CN104837979B - 预防细菌的粘附 - Google Patents
预防细菌的粘附 Download PDFInfo
- Publication number
- CN104837979B CN104837979B CN201380063419.5A CN201380063419A CN104837979B CN 104837979 B CN104837979 B CN 104837979B CN 201380063419 A CN201380063419 A CN 201380063419A CN 104837979 B CN104837979 B CN 104837979B
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- textile
- seq
- dna
- amino acid
- dna enzymatic
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Active
Links
- 230000000721 bacterilogical effect Effects 0.000 title description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims abstract description 152
- 102000016911 Deoxyribonucleases Human genes 0.000 claims abstract description 20
- 108010053770 Deoxyribonucleases Proteins 0.000 claims abstract description 20
- 239000004753 textile Substances 0.000 claims description 152
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims description 100
- -1 E-2- nonenyl aldehyde Chemical class 0.000 claims description 91
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 89
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims description 72
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 claims description 57
- DNJIEGIFACGWOD-UHFFFAOYSA-N ethanethiol Chemical compound CCS DNJIEGIFACGWOD-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 49
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims description 32
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 claims description 32
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 claims description 18
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 12
- 239000000203 mixture Substances 0.000 abstract description 130
- 239000003599 detergent Substances 0.000 abstract description 123
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 abstract description 61
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 abstract description 61
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 abstract description 61
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 abstract description 34
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 abstract description 34
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 abstract description 34
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 abstract description 34
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 abstract description 21
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 abstract description 21
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 abstract description 21
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 abstract description 21
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 abstract description 21
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 abstract description 21
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 abstract description 21
- 239000004365 Protease Substances 0.000 abstract description 20
- 108010005400 cutinase Proteins 0.000 abstract description 16
- 239000003945 anionic surfactant Substances 0.000 abstract description 13
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 abstract description 13
- 101710152845 Arabinogalactan endo-beta-1,4-galactanase Proteins 0.000 abstract description 10
- 101710147028 Endo-beta-1,4-galactanase Proteins 0.000 abstract description 10
- 108010089934 carbohydrase Proteins 0.000 abstract description 3
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 abstract 1
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 description 229
- FSVCELGFZIQNCK-UHFFFAOYSA-N N,N-bis(2-hydroxyethyl)glycine Chemical compound OCCN(CCO)CC(O)=O FSVCELGFZIQNCK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 117
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 89
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 85
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N Ammonia Chemical compound N QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 50
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 48
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 40
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 39
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 38
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 36
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 36
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 31
- 239000002585 base Substances 0.000 description 30
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 29
- 229910021529 ammonia Inorganic materials 0.000 description 25
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 24
- KDYFGRWQOYBRFD-UHFFFAOYSA-N Succinic acid Natural products OC(=O)CCC(O)=O KDYFGRWQOYBRFD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 21
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 21
- MUBZPKHOEPUJKR-UHFFFAOYSA-N Oxalic acid Natural products OC(=O)C(O)=O MUBZPKHOEPUJKR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 20
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 20
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 19
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 17
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 17
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 17
- GOJUJUVQIVIZAV-UHFFFAOYSA-N 2-amino-4,6-dichloropyrimidine-5-carbaldehyde Chemical group NC1=NC(Cl)=C(C=O)C(Cl)=N1 GOJUJUVQIVIZAV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 16
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 description 16
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 16
- 235000019441 ethanol Nutrition 0.000 description 16
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 description 15
- 238000004061 bleaching Methods 0.000 description 15
- 239000007789 gas Substances 0.000 description 15
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 15
- 241000131407 Brevundimonas Species 0.000 description 14
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 14
- 239000000975 dye Substances 0.000 description 14
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 14
- 241000589291 Acinetobacter Species 0.000 description 13
- 241001467578 Microbacterium Species 0.000 description 13
- 241000191938 Micrococcus luteus Species 0.000 description 13
- 210000002615 epidermis Anatomy 0.000 description 13
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 13
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 13
- DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N Propylene glycol Chemical compound CC(O)CO DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- 241000191940 Staphylococcus Species 0.000 description 12
- 241000122971 Stenotrophomonas Species 0.000 description 12
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 12
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 12
- 230000035943 smell Effects 0.000 description 12
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 11
- 239000000463 material Substances 0.000 description 11
- 239000000047 product Substances 0.000 description 11
- 239000001384 succinic acid Substances 0.000 description 11
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 10
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 10
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 10
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 10
- 230000010065 bacterial adhesion Effects 0.000 description 10
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 10
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 10
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 10
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 10
- 235000006408 oxalic acid Nutrition 0.000 description 10
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 description 10
- 239000000700 radioactive tracer Substances 0.000 description 10
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 10
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 description 10
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 9
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 9
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 9
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 9
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 8
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L Sodium Carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 8
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 8
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 8
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 8
- 238000003780 insertion Methods 0.000 description 8
- 230000037431 insertion Effects 0.000 description 8
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 8
- 230000002265 prevention Effects 0.000 description 8
- BDHFUVZGWQCTTF-UHFFFAOYSA-M sulfonate Chemical compound [O-]S(=O)=O BDHFUVZGWQCTTF-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 8
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 229920000742 Cotton Polymers 0.000 description 7
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 7
- GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-N Triethanolamine Chemical compound OCCN(CCO)CCO GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 150000008051 alkyl sulfates Chemical class 0.000 description 7
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 7
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 7
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 7
- 239000012188 paraffin wax Substances 0.000 description 7
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 7
- 150000004965 peroxy acids Chemical class 0.000 description 7
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 7
- HFDVRLIODXPAHB-UHFFFAOYSA-N 1-tetradecene Chemical compound CCCCCCCCCCCCC=C HFDVRLIODXPAHB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 125000003412 L-alanyl group Chemical group [H]N([H])[C@@](C([H])([H])[H])(C(=O)[*])[H] 0.000 description 6
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- 229920002125 Sokalan® Polymers 0.000 description 6
- 239000005864 Sulphur Substances 0.000 description 6
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 6
- 230000008859 change Effects 0.000 description 6
- 238000007906 compression Methods 0.000 description 6
- 230000006835 compression Effects 0.000 description 6
- 229920001577 copolymer Polymers 0.000 description 6
- LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N ethylene glycol Natural products OCCO LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 238000002703 mutagenesis Methods 0.000 description 6
- 231100000350 mutagenesis Toxicity 0.000 description 6
- 229920000728 polyester Polymers 0.000 description 6
- 238000011160 research Methods 0.000 description 6
- 239000000344 soap Substances 0.000 description 6
- 235000019832 sodium triphosphate Nutrition 0.000 description 6
- 210000004243 sweat Anatomy 0.000 description 6
- 239000007195 tryptone soya broth Substances 0.000 description 6
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 5
- 108010006035 Metalloproteases Proteins 0.000 description 5
- 102000005741 Metalloproteases Human genes 0.000 description 5
- PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L Sodium Sulfate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])(=O)=O PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 5
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 5
- 238000007385 chemical modification Methods 0.000 description 5
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 5
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 5
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 5
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 5
- 239000000049 pigment Substances 0.000 description 5
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 5
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 5
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 5
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 5
- WEAPVABOECTMGR-UHFFFAOYSA-N triethyl 2-acetyloxypropane-1,2,3-tricarboxylate Chemical compound CCOC(=O)CC(C(=O)OCC)(OC(C)=O)CC(=O)OCC WEAPVABOECTMGR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 2-Aminoethan-1-ol Chemical compound NCCO HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 241000972773 Aulopiformes Species 0.000 description 4
- 229920002134 Carboxymethyl cellulose Polymers 0.000 description 4
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N Diethyl ether Chemical compound CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108010081873 Persil Proteins 0.000 description 4
- 239000004372 Polyvinyl alcohol Substances 0.000 description 4
- 102000012479 Serine Proteases Human genes 0.000 description 4
- 108010022999 Serine Proteases Proteins 0.000 description 4
- 101710135785 Subtilisin-like protease Proteins 0.000 description 4
- NINIDFKCEFEMDL-UHFFFAOYSA-N Sulfur Chemical compound [S] NINIDFKCEFEMDL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- KKEYFWRCBNTPAC-UHFFFAOYSA-N Terephthalic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=C(C(O)=O)C=C1 KKEYFWRCBNTPAC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- BGRWYDHXPHLNKA-UHFFFAOYSA-N Tetraacetylethylenediamine Chemical group CC(=O)N(C(C)=O)CCN(C(C)=O)C(C)=O BGRWYDHXPHLNKA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229910021536 Zeolite Inorganic materials 0.000 description 4
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 description 4
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 4
- 239000006071 cream Substances 0.000 description 4
- HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N dioxosilane;oxo(oxoalumanyloxy)alumane Chemical compound O=[Si]=O.O=[Al]O[Al]=O HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 235000011180 diphosphates Nutrition 0.000 description 4
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 4
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 4
- 125000005456 glyceride group Chemical group 0.000 description 4
- 210000004209 hair Anatomy 0.000 description 4
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 4
- 210000001331 nose Anatomy 0.000 description 4
- 125000001820 oxy group Chemical group [*:1]O[*:2] 0.000 description 4
- 229920001223 polyethylene glycol Polymers 0.000 description 4
- 229920002451 polyvinyl alcohol Polymers 0.000 description 4
- 235000019515 salmon Nutrition 0.000 description 4
- 229910000029 sodium carbonate Inorganic materials 0.000 description 4
- 229910052938 sodium sulfate Inorganic materials 0.000 description 4
- 235000011152 sodium sulphate Nutrition 0.000 description 4
- 235000014347 soups Nutrition 0.000 description 4
- 238000006277 sulfonation reaction Methods 0.000 description 4
- 229920002994 synthetic fiber Polymers 0.000 description 4
- 210000001550 testis Anatomy 0.000 description 4
- 239000010457 zeolite Substances 0.000 description 4
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 description 3
- DNIAPMSPPWPWGF-GSVOUGTGSA-N (R)-(-)-Propylene glycol Chemical compound C[C@@H](O)CO DNIAPMSPPWPWGF-GSVOUGTGSA-N 0.000 description 3
- POAOYUHQDCAZBD-UHFFFAOYSA-N 2-butoxyethanol Chemical compound CCCCOCCO POAOYUHQDCAZBD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 102000057234 Acyl transferases Human genes 0.000 description 3
- 108700016155 Acyl transferases Proteins 0.000 description 3
- 229920002955 Art silk Polymers 0.000 description 3
- 241000193744 Bacillus amyloliquefaciens Species 0.000 description 3
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 3
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 3
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 3
- 125000000570 L-alpha-aspartyl group Chemical group [H]OC(=O)C([H])([H])[C@]([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 description 3
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 3
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 description 3
- 229920000433 Lyocell Polymers 0.000 description 3
- 101100134303 Mus musculus Nucb1 gene Proteins 0.000 description 3
- HSHXDCVZWHOWCS-UHFFFAOYSA-N N'-hexadecylthiophene-2-carbohydrazide Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCNNC(=O)c1cccs1 HSHXDCVZWHOWCS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- RCEAADKTGXTDOA-UHFFFAOYSA-N OS(O)(=O)=O.CCCCCCCCCCCC[Na] Chemical compound OS(O)(=O)=O.CCCCCCCCCCCC[Na] RCEAADKTGXTDOA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229920003171 Poly (ethylene oxide) Polymers 0.000 description 3
