Nothing Special   »   [go: up one dir, main page]

RU2011142230A - Контроль гликозилирования белка и композиции и способы, касающиеся этого - Google Patents

Контроль гликозилирования белка и композиции и способы, касающиеся этого Download PDF

Info

Publication number
RU2011142230A
RU2011142230A RU2011142230/10A RU2011142230A RU2011142230A RU 2011142230 A RU2011142230 A RU 2011142230A RU 2011142230/10 A RU2011142230/10 A RU 2011142230/10A RU 2011142230 A RU2011142230 A RU 2011142230A RU 2011142230 A RU2011142230 A RU 2011142230A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
protein
glycosylation
site
amino acid
glycosylation site
Prior art date
Application number
RU2011142230/10A
Other languages
English (en)
Inventor
Родни Джин КОМЗ
Сюзанна РЭУ
Деррик Ли РАБЛ
Original Assignee
Пфайзер Инк.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Пфайзер Инк. filed Critical Пфайзер Инк.
Publication of RU2011142230A publication Critical patent/RU2011142230A/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/705—Receptors; Cell surface antigens; Cell surface determinants
    • C07K14/70503—Immunoglobulin superfamily
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
    • C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K39/00—Medicinal preparations containing antigens or antibodies
    • A61K39/395—Antibodies; Immunoglobulins; Immune serum, e.g. antilymphocytic serum
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P1/00—Drugs for disorders of the alimentary tract or the digestive system
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P11/00—Drugs for disorders of the respiratory system
    • A61P11/02—Nasal agents, e.g. decongestants
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P11/00—Drugs for disorders of the respiratory system
    • A61P11/06—Antiasthmatics
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P17/00—Drugs for dermatological disorders
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P27/00—Drugs for disorders of the senses
    • A61P27/02—Ophthalmic agents
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P37/00—Drugs for immunological or allergic disorders
    • A61P37/08—Antiallergic agents
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/42—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against immunoglobulins
    • C07K16/4283—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against immunoglobulins against an allotypic or isotypic determinant on Ig
    • C07K16/4291—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against immunoglobulins against an allotypic or isotypic determinant on Ig against IgE
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K19/00—Hybrid peptides, i.e. peptides covalently bound to nucleic acids, or non-covalently bound protein-protein complexes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N5/00—Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
    • C12P21/005—Glycopeptides, glycoproteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
    • C07K2317/40—Immunoglobulins specific features characterized by post-translational modification
    • C07K2317/41—Glycosylation, sialylation, or fucosylation
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
    • C07K2317/50—Immunoglobulins specific features characterized by immunoglobulin fragments
    • C07K2317/515—Complete light chain, i.e. VL + CL
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
    • C07K2317/50—Immunoglobulins specific features characterized by immunoglobulin fragments
    • C07K2317/52—Constant or Fc region; Isotype
    • C07K2317/524—CH2 domain
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
    • C07K2317/50—Immunoglobulins specific features characterized by immunoglobulin fragments
    • C07K2317/52—Constant or Fc region; Isotype
    • C07K2317/526—CH3 domain
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/30—Non-immunoglobulin-derived peptide or protein having an immunoglobulin constant or Fc region, or a fragment thereof, attached thereto
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/90—Fusion polypeptide containing a motif for post-translational modification
    • C07K2319/91—Fusion polypeptide containing a motif for post-translational modification containing a motif for glycosylation

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Pulmonology (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Dermatology (AREA)
  • Otolaryngology (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Ophthalmology & Optometry (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)

Abstract

1. Способ уменьшения уровня гликозилирования белка, указанный способ включает экспрессию белка, содержащего, по крайней мере, один сайт гликозилирования в клетке-хозяине, выращиваемой в культуре в присутствии ингибитора гликозилирования в количестве, ингибирующем гликозилирование, где указанный белок включает более низкий уровень гликозилирования по сравнению с другим идентичным белком, продуцируемым в другой идентичной клетке-хозяине, выращиваемой при других идентичных условиях в отсутствие указанного ингибитора, таким образом контролируя уровень гликозилирования указанного белка.2. Способ по п.1, где указанный сайт гликозилирования находится в лигандсвязывающем сайте или антигенсвязывающем сайте.3. Способ по п.2, где указанный уровень гликозилирования выбирают из группы, включающей сайт гликана, расположенный в указанном сайте гликозилирования и величину гликозилирования в указанном сайте гликозилирования.4. Способ по п.3, где указанный сайт гликозилирования выбирают из группы, включающей O-связанный сайт гликозилирования и N-связанный сайт гликозилирования.5. Способ по п.4, где указанный сайт гликозилирования представляет собой N-связанный сайт гликозилирования, и, кроме того, где указанный сайт гликозилирования включает аминокислотную последовательность аспарагин-Х-серин или аспарагин-Х-треонин, где Х является любой аминокислотой, за исключением пролина.6. Способ по п.5, где указанный ингибитор гликозилирования представляет собой, по крайней мере, один ингибитор, выбираемый из группы, включающей туникамицин, гомолог туникамицина, стрептовирудин, микоспоцидин, амфомицин, цушимицин, антибиотик 24010, �

Claims (36)

