Nothing Special   »   [go: up one dir, main page]

JP2003511093A - 海洋プロテアーゼを用いて製造されるタンパク質加水分解物 - Google Patents

海洋プロテアーゼを用いて製造されるタンパク質加水分解物

Info

Publication number
JP2003511093A
JP2003511093A JP2001530957A JP2001530957A JP2003511093A JP 2003511093 A JP2003511093 A JP 2003511093A JP 2001530957 A JP2001530957 A JP 2001530957A JP 2001530957 A JP2001530957 A JP 2001530957A JP 2003511093 A JP2003511093 A JP 2003511093A
Authority
JP
Japan
Prior art keywords
protein
fish
proteolytic
derived
hydrolyzate
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Pending
Application number
JP2001530957A
Other languages
English (en)
Inventor
ブジャーナソン・ヨーン・ブラーギ
ベネディクトソン・ベルガー
Original Assignee
ノルデュール・イーエイチエフ
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by ノルデュール・イーエイチエフ filed Critical ノルデュール・イーエイチエフ
Publication of JP2003511093A publication Critical patent/JP2003511093A/ja
Pending legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
    • C12P21/06—Preparation of peptides or proteins produced by the hydrolysis of a peptide bond, e.g. hydrolysate products
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A21—BAKING; EDIBLE DOUGHS
    • A21D—TREATMENT, e.g. PRESERVATION, OF FLOUR OR DOUGH, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS; PRESERVATION THEREOF
    • A21D2/00—Treatment of flour or dough by adding materials thereto before or during baking
    • A21D2/08—Treatment of flour or dough by adding materials thereto before or during baking by adding organic substances
    • A21D2/24—Organic nitrogen compounds
    • A21D2/26—Proteins
    • A21D2/268—Hydrolysates from proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
    • A23C11/00—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions
    • A23C11/02—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins
    • A23C11/06—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins containing non-milk proteins
    • A23C11/065—Microbial proteins, inactivated yeast or animal proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/04—Animal proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
    • A23J3/341—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
    • A23J3/341—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins
    • A23J3/342—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins of collagen; of gelatin
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
    • A23J3/348—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of proteins obtained from waste materials
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23K—FODDER
    • A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
    • A23K20/10—Organic substances
    • A23K20/189—Enzymes
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L11/00—Pulses, i.e. fruits of leguminous plants, for production of food; Products from legumes; Preparation or treatment thereof
    • A23L11/30—Removing undesirable substances, e.g. bitter substances
    • A23L11/33—Removing undesirable substances, e.g. bitter substances using enzymes; Enzymatic transformation of pulses or legumes
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L13/00—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
    • A23L13/30—Meat extracts
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L13/00—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
    • A23L13/40—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof containing additives
    • A23L13/42—Additives other than enzymes or microorganisms in meat products or meat meals
    • A23L13/424—Addition of non-meat animal protein material, e.g. blood, egg, dairy products, fish; Proteins from microorganisms, yeasts or fungi
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L13/00—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
    • A23L13/40—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof containing additives
    • A23L13/42—Additives other than enzymes or microorganisms in meat products or meat meals
    • A23L13/428—Addition of flavours, spices, colours, amino acids or their salts, peptides, vitamins, yeast extract or autolysate, nucleic acid or derivatives, organic acidifying agents or their salts or acidogens, sweeteners, e.g. sugars or sugar alcohols; Addition of alcohol-containing products
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L17/00—Food-from-the-sea products; Fish products; Fish meal; Fish-egg substitutes; Preparation or treatment thereof
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L17/00—Food-from-the-sea products; Fish products; Fish meal; Fish-egg substitutes; Preparation or treatment thereof
    • A23L17/65—Addition of, or treatment with, microorganisms or enzymes
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L23/00—Soups; Sauces; Preparation or treatment thereof
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L27/00—Spices; Flavouring agents or condiments; Artificial sweetening agents; Table salts; Dietetic salt substitutes; Preparation or treatment thereof
    • A23L27/20—Synthetic spices, flavouring agents or condiments
    • A23L27/24—Synthetic spices, flavouring agents or condiments prepared by fermentation
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
    • A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
    • A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
    • A23L33/18—Peptides; Protein hydrolysates
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P3/00—Drugs for disorders of the metabolism
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/11—Aminopeptidases (3.4.11)
    • C12Y304/11002—Membrane alanyl aminopeptidase (3.4.11.2), i.e. aminopeptidase N
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/17—Metallocarboxypeptidases (3.4.17)
    • C12Y304/17001—Carboxypeptidase A (3.4.17.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/17—Metallocarboxypeptidases (3.4.17)
    • C12Y304/17002—Carboxypeptidase B (3.4.17.2)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/21—Serine endopeptidases (3.4.21)
    • C12Y304/21001—Chymotrypsin (3.4.21.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/21—Serine endopeptidases (3.4.21)
    • C12Y304/21004—Trypsin (3.4.21.4)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/21—Serine endopeptidases (3.4.21)
    • C12Y304/21011—Elastase (3.4.21.11)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/24—Metalloendopeptidases (3.4.24)

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Marine Sciences & Fisheries (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Botany (AREA)
  • Agronomy & Crop Science (AREA)
  • Animal Husbandry (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Obesity (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Diabetes (AREA)
  • Seasonings (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Fodder In General (AREA)

Abstract

(57)【要約】 【課題】 人間消費用、動物飼料用および化粧品用にタンパク質加水分解物を酵素的に得る方法を提供する。 【解決手段】 本発明による方法は、タラ等の魚に由来するタンパク質分解組成物を用いて、苦くない味を有し、加水分解されるタンパク質含有材料の風味および芳香を保持する加水分解物を得ることを含み、例えば、魚、エビ、ロブスターまたは本発明による他の海産食品のような海洋生物またはその部分から由来するタンパク質含有材料を加水分解すると、その生物の特徴的な天然の風味を有するタンパク質加水分解物が製造される。また、スープ、ソース、チーズ、ＨＶＰ、肉抽出物および香味剤、ブロス、パテ、ムース、揚げ生地、オルリー（Ｏｒｌｙ）生地、およびペストリー等の加水分解物を含んでなる食品を提供する。

