JPH09322781A - Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ ａｕｒｅｕｓポリヌクレオチドおよび配列 - Google Patents
Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ ａｕｒｅｕｓポリヌクレオチドおよび配列Info
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Abstract
(57)【要約】
【課題】 Staphylococcus aureusのゲノムのポリヌク
レオチド配列を提供すること。 【解決手段】 本発明は、Staphylococcus aureusのゲ
ノムのポリヌクレオチド配列、当該ポリヌクレオチド配
列にコードされるポリペプチド配列、対応するポリヌク
レオチドおよびポリペプチド、当該ポリヌクレオチドを
含むベクターおよび宿主、ならびに、これらのアッセイ
および他の使用を提供する。本発明はさらに、コンピュ
ータ読み出し可能な媒体上に保存されたポリヌクレオチ
ドおよびポリペプチド配列情報、ならびに、その使用を
容易にするコンピュータに基づくシステムおよび方法を
提供する。
レオチド配列を提供すること。 【解決手段】 本発明は、Staphylococcus aureusのゲ
ノムのポリヌクレオチド配列、当該ポリヌクレオチド配
列にコードされるポリペプチド配列、対応するポリヌク
レオチドおよびポリペプチド、当該ポリヌクレオチドを
含むベクターおよび宿主、ならびに、これらのアッセイ
および他の使用を提供する。本発明はさらに、コンピュ
ータ読み出し可能な媒体上に保存されたポリヌクレオチ
ドおよびポリペプチド配列情報、ならびに、その使用を
容易にするコンピュータに基づくシステムおよび方法を
提供する。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、分子生物学の分野
に関する。より詳細には、本発明は、とりわけStaphylo
coccus aureusのヌクレオチド配列、コンティグ(conti
g)、ORF、フラグメント、プローブ、プライマー、およ
びそれに関連したポリヌクレオチド、その配列によりコ
ードされるペプチドおよびポリペプチド、ならびにその
ポリヌクレオチドおよび配列の使用（例えば、発酵、ポ
リペプチド生産、アッセイ、および薬剤の開発などにお
ける）に関する。
に関する。より詳細には、本発明は、とりわけStaphylo
coccus aureusのヌクレオチド配列、コンティグ(conti
g)、ORF、フラグメント、プローブ、プライマー、およ
びそれに関連したポリヌクレオチド、その配列によりコ
ードされるペプチドおよびポリペプチド、ならびにその
ポリヌクレオチドおよび配列の使用（例えば、発酵、ポ
リペプチド生産、アッセイ、および薬剤の開発などにお
ける）に関する。
【０００２】
【従来の技術】Staphylococcus属は、少なくとも20種の
異なる種を包含する。（概説は、Novick,R.P., 分子遺
伝系としてのStapylococcus, 第１章、１〜37頁, MOLEC
ULAR BIOLOGY OF THE STAPHYLOCOCCI, R.Novick編, VHC
Publishers, New York (1990)を参照のこと）。種は互
いに、ハイブリダイゼーション動力学により80％以上異
なるが、種内の株は、同じ尺度により少なくとも90％同
一である。
異なる種を包含する。（概説は、Novick,R.P., 分子遺
伝系としてのStapylococcus, 第１章、１〜37頁, MOLEC
ULAR BIOLOGY OF THE STAPHYLOCOCCI, R.Novick編, VHC
Publishers, New York (1990)を参照のこと）。種は互
いに、ハイブリダイゼーション動力学により80％以上異
なるが、種内の株は、同じ尺度により少なくとも90％同
一である。
【０００３】グラム陽性で、通性好気性で、凝集塊形成
球菌であるStaphylococcus aureus種は、以下に簡単に
論じるように、ヒトにおける細菌性感染の中でも最も重
要な病原性因子である。
球菌であるStaphylococcus aureus種は、以下に簡単に
論じるように、ヒトにおける細菌性感染の中でも最も重
要な病原性因子である。
【０００４】ヒトの健康とS.aureus Staphylococcus aureusは、遍在性病原体である。（例
えば、Mimsら, MEDICALMICROBIOLOGY, Mosby-Year Book
Europe Limited, London, UK (1993)を参照のこと）。
Staphylococcus aureusは、中程度から致死にわたる種
々の重篤度の病状の病原性因子である。S.aureus感染に
より生じるより一般な病状のいくつかは、火傷、蜂窩織
炎、瞼の感染、食中毒、関節感染、新生児結膜炎、骨髄
炎、皮膚感染、手術創傷感染、鱗状皮膚症候群、および
毒ショック症候群であり、これらの内いくつかは、以下
により詳細に記載される。
えば、Mimsら, MEDICALMICROBIOLOGY, Mosby-Year Book
Europe Limited, London, UK (1993)を参照のこと）。
Staphylococcus aureusは、中程度から致死にわたる種
々の重篤度の病状の病原性因子である。S.aureus感染に
より生じるより一般な病状のいくつかは、火傷、蜂窩織
炎、瞼の感染、食中毒、関節感染、新生児結膜炎、骨髄
炎、皮膚感染、手術創傷感染、鱗状皮膚症候群、および
毒ショック症候群であり、これらの内いくつかは、以下
により詳細に記載される。
【０００５】火傷 火傷の創傷は、一般に最初は無菌である。しかし、これ
らは一般に、感染に対する物理的および免疫的障壁を傷
つけ、体液および電解質の損失を生じ、そして局所的ま
たは全身的な生理学的機能不全となる。冷却後、生存し
ている細菌との接触は、損傷部位における混合性の住み
着き(colonization)をもたらす。感染は、火傷表面の非
生存破片（「焼痂」）に制限され得る。感染は、全皮膚
感染に進行し得、そして焼痂の下の生存組織に浸襲し
得、そして感染は、皮膚の下部に達し、リンパ循環およ
び血液循環に侵入し、そして敗血症に進展する。S.aure
usは、火傷創傷感染に代表的に見出される最も重要な病
原体の１つである。感染は、肉芽組織を破壊し、そして
重篤な敗血症を生じる。
らは一般に、感染に対する物理的および免疫的障壁を傷
つけ、体液および電解質の損失を生じ、そして局所的ま
たは全身的な生理学的機能不全となる。冷却後、生存し
ている細菌との接触は、損傷部位における混合性の住み
着き(colonization)をもたらす。感染は、火傷表面の非
生存破片（「焼痂」）に制限され得る。感染は、全皮膚
感染に進行し得、そして焼痂の下の生存組織に浸襲し
得、そして感染は、皮膚の下部に達し、リンパ循環およ
び血液循環に侵入し、そして敗血症に進展する。S.aure
usは、火傷創傷感染に代表的に見出される最も重要な病
原体の１つである。感染は、肉芽組織を破壊し、そして
重篤な敗血症を生じる。
【０００６】蜂窩織炎 蜂窩織炎は、代表的には表在性の起源から皮膚層の下ま
で広がる皮膚の急性の感染であり、最も一般に、S.pyro
genesとともにS.aureusにより生じる。蜂窩織炎は、全
身感染を導き得る。実際、蜂窩織炎は、相乗的な細菌壊
疽の１局面であり得る。この状態は、代表的にはS.aure
usと微好気性streptococciとの混合物により生じる。こ
れは壊死を生じ、そして処置は壊死組織の摘出に限られ
る。この病状はしばしば致死的である。
で広がる皮膚の急性の感染であり、最も一般に、S.pyro
genesとともにS.aureusにより生じる。蜂窩織炎は、全
身感染を導き得る。実際、蜂窩織炎は、相乗的な細菌壊
疽の１局面であり得る。この状態は、代表的にはS.aure
usと微好気性streptococciとの混合物により生じる。こ
れは壊死を生じ、そして処置は壊死組織の摘出に限られ
る。この病状はしばしば致死的である。
【０００７】瞼の感染 S.aureusは、他の眼の感染の中でも新生児における麦粒
腫および粘着眼の原因である。代表的には、このような
感染は眼の表面に限定され、そして時々より重篤な結果
を伴って表面を浸透する。
腫および粘着眼の原因である。代表的には、このような
感染は眼の表面に限定され、そして時々より重篤な結果
を伴って表面を浸透する。
【０００８】食中毒 S.aureusのいくつかの株は、胃および小腸の消化プロセ
スにより破壊されない５つの血清学的に異なる、熱およ
び酸に安定なエンテロトキシン（エンテロトキシンＡ〜
Ｅ）の１つ以上を産生する。十分量の毒素の摂取は、代
表的には重篤な嘔吐をもたらすが、下痢はもたらさな
い。この影響は、生存細菌を必要としない。毒素は公知
であるが、作用機構は理解されていない。
スにより破壊されない５つの血清学的に異なる、熱およ
び酸に安定なエンテロトキシン（エンテロトキシンＡ〜
Ｅ）の１つ以上を産生する。十分量の毒素の摂取は、代
表的には重篤な嘔吐をもたらすが、下痢はもたらさな
い。この影響は、生存細菌を必要としない。毒素は公知
であるが、作用機構は理解されていない。
【０００９】関節感染 S.aureusは、骨の関節に感染し、骨髄炎のような疾患を
生ずる。
生ずる。
【００１０】骨髄炎 S.aureusは、造血骨髄炎の最も一般的な原因因子であ
る。この疾患は、大人よりも小児および未成年に生じる
傾向があり、そして骨に対する非貫通性損傷に関連す
る。感染は、代表的に成長骨の長い末端に生じ、それゆ
えその発生は身体的に未成熟な集団において生じる。最
も頻繁には、感染は、長い成長骨の末端において骨端成
長板に隣接する出芽キャピラリーループ(sprouting cap
illary loop)の付近に局在する。
る。この疾患は、大人よりも小児および未成年に生じる
傾向があり、そして骨に対する非貫通性損傷に関連す
る。感染は、代表的に成長骨の長い末端に生じ、それゆ
えその発生は身体的に未成熟な集団において生じる。最
も頻繁には、感染は、長い成長骨の末端において骨端成
長板に隣接する出芽キャピラリーループ(sprouting cap
illary loop)の付近に局在する。
【００１１】皮膚感染 S.aureusは、膿瘍およびねぶとのような軽症の皮膚感染
の最も一般的な病原体である。このような感染はしばし
ば、通常の宿主応答機構により消散するが、しかしこれ
らはまた重篤な内部感染に進展し得る。鼻管の再発感染
がS.aureusの鼻保菌者を悩ませる。
の最も一般的な病原体である。このような感染はしばし
ば、通常の宿主応答機構により消散するが、しかしこれ
らはまた重篤な内部感染に進展し得る。鼻管の再発感染
がS.aureusの鼻保菌者を悩ませる。
【００１２】手術創傷感染 手術損傷はしばしば体内に大いに貫通する。従って、こ
のような創傷の感染は、患者に対して重大な危険性を有
する。S.aureusは、手術創傷における感染の最も重要な
原因因子である。S.aureusは、手術創傷の侵入に非常に
巧みである；縫合創傷は、ずっと少ないS.aureus細胞に
より感染され得、そして正常な皮膚における感染を生ず
るのに必要とされる。手術創傷の侵入は、重篤なS.aure
us敗血症を導き得る。S.aureusによる血流の侵入は、内
部器官、特に心臓弁および骨の播種および感染を導き
得、全身性疾患（例えば、心内膜炎および骨髄炎）を生
じ得る。
のような創傷の感染は、患者に対して重大な危険性を有
する。S.aureusは、手術創傷における感染の最も重要な
原因因子である。S.aureusは、手術創傷の侵入に非常に
巧みである；縫合創傷は、ずっと少ないS.aureus細胞に
より感染され得、そして正常な皮膚における感染を生ず
るのに必要とされる。手術創傷の侵入は、重篤なS.aure
us敗血症を導き得る。S.aureusによる血流の侵入は、内
部器官、特に心臓弁および骨の播種および感染を導き
得、全身性疾患（例えば、心内膜炎および骨髄炎）を生
じ得る。
【００１３】鱗状皮膚症候群 S.aureusは、「鱗状皮膚症候群」（毒性上皮壊死、Ritt
er病、およびLyell病とも呼ばれる）を担う。この疾患
は、年長の小児において、典型的には剥離物（鱗状皮膚
症候群トキシンとも呼ばれる）を産生するS.aureus株の
開花により生じる突発(outbreaks)に生じる。細菌は最
初は小傷害のみに感染し得るが、毒素は、細胞間結合を
破壊し、上皮層に広がり、そして感染を皮膚の外層に貫
通させ、この疾患に特徴的である落屑を生ずる。皮膚の
外層の断落は、一般に下部の正常な皮膚を現わすが、こ
のプロセスにおける液体の損失は、適切に処置されない
場合、幼児において重篤な損傷を生じ得る。
er病、およびLyell病とも呼ばれる）を担う。この疾患
は、年長の小児において、典型的には剥離物（鱗状皮膚
症候群トキシンとも呼ばれる）を産生するS.aureus株の
開花により生じる突発(outbreaks)に生じる。細菌は最
初は小傷害のみに感染し得るが、毒素は、細胞間結合を
破壊し、上皮層に広がり、そして感染を皮膚の外層に貫
通させ、この疾患に特徴的である落屑を生ずる。皮膚の
外層の断落は、一般に下部の正常な皮膚を現わすが、こ
のプロセスにおける液体の損失は、適切に処置されない
場合、幼児において重篤な損傷を生じ得る。
【００１４】毒ショック症候群 毒ショック症候群は、いわゆる毒ショック症候群トキシ
ンを産生するS.aureus株により生じる。この疾患は、任
意の部位でのS.aureus感染により生じ得るが、あまりに
もしばしば、単にタンポンを用いる女性の疾患として排
他的に誤って見られる。この疾患は、毒血症および敗血
症を包含し、そして致死的であり得る。
ンを産生するS.aureus株により生じる。この疾患は、任
意の部位でのS.aureus感染により生じ得るが、あまりに
もしばしば、単にタンポンを用いる女性の疾患として排
他的に誤って見られる。この疾患は、毒血症および敗血
症を包含し、そして致死的であり得る。
【００１５】Nocosomial感染 1984年のNational Nocosomial Infection Surveillance
Study (「NNIS」)において、S.aureusは、多くの病院
施設（内科、外科、産科、小児科、および新生児を包含
する）における手術創傷感染の最も優勢な病原体であっ
た。
Study (「NNIS」)において、S.aureusは、多くの病院
施設（内科、外科、産科、小児科、および新生児を包含
する）における手術創傷感染の最も優勢な病原体であっ
た。
【００１６】S.aureus株の薬剤耐性 ペニシリンの導入前に、S.aureusに深刻に感染した患者
の予後は、好ましくなかった。1940年代初期のペニシリ
ンの導入後、最悪のS.aureus感染でさえ一般に首尾良く
処置され得た。しかし、S.aureusのペニシリン耐性株の
出現は、長くかからなかった。今日病院感染において遭
遇するほとんどのS.aureus株は、ペニシリンに応答しな
い；しかし、幸運にも、これは集団感染で遭遇するS.au
reusの場合には見られない。
の予後は、好ましくなかった。1940年代初期のペニシリ
ンの導入後、最悪のS.aureus感染でさえ一般に首尾良く
処置され得た。しかし、S.aureusのペニシリン耐性株の
出現は、長くかからなかった。今日病院感染において遭
遇するほとんどのS.aureus株は、ペニシリンに応答しな
い；しかし、幸運にも、これは集団感染で遭遇するS.au
reusの場合には見られない。
【００１７】今日、S.aureusのペニシリン耐性株が、ペ
ニシリンをペニシリノン酸(penicillinoic acid)に変換
するラクタマーゼを産生し、その結果抗生活性を破壊す
ることは周知である。さらに、ラクタマーゼ遺伝子は、
しばしばエピソームで（代表的にはプラスミド上で）伝
播させられ、そしてしばしばともに多剤耐性を与えるエ
ピソーム因子上のいくつかの遺伝子の内の１つである。
ニシリンをペニシリノン酸(penicillinoic acid)に変換
するラクタマーゼを産生し、その結果抗生活性を破壊す
ることは周知である。さらに、ラクタマーゼ遺伝子は、
しばしばエピソームで（代表的にはプラスミド上で）伝
播させられ、そしてしばしばともに多剤耐性を与えるエ
ピソーム因子上のいくつかの遺伝子の内の１つである。
【００１８】1960年代に導入されたメチシリンは、S.au
reusにおけるペニシリン耐性の問題を十分に克服した。
これらの化合物は、抗生活性を担うペニシリンの部分を
保存し、そしてペニシリンをラクタマーゼを不活化する
ための良好な基質とする他の部分を改変または変更す
る。しかし、この生物に対して有効な多くの他の抗生物
質（アミノグリコシド、テトラサイクリン、クロラムフ
ェニコール、マクロライド、およびリンコサミド(linco
samide)を含む）に対する耐性に伴って、メチシリン耐
性がS.aureusにおいて出現した。実際、S.aureusのメチ
シリン耐性株は一般に多剤耐性である。
reusにおけるペニシリン耐性の問題を十分に克服した。
これらの化合物は、抗生活性を担うペニシリンの部分を
保存し、そしてペニシリンをラクタマーゼを不活化する
ための良好な基質とする他の部分を改変または変更す
る。しかし、この生物に対して有効な多くの他の抗生物
質（アミノグリコシド、テトラサイクリン、クロラムフ
ェニコール、マクロライド、およびリンコサミド(linco
samide)を含む）に対する耐性に伴って、メチシリン耐
性がS.aureusにおいて出現した。実際、S.aureusのメチ
シリン耐性株は一般に多剤耐性である。
【００１９】S.aureusにおける薬剤耐性の多くのタイプ
の分子遺伝学が解明された（Lyonら, Microbiology Rev
iews 51: 88-134 (1987)を参照のこと）。一般に、耐性
は、ペニシリン耐性に関して上記で留意したようにプラ
スミドにより媒介される；しかし、明らかにS.aureusゲ
ノム自体への耐性因子の組込みが関与するいくつかの安
定な形態の薬剤耐性が観察された。
の分子遺伝学が解明された（Lyonら, Microbiology Rev
iews 51: 88-134 (1987)を参照のこと）。一般に、耐性
は、ペニシリン耐性に関して上記で留意したようにプラ
スミドにより媒介される；しかし、明らかにS.aureusゲ
ノム自体への耐性因子の組込みが関与するいくつかの安
定な形態の薬剤耐性が観察された。
【００２０】従って、さらにそれぞれ新しい抗生物質
が、耐性株に対して生じ、多剤耐性である株が出現し、
そしてますます永続的な形態の耐性が生じ始めている。
S.aureus感染の多剤耐性は、既に著しい処置の困難性を
有する。これは、新しい治療剤が開発されないかぎりま
すますひどくなるようである。
が、耐性株に対して生じ、多剤耐性である株が出現し、
そしてますます永続的な形態の耐性が生じ始めている。
S.aureus感染の多剤耐性は、既に著しい処置の困難性を
有する。これは、新しい治療剤が開発されないかぎりま
すますひどくなるようである。
【００２１】Staphylococcus Aureusの分子遺伝学 特に、ヒトの疾患におけるその重要性にもかかわらず、
この生物のゲノムについては比較的ほとんど知られてい
ない。
この生物のゲノムについては比較的ほとんど知られてい
ない。
【００２２】S.aureusのほとんどの遺伝的研究が、NCTC
8325株（NCTC8325株は、プロファージpsi11、psi12、お
よびpsi13を含有する）、およびこの株のUVキュアリン
グした誘導体である8325-4（RN450とも呼ばれ、プロフ
ァージを含まない）を用いて行われてきた。
8325株（NCTC8325株は、プロファージpsi11、psi12、お
よびpsi13を含有する）、およびこの株のUVキュアリン
グした誘導体である8325-4（RN450とも呼ばれ、プロフ
ァージを含まない）を用いて行われてきた。
【００２３】これらの研究は、S.aureusゲノムが、他の
staphylococci同様に、１つの環状の共有結合で閉環し
た２本鎖DNAおよびいわゆる可変付属遺伝因子の収集物
（例えば、プロファージ、プラスミド、トランスポゾン
など）からなることを明らかにした。
staphylococci同様に、１つの環状の共有結合で閉環し
た２本鎖DNAおよびいわゆる可変付属遺伝因子の収集物
（例えば、プロファージ、プラスミド、トランスポゾン
など）からなることを明らかにした。
【００２４】ゲノムの物理的特徴付けは、全く詳細に行
われていない。Patteeらは、S.aureus株NCTC8325の染色
体の低分析および不完全な遺伝地図および物理地図を出
版した。（Patteeら, Genetic and Physical Mapping o
f Choromosome of Staphylococcus aureus NCTC 8325,
第11章, 163-169頁, MOLECULAR BIOLOGY OF THE STAPHY
LOCOCCI, R.P.Novick編, VCH Publishers, New York,
(1990))。遺伝的地図は、主に、それぞれ、エリトロマ
イシン耐性およびゲンタマイシン耐性を与えるTn551お
よびTn4001の挿入物をマッピングすることにより、なら
びにPulsed FieldGel Electrophoresis (「PFGE」)によ
るSmaI消化DNAの分析により作製される。
われていない。Patteeらは、S.aureus株NCTC8325の染色
体の低分析および不完全な遺伝地図および物理地図を出
版した。（Patteeら, Genetic and Physical Mapping o
f Choromosome of Staphylococcus aureus NCTC 8325,
第11章, 163-169頁, MOLECULAR BIOLOGY OF THE STAPHY
LOCOCCI, R.P.Novick編, VCH Publishers, New York,
(1990))。遺伝的地図は、主に、それぞれ、エリトロマ
イシン耐性およびゲンタマイシン耐性を与えるTn551お
よびTn4001の挿入物をマッピングすることにより、なら
びにPulsed FieldGel Electrophoresis (「PFGE」)によ
るSmaI消化DNAの分析により作製される。
【００２５】この地図は、低分解能であった；発明者ら
によっても、ゲノムの物理的サイズの評価でさえ困難で
あった。例えば、最大のSmaI染色体フラグメントのサイ
ズは、PFGEにより正確にサイズ分けするには大きすぎ
た。そのサイズを評価するために、さらなる制限部位
が、SmaI認識配列を含有するトランスポゾンを用いて染
色体に導入されなければならなかった。
によっても、ゲノムの物理的サイズの評価でさえ困難で
あった。例えば、最大のSmaI染色体フラグメントのサイ
ズは、PFGEにより正確にサイズ分けするには大きすぎ
た。そのサイズを評価するために、さらなる制限部位
が、SmaI認識配列を含有するトランスポゾンを用いて染
色体に導入されなければならなかった。
【００２６】要するに、Staphylococcus aureusのほと
んどの物理的特性およびほぼ全ての遺伝子が未知であ
る。同定されたいくつかの遺伝子の中でも、ほとんどは
物理的にマッピングされていないか、または詳細に特徴
付けられていない。この生物の極わずかの遺伝子が配列
決定されている。（例えば、Thornsberry,J., Antimicr
obial Chemotherapy 21 Suppl C: 9-16 (1988)、GENBAN
Kおよび他の核酸データベースの最新版、および本明細
書中のいずれかに述べたS.aureusのゲノムに関する参考
文献を参照のこと）。
んどの物理的特性およびほぼ全ての遺伝子が未知であ
る。同定されたいくつかの遺伝子の中でも、ほとんどは
物理的にマッピングされていないか、または詳細に特徴
付けられていない。この生物の極わずかの遺伝子が配列
決定されている。（例えば、Thornsberry,J., Antimicr
obial Chemotherapy 21 Suppl C: 9-16 (1988)、GENBAN
Kおよび他の核酸データベースの最新版、および本明細
書中のいずれかに述べたS.aureusのゲノムに関する参考
文献を参照のこと）。
【００２７】S.aureusにより媒介または悪化される疾患
の病因が、S.aureus遺伝子のプログラムされた発現に関
与すること、ならびに遺伝子およびそれらの発現パター
ンの特徴付けが、この生物とその宿主との相互作用に対
する本発明者らの理解を劇的に増加することは明らかで
ある。S.aureus遺伝子およびゲノム構造の知識は、疾患
の病因の理解を劇的に改善し、そして疾患を予防し、改
善し、阻止し、そして逆転する改善されたそして新しい
方法を導く。さらに、S.aureusの特徴付けられた遺伝子
およびゲノムフラグメントが、中でもS.aureus感染の検
出、特徴付け、および調節のための試薬を提供する。従
って、S.aureusのゲノムならびにこの生物のポリヌクレ
オチドおよび配列特徴付けが必要である。
の病因が、S.aureus遺伝子のプログラムされた発現に関
与すること、ならびに遺伝子およびそれらの発現パター
ンの特徴付けが、この生物とその宿主との相互作用に対
する本発明者らの理解を劇的に増加することは明らかで
ある。S.aureus遺伝子およびゲノム構造の知識は、疾患
の病因の理解を劇的に改善し、そして疾患を予防し、改
善し、阻止し、そして逆転する改善されたそして新しい
方法を導く。さらに、S.aureusの特徴付けられた遺伝子
およびゲノムフラグメントが、中でもS.aureus感染の検
出、特徴付け、および調節のための試薬を提供する。従
って、S.aureusのゲノムならびにこの生物のポリヌクレ
オチドおよび配列特徴付けが必要である。
【００２８】
【発明の要旨】本発明は、Staphylococcus aureusゲノ
ムのフラグメントの配列決定に基づく。生じた一次ヌク
レオチド配列は、配列番号１〜5,191に提供される。
ムのフラグメントの配列決定に基づく。生じた一次ヌク
レオチド配列は、配列番号１〜5,191に提供される。
【００２９】本発明は、当業者により容易に使用、分
析、および解釈され得る形態であるStaphylococcus aur
eusゲノムの数千のコンティグのヌクレオチド配列（こ
れらは、以下の表に列挙され、そして本明細書に提示さ
れる配列表に示されている）およびそれらの代表的なフ
ラグメントを提供する。１つの実施態様においては、本
発明は、配列番号１〜5,191に示されるヌクレオチド配
列に対応する一次配列情報のコンティグ群として提供さ
れる。
析、および解釈され得る形態であるStaphylococcus aur
eusゲノムの数千のコンティグのヌクレオチド配列（こ
れらは、以下の表に列挙され、そして本明細書に提示さ
れる配列表に示されている）およびそれらの代表的なフ
ラグメントを提供する。１つの実施態様においては、本
発明は、配列番号１〜5,191に示されるヌクレオチド配
列に対応する一次配列情報のコンティグ群として提供さ
れる。
【００３０】本発明はさらに、配列番号１〜5,191のヌ
クレオチド配列に少なくとも95％同一であるヌクレオチ
ド配列を提供する。
クレオチド配列に少なくとも95％同一であるヌクレオチ
ド配列を提供する。
【００３１】配列番号１〜5,191のヌクレオチド配列、
それらの代表的なフラグメント、または配列番号１〜5,
191のヌクレオチド配列に少なくとも95％同一であるヌ
クレオチド配列が、その使用を容易にするために種々の
媒体において提供され得る。本実施態様の１つの適用と
して、本発明の配列は、コンピューター読み出し媒体に
記録される。このような媒体は、磁気保存媒体（例え
ば、フロッピーディスク、ハードディスク保存媒体、お
よび磁気テープ）；光保存媒体（例えば、CD-ROM）；電
気保存媒体（例えば、RAMおよびROM）；およびこれらの
カテゴリーのハイブリッド（例えば、磁気／光保存媒
体）を包含するが、これらに限定されない。
それらの代表的なフラグメント、または配列番号１〜5,
191のヌクレオチド配列に少なくとも95％同一であるヌ
クレオチド配列が、その使用を容易にするために種々の
媒体において提供され得る。本実施態様の１つの適用と
して、本発明の配列は、コンピューター読み出し媒体に
記録される。このような媒体は、磁気保存媒体（例え
ば、フロッピーディスク、ハードディスク保存媒体、お
よび磁気テープ）；光保存媒体（例えば、CD-ROM）；電
気保存媒体（例えば、RAMおよびROM）；およびこれらの
カテゴリーのハイブリッド（例えば、磁気／光保存媒
体）を包含するが、これらに限定されない。
【００３２】本発明はさらに、データー保存手段におい
て保存された本明細書中に記載の配列情報を含むシステ
ム、特にコンピューターに基づくシステムを提供する。
このようなシステムは、Staphylococcus aureusゲノム
の商業的に重要なフラグメントを同定するために設計さ
れる。
て保存された本明細書中に記載の配列情報を含むシステ
ム、特にコンピューターに基づくシステムを提供する。
このようなシステムは、Staphylococcus aureusゲノム
の商業的に重要なフラグメントを同定するために設計さ
れる。
【００３３】本発明の別の実施態様は、特定の構造的ま
たは機能的な特性を有するStaphylococcus aureusゲノ
ムのフラグメントに関する。本発明のStaphylococcus a
ureusゲノムのこのようなフラグメントは、ペプチドを
コードするフラグメント（以後、オープンリーディング
フレームまたはORFという）、「作動可能に連結したORF
の発現を調整するフラグメント（以後、発現調整フラグ
メントまたはEMFという）」、およびサンプル中のStaph
ylococcus aureusの存在を診断するために用いられ得る
フラグメント（以後、診断フラグメントまたは「DF」と
いう）を包含するがこれらに限定されない。
たは機能的な特性を有するStaphylococcus aureusゲノ
ムのフラグメントに関する。本発明のStaphylococcus a
ureusゲノムのこのようなフラグメントは、ペプチドを
コードするフラグメント（以後、オープンリーディング
フレームまたはORFという）、「作動可能に連結したORF
の発現を調整するフラグメント（以後、発現調整フラグ
メントまたはEMFという）」、およびサンプル中のStaph
ylococcus aureusの存在を診断するために用いられ得る
フラグメント（以後、診断フラグメントまたは「DF」と
いう）を包含するがこれらに限定されない。
【００３４】表１〜180に開示するStaphylococcus aure
usゲノムのフラグメント中のORFおよびORFの５’に見出
されるEMFはそれぞれ、ポリヌクレオチド試薬として多
くの方法で用いられ得る。例えば、配列は、サンプル中
の特定の微生物の存在を検出または決定するための診断
プローブまたは増幅プライマーとして、宿主におけるま
たはポリペプチド（例えば、本発明のORFによりコード
されるポリペプチド、特に薬理学的活性を有するポリペ
プチド）の産生における遺伝子発現を選択的に制御する
ために用いられ得る。
usゲノムのフラグメント中のORFおよびORFの５’に見出
されるEMFはそれぞれ、ポリヌクレオチド試薬として多
くの方法で用いられ得る。例えば、配列は、サンプル中
の特定の微生物の存在を検出または決定するための診断
プローブまたは増幅プライマーとして、宿主におけるま
たはポリペプチド（例えば、本発明のORFによりコード
されるポリペプチド、特に薬理学的活性を有するポリペ
プチド）の産生における遺伝子発現を選択的に制御する
ために用いられ得る。
【００３５】本発明はさらに、本発明のStaphylococcus
aureusゲノムの１つ以上のフラグメントを含有する組
換え構築物を包含する。本発明の組換え構築物は、Stap
hylococcus aureusのフラグメントが挿入されているベ
クター（例えば、プラスミドまたはウイルスベクター）
を包含する。
aureusゲノムの１つ以上のフラグメントを含有する組
換え構築物を包含する。本発明の組換え構築物は、Stap
hylococcus aureusのフラグメントが挿入されているベ
クター（例えば、プラスミドまたはウイルスベクター）
を包含する。
【００３６】本発明はさらに、本発明のStaphylococcus
aureusゲノムの任意の単離フラグメントを含有する宿
主細胞を提供する。宿主細胞は、高等真核生物宿主細胞
（例えば、哺乳動物細胞）、下等真核生物細胞（例え
ば、酵母細胞）または原核生物細胞（例えば、細菌細
胞）であり得る。
aureusゲノムの任意の単離フラグメントを含有する宿
主細胞を提供する。宿主細胞は、高等真核生物宿主細胞
（例えば、哺乳動物細胞）、下等真核生物細胞（例え
ば、酵母細胞）または原核生物細胞（例えば、細菌細
胞）であり得る。
【００３７】本発明はさらに、本発明のORFによりコー
ドされる単離ポリペプチドおよびタンパク質に関する。
当業者に周知の種々の方法が、本発明の任意のポリペプ
チドおよびタンパク質を得るために日常的に利用され得
る。例えば、比較的短い、単純なアミノ酸配列を有する
本発明のポリペプチドおよびタンパク質が、市販の自動
ペプチド合成機を用いて容易に合成され得る。本発明の
ポリペプチドおよびタンパク質はまた、天然にタンパク
質を産生する細菌細胞から精製され得る。さらに別の代
替法は、本発明のポリペプチドおよびタンパク質をそれ
らの発現を改変された細胞から精製することである。
ドされる単離ポリペプチドおよびタンパク質に関する。
当業者に周知の種々の方法が、本発明の任意のポリペプ
チドおよびタンパク質を得るために日常的に利用され得
る。例えば、比較的短い、単純なアミノ酸配列を有する
本発明のポリペプチドおよびタンパク質が、市販の自動
ペプチド合成機を用いて容易に合成され得る。本発明の
ポリペプチドおよびタンパク質はまた、天然にタンパク
質を産生する細菌細胞から精製され得る。さらに別の代
替法は、本発明のポリペプチドおよびタンパク質をそれ
らの発現を改変された細胞から精製することである。
【００３８】本発明はさらに、Staphylococcus aureus
エピトープを含むポリペプチドおよびこのようなポリペ
プチドを含むワクチン組成物を提供する。Staphylococc
us aureus感染に対して個体を予防接種するための方法
もまた提供する。
エピトープを含むポリペプチドおよびこのようなポリペ
プチドを含むワクチン組成物を提供する。Staphylococc
us aureus感染に対して個体を予防接種するための方法
もまた提供する。
【００３９】本発明はさらに、本発明のStaphylococcus
aureusゲノムのフラグメントのホモログおよび本発明
のORFによりコードされるタンパク質のホモログを得る
方法を提供する。特に、本明細書に開示されるヌクレオ
チド配列およびアミノ酸配列をプローブまたはプライマ
ーとして、例えば、PCRクローニングおよびコロニー／
プラークハイブリダイゼーションのような技術を用いる
ことにより、当業者はホモログを入手し得る。
aureusゲノムのフラグメントのホモログおよび本発明
のORFによりコードされるタンパク質のホモログを得る
方法を提供する。特に、本明細書に開示されるヌクレオ
チド配列およびアミノ酸配列をプローブまたはプライマ
ーとして、例えば、PCRクローニングおよびコロニー／
プラークハイブリダイゼーションのような技術を用いる
ことにより、当業者はホモログを入手し得る。
【００４０】本発明はさらに、本発明のポリペプチドお
よびタンパク質に選択的に結合する抗体を提供する。こ
のような抗体は、モノクローナルおよびポリクローナル
抗体の両方を包含する。
よびタンパク質に選択的に結合する抗体を提供する。こ
のような抗体は、モノクローナルおよびポリクローナル
抗体の両方を包含する。
【００４１】本発明はさらに、上記抗体を産生するハイ
ブリドーマを提供する。ハイブリドーマは、特定のモノ
クローナル抗体を分泌し得る不死化細胞株である。
ブリドーマを提供する。ハイブリドーマは、特定のモノ
クローナル抗体を分泌し得る不死化細胞株である。
【００４２】本発明はさらに、本発明のORFの１つまた
はそのホモログを発現する細胞由来の試験サンプルを同
定する方法を提供する。このような方法は、サンプルが
ORFまたはそれらから産生される産物を含有するか否か
を当業者が決定し得る条件下で、試験サンプルを、本発
明の１つ以上の抗体とともに、あるいは本発明の１つ以
上のDFまたは抗原とともにインキュベートする工程を包
含する。
はそのホモログを発現する細胞由来の試験サンプルを同
定する方法を提供する。このような方法は、サンプルが
ORFまたはそれらから産生される産物を含有するか否か
を当業者が決定し得る条件下で、試験サンプルを、本発
明の１つ以上の抗体とともに、あるいは本発明の１つ以
上のDFまたは抗原とともにインキュベートする工程を包
含する。
【００４３】本発明の別の実施態様では、上記アッセイ
を行うために必要な試薬を含むキットが提供される。
を行うために必要な試薬を含むキットが提供される。
【００４４】特に、本発明は、密に詰めた状態で以下を
含む１つ以上の容器を収納するための区画されたキット
を提供する：(a)本発明の抗体、抗原、またはDFの１つ
の内の１つを含む第１の容器；および(b)以下の内の１
つ以上を含む１つ以上の他の容器：洗浄試薬、結合して
いる抗体、抗原、またはハイブリダイズしたDFの存在を
検出し得る試薬。
含む１つ以上の容器を収納するための区画されたキット
を提供する：(a)本発明の抗体、抗原、またはDFの１つ
の内の１つを含む第１の容器；および(b)以下の内の１
つ以上を含む１つ以上の他の容器：洗浄試薬、結合して
いる抗体、抗原、またはハイブリダイズしたDFの存在を
検出し得る試薬。
【００４５】本発明の単離されたタンパク質を用いて、
本発明はさらに、本発明のORFの１つによりコードされ
るポリペプチドまたはタンパク質に結合し得る薬剤を入
手または同定する方法を提供する。特に、このような薬
剤は、さらに以下に記載のように、抗体、ペプチド、炭
水化物、薬学的薬剤などを包含し得る。このような方法
は、以下の工程を包含する：(a)薬剤を、本発明のORFの
１つによりコードされる単離されたタンパク質と接触さ
せる工程；および(b)この薬剤が該タンパク質に結合す
るか否かを決定する工程。
本発明はさらに、本発明のORFの１つによりコードされ
るポリペプチドまたはタンパク質に結合し得る薬剤を入
手または同定する方法を提供する。特に、このような薬
剤は、さらに以下に記載のように、抗体、ペプチド、炭
水化物、薬学的薬剤などを包含し得る。このような方法
は、以下の工程を包含する：(a)薬剤を、本発明のORFの
１つによりコードされる単離されたタンパク質と接触さ
せる工程；および(b)この薬剤が該タンパク質に結合す
るか否かを決定する工程。
【００４６】本発明のStaphylococcus aureusのゲノム
配列は、この微生物について研究する全ての研究室およ
び種々の商業的目的に対して非常に価値がある。Staphy
lococcus aureusゲノムの多くのフラグメントは、GenBa
nkまたはタンパク質データベースに対する同様の調査に
より直ちに同定され、そしてStaphylococcus aureus研
究者に直ちに価値があり、そしてタンパク質の産生また
は遺伝子発現の制御について直ちに商業的価値がある。
配列は、この微生物について研究する全ての研究室およ
び種々の商業的目的に対して非常に価値がある。Staphy
lococcus aureusゲノムの多くのフラグメントは、GenBa
nkまたはタンパク質データベースに対する同様の調査に
より直ちに同定され、そしてStaphylococcus aureus研
究者に直ちに価値があり、そしてタンパク質の産生また
は遺伝子発現の制御について直ちに商業的価値がある。
【００４７】細菌の多数のゲノム配列および他のゲノム
を解明するための方法論および技術は、染色体組織を分
析および理解する可能性を大いに増大する。特に、配列
決定されたコンティグおよびゲノムが、染色体の構造お
よび機能を分析するための手段を開発するためのモデル
を提供する。これには、ゲノムDNAの大きなセグメント
の中の遺伝子、制御因子の構造、位置、および間隔を同
定するための能力、潜在的に工業的な応用性を有する遺
伝子の同定、および比較ゲノム系統発生学および比較分
子系統発生学を行うための能力が包含される。
を解明するための方法論および技術は、染色体組織を分
析および理解する可能性を大いに増大する。特に、配列
決定されたコンティグおよびゲノムが、染色体の構造お
よび機能を分析するための手段を開発するためのモデル
を提供する。これには、ゲノムDNAの大きなセグメント
の中の遺伝子、制御因子の構造、位置、および間隔を同
定するための能力、潜在的に工業的な応用性を有する遺
伝子の同定、および比較ゲノム系統発生学および比較分
子系統発生学を行うための能力が包含される。
【００４８】
【発明の実施の形態】本発明は、Staphylococcus aureu
sゲノムのフラグメントの配列決定およびその配列の分
析に基づく。フラグメントを配列決定することにより作
成した一次ヌクレオチド配列が、配列番号１〜5,191に
提供される。（本明細書で使用される「一次配列」と
は、IUPAC命名システムにより表されるヌクレオチド配
列をいう。） 前記のStaphylococcus aureusポリヌクレオチドおよび
ポリヌクレオチド配列に加えて、本発明は、配列番号１
〜5,191のヌクレオチド配列、または当業者に容易に使
用され、分析され、そして解釈され得る形態にあるそれ
らの代表的なフラグメントを提供する。
sゲノムのフラグメントの配列決定およびその配列の分
析に基づく。フラグメントを配列決定することにより作
成した一次ヌクレオチド配列が、配列番号１〜5,191に
提供される。（本明細書で使用される「一次配列」と
は、IUPAC命名システムにより表されるヌクレオチド配
列をいう。） 前記のStaphylococcus aureusポリヌクレオチドおよび
ポリヌクレオチド配列に加えて、本発明は、配列番号１
〜5,191のヌクレオチド配列、または当業者に容易に使
用され、分析され、そして解釈され得る形態にあるそれ
らの代表的なフラグメントを提供する。
【００４９】本明細書で使用される「配列番号１〜5,19
1に示されるヌクレオチド配列の代表的なフラグメン
ト」とは、公に入手可能なデータベース内に現在表示さ
れていない配列番号１〜5,191の任意の部分をいう。本
発明の好ましい代表的なフラグメントは、Staphylococc
us aureusオープンリーディングフレーム（ORF）、発現
調整フラグメント（EMF）およびサンプル中のStaphyloc
occus aureusの存在を診断するために使用され得るフラ
グメント（DF）である。好ましい代表的なフラグメント
の制限されない同定例は表１〜180に提供される。
1に示されるヌクレオチド配列の代表的なフラグメン
ト」とは、公に入手可能なデータベース内に現在表示さ
れていない配列番号１〜5,191の任意の部分をいう。本
発明の好ましい代表的なフラグメントは、Staphylococc
us aureusオープンリーディングフレーム（ORF）、発現
調整フラグメント（EMF）およびサンプル中のStaphyloc
occus aureusの存在を診断するために使用され得るフラ
グメント（DF）である。好ましい代表的なフラグメント
の制限されない同定例は表１〜180に提供される。
【００５０】以下で詳細に議論するように、ルーチンの
クローニング、合成、配列決定およびアッセイ方法と共
に、配列番号１〜5,191および表１〜180に提供される情
報により、当業者は、広範な種々のStaphylococcus aur
eusタンパク質をコードするオープンリーディングフレ
ームを包含する、目的の全ての「代表的なフラグメン
ト」をクローン化しそして配列決定し得る。
クローニング、合成、配列決定およびアッセイ方法と共
に、配列番号１〜5,191および表１〜180に提供される情
報により、当業者は、広範な種々のStaphylococcus aur
eusタンパク質をコードするオープンリーディングフレ
ームを包含する、目的の全ての「代表的なフラグメン
ト」をクローン化しそして配列決定し得る。
【００５１】本明細書に開示される配列番号１〜5,191
の配列は、非常に正確であるが、配列決定技術は完全で
はなく、そして比較的希な場合には、本発明のフラグメ
ントまたは配列のさらなる調査は、配列番号１〜5,191
に開示されるヌクレオチド配列に存在するヌクレオチド
配列の誤りを示し得る。しかし、一旦本発明が利用可能
とされると（すなわち、一旦配列番号１〜5,191および
表１〜180の情報が利用可能となると）、配列番号１〜
5,191中の希な配列決定の誤りを解決することは、当該
技術分野の範囲内である。本開示は、任意の記載される
整列群またはそれらの部分が、ルーチンの技術の簡単な
適用により容易に得られ得るに十分な配列情報を入手可
能にする。このようなポリヌクレオチドのさらなる配列
決定は、当該技術分野において至る所で使用されている
手動および自動化配列決定方法を用いて同様の手法で実
施し得る。ヌクレオチド配列編集ソフトウエアは、公に
入手可能である。例えば、Applied Biosystem（AB）のA
utoAssemblerは、ヌクレオチド配列の視覚検査の間に補
助として使用され得る。このようなルーチンの技術を使
用することにより、潜在的な誤りは、容易に同定され
得、次いで正確な配列が、ルーチンの性質のさらなる配
列決定の努力を、潜在的な誤りを含む領域を標的にする
ことにより、確認され得る。
の配列は、非常に正確であるが、配列決定技術は完全で
はなく、そして比較的希な場合には、本発明のフラグメ
ントまたは配列のさらなる調査は、配列番号１〜5,191
に開示されるヌクレオチド配列に存在するヌクレオチド
配列の誤りを示し得る。しかし、一旦本発明が利用可能
とされると（すなわち、一旦配列番号１〜5,191および
表１〜180の情報が利用可能となると）、配列番号１〜
5,191中の希な配列決定の誤りを解決することは、当該
技術分野の範囲内である。本開示は、任意の記載される
整列群またはそれらの部分が、ルーチンの技術の簡単な
適用により容易に得られ得るに十分な配列情報を入手可
能にする。このようなポリヌクレオチドのさらなる配列
決定は、当該技術分野において至る所で使用されている
手動および自動化配列決定方法を用いて同様の手法で実
施し得る。ヌクレオチド配列編集ソフトウエアは、公に
入手可能である。例えば、Applied Biosystem（AB）のA
utoAssemblerは、ヌクレオチド配列の視覚検査の間に補
助として使用され得る。このようなルーチンの技術を使
用することにより、潜在的な誤りは、容易に同定され
得、次いで正確な配列が、ルーチンの性質のさらなる配
列決定の努力を、潜在的な誤りを含む領域を標的にする
ことにより、確認され得る。
【００５２】たとえ配列番号１〜5,191中の非常に希な
配列決定の誤りの全てが訂正されたとしても、得られる
ヌクレオチド配列は、依然として配列番号１〜5,191の
ヌクレオチド配列と少なくとも95％同一であり得、ほぼ
全てが配列番号１〜5,191のヌクレオチド配列と少なく
とも99％同一であり得、そして大多数が配列番号１〜5,
191のヌクレオチド配列と少なくとも99.9％同一であり
得る。
配列決定の誤りの全てが訂正されたとしても、得られる
ヌクレオチド配列は、依然として配列番号１〜5,191の
ヌクレオチド配列と少なくとも95％同一であり得、ほぼ
全てが配列番号１〜5,191のヌクレオチド配列と少なく
とも99％同一であり得、そして大多数が配列番号１〜5,
191のヌクレオチド配列と少なくとも99.9％同一であり
得る。
【００５３】本明細書の他で議論するように、本発明の
ポリヌクレオチドは、DNAをクローニングおよび配列決
定するための、周知のおよび標準的手法のルーチンの適
用により容易に得られ得る。ライブラリーを得るためお
よび配列決定のための詳細な方法は、例えば、以下に提
供される。本発明のポリヌクレオチドをクローニングす
るためおよび得るためのS aureusゲノムDNAを調製する
ために使用され得る広範な種類のStaphylococcus aureu
s株は、アメリカンタイプカルチャーコレクション（ATC
C）のような承認された寄託研究所から公に入手可能で
ある。
ポリヌクレオチドは、DNAをクローニングおよび配列決
定するための、周知のおよび標準的手法のルーチンの適
用により容易に得られ得る。ライブラリーを得るためお
よび配列決定のための詳細な方法は、例えば、以下に提
供される。本発明のポリヌクレオチドをクローニングす
るためおよび得るためのS aureusゲノムDNAを調製する
ために使用され得る広範な種類のStaphylococcus aureu
s株は、アメリカンタイプカルチャーコレクション（ATC
C）のような承認された寄託研究所から公に入手可能で
ある。
【００５４】異なるStaphylococcus aureus株由来のゲ
ノムのヌクレオチド配列は、多少異なる。しかし、全て
のStaphylococcus aureus株のゲノムのヌクレオチド配
列は、対応する部分において、配列番号１〜5,191に提
供されるヌクレオチド配列と少なくとも95％同一であ
る。ほぼ全てが少なくとも99％同一であり、そして大多
数が99.9％同一である。
ノムのヌクレオチド配列は、多少異なる。しかし、全て
のStaphylococcus aureus株のゲノムのヌクレオチド配