1. Способ уменьшения уровня гликозилирования белка, указанный способ включает экспрессию белка, содержащего, по крайней мере, один сайт гликозилирования в клетке-хозяине, выращиваемой в культуре в присутствии ингибитора гликозилирования в количестве, ингибирующем гликозилирование, где указанный белок включает более низкий уровень гликозилирования по сравнению с другим идентичным белком, продуцируемым в другой идентичной клетке-хозяине, выращиваемой при других идентичных условиях в отсутствие указанного ингибитора, таким образом контролируя уровень гликозилирования указанного белка.
2. Способ по п.1, где указанный сайт гликозилирования находится в лигандсвязывающем сайте или антигенсвязывающем сайте.
3. Способ по п.2, где указанный уровень гликозилирования выбирают из группы, включающей сайт гликана, расположенный в указанном сайте гликозилирования и величину гликозилирования в указанном сайте гликозилирования.
4. Способ по п.3, где указанный сайт гликозилирования выбирают из группы, включающей O-связанный сайт гликозилирования и N-связанный сайт гликозилирования.
5. Способ по п.4, где указанный сайт гликозилирования представляет собой N-связанный сайт гликозилирования, и, кроме того, где указанный сайт гликозилирования включает аминокислотную последовательность аспарагин-Х-серин или аспарагин-Х-треонин, где Х является любой аминокислотой, за исключением пролина.
6. Способ по п.5, где указанный ингибитор гликозилирования представляет собой, по крайней мере, один ингибитор, выбираемый из группы, включающей туникамицин, гомолог туникамицина, стрептовирудин, микоспоцидин, амфомицин, цушимицин, антибиотик 24010, антибиотик ММ 19290, бацитрацин, коринетоксин, шоудомицин, дуимицин, 1-дезоксиманноноджиримицин, дезоксиноджиримицин, N-метил-1-дезоксиманноджиримицин, брефелдин А, аналог глюкозы, аналог маннозы, 2-дезокси-D-глюкозу, 2-дезоксиглюкозу, D-(+)-маннозу, D-(+) галактозу, 2-дезокси-2-фтор-D-глюкозу, 1,4-дидезокси-1,4-имино-D-маннит (DIM), фторглюкозу, фторманнозу, UDP-2-дезоксиглюкозу, GDP-2-дезоксиглюкозу, ингибитор гидроксиметилглутарил-СоА редуюазы, 25-гидроксихолестерол, гидроксихолестерол, сваинсонин, циклогексимид, пуромицин, актиномицин D, моненсин, м-хлоркарбонилцианидфенилгидразон (СССР), компактин, доличил-фосфорил-2-дезоксиглюкозу, N-ацетил-D-глюкозамин, гигоксантин, тимидин, холестерол, глюкозамин, маннозамин, кастаноспермин, глутамин, бромокондуритол, кондуритолэпоксид, производное кондуритола, гликозилметил-п-нитрофенилтриазен, β-гидроксинорвалин, трео-β-фтораспарагин, δ-лактон D-(+)-глюконовой кислоты, ди(2-этилгексил)фосфат, трибутилфосфат, додецилфосфат, 2-диметиламиноэтиловый эфир (дифенилметил)-фосфорной кислоты, [2-(дифенил фосфинилокси)этил]триметиламмония йодид, йодацетат и фторацетат.
7. Способ по п.6, где указанный ингибитор гликозилирования представляет собой 2-дезокси-D-глюкозу.
8. Способ по п.7, где указанное количество, ингибирующее гликозилирование, находится в интервале приблизительно от 0,5 г/л до 3 г/л.
9. Способ по п.8, где указанный способ дополнительно включает поддержание концентрации глюкозы в указанной культуре в интервале приблизительно от 0,05 г/л до 10 г/л.
10. Способ по п.8, где клетку-хозяин выбирают из группы, включающей дрожжевую клетку, клетку насекомого и клетку млекопитающего.
11. Способ по п.10, где указанную клетку-хозяин млекопитающего выбирают из группы, включающей СНО клетку, NS0 клетку, NS0/1, Sp2/0, клетку человека, НЕК 293, ВНК, COS, Hep G2, PER.C6, COS-7, TM4, CV1, VERO-76, MDCK, BRL 3А, W138, ММТ 060562, TR1, MRC5 и FS4.
12. Способ по п.11, где указанная клетка-хозяин представляет собой СНО клетку.
13. Способ по п.12, где указанный сайт гликозилирования представляет собой, по крайней мере, один сайт гликозилирования, включающий аминокислотную последовательность, выбираемую из группы, включающей аспарагин-изолейцин-треонин (NIT), аспарагин-глицин-серин (NGS), аспарагин-серин-треонин (NST) и аспарагин-треонин-серин (NTS).
14. Белок, продуцируемый согласно способу по п.10.
15. Белок, продуцируемый согласно способу по п.13.
16. Белок по п.15, где указанный белок представляет собой антитело или его антигенсвязывающую часть, и, кроме того, где указанное антитело представляет собой античеловеческое IgE антитело.
17. Белок по п.16, где указанное антитело представляет собой человеческое антитело, содержащее вариабельную область тяжелой цепи, имеющую аминокислотною последовательность SEQ ID NO:8, и вариабельную область легкой цепи, имеющую аминокислотную последовательность SEQ ID NO:10.
18. Белок по п.17, где указанное антитело включает, по крайней мере, один N-связанный сайт гликозилирования, который не занят и/или содержит, по крайней мере, на один углеводный заместитель меньше, чем указанное другое идентичное антитело, продуцируемое в отсутствие указанного ингибитора гликозилирования, где указанный сайт выбирают из группы, включающей сайт гликозилирования по аспарагину 73 (N73) и сайт гликозилирования по аспарагину 301 (N301) тяжелой цепи относительно аминокислотной последовательности SEQ ID NO:8.
19. Белок по п.18, где указанное антитело включает N-связанный сайт гликозилирования по аспарагину 73, который не занят.