- 229920000297 Rayon Polymers 0.000 description 3
- 239000004115 Sodium Silicate Substances 0.000 description 3
- 229920002334 Spandex Polymers 0.000 description 3
- 241000223258 Thermomyces lanuginosus Species 0.000 description 3
- 241000235017 Zygosaccharomyces Species 0.000 description 3
- 230000003213 activating effect Effects 0.000 description 3
- 150000001335 aliphatic alkanes Chemical class 0.000 description 3
- 150000001408 amides Chemical class 0.000 description 3
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 description 3
- 238000004380 ashing Methods 0.000 description 3
- 229940077388 benzenesulfonate Drugs 0.000 description 3
- SRSXLGNVWSONIS-UHFFFAOYSA-M benzenesulfonate Chemical compound [O-]S(=O)(=O)C1=CC=CC=C1 SRSXLGNVWSONIS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 235000010948 carboxy methyl cellulose Nutrition 0.000 description 3
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000008021 deposition Effects 0.000 description 3
- 150000005690 diesters Chemical class 0.000 description 3
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 3
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 3
- 238000004851 dishwashing Methods 0.000 description 3
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 3
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 3
- 235000019387 fatty acid methyl ester Nutrition 0.000 description 3
- 150000002191 fatty alcohols Chemical class 0.000 description 3
- 239000000945 filler Substances 0.000 description 3
- 230000006870 function Effects 0.000 description 3
- 239000001866 hydroxypropyl methyl cellulose Substances 0.000 description 3
- 229920003088 hydroxypropyl methyl cellulose Polymers 0.000 description 3
- 235000010979 hydroxypropyl methyl cellulose Nutrition 0.000 description 3
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 3
- 230000035772 mutation Effects 0.000 description 3
- 230000010355 oscillation Effects 0.000 description 3
- 150000002978 peroxides Chemical class 0.000 description 3
- 229920000058 polyacrylate Polymers 0.000 description 3
- 229920000036 polyvinylpyrrolidone Polymers 0.000 description 3
- 235000013855 polyvinylpyrrolidone Nutrition 0.000 description 3
- 150000003384 small molecules Chemical class 0.000 description 3
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 3
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 3
- UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M sodium bicarbonate Substances [Na+].OC([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 239000001509 sodium citrate Substances 0.000 description 3
- NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K sodium citrate Chemical compound O.O.[Na+].[Na+].[Na+].[O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 3
- 235000019795 sodium metasilicate Nutrition 0.000 description 3
- NTHWMYGWWRZVTN-UHFFFAOYSA-N sodium silicate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-][Si]([O-])=O NTHWMYGWWRZVTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229910052911 sodium silicate Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 3
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 3
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 3
- 150000005846 sugar alcohols Polymers 0.000 description 3
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 3
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 3
- 229940095068 tetradecene Drugs 0.000 description 3
- 239000012137 tryptone Substances 0.000 description 3
- 238000005303 weighing Methods 0.000 description 3
- 108010083879 xyloglucan endo(1-4)-beta-D-glucanase Proteins 0.000 description 3
- SMZOUWXMTYCWNB-UHFFFAOYSA-N 2-(2-methoxy-5-methylphenyl)ethanamine Chemical compound COC1=CC=C(C)C=C1CCN SMZOUWXMTYCWNB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- NIXOWILDQLNWCW-UHFFFAOYSA-N 2-Propenoic acid Natural products OC(=O)C=C NIXOWILDQLNWCW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- CIEZZGWIJBXOTE-UHFFFAOYSA-N 2-[bis(carboxymethyl)amino]propanoic acid Chemical compound OC(=O)C(C)N(CC(O)=O)CC(O)=O CIEZZGWIJBXOTE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 5,8-dihydroxy-2-methoxy-6-methyl-7-(2-oxopropyl)naphthalene-1,4-dione Chemical compound CC1=C(CC(C)=O)C(O)=C2C(=O)C(OC)=CC(=O)C2=C1O UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000193422 Bacillus lentus Species 0.000 description 2
- LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-M Bisulfite Chemical compound OS([O-])=O LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 240000008564 Boehmeria nivea Species 0.000 description 2
- 239000004215 Carbon black (E152) Substances 0.000 description 2
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L Carbonate Chemical compound [O-]C([O-])=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- LZZYPRNAOMGNLH-UHFFFAOYSA-M Cetrimonium bromide Chemical compound [Br-].CCCCCCCCCCCCCCCC[N+](C)(C)C LZZYPRNAOMGNLH-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 240000000491 Corchorus aestuans Species 0.000 description 2
- 235000011777 Corchorus aestuans Nutrition 0.000 description 2
- 235000010862 Corchorus capsularis Nutrition 0.000 description 2
- RPNUMPOLZDHAAY-UHFFFAOYSA-N Diethylenetriamine Chemical class NCCNCCN RPNUMPOLZDHAAY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N Ethylene oxide Chemical group C1CO1 IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000223218 Fusarium Species 0.000 description 2
- 241000726221 Gemma Species 0.000 description 2
- 241000223198 Humicola Species 0.000 description 2
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 125000003440 L-leucyl group Chemical group O=C([*])[C@](N([H])[H])([H])C([H])([H])C(C([H])([H])[H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 description 2
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 2
- 125000002842 L-seryl group Chemical group O=C([*])[C@](N([H])[H])([H])C([H])([H])O[H] 0.000 description 2
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 description 2
- 108010029541 Laccase Proteins 0.000 description 2
- 240000006240 Linum usitatissimum Species 0.000 description 2
- 235000004431 Linum usitatissimum Nutrition 0.000 description 2
- 241000187480 Mycobacterium smegmatis Species 0.000 description 2
- QPCDCPDFJACHGM-UHFFFAOYSA-N N,N-bis{2-[bis(carboxymethyl)amino]ethyl}glycine Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(=O)O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O QPCDCPDFJACHGM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- BPQQTUXANYXVAA-UHFFFAOYSA-N Orthosilicate Chemical compound [O-][Si]([O-])([O-])[O-] BPQQTUXANYXVAA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 240000007594 Oryza sativa Species 0.000 description 2
- 235000007164 Oryza sativa Nutrition 0.000 description 2
- KFSLWBXXFJQRDL-UHFFFAOYSA-N Peracetic acid Chemical compound CC(=O)OO KFSLWBXXFJQRDL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- ZYFVNVRFVHJEIU-UHFFFAOYSA-N PicoGreen Chemical compound CN(C)CCCN(CCCN(C)C)C1=CC(=CC2=[N+](C3=CC=CC=C3S2)C)C2=CC=CC=C2N1C1=CC=CC=C1 ZYFVNVRFVHJEIU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004793 Polystyrene Substances 0.000 description 2
- ATUOYWHBWRKTHZ-UHFFFAOYSA-N Propane Chemical compound CCC ATUOYWHBWRKTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 101710194948 Protein phosphatase PhpP Proteins 0.000 description 2
- JUJWROOIHBZHMG-UHFFFAOYSA-N Pyridine Chemical compound C1=CC=NC=C1 JUJWROOIHBZHMG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004280 Sodium formate Substances 0.000 description 2
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 2
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 244000299461 Theobroma cacao Species 0.000 description 2
- 235000009470 Theobroma cacao Nutrition 0.000 description 2
- 102000001742 Tumor Suppressor Proteins Human genes 0.000 description 2
- 108010040002 Tumor Suppressor Proteins Proteins 0.000 description 2
- 238000009825 accumulation Methods 0.000 description 2
- 125000000129 anionic group Chemical group 0.000 description 2
- 239000007844 bleaching agent Substances 0.000 description 2
- 238000009395 breeding Methods 0.000 description 2
- 230000001488 breeding effect Effects 0.000 description 2
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 2
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 2
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 2
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 2
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 2
- 239000002738 chelating agent Substances 0.000 description 2
- 238000005352 clarification Methods 0.000 description 2
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 2
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 2
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 2
- 239000003086 colorant Substances 0.000 description 2
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 2
- 239000013078 crystal Substances 0.000 description 2
- YPHMISFOHDHNIV-FSZOTQKASA-N cycloheximide Chemical compound C1[C@@H](C)C[C@H](C)C(=O)[C@@H]1[C@H](O)CC1CC(=O)NC(=O)C1 YPHMISFOHDHNIV-FSZOTQKASA-N 0.000 description 2
- 238000012217 deletion Methods 0.000 description 2
- 230000037430 deletion Effects 0.000 description 2
- XBDQKXXYIPTUBI-UHFFFAOYSA-N dimethylselenoniopropionate Natural products CCC(O)=O XBDQKXXYIPTUBI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000001177 diphosphate Substances 0.000 description 2
- XPPKVPWEQAFLFU-UHFFFAOYSA-J diphosphate(4-) Chemical compound [O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O XPPKVPWEQAFLFU-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 2
- XPPKVPWEQAFLFU-UHFFFAOYSA-N diphosphoric acid Chemical compound OP(O)(=O)OP(O)(O)=O XPPKVPWEQAFLFU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- POULHZVOKOAJMA-UHFFFAOYSA-N dodecanoic acid Chemical compound CCCCCCCCCCCC(O)=O POULHZVOKOAJMA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000007876 drug discovery Methods 0.000 description 2
- 229960001484 edetic acid Drugs 0.000 description 2
- NFDRPXJGHKJRLJ-UHFFFAOYSA-N edtmp Chemical compound OP(O)(=O)CN(CP(O)(O)=O)CCN(CP(O)(O)=O)CP(O)(O)=O NFDRPXJGHKJRLJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000005265 energy consumption Methods 0.000 description 2
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 description 2
- 229940031098 ethanolamine Drugs 0.000 description 2
- 238000007046 ethoxylation reaction Methods 0.000 description 2
- 238000011010 flushing procedure Methods 0.000 description 2
- 230000004927 fusion Effects 0.000 description 2
- 239000003292 glue Substances 0.000 description 2
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 2
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 2
- 229930195733 hydrocarbon Natural products 0.000 description 2
- WGCNASOHLSPBMP-UHFFFAOYSA-N hydroxyacetaldehyde Natural products OCC=O WGCNASOHLSPBMP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000003384 imaging method Methods 0.000 description 2
- 229910052738 indium Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 2
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 description 2
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000006210 lotion Substances 0.000 description 2
- 239000004337 magnesium citrate Substances 0.000 description 2
- 239000003550 marker Substances 0.000 description 2
- 150000004702 methyl esters Chemical class 0.000 description 2
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 2
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 2
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 description 2
- 230000003287 optical effect Effects 0.000 description 2
- HWGNBUXHKFFFIH-UHFFFAOYSA-I pentasodium;[oxido(phosphonatooxy)phosphoryl] phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O HWGNBUXHKFFFIH-UHFFFAOYSA-I 0.000 description 2
- 229960003330 pentetic acid Drugs 0.000 description 2
- 229910052615 phyllosilicate Inorganic materials 0.000 description 2
- 229920002006 poly(N-vinylimidazole) polymer Polymers 0.000 description 2
- 108091033319 polynucleotide Proteins 0.000 description 2
- 102000040430 polynucleotide Human genes 0.000 description 2
- 239000002157 polynucleotide Substances 0.000 description 2
- 229920002223 polystyrene Polymers 0.000 description 2
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 2
- 235000009566 rice Nutrition 0.000 description 2
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 2
- 238000012216 screening Methods 0.000 description 2
- 230000035945 sensitivity Effects 0.000 description 2
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 2
- 229910000030 sodium bicarbonate Inorganic materials 0.000 description 2
- HLBBKKJFGFRGMU-UHFFFAOYSA-M sodium formate Chemical compound [Na+].[O-]C=O HLBBKKJFGFRGMU-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 235000019254 sodium formate Nutrition 0.000 description 2
- 239000004759 spandex Substances 0.000 description 2
- 238000009987 spinning Methods 0.000 description 2
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 2
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 2
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 238000012546 transfer Methods 0.000 description 2
- 235000011178 triphosphate Nutrition 0.000 description 2
- 239000001226 triphosphate Substances 0.000 description 2
- UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-N triphosphoric acid Chemical compound OP(O)(=O)OP(O)(=O)OP(O)(O)=O UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000000080 wetting agent Substances 0.000 description 2
- 210000002268 wool Anatomy 0.000 description 2
- UWRLZJRHSWQCQV-YFKPBYRVSA-N (2s)-2-(2-sulfoethylamino)pentanedioic acid Chemical compound OC(=O)CC[C@@H](C(O)=O)NCCS(O)(=O)=O UWRLZJRHSWQCQV-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- VKZRWSNIWNFCIQ-WDSKDSINSA-N (2s)-2-[2-[[(1s)-1,2-dicarboxyethyl]amino]ethylamino]butanedioic acid Chemical compound OC(=O)C[C@@H](C(O)=O)NCCN[C@H](C(O)=O)CC(O)=O VKZRWSNIWNFCIQ-WDSKDSINSA-N 0.000 description 1
- OCUSNPIJIZCRSZ-ZTZWCFDHSA-N (2s)-2-amino-3-methylbutanoic acid;(2s)-2-amino-4-methylpentanoic acid;(2s,3s)-2-amino-3-methylpentanoic acid Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O.CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O.CC(C)C[C@H](N)C(O)=O OCUSNPIJIZCRSZ-ZTZWCFDHSA-N 0.000 description 1
- LDVVTQMJQSCDMK-UHFFFAOYSA-N 1,3-dihydroxypropan-2-yl formate Chemical compound OCC(CO)OC=O LDVVTQMJQSCDMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WURBVZBTWMNKQT-UHFFFAOYSA-N 1-(4-chlorophenoxy)-3,3-dimethyl-1-(1,2,4-triazol-1-yl)butan-2-one Chemical compound C1=NC=NN1C(C(=O)C(C)(C)C)OC1=CC=C(Cl)C=C1 WURBVZBTWMNKQT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SSLKCRRRVHOPOI-UHFFFAOYSA-N 1h-perimidine-2-carboxylic acid Chemical compound C1=CC(NC(C(=O)O)=N2)=C3C2=CC=CC3=C1 SSLKCRRRVHOPOI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MEZSUYVBKMPDRF-UHFFFAOYSA-N 2-[carboxymethyl(ethoxy)amino]acetic acid Chemical compound CCON(CC(O)=O)CC(O)=O MEZSUYVBKMPDRF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JZNJGNZEVUNASZ-UHFFFAOYSA-N 3,6-dioxabicyclo[6.2.2]dodeca-1(10),8,11-triene-2,7-dione;oxirane Chemical compound C1CO1.O=C1OCCOC(=O)C2=CC=C1C=C2 JZNJGNZEVUNASZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MHKLKWCYGIBEQF-UHFFFAOYSA-N 4-(1,3-benzothiazol-2-ylsulfanyl)morpholine Chemical compound C1COCCN1SC1=NC2=CC=CC=C2S1 MHKLKWCYGIBEQF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 5,5-dimethyl-2,4-dioxo-1,3-oxazolidine-3-carboxamide Chemical compound CC1(C)OC(=O)N(C(N)=O)C1=O QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241001019659 Acremonium <Plectosphaerellaceae> Species 0.000 description 1
- 229920002972 Acrylic fiber Polymers 0.000 description 1
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 1
- 241000061178 Aeromicrobium sp. Species 0.000 description 1
- 244000198134 Agave sisalana Species 0.000 description 1
- 235000011624 Agave sisalana Nutrition 0.000 description 1
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- NOWKCMXCCJGMRR-UHFFFAOYSA-N Aziridine Chemical compound C1CN1 NOWKCMXCCJGMRR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241001328119 Bacillus gibsonii Species 0.000 description 1
- 241000194103 Bacillus pumilus Species 0.000 description 1
- 101000740449 Bacillus subtilis (strain 168) Biotin/lipoyl attachment protein Proteins 0.000 description 1
- 108010062877 Bacteriocins Proteins 0.000 description 1