Description

【発明の詳細な説明】
【０００１】
【発明の属する技術分野】
本発明は、タンパク質を加水分解する方法と、この方法により得られるタンパ
ク質加水分解物と、本発明による加水分解物を含む食品および非食品製造物に関
する。
【０００２】
【従来の技術】
タンパク質を加水分解する方法は、当該分野において良く知られている。従来
、タンパク質加水分解物は、環流条件下に塩酸を用いて、例えば脱脂大豆粉また
は小麦グルテンのようなタンパク質またはタンパク質性材料の加水分解により化
学的に製造されている。得られる加水分解物は廉価であり、満足できる感覚刺激
特性を有することができる。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】
しかしながら、化学的加水分解は、例えば、その存在が食品において望ましく
ないモノクロロジヒドロキシプロパノール（ＭＣＤＰ）およびジクロロプロパノ
ール（ＤＣＰ）のようなクロロヒドリンの形成を引き起こす非特異的副反応によ
り達成される。食品産業は、食品を変性させて、過酷な化学反応条件の必要性お
よび副反応産物および残留試薬の除去の必要性を低下させる穏やかな方法を必要
としている。
【０００４】 また、タンパク質またはタンパク質性材料は酵素的に加水分解することができ
る。典型的には、適切なタンパク質源は、一種または二種以上の適当なエンドプ
ロテアーゼを用いて（部分的）加水分解に付される魚である。得られるタンパク
質フラグメントは、エキソペプチダーゼの使用により個々のアミノ酸またはジペ
プチドもしくはトリペプチドに完全または部分的に分解することができる。ある
いは、エンドペプチダーゼとエキソペプチダーゼとが酵素混合物中で同時に作用
して、タンパク質またはタンパク質性材料を同様に完全または部分的に分解させ
ることができる。
【０００５】 タンパク質およびタンパク質性材料の酵素的加水分解における基本的問題は、
短いペプチドフラグメントの形成に起因する苦味の形成である。苦味は、疎水性
側鎖を有するアミノ酸においてタンパク質が分解し、その三次構造によりタンパ
ク質および長いペプチドにおいて典型的には接触することができない露出された
疎水性側鎖を有するペプチドが形成される結果であると考えられている。
【０００６】 この問題を解決するために、今の技術において、特別のプロテアーゼを用いて
、加水分解の程度を制限し好ましい末端側鎖を得ることが提案されている。例え
ば、米国特許５，８６６，３５７は、加水分解物の調製のためにＧｌｕ／Ａｓｐ
特異的プロテアーゼを用いること、任意にさらなる特異的プロテアーゼを用いる
ことを記載している。さらに、例えばＷＯ９８／２７８２７号公報は、この問題
を解決するために、１つのエキソペプチダーゼのみを含むタンパク質分解性酵素
混合物を用いることを提案しており、このエキソペプチダーゼは、ｒＤＮＡ技術
を用いて製造され、Ｆｒｏｍａｓｅ（登録商標）（Ｇｉｓｔ−Ｂｒｏｃａｄｅｓ
、仏）およびＭａｘａｔａｓｅ（登録商標）（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎ
ａｔｉｏｎａｌ、ベルギー）のような適当なエンドペプチダーゼの一種または二
種以上と組み合わせて用いることができる。米国特許第５，５３２，００７号は
、精製された酵素、バチルス菌株により製造し得る中性プロテアーゼおよびバチ
ルス菌株により製造し得るアルカリ性プロテアーゼを組み合わせて用いることを
開示している。この発明の目的のために、エンド活性を排他的に有するプロテア
ーゼを用いて生肉を好ましく処理して肉水解物を得ることが述べられている。Ｗ
Ｏ９４／２５５８０号公報に開示された方法は、エンドペプチダーゼとエキソペ
プチダーゼとの混合物を含むＡｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ菌（Ｆｌａ
ｖｏｒｚｙｍｅ（登録商標））から誘導されるタンパク質分解性酵素製剤を用い
ている。
【０００７】 また、欧州特許０ ８２３ ９９８ Ａ２は、苦い味のしないタンパク質加水
分解物の生成のためのタンパク質またはタンパク質性材料としてのスモークされ
た肉を酵素的に加水分解することを提案している。この方法においては、加水分
解のために、１つのみの酵素、好ましくはエンドペプチダーゼ効果を有する中性
またはアルカリ性プロテアーゼ、例えば、Ｐｅｓｃａｌａｓｅ（Ｇｉｓｔ Ｂｒ
ｏｃａｄｅｓ）、Ａｌｃａｌａｓｅ（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）またはＰｒｏ
ｍｏｄ３１（Ｂｉｏｃａｔａｌｙｓｔｓ）を用いることが好ましい。
【０００８】 ＷＯ８９／１０９６０号公報は、産業プロセスにおける生物学的材料のタンパ
ク質、ペプチドおよび／または脂質成分を変性させるために、オキアミからの複
合酵素混合物を用いることを提案している。開示された酵素組成物は、細断され
た南極オキアミ全体（Ｅｕｐｈａｓｉａ ｓｕｐｅｒｂａ）を５０℃で２０時間
インキュベーションすることにより調製される。魚および肉の加水分解のような
種々の用途の例が記載されている。オキアミ酵素製剤は、異なるプロテアーゼお
よび脂質分解酵素、例えば、かなりの量のホスホリパーゼを含むといわれている
。そのような製剤は、食品級加水分解物の製造のために商業的規模で使用されて
はいなかったようである。これらの従来技術の参考例の全てにおいて、加水分解
物は５０〜６５℃の酵素的インキュベーションにより得られていることに注目す
べきである。
【０００９】 例えば、海産食品スープおよびソースのような天然産物から得られるまたは天
然産物を擬似する多くの風味のある加工された食品製品の製造において、香味剤
抽出物は、苦くない特性を有するのみならず、天然産物の特徴的風味と同じまた
は非常に類似の風味も呈しなければならない。最も質の高いレストランは、なお
、殻、はさみ、頭部などから貯蔵品を作る従来の方法を用いて例えば貝スープの
抽出物を調製している。酵素的に調製された香味剤は、満足できる天然風味を提
供しないようなので、通常、広く用いられてはいなかった。
【００１０】 魚および他の海産食物種の臭いは、揮発性化合物の複合混合物により生み出さ
れ、種の新鮮さに影響を与える条件に非常に敏感である。新しい魚における種に
関する臭気化合物は、非常に低水準で存在するが、そのような化合物の多くが、
低い臭気境界を有し、そのために、低水準（ｐｐｂ）で存在しても、魚種の香り
全体になお影響を及ぼし、その濃度の変化は香り全体に劇的な影響を与える。こ
れらの化合物は、６、８または９個の炭素原子を有する不飽和カルボニル化合物
およびアルコールを含む。また、低濃度のブロモフェノールが、海産食物の天然
の、海の、ヨウ素のおよび海洋性の風味と関係していた。魚の損傷時に微生物化
合物が微生物的に生成される。これらは、短鎖アルコール、ケトン、アルデヒド
、アミン、硫黄化合物、芳香族および酸を含み、主に、アミノ酸および脂肪酸の
分解により生じる。タンパク分解活性は、小さなペプチドおよび遊離アミノ酸が
細菌の栄養であるため、損傷を促進し、悪臭代謝が生じる。従って、海産食物お
よび関連するタンパク質材料の加水分解の条件を注意深く選択することは、望ま
しい感覚刺激特性を有する高品質食品製品用のそのような加水分解物の製造に非
常に重要である。５０〜６５℃の範囲の温度における長時間のインキュベーショ
ンは、揮発性化合物の損失および望ましくない副反応産物の製造故に、特に魚お
よび他の海産食物材料の、加水分解されるタンパク質含有材料の全体的な風味お
よび芳香特性を低下させるようである。
【００１１】 穏やかな条件下にタンパク質を加水分解して、高い収率を得、優れた感覚刺激
特性を有する加水分解物を得る、特に、海産食物のようなタンパク質含有出発材
料の天然風味を保存しているが、タンパク質含有材料の従来の加水分解中に生じ
る苦い風味を有さない加水分解物を得るための方法が必要とされている。低い酵
素的インキュベーション温度で加水分解物を得るための方法は、おそらくは低水
準の副反応および微生物的活性故に原料の新鮮さおよび風味（揮発性香味剤）を
保存することができ、新鮮な腸から誘導され経済的かつ技術的に簡単な方法で得
ることができる比較的非特異的な酵素製剤を、タンパク質性材料の効果的加水分
解のために用いて、苦くない加水分解物を得ると共にタンパク質含有原料の優れ
た風味特性を維持することができるとわかった。本発明の特に有利な局面は、そ
のような製剤がタンパク質分解的に活性である低い温度範囲である。本発明の方
法およびプロセスが好ましく実施される低い温度範囲は、得られる生成物の感覚
刺激特性に寄与する重要な因子であると考えられる。
【００１２】
【課題を解決するための手段】
従って、第一の態様において、本発明は、天然タンパク質含有原料からタンパ
ク質加水分解物を製造する方法を提供し、当該方法は、ａ）１〜１００重量％の
タンパク質含有材料を含んで成る水性スラリーを製造する工程と、ｂ）魚に由来
するタンパク質分解組成物を使用してスラリーをインキュベートする工程と、ｃ
）約０℃〜約６０℃の温度で１５分〜４８時間にわたってスラリーを撹拌する工
程と、ｄ）任意に、タンパク質分解混合物を不活性化する工程と、ｅ）任意に、
固体物質から溶液部分を分離する工程とを含んで成る方法である。
【００１３】 他の態様において、本発明は、本発明の方法によって得られるタンパク質加水
分解物を提供する。
【００１４】 さらに他の態様において、本発明は、本発明によって得られるタンパク質加水
分解物を含んで成る食品を提供する。
【００１５】 さらに他の態様において、本発明は、本発明によってタンパク質加水分解物を
得る工程と、当該加水分解物を使用して食品を配合する工程を含んで成る食品の
製造方法を提供する。
【００１６】 本発明の他の態様において、香味剤の製造方法を提供し、当該方法は、ａ）１
〜１００重量％のタンパク質含有材料を含んで成る水性スラリーを製造する工程
と、ｂ）魚に由来するタンパク質分解組成物を使用してスラリーをインキュベー
トする工程と、ｃ）約２℃〜約４０℃の温度において１５分〜４８時間にわたっ
てスラリーを撹拌する工程と、ｄ）任意に、タンパク質分解混合物を不活性化す
る工程と、ｅ）固体物質から溶液部分を分離する工程と、ｆ）該溶液を、約１０
重量％〜約９８重量％の乾燥重量分に濃縮する工程とを含んで成る方法である。
【００１７】 本発明のさらに他の態様において、本発明のタンパク質加水分解物を含んで成
る非食品製造物を提供する。
【００１８】 さらに他の態様において、本発明は、アスタキサンチン含有貝物質から少なく
とも一部のアスタキサンチンを分離する方法を提供し、当該方法は、貝物質を含
んで成る水性スラリーを出発物質として製造する工程と、魚に由来するタンパク
質分解組成物を使用してスラリーをインキュベートする工程と、約２℃〜６０℃
の温度でスラリーを撹拌する工程と、タンパク質分解混合物を不活性化して、出
発物質と比較してより多い含有量の分離アスタキサンチンを含有するタンパク質
加水分解物を得る工程とを含んで成る方法である。
【００１９】
【発明の実施の形態】
本発明のタンパク質分解組成物は、冷水魚の腸から誘導され、特に、低温での
高活性のような特別の特徴を提供する。タラ（Ｇａｄｕｓ Ｍｏｒｈｕａ）の腸
からのタンパク質分解製剤の詳細な特徴として、製剤が複数のタンパク質分解成
分を含む。この製剤は、少なくとも５種類またはそれ以上のタンパク質分解酵素
成分または群を含むことがわかった。これらのタンパク質分解成分または群は、
エンドペプチダーゼのトリプシン、少なくとも３つのアイソザイム（Ａｓｇｅｉ
ｒｓｓｏｎら、１９８９年）、キモトリプシン、少なくとも２つのアイソザイム
（ＡｓｇｅｉｒｓｓｏｎおよびＢｊａｒｎａｓｏｎ、１９９１年）、およびエラ
スターゼ、少なくとも１つのアイソザイム（ＡｓｇｅｉｒｓｏｎおよびＢｊａｒ
ｎａｓｏｎ、１９９３年）、およびアミノペプチダーゼおよびカルボキシペプチ
ダーゼ型のエキソペプチダーゼを含む。
【００２０】 そのような製剤は、前記個々の酵素成分の有用な供給源として作用するのみな
らず、驚くべきことに、それらを、特別の特性を有するタンパク質加水分解物、
すなわち苦くなくタンパク質含有原料の風味特性を維持するタンパク質加水分解
物の製造に効率良く用い得ることがわかった。
【００２１】 前述したように、本発明は、天然タンパク質含有原料からタンパク質加水分解
物を製造する方法を提供する。この方法は、第１段階として、タンパク質含有材
料を約１〜１００重量％、好ましくは約１０〜１００重量％、例えば、約２５〜
１００重量％含む水性スラリーの調製することを含む。この材料は、機械的破砕
、切断、きざみまたは粉砕のような従来の手段により前処理することができる。
スラリー中のタンパク質含有材料の含量は、水含量および材料のきめに依存し、
例えば、乾燥重量含量が約１８〜２５重量％である白身魚の身を加水分解する際
、さらなる水は必要とされない場合がある。しかしながら、高乾燥重量含量の材
料を加水分解する際、スラリーの乾燥重量含量を約１〜３０％、好ましくは約５
〜２５％、例えば、約１０〜２０％とするためにスラリーに水を加える。
【００２２】 その後、スラリーは、魚から誘導されたタンパク質分解製剤と共にインキュベ
ーションされ、スラリーは１５分〜４８時間、好ましくは約１〜１０時間、より
好ましくは約１〜６時間、例えば、２〜４時間撹拌される。インキュベーション
は、酵素組成物が熱不活性化されない任意の従来の温度、すなわち、約０℃〜約
６０℃、好ましくは、約２℃〜約４０℃、例えば、約５℃〜３５℃、より好まし
くは約５℃〜３０℃、例えば、約１０℃〜２５℃、例えば、約１５℃、約１７℃
、約２０℃で行われる。ある態様において、例えば約２〜１０℃、特に約２〜８
℃のような特に低い温度範囲が望ましいことがある。通常、より低いインキュベ
ーション温度はより長いインキュベーション時間またはタンパク質分解組成物の