20. Белок по п.15, где указанный белок включает лигандсвязывающий сайт (LBS) рецептора конечных продуктов гликации (RAGE), включающий аминокислотную последовательность, выбираемую из группы, включающей SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14 и SEQ ID NO:15.
21. Белок по п.20, где указанный белок представляет собой RAGE гибридный белок, имеющий аминокислотную последовательность SEQ ID NO:1 без сигнальной последовательности, которая включает от аминокислотного остатка номер 1 до аминокислотного остатка номер 23, где указанный гибридный белок лишен терминального лизинового остатка (Lys438).
22. Белок по п.21, указанный RAGE гибридный белок, содержащий, по крайней мере, один N-связанный сайт гликозилирования, который не занят, и/или содержит, по крайней мере, на один углеводный заместитель меньше, чем другой идентичный RAGE гибридный белок, продуцируемый в отсутствие указанного ингибитора гликозилирования, где указанный сайт представляет собой, по крайней мере, один сайт, выбираемый из группы, включающей аминокислотный остаток аспарагина под номером 2 (N2), аминокислотный остаток аспарагина под номером 58 (N58) и аминокислотный остаток аспарагина под номером 288 (N288), все касательно аминокислотной последовательности SEQ ID NO:1 без сигнальной последовательности (аминокислоты 1-23).
23. Белок по п.22, где указанный белок включает, по крайней мере, два N-связанных сайта гликозилирования, которые не заняты, и/или содержат, по крайней мере, на один углеводный заместитель меньше.
24. Белок по п.22, где указанный белок включает три N-связанных сайта гликозилирования, по крайней мере, один из которых не занят, и/или содержит, по крайней мере, на один углеводный заместитель меньше.
25. Белок по п.18, где указанный белок проявляет увеличенное связывание с антигеном по сравнению с указанным другим идентичным белком, продуцируемым в отсутствие указанного ингибитора.
26. Белок по п.22, где указанный белок проявляет увеличенное связывание с RAGE лигандом по сравнению с указанным другим идентичным белком, продуцируемым в отсутствие указанного ингибитора.
27. Способ по п.11, указанный способ включает также температурный сдвиг от температуры в интервале приблизительно от 34°С до 39°С до температуры в интервале приблизительно от 28°С до 33°С.
28. Способ по п.27, указанный способ включает температурный сдвиг от температуры в интервале приблизительно от 34°С до 37°С до температуры в интервале приблизительно от 30,5°С до 31,5°С.
29. Фармацевтическая композиция, которая содержит белок по п.14 и фармацевтически приемлемый носитель.
30. Фармацевтическая композиция, которая содержит белок по п.15 и фармацевтически приемлемый носитель.
31. Композиция, которая содержит количество гибридного белка, где гибридный белок включает RAGE полипептид, связанный с иммуноглобулиновым полипептидом,
a) где RAGE полипептид включает фрагмент RAGE человека (SEQ ID NO:3), где фрагмент RAGE человека включает лигандсвязывающий сайт и, по крайней мере, один аминокислотный остаток, который может быть гликозилирован,
b) где иммуноглобулиновый полипептид включает СH2 домен или часть СH2 домена иммуноглобулина и СH3 домен иммуноглобулина, и
c) где N-терминальный остаток иммуноглобулинового полипептида связан с С-терминальным остатком RAGE полипептида; и
где, по крайней мере, 0,5% гибридного белка является агликозилированным.
32. Композиция по п.31, где, по крайней мере, 30% от общего количества гибридного белка является агликозилированным.
33. Композиция по п.31, где процент гибридного белка в полностью гликозилированной форме меньше, чем процент гибридного белка во всех неполностью гликозилированных формах.
34. Композиция по п.31, где гибридный белок включает, по крайней мере, три аминокислотных остатка, которые могут быть гликозилированы, где первый потенциальный сайт гликозилирования представляет собой аминокислотный остаток RAGE лигандсвязывающего сайта, вторым потенциальным сайтом гликозилирования является аминокислотный остаток RAGE полипептида и третьим потенциальным сайтом гликозилирования является аминокислотный остаток иммуноглобулинового полипептида.
35. Композиция, которая содержит белок, содержащий, по крайней мере, один потенциальный сайт гликозилирования, где количество полностью гликозилированного белка меньше, чем количество менее полного гликозилированного белка, и также содержит фармацевтически приемлемый носитель.
36. Композиция по п.35, где указанный белок включает два потенциальных сайта гликозилирования, и где количество полностью гликозилированного белка меньше, чем объединенное количество белка, содержащего один сайт, который является негликозилированным и/или включает более низкий уровень гликозилирования, и количество белка, содержащего два сайта, которые являются негликозилированными и/или содержат более низкий уровень гликозилирования.
RU2011142230/10A 2009-04-20 2010-04-15 Контроль гликозилирования белка и композиции и способы, касающиеся этого RU2011142230A (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US17089709P 2009-04-20 2009-04-20
US61/170,897 2009-04-20
PCT/IB2010/051650 WO2010122460A1 (en) 2009-04-20 2010-04-15 Control of protein glycosylation and compositions and methods relating thereto