列は、対応する部分において、配列番号１〜5,191に提
供されるヌクレオチド配列と少なくとも95％同一であ
る。ほぼ全てが少なくとも99％同一であり、そして大多
数が99.9％同一である。
【００５５】従って、本発明は、さらに、配列番号１〜
5,191のヌクレオチド配列と少なくとも95％、好ましく
は99％そして最も好ましくは99.9％同一であるヌクレオ
チド配列を、当業者に容易に使用され、分析されそして
解釈され得る形態で提供する。
5,191のヌクレオチド配列と少なくとも95％、好ましく
は99％そして最も好ましくは99.9％同一であるヌクレオ
チド配列を、当業者に容易に使用され、分析されそして
解釈され得る形態で提供する。
【００５６】ヌクレオチド配列が、配列番号１〜5,191
のヌクレオチド配列と少なくとも95％、少なくとも99％
または少なくとも99.9％同一であるか否かを決定する方
法は、ルーチンであり、そして当業者に容易に利用可能
である。例えば、PearsonおよびLipman、Proc.Natl.Aca
d.Sci.USA 85:2444(1988)に記載の周知のファスタアル
ゴリズム（fasta algorithm）が、ヌクレオチド配列の
同一性のパーセントを得るために使用され得る。BLASTN
プログラムもまた、互いに比較したポリヌクレオチドの
同一性スコアを得るために使用され得る。
のヌクレオチド配列と少なくとも95％、少なくとも99％
または少なくとも99.9％同一であるか否かを決定する方
法は、ルーチンであり、そして当業者に容易に利用可能
である。例えば、PearsonおよびLipman、Proc.Natl.Aca
d.Sci.USA 85:2444(1988)に記載の周知のファスタアル
ゴリズム（fasta algorithm）が、ヌクレオチド配列の
同一性のパーセントを得るために使用され得る。BLASTN
プログラムもまた、互いに比較したポリヌクレオチドの
同一性スコアを得るために使用され得る。
【００５７】コンピューター関連の実施態様 配列番号１〜5,191に提供されるヌクレオチド配列、そ
れらの代表的なフラグメント、または配列番号１〜5,19
1のポリヌクレオチド配列と少なくとも95％、好ましく
は少なくとも99％および最も好ましくは少なくとも99.9
％同一であるヌクレオチド配列は、それらの使用を容易
にするために種々の媒体中で「提供」され得る。本明細
書で使用される「提供」とは、単離された核酸分子以外
の製品について言及し、これは本発明のヌクレオチド配
列（すなわち、配列番号１〜5,191に提供されるヌクレ
オチド配列）、それらの代表的なフラグメント、または
配列番号１〜5,191のポリヌクレオチドと少なくとも95
％、好ましくは少なくとも99％および最も好ましくは少
なくとも99.9％同一であるヌクレオチド配列を含む。こ
のような製品は、Staphylococcus aureusゲノムの大部
分およびその一部分（例えば、Staphylococcus aureus
オープンリーディングフレーム（ORF））を、Staphyloc
occus aureusゲノムまたはそのサブセットの試験には直
接適用できない（それか天然に、または精製された形態
で存在するため）手段を用いて、当業者がこの製品を試
験することを可能にする形態で提供する。
れらの代表的なフラグメント、または配列番号１〜5,19
1のポリヌクレオチド配列と少なくとも95％、好ましく
は少なくとも99％および最も好ましくは少なくとも99.9
％同一であるヌクレオチド配列は、それらの使用を容易
にするために種々の媒体中で「提供」され得る。本明細
書で使用される「提供」とは、単離された核酸分子以外
の製品について言及し、これは本発明のヌクレオチド配
列（すなわち、配列番号１〜5,191に提供されるヌクレ
オチド配列）、それらの代表的なフラグメント、または
配列番号１〜5,191のポリヌクレオチドと少なくとも95
％、好ましくは少なくとも99％および最も好ましくは少
なくとも99.9％同一であるヌクレオチド配列を含む。こ
のような製品は、Staphylococcus aureusゲノムの大部
分およびその一部分（例えば、Staphylococcus aureus
オープンリーディングフレーム（ORF））を、Staphyloc
occus aureusゲノムまたはそのサブセットの試験には直
接適用できない（それか天然に、または精製された形態
で存在するため）手段を用いて、当業者がこの製品を試
験することを可能にする形態で提供する。
【００５８】本発明の実施態様の１つの適用において、
本発明のヌクレオチド配列は、コンピューター読み取り
可能媒体に記録され得る。本明細書で使用される「コン
ピューター読み取り可能媒体」とは、コンピューターに
より直接読み取られ得、そしてアクセスされ得る任意の
媒体をいう。このような媒体には、磁気記憶媒体（例え
ば、フロッピーディスク、ハードディスク記憶媒体、お
よび磁気テープ）；光学記憶媒体（例えば、CD-ROM）；
電気記憶媒体（例えば、RAMおよびROM）；およびこれら
のカテゴリーのハイブリッド（例えば、磁気／光学記憶
媒体）が挙げられるが、これらに限定されない。当業者
は、現在公知のコンピューター読み取り可能媒体が、そ
の上に本発明のヌクレオチド配列を記録しているコンピ
ューター読み取り可能媒体を含む製品を作り出すため
に、どのように使用され得るかを、容易に理解し得る。
同様に、開発され得るさらなるコンピューター読み取り
可能媒体がまた、その上に本発明のヌクレオチド配列を
記録している類似の製品を作り出すためにどのように使
用され得るかは、当業者に明らかである。
本発明のヌクレオチド配列は、コンピューター読み取り
可能媒体に記録され得る。本明細書で使用される「コン
ピューター読み取り可能媒体」とは、コンピューターに
より直接読み取られ得、そしてアクセスされ得る任意の
媒体をいう。このような媒体には、磁気記憶媒体（例え
ば、フロッピーディスク、ハードディスク記憶媒体、お
よび磁気テープ）；光学記憶媒体（例えば、CD-ROM）；
電気記憶媒体（例えば、RAMおよびROM）；およびこれら
のカテゴリーのハイブリッド（例えば、磁気／光学記憶
媒体）が挙げられるが、これらに限定されない。当業者
は、現在公知のコンピューター読み取り可能媒体が、そ
の上に本発明のヌクレオチド配列を記録しているコンピ
ューター読み取り可能媒体を含む製品を作り出すため
に、どのように使用され得るかを、容易に理解し得る。
同様に、開発され得るさらなるコンピューター読み取り
可能媒体がまた、その上に本発明のヌクレオチド配列を
記録している類似の製品を作り出すためにどのように使
用され得るかは、当業者に明らかである。
【００５９】本明細書で使用される「記録された」と
は、コンピューター読み取り可能媒体に情報を記憶する
プロセスをいう。当業者は、本発明のヌクレオチド配列
の情報を含む製品を生成するために、コンピューター読
み取り可能媒体に情報を記録する、現在公知の任意の方
法を容易に採用し得る。
は、コンピューター読み取り可能媒体に情報を記憶する
プロセスをいう。当業者は、本発明のヌクレオチド配列
の情報を含む製品を生成するために、コンピューター読
み取り可能媒体に情報を記録する、現在公知の任意の方
法を容易に採用し得る。
【００６０】種々のデータ記憶構造体が、その上に本発
明のヌクレオチド配列を記録しているコンピューター読
み取り可能媒体を作り出すために、当業者に利用可能で
ある。データ記憶構造体の選択は、一般的には記憶した
情報にアクセスするために選択される方法に基づく。さ
らに、種々のデータプロセッサープログラムおよびフォ
ーマットが、本発明のヌクレオチド配列の情報をコンピ
ューター読み取り可能媒体に記憶するために使用され得
る。配列の情報は、市販の入手可能なソフトウエア（例
えば、WordPerfectおよびMicroSoft Word）でフォーマ
ットされたワードプロセッシングテキストファイルに表
され得るかまたは、データベースアプリケーション（例
えば、DB2、Sybase、Oracleなど）に記憶された、ASCII
ファイルの形態で表され得る。当業者は、その上に本発
明のヌクレオチド配列の情報を記録しているコンピュー
ター読み取り可能媒体を得るために、任意の数のデータ
プロセッサー構造フォーマット（例えば、テキストファ
イルまたはデータベース）を容易に適応させ得る。
明のヌクレオチド配列を記録しているコンピューター読
み取り可能媒体を作り出すために、当業者に利用可能で
ある。データ記憶構造体の選択は、一般的には記憶した
情報にアクセスするために選択される方法に基づく。さ
らに、種々のデータプロセッサープログラムおよびフォ
ーマットが、本発明のヌクレオチド配列の情報をコンピ
ューター読み取り可能媒体に記憶するために使用され得
る。配列の情報は、市販の入手可能なソフトウエア（例
えば、WordPerfectおよびMicroSoft Word）でフォーマ
ットされたワードプロセッシングテキストファイルに表
され得るかまたは、データベースアプリケーション（例
えば、DB2、Sybase、Oracleなど）に記憶された、ASCII
ファイルの形態で表され得る。当業者は、その上に本発
明のヌクレオチド配列の情報を記録しているコンピュー
ター読み取り可能媒体を得るために、任意の数のデータ
プロセッサー構造フォーマット（例えば、テキストファ
イルまたはデータベース）を容易に適応させ得る。
【００６１】コンピューターソフトウエアは、公的に入
手可能であり、これにより、当業者がコンピューター読
み取り可能媒体に提供された配列情報にアクセスするこ
とが可能となる。従って、コンピューター読み取り可能
形態に、配列番号１〜5,191のヌクレオチド配列、それ
らの代表的なフラグメント、または配列番号１〜5,191
の配列と少なくとも95％、好ましくは少なくとも99％そ
して最も好ましくは少なくとも99.9％同一のヌクレオチ
ド配列を提供することにより、本発明は、当業者が広範
な目的のために提供された配列情報にルーチンの作業に
よりアクセスすることを可能にする。
手可能であり、これにより、当業者がコンピューター読
み取り可能媒体に提供された配列情報にアクセスするこ
とが可能となる。従って、コンピューター読み取り可能
形態に、配列番号１〜5,191のヌクレオチド配列、それ
らの代表的なフラグメント、または配列番号１〜5,191
の配列と少なくとも95％、好ましくは少なくとも99％そ
して最も好ましくは少なくとも99.9％同一のヌクレオチ
ド配列を提供することにより、本発明は、当業者が広範
な目的のために提供された配列情報にルーチンの作業に
よりアクセスすることを可能にする。
【００６２】以下の実施例は、Sybaseシステム上でBLAS
T（Altschulら、J.Mol.Biol.215:403-410(1990)）およ
ひBLAZE（Brutlagら、Comp.Chem.17:203-207(1993)）検
索アルゴリズムを行うソフトウエアが、Staphylococcus
aureus由来および他の生物由来の両方のORFまたはタン
パク質に対する相同性を含むStaphylococcus aureusゲ
ノム内のオープンリーディングフレーム（ORF）を同定
するためにどのように使用されたかを示す。本明細書に
記載されるORFには、商業的に重要なタンパク質（例え
ば、発酵反応に使用される酵素）の生産および商業的に
有用な代謝産物の生産に有用なStaphylococcus aureus
ゲノムの、タンパク質をコードするフラグメントがあ
る。
T（Altschulら、J.Mol.Biol.215:403-410(1990)）およ
ひBLAZE（Brutlagら、Comp.Chem.17:203-207(1993)）検
索アルゴリズムを行うソフトウエアが、Staphylococcus
aureus由来および他の生物由来の両方のORFまたはタン
パク質に対する相同性を含むStaphylococcus aureusゲ
ノム内のオープンリーディングフレーム（ORF）を同定
するためにどのように使用されたかを示す。本明細書に
記載されるORFには、商業的に重要なタンパク質（例え
ば、発酵反応に使用される酵素）の生産および商業的に
有用な代謝産物の生産に有用なStaphylococcus aureus
ゲノムの、タンパク質をコードするフラグメントがあ
る。
【００６３】本発明は、さらにシステム、特に本明細書
に記載される配列情報を含むコンピューターベースのシ
ステムを提供する。このようなシステムは、とりわけSt
aphylococcus aureusゲノムの商業的に重要なフラグメ
ントを同定するために設計される。
に記載される配列情報を含むコンピューターベースのシ
ステムを提供する。このようなシステムは、とりわけSt
aphylococcus aureusゲノムの商業的に重要なフラグメ
ントを同定するために設計される。
【００６４】本明細書で使用される「コンピューターベ
ースのシステム」とは、本発明のヌクレオチド配列の情
報を分析するために使用されるハードウエア手段、ソフ
トウエア手段、およびデータ記憶手段をいう。本発明の
コンピューターベースのシステムの最小のハードウエア
手段は、中央演算処理装置（CPU）、入力手段、出力手
段、およびデータ記憶手段を備える。当業者は、現在利
用可能なコンピューターベースのシステムのいずれも
が、本発明における使用に適切であることを、容易に理
解し得る。
ースのシステム」とは、本発明のヌクレオチド配列の情
報を分析するために使用されるハードウエア手段、ソフ
トウエア手段、およびデータ記憶手段をいう。本発明の
コンピューターベースのシステムの最小のハードウエア
手段は、中央演算処理装置（CPU）、入力手段、出力手
段、およびデータ記憶手段を備える。当業者は、現在利
用可能なコンピューターベースのシステムのいずれも
が、本発明における使用に適切であることを、容易に理
解し得る。
【００６５】上記のように、本発明のコンピューターベ
ースのシステムは、その中に記憶された本発明のヌクレ
オチド配列を有するデータ記憶手段および必要なハード
ウエア手段ならびに検索手段を支持しかつ行うためのソ
フトウエア手段を備える。
ースのシステムは、その中に記憶された本発明のヌクレ
オチド配列を有するデータ記憶手段および必要なハード
ウエア手段ならびに検索手段を支持しかつ行うためのソ
フトウエア手段を備える。
【００６６】本明細書で使用される「データ記憶手段」
とは、本発明のヌクレオチド配列情報を記憶し得るメモ
リ、またはその上に本発明のヌクレオチド配列情報を記
録している製品にアクセスし得るメモリアクセス手段を
いう。
とは、本発明のヌクレオチド配列情報を記憶し得るメモ
リ、またはその上に本発明のヌクレオチド配列情報を記
録している製品にアクセスし得るメモリアクセス手段を
いう。
【００６７】本明細書で使用される「検索手段」とは、
標的配列または標的構造モチーフを、データ記憶手段内
に記憶された配列情報と比較するために、コンピュータ
ーベースのシステムで実行される１つまたはそれ以上の
プログラムをいう。検索手段は、特定の標的配列または
標的モチーフにマッチする本発明のゲノム配列のフラグ
メントまたは領域を同定するために使用される。種々の
既知のアルゴリズムが、公に開示され、そして検索手段
を実行するための種々の市販のソフトウエアが、本発明
のコンピューターベースのシステムに使用されおよび使
用され得る。このようなソフトウエアの例には、MacPat
tern（EMBL）、BLASTNおよびBLASTX（NCBIA）が挙げら
れるが、これらに限定されない。当業者は、相同性検索
を実行するための利用可能なアルゴリズムまたは実行ソ
フトウエアパッケージのいずれもが、本発明のコンピュ
ーターベースのシステムにおける使用に適応され得るこ
とを容易に認識し得る。
標的配列または標的構造モチーフを、データ記憶手段内
に記憶された配列情報と比較するために、コンピュータ
ーベースのシステムで実行される１つまたはそれ以上の
プログラムをいう。検索手段は、特定の標的配列または
標的モチーフにマッチする本発明のゲノム配列のフラグ
メントまたは領域を同定するために使用される。種々の
既知のアルゴリズムが、公に開示され、そして検索手段
を実行するための種々の市販のソフトウエアが、本発明
のコンピューターベースのシステムに使用されおよび使
用され得る。このようなソフトウエアの例には、MacPat
tern（EMBL）、BLASTNおよびBLASTX（NCBIA）が挙げら
れるが、これらに限定されない。当業者は、相同性検索
を実行するための利用可能なアルゴリズムまたは実行ソ
フトウエアパッケージのいずれもが、本発明のコンピュ
ーターベースのシステムにおける使用に適応され得るこ
とを容易に認識し得る。
【００６８】本明細書で使用される「標的配列」とは、
６個またはそれ以上のヌクレオチドあるいは２個または
それ以上のアミノ酸の任意のDNAまたはアミノ酸配列で
あり得る。当業者は、標的配列が長くなれば、標的配列
がデータベース中にランダムな事例として存在する可能
性が少なくなることを容易に認識し得る。標的配列の最
も好ましい配列長さは、約10個〜100個のアミノ酸、ま
たは約30個〜300個のヌクレオチド残基である。しか
し、商業的に重要なフラグメント（例えば、遺伝子発現
およびタンパク質プロセッシングに関連する配列フラグ
メント）の検索が、より短い長さであり得ることが十分
に認識される。
６個またはそれ以上のヌクレオチドあるいは２個または
それ以上のアミノ酸の任意のDNAまたはアミノ酸配列で
あり得る。当業者は、標的配列が長くなれば、標的配列
がデータベース中にランダムな事例として存在する可能
性が少なくなることを容易に認識し得る。標的配列の最
も好ましい配列長さは、約10個〜100個のアミノ酸、ま
たは約30個〜300個のヌクレオチド残基である。しか
し、商業的に重要なフラグメント（例えば、遺伝子発現
およびタンパク質プロセッシングに関連する配列フラグ
メント）の検索が、より短い長さであり得ることが十分
に認識される。
【００６９】本明細書で使用される「標的構造モチー
フ」、または「標的モチーフ」とは、任意の合理的に選
択される配列または配列の組み合わせをいい、ここでこ
の配列は、標的モチーフの折りたたみに際し形成される
３次元構造に基づいて選択される。当該分野で公知の種
々の標的モチーフがある。タンパク質標的モチーフは、
酵素活性部位およびシグナル配列を包含するが、これら
に限定されない。核酸標的モチーフは、プロモーター配
列、ヘアピン構造および誘導性発現因子（タンパク質結
合配列）を包含するが、これらに限定されない。
フ」、または「標的モチーフ」とは、任意の合理的に選
択される配列または配列の組み合わせをいい、ここでこ
の配列は、標的モチーフの折りたたみに際し形成される
３次元構造に基づいて選択される。当該分野で公知の種
々の標的モチーフがある。タンパク質標的モチーフは、
酵素活性部位およびシグナル配列を包含するが、これら
に限定されない。核酸標的モチーフは、プロモーター配
列、ヘアピン構造および誘導性発現因子（タンパク質結
合配列）を包含するが、これらに限定されない。
【００７０】入力手段および出力手段のための種々の構
造フォーマットが、本発明のコンピューターベースのシ
ステムにおいて情報を入力および出力するために使用さ
れ得る。出力手段のための好ましいフォーマットは、標
的配列または標的モチーフに対する多様な相同性の程度
をプロセッシングしてStaphylococcus aureusゲノム配
列のフラグメントをランク付ける。このような提示は、
当業者に種々の量の標的配列または標的モチーフを含む
配列のランク付けを提供し、そして同定したフラグメン
トに含まれる相同性の程度を同定する。
造フォーマットが、本発明のコンピューターベースのシ
ステムにおいて情報を入力および出力するために使用さ
れ得る。出力手段のための好ましいフォーマットは、標
的配列または標的モチーフに対する多様な相同性の程度
をプロセッシングしてStaphylococcus aureusゲノム配
列のフラグメントをランク付ける。このような提示は、
当業者に種々の量の標的配列または標的モチーフを含む
配列のランク付けを提供し、そして同定したフラグメン
トに含まれる相同性の程度を同定する。
【００７１】種々の比較手段が、標的配列または標的モ
チーフをデータ記憶手段と比較して、Staphylococcus a
ureusゲノムの配列フラグメントを同定するために使用
され得る。本実施例において、Altschulら、J.Mol.Bio
l.215:403-410(1990)に記載されるBLASTおよびBLAZEア
ルゴリズムを実行するソフトウエアの実行がStaphyloco
ccus aureusゲノム内のオープンリーディングフレーム
を同定するために使用された。当業者は、公に入手可能
な相同性検索プログラムのいずれもが、本発明のコンピ
ューターベースのシステムのための検索手段として使用
され得ることを容易に認識し得る。当業者に公知であり
得る適切なシステムもまた、当然、この観点から使用さ
れ得る。
チーフをデータ記憶手段と比較して、Staphylococcus a
ureusゲノムの配列フラグメントを同定するために使用
され得る。本実施例において、Altschulら、J.Mol.Bio
l.215:403-410(1990)に記載されるBLASTおよびBLAZEア
ルゴリズムを実行するソフトウエアの実行がStaphyloco
ccus aureusゲノム内のオープンリーディングフレーム
を同定するために使用された。当業者は、公に入手可能
な相同性検索プログラムのいずれもが、本発明のコンピ
ューターベースのシステムのための検索手段として使用
され得ることを容易に認識し得る。当業者に公知であり
得る適切なシステムもまた、当然、この観点から使用さ
れ得る。
【００７２】図１は、本発明のこの局面の実施態様の例
示である、コンピューターシステムのブロック図を提供
する。コンピューターシステム102は、バス104に連結し
たプロセッサー106を備える。メインメモリ108（好まし
くはランダムアクセスメモリ、RAMとして実行される）
および種々の第２の記憶装置110（例えば、ハードドラ
イブ112および読み書き可能な媒体記憶装置114）もま
た、バス104に連結される。読み書き可能な媒体記憶装
置114は、例えば、フロッピーディスクドライブ、CD-RO
Mドライブ、磁気テープドライブなどを表し得る。その
中に記録された制御ロジックおよび／またはデータを含
む読み書き可能な記憶媒体116（例えば、フロッピーデ
ィスク、コンパクトディスク、磁気テープなど）は、読
み書き可能な媒体記憶装置114に挿入され得る。コンピ
ューターシステム102は、一旦それが読み書き可能な媒
体記憶装置114に挿入されると、読み書き可能媒体記憶
装置114から制御ロジックおよび／またはデータを読み
取るための適切なソフトウエアを備える。
示である、コンピューターシステムのブロック図を提供
する。コンピューターシステム102は、バス104に連結し
たプロセッサー106を備える。メインメモリ108（好まし
くはランダムアクセスメモリ、RAMとして実行される）
および種々の第２の記憶装置110（例えば、ハードドラ
イブ112および読み書き可能な媒体記憶装置114）もま
た、バス104に連結される。読み書き可能な媒体記憶装
置114は、例えば、フロッピーディスクドライブ、CD-RO
Mドライブ、磁気テープドライブなどを表し得る。その
中に記録された制御ロジックおよび／またはデータを含
む読み書き可能な記憶媒体116（例えば、フロッピーデ
ィスク、コンパクトディスク、磁気テープなど）は、読
み書き可能な媒体記憶装置114に挿入され得る。コンピ
ューターシステム102は、一旦それが読み書き可能な媒
体記憶装置114に挿入されると、読み書き可能媒体記憶
装置114から制御ロジックおよび／またはデータを読み
取るための適切なソフトウエアを備える。
【００７３】本発明のヌクレオチド配列は、周知の方法
で、メインメモリ108、任意の第２の記憶装置110、およ
び／または読み書き可能な記憶媒体116に記憶され得
る。実行中に、ゲノム配列にアクセスおよびゲノム配列
をプロセッシングするためのソフトウエア（例えば、検
索ツール、比較ツールなど）が、オペレーティングシス
テム、ハードウエアシステムおよびソフトウエアプログ
ラム（単数または複数）の要求および操作パラメーター
に従って、メインメモリ108中に存在する。
で、メインメモリ108、任意の第２の記憶装置110、およ
び／または読み書き可能な記憶媒体116に記憶され得
る。実行中に、ゲノム配列にアクセスおよびゲノム配列
をプロセッシングするためのソフトウエア（例えば、検
索ツール、比較ツールなど）が、オペレーティングシス
テム、ハードウエアシステムおよびソフトウエアプログ
ラム（単数または複数）の要求および操作パラメーター
に従って、メインメモリ108中に存在する。
【００７４】生化学的実施態様 本発明の他の実施態様は、Staphylococcus aureusゲノ
ムの単離フラグメントに関する。本発明のStaphylococc
us aureusゲノムのフラグメントは、ペプチドをコード
するフラグメント（以下、オープンリーディングフレー
ム(ORF)）、作動可能に連結されたORFの発現を調整する
フラグメント（以下、発現調整フラグメント(EMF)）、
およびサンプル中のStaphylococcus aureusの存在を診
断するために用いられ得るフラグメント（以下、診断用
フラグメント(DF)）を包含するが、これらに限定されな
い。
ムの単離フラグメントに関する。本発明のStaphylococc
us aureusゲノムのフラグメントは、ペプチドをコード
するフラグメント（以下、オープンリーディングフレー
ム(ORF)）、作動可能に連結されたORFの発現を調整する
フラグメント（以下、発現調整フラグメント(EMF)）、
およびサンプル中のStaphylococcus aureusの存在を診
断するために用いられ得るフラグメント（以下、診断用
フラグメント(DF)）を包含するが、これらに限定されな
い。
【００７５】本明細書中で用いられる「単離核酸分子」
または「Staphylococcus aureusゲノムの単離フラグメ
ント」は、組成物に通常含まれている化合物の数をその
組成物から減じる精製手段に供した、特定のヌクレオチ
ド配列を保有する核酸分子をいう。特に、この用語は、
配列番号１〜5,191に記載の配列を有する核酸分子、上
述のそれらの代表的なフラグメント、および上述のそれ
らと少なくとも95％、好ましくは少なくとも99％、特に
好ましくは少なくとも99.9％配列上同一であるポリヌク
レオチドをいう。
または「Staphylococcus aureusゲノムの単離フラグメ
ント」は、組成物に通常含まれている化合物の数をその
組成物から減じる精製手段に供した、特定のヌクレオチ
ド配列を保有する核酸分子をいう。特に、この用語は、
配列番号１〜5,191に記載の配列を有する核酸分子、上
述のそれらの代表的なフラグメント、および上述のそれ
らと少なくとも95％、好ましくは少なくとも99％、特に
好ましくは少なくとも99.9％配列上同一であるポリヌク
レオチドをいう。
【００７６】種々の精製手段が、本発明の単離フラグメ
ントを生成するために用いられ得る。これらは、電荷、
溶解度、または大きさに基づいて溶液の構成要素を分離
する方法を包含するが、これらに限定されない。
ントを生成するために用いられ得る。これらは、電荷、
溶解度、または大きさに基づいて溶液の構成要素を分離
する方法を包含するが、これらに限定されない。
【００７７】１つの実施態様において、Staphylococcus
aureus DNAは、機械的に剪断されて、長さ15〜20kbの
フラグメントを生成し得る。次いで、これらのフラグメ
ントを用いて、以下の実施例に記載のようにそれらをλ
クローンに挿入することにより、Staphylococcus aureu
sライブラリーを生成する。次いで、例えば、ORF（例え
ば、表１〜180に列挙されるORF）に隣接するプライマー
が、配列番号１〜5,191に示されるヌクレオチド配列情
報を用いて生成され得る。次いで、周知の通常のPCRク
ローニング技術を用いて、Staphylococcus aureusゲノ
ムDNAのλDNAライブラリーからORFを単離し得る。従っ
て、配列番号１〜5,191の入手可能性、表１〜180中の情
報、および上述の方法を用いる配列番号１〜5,191の配
列の解析により容易に得られ得る情報が考えられると、
当業者は、本開示により、本発明のORF含有フラグメン
トまたは他の核酸フラグメントを単離することが可能に
なる。
aureus DNAは、機械的に剪断されて、長さ15〜20kbの
フラグメントを生成し得る。次いで、これらのフラグメ
ントを用いて、以下の実施例に記載のようにそれらをλ
クローンに挿入することにより、Staphylococcus aureu
sライブラリーを生成する。次いで、例えば、ORF（例え
ば、表１〜180に列挙されるORF）に隣接するプライマー
が、配列番号１〜5,191に示されるヌクレオチド配列情
報を用いて生成され得る。次いで、周知の通常のPCRク
ローニング技術を用いて、Staphylococcus aureusゲノ
ムDNAのλDNAライブラリーからORFを単離し得る。従っ
て、配列番号１〜5,191の入手可能性、表１〜180中の情
報、および上述の方法を用いる配列番号１〜5,191の配
列の解析により容易に得られ得る情報が考えられると、
当業者は、本開示により、本発明のORF含有フラグメン
トまたは他の核酸フラグメントを単離することが可能に
なる。
【００７８】本発明の単離核酸分子は、一本鎖DNAおよ
び二本鎖DNA、ならびに一本鎖RNAを包含するが、これら
に限定されない。
び二本鎖DNA、ならびに一本鎖RNAを包含するが、これら
に限定されない。
【００７９】本明細書中で用いられる「オープンリーデ
ィングフレーム」(ORF)は、終止コドンを含まないアミ
ノ酸の一連のトリプレットのコドンを意味し、タンパク
質に翻訳可能な配列である。
ィングフレーム」(ORF)は、終止コドンを含まないアミ
ノ酸の一連のトリプレットのコドンを意味し、タンパク
質に翻訳可能な配列である。
【００８０】表１〜180は、本発明のStaphylococcus au
reusゲノムコンティグにおけるORFを列挙する。これら
は、生物特異的二次Markov確率遷移行列を用いるGeneMa
rkソフトウェアにより、推定コード領域として同定され
た。他の基準は、周知の解析方法（例えば、本明細書中
に記載される方法）に従って、より包括的な、より限定
的な、またはより選択的なリストを作成するために用い
られ得ることが理解される。
reusゲノムコンティグにおけるORFを列挙する。これら
は、生物特異的二次Markov確率遷移行列を用いるGeneMa
rkソフトウェアにより、推定コード領域として同定され
た。他の基準は、周知の解析方法（例えば、本明細書中
に記載される方法）に従って、より包括的な、より限定
的な、またはより選択的なリストを作成するために用い
られ得ることが理解される。
【００８１】表１〜22は、本発明のStaphylococcus aur
eusコンティグにおけるORFを記載し、このORFは、長さ
が少なくとも80アミノ酸であり、そして1996年11月にGe
nbankを通じて入手可能なS. aureusヌクレオチド配列に
95％またはそれ以上同一（BLAST分析による）である少
なくとも50塩基の連続領域に及ぶ。
eusコンティグにおけるORFを記載し、このORFは、長さ
が少なくとも80アミノ酸であり、そして1996年11月にGe
nbankを通じて入手可能なS. aureusヌクレオチド配列に
95％またはそれ以上同一（BLAST分析による）である少
なくとも50塩基の連続領域に及ぶ。
【００８２】表23〜146は、本発明のStaphylococcus au
reusコンティグにおけるORFを記載し、このORFは、表１
〜22に示されておらず、そしてBLASTP確率スコアが0.01
またはそれ以下で、1996年９月にGenbankを通じて入手
可能なポリペプチド配列と適合する。
reusコンティグにおけるORFを記載し、このORFは、表１
〜22に示されておらず、そしてBLASTP確率スコアが0.01
またはそれ以下で、1996年９月にGenbankを通じて入手
可能なポリペプチド配列と適合する。
【００８３】表147〜180は、本発明のStaphylococcus a
ureusコンティグにおけるORFを記載し、このORFは、BLA
STP分析により、1996年９月にGenbankを通じて入手可能
なポリペプチド配列と有意に適合しない。
ureusコンティグにおけるORFを記載し、このORFは、BLA
STP分析により、1996年９月にGenbankを通じて入手可能
なポリペプチド配列と有意に適合しない。
【００８４】各表において、第１欄および第２欄はそれ
ぞれ、コンティグ番号およびコンティグ内のORF番号に
よりORFを同定している。第３欄は、リーディングフレ
ームを示し、ここで、コンティグの最初の5'ヌクレオチ
ドを+1フレームの開始点とする。第４欄は、ORFの最初
のヌクレオチドを示し、これは、コンティグ鎖の5'末端
から数える。そして第５欄は、ヌクレオチドにおける各
ORFの長さを示す。
ぞれ、コンティグ番号およびコンティグ内のORF番号に
よりORFを同定している。第３欄は、リーディングフレ
ームを示し、ここで、コンティグの最初の5'ヌクレオチ
ドを+1フレームの開始点とする。第４欄は、ORFの最初
のヌクレオチドを示し、これは、コンティグ鎖の5'末端
から数える。そして第５欄は、ヌクレオチドにおける各
ORFの長さを示す。
【００８５】表１〜146において、第６欄は、Genbankを
通じて入手可能な最も密接に適合する配列についての参
照を列挙する。これらの参照番号は、命名(denominator
s)に精通している当業者により通常用いられる、データ
ベース登録番号である。命名法の記載は、National Cen
ter for Biotechnology Informationから入手可能であ
る。表１〜146の第７欄は、適合配列の遺伝子名称を示
す。第８欄は、ORFと相同遺伝子との比較からのBLAST同
一度スコアを示す。そして第９欄は、BLAST同定分析に
より同定された最高評価セグメント対のヌクレオチドの
長さを示す。
通じて入手可能な最も密接に適合する配列についての参
照を列挙する。これらの参照番号は、命名(denominator
s)に精通している当業者により通常用いられる、データ
ベース登録番号である。命名法の記載は、National Cen
ter for Biotechnology Informationから入手可能であ
る。表１〜146の第７欄は、適合配列の遺伝子名称を示
す。第８欄は、ORFと相同遺伝子との比較からのBLAST同
一度スコアを示す。そして第９欄は、BLAST同定分析に
より同定された最高評価セグメント対のヌクレオチドの
長さを示す。
【００８６】表147〜180において、最後の欄（第６欄）
は、アミノ酸残基における各ORFの長さを示す。
は、アミノ酸残基における各ORFの長さを示す。
【００８７】２つのポリペプチド配列の同一度パーセン
トおよび類似度パーセントの概念は、当該分野において
周知である。例えば、３つのアミノ酸位置（例えば１
位、３位、および５位）が異なる10アミノ酸長の２つの
ポリペプチドは、70％の同一度パーセントを有するとさ
れる。しかし、同じ２つのポリペプチドが、例えば５位
のアミノ酸部分が同一ではなくても類似であれば（すな
わち、同様の生化学的特徴を有していれば）、80％の類
似度パーセントを有すると考えられる。ヌクレオチド配
列類似性またはアミノ酸配列類似性の分析に関する多く
のプログラム（例えば、fastaおよびBLAST）は、特に適
合領域の同一度パーセントを出力パラメーターとして列
挙する。従って、例えば、本明細書中の表１〜146は、
各ORFおよびその列挙された関連物の最高評価セグメン
ト対の同一度パーセントを列挙する。相同性検索のため
に用いられるアルゴリズムおよび基準に関するさらなる
詳細を以下に示し、そしてこれは、以下に示す引用によ
り強調される関連文献に記載される。
トおよび類似度パーセントの概念は、当該分野において
周知である。例えば、３つのアミノ酸位置（例えば１
位、３位、および５位）が異なる10アミノ酸長の２つの
ポリペプチドは、70％の同一度パーセントを有するとさ
れる。しかし、同じ２つのポリペプチドが、例えば５位
のアミノ酸部分が同一ではなくても類似であれば（すな
わち、同様の生化学的特徴を有していれば）、80％の類
似度パーセントを有すると考えられる。ヌクレオチド配
列類似性またはアミノ酸配列類似性の分析に関する多く
のプログラム（例えば、fastaおよびBLAST）は、特に適
合領域の同一度パーセントを出力パラメーターとして列
挙する。従って、例えば、本明細書中の表１〜146は、
各ORFおよびその列挙された関連物の最高評価セグメン
ト対の同一度パーセントを列挙する。相同性検索のため
に用いられるアルゴリズムおよび基準に関するさらなる
詳細を以下に示し、そしてこれは、以下に示す引用によ
り強調される関連文献に記載される。
【００８８】他の基準は、表中に記載されるタイプのよ
り包括的かつより独占的な表を作成するために用いられ
得ることが理解される。当業者が理解するように、狭い
範囲および広い範囲の両方の検索が有用である。従っ
て、当業者は、表１〜180に列挙される以外のStaphyloc
occus aureusゲノムのコンティグにおけるORFを容易に
同定し得る。このORFとしては、例えば、本発明のコン
ピューターベースシステムを用いて確認可能なORFに加
え、重複するかまたは同定ORFの対向鎖によりコードさ
れるORFが挙げられる。
り包括的かつより独占的な表を作成するために用いられ
得ることが理解される。当業者が理解するように、狭い
範囲および広い範囲の両方の検索が有用である。従っ
て、当業者は、表１〜180に列挙される以外のStaphyloc
occus aureusゲノムのコンティグにおけるORFを容易に
同定し得る。このORFとしては、例えば、本発明のコン
ピューターベースシステムを用いて確認可能なORFに加
え、重複するかまたは同定ORFの対向鎖によりコードさ
れるORFが挙げられる。
【００８９】本明細書中で用いられる「発現調整フラグ
メント」(EMF)は、作動可能に連結されたORFまたはEMF
の発現を調整する一連のヌクレオチド分子を意味する。
メント」(EMF)は、作動可能に連結されたORFまたはEMF
の発現を調整する一連のヌクレオチド分子を意味する。
【００９０】本明細書中で用いられるように、配列は、
EMFの存在により配列の発現が変化するとき、「作動可
能に連結された配列の発現を調整する」とされる。EMF
は、プロモーター、およびプロモーター調整配列（誘導
性エレメント）を包含するが、これらに限定されない。
EMFの１つのクラスは、特定の調節要因または生理学的
事象に応答して、作動可能に連結されたORFの発現を誘
導するフラグメントである。
EMFの存在により配列の発現が変化するとき、「作動可
能に連結された配列の発現を調整する」とされる。EMF
は、プロモーター、およびプロモーター調整配列（誘導
性エレメント）を包含するが、これらに限定されない。
EMFの１つのクラスは、特定の調節要因または生理学的
事象に応答して、作動可能に連結されたORFの発現を誘
導するフラグメントである。
【００９１】EMF配列は、表１〜180に示されるORFへの
近接度により、Staphylococcus aureusゲノムのコンテ
ィグ内で同定され得る。表１〜180の任意のORFに由来す
る遺伝子間セグメントまたはその遺伝子間セグメントの
フラグメント（長さ約10〜200ヌクレオチド）は、天然
に連結されたORF配列で見出されるのと同じ様式で、作
動可能に連結されたORFの発現を調整する。本明細書中
で用いられる「遺伝子間セグメント」は、本明細書中に
記載される２つのORF間にあるStaphylococcus aureusゲ
ノムのフラグメントをいう。EMFはまた、既知のEMFを本
発明のコンピューターベースシステムにおいて標的配列
または標的モチーフとして用いて、同定され得る。さら
に、これら２つの方法が組み合わされ得、一緒に用いら
れ得る。
近接度により、Staphylococcus aureusゲノムのコンテ
ィグ内で同定され得る。表１〜180の任意のORFに由来す
る遺伝子間セグメントまたはその遺伝子間セグメントの
フラグメント（長さ約10〜200ヌクレオチド）は、天然
に連結されたORF配列で見出されるのと同じ様式で、作
動可能に連結されたORFの発現を調整する。本明細書中
で用いられる「遺伝子間セグメント」は、本明細書中に
記載される２つのORF間にあるStaphylococcus aureusゲ
ノムのフラグメントをいう。EMFはまた、既知のEMFを本
発明のコンピューターベースシステムにおいて標的配列
または標的モチーフとして用いて、同定され得る。さら
に、これら２つの方法が組み合わされ得、一緒に用いら
れ得る。
【００９２】EMFの存在および活性は、EMF捕捉ベクター
を用いて確認され得る。EMF捕捉ベクターは、マーカー
配列に連結されたクローニング部位を含有する。マーカ
ー配列は、同定可能な表現型をコードする。この同定可
能な表現型としては、例えば、抗生物質耐性または補足
栄養要求性因子が挙げられる。この同定可能な表現型
は、EMF捕捉ベクターが適切な条件下で適切な宿主内に
配置されるとき、同定またはアッセイされ得る。上記の
ように、EMFは、作動可能に連結されたマーカー配列の
発現を調整する。種々のマーカー配列のより詳細な記載
を以下に示す。
を用いて確認され得る。EMF捕捉ベクターは、マーカー
配列に連結されたクローニング部位を含有する。マーカ
ー配列は、同定可能な表現型をコードする。この同定可
能な表現型としては、例えば、抗生物質耐性または補足
栄養要求性因子が挙げられる。この同定可能な表現型
は、EMF捕捉ベクターが適切な条件下で適切な宿主内に
配置されるとき、同定またはアッセイされ得る。上記の
ように、EMFは、作動可能に連結されたマーカー配列の
発現を調整する。種々のマーカー配列のより詳細な記載
を以下に示す。
【００９３】EMFであると思われる配列は、EMF捕捉ベク
ター中のマーカー配列の上流にある１つまたはそれ以上
の制限部位の３つのリーディングフレームの全てにおい
てクローニングされる。次いで、このベクターは、公知
の手順を用いて適切な宿主に形質転換され、そして形質
転換宿主の表現型が、適切な条件下で試験される。上記
のように、EMFは、作動可能に連結されたマーカー配列
の発現を調整する。
ター中のマーカー配列の上流にある１つまたはそれ以上
の制限部位の３つのリーディングフレームの全てにおい
てクローニングされる。次いで、このベクターは、公知
の手順を用いて適切な宿主に形質転換され、そして形質
転換宿主の表現型が、適切な条件下で試験される。上記
のように、EMFは、作動可能に連結されたマーカー配列
の発現を調整する。
【００９４】本明細書中に用いられる「診断用フラグメ
ント」(DF)は、Staphylococcus aureus配列に選択的に
ハイブリダイズする一連のヌクレオチド分子を意味す
る。DFは、Staphylococcus aureusゲノムのコンティグ
内の独特の配列を同定することにより、容易に同定され
得る。この同定は、例えば、周知のコンピューター解析
ソフトウェアを用いること、および増幅またはハイブリ
ダイゼーション選択性を決定する適切な診断フォーマッ
トにおいて、DF配列からなるプローブまたは増幅プライ
マーを生成し、試験することにより行われる。
ント」(DF)は、Staphylococcus aureus配列に選択的に
ハイブリダイズする一連のヌクレオチド分子を意味す
る。DFは、Staphylococcus aureusゲノムのコンティグ
内の独特の配列を同定することにより、容易に同定され
得る。この同定は、例えば、周知のコンピューター解析
ソフトウェアを用いること、および増幅またはハイブリ
ダイゼーション選択性を決定する適切な診断フォーマッ
トにおいて、DF配列からなるプローブまたは増幅プライ
マーを生成し、試験することにより行われる。
【００９５】本発明の範囲内にある配列は、本明細書中
に記載の特定の配列に限定されず、それらの対立遺伝子
変異体および種変異体もまた包含する。対立遺伝子変異
体および種変異体は、配列番号１〜5,191に示される配
列、それらの代表的なフラグメント、または配列番号１
〜5,191と少なくとも99％、そして好ましくは99.9％同
一であるヌクレオチド配列と、同じ種の別の単離体由来
の配列とを比較することにより、通常決定され得る。
に記載の特定の配列に限定されず、それらの対立遺伝子
変異体および種変異体もまた包含する。対立遺伝子変異
体および種変異体は、配列番号１〜5,191に示される配
列、それらの代表的なフラグメント、または配列番号１
〜5,191と少なくとも99％、そして好ましくは99.9％同
一であるヌクレオチド配列と、同じ種の別の単離体由来
の配列とを比較することにより、通常決定され得る。
【００９６】さらに、コドン可変性を調節するために、
本発明は、本明細書中に開示の特定のORFと同様に、同
じアミノ酸配列をコードする核酸分子を包含する。言い
換えれば、ORFのコード領域では、１つのコドンの同じ
アミノ酸をコードする別のコドンへの置換が、明確に意
図される。
本発明は、本明細書中に開示の特定のORFと同様に、同
じアミノ酸配列をコードする核酸分子を包含する。言い
換えれば、ORFのコード領域では、１つのコドンの同じ
アミノ酸をコードする別のコドンへの置換が、明確に意
図される。
【００９７】本明細書中に開示される任意の特定の配列
は、特定のフラグメント（例えば、ORF）の両方向（す
なわち、配列の両鎖）での再配列決定により、読み誤り
について容易にスクリーニングされ得る。あるいは、読
み誤りスクリーニングは、問題となるフラグメントの一
部または全てをプローブまたはプライマーとして用いる
ことにより単離されたStaphylococcus aureus起源の対
応ポリヌクレオチドを配列決定することにより、行われ
得る。
は、特定のフラグメント（例えば、ORF）の両方向（す
なわち、配列の両鎖）での再配列決定により、読み誤り
について容易にスクリーニングされ得る。あるいは、読
み誤りスクリーニングは、問題となるフラグメントの一
部または全てをプローブまたはプライマーとして用いる
ことにより単離されたStaphylococcus aureus起源の対
応ポリヌクレオチドを配列決定することにより、行われ
得る。
【００９８】表１〜180に開示されるStaphylococcus au
reusゲノムのORF、およびORFの5'側に見出されるEMFの
それぞれは、多数の用途においてポリヌクレオチド試薬
として用いられ得る。例えば、配列は、サンプルにおけ
る特定の微生物（特にStaphylococcus aureus）の存在
を検出するために、診断用プローブまたは診断用増幅プ
ライマーとして用いられ得る。この点において特に好ま
しいのは、表147〜180のORFのような、他の生物に由来
の既に特徴づけられた配列とは適合せず、従ってStaphy
lococcus aureusに対して最も高度に選択的であると思
われるORFである。また特に好ましいのは、Staphylococ
cus aureusの株間を識別するために用いられ得るORF、
特に医学的に重要な株（例えば、薬剤耐性株）を識別す
るORFである。
reusゲノムのORF、およびORFの5'側に見出されるEMFの
それぞれは、多数の用途においてポリヌクレオチド試薬
として用いられ得る。例えば、配列は、サンプルにおけ
る特定の微生物（特にStaphylococcus aureus）の存在
を検出するために、診断用プローブまたは診断用増幅プ
ライマーとして用いられ得る。この点において特に好ま
しいのは、表147〜180のORFのような、他の生物に由来
の既に特徴づけられた配列とは適合せず、従ってStaphy
lococcus aureusに対して最も高度に選択的であると思
われるORFである。また特に好ましいのは、Staphylococ
cus aureusの株間を識別するために用いられ得るORF、
特に医学的に重要な株（例えば、薬剤耐性株）を識別す
るORFである。
【００９９】さらに、本発明のフラグメントは、広範に
記載されているが、三重ヘリックス形成、またはアンチ
センスDNAまたはRNAを介して、遺伝子発現を制御するた
めに用いられ得る。これらの両方法は、ポリヌクレオチ
ド配列のDNAまたはRNAへの結合に基づく。三重ヘリック
ス形成は、DNAからのRNA転写の遮断を最適に生じ、一方
アンチセンスRNAハイブリダイゼーションはmRNA分子の
ポリペプチドへの翻訳をブロックする。本発明の配列か
らの情報は、アンチセンスオリゴヌクレオチドおよび三
重ヘリックス形成オリゴヌクレオチドを設計するために
用いられ得る。これらの方法における使用に適したポリ
ヌクレオチドは、通常20〜40塩基の長さであり、そして
三重ヘリックス形成については転写に関与する遺伝子の
領域、またはアンチセンス阻害についてはmRNA自身に相
補的であるように設計される。両技術とも、モデル系に
おいて有効であることが示されており、そして必要技術
は周知であり、通例の手順を包含する。三重ヘリックス
技術は、一般に、例えば、Leeら, Nucl. Acids Res. 6:
3073(1979)；Cooneyら, Science 241:456 (1988)；およ
びDervanら, Science 251:1360 (1991)に記載されてい
る。アンチセンス技術は、一般に、例えば、Okano, J.