- 241000588807 Bordetella Species 0.000 description 1
- 241000061154 Brevundimonas sp. Species 0.000 description 1
- 241000589513 Burkholderia cepacia Species 0.000 description 1
- QLYHVLWJJRLFJQ-UHFFFAOYSA-N CCC(CCCCC)(CC)P(O)(O)=O.OCC Chemical compound CCC(CCCCC)(CC)P(O)(O)=O.OCC QLYHVLWJJRLFJQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 241000282836 Camelus dromedarius Species 0.000 description 1
- 241000222120 Candida <Saccharomycetales> Species 0.000 description 1
- 244000025254 Cannabis sativa Species 0.000 description 1
- 108010084185 Cellulases Proteins 0.000 description 1
- 102000005575 Cellulases Human genes 0.000 description 1
- 229920003043 Cellulose fiber Polymers 0.000 description 1
- 241000186221 Cellulosimicrobium cellulans Species 0.000 description 1
- RKWGIWYCVPQPMF-UHFFFAOYSA-N Chloropropamide Chemical compound CCCNC(=O)NS(=O)(=O)C1=CC=C(Cl)C=C1 RKWGIWYCVPQPMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K Citrate Chemical compound [O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 241000222511 Coprinus Species 0.000 description 1
- 244000251987 Coprinus macrorhizus Species 0.000 description 1
- 235000001673 Coprinus macrorhizus Nutrition 0.000 description 1
- JPVYNHNXODAKFH-UHFFFAOYSA-N Cu2+ Chemical compound [Cu+2] JPVYNHNXODAKFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108091027757 Deoxyribozyme Proteins 0.000 description 1
- 108010001682 Dextranase Proteins 0.000 description 1
- 229920001353 Dextrin Polymers 0.000 description 1
- 239000004375 Dextrin Substances 0.000 description 1
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 1
- 108010067770 Endopeptidase K Proteins 0.000 description 1
- IMROMDMJAWUWLK-UHFFFAOYSA-N Ethenol Chemical compound OC=C IMROMDMJAWUWLK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004258 Ethoxyquin Substances 0.000 description 1
- 239000001856 Ethyl cellulose Substances 0.000 description 1
- ZZSNKZQZMQGXPY-UHFFFAOYSA-N Ethyl cellulose Chemical compound CCOCC1OC(OC)C(OCC)C(OCC)C1OC1C(O)C(O)C(OC)C(CO)O1 ZZSNKZQZMQGXPY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DBVJJBKOTRCVKF-UHFFFAOYSA-N Etidronic acid Chemical compound OP(=O)(O)C(O)(C)P(O)(O)=O DBVJJBKOTRCVKF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000193385 Geobacillus stearothermophilus Species 0.000 description 1
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 description 1
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- 241001480714 Humicola insolens Species 0.000 description 1
- 239000004354 Hydroxyethyl cellulose Substances 0.000 description 1
- 229920000663 Hydroxyethyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- 102220624340 Interferon alpha-8_A15T_mutation Human genes 0.000 description 1
- 102100027612 Kallikrein-11 Human genes 0.000 description 1
- 101710172072 Kexin Proteins 0.000 description 1
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P L-argininium(2+) Chemical compound NC(=[NH2+])NCCC[C@H]([NH3+])C(O)=O ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- 125000001176 L-lysyl group Chemical group [H]N([H])[C@]([H])(C(=O)[*])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C(N([H])[H])([H])[H] 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- 125000000769 L-threonyl group Chemical group [H]N([H])[C@]([H])(C(=O)[*])[C@](O[H])(C([H])([H])[H])[H] 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 125000003798 L-tyrosyl group Chemical group [H]N([H])[C@]([H])(C(=O)[*])C([H])([H])C1=C([H])C([H])=C(O[H])C([H])=C1[H] 0.000 description 1
- 125000003580 L-valyl group Chemical group [H]N([H])[C@]([H])(C(=O)[*])C(C([H])([H])[H])(C([H])([H])[H])[H] 0.000 description 1
- 101710098556 Lipase A Proteins 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- 101710099648 Lysosomal acid lipase/cholesteryl ester hydrolase Proteins 0.000 description 1
- 102100026001 Lysosomal acid lipase/cholesteryl ester hydrolase Human genes 0.000 description 1
- 241001330975 Magnaporthe oryzae Species 0.000 description 1
- 239000005913 Maltodextrin Substances 0.000 description 1
- 229920002774 Maltodextrin Polymers 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 241001139947 Mida Species 0.000 description 1
- 241001661345 Moesziomyces antarcticus Species 0.000 description 1
- BHDBNLIGFKUDSQ-UHFFFAOYSA-N N(C(C(=O)O)CC(=O)O)C(C(=O)O)CC(=O)O.C(CCC(=O)O)(=O)O Chemical compound N(C(C(=O)O)CC(=O)O)C(C(=O)O)CC(=O)O.C(CCC(=O)O)(=O)O BHDBNLIGFKUDSQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000005481 NMR spectroscopy Methods 0.000 description 1
- IGFHQQFPSIBGKE-UHFFFAOYSA-N Nonylphenol Natural products CCCCCCCCCC1=CC=C(O)C=C1 IGFHQQFPSIBGKE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004677 Nylon Substances 0.000 description 1
- 241000283973 Oryctolagus cuniculus Species 0.000 description 1
- SCKXCAADGDQQCS-UHFFFAOYSA-N Performic acid Chemical compound OOC=O SCKXCAADGDQQCS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920002504 Poly(2-vinylpyridine-N-oxide) Polymers 0.000 description 1
- 239000004952 Polyamide Substances 0.000 description 1
- 229920000805 Polyaspartic acid Polymers 0.000 description 1
- 239000002202 Polyethylene glycol Substances 0.000 description 1
- 239000004743 Polypropylene Substances 0.000 description 1
- 229920002396 Polyurea Polymers 0.000 description 1
- 101710093543 Probable non-specific lipid-transfer protein Proteins 0.000 description 1
- OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N Propanedioic acid Natural products OC(=O)CC(O)=O OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000168225 Pseudomonas alcaligenes Species 0.000 description 1
- 241000589755 Pseudomonas mendocina Species 0.000 description 1
- 241000589630 Pseudomonas pseudoalcaligenes Species 0.000 description 1
- 241000577556 Pseudomonas wisconsinensis Species 0.000 description 1
- 229920001131 Pulp (paper) Polymers 0.000 description 1
- 101710081551 Pyrolysin Proteins 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000187747 Streptomyces Species 0.000 description 1
- 241000187392 Streptomyces griseus Species 0.000 description 1
- 241001518258 Streptomyces pristinaespiralis Species 0.000 description 1
- 241001655322 Streptomycetales Species 0.000 description 1
- 244000269722 Thea sinensis Species 0.000 description 1
- 241000203780 Thermobifida fusca Species 0.000 description 1
- 108090001109 Thermolysin Proteins 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 1
- 101710152431 Trypsin-like protease Proteins 0.000 description 1
- 102220470553 Tryptase delta_Q87E_mutation Human genes 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000700605 Viruses Species 0.000 description 1
- 235000009754 Vitis X bourquina Nutrition 0.000 description 1
- 235000012333 Vitis X labruscana Nutrition 0.000 description 1
- 240000006365 Vitis vinifera Species 0.000 description 1
- 235000014787 Vitis vinifera Nutrition 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 229920006243 acrylic copolymer Polymers 0.000 description 1
- 230000004913 activation Effects 0.000 description 1
- 239000012190 activator Substances 0.000 description 1
- 125000002252 acyl group Chemical group 0.000 description 1
- 230000001464 adherent effect Effects 0.000 description 1
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 1
- 238000012867 alanine scanning Methods 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- AOADSHDCARXSGL-ZMIIQOOPSA-M alkali blue 4B Chemical compound CC1=CC(/C(\C(C=C2)=CC=C2NC2=CC=CC=C2S([O-])(=O)=O)=C(\C=C2)/C=C/C\2=N\C2=CC=CC=C2)=CC=C1N.[Na+] AOADSHDCARXSGL-ZMIIQOOPSA-M 0.000 description 1
- 229910052783 alkali metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000001336 alkenes Chemical class 0.000 description 1
- 125000006177 alkyl benzyl group Chemical group 0.000 description 1
- 125000005466 alkylenyl group Chemical group 0.000 description 1
- 150000003862 amino acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 description 1
- 150000008064 anhydrides Chemical class 0.000 description 1
- 239000002518 antifoaming agent Substances 0.000 description 1
- 238000010936 aqueous wash Methods 0.000 description 1
- 239000004760 aramid Substances 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920003235 aromatic polyamide Polymers 0.000 description 1
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 description 1
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 1
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000012752 auxiliary agent Substances 0.000 description 1
- 150000008107 benzenesulfonic acids Chemical class 0.000 description 1
- WPYMKLBDIGXBTP-UHFFFAOYSA-N benzoic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=CC=C1 WPYMKLBDIGXBTP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 1
- KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N boric acid Chemical compound OB(O)O KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004327 boric acid Substances 0.000 description 1
- 235000010338 boric acid Nutrition 0.000 description 1
- 102220350531 c.80A>G Human genes 0.000 description 1
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 description 1
- 235000011148 calcium chloride Nutrition 0.000 description 1
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 description 1
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 description 1
- MMCOUVMKNAHQOY-UHFFFAOYSA-N carbonoperoxoic acid Chemical compound OOC(O)=O MMCOUVMKNAHQOY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000001768 carboxy methyl cellulose Substances 0.000 description 1
- 150000007942 carboxylates Chemical class 0.000 description 1
- 150000001734 carboxylic acid salts Chemical class 0.000 description 1
- 239000008112 carboxymethyl-cellulose Substances 0.000 description 1
- 210000000085 cashmere Anatomy 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 239000003093 cationic surfactant Substances 0.000 description 1
- 150000001768 cations Chemical group 0.000 description 1
- 229920002301 cellulose acetate Polymers 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 1
- 239000004927 clay Substances 0.000 description 1
- 238000004040 coloring Methods 0.000 description 1
- 239000013065 commercial product Substances 0.000 description 1
- 235000009508 confectionery Nutrition 0.000 description 1
- 238000007334 copolymerization reaction Methods 0.000 description 1
- 229910001431 copper ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000005520 cutting process Methods 0.000 description 1
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000003111 delayed effect Effects 0.000 description 1
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 description 1
- 235000019425 dextrin Nutrition 0.000 description 1
- ZBCBWPMODOFKDW-UHFFFAOYSA-N diethanolamine Chemical compound OCCNCCO ZBCBWPMODOFKDW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940043237 diethanolamine Drugs 0.000 description 1
- 125000004177 diethyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])* 0.000 description 1
- 238000002050 diffraction method Methods 0.000 description 1
- 238000009792 diffusion process Methods 0.000 description 1
- REZZEXDLIUJMMS-UHFFFAOYSA-M dimethyldioctadecylammonium chloride Chemical compound [Cl-].CCCCCCCCCCCCCCCCCC[N+](C)(C)CCCCCCCCCCCCCCCCCC REZZEXDLIUJMMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 238000002845 discoloration Methods 0.000 description 1
- VTIIJXUACCWYHX-UHFFFAOYSA-L disodium;carboxylatooxy carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C(=O)OOC([O-])=O VTIIJXUACCWYHX-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 1
- DUYCTCQXNHFCSJ-UHFFFAOYSA-N dtpmp Chemical compound OP(=O)(O)CN(CP(O)(O)=O)CCN(CP(O)(=O)O)CCN(CP(O)(O)=O)CP(O)(O)=O DUYCTCQXNHFCSJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102220500059 eIF5-mimic protein 2_S54V_mutation Human genes 0.000 description 1
- 235000014103 egg white Nutrition 0.000 description 1
- 210000000969 egg white Anatomy 0.000 description 1
- 229920001971 elastomer Polymers 0.000 description 1
- 239000000806 elastomer Substances 0.000 description 1
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 1
- 238000005538 encapsulation Methods 0.000 description 1
- 238000003912 environmental pollution Methods 0.000 description 1
- BEFDCLMNVWHSGT-UHFFFAOYSA-N ethenylcyclopentane Chemical compound C=CC1CCCC1 BEFDCLMNVWHSGT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940093500 ethoxyquin Drugs 0.000 description 1
- DECIPOUIJURFOJ-UHFFFAOYSA-N ethoxyquin Chemical compound N1C(C)(C)C=C(C)C2=CC(OCC)=CC=C21 DECIPOUIJURFOJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019285 ethoxyquin Nutrition 0.000 description 1
- 229920001249 ethyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- 235000019325 ethyl cellulose Nutrition 0.000 description 1
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 1
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 1
- 239000002979 fabric softener Substances 0.000 description 1
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 description 1
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 1
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 1
- 239000006081 fluorescent whitening agent Substances 0.000 description 1
- 239000006260 foam Substances 0.000 description 1
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 1
- 239000003205 fragrance Substances 0.000 description 1
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 1
- 108020001507 fusion proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000037865 fusion proteins Human genes 0.000 description 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 1
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229930182470 glycoside Natural products 0.000 description 1
- PMYUVOOOQDGQNW-UHFFFAOYSA-N hexasodium;trioxido(trioxidosilyloxy)silane Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-][Si]([O-])([O-])O[Si]([O-])([O-])[O-] PMYUVOOOQDGQNW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920001519 homopolymer Polymers 0.000 description 1
- 150000002430 hydrocarbons Chemical class 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 1
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 1
- 235000019447 hydroxyethyl cellulose Nutrition 0.000 description 1
- 238000005286 illumination Methods 0.000 description 1
- 150000003949 imides Chemical class 0.000 description 1
- 150000002466 imines Chemical class 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 238000011835 investigation Methods 0.000 description 1
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 1
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 description 1
- JEIPFZHSYJVQDO-UHFFFAOYSA-N iron(III) oxide Inorganic materials O=[Fe]O[Fe]=O JEIPFZHSYJVQDO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 1
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 1
- 230000002045 lasting effect Effects 0.000 description 1
- 238000004900 laundering Methods 0.000 description 1
- 125000000400 lauroyl group Chemical group O=C([*])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 description 1
- 239000011976 maleic acid Substances 0.000 description 1
- VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N maleic acid Chemical compound OC(=O)\C=C/C(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N 0.000 description 1
- 229940035034 maltodextrin Drugs 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- 125000001360 methionine group Chemical group N[C@@H](CCSC)C(=O)* 0.000 description 1
- 229920000609 methyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- 239000001923 methylcellulose Substances 0.000 description 1
- 235000010981 methylcellulose Nutrition 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 210000000050 mohair Anatomy 0.000 description 1
- 150000004682 monohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 210000003928 nasal cavity Anatomy 0.000 description 1
- 239000005445 natural material Substances 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 125000001402 nonanoyl group Chemical group O=C([*])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 description 1
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 description 1
- LIXVMPBOGDCSRM-UHFFFAOYSA-N nonylbenzene Chemical compound CCCCCCCCCC1=CC=CC=C1 LIXVMPBOGDCSRM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SNQQPOLDUKLAAF-UHFFFAOYSA-N nonylphenol Chemical compound CCCCCCCCCC1=CC=CC=C1O SNQQPOLDUKLAAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920001778 nylon Polymers 0.000 description 1