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2011142230A true RU2011142230A (ru) 2013-05-27

Family

ID=42536300

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2011142230/10A RU2011142230A (ru) 2009-04-20 2010-04-15 Контроль гликозилирования белка и композиции и способы, касающиеся этого

Country Status (12)

Country Link
US (2) US9034341B2 (ru)
EP (1) EP2421892A1 (ru)
JP (1) JP2010246541A (ru)
KR (1) KR20110139292A (ru)
CN (1) CN102803292A (ru)
AU (1) AU2010240569A1 (ru)
BR (1) BRPI1015019A2 (ru)
CA (1) CA2757079C (ru)
IL (1) IL215480A0 (ru)
MX (1) MX2011010989A (ru)
RU (1) RU2011142230A (ru)
WO (1) WO2010122460A1 (ru)

Families Citing this family (59)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP2532737A3 (en) 2006-09-13 2013-03-27 Abbott Laboratories Cell culture improvements
US8911964B2 (en) 2006-09-13 2014-12-16 Abbvie Inc. Fed-batch method of making human anti-TNF-alpha antibody
US8895709B2 (en) 2008-10-20 2014-11-25 Abbvie Inc. Isolation and purification of antibodies using protein A affinity chromatography
RU2551237C2 (ru) 2008-10-20 2015-05-20 Эббви Инк Инактивация вируса при очистке антител
BRPI1012635A2 (pt) 2009-03-27 2016-06-21 Academia Sinica "métodos e composições para imunização contra o vírus"
TWI537385B (zh) 2010-11-04 2016-06-11 中央研究院 產生具簡單醣基化之表面蛋白質之病毒顆粒的方法
US20130330340A1 (en) * 2011-02-25 2013-12-12 Stephen R. Hamilton Production of n- and o-sialylated tnfrii-fc fusion protein in yeast
EP2702077A2 (en) 2011-04-27 2014-03-05 AbbVie Inc. Methods for controlling the galactosylation profile of recombinantly-expressed proteins
WO2013158273A1 (en) 2012-04-20 2013-10-24 Abbvie Inc. Methods to modulate c-terminal lysine variant distribution
US9067990B2 (en) 2013-03-14 2015-06-30 Abbvie, Inc. Protein purification using displacement chromatography
WO2013158279A1 (en) 2012-04-20 2013-10-24 Abbvie Inc. Protein purification methods to reduce acidic species
US9249182B2 (en) 2012-05-24 2016-02-02 Abbvie, Inc. Purification of antibodies using hydrophobic interaction chromatography
US9512214B2 (en) 2012-09-02 2016-12-06 Abbvie, Inc. Methods to control protein heterogeneity
KR20150043523A (ko) 2012-09-02 2015-04-22 애브비 인코포레이티드 단백질 불균일성의 제어 방법
IN2015DN03026A (ru) * 2012-09-11 2015-10-02 Univ California
WO2014143205A1 (en) 2013-03-12 2014-09-18 Abbvie Inc. Human antibodies that bind human tnf-alpha and methods of preparing the same
WO2014151878A2 (en) 2013-03-14 2014-09-25 Abbvie Inc. Methods for modulating protein glycosylation profiles of recombinant protein therapeutics using monosaccharides and oligosacharides
US9017687B1 (en) 2013-10-18 2015-04-28 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same using displacement chromatography
TWI720289B (zh) 2013-03-14 2021-03-01 美商安美基公司 用於增加重組蛋白質之甘露糖含量之方法
US8921526B2 (en) 2013-03-14 2014-12-30 Abbvie, Inc. Mutated anti-TNFα antibodies and methods of their use
WO2015051293A2 (en) 2013-10-04 2015-04-09 Abbvie, Inc. Use of metal ions for modulation of protein glycosylation profiles of recombinant proteins
US8946395B1 (en) 2013-10-18 2015-02-03 Abbvie Inc. Purification of proteins using hydrophobic interaction chromatography
US9181337B2 (en) 2013-10-18 2015-11-10 Abbvie, Inc. Modulated lysine variant species compositions and methods for producing and using the same
US9085618B2 (en) 2013-10-18 2015-07-21 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same
TW202332774A (zh) * 2013-10-23 2023-08-16 美商健臻公司 重組醣蛋白及其用途
US20150139988A1 (en) 2013-11-15 2015-05-21 Abbvie, Inc. Glycoengineered binding protein compositions
WO2015080973A1 (en) * 2013-11-26 2015-06-04 Baylor College Of Medicine A novel sars immunogenic composition
US20160347798A1 (en) 2014-01-27 2016-12-01 Molecular Templates, Inc. Mhc class i epitope delivering polypeptides and cell-targeted molecules for direct cell killing and immune stimulation via mhc class i presentation and methods regarding the same
EA037565B1 (ru) * 2014-01-29 2021-04-14 Эмджен Инк. Способ снижения содержания высокоманнозных гликоформ рекомбинантного белка
EP3102245B1 (en) * 2014-02-05 2021-09-08 Molecular Templates, Inc. Methods of screening, selecting, and identifying cytotoxic recombinant polypeptides based on an interim diminution of ribotoxicity
US11142584B2 (en) 2014-03-11 2021-10-12 Molecular Templates, Inc. CD20-binding proteins comprising Shiga toxin A subunit effector regions for inducing cellular internalization and methods using same
KR102226248B1 (ko) 2014-06-04 2021-03-12 바이오엔테크 리서치 앤드 디벨롭먼트 인코포레이티드 강글리오사이드 ｇｄ２에 대한 사람 단클론 항체
ES2717751T3 (es) 2014-06-11 2019-06-25 Molecular Templates Inc Polipéptidos efectores de la subunidad A de la toxina de Shiga resistentes a la escisión por proteasa y moléculas dirigidas a células que los comprenden
US11566082B2 (en) 2014-11-17 2023-01-31 Cytiva Bioprocess R&D Ab Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
KR102007930B1 (ko) * 2014-12-31 2019-08-06 주식회사 엘지화학 재조합 당단백질의 글리코실화 조절 방법
EP3253799B1 (en) 2015-02-05 2020-12-02 Molecular Templates, Inc. Multivalent cd20-binding molecules comprising shiga toxin a subunit effector regions and enriched compositions thereof
PL3303373T3 (pl) 2015-05-30 2020-09-21 Molecular Templates, Inc. Deimmunizowane rusztowania podjednostki a toksyny shiga oraz zawierające je cząsteczki nakierowane na komórki
US10703774B2 (en) 2016-09-30 2020-07-07 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Separation method
US10889615B2 (en) 2016-05-11 2021-01-12 Cytiva Bioprocess R&D Ab Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
US10654887B2 (en) 2016-05-11 2020-05-19 Ge Healthcare Bio-Process R&D Ab Separation matrix
JP7031934B2 (ja) 2016-05-11 2022-03-08 サイティバ・バイオプロセス・アールアンドディ・アクチボラグ 分離マトリックス
WO2017194592A1 (en) 2016-05-11 2017-11-16 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Method of storing a separation matrix
US10730908B2 (en) 2016-05-11 2020-08-04 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Separation method
ES2909833T3 (es) 2016-05-11 2022-05-10 Cytiva Bioprocess R & D Ab Método de limpieza y/o desinfección de una matriz de separación
EP3455243B1 (en) 2016-05-11 2021-03-24 Cytiva BioProcess R&D AB Separation matrix
CN106309458A (zh) * 2016-07-28 2017-01-11 中南大学湘雅医院 2‑脱氧‑d‑葡萄糖及其在药学上可接受的盐在制备治疗银屑病药物方面的应用
CN106399286B (zh) * 2016-10-18 2019-12-24 江南大学 一种促进毕赤酵母产碱性果胶酶的方法
EP3608333A1 (en) 2016-12-07 2020-02-12 Molecular Templates, Inc. Shiga toxin a subunit effector polypeptides, shiga toxin effector scaffolds, and cell-targeting molecules for site-specific conjugation
EP3573648B1 (en) 2017-01-25 2023-11-22 Molecular Templates, Inc. Cell-targeting molecules comprising de-immunized, shiga toxin a subunit effectors and cd8+ t-cell epitopes
EP3418298A1 (en) * 2017-06-23 2018-12-26 Universität Heidelberg Rage proteins for the treatment of fibrosis and dna damage mediated diseases
CA3085405A1 (en) * 2017-12-20 2019-06-27 Ares Trading S.A. Methods for modulating protein mannosylation profiles using maduramycin, narasin, or salinomycin
CN108179149B (zh) * 2018-01-03 2021-03-23 青岛瑞斯凯尔生物科技有限公司 S100b突变体及其应用
CA3097178A1 (en) 2018-04-17 2019-10-24 Molecular Templates, Inc. Her2-targeting molecules comprising de-immunized, shiga toxin a subunit scaffolds
CN110749736A (zh) * 2018-07-24 2020-02-04 中国科学院大连化学物理研究所 一种基于化学反应简化的O-GalNAc糖基化肽段鉴定方法
AU2019319970A1 (en) * 2018-08-10 2021-03-11 Genentech, Inc. Cell culture strategies for modulating protein glycosylation
KR20210057053A (ko) 2018-08-23 2021-05-20 씨젠 인크. 항-tigit 항체
CN109726510B (zh) * 2019-01-23 2022-12-23 山东大学 一种蛋白质糖化位点鉴定方法
KR20230088853A (ko) 2020-01-21 2023-06-20 리제너론 파마슈티칼스 인코포레이티드 당질화된 단백질의 전기영동을 위한 탈당질화 방법
CN113674367B (zh) * 2021-08-20 2024-03-26 上海宝藤生物医药科技股份有限公司 一种电泳后脂蛋白胆固醇试剂扫描图的预处理方法