Neurochem. 56: 560 (1991) およびOLIGODEOXYNUCLEOTI
DE AS ANTISENSE INHIBITORS OF GENE EXPRESSION, CRC
Press, BocaRaton, FL (1988)に記載されている。
記載されているが、三重ヘリックス形成、またはアンチ
センスDNAまたはRNAを介して、遺伝子発現を制御するた
めに用いられ得る。これらの両方法は、ポリヌクレオチ
ド配列のDNAまたはRNAへの結合に基づく。三重ヘリック
ス形成は、DNAからのRNA転写の遮断を最適に生じ、一方
アンチセンスRNAハイブリダイゼーションはmRNA分子の
ポリペプチドへの翻訳をブロックする。本発明の配列か
らの情報は、アンチセンスオリゴヌクレオチドおよび三
重ヘリックス形成オリゴヌクレオチドを設計するために
用いられ得る。これらの方法における使用に適したポリ
ヌクレオチドは、通常20〜40塩基の長さであり、そして
三重ヘリックス形成については転写に関与する遺伝子の
領域、またはアンチセンス阻害についてはmRNA自身に相
補的であるように設計される。両技術とも、モデル系に
おいて有効であることが示されており、そして必要技術
は周知であり、通例の手順を包含する。三重ヘリックス
技術は、一般に、例えば、Leeら, Nucl. Acids Res. 6:
3073(1979)；Cooneyら, Science 241:456 (1988)；およ
びDervanら, Science 251:1360 (1991)に記載されてい
る。アンチセンス技術は、一般に、例えば、Okano, J.
Neurochem. 56: 560 (1991) およびOLIGODEOXYNUCLEOTI
DE AS ANTISENSE INHIBITORS OF GENE EXPRESSION, CRC
Press, BocaRaton, FL (1988)に記載されている。
【０１００】本発明は、本発明のStaphylococcus aureu
sゲノムフラグメントおよびコンティグの１つ以上のフ
ラグメントを含む組換え構築物をさらに提供する。本発
明の特定の好ましい組換え構築物は、Staphylococcus a
ureusゲノムのフラグメントが順方向または逆方向で挿
入されたベクター（例えば、プラスミドベクターまたは
ウイルスベクター）を含む。本発明のORFの１つを含む
ベクターの場合では、ベクターは、ORFに作動可能に連
結された調節配列（例えばプロモーターを包含する）を
さらに含み得る。本発明のEMFを含むベクターについ
て、ベクターは、EMFに作動可能に連結されたマーカー
配列または異種ORFをさらに含み得る。
sゲノムフラグメントおよびコンティグの１つ以上のフ
ラグメントを含む組換え構築物をさらに提供する。本発
明の特定の好ましい組換え構築物は、Staphylococcus a
ureusゲノムのフラグメントが順方向または逆方向で挿
入されたベクター（例えば、プラスミドベクターまたは
ウイルスベクター）を含む。本発明のORFの１つを含む
ベクターの場合では、ベクターは、ORFに作動可能に連
結された調節配列（例えばプロモーターを包含する）を
さらに含み得る。本発明のEMFを含むベクターについ
て、ベクターは、EMFに作動可能に連結されたマーカー
配列または異種ORFをさらに含み得る。
【０１０１】多数の適切なベクターおよびプロモーター
が当業者に知られており、そして本発明の組換え構築物
の生成のために市販により入手可能である。以下のベク
ターは、一例として示される。有用な細菌ベクターは、
以下を包含する：ファージスクリプト、ψX174、pBlues
cript SKおよびKS（＋および−）、pNH8a、pNH16a、pNH
18a、pNH46a（Stratageneより入手可能）；pTrc99A、pK
K223-3、pKK233-3、pDR540、pRIT5（Pharmaciaより入手
可能）。有用な真核生物ベクターは、以下を包含する：
pWLneo、pSV2cat、pOG44、pXT1、pSG（Stratageneより
入手可能）；pSVK3、pBPV、pMSG、pSVL（Pharmaciaより
入手可能）。
が当業者に知られており、そして本発明の組換え構築物
の生成のために市販により入手可能である。以下のベク
ターは、一例として示される。有用な細菌ベクターは、
以下を包含する：ファージスクリプト、ψX174、pBlues
cript SKおよびKS（＋および−）、pNH8a、pNH16a、pNH
18a、pNH46a（Stratageneより入手可能）；pTrc99A、pK
K223-3、pKK233-3、pDR540、pRIT5（Pharmaciaより入手
可能）。有用な真核生物ベクターは、以下を包含する：
pWLneo、pSV2cat、pOG44、pXT1、pSG（Stratageneより
入手可能）；pSVK3、pBPV、pMSG、pSVL（Pharmaciaより
入手可能）。
【０１０２】プロモーター領域は、CAT（クロラムフェ
ニコールトランスフェラーゼ）ベクターまたは選択マー
カーを有する他のベクターを用いて、所望の遺伝子から
選択され得る。２つの適切なベクターは、pKK232-8およ
びpCM7である。特に著名な細菌プロモーターは、lacI、
lacZ、T3、T7、gpt、λPR、およびtrcを包含する。真核
生物プロモーターは、CMV即時型、HSVチミジンキナー
ゼ、初期および後期SV40、レトロウイルス由来LTR、お
よびマウスメタロチオネインＩを包含する。適切なベク
ターおよびプロモーターは、十分に当業者の水準内にあ
る。
ニコールトランスフェラーゼ）ベクターまたは選択マー
カーを有する他のベクターを用いて、所望の遺伝子から
選択され得る。２つの適切なベクターは、pKK232-8およ
びpCM7である。特に著名な細菌プロモーターは、lacI、
lacZ、T3、T7、gpt、λPR、およびtrcを包含する。真核
生物プロモーターは、CMV即時型、HSVチミジンキナー
ゼ、初期および後期SV40、レトロウイルス由来LTR、お
よびマウスメタロチオネインＩを包含する。適切なベク
ターおよびプロモーターは、十分に当業者の水準内にあ
る。
【０１０３】本発明は、本発明のStaphylococcus aureu
sゲノムフラグメントおよびコンティグの単離フラグメ
ントのいずれかを含有する宿主細胞をさらに提供し、こ
こでこのフラグメントは、公知の方法を用いて宿主細胞
に導入されている。宿主細胞はまた、高等真核生物宿主
細胞（例えば、哺乳動物細胞）または下等真核生物細胞
（例えば、酵母細胞）、または原核細胞（例えば、細菌
細胞）であり得る。
sゲノムフラグメントおよびコンティグの単離フラグメ
ントのいずれかを含有する宿主細胞をさらに提供し、こ
こでこのフラグメントは、公知の方法を用いて宿主細胞
に導入されている。宿主細胞はまた、高等真核生物宿主
細胞（例えば、哺乳動物細胞）または下等真核生物細胞
（例えば、酵母細胞）、または原核細胞（例えば、細菌
細胞）であり得る。
【０１０４】本発明のポリヌクレオチド（例えば、本発
明のORFを含む組換え構築物）は、当該分野で標準的な
種々の十分に確立された技術により、細胞中に導入され
得る。この技術としては、例えば、リン酸カルシウムト
ランスフェクション、DEAE、デキストラン仲介トランス
フェクション、およびエレクトロポレーションが挙げら
れる。これらの技術は、例えば、Davis, L.ら, BASIC M
ETHODS IN MOLECULARBIOLOGY (1986)に記載されてい
る。
明のORFを含む組換え構築物）は、当該分野で標準的な
種々の十分に確立された技術により、細胞中に導入され
得る。この技術としては、例えば、リン酸カルシウムト
ランスフェクション、DEAE、デキストラン仲介トランス
フェクション、およびエレクトロポレーションが挙げら
れる。これらの技術は、例えば、Davis, L.ら, BASIC M
ETHODS IN MOLECULARBIOLOGY (1986)に記載されてい
る。
【０１０５】本発明のStaphylococcus aureusゲノムフ
ラグメントおよびコンティグのフラグメントの１つを含
有する宿主細胞は、単離フラグメントによりコードされ
る遺伝子産物を生産するために従来の様式で用いられ得
る（ORFの場合）か、またはEMFの制御下で異種タンパク
質を生産するために用いられ得る。
ラグメントおよびコンティグのフラグメントの１つを含
有する宿主細胞は、単離フラグメントによりコードされ
る遺伝子産物を生産するために従来の様式で用いられ得
る（ORFの場合）か、またはEMFの制御下で異種タンパク
質を生産するために用いられ得る。
【０１０６】本発明は、本発明の核酸フラグメントまた
は本発明の核酸フラグメントの縮重変異体によりコード
される単離ポリペプチドをさらに提供する。「縮重変異
体」とは、ヌクレオチド配列が本発明の核酸フラグメン
ト（例えば、ORF）とは異なるが、遺伝コードの縮重に
よって同一のポリペプチド配列をコードするヌクレオチ
ドフラグメントを意図する。
は本発明の核酸フラグメントの縮重変異体によりコード
される単離ポリペプチドをさらに提供する。「縮重変異
体」とは、ヌクレオチド配列が本発明の核酸フラグメン
ト（例えば、ORF）とは異なるが、遺伝コードの縮重に
よって同一のポリペプチド配列をコードするヌクレオチ
ドフラグメントを意図する。
【０１０７】本発明の好ましい核酸フラグメントは、表
23〜180に図示される、タンパク質をコードするORFであ
る。
23〜180に図示される、タンパク質をコードするORFであ
る。
【０１０８】当該分野で公知の種々の方法が、本発明の
単離ポリペプチドまたはタンパク質のいずれかを得るた
めに利用され得る。最も簡単には、アミノ酸配列は、市
販のペプチド合成機を用いて合成され得る。これは、小
ペプチドおよびより大きなポリペプチドのフラグメント
を生成する際に特に有用である。合成により容易に得ら
れ得るこのような短いフラグメントは、例えば、以下に
さらに記載するように、天然ポリペプチドに対する抗体
を生成する際に有用である。
単離ポリペプチドまたはタンパク質のいずれかを得るた
めに利用され得る。最も簡単には、アミノ酸配列は、市
販のペプチド合成機を用いて合成され得る。これは、小
ペプチドおよびより大きなポリペプチドのフラグメント
を生成する際に特に有用である。合成により容易に得ら
れ得るこのような短いフラグメントは、例えば、以下に
さらに記載するように、天然ポリペプチドに対する抗体
を生成する際に有用である。
【０１０９】別の方法では、ポリペプチドまたはタンパ
ク質は、ポリペプチドまたはタンパク質を天然に生産す
る細菌細胞から精製される。当業者は、ポリペプチドお
よびタンパク質を単離するための周知の方法を容易に用
い得、細菌株により天然に生産されるか、または他の方
法により生成される本発明のポリペプチドまたはタンパ
ク質を単離および精製し得る。この点において用いられ
得る単離および精製のための方法は、免疫クロマトグラ
フィー、HPLC、サイズ排除クロマトグラフィー、イオン
交換クロマトグラフィー、および免疫アフィニティーク
ロマトグラフィーを包含するが、これらに限定されな
い。
ク質は、ポリペプチドまたはタンパク質を天然に生産す
る細菌細胞から精製される。当業者は、ポリペプチドお
よびタンパク質を単離するための周知の方法を容易に用
い得、細菌株により天然に生産されるか、または他の方
法により生成される本発明のポリペプチドまたはタンパ
ク質を単離および精製し得る。この点において用いられ
得る単離および精製のための方法は、免疫クロマトグラ
フィー、HPLC、サイズ排除クロマトグラフィー、イオン
交換クロマトグラフィー、および免疫アフィニティーク
ロマトグラフィーを包含するが、これらに限定されな
い。
【０１１０】本発明のポリペプチドおよびタンパク質は
また、所望のポリペプチドまたはタンパク質を発現する
ように改変された細胞から精製され得る。本明細書中で
用いられるように、細胞は、その細胞が、遺伝子操作を
通じて、通常生産しないまたは低レベルでしか生産しな
いポリペプチドまたはタンパク質を生産するようになさ
れるとき、所望のポリペプチドまたはタンパク質を発現
するように改変されたとされる。当業者は、本発明のポ
リペプチドまたはタンパク質の１つを生産する細胞を生
成するために、真核生物細胞または原核生物細胞に組換
え配列または合成配列のいずれかを導入し発現させるた
めの手順を容易に採用し得る。
また、所望のポリペプチドまたはタンパク質を発現する
ように改変された細胞から精製され得る。本明細書中で
用いられるように、細胞は、その細胞が、遺伝子操作を
通じて、通常生産しないまたは低レベルでしか生産しな
いポリペプチドまたはタンパク質を生産するようになさ
れるとき、所望のポリペプチドまたはタンパク質を発現
するように改変されたとされる。当業者は、本発明のポ
リペプチドまたはタンパク質の１つを生産する細胞を生
成するために、真核生物細胞または原核生物細胞に組換
え配列または合成配列のいずれかを導入し発現させるた
めの手順を容易に採用し得る。
【０１１１】宿主／ベクター系は、本発明のORFの１ま
たはそれ以上を発現させるために用いられ得る。これら
は、真核生物宿主（例えば、HeLa細胞、CV-1細胞、COS
細胞、およびSf9細胞）、ならびに原核生物細胞（E. co
liおよびS. subtilis）を包含するが、これらに限定さ
れない。最も好ましい細胞は、特定のポリペプチドまた
はタンパク質を通常発現しない細胞またはポリペプチド
またはタンパク質を天然には低レベルでしか発現しない
細胞である。
たはそれ以上を発現させるために用いられ得る。これら
は、真核生物宿主（例えば、HeLa細胞、CV-1細胞、COS
細胞、およびSf9細胞）、ならびに原核生物細胞（E. co
liおよびS. subtilis）を包含するが、これらに限定さ
れない。最も好ましい細胞は、特定のポリペプチドまた
はタンパク質を通常発現しない細胞またはポリペプチド
またはタンパク質を天然には低レベルでしか発現しない
細胞である。
【０１１２】本明細書中で用いられる「組換え」は、組
換え（例えば、微生物性または哺乳動物性）発現系由来
のポリペプチドまたはタンパク質を意味する。「微生物
性(microbial)」は、細菌または真菌（例えば、酵母）
の発現系で作製された組換えポリペプチドまたはタンパ
ク質をいう。産物として、「組換え微生物性」は、天然
の内因性物質を含まず、そして関連の天然グリコシル化
を伴わないポリペプチドまたはタンパク質を定義する。
ほとんどの細菌培養物（例えば、E. coli）において発
現されたポリペプチドまたはタンパク質は、グリコシル
化修飾を含まない。酵母において発現されたポリペプチ
ドまたはタンパク質は、哺乳動物細胞において発現され
たポリペプチドまたはタンパク質とは異なるグリコシル
化パターンを有する。
換え（例えば、微生物性または哺乳動物性）発現系由来
のポリペプチドまたはタンパク質を意味する。「微生物
性(microbial)」は、細菌または真菌（例えば、酵母）
の発現系で作製された組換えポリペプチドまたはタンパ
ク質をいう。産物として、「組換え微生物性」は、天然
の内因性物質を含まず、そして関連の天然グリコシル化
を伴わないポリペプチドまたはタンパク質を定義する。
ほとんどの細菌培養物（例えば、E. coli）において発
現されたポリペプチドまたはタンパク質は、グリコシル
化修飾を含まない。酵母において発現されたポリペプチ
ドまたはタンパク質は、哺乳動物細胞において発現され
たポリペプチドまたはタンパク質とは異なるグリコシル
化パターンを有する。
【０１１３】「ヌクレオチド配列」は、デオキシリボヌ
クレオチドのヘテロポリマーをいう。一般に、本発明に
より提供されるポリペプチドおよびタンパク質をコード
するDNAセグメントは、Staphylococcus aureusゲノムの
フラグメントおよび短いオリゴヌクレオチドリンカー、
または一連のオリゴヌクレオチドから組み立てられ、微
生物性オペロンまたはウイルス性オペロン由来の調節エ
レメントを含む組換え転写単位において発現され得る合
成遺伝子を提供する。
クレオチドのヘテロポリマーをいう。一般に、本発明に
より提供されるポリペプチドおよびタンパク質をコード
するDNAセグメントは、Staphylococcus aureusゲノムの
フラグメントおよび短いオリゴヌクレオチドリンカー、
または一連のオリゴヌクレオチドから組み立てられ、微
生物性オペロンまたはウイルス性オペロン由来の調節エ
レメントを含む組換え転写単位において発現され得る合
成遺伝子を提供する。
【０１１４】「組換え発現ベヒクルまたはベクター」
は、DNA（RNA）配列からポリペプチドを発現させるため
のプラスミドまたはファージまたはウイルスまたはベク
ターをいう。発現ベヒクルは、以下の（１）から（３）
のアセンブリを含む転写単位を含み得る：（１）宿主に
おける遺伝子発現に必要な遺伝子調節エレメント、これ
は、所望のポリペプチドの適切な発現に十分なレベルで
転写を開始および維持させるに必要なエレメントを包含
する、そして例えば、プロモーター、および必要に応じ
てエンハンサーおよびポリアデニル化シグナルを包含す
る；（２）構造配列またはコード配列（これは、mRNAに
転写され、そしてタンパク質に翻訳される）；および
（３）適切なシグナル（所望のコード領域の開始点で翻
訳を開始させ、その末端で翻訳を終結させる）。酵母発
現系または真核生物発現系において使用するための構造
単位は、好ましくは、リーダー配列（宿主細胞による翻
訳タンパク質の細胞外分泌を可能にする）を含む。ある
いは、組換えタンパク質がリーダー配列または輸送配列
なしで発現される場合、それは、Ｎ末端メチオニン残基
を含み得る。この残基は、最終産物を提供する発現組換
えタンパク質から後で切断され得るかまたはされ得な
い。
は、DNA（RNA）配列からポリペプチドを発現させるため
のプラスミドまたはファージまたはウイルスまたはベク
ターをいう。発現ベヒクルは、以下の（１）から（３）
のアセンブリを含む転写単位を含み得る：（１）宿主に
おける遺伝子発現に必要な遺伝子調節エレメント、これ
は、所望のポリペプチドの適切な発現に十分なレベルで
転写を開始および維持させるに必要なエレメントを包含
する、そして例えば、プロモーター、および必要に応じ
てエンハンサーおよびポリアデニル化シグナルを包含す
る；（２）構造配列またはコード配列（これは、mRNAに
転写され、そしてタンパク質に翻訳される）；および
（３）適切なシグナル（所望のコード領域の開始点で翻
訳を開始させ、その末端で翻訳を終結させる）。酵母発
現系または真核生物発現系において使用するための構造
単位は、好ましくは、リーダー配列（宿主細胞による翻
訳タンパク質の細胞外分泌を可能にする）を含む。ある
いは、組換えタンパク質がリーダー配列または輸送配列
なしで発現される場合、それは、Ｎ末端メチオニン残基
を含み得る。この残基は、最終産物を提供する発現組換
えタンパク質から後で切断され得るかまたはされ得な
い。
【０１１５】「組換え発現系」は、組換え転写単位を染
色体DNAに安定に組み込んだ宿主細胞または組換え転写
単位を染色体外に有する宿主細胞を意味する。細胞は、
原核生物または真核生物であり得る。本明細書中で定義
される組換え発現系は、発現されるべきDNAセグメント
または合成遺伝子に連結された調節エレメントを誘導し
て、異種ポリペプチドまたはタンパク質を発現する。
色体DNAに安定に組み込んだ宿主細胞または組換え転写
単位を染色体外に有する宿主細胞を意味する。細胞は、
原核生物または真核生物であり得る。本明細書中で定義
される組換え発現系は、発現されるべきDNAセグメント
または合成遺伝子に連結された調節エレメントを誘導し
て、異種ポリペプチドまたはタンパク質を発現する。
【０１１６】成熟タンパク質は、適切なプロモーターの
制御下で、哺乳動物細胞、酵母、細菌、または他の細胞
において発現され得る。無細胞翻訳系もまた、本発明の
DNA構築物由来のRNAを用いてこのようなタンパク質を生
産するために用いられ得る。原核生物宿主および真核生
物宿主に用いる適切なクローニングベクターおよび発現
ベクターは、Sambrookら, MOLECULAR CLONING;A LABORA
TORY MANUAL, 第２版, Cold Spring Harbor Laboratory
Press, Cold Spring Harbor, New York (1989)に記載
されており、この開示の内容は、その全体が本明細書中
に参考として援用されている。
制御下で、哺乳動物細胞、酵母、細菌、または他の細胞
において発現され得る。無細胞翻訳系もまた、本発明の
DNA構築物由来のRNAを用いてこのようなタンパク質を生
産するために用いられ得る。原核生物宿主および真核生
物宿主に用いる適切なクローニングベクターおよび発現
ベクターは、Sambrookら, MOLECULAR CLONING;A LABORA
TORY MANUAL, 第２版, Cold Spring Harbor Laboratory
Press, Cold Spring Harbor, New York (1989)に記載
されており、この開示の内容は、その全体が本明細書中
に参考として援用されている。
【０１１７】一般に、組換え発現ベクターは、複製起点
および選択マーカー（宿主細胞の形質転換を可能にし、
例えば、E. coliのアンピシリン耐性遺伝子およびS. ce
revisiae TRP1遺伝子である）、および高発現遺伝子由
来のプロモーター（プロモーター下流構造配列の転写を
導く）を含む。このようなプロモーターは、とりわけ解
糖系酵素（例えば、3-ホスホグリセリン酸キナーゼ(PG
K)）、αファクター、酸性ホスファターゼ、またはヒー
トショックタンパク質をコードするオペロンに由来し得
る。異種構造配列は、翻訳開始配列および翻訳終止配
列、および好ましくは、翻訳タンパク質の細胞周辺腔ま
たは細胞外培地への分泌を導き得るリーダー配列と、適
切な相で組み立てられる。所望により、異種配列は、所
望の特徴（例えば、発現組換え産物の安定化または簡便
な精製）を与えるＮ末端同定ペプチドを含む融合タンパ
ク質をコードし得る。
および選択マーカー（宿主細胞の形質転換を可能にし、
例えば、E. coliのアンピシリン耐性遺伝子およびS. ce
revisiae TRP1遺伝子である）、および高発現遺伝子由
来のプロモーター（プロモーター下流構造配列の転写を
導く）を含む。このようなプロモーターは、とりわけ解
糖系酵素（例えば、3-ホスホグリセリン酸キナーゼ(PG
K)）、αファクター、酸性ホスファターゼ、またはヒー
トショックタンパク質をコードするオペロンに由来し得
る。異種構造配列は、翻訳開始配列および翻訳終止配
列、および好ましくは、翻訳タンパク質の細胞周辺腔ま
たは細胞外培地への分泌を導き得るリーダー配列と、適
切な相で組み立てられる。所望により、異種配列は、所
望の特徴（例えば、発現組換え産物の安定化または簡便
な精製）を与えるＮ末端同定ペプチドを含む融合タンパ
ク質をコードし得る。
【０１１８】細菌での使用に有用な発現ベクターは、機
能的プロモーターと作動可能な読み取り相にある適切な
翻訳開始シグナルおよび翻訳終止シグナルと共に、所望
のタンパク質をコードする構造DNA配列を挿入すること
により構築される。ベクターは、１つまたはそれ以上の
表現型選択マーカーおよび複製起点を含み、ベクターの
維持を確実にし、そして所望であれば、宿主内での増幅
を提供する。
能的プロモーターと作動可能な読み取り相にある適切な
翻訳開始シグナルおよび翻訳終止シグナルと共に、所望
のタンパク質をコードする構造DNA配列を挿入すること
により構築される。ベクターは、１つまたはそれ以上の
表現型選択マーカーおよび複製起点を含み、ベクターの
維持を確実にし、そして所望であれば、宿主内での増幅
を提供する。
【０１１９】形質転換のための適切な原核細胞宿主は、
Staphylococcus aureus、E. coli、B. subtilis、Salmo
nella typhimuriumの株、およびPsudomonas属、Strepto
myces属、およびStaphylococcus属内の種々の種を包含
する。他のものもまた、選択事項として用いられ得る。
Staphylococcus aureus、E. coli、B. subtilis、Salmo
nella typhimuriumの株、およびPsudomonas属、Strepto
myces属、およびStaphylococcus属内の種々の種を包含
する。他のものもまた、選択事項として用いられ得る。
【０１２０】代表的であるが非限定的な例として、細菌
での使用のための有用な発現ベクターは、周知のクロー
ニングベクターpBR322（ATCC 37107）の遺伝エレメント
を含む市販のプラスミド由来の選択マーカーおよび細菌
複製起点を含み得る。このような市販のベクターは、例
えばpKK223-3（Pharmacia Fine Chemicals, Uppsala,Sw
edenから入手可能）およびGEM1（Promega Biotec, Madi
son, WI, USAから入手可能）を包含する。これらのpBR3
22「骨格」部分は、適切なプロモーターおよび発現され
るべき構造配列と組み合わせられる。
での使用のための有用な発現ベクターは、周知のクロー
ニングベクターpBR322（ATCC 37107）の遺伝エレメント
を含む市販のプラスミド由来の選択マーカーおよび細菌
複製起点を含み得る。このような市販のベクターは、例
えばpKK223-3（Pharmacia Fine Chemicals, Uppsala,Sw
edenから入手可能）およびGEM1（Promega Biotec, Madi
son, WI, USAから入手可能）を包含する。これらのpBR3
22「骨格」部分は、適切なプロモーターおよび発現され
るべき構造配列と組み合わせられる。
【０１２１】適切な宿主株の形質転換および宿主株の適
切な細胞密度への増殖後、選択されたプロモーターは、
誘導性である場合、適切な手段（例えば、温度シフトま
たは化学的誘導）により脱抑制または誘導され、そして
細胞は、さらなる期間培養されて、誘導された遺伝子産
物を発現する。その後、典型的には、細胞を集め（一般
に遠心分離による）、破砕（一般に物理的手段または化
学的手段による）して発現タンパク質を放出させ、そし
て得られた粗抽出物はさらなる精製のために保持され
る。
切な細胞密度への増殖後、選択されたプロモーターは、
誘導性である場合、適切な手段（例えば、温度シフトま
たは化学的誘導）により脱抑制または誘導され、そして
細胞は、さらなる期間培養されて、誘導された遺伝子産
物を発現する。その後、典型的には、細胞を集め（一般
に遠心分離による）、破砕（一般に物理的手段または化
学的手段による）して発現タンパク質を放出させ、そし
て得られた粗抽出物はさらなる精製のために保持され
る。
【０１２２】種々の哺乳動物細胞培養系もまた、組換え
タンパク質を発現させるために用いられ得る。哺乳動物
発現系の例は、サル腎臓線維芽細胞のCOS-7系統（Gluzm
an,Cell 23:175 (1981)に記載）、および適合性ベクタ
ーを発現させ得る他の細胞系統（例えば、C127、3T3、C
HO、HeLa、およびBHK細胞系統）を包含する。
タンパク質を発現させるために用いられ得る。哺乳動物
発現系の例は、サル腎臓線維芽細胞のCOS-7系統（Gluzm
an,Cell 23:175 (1981)に記載）、および適合性ベクタ
ーを発現させ得る他の細胞系統（例えば、C127、3T3、C
HO、HeLa、およびBHK細胞系統）を包含する。
【０１２３】哺乳動物発現ベクターは、複製起点、適切
なプロモーターおよびエンハンサー、およびまた任意の
必要な、リボソーム結合部位、ポリアデニル化部位、ス
プライスドナー部位およびアクセプター部位、転写終結
配列、および5'隣接非転写配列を含む。SV40ウイルスゲ
ノム由来のDNA配列、例えば、SV40複製起点、初期プロ
モーター、エンハンサー、スプライス、およびポリアデ
ニル化部位は、必要とされる非転写遺伝エレメントを提
供するために用いられ得る。
なプロモーターおよびエンハンサー、およびまた任意の
必要な、リボソーム結合部位、ポリアデニル化部位、ス
プライスドナー部位およびアクセプター部位、転写終結
配列、および5'隣接非転写配列を含む。SV40ウイルスゲ
ノム由来のDNA配列、例えば、SV40複製起点、初期プロ
モーター、エンハンサー、スプライス、およびポリアデ
ニル化部位は、必要とされる非転写遺伝エレメントを提
供するために用いられ得る。
【０１２４】細菌培養物において生産される組換えポリ
ペプチドおよびタンパク質は、通常、細胞ペレットから
の最初の抽出、次いで１回またはそれ以上の塩析、水性
イオン交換クロマトグラフィーまたはサイズ排除クロマ
トグラフィー工程により単離される。タンパク質の発現
において用いられる微生物細胞は、任意の好都合な方法
により破砕され得る。この方法としては、例えば、凍結
解凍の繰り返し、超音波処理、機械的破砕、または細胞
溶解剤の使用が挙げられる。必要に応じて、タンパク質
再生工程が、成熟タンパク質の立体配座を完成させる際
に用いられ得る。最後に、高速液体クロマトグラフィー
(HPLC)は、最終精製工程のために用いられ得る。
ペプチドおよびタンパク質は、通常、細胞ペレットから
の最初の抽出、次いで１回またはそれ以上の塩析、水性
イオン交換クロマトグラフィーまたはサイズ排除クロマ
トグラフィー工程により単離される。タンパク質の発現
において用いられる微生物細胞は、任意の好都合な方法
により破砕され得る。この方法としては、例えば、凍結
解凍の繰り返し、超音波処理、機械的破砕、または細胞
溶解剤の使用が挙げられる。必要に応じて、タンパク質
再生工程が、成熟タンパク質の立体配座を完成させる際
に用いられ得る。最後に、高速液体クロマトグラフィー
(HPLC)は、最終精製工程のために用いられ得る。
【０１２５】本発明のさらなる局面は、免疫診断用抗原
および／または免疫防御ワクチンとして有用であるStap
hylococcus aureusポリペプチドを包含し、これをまと
めて「免疫学的に有用なポリペプチド」という。このよ
うな免疫学的に有用なポリペプチドは、当該分野におい
て周知でありかつ本明細書の他の部分に記載される技術
に基づいて、本明細書中に開示のORFから選択され得
る。本発明者らは、いくつかの免疫学的に有用なポリペ
プチドを選択するために、以下の基準を用いた。
および／または免疫防御ワクチンとして有用であるStap
hylococcus aureusポリペプチドを包含し、これをまと
めて「免疫学的に有用なポリペプチド」という。このよ
うな免疫学的に有用なポリペプチドは、当該分野におい
て周知でありかつ本明細書の他の部分に記載される技術
に基づいて、本明細書中に開示のORFから選択され得
る。本発明者らは、いくつかの免疫学的に有用なポリペ
プチドを選択するために、以下の基準を用いた。
【０１２６】当該分野において公知であるように、アミ
ノ末端Ｉ型シグナル配列は、生成中のタンパク質(nasce
nt protein)を、細胞質膜および外膜を横断して細菌細
胞の外部に移動させる。このような外膜ポリペプチド
は、免疫学的に有用であると期待される。Izard, J.W.
ら, Mol. Microbiol. 13, 765-773;(1994)によると、Ｉ
型シグナル配列を含有するポリペプチドは、以下の生理
学的特質を有する：Ｉ型シグナル配列の長さは、ほぼ15
〜25個の主に疎水性のアミノ酸残基であり、最遠のアミ
ノ末端が正味の正電荷を有する；シグナル配列の中央領
域は、疎水性環境においてαヘリックスコンフォメーシ
ョンを採るべきである；そして実際の切断部位を取り巻
く領域は、理想的には６残基長であり、小さな側鎖アミ
ノ酸が−１位および−３位に存在する。
ノ末端Ｉ型シグナル配列は、生成中のタンパク質(nasce
nt protein)を、細胞質膜および外膜を横断して細菌細
胞の外部に移動させる。このような外膜ポリペプチド
は、免疫学的に有用であると期待される。Izard, J.W.