- 230000008520 organization Effects 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 1
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- JRKICGRDRMAZLK-UHFFFAOYSA-L peroxydisulfate Chemical compound [O-]S(=O)(=O)OOS([O-])(=O)=O JRKICGRDRMAZLK-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- MPNNOLHYOHFJKL-UHFFFAOYSA-N peroxyphosphoric acid Chemical compound OOP(O)(O)=O MPNNOLHYOHFJKL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000002823 phage display Methods 0.000 description 1
- 125000001997 phenyl group Chemical group [H]C1=C([H])C([H])=C(*)C([H])=C1[H] 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UEZVMMHDMIWARA-UHFFFAOYSA-M phosphonate Chemical compound [O-]P(=O)=O UEZVMMHDMIWARA-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 238000005222 photoaffinity labeling Methods 0.000 description 1
- 229920003023 plastic Polymers 0.000 description 1
- 239000004033 plastic Substances 0.000 description 1
- 239000004014 plasticizer Substances 0.000 description 1
- 229920000747 poly(lactic acid) Polymers 0.000 description 1
- 229920002647 polyamide Polymers 0.000 description 1
- 108010064470 polyaspartate Proteins 0.000 description 1
- 229920005646 polycarboxylate Polymers 0.000 description 1
- 125000003367 polycyclic group Chemical group 0.000 description 1
- 229920000139 polyethylene terephthalate Polymers 0.000 description 1
- 239000005020 polyethylene terephthalate Substances 0.000 description 1
- 239000004626 polylactic acid Substances 0.000 description 1
- 229920000193 polymethacrylate Polymers 0.000 description 1
- 235000010482 polyoxyethylene sorbitan monooleate Nutrition 0.000 description 1
- 229920001155 polypropylene Polymers 0.000 description 1
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 1
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 1
- 229920001296 polysiloxane Polymers 0.000 description 1
- 229920000136 polysorbate Polymers 0.000 description 1
- 229920000053 polysorbate 80 Polymers 0.000 description 1
- 229920006306 polyurethane fiber Polymers 0.000 description 1
- 239000004800 polyvinyl chloride Substances 0.000 description 1
- 229920000915 polyvinyl chloride Polymers 0.000 description 1
- 229920006316 polyvinylpyrrolidine Polymers 0.000 description 1
- 239000001267 polyvinylpyrrolidone Substances 0.000 description 1
- 239000004300 potassium benzoate Substances 0.000 description 1
- HDMGAZBPFLDBCX-UHFFFAOYSA-M potassium;sulfooxy sulfate Chemical compound [K+].OS(=O)(=O)OOS([O-])(=O)=O HDMGAZBPFLDBCX-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 238000007781 pre-processing Methods 0.000 description 1
- 230000001376 precipitating effect Effects 0.000 description 1
- 239000001294 propane Substances 0.000 description 1
- 235000019260 propionic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000004405 propyl p-hydroxybenzoate Substances 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 230000012846 protein folding Effects 0.000 description 1
- ROSDSFDQCJNGOL-UHFFFAOYSA-N protonated dimethyl amine Natural products CNC ROSDSFDQCJNGOL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UMJSCPRVCHMLSP-UHFFFAOYSA-N pyridine Natural products COC1=CC=CN=C1 UMJSCPRVCHMLSP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- IUVKMZGDUIUOCP-BTNSXGMBSA-N quinbolone Chemical compound O([C@H]1CC[C@H]2[C@H]3[C@@H]([C@]4(C=CC(=O)C=C4CC3)C)CC[C@@]21C)C1=CCCC1 IUVKMZGDUIUOCP-BTNSXGMBSA-N 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 230000006798 recombination Effects 0.000 description 1
- 238000005215 recombination Methods 0.000 description 1
- 238000002310 reflectometry Methods 0.000 description 1
- 230000008521 reorganization Effects 0.000 description 1
- 102200131574 rs11556620 Human genes 0.000 description 1
- 102220036452 rs137882485 Human genes 0.000 description 1
- 102200065573 rs140660066 Human genes 0.000 description 1
- 102200118280 rs33918343 Human genes 0.000 description 1
- 102220243297 rs374524755 Human genes 0.000 description 1
- 102200128586 rs397508464 Human genes 0.000 description 1
- 102220005204 rs63750783 Human genes 0.000 description 1
- 102220289974 rs757282628 Human genes 0.000 description 1
- 102220123717 rs759057581 Human genes 0.000 description 1
- 102200025035 rs786203989 Human genes 0.000 description 1
- 102220099575 rs878853725 Human genes 0.000 description 1
- 210000002374 sebum Anatomy 0.000 description 1
- 230000028327 secretion Effects 0.000 description 1
- 230000001953 sensory effect Effects 0.000 description 1
- 230000014860 sensory perception of taste Effects 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 238000004088 simulation Methods 0.000 description 1
- 235000015424 sodium Nutrition 0.000 description 1
- 235000017557 sodium bicarbonate Nutrition 0.000 description 1
- 229960001922 sodium perborate Drugs 0.000 description 1
- 229940045872 sodium percarbonate Drugs 0.000 description 1
- 159000000000 sodium salts Chemical class 0.000 description 1
- AXMCIYLNKNGNOT-UHFFFAOYSA-N sodium;3-[[4-[(4-dimethylazaniumylidenecyclohexa-2,5-dien-1-ylidene)-[4-[ethyl-[(3-sulfophenyl)methyl]amino]phenyl]methyl]-n-ethylanilino]methyl]benzenesulfonate Chemical compound [Na+].C=1C=C(C(=C2C=CC(C=C2)=[N+](C)C)C=2C=CC(=CC=2)N(CC)CC=2C=C(C=CC=2)S([O-])(=O)=O)C=CC=1N(CC)CC1=CC=CC(S(O)(=O)=O)=C1 AXMCIYLNKNGNOT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MZSDGDXXBZSFTG-UHFFFAOYSA-M sodium;benzenesulfonate Chemical compound [Na+].[O-]S(=O)(=O)C1=CC=CC=C1 MZSDGDXXBZSFTG-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L sodium;oxido carbonate Chemical compound [Na+].[O-]OC([O-])=O MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M sodium;oxidooxy(oxo)borane Chemical compound [Na+].[O-]OB=O YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000004334 sorbic acid Substances 0.000 description 1
- 235000010199 sorbic acid Nutrition 0.000 description 1
- 229940075582 sorbic acid Drugs 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000004575 stone Substances 0.000 description 1
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 1
- 150000003457 sulfones Chemical class 0.000 description 1
- 229910021653 sulphate ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 1
- BHTRKEVKTKCXOH-LBSADWJPSA-N tauroursodeoxycholic acid Chemical compound C([C@H]1C[C@@H]2O)[C@H](O)CC[C@]1(C)[C@@H]1[C@@H]2[C@@H]2CC[C@H]([C@@H](CCC(=O)NCCS(O)(=O)=O)C)[C@@]2(C)CC1 BHTRKEVKTKCXOH-LBSADWJPSA-N 0.000 description 1
- 150000004685 tetrahydrates Chemical class 0.000 description 1
- 108010031354 thermitase Proteins 0.000 description 1
- 239000002562 thickening agent Substances 0.000 description 1
- VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N trans-butenedioic acid Natural products OC(=O)C=CC(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000013519 translation Methods 0.000 description 1
- 150000003626 triacylglycerols Chemical class 0.000 description 1
- UFTFJSFQGQCHQW-UHFFFAOYSA-N triformin Chemical compound O=COCC(OC=O)COC=O UFTFJSFQGQCHQW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000006150 trypticase soy agar Substances 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920003169 water-soluble polymer Polymers 0.000 description 1
- 238000009941 weaving Methods 0.000 description 1
- 239000002759 woven fabric Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38636—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing enzymes other than protease, amylase, lipase, cellulase, oxidase or reductase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/0005—Other compounding ingredients characterised by their effect
- C11D3/0068—Deodorant compositions
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38618—Protease or amylase in liquid compositions only
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38645—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing cellulase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38654—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing oxidase or reductase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/48—Medical, disinfecting agents, disinfecting, antibacterial, germicidal or antimicrobial compositions
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
- C11D2111/10—Objects to be cleaned
- C11D2111/12—Soft surfaces, e.g. textile
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Accessory Of Washing/Drying Machine, Commercial Washing/Drying Machine, Other Washing/Drying Machine (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Chemical Or Physical Treatment Of Fibers (AREA)
Abstract
本发明涉及一种洗涤剂组合物,该洗涤剂组合物包括一种或多种阴离子表面活性剂;一种选自下组的酶,该组由以下各项组成:蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、碳水化物酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶以及氧化酶;以及一种脱氧核糖核酸酶(DNA酶)。
Description
对序列表的引用
本申请包含计算机可读形式的序列表。该计算机可读形式通过引用结合在此。
发明领域
本发明涉及一种包含脱氧核糖核酸酶(DNA酶)的洗涤剂组合物,一种纺织品洗涤方法,一种根据该方法洗涤的纺织品以及DNA酶用于减少来自衣物和/或纺织品的恶臭、用于抗再沉积和用于维持或改善纺织品的白度的用途。
背景
当使用衣物(像T恤或运动衣)时,它们暴露于来自使用者的身体和来自它们使用的环境的其余部分的细菌。这些细菌是难闻的气味的来源,在使用后产生难闻的气味但是即使洗涤后难闻的气味仍可存在。这种难闻的气味的原因是细菌粘附到纺织品表面。由于粘附到纺织品上,即使洗涤后细菌仍可存在,并且继续成为难闻的气味的来源。
国际专利申请WO 2011/098579涉及细菌脱氧核糖核酸酶化合物以及用于破坏和预防生物膜的方法。
本发明依赖于来自现实生活中的衣物的细菌多样性的研究(参见实例 1)的数据。从衣物中分离出二十四种细菌和真菌菌落,其中的许多产生令人非常不快的气味/恶臭。
本发明提供了一种通过在洗涤过程中减少某些特定细菌粘附到纺织品表面而解决臭味问题的方案。所选细菌是非常难闻的气味的来源,并且分离自现实生活中的衣物。
概述
本发明提供了一种洗涤剂组合物,该洗涤剂组合物包括一种或多种阴离子表面活性剂;一种选自下组的酶,该组由以下各项组成:蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、碳水化物酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶以及氧化酶;以及一种脱氧核糖核酸酶(DNA酶)。
本发明进一步涉及一种纺织品洗涤方法,该方法包括:
a.将一种纺织品暴露于一种洗涤液,该洗涤液包括根据本发明的DNA 酶或洗涤剂组合物,
b.完成至少一个洗涤循环;并且
c.任选地冲洗该纺织品。
本发明进一步涉及一种根据本发明方法洗涤的纺织品。
并且,本发明涉及脱氧核糖核酸酶(DNA酶)用于减少来自衣物和/或纺织品的恶臭、用于抗再沉积和用于维持或改善纺织品的白度的用途。
定义
酶洗涤益处:在此将术语“酶洗涤益处”定义为将一种酶添加至洗涤剂中与不具有该酶的同一洗涤剂相比的有利效果。可以由酶提供的重要的洗涤益处是在洗涤和/或清洁之后没有或有非常少的可见污垢的污物去除,预防或减少在洗涤过程中释放的污垢的再沉积(一种也被称作抗再沉积的效果),完全或部分恢复纺织品的白度(一种也被称作增白的效果),这些纺织品初始是白色的但是在重复使用和洗涤后获得浅灰色或浅黄色的外观。不直接与污垢的催化去污或其再沉积的预防相关的纺织品护理益处对于酶洗涤益处而言也是重要的。此类纺织品护理益处的实例是预防或减少染料从一织物转移至另一织物或同一织物的另一部分(一种也被称作染料转移抑制或抗返染的效果),从织物表面去除突出或断裂的纤维以减少起球倾向或去除已经存在的绒球或绒毛(一种也被称作抗起球的效果),改善织物柔软性,织物的颜色澄清以及去除陷在织物或服装的纤维中的微粒状污垢。酶漂白是一种另外的酶洗涤益处,其中通常将催化活性用于催化漂白组分(例如过氧化氢或其他过氧化物)的形成。
纺织品:术语“纺织品”意指包括纱线、纱线中间体、纤维、非机织物材料、天然材料、合成材料、以及任何其他纺织品材料的任何纺织品材料,这些材料制造的织物和由这些织物制成的产品(例如服装和其他物品)。该纺织品或织物可以处于针织品、机织物、牛仔布、非机织物、毡、纱线、以及毛巾布的形式。这些纺织品可以是纤维素基的,如天然纤维素,包括棉布、亚麻/亚麻布、黄麻、苎麻、剑麻或椰壳纤维或者人造纤维素(例如,来源于木浆),包括纤维胶/人造丝、醋酸纤维素纤维(三胞)、莱赛尔纤维(lyocell)或其共混物。纺织品或织物也可以不基于纤维素,如天然聚酰胺,包括羊毛、驼毛、羊绒、马海毛、兔毛和蚕丝或合成聚合物如尼龙、芳族聚酰胺、聚酯、丙烯酸、聚丙烯和氨纶/弹性纤维 (spandex/elastane)、或其共混物其以及基于纤维素和不基于纤维素的纤维的共混物。共混物的实例是棉和/或人造丝/纤维胶与一种或几种伴随材料的共混物,该伴随材料例如是羊毛、合成纤维(例如聚酰胺纤维、丙烯酸纤维、聚酯纤维、聚氯乙烯纤维、聚氨酯纤维、聚脲纤维、芳族聚酰胺纤维)和/或含纤维素的纤维(例如人造丝/纤维胶、苎麻、亚麻/亚麻布、黄麻、醋酸纤维素纤维、莱赛尔纤维)。织物可以是常规的可洗涤衣物,例如玷污的家居衣物。当使用术语织物或衣服时,旨在也包括广义术语纺织品。
改进的洗涤性能:在此将术语“改进的洗涤性能”定义为相对于没有 DNA酶的参比洗涤剂组合物的洗涤性能,包含DNA酶的洗涤剂组合物例如通过增加的恶臭去除或污物去除而展示出增加的洗涤性能。
白度:在此将术语“白度”定义为在不同领域并且针对不同顾客具有不同含义的广义术语。白度的损失可以例如归因于灰化、黄化、或光增亮剂/调色剂的去除。灰化和黄化可归因于污垢再沉积、身体污垢、来自例如铁和铜离子或染料转移的着色。白度可以包括来自以下列表的一个或若干问题:着色剂或染料作用;不完全污物去除(例如身体污垢、皮脂等);再沉积(物体的灰化、黄化或其他变色)(去除的污垢与纺织品的其他部分(弄脏的或未弄脏的)再关联);在应用过程中纺织品的化学变化;以及颜色的澄清或淡色化。
详细说明
本发明提供了一种洗涤剂组合物,该洗涤剂组合物包括一种或多种阴离子表面活性剂;一种选自下组的酶,该组由以下各项组成:蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、碳水化物酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶以及氧化酶;以及一种脱氧核糖核酸酶(DNA酶)。
可以将该洗涤剂组合物用于一种纺织品洗涤方法中,该方法包括:
a.将一种纺织品暴露于一种洗涤液,该洗涤液包括根据本发明的DNA 酶或洗涤剂组合物,
b.完成至少一个洗涤循环;并且
c.任选地冲洗该纺织品。
本发明进一步涉及脱氧核糖核酸酶(DNA酶)用于减少来自衣物和/或纺织品的恶臭的用途。
如上所述,当使用衣物(像T恤或运动衣)时,它们暴露于来自使用者的身体和来自它们使用的环境的其余部分的细菌。这些细菌是难闻的气味的来源,在使用后产生难闻的气味但是即使洗涤后难闻的气味仍可存在。
当洗涤此类纺织品时,当打开洗衣机并且拿出湿的衣物时,可以出现使人不快的气味。这种气味或恶臭给出纺织品不干净并且需要再次洗涤的印象。即使在手洗衣物方法中,也可能从湿的衣物中感觉到恶臭。
本发明的一个优势在于这种恶臭不会从湿的衣物出现,即当打开洗衣机时。这使得洗涤过程在家庭和工业应用中都变成一项更具吸引力的任务。
本发明的另一个优势在于,当从洗衣机或洗涤液中直接取出湿的衣物时,衣物没有恶臭并且感觉到是干净的。因而,节省了用于第二次或甚至第三次洗涤的时间、金钱和能量。这对于环境而言具有巨大优势。
在常规的洗衣方法中,恶臭甚至可以在洗衣过程和干燥过程中幸存。这具有以下效果:当使用纺织品时,可以感受到恶臭。这对于纺织品的使用者而言是令人非常不快的,即当穿着甚至在开始体育活动之前便闻到气味的运动衣时。这对于纺织品的使用者而言可能是令人尴尬的并且甚至可以导致在纺织品被穿破之前便被丢弃并且由新的运动服代替。通过使用本发明这被避免并且因而由于使用有限的资料(如用于新的纺织品的原料)、水、能量以及环境污染而节约环境。
在本发明的一个实施例中,该洗涤剂组合物的阴离子表面活性剂选自下组,该组由以下各项组成:直链烷基苯磺酸盐(LAS)、LAS的异构体、支链烷基苯磺酸盐(BABS)、苯基链烷磺酸盐、α-烯烃磺酸盐(AOS)、烯烃磺酸盐、链烯烃磺酸盐、链烷-2,3-二基双(硫酸盐)、羟基链烷磺酸盐以及二磺酸盐、烷基硫酸盐(AS)(如十二烷基硫酸钠(SDS))、脂肪醇硫酸盐(FAS)、伯醇硫酸盐(PAS)、醇醚硫酸盐(AES或AEOS或 FES)、仲链烷磺酸盐(SAS)、石蜡烃磺酸盐(PS)、酯磺酸盐、磺化的脂肪酸甘油酯、α-磺酸基脂肪酸甲酯(α-SFMe或SES)、甲酯磺酸盐 (MES)、烷基琥珀酸或烯基琥珀酸、十二烯基/十四烯基琥珀酸 (DTSA)、氨基酸的脂肪酸衍生物、磺酸基琥珀酸或皂的二酯和单酯。
在一个实施例中,阴离子表面活性剂的量在1%至40%的范围内、在5%至30%的范围内、在5%至15%的范围内或在20%至25%的范围内。
在一个实施例中,洗涤剂助洗剂或共助洗剂的量在0%至65%的范围内、在40%-65%的范围内或在40%至65%的范围内。
在本发明的一个实施例中,该组合物包括10-40w/w%的表面活性剂、 4-50w/w%的助洗剂和0-5w/w%的聚合物,以及任选地填充剂、溶剂和酶稳定剂。
在本发明的一个实施例中,该洗涤剂组合物包括
a.一种或多种阴离子表面活性剂;
b.一种选自下组的酶,该组由以下各项组成:蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、碳水化物酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶以及氧化酶;以及
c.一种脱氧核糖核酸酶(DNA酶),其中该DNA酶可获得自一种细菌。
在一个实施例中,该DNA酶可获得自芽孢杆菌属。
在本发明的一个实施例中,该洗涤剂组合物包括
a.一种或多种阴离子表面活性剂;
b.一种选自下组的酶,该组由以下各项组成:蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、碳水化物酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶以及氧化酶;以及
c.一种脱氧核糖核酸酶(DNA酶),其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1 的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少80%一致性。
在本发明的一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ IDNO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少85%一致性。
在一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少90%一致性。
在一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少95%一致性。
在一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少97%一致性。
在一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少98%一致性。
在一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少99%一致性。
在一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有100%一致性。
在一个实施例中,本发明的洗涤剂组合物能够减少选自下组的细菌粘附至表面,该组由以下各项组成:不动杆菌属、气微菌属(Aeromicrobium sp.)、短波单胞菌属(Brevundimonas sp.)、微杆菌属、滕黄微球菌、假单胞菌属、表皮葡萄球菌以及寡养单胞菌属,或能够使细菌从它们粘附至其上的表面释放。在一个实施例中,该表面是纺织品表面。
在一个实施例中,该组合物能够减少来自湿的衣物的恶臭。
在一个实施例中,该组合物能够减少来自干的衣物的恶臭。
在本发明的一个实施例中,该洗涤剂组合物包括
a.一种或多种阴离子表面活性剂;
b.一种选自下组的酶,该组由以下各项组成:蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、碳水化物酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶以及氧化酶;以及
c.一种脱氧核糖核酸酶(DNA酶),其中该DNA酶可获得自一种细菌,并且该组合物能够减少来自湿的和/或干的衣物的恶臭。
在一个实施例中,该DNA酶可获得自芽孢杆菌属。
在本发明的一个实施例中,该洗涤剂组合物包括
a.一种或多种阴离子表面活性剂;
b.一种选自下组的酶,该组由以下各项组成:蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、碳水化物酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶以及氧化酶;以及
c.一种脱氧核糖核酸酶(DNA酶),其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1 的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少80%一致性,并且该组合物能够减少来自湿的和/或干的衣物的恶臭。
在本发明的一个实施例中,该洗涤剂组合物包括
a.一种或多种阴离子表面活性剂;
b.一种选自下组的酶,该组由以下各项组成:蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、碳水化物酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶以及氧化酶;以及
c.一种脱氧核糖核酸酶(DNA酶),其中该DNA酶可获得自一种细菌,并且该组合物能够减少来自湿的和/或干的衣物的E-2-壬烯醛的量。
在一个实施例中,该洗涤剂组合物能够将存在于纺织品上的E-2-壬烯醛的量减少至洗涤之前存在于该纺织品上的E-2-壬烯醛的量的低于80%。
在一个实施例中,该洗涤剂组合物能够将存在于纺织品上的E-2-壬烯醛的量减少至洗涤之前存在于该纺织品上的E-2-壬烯醛的量的低于70%、低于 60%、低于50%、低于40%、低于30%、低于20%、低于10%或低于5%,或被减少。
在本发明的一个实施例中,该组合物是棒、均匀的片剂、具有两个或更多个层的片剂、具有一个或多个室的袋、规则的或压缩的粉末、颗粒、膏、凝胶、或规则的、压缩的或浓缩的液体。
在一个实施例中,该组合物是一种液体洗涤剂。在一个实施例中,该组合物是一种粉末或颗粒洗涤剂。
本发明进一步涉及一种纺织品洗涤方法,该方法包括:
a.将一种纺织品暴露于一种洗涤液,该洗涤液包括根据权利要求1-14 中任一项所述的DNA酶或洗涤剂组合物,
b.完成至少一个洗涤循环;并且
c.任选地冲洗该纺织品。
在一个实施例中,该洗涤液的pH在7至10的范围内,优选7至9,例如 7.5。
在本发明的一个实施例中,该洗涤液的温度在5℃至95℃的范围内、或在10℃至80℃的范围内、或在10℃至70℃的范围内、或在10℃至60℃的范围内、或在10℃至50℃的范围内、或在15℃至40℃的范围内、或在20℃至 30℃的范围内。
在本发明的一个优选实施例中,该洗涤液的温度在20℃至30℃的范围内,例如30℃。
低温下的洗涤给出以下优势:能量消耗被减少。减少能量消耗具有环境优势。
在本发明的一个实施例中,在第一个并且任选地第二个和第三个洗涤循环过程中,将该纺织品暴露于洗涤液。
在一个实施例中,在暴露于洗涤液后,冲洗该纺织品。在一个实施例中,当冲洗该纺织品时,使用调节剂。
在本发明的一个实施例中,提供了一种纺织品洗涤方法,该方法包括:
a.将一种纺织品暴露于一种洗涤液,该洗涤液包括根据权利要求1-14 中任一项所述的DNA酶或洗涤剂组合物,
b.完成至少一个洗涤循环;并且
c.任选地冲洗该纺织品,
其中完成该方法的步骤a-c后,纺织品的恶臭被减少。
在一个实施例中,湿的纺织品的恶臭被减少。在一个实施例中,干的纺织品的恶臭被减少。
在一个实施例中,本发明涉及洗涤的纺织品。
本发明进一步涉及脱氧核糖核酸酶(DNA酶)用于减少来自衣物和/或纺织品的恶臭的用途。
在一个实施例中,该恶臭包括E-2-壬烯醛。在一个实施例中,本发明涉及DNA酶用于减少纺织品上的E-2-壬烯醛的量的用途。
在本发明的一个实施例中,存在于纺织品上的E-2-壬烯醛的量被减少至洗涤之前存在于该纺织品上的E-2-壬烯醛的量的低于80%。
在一个实施例中,存在于纺织品上的E-2-壬烯醛的量被减少至洗涤之前存在于该纺织品上的E-2-壬烯醛的量的低于70%、低于60%、低于50%、低于40%、低于30%、低于20%、低于10%或低于5%,或被减少。
在本发明的一个实施例中,该DNA酶可获得自一种细菌。
在一个实施例中,该DNA酶可获得自芽孢杆菌属。
下文将进一步描述DNA酶。
在本发明的一个实施例中,纺织品的白度被维持或甚至被改善。在一个实施例中,洗涤循环过程中的污垢的再沉积被减少。
在一个实施例中,本发明涉及脱氧核糖核酸酶(DNA酶)用于减少来自衣物和/或纺织品的恶臭的用途。
该DNA酶可以用于减少来自以下衣服的恶臭,这些衣服在正常使用过程中已经暴露于直接身体接触,在10℃-40℃下洗涤,并且随后在正常使用过程中再次暴露于直接身体接触。
在本发明的一个实施例中,该DNA酶被用于减少纺织品上的E-2-壬烯醛的量。存在于纺织品上的E-2-壬烯醛的量被减少至洗涤之前存在于该纺织品上的E-2-壬烯醛的量的低于80%。在一个实施例中,存在于纺织品上的E- 2-壬烯醛的量被减少至洗涤之前存在于该纺织品上的E-2-壬烯醛的量的低于 70%、低于60%、低于50%、低于40%、低于30%、低于20%、低于10%或低于5%,或被减少。