Family Cites Families (97)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4867973A (en) 1984-08-31 1989-09-19 Cytogen Corporation Antibody-therapeutic agent conjugates
US6018026A (en) 1988-01-22 2000-01-25 Zymogenetics, Inc. Biologically active dimerized and multimerized polypeptide fusions
US5567584A (en) 1988-01-22 1996-10-22 Zymogenetics, Inc. Methods of using biologically active dimerized polypeptide fusions to detect PDGF
NZ235148A (en) 1989-09-05 1991-12-23 Immunex Corp Tumour necrosis factor receptor protein and dna sequences
JPH0396383A (ja) 1989-09-08 1991-04-22 Riso Kagaku Corp 画像形成装置
ATE194384T1 (de) 1989-09-12 2000-07-15 Hoffmann La Roche Tnf-bindende proteine
MX9204374A (es) 1991-07-25 1993-03-01 Idec Pharma Corp Anticuerpo recombinante y metodo para su produccion.
US5714350A (en) 1992-03-09 1998-02-03 Protein Design Labs, Inc. Increasing antibody affinity by altering glycosylation in the immunoglobulin variable region
SE9201073D0 (sv) 1992-04-03 1992-04-03 Kabi Pharmacia Ab Protein formulation
ES2198414T3 (es) 1992-10-23 2004-02-01 Immunex Corporation Procedimientos para preparar proteinas oligomericas solubles.
NO315930B1 (no) 1995-01-18 2003-11-17 Picower Inst For Medical Res T Anvendelse av tiazoliumforbindelser ved fremstilling av farmasöytiske preparater, preparater som inneholder forbindelsene, samt nyetiazoliumforbindelser
WO1996022095A2 (en) 1995-01-18 1996-07-25 Alteon Inc. Use of thiazolium compounds for preventing and reversing the formation of advanced glycosylation endproducts
US5656261A (en) 1995-01-18 1997-08-12 The Picower Institute For Medical Research Preventing and reversing advanced glycosylation endproducts
JPH11504316A (ja) 1995-04-05 1999-04-20 ザ ピコワー インスティテュート フォア メディカル リサーチ 進行性グリコシル化終末産物に結合する薬剤及びその使用方法
US5747035A (en) 1995-04-14 1998-05-05 Genentech, Inc. Polypeptides with increased half-life for use in treating disorders involving the LFA-1 receptor
US6267958B1 (en) 1995-07-27 2001-07-31 Genentech, Inc. Protein formulation
WO1997026913A1 (en) 1996-01-26 1997-07-31 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York A POLYPEPTIDE FROM LUNG EXTRACT WHICH BINDS AMYLOID-β PEPTIDE
WO1997039121A1 (en) 1996-04-16 1997-10-23 Schering Aktiengesellschaft Advanced glycosylation end-product receptor peptides and uses therefor
US5864018A (en) 1996-04-16 1999-01-26 Schering Aktiengesellschaft Antibodies to advanced glycosylation end-product receptor polypeptides and uses therefor
US6790443B2 (en) 1996-11-22 2004-09-14 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Method for treating symptoms of diabetes
US7258857B2 (en) 1996-11-22 2007-08-21 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Rage-related methods for treating inflammation
US6555651B2 (en) 1997-10-09 2003-04-29 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Ligand binding site of rage and uses thereof
US7081241B1 (en) 1998-10-06 2006-07-25 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Extracellular rage binding protein (EN-RAGE) and uses thereof
AU748768B2 (en) 1997-03-11 2002-06-13 General Hospital Corporation, The Identification of agents for use in the treatment of Alzheimer's disease
US6165476A (en) 1997-07-10 2000-12-26 Beth Israel Deaconess Medical Center Fusion proteins with an immunoglobulin hinge region linker
US7101838B2 (en) 1997-08-05 2006-09-05 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Method to prevent accelerated atherosclerosis using (sRAGE) soluble receptor for advanced glycation endproducts
ZA988461B (en) 1997-09-18 1999-03-30 Idec Pharma Corp Synergistic composition and methods for treating neoplastic or cancerous growths and for restoring or boosting hematopoiesis
US6380165B1 (en) 1997-09-19 2002-04-30 The Picower Institute For Medical Research Immunological advanced glycation endproduct crosslink
US6761888B1 (en) 2000-05-26 2004-07-13 Neuralab Limited Passive immunization treatment of Alzheimer's disease
US6323218B1 (en) 1998-03-11 2001-11-27 The General Hospital Corporation Agents for use in the treatment of Alzheimer's disease
US6465422B1 (en) 1998-04-17 2002-10-15 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Method for inhibiting tumor invasion or spreading in a subject
US6706683B1 (en) 1998-09-29 2004-03-16 Asahi Kasei Pharma Corporation Method for controlling the release of granules
