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KR910700266A - 단백질 c에 대해 칼슘의존성 단클론성 항체와 이들의 금속결합위치를 포함하는 단백질 및 이들의 분리방법 - Google Patents

단백질 c에 대해 칼슘의존성 단클론성 항체와 이들의 금속결합위치를 포함하는 단백질 및 이들의 분리방법

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KR910700266A
KR910700266A KR1019900701945A KR900701945A KR910700266A KR 910700266 A KR910700266 A KR 910700266A KR 1019900701945 A KR1019900701945 A KR 1019900701945A KR 900701945 A KR900701945 A KR 900701945A KR 910700266 A KR910700266 A KR 910700266A
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나오미 엘 에스몬
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윌리암 지.투르만
오클라호마 메디칼 리써치 화운데이션
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Abstract

내용 없음.

Description

단백질 C에 대한 칼슘의존성 단클론성 항체와 이들의 금속결합위치를 포함하는 단백질 및 이들의 분리방법
본 내용은 요부공개 건이므로 전문내용을 수록하지 않았음
그림 1은 단일 디슬파이드 결합에 의해서 연결된 헤비체인과 라이트체인 그리고 지정된 글라-부위(Gla-region), 성장인자-유사부위(growth factor-like region), 세린 프로테아제(serine protease)부위, 그리고 활성 펩티드 부위등이 표시된 단백질의 C의 도식도이다. 그림2는 F/Fo 대 mH 금속농도에 대해서 그려진 펩티드(6-17)의 존재와 비존재하에서, HPC-4의 고유형광에 있어서, 금속이온 의존성 변화들의 그래프이다.

Claims (23)

  1. 단백질C 헤비체인의 활성펩티드 부위내의 항원결정기(epitope)에 대한 Ca2+의존성 단클론성 항체.
  2. 제1항에 있어서, 상기의 항체가 소과의 단백질C에는 결합되지 않으나, 인체단백질C 헤비체인의 활성펩티드 부위에는 결합하는 것을 특징으로 하는 Ca2+의존성 단클론성 항체.
  3. 제1항에 있어서, 상기의 항체가 트롬빈-트롬보 모듈린에 의해서 단백질C 활성을 억제하는 것을 특징으로 하는 Ca2+의존성 단클론성 항체.
  4. 제1항에 있어서, 상기의 항체가 금속결합위치를 함유하는 것을 특징으로 하는 Ca2+의존성 단클론성 항체.
  5. 제2항에 있어서, 상기의 항체가 미국 미생물 기탁기관에 1988년 11월 2일에 기탁되어 ATCC번호 9892로 지정되어 있고, 하이브리도마 세포계 HPC-4에 의해 제조된 항체.
  6. 제1항에 있어서, 상기의 항체가 방사성의 분자들, 화학발광 분자들, 형광 분자들, 발광 분자들 그리고 효소들로 구성된 그룹으로부터 선택된 표지(Label)를 포함하는 것을 특징으로 하는 Ca2+의존성 단클론성 항체.
  7. 미국 미생물 기탁기관에 1988년 11월 2일에 기탁되고 ATCC번호 9892로 지정된 하이브리도마 세포계 HPC-4.
  8. 단백질C 헤비체인의 활성 펩티드 부위내의 항원결정기에 대한 Ca2+의존성 단클론성 항체의 금속결합위치를 포함하는 단백질.
  9. 제8항에 있어서, 상기의 금속결합위치가 HPC-4의 금속결합위치와 기능적으로 같은 것을 특징으로 하는 단백질.
  10. 제9항에 있어서, 상기의 단백질이 단백질C 헤비체인의 활성 펩티드 부위내의 항원결정기에 대한 Ca2+의존성 단클론성 항체의 금속결합위치의 유전정보를 주는 배열을 포함하고 유전공학에 의해 제조된 헥산으로부터 발현된 것을 특징으로 하는 단백질.
  11. 제10항에 있어서, 상기의 단백질이 기능적으로 균등하지만 글루탐산-아스파르트산-글루타민-발린-아스파르트산-프롤리-아르기닌-류신-이소류신-아스파르트산-글라이신-라이신과 완전히 동일하지 않은 인체단백질C상의 항원결정기에 대한 Ca2+의존성 단클론성 항체의 금속결합위치에 대한 유전정보를 제공하는 배열을 포함하고 유전공학에 의해 제조된 헥산으로부터 발현된 것을 특징으로 하는 단백질.
  12. 제8항에 있어서, 상기의 항체가 HPC-4인 것을 특징으로 하는 단백질.
  13. 단백질C 헤비체인의 활성 펩티드 부위내의 항원결정기에 대한 Ca2+의존성 단클론성 항체제공을 포함하는 단백질C의 분리방법.
  14. 제13항에 있어서, 상기 항체가 HPC-4인 것을 특징으로 하는 단백질.
  15. 아미노산 배열; 글루탐산-아스파르트산-글루타민-발린-아스파르트산-프롤리-아르기닌-류신-이소류신-아스파르트산-글라이신-라이신 또는 면역학적으로 균등한 배열을 포함하는 폴리펩티드 제공으로 구성된 단백질C 헤비체인의 활성펩티드 부위내의 항원 결정기에 대한 Ca2+의존성 단클론성 항체의 분리방법.
  16. 제15항에 있어서, 상기의 항체가 HPC-4인 것을 특징으로 하는 단백질.
  17. 단백질C 헤비체인의 활성 펩티드 부위내의 항원결정기에 대한 Ca2+의존성 단클론성 항체의 금속결합위치 제공을 포함하는 단백질의 분리방법.
  18. 제17항에 있어서, 상기의 금속결합위치가 기능적으로 HPC-4의 금속결합위치와 같은 것을 특징으로 하는 방법.
  19. 제17항에 있어서, 상기의 단백질은 단백질C 헤비체인의 활성펩티드 부위내의 항원결정기에 대한 Ca2+의존성 단클론성 항체의 금속결합위치의 유전정보를 주는 배열을 포함하고 유전공학으로 제조된 헥산배열로부터 발현된 것을 특징으로 하는 방법.
  20. 제17항에 있어서, 상기의 항체가 HPC-4인 것을 특징으로 하는 방법.
  21. 제19항에 있어서, 상기의 항체가 HPC-4인 것을 특징으로 하는 방법.
  22. 항체 HPC-4와 결합하는 단백질의 C의 면역학적 활성편(fragment)을 포함하는 폴리펩티드.
  23. 제22항에 있어서, 상기의 면역학적 활성편이 적어도 글루탐산-아스파르트산-글루타민-발린-아스파르트산-프롤린-아르기닌-류신-이소류신-아스파르트산-글라이신-라이신 아미노산 배열의 일부를 포함하는 것을 특징으로 하는 폴리펩티드.
    ※ 참고사항 : 최초출원 내용에 의하여 공개하는 것임.
KR1019900701945A 1988-12-30 1989-12-28 단백질 c에 대해 특이성이 있는 단클론성 항체 및 항체의 분리방법 KR940002033B1 (ko)