在一个实施例中,该DNA酶被用于维持或改善纺织品的白度。
在一个实施例中,该DNA酶被用于减少洗涤循环过程中的污垢的再沉积。
该DNA酶可获得自一种细菌,例如可获得自芽孢杆菌属。
在本发明的一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至 110或SEQ IDNO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少85%一致性。
在一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少90%一致性。
在一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少95%一致性。
在一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少97%一致性。
在一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少98%一致性。
在一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少99%一致性。
在一个实施例中,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有100%一致性。
脱氧核糖核酸酶(DNA酶)
脱氧核糖核酸酶(DNA酶)是催化DNA骨架中的磷酸二酯键的水解切割从而降解DNA的任何酶。
根据本发明,可获得自细菌的DNA酶是优选的;特别地,可获得自芽孢杆菌属的DNA酶是优选的;特别地,可获得自枯草芽孢杆菌或地衣芽孢杆菌的DNA酶是优选的。
在本发明中使用的DNA酶包括SEQ ID NO:1的成熟多肽,该成熟多肽如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110(27至136)所示,其来源于枯草芽孢杆菌;或SEQ ID NO:2的成熟多肽,该成熟多肽如SEQ ID NO:2的氨基酸1至 109所示,其来源于地衣芽孢杆菌。
该DNA酶可以包括如SEQ ID NO:1的氨基酸-26至110(SEQ ID NO:1 的氨基酸1至136)或SEQ ID NO:2的氨基酸-33至109(SEQ ID NO:2的氨基酸1至142)所示的氨基酸序列或其具有DNA酶活性的片段(例如成熟多肽)或由其组成。SEQ ID NO:1的氨基酸-26至110(SEQ ID NO:1的氨基酸 1至136)或SEQ ID NO:1的氨基酸1至110(SEQ ID NO:1的27至136)的片段是一种多肽,该多肽具有一个或多个从SEQ ID NO:1的氨基和/或羧基末端缺失的氨基酸。SEQ ID NO:2的氨基酸-33至109(SEQ ID NO:2的氨基酸 1至142)或SEQ ID NO:2的1至109(SEQ ID NO:1的34至142)的片段是一种多肽,该多肽具有一个或多个从SEQ ID NO:2的氨基和/或羧基末端缺失的氨基酸。
本发明还提供了基本上与以上多肽同源的DNA酶多肽及其种类同系物 (旁系同源物或直系同源物)。在此使用术语“基本上同源”表示与SEQ ID NO:1或SEQ ID NO:2的氨基酸序列至少80%、优选至少85%、更优选至少90%、更优选至少95%、甚至更优选至少97%相同,并且最优选至少99%或更多相同的多肽、或其具有DNA酶活性的片段、或其直系同源物或旁系同源物。
出于本发明的目的,使用如在EMBOSS包(EMBOSS:欧洲分子生物学开放软件套件(The European Molecular Biology Open Software Suite),赖斯(Rice)等人,2000,遗传学趋势(Trends Genet.)16:276-277)(优选5.0.0版或更新版本)的尼德尔(Needle)程序中所实施的尼德尔曼-翁施 (Needleman-Wunsch)算法(尼德尔曼(Needleman)和翁施(Wunsch),1970,分子生物学杂志(J.Mol.Biol.)48:443-453)来确定两个氨基酸序列之间的序列一致性。使用的这些参数是空位开放罚分10、空位延伸罚分0.5,以及EBLOSUM62(BLOSUM62的EMBOSS版本)取代矩阵。尼德尔标注的“最长的一致性”的输出(使用-非简化选项获得)被用作百分比一致性,并且如下计算:
(一致的残基X 100)/(比对长度-比对中的空位总数)
在另一个实施例中,SEQ ID NO:1或SEQ ID NO:2的DNA酶在一个或多个(例如,若干个)位置处包括取代、缺失和/或插入。在一个实施例中,引入SEQ ID NO:1或SEQ ID NO:2的成熟多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目不超过10个,例如1、2、3、4、5、6、7、8或9个。这些氨基酸变化可以具有微小性质,即,不会显著地影响蛋白质的折叠和/或活性的保守氨基酸取代或插入;典型地1-30个氨基酸的小缺失;小的氨基-或羧基-末端延伸,如氨基末端的甲硫氨酸残基;多达20-25个残基的小接头肽;或便于通过改变净电荷或另一种功能来纯化的小延伸,如聚组氨酸段 (tract)、抗原表位或结合结构域。
保守取代的实例是在下组的范围内:碱性氨基酸(精氨酸、赖氨酸及组氨酸)、酸性氨基酸(谷氨酸和天冬氨酸)、极性氨基酸(谷氨酰胺和天冬酰胺)、疏水性氨基酸(亮氨酸、异亮氨酸及缬氨酸)、芳香族氨基酸(苯丙氨酸、色氨酸及酪氨酸)及小氨基酸(甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、苏氨酸及甲硫氨酸)。一般不会改变比活性的氨基酸取代是本领域已知的并且例如由H.诺伊拉特(Neurath)和R.L.希尔(Hill),1979,在蛋白质(The Proteins),学术出版社(Academic Press),纽约中描述。常见取代是Ala/Ser、Val/Ile、Asp/Glu、Thr/Ser、Ala/Gly、Ala/Thr、Ser/Asn、 Ala/Val、Ser/Gly、Tyr/Phe、Ala/Pro、Lys/Arg、Asp/Asn、Leu/Ile、 Leu/Val、Ala/Glu、和Asp/Gly。
可替代地,氨基酸改变具有这样一种性质:改变多肽的物理化学特性。例如,氨基酸改变可以提高多肽的热稳定性、改变底物特异性、改变最适pH,等等。
可以根据本领域中已知的程序,如定点诱变或丙氨酸扫描诱变(坎宁汉(Cunningham)和威尔斯(Wells),1989,科学(Science)244:1081- 1085)来鉴定多肽中的必需氨基酸。在后一项技术中,在该分子中的每个残基处引入单个丙氨酸突变,并且对所得突变体分子的DNA酶活性进行测试以鉴定对于该分子的活性至关重要的氨基酸残基。还参见,希尔顿 (Hilton)等人,1996,生物化学杂志(J.Biol.Chem.)271:4699-4708。也可结合假定接触位点氨基酸的突变,如通过以下技术例如核磁共振、结晶学、电子衍射、或光亲和标记进行确定的对结构进行物理学分析,从而确定酶的活性位点或其他生物学相互作用。参见例如,德沃斯(de Vos)等人,1992,科学(Science)255:306-312;史密斯(Smith)等人,1992,分子生物学杂志(J.Mol.Biol.)224:899-904;乌拉达维(Wlodaver)等人,1992,欧洲生化学会联合会快报(FEBS Lett.)309:59-64。还可以从与相关多肽的比对来推断鉴定必需氨基酸。
可以做出单个或多个氨基酸取代、缺失和/或插入并且使用诱变、重组和/或改组的已知方法进行测试,随后进行相关筛选程序,如由里德哈尔-奥尔森(Reidhaar-Olson)和萨奥尔(Sauer),1988,科学(Science)241: 53-57;博维(Bowie)和萨奥尔,1989,美国国家科学院院刊(Proc.Natl. Acad.Sci.USA)86:2152-2156;WO 95/17413;或WO 95/22625所披露的那些。可以使用的其他方法包括易错PCR、噬菌体展示(例如洛曼 (Lowman)等人,1991,生物化学(Biochemistry)30:10832-10837;美国专利号5,223,409;WO 92/06204)以及区域定向诱变(德比什尔 (Derbyshire)等人,1986,基因(Gene)46:145;内尔(Ner)等人, 1988,DNA 7:127)。
可以结合诱变/改组方法与高通量自动化筛选方法来检测由宿主细胞表达的克隆的、诱变的多肽的活性(内斯(Ness)等人,1999,自然生物技术(Nature Biotechnology)17:893-896)。编码活性多肽的诱变的DNA分子可以回收自宿主细胞,并且使用本领域的标准方法对其进行迅速测序。这些方法允许迅速确定多肽中单个氨基酸残基的重要性。
该多肽可以是一种杂交多肽,其中一个多肽的一个区域融合在另一个多肽的一个区域的N-末端或C-末端。
该多肽可以是一种融合多肽或可裂解的融合多肽,其中另一个多肽是在本发明多肽的N-末端或C-末端处融合。通过将编码另一多肽的多核苷酸融合到本发明的多核苷酸而产生融合多肽。用于产生融合多肽的技术在本领域是已知的,并包括连接编码多肽的编码序列,这样使得它们在框内并且使得融合多肽的表达处于相同的一个或多个启动子和终止子的控制下。融合多肽还可以使用内含肽技术来构建,其中融合多肽在翻译后产生(库珀(Cooper)等人,1993,欧洲分子生物学学会杂志(EMBO J.)12:2575- 2583;道森(Dawson)等人,1994,科学(Science)266:776-779)。
融合多肽可以在两个多肽之间进一步包括一个切割位点。在融合蛋白分泌之时,该位点被切割,从而释放出这两个多肽。切割位点的实例包括但不限于在以下文献中披露的位点:马丁(Martin)等人,2003,工业微生物与生物技术杂志(J.Ind.Microbiol.Biotechnol.)3:568-576;斯维特娜 (Svetina)等人,2000,生物技术杂志(J.Biotechnol.)76:245-251;拉斯穆森-威尔逊(Rasmussen-Wilson)等人,1997,应用与环境微生物学 (Appl.Environ.Microbiol.)63:3488-3493;沃德(Ward)等人,1995,生物技术(Biotechnology)13:498-503;以及孔特雷拉斯(Contreras)等人, 1991,生物技术9:378-381;伊顿(Eaton)等人,1986,生物化学 (Biochemistry)25:505-512;柯林斯-拉西(Collins-Racie)等人,1995,生物技术13:982-987;卡特(Carter)等人,1989,蛋白质:结构、功能以及遗传学(Proteins:Structure,Function,and Genetics)6:240-248;以及史蒂文斯(Stevens),2003,药物发现世界(Drug Discovery World)4:35- 48。
DNA酶的浓度典型地在以下范围内:0.0004-100ppm酶蛋白,0.001- 100ppm酶蛋白,0.01-100ppm酶蛋白,优选0.05-50ppm酶蛋白,更优选 0.1-50ppm酶蛋白,更优选0.1-30ppm酶蛋白,更优选0.5-20ppm酶蛋白,并且最优选0.5-10ppm酶蛋白。
在一个实施例中,DNA酶的浓度典型地在以下范围内:1-40ppm酶蛋白,优选1-20ppm酶蛋白,更优选1-10ppm酶蛋白。
洗涤剂组合物
在本发明的一个方面中,将该DNA酶添加至洗涤剂组合物中并且因此成为洗涤剂组合物的组分。
本发明的洗涤剂组合物可以配制为(例如)手洗或机洗洗衣洗涤剂组合物,包括适用于预处理有污迹的织物的洗衣添加剂组合物,和漂洗添加的织物软化剂组合物,或配制为用于一般家用硬表面清洁操作的洗涤剂组合物,或配制用于手洗或机洗餐具洗涤操作。
表面活性剂
洗涤剂组合物可以包括一种或多种表面活性剂,它们可以是阴离子的和/或阳离子的和/或非离子的和/或半极性的和/或兼性离子的,或其混合物。在一个具体实施例中,洗涤剂组合物包括一种或多种非离子型表面活性剂和一种或多种阴离子表面活性剂的混合物。这种或这些表面活性剂典型地以按重量计从约0.1%至60%的水平存在,例如约1%至约40%、或约3%至约20%、或约3%至约10%。基于所希望的清洁应用来选择这种或这些表面活性剂,并且这种或这些表面活性剂包括本领域中已知的任何一种或多种常规表面活性剂。
当被包括在其中时,该洗涤剂将通常包括按重量计从约1%至约40%,例如从约5%至约30%(包括从约5%至约15%)、或从约20%至约25%的阴离子表面活性剂。阴离子表面活性剂的非限制性实例包括硫酸盐和磺酸盐,具体地说是直链烷基苯磺酸盐(LAS)、LAS的异构体、支链烷基苯磺酸盐(BABS)、苯基链烷磺酸盐、α-烯烃磺酸盐(AOS)、烯烃磺酸盐、链烯烃磺酸盐、链烷-2,3-二基双(硫酸盐)、羟基链烷磺酸盐以及二磺酸盐、烷基硫酸盐(AS)(如十二烷基硫酸钠(SDS))、脂肪醇硫酸盐 (FAS)、伯醇硫酸盐(PAS)、醇醚硫酸盐(AES或AEOS或FES,也被称为醇乙氧基硫酸盐或脂肪醇醚硫酸盐)、仲链烷磺酸盐(SAS)、石蜡烃磺酸盐(PS)、酯磺酸盐、磺化的脂肪酸甘油酯、α-磺酸基脂肪酸甲酯 (α-SFMe或SES)(包括甲酯磺酸盐(MES))、烷基琥珀酸或烯基琥珀酸、十二烯基/十四烯基琥珀酸(DTSA)、氨基酸的脂肪酸衍生物、磺酸基琥珀酸或皂的二酯和单酯、及其组合。
当被包括在其中时,该洗涤剂将通常包含按重量计从约0.2%至约40%的非离子表面活性剂,例如从约0.5%至约30%,特别是从约1%至约20%、从约3%至约10%,例如从约3%至约5%或从约8%至约12%。非离子表面活性剂的非限制性实例包括醇乙氧基化物(AE或AEO)、醇丙氧基化物、丙氧基化脂肪醇(PFA)、烷氧基化脂肪酸烷基酯,如乙氧基化和/或丙氧基化脂肪酸烷基酯、烷基酚乙氧基化物(APE)、壬苯酚乙氧基化物 (NPE)、烷基多糖苷(APG)、烷氧基化胺、脂肪酸单乙醇酰胺 (FAM)、脂肪酸二乙醇酰胺(FADA)、乙氧基化脂肪酸单乙醇酰胺 (EFAM)、丙氧基化脂肪酸单乙醇酰胺(PFAM)、多羟基烷基脂肪酸酰胺或葡糖胺的N-酰基N-烷基衍生物(葡糖酰胺GA,或脂肪酸葡糖酰胺 FAGA),以及在商标名SPAN和TWEEN下可获得的产品,及其组合。
当被包括在其中时,该洗涤剂将通常包含按重量计从约1%至约40%的阳离子表面活性剂,例如从约0.5%至约30%,特别是从约1%至约20%、从约3%至约10%,如从约3%至约5%、从约8%至约12%或从约10%至约12%。阳离子表面活性剂的非限制性实例包括烷基二甲基乙醇季胺 (ADMEAQ)、十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)、二甲基二硬脂酰氯化铵(DSDMAC)、以及烷基苄基二甲基铵、烷基季铵化合物、烷氧基化季铵(AQA)化合物、酯季铵及其组合。
助洗剂和共助洗剂
该洗涤剂组合物可以包含按重量计约0-65%,例如约5%至约50%的洗涤剂助洗剂或共助洗剂、或其混合物。在洗涤餐具洗涤剂中,助洗剂的水平典型地是40%-65%,特别是50%-65%。助洗剂和/或共助洗剂可以具体是形成具有Ca和Mg的水溶性复合物的螫合剂。可以利用本领域中已知的用于在衣物洗涤剂中使用的任何助洗剂和/或共助洗剂。助洗剂的非限制性实例包括沸石、二磷酸盐(焦磷酸盐)、三磷酸盐例如三磷酸钠(STP或 STPP)、碳酸盐例如碳酸钠、可溶性硅酸盐例如硅酸钠、层状硅酸盐(例如来自赫斯特公司(Hoechst)的SKS-6)、乙醇胺例如2-氨基乙-1-醇 (MEA)、二乙醇胺(DEA,也称为2,2’-亚氨基二乙-1-醇)、三乙醇胺 (TEA,也称为2,2’,2”-次氮基三乙-1-醇)、以及羧甲基菊粉(CMI)、及其组合。
该洗涤剂组合物可以包括按重量计0-65%的洗涤剂助洗剂或共助洗剂、或其混合物。在洗涤餐具洗涤剂中,助洗剂的水平典型地是40%-65%,特别是50%-65%。助洗剂和/或共助洗剂可以具体是形成具有Ca和Mg的水溶性复合物的螫合剂。可以利用本领域中已知的用于在衣物洗涤剂中使用的任何助洗剂和/或共助洗剂。助洗剂的非限制性实例包括沸石、二磷酸盐(焦磷酸盐)、三磷酸盐例如三磷酸钠(STP或STPP)、碳酸盐例如碳酸钠、可溶性硅酸盐例如偏硅酸钠、层状硅酸盐(例如来自赫斯特公司的SKS- 6)、乙醇胺例如2-氨基乙-1-醇(MEA)、亚氨基二乙醇(DEA)和2,2',2”- 次氮基三乙醇(TEA)、以及羧甲基菊粉(CMI)、及其组合。
该洗涤剂组合物还可以包含按重量计0-50%,例如约5%至约30%的洗涤剂共助洗剂。该洗涤剂组合物可以单独地包括一种共助洗剂,或与一种助洗剂,例如沸石助洗剂组合。共助洗剂的非限制性实例包括聚丙烯酸酯的均聚物或其共聚物,例如聚(丙烯酸)(PAA)或共聚(丙烯酸/马来酸) (PAA/PMA)。另外的非限制性实例包括柠檬酸盐,螯合剂,例如氨基羧酸盐、氨基多羧酸盐和膦酸盐,以及烷基-或烯基琥珀酸。另外的具体实例包括2,2’,2”-次氨基三乙酸(NTA)、乙二胺四乙酸(EDTA)、二亚乙基三胺五乙酸(DTPA)、亚氨基二丁二酸(IDS)、乙二胺-N,N’-二丁二酸 (EDDS)、甲基甘氨酸二乙酸(MGDA)、谷氨酸-N,N-二乙酸(GLDA)、1-羟基乙烷-1,1-二膦酸(HEDP)、乙二胺四(亚甲基膦酸) (EDTMPA)、二亚乙基三胺五(亚甲基膦酸)(DTMPA或DTPMPA)、N- (2-羟乙基)亚氨基二乙酸(EDG)、天冬氨酸-N-单乙酸(ASMA)、天冬氨酸-N,N-二乙酸(ASDA)、天冬氨酸-N-单丙酸(ASMP)、亚氨基二丁二酸(iminodisuccinic acid)(IDA)、N-(2-磺甲基)-天冬氨酸(SMAS)、 N-(2-磺乙基)-天冬氨酸(SEAS)、N-(2-磺甲基)-谷氨酸(SMGL)、N-(2- 磺乙基)-谷氨酸(SEGL)、N-甲基亚氨基二乙酸(MIDA)、α-丙氨酸- N,N-二乙酸(α-ALDA)、丝氨酸-N,N-二乙酸(SEDA)、异丝氨酸-N,N-二乙酸(ISDA)、苯丙氨酸-N,N-二乙酸(PHDA)、邻氨基苯甲酸-N,N-二乙酸(ANDA)、磺胺酸-N,N-二乙酸(SLDA)、牛磺酸-N,N-二乙酸 (TUDA)以及磺甲基-N,N-二乙酸(SMDA)、N-(2-羟乙基)-亚乙基二胺- N,N’,N’-三乙酸盐(HEDTA)、二乙醇甘氨酸(DEG)、二亚乙基三胺五(亚甲基膦酸)(DTPMP)、氨基三(亚甲基膦酸)(ATMP)及其组合和盐。其他示例性助洗剂和/或共助洗剂描述于例如WO 09/102854、US 5977053中
漂白系统
该洗涤剂组合物可以包含按重量计0-50%的漂白系统。可以利用本领域中已知的用于在衣物洗涤剂中使用的任何漂白系统。适合的漂白系统组分包括漂白催化剂、光漂白剂、漂白活化剂、过氧化氢源如过碳酸钠和过硼酸钠、预制的过酸和其混合物。适合的预成型过酸包括,但不限于:过氧羧酸及盐,过碳酸及盐,过白啶酸(perimidic acid)及盐,过氧单硫酸及盐 (例如过硫酸氢钾(Oxone(R)),及其混合物。漂白系统的非限制性实例包括基于过氧化物的漂白系统,该系统可以包括例如一种与过酸形成漂白活化剂组合的无机盐,包括碱金属盐,例如过硼酸盐(通常是单水合物或四水合物)、过碳酸盐、过硫酸盐、过磷酸盐、过硅酸盐的钠盐。漂白活化剂在此意指一种与过氧化物漂白剂(像过氧化氢)反应以形成过酸的化合物。以此方式形成的过酸构成活化的漂白剂。有待于在此使用的适合的漂白活化剂包括属于酯酰胺类、酰亚胺类或酐类的那些,适合的实例是四乙酰乙二胺(TAED)、3,5,5-三甲基己酰氧基苯磺酸钠、二过氧十二烷酸、4-(十二烷酰氧基)苯磺酸盐(LOBS)、4-(癸酰氧基)苯磺酸盐、4-(癸酰氧基)苯甲酸盐(DOBS)、4-(3,5,5-三甲基己酰氧基)苯磺酸盐 (ISONOBS)、四乙酰乙二胺(TAED)和4-(壬酰氧基)苯磺酸盐 (NOBS)和/或WO 98/17767中披露的那些。感兴趣的漂白活化剂的具体家族披露于EP 624154中并且在那个家族中特别优选的是乙酰柠檬酸三乙酯 (ATC)。ATC或短链甘油三酸酯(像特雷森(Triacin))具有以下优点,它是环境友好的,因为它最终降解为柠檬酸和醇。此外,乙酰柠檬酸三乙酯和三乙酸甘油酯在存储时在产品中具有良好的水解稳定性,并且它是一种有效的漂白活化剂。最后,ATC为洗衣添加剂提供一种良好的助洗能力。可替代地,漂白系统可以包括例如酰胺、酰亚胺、或砜型的过氧酸。漂白系统还可以包括过酸,如6-(邻苯二甲酰基氨基)过己酸(PAP)。漂白系统还可以包括一种漂白催化剂。
聚合物
该洗涤剂可以包括按重量计0-10%,例如0.5%-5%、2%-5%、0.5%-2%或0.2%-1%的一种聚合物。可以利用本领域中已知的用于在洗涤剂中使用的任何聚合物。聚合物可以作为如以上提到的共助洗剂起作用,或可以提供抗再沉积、纤维保护、污物释放、染料转移抑制、油污清洁和/或防沫特性。一些聚合物可以具有多于一种的以上提到的特性和/或多于一种的以下提到的基序(motif)。示例性聚合物包括(羧甲基)纤维素(CMC)、聚(乙烯醇)(PVA)、聚(乙烯吡咯烷酮)(PVP)、聚(乙二醇)或聚(环氧乙烷) (PEG)、乙氧基化的聚(亚乙基亚胺)、羧甲基菊粉(CMI)、和聚羧化物,例如PAA、PAA/PMA、聚-天冬氨酸、和甲基丙烯酸月桂酯/丙烯酸共聚物、疏水改性CMC(HM-CMC)和硅酮、对苯二甲酸和低聚乙二醇的共聚物、聚(对苯二甲酸乙二酯)和聚(氧乙烯对苯二甲酸乙二酯)的共聚物 (PET-POET)、PVP、聚(乙烯基咪唑)(PVI)、聚(乙烯吡啶-N-氧化物) (PVPO或PVPNO)以及聚乙烯吡咯烷酮-乙烯基咪唑(PVPVI)。另外的示例性聚合物包括磺化的聚羧酸酯、聚环氧乙烷和聚环氧丙烷(PEO- PPO)以及乙氧基磺酸二季铵盐。其他示例性聚合物披露于例如WO 2006/130575中。也考虑了以上提到的聚合物的盐。
织物调色剂
本发明的洗涤剂组合物还可以包括织物调色剂,例如染料或色素,当配制在洗涤剂组合物中时,当所述织物与一种洗液接触时织物调色剂可以沉积在织物上,该洗液包括所述洗涤剂组合物,并且因此通过可见光的吸收/反射改变所述织物的色彩。荧光增白剂发射至少一些可见光。相比之下,因为它们吸收至少一部分可见光光谱,所以织物调色剂改变表面的色彩。适合的织物调色剂包括染料和染料-黏土轭合物,并且还可以包括颜料。适合的染料包括小分子染料和聚合物染料。适合的小分子染料包括选自下组的小分子染料,该组由落入颜色索引(Colour Index)(C.I.)分类的以下染料组成:直接蓝、直接红、直接紫、酸性蓝、酸性红、酸性紫、碱性蓝、碱性紫和碱性红、或其混合物,例如描述于WO 2005/03274、WO 2005/03275、WO 2005/03276和EP 1876226中(将其通过引用结合在此)。洗涤剂组合物优选包括从约0.00003wt%至约0.2wt%、从约0.00008wt%至约0.05wt%、或甚至从约0.0001wt%至约0.04wt%的织物调色剂。该组合物可以包括从0.0001wt%至0.2wt%的织物调色剂,当该组合物处于单位剂量袋的形式时,这可以是尤其优选的。适合的调色剂还披露于例如WO 2007/087257和WO 2007/087243中。
洗涤剂组合物的其他本领域中所有熟知的成分包括助水溶物,织物调色剂,消泡剂,去污聚合物,抗再沉积剂,等。
洗涤剂添加剂连同洗涤剂组合物可以包括一种或多种另外的酶,如蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、碳水化物酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶、氧化酶(例如,漆酶)和/ 或过氧化物酶。
可以将本发明的多肽以对应于以下各项的量添加至洗涤剂组合物中:每升洗涤液至少1mg的DNA酶蛋白,例如至少5mg的蛋白、优选至少10mg 的蛋白、更优选至少15mg的蛋白、甚至更优选至少20mg的蛋白、最优选至少30mg的蛋白,并且甚至最优选至少40mg的蛋白。因此,该洗涤剂组合物可以包括至少0.1%DNA酶蛋白,优选至少0.2%、0.3%、0.4%、0.5%、 0.6%、0.8%、1.0%、1.2%、1.5%或2.0%的DNA酶蛋白。
可以将包括DNA酶的用于在本发明的方法中使用的组合物配制为液体 (例如水性)、固体、凝胶、膏或干产品配制品。干产品配制品随后可以被重新水化,以形成在本发明的方法中可用的活性液体或半液体配制品。
本发明的组合物可以进一步包括助剂,例如润湿剂、增稠剂、用于pH 控制的一种或多种缓冲液、稳定剂、香料、着色剂、填充物等。
有用的润湿剂是表面活性剂,即非离子、阴离子、两性或兼性离子表面活性剂。上文进一步描述了表面活性剂。
酶
洗涤剂添加剂连同洗涤剂组合物可以包括一种或多种另外的酶,例如蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、碳水化物分解酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶、氧化酶,例如漆酶、和/或过氧化物酶。
一般而言,一种或多种所选酶的性质应与选定的洗涤剂相容(即,最优pH,与其他酶和非酶成分的相容性,等等),并且该一种或多种酶应以有效量存在。
纤维素酶
适合的纤维素酶包括细菌或真菌来源的那些。包括化学修饰的或蛋白质工程化的突变体。适合的纤维素酶包括来自芽孢杆菌属、假单胞菌属、腐质霉属、镰刀菌属、梭孢壳属、枝顶孢霉属的纤维素酶,例如,从在US 4,435,307、US 5,648,263、US 5,691,178、US 5,776,757以及WO 89/09259中披露的特异腐质霉、嗜热毁丝霉和尖镰孢产生的真菌纤维素酶。
特别适合的纤维素酶是具有颜色护理益处的碱性或中性纤维素酶。此类纤维素酶的实例是描述于EP 0 495 257、EP 0 531 372、WO 96/11262、 WO 96/29397、WO 98/08940中的纤维素酶。其他实例是例如描述于WO 94/07998、EP 0 531 315、US 5,457,046、US 5,686,593、US 5,763,254、WO 95/24471、WO 98/12307以及WO 99/001544中的那些纤维素酶变体。
其他纤维素酶是具有与WO 2002/099091的SEQ ID NO:2的位置1至位置 773的氨基酸序列具有至少97%一致性的序列的内切-β-1,4-葡聚糖酶或一种家族44木葡聚糖酶,该木葡聚糖酶是一种具有与WO 2001/062903的SEQ ID NO:2的位置40-559具有至少60%一致性的序列的木葡聚糖酶。
可商购的纤维素酶包括CelluzymeTM和CarezymeTM(诺维信公司 (Novozymes A/S))、Carezyme PremiumTM(诺维信公司)、CellucleanTM (诺维信公司)、CellucleanClassicTM(诺维信公司)、CellusoftTM(诺维信公司)、WhitezymeTM(诺维信公司)、ClazinaseTM和Puradax HATM(杰能科国际公司(Genencor International Inc.))以及KAC-500(B)TM(花王株式会社(Kao Corporation))。
蛋白酶
适合的蛋白酶包括细菌、真菌、植物、病毒或动物来源的那些,例如植物或微生物来源。优选微生物来源。包括化学修饰的或蛋白质工程化的突变体。它可以是一种碱性蛋白酶,例如丝氨酸蛋白酶或金属蛋白酶。丝氨酸蛋白酶可以例如是S1家族(如胰蛋白酶)或S8家族(如枯草杆菌蛋白酶)。金属蛋白酶可以例如是来自例如家族M4的嗜热菌蛋白酶或其他金属蛋白酶,例如来自M5、M7或M8家族的那些。
术语“枯草杆菌酶”是指根据斯艾森(Siezen)等人,蛋白质工程学 (ProteinEngng.)4(1991)719-737和斯艾森等人,蛋白质科学(Protein Science)6(1997)501-523的丝氨酸蛋白酶亚组。丝氨酸蛋白酶是特征为在活性位点具有与底物形成共价加合物的丝氨酸的蛋白酶的一个亚类。枯草杆菌酶可以划分为6个亚部,即,枯草杆菌蛋白酶家族、嗜热蛋白酶 (Thermitase)家族、蛋白酶K家族、羊毛硫抗生素肽酶家族、Kexin家族和 Pyrolysin家族。
枯草杆菌酶的实例是来源于芽孢杆菌属的那些,例如描述于US 7262042和WO 09/021867中的迟缓芽孢杆菌、嗜碱芽孢杆菌、枯草芽孢杆菌、解淀粉芽孢杆菌、短小芽孢杆菌和吉氏芽孢杆菌;和描述于WO 89/06279中的枯草杆菌蛋白酶lentus、枯草杆菌蛋白酶Novo、枯草杆菌蛋白酶Carlsberg、地衣芽孢杆菌、枯草杆菌蛋白酶BPN’、枯草杆菌蛋白酶309、枯草杆菌蛋白酶147和枯草杆菌蛋白酶168以及描述于(WO 93/18140)中的蛋白酶PD138。其他有用的蛋白酶可以是描述于WO 92/175177、WO 01/016285、WO 02/026024以及WO 02/016547中的那些。胰蛋白酶样蛋白酶的实例是胰蛋白酶(例如猪或牛来源的)和镰刀菌蛋白酶(描述于WO 89/06270、WO 94/25583和WO 05/040372中),以及衍生自纤维单胞菌(Cellumonas)的胰凝乳蛋白酶(描述于WO 05/052161和WO 05/052146 中)。
进一步优选的蛋白酶是来自迟缓芽孢杆菌DSM 5483的碱性蛋白酶(如在例如WO95/23221中所述)、及其变体(在WO 92/21760、WO 95/23221、EP 1921147以及EP 1921148中描述的)。
金属蛋白酶的实例是如描述于WO 07/044993(杰能科国际公司(Genencor Int.))中的中性金属蛋白酶,例如衍生自解淀粉芽孢杆菌的那些。
有用的蛋白酶的实例是于以下各项中的变体:WO 92/19729、WO 96/034946、WO98/20115、WO 98/20116、WO 99/011768、WO 01/44452、 WO 03/006602、WO 04/03186、WO04/041979、WO 07/006305、WO 11/036263、WO 11/036264,尤其是在以下位置的一个或多个中具有取代的变体:3、4、9、15、27、36、57、68、76、87、95、96、97、98、99、 100、101、102、103、104、106、118、120、123、128、129、130、160、 167、170、194、195、199、205、206、217、218、222、224、232、235、 236、245、248、252以及274,使用BPN’编号。更优选地,这些枯草杆菌酶变体可以包含以下突变:S3T、V4I、S9R、A15T、K27R、*36D、V68A、 N76D、N87S,R、*97E、A98S、S99G,D,A、S99AD、S101G,M,R S103A、 V104I,Y,N、S106A、G118V,R、H120D,N、N123S、S128L、P129Q、S130A、G160D、Y167A、R170S、A194P、G195E、V199M、V205I、 L217D、N218D、M222S、A232V、K235L、Q236H、Q245R、N252K、 T274A(使用BPN’编号)。
适合的可商购蛋白酶包括以下列商品名出售的那些: DuralaseTm、DurazymTm、Ultra、 Ultra、 Ultra、Ultra、以及(诺维信公司),以下列商品名出售的那些: PurafectPreferenzTm、PurafectPurafectPurafect EffectenzTm、以及(丹尼斯克/杜邦公司(Danisco/DuPont))、AxapemTM(吉斯特布罗卡德斯公司(Gist-BrocasesN.V.))、BLAP(序列示于US 5352604 的图29中)及其变体(汉高股份(Henkel AG))以及来自花王株式会社 (Kao)的KAP(嗜碱芽孢杆菌枯草杆菌蛋白酶)。
脂肪酶和角质酶:
适合的脂肪酶和角质酶包括细菌或真菌来源的那些。包括化学修饰的或蛋白工程化的突变体酶。实例包括来自嗜热真菌属的脂肪酶,例如如描述于EP 258068和EP 305216中的来自疏绵状嗜热丝孢菌(早先命名为疏棉状腐质霉);来自腐质霉属的角质酶,例如特异腐质霉(WO 96/13580);来自假单胞菌属的菌株的脂肪酶(这些中的一些现在改名为伯克霍尔氏菌属),例如产碱假单胞菌或类产碱假单胞菌(EP 218272)、洋葱假单胞菌 (EP331376)、假单胞菌属菌株SD705(WO 95/06720&WO 96/27002)、P.wisconsinensis(WO 96/12012);GDSL-型链霉菌属脂肪酶 (WO 10/065455);来自稻瘟病菌的角质酶(WO 10/107560);来自门多萨假单胞菌的角质酶(US 5,389,536);来自褐色嗜热裂孢菌(Thermobifida fusca)的脂肪酶(WO 11/084412);嗜热脂肪土芽孢杆菌脂肪酶(WO 11/084417);来自枯草芽孢杆菌的脂肪酶(WO 11/084599);以及来自灰色链霉菌(WO 11/150157)和始旋链霉菌(S. pristinaespiralis)的脂肪酶(WO 12/137147)。
其他实例是脂肪酶变体,例如描述于EP 407225、WO 92/05249、WO 94/01541、WO94/25578、WO 95/14783、WO 95/30744、WO 95/35381、 WO 95/22615、WO 96/00292、WO 97/04079、WO 97/07202、WO 00/34450、WO 00/60063、WO 01/92502、WO 07/87508以及WO 09/109500 中的那些。
优选的商业化脂肪酶产品包括LipolaseTM、LipexTM;LipolexTM和 LipocleanTM(诺维信公司),Lumafast(来自杰能科公司(Genencor))以及Lipomax(来自吉斯特布罗卡德斯公司(Gist-Brocades))。
再其他实例是有时称为酰基转移酶或过水解酶的脂肪酶,例如与南极假丝酵母(Candida antarctica)脂肪酶A具有同源性的酰基转移酶(WO 10/111143)、来自耻垢分枝杆菌(Mycobacterium smegmatis)的酰基转移酶(WO 05/56782)、来自CE 7家族的过水解酶(WO 09/67279)以及耻垢分枝杆菌过水解酶的变体(特别是来自亨斯迈纺织品染化有限公司(Huntsman Textile Effects Pte Ltd)的商业产品Gentle Power Bleach中所用的S54V变体)(WO 10/100028)。
淀粉酶:
可以与DNA酶一起使用的适合的淀粉酶可以是α-淀粉酶或葡糖淀粉酶并且可以是细菌或真菌来源的。包括化学修饰的或蛋白质工程化的突变体。淀粉酶包括例如获得自芽孢杆菌属的α-淀粉酶,例如GB 1,296,839中更详细描述的地衣芽孢杆菌具体株系的α-淀粉酶。
适合的淀粉酶包括具有WO 95/10603中的SEQ ID NO:2的淀粉酶或其与 SEQ IDNO:3具有90%序列一致性的变体。优选的变体描述于WO 94/02597、WO 94/18314、WO 97/43424以及WO 99/019467的SEQ ID NO:4 中,例如在一个或多个以下位置中具有取代的变体:15、23、105、106、 124、128、133、154、156、178、179、181、188、190、197、201、202、 207、208、209、211、243、264、304、305、391、408以及444。
不同的适合的淀粉酶包括具有WO 02/010355中的SEQ ID NO:6的淀粉酶或其与SEQ ID NO:6具有90%序列一致性的变体。SEQ ID NO:6的优选变体是在位置181和182中具有一个缺失并且在位置193中具有一个取代的那些。
其他适合的淀粉酶是包括示于WO 2006/066594的SEQ ID NO:6中的来源于解淀粉芽孢杆菌的α-淀粉酶的残基1-33和示于WO 2006/066594的SEQ ID NO:4中的地衣芽孢杆菌α-淀粉酶的残基36-483的杂合α-淀粉酶或其具有 90%序列一致性的变体。这一杂合α-淀粉酶的优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些:G48、T49、G107、H156、 A181、N190、M197、I201、A209以及Q264。包括示于WO 2006/066594的 SEQ IDNO:6中的来源于解淀粉芽孢杆菌的α-淀粉酶的残基1-33和SEQ ID NO:4的残基36-483的杂合α-淀粉酶的最优选变体是具有以下取代的那些:
M197T;
H156Y+A181T+N190F+A209V+Q264S;或
G48A+T49I+G107A+H156Y+A181T+N190F+I201F+A209V+Q264S。
适合的另外的淀粉酶是具有WO 99/019467中的SEQ ID NO:6的淀粉酶或其与SEQID NO:6具有90%序列一致性的变体。SEQ ID NO:6的优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些:R181、 G182、H183、G184、N195、I206、E212、E216以及K269。特别优选的淀粉酶是在位置R181和G182或位置H183和G184中具有缺失的那些。