US6753150B2 (en) 1998-10-05 2004-06-22 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Method for determining whether a compound is capable of inhibiting the interaction of a peptide with rage
JP2002526117A (ja) 1998-10-06 2002-08-20 ザ・トラスティーズ・オブ・コランビア・ユニバーシティー・イン・ザ・シティー・オブ・ニューヨーク 細胞外新規ｒａｇｅ結合タンパク質（ｅｎ−ｒａｇｅ）及びその使用
US6197294B1 (en) 1998-10-26 2001-03-06 Neurotech S.A. Cell surface molecule-induced macrophage activation
US6787566B2 (en) 1999-04-05 2004-09-07 City Of Hope Breakers of advanced glycation endproducts
US6605642B2 (en) 1999-04-05 2003-08-12 City Of Hope Inhibitors of formation of advanced glycation endproducts (AGES)
US6589944B1 (en) 1999-04-05 2003-07-08 City Of Hope Breakers of advanced glycation endproducts
US6939545B2 (en) 1999-04-28 2005-09-06 Genetics Institute, Llc Composition and method for treating inflammatory disorders
FR2797402B1 (fr) 1999-07-15 2004-03-12 Biomerieux Stelhys Utilisation d'un polypeptide pour detecter, prevenir ou traiter un etat pathologique associe a une maladie degenerative, neurologique ou autoimmune
EP1307219A4 (en) 1999-08-13 2005-04-06 Univ Columbia PROCESS FOR INHIBITING THE BINDING OF BETA FOLDED FIBRILLES TO RAGE (ADVANCED GLYCATION ENDPRODUCT RECEPTOR)
EP1219639A4 (en) 1999-09-08 2009-03-25 Toray Industries CIPO - Patent
US20050170382A1 (en) 1999-10-06 2005-08-04 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York. RAGE-related compositions
EP2319939A3 (en) 1999-10-21 2012-09-26 Case Western Reserve University Gene expression profiling of inflammatory bowel disease
CA2382165A1 (en) 1999-12-08 2001-06-14 Genset S.A. Full-length human cdnas encoding potentially secreted proteins
CN1205480C (zh) 2000-04-14 2005-06-08 尼亚戴恩公司 蛋白质高级糖化终产物(蛋白质－age)形成的调节物的鉴定方法
US20010041349A1 (en) 2000-04-17 2001-11-15 Andrew Patron Protein expression system arrays and use in biological screening
EP1358348A2 (en) 2000-05-09 2003-11-05 Genetics Institute, LLC Compositions, kits, and methods for identification, assessment, prevention, and therapy of psoriasis
US6908741B1 (en) 2000-05-30 2005-06-21 Transtech Pharma, Inc. Methods to identify compounds that modulate RAGE
US6613801B2 (en) 2000-05-30 2003-09-02 Transtech Pharma, Inc. Method for the synthesis of compounds of formula I and their uses thereof
US6825164B1 (en) 2000-08-14 2004-11-30 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Method to increase cerebral blood flow in amyloid angiopathy
US6563015B1 (en) 2000-08-14 2003-05-13 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Transgenic mice over-expressing receptor for advanced glycation endproduct (RAGE) and mutant APP in brain and uses thereof
EP1334207A2 (en) 2000-10-02 2003-08-13 Reddy US Therapeutics, Inc. Methods and compositions for the treatment of inflammatory diseases
AU2002213192A1 (en) 2000-10-13 2002-04-22 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York A method for inhibiting new tissue growth in blood vessels in a patient subjected to blood vessel injury
US20050244849A1 (en) 2000-12-15 2005-11-03 Genetics Institute, Llc Screening assays for rheumatoid arthritis
US7273712B2 (en) 2000-12-29 2007-09-25 Reddy Us Therapeutics, Inc. Methods and compositions for detecting compounds that modulate inflammatory responses
US6946277B2 (en) * 2001-01-31 2005-09-20 Council Of Scientific And Industrial Research Method for enhancing cellobiase activity of termitomyces clypeatus using a glycosylation inhibitor
BR0207267A (pt) 2001-02-19 2004-02-10 Merck Patent Gmbh Proteìnas artificiais com imunogenicidade reduzida
DE10109466B4 (de) 2001-02-28 2008-01-10 Fraunhofer-Gesellschaft zur Förderung der angewandten Forschung e.V. Verfahren und Mittel zur Modifikation humaner Angiogenese
JP3837494B2 (ja) 2001-03-19 2006-10-25 国立大学法人金沢大学 可溶型ｒａｇｅタンパク質
US7304034B2 (en) 2001-05-15 2007-12-04 The Feinstein Institute For Medical Research Use of HMGB fragments as anti-inflammatory agents
US8188231B2 (en) * 2002-09-27 2012-05-29 Xencor, Inc. Optimized FC variants
AU2003265264A1 (en) 2002-07-09 2004-01-23 Point Therapeutics, Inc. Methods and compositions relating to isoleucine boroproline compounds
AU2003265505A1 (en) 2002-08-16 2004-03-03 Imperial College Innovations Limited Compositions and methods for treating rage-associated disorders
ATE473011T1 (de) * 2002-08-30 2010-07-15 Biorexis Pharmaceutical Corp Modifizierte transferrin-fusionsproteine mit doppelten transferrin-amino- oder carboxy- terminalen domänen
US7261893B2 (en) 2002-10-22 2007-08-28 Wyeth Neutralizing antibodies against GDF-8 and uses therefor