より高い相対的濃度または両者で補償される。約４０℃を下回る温度、特に、約
２５〜３０℃を下回る温度のような低いインキュベーション温度は、前述のよう
な食品級加水分解物用に用いられる新鮮な風味のあるタンパク質含有材料の風味
よび芳香の維持に寄与する重要な因子であるらしい。
【００２３】 達成された内容によれば、インキュベーション混合物中のプロテアーゼは、タ
ラから誘導されるタンパク質分解製剤についての図２および図３に見られるよう
に、例えば、約７０℃のような約６０℃を超える温度まで迅速に加熱することに
より、または、プロテアーゼが不活性化されるｐＨ、例えば、約５より低いｐＨ
までインキュベーション混合物のｐＨを低下させることにより、任意に適当に不
活性化することができる。
【００２４】 次に、溶解された加水分解されたペプチドを含む溶液部分を、任意に、例えば
、沈殿、濾過または遠心分離により固体材料から分離する。溶液部分単独におい
てまたは両方の部分で別々に、そのような分離後に酵素不活性化を任意に行うこ
とができる。
【００２５】 特定のタンパク質含有材料について、加水分解の段階前に材料を加熱して、偶
発的な微生物汚染を最少化するおよび／または望ましくは反応を起す他の酵素を
不活性化することができる。発明者は、例えば、ロブスターの身を加水分解する
とき、約７０〜９０℃の温度に迅速に加熱すると、さもなければロブスターの身
を暗くするフェニルオキシダーゼの活性、および得られる加水分解が除去される
。
【００２６】 さらに任意の段階として、減圧下の蒸発的加熱または凍結乾燥のような任意の
適用可能な手段により、溶液部分を濃縮して所望の乾燥材料含量にすることがで
きる。加水分解産物の乾燥材料含量は、所望の形態および生成物の液体含量によ
り、約１〜１００％である。液体または半液体水解物製剤は、典型的に乾燥材料
含量が約５〜４０％、例えば約１５〜３５％である。加水分解産物は、ゲルまた
はペーストである、あるいは、例えばフレーク、粉末または圧縮体のような固体
または半固体状態、例えば、錠剤、棒、立方体またはブロックである。
【００２７】 インキュベーションは、約６〜約１１、好ましくは約７〜１０の範囲のｐＨで
行われる。図１および図２のタラ誘導タンパク質分解組成物で示したように、本
発明の方法は、かなり極端な条件においても、すなわち６〜１１の全範囲におけ
るｐＨにおいても、合理的に行われる。
【００２８】 タンパク質分解組成物は、Ｇａｄｉｄａｅ（タラ種およびメルルーサ）および
ソコダラを含むＧａｄｉｆｏｒｍ種から誘導される態様において有用である。Ａ
ｔｌａｎｔｉｃ Ｃｏｄ（Ｇａｄｕｓ Ｍｏｒｈｕａ）は、組成物の容易に入手
され特に有用な供給源である。さらなる態様においてタンパク質分解組成物の供
給源として用いられる他の魚類は、ハドック、ポラック（セイス）、サーモン、
マス、パーチ、サバ、サーディン、ニシンおよびカラフトシシャモを含む。好ま
しい種は、特に、他の内臓器官から腸を容易に分離することができる種である。
【００２９】 特に有用な態様において、水を魚の内臓と混合する工程と、混合物を０．５時
間以上、例えば、約１〜１０時間、好ましくは約２〜６時間撹拌する工程と、例
えば、沈殿、濾過または遠心分離により溶液から固体残留物を分離する工程、お
よび水溶液を濃縮してタンパク質分解組成物を得る工程を含んでなる方法により
タンパク質分解組成物が提供される。この態様における魚の内臓は、魚の腸、例
えば、幽門垂を含むが、好ましい態様においては、肝臓、精巣、しらこおよび胃
が、調製前に内蔵から除去される。発明者は、好ましい活性プロテアーゼの大部
分が、酸性の低い腸から誘導され、より酸性の強い胃からは誘導されないことを
観察した。濃縮段階は、例えば、限外濾過のような当業者に良く知られた任意の
適当な手段により行われ、実施例１に記載のように測定される約０．１〜１００
ＢＡＰＮＡ単位／ｍＬの範囲、より好ましくは、約０．５〜１０ＢＡＰＮＡ単位
／ｍＬ、例えば、約１〜５ＢＡＰＮＡ単位／ｍＬのような所望の単位体積当たり
活性が得られる。
【００３０】 水−内蔵混合物の撹拌は、所望のプロテアーゼの安定性がその最適値から実質
的に低下しないｐＨおよび温度、例えば、０〜２０℃の範囲の温度および６〜１
１の範囲のｐＨにおいて行われる。好ましい態様において、水−内蔵混合物の撹
拌は、約６〜約９の範囲、例えば、約６〜８のような約６〜８の範囲において、
好ましくは約０〜約１５℃、例えば、約０〜１０℃、より好ましくは約０〜５℃
の範囲の温度において行われる。
【００３１】 本発明の一の実施の態様において、タンパク質分解組成物は、トリプシン、キ
モトリプシン、エラスターゼ、コラゲナーゼ、アミノペプチダーゼおよびカルボ
キシペプチダーゼ型酵素から選択される少なくとも１つの酵素を含む。好ましく
は、組成物は、前記酵素の二種またはそれ以上、例えば、酵素全てを含む。しか
しながら、ある有用な態様において、タンパク質分解組成物は、その酵素成分の
少なくとも一種を除去することによりさらに精製される。実施例２は、タラから
誘導されたタンパク質分解組成物からエラスターゼおよびセリンコラゲナーゼが
如何に除去されて、実施例１の基本組成物と同じ特性の多くを有する変性タラ誘
導酵素組成物が得られるかを示している。
【００３２】 本発明により用いられるタンパク質分解組成物は、好ましくは、実施例１のア
ッセイにおいて測定される、約０．１〜１００ＢＡＰＮＡ単位／ｍＬの範囲、よ
り好ましくは、約０．５〜２０ＢＡＰＮＡ単位／ｍＬ、さらにより好ましくは、
約１〜１０単位／ｍＬ、例えば、約１〜５単位／ｍＬのような酵素活性を有する
。タンパク質材料スラリーをインキュベートするための酵素組成物の適当な量は
、酵素組成物の特異的活性、加水分解インキュベーション用の所望の時間範囲、
および用いられる特定のタイプのタンパク質原料に依存する。１つの態様におい
て、スラリーは、タンパク質含有原料１ｋｇ当たり約１〜１００００ＢＡＰＮＡ
タンパク質分解単位、好ましくは約１０〜５００単位／ｋｇ、例えば、約２５〜
２５０単位／ｋｇ、例えば約２５〜１００単位／ｋｇの量でタンパク質分解組成
物と共にインキュベートされる。
【００３３】 さらにもう一つの態様において、少なくとも一種の非魚酵素製剤が、タンパク
質含有原料とのインキュベーションの前に、魚誘導タンパク質分解組成物に添加
される。そのような、非魚酵素製剤は、市販のプロテアーゼ製剤であるＮｅｕｔ
ｒａｓｅ（登録商標）、Ａｌｃａｌａｓｅ（登録商標）およびＦｌａｖｏｒｚｙ
ｍｅ（登録商標）（デンマーク在Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ製）、Ｐｅｓｃａｌ
ａｓｅ（登録商標）およびＦｒｏｍａｓｅ（登録商標）（いずれも、フランス在
Ｇｉｓｔ−Ｂｒｏｃａｄｅｓ製）、Ｍａｘａｔａｓｅ（登録商標）（ベルギー在
Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ製）、およびＰｒｏｍｏｄ ３
１（登録商標）（英国在Ｂｉｏｃａｔａｌｙｓｔｓ製）のような中性またはアル
カリ性プロテアーゼ、真菌リパーゼのようなリパーゼ製剤、例えば、市販のリパ
ーゼ製剤であるＰａｌａｔａｓｅ（登録商標）ＭおよびＰａｌａｔａｓｅ（登録
商標）Ａ（いずれも、デンマーク在Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ製）、少なくとも
一種のアミラーゼ、グルカナーゼ、グルタミナーゼ、フィターゼ、グリコシダー
ゼ、セルラーゼ、チキナーゼまたはペクチナーゼを含む糖分解製剤、および前記
化合物の任意の組み合わせを含む。
【００３４】 本発明のさらに有用な態様において、魚誘導タンパク質分解組成物での処理の
前および／または後に、例えば、前記製剤の一種のような少なくとも一種の酵素
製剤を用いて水性スラリーを処理する。
【００３５】 本発明の方法により加水分解されるタンパク質含有材料は、一つの態様におい
て、魚タンパク質、貝タンパク質、乳タンパク質、乳清タンパク質、カゼイン肉
タンパク質、血液タンパク質、卵タンパク質、エラスチンおよびゼラチンからな
る群より選択される動物タンパク質である。もう一つの態様において、タンパク
質含有材料は、大豆タンパク質、穀類タンパク質、例えば、小麦グルテンまたは
ゼイン、菜種タンパク質、アルファルファタンパク質、エンドウタンパク質、マ
メタンパク質、綿実タンパク質、およびゴマタンパク質からなる群より選択され
る食物タンパク質である。
【００３６】 本発明の特に有用な態様において、タンパク質含有材料は、魚全体、魚身、魚
内臓、魚皮膚、魚骨またはその任意の部分または混合物、一種または二種以上の
甲殻類から誘導される海洋生物材料、または、エビ、ロブスター、イセエビ、カ
ニ、クラム、カキおよびイガイを含む軟体動物種のような海洋生物材料であり、
材料は、動物全体、身、殻または、その任意の部分、混合物または組み合わせを
含む。
【００３７】 さらに有用な態様において、タンパク質含有原料は、魚からのようなタンパク
質膜または皮膚、魚肝臓、魚のうきぶくろ、魚の体内腔、魚の卵又はしらこを含
む。
【００３８】 もう一つの有用な態様は、子羊、豚、牛、鶏および七面鳥のような動物誘導タ
ンパク質含有原料を使用し、材料は生または、煮沸、油揚または加熱（ｃｕｒｉ
ｎｇ）により料理され、筋肉組織、腱、他の結合組織、骨、くず肉、またはその
任意の部分または混合物が含まれる。
【００３９】 本発明の方法は、発酵方法と組み合わせて用いることができる、すなわち、タ
ンパク質材料が発酵条件下に加水分解されて発酵されたタンパク質加水分解物が
得られる、および／または、本発明の方法により得られたタンパク質加水分解物
が発酵プロセスに付されることがわかった。そのような発酵方法の例は、魚（例
えば、魚ソースの製造において）、ココア豆または大豆（醤油、テンペ、ミソ）
を発酵する方法である。タンパク質分解酵素製剤の添加またはタンパク質加水分
解物の添加は、ニシンの加熱のような発酵の全工程時間を低下させるのに有用で
ある。
【００４０】 もう一つの態様において、本発明は、本発明の方法により得られるタンパク質
加水分解物を提供する。有用な態様において、タンパク質加水分解物は、前述の
任意のタンパク質のような動物タンパク質から誘導される。他の態様は、前述の
全てのタンパク質のような食物タンパク質から誘導されるタンパク質加水分解物
を含む。
【００４１】 本発明のさらなる態様において、本発明によるタンパク質加水分解物を含む食
品製品が提供される。食品製品に混入されるタンパク質加水分解物の量は、典型
的に、約０．１〜５０重量％、例えば、約０．１〜５重量％の範囲である。
【００４２】 本発明の特に有用な態様において、食品製品は、例えば、スープ、ソース、ブ
ロス、パテ、ムース、スフレ、チーズ、揚げ生地、オルリー生地（ｏｒｌｙ ｄ
ｏｕｇｈ）およびペストリーのような食品製品において用いる香味剤である。
【００４３】 本発明のもう一つの食品は、幼児のための母乳代替物の成分である。本発明の
方法により得られる高度の加水分解のために、本発明のタンパク質加水分解物は
、母乳代替物に有利に混入することができ、この加水分解物は、非加水分解乳タ
ンパク質よりもアレルゲン性が非常に低い。
【００４４】 本発明のさらにもう一つの食品用製品は本発明のタンパク質加水分解物を含む
ものであり、タンパク質サプリメントとして食品の他の性質を提供するものであ
る。すなわち、食品製品に混入されるタンパク質加水分解物は、例えば、魚また
は魚くず肉、肉または破砕肉に基づき、破砕骨を本発明の方法に付することによ
り骨から得られる。魚産業から他のタンパク質性副生物を、本発明の方法により
使用して、食品製品の他の特定を提供するためのタンパク質サプリメントとして
の本発明のタンパク質加水分解物を得ることもできる。
【００４５】 本発明のさらなる態様は、本発明のタンパク質加水分解物を得る工程、および
このタンパク質加水分解物を用いて食品製品を調製する工程を含んでなる食品製
品を製造する方法を提供する。本発明の方法により好適に調製される食品製品は
、前述の製品の全てを含む。
【００４６】 もう一つの態様において、本発明は、水含量および材料のきめに依存して、１
〜１００重量％、例えば、約２５〜１００重量％のタンパク質含有材料を含む水
性スラリーを調製する工程と、魚に由来する誘導されたタンパク質分解組成物と
共にスラリーをインキュベーションする工程と、約２〜約４０℃の範囲の温度で
スラリーを１５分〜４８時間、例えば、約１〜１０時間、好ましくは約１．５〜
６時間拡販する工程と、任意にタンパク質分解混合物を不活性化する工程と、固
体物質から溶液部分を分離する工程と、溶液を約１０重量％〜約９８重量％の乾
燥重量含量に濃縮する工程を含んでなる香味剤を製造する方法を提供する。
【００４７】 任意の不活性化工程は、前述のように好適に実施され、同様に、前述したよう
な適当な方法を用いて、撹拌工程および濃縮工程を実施することができる。魚誘
導タンパク質分解組成物は、前述の任意の方法により有利に得られる。
【００４８】 好ましい実施の態様において、タンパク質インキュベーション中の温度は、約
５〜３０℃、例えば、約１０〜２０℃または約１０〜３０℃、例えば、１５〜２
５℃である。インキュベーションは、タンパク質分解組成物が活性である任意の
ｐＨにおいて行うことができ、一つの態様において、インキュベーション中のｐ
Ｈは約６〜１１、好ましくは約６〜約９である。
【００４９】 有用な実施の態様において、本発明は、タンパク質含有材料が、タラ、ハドッ
ク、セイス、オヒョウ、カレイ、ウナギ、アンコウ、サーモン、マス、およびオ
ーシャンパーチ、ニシン、カラフトシシャモから由来する材料のような海洋食物
または海洋食物副産物、およびウニ、エビ、ロブスター、イセエビ、カニ、クラ
ム、カキおよびイガイを含む他の海洋食品種から誘導される、海洋食物香味剤用
の方法を提供する。
【００５０】 さらなる態様において、本発明の方法は肉香味剤を製造するものであり、タン