可以使用的另外的淀粉酶是具有WO 96/023873的SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:3、SEQID NO:2或SEQ ID NO:7的那些或其与SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:2、SEQ ID NO:3或SEQ IDNO:7具有90%序列一致性的变体。SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:2、SEQ ID NO:3或SEQ ID NO:7的优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些:140、181、182、183、184、195、206、212、243、260、269、304以及476,使用WO 96/023873的SEQ ID 2编号。更优选的变体是在选自181、182、183以及184 的两个位置中具有缺失的那些,例如181和182、182和183或位置183和 184。SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:2或SEQ ID NO:7的最优选的淀粉酶变体是在位置183和184中具有缺失并且在位置140、195、206、243、260、304 以及476的一个或多个中具有取代的那些。
可以使用的其他淀粉酶是具有WO 08/153815中的SEQ ID NO:2、WO 01/66712中的SEQ ID NO:10的淀粉酶或其与WO 08/153815的SEQ ID NO:2 具有90%序列一致性或与WO01/66712中的SEQ ID NO:10具有90%序列一致性的变体。WO 01/66712中的SEQ ID NO:10的优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些:176、177、178、179、190、 201、207、211以及264。
另外的适合的淀粉酶是具有WO 09/061380中的SEQ ID NO:2的淀粉酶或其与SEQID NO:2具有90%序列一致性的变体。SEQ ID NO:2的优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有C-末端的截短和/或取代、缺失或插入的那些:Q87、Q98、S125、N128、T131、T165、K178、R180、S181、 T182、G183、M201、F202、N225、S243、N272、N282、Y305、R309、 D319、Q320、Q359、K444以及G475。SEQ ID NO:2的更优选变体是在以下位置的一个或多个中具有取代的那些:Q87E,R、Q98R、S125A、 N128C、T131I、T165I、K178L、T182G、M201L、F202Y、N225E,R、N272E,R、S243Q,A,E,D、Y305R、R309A、Q320R、Q359E、K444E以及G475K和/或位置R180和/或S181或T182和/或G183的缺失。SEQ ID NO:2的最优选的淀粉酶变体是具有以下取代的那些:
N128C+K178L+T182G+Y305R+G475K;
N128C+K178L+T182G+F202Y+Y305R+D319T+G475K;
S125A+N128C+K178L+T182G+Y305R+G475K;或
S125A+N128C+T131I+T165I+K178L+T182G+Y305R+G475K,其中这些变体是C-末端截短的并且任选地进一步在位置243处包括取代和/或在位置 180和/或位置181处包括缺失。
其他适合的淀粉酶是具有WO 01/66712中的SEQ ID NO:12的α-淀粉酶或与SEQ IDNO:12具有至少90%序列一致性的变体。优选的淀粉酶变体是在WO 01/66712中的SEQ IDNO:12的以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些:R28,R118,N174;R181,G182,D183, G184,G186,W189,N195,M202,Y298,N299,K302,S303,N306,R310,N314;R320,H324,E345,Y396,R400,W439,R444,N445, K446,Q449,R458,N471,N484。特别优选的淀粉酶包括具有D183和 G184的缺失并且具有R118K、N195F、R320K及R458K的取代的变体,以及另外在选自下组的一个或多个位置中具有取代的变体:M9、G149、 G182、G186、M202、T257、Y295、N299、M323、E345以及A339,最优选的是另外在所有这些位置中具有取代的变体。
其他实例是例如描述于WO 2011/098531、WO 2013/001078及WO 2013/001087中的那些淀粉酶变体。
可商购的淀粉酶是DuramylTM、TermamylTM、FungamylTM、Stainzyme TM、StainzymePlusTM、NatalaseTM、Liquozyme X及BANTM(来自诺维信公司),以及RapidaseTM、PurastarTM/EffectenzTM、Powerase及Preferenz S100 (来自来自杰能科国际公司/杜邦(GenencorInternational Inc./DuPont))。
过氧化物酶/氧化酶
适合的过氧化物酶/氧化酶包括植物、细菌或真菌来源的那些。包括化学修饰的或蛋白质工程化的突变体。有用的过氧化物酶的实例包括来自鬼伞属,例如来自灰盖鬼伞的过氧化物酶,以及其变体,如在WO 93/24618、 WO 95/10602、以及WO 98/15257中描述的那些。
可商购获得的过氧化物酶包括GuardzymeTM(诺维信公司)。
该一种或多种洗涤剂酶可以通过添加包括一种或多种酶的独立添加剂,或通过添加包括所有这些酶的组合添加剂而被包括于洗涤剂组合物中。本发明的洗涤剂添加剂,即独立添加剂或组合添加剂,可以被配制为,例如颗粒、液体、浆料等。优选的洗涤剂添加剂配制品是颗粒,特别是无尘颗粒;液体,特别是稳定化的液体;或浆料。
无尘颗粒可以例如如在US 4,106,991和4,661,452中所披露而产生,并且可以任选地通过本领域已知的方法进行包衣。蜡状包衣材料的实例为具有 1000至20000的平均摩尔量的聚(环氧乙烷)产品(聚乙二醇,PEG);具有从16至50个环氧乙烷单位的乙氧化壬基苯酚;乙氧化脂肪醇,其中该醇含有12至20个碳原子,并且其中具有15至80个环氧乙烷单位;脂肪醇;脂肪酸;以及脂肪酸的甘油单酯、和甘油二酯、以及甘油三酯。适用于通过流化床技术应用的成膜包衣材料的实例在GB 1483591中给出。液体酶制剂可以例如通过根据已确立的方法添加多元醇(如丙二醇)、糖或糖醇、乳酸或硼酸而稳定化。受保护的酶可以根据EP238,216中披露的方法制备。
洗涤剂产品的配制品
本发明的洗涤剂组合物可以处于任何常规形式,例如棒、均匀的片剂、具有两个或更多个层的片剂、具有一个或多个室的袋、规则的或压缩的粉、颗粒、膏、凝胶、或规则压缩的或浓缩的液体。
袋可以被配置为单个或多个的室。它可以具有适合容持该组合物的任何形式、形状和材料,例如在与水接触之前,不允许该组合物从袋中释放出来。袋由封装内体积的水溶性膜制成。可以将所述内体积分为袋的隔室。优选的膜是形成膜或片的聚合材料,优选是聚合物。优选的聚合物、共聚物或其衍生物选自聚丙烯酸酯、和水溶性丙烯酸酯共聚物、甲基纤维素、羧甲基纤维素、糊精钠、乙基纤维素、羟乙基纤维素、羟丙基甲基纤维素、麦芽糊精、聚甲基丙烯酸酯,最优选地是聚乙烯醇共聚物以及羟丙基甲基纤维素(HPMC)。优选地,在膜中的聚合物(例如PVA)的水平是至少约60%。优选的平均分子量将典型地是约20,000至约150,000。膜还可以是共混组合物,该共混组合物包括可水解降解并且水可溶的聚合物共混物,例如聚乳酸和聚乙烯醇(已知在贸易参考M8630下,如由美国印第安纳州的MonoSol有限责任公司销售)加增塑剂,像甘油、乙二醇、丙二醇、山梨醇及其混合物。这些袋可以包括固体衣物清洁组合物或部分组分和/或液体清洁组合物或由水溶性膜分开的部分组分。用于液体组分的室在组成上可以与包括固体的室不同:US 2009/0011970 A1。
可以由水可溶的袋中或片剂的不同层中的室来将洗涤剂成分物理地彼此分开。由此可以避免组分之间的负面的存储相互作用。在洗涤溶液中,每个室的不同溶解曲线还可以引起选择的组分的延迟溶解。
不按单位配量的液体或凝胶洗涤剂可以是水性的,典型地含有按重量计至少20%和高达95%的水,如高达大约70%的水,高达大约65%的水,高达大约55%的水,高达大约45%的水,高达大约35%的水。包括但不限于链烷醇、胺、二醇、醚以及多元醇的其他类型的液体可以被包括在水性液体或凝胶中。水性液体或凝胶洗涤剂可以包括从0%-30%的有机溶剂。
液体或凝胶洗涤剂可以是非水性的。
方法和用途
在第一方面中,本发明提供了一种洗涤剂组合物,该洗涤剂组合物包括一种表面活性剂、一种洗涤剂助洗剂和一种DNA酶,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少80%一致性,优选至少90%一致性,更优选至少95%一致性,并且最优选100%一致性;其中该洗涤剂组合物能够减少选自下组的细菌粘附至表面,该组由以下各项组成:不动杆菌属、气微菌属、短波单胞菌属、微杆菌属、滕黄微球菌、假单胞菌属、表皮葡萄球菌以及寡养单胞菌属,或能够使细菌从它们粘附至其上的表面释放。
在一个实施例中,该洗涤剂组合物还包括一种表面活性剂;并且任选地还包括一种洗涤剂助洗剂或共助洗剂。优选地,该表面是纺织品表面并且该水性组合物是一种衣物洗涤剂组合物。该纺织品表面可以是任何纺织品的表面,如由棉或合成材料制成的物品,例如一件运动服、一个T恤或当使用时暴露于汗液的另一件衣服。该纺织品表面还可以是被褥、床单或毛巾的表面。
在一个实施例中,该洗涤剂组合物不包含有效量的漂白系统。
在一个实施例中,该洗涤剂组合物能够减少来自湿的衣物的恶臭,该衣物已经在10℃-40℃(优选10℃-35℃或10℃-30℃)下洗涤。
在一个实施例中,该洗涤剂组合物能够减少来自湿的衣物的恶臭,该衣物已经在10℃-40℃(优选10℃-35℃或10℃-30℃)下洗涤并在20℃下孵育12小时。
在另一个方面中,本发明提供了一种用于减少选自下组的细菌粘附至表面或使细菌从它们粘附至其上的表面释放的方法,该组由以下各项组成:不动杆菌属、气微菌属、短波单胞菌属、微杆菌属、滕黄微球菌、假单胞菌属、表皮葡萄球菌、寡养单胞菌属,该方法包括使该细菌与一种水性组合物接触,该水性组合物包括一种DNA酶,该DNA酶与如SEQ IDNO: 1的氨基酸27至136或SEQ ID NO:2的氨基酸34至142所示的氨基酸序列具有至少80%一致性,优选至少90%一致性,更优选至少95%一致性,并且最优选100%一致性。
优选地,该水性组合物包括至少1mg/l的DNA酶。
在一个实施例中,该水性组合物还包括一种表面活性剂;并且任选地还包括一种洗涤剂助洗剂或共助洗剂。优选地,该表面是纺织品表面并且该水性组合物是一种衣物洗涤剂组合物。该纺织品表面可以是任何纺织品的表面,如由棉或合成材料制成的物品,例如一件运动服、一个T恤或当使用时暴露于汗液的另一件衣服。该纺织品表面还可以是被褥、床单或毛巾的表面。
在一个实施例中,细菌粘附被减少至少50%,或至少50%的细菌被从该表面释放。
在一个实施例中,该方法能够减少来自湿的衣物的恶臭,该衣物已经在10℃-40℃(优选10℃-35℃或10℃-30℃)下洗涤并在20℃下孵育12小时。
在另一个方面中,本发明提供了一种(衣物)组合物,该组合物包括水;纺织品;选自下组的细菌,该组由以下各项组成:不动杆菌属、气微菌属、短波单胞菌属、微杆菌属、滕黄微球菌、假单胞菌属、表皮葡萄球菌、寡养单胞菌属;以及一种DNA酶。优选地,该组合物包括至少1mg/l的 DNA酶,如上所述。该纺织品可以是由棉或合成材料制成的物品,例如一件运动服、一个T恤或当使用时暴露于汗液的另一件衣服。该纺织品还可以是被褥、床单或毛巾。
本发明还提供了以上方法和组合物用于减少选自下组的细菌粘附至表面或使细菌从它们粘附至其上的表面释放的用途,该组由以下各项组成:不动杆菌属、气微菌属、短波单胞菌属、微杆菌属、滕黄微球菌、假单胞菌属、表皮葡萄球菌、寡养单胞菌属。
本发明还提供了以上方法和组合物用于减少来自以下衣物的恶臭或用于减少来自以下衣服的恶臭的用途,该衣物已经在10℃-40℃(优选10℃- 35℃或10℃-30℃)下洗涤并且随后在20℃下孵育12小时;这些衣服在正常使用过程中已经暴露于直接身体接触,在10℃-40℃(优选10℃-35℃或 10℃-30℃)下洗涤并且随后在正常使用过程中再次暴露于直接身体接触 (优选持续至少10小时)。
根据本发明的方法可以在以下温度下进行:5与70摄氏度之间,优选10 与60摄氏度之间,更优选10与50摄氏度之间,甚至更优选10与40摄氏度之间,甚至更优选10与35摄氏度之间,最优选10与30摄氏度之间,并且特别是15与30摄氏度之间。
本发明的方法可以采用以下处理时间:从10分钟至120分钟,优选从10 分钟至90分钟,更优选从10分钟至60分钟,更优选从15分钟至45分钟,并且最优选从15分钟至30分钟。
本发明的方法可以在pH 3至pH 11下,优选在pH 5至pH 10下,更优选在pH 7至pH9下进行。最优选地,本发明的方法在DNA酶+/-一个pH单位的最适pH或温度下进行。
在以下各段中概述本发明:
1.一种洗涤剂组合物,包括
a.一种或多种阴离子表面活性剂;
b.一种选自下组的酶,该组由以下各项组成:蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、碳水化物酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶以及氧化酶;以及
c.一种脱氧核糖核酸酶(DNA酶)。
2.根据段落1所述的组合物,其中该阴离子表面活性剂选自下组,该组由以下各项组成:直链烷基苯磺酸盐(LAS)、LAS的异构体、支链烷基苯磺酸盐(BABS)、苯基链烷磺酸盐、α-烯烃磺酸盐(AOS)、烯烃磺酸盐、链烯烃磺酸盐、链烷-2,3-二基双(硫酸盐)、羟基链烷磺酸盐以及二磺酸盐、烷基硫酸盐(AS)(如十二烷基硫酸钠(SDS))、脂肪醇硫酸盐 (FAS)、伯醇硫酸盐(PAS)、醇醚硫酸盐(AES或AEOS或FES)、仲链烷磺酸盐(SAS)、石蜡烃磺酸盐(PS)、酯磺酸盐、磺化的脂肪酸甘油酯、α-磺酸基脂肪酸甲酯(α-SFMe或SES)、甲酯磺酸盐(MES)、烷基琥珀酸或烯基琥珀酸、十二烯基/十四烯基琥珀酸(DTSA)、氨基酸的脂肪酸衍生物、磺酸基琥珀酸或皂的二酯和单酯。
3.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中阴离子表面活性剂的量在1%至40%的范围内、在5%至30%的范围内或在10%至20%的范围内。
4.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中洗涤剂助洗剂或共助洗剂的量在0%至65%的范围内、在40%-65%的范围内或在40%至65%的范围内。
5.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该组合物包括10-40 w/w%的表面活性剂、4-50w/w%的助洗剂和0-5w/w%的聚合物,以及任选地填充剂、溶剂和酶稳定剂。
6.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该DNA酶可获得自一种细菌。
7.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该DNA酶可获得自芽孢杆菌属。
8.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少80%一致性。
9.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少85%一致性。
10.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少90%一致性。
11.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少95%一致性。
12.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少97%一致性。
13.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少98%一致性。
14.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少99%一致性。
15.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该洗涤剂组合物能够减少选自下组的细菌粘附至表面,该组由以下各项组成:不动杆菌属、气微菌属、短波单胞菌属、微杆菌属、滕黄微球菌、假单胞菌属、表皮葡萄球菌以及寡养单胞菌属,或能够使细菌从它们粘附至其上的表面释放。
16.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该表面是纺织品表面。
17.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该组合物能够减少来自湿的和/或干的衣物的恶臭。
18.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该组合物能够减少来自湿的和/或干的衣物的E-2-壬烯醛。
19.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该组合物是棒、均匀的片剂、具有两个或更多个层的片剂、具有一个或多个室的袋、规则的或压缩的粉末、颗粒、膏、凝胶、或规则的、压缩的或浓缩的液体。
20.根据以上段落中任一项所述的组合物,其中该组合物是一种液体洗涤剂、一种粉末洗涤剂或颗粒洗涤剂。
21.一种纺织品洗涤方法,包括:
a.将一种纺织品暴露于一种洗涤液,该洗涤液包括根据段落1-20中任一项所述的DNA酶或洗涤剂组合物,
b.完成至少一个洗涤循环;并且
c.任选地冲洗该纺织品。
22.根据段落21所述的方法,其中该洗涤液的pH在7至10的范围内,优选7至9,例如7.5。
23.根据以上方法段落中任一项所述的方法,其中该洗涤液的温度在 5℃至95℃的范围内、或在10℃至80℃的范围内、或在10℃至70℃的范围内、或在10℃至60℃的范围内、或在10℃至50℃的范围内、或在15℃至 40℃的范围内、或在20℃至30℃的范围内。
24.根据以上方法段落中任一项所述的方法,其中该洗涤液的温度是30℃。
25.根据以上方法段落中任一项所述的方法,其中在第一个并且任选地第二个和第三个洗涤循环过程中,将该纺织品暴露于洗涤液。
26.根据以上方法段落中任一项所述的方法,其中在暴露于该洗涤液后,冲洗该纺织品。
27.根据以上方法段落中任一项所述的方法,其中使用调节剂冲洗该纺织品。
28.根据以上方法段落中任一项所述的方法,其中该湿的和/或干的衣物纺织品的恶臭被减少。
29.根据以上方法段落中任一项所述的方法,其中湿的和/或干的衣物纺织品上的E-2-壬烯醛的量被减少。
30.根据以上方法段落中任一项所述的方法,其中该纺织品的白度被维持或改善。
31.根据以上方法段落中任一项所述的方法,其中污垢的再沉积被减少。
32.根据段落21-31中任一项所述的方法洗涤的纺织品。
33.一种脱氧核糖核酸酶(DNA酶)用于减少来自衣物和/或纺织品的恶臭的用途。
34.根据以上段落中任一项所述的DNA酶用于减少来自以下衣服的恶臭的用途,这些衣服在正常使用过程中已经暴露于直接身体接触,在10℃- 40℃下洗涤,并且随后在正常使用过程中再次暴露于直接身体接触。
35.根据段落31所述的用于减少纺织品上的E-2-壬烯醛的量的用途。
36.根据以上用途段落中任一项所述的用途,其中存在于纺织品上的E- 2-壬烯醛的量被减少至洗涤之前存在于该纺织品上的E-2-壬烯醛的量的低于 80%。
37.根据以上用途段落中任一项所述的用途,其中存在于纺织品上的 E-2-壬烯醛的量被减少至洗涤之前存在于该纺织品上的E-2-壬烯醛的量的低于70%、低于60%、低于50%、低于40%、低于30%、低于20%、低于10%或低于5%,或被减少。
38.DNA酶用于维持或改善纺织品的白度的用途。
39.DNA酶用于在一个洗涤循环过程中减少污垢的再沉积的用途。
40.根据以上用途段落中任一项所述的用途,其中该DNA酶可获得自一种细菌。
41.根据以上用途段落中任一项所述的用途,其中该DNA酶可获得自芽孢杆菌属。
42.根据以上用途段落中任一项所述的用途,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少80%一致性。
43.根据以上用途段落中任一项所述的用途,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少85%一致性。
44.根据以上用途段落中任一项所述的用途,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少90%一致性。
45.根据以上用途段落中任一项所述的用途,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少95%一致性。
46.根据以上用途段落中任一项所述的用途,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少97%一致性。
47.根据以上用途段落中任一项所述的用途,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少98%一致性。
48.根据以上用途段落中任一项所述的用途,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQ ID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少99%一致性。
并且,还在以下段落中概述本发明:
1a.一种洗涤剂组合物,该洗涤剂组合物包括一种表面活性剂、一种洗涤剂助洗剂和一种DNA酶,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸27至136或 SEQ ID NO:2的氨基酸34至142所示的氨基酸序列具有至少80%一致性,优选至少90%一致性,更优选至少95%一致性,并且最优选100%一致性;其中该洗涤剂组合物能够减少选自下组的细菌粘附至表面,该组由以下各项组成:不动杆菌属、气微菌属、短波单胞菌属、微杆菌属、滕黄微球菌、假单胞菌属、表皮葡萄球菌以及寡养单胞菌属,或能够使细菌从它们粘附至其上的表面释放。
2a.如段落1a所述的组合物,该组合物是一种衣物洗涤剂组合物,并且其中该表面是纺织品表面。
3a.如段落1a或2a所述的组合物,该组合物能够减少来自湿的衣物的恶臭,该衣物已经在10℃-40℃下洗涤并且随后在20℃下孵育12小时。
4a.一种用于减少选自下组的细菌粘附至表面或使细菌从它们粘附至其上的表面释放的方法,该组由以下各项组成:不动杆菌属、气微菌属、短波单胞菌属、微杆菌属、滕黄微球菌、假单胞菌属、表皮葡萄球菌、寡养单胞菌属,该方法包括使该细菌与一种水性组合物接触,该水性组合物包括一种DNA酶,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸27至136或SEQID NO:2的氨基酸34至142所示的氨基酸序列具有至少80%一致性,优选至少 90%一致性,更优选至少95%一致性,并且最优选100%一致性。
5a.如段落4a所述的方法,其中该水性组合物还包括一种表面活性剂。
6a.如段落4a或5a所述的方法,其中该表面是纺织品表面并且该水性组合物是一种衣物洗涤剂组合物。
7a.如段落4a-6a中任一项所述的方法,其中该水性组合物的温度是 10℃-40℃。
8a.如段落4a-7a中任一项所述的方法,该方法减少来自湿的衣物的恶臭,该衣物已经在10℃-40℃下洗涤并且随后在20℃下孵育12小时。
9a.如段落4a-8a中任一项所述的方法,其中粘附被减少至少50%,或至少50%的细菌被从该表面释放。
10a.一种水性组合物,包括水;表面活性剂;纺织品或餐具;选自下组的细菌,该组由以下各项组成:不动杆菌属、气微菌属、短波单胞菌属、微杆菌属、滕黄微球菌、假单胞菌属、表皮葡萄球菌以及寡养单胞菌属;以及一种DNA酶,该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸27至136或SEQ ID NO:2的氨基酸34至142所示的氨基酸序列具有至少80%一致性,优选至少 90%一致性,更优选至少95%一致性,并且最优选100%一致性。
11a.一种DNA酶用于减少选自下组的细菌粘附至表面或使细菌从它们粘附至其上的表面释放的用途,该组由以下各项组成:不动杆菌属、气微菌属、短波单胞菌属、微杆菌属、滕黄微球菌、假单胞菌属、表皮葡萄球菌以及寡养单胞菌属。
12a.一种DNA酶用于减少来自衣物的恶臭的用途,该衣物已经在10℃- 40℃下洗涤并且随后在20℃下孵育12小时。
13a.一种DNA酶用于减少来自以下衣服的恶臭的用途,这些衣服在正常使用过程中已经暴露于直接身体接触,在10℃-40℃下洗涤,并且随后在正常使用过程中再次暴露于直接身体接触。
以下实例进一步描述本发明,这些实例不应当解释为限制本发明的范围。
实例
用作缓沖液和底物的化学品至少是试剂等级的商品。
在以下实例中使用的枯草芽孢杆菌DNA酶具有如SEQ ID NO:1所示的氨基酸序列,并且地衣芽孢杆菌DNA酶具有如SEQ ID NO:2所示的氨基酸序列。
测定I
DNA酶活性的确定-
基于国际生物化学与分子生物学联合会命名委员会(IUBMB)的建议,如在本发明中所定义的,DNA酶活性是脱氧核糖核酸酶能够降解脱氧核糖核酸(DNA)的活性,例如描述于EC 3.1.21.-或EC 3.1.22.-,优选EC 3.1.21.-,并且最优选EC 3.1.21.1中的酶活性。
用于确定DNA酶活性的若干测定是可商购的,或已经描述于文献中,例如多伦(Tolun)和迈尔斯(Myers)“基于PicoGreen荧光的实时DNA酶测定(ReDA)(A real-timeDNase assay(ReDA)based on PicoGreen fluorescence)”,核酸研究(Nucleic AcidsResearch)(2003),第31卷,第18期,e111;或西尼科罗派(Sinicropi)等人“用DNA-甲基绿色底物比色确定DNA酶I活性(Colorimetric determination of DNA酶I activity with aDNA-methyl green substrate)”,分析生物化学(Analytical Biochemistry) (1994),222(2),第351-8页。
测定II
使用电子鼻分析纺织品上的E-2-壬烯醛
一种测试纺织品上的恶臭的存在的方式是通过使用作为恶臭的标志物的E-2-壬烯醛,因为此化合物引起衣物上的恶臭。
将E-2-壬烯醛的溶液添加至5cm x 5cm纺织品小块布样上并且将该小块布样放入20mL玻璃小瓶中用于GC分析并且盖住该小瓶。在40℃下孵育20 分钟后,在来自法国阿尔法M.O.S.(Alpha M.O.S.)的Heracles II电子鼻中分析来自加帽小瓶的5mL顶部空间(具有2个FID的双柱气相层析仪,柱1: MXT5并且柱2:MXT1701)。
实例1
使用DNA酶减少衣物特定细菌的粘附
分离衣物特定细菌菌株
本研究的目的之一是研究分别在15℃、40℃和60℃下洗涤后衣物中的细菌多样性。
在从丹麦家庭收集的衣物上进行该研究。对于每种洗涤,使用范围为 4:3:2:2:1:1:1的20g的衣物(茶巾、毛巾、洗碗布、背带裤、打底T 恤、T恤领、袜子)。在15℃、40℃和60℃下于Laundr-O-Meter(LOM)中进行洗涤。对于15℃和40℃下的洗涤,使用碧浪灵敏性白色与彩色衣物洗涤剂(Ariel Sensitive White&Color),而对于60℃下的洗涤,使用WFK IEC-A*标准洗涤剂。通过称出5.1g并添加自来水直到1000ml,随后搅拌5 分钟来制备碧浪灵敏性白色与彩色衣物洗涤剂。通过称出5g并添加自来水直到1300ml,随后搅拌15min来制备WFKIEC-A*标准洗涤剂(可获得自 WFK Testgewebe有限公司)。分别在15℃、40℃和60℃下进行1小时洗涤,随后在15℃下冲洗2次,持续20min。
分别在15℃、40℃和60℃下洗涤后立即对衣物进行取样。向二十克的衣物中添加0.9%(w/v)NaCl(1.06404;默克公司(Merck),达姆施塔特,德国)与0.5%(w/w)tween 80,以在匀质器(stomacher)袋中产生1: 10稀释液。使用匀质器在中速下将混合物均质化2分钟。均质化后,在0.9% (w/v)NaCl中制备十倍稀释液。将细菌在30℃下于胰胨大豆琼脂(Tryptone Soya Agar)(CM0129,Oxoid公司,贝辛斯托克,汉普郡,英国)上需氧地孵育5-7天并对其计数。为了抑制酵母和霉菌的生长T,添加 0.2%山梨酸(359769,西格玛公司(Sigma))和0.1%放线酮(18079;西格玛公司)。从可计数的板中选择二十四个细菌和真菌菌落并且通过在 TSA上再划线两次进行纯化。对于长期存储,将纯化的分离株于-80℃下存储在包含20%(w/v)甘油(49779;西格玛公司)的TSB中。
使衣物特定细菌与DNA酶接触以减少粘附
在本研究中使用了八种衣物相关的细菌菌株(不动杆菌属、气微菌属、短波单胞菌属、微杆菌属、滕黄微球菌、假单胞菌属、表皮葡萄球菌以及寡养单胞菌属)。所选菌株产生令人非常不快的恶臭。
对于长期存储,将细菌菌株于-80℃下维持在胰胨大豆肉汤(Tryptone SoyaBroth)(TSB)(pH 7.3)(CM0129,Oxoid有限责任公司,贝辛斯托克,英国)中,向该肉汤中添加20%(v/v)甘油(默克公司,达姆施塔特,德国)。使细菌培养物在30℃下于胰胨大豆琼脂(TSA)(pH 7.3)上预生长3-5天。将来自一个单菌落的满环物(loop-full)转移至包含10mlTSB的试管中并且伴随振荡(240rpm)于30℃下孵育1天。繁殖后,使用细菌细胞研究枯草芽孢杆菌DNA酶(SEQ ID NO:1)和地衣芽孢杆菌DNA酶 (SEQ ID NO:2)的生物膜预防和去除特性。
为了研究生物膜预防,将细菌细胞在添加0、0.5、1、2、4、8、16、 32、64、128以及256ppm DNA酶的TSB中稀释1000倍。将一百μl接种进96 孔聚苯乙烯板(平底)(161093;Nunc,罗斯基勒,丹麦)中并在30℃下孵育3天。孵育后,通过使用Spectramax Plus 384读取器(分子设备公司 (Molecular Devices),森尼韦尔,加利福尼亚州,美国)测量600nm处的光密度而确定生长。通过用0.9%(w/v)NaCl(默克公司)洗涤两次除去非粘附细胞而测量粘附/生物膜预防。为了测量粘附,添加200μl的0.1% (w/v)结晶紫(C0775;西格玛-奥德里奇公司(Sigma-Aldrich),圣路易斯,密苏里州,美国)并且在室温下保留15min。将这些孔用0.9%(w/v) NaCl洗涤两次,并且通过添加200μl 96%(w/v)乙醇(201145;Kemetyl公司,克厄丹麦)而洗脱结合的结晶紫并且通过在595nm下进行测量加以确定。
为了研究生物膜除去,将细菌细胞在TSB中稀释100倍并且将100μl添加至微量滴定板中。将细菌细胞在30℃下孵育3天,以粘附至表面并产生均匀的生物膜。将未粘附至微量滴定板的表面的细胞轻轻洗掉,并且将剩余的产生生物膜的细胞在水性洗涤剂溶液中于30℃下用DNA酶(分别为30和100ppm)处理1小时,该水性洗涤剂溶液是通过将3.33g/l的标准洗涤剂A 添加进水中而制备的,该标准洗涤剂A包含12%LAS、11%AEO Biosoft N25-7(NI)、7%AEOS(SLES)、6%MPG、3%乙醇、3%TEA(三乙醇胺)、2.75%可可皂、2.75%大豆皂、2%甘油、2%氢氧化钠、2%柠檬酸钠、1%甲酸钠、0.2%DTMPA、0.2%PCA以及40.63%离子交换水(所有百分比均为w/w)。
表1.
表1示出了观察到细菌附着的预防的最低浓度。
菌株 | 枯草芽孢杆菌DNA酶 | 地衣芽孢杆菌DNA酶 |
不动杆菌属 | 0.5ppm | 0.5 |
气微菌属 | 4 | 0.5 |
短波单胞菌属 | 64 | 128 |
微杆菌属 | 16 | - |
滕黄微球菌 | 16 | 32 |
假单胞菌属 | 8 | - |
表皮葡萄球菌 | 4 | 64 |
表2.
通过枯草芽孢杆菌DNA酶和地衣芽孢杆菌DNA酶除去生物膜。
表2中的+/-:生物膜去除/无生物膜去除
本研究显示,枯草芽孢杆菌DNA酶和地衣芽孢杆菌DNA酶降低发现于洗涤的衣物中的不动杆菌属、气微菌属、短波单胞菌属、微杆菌属、滕黄微球菌、假单胞菌属、表皮葡萄球菌、寡养单胞菌属的粘附特性,当在洗涤之后再次使用纺织品时,它们在洗涤的衣物中产生恶臭。
最重要的是,抑制粘附特性将防止在洗涤过程中这些细菌在不同纺织品之间转移并且因此限制这些细菌的出现。此外,抑制粘附特性将使这些细菌在洗衣机内生长的风险最小化。细菌在洗衣机内生长可以引起来自洗衣机的恶臭。此外,脱离的细菌在洗涤过程中可以转移至纺织品上并且以后当在洗涤过程之后使用它们时引起来自纺织品的恶臭。
实例2
地衣芽孢杆菌DNA酶(SEQ ID NO:2)在标准洗涤剂和商业洗涤剂中的性能
在本实例中使用一种分离自衣物的短波单胞菌属的菌株(参见实例 1)。
对于长期存储,将短波单胞菌属于-80℃下维持在胰胨大豆肉汤 (TSB)(pH 7.3)(CM0129;Oxoid有限责任公司,贝辛斯托克,英国) 中,向该肉汤中添加20%(v/v)甘油(默克公司,达姆施塔特,德国)。使短波单胞菌属在30℃下于胰胨大豆琼脂(TSA)(pH 7.3)(CM0131; Oxoid有限责任公司,贝辛斯托克,英国)上预生长2-5天。将来自一个单菌落的满环物转移至10mL的TSB中并且伴随振荡(240rpm)于30℃下孵育1天。繁殖后,通过离心(西格玛实验室离心机(Sigma Laboratory Centrifuge)6K15)(3000g,在21℃下,7min)沉淀短波单胞菌属并且将其重悬于10mL用水稀释两次的TSB中。使用分光计(POLARstar Omega (BMG莱伯泰科(BMG Labtech),奥滕贝格(Ortenberg),德国))测量600nm处的光密度(OD)。将用水稀释两次的新鲜TSB接种至0.03的 OD600nm,并且将1.6mL添加至12孔聚苯乙烯平底微板(3512;康宁公司 (Corning Incorporated),康宁,纽约,美国)的每个孔中,向该微板中放入无菌聚酯WFK30A的圆的小块布样(直径2cm)。伴随振荡(100rpm) 在15℃下孵育24h后,将小块布样用0.9%(w/v)NaCl洗涤两次。将具有短波单胞菌属的五个洗涤的小块布样与五个无菌的聚酯WFK30A小块布样在 50mL试管中混合并添加10mL的洗涤剂洗涤溶液,该洗涤溶液包含0.7g/L 污垢(Pigmentschmutz,09V,wfk,克雷费尔德(Krefeld),德国)和地衣芽孢杆菌DNA酶(5ppm)。在30℃下,将试管放入斯图尔特(Stuart) 旋转器中,持续1小时。将小块布样用自来水冲洗两次并且在滤纸上干燥过夜。作为对照,平行地进行未添加地衣芽孢杆菌DNA酶的洗涤。使用Color Eye(Macbeth Color Eye 7000反射分光光度计)测量缓解(L值)。在入射光中没有UV的情况下进行测量并且从CIE Lab色空间中提取L值。
为了研究DNA酶在不同洗涤剂中的深层清洁效果,选择来自不同地区的标准和商业洗涤剂(液体和粉末)。
关于液体,使用以下洗涤剂:包含12%LAS、11%AEO Biosoft N25-7 (NI)、7%AEOS(SLES)、6%MPG(单丙二醇)、3%乙醇、3% TEA、2.75%可可皂、2.75%大豆皂、2%甘油、2%氢氧化钠、2%柠檬酸钠、1%甲酸钠、0.2%DTMPA 0.2%PCA以及40.63%离子交换水(所有百分比均为w/w)(欧洲,3.3g/L)的标准洗涤剂A,汰渍原味洗涤剂(TIDE Original)(美国,3.2g/L),碧浪Actilift洗涤剂(欧洲,6.9g/L),奥妙小而强大洗涤剂(OMO Smalland Mighty)(欧洲,4g/L),宝莹胶敏性洗涤剂(Persil Gel Sensitive)(欧洲,7.2g/L)以及蓝月亮洗涤剂(Blue Moon)(亚洲,1.6g/L)。
关于粉末,使用以下洗涤剂:包含11%LAS、2%AS/AEOS、2%皂、 3%AEO,15.15%碳酸钠、3%硅酸钠、18.75%沸石、0.15%螯合剂、2%柠檬酸钠、1.65%AA/MA共聚物、2.5%CMC 0.5%SRP,36.%硫酸钠以及2%控泡剂的标准洗涤剂T(所有百分比均为w/w)(欧洲,5.3g/L),包含 16.5%LAS、15%沸石、12%二硅酸钠、20%碳酸钠、1%sokalan、35.5%硫酸钠的标准洗涤剂X(所有百分比均为w/w)(亚洲,1.8g/L),碧浪洗涤剂(Ariel)(欧洲,5.3g/L)以及宝莹(Persil)Megaperls洗涤剂(欧洲, 4.0g/L)。
对于欧洲洗涤剂,使用硬度为15°dH(Ca:Mg:NaHCO34:1:1.5)的水。对于美国洗涤剂,使用硬度为6°dH(Ca:Mg:NaHCO32:1:1.5)的水。对于亚洲洗涤剂,使用硬度为14°dH(Ca:Mg:NaHCO32:1:1.5)的水。
表3.