US20060241284A1 (en) 2002-12-13 2006-10-26 Juha Kuja-Panula Transmembrane protein amigo and uses thereof
EP1615945B1 (en) 2003-04-09 2011-09-28 BioGeneriX AG Glycopegylation methods and proteins/peptides produced by the methods
WO2004100890A2 (en) 2003-05-09 2004-11-25 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Rage g82s-related methods and compositions for treating inflammatory disorders
MXPA05012350A (es) 2003-05-20 2006-05-25 Transtech Pharma Inc Antagonistas rage como agentes para la amiloidosis inversa y enfermedades asociadas con la misma.
WO2005021710A2 (en) 2003-06-02 2005-03-10 University Of Miami Chimeric molecules and methods of use
US8198020B2 (en) 2003-08-22 2012-06-12 Potentia Pharmaceuticals, Inc. Compositions and methods for enhancing phagocytosis or phagocyte activity
CA2536512A1 (en) 2003-09-05 2005-03-17 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Rage-related methods and compositions for treating glomerular injury
WO2005042032A1 (en) 2003-10-31 2005-05-12 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Methods for treating multiple sclerosis
US8003613B2 (en) 2003-11-17 2011-08-23 University Of Florida Research Foundation, Inc. Methods and compositions for inducing apoptosis
WO2005051995A2 (en) 2003-11-19 2005-06-09 Curagen Corporation Novel advanced glycosylation end product-specific receptor-like protein and nucleic acids encoding same
GB0330079D0 (en) 2003-12-20 2004-02-04 Bioinvent Int Ab Vaccine
CN100342017C (zh) 2004-05-10 2007-10-10 中国医学科学院肿瘤医院肿瘤研究所 基因重组趋化抗原疫苗
DE602005007746D1 (de) 2004-07-02 2008-08-07 Creabilis Therapeutics Spa Nukleinsäuren zur behandlung von erkrankungen im zusammenhang mit hmgb1
US7470521B2 (en) 2004-07-20 2008-12-30 Critical Therapeutics, Inc. RAGE protein derivatives
US20080075728A1 (en) 2004-07-20 2008-03-27 Walter Newman Combination Therapies Of Hmgb And Complement Inhibitors Against Inflammation
GEP20105111B (en) 2004-08-03 2010-11-10 Transtech Pharma Inc Rage fusion proteins and methods of use
JP5188804B2 (ja) 2004-08-03 2013-04-24 トランステック ファーマ，インコーポレイティド Ｒａｇｅ融合タンパク質及びその使用方法
US20060084145A1 (en) 2004-09-27 2006-04-20 Anderson Glenn M sRAGE mimetibody, compositions, methods and uses
WO2006119510A2 (en) 2005-05-04 2006-11-09 Receptor Biologix, Inc. Isoforms of receptor for advanced glycation end products (rage) and methods of identifying and using same
US20080207499A1 (en) 2005-06-29 2008-08-28 Gaetano Barile Rage-related methods for treating and preventing diabetic retinopathy
JP5284789B2 (ja) * 2005-11-15 2013-09-11 グライコフィ， インコーポレイテッド Ｏ−グリコシル化を減少している糖タンパク質の生成
CA2631212A1 (en) * 2005-11-28 2007-07-05 Medimmune, Llc Antagonists of hmgb1 and/or rage and methods of use thereof
WO2007094926A2 (en) * 2006-02-09 2007-08-23 Transtech Pharma, Inc. Rage fusion proteins and methods of use
BRPI0708998A2 (pt) * 2006-03-21 2011-06-21 Wyeth Corp anticorpo que se liga especificamente ao rage; anticorpo quimérico ou um fragmento de ligação rage do mesmo; anticorpo humanizado ou um fragmento de ligação rage do mesmo; anticorpo humanizado que se liga especificamente ao rage ou um fragmento de ligação rage do mesmo; anticorpo que se liga especificamente ao rage e bloqueia a ligação de um parceiro corporal rage; ácido nucléico isolado; método de tratamento de um indivìduo que tem uma doença ou transtorno relacionado com rage; método de tratamento de sepse ou choque séptico em um indivìduo humano; método de tratamento de listeriose sistêmica em um indivìduo humano; e método de inibir a ligação de um parceiro de ligação rage (rage-bp), o rage em um indivìduo mamìfero
CA2651348A1 (en) 2006-05-05 2007-11-15 Transtech Pharma, Inc. Rage fusion proteins, formulations, and methods of use thereof
CA2666317C (en) 2006-11-03 2013-08-06 Wyeth Glycolysis-inhibiting substances in cell culture
US8376978B2 (en) 2007-02-09 2013-02-19 Baxter International Inc. Optical access disconnection systems and methods
WO2008100470A2 (en) 2007-02-15 2008-08-21 Transtech Pharma, Inc. Rage - immunoglobulin fusion proteins
PA8775101A1 (es) * 2007-04-02 2008-11-19 Pfizer Anticuerpos anti-ige
US8398977B2 (en) 2007-06-14 2013-03-19 Galactica Pharmaceuticals, Inc. Rage fusion proteins
FR2917883B1 (fr) 2007-06-20 2009-11-27 Jean-Francois Ribatto Systeme pour rendre autonome une machine automatique electronique a peage de lecture d'enregistrements sonores et/ou audio-visuels.