ら, Mol. Microbiol. 13, 765-773;(1994)によると、Ｉ
型シグナル配列を含有するポリペプチドは、以下の生理
学的特質を有する：Ｉ型シグナル配列の長さは、ほぼ15
〜25個の主に疎水性のアミノ酸残基であり、最遠のアミ
ノ末端が正味の正電荷を有する；シグナル配列の中央領
域は、疎水性環境においてαヘリックスコンフォメーシ
ョンを採るべきである；そして実際の切断部位を取り巻
く領域は、理想的には６残基長であり、小さな側鎖アミ
ノ酸が−１位および−３位に存在する。
【０１２７】当該分野でまた知られるのは、IV型シグナ
ル配列であり、これは、すでに詳述したＩ型シグナル配
列に加えて存在するいくつかの型の機能的シグナル配列
の一例である。機能的に関連するが、IV型シグナル配列
は、独特の生化学的特質および物理学的特質を有する
（Strom, M.S.およびLory, S., J. Bacteriol. 174, 73
45-7351;1992）。これらは、代表的には、正味の塩基性
電荷を有する６〜８アミノ酸、続いて、さらなる16〜30
個の主に疎水性の残基である。IV型シグナル配列の切断
部位は、代表的には、最遠のアミノ末端からの最初の６
〜８残基後に存在する。さらに、全てのIV型シグナル配
列は、切断部位に対して＋１部位にフェニルアラニン残
基を含有する。
ル配列であり、これは、すでに詳述したＩ型シグナル配
列に加えて存在するいくつかの型の機能的シグナル配列
の一例である。機能的に関連するが、IV型シグナル配列
は、独特の生化学的特質および物理学的特質を有する
（Strom, M.S.およびLory, S., J. Bacteriol. 174, 73
45-7351;1992）。これらは、代表的には、正味の塩基性
電荷を有する６〜８アミノ酸、続いて、さらなる16〜30
個の主に疎水性の残基である。IV型シグナル配列の切断
部位は、代表的には、最遠のアミノ末端からの最初の６
〜８残基後に存在する。さらに、全てのIV型シグナル配
列は、切断部位に対して＋１部位にフェニルアラニン残
基を含有する。
【０１２８】26の細菌リポタンパク質前駆体の切断部位
の研究により、リポタンパク質切断のためのコンセンサ
スアミノ酸配列の特定がなされた。試験したほぼ４分の
３の細菌リポタンパク質前駆体が、切断点に対して−３
位〜＋１位に配列L-(A,S)-(G,A)-Cを有していた（Hayas
hi, S. およびWu, H.C. Lipoproteins in bacteria.J B
ioenerg. Biomembr. 22, 451-471;1990）。
の研究により、リポタンパク質切断のためのコンセンサ
スアミノ酸配列の特定がなされた。試験したほぼ４分の
３の細菌リポタンパク質前駆体が、切断点に対して−３
位〜＋１位に配列L-(A,S)-(G,A)-Cを有していた（Hayas
hi, S. およびWu, H.C. Lipoproteins in bacteria.J B
ioenerg. Biomembr. 22, 451-471;1990）。
【０１２９】グラム陽性菌の表面上に見出されるほとん
どの固着タンパク質は、高度に保存されたカルボキシ末
端配列を有することが周知である。S. pyogenes, S.mut
ans,E. faecalis, S. pneumoniaeなどのような生物由来
のこのようなタンパク質の50より多くが、それらの細胞
外位置およびカルボキシ末端アミノ酸配列に基づいて同
定された（Fischetti, V.A. Gram-positive commensal
bacteria deliver antigens to elicite mucosal and s
ystemic immunity. ASM News 62, 405-410;1996）。保
存領域は、膜貫通ドメインとして機能すると推定される
15〜20個の疎水性アミノ酸に結合した最遠のカルボキシ
末端の６個の荷電アミノ酸で構成される。試験したほぼ
全てのタンパク質において、膜貫通ドメインのすぐ隣
に、６アミノ酸配列が保存されている。この領域のアミ
ノ酸配列は、L-P-X-T-G-Xであり、Ｘは任意のアミノ酸
である。
どの固着タンパク質は、高度に保存されたカルボキシ末
端配列を有することが周知である。S. pyogenes, S.mut
ans,E. faecalis, S. pneumoniaeなどのような生物由来
のこのようなタンパク質の50より多くが、それらの細胞
外位置およびカルボキシ末端アミノ酸配列に基づいて同
定された（Fischetti, V.A. Gram-positive commensal
bacteria deliver antigens to elicite mucosal and s
ystemic immunity. ASM News 62, 405-410;1996）。保
存領域は、膜貫通ドメインとして機能すると推定される
15〜20個の疎水性アミノ酸に結合した最遠のカルボキシ
末端の６個の荷電アミノ酸で構成される。試験したほぼ
全てのタンパク質において、膜貫通ドメインのすぐ隣
に、６アミノ酸配列が保存されている。この領域のアミ
ノ酸配列は、L-P-X-T-G-Xであり、Ｘは任意のアミノ酸
である。
【０１３０】BLASTによる既知の機能のタンパク質に対
するアミノ酸配列類似性により、新規なアミノ酸配列に
推定の機能を当てはめることができ、そして細胞壁の外
側で機能すると考えられるタンパク質の選択が可能にな
る。このようなタンパク質は当該分野で周知であり、そ
して「リポタンパク質」、「周辺腔」、または「抗原」
を包含する。
するアミノ酸配列類似性により、新規なアミノ酸配列に
推定の機能を当てはめることができ、そして細胞壁の外
側で機能すると考えられるタンパク質の選択が可能にな
る。このようなタンパク質は当該分野で周知であり、そ
して「リポタンパク質」、「周辺腔」、または「抗原」
を包含する。
【０１３１】以下の基準を含む抗原性および免疫原性St
aphylococcus aureusポリペプチドを選択するためのア
ルゴリズムが、本発明者らによって開発された。免疫学
的に有用なStaphylococcus aureusポリペプチドを選択
するための本発明者らによるアルゴリズムの使用によ
り、外膜結合タンパク質であると推定されるいくつかの
ORFが選択された。これらのタンパク質は、以下の表181
〜193において同定され、そして配列表において配列番
号5,192〜5,255として示される。従って、表181〜193に
示されるいくつかの抗原性Staphylococcus aureusポリ
ペプチドのそれぞれのアミノ酸配列は、例えば、配列表
において各ORFのアミノ酸配列を突き止めることにより
決定され得る。同様に、各ORFをコードするポリヌクレ
オチド配列は、表１〜180のいずれかにおいて対応ポリ
ヌクレオチド配列番号を突き止め、そして配列表におい
て対応ヌクレオチド配列を見出すことにより見出され得
る。
aphylococcus aureusポリペプチドを選択するためのア
ルゴリズムが、本発明者らによって開発された。免疫学
的に有用なStaphylococcus aureusポリペプチドを選択
するための本発明者らによるアルゴリズムの使用によ
り、外膜結合タンパク質であると推定されるいくつかの
ORFが選択された。これらのタンパク質は、以下の表181
〜193において同定され、そして配列表において配列番
号5,192〜5,255として示される。従って、表181〜193に
示されるいくつかの抗原性Staphylococcus aureusポリ
ペプチドのそれぞれのアミノ酸配列は、例えば、配列表
において各ORFのアミノ酸配列を突き止めることにより
決定され得る。同様に、各ORFをコードするポリヌクレ
オチド配列は、表１〜180のいずれかにおいて対応ポリ
ヌクレオチド配列番号を突き止め、そして配列表におい
て対応ヌクレオチド配列を見出すことにより見出され得
る。
【０１３２】当業者に理解されるように、全体ORFを表
すポリペプチドが、インビボで見出されるタンパク質に
最も密接に類似し得るが、完全なORFをインビトロで発
現させることは、技術的に常に実施できるわけではな
い。高度に疎水性のタンパク質を通常の実験的方法によ
り発現および精製することは、非常に挑戦的であり得
る。その結果、配列番号5,192〜5,255として本明細書中
に記載の免疫学的に有用なポリペプチドは、組換えタン
パク質の生産を簡便にするようにわずかに改変され得、
そしてこれは好ましい実施態様である。一般に、高度に
疎水性のドメイン（例えば、アミノ末端シグナル配列で
見出されるドメイン）をコードするヌクレオチド配列
は、ポリペプチドのインビトロ発現の増強のために除か
れる。さらに、カルボキシ末端に存在するいかなる高度
に疎水性のアミノ酸配列もまた除かれる。このような短
縮型ポリペプチドは、例えば、天然に存在すると予期さ
れるポリペプチドの成熟形態を包含する。
すポリペプチドが、インビボで見出されるタンパク質に
最も密接に類似し得るが、完全なORFをインビトロで発
現させることは、技術的に常に実施できるわけではな
い。高度に疎水性のタンパク質を通常の実験的方法によ
り発現および精製することは、非常に挑戦的であり得
る。その結果、配列番号5,192〜5,255として本明細書中
に記載の免疫学的に有用なポリペプチドは、組換えタン
パク質の生産を簡便にするようにわずかに改変され得、
そしてこれは好ましい実施態様である。一般に、高度に
疎水性のドメイン（例えば、アミノ末端シグナル配列で
見出されるドメイン）をコードするヌクレオチド配列
は、ポリペプチドのインビトロ発現の増強のために除か
れる。さらに、カルボキシ末端に存在するいかなる高度
に疎水性のアミノ酸配列もまた除かれる。このような短
縮型ポリペプチドは、例えば、天然に存在すると予期さ
れるポリペプチドの成熟形態を包含する。
【０１３３】当業者は、表181〜193において同定された
ポリペプチドの可溶性部分を同定し得、そして配列番号
5,192〜5,255として示される短縮型ポリペプチド配列の
場合、表１〜180に示され、かつ配列表において見出さ
れる対応ORFの対応ポリヌクレオチド配列を翻訳するこ
とにより、各ポリペプチドの完全な推定アミノ酸配列を
獲得し得る。
ポリペプチドの可溶性部分を同定し得、そして配列番号
5,192〜5,255として示される短縮型ポリペプチド配列の
場合、表１〜180に示され、かつ配列表において見出さ
れる対応ORFの対応ポリヌクレオチド配列を翻訳するこ
とにより、各ポリペプチドの完全な推定アミノ酸配列を
獲得し得る。
【０１３４】従って、表181〜193において同定されたOR
Fによりコードされたポリペプチドの群から選択される
ポリペプチドの完全アミノ酸配列を含む免疫学的に有用
なポリペプチド、および配列番号5,191〜5,255として配
列表に示されるアミノ酸配列の群から選択されるアミノ
酸配列を含む免疫学的に有用なポリペプチドは、本発明
の実施態様を形成する。さらに、上記ポリペプチドをコ
ードするポリヌクレオチドもまた、本発明の一部を形成
する。
Fによりコードされたポリペプチドの群から選択される
ポリペプチドの完全アミノ酸配列を含む免疫学的に有用
なポリペプチド、および配列番号5,191〜5,255として配
列表に示されるアミノ酸配列の群から選択されるアミノ
酸配列を含む免疫学的に有用なポリペプチドは、本発明
の実施態様を形成する。さらに、上記ポリペプチドをコ
ードするポリヌクレオチドもまた、本発明の一部を形成
する。
【０１３５】別の局面において、本発明は、本発明のポ
リペプチドのエピトープ保有部分、特に表181〜193に同
定されたエピトープ保有部分（抗原性領域）を含むペプ
チドまたはポリペプチドを提供する。エピトープ保有部
分は、本発明のポリペプチドの免疫原性または抗原性の
エピトープである。「免疫原性エピトープ」は、タンパ
ク質全体が免疫原であるとき抗体応答を惹起するタンパ
ク質部分として定義される。他方で、抗体が結合し得る
タンパク質分子の領域は、「抗原性エピトープ」として
定義される。タンパク質の免疫原性エピトープの数は、
一般に抗原性エピトープの数より少ない。例えば、Geys
enら, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81:3998-4002 (198
3)を参照のこと。
リペプチドのエピトープ保有部分、特に表181〜193に同
定されたエピトープ保有部分（抗原性領域）を含むペプ
チドまたはポリペプチドを提供する。エピトープ保有部
分は、本発明のポリペプチドの免疫原性または抗原性の
エピトープである。「免疫原性エピトープ」は、タンパ
ク質全体が免疫原であるとき抗体応答を惹起するタンパ
ク質部分として定義される。他方で、抗体が結合し得る
タンパク質分子の領域は、「抗原性エピトープ」として
定義される。タンパク質の免疫原性エピトープの数は、
一般に抗原性エピトープの数より少ない。例えば、Geys
enら, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81:3998-4002 (198
3)を参照のこと。
【０１３６】抗原性エピトープを有する（すなわち、抗
体が結合し得るタンパク質分子の領域を含む）ペプチド
またはポリペプチドの選択に関して、タンパク質配列の
一部に類似する比較的短い合成ペプチドが、通常、部分
的に類似したタンパク質と反応する抗血清を惹起し得る
ことは、当該分野において周知である。例えば、Sutcli
ffile, J.G., Shinnick, T.M., Green, N.およびLearne
r, R.A. (1983) 「Antibodies that react with predet
ermined sites on proteins」, Science 219:660-666を
参照のこと。タンパク質反応性血清を惹起し得るペプチ
ドは、しばしばタンパク質の一次配列で表され、一連の
単純な化学的規則により特徴づけられ、そして完全タン
パク質の免疫優勢領域（すなわち、免疫原性エピトー
プ）およびアミノ酸またはカルボキシル末端の両方とも
に制限されない。従って、本発明の抗原性エピトープ保
有ペプチドおよびポリペプチドは、本発明のポリペプチ
ドに特異的に結合する抗体（モノクローナル抗体を包含
する）を惹起するために有用である。例えば、Wilson
ら, Cell 37:767-778 (1984)の777頁を参照のこと。
体が結合し得るタンパク質分子の領域を含む）ペプチド
またはポリペプチドの選択に関して、タンパク質配列の
一部に類似する比較的短い合成ペプチドが、通常、部分
的に類似したタンパク質と反応する抗血清を惹起し得る
ことは、当該分野において周知である。例えば、Sutcli
ffile, J.G., Shinnick, T.M., Green, N.およびLearne
r, R.A. (1983) 「Antibodies that react with predet
ermined sites on proteins」, Science 219:660-666を
参照のこと。タンパク質反応性血清を惹起し得るペプチ
ドは、しばしばタンパク質の一次配列で表され、一連の
単純な化学的規則により特徴づけられ、そして完全タン
パク質の免疫優勢領域（すなわち、免疫原性エピトー
プ）およびアミノ酸またはカルボキシル末端の両方とも
に制限されない。従って、本発明の抗原性エピトープ保
有ペプチドおよびポリペプチドは、本発明のポリペプチ
ドに特異的に結合する抗体（モノクローナル抗体を包含
する）を惹起するために有用である。例えば、Wilson
ら, Cell 37:767-778 (1984)の777頁を参照のこと。
【０１３７】本発明の抗原性エピトープ保有ペプチドお
よびポリペプチドは、本発明のポリペプチドのアミノ酸
配列内に含まれる、好ましくは少なくとも７個、より好
ましくは少なくとも９個、そして最も好ましくは約15個
から約30個の間のアミノ酸を含有する。S. aureus特異
的抗体の生成に用いられ得る抗原性ポリペプチドまたは
ペプチドの非限定的な例は、以下を包含する：以下の表
181〜193に示されるペプチドを含むポリペプチド。これ
らのポリペプチドフラグメントは、Jameson-Wolf抗原指
数の分析により、表示されたS. aureusタンパク質の抗
原性エピトープを保有すると決定され、その代表的なサ
ンプルを図３に示す。
よびポリペプチドは、本発明のポリペプチドのアミノ酸
配列内に含まれる、好ましくは少なくとも７個、より好
ましくは少なくとも９個、そして最も好ましくは約15個
から約30個の間のアミノ酸を含有する。S. aureus特異
的抗体の生成に用いられ得る抗原性ポリペプチドまたは
ペプチドの非限定的な例は、以下を包含する：以下の表
181〜193に示されるペプチドを含むポリペプチド。これ
らのポリペプチドフラグメントは、Jameson-Wolf抗原指
数の分析により、表示されたS. aureusタンパク質の抗
原性エピトープを保有すると決定され、その代表的なサ
ンプルを図３に示す。
【０１３８】本発明のエピトープ保有ペプチドおよびポ
リペプチドは、任意の従来法により生成され得る。例え
ば、Houghten, R.A. (1985) General method for the r
apidsolid-phase synthesis of large numbers of pept
ides:specificity of antigen-antibody interaction a
t the level of individual amino acids. Proc. Natl.
Acad. Sci. USA 82:5131-5135を参照のこと。この「同
時多重ペプチド合成(SMPS)」プロセスは、Houghtonら
(1986) の米国特許第4,631,211号にさらに記載される。
本発明のエピトープ保有ペプチドおよびポリペプチド
は、当該分野において周知の方法に従って、抗体を誘導
するために用いられる。例えば、Sutcliffeら, 前出；W
ilsonら, 前出；Chow, Mら, Proc. Natl. Acad. Sci. U
SA 82:910-914；およびBittle, F.J.ら, J. Gen. Viro
l. 66:2347-2354 (1985)を参照のこと。
リペプチドは、任意の従来法により生成され得る。例え
ば、Houghten, R.A. (1985) General method for the r
apidsolid-phase synthesis of large numbers of pept
ides:specificity of antigen-antibody interaction a
t the level of individual amino acids. Proc. Natl.
Acad. Sci. USA 82:5131-5135を参照のこと。この「同
時多重ペプチド合成(SMPS)」プロセスは、Houghtonら
(1986) の米国特許第4,631,211号にさらに記載される。
本発明のエピトープ保有ペプチドおよびポリペプチド
は、当該分野において周知の方法に従って、抗体を誘導
するために用いられる。例えば、Sutcliffeら, 前出；W
ilsonら, 前出；Chow, Mら, Proc. Natl. Acad. Sci. U
SA 82:910-914；およびBittle, F.J.ら, J. Gen. Viro
l. 66:2347-2354 (1985)を参照のこと。
【０１３９】本発明の免疫原性エピトープ保有ペプチド
（すなわち、タンパク質全体が免疫原であるとき抗体応
答を惹起するタンパク質部分）は、当該分野において公
知の方法に従って同定される。例えば、Geysenら, 前出
を参照のこと。さらに、Geysen (1990)の米国特許第5,1
94,392号は、目的とする抗体の特定のパラトープ（抗原
結合部位）に相補的であるエピトープのトポロジー的等
価物（すなわち、「ミモトープ」）であるモノマー（ア
ミノ酸または他の化合物）の配列を検出または決定する
一般的方法を記載する。より一般的には、Geysen (198
9) の米国特許第4,433,092号は、目的とする特定のレセ
プターのリガンド結合部位に相補的であるリガンドのト
ポログラフィー的等価物であるモノマーの配列を検出お
よび決定する方法を記載する。同様に、Houghton, R.A.
ら (1996) の米国特許第5,480,971号のPeralkylated Ol
igopeptide Mixturesは、直鎖状Ｃ１〜Ｃ７アルキル過
アルキル化オリゴペプチドおよびこのようなペプチドの
セットおよびライブラリー、ならびこのようなオリゴペ
プチドセットおよびライブラリーを、目的とするアクセ
プター分子に優先的に結合する過アルキル化オリゴペプ
チドの配列を決定するために用いる方法を開示する。従
って、本発明のエピトープ保有ペプチドの非ペプチドア
ナログもまた、これらの方法により通常的に作製され得
る。
（すなわち、タンパク質全体が免疫原であるとき抗体応
答を惹起するタンパク質部分）は、当該分野において公
知の方法に従って同定される。例えば、Geysenら, 前出
を参照のこと。さらに、Geysen (1990)の米国特許第5,1
94,392号は、目的とする抗体の特定のパラトープ（抗原
結合部位）に相補的であるエピトープのトポロジー的等
価物（すなわち、「ミモトープ」）であるモノマー（ア
ミノ酸または他の化合物）の配列を検出または決定する
一般的方法を記載する。より一般的には、Geysen (198
9) の米国特許第4,433,092号は、目的とする特定のレセ
プターのリガンド結合部位に相補的であるリガンドのト
ポログラフィー的等価物であるモノマーの配列を検出お
よび決定する方法を記載する。同様に、Houghton, R.A.
ら (1996) の米国特許第5,480,971号のPeralkylated Ol
igopeptide Mixturesは、直鎖状Ｃ１〜Ｃ７アルキル過
アルキル化オリゴペプチドおよびこのようなペプチドの
セットおよびライブラリー、ならびこのようなオリゴペ
プチドセットおよびライブラリーを、目的とするアクセ
プター分子に優先的に結合する過アルキル化オリゴペプ
チドの配列を決定するために用いる方法を開示する。従
って、本発明のエピトープ保有ペプチドの非ペプチドア
ナログもまた、これらの方法により通常的に作製され得
る。
【０１４０】表181〜193は、上述されるように、新規な
Staphylococcus aureus外膜タンパク質を突き止めるア
ルゴリズムにより同定された、免疫学的に有用なポリペ
プチドを列挙する。同定されたポリペプチドのそれぞれ
のエピトープまたは「抗原性領域」もまた列挙される。
抗原性領域（またはエピトープ）は、２つの番号x-yに
より描写される。ここでｘは、オープンリーディングフ
レーム中のエピトープ内に含まれる最初のアミノ酸番号
であり、そしてｙは、オープンリーディングフレーム中
のエピトープ内に含まれる最後のアミノ酸番号である。
例えば、ORF 168-6の第１エピトープは、表181〜193に
おいて記載されるように、配列番号5,192のアミノ酸36
から45で構成される。本発明者らは、表181〜193におい
て同定された抗原性ポリペプチドのそれぞれについての
いくつかのエピトープを同定した。従って、本発明の一
部を形成するのは、表181〜193において同定された１つ
またはそれ以上の抗原性領域のアミノ酸配列を含むポリ
ペプチドである。本発明は、このようなポリペプチドを
コードするポリヌクレオチドをさらに提供する。
Staphylococcus aureus外膜タンパク質を突き止めるア
ルゴリズムにより同定された、免疫学的に有用なポリペ
プチドを列挙する。同定されたポリペプチドのそれぞれ
のエピトープまたは「抗原性領域」もまた列挙される。
抗原性領域（またはエピトープ）は、２つの番号x-yに
より描写される。ここでｘは、オープンリーディングフ
レーム中のエピトープ内に含まれる最初のアミノ酸番号
であり、そしてｙは、オープンリーディングフレーム中
のエピトープ内に含まれる最後のアミノ酸番号である。
例えば、ORF 168-6の第１エピトープは、表181〜193に
おいて記載されるように、配列番号5,192のアミノ酸36
から45で構成される。本発明者らは、表181〜193におい
て同定された抗原性ポリペプチドのそれぞれについての
いくつかのエピトープを同定した。従って、本発明の一
部を形成するのは、表181〜193において同定された１つ
またはそれ以上の抗原性領域のアミノ酸配列を含むポリ
ペプチドである。本発明は、このようなポリペプチドを
コードするポリヌクレオチドをさらに提供する。
【０１４１】本発明は、本明細書中に記載されたのと実
質的に等価である単離されたポリペプチド、タンパク
質、および核酸分子をさらに包含する。本明細書中で用
いられる「実質的に等価である」とは、１つまたはそれ
以上の置換、欠失、または付加により参照配列とは異な
るが、その正味の効果が参照配列と問題の配列との間で
不利な機能相違を生じさせない、核酸およびアミノ酸の
両方の配列（例えば、変異体配列）をいう。本発明の目
的のために、等価な生物学的活性および等価な発現特徴
を有する配列は、実質的に等価であるとみなされる。等
価物を決定する目的では、成熟配列の短縮は、考慮され
るべきではない。
質的に等価である単離されたポリペプチド、タンパク
質、および核酸分子をさらに包含する。本明細書中で用
いられる「実質的に等価である」とは、１つまたはそれ
以上の置換、欠失、または付加により参照配列とは異な
るが、その正味の効果が参照配列と問題の配列との間で
不利な機能相違を生じさせない、核酸およびアミノ酸の
両方の配列（例えば、変異体配列）をいう。本発明の目
的のために、等価な生物学的活性および等価な発現特徴
を有する配列は、実質的に等価であるとみなされる。等
価物を決定する目的では、成熟配列の短縮は、考慮され
るべきではない。
【０１４２】本発明は、Staphylococcus aureusの他の
株から、本発明のStaphylococcus aureusゲノムのフラ
グメントのホモログおよび本発明のORFによりコードさ
れるタンパク質のホモログを得る方法をさらに提供す
る。本明細書中で用いられるように、Staphylococcus a
ureusの配列またはタンパク質は、本発明のStaphylococ
cus aureusゲノムのフラグメントの１つまたは本発明の
ORFの１つによりコードされるタンパク質に対し有意な
相同性を有する場合、Staphylococcus aureusフラグメ
ントまたはコンティグのフラグメントまたは本発明のOR
Fの１つによりコードされるタンパク質のホモログとし
て定義される。特に、本明細書中に開示の配列をプロー
ブまたはプライマーとして用い、そしてPCRクローニン
グならびにコロニー／プラークハイブリダイゼーション
のような技術を用いることにより、当業者はホモログを
入手し得る。
株から、本発明のStaphylococcus aureusゲノムのフラ
グメントのホモログおよび本発明のORFによりコードさ
れるタンパク質のホモログを得る方法をさらに提供す
る。本明細書中で用いられるように、Staphylococcus a
ureusの配列またはタンパク質は、本発明のStaphylococ
cus aureusゲノムのフラグメントの１つまたは本発明の
ORFの１つによりコードされるタンパク質に対し有意な
相同性を有する場合、Staphylococcus aureusフラグメ
ントまたはコンティグのフラグメントまたは本発明のOR
Fの１つによりコードされるタンパク質のホモログとし
て定義される。特に、本明細書中に開示の配列をプロー
ブまたはプライマーとして用い、そしてPCRクローニン
グならびにコロニー／プラークハイブリダイゼーション
のような技術を用いることにより、当業者はホモログを
入手し得る。
【０１４３】本明細書中で用いられるように、２つの核
酸分子またはタンパク質は、この２つが85％より高い配
列（アミノ酸または核酸）相同性を有する領域を含有す
る場合、「有意な相同性を有する」とされる。この点に
おいて好ましいホモログは、90％より高い相同性を有す
る配列である。特に好ましいホモログは、93％以上の相
同性を有するホモログである。中でも、特に好ましいホ
モログは、95％以上の相同性を有するホモログである。
これらの中で非常に特に好ましいのは、97％以上の相同
性を有するホモログであり、そしてこれらの中でさらに
より特に好ましいのは、99％以上の相同性を有するホモ
ログである。これらの中で最も好ましいホモログは、9
9.9％以上の相同性を有するホモログである。相同性の
尺度の中で、同一であることが、この点において特に好
ましいことが理解される。
酸分子またはタンパク質は、この２つが85％より高い配
列（アミノ酸または核酸）相同性を有する領域を含有す
る場合、「有意な相同性を有する」とされる。この点に
おいて好ましいホモログは、90％より高い相同性を有す
る配列である。特に好ましいホモログは、93％以上の相
同性を有するホモログである。中でも、特に好ましいホ
モログは、95％以上の相同性を有するホモログである。
これらの中で非常に特に好ましいのは、97％以上の相同
性を有するホモログであり、そしてこれらの中でさらに
より特に好ましいのは、99％以上の相同性を有するホモ
ログである。これらの中で最も好ましいホモログは、9
9.9％以上の相同性を有するホモログである。相同性の
尺度の中で、同一であることが、この点において特に好
ましいことが理解される。
【０１４４】配列番号１〜5,191において示されるヌク
レオチド配列、または配列番号１〜5,191のヌクレオチ
ド配列と少なくとも95％、特に少なくとも99％、特に少
なくとも99.5％同一のヌクレオチド配列に由来する領域
特異的プライマーまたはプローブは、DNA合成およびPCR
増幅を開始させるために、ならびにホモログをコードす
るクローン化DNAを含むコロニーを同定するために用い
られ得る。本発明のこの局面に適切な方法は周知であ
り、そして多くの刊行物に詳細に記載されている（例え
ば、Innisら, PCR PROTOCOLS, Academic Press, San Di
ego, CA (1990)）。
レオチド配列、または配列番号１〜5,191のヌクレオチ
ド配列と少なくとも95％、特に少なくとも99％、特に少
なくとも99.5％同一のヌクレオチド配列に由来する領域
特異的プライマーまたはプローブは、DNA合成およびPCR
増幅を開始させるために、ならびにホモログをコードす
るクローン化DNAを含むコロニーを同定するために用い
られ得る。本発明のこの局面に適切な方法は周知であ
り、そして多くの刊行物に詳細に記載されている（例え
ば、Innisら, PCR PROTOCOLS, Academic Press, San Di
ego, CA (1990)）。
【０１４５】配列番号１〜5,191、または配列番号１〜
5,191の配列と上述の同一度を有するヌクレオチド配列
に由来するプライマーを用いる場合、当業者は、高いス
トリンジェンシー条件（例えば、6X SSPCおよび50％ホ
ルムアミド中で50〜60℃でアニールし、そして0.5X SSP
C中で50〜65℃で洗浄する）を用いることにより、プラ
イマー配列に対して75％より高い相同性の配列のみが増
幅されることを認識する。低いストリンジェンシー条件
（例えば、5X SSPCおよび40〜45％ホルムアミド中で35
〜37℃でハイブリダイズし、そして0.5X SSPC中で42℃
で洗浄する）を用いることにより、プライマー配列に対
して40〜45％より高い相同性の配列もまた増幅される。
5,191の配列と上述の同一度を有するヌクレオチド配列
に由来するプライマーを用いる場合、当業者は、高いス
トリンジェンシー条件（例えば、6X SSPCおよび50％ホ
ルムアミド中で50〜60℃でアニールし、そして0.5X SSP
C中で50〜65℃で洗浄する）を用いることにより、プラ
イマー配列に対して75％より高い相同性の配列のみが増
幅されることを認識する。低いストリンジェンシー条件
（例えば、5X SSPCおよび40〜45％ホルムアミド中で35
〜37℃でハイブリダイズし、そして0.5X SSPC中で42℃
で洗浄する）を用いることにより、プライマー配列に対
して40〜45％より高い相同性の配列もまた増幅される。
【０１４６】配列番号１〜5,191、または配列番号１〜
5,191に配列と上述の同一度を有するヌクレオチド配列
に由来するDNAプローブを、コロニー／プラークハイブ
リダイゼーションのために用いる場合、当業者は、高い
ストリンジェンシー条件（例えば、5X SSPCおよび50％
ホルムアミド中で50〜65℃でハイブリダイズし、そして
0.5X SSPC中で50〜65℃で洗浄する）を用いることによ
り、プローブに対して90％より高い相同性の領域を有す
る配列が得られ得、低いストリンジェンシー条件（例え
ば、5X SSPCおよび40〜45％ホルムアミド中で35〜37℃
でハイブリダイズし、そして0.5X SSPC中で42℃で洗浄
する）を用いることにより、プローブに対して35〜45％
より高い相同性の配列が得られることを認識する。
5,191に配列と上述の同一度を有するヌクレオチド配列
に由来するDNAプローブを、コロニー／プラークハイブ
リダイゼーションのために用いる場合、当業者は、高い
ストリンジェンシー条件（例えば、5X SSPCおよび50％
ホルムアミド中で50〜65℃でハイブリダイズし、そして
0.5X SSPC中で50〜65℃で洗浄する）を用いることによ
り、プローブに対して90％より高い相同性の領域を有す
る配列が得られ得、低いストリンジェンシー条件（例え
ば、5X SSPCおよび40〜45％ホルムアミド中で35〜37℃
でハイブリダイズし、そして0.5X SSPC中で42℃で洗浄
する）を用いることにより、プローブに対して35〜45％
より高い相同性の配列が得られることを認識する。
【０１４７】任意の生物は、その生物が、このようなタ
ンパク質を天然に発現し、そしてそれをコードする遺伝
子を含有する限り、本発明のホモログの供給源として用
いられ得る。ホモログを単離するための最も好ましい生
物は、Staphylococcus aureusに密接に関連している細
菌である。
ンパク質を天然に発現し、そしてそれをコードする遺伝
子を含有する限り、本発明のホモログの供給源として用
いられ得る。ホモログを単離するための最も好ましい生
物は、Staphylococcus aureusに密接に関連している細
菌である。
【０１４８】本発明の組成物の使用例 表１〜146に提供する各ORFは、公知の遺伝子またはポリ
ペプチドに対する相同性により機能で同定される。その
結果、当業者は、本発明のポリペプチドを、ポリペプチ
ドの推定同定のタイプに一致して、商業目的、治療目
的、および工業目的のために使用し得る。このような同
定によって、当業者は、Staphylococcus aureus ORFを
使用して、同定が行われる公知のタイプ配列と同様の様
式で、例えば、特定の糖供給源を発酵するか、または特
定の代謝産物を産生することが可能になる。本発明のこ
の局面の例示となる種々の総説が利用可能であり、以下
の酵素の工業的利用に対する総説が挙げられる。例え
ば、BIOCHEMICAL ENGINEERINGAND BIOTECHNOLOGY HANDB
OOK、第２版、Macmillan Publications, Ltd. NY (199
1) およびBIOCATALYSIS IN ORGANIC SYNTHESIS, Trampe
rら編、Elsevier Science Publishers, Amsterdam, The
Netherlands (1985)。本発明のこの局面および他の局
面を例示する多様な使用例を、以下に考察する。
ペプチドに対する相同性により機能で同定される。その
結果、当業者は、本発明のポリペプチドを、ポリペプチ
ドの推定同定のタイプに一致して、商業目的、治療目
的、および工業目的のために使用し得る。このような同
定によって、当業者は、Staphylococcus aureus ORFを
使用して、同定が行われる公知のタイプ配列と同様の様
式で、例えば、特定の糖供給源を発酵するか、または特
定の代謝産物を産生することが可能になる。本発明のこ
の局面の例示となる種々の総説が利用可能であり、以下
の酵素の工業的利用に対する総説が挙げられる。例え
ば、BIOCHEMICAL ENGINEERINGAND BIOTECHNOLOGY HANDB
OOK、第２版、Macmillan Publications, Ltd. NY (199
1) およびBIOCATALYSIS IN ORGANIC SYNTHESIS, Trampe
rら編、Elsevier Science Publishers, Amsterdam, The
Netherlands (1985)。本発明のこの局面および他の局
面を例示する多様な使用例を、以下に考察する。
【０１４９】１．生合成酵素 中間代謝および高分子代謝、小分子の生合成、細胞プロ
セスおよび他の機能に関与する触媒反応を媒介するのに
関与するオープンリーディングフレームにコードされる
タンパク質は、代謝の中間産物の分解に関与する酵素、
中心中間代謝に関与する酵素、呼吸（好気呼吸的および
嫌気呼吸の両方）に関与する酵素、発酵に関する酵素、
ATPプロトンモーター力変換（proton motor force conv
ersion）に関与する酵素、広範な調節機能に関与する酵
素、アミノ酸合成に関与する酵素、ヌクレオチド合成に
関与する酵素、補因子およびビタミン合成に関与する酵
素を包含し、工業的生合成のために使用され得る。
セスおよび他の機能に関与する触媒反応を媒介するのに
関与するオープンリーディングフレームにコードされる
タンパク質は、代謝の中間産物の分解に関与する酵素、
中心中間代謝に関与する酵素、呼吸（好気呼吸的および
嫌気呼吸の両方）に関与する酵素、発酵に関する酵素、
ATPプロトンモーター力変換（proton motor force conv
ersion）に関与する酵素、広範な調節機能に関与する酵
素、アミノ酸合成に関与する酵素、ヌクレオチド合成に
関与する酵素、補因子およびビタミン合成に関与する酵
素を包含し、工業的生合成のために使用され得る。
【０１５０】Staphylococcus aureusに存在する種々の
代謝経路は、絶対的な栄養要求性に基づいて、ならびに
表１〜180および配列番号１〜5,191に同定される種々の
酵素を試験することによって同定され得る。
代謝経路は、絶対的な栄養要求性に基づいて、ならびに
表１〜180および配列番号１〜5,191に同定される種々の
酵素を試験することによって同定され得る。
【０１５１】特に重要なものは、中間代謝産物の分解お
よび非高分子代謝に関与するポリペプチドである。この
ような酵素としては、アミラーゼ、グルコースオキシダ
ーゼ、およびカタラーゼが挙げられる。
よび非高分子代謝に関与するポリペプチドである。この
ような酵素としては、アミラーゼ、グルコースオキシダ
ーゼ、およびカタラーゼが挙げられる。
【０１５２】タンパク質分解酵素は、別のクラスの商業
的に重要な酵素である。タンパク質分解酵素は、亜麻お
よび他の植物繊維を加工することを含む多くの工業プロ
セスにおいて、果汁の抽出、清澄化、および脱ペクチン
化（depectinization）において、植物油の抽出におい
て、ならびに単細胞性の果実を与えるための果実および
植物の浸軟において、使用が見出される。食物工業にお
いて使用されるタンパク質分解酵素の詳細な総説は、Ro
mboutsら、Symbiosis 21:79 (1986) およびVoraganら、
BIOCATALYSTS IN AGRICULTURAL BIOTECHNOLOGY, Whitak
erら編、American Chemical Society Symposium Series
389: 93 (1989)に提供される。
的に重要な酵素である。タンパク質分解酵素は、亜麻お
よび他の植物繊維を加工することを含む多くの工業プロ
セスにおいて、果汁の抽出、清澄化、および脱ペクチン
化（depectinization）において、植物油の抽出におい
て、ならびに単細胞性の果実を与えるための果実および
植物の浸軟において、使用が見出される。食物工業にお
いて使用されるタンパク質分解酵素の詳細な総説は、Ro
mboutsら、Symbiosis 21:79 (1986) およびVoraganら、
BIOCATALYSTS IN AGRICULTURAL BIOTECHNOLOGY, Whitak
erら編、American Chemical Society Symposium Series
389: 93 (1989)に提供される。
【０１５３】糖代謝は、Staphylococcus aureusの一次
代謝の重要な局面である。糖（例えば、特に、グルコー
ス、ガラクトース、フルクトース、およびキシロース）
分解に関与する酵素は、工業的発酵において使用され得
る。重要な糖転換酵素のいくつかは、商業的な視点か
ら、グルコースイソメラーゼのような糖イソメラーゼを
含む。他の代謝酵素は、ケトグロン酸（KGA）を生成す
るグルコースオキシダーゼのように商業的使用を見出し
ている。KGAは、Kruegerら、Biotechnology 6(A)、Rhin
eら編、Verlag Press, Weinheim, Germany (1984）に記
載されるような、Reichstein's手順を用いるアスコルビ
ン酸の商業的生産における中間産物である。
代謝の重要な局面である。糖（例えば、特に、グルコー
ス、ガラクトース、フルクトース、およびキシロース）
分解に関与する酵素は、工業的発酵において使用され得
る。重要な糖転換酵素のいくつかは、商業的な視点か
ら、グルコースイソメラーゼのような糖イソメラーゼを
含む。他の代謝酵素は、ケトグロン酸（KGA）を生成す
るグルコースオキシダーゼのように商業的使用を見出し
ている。KGAは、Kruegerら、Biotechnology 6(A)、Rhin
eら編、Verlag Press, Weinheim, Germany (1984）に記
載されるような、Reichstein's手順を用いるアスコルビ
ン酸の商業的生産における中間産物である。
【０１５４】グルコースオキシダーゼ（GOD）は、市販
されており、そして精製形態および固定化形態でビール
の脱酸素化のために使用されている。例えば、Hartmeir
ら、Biotechnology Letters 1:21 (1979）を参照のこ
と。最も重要なGODの適用は、グルコン酸の工業規模の
発酵である。界面活性剤、布地、革、写真、医薬、食
物、飼料、およびコンクリート工業において使用される
グルコン酸の市場。例えば、Bigelisら、GENE MANIPULA
TIONS AND FUNGIの357頁〜；Benettら編、AcademicPres
s, New York (1985)に記載されている。工業的適用に加
えて、GODは、近年、スターチおよびセルロースの水和
物（hydrosylates）由来のシロップを分析するバイオテ
クノロジーにおいて、体液中のグルコースの定量測定の
ための薬剤における適用を見出している。この適用は、
例えば、Owusuら、Biocheml. et Biophysica. Acta. 87
2:83 (1986）に記載されている。
されており、そして精製形態および固定化形態でビール
の脱酸素化のために使用されている。例えば、Hartmeir
ら、Biotechnology Letters 1:21 (1979）を参照のこ
と。最も重要なGODの適用は、グルコン酸の工業規模の
発酵である。界面活性剤、布地、革、写真、医薬、食
物、飼料、およびコンクリート工業において使用される
グルコン酸の市場。例えば、Bigelisら、GENE MANIPULA
TIONS AND FUNGIの357頁〜；Benettら編、AcademicPres
s, New York (1985)に記載されている。工業的適用に加
えて、GODは、近年、スターチおよびセルロースの水和
物（hydrosylates）由来のシロップを分析するバイオテ
クノロジーにおいて、体液中のグルコースの定量測定の
ための薬剤における適用を見出している。この適用は、
例えば、Owusuら、Biocheml. et Biophysica. Acta. 87
2:83 (1986）に記載されている。
【０１５５】今日、世界で使用されている主要な甘味料
は、テンサイおよびサトウキビ由来の糖である。工業的
酵素の分野において、グルコースイソメラーゼプロセス
は、今日、市場において最も大きな拡張を示す。初め
に、可溶性酵素が使用され、その後、固定化酵素が開発
された（Kruegerら、Biotechnology, The Textbook ofI
ndustrial Microbiology, Sinauer Associated Incorpo
ratred, Sunderland, Massachusetts (1990)）。今日、
グルコースから生成された高フルクトースシロップの使
用は、固定化酵素を用いる断然最大の工業的商業であ
る。これらの酵素の工業的使用の総説は、Jorgensen, S
tarch 40:307 (1988)により提供されている。
は、テンサイおよびサトウキビ由来の糖である。工業的
酵素の分野において、グルコースイソメラーゼプロセス
は、今日、市場において最も大きな拡張を示す。初め
に、可溶性酵素が使用され、その後、固定化酵素が開発
された（Kruegerら、Biotechnology, The Textbook ofI
ndustrial Microbiology, Sinauer Associated Incorpo
ratred, Sunderland, Massachusetts (1990)）。今日、
グルコースから生成された高フルクトースシロップの使
用は、固定化酵素を用いる断然最大の工業的商業であ
る。これらの酵素の工業的使用の総説は、Jorgensen, S
tarch 40:307 (1988)により提供されている。
【０１５６】プロテイナーゼ（例えば、アルカリセリン
プロテイナーゼ）は、界面活性剤添加物として使用さ
れ、従って工業分野で使用される最も大量の微生物酵素
の規模の容量の１つを示す。それらが工業的に重要であ
るので、工業的プロセスにおけるこれらの酵素の使用に
関する公開情報および未公開情報が非常に多く存在す
る。（Faultmanら、Acid Proteases Structure Functio
n and Biology, Tang, J.,編、Plenum Press, New York
(1977) およびGodfreysら、Industrial Enzymes,MacMi
llan Publishers, Surrey, UK (1983）およびHepner
ら、Report Industrial Enzymes by 1990, Hel Hepner
& Associates, London（1986））。
プロテイナーゼ）は、界面活性剤添加物として使用さ
れ、従って工業分野で使用される最も大量の微生物酵素
の規模の容量の１つを示す。それらが工業的に重要であ
るので、工業的プロセスにおけるこれらの酵素の使用に
関する公開情報および未公開情報が非常に多く存在す
る。（Faultmanら、Acid Proteases Structure Functio
n and Biology, Tang, J.,編、Plenum Press, New York
(1977) およびGodfreysら、Industrial Enzymes,MacMi
llan Publishers, Surrey, UK (1983）およびHepner
ら、Report Industrial Enzymes by 1990, Hel Hepner
& Associates, London（1986））。
【０１５７】別のクラスの本発明の商業的に使用できる
タンパク質は、例えば、Macraeら、Philosophical Tran
sactions of the Chiral Society of London 310：227
（1985）およびPoserke, Journal of the American Oil
Chemist Society） 61:1758(1984)に記載されている微
生物のリパーゼである。リパーゼの主な使用は、脂質お
よび油脂工業における、容易に入手可能なトリグリセリ
ドのリパーゼで触媒される分子内エステル化を用いた中
和グリセリドの産生についてである。リパーゼの適用と
しては、洗浄手順の過程における織物からの脂質の除去
を容易にするための界面活性添加物としての使用が挙げ
られる。
タンパク質は、例えば、Macraeら、Philosophical Tran
sactions of the Chiral Society of London 310：227
（1985）およびPoserke, Journal of the American Oil
Chemist Society） 61:1758(1984)に記載されている微
生物のリパーゼである。リパーゼの主な使用は、脂質お
よび油脂工業における、容易に入手可能なトリグリセリ
ドのリパーゼで触媒される分子内エステル化を用いた中
和グリセリドの産生についてである。リパーゼの適用と
しては、洗浄手順の過程における織物からの脂質の除去
を容易にするための界面活性添加物としての使用が挙げ
られる。
【０１５８】複雑な有機分子の合成における重要な工程
に対する触媒としての酵素の使用、および特に微生物酵
素の使用は、非常に速い速度で流行を獲得している。最
も重要な１つの分野は、キラルな中間産物の調製であ
る。キラルな中間産物の調製は、広い範囲の合成化学
者、特に新規な医薬、農薬、芳香剤、および調味料の調
製に従事する合成化学者の関心の的である。（Davies
ら、Recent Advances in theGeneration of Chiral Int
ermediates Using Enzymes, CRC Press, Boca Raton, F
lorida (1990)を参照のこと）。酵素により触媒される
以下の反応は、有機化学者の関心の的である：カルボン
酸エステル、リン酸エステル、アミド、およびニトリル
の加水分解、エステル化反応、トランスエステル化反
応、アミドの合成、アルカノンおよびオキソアルカネー
トの還元、アルコールのカルボニル化合物への酸化、ス
ルフィドのスルホキシドへの酸化、およびアルドール反
応のような炭素結合形成反応。
に対する触媒としての酵素の使用、および特に微生物酵
素の使用は、非常に速い速度で流行を獲得している。最
も重要な１つの分野は、キラルな中間産物の調製であ
る。キラルな中間産物の調製は、広い範囲の合成化学
者、特に新規な医薬、農薬、芳香剤、および調味料の調
製に従事する合成化学者の関心の的である。（Davies
ら、Recent Advances in theGeneration of Chiral Int
ermediates Using Enzymes, CRC Press, Boca Raton, F
lorida (1990)を参照のこと）。酵素により触媒される
以下の反応は、有機化学者の関心の的である：カルボン
酸エステル、リン酸エステル、アミド、およびニトリル
の加水分解、エステル化反応、トランスエステル化反
応、アミドの合成、アルカノンおよびオキソアルカネー
トの還元、アルコールのカルボニル化合物への酸化、ス
ルフィドのスルホキシドへの酸化、およびアルドール反
応のような炭素結合形成反応。
【０１５９】本発明のORFの１つによりコードされる酵
素の使用を、生体内変換および有機合成について考慮す
る場合、単離された酵素とは対照的に微生物を用いる利
点およびそれぞれの不利益を考慮する必要が時々ある。
一方では全細胞系を用い、または他方では単離された部
分的に精製された酵素を用いる損得は、Budら、Chemist
ry in Britain (1987)、127頁により詳細に記載されて
いる。
素の使用を、生体内変換および有機合成について考慮す
る場合、単離された酵素とは対照的に微生物を用いる利
点およびそれぞれの不利益を考慮する必要が時々ある。
一方では全細胞系を用い、または他方では単離された部
分的に精製された酵素を用いる損得は、Budら、Chemist
ry in Britain (1987)、127頁により詳細に記載されて
いる。
【０１６０】アミノトランスフェラーゼは、アミノ酸の
生合成および代謝に関与する酵素であり、アミノ酸の触
媒的な生産に有用である。酵素系に基づく微生物の使用
の利点は、アミノトランスフェラーゼ酵素が、L-アミノ
酸のみの立体選択的合成を触媒し、そして一般に、一様
に高い触媒速度を保持することである。アミノ酸生産の
ためにアミノトランスフェラーゼを使用する記載は、Ro
selle-David, Methodsof Enzymology 136 :479 (1987）
によって提供されている。
生合成および代謝に関与する酵素であり、アミノ酸の触
媒的な生産に有用である。酵素系に基づく微生物の使用
の利点は、アミノトランスフェラーゼ酵素が、L-アミノ
酸のみの立体選択的合成を触媒し、そして一般に、一様
に高い触媒速度を保持することである。アミノ酸生産の
ためにアミノトランスフェラーゼを使用する記載は、Ro
selle-David, Methodsof Enzymology 136 :479 (1987）
によって提供されている。
【０１６１】本発明のORFによってコードされる有用な
タンパク質の別のカテゴリーは、核酸合成、核酸修復、
および核酸組換えに関与する酵素を包含する。商業的に
重要な多様な酵素は、以前にStaphylococcus aureusの
メンバーから単離されている。これらには、Sau3Aおよ
びSau96Iが挙げられる。
タンパク質の別のカテゴリーは、核酸合成、核酸修復、
および核酸組換えに関与する酵素を包含する。商業的に
重要な多様な酵素は、以前にStaphylococcus aureusの
メンバーから単離されている。これらには、Sau3Aおよ
びSau96Iが挙げられる。
【０１６２】２．抗体の生成 本明細書中で記載するように、本発明のタンパク質およ
びそれらの相同物は、現在、他のタンパク質に適用され
ている当該分野において公知の多様な手順および方法に
おいて使用され得る。本発明のタンパク質は、タンパク
質に選択的に結合する抗体を生成するために、さらに使
用され得る。このような抗体は、モノクローナル抗体ま
たはポリクローナル抗体、ならびにこれらの抗体のフラ
グメント、およびヒト化形態のいずれかであり得る。
びそれらの相同物は、現在、他のタンパク質に適用され
ている当該分野において公知の多様な手順および方法に
おいて使用され得る。本発明のタンパク質は、タンパク
質に選択的に結合する抗体を生成するために、さらに使
用され得る。このような抗体は、モノクローナル抗体ま
たはポリクローナル抗体、ならびにこれらの抗体のフラ
グメント、およびヒト化形態のいずれかであり得る。
【０１６３】本発明は、本発明のタンパク質の１つに選
択的に結合する抗体、およびこれらの抗体を産生するハ
イブリドーマをさらに提供する。ハイブリドーマは、特
異的なモノクローナル抗体を分泌し得る不死化細胞株で
ある。
択的に結合する抗体、およびこれらの抗体を産生するハ
イブリドーマをさらに提供する。ハイブリドーマは、特
異的なモノクローナル抗体を分泌し得る不死化細胞株で
ある。
【０１６４】一般的に、ポリクローナル抗体およびモノ
クローナル抗体、ならびに所望の抗体を産生し得るハイ
ブリドーマを調製する技術（Campbell, A. M., MONOCLO
NALANTIBODY TECHNOLOGY：LABORATORY TECHNIQUES IN B
IOCHEMISTRY AND MOLECULARBIOLOGY, Elsevier Science
Publishers, Amsterdam, The Netherlands (1984)；S
t. Grothら、J.Immunol. Methods 35 : 1-21 (1980)、K
ohlerおよびMilstein、Nature 256:495-497 (1975)）、
トリオーマ技術、ヒトＢ細胞ハイブリドーマ技術（Kozb
orら、Immunology Today ４:72（1983）、Coleら、MONO
CLONAL ANTIBODIES AND CANCER THERAPY, Alan R. Lis
s, Inc. (1985）の77-96頁）は、当該分野において周知
である。
クローナル抗体、ならびに所望の抗体を産生し得るハイ
ブリドーマを調製する技術（Campbell, A. M., MONOCLO
NALANTIBODY TECHNOLOGY：LABORATORY TECHNIQUES IN B
IOCHEMISTRY AND MOLECULARBIOLOGY, Elsevier Science
Publishers, Amsterdam, The Netherlands (1984)；S
t. Grothら、J.Immunol. Methods 35 : 1-21 (1980)、K
ohlerおよびMilstein、Nature 256:495-497 (1975)）、
トリオーマ技術、ヒトＢ細胞ハイブリドーマ技術（Kozb
orら、Immunology Today ４:72（1983）、Coleら、MONO
CLONAL ANTIBODIES AND CANCER THERAPY, Alan R. Lis
s, Inc. (1985）の77-96頁）は、当該分野において周知
である。
【０１６５】抗体を産生することが公知の任意の動物
（マウス、ウサギなど）を、偽遺伝子ポリペプチドで免
疫し得る。免疫のための方法は、当該分野において周知
である。このような方法は、ポリペプチドの皮下注入お
よび腹腔内注入を包含する。当業者は、免疫に使用され
る本発明のORFによってコードされるタンパク質の量
が、免疫される動物、ペプチドの抗原性、および注入の
部位に基づいて変化することを理解する。
（マウス、ウサギなど）を、偽遺伝子ポリペプチドで免
疫し得る。免疫のための方法は、当該分野において周知
である。このような方法は、ポリペプチドの皮下注入お
よび腹腔内注入を包含する。当業者は、免疫に使用され
る本発明のORFによってコードされるタンパク質の量
が、免疫される動物、ペプチドの抗原性、および注入の
部位に基づいて変化することを理解する。
【０１６６】免疫原として使用されるタンパク質は、タ
ンパク質の抗原性を増加するためにアジュバント中で修
飾および投与され得る。タンパク質の抗原性を増加させ
る方法は、当該分野において周知であり、そして抗原と
異種タンパク質（例えば、免疫グロブリンまたはガラク
トシダーゼ）との結合、または免疫の間のアジュバント
の封入によることを包含するが、これらに限定されな
い。
ンパク質の抗原性を増加するためにアジュバント中で修
飾および投与され得る。タンパク質の抗原性を増加させ
る方法は、当該分野において周知であり、そして抗原と
異種タンパク質（例えば、免疫グロブリンまたはガラク
トシダーゼ）との結合、または免疫の間のアジュバント
の封入によることを包含するが、これらに限定されな
い。
【０１６７】モノクローナル抗体については、免疫動物
由来の脾臓細胞が取り出され、ミエローマ細胞（例え
ば、SP2/0-Ag14ミエローマ細胞）と融合されて、モノク
ローナル抗体産生ハイブリドーマ細胞となる。
由来の脾臓細胞が取り出され、ミエローマ細胞（例え
ば、SP2/0-Ag14ミエローマ細胞）と融合されて、モノク
ローナル抗体産生ハイブリドーマ細胞となる。
【０１６８】当該分野において周知の多くの方法の任意
の１つが、所望の特徴を有する抗体を産生するハイブリ
ドーマ細胞を同定するために使用され得る。これらは、
ELISAアッセイを用いるハイブリドーマのスクリーニン
グ、ウェスタンブロット分析、またはラジオイムノアッ
セイ（Lutzら、Exp. Cell Res. 175:109-124 (1988)）
を包含する。
の１つが、所望の特徴を有する抗体を産生するハイブリ
ドーマ細胞を同定するために使用され得る。これらは、
ELISAアッセイを用いるハイブリドーマのスクリーニン
グ、ウェスタンブロット分析、またはラジオイムノアッ
セイ（Lutzら、Exp. Cell Res. 175:109-124 (1988)）
を包含する。
【０１６９】所望の抗体を分泌するハイブリドーマは、
クローン化され、そして当該分野で公知の手順（Campbe
ll A.M., Monoclonal Antibody Technology：Laborator
y Techniques in Biochemistry and Molecular Biolog
y, Elsevier Science Publishers Amsterdam, The Neth
erlands (1984)）を用いてクラスおよびサブクラスが決
定される。
クローン化され、そして当該分野で公知の手順（Campbe
ll A.M., Monoclonal Antibody Technology：Laborator
y Techniques in Biochemistry and Molecular Biolog
y, Elsevier Science Publishers Amsterdam, The Neth
erlands (1984)）を用いてクラスおよびサブクラスが決
定される。
【０１７０】単鎖抗体の産生について記載されている技
術（米国特許第4,946,778号)は、本発明のタンパク質に
対する単鎖抗体を産生するために適応される。
術（米国特許第4,946,778号)は、本発明のタンパク質に
対する単鎖抗体を産生するために適応される。
【０１７１】ポリクローナル抗体については、抗体を含
有する抗血清は、上記の手順の１つを用いて、免疫した
動物から単離され、そして所望の特異性を有する抗体の
存在についてスクリーニングされる。
有する抗血清は、上記の手順の１つを用いて、免疫した
動物から単離され、そして所望の特異性を有する抗体の
存在についてスクリーニングされる。
【０１７２】本発明は、さらに、検出可能な標識形態で
上記抗体を提供する。抗体を、放射性同位体、親和標識
（例えば、ビオチン、アビジンなど）、酵素標識（西洋
ワサビペルオキシダーゼ、アルカリホスファターゼな
ど）、蛍光標識（例えば、FITCまたはロダミンなど）、
常磁性原子などの使用によって直接標識し得る。このよ
うな標識を達成するための手順は、当該分野において周
知であり、例えば、Sternbergerら、J. Histochem. Cyt
ochem. 18:315 (1970)；Bayer, E. A.ら、Meth.Enzym.