地衣芽孢杆菌DNA酶的深层清洁效果。
本实例显示,地衣芽孢杆菌DNA酶预防污垢沉积(抗再沉积)至预生长有细菌的聚酯小块布样上。不仅在pH 8.0的液体洗涤剂中,还在pH 10的粉末洗涤剂中观察到污垢沉积的预防。观察到的效果归因于地衣芽孢杆菌 DNA酶的深层清洁效果。最重要的是,本实例显示,地衣芽孢杆菌DNA酶将预防污垢在洗涤过程中在不同纺织品之间转移并且因此所得脏衣物能够与不太脏衣物一起洗涤。
实例3
DNA/DNA酶/恶臭。
此实例显示,纺织品上存在DNA使得化合物(像发现于衣物中的恶臭化合物E-2-壬烯醛)即使在洗涤剂洗涤之后仍更好地粘在纺织品上。
在洗涤中使用DNA酶减少纺织品上的DNA的存在,并且因而还减少E- 2-壬烯醛的存在,并且因而降低衣物中的恶臭。
将十二个5cm x 5cm聚酯纺织品(wfk30A)小块布样放入单独的皮氏培养皿中,并且将500μL的MilliQ水施加至这些小块布样中的4个中,同时将500μL溶解于MilliQ水中的来自鲑鱼睾丸的DNA的0.05mg/mL溶液施加至剩余的8个小块布样。
将这12个小块布样在室温下干燥过夜。将450μL溶解于水中的10mM E-2-壬烯醛施加至所有的干小块布样,并且将它们在LAF工作台中在最大流速下干燥1小时。然后,将干的小块布样与各自20mL的浓度为3.33g/L的制自MilliQ水的洗涤液和液体洗涤剂(来自实例1的标准洗涤剂A)一起放入三个50mL Falcon管中,并且向三号管中添加30ppm的DNA酶(来自枯草芽孢杆菌的NucB),全部如表4中所描述。
在1号管中放入四个具有E-2-壬烯醛并且没有DNA的小块布样,并且在 2号和3号管的每个管中放入四个具有E-2-壬烯醛和DNA两者的小块布样。将这些管用盖子封闭并安装在Mini-Laundr-O-Meter(一种斯图尔特管旋转器(Stuart Tube Rotator)SB3)中;然后,将这些小块布样在30℃下于20 rpm下洗涤60分钟。
洗涤后,将洗涤液丢弃并且将这些小块布样用15mL MilliQ水冲洗2 次。将每个小块布样都放入一个20mL玻璃小瓶中用于GC分析并将小瓶加帽。在40℃下孵育20分钟后,在来自法国阿尔法M.O.S.的Heracles II电子鼻中分析加帽小瓶(具有2个FID的双柱气相层析仪,柱1:MXT5并且柱2: MXT1701),在该电子鼻中分析来自每个小瓶的5mL的顶部空间。单独地针对柱1和2,所得层析谱中的E-2-壬烯醛峰的面积是对来自三个管的小块布样取平均值并且可以见于表4中。
表4:
表4中的结果显示,在纺织品小块布样上存在DNA使得E-2-壬烯醛更好地粘在纺织品上,所有洗涤后更多的E-2-壬烯醛存在于纺织品上。
在管2中,存在于具有DNA的小块布样上的E-2-壬烯醛的平均峰面积比存在于没有DNA的小块布样(管1)上的E-2-壬烯醛的平均峰面积高多达59 倍,从而显示纺织品上存在DNA增加恶臭。
结果还显示,向洗涤中添加DNA酶可以降低洗涤后粘在纺织品上的E- 2-壬烯醛的量,因而降低洗涤后的恶臭。
与管2中的存在于具有DNA的小块布样上的E-2-壬烯醛的平均峰面积相比,在管3中,存在于具有DNA的小块布样上的E-2-壬烯醛的平均峰面积降低超过9倍,这归因于在洗涤中添加DNA酶,从而显示洗涤中存在DNA酶降低纺织品上的恶臭。
实例4
实例4a:
DNA玷污的纺织品的制备
为了制备DNA玷污的纺织品小块布样(称作“DNA小块布样”),将 5.0mg/mL DNA溶解于无菌MilliQ水中并于5℃下放入冰箱中过夜,以使 DNA溶解。在无菌MilliQ水中将DNA溶液稀释至例如0.25、0.5或1.0 mg/mL。在无菌皮氏培养皿中放入多达6个直径为2cm的圆的纺织品小块布样并且向每个纺织品小块布样上施加选定浓度的100μL DNA溶液并且将它们在不加盖的情况下留在皮氏培养皿中过夜或直到干燥。为了向洗涤的 DNA小块布样上再施加DNA,直到等到洗涤的DNA小块布样干燥并且向每个纺织品小块布样上施加选定浓度的100μL DNA溶液并且将它们在不加盖的情况下留在皮氏培养皿中过夜或直到干燥。
实例4b:
测定III:多循环洗涤DNA/污物。
一种在洗涤中测试DNA在纺织品上的积累和DNA在纺织品上的再沉积效果的方式是在多个连续洗涤中用洗涤剂和污垢洗涤DNA小块布样连同干净的纺织品小块布样(称作“示踪小块布样”),其中在每个洗涤之间将 DNA再施加至DNA小块布样上,以模拟洗涤之间的穿着。
通过将3.00mL的0.713mol/L CaCl2、1.50mL的0.357mol/L和0.3371g 的NaHCO3吸移进1L量筒中,用MilliQ水填满至1L并搅拌以溶解来制备1L 15°dH水。称取3.33g的标准洗涤剂A并溶解于水中。称取0.70g来自德国 wfk Testgewebe有限公司的颜料污垢(PigmentSoil)acc.to ILG 09V,并且与洗涤剂一起溶解于水中,称作脏的洗涤剂溶液。在每个50mL塑料烧杯 (Falcon或NUNC离心管)中放入5个DNA小块布样和5个示踪小块布样。向每个烧杯中添加10mL的脏的洗涤剂溶液。在所有烧杯上都加上盖子,很好地振荡它们,以保证小块布样良好分布。将烧杯装在Mini-Laundr-O-Meter (一种斯图尔特管旋转器SB3)中并且在30℃下于20rpm下洗涤60分钟。洗涤后,将旋转器放在室温下,同时将来自一个烧杯的小块布样每次用15°dH 水冲洗并放回旋转器中。在20mL 15°dH水中将每个烧杯冲洗2次。最后一次冲洗后,将小块布样在滤纸上干燥过夜或直到干燥。当干燥时,如上所述,向DNA小块布样上再施加DNA。重复洗涤和再施加DNA,直到已经将小块布样总共洗涤5次或直到洗涤后可看出充足的差异。在整个实验中使用同一示踪小块布样,以示出转移的DNA在洗涤中的积累。从一个纺织品小块布样上洗掉的DNA可以粘在干净的纺织品上并且纺织品存在DNA使得即使在洗涤剂洗涤后污物仍更好地粘在该纺织品上。最后一次洗涤后,在 ColorEye或DigiEye中测量所有纺织品小块布样的反射率,纺织品小块布样上的DNA越多,沉积的污垢越多。
实例4c
多循环洗涤DNA/DNA酶/污物。
此实例显示,从一个纺织品小块布样上洗掉的DNA可以粘在洗涤过程中存在的干净的纺织品上并且纺织品存在DNA使得即使在洗涤剂洗涤后污物(颜料污垢)仍更好地粘在该纺织品上。该实例还显示,用包含DNA酶的洗涤剂进行洗涤显著降低存在于DNA小块布样上的DNA的量并且因此降低粘在DNA小块布样上的污物的量。该实验还显示,用包含DNA酶的洗涤剂进行洗涤显著降低从DNA小块布样转移至示踪小块布样上的DNA的量,从而降低粘在示踪小块布样上的污物的量(抗再沉积)。
如上所述地进行DNA小块布样的制备和多循环洗涤DNA/污物测定。将来自西格玛奥德里奇公司(Sigma Aldrich)的鲑鱼睾丸D1626的脱氧核糖核酸钠用作DNA来源。将来自德国wfk Testgewebe有限公司的预洗涤的聚酯 WFK 30A用作纺织品。在脏的洗涤剂溶液中用0.5ppm的DNA酶(来自地衣芽孢杆菌的NucB DNA酶)进行DNA酶洗涤。始终戴着手套或使用镊子处理所有小块布样。如下表5所述地设置实验:
烧杯编号 | DNA小块布样 | 示踪小块布样 | DNA酶 | 脏的洗涤剂溶液 |
1 | 5块,具有1.0mg/ml DNA | 5块 | - | + |
2 | 5块,具有1.0mg/ml DNA | 5块 | 0.5ppm | + |
3 | 5块,具有0.5mg/ml DNA | 5块 | - | + |
4 | 5块,具有0.5mg/ml DNA | 5块 | 0.5ppm | + |
5 | 5块,没有DNA | 5块 | - | + |
6 | 5块,没有DNA | 5块 | 0.5ppm | + |
在将所有小块布样在DigiEye(DigiEye成像系统(DigiEye Imaging System),光源D65,漫射照明)中进行测量之前,针对6个烧杯,总共进行4次洗涤,在该DigiEye中记录三色Y值(称为Y值)。在下表中,记下了这些小块布样的Y值的平均值。该值越高,小块布样越白,如在下包6中所见:
(*)除了第一个洗涤循环之外,在第一个洗涤循环中,烧杯1和2的 DNA小块布样的DNA浓度为1.0mg/mL,并且烧杯3和4为0.5。
(**)将δY-值计算为“平均值具有DNA酶-平均值没有DNA酶”,δY值越高,洗涤过程中DNA酶的洁白效果越好
(***)T检验值<0.05表明这两个值至少在5%显著性水平上彼此统计学上显著不同
在用脏的洗涤剂进行4个洗涤循环后,观察到以下结果。对于在洗涤中具有0.5ppmDNA酶的DNA小块布样而言,观察到统计学上显著的洁白效果。向洗涤剂溶液中添加DNA酶降低小块布样上的DNA的量并且在洗涤过程中降低附着至DNA小块布样上的污物的量并且因此与没有DNA酶的洗涤相比,增加洗涤后DNA小块布样的白度。对于所有示踪小块布样而言,在所有烧杯中,用0.5ppm DNA酶进行的洗涤都存在统计学上显著的抗再沉积效果。向洗涤剂溶液中添加DNA酶使得洗涤过程中DNA从DNA小块布样转移至示踪小块布样降低,降低洗涤过程中附着至示踪小块布样上的污物的量并且因此与没有DNA酶的洗涤相比,增加洗涤后示踪物的白度。
实例5
实例5a:测定
纺织品上的E-2-壬烯醛的感官分析
一种测试纺织品上的恶臭的存在的方式是通过使用作为恶臭的标志物的E-2-壬烯醛,因为此化合物引起衣物上的恶臭。
将E-2-壬烯醛的溶液添加至5cm x 5cm纺织品小块布样上并且将这些小块布样放入具有螺帽的50mL Falcon管中。使用一个或多个具有正常感官并且对不同浓度的E-2-壬烯醛的气味敏感的个体通过在管之间以避免鼻腔疲劳的合理的时间闻这些管来评估每个管的气味强度。针对每个个体,使用新的管组,评估气味强度。可以按1至8的标准为气味强度打分,其中1为没有气味并且8是具有非常强烈的气味。
实例5b
使用和不使用DNA酶洗涤的DNA小块布样上的E-2-壬烯醛的感官分析
此实例显示,向洗涤中添加DNA酶可以通过减少有气味化合物(像E- 2-壬烯醛)的气味强度而减少衣物中的恶臭。
将5cm x 5cm高压釜处理的棉纺织品(wfk10A)小块布样放入单独的皮氏培养皿中,并且将500μL的MilliQ水施加至2个小块布样上,将500μL 溶解于MilliQ水中的来自鲑鱼睾丸的DNA的0.1mg/mL溶液施加至2个小块布样上并且将500μL溶解于MilliQ水中的来自鲑鱼睾丸的DNA的1.0mg/mL 溶液施加至2个小块布样上。将这6个小块布样在室温下干燥过夜。
将400μL溶解于MilliQ水中的10mM E-2-壬烯醛施加至所有的6个干小块布样中,并且将它们在LAF工作台中在最大流速下干燥1小时。然后,将干的小块布样与各自20mL的浓度为3.33g/L的制自MilliQ水的洗涤液和液体洗涤剂(来自实例1的标准洗涤剂A)一起放入六个50mL Falcon管中的每个中,并且向2、4和6号烧杯(管)中添加30ppm的DNA酶(来自枯草芽孢杆菌的NucB)并且充分混合,全部如表7 中所描述。
将这些烧杯用盖子封闭并安装在Mini-Laundr-O-Meter(一种斯图尔特管旋转器SB3)中;然后,将这些小块布样在30℃下于40rpm下洗涤60分钟。
洗涤后,将洗涤液丢弃并且将这些小块布样用15mL MilliQ水冲洗2次并且留在被盖子封闭的烧杯中。然后,由具有正常味觉并且对E-2-壬烯醛敏感的蒙住双眼的个体以随机顺序评估包含湿的纺织品的烧杯的气味强度。结果如下表7所示:
*气味强度的标准为1至8,其中1为没有气味并且8是具有非常强烈的气味。
表7的结果显示,向洗涤中添加DNA酶可以降低洗涤后粘在DNA小块布样上的E-2-壬烯醛的气味强度,因而降低洗涤后纺织品上的恶臭。
Claims (16)
1.一种纺织品洗涤方法,包括:
a.将一种纺织品暴露于一种洗涤液,该洗涤液包括获得自一种细菌的DNA酶,
b.完成至少一个洗涤循环;并且
c.任选地冲洗该纺织品。
2.根据权利要求1所述的方法,其中该洗涤液的pH在7至10的范围内。
3.根据权利要求1或2所述的方法,其中该洗涤液的温度在5℃至95℃的范围内。
4.根据权利要求1或2所述的方法,其中在第一个并且任选地第二个和第三个洗涤循环过程中,将该纺织品暴露于洗涤液。
5.根据权利要求1或2所述的方法,其中在暴露于该洗涤液后,冲洗该纺织品。
6.根据权利要求1或2所述的方法,其中使用调节剂冲洗该纺织品。
7.根据权利要求1或2所述的方法,其中湿的和/或干的衣物纺织品的恶臭被减少。
8.根据权利要求1或2所述的方法,其中湿的和/或干的衣物纺织品上的E-2-壬烯醛的量被减少。
9.根据权利要求1或2所述的方法,其中该纺织品的白度被维持或改善。
10.根据权利要求1或2所述的方法,其中污垢的再沉积被减少。
11.一种脱氧核糖核酸酶(DNA酶)用于减少来自衣物和/或纺织品的恶臭的用途。
12.根据权利要求11所述的DNA酶用于减少来自以下衣服的恶臭的用途,这些衣服在正常使用过程中已经暴露于直接身体接触,在10℃-40℃下洗涤,并且随后在正常使用过程中再次暴露于直接身体接触。
13.根据权利要求11或12所述的用途,用于减少纺织品上的E-2-壬烯醛的量的用途,其中存在于纺织品上的E-2-壬烯醛的量被减少至洗涤之前存在于该纺织品上的E-2-壬烯醛的量的低于80%。
14.根据权利要求11或12所述的用途,其中该DNA酶获得自一种细菌。
15.根据权利要求14所述的用途,其中该DNA酶获得自芽孢杆菌属。
16.根据权利要求15所述的用途,其中该DNA酶与如SEQ ID NO:1的氨基酸1至110或SEQID NO:2的氨基酸1至109所示的氨基酸序列具有至少95%一致性。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN201910734798.5A CN110628528B (zh) | 2012-12-07 | 2013-12-09 | 预防细菌的粘附 |
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
EP12196059 | 2012-12-07 | ||
EP12196059.5 | 2012-12-07 | ||
PCT/EP2013/075922 WO2014087011A1 (en) | 2012-12-07 | 2013-12-09 | Preventing adhesion of bacteria |
Related Child Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CN201910734798.5A Division CN110628528B (zh) | 2012-12-07 | 2013-12-09 | 预防细菌的粘附 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
CN104837979A CN104837979A (zh) | 2015-08-12 |
CN104837979B true CN104837979B (zh) | 2019-09-03 |
Family
ID=47355852
Family Applications (2)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CN201380063419.5A Active CN104837979B (zh) | 2012-12-07 | 2013-12-09 | 预防细菌的粘附 |
CN201910734798.5A Active CN110628528B (zh) | 2012-12-07 | 2013-12-09 | 预防细菌的粘附 |
Family Applications After (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CN201910734798.5A Active CN110628528B (zh) | 2012-12-07 | 2013-12-09 | 预防细菌的粘附 |
Country Status (11)
Country | Link |
---|---|
US (3) | US10323217B2 (zh) |
EP (2) | EP3556836A1 (zh) |
JP (2) | JP6514107B2 (zh) |
CN (2) | CN104837979B (zh) |
BR (1) | BR112015012982A2 (zh) |
CA (1) | CA2893454C (zh) |
DK (1) | DK2929004T3 (zh) |
ES (1) | ES2738639T3 (zh) |
MX (1) | MX371376B (zh) |
TR (1) | TR201910918T4 (zh) |
WO (1) | WO2014087011A1 (zh) |
Families Citing this family (91)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN104837979B (zh) * | 2012-12-07 | 2019-09-03 | 诺维信公司 | 预防细菌的粘附 |
EP3097229B1 (en) | 2014-01-26 | 2018-12-05 | Novozymes A/S | A method to produce an antimicrobial polyester textile using cutinase |
CA2943029C (en) * | 2014-04-11 | 2022-09-20 | Novozymes A/S | Detergent composition |
WO2015166075A1 (en) * | 2014-05-02 | 2015-11-05 | Novozymes A/S | Detergent composition |
CN106459839A (zh) * | 2014-05-28 | 2017-02-22 | 诺维信公司 | 多肽的用途 |
CN106795463B (zh) | 2014-05-28 | 2020-09-29 | 诺维信公司 | 用于减少静电的具有dna酶活性的多肽 |
US20180105772A1 (en) * | 2015-04-10 | 2018-04-19 | Novozymes A/S | Detergent composition |
EP3280791A1 (en) * | 2015-04-10 | 2018-02-14 | Novozymes A/S | Laundry method, use of dnase and detergent composition |
CN107820515A (zh) * | 2015-04-29 | 2018-03-20 | 宝洁公司 | 洗涤剂组合物 |
US20160319227A1 (en) * | 2015-04-29 | 2016-11-03 | The Procter & Gamble Company | Method of treating a fabric |
EP3088502B1 (en) * | 2015-04-29 | 2018-05-23 | The Procter and Gamble Company | Method of treating a fabric |
HUE043043T2 (hu) * | 2015-04-29 | 2019-07-29 | Procter & Gamble | Textilkezelési módszer |
CN112143591A (zh) * | 2015-04-29 | 2020-12-29 | 宝洁公司 | 处理织物的方法 |
CN107969135A (zh) * | 2015-06-29 | 2018-04-27 | 诺维信公司 | 衣物洗涤方法,多肽和洗涤剂组合物的用途 |
CN107922895A (zh) * | 2015-06-29 | 2018-04-17 | 诺维信公司 | 衣物洗涤方法,多肽和洗涤剂组合物的用途 |
EP3350301A1 (en) * | 2015-09-17 | 2018-07-25 | University College Dublin, National University of Ireland, Dublin | Enzyme-functionalised nanobeads for anti-biofouling purposes |
WO2017060505A1 (en) | 2015-10-07 | 2017-04-13 | Novozymes A/S | Polypeptides |
MX2018001358A (es) * | 2015-10-09 | 2018-06-15 | Novozymes As | Metodo de lavanderia, uso de polipeptidos y composicion de detergente. |
BR112018007474A2 (pt) * | 2015-10-14 | 2018-10-30 | Novozymes A/S | ?limpeza de membranas de filtração de água? |
EP4324919A3 (en) | 2015-10-14 | 2024-05-29 | Novozymes A/S | Polypeptide variants |
IL258550B (en) * | 2015-10-14 | 2022-06-01 | Novozymes As | Cleaning of water filtration membranes |
US20190048291A1 (en) * | 2016-03-23 | 2019-02-14 | Novozymes A/S | Use of Polypeptide Having DNase Activity for Treating Fabrics |
US10626354B2 (en) | 2016-04-29 | 2020-04-21 | Novozymes A/S | Detergent compositions and uses thereof |
CN109462994A (zh) * | 2016-06-03 | 2019-03-12 | 诺维信公司 | 包含酶的清洁组合物 |
US20170355932A1 (en) * | 2016-06-09 | 2017-12-14 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions including nuclease enzyme and tannins |
US20170355933A1 (en) * | 2016-06-09 | 2017-12-14 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions including nuclease enzyme and malodor reduction materials |
US10081783B2 (en) * | 2016-06-09 | 2018-09-25 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions having an enzyme system |
BR112018075467B1 (pt) | 2016-06-16 | 2022-11-08 | Unilever Ip Holdings B.V | Método de lavagem de artigos |
WO2017215979A1 (en) * | 2016-06-16 | 2017-12-21 | Unilever Plc | Methods and compositions |
US11273455B2 (en) | 2016-06-27 | 2022-03-15 | Novozymes A/S | Method of dewatering post fermentation fluids |
EP3950941A3 (en) | 2016-07-13 | 2022-04-20 | Novozymes A/S | Dnase polypeptide variants |
CN109996859B (zh) | 2016-09-29 | 2021-11-30 | 诺维信公司 | 含孢子的颗粒 |
EP3551740B1 (en) | 2016-12-12 | 2021-08-11 | Novozymes A/S | Use of polypeptides |
CN110651040A (zh) * | 2017-03-31 | 2020-01-03 | 诺维信公司 | 具有dna酶活性的多肽 |
WO2018177938A1 (en) * | 2017-03-31 | 2018-10-04 | Novozymes A/S | Polypeptides having dnase activity |
WO2018184816A1 (en) | 2017-04-06 | 2018-10-11 | Novozymes A/S | Cleaning compositions and uses thereof |
EP3607060B1 (en) | 2017-04-06 | 2021-08-11 | Novozymes A/S | Detergent compositions and uses thereof |
MX2019011764A (es) | 2017-04-06 | 2019-11-28 | Novozymes As | Composiciones limpiadoras y usos de las mismas. |
WO2018191135A1 (en) | 2017-04-12 | 2018-10-18 | The Procter & Gamble Company | Fabric softener compositions |
US11950569B2 (en) | 2017-05-09 | 2024-04-09 | Novozymes A/S | Animal chew toy with dental care composition |
CN107197877B (zh) * | 2017-07-12 | 2020-04-21 | 宿迁研美生物科技有限公司 | 生物复合酶病毒清除剂(消毒剂) |
US11732221B2 (en) * | 2017-10-02 | 2023-08-22 | Novozymes A/S | Polypeptides having mannanase activity and polynucleotides encoding same |
DE102017125559A1 (de) | 2017-11-01 | 2019-05-02 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Reinigungszusammensetzungen, die dispersine ii enthalten |
DE102017125560A1 (de) | 2017-11-01 | 2019-05-02 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Reinigungszusammensetzungen, die dispersine iii enthalten |
DE102017125558A1 (de) | 2017-11-01 | 2019-05-02 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Reinigungszusammensetzungen, die dispersine i enthalten |
US20200332227A1 (en) * | 2018-01-09 | 2020-10-22 | Novozymes A/S | Use of Enzyme in Removing Airborne Particulate Matter from Textile |
WO2020002604A1 (en) | 2018-06-28 | 2020-01-02 | Novozymes A/S | Detergent compositions and uses thereof |
EP3814473A1 (en) | 2018-06-29 | 2021-05-05 | Novozymes A/S | Detergent compositions and uses thereof |
US20220033737A1 (en) | 2018-09-27 | 2022-02-03 | Danisco Us Inc | Compositions for medical instrument cleaning |
US20210340466A1 (en) | 2018-10-01 | 2021-11-04 | Novozymes A/S | Detergent compositions and uses thereof |
WO2020070011A1 (en) | 2018-10-02 | 2020-04-09 | Novozymes A/S | Cleaning composition |
WO2020070014A1 (en) | 2018-10-02 | 2020-04-09 | Novozymes A/S | Cleaning composition comprising anionic surfactant and a polypeptide having rnase activity |
WO2020074545A1 (en) | 2018-10-11 | 2020-04-16 | Novozymes A/S | Cleaning compositions and uses thereof |
EP3650522A1 (en) * | 2018-11-09 | 2020-05-13 | Unilever PLC | Reduction of malodour from laundry |
US20220017844A1 (en) | 2018-12-03 | 2022-01-20 | Novozymes A/S | Low pH Powder Detergent Composition |
EP3702452A1 (en) | 2019-03-01 | 2020-09-02 | Novozymes A/S | Detergent compositions comprising two proteases |
BR112021018731A2 (pt) | 2019-03-21 | 2021-12-21 | Novozymes As | Variantes de alfa-amilase e polinucleotídeos codificando as mesmas |
EP3947619A1 (en) | 2019-04-03 | 2022-02-09 | Novozymes A/S | Polypeptides having beta-glucanase activity, polynucleotides encoding same and uses thereof in cleaning and detergent compositions |
MX2021012289A (es) | 2019-04-12 | 2021-11-12 | Novozymes As | Variantes de glucosido hidrolasa estabilizadas. |
CN114025870B (zh) * | 2019-07-08 | 2024-06-21 | 星光Pmc株式会社 | 生物膜处理剂及生物膜处理方法 |
EP3997202A1 (en) | 2019-07-12 | 2022-05-18 | Novozymes A/S | Enzymatic emulsions for detergents |
US20220325204A1 (en) | 2019-08-27 | 2022-10-13 | Novozymes A/S | Detergent composition |
US20220354932A1 (en) * | 2019-09-06 | 2022-11-10 | The Trustees Of Indiana University | Novel compositions for disrupting biofilms |
US20220315866A1 (en) | 2019-09-19 | 2022-10-06 | Novozymes A/S | Detergent Composition |
EP4034622A4 (en) * | 2019-09-29 | 2023-10-11 | Novozymes A/S | USE OF CELLULASE TO IMPROVE THE DURABILITY OF DETERGENTS |
US20220411726A1 (en) * | 2019-12-20 | 2022-12-29 | Novozymes A/S | Stabilized liquid boron-free enzyme compositions |
EP4077656A2 (en) | 2019-12-20 | 2022-10-26 | Novozymes A/S | Polypeptides having proteolytic activity and use thereof |
CN115052981A (zh) | 2020-01-31 | 2022-09-13 | 诺维信公司 | 甘露聚糖酶变体以及编码它们的多核苷酸 |
WO2021152120A1 (en) | 2020-01-31 | 2021-08-05 | Novozymes A/S | Mannanase variants and polynucleotides encoding same |
CN115210371A (zh) | 2020-04-08 | 2022-10-18 | 诺维信公司 | 碳水化合物结合模块变体 |
US20230212548A1 (en) | 2020-05-26 | 2023-07-06 | Novozymes A/S | Subtilase variants and compositions comprising same |