Also Published As

Publication number Publication date
IL215480A0 (en) 2011-12-29
CN102803292A (zh) 2012-11-28
CA2757079A1 (en) 2010-10-28
KR20110139292A (ko) 2011-12-28
CA2757079C (en) 2015-05-19
WO2010122460A1 (en) 2010-10-28
BRPI1015019A2 (pt) 2018-02-14
JP2010246541A (ja) 2010-11-04
AU2010240569A1 (en) 2011-10-20
US20150210749A1 (en) 2015-07-30
US20120039908A1 (en) 2012-02-16
MX2011010989A (es) 2012-02-28
EP2421892A1 (en) 2012-02-29
US9034341B2 (en) 2015-05-19

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2011142230A (ru) Контроль гликозилирования белка и композиции и способы, касающиеся этого
DK2115151T3 (en) PROCESSES AND VECTORS FOR GENERATING ASIALYLEREDE immunoglobulins
Correia Stability of IgG isotypes in serum
Krapp et al. Structural analysis of human IgG-Fc glycoforms reveals a correlation between glycosylation and structural integrity
Yamaguchi et al. Glycoform-dependent conformational alteration of the Fc region of human immunoglobulin G1 as revealed by NMR spectroscopy
Shibata-Koyama et al. The N-linked oligosaccharide at FcγRIIIa Asn-45: an inhibitory element for high FcγRIIIa binding affinity to IgG glycoforms lacking core fucosylation
CN106589132B (zh) 组合物和用于生产组合物的方法
CA2637156C (en) Methods for modulating mannose content of recombinant proteins
Sung et al. Effect of sodium butyrate on the production, heterogeneity and biological activity of human thrombopoietin by recombinant Chinese hamster ovary cells
PT1896071E (pt) Métodos e composições com melhorias na atividade terapêutica
CA3099530A1 (en) Anti-interleukin-17a antibody, pharmaceutical composition thereof and use thereof
IL128052A (en) Humanized immunoglobulin reacts with α4ß7 integrin
WO2019148026A1 (en) Il-22 fc fusion proteins and methods of use
Carlsson et al. Evaluation of antibody properties and clinically relevant immunogenicity, anaphylaxis, and hypersensitivity reactions in two phase III trials of tralokinumab in severe, uncontrolled asthma
EP2791164B1 (en) Non-fucosylated glycoprotein comprising the Fc domain of an antibody
CN101448852A (zh) 组合物和用于生产组合物的方法
US7595165B2 (en) Method of measuring activation of effector cells
Simonov et al. Control of therapeutic IgG antibodies galactosylation during cultivation process and its impact on IgG1/FcγR interaction and ADCC activity
Gaza-Bulseco et al. Effect of the conserved oligosaccharides of recombinant monoclonal antibodies on the separation by protein A and protein G chromatography
Morelli et al. Analysis of oligosaccharides involved in the asymmetrical glycosylation of IgG monoclonal antibodies
Olovnikova et al. Effector properties and glycosylation patterns of recombinant human anti-D-IgG1 antibodies produced by human PER. C6® cells
WO2018114929A1 (en) Method for obtaining a glycoprotein with an increased percentage of afucosylated glycans
US5099005A (en) Method of enhancing immunoglobulin fragment production
AU778980B2 (en) Humanized immunoglobulin reactive with alpha4beta7 integrin
Shirinian et al. The TGF-β inhibitory activity of antibody 37E1B5 depends on its H-CDR2 glycan

Legal Events

Date Code Title Description
FA92 Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted)

Effective date: 20131108