パク質材料が肉または肉副産物から誘導される。有利な態様において、タンパク
質含有材料は、牛、子羊、豚、トナカイおよび、鶏、七面鳥、アヒルおよびダチ
ョウを含む家禽類の一種または二種以上から誘導される。
【００５１】 さらなる態様において、本発明は、本発明のタンパク質加水分解物を含んでな
る非食品製品を提供する。本発明の方法により得られる風味特性は、飼料製品お
よびペットフードの製造に有利である。
【００５２】 さらに、魚ゼラチンから由来する高度に加水分解されたタンパク質加水分解物
の生成は、クリームおよびシャンプーのような化粧製剤中に組み込むためのゼラ
チン生成物を改良することができる。
【００５３】 前述の発酵媒体としての本発明のタンパク質加水分解物の使用は、本発明の加
水分解物を、他の発酵、例えば、ブロスの発酵のために、特に、薬剤製造のため
の医薬分野において、さらに有用である。
【００５４】 さらなる態様において、本発明は、アスタキサンチン含有貝物質から少なくと
も一部のアスタキサンチンを分離する方法であって、当該方法が、貝物質を含ん
でなる水性スラリーを出発物質として製造する工程と、魚に由来するタンパク質
分解組成物を使用してスラリーをインキュベートする工程と、約２℃〜約６０℃
の温度でスラリーを撹拌する工程、および、タンパク質分解混合物を不活性化し
て、出発物質と比較してより多い含有量の分離アスタキサンチンを含有するタン
パク質加水分解物を得る工程とを含んでなる方法を提供する。
【００５５】 さらなる任意の工程として、この方法は、沈殿、濾過または遠心分離のような
任意の適当な手段により、アスタキサンチン含有水性相を分離する工程を含む。
【００５６】
【実施例】
以下の実施例により本発明を説明するが、決して特許請求の範囲を制限するも
のではない。
【００５７】 実施例１：タラからのプロテアーゼの混合物の調製 肝臓、精巣およびしらこを含まない凍結タラ内臓約１００ｋｇを溶解し、抽出
タンク内の４倍体積の飲料水に添加し、水酸化ナトリウム溶液を用いてｐＨを８
〜９に調節した。短時間（約３０分間）の粗沈殿の後、ポンプを用いて水性抽出
液を流して残りの不溶性内蔵を取り除き、沈殿タンクに集めた。水性抽出液を冷
却した沈殿タンク中に放置して、約２４〜６０時間沈殿させた。ポンプを用いて
上澄みを上澄みタンクから傾斜して保持タンクに入れた。上澄みを限外濾過によ
り１０〜２０倍に濃縮し、ダイアフィルトレーションして、約３ｍＳ／ｃｍより
低い導電性の許容できるイオン強度水準にした。約１０〜１５Ｌの限外濾過され
ダイアフィルトレーションされたプロテアーゼ製剤が得られ、これをＣｒｙｏｔ
ｉｎを称する。プロテアーゼ製剤は、タンパク質分解活性が約１．５ＢＡＰＮＡ
単位／ｍＬであった。前述の手順を用いた繰り返し調製により、活性が約１〜５
ＢＡＰＮＡ単位／ｍＬであるバッチ製剤を得た。
【００５８】 ５０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ，１０ｍＭ ＣａＣｌ，ｐＨ８．１（２５℃）中
での最終的基質濃度を１ｍＭとして、合成基質のＢｅｎｚｙｌ−Ａｒｇ−ｐ−ニ
トロアニリド（ＢＡＰＮＡ）を用いるアッセイで活性を測定する。吸光度増加を
４０５ｎｍで測定し、モル吸光度定数８８００Ｍ-1ｃｍ-1でＢＡＰＮＡ活性を算
出する。
【００５９】 実施例２：濃縮したタラ内臓抽出物からのタラエラスターゼおよびタラ血清コ
ラーゲナーゼの精製 実施例１で得られた限外濾過されダイアフィルトレーションされた濃縮物約１
０〜１５Ｌを、一対の並べて連結した１Ｌ充填クロマトグラフィーカラムに適用
した。一方は、ＣＭファーストフローカチオン交換樹脂（スウェーデン在Ｐｈａ
ｒｍａｃｉａ製）を含み、他方は、ＤＥＡＥファーストフローアニオン交換樹脂
（スウェーデン在Ｐｈａｒｍａｃｉａ製）を含んでいた。カラムを、２．５ｍＭ
塩化カルシウムを含むｐＨ７．８の２５ｍＭ Ｔｒｉｓ緩衝液（緩衝液Ａ）の１
０カラム体積で予備平衡させた。濃厚液を、ポンプにより約１００ｍｌ／分の流
速でカラムに送った。カラムへの濃厚溶液の適用が完了すると、約８Ｌの緩衝液
Ａを用いて、連続カラムシステムから残留材料を洗い流した。トリプシン、キモ
トリプシンおよびエキソペプチダーゼを含む部分を通過する流れを集めて、これ
をＣｒｙｏｔｉｎ Ｘとする。
【００６０】 この洗浄の完了後、０．５Ｍ ＮａＣｌおよび２．５ｍＭ塩化カルシウムを含
むｐＨ７．８の２５ｍＭ Ｔｒｉｓ緩衝液の高塩溶液の約５カラム体積で、カラ
ムを個々に溶出した。このように、タラエラスターゼをＣＭカラムから脱着し、
セリンコラーゲナーゼをＤＥＡＥカラムから脱着した。
【００６１】 実施例３：Ｃｒｙｏｔｉｎを用いるエビ殻由来のタンパク質およびタンパク質
性材料の放出および加水分解 エビ殻３０００ｇを水２２５０ｇに添加することによりエビ殻と水を約１：０
．７５（重量／重量）の比で混合した。実施例１のＣｒｙｏｔｉｎ酵素混合物１
３０ｍｌは１．４Ｕ／ｍｌ（ＢＡＰＮＡ単位）を含む、すなわち、エビ殻３００
０ｇ当たり合計１８２単位、またはエビ殻１ｇ当たり約０．０６のＢＡＰＮＡ加
水分解単位である。この混合物を、回転ドラム中で、室温（約２０℃）で１分当
たり４０サイクルのスピードで５時間撹拌することにより反応させた。溶液を、
粗いふるいを通す濾過および続いてチーズクロス濾過により、固体残留物から分
離した。５時間の反応時間中に、反応をモニターするために反応混合物からサン
プルを取り出した。比較の目的から、Ｃｒｙｏｔｉｎ酵素混合物の代わりに水１
３０ｍｌを添加した以外は、同じ材料を用いて反応を繰り返し、測定のためにサ
ンプルを取り出した。
【００６２】 可溶性アミノ酸およびペプチドのためのアッセイにて、ＴＣＡ（トリクロロ酢
酸）沈殿および続いてＦｏｌｉｎ Ｃｉｏｃａｌｅｔｕ’ｓ試薬との反応を用い
て、Ｃｒｙｏｔｉｎ反応は、Ｃｒｙｏｔｉｎを用いないバッチと比べて、５時間
で６倍を超える可溶性アミノ酸およびペプチドの量を発生したことを示した。さ
らに、Ｃｒｙｏｔｉｎ含量バッチは、５時間の反応期間を通して、可溶性アミノ
酸およびペピチドを略線形的に発生したが、Ｃｒｙｏｔｉｎを含まないバッチは
、反応の最初の１時間のみに可溶性アミノ酸およびペプチドを爆発的に放出した
。このことは、可能性アミノ酸およびペプチドが既に放出されているが、タンパ
ク質が加水分解されていないことを示す。
【００６３】 ４６８ｎｍでの吸光度測定を用いるアスタキサンチンのアッセイを用いて、エ
ビ殻からのその放出をモニターした。これらの測定は、酵素的Ｃｒｙｏｔｉｎ法
を用いると、おそらく機械的せん断力により顔料を最初に放出したＣｒｙｏｔｉ
ｎ非含有法よりも、２．５倍を超える顔料が放出されることを示した。
【００６４】 実施例４：ＣｒｙｏｔｉｎおよびＡｌｃａｌａｓｅ２．４Ｌを用いるエビ殻由
来のタンパク質およびタンパク質性材料の可溶化および加水分解の比較 エビ殻６０００ｇを水４５００ｇに添加することによりエビ殻と水を１：０．
７５（重量／重量）の比で混合した。実施例１のＣｒｙｏｔｉｎ酵素混合物２６
６ｍｌは１１０Ｕ／ｍｌ（Ａｚｏｃｏｌｌ単位）を含む、すなわち、エビ殻６０
００ｇ当たり合計２９２４７Ａｚｏｃｏｌｌ単位、またはエビ殻１ｇ当たり約４
．８７のＡｚｏｃｏｌｌ加水分解単位である。この混合物を、回転ドラム中で、
室温（約２０℃）で１分当たり４０サイクルのスピードで５時間撹拌することに
より反応させた。溶液を、粗いふるいを通す濾過および続いてチーズクロス濾過
により、固体残留物から分離した。５時間の反応時間中に、反応をモニターする
ために反応混合物からサンプルを取り出した。
【００６５】 比較の目的から、エビ殻−水混合物をＡｌｃａｌａｓｅ２．４Ｌと反応させた
以外は、同じ材料を用いて反応を繰り返した。エビ殻２５００ｇを水１８７５ｇ
に添加することによりエビ殻と水を１：０．７５（重量／重量）の比で混合した
。Ａｌｃａｌａｓｅ２．４Ｌ酵素混合物０．２５ｍｌは４６７９４．６Ｕ／ｍｌ
（Ａｚｏｃｏｌｌ単位）を含む、すなわち、エビ殻２５００ｇ当たり合計１１６
９９Ａｚｏｃｏｌｌ単位、またはエビ殻１ｇ当たり約４．６８のＡｚｏｃｏｌｌ
加水分解単位である。この混合物を、回転ドラム中で、室温（約２０℃）で１分
当たり４０サイクルのスピードで５時間撹拌することにより反応させた。溶液部
分を、粗いふるいを通す濾過および続いてチーズクロス濾過により、固体残留物
から分離した。５時間の反応時間中に、反応をモニターするために反応混合物か
らサンプルを取り出した。
【００６６】 ＡｌｃａｌａｓｅはＢＡＰＢＡまたはＧＰＲに非常に低い活性を有することが
知られているので、Ａｚｏｃｏｌｌアッセイを用いて、Ａｌｃａｌａｓｅと実施
例１のＣｒｙｏｔｉｎの匹敵する活性を測定した。活性は、以下のようにして測
定する。１５０ｍｇのＡｚｏｃｏｌｌサンプルを秤量して小さなガラス管に入れ
、アッセイすべき酵素サンプルの各濃度について２つのＡｚｏｃｏｌｌサンプル
とした。燐酸塩緩衝液（１００ｍＭ、ｐＨ８．０）を、最終的合計体積が５ｍｌ
になるように各管に入れた。緩衝液およびＡｚｏｃｏｌｌのみを用いて管を５〜
１０分間放置した後、アッセイすべき酵素サンプルを管に加えた。アッセイ混合
物に酵素サンプルを添加した後、系を室温で１５分間インキュベートさせ、その
後、５２０ｎｍで吸光度を測定した。結果は、最初は、５２０ｎｍでの吸光度と
酵素の量との線形関係として示され、そこから、酵素１ｍｌ当たりのＡｚｏｃｏ
ｌｌ加水分解単位の数を計算した。１Ａｚｏｃｏｌｌ単位（ＡＵ）は、０．１単
位の吸光度の増加を引き起こす。
【００６７】 可溶性アミノ酸およびペプチドのためのアッセイにて、ＴＣＡ（トリクロロ酢
酸）沈殿および続いてＦｏｌｉｎ Ｃｉｏｃａｌｅｔｕ’ｓ試薬との反応を用い
て、Ｃｒｙｏｔｉｎ反応は、Ａｌｃａｌａｓｅを用いるバッチと比べて、４時間
で８倍を超える可溶性アミノ酸およびペプチドの量を発生したことを示した。４
６８ｎｍでの吸光度の測定を用いるアスタキサンチンについてのアッセイを用い
て、エビ殻からのその放出をモニターした。これらの測定は、Ａｌｃａｌａｓｅ
反応と比較して、酵素的Ｃｒｙｏｔｉｎ法を用いると顔料の放出量が１．６倍を
超えることを示した。
【００６８】 実施例５：Ｃｒｙｏｔｉｎを用いるエビ殻由来の食品風味剤の製造 エビ殻３９８０ｇを水２５２５ｇに添加することによりエビ殻（約２０％乾燥
材料）と水を約１：０．６３（重量／重量）の比で混合した。実施例１のＣｒｙ
ｏｔｉｎ酵素混合物１６５ｍｌは１．４Ｕ／ｍｌ（ＢＡＰＮＡ単位）を含む、す
なわち、エビ殻３９８０ｇ当たり合計２３１単位、またはエビ殻１ｇ当たり約０
．０５８のＢＡＰＮＡ加水分解単位である。この混合物を、回転ドラム中で、約
１５℃の温度で１分当たり４０サイクルのスピードで４時間撹拌することにより
反応させた。溶液部分を、粗いふるいを通す濾過および続いてチーズクロス濾過
により、固体残留物から分離した。固体残留物を用いてキチン質を製造した。水
性部分を７０℃で１０分間加熱して、酵素を不活性化し、液体を低温殺菌した。
次に、水相を、減圧下に４５℃で蒸発させることにより乾燥材料含量３０％まで
濃縮した。
【００６９】 実施例６：Ｃｒｙｏｔｉｎを用いるエビ殻由来の原料としてのタンパク質性材
料の放出および加水分解 エビ殻３０００ｇを水１５００ｇに添加することによりエビ殻と水を約１：０
．５（重量／重量）の比で混合した。実施例１のＣｒｙｏｔｉｎ酵素混合物１３
０ｍｌは１．４Ｕ／ｍｌ（ＢＡＰＮＡ単位）を含む、すなわち、エビ殻３０００
ｇ当たり合計１８２単位、またはエビ殻１ｇ当たり約０．０６のＢＡＰＮＡ加水
分解単位である。この混合物を、回転ドラム中で、約３０℃の室温で１分当たり
４０サイクルのスピードで１０時間撹拌することにより反応させた。溶液部分を
、粗いふるいを通す濾過および続いてチーズクロス濾過により、固体残留物から
分離した。固体残留物を用いてキチン質を製造した。水性部分を７０℃で１０分
間加熱して、酵素を不活性化し、液体を低温殺菌した。次に、水相を、減圧下に
４５℃で蒸発させることにより乾燥材料含量４０％まで濃縮し、その後、濃縮物
をドライヤー中でさらに脱水した。
【００７０】 実施例７：エビ全体由来の香味剤 凍結したエビ全体（２２．２％乾燥材料）をグラインダー中で切り刻んだ。粉
砕エビ６７００ｇを水５０１０ｇに添加することにより、粉砕エビと水とを１：
０．７５（重量／重量）の比で混合した。実施例１のＣｒｙｏｔｉｎ酵素製剤３
１１ｍｌは１．４Ｕ／ｍｌ（ＢＡＰＮＡ単位）を含む、すなわち、粉砕エビ全体
６７００ｇ当たり合計４３５．４単位、または粉砕エビ全体１ｇ当たり約０．０
６５のＢＡＰＮＡ加水分解単位である。この混合物を、回転ドラム中で、約１７
℃の温度で１分当たり４０サイクルのスピードで４時間撹拌することにより反応
させた。溶液部分を、粗いふるいを通す濾過および続いてチーズクロス濾過およ
び１０〜２０分間の沈殿により、固体残留物から分離した。固体残留物を用いて
キチン質を製造した。水性部分を７０℃で１０分間加熱して、酵素を不活性化し
、液体を低温殺菌した。次に、水相を、減圧下に４５℃で蒸発させることにより
乾燥材料含量３０〜４０％まで濃縮した。
【００７１】 インキュベーション温度を２０℃に保ち蒸発的乾燥を５０℃で行った以外は、
同じ割合の原料、水および酵素製剤を用いて実験を繰り返して、本質的に同様の
品質の製品を得た。
【００７２】 実施例８：ロブスター由来の香味剤 この製剤においてはロブスターの頭部およびつめを用い、原料は新鮮なものま
たは凍結品とする。凍結したロブスター全体をグラインダー中で切り刻んだ。粉
砕ロブスター８５４０ｇを水６４１０ｇに添加することにより、粉砕ロブスター
と水とを１：０．７５（重量／重量）の比で混合した。ロブスターと水との混合
物を９０℃で短時間加熱し（特にロブスター中に存在するフェニルオキシダーゼ
を不活性化するため）、次に、このサンプルでは３５℃であるプロセス温度まで
冷却した。実施例１のＣｒｙｏｔｉｎ酵素製剤３８５ｍｌは１．４Ｕ／ｍｌ（Ｂ