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Families Citing this family (20)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5298599A (en) * 1988-12-30 1994-03-29 Oklahoma Medical Research Foundation Expression and purification of recombinant soluble tissue factor
AT402262B (de) * 1991-06-20 1997-03-25 Immuno Ag Arzneimittel enthaltend aktiviertes protein c
AU4784693A (en) * 1992-07-24 1994-02-14 Oklahoma Medical Research Foundation Blockade of protein c activation reduces microvascular surgical blood loss
DK0658168T3 (da) * 1992-08-27 2001-01-22 Sanquin Bloedvoorziening Antistoffer, som er specifikke for et hæmostatisk protein, anvendelse heraf til isolering af intakt protein, hæmostatiske p
DE4320294A1 (de) * 1993-06-18 1994-12-22 Immuno Ag Verwendung von humanem Protein C zur Verhinderung und Behandlung von Thrombozytenablagerungen
US5532136A (en) * 1993-06-22 1996-07-02 Bionebraska, Inc. Monoclonal antibody assay and kit for detecting metal cations in body fluids
NZ269375A (en) * 1993-07-09 1997-11-24 T Cell Sciences Inc Chromatographic method of purifying complement receptor protein
HRP940645A2 (en) * 1993-10-06 1996-12-31 Immuno Ag Process for virus deactivation in the presence of polyalkylene glycol and the pharmaceutical preparation thus obtained
DE69535855D1 (de) * 1994-06-10 2008-11-20 Oklahoma Med Res Found Calciumbindende rekombinante antikörper gegen protein c
TW200407335A (en) 2002-07-22 2004-05-16 Chugai Pharmaceutical Co Ltd Non-neutralizing antibody to inhibit the inactivation of activated protein C
KR102057826B1 (ko) 2008-04-11 2019-12-20 추가이 세이야쿠 가부시키가이샤 복수 분자의 항원에 반복 결합하는 항원 결합 분자
JP6030452B2 (ja) * 2010-11-30 2016-11-24 中外製薬株式会社 複数分子の抗原に繰り返し結合する抗原結合分子
SG192945A1 (en) 2011-02-25 2013-09-30 Chugai Pharmaceutical Co Ltd Fcgriib-specific fc antibody
JP6322411B2 (ja) 2011-09-30 2018-05-09 中外製薬株式会社 複数の生理活性を有する抗原の消失を促進する抗原結合分子
TWI673063B (zh) * 2013-09-20 2019-10-01 日商中外製藥股份有限公司 抗蛋白ｃ抗體之出血性疾病的治療
EP3233921B1 (en) 2014-12-19 2021-09-29 Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha Anti-c5 antibodies and methods of use
MA41294A (fr) 2014-12-19 2017-11-08 Chugai Pharmaceutical Co Ltd Anticorps anti-myostatine, polypeptides contenant des variants de régions fc, et procédés d'utilisation
WO2017110981A1 (en) 2015-12-25 2017-06-29 Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha Anti-myostatin antibodies and methods of use
KR102538749B1 (ko) 2016-08-05 2023-06-01 추가이 세이야쿠 가부시키가이샤 Il-8 관련 질환의 치료용 또는 예방용 조성물
WO2018139623A1 (en) 2017-01-30 2018-08-02 Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha Anti-sclerostin antibodies and methods of use

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JPH03504332A (ja) 1991-09-26
EP0407544B1 (en) 1995-05-03
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EP0407544A1 (en) 1991-01-16
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DK209090A (da) 1990-08-30
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AU669540B2 (en) 1996-06-13
AU4968390A (en) 1990-08-01
ATE122057T1 (de) 1995-05-15
FI101476B1 (fi) 1998-06-30
JP2559537B2 (ja) 1996-12-04

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