62:308(1979)；Engval, E.ら、Immunol. 109:129 (197
2)；Goding, J. W. J. Immunol. Meth. 13:215 (197
6））を参照のこと。
上記抗体を提供する。抗体を、放射性同位体、親和標識
（例えば、ビオチン、アビジンなど）、酵素標識（西洋
ワサビペルオキシダーゼ、アルカリホスファターゼな
ど）、蛍光標識（例えば、FITCまたはロダミンなど）、
常磁性原子などの使用によって直接標識し得る。このよ
うな標識を達成するための手順は、当該分野において周
知であり、例えば、Sternbergerら、J. Histochem. Cyt
ochem. 18:315 (1970)；Bayer, E. A.ら、Meth.Enzym.
62:308(1979)；Engval, E.ら、Immunol. 109:129 (197
2)；Goding, J. W. J. Immunol. Meth. 13:215 (197
6））を参照のこと。
【０１７３】本発明の標識抗体を、インビトロ、インビ
ボ、およびインサイチュアッセイに使用し、Staphyloco
ccus aureusゲノムのフラグメントが発現される細胞ま
たは組織を同定し得る。
ボ、およびインサイチュアッセイに使用し、Staphyloco
ccus aureusゲノムのフラグメントが発現される細胞ま
たは組織を同定し得る。
【０１７４】本発明は、さらに、固体支持体上に固定化
された上記抗体を提供する。このような固体支持体の例
としては、プラスチック（例えば、ポリカーボネー
ト）、複雑な炭水化物（例えば、アガロースおよびセフ
ァロース）、アクリル樹脂（例えば、ポリアクリルアミ
ド）、およびラテックスビーズが挙げられる。抗体をこ
のような固体支持体に結合させる技術は、当該分野にお
いて周知である（Weir, D.M.ら、「Handbook of Experi
mental Immunology」第４版、Blackwell Scientific Pu
blications, Oxford, England, 第10章 (1986)；Jacob
y, W.D.ら、Meth. Enzym. 34 Academic Press, N.Y. (1
974））。本発明の固体化抗体は、インビトロ、インビ
ボ、およびインサイチュアッセイに、ならびに本発明の
タンパク質のイムノアフィニティー精製に使用され得
る。
された上記抗体を提供する。このような固体支持体の例
としては、プラスチック（例えば、ポリカーボネー
ト）、複雑な炭水化物（例えば、アガロースおよびセフ
ァロース）、アクリル樹脂（例えば、ポリアクリルアミ
ド）、およびラテックスビーズが挙げられる。抗体をこ
のような固体支持体に結合させる技術は、当該分野にお
いて周知である（Weir, D.M.ら、「Handbook of Experi
mental Immunology」第４版、Blackwell Scientific Pu
blications, Oxford, England, 第10章 (1986)；Jacob
y, W.D.ら、Meth. Enzym. 34 Academic Press, N.Y. (1
974））。本発明の固体化抗体は、インビトロ、インビ
ボ、およびインサイチュアッセイに、ならびに本発明の
タンパク質のイムノアフィニティー精製に使用され得
る。
【０１７５】３．診断アッセイおよびキット 本発明は、さらに試験サンプル中での本発明のORFの１
つ、またはそれらの相同物の発現を、本発明のDF、抗
原、または抗体を用いて、同定する方法を提供する。
つ、またはそれらの相同物の発現を、本発明のDF、抗
原、または抗体を用いて、同定する方法を提供する。
【０１７６】詳細には、このような方法は、試験サンプ
ルを、本発明の１つ以上の抗体、または１つ以上のDF、
または１つ以上の抗原とインキュベートする工程、およ
びDF、抗原、または抗体の試験サンプル内の成分への結
合をアッセイする工程を包含する。
ルを、本発明の１つ以上の抗体、または１つ以上のDF、
または１つ以上の抗原とインキュベートする工程、およ
びDF、抗原、または抗体の試験サンプル内の成分への結
合をアッセイする工程を包含する。
【０１７７】DF、抗原、または抗体と試験サンプルとを
インキュベートする条件は、変化する。インキュベーシ
ョン条件は、アッセイに用いられる形式、用いる検出方
法、およびアッセイにおいて使用されるDFまたは抗体の
タイプまたは性質に依存する。当業者には、一般的に利
用可能なハイブリダイゼーション、増幅、または免疫学
的アッセイ形式の任意の１つが、本発明のDf、抗原、ま
たは抗体を用いることに容易に適応され得ることを認識
する。このようなアッセイの例は、Chard, T.,An Intro
duction to Radioimmunoassay and Related Technique
s, Elsevier Science Publishers, Amsterdam, The Net
herlands (1986)；Bullock, G.R.ら、Techniques in Im
munocytochemistry, Academic Press, Orlando, FL 第
１巻（1982）、第２巻（1983）、第３巻（1985)；Tijss
en, P., Practice and Theory ofEnzyme Immunoassay
s：Laboratory Techniques in Biochemistry；PCT公開
第WO95/32291号、およびMolecular Biology, Elsevier
Science Publishers, Amsterdam, The Netherlands (19
85）に見出され得、これらの全ては本明細書中に参考と
して援用されている。
インキュベートする条件は、変化する。インキュベーシ
ョン条件は、アッセイに用いられる形式、用いる検出方
法、およびアッセイにおいて使用されるDFまたは抗体の
タイプまたは性質に依存する。当業者には、一般的に利
用可能なハイブリダイゼーション、増幅、または免疫学
的アッセイ形式の任意の１つが、本発明のDf、抗原、ま
たは抗体を用いることに容易に適応され得ることを認識
する。このようなアッセイの例は、Chard, T.,An Intro
duction to Radioimmunoassay and Related Technique
s, Elsevier Science Publishers, Amsterdam, The Net
herlands (1986)；Bullock, G.R.ら、Techniques in Im
munocytochemistry, Academic Press, Orlando, FL 第
１巻（1982）、第２巻（1983）、第３巻（1985)；Tijss
en, P., Practice and Theory ofEnzyme Immunoassay
s：Laboratory Techniques in Biochemistry；PCT公開
第WO95/32291号、およびMolecular Biology, Elsevier
Science Publishers, Amsterdam, The Netherlands (19
85）に見出され得、これらの全ては本明細書中に参考と
して援用されている。
【０１７８】本発明の試験サンプルは、細胞、細胞のタ
ンパク質抽出物、または細胞の膜抽出物、または生体液
（例えば、唾液、血液、血清、血漿、または尿）を含
む。上記の方法において使用される試験サンプルは、ア
ッセイ形式、検出方法の性質、およびアッセイされるべ
きサンプルとして使用される組織、細胞、または抽出物
に基づいて変化する。細胞のタンパク質抽出物または膜
抽出物を調製するための方法は、当該分野において周知
であり、そして利用する系と適合するサンプルを得るた
めに容易に適応され得る。
ンパク質抽出物、または細胞の膜抽出物、または生体液
（例えば、唾液、血液、血清、血漿、または尿）を含
む。上記の方法において使用される試験サンプルは、ア
ッセイ形式、検出方法の性質、およびアッセイされるべ
きサンプルとして使用される組織、細胞、または抽出物
に基づいて変化する。細胞のタンパク質抽出物または膜
抽出物を調製するための方法は、当該分野において周知
であり、そして利用する系と適合するサンプルを得るた
めに容易に適応され得る。
【０１７９】本発明の別の実施態様において、本発明の
アッセイを行うために必要な試薬を含むキットが提供さ
れる。
アッセイを行うために必要な試薬を含むキットが提供さ
れる。
【０１８０】具体的には、本発明は、密封容器中に、
（a）本発明のDf、抗原、または抗体の１つを含有する
第１の容器；および（b）洗浄試薬、結合Df、結合抗
原、または結合抗体の存在を検出し得る試薬を１つ以上
含有する１つ以上の他の容器を含む１つ以上の容器を得
るための区分されたキットを提供する。
（a）本発明のDf、抗原、または抗体の１つを含有する
第１の容器；および（b）洗浄試薬、結合Df、結合抗
原、または結合抗体の存在を検出し得る試薬を１つ以上
含有する１つ以上の他の容器を含む１つ以上の容器を得
るための区分されたキットを提供する。
【０１８１】詳細には、区分されたキットは、別々の容
器中に試薬を含む任意のキットを含む。このような容器
は、小さなガラス容器、プラスチック容器、またはプラ
スチック片および紙片を含む。このような容器で、一方
の区分から他方の区分に試薬を効率的に移すことが可能
になり、その結果サンプルと試薬が相互に混入せず（cr
oss-contaminated）、そして各容器の薬剤および溶液
は、一方の区分から他方の区分に定量形式で添加され得
る。このような容器は、試験サンプルを受け入れる容
器、アッセイにおいて使用される抗体を含む容器、洗浄
試薬（例えば、リン酸緩衝化生理食塩水、Tris緩衝液な
ど）を含む容器、および結合抗体、結合抗原またはDFを
検出するために使用される試薬を含む容器を含む。
器中に試薬を含む任意のキットを含む。このような容器
は、小さなガラス容器、プラスチック容器、またはプラ
スチック片および紙片を含む。このような容器で、一方
の区分から他方の区分に試薬を効率的に移すことが可能
になり、その結果サンプルと試薬が相互に混入せず（cr
oss-contaminated）、そして各容器の薬剤および溶液
は、一方の区分から他方の区分に定量形式で添加され得
る。このような容器は、試験サンプルを受け入れる容
器、アッセイにおいて使用される抗体を含む容器、洗浄
試薬（例えば、リン酸緩衝化生理食塩水、Tris緩衝液な
ど）を含む容器、および結合抗体、結合抗原またはDFを
検出するために使用される試薬を含む容器を含む。
【０１８２】検出試薬のタイプは、標識核酸プローブ、
標識二次抗体、あるいは、一次抗体が標識されている場
合、標識抗体と反応し得る酵素試薬または抗体結合試薬
を含む。当業者は、本発明の開示されるDf、抗原、およ
び抗体が、当該分野において周知の確立されたキット形
式の１つにキットに容易に組み込まれ得ることが、容易
に認識する。
標識二次抗体、あるいは、一次抗体が標識されている場
合、標識抗体と反応し得る酵素試薬または抗体結合試薬
を含む。当業者は、本発明の開示されるDf、抗原、およ
び抗体が、当該分野において周知の確立されたキット形
式の１つにキットに容易に組み込まれ得ることが、容易
に認識する。
【０１８３】４．結合剤についてのスクリーニングアッ
セイ 本発明の単離されたタンパク質を用いて、本発明はさら
に、本発明のORFの１つによってコードされるタンパク
質、またはフラグメントならびに本明細書中で開示する
Staphylococcus aureusフラグメントおよびコンティグ
の１つに結合する薬剤を得るための方法および同定する
ための方法を提供する。
セイ 本発明の単離されたタンパク質を用いて、本発明はさら
に、本発明のORFの１つによってコードされるタンパク
質、またはフラグメントならびに本明細書中で開示する
Staphylococcus aureusフラグメントおよびコンティグ
の１つに結合する薬剤を得るための方法および同定する
ための方法を提供する。
【０１８４】一般的に、このような方法は以下の工程を
包含する： （ａ）薬剤を、本発明のORFの１つによってコードされ
る単離されたタンパク質、または単離されたStaphyloco
ccus aureusゲノムのフラグメントと接触させる工程； （ｂ）薬剤が上記タンパク質または上記フラグメントに
結合するか否かを決定する工程。
包含する： （ａ）薬剤を、本発明のORFの１つによってコードされ
る単離されたタンパク質、または単離されたStaphyloco
ccus aureusゲノムのフラグメントと接触させる工程； （ｂ）薬剤が上記タンパク質または上記フラグメントに
結合するか否かを決定する工程。
【０１８５】上記アッセイにおいてスクリーニングされ
た薬剤は、ペプチド、炭水化物、ビタミン誘導体、また
は他の製剤であり得るがこれらに限定されない。薬剤
は、ランダムに選択およびスクリーニングされ得るか、
あるいはタンパク質モデリング技術を用いて合理的に選
択または設計され得る。
た薬剤は、ペプチド、炭水化物、ビタミン誘導体、また
は他の製剤であり得るがこれらに限定されない。薬剤
は、ランダムに選択およびスクリーニングされ得るか、
あるいはタンパク質モデリング技術を用いて合理的に選
択または設計され得る。
【０１８６】ランダムスクリーニングについては、薬剤
（例えば、ペプチド、炭水化物、製剤など）は、ランダ
ムに選択され、そして本発明のORFによってコードされ
るタンパク質に結合するそれらの能力についてアッセイ
される。
（例えば、ペプチド、炭水化物、製剤など）は、ランダ
ムに選択され、そして本発明のORFによってコードされ
るタンパク質に結合するそれらの能力についてアッセイ
される。
【０１８７】あるいは、薬剤は、合理的に選択または設
計され得る。本明細書で使用されるように、薬剤は、薬
剤が特定のタンパク質の配置に基づいて選択される場
合、「理論的に選択または設計される」という。例え
ば、当業者は、現在利用可能な手順を、合理的に設計さ
れた抗ペプチドペプチド（例えば、Hurbyら、Applicati
onof Synthetic Peptides：Antisense Peptides, 「In
Synthetic Peptides, A User's Guide, W.H.Freeman, N
Y（1992), 289-307頁、およびKaspczakら、Biochemistr
y 28：9230-8（1989）を参照のこと）、製剤などを生成
するために特異的なペプチド配列に結合し得るペプチ
ド、または製剤などを生成することに容易に適応させ得
る。
計され得る。本明細書で使用されるように、薬剤は、薬
剤が特定のタンパク質の配置に基づいて選択される場
合、「理論的に選択または設計される」という。例え
ば、当業者は、現在利用可能な手順を、合理的に設計さ
れた抗ペプチドペプチド（例えば、Hurbyら、Applicati
onof Synthetic Peptides：Antisense Peptides, 「In
Synthetic Peptides, A User's Guide, W.H.Freeman, N
Y（1992), 289-307頁、およびKaspczakら、Biochemistr
y 28：9230-8（1989）を参照のこと）、製剤などを生成
するために特異的なペプチド配列に結合し得るペプチ
ド、または製剤などを生成することに容易に適応させ得
る。
【０１８８】前述に加えて、本発明の薬剤の１つのクラ
スは、広範に記載されるように、本発明のORFまたはEMF
の１つへの結合により介して遺伝子発現を制御するため
に使用され得る。上記のように、このような薬剤は、ラ
ンダムにスクリーニングまたは合理的に設計／選択され
得る。ORFまたはEMSを標的化することで当業者は、配列
特異的な薬剤またはエレメント特異的な薬剤を設計して
発現制御の同じEMFに依存する単一のORFまたは複数のOR
Fのいずれかの発現を調節することが可能になる。
スは、広範に記載されるように、本発明のORFまたはEMF
の１つへの結合により介して遺伝子発現を制御するため
に使用され得る。上記のように、このような薬剤は、ラ
ンダムにスクリーニングまたは合理的に設計／選択され
得る。ORFまたはEMSを標的化することで当業者は、配列
特異的な薬剤またはエレメント特異的な薬剤を設計して
発現制御の同じEMFに依存する単一のORFまたは複数のOR
Fのいずれかの発現を調節することが可能になる。
【０１８９】DNA結合薬剤の１つのクラスは、ハイブリ
ダイズするかまたはDNAまたはRNAへの結合により三重ヘ
リックスを形成する塩基残基を含む薬剤である。このよ
うな薬剤は、典型的なリン酸ジエステル、リボ核酸骨格
に基づき得、または塩基付着能力を有する種々のスルフ
ヒドリル誘導体またはポリマー誘導体であり得る。
ダイズするかまたはDNAまたはRNAへの結合により三重ヘ
リックスを形成する塩基残基を含む薬剤である。このよ
うな薬剤は、典型的なリン酸ジエステル、リボ核酸骨格
に基づき得、または塩基付着能力を有する種々のスルフ
ヒドリル誘導体またはポリマー誘導体であり得る。
【０１９０】これらの方法における使用に適切な薬剤
は、通常、20〜40塩基を含み、そして転写に関与する遺
伝子の領域（三重ヘリックス-Leeら、Nucl.Acids Res.
6 :3073 (1979)；Cooneyら、Science 241:456 (1988)；
およびDervanら、Science 251：1360（1991）を参照の
こと）、またはmRNA自体（アンチセンス- Okano, J.Neu
rochem. 56:560 (1991)；Origodeoxynucleotides as An
tisense Inhibitors ofGene Expression, CRC Press, B
oca Raton, FL (1988)）に相補的になるように設計され
る。三重ヘリックス形成は、最適にはDNAからのRNAの転
写の阻止（shut-off）を生じ、一方アンチセンスRNAハ
イブリダーゼーションは、mRNA分子のポリペプチドへの
翻訳をブロックする。両方の技術が、モデル系において
有効であることが示されている。本発明の配列中に含ま
れる情報は、アンチセンスオリゴヌクレオチドおよび三
重ヘリックス形成オリゴヌクレオチド、ならびに他のDN
A結合薬剤を設計するために使用され得る。
は、通常、20〜40塩基を含み、そして転写に関与する遺
伝子の領域（三重ヘリックス-Leeら、Nucl.Acids Res.
6 :3073 (1979)；Cooneyら、Science 241:456 (1988)；
およびDervanら、Science 251：1360（1991）を参照の
こと）、またはmRNA自体（アンチセンス- Okano, J.Neu
rochem. 56:560 (1991)；Origodeoxynucleotides as An
tisense Inhibitors ofGene Expression, CRC Press, B
oca Raton, FL (1988)）に相補的になるように設計され
る。三重ヘリックス形成は、最適にはDNAからのRNAの転
写の阻止（shut-off）を生じ、一方アンチセンスRNAハ
イブリダーゼーションは、mRNA分子のポリペプチドへの
翻訳をブロックする。両方の技術が、モデル系において
有効であることが示されている。本発明の配列中に含ま
れる情報は、アンチセンスオリゴヌクレオチドおよび三
重ヘリックス形成オリゴヌクレオチド、ならびに他のDN
A結合薬剤を設計するために使用され得る。
【０１９１】５．薬学的組成物およびワクチン 本発明はさらに、Staphylococcus aureusまたは別の関
連生物体の、インビボまたはインビトロでの、増殖およ
び病原性を調節するために使用される製剤を提供する。
本明細書で使用されるように、「製剤」は、薬学的組成
物を提供するための公知の技術を用いて処方され得る物
質の組成物として定義される。本明細書で使用されるよ
うに「本発明の製剤」は、本発明のORFによってコード
されるタンパク質に由来する製剤、または本明細書で記
載のアッセイを用いて同定される薬剤をいう。
連生物体の、インビボまたはインビトロでの、増殖およ
び病原性を調節するために使用される製剤を提供する。
本明細書で使用されるように、「製剤」は、薬学的組成
物を提供するための公知の技術を用いて処方され得る物
質の組成物として定義される。本明細書で使用されるよ
うに「本発明の製剤」は、本発明のORFによってコード
されるタンパク質に由来する製剤、または本明細書で記
載のアッセイを用いて同定される薬剤をいう。
【０１９２】本明細書中で使用されるように、製剤は、
製剤が問題の生物体の増殖速度、分裂速度、または生存
力を減少する場合、「Staphylococcus aureusまたは関
連生物体の、インビボおよびインビトロでの、増殖およ
び病原性を調節する」といわれる。本発明の製剤は、多
くの様式で生物体の増殖および病原性を調節し得るが、
しかし、作用の基礎となる機構を理解することは、本発
明の製剤の使用を実行するために必要ではない。ある製
剤は、重要なタンパク質に結合し、従ってタンパク質の
生物学的活性をブロックすることにより増殖および病原
性を調節するが、別の薬剤は生物体の外表面の成分に結
合し得、付着をブロックするかまたは身体の天然の免疫
系にさらに作用しやすい生物体を与え得る。あるいは、
製剤は、本発明のORFの１つによってコードされるタン
パク質を含み得、そしてワクチンとして供され得る。膜
結合ポリペプチドに由来するワクチンの開発および使用
は、当該分野において周知である。本発明者らはワクチ
ンとして使用するために特に好ましい免疫厳正Staphylo
coccus aureusポリペプチドを同定した。このような免
疫原性ポリペプチドは、上記に記載されており、そして
下記の表181〜193にまとめられている。
製剤が問題の生物体の増殖速度、分裂速度、または生存
力を減少する場合、「Staphylococcus aureusまたは関
連生物体の、インビボおよびインビトロでの、増殖およ
び病原性を調節する」といわれる。本発明の製剤は、多
くの様式で生物体の増殖および病原性を調節し得るが、
しかし、作用の基礎となる機構を理解することは、本発
明の製剤の使用を実行するために必要ではない。ある製
剤は、重要なタンパク質に結合し、従ってタンパク質の
生物学的活性をブロックすることにより増殖および病原
性を調節するが、別の薬剤は生物体の外表面の成分に結
合し得、付着をブロックするかまたは身体の天然の免疫
系にさらに作用しやすい生物体を与え得る。あるいは、
製剤は、本発明のORFの１つによってコードされるタン
パク質を含み得、そしてワクチンとして供され得る。膜
結合ポリペプチドに由来するワクチンの開発および使用
は、当該分野において周知である。本発明者らはワクチ
ンとして使用するために特に好ましい免疫厳正Staphylo
coccus aureusポリペプチドを同定した。このような免
疫原性ポリペプチドは、上記に記載されており、そして
下記の表181〜193にまとめられている。
【０１９３】本明細書中で使用されるように、「関連生
物体」は、その増殖および病原性が、本発明の製剤の１
つによって調節され得る任意の生物体をいう広い用語で
ある。一般的に、このような生物体は、ワクチンとして
使用される製剤またはタンパク質の標的であるタンパク
質の相同物を含む。このように、関連生物体は、細菌で
ある必要はなく、菌類またはウイルス病原体であり得
る。
物体」は、その増殖および病原性が、本発明の製剤の１
つによって調節され得る任意の生物体をいう広い用語で
ある。一般的に、このような生物体は、ワクチンとして
使用される製剤またはタンパク質の標的であるタンパク
質の相同物を含む。このように、関連生物体は、細菌で
ある必要はなく、菌類またはウイルス病原体であり得
る。
【０１９４】本発明の製剤および組成物は、簡便な様式
（例えば、経口、局所、静脈内、腹腔内、筋肉内、皮
下、鼻内、または皮内経路）で投与され得る。薬学的組
成物は、特定の徴候の処置および／または予防に有効で
ある量で投与される。一般的に、薬学的組成物は、少な
くとも約１mg/kg体重の量で投与され、そしてほとんど
の場合、薬学的組成物は、１日当たり約１g／kg体重を
超えないで投与される。ほとんどの場合において、投薬
量は、投与経路、徴候などを考慮して、毎日、約0.1mg/
kg〜約10g/kg体重である。
（例えば、経口、局所、静脈内、腹腔内、筋肉内、皮
下、鼻内、または皮内経路）で投与され得る。薬学的組
成物は、特定の徴候の処置および／または予防に有効で
ある量で投与される。一般的に、薬学的組成物は、少な
くとも約１mg/kg体重の量で投与され、そしてほとんど
の場合、薬学的組成物は、１日当たり約１g／kg体重を
超えないで投与される。ほとんどの場合において、投薬
量は、投与経路、徴候などを考慮して、毎日、約0.1mg/
kg〜約10g/kg体重である。
【０１９５】本発明の薬剤は、天然の形態で使用され得
るか、または化学誘導体を形成するために修飾され得
る。本明細書中で使用されるように、分子は、通常は分
子の一部分ではない付加的な化学部分を含有する場合、
別の分子の「化学誘導体」であるといわれる。このよう
な部分は、分子の溶解度、吸収、生物学的半減期などを
改善し得る。あるいは、この部分は分子の毒性を減少し
得、分子の任意の非所望の副作用を排除または弱めるな
どし得る。このような効果を媒介し得る部分は、他の情
報源の中でも本明細書中でいずれかに引用されるREMING
TON'S PHARMACEUTICAL SCIENCES (1980)に開示されてい
る。
るか、または化学誘導体を形成するために修飾され得
る。本明細書中で使用されるように、分子は、通常は分
子の一部分ではない付加的な化学部分を含有する場合、
別の分子の「化学誘導体」であるといわれる。このよう
な部分は、分子の溶解度、吸収、生物学的半減期などを
改善し得る。あるいは、この部分は分子の毒性を減少し
得、分子の任意の非所望の副作用を排除または弱めるな
どし得る。このような効果を媒介し得る部分は、他の情
報源の中でも本明細書中でいずれかに引用されるREMING
TON'S PHARMACEUTICAL SCIENCES (1980)に開示されてい
る。
【０１９６】例えば、このような部分は、機能的誘導体
の免疫学的特徴（例えば、所定の抗体に対する親和性）
を変化し得る。免疫調節活性におけるこのような変化
は、適切なアッセイ（例えば、競合型イムノアッセイ）
によって測定される。このようなタンパク質特性（例え
ば、酸化還元安定性、熱安定性、生物学的半減期、疎水
性、タンパク質分解に対する感受性、またはキャリアと
ともにまたはマルチマーへ凝集する傾向）の改変はま
た、この方法において達成され得、そして当業者に周知
の方法によってアッセイされ得る。
の免疫学的特徴（例えば、所定の抗体に対する親和性）
を変化し得る。免疫調節活性におけるこのような変化
は、適切なアッセイ（例えば、競合型イムノアッセイ）
によって測定される。このようなタンパク質特性（例え
ば、酸化還元安定性、熱安定性、生物学的半減期、疎水
性、タンパク質分解に対する感受性、またはキャリアと
ともにまたはマルチマーへ凝集する傾向）の改変はま
た、この方法において達成され得、そして当業者に周知
の方法によってアッセイされ得る。
【０１９７】本発明の薬剤の治療効果は、任意の適切な
手段（例えば、吸入、静脈内、筋肉内、皮下、腸、また
は非経口）によって患者に薬剤を提供することによって
得られ得る。生物の増殖が、制御されるべき血液および
組織内で有効濃度を達成するように、本発明の薬剤を投
与することが好ましい。有効な血液濃度を達成するため
に、好ましい方法は、注入によって薬剤を投与すること
である。投与は、連続注入、または単回または複数回注
入によって行われ得る。
手段（例えば、吸入、静脈内、筋肉内、皮下、腸、また
は非経口）によって患者に薬剤を提供することによって
得られ得る。生物の増殖が、制御されるべき血液および
組織内で有効濃度を達成するように、本発明の薬剤を投
与することが好ましい。有効な血液濃度を達成するため
に、好ましい方法は、注入によって薬剤を投与すること
である。投与は、連続注入、または単回または複数回注
入によって行われ得る。
【０１９８】本発明の薬剤の１つを患者に与える際、投
与される薬剤の用量は、患者の年齢、体重、身長、性
別、総合的医療条件、以前の治療歴などのような因子に
依存して変わる。一般に、レシピエントに約１pg/Kg〜1
0mg/Kg(患者の体重)の範囲の薬剤の用量を与えるのが好
ましいが、より低いまたはより高い用量が投与され得
る。治療に有効な用量は、本発明の薬剤または別の薬剤
の組み合わせを使用することにより、低下され得る。
与される薬剤の用量は、患者の年齢、体重、身長、性
別、総合的医療条件、以前の治療歴などのような因子に
依存して変わる。一般に、レシピエントに約１pg/Kg〜1
0mg/Kg(患者の体重)の範囲の薬剤の用量を与えるのが好
ましいが、より低いまたはより高い用量が投与され得
る。治療に有効な用量は、本発明の薬剤または別の薬剤
の組み合わせを使用することにより、低下され得る。
【０１９９】本明細書中で使用されるように、２つまた
はそれ以上の化合物または薬剤は、(1)各化合物の生理
学的効果、または(2)各化合物の血清濃度のいずれかが
同時に測定され得る場合、互いに「組み合わせて」投与
されるといわれる。本発明の組成物は、他の薬剤と同時
に投与され得るか、その前に投与され得るか、またはそ
の後で投与され得る。
はそれ以上の化合物または薬剤は、(1)各化合物の生理
学的効果、または(2)各化合物の血清濃度のいずれかが
同時に測定され得る場合、互いに「組み合わせて」投与
されるといわれる。本発明の組成物は、他の薬剤と同時
に投与され得るか、その前に投与され得るか、またはそ
の後で投与され得る。
【０２００】本発明の薬剤は、レシピエント被験者に標
的生物の増殖速度(上記のように定義されている)を低下
させるに十分な量で投与されることが意図される。
的生物の増殖速度(上記のように定義されている)を低下
させるに十分な量で投与されることが意図される。
【０２０１】本発明の薬剤の投与は、「予防用」または
「治療用」のいずれかのためであり得る。予防用で投与
される場合、この薬剤は、生物増殖を表す任意の症候の
前に投与される。この薬剤の予防用の投与は、結果とし
て起こるいずれの感染の発症の速度を防ぐか、弱める
か、または減少させるのに有用である。治療用に投与さ
れる場合、この薬剤は感染の症候の発症(または発症後
にすぐ)時に投与される。この化合物の治療用の投与
は、感染の病理的症候を弱めるに役に立つか、または回
復の速度を増加させるに役に立つ。
「治療用」のいずれかのためであり得る。予防用で投与
される場合、この薬剤は、生物増殖を表す任意の症候の
前に投与される。この薬剤の予防用の投与は、結果とし
て起こるいずれの感染の発症の速度を防ぐか、弱める
か、または減少させるのに有用である。治療用に投与さ
れる場合、この薬剤は感染の症候の発症(または発症後
にすぐ)時に投与される。この化合物の治療用の投与
は、感染の病理的症候を弱めるに役に立つか、または回
復の速度を増加させるに役に立つ。
【０２０２】本発明の薬剤は、薬学的に受容可能な形態
および治療用に有効な濃度で被験体、例えば、哺乳類、
または患者に投与される。組成物は、その投与がレシピ
エント患者に耐えられるならば、「薬学的に受容可能」
であるといわれる。投与される量が生理学的に有意であ
るならば、このような薬剤は「治療的に有効な量」で投
与されるといわれる。薬剤は、その存在がレシピエント
患者の生理学に検出可能な変化を生じるなら、生理学的
に有意である。
および治療用に有効な濃度で被験体、例えば、哺乳類、
または患者に投与される。組成物は、その投与がレシピ
エント患者に耐えられるならば、「薬学的に受容可能」
であるといわれる。投与される量が生理学的に有意であ
るならば、このような薬剤は「治療的に有効な量」で投
与されるといわれる。薬剤は、その存在がレシピエント
患者の生理学に検出可能な変化を生じるなら、生理学的
に有意である。
【０２０３】本発明の薬剤は、薬学的に有用な組成物を
調製するための公知の方法に従って処方され得、それに
よって、これらの物質、またはこれらの機能的誘導体
は、薬学的に受容可能なキャリアベヒクルと混合して組
み合わせられる。他のヒトタンパク質(例えば、ヒト血
清アルブミン)を含む適切なベヒクルおよびそれらの処
方は、例えば、REMINGTON'S PHARMACEUTICAL SCIENCES,
第16版、Osol, A.編、Mack Publishing, Easton PA(19
80)に記載されている。有効な投与に適切な薬学的に受
容可能な組成物を形成するために、このような組成物
は、適切な量のキャリアベヒクルと共に有効量の１つま
たはそれ以上の本発明の薬剤を含有する。
調製するための公知の方法に従って処方され得、それに
よって、これらの物質、またはこれらの機能的誘導体
は、薬学的に受容可能なキャリアベヒクルと混合して組
み合わせられる。他のヒトタンパク質(例えば、ヒト血
清アルブミン)を含む適切なベヒクルおよびそれらの処
方は、例えば、REMINGTON'S PHARMACEUTICAL SCIENCES,
第16版、Osol, A.編、Mack Publishing, Easton PA(19
80)に記載されている。有効な投与に適切な薬学的に受
容可能な組成物を形成するために、このような組成物
は、適切な量のキャリアベヒクルと共に有効量の１つま
たはそれ以上の本発明の薬剤を含有する。
【０２０４】さらなる薬学的な方法は、作用の継続期間
を制御するために使用され得る。制御放出調製物は、１
種またはそれ以上の本発明の薬剤と複合体化するか、ま
たは吸収するポリマーの使用により達成され得る。制御
される送達は、高分子(例えば、ポリエステル、ポリア
ミノ酸、ポリビニル、ピロリドン、エチレンビニルアセ
テート、メチルセルロース、カルボキシメチルセルロー
ス、またはプロタミン、硫酸塩)を用いて処方し、そし
て処方中の高分子および薬剤の濃度を調整することを含
む種々の周知の技術により、および放出の所望の時間経
過をなし遂けるために操作される取り込み方法の適切な
使用により、なし遂けられ得る。制御放出調製物によっ
て作用の継続期間を制御する別の可能な方法は、本発明
の薬剤をポリマー性物質(例えば、ポリエステル、ポリ
アミノ酸、ヒドロゲル、ポリ(乳酸)またはエチレンビニ
ルアセテートコポリマー)の粒子に取り込むことであ
る。あるいは、これらの薬剤をポリマー性粒子に取り込
む代わりに、これらの物質は、例えば、コアセルベーシ
ョン技術により、または例えばヒドロメチルセルロース
またはゼラチンマイクロカプセルおよびポリ(メチルメ
タクリレート)マイクロカプセルとそれぞれ界面重合に
より調製したマイクロカプセルに取り入れ、またはコロ
イド薬物送達系(例えば、リポソーム、アルブミン微粒
子、マイクロエマルジョン、ナノ粒子、およびナノカプ
セル)に、またはマクロエマルジョンに取り入れられ得
る。このような技術は、REMINGTON'S PHARMACEUTICAL S
CIENCES(1980)に記載されている。
を制御するために使用され得る。制御放出調製物は、１
種またはそれ以上の本発明の薬剤と複合体化するか、ま
たは吸収するポリマーの使用により達成され得る。制御
される送達は、高分子(例えば、ポリエステル、ポリア
ミノ酸、ポリビニル、ピロリドン、エチレンビニルアセ
テート、メチルセルロース、カルボキシメチルセルロー
ス、またはプロタミン、硫酸塩)を用いて処方し、そし
て処方中の高分子および薬剤の濃度を調整することを含
む種々の周知の技術により、および放出の所望の時間経
過をなし遂けるために操作される取り込み方法の適切な
使用により、なし遂けられ得る。制御放出調製物によっ
て作用の継続期間を制御する別の可能な方法は、本発明
の薬剤をポリマー性物質(例えば、ポリエステル、ポリ
アミノ酸、ヒドロゲル、ポリ(乳酸)またはエチレンビニ
ルアセテートコポリマー)の粒子に取り込むことであ
る。あるいは、これらの薬剤をポリマー性粒子に取り込
む代わりに、これらの物質は、例えば、コアセルベーシ
ョン技術により、または例えばヒドロメチルセルロース
またはゼラチンマイクロカプセルおよびポリ(メチルメ
タクリレート)マイクロカプセルとそれぞれ界面重合に
より調製したマイクロカプセルに取り入れ、またはコロ
イド薬物送達系(例えば、リポソーム、アルブミン微粒
子、マイクロエマルジョン、ナノ粒子、およびナノカプ
セル)に、またはマクロエマルジョンに取り入れられ得
る。このような技術は、REMINGTON'S PHARMACEUTICAL S
CIENCES(1980)に記載されている。
【０２０５】本発明はさらに、本発明の薬学的組成物の
１種またはそれ以上の成分で充填される１種またはそれ
以上のコンテナーを含む薬学的なパックまたはキットを
提供する。このようなコンテナーと関連するのは、薬品
または生物学的製品の製造、使用または販売を統制する
政府機関によって定められた形態の通知であり、この通
知は、ヒト投与のための製造、使用または販売の機関に
よる認可を反映する。
１種またはそれ以上の成分で充填される１種またはそれ
以上のコンテナーを含む薬学的なパックまたはキットを
提供する。このようなコンテナーと関連するのは、薬品
または生物学的製品の製造、使用または販売を統制する
政府機関によって定められた形態の通知であり、この通
知は、ヒト投与のための製造、使用または販売の機関に
よる認可を反映する。
【０２０６】さらに、本発明の薬剤は他の治療用化合物
と組み合わせて使用され得る。
と組み合わせて使用され得る。
【０２０７】６．メガ塩基のDNA配列決定のためのショ
ットガンアプローチ 本発明はさらに、大きな配列がランダムなショットガン
アプローチを用いて配列決定され得ることを示す。以下
の実施例に詳細に記載されているこの手順は、配列決定
するプロトコルの開始の前に、重複サブクローンまたは
隣接するサブクローンを単離および分類する最初のコス
トを削減した。
ットガンアプローチ 本発明はさらに、大きな配列がランダムなショットガン
アプローチを用いて配列決定され得ることを示す。以下
の実施例に詳細に記載されているこの手順は、配列決定
するプロトコルの開始の前に、重複サブクローンまたは
隣接するサブクローンを単離および分類する最初のコス
トを削減した。
【０２０８】本発明のある局面は、以下の実施例でより
詳細に記載されている。これらの実施例は、例示によっ
て提供される。当業者が本願の開示を読むと明らかであ
るように、本発明の他の局面および実施態様が、本発明
者らにより意図される。
詳細に記載されている。これらの実施例は、例示によっ
て提供される。当業者が本願の開示を読むと明らかであ
るように、本発明の他の局面および実施態様が、本発明
者らにより意図される。
【０２０９】
ライブラリーおよび配列決定 １．ショットガン配列決定確率の分析 全ゲノム配列決定へのショットガンアプローチのための
全ストラテージは、ポアソン分布に関する方程式のLand
erおよびWaterman(LandermanおよびWaterman,Genomics
2:231(1988))適用に基づく。この処理によれば、ヌクレ
オチド中のサイズＬの配列中の任意の所定の塩基が、ヌ
クレオチド中の決定されたランダムな配列の一定の量ｎ
後に配列決定されない確率P0は、方程式P0＝ｅ-m、ここ
で、ｍはL/ｎ(折りたたみ範囲)により計算され得る。例
えば、2.8 Mbのゲノムの場合は、2.8 Mbの配列がランダ
ムに生成されているとき(１Ｘ範囲)、ｍ＝１である。こ
の時点では、P0＝ｅ-1＝0.37である。任意の所定の塩基
が配列決定されていない確率は、全配列Ｌの任意の領域
が決定されていない確率と同じであり、そしてそれゆ
え、この確率はいまだ決定されていない全配列の画分に
等しい。従って、１折りたたみ範囲では、ヌクレオチド
中のサイズＬの約37％のポリヌクレオチドが配列決定さ
れていない。14Mbの配列が生成される場合、範囲は2.8
Mbについて５Ｘであり、そして配列未決定の画分は0.00
67または0.67％まで下がる。2.8 Mb配列の５Ｘ範囲は、
410 bpの平均配列読み取り長さを有する挿入物末端の両
方由来の約17,000のランダムなクローンを配列決定する
ことにより達成され得る。
全ストラテージは、ポアソン分布に関する方程式のLand
erおよびWaterman(LandermanおよびWaterman,Genomics
2:231(1988))適用に基づく。この処理によれば、ヌクレ
オチド中のサイズＬの配列中の任意の所定の塩基が、ヌ
クレオチド中の決定されたランダムな配列の一定の量ｎ
後に配列決定されない確率P0は、方程式P0＝ｅ-m、ここ
で、ｍはL/ｎ(折りたたみ範囲)により計算され得る。例
えば、2.8 Mbのゲノムの場合は、2.8 Mbの配列がランダ
ムに生成されているとき(１Ｘ範囲)、ｍ＝１である。こ
の時点では、P0＝ｅ-1＝0.37である。任意の所定の塩基
が配列決定されていない確率は、全配列Ｌの任意の領域
が決定されていない確率と同じであり、そしてそれゆ
え、この確率はいまだ決定されていない全配列の画分に
等しい。従って、１折りたたみ範囲では、ヌクレオチド
