]다른 β-tubulin 이소타입과 마찬가지로 βIIi-tubulin은 GTPase 도메인을 가지고 있어 미세관 역학 조절에 필수적인 역할을 한다.[21]등급 I(가장 흔하게 표현되고 구성적으로 표현되는 이소타입)과 등급 III β-tubulin 사이의 차이는 지역 1-429aaa 내에서 13aa로 제한되는 반면, 지역 430~450aaa의 모든 아미노산은 서로 다르다.1차 구조의 이러한 변화는 βIII-tubulin의 paclitaxel (Nur77의 모사) 결합 영역에 영향을 미치며, Nur77에서 시작된 세포사멸에 저항을 부여하는 이등형(Isotype)의 능력을 설명할 수 있다.[22]

함수

등급 III β-tubulin의 시스테인 잔류물은 리간드 상호작용 조절과 미세관 형성에 적극 관여한다.프로테오믹 분석 결과 이러한 시스틴 잔류물에 묶인 많은 요인들이 산화 응력과 포도당 결핍 반응에 관여하고 있는 것으로 밝혀졌다.[12]이는 특히 생명체가 바다에서 나오고 세포가 대기 산소에 노출됐을 때 계통생성 나무에서 β-튜브린 등급이 처음 나타난다는 점에서 흥미롭다.[23]구조적으로 보면 구성 등급 I(TUBB)과 등급 IVB(TUB2C) β-tubulins는 위치 239에 시스테인을 포함하고, βIII-tubulin은 위치 124에 시스테인을 함유하고 있다.위치 239는 쉽게 산화할 수 있는 반면 위치 124는 상대적으로 산화에 강하다.[24]따라서 산화 응력 상황에서 βIII-tubulin의 상대적 풍부함은 보호적 이익을 제공할 수 있다.

상호작용

등급 III β-tubulin의 상호작용은 GTPase GBP1(과닐레이트 결합 단백질 1)과 PIM1(Proviral Integration Site 1)과 NEK6(NIMA 관련 키나제6)를 포함한 프로서바이벌 활동을 갖는 추가 19개의 키나제 패널로 구성된다.이러한 키나아제를 GBP-1/ 클래스 III β-tubulin 상호작용을 통해 시토스켈레톤에 통합하면 키나아스가 급속한 저하로부터 보호된다.[25]산화 스트레스에 대한 세포 적응을 가능하게 하는 클래스 III β-tubulin과 상호작용하는 다른 프로생존계수로는 분자 샤페론 HSP70/GRP75.[26] FMO4(비멘틴/디메틸알라닌 모노옥시게나제 4)와 GSTM4(글루타티온 전달효소 M4)가 있다.[12]

규정

등급 III β-tubulin의 표현은 전사적 수준과 변환적 수준 모두에서 조절된다.신경조직에서 구성표현은 삭스4와 삭스11이 주도한다.[27]비신경조직에서 규제는 +168 뉴클레오티드의 3' 옆구리 영역에 있는 E-box 부지에 의존한다.이 부위는 기본 나선-루프-헬릭스(bHLH) 저산소 유도 전사인자 Hif-1α와 Hif-2α를 결합하고 구성성 TUBB3 표현으로 암세포에서 후생적으로 수정된다.[14][28]TUBB3의 번역적 규제는 마이크로R-200c 계열의 miR-200c의 상호작용과 함께 3'플랭킹 영역에서 발생한다.[29][30]MiR-200c는 차례로 HuR(ELAVL1에 의해 인코딩됨) 단백질이 조절한다.일반적으로 HuR이 저단계 발암에서 발생하는 현상인 핵에 주로 있을 때 miR-200c는 등급 III β-tubulin 번역을 억제한다.반면 세포질 HuR과 miR-200c는 mRNA가 리보솜에 쉽게 진입하도록 하여 클래스 III β-tubulin 변환을 강화한다.[15][31]

암에서의 역할

종양학에서 등급 III β-tubulin은 예측 바이오마커와 택사인과 기타 화합물에 대한 저항 지표로서 모두 조사되었다.[32][33]보고의 대부분은 불량한 결과의 바이오마커로서 클래스 III β-tubulin을 포함한다.그러나 명확한 세포암, 흑색종, 유방암에 대한 자료도 있어 예후가 양호하다는 것을 알 수 있다.[34][35][36][37]클래스 III β-tubulin은 세포 사멸에 내성을 가진 암세포를 렌더링하고 국소 조직을 침범하고 전이하는 능력을 향상시키는 프로생존, 계단식 분자 경로의 필수 성분이다.[14][38][39][40]등급 III β-tubulin은 업스트림 조절기와 다운스트림 이펙터를 포함한 통합 서명의 맥락에서 분석했을 때 예후성 바이오마커로서 최상의 성능을 발휘한다.[15][31][41]TUBB3 돌연변이는 소립샘염과 관련이 있다.

임상 검체에서 이러한 이등형의 과다 압착은 종양의 공격성, 화학 요법 약물에 대한 저항성, 그리고 환자 생존 불량과 관련이 있다.[42][43]

병리학

β3 이소타입은 두 가지 뚜렷한 메커니즘에 의해 종양의 공격성을 증가시킨다.이 이소타입의 결합은 마이크로튜브 네트워크를 하이포스팅 할 수 있게 만들어, 그들이 타제나 에피틸론 같은 약물을 안정화시키는 미세튜브의 세포독성 효과를 저항할 수 있게 한다.기계적으로 β3-tubulin의 과도한 압착은 paclitaxel 등의 약물에 의해 억제되는 활동인 미세관 조직 센터로부터의 미세관 분리 비율을 증가시키는 것으로 밝혀졌다.[44]

β3-tubulin의 표현은 또한 미세관 역학의 약물에 의한 억제에 대한 반응을 변화시킴으로써 세포를 더욱 공격적으로 만든다.[45]종양 전이, 혈관신생과 같은 과정의 기초를 이루는 세포이동에 동적 마이크로튜브가 필요하다.역학관계는 세포이동을 억제하는 미세관류 약물의 낮은 저독성 농도에 의해 일반적으로 억제된다.그러나 β3-tubulin을 마이크로튜브에 통합하면 역학을 억제하고 세포이동을 억제하는 데 필요한 약물의 농도가 높아진다.따라서 β3-tubulin을 표현하는 종양은 미세관 표적 약물의 세포독성 효과뿐만 아니라 종양 전이 억제 능력에도 내성이 있다.더욱이, β3-tubulin의 표현은 또한 이러한 약물의 항혈관신생을 억제하는 능력을 상쇄하는데, 이것은 보통 그들의 작용의 또 다른 중요한 측면이다.

메모들

참조

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