Aspartato-semialdeído desidrogenase

aspartato-semialdeído desidrogenase
Tetrâmero aspartato-semialdeído desidrogenase, Trichophyton rubrum
Indicadores
Número EC	1.2.1.11
Número CAS	9000-98-0--
Bases de dados
IntEnz	IntEnz
BRENDA	BRENDA
ExPASy	NiceZyme
KEGG	KEGG
MetaCyc	via metabólica
PRIAM	PRIAM
Estruturas PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology	AmiGO / EGO
Pesquisa PubMed Central artigos PubMed artigos

Em enzimologia, uma aspartato-semialdeído desidrogenase (EC 1.2.1.11) é uma enzima que é muito importante na biossíntese de aminoácidos em procariontes, fungos e algumas plantas superiores. Forma um ponto de ramificação inicial na via metabólica formando lisina, metionina, leucina e isoleucina a partir do aspartato. Esta via também produz diaminopimelato que desempenha um papel essencial na formação da parede celular bacteriana. Há um interesse particular no ASADH, pois a desativação dessa enzima se mostra fatal para o organismo, dando origem à possibilidade de uma nova classe de antibióticos, fungicidas e herbicidas destinados a inibi-la.^[1][2]

A enzima catalisa a reação química reversível:

L-aspartato 4-semialdeído + fosfato + NADP⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ L-4-aspartil fosfato + NADPH + H⁺

Os 3 substratos desta enzima são L-aspartato 4-semialdeído, fosfato e NADP⁺ enquanto seus 3 produtos são L-4-aspartil fosfato, NADPH e H⁺. No entanto, sob condições fisiológicas, a reação ocorre na direção oposta.

Esta enzima pertence à família das oxidorredutases, especificamente aquelas que atuam sobre os grupos aldeído ou oxo de um doador com NAD+ ou NADP+ como aceitador. O nome sistemático desta classe de enzimas é L-aspartato-4-semialdeído:NADP+ oxidorredutase (fosforilação). Outros nomes de uso comum incluem aspartato semialdeído deidrogenase, semialdeído aspártico deidrogenase, L-aspartato-beta-semialdeído:NADP+ oxidorredutase, (fosforilação), beta-semialdeído aspártico deidrogenase e ASA deidrogenase. Esta enzima participa no metabolismo da glicina, serina e treonina e na biossíntese da lisina.