中のサイズＬの約37％のポリヌクレオチドが配列決定さ
れていない。14Mbの配列が生成される場合、範囲は2.8
Mbについて５Ｘであり、そして配列未決定の画分は0.00
67または0.67％まで下がる。2.8 Mb配列の５Ｘ範囲は、
410 bpの平均配列読み取り長さを有する挿入物末端の両
方由来の約17,000のランダムなクローンを配列決定する
ことにより達成され得る。
【０２１０】同様に、全ギャップ長さＧが方程式Ｇ＝Le
-mにより決定され、そして平均ギャップサイズｇが方程
式ｇ＝L／ｎに従って決定される。従って、５Ｘ範囲
は、長さ2.8 Mbのポリヌクレオチドの配列中で平均して
約82 bpサイズの240ギャップを残す。
-mにより決定され、そして平均ギャップサイズｇが方程
式ｇ＝L／ｎに従って決定される。従って、５Ｘ範囲
は、長さ2.8 Mbのポリヌクレオチドの配列中で平均して
約82 bpサイズの240ギャップを残す。
【０２１１】上記処理は、本質的にLanderおよびWaterm
an, Genomics 2:231(1988)と同じである。
an, Genomics 2:231(1988)と同じである。
【０２１２】２．ランダムライブラリーの構築 正確な配列決定の間に上記のランダムなモデルに近づく
ために、クローン化されたゲノムフラグメントのほぼ理
想に近いライブラリーが必要される。以下のライブラリ
ー構築手順は、この目的を達成するために開発された。
ために、クローン化されたゲノムフラグメントのほぼ理
想に近いライブラリーが必要される。以下のライブラリ
ー構築手順は、この目的を達成するために開発された。
【０２１３】Staphylococcus aureus DNAをフェノール
抽出により調製した。3.3mlの300mMの酢酸ナトリウム、
10mMトリスHCl、1mM Na-EDTA、30％グリセロール中に60
0μgのDNAを含有する混合物を、Branson Model 450ソニ
ケーターにおいて、最も低いエネルギーセッティングで
３mmプローブを用い、０℃で１分間音波処理した。音波
処理されたDNAをエタノールで沈澱させ、そして500μl
のTE緩衝液に再溶解した。
抽出により調製した。3.3mlの300mMの酢酸ナトリウム、
10mMトリスHCl、1mM Na-EDTA、30％グリセロール中に60
0μgのDNAを含有する混合物を、Branson Model 450ソニ
ケーターにおいて、最も低いエネルギーセッティングで
３mmプローブを用い、０℃で１分間音波処理した。音波
処理されたDNAをエタノールで沈澱させ、そして500μl
のTE緩衝液に再溶解した。
【０２１４】平滑末端を作り出すために、100μlアリコ
ットの再懸濁されたDNAを、５単位のBAL31ヌクレアーゼ
(New England BioLabs)で200μlのBAL31緩衝液中におい
て、30℃で10分間消化した。消化されたDNAをフェノー
ルで抽出し、エタノールで沈澱させ、100μlのTE緩衝液
に再溶解し、続いて、1.0％の低融点のアガロースゲル
による電気泳動によりサイズ分画した。サイズ1.6〜2.0
kbのDNAフラグメントを含有する断片をゲルから切断
し、LGTアガロースを融解させ、そして得られた溶液を
フェノールで抽出して、アガロースをDNAから分離し
た。DNAをエタノールで沈澱させ、そしてベクターへの
連結のために20μlのTE緩衝液に再溶解した。
ットの再懸濁されたDNAを、５単位のBAL31ヌクレアーゼ
(New England BioLabs)で200μlのBAL31緩衝液中におい
て、30℃で10分間消化した。消化されたDNAをフェノー
ルで抽出し、エタノールで沈澱させ、100μlのTE緩衝液
に再溶解し、続いて、1.0％の低融点のアガロースゲル
による電気泳動によりサイズ分画した。サイズ1.6〜2.0
kbのDNAフラグメントを含有する断片をゲルから切断
し、LGTアガロースを融解させ、そして得られた溶液を
フェノールで抽出して、アガロースをDNAから分離し
た。DNAをエタノールで沈澱させ、そしてベクターへの
連結のために20μlのTE緩衝液に再溶解した。
【０２１５】２段階連結手順を、97％の挿入物(そのう
ち、99％以上は単一の挿入物であった)を有するプラス
ミドライブラリーを産生するために使用した。第１の連
結混合物(50μl)は、２μgのDNAフラグメント、SmaIで
切断しかつ細菌アルカリホスホターゼで脱リン酸化した
２μgのpUC18 DNA(Pharmacia)、および10単位のT4リガ
ーゼ(GIBCO/BRL)を含有し、そして14℃で４時間インキ
ュベートした。続いて、連結混合物をフェノールで抽出
し、エタノールで沈澱させ、そして沈澱したDNAを20μl
のTE緩衝液に溶解し、1.0％の低融点アガロースゲル上
で電気泳動した。梯子状の不連続のバンドを、臭化エチ
ジウム染色およびUV照射により観察し、そして挿入物
(i)、ベクター(v)、v＋i、v＋2i、v＋3iなどとしてサイ
ズにより同定した。v＋i DNAを含有するゲルの部分を切
断し、そしてv＋i DNAを回収し、20μlのTEに再懸濁し
た。続いて、このv＋i DNAを、推薦された緩衝液条件
下、直鎖状v＋i、４種のdNTPそれぞれ500μM、および９
単位のT4ポリメラーゼ(New England BioLabs)を含有す
る反応混合物(50μl)において37℃で５分間のT4ポリメ
ラーゼ処置により、末端平滑化した。フェノール抽出お
よびエタノール沈澱の後、修復された直鎖状v＋iを20μ
lのTEに溶解した。環状を生成するための最終の連結
を、５μlの直鎖状v＋iおよび５単位のＴ4リガーゼを含
有する50μlの反応物において、14℃で一晩行った。翌
日、70℃で10分の後、反応混合物を−20℃貯蔵した。
ち、99％以上は単一の挿入物であった)を有するプラス
ミドライブラリーを産生するために使用した。第１の連
結混合物(50μl)は、２μgのDNAフラグメント、SmaIで
切断しかつ細菌アルカリホスホターゼで脱リン酸化した
２μgのpUC18 DNA(Pharmacia)、および10単位のT4リガ
ーゼ(GIBCO/BRL)を含有し、そして14℃で４時間インキ
ュベートした。続いて、連結混合物をフェノールで抽出
し、エタノールで沈澱させ、そして沈澱したDNAを20μl
のTE緩衝液に溶解し、1.0％の低融点アガロースゲル上
で電気泳動した。梯子状の不連続のバンドを、臭化エチ
ジウム染色およびUV照射により観察し、そして挿入物
(i)、ベクター(v)、v＋i、v＋2i、v＋3iなどとしてサイ
ズにより同定した。v＋i DNAを含有するゲルの部分を切
断し、そしてv＋i DNAを回収し、20μlのTEに再懸濁し
た。続いて、このv＋i DNAを、推薦された緩衝液条件
下、直鎖状v＋i、４種のdNTPそれぞれ500μM、および９
単位のT4ポリメラーゼ(New England BioLabs)を含有す
る反応混合物(50μl)において37℃で５分間のT4ポリメ
ラーゼ処置により、末端平滑化した。フェノール抽出お
よびエタノール沈澱の後、修復された直鎖状v＋iを20μ
lのTEに溶解した。環状を生成するための最終の連結
を、５μlの直鎖状v＋iおよび５単位のＴ4リガーゼを含
有する50μlの反応物において、14℃で一晩行った。翌
日、70℃で10分の後、反応混合物を−20℃貯蔵した。
【０２１６】この２段階手順により、二重挿入物キメラ
(＜１％)または遊離ベクター(＜３％)による汚染が最小
限の単一挿入物プラスミド組換え体の分子的にランダム
な収集を得た。
(＜１％)または遊離ベクター(＜３％)による汚染が最小
限の単一挿入物プラスミド組換え体の分子的にランダム
な収集を得た。
【０２１７】ランダムさからの偏差は、宿主中のDNA増
殖から生じ得るため、全ての組換え機能および制限機能
が欠損したE. coli宿主細胞(A. Greener, Strategies 3
(1):5(1990))を、再配列、欠失および制限によるクロー
ンの損失を防ぐために使用した。さらに、トランスフォ
ームされた細胞を抗生物質拡散プレート上に直接プレー
トして、最も迅速に増殖する細胞の扱いおよび選択を可
能にする通常のブロース回収相を避けた。
殖から生じ得るため、全ての組換え機能および制限機能
が欠損したE. coli宿主細胞(A. Greener, Strategies 3
(1):5(1990))を、再配列、欠失および制限によるクロー
ンの損失を防ぐために使用した。さらに、トランスフォ
ームされた細胞を抗生物質拡散プレート上に直接プレー
トして、最も迅速に増殖する細胞の扱いおよび選択を可
能にする通常のブロース回収相を避けた。
【０２１８】プレーティングを以下のように行った。10
0μlのアリコットのEpicurian ColiSURE II Supercompe
tent Cells(Stratagene 200152)を氷上で解凍し、そし
て氷上で冷却したファルコン2059チューブに移した。1.
7μlアリコットの1.42Mβ-メルカプトエタノールをこの
アリコットの細胞に加え、最終濃度25mMとした。細胞を
氷上で10分間インキュベートした。１μlアリコットの
最終連結物をこの細胞に加え、そして氷上で30分間イン
キュベートした。細胞に42℃で30分間の加熱パルスを与
え、そして氷上に戻して２分間放置した。液体培地中の
増殖(outgrowth)を、任意の所定のトランスフォームさ
れた細胞の優先的増殖を最小限にするためにこのプロト
コルから除去した。代わりに、トランスフォーメーショ
ン混合物を、５mlのSOB寒天の底部層(５％SOB寒天：培
地リットルあたり、20ｇのトリプトン、５ｇの酵母抽出
物、0.5ｇのNaCl、1.5％のDifco Agar)を含有する栄養
分に富むSOBプレートに直接プレートした。５mlの底部
層は、SOB寒天100mlあたり、0.4mlの50mg/mlアンピシリ
ンで補充する。15mlのSOB寒天の上層を1mlのX-Gal(２
％)、1mlのMgCl2(１M)、および1mlのMgSO4/100mlSOB寒
天で補充する。15mlの上層をプレーティングの直前に注
いだ。本発明者らの力価は、約100コロニー／10μlアリ
コットトランスフォーメーションであった。
0μlのアリコットのEpicurian ColiSURE II Supercompe
tent Cells(Stratagene 200152)を氷上で解凍し、そし
て氷上で冷却したファルコン2059チューブに移した。1.
7μlアリコットの1.42Mβ-メルカプトエタノールをこの
アリコットの細胞に加え、最終濃度25mMとした。細胞を
氷上で10分間インキュベートした。１μlアリコットの
最終連結物をこの細胞に加え、そして氷上で30分間イン
キュベートした。細胞に42℃で30分間の加熱パルスを与
え、そして氷上に戻して２分間放置した。液体培地中の
増殖(outgrowth)を、任意の所定のトランスフォームさ
れた細胞の優先的増殖を最小限にするためにこのプロト
コルから除去した。代わりに、トランスフォーメーショ
ン混合物を、５mlのSOB寒天の底部層(５％SOB寒天：培
地リットルあたり、20ｇのトリプトン、５ｇの酵母抽出
物、0.5ｇのNaCl、1.5％のDifco Agar)を含有する栄養
分に富むSOBプレートに直接プレートした。５mlの底部
層は、SOB寒天100mlあたり、0.4mlの50mg/mlアンピシリ
ンで補充する。15mlのSOB寒天の上層を1mlのX-Gal(２
％)、1mlのMgCl2(１M)、および1mlのMgSO4/100mlSOB寒
天で補充する。15mlの上層をプレーティングの直前に注
いだ。本発明者らの力価は、約100コロニー／10μlアリ
コットトランスフォーメーションであった。
【０２１９】サイズをいとわずに、全てのコロニーをテ
ンプレート調製のために採集した。それゆえ、「毒性」
DNAまたは有害遺伝子生成物に起因するクローンの損失
だけがこのライブラリーから欠失され、それにより、ギ
ャップ数が予想を超えて僅かに増加し得る。
ンプレート調製のために採集した。それゆえ、「毒性」
DNAまたは有害遺伝子生成物に起因するクローンの損失
だけがこのライブラリーから欠失され、それにより、ギ
ャップ数が予想を超えて僅かに増加し得る。
【０２２０】３．ランダムなDNA配列決定 高い品質の二本鎖DNAプラスミドテンプレートを５Prime
---→３Prime Inc.(Boulder, CO)と共同で開発したアル
カリ溶解法を用いて調製した。プラスミド調製を、96ウ
ェルフォーマットで、細菌増殖から最終のDNA精製まで
のDNA調製の全段階について行った。平均テンプレート
濃度を、アガロースゲル上で25％の試料を泳動すること
により測定した。DNA濃度は調整しなかった。
---→３Prime Inc.(Boulder, CO)と共同で開発したアル
カリ溶解法を用いて調製した。プラスミド調製を、96ウ
ェルフォーマットで、細菌増殖から最終のDNA精製まで
のDNA調製の全段階について行った。平均テンプレート
濃度を、アガロースゲル上で25％の試料を泳動すること
により測定した。DNA濃度は調整しなかった。
【０２２１】テンプレートもまた、Staphylococcus aur
eusλゲノムライブラリーから調製した。未増幅のライ
ブラリーをλDASH IIベクター(Stratagene)において構
築した。Staphylococcus aureusDNA(＞100kb)を、50μg
のDNA、1X Sau3AI緩衝液、20単位Sau3AIを含有する反応
混合物(200μl)で23℃で６分間部分的に消化した。消化
されたDNAをフェノールで抽出し、そして10〜40％のス
クロースグラジエント上で遠心分離した。15〜25kbのゲ
ノムDNAを含有する画分を沈澱により回収した。１μlの
フラグメントを１μlのDASH IIベクター(Stratagene)と
ともに推薦された連結反応で使用した。パッケージング
反応あたり１μlの連結混合物を使用し、Gigapack II X
L Packaging Extract Phageを用いる推薦されたプロト
コルに従って(500μlの推薦されたSM緩衝液で希釈し、
そしてクロロホルムで処理した後に)このパッケージン
グ混合物からの増幅なしで直接プレートした。収率は約
2.5×109pfu/μlであった。
eusλゲノムライブラリーから調製した。未増幅のライ
ブラリーをλDASH IIベクター(Stratagene)において構
築した。Staphylococcus aureusDNA(＞100kb)を、50μg
のDNA、1X Sau3AI緩衝液、20単位Sau3AIを含有する反応
混合物(200μl)で23℃で６分間部分的に消化した。消化
されたDNAをフェノールで抽出し、そして10〜40％のス
クロースグラジエント上で遠心分離した。15〜25kbのゲ
ノムDNAを含有する画分を沈澱により回収した。１μlの
フラグメントを１μlのDASH IIベクター(Stratagene)と
ともに推薦された連結反応で使用した。パッケージング
反応あたり１μlの連結混合物を使用し、Gigapack II X
L Packaging Extract Phageを用いる推薦されたプロト
コルに従って(500μlの推薦されたSM緩衝液で希釈し、
そしてクロロホルムで処理した後に)このパッケージン
グ混合物からの増幅なしで直接プレートした。収率は約
2.5×109pfu/μlであった。
【０２２２】増幅されたライブラリーを製造業者のプロ
トコルに従って、最初のパッケージング混合物から調製
した。この増幅されたライブラリーを７％ジメチルスル
フォキシド中で凍結して貯蔵する。ファージ力価は約１
×109pfu/mlである。
トコルに従って、最初のパッケージング混合物から調製
した。この増幅されたライブラリーを７％ジメチルスル
フォキシド中で凍結して貯蔵する。ファージ力価は約１
×109pfu/mlである。
【０２２３】ミニ液体溶解物(0.1μl)をランダムに選択
されたプラーグから調製し、そしてテンプレートを長範
囲PCRにより調製する。試料を修飾したT3およびT7プラ
イマー、およびElongase Supermix(LTI)を用いてPCR増
幅する。
されたプラーグから調製し、そしてテンプレートを長範
囲PCRにより調製する。試料を修飾したT3およびT7プラ
イマー、およびElongase Supermix(LTI)を用いてPCR増
幅する。
【０２２４】配列決定反応を、２つのワークステーショ
ン(BIOMEK 1000およびHamilton Microlab 2200)、およ
びM13順方向(M13-21)プライマーおよびM13逆方向(M13RP
1)プライマーのためのApplied Biosystem PRISM Ready
Reaction Dye Primer CycleSquencing Kitsを用いたPer
kin-Elmer 9600 Thermocyclerの組み合わせを用い、プ
ラスミドテンプレート上で実施する。ダイターミネータ
ー配列決定反応を、Applied Biosystems Ready Reactio
n Dye Terminator Cycle Squencing Kitsを使用するPer
kin-Elmer 9600 thermocycler上のλテンプレート上で
実施する。修飾されたT7およびT3プライマーを使用し
て、λDASH IIライブラリーからの挿入物の末端を配列
決定する。配列決定反応AB 373 DNA SequencerおよびAB
I 377 DNASquencerの組み合わせ上で行う。全てのダイ
ターミネーター配列決定反応を、AB377上の2X９時間モ
ジュールを用いて分析する。ダイプライマー反応を、AB
I 373およびABI 377 DNASequencerの組み合わせ上で分
析する。全体の配列決定成功率はほぼ同じであり、M13-
21およびM13RP1配列について約85％であり、そしてダイ
ターミネーター反応について65％である。平均の使用可
能な読み取り長さは、M13-21配列について485bpであ
り、M13RP1配列について445bpであり、そしてダイター
ミネーター反応について375bpである。
ン(BIOMEK 1000およびHamilton Microlab 2200)、およ
びM13順方向(M13-21)プライマーおよびM13逆方向(M13RP
1)プライマーのためのApplied Biosystem PRISM Ready
Reaction Dye Primer CycleSquencing Kitsを用いたPer
kin-Elmer 9600 Thermocyclerの組み合わせを用い、プ
ラスミドテンプレート上で実施する。ダイターミネータ
ー配列決定反応を、Applied Biosystems Ready Reactio
n Dye Terminator Cycle Squencing Kitsを使用するPer
kin-Elmer 9600 thermocycler上のλテンプレート上で
実施する。修飾されたT7およびT3プライマーを使用し
て、λDASH IIライブラリーからの挿入物の末端を配列
決定する。配列決定反応AB 373 DNA SequencerおよびAB
I 377 DNASquencerの組み合わせ上で行う。全てのダイ
ターミネーター配列決定反応を、AB377上の2X９時間モ
ジュールを用いて分析する。ダイプライマー反応を、AB
I 373およびABI 377 DNASequencerの組み合わせ上で分
析する。全体の配列決定成功率はほぼ同じであり、M13-
21およびM13RP1配列について約85％であり、そしてダイ
ターミネーター反応について65％である。平均の使用可
能な読み取り長さは、M13-21配列について485bpであ
り、M13RP1配列について445bpであり、そしてダイター
ミネーター反応について375bpである。
【０２２５】４．自動化サイクル配列決定のプロトコー
ル 配列決定を、Hamilton Microstation 2200, Perkin Elm
er9600サーモサイクラー、ABI373およびABI377自動化DN
Aシークエンサーを用いて実施した。このHamiltonは、
予め少量に分けたテンプレート、およびデオキシ-なら
びにジデオキシヌクレオチド、熱安定性TaqDNAポリメラ
ーゼ、蛍光標識された配列決定プライマー、および反応
緩衝液からなる反応ミックスを組み合わせる。反応ミッ
クスおよびテンプレートを96ウェルの熱サイクリングプ
レートのウェル中に組み合わせ、そしてPerkin Elmer96
00サーモサイクラーに移した。30の連続するサイクルの
直線上増幅(即ち１つのプライマー合成)工程を、変性、
プライマーとテンプレートのアニーリング、および伸長
即ちDNA合成を含めて実施した。熱サイクリングプレー
ト上のゴムガスケットを有する加熱されたふたは、油重
層の必要性なしに蒸発を防ぐ。
ル 配列決定を、Hamilton Microstation 2200, Perkin Elm
er9600サーモサイクラー、ABI373およびABI377自動化DN
Aシークエンサーを用いて実施した。このHamiltonは、
予め少量に分けたテンプレート、およびデオキシ-なら
びにジデオキシヌクレオチド、熱安定性TaqDNAポリメラ
ーゼ、蛍光標識された配列決定プライマー、および反応
緩衝液からなる反応ミックスを組み合わせる。反応ミッ
クスおよびテンプレートを96ウェルの熱サイクリングプ
レートのウェル中に組み合わせ、そしてPerkin Elmer96
00サーモサイクラーに移した。30の連続するサイクルの
直線上増幅(即ち１つのプライマー合成)工程を、変性、
プライマーとテンプレートのアニーリング、および伸長
即ちDNA合成を含めて実施した。熱サイクリングプレー
ト上のゴムガスケットを有する加熱されたふたは、油重
層の必要性なしに蒸発を防ぐ。
【０２２６】２つの配列決定プロトコールを用いた：１
つは色素標識プライマーであり、第２番目は色素標識ジ
デオキシ鎖ターミネーターである。ショットガン配列決
定は、４つのターミネーターヌクレオチドの各々に対す
るプライマーである４つの色素標識配列決定プライマー
の使用を含む。ダイプライマーの各々は、異なる蛍光色
素で標識し、４つの個々の反応を、電気泳動、検出、お
よび塩基呼び出しのために373または377 DNA Sequencer
中の１つのレーンに組み合わせることを可能にした。AB
Iは、現在、配列決定に必要なすべてのテンプレート以
外の試薬を含むバルクパッケージ中の予め混合された反
応ミックスを供給している。配列決定は、プラスミドテ
ンプレートは一般により長い使用可能な配列を与える
が、プラスミドおよびPCR生成テンプレートの両方をほ
ぼ等しい厳密さを有するダイプライマーおよびダイター
ミネーターの両方とともに用いてなされ得る。
つは色素標識プライマーであり、第２番目は色素標識ジ
デオキシ鎖ターミネーターである。ショットガン配列決
定は、４つのターミネーターヌクレオチドの各々に対す
るプライマーである４つの色素標識配列決定プライマー
の使用を含む。ダイプライマーの各々は、異なる蛍光色
素で標識し、４つの個々の反応を、電気泳動、検出、お
よび塩基呼び出しのために373または377 DNA Sequencer
中の１つのレーンに組み合わせることを可能にした。AB
Iは、現在、配列決定に必要なすべてのテンプレート以
外の試薬を含むバルクパッケージ中の予め混合された反
応ミックスを供給している。配列決定は、プラスミドテ
ンプレートは一般により長い使用可能な配列を与える
が、プラスミドおよびPCR生成テンプレートの両方をほ
ぼ等しい厳密さを有するダイプライマーおよびダイター
ミネーターの両方とともに用いてなされ得る。
【０２２７】ABI 373 Sequencerあたり１日あたり32の
反応を行い、そして１日あたりABI 377に96の試料が処
理され得る。電気泳動は、製造者のプロトコールに従っ
て、一晩(ABI 373)または2.5時間(ABI 377)行った。電
気泳動および蛍光検出の後、ABI373またはABI 377は、
自動的にレーン追跡および塩基呼び出しを実施する。レ
ーン追跡は肉眼で確認した。各配列の電気泳動図(また
は蛍光レーントレース)を肉眼で検査しそして品質を評
価した。低品質の引かれてつらなる配列は除き、そして
配列自身は、ソフトウェアを介してSybaseデータベース
にロードした(毎日８mmテープにアーカイブ記録した)。
先導ベクターポリリンカー配列は、ソフトウェアプログ
ラムにより自動的に除かれた。標準のABI 373またはABI
377からの配列の平均編集長さは、約400bpであり、そ
して配列決定反応に用いられたテンプレートの品質に大
部分依存する。
反応を行い、そして１日あたりABI 377に96の試料が処
理され得る。電気泳動は、製造者のプロトコールに従っ
て、一晩(ABI 373)または2.5時間(ABI 377)行った。電
気泳動および蛍光検出の後、ABI373またはABI 377は、
自動的にレーン追跡および塩基呼び出しを実施する。レ
ーン追跡は肉眼で確認した。各配列の電気泳動図(また
は蛍光レーントレース)を肉眼で検査しそして品質を評
価した。低品質の引かれてつらなる配列は除き、そして
配列自身は、ソフトウェアを介してSybaseデータベース
にロードした(毎日８mmテープにアーカイブ記録した)。
先導ベクターポリリンカー配列は、ソフトウェアプログ
ラムにより自動的に除かれた。標準のABI 373またはABI
377からの配列の平均編集長さは、約400bpであり、そ
して配列決定反応に用いられたテンプレートの品質に大
部分依存する。
【０２２８】情報科学 １．データ管理 大規模配列決定ラボ用の多くの情報管理システムが開発
されている(レビューのために、例えば、Kerlavageら、
Proceedings of the Twenty-Sixth Annual Hawaii Inte
rnational Conference on System Sciences, IEEE Comp
uter SocietyPress, Washington D.C.,585(1993)を参照
のこと)。配列データを収集およびアセンブルするため
に用いたシステムは、Sybaseリレーショナルデータベー
ス管理システムを用いて開発され、そしてデータフロー
を可能な限りに自動化しそしてユーザーエラー(user er
ror)を低減するように設計した。このデータベースは、
テンプレート調製からゲノムの最終分析までの全操作の
間に収集されたすべての情報を記憶し、そして相互関係
をもたせた。ABI 373 Sequencerの生の出力は、Macinto
shプラットホームに基づき、そして選択されたデータ管
理システムは、Unixプラットホームに基づいたので、生
データおよび分析結果を、最少のユーザー努力で、継ぎ
目なくデータベース中に流させる、種々の複数ユーザー
の、クライアントサーバーアプリケーション(client-se
rver application)を設計および実行する必要があっ
た。
されている(レビューのために、例えば、Kerlavageら、
Proceedings of the Twenty-Sixth Annual Hawaii Inte
rnational Conference on System Sciences, IEEE Comp
uter SocietyPress, Washington D.C.,585(1993)を参照
のこと)。配列データを収集およびアセンブルするため
に用いたシステムは、Sybaseリレーショナルデータベー
ス管理システムを用いて開発され、そしてデータフロー
を可能な限りに自動化しそしてユーザーエラー(user er
ror)を低減するように設計した。このデータベースは、
テンプレート調製からゲノムの最終分析までの全操作の
間に収集されたすべての情報を記憶し、そして相互関係
をもたせた。ABI 373 Sequencerの生の出力は、Macinto
shプラットホームに基づき、そして選択されたデータ管
理システムは、Unixプラットホームに基づいたので、生
データおよび分析結果を、最少のユーザー努力で、継ぎ
目なくデータベース中に流させる、種々の複数ユーザー
の、クライアントサーバーアプリケーション(client-se
rver application)を設計および実行する必要があっ
た。
【０２２９】２．アセンブリ 数千の配列フラグメントの迅速および正確なアセンブリ
のために開発されたアセンブリエンジン(TIGR Assemble
r)を用いてコンティグを生成した。TIGRアセンブラー
は、ゲノムのフラグメントを同時にクラスター化および
アセンブルする。104以上のフラグメントをアセンブル
するために必要な速度を得るために、アルゴリズムは、
12bpオリゴヌクレオチドサブ配列の寄せ集めの表(hash
table)を作り、可能な配列フラグメント重複のリストを
作成する。フラグメントの各々に対する可能な重複の数
は、どのフラグメントが反復要素になりそうであるかを
決定する。単一のシード配列フラグメントから始めて、
TIGRアセンブラーは、現在のコンティグを、オリゴヌク
レオチドの内容に基づき最もマッチするフラグメントを
付加する試みにより拡張する。このコンティグおよび候
補フラグメントを、最適間隙のアラインメントを提供す
るSmith-Watermanアルゴリズムの改変版(Waterman, M.
S.,Methods in Enzymology 164：765(1988))を用いて並
べる。コンティグは、マッチする品質について厳格な規
準が満たされる場合にのみフラグメントにより拡張され
る。マッチする規準は、重複の最小長さ、マッチしない
末端の最大長さ、およびマッチする最小百分率を含む。
これらの規準は、最小区域の領域におけるアルゴリズム
により自動的に低下し、そして可能な反復要素の領域で
高められる。各フラグメントに対する可能な重複の数
は、どのフラグメントが反復要素になりそうであるかを
決定する。反復要素の境界を示すフラグメントおよび可
能なキメラフラグメントは、しばしば、アラインメント
の末端で部分的なミスマッチに基づいてはねのけられ、
そして現在のコンティグから排除される。TIGRアセンブ
ラーは、各テンプレートの両末端からの配列決定とカッ
プルしたクローンサイズ情報を利用するよう設計されて
いる。それは、同じテンプレートの２つの末端からの配
列フラグメントが、上記コンティグにおいて、互いに向
かって照準し、そして塩基対の特定の範囲内に位置され
る(与えられたライブラリーについて既知のクローンサ
イズ範囲を基に各クローンについて規定され得る)する
という束縛を増強する。
のために開発されたアセンブリエンジン(TIGR Assemble
r)を用いてコンティグを生成した。TIGRアセンブラー
は、ゲノムのフラグメントを同時にクラスター化および
アセンブルする。104以上のフラグメントをアセンブル
するために必要な速度を得るために、アルゴリズムは、
12bpオリゴヌクレオチドサブ配列の寄せ集めの表(hash
table)を作り、可能な配列フラグメント重複のリストを
作成する。フラグメントの各々に対する可能な重複の数
は、どのフラグメントが反復要素になりそうであるかを
決定する。単一のシード配列フラグメントから始めて、
TIGRアセンブラーは、現在のコンティグを、オリゴヌク
レオチドの内容に基づき最もマッチするフラグメントを
付加する試みにより拡張する。このコンティグおよび候
補フラグメントを、最適間隙のアラインメントを提供す
るSmith-Watermanアルゴリズムの改変版(Waterman, M.
S.,Methods in Enzymology 164：765(1988))を用いて並
べる。コンティグは、マッチする品質について厳格な規
準が満たされる場合にのみフラグメントにより拡張され
る。マッチする規準は、重複の最小長さ、マッチしない
末端の最大長さ、およびマッチする最小百分率を含む。
これらの規準は、最小区域の領域におけるアルゴリズム
により自動的に低下し、そして可能な反復要素の領域で
高められる。各フラグメントに対する可能な重複の数
は、どのフラグメントが反復要素になりそうであるかを
決定する。反復要素の境界を示すフラグメントおよび可
能なキメラフラグメントは、しばしば、アラインメント
の末端で部分的なミスマッチに基づいてはねのけられ、
そして現在のコンティグから排除される。TIGRアセンブ
ラーは、各テンプレートの両末端からの配列決定とカッ
プルしたクローンサイズ情報を利用するよう設計されて
いる。それは、同じテンプレートの２つの末端からの配
列フラグメントが、上記コンティグにおいて、互いに向
かって照準し、そして塩基対の特定の範囲内に位置され
る(与えられたライブラリーについて既知のクローンサ
イズ範囲を基に各クローンについて規定され得る)する
という束縛を増強する。
【０２３０】３．遺伝子の同定 Staphylococcus aureusゲノムの推定コード領域は、最
初、最少長さのORFを見出すブログラムzorfを用いて規
定した。推定されるコード領域配列は、少なくとも95％
の同一性で50またはそれ以上のヌクレオチドの重複を同
定するBLASTN検索方法を用いて、GenBank(リリース92.
0)からのすべてのStaphlococcus aureusヌクレオチド配
列のデータベースに対する検索に用いた。これらのORF
を、マッチするヌクレオチド配列とともに表１〜22に示
す。このようなマッチのないORFは、タンパク質配列に
翻訳し、そしてSwiss-prot、PIRおよびGenPeptデータベ
ースを組み合わせることにより生成された既知のタンパ
ク質の過多でないデータベースと比較した。0.01に等し
いまたはそれ未満のBLASTP確率でデータベースタンパク
質とマッチした少なくとも80のアミノ酸のORFを表23〜1
46に示す。この表はまた、データベースにおいて最も緊
密にマッチすることに基づいて割り当てた機能を列挙す
る。これらのレベルでデータベース中のタンパク質また
はヌクレオチド配列とマッチしない少なくとも120のア
ミノ酸のORFを表147〜180に示す。
初、最少長さのORFを見出すブログラムzorfを用いて規
定した。推定されるコード領域配列は、少なくとも95％
の同一性で50またはそれ以上のヌクレオチドの重複を同
定するBLASTN検索方法を用いて、GenBank(リリース92.
0)からのすべてのStaphlococcus aureusヌクレオチド配
列のデータベースに対する検索に用いた。これらのORF
を、マッチするヌクレオチド配列とともに表１〜22に示
す。このようなマッチのないORFは、タンパク質配列に
翻訳し、そしてSwiss-prot、PIRおよびGenPeptデータベ
ースを組み合わせることにより生成された既知のタンパ
ク質の過多でないデータベースと比較した。0.01に等し
いまたはそれ未満のBLASTP確率でデータベースタンパク
質とマッチした少なくとも80のアミノ酸のORFを表23〜1
46に示す。この表はまた、データベースにおいて最も緊
密にマッチすることに基づいて割り当てた機能を列挙す
る。これらのレベルでデータベース中のタンパク質また
はヌクレオチド配列とマッチしない少なくとも120のア
ミノ酸のORFを表147〜180に示す。
【０２３１】応用例 １．Staphylococcus aureusタンパク質に対する抗体の
産生 実質的に純粋なタンパク質あるいはポリペプチドが、当
該分野で公知の任意の方法によって、トランスフェクシ
ョンあるいは形質転換された細胞から単離される。タン
パク質はまた、E . coliのような原核発現系で組み換え
産生され得るか、あるいは、化学合成され得る。最終調
製物中のタンパク質濃度は、例えば、Amicon濾過装置で
の濃縮によって、1mlあたり数マイクログラムのレベル
に調整される。次に、タンパク質に対するモノクローナ
ルあるいはポリクローナルの抗体が、以下のように調製
され得る。
産生 実質的に純粋なタンパク質あるいはポリペプチドが、当
該分野で公知の任意の方法によって、トランスフェクシ
ョンあるいは形質転換された細胞から単離される。タン
パク質はまた、E . coliのような原核発現系で組み換え
産生され得るか、あるいは、化学合成され得る。最終調
製物中のタンパク質濃度は、例えば、Amicon濾過装置で
の濃縮によって、1mlあたり数マイクログラムのレベル
に調整される。次に、タンパク質に対するモノクローナ
ルあるいはポリクローナルの抗体が、以下のように調製
され得る。
【０２３２】２．ハイブリドーマ融合によるモノクロー
ナル抗体の産生 記載のように同定および単離された任意ペプチドのエピ
トープに対するモノクローナル抗体が、Kohler, G.およ
びMilstein, C., Nature 256:495 (1975)の古典的な方
法あるいはその変法に従って、マウスハイブリドーマか
ら調製され得る。簡単に述べれば、マススに、数週間に
わたって、数マイクログラムの選択タンパク質を繰り返
し接種する。次に、そのマウスを殺し、脾臓の抗体産生
細胞を単離する。脾細胞は、ポリエチレングリコール法
によってマウスミエローマ細胞と融合され、過剰の非融
合細胞は、アミノプテリン含有の選択培地（HAT培地）
で、その系を増殖して破壊する。うまく融合された細胞
を希釈し、希釈物の一部を、マイクロタイタープレート
ウェルに播種して培養増殖を継続する。抗体産生クロー
ンを、基本的にEngvall, E., Meth. Enzymol. 70:419(1
980)に記載のELISA、およびその変法のようなイムノア
ッセイ法によって、ウェルの上清中の抗体を検出して同
定する。選択されたポジティブクローンを増殖して、そ
れらのモノクローナル抗体産物を、使用のために回収し
得る。モノクローナル抗体産生の詳細な方法は、Davis,
L.ら、Basic Method in Molecular Biology Elsevier,
New York. 21-2章(1989)に記載されている。
ナル抗体の産生 記載のように同定および単離された任意ペプチドのエピ
トープに対するモノクローナル抗体が、Kohler, G.およ
びMilstein, C., Nature 256:495 (1975)の古典的な方
法あるいはその変法に従って、マウスハイブリドーマか
ら調製され得る。簡単に述べれば、マススに、数週間に
わたって、数マイクログラムの選択タンパク質を繰り返
し接種する。次に、そのマウスを殺し、脾臓の抗体産生
細胞を単離する。脾細胞は、ポリエチレングリコール法
によってマウスミエローマ細胞と融合され、過剰の非融
合細胞は、アミノプテリン含有の選択培地（HAT培地）
で、その系を増殖して破壊する。うまく融合された細胞
を希釈し、希釈物の一部を、マイクロタイタープレート
ウェルに播種して培養増殖を継続する。抗体産生クロー
ンを、基本的にEngvall, E., Meth. Enzymol. 70:419(1
980)に記載のELISA、およびその変法のようなイムノア
ッセイ法によって、ウェルの上清中の抗体を検出して同
定する。選択されたポジティブクローンを増殖して、そ
れらのモノクローナル抗体産物を、使用のために回収し
得る。モノクローナル抗体産生の詳細な方法は、Davis,
L.ら、Basic Method in Molecular Biology Elsevier,
New York. 21-2章(1989)に記載されている。
【０２３３】３．免疫によるポリクローナル抗体の産生 １つのタンパク質の異種エピトープに対する抗体を含有
するポリクローナル抗血清は、上記の発現タンパク質で
適切な動物を免疫することによって調製され得、それ
は、免疫原性を増大するように修飾されないか、あるい
は修飾され得る。有効なポリクローナル抗体産生は、抗
原および宿主の種の両方に関連する多くの因子に影響さ
れる。例えば、低分子はその他のものより免疫原性に劣
り、キャリアおよびアジュバントの使用を必要とし得
る。さらに、宿主動物は、低力価抗血清をもたらす不十
分なあるいは過剰の抗原投与量によって、接種部位およ
び投与量に対する応答を多様にする。少投与量(ngレベ
ル)での複数皮内部位への抗原投与が、最も確実である
ようだ。ウサギに対する有効な免疫プロトコールが、Va
itukaitis, J.ら、J. Clin. Endocrinol. Metab. 33:98
8-991 (1971)に認められ得る。
するポリクローナル抗血清は、上記の発現タンパク質で
適切な動物を免疫することによって調製され得、それ
は、免疫原性を増大するように修飾されないか、あるい
は修飾され得る。有効なポリクローナル抗体産生は、抗
原および宿主の種の両方に関連する多くの因子に影響さ
れる。例えば、低分子はその他のものより免疫原性に劣
り、キャリアおよびアジュバントの使用を必要とし得
る。さらに、宿主動物は、低力価抗血清をもたらす不十
分なあるいは過剰の抗原投与量によって、接種部位およ
び投与量に対する応答を多様にする。少投与量(ngレベ
ル)での複数皮内部位への抗原投与が、最も確実である
ようだ。ウサギに対する有効な免疫プロトコールが、Va
itukaitis, J.ら、J. Clin. Endocrinol. Metab. 33:98
8-991 (1971)に認められ得る。
【０２３４】追加免疫注射が通常間隔で与えられ得、例
えば、抗原既知濃度に対する寒天での二重免疫拡散法に
よって、半定量的に測定されるように、それらの抗体力
価が降下し始めるときに、抗血清が回収され得る。例え
ば、Handbook of Experimental Immunology、 Wier, D.