ＡＰＮＡ単位）を含む、すなわち、粉砕ロブスター全体８５４０ｇ当たり合計５
３９単位、または粉砕ロブスター全体１ｇ当たり約０．０６３のＢＡＰＮＡ加水
分解単位である。この混合物を、回転ドラム中で、約３５℃の温度で１分当たり
４０サイクルのスピードで１．５時間撹拌することにより反応させた。溶液抽出
物を、粗いふるいを通す濾過および続いてチーズクロス濾過および１０〜２０分
間の沈殿により、固体残留物から分離した。固体残留物を用いてキチン質を製造
した。水性部分を７０℃で１０分間加熱して、酵素を不活性化し、液体を低温殺
菌した。次に、水相を、減圧下に４５℃で蒸発させることにより乾燥材料含量４
０〜５０％まで濃縮した。
【００７３】 続いて、予備加熱温度を７０℃とし、インキュベーション温度を３０℃に維持
した以外は、同じ割合の原料、水および酵素製剤を用いて実験を繰り返して、本
質的に同様の品質の製品を得た。最終濃度段階を５０℃で行って同じ結果を達成
して、乾燥材料含量約３０〜４０％の生成物を得た。
【００７４】 実施例９：ポラック由来の香味剤 材料として、ポラックの身、すなわち、ポラックの剥いだヒレ、またはポラッ
クの骨を用いることができ、原料は新鮮なものまたは凍結品とする。新鮮な剥い
だポラックのヒレをグラインダー中で切り刻んだ。乾燥重量含量が２１％である
粉砕ポラックヒレ４７５０ｇを水４６８５ｇに添加することにより、粉砕ポラッ
クヒレと水とを混合した。実施例１のＣｒｙｏｔｉｎ混合物２９２ｍｌは１．４
Ｕ／ｍｌ（ＢＡＰＮＡ単位）を含む、すなわち、粉砕ポラックヒレ４７５０ｇ当
たり合計４０９単位、または粉砕ポラックヒレ１ｇ当たり約０．０８６のＢＡＰ
ＮＡ加水分解単位である。この混合物を、回転ドラム中で、約２６℃の温度で１
分当たり４０サイクルのスピードで４時間撹拌することにより反応させた。溶液
抽出部分を、粗いふるいを通す濾過および続いてチーズクロス濾過により、固体
残留物から分離した。水性部分を７０℃で１０分間加熱して、酵素を不活性化し
、液体を低温殺菌した。次に、水相を、減圧下に４５℃で蒸発させることにより
乾燥材料含量２５〜３５％まで濃縮した。
【００７５】 インキュベーション温度を３０℃に保ち蒸発的乾燥を行って１８〜２５乾燥重
量％の生成物を得た以外は、同じ割合の原料、水および酵素製剤を用いて実験を
繰り返して、本質的に同様の品質の製品を得た。
【００７６】 実施例１０：エビ全体由来の香味料を用いるエビスープの調製 以下のスープレシピーは、ヒト消費用の食品香味料の抽出物の適用の実施例で
ある。スープの調製において、抽出物を、以下のレシピーにおけるようにベース
材料として用いる、または殆ど調製されたスープに少量添加して最終的な味を得
るためのトップ材料として用いることができる。
【００７７】 １２人用のエビスープ 成分： 玉ねぎ ２個 ニンジン ２本 水 ２．５Ｌ（または魚貯蔵物） 魚ブイヨン テーブルスプーン２杯 カレー粉末 テーブルスプーン１杯 実施例７のエビ抽出物 ２５０ｇ 切断したガーリッククラブ（ｇａｒｌｉｃ ｃｌｏｖｅ）１個 溶けたバター １００ｇ＋粉末 １００ｇ クリーム ２００ｍＬ 白ワイン １００ｍＬ 玉ねぎとニンジンを切断し、ソースパンで撹拌しながらいためた。ソースパン
に、水２．５Ｌ（または、魚貯蔵物）、魚ブイヨンをテーブルスプーン２杯、カ
レー粉末をテーブルスプーン１杯、実施例７のエビ抽出物２５０ｇ、切断したガ
ーリッククラブ１個を添加し、一緒に混合し、２０分間ぐつぐつ煮、次に、スー
プ貯蔵物をこす。スープ貯蔵物を、溶けたバター１００ｇと溶融バターに添加し
た粉末１００ｇの混合物を用いて増粘させる。クリームを、スープに撹拌して入
れ、スープを再び加熱する。次に、ホワイトソースを加え、エビ全体を装飾のた
めに加えた。スープは、配膳の用意できている。
【００７８】 実施例１１：タラからのタンパク質分解製剤を用いたイカからの薄膜の除去 各３００ｇの２本の凍結イカ全体を、水４５０ｍＬおよび、実施例１のように
製造したタラ由来タンパク質分解組成物約３００ｍＬと一緒に回転ドラム中に入
れた、そのｐＨを８．２に調節した。タンパク質分解組成物は活性が約１０５Ｇ
ＰＲ単位／ｍＬであり、それにより、全タンパク質分解活性が約３１４００ＧＰ
Ａ単位、またはイカ１ｇ当たり約５２ＧＰＲ単位（１．７ＢＡＰＮＡ単位／ｇ）
であった。インキュベーション中に、数回、ｐＨを８．０に調節した。温度を１
０℃以下に維持し、イカを調べ、１５、３０、６０、１５０、２１０および３３
０分後にサンプルを採取した。
【００７９】 ５０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ，１０ｍＭ ＣａＣｌ，ｐＨ８．１（２５℃）中
での基質濃度を０．３ｍＭとして、合成基質のＧｌｙ−Ｌ−Ｐｒｏ−Ｌ−Ａｒｇ
−ｐ−ニトロアニリド（ＧＰＲまたはｓＧＰＲｐｎａ）を用いるアッセイで活性
を測定する。吸光度増加を４１０ｎｍで測定し、モル吸光度定数８８００Ｍ-1ｃ
ｍ-1でＧＰＲ活性を算出する。ＧＰＲ単位は、ＵBAPNA＝ＵGPR／３１の式に従っ
てＢＡＰＮＡ単位に換算する。
【００８０】 以下の表は、実験中に行われた観察および測定を列挙する
【００８１】
【表１】
【００８２】 タンパク質分解組成物が、イカの表面上の膜のような粘着性組織からタンパク
質性皮膚および膜を効率的に除去する。タラのしらこの膜袋を分解して、相当す
る実験を行った。
【００８３】 実施例１２：子羊肉由来の加水分解物の調製 揚げて粉砕した子羊肉１０７ｇを、水１６３ｍＬと混合した。スラリーの温度
は約２５℃であった。活性が約１．４ＢＡＰＮＡ単位／ｍＬであるＣｒｙｏｔｉ
ｎ７ｍＬをスラリーと混合（すなわち、肉１ｇ当たり０．０９Ｕ）し、ｐＨをＮ
ａＯＨの添加により７．３に調節した。スラリーを２０℃で４時間撹拌し、分析
のために１時間感覚でサンプルを除去した（ｐＨ測定および２８０ｎｍでの吸光
度）。４時間のインキュベーションの完了後、加水分解物は子羊肉の特徴的風味
および芳香を有していた。表１２．１は、サンプルについての吸光度測定を示し
、可溶性ペプチドおよびアミノ酸の放出を示している。
【００８４】
【表２】
【００８５】 生の粉砕子羊肉を用いて実験を繰り返し、同様の結果を得た。
【００８６】 実施例１３：エビおよびロブスター加水分解物の感覚試験 実施例７によるエビ香味剤のサンプルを、６人のパネリストからなる試験パネル
による感覚試験に付した。試験前に、２００ｍＬの水に試験製剤２０ｇを加える
ことにより製剤を希釈し、約５０℃に加熱した。サンプルを、小さなプラスチッ
クカップに入れた。パネリストは、まず、芳香、色および味を判断することによ
りサンプルを個々に評価し、描写的特徴を記載し、続いて、試験サンプルの全般
的感覚特徴を論議した。 実施例１３．１ 個々のパネリストによるコメント列挙
【００８７】
【表３】
【００８８】 続いてパネルは以下の併せた結果となった：エビ味製剤は、非常に特徴的な味
およびエビの臭いを有しており、特に、エビ身（魚身も）の味がした。
【００８９】 実施例１４：エラスターゼおよびセリンコラーゲナーゼを含まない精製された
タンパク質分解組成物を用いたタンパク質含有材料の加水分解 加水分解剤として実施例２のタラ由来タンパク質分解組成物（Ｃｒｙｏｔｉｎ
Ｘと称する）を用いる以外は、実施例３〜１３の全ての実験を繰り返す。実施例
１のように測定される実質的に同じタンパク質分解活性の比を用いて、実施例３
〜１３に記載のような対応する結果を得る。
【図面の簡単な説明】
【図１】 実施例１のタラ由来タンパク質分解組成物の安定性を、ｐＨ値６、８および１
０および温度１０℃、３０℃および４５℃での２４時間のインキュベーション後
の残留酵素活性を観察することにより、温度および時間の関数として測定した結
果を示す図である。この図から、タンパク質分解組成物が、３つのｐＨ値におい
て同様の安定性特定を有するが、低い温度では高い温度よりも安定性がかなり優
れていることがわかる。酵素活性を、トシルアルギニンメチルエステル（ＴＡＭ
Ｅ）を用いて２４７ｎｍで吸光度を測定することによりモニターした。最終濃度
０．０７５ｍＭとしてＴＡＭＥを用いて２５℃で活性を決め、アッセイ緩衝液は
４０ｍＭ Ｔｒｉｓ／ＨＣｌ，ｐＨ８．１および１０ｍＭ ＣａＣｌ2からなる
。活性の１単位は、２４７ｎｍでの５４０Ｍ-1ｃｍ-1のモル消光係数を用いて１
分当たり加水分解基質１μモルの割合で算出する。
【図２】 実施例１のタラ由来タンパク質分解組成物の活性を、ＴＡＭＥを基質として用
いてｐＨの関数として示す図である。０．１Ｍの最終濃度で用いた緩衝液は、Ｈ
ｅｐｅｓ／ＨＣｌ（ｐＨ５．４〜８．０）および塩化カルシウム１０ｍＭを含む
グリシネート（ｐＨ８．３〜１０．８）であった。この図から、７〜１０．８の
ｐＨ領域においてこの組成物が比較的良好なＴＡＭＥ加水分解活性を有しており
、約８．０〜１０．５のｐＨで最大となることがわかり、活性は図１の説明に記
載のように決められる。
【図３】 実施例１のタラ由来タンパク質分解組成物の活性の温度依存性。酵素活性を、
最終濃度０．７５ｍＭとしてトシルアルギニンメチルエステル（ＴＡＭＥ）を用
いてモニターした図である。アッセイ緩衝液は４０ｍＭ Ｔｒｉｓ／ＨＣｌ（ｐ
Ｈ８．１）および１０ｍＭ塩化カルシウムからなり、活性は２４７ｎｍで吸光度
を追跡することによりモニターした。この図から、組成物の加水分解活性が５０
℃前後で最大に達し、その後、活性は温度変化により迅速に低下することが分か
る（実施例１の説明のように活性を決定する）。
【手続補正書】特許協力条約第３４条補正の翻訳文提出書
【提出日】平成１３年１０月３日（２００１．１０．３）
【手続補正１】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】特許請求の範囲
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【手続補正２】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】０００８
【補正方法】変更
【補正の内容】
【０００８】 ＷＯ８９／１０９６０号公報は、産業プロセスにおける生物学的材料のタンパ
ク質、ペプチドおよび／または脂質成分を変性させるために、オキアミからの複
合酵素混合物を用いることを提案している。開示された酵素組成物は、細断され
た南極オキアミ全体（Ｅｕｐｈａｓｉａ ｓｕｐｅｒｂａ）を５０℃で２０時間
インキュベーションすることにより調製される。魚および肉の加水分解のような
種々の用途の例が記載されている。オキアミ酵素製剤は、異なるプロテアーゼお
よび脂質分解酵素、例えば、かなりの量のホスホリパーゼを含むといわれている
。そのような製剤は、食品級加水分解物の製造のために商業的規模で使用されて
はいなかったようである。これらの従来技術の参考例の全てにおいて、加水分解
物は５０〜６５℃の酵素的インキュベーションにより得られていることに注目す
べきである。 ＷＰＩ要約ＡＮ１９９６−４９５７６２（ＲＵ−Ｃ−２ ０５５ ４８２）は 、タンパク質−核酸水解物の製造のためにサーモン由来の幽門部酵素（ｐｙｌｌ ｏｒｉｔｉｃ ｅｎｚｙｍｅ）を用いることを記載しているが、低温加水分解は 開示または予測されていない。米国特許３，８５２，４７９は、タンパク質分解 酵素と共にグルタミナーゼを用いてタンパク質材料を加水分解することにより、 グルタミン酸含量の高いタンパク質水解物を製造する方法を記載している。ここ でも、５０℃を超える温度が好ましい。ＣＡ１３１３８５は、甲殻類廃棄物から カロテノイドタンパク質を酵素的に抽出するために、ブタトリプシンまたはＥｎ ｚｅｃｏ ＡＰ−１（登録商標）プロテアーゼ（細菌起源のアルカリホスファタ ーゼ）を用いることを記載している。これらの参考文献のいずれも、タンパク質 水解物を製造するためにＧａｄｉｆｏｒｍ魚類から由来のプロテアーゼを用いる ことを開示していないし、そのようなまたは他の類似の酵素組成物が低温で効果 的であることを示唆していない。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.7 識別記号 ＦＩ テーマコート゛(参考） Ａ２３Ｌ 1/39 Ａ２３Ｌ 1/39 ４Ｃ０８４ Ａ６１Ｋ 7/00 Ａ６１Ｋ 7/00 Ｊ Ｋ Ｎ 7/075 7/075 38/00 Ａ６１Ｐ 3/00 Ａ６１Ｐ 3/00 Ａ６１Ｋ 37/02 (81)指定国 ＥＰ(ＡＴ，ＢＥ，ＣＨ，ＣＹ， ＤＥ，ＤＫ，ＥＳ，ＦＩ，ＦＲ，ＧＢ，ＧＲ，ＩＥ，Ｉ Ｔ，ＬＵ，ＭＣ，ＮＬ，ＰＴ，ＳＥ)，ＯＡ(ＢＦ，ＢＪ ，ＣＦ，ＣＧ，ＣＩ，ＣＭ，ＧＡ，ＧＮ，ＧＷ，ＭＬ， ＭＲ，ＮＥ，ＳＮ，ＴＤ，ＴＧ)，ＡＰ(ＧＨ，ＧＭ，Ｋ Ｅ，ＬＳ，ＭＷ，ＭＺ，ＳＤ，ＳＬ，ＳＺ，ＴＺ，ＵＧ ，ＺＷ)，ＥＡ(ＡＭ，ＡＺ，ＢＹ，ＫＧ，ＫＺ，ＭＤ， ＲＵ，ＴＪ，ＴＭ)，ＡＥ，ＡＧ，ＡＬ，ＡＭ，ＡＴ， ＡＵ，ＡＺ，ＢＡ，ＢＢ，ＢＧ，ＢＲ，ＢＹ，ＣＡ，Ｃ Ｈ，ＣＮ，ＣＲ，ＣＵ，ＣＺ，ＤＥ，ＤＫ，ＤＭ，ＤＺ ，ＥＥ，ＥＳ，ＦＩ，ＧＢ，ＧＤ，ＧＥ，ＧＨ，ＧＭ， ＨＲ，ＨＵ，ＩＤ，ＩＬ，ＩＮ，ＩＳ，ＪＰ，ＫＥ，Ｋ Ｇ，ＫＰ，ＫＲ，ＫＺ，ＬＣ，ＬＫ，ＬＲ，ＬＳ，ＬＴ ，ＬＵ，ＬＶ，ＭＡ，ＭＤ，ＭＧ，ＭＫ，ＭＮ，ＭＷ， ＭＸ，ＮＯ，ＮＺ，ＰＬ，ＰＴ，ＲＯ，ＲＵ，ＳＤ，Ｓ Ｅ，ＳＧ，ＳＩ，ＳＫ，ＳＬ，ＴＪ，ＴＭ，ＴＲ，ＴＴ ，ＴＺ，ＵＡ，ＵＧ，ＵＳ，ＵＺ，ＶＮ，ＹＵ，ＺＡ， ＺＷ Ｆターム(参考） 2B005 AA08 KA02 MA08 MB09 2B150 AB04 AD01 BB03 BC01 CD02 CD19 CD26 CE08 CJ01 CJ04 4B036 LC01 LE02 LF01 LG05 LH37 LK01 LP24 4B047 LB06 LE06 LG54 LG57 LP01 LP07 LP18 4C083 AA071 AD411 AD421 CC01 CC05 CC38 DD31 4C084 AA06 BA03 CA45 CA47 CA62 ZC21