編 Blackwell(1973)のOuchterlony, O.ら、19章を参照
のこと。抗体の定常濃度は、通常0.1から0.2 mg/ml血清
（約12 M）の範囲である。抗血清の抗原に対する親和性
は、例えば、Manual of Clinical Immunology、第二
版、RoseおよびFriedman編、Amer. Soc. For Microbiol
ogy, Washington,D.C.(1980)中のFisher, D.第42章に記
載されているように、競合結合曲線を作製して決定され
る。
えば、抗原既知濃度に対する寒天での二重免疫拡散法に
よって、半定量的に測定されるように、それらの抗体力
価が降下し始めるときに、抗血清が回収され得る。例え
ば、Handbook of Experimental Immunology、 Wier, D.
編 Blackwell(1973)のOuchterlony, O.ら、19章を参照
のこと。抗体の定常濃度は、通常0.1から0.2 mg/ml血清
（約12 M）の範囲である。抗血清の抗原に対する親和性
は、例えば、Manual of Clinical Immunology、第二
版、RoseおよびFriedman編、Amer. Soc. For Microbiol
ogy, Washington,D.C.(1980)中のFisher, D.第42章に記
載されているように、競合結合曲線を作製して決定され
る。
【０２３５】いずれかのプロトコールに従って調製され
た抗体調製物は、生物学的試料中の抗原を有する物質の
濃度を測定する、定量的イムノアッセイに有用であり；
これはまた、生物学的試料中の抗原の存在を同定するた
めに、半定量的あるいは定量的に使用される。さらに、
当該分野で公知のStaphylococcus疾患の種々の動物モデ
ルにおいて、有効なワクチン標的としての抗体を作成す
るために用いるタンパク質を評価する手段、あるいは有
効な免疫療法剤として抗体を評価する手段として、有用
である。
た抗体調製物は、生物学的試料中の抗原を有する物質の
濃度を測定する、定量的イムノアッセイに有用であり；
これはまた、生物学的試料中の抗原の存在を同定するた
めに、半定量的あるいは定量的に使用される。さらに、
当該分野で公知のStaphylococcus疾患の種々の動物モデ
ルにおいて、有効なワクチン標的としての抗体を作成す
るために用いるタンパク質を評価する手段、あるいは有
効な免疫療法剤として抗体を評価する手段として、有用
である。
【０２３６】４．PCRプライマーの調製およびDNA増幅 表１〜180、および配列番号1-5、191に記載のようなSta
phylococcus aureusゲノムの種々のフラグメントが、本
発明に従って、様々な使用のためのPCRプライマーを調
製するために使用され得る。PCRプライマーは、その長
さは好ましくは少なくとも15塩基であり、より好ましく
は少なくとも18塩基である。プライマー配列を選択する
とき、プライマーペアーは、ほぼ同じG/C比を有し、従
って融解温度はほぼ同じであることが好ましい。この例
のPCRプライマーおよび増幅DNAは、以下の実施例で用い
られる。
phylococcus aureusゲノムの種々のフラグメントが、本
発明に従って、様々な使用のためのPCRプライマーを調
製するために使用され得る。PCRプライマーは、その長
さは好ましくは少なくとも15塩基であり、より好ましく
は少なくとも18塩基である。プライマー配列を選択する
とき、プライマーペアーは、ほぼ同じG/C比を有し、従
って融解温度はほぼ同じであることが好ましい。この例
のPCRプライマーおよび増幅DNAは、以下の実施例で用い
られる。
【０２３７】５．ORFに対応するDNA配列からの遺伝子発
現 表１〜180に記載されているStaphylococcus aureusゲノ
ムのフラグメントは、従来方法によって発現ベクターに
導入される。哺乳類、酵母、昆虫、あるいは細菌の発現
系で、タンパク質を翻訳する発現ベクター中にクローン
化配列を導入する方法は、当該分野で周知である。商業
的に入手可能なベクターおよび発現系は、Stratagene
（La Jolla, California）、Promega（Madison, Wiscon
sin）、およびInvitrogen（San Diego, California）を
含む種々の供給業者から、入手可能である。必要であれ
ば、発現を増大し、そして適切なタンパク質折り畳みを
促進するために、配列のコドンの前後関係およびコドン
ペアリングが、本明細書に参考として援用されている、
Hatfieldらの米国特許第5,082,767号に説明されている
ように、特定の発現生物について最適化され得る。
現 表１〜180に記載されているStaphylococcus aureusゲノ
ムのフラグメントは、従来方法によって発現ベクターに
導入される。哺乳類、酵母、昆虫、あるいは細菌の発現
系で、タンパク質を翻訳する発現ベクター中にクローン
化配列を導入する方法は、当該分野で周知である。商業
的に入手可能なベクターおよび発現系は、Stratagene
（La Jolla, California）、Promega（Madison, Wiscon
sin）、およびInvitrogen（San Diego, California）を
含む種々の供給業者から、入手可能である。必要であれ
ば、発現を増大し、そして適切なタンパク質折り畳みを
促進するために、配列のコドンの前後関係およびコドン
ペアリングが、本明細書に参考として援用されている、
Hatfieldらの米国特許第5,082,767号に説明されている
ように、特定の発現生物について最適化され得る。
【０２３８】下記は、Staphylococcus aureusゲノムフ
ラグメントのクローン化ORFからのポリペプチドを調製
する方法の一例として提供される。細菌ORFは、一般
に、ポリA付加シグナルを欠如している。付加シグナル
配列は、例えば、BglIおよびSalI制限エンドヌクレアー
ゼ酵素を用いてpSG5（Stratagene）からスプライシング
によりポリA付加配列を取り出し、それを真核発現系で
の使用のための哺乳類発現ベクターpXT1（Stratagene）
へ取り込んで、構築物に付加され得る。pXT1は、LTRお
よびモロニーマウス白血病ウイルス（Moloney Murine L
eukemia Virus）のgag遺伝子の一部を有する。構築物中
のLTR位置は、有効で安定なトランスフェクションを可
能にする。ベクターは、単純ヘルペスチミジンキナーゼ
プロモーターおよび選択可能なネオマイシン遺伝子を有
する。Staphylococcus aureus DNAは、Staphylococcus
aureus DNAに相補的なオリゴヌクレオチドプライマーを
用いて細菌ベクターからPCRよって得られ、5'プライマ
ーに取り込まれたPstI、および対応Staphylococcus aur
eus DNA3'プライマーの5'末端にBglIIを有し、これは、
Staphylococcus aureus DNAが、ポリA付加配列が後続す
るように配置されることを確実にする。得られたPCR反
応物からの精製フラグメントは、PstIで消化され、エキ
ソヌクレアーゼで平滑末端化され、BglIIで消化され、
精製され、pXT1に連結されて、そして、ポリA付加配列
および消化BglIIを有する。
ラグメントのクローン化ORFからのポリペプチドを調製
する方法の一例として提供される。細菌ORFは、一般
に、ポリA付加シグナルを欠如している。付加シグナル
配列は、例えば、BglIおよびSalI制限エンドヌクレアー
ゼ酵素を用いてpSG5（Stratagene）からスプライシング
によりポリA付加配列を取り出し、それを真核発現系で
の使用のための哺乳類発現ベクターpXT1（Stratagene）
へ取り込んで、構築物に付加され得る。pXT1は、LTRお
よびモロニーマウス白血病ウイルス（Moloney Murine L
eukemia Virus）のgag遺伝子の一部を有する。構築物中
のLTR位置は、有効で安定なトランスフェクションを可
能にする。ベクターは、単純ヘルペスチミジンキナーゼ
プロモーターおよび選択可能なネオマイシン遺伝子を有
する。Staphylococcus aureus DNAは、Staphylococcus
aureus DNAに相補的なオリゴヌクレオチドプライマーを
用いて細菌ベクターからPCRよって得られ、5'プライマ
ーに取り込まれたPstI、および対応Staphylococcus aur
eus DNA3'プライマーの5'末端にBglIIを有し、これは、
Staphylococcus aureus DNAが、ポリA付加配列が後続す
るように配置されることを確実にする。得られたPCR反
応物からの精製フラグメントは、PstIで消化され、エキ
ソヌクレアーゼで平滑末端化され、BglIIで消化され、
精製され、pXT1に連結されて、そして、ポリA付加配列
および消化BglIIを有する。
【０２３９】連結された産物は、産物仕様の項に概説さ
れている条件下で、リポフェクチン（Lipofectin）（Li
fe Technologies, Inc., Grand Island, New York）を
使用して、マウスNIH 3T3細胞へトランスフェクション
される。トランスフェクションされた細胞を600 ug/ml
G418（Sigma, St. Louis, Missouri）中で増殖後に、ポ
ジティプなトランスフェクション物を選択する。そのタ
ンパク質は、好ましくは上清中に放出される。しかし、
タンパク質が膜結合ドメインを有するときは、タンパク
質は、さらに細胞内に維持されるか、あるいは、発現が
細胞表面に制限され得る。トランスフェクションされた
産物の精製および位置づけることが必要であり得るの
で、推定されたStaphylococcus aureus DNA配列から合
成された、合成15量体ペプチドを、マウスに注射して、
Staphylococcus aureus DNAにコードされるポリペプチ
ドに対して抗体を生成する。
れている条件下で、リポフェクチン（Lipofectin）（Li
fe Technologies, Inc., Grand Island, New York）を
使用して、マウスNIH 3T3細胞へトランスフェクション
される。トランスフェクションされた細胞を600 ug/ml
G418（Sigma, St. Louis, Missouri）中で増殖後に、ポ
ジティプなトランスフェクション物を選択する。そのタ
ンパク質は、好ましくは上清中に放出される。しかし、
タンパク質が膜結合ドメインを有するときは、タンパク
質は、さらに細胞内に維持されるか、あるいは、発現が
細胞表面に制限され得る。トランスフェクションされた
産物の精製および位置づけることが必要であり得るの
で、推定されたStaphylococcus aureus DNA配列から合
成された、合成15量体ペプチドを、マウスに注射して、
Staphylococcus aureus DNAにコードされるポリペプチ
ドに対して抗体を生成する。
【０２４０】代替的あるいは抗体産生が不可能なとき
に、Staphylococcus aureus DNA配列はさらに、真核発
現ベクターに取り込まれて、例えば、グロビン融合とし
て発現される。次に、グロビン部分に対する抗体が、キ
メラタンパク質を精製するために使用される。対応プロ
テアーゼ切断部位が、グロビン部分とStaphylococcus a
ureus DNA配列にコードされるポリペプチドとの間で、
後者が簡単なプロテアーゼ消化によって、形成物から遊
離し得るように加工される。グロビンキメラを生成する
ための１つの有用な発現ベクターは、pSG5（Stratagen
e）である。このベクターは、ウサギグロビンをコード
する。ウサギグロビン遺伝子のイントロンIIは、発現さ
れた転写物のスプライシングを促進し、そして構築物に
取り込まれたポリアデニル化シグナルは、発現レベルを
増加する。これらの方法は、分子生物学の当業者に周知
である。標準的な方法は、本明細書の他に引用されてい
るDavisらのような方法教本に記載されていて、多くの
方法は、Stratagene, Life Tchenologies, Inc.,あるい
はPromegaからの技術援助見本から入手可能である。本
発明のポリペプチドはまた、インビトロ発現TM翻訳キッ
ト（Stratagene）のような、インビトロ翻訳系で産生さ
れ得る。
に、Staphylococcus aureus DNA配列はさらに、真核発
現ベクターに取り込まれて、例えば、グロビン融合とし
て発現される。次に、グロビン部分に対する抗体が、キ
メラタンパク質を精製するために使用される。対応プロ
テアーゼ切断部位が、グロビン部分とStaphylococcus a
ureus DNA配列にコードされるポリペプチドとの間で、
後者が簡単なプロテアーゼ消化によって、形成物から遊
離し得るように加工される。グロビンキメラを生成する
ための１つの有用な発現ベクターは、pSG5（Stratagen
e）である。このベクターは、ウサギグロビンをコード
する。ウサギグロビン遺伝子のイントロンIIは、発現さ
れた転写物のスプライシングを促進し、そして構築物に
取り込まれたポリアデニル化シグナルは、発現レベルを
増加する。これらの方法は、分子生物学の当業者に周知
である。標準的な方法は、本明細書の他に引用されてい
るDavisらのような方法教本に記載されていて、多くの
方法は、Stratagene, Life Tchenologies, Inc.,あるい
はPromegaからの技術援助見本から入手可能である。本
発明のポリペプチドはまた、インビトロ発現TM翻訳キッ
ト（Stratagene）のような、インビトロ翻訳系で産生さ
れ得る。
【０２４１】本発明は、明快さおよび理解を目的に詳細
に記載されてきたが、当業者は、形態および細部の多様
な改変が、本発明の真の範囲を逸脱することなくなされ
得ることを正しく理解する。
に記載されてきたが、当業者は、形態および細部の多様
な改変が、本発明の真の範囲を逸脱することなくなされ
得ることを正しく理解する。
【０２４２】上記引用の全特許、特許出願、および刊行
物は、本明細書に参考として援用されている。
物は、本明細書に参考として援用されている。
【０２４３】
【表１】
【０２４４】
【表２】
【０２４５】
【表３】
【０２４６】
【表４】
【０２４７】
【表５】
【０２４８】
【表６】
【０２４９】
【表７】
【０２５０】
【表８】
【０２５１】
【表９】
【０２５２】
【表１０】
【０２５３】
【表１１】
【０２５４】
【表１２】
【０２５５】
【表１３】
【０２５６】
【表１４】
【０２５７】
【表１５】
【０２５８】
【表１６】
【０２５９】
【表１７】
【０２６０】
【表１８】
【０２６１】
【表１９】
【０２６２】
【表２０】
【０２６３】
【表２１】
【０２６４】
【表２２】
【０２６５】
【表２３】
【０２６６】
【表２４】
【０２６７】
【表２５】
【０２６８】
【表２６】
【０２６９】
【表２７】
【０２７０】
【表２８】
【０２７１】
【表２９】
【０２７２】
【表３０】
【０２７３】
【表３１】
【０２７４】
【表３２】
【０２７５】
【表３３】
【０２７６】
【表３４】
【０２７７】
【表３５】
【０２７８】
【表３６】
【０２７９】
【表３７】
【０２８０】
【表３８】
【０２８１】
【表３９】
【０２８２】
【表４０】
【０２８３】
【表４１】
【０２８４】
【表４２】
【０２８５】
【表４３】
【０２８６】
【表４４】
【０２８７】
【表４５】
【０２８８】
【表４６】
【０２８９】
【表４７】
【０２９０】
【表４８】
【０２９１】
【表４９】
【０２９２】
【表５０】
【０２９３】
【表５１】
【０２９４】
【表５２】
【０２９５】
【表５３】
【０２９６】
【表５４】
【０２９７】
【表５５】
【０２９８】
【表５６】
【０２９９】
【表５７】
【０３００】
【表５８】
【０３０１】
【表５９】
【０３０２】
【表６０】
【０３０３】
【表６１】
【０３０４】
【表６２】
【０３０５】
【表６３】
【０３０６】
【表６４】
【０３０７】
【表６５】
【０３０８】
【表６６】
【０３０９】
【表６７】
【０３１０】
【表６８】
【０３１１】
【表６９】
【０３１２】
【表７０】
【０３１３】
【表７１】
【０３１４】
【表７２】
【０３１５】
【表７３】
【０３１６】
【表７４】
【０３１７】
【表７５】
【０３１８】
【表７６】
【０３１９】
【表７７】
【０３２０】
【表７８】
【０３２１】
【表７９】
【０３２２】
【表８０】
【０３２３】
【表８１】
【０３２４】
【表８２】
【０３２５】
【表８３】
【０３２６】
【表８４】
【０３２７】
【表８５】
【０３２８】
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【表１９３】
【０４３６】
【配列表】 (1) 一般情報： (i)出願人： チャールズ クニッシュ ギル エイチ. チョイ パトリック エス. ディロン クレイグ エイ. ローゼン スティーブン シー. バラッシュ マイケル アール. ファノン (ii) 発明の名称： Staphylococcus aureus ポリヌクレ
オチドおよび配列 (iii) 配列の数： 5255 (iv)連絡住所： (A) 名称： ヒューマン ジノーム サイエンシーズ, イ
ンコーポレイテッド (B) 番地：9410 キー ウエスト アベニュー (C) 市： ロックビル (D) 州： メリーランド (E) 国： アメリカ (F) 郵便番号：20850 (v) コンピューター読み出し形態： (A) 媒体型： ディスケット, 3.50 インチ, 1.4Mb 容量 (B) コンピューター：HP Vectra 486/33 (C) OS： MSDOS バージョン 6.2 (D) ソフトウェア： ASCII Text (vi)現在の出願データ： (A) 出願番号： (B) 出願日： (C) 分類： (vii) 先願データ： (A) 出願番号： (B) 出願日： (viii) 代理人/事務所情報： (A) 氏名： ベンソン, ボブ (B) 登録番号： 30,446 (C) 照会/記録番号： PB248PP (vi) 電話回線情報： (A) 電話： (301) 309-8504 (B) テレファックス： (301) 309-8512 (2) 情報：配列番号 1: (i) 配列の特色： (A) 長さ： 5895 塩基対 (B) 型： 核酸 (C) 鎖の数： 二本鎖 (D) トポロジー： 直鎖状 (xi) 配列：配列番号 1: TCCATTATGA AGTCACAAGT ACTATAAGCT GCGATGTTAC CAATGTTTTT TAAAATCCCA 60 GTAATAAAAT CAAAAAATAA GTTAAATAAT GTATTCATTT TAAGTCCTCC TTAATAAAGA 120 aaataGGTAA TAATGTAATA GCTTCTATTA TGATGCCTAA TTGAATGAAT TGGGCAAATG 180 GCTCTTTGAT GATAAGTGTG ATAATGAAAA GGGTTAAACT AACAATAATC GCATAATATT 240 TTTTTCGTTT AATAAGTCGC ACAGGAATGG GCTTCTTTTT AGTTGCTGCA GGAGCATATA 300 CTGAGATTAC ACCTAAAGAA ATAACTGTTA AAATAATCAT AATTAAAAAG TTAATATGAA 360 AATTTACTAT TACTAAAGGT AAAAGTATAA ATAGTATAAT ACTTTCTACA TAACACCAAA 420 AAGAAGAAGG TGCATGTGCa CCATGTGCAT GtCTTCTTAT TAAATAAAAT GTTAAATTCG 480 TAATTAACGT AAACAGAAAA ATGTTTAAAA TATAGGCAAT AGTATACATA ACAATTAATT 540 TACCTATATT TTTAGCTAAG ACCTGCATCC CTAATCGTAC TTGCAAAAAT TGAATATGAT 600 CTAAGTTATT TCTCTTTTGA AGATACGTGG CAAACTGGTC AATTTTATTA TCAAAATAAT 660 TCAATTTTAC ACCACTCTCC TCACTGTCAT TATACGATTT AGTACAATCT TTTATCATTA 720 TATTGCCTAA CTGTAGGAAA TAAATACTTA ACTGTTAAAT GTAATTTGTA TTTAATATTT 780 TAACATAAAA AAATTTACAG TTAAGAATAA AAAACGACTA GTTAAGAAAA ATTGGAAAAT 840 AAATGCTTTT AGCATGTTTT AATATAACTA GATCACAGAG ATGTGATGGA AAATAGTTGA 900 TGAGTTGTTT AATTTTAAGA ATTTTTATCT TAATTAAGGA AGGAGTGATT TCAATGGCAC 960 AAGATATCAT TTCAACAATC GGTGACTTAG TAAAATGGAT TATCGACACA GTGAACAAAT 1020 TCACTAAAAA ATAAGATGAA TAATTAATTA CTTTCATTGT AAATTTGTTA TCTTCGTATA 1080 GTACTAAAAG TATGAGTTAT TAAGCCATCC CAACTTAATA ACCATGTAAA ATTAGCAAGT 1140 GAGTAACATT TGCTAGTAGA GTTAGTTTCC TTGGACTCAG TGCTATGTAT TTTTCTTAAT 1200 TATCATTACA GATAATTATT TCTAGCATGT AAGCTATCGT AAACAACATC GATTTATCAT 1260 TATTTGATAA ATAAAATTTT TTTCATAATT AATAACATCC CCAAAAATAG ATTGAAAAAA 1320 TAACTGTAAA ACATTCCCTT AATAATAAGT ATGGTCGTGA GCCCCTCCCA AGCTCGCGGC 1380 CTTTTTTGTA ATGAAGAAGG GATGAGTTAA TCATCATTAT GAGACCCGCC GTTAAAATAT 1440 ATGAATAAGT CTAATGTTGG AAAAGGTCAA AAAATTAATC AATTTAATTA AGAAAATCAT 1500 TCATTTGCAA AGGGCGAAAT GGGTTCTTAC TGAGTTATCT ATTATAAAAA AATAAACATA 1560 GACTTATGAA AAATCTCTCA TAAATCTATG TTTAGTCATG aCATGTGTTA AATATTATTT 1620 CGGGCGCTTC TTATTTATAC AAATCTAATT TAATACTTTT AAATACAGGT ATATTTTCgC 1680 GTTGCTGTTC TACTTCATTT AAGTTTAAAT CTACAGTCAA AATATCTGCG GATTCATTTA 1740 ATTCTCCAAC TAAATCTCCA TTTGGGTTTA TAACTATCGA ATGACCAGCA TATTCTGTGT 1800 TACCATCGAA TCCAGTGCTA TTAGTTCCAA TGACAAACAT ATTATTTTCA ATTGCACGTG 1860 CCTTTAGTAA TGAATGCCAA TGTTGAAGAC GTGACATAGG CCATTGCGCC ACATAAAATG 1920 CAATTTTAGC ACCACTACGA GCAGGATATC TTAATAATTC TGGAAAACGT AAATCATAAC 1980 AGATAAGTTG GGTCACATAA GTACCGTCAG ACAATTGAAA GGGTTCAGCT ACGTATTCGC 2040 CAGCGGTTAA AAATTCATGC TCTCTTAACA TAGGAACTAA ATGAACTTTG TCGTATTCaT 2100 TAATCAGCTG GCCACTTTTA TTCACACTAA AAGCTGTATT AAATATTTGA TTGTTTCTAA 2160 TGTTAGAAAC TGACCCAGCT ACGATATCGA CTTTATATTT TTCAGCTAAA TGTTTAATAA 2220 ATGAAAAACT TTGTCCTAGA TTATTATCTG CTTTTTCATT TAAATGCTCT AAATCATAGC 2280 CATTATTCCA CATTTCAGGT AAAACGACTA CATCTACTTC AGCATTCATA TTTTTTTCGA 2340 ACCATTGCGT TATTTGAGTT TCATTTTTAG AACTATCTCC AAAAACAATC GGTAATTGAT 2400 AAATTTGGAC TTTCATAACA TCACATCCTT GATAGATCTT ATATATAACT TACTAAAAGT 2460 TATGTTGAAA CGCAAAAAAC GAGCACAAGA CATAAAATCA AAGTCCTAGG CTCTACAAAG 2520 TTATATTGAC AGTAGTTGAT GGGGCCCCAA CATAGAGAAA TTGGAACACC AATTTCTACA 2580 GACAATGCAA GTTGGGGTGG GCTCTAACAT AAAGAAATAC TTTTTCTTTA GAAATTAGTA 2640 TTTCTTATAC ATGAGTTTTA CTCATGTATT CCTATTCTTA AGTGCACATT AGCAGCGGCT 2700 AATGTGTAAG AACTACTACA TAATGAATAA CTAATGATTC TTTATCATTT CTGTCCCATT 2760 CCTAACAATA TATTGATTAT TTTTTTATTA CGAAACGATC TTCCACTGGA TTAAATGTTT 2820 TTTCGCCAGC AGCTTCACGA ATATCACCAA ATGGCATTTG AGCAATAAGT TTCCAACTTT 2880 TAGGAATATT AAATTCATTT GAAGTCATCT CATCAACAAG TGGATTATAG TGTTGTAATG 2940 AAGCACCTAT GCCTTTAGTA GCTAATGCAG TCCAAATTGC AAATTGATGC ATGGCATTTG 3000 TTTGAGTTGA CCATATTGCA AAATTATCAT AGTAGTTTGG CATTTGTTCT TGTAAACCAC 3060 TTACAACATC TTGATCTTCA TAAAACAAAA TTGTACCGTA TGAATGTTTG AAGTTATCAA 3120 TTTTTTGTTC AGTTGGCTCG AAATCACGAT TCTCTCCCAT GACTTCTTTT AAAATTGCTT 3180 TTGTGTTATC CCAAAATTTA TTATTGTTGT CATTTAACAA GAGAACAATT CTAGTTGATT 3240 GAGAATTAAA TGATGAAGGA ACATGTTTAA CTGCATGTGC AATCATTGAT TCTAATTCGT 3300 CATCGCTAAT TGATATCGAA TCTTTCAAAT TATATATTGA ACGTCTTTCT TCCATTGCAT 3360 TGTCAAAAGT CATTGCTTTT TTATCTTTTT TAAATAAGCC CATAATTATT GCTCCTTCTT 3420 TAGTAAAGAA TACTTAATAG ACTAAGTATA AAATTTATAC TCGTACTTGT AAAGCAATAT 3480 TTACGAAAAT TTCAAGAATA TTAATATTCA TTTTCAAATT CCAAATATAA ATGCATTTTC 3540 AACGCATATT TATTATACTT AGATTAATAC TTACATGAAA AAGGGAGGTG TCTCGTGAAA 3600 TGTCATATCA TTGGTTTAAG AAAATGTTAC TTTCAACAAG TATTTTAATT TTAAGTAGTA 3660 GTAGTTTAGG GCTTGCAACG CACACAGTTG AAGCAAAGGA TAACTTAAAT GGAGAAAAAC 3720 CAACTACTAA TTTGAATCAT AATATAACTT CACCATCAGT AAATAGTGAA ATGAATAATA 3780 ATGAGACTGG GACACCTCAC GAATCAAATC AAACGGGTAA TGAAGGAACA GGTTCGAATA 3840 GTCGTGATGC TAATCCTGAT TCGAATAATG TGAAGCCAGA CTCAAACAAC CAAAACCCAA 3900 GTACAGATTC AAAACCAGAC CCAAATAACC AAAACTCAAG TCCGAATCCT AAACCAGATC 3960 CAGATAACCC GAAACCAAAA CCGGATCCAA AACCAGACCC AGATAAACCA AAGCCAAATC 4020 CGGATCCAAA ACCAGATCCA GATAACCCGA AACCAAATCC AGATCCAAAA CCAGACCCAG 4080 ATAAACCAAA GCCAAATCCG GATCCAAAAC CAGATCCAGA TAAACCAAAG CCAAATCCGA 4140 ATCCAAAACC AGACCCTAAT AAGCCAAATC CTAACCCGTC ACCAGATCCC GATCAACCTG 4200 GGGATTCCAA TCATTCTGGT GGCTCGAAAA ATGGGGGGAC ATGGAACCCA AATGCTTCAG 4260 ATGGATCTAA TCAAGGTCAA TGGCAACCAA ATGGGAATCA AGGAAACTCA CAAAATCCTA 4320 CTGGTAATGA TTTTGTATCC CAACGATTTT TAGCCTTGGC AAATGGGGCT TACAAGTATA 4380 ATCCGTATAT TTTAAATCAA ATTAATAAGT TGGGCAAAGA TTATGGAGAA GTTACTGATG 4440 AAGACATTTA TAATATTATT CGAAAACAAa ATTTCAGCGG AAATGCATAT TTAAATGGAT 4500 TACAACAGCA ATCGAATTAC TTTAGATTCC aATATTTCAA TCCATTGAAA TCAGAAAGGT 4560 ACTATCGTAA TTTAGATGAA CAAGTACTCG CATTAATTAC TGGTGAAATT GGATCAATGC 4620 CAGATTTGAA AAAGCCCGAA GATAAGCCGG ATTCAAAACA ACGCTCATTT GAACCGCATG 4680 AAAAAGACGA TTTTACAGTA GTTAAAAAAC AAGAAGATAA TAAGAAAAGT GCGTCAACTG 4740 CATATAGTAA AAGTTGGCTA GCAATTGTAT GTTCTATGAT GGTGGTATTT TCAATCATGC 4800 TATTCTTATT TGTAAAGCGA AATAAAAAGA AAAATAAAAA CGAATCACAG CGACGATAAT 4860 CCGTGTGTGA TTCGTTTTTT TTATTATGGA ATAAAAATGT GATATATAAA ATTCGCTTGT 4920 TCCGTGGCTT TTTTCAAAGC CTCAGGATTA AGTAATTGGA ATATAACGAC AAATCCGTTT 4980 TGTAACATAT GGATAATAAT TGGAACAGCA AGCCGTTTTG TCCAAACATA TGCTAATGAA 5040 AAAATGACAC CCATACCAAA ATAAACTGGA ATAAATTTGA AATCATTATG TGCTAATGCA 5100 AATATTAATG AACTTACTGT TGTAGCAATA ATAAATGCCA CGATACGATT ACCTTTAATC 5160 GCATTAAATA ATTCTCCAAA GATTACTTTT CTGAATACAT ATTCTTCTAA TAAAGGACCA 5220 ATAATAGATA CAAAGAAGAT AAATATAGGT ATTTTTCGAG CAATAATAAT TAGCTTTTCT 5280 GTATTAGGAC TTACTTGTTG TCCACCATAA ATTTGCGTTA ATACAATGCT CACTACCATT 5340 TGATAAATCA TTACCAATGC AAATCCAAGC AATGCCCATG GAATGATATA TTTTTTAGGT 5400 TCTTTAACTT CTAATTCTAA TTTTGTTGGA TTTTTAATTT TTAAATTAAT TAAAATAATC 5460 GTCGTGGCGG CGATTAAAAA TAGAACAAGT TGTATGTAAA TGACTGCTTT AGTCAGTTCT 5520 ATGCCACTAT ATTGTACAAA TGGTAATTTT TTTACAATGA GAAGCGGTAA AAATTGAGAC 5580 AATATATAAA TAATAACAGT TAGCAATGAT GCCCATAATC tTGTCATAAT TTTCCTCCAA 5640 ATATTTGTTT ATAATTTATT TTATCGTAAA TAACTTGAAG TTACAAAACT TAATTAAAAG 5700 GTTATGACTT GAAATTTTGA CCAAATTTGA TTATTATAAA TGTATGTTAG CACTCTTTAA 5760 TGTTAAGTGC TAAACTTTAG GTTTTTTAAG GAGGAACAAT CATGCTAAAA CCAATTGGAA 5820 ATCGTGTGAT TATTGAGAAA AAAGAACAAG AACAAACAAC TAAAAGTGGn ATTGTTTAAC 5880 TGATAGTGCT AAAGA 5895 (2) 情報：配列番号 2: (i) 配列の特色： (A) 長さ： 6796 塩基対 (B) 型： 核酸 (C) 鎖の数： 二本鎖 (D) トポロジー： 直鎖状 (xi) 配列：配列番号 2: TTTGAAAAAA CAAGGTACGA TTGGTTTAAT AACATATATG AGAACCGATT CTACACGTAT 60 TTCaGATACT GCCAAAGTTG AAGCAAAACA GTATATAACT GATAAATACG GTGAATCTTA 120 CACTTCTAAA CGTAAAGCAT CAGGGAAACA AGGTGACCaA GATGCCCATG AGGCTATTAG 180 ACCTTCAAGT ACTATGCGTA CGCCAGATGA TATGAAGTCA TTTTTGACGA AAGACCAATA 240 CCGATTATAC AAATTAATTT GGGAACGATT TGTTGCTAGT CAAATGGCTC CAGCAATACT 300 TGATACAGTC TCATTAGACA TAACACAAGG TGACATTAAA TTTAGAGCGA ATGGTCAAAC 360 AATCAAGTTT AAAGGATTTA TGACACTTTA TGTAGAAACT AAAGATGATA GTGATAGCGA 420 AAAGGAAAAT AAACTGCCTA AATTAGAGCA AGGTGATAAA GTCACAGCAA CTCAAATTGA 480 ACCAGCTCAA CACTATACAC AACCACCTCC AAGATATACT GAGGCGAGAT TAGTAAAAAC 540 ACTAGAAGAA TTGAAAATTG GGCGACCATC AACTTATGCA CCGACAATAG ATACGATTCA 600 AAAGCGTAAC TATGTCAAAT TAGAAAGTAA GCGTTTTGTT CCTACTGAGT TGGGAGAAAT 660 AGTTCATGAA CAAGTGAAAG AATACTTCCC AGAGATTATT GATGTGGAAT TCACAGTGAA 720 TATGGAAACG TTACTTGATA AGATTGCAGA AGGCGACATT ACATGGAGGA AAGTAATCGA 780 CGGTTTCTTT AGTAGCTTTA AACAAGATGT TGAACGTGCT GAAGAAGAGA TGGAAAAGAT 840 TGAAATCAAA GATGAGCCAG CCGGTGAAGA CTGTGAAATT TGTGGTTCTC CTATGGTTAT 900 AAAAATGGGA CGCTATGGTA AGTTCATGGC TTGCTCAAAC TTCCCGGATT GTCGTAATAC 960 AAAAGCGATA GTTAAGTCTA TTGGTGTTAA ATGTCCAAAA TGTAATGaTG GTGACGTCGT 1020 AGAAAGAAAA TCTAAAAAGA ATCGTGTCTT TTATGGATGT TCGAAATATC CTGAATGCGA 1080 CTTTATCTCT TGGGATAAGC CGATTGGAAG AGATTGTCCA AAATGTAACC AATATCTTGT 1140 TGAAAATAAA AAAGGCAAGA CAACACAAGT AATATGTTCA AATTGCGATT ATAAAGAGGC 1200 AGCGCAGAAA TAATATTTTT ATTTCCTAGA TACATTTTAA GATTGTTAAA TAGAATCATT 1260 AGTGAATCTT ATTTTAAAGA TAGTAAAGGA TTAATCTAAA TAAGTGCGGA TAATATAAAC 1320 ATAACAACAT AATTAAmAGA CATAAATGAC aATAAAAGGA GTATAGAAAT GACTCAAACT 1380 GTAAATGTAA TAGGTGCTGG TCTTGCCGGT TCAGAAGCGG CATATCAATT AGCTGAAAGA 1440 GGAATTAAAG TTAATCTAAT AGAGATGAGA CCTGTTAAAC AAACACCAGC GCACCATACT 1500 GATAAATTTG CGGAACTTGT ATGTTCCAAT TCATTACGCG GAAATGCTTT AACTAATGGT 1560 GTGGGTGTTT TAAAAGAAGA AATGAGAAGA TTGAATTCTA TAATTATTGA AGCGGCTGAT 1620 AAGGCACGAG TTCCAGCTGG TGGTGCATTA GCAGTTGATA GACACGATTT TTCAGGTTAT 1680 ATTACTGAAA CACTTAAAAA TCATGAAAAT ATCACAGTTA TTAATGAAGA AATTAATGCC 1740 ATTCCAGATG GATACACAAT TATCGCAACA GGACCACTTA CTACAGAAAC CCTTGCGCAA 1800 GAAATAGTGG ACATTACTGG TAAAGATCAA CTTTATTTCT ATGATGCGGC TGCTCCAATT 1860 ATTGAAAAAG AATCTATTGA TATGGATAAA GTTTACTTAA AGTCCCGTTA TGATAAAGGT 1920 GAAGCTGCAT ATTTAAACTG TCCTATGACT GAGGATGAAT TTAATCGCTT TTATGATGCA 1980 GTATTAGAAG CTGAAGTTGC GCCTGTAAAT TCATTTGAAA AAGAAAAATA TTTCGAGGGT 2040 TGTATGCCTT TTGAAGTAAT GGCAGAACGC GGACGCAAGA CATTACTATT TGGACCAATG 2100 AAACCAGTAG GATTAGAAGA TCCAAAGACT GGGAAACGTC CTTATGCGGT GGTTCAATTA 2160 AGACAAGATG ACGCTGCTGG TACACTCTAC AATATTGTTG GCTTCCAAAC GCATTTAAAA 2220 TGGGGAGCTC AAAAAGAAGT CATTAAATTA ATTCCAGGCT TAGAAAATGT TGATATTGTT 2280 AGATATGGTG TGATGCATAG AAATACCTTC ATTAATTCAC CGGACGTATT AAACGAGAAA 2340 TATGAATTGA TTTCACAACC AAACATACAG TTTGCGGGAC AAATGACTGG TGTTGAAGGT 2400 TATGTAGAAA GCGCAgcTAG CGGCTTAGTT GCAGGTATCA ATCTTGCGCA TAAAATATTA 2460 GGCAAGGGTG AGGTAGTATT TCCGAGAGAA ACAATGATTG GAAGTATGGC TTACTATATT 2520 TCTCATGCTA AAAACAATAA GAATTTCCAA CCTATGAATG CTAACTTCGG GTTATTACCA 2580 TCTTTAGAAA CTAGAATTAA AGATAAAAAA GAACGCTATG AAGCACAAGC TAATAGAGCT 2640 TTGGATTACT TAGAAAATTT CAAAAAAACT TTATAAAATA GTTAGAAAGA CTAGATATGC 2700 TATTCATTCT TAAGTCATCA ACGAGTAAGT AATGACTTTC TAAATGGAAA ATACTTATCC 2760 TAGTCTTTTT AATTTTGGAA TTGTTACGTA TTTCTGACAA TTTAGAATTC GCATTCAAAA 2820 AATATCTAAA TAAATAACAC GCAATAAGTT GATTGATGTA ACATGTAAGA GAATGTTTTA 2880 AATAAACTTT ATTTAAAAGG CAATGAAATA ATAAATGGCA AGGCTATTAA TAAAGACTTT 2940 TAGTAATTAA TTTAAAAAAG AGGTATTCTA ATTAACAGGT TTTCCGATTA GTTACAATTA 3000 TTTAATTCTC AAAAGATTTA GAATTGATTA TCAAATTACT GTAAGCCCTT TGCTGTATAT 3060 GCTACAATTC TTATTGATGG AGGGTAAATG TATTGAATCA TATTCAAGAT GCGTTTTTAA 3120 ATACATTGAA AGTTGAACGG AATTTTTCGG AACACACATT GAAATCATAT CAAGATGACT 3180 TAATTCAGTT TAATCAATTT TTAGAACAAG AACATTTAGA GTTGAATACT TTTGAATACA 3240 GAGATGCTAG AAATTATTTG AGCTATTTAT ATTCAAATCA TTTGAAAAGA ACATCTGTTT 3300 CTCGTAAAAT CTCAACGTTA AGAACTTTCT ATGAATATTG GATGACGCTT GATGAGAACA 3360 TTATTAATCC ATTTGTTCAA TTAGTACATC CGAAAAAAGA AAAATATCTT CCGCAATTCT 3420 TTTACGAAGA AGAAATGGAA GCGTTATTCA AAACTGTAGA AGAGGACACT TCAAAAAATT 3480 TACGGGATCG AGTTATTCTT GAATTGTTGT ATGCTACAGG CATCCGTGTT TCGGAATTAG 3540 TAAATATTAA AAAACAAGAT ATAGATTTTT ACGCGAATGG TGTTACCGTA TTAGGAAAAG 3600 GGAGCAAAGA GCGCTTTGTA CCGTTTGGTG CTTATTGTAG ACAAAGCATC GAAAATTATT 3660 TAGAACATTT CAAACCAATT 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48: (i) 配列の特色： (A) 長さ： 7778 塩基対 (B) 型： 核酸 (C) 鎖の数： 二本鎖 (D) トポロジー： 直鎖状 (xi) 配列：配列番号 48: CAATATAGGT CGCCGAGTTT CAACTaCATC AACTGGTTCA GTTACATTAG ATAATGCGCT 60 AGGTGTAGGT GGCTATCCTA AAGGACGAAT TATTGAAATT TATGGTCCTG AAAGTTCTGG 120 TAAGACAACA GTAGCGCTTC ACGCTATTGC TGAAGTACAA AGTAATGGCG GGGTGGCAGC 180 ATTTATCGAT GCTGAACATG CTTTAGATCC AGAATATGCT CAAGCATTAG GCGTAGATAT 240 CGATAATTTA TATTTATCGC AACCGGATCA TGGTGAACAA GGTCTTGAAA TCGCCGAAGC 300 ATTTGTTAGA AGTGGTGCAG TTGATATTGT AGTTGTAGAC TCAGTTGCTG CTTTAACACC 360 TAAAGCTGAA ATTGAAGGAG AAATGGGAGA CACTCACGTT GGTTTACAAG CTCGTTTAAT 420 GTCACAAGCG TTACGTAAAC TTTCAGGTGC TATTTCTAAA TCAAATACAA CTGCTATTTT 480 CATCAACCAA ATTCGTGAAA AAGTTGGTGT TATGTTCGGT AATCCAGAGA CTACACCAGG 540 TGGACGTGCA TTAAAATTCT ATAGTTCAGT AAGACTAGAA GTACGTCGTG CAGAACAGCT 600 TAAACAAGGA CAAGAAATTG TAGGTAATAG AACTAAAATT AAAGTCGTTA AAAATAAAGT 660 GGCACCACCA TTTAGAGTAG CTGAAGTTGA TATTATGTAT GGACAAGGTA TTTCTAAAGA 720 GGGTGAACTT ATTGATTTAG GTGTTGAAAA CGACATCGTT GaTAAATCAG GAGCATGGTA 780 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GATAAAAAAG ATGAGATTTT AGAGCAAAAA GAATCAAAAA TTGAAGAAAA ACAACAACAA 1680 GTAGATGCAA AAGAGAGTAG TGTTCAAACG TTAATAATGA AGCATGAACA AGAATTAGAA 1740 CGCATCTCCG GTCTCACTCA AGAAGAAGCT ATTAATGAGC AACTTCAAAG AGTAGAGGAA 1800 GAACTGTCAC AAGATATTGC AGTACTTGTT AAAGAAAAAG AAAAAGAAGC TAAAGAAAAA 1860 GTTGATAAAA CAGCAAAAGA ATTATTAGCT ACAGCAGTAC AAAGATTAGC AGCAGATCAC 1920 ACAAGTGAAT CAACGGTATC AGTAGTTAAC TTACCTAATG ATGAGATGAA AGGTCGAATC 1980 ATTGGACGAG AAGGACGAAA CATCCGCACA CTTGAAACTT TAACTGGCAT TGATTTAATT 2040 ATTGATGACA CACCAGAAGC GGTTATATTA TCTGGTTTTG ATCCAATAAG AAGAGAAATT 2100 GCTAGAACAG CACTTGTTAA CTTAGTATCT GATGGACGTA TTCATCCAGG TAGAATTGAA 2160 GATATGGTCG AAAAAGCTAG AAAAGAAGTA GACGATATTA TTAGAGAAGC AGGTGAACAA 2220 GCTACATTTG AAGTGAACGC ACATAATATG CATCCTGACT TAGTAAAAAT TGTAGGGCGT 2280 TTAAACTATC GTACGAGTTA CGGTCAAAAT GTACTTAAAC ATTCAATTGA AGTTGCGCAT 2340 CTTGCTAGTA TGTTAGCTGC TGAGCTAGGC GAAGATGAGA CATTAGCGAA ACGAGCTGGA 2400 CTTTTACATG ATGTTGGTAA AGCAATTGAT CATGAAGTAG AAGGTAGTCA TGTTGAAATC 2460 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オチドおよび配列 (iii) 配列の数： 5255 (iv)連絡住所： (A) 名称： ヒューマン ジノーム サイエンシーズ, イ
ンコーポレイテッド (B) 番地：9410 キー ウエスト アベニュー (C) 市： ロックビル (D) 州： メリーランド (E) 国： アメリカ (F) 郵便番号：20850 (v) コンピューター読み出し形態： (A) 媒体型： ディスケット, 3.50 インチ, 1.4Mb 容量 (B) コンピューター：HP Vectra 486/33 (C) OS： MSDOS バージョン 6.2 (D) ソフトウェア： ASCII Text (vi)現在の出願データ： (A) 出願番号： (B) 出願日： (C) 分類： (vii) 先願データ： (A) 出願番号： (B) 出願日： (viii) 代理人/事務所情報： (A) 氏名： ベンソン, ボブ (B) 登録番号： 30,446 (C) 照会/記録番号： PB248PP (vi) 電話回線情報： (A) 電話： (301) 309-8504 (B) テレファックス： (301) 309-8512 (2) 情報：配列番号 1: (i) 配列の特色： (A) 長さ： 5895 塩基対 (B) 型： 核酸 (C) 鎖の数： 二本鎖 (D) トポロジー： 直鎖状 (xi) 配列：配列番号 1: TCCATTATGA AGTCACAAGT ACTATAAGCT GCGATGTTAC CAATGTTTTT TAAAATCCCA 60 GTAATAAAAT CAAAAAATAA GTTAAATAAT GTATTCATTT TAAGTCCTCC TTAATAAAGA 120 aaataGGTAA TAATGTAATA GCTTCTATTA TGATGCCTAA TTGAATGAAT TGGGCAAATG 180 GCTCTTTGAT GATAAGTGTG ATAATGAAAA GGGTTAAACT AACAATAATC GCATAATATT 240 TTTTTCGTTT AATAAGTCGC ACAGGAATGG GCTTCTTTTT AGTTGCTGCA GGAGCATATA 300 CTGAGATTAC ACCTAAAGAA ATAACTGTTA AAATAATCAT AATTAAAAAG TTAATATGAA 360 AATTTACTAT TACTAAAGGT AAAAGTATAA ATAGTATAAT 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Thr 245 250 255 Thr Val Tyr Pro His Gln Ala Gly Tyr Val Lys Leu Asn Tyr Gly Phe 260 265 270 Ser Val Pro Asn Ser Ala Val Lys Gly Asp Thr Phe Lys Ile Thr Val 275 280 285 Pro Lys Glu Leu Asn Leu Asn Gly Val Thr Ser Thr Ala Lys Val Pro 290 295 300 Pro Ile Met Ala Gly Asp Gln Val Leu Ala Asn Gly Val Ile Asp Ser 305 310 315 320 Asp Gly Asn Val Ile Tyr Thr Phe Thr Asp Tyr Val Asn Thr Lys Asp 325 330 335 Asp Val Lys Ala Thr Leu Thr Met Pro Ala Tyr Ile Asp Pro Glu Asn 340 345 350 Val Lys Lys Thr Gly Asn Val Thr Leu Ala Thr Gly Ile Gly Ser Thr 355 360 365 Thr Ala Asn Lys Thr Val Leu Val Asp Tyr Glu Lys Tyr Gly Lys Phe 370 375 380 Tyr Asn Leu Ser Ile Lys Gly Thr Ile Asp Gln Ile Asp Lys Thr Asn 385 390 395 400 Asn Thr Tyr Arg Gln Thr Ile Tyr Val Asn Pro Ser Gly Asp Asn Val 405 410 415 Ile Ala Pro Val Leu Thr Gly Asn Leu Lys Pro Asn Thr Asp Ser Asn 420 425 430 Ala Leu Ile Asp Gln Gln Asn Thr Ser Ile Lys Val Tyr Lys Val Asp 435 440 445 Asn Ala Ala Asp Leu Ser Glu Ser Tyr Phe Val Asn Pro Glu Asn Phe 450 455 460 Glu Asp Val Thr Asn Ser Val Asn Ile Thr Phe Pro Asn Pro Asn Gln 465 470 475 480 Tyr Lys Val Glu Phe Asn Thr Pro Asp Asp Gln Ile Thr Thr Pro Tyr 485 490 495 Ile Val Val Val Asn Gly His Ile Asp Pro Asn Ser Lys Gly Asp Leu 500 505 510 Ala Leu Arg Ser Thr Leu Tyr Gly Tyr Asn Ser Asn Ile Ile Trp Arg 515 520 525 Ser Met Ser Trp Asp Asn Glu Val Ala Phe Asn Asn Gly Ser Gly Ser 530 535 540 Gly Asp Gly Ile Asp Lys Pro Val Val Pro Glu Gln Pro Asp Glu Pro 545 550 555 560 Gly Glu Ile Glu Pro Ile Pro Glu Asp Ser Asp Ser Asp Pro Gly Ser 565 570 575 Asp Ser Gly Ser Asp Ser Asn Ser Asp Ser Gly Ser Asp Ser Gly Ser 580 585 590 Asp Ser Thr Ser Asp Ser Gly Ser Asp Ser Ala Ser Asp Ser Asp Ser 595 600 605 Ala Ser Asp Ser Asp Ser Ala Ser Asp Ser Asp Ser Ala Ser Asp Ser 610 615 620 Asp Ser Ala Ser Asp Ser Asp Ser Asp Asn Asp Ser Asp Ser Asp Ser 625 630 635 640 Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser 645 650 655 Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser 660 665 670 Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser 675 680 685 Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser 690 695 700 Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser 705 710 715 720 Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser 725 730 735 Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser 740 745 750 Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser 755 760 765 Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Ala Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser 770 775 780 Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser 785 790 795 800 Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser 805 810 815 Glu Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser 820 825 830 Asp Ser Asp Ser Asp Ser Asp Ser Ala Ser Asp Ser Asp Ser Gly Ser 835 840 845 Asp Ser Asp Ser Ser Ser Asp Ser Asp Ser Glu Ser Asp Ser Asn Ser 850 855 860 Asp Ser Glu Ser Val Ser Asn Asn Asn Val Val Pro Pro Asn Ser Pro 865 870 875 880 Lys Asn Gly Thr Asn Ala Ser Asn Lys Asn Glu Ala Lys Asp Ser Lys 885 890 895 Glu Pro Leu Pro Asp Thr Gly Ser Glu Asp Glu Ala Asn Thr Ser Leu 900 905 910 Ile Trp Gly Leu Leu Ala Ser Ile Gly Ser Leu Leu Leu Phe Arg Arg 915 920 925 Lys Lys Glu Asn Lys Asp Lys Lys 930 935 (2) 情報：配列番号5250: (i) 配列の特色： (A) 長さ： 194 アミノ酸 (B) 型： アミノ酸 (C) 鎖の数： 一本鎖 (D) トポロジー： 直鎖状 (ii) 配列の種類： タンパク質 (xi) 配列：配列番号5250: Val Ser Lys Leu Lys Lys Glu Ile Leu Glu Trp Ile Ile Ser Ile Ala 1 5 10 15 Val Ala Phe Val Ile Leu Phe Ile Val Gly Lys Phe Ile Val Thr Pro 20 25 30 Tyr Thr Ile Lys Gly Glu Ser Met Asp Pro Thr Leu Lys Asp Gly Glu 35 40 45 Arg Val Ala Val Asn Ile Val Gly Tyr Lys Thr Gly Gly Leu Glu Lys 50 55 60 Gly Asn Val Val Val Phe His Ala Asn Lys Asn Asp Asp Tyr Val Lys 65 70 75 80 Arg Val Ile Gly Val Pro Gly Asp Lys Val Glu Tyr Lys Asn Asp Thr 85 90 95 Leu Tyr Val Asn Gly Lys Lys Gln Asp Glu Pro Tyr Leu Asn Tyr Asn 100 105 110 Leu Lys His Lys Gln Gly Asp Tyr Ile Thr Gly Thr Phe Gln Val Lys 115 120 125 Asp Leu Pro Asn Ala Asn Pro Lys Ser Asn Val Ile Pro Lys Gly Lys 130 135 140 Tyr Leu Val Leu Gly Asp Asn Arg Glu Val Ser Lys Asp Ser Arg Ala 145 150 155 160 Phe Gly Leu Ile Asp Glu Asp Gln Ile Val Gly Lys Val Ser Phe Gln 165 170 175 Val Leu Ala His Phe Ser Glu Phe Gln Thr Ser Ile Ser Xaa Leu Lys 180 185 190 Ile Leu (2) 情報：配列番号5251: (i) 配列の特色： (A) 長さ： 559 アミノ酸 (B) 型： アミノ酸 (C) 鎖の数： 一本鎖 (D) トポロジー： 直鎖状 (ii) 配列の種類： タンパク質 (xi) 配列：配列番号5251: Leu Lys Ala Xaa Tyr Ala Lys Leu Asp Asp Val Ser Lys Phe Glu Asp 1 5 10 15 Val Thr Asp Asn Met Ser Leu Asp Phe Asp Thr Asn Gly Gly Tyr Ser 20 25 30 Leu Asn Phe Asn Asn Leu Asp Gln Ser Lys Asn Tyr Val Ile Lys Tyr 35 40 45 Glu Gly Tyr Tyr Asp Ser Asn Ala Ser Asn Leu Glu Phe Gln Thr His 50 55 60 Leu Phe Gly Tyr Tyr Asn Tyr Tyr Tyr Thr Ser Asn Leu Thr Trp Lys 65 70 75 80 Asn Gly Val Ala Phe Tyr Ser Asn Asn Ala Gln Gly Asp Gly Lys Asp 85 90 95 Lys Leu Lys Glu Pro Ile Ile Glu His Ser Thr Pro Ile Glu Leu Glu 100 105 110 Phe Lys Ser Glu Pro Pro Val Glu Lys His Glu Leu 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Val Pro Gln Ile 325 330 335 His Gly Gln Asn Asn Gly Asn Gln Ser Phe Glu Glu Asp Thr Glu Lys 340 345 350 Asp Lys Pro Lys Tyr Glu Gln Gly Gly Asn Ile Ile Asp Ile Asp Phe 355 360 365 Asp Ser Val Pro His Ile His Gly Phe Asn Lys His Thr Glu Ile Ile 370 375 380 Glu Glu Asp Thr Asn Lys Asp Lys Pro Asn Tyr Gln Phe Gly Gly His 385 390 395 400 Asn Ser Val Asp Phe Glu Glu Asp Thr Leu Pro Gln Val Ser Gly His 405 410 415 Asn Glu Gly Gln Gln Thr Ile Glu Glu Asp Thr Thr Pro Pro Ile Val 420 425 430 Pro Pro Thr Pro Pro Thr Pro Glu Val Pro Ser Glu Pro Glu Thr Pro 435 440 445 Thr Pro Pro Thr Pro Glu Val Pro Ser Glu Pro Glu Thr Pro Thr Pro 450 455 460 Pro Thr Pro Glu Val Pro Thr Glu Pro Gly Lys Pro Ile Pro Pro Ala 465 470 475 480 Lys Glu Glu Pro Lys Lys Pro Ser Lys Pro Val Glu Gln Gly Lys Val 485 490 495 Val Thr Pro Val Ile Glu Ile Asn Glu Lys Val Lys Ala Val Val Pro 500 505 510 Thr Lys Lys Ala Gln Ser Lys Lys Ser Glu Leu Pro Glu Thr Gly Gly 515 520 525 Glu Glu Ser Thr Asn Asn Gly Met Leu Phe Gly Gly Leu Phe Ser Ile 530 535 540 Leu Gly Leu Ala Leu Leu Arg Arg Asn Lys Lys Asn His Lys Ala 545 550 555 (2) 情報：配列番号5252: (i) 配列の特色： (A) 長さ： 251 アミノ酸 (B) 型： アミノ酸 (C) 鎖の数： 一本鎖 (D) トポロジー： 直鎖状 (ii) 配列の種類： タンパク質 (xi) 配列：配列番号5252: Thr Lys Asn Glu Lys Ile Asn Asp Val Thr Ala Val Ala Glu Lys Glu 1 5 10 15 Val Val Glu Glu Thr Lys Ala Thr Gly Thr Asp Val Thr Asn Lys Val 20 25 30 Glu Val Glu Glu Gly Ser Glu Ile Val Gly His Lys Gln Asp Thr Asn 35 40 45 Val Val Asn Pro His Asn Ala Glu Arg Val Thr Leu Lys Tyr Lys Trp 50 55 60 Lys Phe Gly Glu Gly Ile Lys Ala Gly Asp Tyr Phe Asp Phe Thr Leu 65 70 75 80 Ser Asp Asn Val Glu Thr His Gly Ile Ser Thr Leu Arg Lys Val Pro 85 90 95 Glu Ile Lys Ser Thr Asp Gly Gln Val Met Ala Thr Gly Glu Ile Ile 100 105 110 Gly Glu Arg Lys Val Arg Tyr Thr Phe Lys Glu Tyr Val Gln Glu Lys 115 120 125 Lys Asp Leu Thr Ala Glu Leu Ser Leu Asn Leu Phe Ile Asp Pro Thr 130 135 140 Thr Val Thr Gln Lys Gly Asn Gln Asn Val Glu Val Lys Leu Gly Glu 145 150 155 160 Thr Thr Val Ser Lys Ile Phe Asn Ile Gln Tyr Leu Gly Gly Val Arg 165 170 175 Asp Asn Trp Gly Val Thr Ala Asn Gly Arg Ile Asp Thr Leu Asn Lys 180 185 190 Val Asp Gly Lys Phe Ser His Phe Ala Tyr Met Lys Pro Asn Asn Gln 195 200 205 Ser Leu Ser Ser Val Thr Val Thr Gly Gln Val Thr Lys Gly Asn Lys 210 215 220 Pro Gly Val Asn Asn Pro Thr Val Lys Val Tyr Lys His Ile Gly Ser 225 230 235 240 Asp Asp Leu Ala Glu Ser Xaa Xaa Cys Lys Ala 245 250 (2) 情報：配列番号5253: (i) 配列の特色： (A) 長さ： 163 アミノ酸 (B) 型： アミノ酸 (C) 鎖の数： 一本鎖 (D) トポロジー： 直鎖状 (ii) 配列の種類： タンパク質 (xi) 配列：配列番号5253: Ile Leu His Leu Arg Glu Asn Ile Ile Val Lys Ser Asn Leu Arg Tyr 1 5 10 15 Gly Ile Arg Lys His Lys Leu Gly Ala Ala Ser Val Phe Leu Gly Thr 20 25 30 Met Ile Val Val Gly Met Gly Gln Glu Lys Glu Ala Ala Ala Ser Glu 35 40 45 Gln Asn Asn Thr Thr Val Glu Glu Ser Gly Ser Ser Ala Thr Glu Ser 50 55 60 Lys Ala Ser Glu Thr Gln Thr Thr Thr Asn Asn Val Asn Thr Ile Asp 65 70 75 80 Glu Thr Gln Ser Tyr Ser Ala Thr Ser Thr Glu Gln Pro Ser Gln Ser 85 90 95 Thr Gln Val Thr Thr Glu Glu Ala Pro Lys Thr Val Gln Ala Pro Lys 100 105 110 Val Glu Thr Ser Arg Val Asp Leu Pro Ser Glu Lys Val Ala Asp Lys 115 120 125 Glu Thr Thr Gly Thr Gln Val Asp Ile Ala Gln Pro Ser Asn Val Ser 130 135 140 Glu Ile Lys Pro Arg Met Lys Arg Ser Met Thr Leu Gln Gln Leu Gln 145 150 155 160 Arg Lys Lys (2) 情報：配列番号5254: (i) 配列の特色： (A) 長さ： 1027 アミノ酸 (B) 型： アミノ酸 (C) 鎖の数： 一本鎖 (D) トポロジー： 直鎖状 (ii) 配列の種類： タンパク質 (xi) 配列：配列番号5254: Ile Leu His Leu Lys Gly Asp Ile Ile Val Lys Asn Asn Leu Arg Tyr 1 5 10 15 Gly Ile Arg Lys His Lys Leu Gly Ala Ala Ser Val Phe Leu Gly Thr 20 25 30 Met Ile Val Val Gly Met Gly Gln Asp Lys Glu Ala Ala Ala Ser Glu 35 40 45 Gln Lys Thr Thr Thr Val Glu Glu Asn Gly Asn Ser Ala Thr Asp Asn 50 55 60 Lys Thr Ser Glu Thr Gln Thr Thr Ala Thr Asn Val Asn His Ile Glu 65 70 75 80 Glu Thr Gln Ser Tyr Asn Ala Thr Val Thr Glu Gln Pro Ser Asn Ala 85 90 95 Thr Gln Val Thr Thr Glu Glu Ala Pro Lys Ala Val Gln Ala Pro Gln 100 105 110 Thr Ala Gln Pro Ala Asn Ile Glu Thr Val Lys Glu Glu Val Val Lys 115 120 125 Glu Glu Ala Lys Pro Gln Val Lys Glu Thr Thr Gln Ser Gln Asp Asn 130 135 140 Ser Gly Asp Gln Arg Gln Val Asp Leu Thr Pro Lys Lys Ala Thr Gln 145 150 155 160 Asn Gln Val Ala Glu Thr Gln Val Glu Val Ala Gln Pro Arg Thr Ala 165 170 175 Ser Glu Ser Lys Pro Arg Val Thr Arg Ser Ala Asp Val Ala Glu Ala 180 185 190 Lys Glu Ala Ser Asn Ala Lys Val Glu Thr Gly Thr Asp Val Thr Ser 195 200 205 Lys Val Thr Val Glu Ile Gly Ser Ile Glu Gly His Asn Asn Thr Asn 210 215 220 Lys Val Glu Pro His Ala Gly Gln Arg Ala Val Leu Lys Tyr Lys Leu 225 230 235 240 Lys Phe Glu Asn Gly Leu His Gln Gly Asp Tyr Phe Asp Phe Thr Leu 245 250 255 Ser Asn Asn Val Asn Thr His Gly Val Ser Thr Ala Arg Lys Val Pro 260 265 270 Glu Ile Lys Asn Gly Ser Val Val Met Ala Thr Gly Glu Val Leu Glu 275 280 285 Gly Gly Lys Ile Arg Tyr Thr Phe Thr Asn Asp Ile Glu Asp Lys Val 290 295 300 Asp Val Thr Ala Glu Leu Glu Ile Asn Leu Phe Ile Asp Pro Lys Thr 305 310 315 320 Val Gln Thr Asn Gly Asn Gln Thr Ile Thr Ser Thr Leu Asn Glu Glu 325 330 335 Gln Thr Ser Lys Glu Leu Asp Val Lys Tyr Lys Asp Gly Ile Gly Asn 340 345 350 Tyr Tyr Ala Asn Leu Asn Gly Ser Ile Glu Thr Phe Asn Lys Ala Asn 355 360 365 Asn Arg Phe Ser His Val Ala Phe Ile Lys Pro Asn Asn Gly Lys Thr 370 375 380 Thr Ser Val Thr Val Thr Gly Thr Leu Met Lys Gly Ser Asn Gln Asn 385 390 395 400 Gly Asn Gln Pro Lys Val Arg Ile Phe Glu Tyr Leu Gly Asn Asn Glu 405 410 415 Asp Ile Ala Lys Ser Val Tyr Ala Asn Thr Thr Asp Thr Ser Lys Phe 420 425 430 Lys Glu Val Thr Ser Asn Met Ser Gly Asn Leu Asn Leu Gln Asn Asn 435 440 445 Gly Ser Tyr Ser Leu Asn Ile Glu Asn Leu Asp Lys Thr Tyr Val Val 450 455 460 His Tyr Asp Gly Glu Tyr Leu Asn Gly Thr Asp Glu Val Asp Phe Arg 465 470 475 480 Thr Gln Met Val Gly His Pro Glu Gln Leu Tyr Lys Tyr Tyr Tyr Asp 485 490 495 Arg Gly Tyr Thr Leu Thr Trp Asp Asn Gly Leu Val Leu Tyr Ser Asn 500 505 510 Lys Ala Asn Gly Asn Glu Lys Asn Gly Pro Ile Ile Gln Asn Asn Lys 515 520 525 Phe Glu Tyr Lys Glu Asp Thr Ile Lys Glu Thr Leu Thr Gly Gln Tyr 530 535 540 Asp Lys Asn Leu Val Thr Thr Val Glu Glu Glu Tyr Asp Ser Ser Thr 545 550 555 560 Leu Asp Ile Asp Tyr His Thr Ala Ile Asp Gly Gly Gly Gly Tyr Val 565 570 575 Asp Gly Tyr Ile Glu Thr Ile Glu Glu Thr Asp Ser Ser Ala Ile Asp 580 585 590 Ile Asp Tyr His Thr Ala Val Asp Ser Glu Ala Gly His Val Gly Gly 595 600 605 Tyr Thr Glu Ser Ser Glu Glu Ser Asn Pro Ile Asp Phe Glu Glu Ser 610 615 620 Thr His Glu Asn Ser Lys His His Ala Asp Val Val Glu Tyr Glu Glu 625 630 635 640 Asp Thr Asn Pro Gly Gly Gly Gln Val Thr Thr Glu Ser Asn Leu Val 645 650 655 Glu Phe Asp Glu Glu Ser Thr Lys Gly Ile Val Thr Gly Ala Val Ser 660 665 670 Asp His Thr Thr Val Glu Asp Thr Lys Glu Tyr Thr Thr Glu Ser Asn 675 680 685 Leu Ile Glu Leu Val Asp Glu Leu Pro Glu Glu His Gly Gln Ala Gln 690 695 700 Gly Pro Val Glu Glu Ile Thr Lys Asn Asn His His Ile Ser His Ser 705 710 715 720 Gly Leu Gly Thr Glu Asn Gly His Gly Asn Tyr Asp Val Ile Glu Glu 725 730 735 Ile Glu Glu Asn Ser His Val Asp Ile Lys Ser Glu Leu Gly Tyr Glu 740 745 750 Gly Gly Gln Asn Ser Gly Asn Gln Ser Phe Glu Glu Asp Thr Glu Glu 755 760 765 Asp Lys Pro Lys Tyr Glu Gln Gly Gly Asn Ile Val Asp Ile Asp Phe 770 775 780 Asp Ser Val Pro Gln Ile His Gly Gln Asn Lys Gly Asn Gln Ser Phe 785 790 795 800 Glu Glu Asp Thr Glu Lys Asp Lys Pro Lys Tyr Glu His Gly Gly Asn 805 810 815 Ile Ile Asp Ile Asp Phe Asp Ser Val Pro His Ile His Gly Phe Asn 820 825 830 Lys His Thr Glu Ile Ile Glu Glu Asp Thr Asn Lys Asp Lys Pro Ser 835 840 845 Tyr Gln Phe Gly Gly His Asn Ser Val Asp Phe Glu Glu Asp Thr Leu 850 855 860 Pro Lys Val Ser Gly Gln Asn Glu Gly Gln Gln Thr Ile Glu Glu Asp 865 870 875 880 Thr Thr Pro Pro Ile Val Pro Pro Thr Pro Pro Thr Pro Glu Val Pro 885 890 895 Ser Glu Pro Glu Thr Pro Thr Pro Pro Thr Pro Glu Val Pro Ser Glu 900 905 910 Pro Glu Thr Pro Thr Pro Pro Thr Pro Glu Val Pro Ser Glu Pro Glu 915 920 925 Thr Pro Thr Pro Pro Thr Pro Glu Val Pro Ala Glu Pro Gly Lys Pro 930 935 940 Val Pro Pro Ala Lys Glu Glu Pro Lys Lys Pro Ser Lys Pro Val Glu 945 950 955 960 Gln Gly Lys Val Val Thr Pro Val Ile Glu Ile Asn Glu Lys Val Lys 965 970 975 Ala Val Ala Pro Thr Lys Lys Pro Gln Ser Lys Lys Ser Glu Leu Pro 980 985 990 Glu Thr Gly Gly Glu Glu Ser Thr Asn Lys Gly Met Leu Phe Gly Gly 995 1000 1005 Leu Phe Ser Ile Leu Gly Leu Ala Leu Leu Arg Arg Asn Lys Lys Asn 1010 1015 1020 His Lys Ala 1025 (2) 情報：配列番号5255: (i) 配列の特色： (A) 長さ： 155 アミノ酸 (B) 型： アミノ酸 (C) 鎖の数： 一本鎖 (D) トポロジー： 直鎖状 (ii) 配列の種類： タンパク質 (xi) 配列：配列番号5255: Gly Glu Lys Cys Met Phe Leu Ala Trp Asn Glu Ile Arg Arg Asn Lys 1 5 10 15 Leu Lys Phe Gly Leu Ile Ile Gly Val Leu Thr Met Ile Ser Tyr Leu 20 25 30 Leu Phe Leu Leu Ser Gly Leu Ala Asn Gly Leu Ile Asn Met Asn Lys 35 40 45 Glu Gly Ile Asp Lys Trp Gln Ala Asp Ala Ile Val Leu Asn Lys Asp 50 55 60 Ala Asn Gln Thr Val Gln Gln Ser Val Phe Asn Lys Lys Asp Ile Glu 65 70 75 80 Asn Lys Tyr Lys Lys Gln Ala Thr Leu Lys Gln Thr Gly Glu Ile Val 85 90 95 Ser Asn Gly His Gln Lys Asp Asn Val Leu Val Phe Gly Val Glu Lys 100 105 110 Ser Ser Phe Leu Val Pro Ser Leu Ile Glu Gly His Lys Ala Thr Lys 115 120 125 Asp Asn Glu Val Leu Ala Asp Glu Thr Leu Lys Asn Lys Gly Leu Lys 130 135 140 Leu Gly Asp Thr Leu Ser Leu Ser Xaa Xaa Arg 145 150 155
【図１】図１は、本発明のコンピューターに基づくシス
テムを実行するために用いられ得るコンピューターシス
テム（102）のブロック図である。
テムを実行するために用いられ得るコンピューターシス
テム（102）のブロック図である。
【図２】図２は、本発明のStaphylococcus aureusゲノ
ムのコンティグを収集、アセンブル、編集、および注釈
するために用いられるデータの流れおよびコンピュータ
ープログラムを示す模式図である。MacintoshおよびUni
x platformが、AB373および377配列のデータファイルを
扱うために用いられる。主としてKerlavageら,Proceedi
ngs of the Twenty-Sixth Annual Hawaii Internationa
l Conference onSystem Sciences, 585, IEEE Computer
Society Press, Washington D.C. (1993)。Factura(A
B)は、自動的な配列ファイルのベクター配列除去および
末端トリミングのために設計されたMacintoshプログラ
ムである。プログラムLoadisはMacintosh platform上で
作動し、そしてFacturaにより配列ファイルから抽出さ
れた特徴データをUnixに基づくStaphylococcus aureus
関連データベースに移す。コンティグ（およびゲノム配
列全体）のアセンブリは、配列検索用のUnixユーティリ
ティーであるextrseqを用いてSQLデータベースから特定
の配列ファイルのセットを検索すること、およびそれら
の関連する特徴を検索することによって達成される。得
られた配列ファイルは、seq-filterにより処理され、２
％よりも多い不明瞭なヌクレオチドを有する配列部分が
取り除かれる。配列ファイルを、数千の配列フラグメン
トの迅速で正確なアセンブリーのためにThe Institute
for Genomic Research (TIGR")で設計されたアセンブリ
ーエンジンであるTIGR Assemblerを用いてアセンブリし
た。このアセンブリ工程により作製されたコンティグの
収集は、lassieプログラムを有するデーターベースにロ
ードされる。オープンリーディングフレーム（ORF）の
同定は、zorfでコンティグを加工することにより達成さ
れる。ORFは、Genbank由来のS.aureus配列に対して検索
され、そしてAltschulらJ.Mol.Biol.215: 403-410 (199
0)に記載されるBLASTNおよびBLASTPプログラムを用いて
全てのタンパク質配列に対して検索される。ORF決定お
よび同様の検索工程の結果を、データベースにロードし
た。以下に記載のように、決定および検索のいくつかの
結果を表１〜180に示す。
ムのコンティグを収集、アセンブル、編集、および注釈
するために用いられるデータの流れおよびコンピュータ
ープログラムを示す模式図である。MacintoshおよびUni
x platformが、AB373および377配列のデータファイルを
扱うために用いられる。主としてKerlavageら,Proceedi
ngs of the Twenty-Sixth Annual Hawaii Internationa
l Conference onSystem Sciences, 585, IEEE Computer
Society Press, Washington D.C. (1993)。Factura(A
B)は、自動的な配列ファイルのベクター配列除去および
末端トリミングのために設計されたMacintoshプログラ
ムである。プログラムLoadisはMacintosh platform上で
作動し、そしてFacturaにより配列ファイルから抽出さ
れた特徴データをUnixに基づくStaphylococcus aureus
関連データベースに移す。コンティグ（およびゲノム配
列全体）のアセンブリは、配列検索用のUnixユーティリ
ティーであるextrseqを用いてSQLデータベースから特定
の配列ファイルのセットを検索すること、およびそれら
の関連する特徴を検索することによって達成される。得
られた配列ファイルは、seq-filterにより処理され、２
％よりも多い不明瞭なヌクレオチドを有する配列部分が
取り除かれる。配列ファイルを、数千の配列フラグメン
トの迅速で正確なアセンブリーのためにThe Institute
for Genomic Research (TIGR")で設計されたアセンブリ
ーエンジンであるTIGR Assemblerを用いてアセンブリし
た。このアセンブリ工程により作製されたコンティグの
収集は、lassieプログラムを有するデーターベースにロ
ードされる。オープンリーディングフレーム（ORF）の
同定は、zorfでコンティグを加工することにより達成さ
れる。ORFは、Genbank由来のS.aureus配列に対して検索
され、そしてAltschulらJ.Mol.Biol.215: 403-410 (199
0)に記載されるBLASTNおよびBLASTPプログラムを用いて
全てのタンパク質配列に対して検索される。ORF決定お
よび同様の検索工程の結果を、データベースにロードし
た。以下に記載のように、決定および検索のいくつかの
結果を表１〜180に示す。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ｃ０７Ｋ 16/12 Ｃ０７Ｋ 16/12 Ｃ１２Ｎ 1/19 Ｃ１２Ｎ 1/19 1/21 1/21 5/10 7823−4Ｂ Ｃ１２Ｑ 1/68 Ａ Ｃ１２Ｑ 1/68 Ｃ１２Ｐ 21/02 Ｃ Ｇ０６Ｆ 17/30 21/08 19/00 Ｃ１２Ｎ 5/00 Ｂ // Ｃ１２Ｐ 21/02 Ｇ０６Ｆ 15/40 ３７０Ｆ C5 21/08 15/42 Ｚ (Ｃ１２Ｎ 15/09 ＺＮＡ Ｃ１２Ｒ 1:445） (71)出願人 597018381 9410 Ｋｅｙ Ｗｅｓｔ Ａｖｅｎｕｅ, Ｒｏｃｋｖｉｌｌｅ， Ｍａｒｙｌａｎ ｄ 20850， Ｕｎｉｔｅｄ Ｓｔａｔｅ ｓ ｏｆ Ａｍｅｒｉｃａ (72)発明者 ギル エイチ． チョイ アメリカ合衆国 メリーランド 20850, ロックビル， ポトマック オークス ドライブ 11429 (72)発明者 スティーブン シー． バラッシュ アメリカ合衆国 メリーランド 20850, ロックビル， エイピーティー． 303, カレッジ パークウェイ 582 (72)発明者 パトリック ジェイ． ディロン アメリカ合衆国 メリーランド 20879, ガイザースバーグ， ボックスベリー テラス 7508 (72)発明者 マイケル アール． ファノン アメリカ合衆国 メリーランド 20906, シルバー スプリング， リップリング ブルック ドライブ 13501 (72)発明者 クレイグ エイ． ローゼン アメリカ合衆国 メリーランド 20882, レイトンズビル， ローリング ヒル ロード 22400
Claims (29)
- 【請求項１】 コンピュータ読み出し可能な媒体であっ
て、配列番号１〜5,191で表記されたヌクレオチド配
列、その代表的なフラグメント、または配列番号１〜5,
191に表記されたヌクレオチド配列と少なくとも95％同
一なヌクレオチド配列を、該媒体上に記録されて有す
る、媒体。 - 【請求項２】 コンピュータ読み出し可能な媒体であっ
て、表23〜180に表記された配列番号１〜5,191のフラグ
メントのいずれかひとつ、またはその縮重変異体を、該
媒体上に記録されて有する、媒体。 - 【請求項３】 請求項１に記載のコンピュータ読み出し
可能な媒体であって、フロッピーディスク、ハードディ
スク、ランダムアクセスメモリー（RAM）、読出し専用
メモリー（ROM）、およびCD-ROMからなる群から選択さ
れる、媒体。 - 【請求項４】 請求項２に記載のコンピュータ読み出し
可能な媒体であって、フロッピーディスク、ハードディ
スク、ランダムアクセスメモリー（RAM）、読出し専用
メモリー（ROM）、およびCD-ROMからなる群から選択さ
れる、媒体。 - 【請求項５】 商業的に重要なStaphylococcus aureus
ゲノムのフラグメントを同定するためのコンピュータに
基づくシステムであって、以下の要素： (a) 配列番号１〜5,191のヌクレオチド配列、その代表
的なフラグメント、または配列番号１〜5,191のヌクレ
オチド配列と少なくとも95％同一なヌクレオチド 配列を含む、データ保存手段；(b) (a)のデータ保存手
段のヌクレオチド配列に対して標的配列を比較して、相
同な配列を同定するための、検索手段； (c) (b)の該相同な配列を入手するための、取出し手
段、を包含する、システム。 - 【請求項６】 商業的に重要なStaphylococcus aureus
ゲノムの核酸フラグメントを同定するための方法であっ
て、配列番号１〜5,191に表記されたヌクレオチド配
列、その代表的なフラグメント、または配列番号１〜5,
191のヌクレオチド配列と少なくとも95％同一なヌクレ
オチド配列を含むデータベースを、標的配列と比較し
て、該標的配列に相補的なヌクレオチド配列を含む核酸
分子を入手する（ここで該標的配列は、ランダムには選
択されない）工程を包含する、方法。 - 【請求項７】 Staphylococcus aureusゲノムの発現調
整フラグメントを同定するための方法であって、配列番
号１〜5,191に表記されたヌクレオチド配列、その代表
的なフラグメント、または配列番号１〜5,191のヌクレ
オチド配列と少なくとも95％同一なヌクレオチド配列を
含むデータベースを、標的配列と比較して、該標的配列
に相補的なヌクレオチド配列を含む核酸分子を入手する
（ここで該標的配列は、遺伝子発現を調整することが知
られている配列を含む）工程を包含する、方法。 - 【請求項８】 単離された、タンパク質をコードする、
Staphylococcus aureusゲノムの核酸フラグメントであ
って、表23〜180に表記された配列番号１〜5,191のフラ
グメントのいずれかひとつ、またはその縮重変異体のヌ
クレオチド配列からなる、フラグメント。 - 【請求項９】 表23〜180に表記された配列番号１〜5,1
91のStaphylococcusaureusゲノムのフラグメントのいず
れかひとつ、またはその縮重変異体を含む、ベクター。 - 【請求項１０】 Staphylococcus aureusゲノムの単離
されたフラグメントであって、機能可能に連結されたオ
ープンリーディングフレームの発現を調整し、ここで該
フラグメントは、表23〜180に表記されたオープンリー
ディングフレームのいずれかひとつ、またはその縮重変
異体に対して5'側にある、長さが約10から200塩基のヌ
クレオチド配列からなる、フラグメント。 - 【請求項１１】 請求項８のStaphylococcus aureusゲ
ノムのフラグメントのいずれかひとつを含む、ベクタ
ー。 - 【請求項１２】 請求項８のStaphylococcus aureusゲ
ノムのフラグメントのいずれかひとつを含むように改変
された、生物。 - 【請求項１３】 請求項１０のStaphylococcus aureus
ゲノムのフラグメントのいずれかひとつを含むように改
変された、生物。 - 【請求項１４】 核酸分子の発現を制御するための方法
であって、該核酸分子に、配列番号１〜5,191ならびに
表23〜180に表記されたStaphylococcus aureusゲノムの
フラグメントのいずれかひとつ、またはその縮重変異体
に対して5'側である、約10から100塩基のヌクレオチド
配列からなる核酸分子を、共有結合により付着させる工
程を包含する、方法。 - 【請求項１５】 配列番号１〜5,191ならびに表23〜180
のStaphylococcus aureusゲノムのフラグメントのいず
れかひとつの相同物(homolog)をコードする、単離され
た核酸分子であって、ここで該核酸分子は、以下の工
程： (a) 配列番号１〜5,191ならびに表23〜180のいずれかに
より定義される標的配列（そのフラグメントを含む）を
プローブとして用いて、ゲノムDNAライブラリーをスク
リーニングする工程； (b) 該標的配列にハイブリダイズする配列を含む該ライ
ブラリーのメンバーを同定する工程； (c) (b)において同定された該メンバーから核酸分子を
単離する工程、を包含する方法により調製される、核酸
分子。 - 【請求項１６】 配列番号１〜5,191ならびに表23〜180
のStaphylococcus aureusゲノムのフラグメントのいず
れかひとつの相同物をコードする、単離されたDNA分子
であって、ここで該核酸分子は、以下の工程： (a) 生物から生産されるmRNA、DNAまたはcDNAを単離す
る工程； (b) 核酸分子を増幅する工程（該核酸分子のヌクレオチ
ド配列は、該Staphylococcus aureusゲノムの該フラグ
メントに由来する増幅プライマーに相同であって該増幅
をプライムする）； (c) (b)において調製された、増幅された該配列を単離
する工程、を包含する方法により調製される、DNA分
子。 - 【請求項１７】 配列番号１〜5,191のならびに表23〜1
80に表記されたStaphylococcus aureusゲノムのフラグ
メントのいずれかひとつによって、または該フラグメン
トの縮重変異体によってコードされる、単離されたポリ
ペプチド。 - 【請求項１８】 請求項１７のポリペプチドのいずれか
ひとつをコードする、単離されたポリヌクレオチド分
子。 - 【請求項１９】 請求項１７のポリペプチドのいずれか
ひとつに選択的に結合する、抗体。 - 【請求項２０】 Staphylococcus aureusに由来するポ
リヌクレオチドの存在についてサンプルを分析するため
のキットであって：ストリンジェントなハイブリダイゼ
ーション条件下でStaphylococcus aureusポリヌクレオ
チドにハイブリダイズする、表23〜180に表記された配
列番号１〜5,191のフラグメントのいずれかひとつのヌ
クレオチド配列、または該ヌクレオチド配列と95％同一
なヌクレオチド配列を含む、少なくともひとつのポリヌ
クレオチド；および、適切な容器、を含む、キット。 - 【請求項２１】 配列番号5,191から5,255からなる群か
ら選択されるStaphylococcus aureusポリペプチドアミ
ノ酸配列に対して少なくとも95％の同一性を有するアミ
ノ酸配列を含む、単離されたポリペプチド。 - 【請求項２２】 該単離されたポリペプチドが、配列番
号5,191から5,255からなる群から選択されるStaphyloco
ccus aureusポリペプチドのアミノ酸配列と同一なアミ
ノ酸配列を含む、請求項２１の単離されたポリペプチ
ド。 - 【請求項２３】 配列番号5,191から5,255からなる群か
ら選択されるStaphylococcus aureusポリペプチドに由
来する少なくともひとつのエピトープを含む、単離され
た、Staphylococcus aureusポリペプチド抗原。 - 【請求項２４】 表181〜193にリストされたエピトープ
配列からなる群から選択されるStaphylococcus aureus
アミノ酸配列によってコードされる少なくともひとつの
エピトープを含む、単離されたポリペプチド。 - 【請求項２５】 固相に固定された、請求項２３のポリ
ペプチド。 - 【請求項２６】 Staphylococcus aureus感染を検出す
るための診断キットであって： (a) 請求項２３の単離されたポリペプチド抗原；およ
び、 (b) 生物学的液体に含まれる抗体の、該抗原への結合を
検出するための手段、を含む、キット。 - 【請求項２７】 薬学的に受容可能なキャリアー中に存
在する請求項２３のポリペプチドを含む、ワクチン組成
物。 - 【請求項２８】 Staphylococcus aureus感染に対して
個体に予防接種する方法であって、請求項２７のワクチ
ン組成物を個体に投与する工程を包含する、方法。 - 【請求項２９】 宿主細胞中でポリペプチドを生産する
ための方法であって、以下の工程： (a) 異種の核酸分子（該異種の核酸分子のヌクレオチド
配列は、配列番号１〜5,191のならびに表23〜180に表記
されたStaphylococcus aureusゲノムのフラグメントの
いずれかひとつからなる）を含む宿主を、該異種の核酸
分子が発現されて該タンパク質を生産する条件下でイン
キュベートする工程；および、 (b) 該タンパク質を単離する工程、を包含する、方法。
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