Claims (46)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】 天然タンパク質含有材料からタンパク質加水分解物を製造す
    る方法であって、当該方法が、 ａ）１〜１００湿潤重量％のタンパク質含有物質を含んで成る水性スラリーを
    製造する工程と、 ｂ）魚に由来するタンパク質分解組成物を使用して前記スラリーをインキュベ
    ートする工程と、 ｃ）約２℃〜約６０℃の温度で１５分〜４８時間にわたって前記スラリーを撹拌
    する工程と、 ｄ）任意に、タンパク質分解混合物を不活性化する工程と、 ｅ）任意に、固体物質から溶液部分を分離する工程とを含んで成ることを特徴
    とする方法。
  2. 【請求項２】 前記タンパク質分解組成物が、タラ、ハドック、ポラック、
    サーモン、マス、パーチ、サバ、サーディン、ニシンおよびカラフトシシャモか
    ら成る群より選択される魚に由来することを特徴とする請求項１に記載の方法。
  3. 【請求項３】 前記タンパク質分解組成物がタラに由来することを特徴とす
    る請求項１に記載の方法。
  4. 【請求項４】 前記タンパク質分解組成物を、 ｉ） 水と魚の内臓とを混合する工程と、 ii） 前記混合物を０.５時間またはそれ以上にわたって撹拌する工程と、 iii） 溶液から固体残留物を分離する工程と、 iv） 水溶液を濃縮して、タンパク質分解組成物を得る工程とを含む方法によ
    り得ることを特徴とする請求項１に記載の方法。
  5. 【請求項５】 約０℃〜約１０℃の温度および約６〜約９のｐＨにおいて前
    記撹拌を行うことを特徴とする請求項４に記載の方法。
  6. 【請求項６】 前記タンパク質分解組成物が、トリプシン、キモトリプシン
    、エラスターゼ、コラゲナーゼ、アミノペプチダーゼおよびカルボキシペプチダ
    ーゼ型酵素から成る群より選択される少なくとも１の酵素を含んで成ることを特
    徴とする請求項１に記載の方法。
  7. 【請求項７】 前記タンパク質分解組成物が、本発明の実施例１の分析にお
    いて測定した場合に約０.１〜約５０ＢＡＰＮＡ単位/ｍＬのタンパク質分解活性
    を有することを特徴とする請求項１に記載の方法。
  8. 【請求項８】 前記タンパク質分解組成物が、約０.５〜約１０ＢＡＰＮＡ
    単位/ｍＬのタンパク質分解活性を有することを特徴とする請求項６に記載の方
    法。
  9. 【請求項９】 前記タンパク質含有材料が２５〜２５０ＢＡＰＮＡタンパク
    質分解単位/ｋｇを含む約１０〜１０００ＢＡＰＮＡタンパク質分解単位／ｋｇ
    の量にて前記タンパク質分解組成物を用い、前記スラリーをインキュベートする
    ことを特徴とする請求項１に記載の方法。
  10. 【請求項１０】 前記タンパク質分解組成物を、その酵素成分の少なくとも
    一を除去することによってさらに精製することを特徴とする請求項１に記載の方
    法。
  11. 【請求項１１】 少なくとも一の非魚酵素剤を魚類誘導タンパク質分解組成
    物に添加することを特徴とする請求項１に記載の方法。
  12. 【請求項１２】 魚誘導タンパク質分解組成物で処理する前後に、前記水性
    スラリーを少なくとも一の酵素剤で処理することを特徴とする請求項１に記載の
    方法。
  13. 【請求項１３】 少なくとも一の前記酵素剤がリパーゼ剤であることを特徴
    とする請求項１１または１２に記載の方法。
  14. 【請求項１４】 少なくとも一の前記酵素剤が、アミラーゼ、グルカナーゼ
    、グルタミナーゼ、フィターゼ、グリコシダーゼ、セルラーゼ、キチナーゼおよ
    びペクチナーゼから成る群より選択される１またはそれ以上の酵素成分を含んで
    成ることを特徴とする請求項１１または１２に記載の方法。
  15. 【請求項１５】 前記工程ｃ）を約２℃〜約４０℃の温度で行うことを特徴
    とする請求項１に記載の方法。
  16. 【請求項１６】 前記工程ｃ）を約５℃〜約３０℃の温度で行うことを特徴
    とする請求項１に記載の方法。
  17. 【請求項１７】 前記工程ｃ）を約５〜約１１ｐＨ、好ましくは約６〜約１
    ０のｐＨで行うことを特徴とする請求項１に記載の方法。
  18. 【請求項１８】 前記タンパク質含有材料が、魚タンパク質、貝タンパク質
    、乳タンパク質、乳清タンパク質、カゼイン、肉タンパク質、血液タンパク質、
    卵タンパク質、エラスチンおよびゼラチンから成る群より選択される動物性タン
    パク質であることを特徴とする請求項１に記載の方法。
  19. 【請求項１９】 前記タンパク質含有材料が、大豆タンパク質、穀類タンパ
    ク質、例えば、小麦グルテンまたはゼイン、菜種タンパク質、アルファルファタ
    ンパク質、エンドウタンパク質、マメタンパク質、綿実タンパク質、およびゴマ
    タンパク質から成る群から選択される植物性タンパク質であることを特徴とする
    請求項１に記載の方法。
  20. 【請求項２０】 前記タンパク質含有材料が海洋生物物質であることを特徴
    とする請求項１に記載の方法。
  21. 【請求項２１】 前記海洋生物物質が、魚全体、魚肉、魚の臓物、魚の内臓
    、魚の皮、魚の骨およびあらゆる部分またはそれらの混合物から成る群より選択
    される物質であることを特徴とする請求項２０に記載の方法。
  22. 【請求項２２】 前記タンパク質含有材料が、甲殻類および軟体動物から成
    る群より選択される海洋生物に由来する動物全体、肉、貝殻またはあらゆる部分
    、それらの混合物または組合せを包含する物質であることを特徴とする請求項２
    ０に記載の方法。
  23. 【請求項２３】 前記甲殻類または軟体動物が、小エビ、ロブスター、イセ
    エビ、カニ、クラム、カキおよびイガイから成る群より選択されることを特徴と
    する請求項２２に記載の方法。
  24. 【請求項２４】 前記タンパク質含有原料が、例えば魚のタンパク質膜また
    は皮、魚の肝、魚のウキブクロ、魚の内部体腔、魚卵または魚精を含んで成るこ
    とを特徴とする請求項１８に記載の方法。
  25. 【請求項２５】 前記タンパク質含有原料が、子羊肉、豚肉、牛肉、鶏肉お
    よび七面鳥を含んで成る群より選択されることを特徴とする請求項１８に記載の
    方法。
  26. 【請求項２６】 前記タンパク質含有材料が、未処理かまたは調理され、筋
    肉組織、腱、他の結合組織、骨、臓物およびあらゆる部分またはそれらの混合物
    を含んで成ることを特徴とする請求項２５に記載の方法。
  27. 【請求項２７】 前記タンパク質含有材料を醗酵条件下で加水分解して、醗
    酵タンパク質加水分解物を得ることを特徴とする請求項１〜２６のいずれか１つ
    に記載の方法。
  28. 【請求項２８】 前記タンパク質加水分解物を醗酵工程に付すことを追加工
    程として含んで成ることを特徴とする請求項１〜２６のいずれか１つに記載の方
    法。
  29. 【請求項２９】 請求項１〜２８のいずれか１項に記載の方法によって得ら
    れることを特徴とするタンパク質加水分解物。
  30. 【請求項３０】 加水分解タンパク質が、魚タンパク質、貝タンパク質、乳
    タンパク質、乳清タンパク質、カゼイン、肉タンパク質、血液タンパク質、卵タ
    ンパク質、エラスチンおよびゼラチンから成る群より選択される動物性タンパク
    質に由来することを特徴とする請求項２９に記載のタンパク質加水分解物。
  31. 【請求項３１】 前記加水分解タンパク質が、大豆タンパク質、穀類タンパ
    ク質、例えば、小麦グルテンまたはゼイン、菜種タンパク質、アルファルファタ
    ンパク質、エンドウタンパク質、マメタンパク質、綿実タンパク質、およびゴマ
    タンパク質から成る群から選択される植物性タンパク質に由来することを特徴と
    する請求項２９に記載のタンパク質加水分解物。
  32. 【請求項３２】 請求項２９〜３１のいずれか１項に記載のタンパク質加水
    分解物を含んで成ることを特徴とする食品。
  33. 【請求項３３】 スープ、ソース、ブロス、パテ、ムース、スフレ、チーズ
    、揚げ生地、オルリー生地およびペストリーから成る群より選択される製品に使
    用される香味剤であることを特徴とする請求項３２に記載の食品。
  34. 【請求項３４】 食品の製造方法であって、当該方法が、（ｉ）請求項２９
    〜３２のいずれか１つに記載のタンパク質加水分解物を得る工程と、（ii）当該
    加水分解物を使用して食品を配合する工程とを含んで成ることを特徴とする食品
    の製造方法。
  35. 【請求項３５】 香味剤の製造方法であって、当該方法が、 ａ）１〜１００湿潤重量％のタンパク質含有材料を含んで成る水性スラリーを
    製造する工程と、 ｂ）魚に由来するタンパク質分解組成物を使用してスラリーをインキュベート
    する工程と、 ｃ）約２℃〜約４０℃の温度において、１５分〜４８時間にわたって前記スラ
    リーを撹拌する工程と、 ｄ）任意に、タンパク質分解混合物を不活性化する工程と、 ｅ）固体物質から溶液部分を分離する工程と、 ｆ）溶液を、約１０重量％〜約９８重量％の乾燥重量分に濃縮する工程とを含
    んで成ることを特徴とする方法。
  36. 【請求項３６】 前記香味剤が海産食物香味剤であり、前記タンパク質含有
    材料が海産食物または海産食物副産物に由来することを特徴とする請求項３５に
    記載の方法。
  37. 【請求項３７】 前記香味剤が肉香味剤であり、前記タンパク質含有材料が
    肉または肉副産物に由来することを特徴とする請求項３５に記載の方法。
  38. 【請求項３８】 前記工程ｃ）におけるインキュベーションを、約５℃〜約
    ３０℃の温度で行うことを特徴とする請求項３５に記載の方法。
  39. 【請求項３９】 前記工程ｃ）におけるインキュベーションを、約６〜約９
    のｐＨで行うことを特徴とする請求項３５に記載の方法。
  40. 【請求項４０】 タンパク質分解組成物を請求項４に記載の方法により得る
    こと特徴とする請求項３５に記載の方法。
  41. 【請求項４１】 前記タンパク含有物質が、タラ、ハドック、ポラック、オ
    ヒョウ、カレイ、ウナギ、アンコウ、サーモン、マス、オーシャンパーチ、ニシ
    ン、カラフトシシャモ、ウニ、小エビ、ロブスター、イセエビ、カニ、クラム、
    カキおよびイガイを含む群より選択される一またはそれ以上の種類に由来するこ
    とを特徴とする請求項３６に記載の方法。
  42. 【請求項４２】 前記タンパク質含有材料が、牛肉、子羊肉、豚肉、トナカ
    イならびに鶏、七面鳥、アヒルおよびダチョウを包含する家禽を含む群より選択
    される一またはそれ以上の種類に由来することを特徴とする請求項３７に記載の
    方法。
  43. 【請求項４３】 請求項２９〜３１のいずれか１項に記載のタンパク質加水
    分解物を含んで成ることを特徴とする非食品製品。
  44. 【請求項４４】 前記製品が、飼料製品、ベットフード、化粧品、醗酵ブロ
    スおよび医薬品から成る群より選択されることを特徴とする請求項４３に記載の
    非食品製品。
  45. 【請求項４５】 アスタキサンチン含有貝物質から少なくとも一部のアスタ
    キサンチンを分離する方法であって、当該方法が、貝物質を含んで成る水性スラ
    リーを出発物質として製造する工程と、魚に由来するタンパク質分解組成物を使
    用して前記スラリーをインキュベートする工程と、約２℃〜６０℃の温度で前記
    スラリーを撹拌する工程と、タンパク質分解混合物を不活性化して、出発物質と
    比較してより多い含有量の分離アスタキサンチンを含有するタンパク質加水分解
    物を得る工程とを含んで成ることを特徴とする方法。
  46. 【請求項４６】 アスタキサンチン含有水性相を分離する工程を追加工程と
    して含んで成ることを特徴とする請求項４５に記載の方法。
JP2001530957A 1999-10-20 2000-10-20 海洋プロテアーゼを用いて製造されるタンパク質加水分解物 Pending JP2003511093A (ja)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
IS5225 1999-10-20
IS5225 1999-10-20
PCT/IS2000/000012 WO2001028353A2 (en) 1999-10-20 2000-10-20 Protein hydrolysates produced with the use of marine proteases

Publications (1)

Publication Number Publication Date
JP2003511093A true JP2003511093A (ja) 2003-03-25

Family

ID=36613684

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP2001530957A Pending JP2003511093A (ja) 1999-10-20 2000-10-20 海洋プロテアーゼを用いて製造されるタンパク質加水分解物

Country Status (13)

Country Link
US (1) US7070953B1 (ja)
EP (1) EP1227736B1 (ja)
JP (1) JP2003511093A (ja)
AT (1) ATE257328T1 (ja)
AU (1) AU1547901A (ja)
CA (1) CA2421058C (ja)
DE (1) DE60007655T2 (ja)
DK (2) DK1227736T3 (ja)
ES (1) ES2211646T3 (ja)
IS (1) IS2002B (ja)
NO (1) NO324487B1 (ja)
PT (1) PT1227736E (ja)
WO (1) WO2001028353A2 (ja)

Cited By (11)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2008500040A (ja) * 2004-05-26 2008-01-10 ノルケープ バイオテクノロジー エーエス 海洋タンパク質加水分解産物、その製造方法及び応用。
JP2009521955A (ja) * 2006-01-04 2009-06-11 レプリノ フーズ カンパニー タンパク質加水分解産物およびそれを作製する方法
JP2013006799A (ja) * 2011-06-24 2013-01-10 Taiho Kk 水溶性エラスチンペプチドの製造方法
KR101393267B1 (ko) 2012-03-07 2014-05-08 인제대학교 산학협력단 단백질분해효소를 이용한 홍게 껍질 단백질의 분해 방법
KR20140072016A (ko) * 2011-06-24 2014-06-12 아쿠아 바이오 테크놀로지 에이에스에이 연어과 알류의 부화액으로부터 화장료 조성물을 제조하는 방법 및 피부의 미용 외모를 개선시키기 위한 이의 용도
JP2014520135A (ja) * 2011-06-24 2014-08-21 アクア バイオ テクノロジー エーエスエー ロイコレクチン含有美容組成物の製造方法およびその使用
JPWO2013172447A1 (ja) * 2012-05-17 2016-01-12 ナガセケムテックス株式会社 食品素材改質用酵素製剤
JP2017528135A (ja) * 2014-09-10 2017-09-28 インターナショナル ディハイドレーティッド フーズ， インコーポレイテッド ポンプ移送可能なブロス組成物を調製するための方法
WO2020091216A1 (ko) * 2018-10-31 2020-05-07 씨제이제일제당(주) 대두 단백 농축물의 가수분해물을 제조하는 방법
JP2021528961A (ja) * 2018-06-20 2021-10-28 ホフセス バイオケア アーエスアー 魚タンパク質加水分解物粉末および医薬としての使用のための前記粉末を含む組成物
KR20230030940A (ko) * 2021-08-26 2023-03-07 주식회사 선마린바이오테크 성게알 가수분해물 또는 성게알 가수분해 발효물을 포함하는, 주름개선 및 피부재생 기능성을 갖는 화장료 조성물과 이의 제조방법

Families Citing this family (52)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR2798140B1 (fr) * 1999-09-03 2003-04-11 Ifremer Hydrolysats enzymatiques d'huitres et leurs applications
FR2827171B1 (fr) * 2001-07-10 2004-07-23 Soc Extraction Principes Actif Utilisation d'un hydrolysat enzymatique d'oeufs de saumon
JP3535121B2 (ja) * 2001-08-22 2004-06-07 株式会社かわむら サンマエキスおよびその製造方法
US6960451B2 (en) 2002-02-06 2005-11-01 Green Earth Industries Proteolytic fermenter
US20040038391A1 (en) * 2002-02-06 2004-02-26 Pyntikov Alexander V. Amino acids factory
US20050244567A1 (en) 2002-07-29 2005-11-03 Aminotech As Method for production of peptides/amino acids produced by said method and use of the same
DK175501B1 (da) 2002-12-02 2004-11-15 Green Earth Anlæg og fremgangsmåde til kontinuerlig hydrolyse af et proteinholdigt animalsk eller vegetabilsk råmateriale
FR2869228B1 (fr) * 2004-04-21 2008-09-05 Vincience Sa Utilisation d'un hydrolysat de proteines de cruciferes en tant qu'agent depigmentant dans ou pour une composition cosmetique et/ou pharmaceutique
MY148140A (en) 2005-01-13 2013-02-28 Amano Enzyme Inc A processed meat product or a fish paste product and method for producing the same
NZ542100A (en) * 2005-08-30 2009-09-25 Vital Food Processors Ltd Animal medicament containing partially hydrolysed protein treated with plant derived proteolytic enzymes
US8557297B2 (en) 2008-09-12 2013-10-15 Olympic Seafood, As Method for processing crustaceans and products thereof
US9814256B2 (en) 2009-09-14 2017-11-14 Rimfrost Technologies As Method for processing crustaceans to produce low fluoride/low trimethyl amine products thereof
PT2334199T (pt) 2008-09-12 2017-09-13 Rimfrost Tech As Processo para a redução do teor de flúor na produção de concentrados proteicos a partir de krill
US8591971B2 (en) * 2008-12-04 2013-11-26 Axiom Scientific And Charitable Institute, Ltd. Methods and apparatus for producing partially hydrolysed proteinaceous products
FR2950361B1 (fr) * 2009-09-18 2013-10-04 Le Stum Lab Hydrolysats d'animaux marins, procede d'obtention et utilisation
CA2777156A1 (en) * 2009-10-09 2011-04-14 Nestec S.A. Methods for enhancing animal digest palatability
WO2012078223A1 (en) * 2010-12-06 2012-06-14 Framroze Bomi P A new method to produce marine proten hydrolysate with ultra-low heavy metal contamination
CN102771621A (zh) * 2011-05-13 2012-11-14 浙江海洋学院 一种贻贝蛋白的酶解方法
RU2468593C1 (ru) * 2011-09-29 2012-12-10 Федеральное государственное унитарное предприятие "Всероссийский научно-исследовательский институт рыбного хозяйства и океанографии" (ФГУП "ВНИРО") Способ получения белкового ферментализата из мяса мидий
EP2574330A1 (en) * 2011-09-30 2013-04-03 Vita Laser B.V. Composition for topical application comprising a protein hydrolysate, applicator and use
ES2576227T3 (es) * 2011-10-03 2016-07-06 Spécialités Pet Food Productos de digestión de tejido de carne que presentan una palatabilidad mejorada para la utilización en un alimento para mascotas
CN102940243B (zh) * 2012-10-12 2013-08-14 中国科学院南海海洋研究所 一种具有促进血红细胞生成作用的营养品及其制备方法
WO2014068601A1 (en) * 2012-10-29 2014-05-08 Matis Ohf. Use of natural antioxidants during enzymatic hydrolysis of aquatic protein to obtain high quality aquatic protein hydrolysates
NO341641B1 (no) * 2013-01-17 2017-12-18 Kvalvikbait As Lokkemiddel for fiskeagn og fremgangsmåte for dets fremstilling
WO2014114939A1 (en) 2013-01-23 2014-07-31 Bottled Science Limited Skin enhancing beverage composition
CA2926181C (en) * 2013-10-04 2020-03-10 Innoway Co., Ltd Hydrolysate of animal protein, manufacturing method thereof and use thereof
US10694767B2 (en) 2014-04-28 2020-06-30 International Dehydrated Foods, Inc. Process for preparing a pumpable broth composition
US11388910B2 (en) 2014-04-28 2022-07-19 International Dehydrated Foods, Inc. Process for preparing a collagen-rich composition
US10694768B2 (en) 2014-04-28 2020-06-30 International Dehydrated Foods, Inc. Process for preparing a soluble protein composition
RU2563816C1 (ru) * 2014-07-28 2015-09-20 Общество с ограниченной ответственностью "Биотехнологии" ООО "Биотехнологии" Способ получения иммуностимулятора
NO339988B1 (en) * 2015-05-29 2017-02-27 Calanus As Novel marine protein hydrolysates and uses thereof
EP3121272A1 (en) 2015-07-24 2017-01-25 Zymetech ehf. Novel fish trypsin isoforms and their use
RU2635625C1 (ru) * 2016-07-25 2017-11-14 Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр" (ФГБНУ "ТИНРО-Центр") Способ получения иммуностимулятора пептидной природы (Варианты) и БАД на его основе
CN107164449B (zh) * 2017-08-03 2021-06-25 广州立达尔生物科技股份有限公司 一种利用万寿菊花粕提取液为原料发酵生产虾青素的方法与应用
CN108094926A (zh) * 2017-11-30 2018-06-01 成都市新津活活饭店 卤鱼鳔的制备方法
KR102109496B1 (ko) * 2018-03-22 2020-05-19 주식회사 대동사료 수산물 양식용 배합사료의 기능을 향상시킬 수 있는 첨가제 제조방법
CN108576498A (zh) * 2018-05-18 2018-09-28 荆州市天佳饲料有限公司 一种对虾养殖专用饲料及其制备方法
CN109287934A (zh) * 2018-07-10 2019-02-01 华南农业大学 一种酶解鱼虾加工副产物制备低盐鲜味调味基料的方法
CN109156801A (zh) * 2018-09-04 2019-01-08 舟山赛莱特海洋科技有限公司 一种海鲜酱油及其制备方法
CN109722461B (zh) * 2019-03-14 2022-05-10 舜甫科技(固安)有限公司 一种深海鱼胶原蛋白肽及其生产方法
WO2020229145A1 (en) * 2019-05-13 2020-11-19 Bioseutica B.V. Purified fish proteases with high specific activities and its process of production
CN110214924A (zh) * 2019-05-17 2019-09-10 天津科技大学 一种花蛤蒸煮浓缩调味料及其制备方法
CN110521849A (zh) * 2019-08-26 2019-12-03 大连工业大学 一种具有高消化吸收特性的鳕鱼蛋白肽的制备方法及其应用
CN110592170A (zh) * 2019-10-29 2019-12-20 浙江黛君生物医药科技有限公司 鱼皮胶原蛋白多肽的提取方法及其提取物和应用
CN111631978B (zh) * 2020-06-09 2023-05-12 张绍峰 一种鱼籽小分子肽面膜液、面膜的制备方法
EP3967151A1 (en) * 2020-07-14 2022-03-16 Goia Limited Valorisation of marine animal by-products
RU2762199C1 (ru) * 2020-12-22 2021-12-16 Общество с ограниченной ответственностью "ЛАОНА ЛАБ" Способ получения эластинового монопродукта (варианты)
CN113498855A (zh) * 2021-07-08 2021-10-15 江南大学 一种大闸蟹调味汁的制备方法
CN113527423B (zh) * 2021-07-15 2023-03-07 浙江海洋大学 一种辅助治疗nafld的南极磷虾寡肽及其应用
CN113736840A (zh) * 2021-09-18 2021-12-03 中国科学院海洋研究所 一种海洋鱼类功能肽的制备方法
FR3127370A1 (fr) 2021-09-24 2023-03-31 Roquette Freres Methode de reduction de l’amertume d’une proteine de legumineuse
WO2023111607A1 (en) * 2021-12-15 2023-06-22 Goia Limited Valorisation of marine animal by-products

Citations (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS60130374A (ja) * 1983-12-16 1985-07-11 Taiyo Fishery Co Ltd 流動性食品の製造方法
JPS6287058A (ja) * 1985-10-14 1987-04-21 Osajima Kazuharu 新規ペプチド
JPS63219348A (ja) * 1987-03-09 1988-09-13 Hayashikane Sangyo Kk プロテア−ゼ配合醗酵製品
JPH04304862A (ja) * 1991-03-29 1992-10-28 Nichiro Corp オキアミ自己消化発酵物と、その製造方法、およびこれを用いた発酵食品の品質改良法
JPH0984583A (ja) * 1995-09-27 1997-03-31 Miyagi Pref Gov 魚類由来のプロテアーゼ、その製造方法および淡色調味料の製造方法
JPH11206335A (ja) * 1998-01-29 1999-08-03 Senmi Extract Kk 抗アレルギー天然調味料
CA2269396A1 (en) * 1998-04-16 1999-10-16 Biotec Asa Bioactive peptides, uses thereof and process for the production of same
JP2003502071A (ja) * 1999-06-18 2003-01-21 ブジャーナソン・ヨーン・ブラーギ 魚類セリンプロティナーゼ及びそれらの薬品及び化粧品への利用

Family Cites Families (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3852479A (en) 1970-12-30 1974-12-03 Kikkoman Shoyu Co Ltd Process for producing a protein hydrolysate
US3836686A (en) * 1971-03-19 1974-09-17 O Roels Recovery of protein hydrolysate from fish or fish products
FR2352498A1 (fr) 1976-05-25 1977-12-23 Belhomme Philippe Procede et installation pour la fabrication de concentres de proteines de poissons
SE8801701D0 (sv) 1988-05-05 1988-05-05 Pharmacia Ab Production technology based on enzymic method
EP0518999B1 (en) 1990-03-09 1995-08-30 Novo Nordisk A/S Protein hydrolysates
US5945102A (en) 1994-11-22 1999-08-31 Phairson Medical Inc. Crustacean and fish derived multifunctional enzyme
DK87692D0 (ja) 1992-07-03 1992-07-03 Novo Nordisk As
DK46793D0 (da) 1993-04-26 1993-04-26 Novo Nordisk As Enzym
RU2055482C1 (ru) 1994-05-13 1996-03-10 Тихоокеанский институт биоорганической химии Дальневосточного отделения РАН Способ получения белково-нуклеинового гидролизата
US6022702A (en) 1996-03-28 2000-02-08 Fuji Oil Company Limited Process for producing a soy protein hydrolysate
DE19632455C1 (de) 1996-08-12 1997-08-21 Cpc Maizena Gmbh Verfahren zur Herstellung eines Proteinhydrolysats aus proteinhaltigen tierischen Produkten
DK0946106T3 (da) 1996-12-23 2002-09-16 Dsm Nv Fremgangsmåde til fremstilling af et proteinhydrolysat

Patent Citations (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS60130374A (ja) * 1983-12-16 1985-07-11 Taiyo Fishery Co Ltd 流動性食品の製造方法
JPS6287058A (ja) * 1985-10-14 1987-04-21 Osajima Kazuharu 新規ペプチド
JPS63219348A (ja) * 1987-03-09 1988-09-13 Hayashikane Sangyo Kk プロテア−ゼ配合醗酵製品
JPH04304862A (ja) * 1991-03-29 1992-10-28 Nichiro Corp オキアミ自己消化発酵物と、その製造方法、およびこれを用いた発酵食品の品質改良法
JPH0984583A (ja) * 1995-09-27 1997-03-31 Miyagi Pref Gov 魚類由来のプロテアーゼ、その製造方法および淡色調味料の製造方法
JPH11206335A (ja) * 1998-01-29 1999-08-03 Senmi Extract Kk 抗アレルギー天然調味料
CA2269396A1 (en) * 1998-04-16 1999-10-16 Biotec Asa Bioactive peptides, uses thereof and process for the production of same
JP2003502071A (ja) * 1999-06-18 2003-01-21 ブジャーナソン・ヨーン・ブラーギ 魚類セリンプロティナーゼ及びそれらの薬品及び化粧品への利用

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
BJARNASON J B, DATABASE DIALOG INFORM ONLINE!, vol. N94-05920, JPN5002013037, 1993, ISSN: 0001426026 *

Cited By (21)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2008500040A (ja) * 2004-05-26 2008-01-10 ノルケープ バイオテクノロジー エーエス 海洋タンパク質加水分解産物、その製造方法及び応用。
JP4807593B2 (ja) * 2004-05-26 2011-11-02 ノルケープ バイオテクノロジー エーエス 海洋タンパク質加水分解産物、その製造方法及び応用。
JP2009521955A (ja) * 2006-01-04 2009-06-11 レプリノ フーズ カンパニー タンパク質加水分解産物およびそれを作製する方法
KR101932307B1 (ko) 2011-06-24 2019-03-20 아쿠아 바이오 테크놀로지 에이에스에이 연어과 알류의 부화액으로부터 화장료 조성물을 제조하는 방법 및 피부의 미용 외모를 개선시키기 위한 이의 용도
KR20140072016A (ko) * 2011-06-24 2014-06-12 아쿠아 바이오 테크놀로지 에이에스에이 연어과 알류의 부화액으로부터 화장료 조성물을 제조하는 방법 및 피부의 미용 외모를 개선시키기 위한 이의 용도
JP2014517059A (ja) * 2011-06-24 2014-07-17 アクア バイオ テクノロジー エーエスエー 孵化液から美容組成物を製造する方法および皮膚の美容上の外観を改善するためのその使用
JP2014520135A (ja) * 2011-06-24 2014-08-21 アクア バイオ テクノロジー エーエスエー ロイコレクチン含有美容組成物の製造方法およびその使用
JP2013006799A (ja) * 2011-06-24 2013-01-10 Taiho Kk 水溶性エラスチンペプチドの製造方法
US10328021B2 (en) 2011-06-24 2019-06-25 Aqua Bio Technology Asa Methods for the production of a cosmetic composition from hatching fluid and uses thereof for improving the cosmetic appearance of skin
US10987302B2 (en) 2011-06-24 2021-04-27 Aqua Bio Technology Asa Methods for the production of a cosmetic composition from hatching fluid and uses thereof for improving the cosmetic appearance of skin
KR101393267B1 (ko) 2012-03-07 2014-05-08 인제대학교 산학협력단 단백질분해효소를 이용한 홍게 껍질 단백질의 분해 방법
JPWO2013172447A1 (ja) * 2012-05-17 2016-01-12 ナガセケムテックス株式会社 食品素材改質用酵素製剤
JP2017528135A (ja) * 2014-09-10 2017-09-28 インターナショナル ディハイドレーティッド フーズ， インコーポレイテッド ポンプ移送可能なブロス組成物を調製するための方法
JP7285622B2 (ja) 2014-09-10 2023-06-02 インターナショナル ディハイドレーティッド フーズ， インコーポレイテッド ポンプ移送可能なブロス組成物を調製するための方法
JP2020156517A (ja) * 2014-09-10 2020-10-01 インターナショナル ディハイドレーティッド フーズ， インコーポレイテッド ポンプ移送可能なブロス組成物を調製するための方法
JP2021119795A (ja) * 2014-09-10 2021-08-19 インターナショナル ディハイドレーティッド フーズ， インコーポレイテッド ポンプ移送可能なブロス組成物を調製するための方法
JP2021528961A (ja) * 2018-06-20 2021-10-28 ホフセス バイオケア アーエスアー 魚タンパク質加水分解物粉末および医薬としての使用のための前記粉末を含む組成物
JP7424998B2 (ja) 2018-06-20 2024-01-30 ホフセス バイオケア アーエスアー 魚タンパク質加水分解物粉末および医薬としての使用のための前記粉末を含む組成物
WO2020091216A1 (ko) * 2018-10-31 2020-05-07 씨제이제일제당(주) 대두 단백 농축물의 가수분해물을 제조하는 방법
KR20230030940A (ko) * 2021-08-26 2023-03-07 주식회사 선마린바이오테크 성게알 가수분해물 또는 성게알 가수분해 발효물을 포함하는, 주름개선 및 피부재생 기능성을 갖는 화장료 조성물과 이의 제조방법
KR102626239B1 (ko) * 2021-08-26 2024-01-17 주식회사 선마린바이오테크 성게알 가수분해물 또는 성게알 가수분해 발효물을 포함하는, 주름개선 및 피부재생 기능성을 갖는 화장료 조성물과 이의 제조방법

Also Published As

Publication number Publication date
ES2211646T3 (es) 2004-07-16
DK1227736T3 (da) 2004-05-24
WO2001028353A8 (en) 2001-05-17
PT1227736E (pt) 2004-05-31
US7070953B1 (en) 2006-07-04
DK200200585A (da) 2002-06-18
NO20021877L (no) 2002-06-19
IS2002B (is) 2005-04-15
ATE257328T1 (de) 2004-01-15
DE60007655T2 (de) 2004-11-11
DE60007655D1 (de) 2004-02-12
NO20021877D0 (no) 2002-04-19
CA2421058A1 (en) 2001-04-26
CA2421058C (en) 2010-04-20
AU1547901A (en) 2001-04-30
EP1227736A1 (en) 2002-08-07
IS6345A (is) 2002-04-16
WO2001028353A2 (en) 2001-04-26
NO324487B1 (no) 2007-10-29
EP1227736B1 (en) 2004-01-07

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US7070953B1 (en) Protein hydrolysates produced with the use of cod proteases
WO2001028353A1 (en) Protein hydrolysates produced with the use of marine proteases
Sikorski et al. Modification of technological properties of fish protein concentrates
Haard et al. Proteases from aquatic organisms and their uses in the seafood industry
Kristinsson Aquatic food protein hydrolysates
Nikoo et al. Protein hydrolysates derived from aquaculture and marine byproducts through autolytic hydrolysis
US5532007A (en) Method for production of a meat hydrolyzate
RU2331202C1 (ru) Способ получения пищевых белковых продуктов
JP3831850B2 (ja) 魚介類、甲殻類又は畜肉類すり身の製造法
WO2007086762A1 (en) Enzymatic recovery of protein
KR102399971B1 (ko) 누에콜라겐 건강식품 조성물과 이의 제조방법
Hayes et al. Advances in the processing of marine discard and by-products
JP2001103920A (ja) 加熱調理フレーバーの製造方法
US5897881A (en) Hard tissue intactly dissolved materials and method for producing the same
KR820001071B1 (ko) 식육액화 및 식육 가수분해물 제조방법
JPH09187226A (ja) ゴマ種子由来のタンパク組成物及びその用途
JP2005087017A (ja) オキアミエキスの製造方法
Kristinsson 23 The Production, Properties, and Utilization of Fish Protein Hydrolysates
EP1051919B1 (en) Surimi product and process for preparing same
JP2001178398A (ja) 発酵調味料及びその製造方法
JPS59220168A (ja) ペ−スト状の蛋白質食品または蛋白質材料の製造方法
Uçak et al. VALUE ADDED FISH PRODUCTS
JPH10158646A (ja) 酸化防止剤組成物及びこれを含有した食品又は飼料
JP3479716B2 (ja) 蛋白調味液の製法
RU2045206C1 (ru) Композиция для приготовления консервов

Legal Events

Date Code Title Description
A621 Written request for application examination

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621

Effective date: 20070919

A977 Report on retrieval

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A971007

Effective date: 20090915

A131 Notification of reasons for refusal

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131

Effective date: 20090929

A02 Decision of refusal

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02

Effective date: 20100302