WO2022043321A2 (en) | 2020-08-25 | 2022-03-03 | Novozymes A/S | Variants of a family 44 xyloglucanase |
WO2022043547A1 (en) | 2020-08-28 | 2022-03-03 | Novozymes A/S | Protease variants with improved solubility |
EP4225905A2 (en) | 2020-10-07 | 2023-08-16 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants |
EP4232539A2 (en) | 2020-10-20 | 2023-08-30 | Novozymes A/S | Use of polypeptides having dnase activity |
EP4032966A1 (en) | 2021-01-22 | 2022-07-27 | Novozymes A/S | Liquid enzyme composition with sulfite scavenger |
EP4291625A1 (en) | 2021-02-12 | 2023-12-20 | Novozymes A/S | Stabilized biological detergents |
WO2022171780A2 (en) | 2021-02-12 | 2022-08-18 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants |
WO2022189521A1 (en) | 2021-03-12 | 2022-09-15 | Novozymes A/S | Polypeptide variants |
EP4359518A1 (en) | 2021-06-23 | 2024-05-01 | Novozymes A/S | Alpha-amylase polypeptides |
WO2023056892A1 (en) * | 2021-10-08 | 2023-04-13 | Novozymes A/S | Technical stains comprising dna |
WO2023110900A1 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | Novozymes A/S | Oral care composition comprising enzymes |
EP4206309A1 (en) | 2021-12-30 | 2023-07-05 | Novozymes A/S | Protein particles with improved whiteness |
CN118660951A (zh) | 2022-03-02 | 2024-09-17 | 诺维信公司 | 木葡聚糖酶用于改善洗涤剂的可持续性的用途 |
CN118786210A (zh) | 2022-03-04 | 2024-10-15 | 诺维信公司 | Dna酶变体和组合物 |
AU2023250091A1 (en) | 2022-04-08 | 2024-10-03 | Novozymes A/S | Hexosaminidase variants and compositions |
WO2023247348A1 (en) | 2022-06-21 | 2023-12-28 | Novozymes A/S | Mannanase variants and polynucleotides encoding same |
WO2024131880A2 (en) | 2022-12-23 | 2024-06-27 | Novozymes A/S | Detergent composition comprising catalase and amylase |
WO2024156628A1 (en) | 2023-01-23 | 2024-08-02 | Novozymes A/S | Cleaning compositions and uses thereof |
EP4410938A1 (en) | 2023-02-02 | 2024-08-07 | AMSilk GmbH | Automatic dishwashing composition comprising a structural polypeptide |
WO2024194245A1 (en) | 2023-03-21 | 2024-09-26 | Novozymes A/S | Detergent compositions based on biosurfactants |
Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN1102436A (zh) * | 1993-06-16 | 1995-05-10 | 索尔瓦酶两合有限公司 | 液体酶配制品 |
CN101040052A (zh) * | 2004-09-10 | 2007-09-19 | 诺维信北美公司 | 防止、去除、减少或破坏生物膜的方法 |
CN101679987A (zh) * | 2007-03-09 | 2010-03-24 | 丹尼斯科美国公司 | 嗜碱芽孢杆菌物种α-淀粉酶变体、包括α-淀粉酶变体的组合物以及使用方法 |
WO2011098579A1 (en) * | 2010-02-12 | 2011-08-18 | University Of Newcastle Upon Tyne | Bacterial deoxyribonuclease compounds and methods for biofilm disruption and prevention |
Family Cites Families (131)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB1296839A (zh) | 1969-05-29 | 1972-11-22 | ||
US3751222A (en) * | 1971-12-13 | 1973-08-07 | Colgate Palmolive Co | A process of cleaning cloth |
GB1483591A (en) | 1973-07-23 | 1977-08-24 | Novo Industri As | Process for coating water soluble or water dispersible particles by means of the fluid bed technique |
GB1590432A (en) | 1976-07-07 | 1981-06-03 | Novo Industri As | Process for the production of an enzyme granulate and the enzyme granuate thus produced |
JPS5519058A (en) * | 1978-07-28 | 1980-02-09 | Rikagaku Kenkyusho | Preparation of nuclease |
DK187280A (da) | 1980-04-30 | 1981-10-31 | Novo Industri As | Ruhedsreducerende middel til et fuldvaskemiddel fuldvaskemiddel og fuldvaskemetode |
DK263584D0 (da) | 1984-05-29 | 1984-05-29 | Novo Industri As | Enzymholdige granulater anvendt som detergentadditiver |
DE3684398D1 (de) | 1985-08-09 | 1992-04-23 | Gist Brocades Nv | Lipolytische enzyme und deren anwendung in reinigungsmitteln. |
EG18543A (en) | 1986-02-20 | 1993-07-30 | Albright & Wilson | Protected enzyme systems |
JPH0657150B2 (ja) * | 1986-05-15 | 1994-08-03 | 昭和電工株式会社 | 酵素粒剤およびその製造方法 |
ATE110768T1 (de) | 1986-08-29 | 1994-09-15 | Novo Nordisk As | Enzymhaltiger reinigungsmittelzusatz. |
US5389536A (en) | 1986-11-19 | 1995-02-14 | Genencor, Inc. | Lipase from Pseudomonas mendocina having cutinase activity |
ATE125865T1 (de) | 1987-08-28 | 1995-08-15 | Novo Nordisk As | Rekombinante humicola-lipase und verfahren zur herstellung von rekombinanten humicola-lipasen. |
DK6488D0 (da) | 1988-01-07 | 1988-01-07 | Novo Industri As | Enzymer |
ATE129523T1 (de) | 1988-01-07 | 1995-11-15 | Novo Nordisk As | Spezifische protease. |
JP3079276B2 (ja) | 1988-02-28 | 2000-08-21 | 天野製薬株式会社 | 組換え体dna、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法 |
DE68911131T2 (de) | 1988-03-24 | 1994-03-31 | Novonordisk As | Cellulosezubereitung. |
US5648263A (en) | 1988-03-24 | 1997-07-15 | Novo Nordisk A/S | Methods for reducing the harshness of a cotton-containing fabric |
US5223409A (en) | 1988-09-02 | 1993-06-29 | Protein Engineering Corp. | Directed evolution of novel binding proteins |
GB8915658D0 (en) | 1989-07-07 | 1989-08-23 | Unilever Plc | Enzymes,their production and use |
WO1991002792A1 (en) | 1989-08-25 | 1991-03-07 | Henkel Research Corporation | Alkaline proteolytic enzyme and method of production |
EP0531372B2 (en) | 1990-05-09 | 2004-04-14 | Novozymes A/S | A cellulase preparation comprising an endoglucanase enzyme |
DK115890D0 (da) | 1990-05-09 | 1990-05-09 | Novo Nordisk As | Enzym |
AU657278B2 (en) | 1990-09-13 | 1995-03-09 | Novo Nordisk A/S | Lipase variants |
IL99552A0 (en) | 1990-09-28 | 1992-08-18 | Ixsys Inc | Compositions containing procaryotic cells,a kit for the preparation of vectors useful for the coexpression of two or more dna sequences and methods for the use thereof |
SG52693A1 (en) | 1991-01-16 | 1998-09-28 | Procter & Gamble | Detergent compositions with high activity cellulase and softening clays |
DK58491D0 (da) | 1991-04-03 | 1991-04-03 | Novo Nordisk As | Hidtil ukendte proteaser |
EP0511456A1 (en) * | 1991-04-30 | 1992-11-04 | The Procter & Gamble Company | Liquid detergents with aromatic borate ester to inhibit proteolytic enzyme |
DE69226182T2 (de) | 1991-05-01 | 1999-01-21 | Novo Nordisk A/S, Bagsvaerd | Stabilisierte enzyme und waschmittelzusammensetzungen |
US5340735A (en) | 1991-05-29 | 1994-08-23 | Cognis, Inc. | Bacillus lentus alkaline protease variants with increased stability |
CA2124787C (en) | 1991-12-13 | 1998-10-27 | Frederick E. Hardy | Acylated citrate esters as peracid precursors |
DK28792D0 (da) | 1992-03-04 | 1992-03-04 | Novo Nordisk As | Nyt enzym |
DK72992D0 (da) | 1992-06-01 | 1992-06-01 | Novo Nordisk As | Enzym |
DK88892D0 (da) | 1992-07-06 | 1992-07-06 | Novo Nordisk As | Forbindelse |
DE69334295D1 (de) | 1992-07-23 | 2009-11-12 | Novo Nordisk As | MUTIERTE -g(a)-AMYLASE, WASCHMITTEL UND GESCHIRRSPÜLMITTEL |
MX9306229A (es) | 1992-10-06 | 1994-05-31 | Novo Nordisk As | Variantes de celulasa y composiciones detergentes que la contienen. |
NZ262623A (en) | 1993-02-11 | 1998-03-25 | Genencor Int | Alpha-amylase mutant, dna and vectors encoding such and detergent compositions thereof |
AU673078B2 (en) | 1993-04-27 | 1996-10-24 | Genencor International, Inc. | New lipase variants for use in detergent applications |
DK52393D0 (zh) | 1993-05-05 | 1993-05-05 | Novo Nordisk As | |
JP2859520B2 (ja) | 1993-08-30 | 1999-02-17 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | リパーゼ及びそれを生産する微生物及びリパーゼ製造方法及びリパーゼ含有洗剤組成物 |
JPH09503916A (ja) | 1993-10-08 | 1997-04-22 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | アミラーゼ変異体 |
JPH09503664A (ja) | 1993-10-13 | 1997-04-15 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | H▲下2▼o▲下2▼安定ペルオキシダーゼ変異体 |
JPH07143883A (ja) | 1993-11-24 | 1995-06-06 | Showa Denko Kk | リパーゼ遺伝子及び変異体リパーゼ |
DE4343591A1 (de) | 1993-12-21 | 1995-06-22 | Evotec Biosystems Gmbh | Verfahren zum evolutiven Design und Synthese funktionaler Polymere auf der Basis von Formenelementen und Formencodes |
US5605793A (en) | 1994-02-17 | 1997-02-25 | Affymax Technologies N.V. | Methods for in vitro recombination |
BR9506861A (pt) | 1994-02-22 | 1997-09-23 | Novo Nordisk As | Processo para preparar e produzir uma variante de uma enzima lipolítica originária variante de enzima liplítica construção de dna vetor célula hospedeira aditivo detergente e composição detergente |
DK1921148T3 (da) | 1994-02-24 | 2011-09-26 | Henkel Ag & Co Kgaa | Forbedret enzymer og detergenter indeholdende disse |
DE69536145D1 (de) | 1994-03-08 | 2011-04-07 | Novozymes As | Neuartige alkalische Zellulasen |
CA2189441C (en) | 1994-05-04 | 2009-06-30 | Wolfgang Aehle | Lipases with improved surfactant resistance |
AU2884595A (en) | 1994-06-20 | 1996-01-15 | Unilever Plc | Modified pseudomonas lipases and their use |
AU2884695A (en) | 1994-06-23 | 1996-01-19 | Unilever Plc | Modified pseudomonas lipases and their use |
ATE389012T1 (de) | 1994-10-06 | 2008-03-15 | Novozymes As | Ein enzympräparat mit endoglucanase aktivität |
BE1008998A3 (fr) | 1994-10-14 | 1996-10-01 | Solvay | Lipase, microorganisme la produisant, procede de preparation de cette lipase et utilisations de celle-ci. |
JPH10507642A (ja) | 1994-10-26 | 1998-07-28 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | 脂肪分解活性を有する酵素 |
AR000862A1 (es) | 1995-02-03 | 1997-08-06 | Novozymes As | Variantes de una ó-amilasa madre, un metodo para producir la misma, una estructura de adn y un vector de expresion, una celula transformada por dichaestructura de adn y vector, un aditivo para detergente, composicion detergente, una composicion para lavado de ropa y una composicion para la eliminacion del |
JPH08228778A (ja) | 1995-02-27 | 1996-09-10 | Showa Denko Kk | 新規なリパーゼ遺伝子及びそれを用いたリパーゼの製造方法 |
DE815209T1 (de) | 1995-03-17 | 1998-06-25 | Novonordisk As | Neue endoglukanase |
AU5644896A (en) | 1995-05-05 | 1996-11-21 | Novo Nordisk A/S | Protease variants and compositions |
WO1997004078A1 (en) | 1995-07-14 | 1997-02-06 | Novo Nordisk A/S | A modified enzyme with lipolytic activity |
DE19528059A1 (de) | 1995-07-31 | 1997-02-06 | Bayer Ag | Wasch- und Reinigungsmittel mit Iminodisuccinaten |
CN1192780B (zh) | 1995-08-11 | 2010-08-04 | 诺沃奇梅兹有限公司 | 新的脂解酶 |
US5763385A (en) | 1996-05-14 | 1998-06-09 | Genencor International, Inc. | Modified α-amylases having altered calcium binding properties |
AU3938997A (en) | 1996-08-26 | 1998-03-19 | Novo Nordisk A/S | A novel endoglucanase |
ATE324437T1 (de) | 1996-09-17 | 2006-05-15 | Novozymes As | Cellulasevarianten |
WO1998015257A1 (en) | 1996-10-08 | 1998-04-16 | Novo Nordisk A/S | Diaminobenzoic acid derivatives as dye precursors |
EP0934389B1 (en) | 1996-10-18 | 2003-12-10 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions |
EP2278001B1 (en) | 1996-11-04 | 2013-10-23 | Novozymes A/S | Protease variants and compositions |
BR9712878A (pt) | 1996-11-04 | 2000-02-01 | Novo Nordisk As | Variante de enzima subtilase, processos para a identificação de uma variante de protease apresentando estabilidade autoproteolìtica e paraq a produção de uma enzima subtilase mutante e de uma variante de subtilase, sequência de dna, vetor, célula hospedeira microbiana, composição e uso de uma variante de subtilase. |
AU7908898A (en) | 1997-07-04 | 1999-01-25 | Novo Nordisk A/S | Family 6 endo-1,4-beta-glucanase variants and cleaning composit ions containing them |
DE69839076T2 (de) | 1997-08-29 | 2009-01-22 | Novozymes A/S | Proteasevarianten und zusammensetzungen |
WO1999019467A1 (en) | 1997-10-13 | 1999-04-22 | Novo Nordisk A/S | α-AMYLASE MUTANTS |
KR100748061B1 (ko) | 1998-12-04 | 2007-08-09 | 노보자임스 에이/에스 | 큐티나제 변이체 |
US6939702B1 (en) | 1999-03-31 | 2005-09-06 | Novozymes A/S | Lipase variant |
NZ531394A (en) | 1999-08-31 | 2005-10-28 | Novozymes As | Residual protease II (RPII) and variants thereof useful in detergent compositions |
EP1244779B1 (en) | 1999-12-15 | 2014-05-07 | Novozymes A/S | Subtilase variants having an improved wash performance on egg stains |
WO2001062903A1 (en) | 2000-02-24 | 2001-08-30 | Novozymes A/S | Family 44 xyloglucanases |
EP2302048B1 (en) | 2000-03-08 | 2014-07-09 | Novozymes A/S | Variants with altered properties |
WO2001092502A1 (en) | 2000-06-02 | 2001-12-06 | Novozymes A/S | Cutinase variants |
CA2416967C (en) | 2000-08-01 | 2014-02-18 | Novozymes A/S | Alpha-amylase mutants with altered properties |
CN1337553A (zh) | 2000-08-05 | 2002-02-27 | 李海泉 | 地下观光游乐园 |
AU2001279614B2 (en) | 2000-08-21 | 2006-08-17 | Novozymes A/S | Subtilase enzymes |
MXPA03011194A (es) | 2001-06-06 | 2004-02-26 | Novozymes As | Endo-beta-1,4-glucanasa. |
DK200101090A (da) | 2001-07-12 | 2001-08-16 | Novozymes As | Subtilase variants |
DE10162728A1 (de) | 2001-12-20 | 2003-07-10 | Henkel Kgaa | Neue Alkalische Protease aus Bacillus gibsonii (DSM 14393) und Wasch-und Reinigungsmittel enthaltend diese neue Alkalische Protease |
WO2004003186A2 (en) | 2002-06-26 | 2004-01-08 | Novozymes A/S | Subtilases and subtilase variants having altered immunogenicity |
TWI319007B (en) | 2002-11-06 | 2010-01-01 | Novozymes As | Subtilase variants |
JP2004231671A (ja) * | 2002-12-03 | 2004-08-19 | Lion Corp | 洗浄剤組成物及び除菌・洗浄力評価方法 |
DE10304331B4 (de) * | 2003-02-04 | 2017-12-28 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Enzymatische Entfernung von Biofilmen auf Haushaltsoberflächen |
GB0314211D0 (en) | 2003-06-18 | 2003-07-23 | Unilever Plc | Laundry treatment compositions |
GB0314210D0 (en) | 2003-06-18 | 2003-07-23 | Unilever Plc | Laundry treatment compositions |
CA2529726A1 (en) | 2003-06-18 | 2005-01-13 | Unilever Plc | Laundry treatment compositions |
WO2005040372A1 (en) | 2003-10-23 | 2005-05-06 | Novozymes A/S | Protease with improved stability in detergents |
AU2004293826B2 (en) | 2003-11-19 | 2009-09-17 | Danisco Us Inc. | Serine proteases, nucleic acids encoding serine enzymes and vectors and host cells incorporating same |
DK2292743T3 (da) | 2003-12-03 | 2013-11-25 | Danisco Us Inc | Perhydrolase |
JP5166880B2 (ja) | 2004-12-23 | 2013-03-21 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | α−アミラーゼ変異型 |
JP2008540814A (ja) | 2005-05-31 | 2008-11-20 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | ポリマーを含有する洗剤組成物及びその使用 |
EP1904628B1 (en) | 2005-07-08 | 2011-10-19 | Novozymes A/S | Subtilase variants |
WO2007044993A2 (en) | 2005-10-12 | 2007-04-19 | Genencor International, Inc. | Use and production of storage-stable neutral metalloprotease |
US8518675B2 (en) | 2005-12-13 | 2013-08-27 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Production of peracids using an enzyme having perhydrolysis activity |
BRPI0707202A2 (pt) | 2006-01-23 | 2011-04-26 | Novozymes Inc | variante, seqüência de dna, vetor de expresseão, célula hospedeira transformada, e, método de produzir uma variante de lìpase |
CA2633798A1 (en) | 2006-01-23 | 2007-08-02 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions |
EP2248883A1 (en) | 2006-01-23 | 2010-11-10 | The Procter and Gamble Company | Enzyme and fabric hueing agent containing compositions |
US20070191248A1 (en) * | 2006-01-23 | 2007-08-16 | Souter Philip F | Detergent compositions |
US7790666B2 (en) | 2006-01-23 | 2010-09-07 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions |
ES2363788T3 (es) | 2006-07-07 | 2011-08-16 | THE PROCTER & GAMBLE COMPANY | Composiciones detergentes. |
GB0625595D0 (en) * | 2006-12-21 | 2007-01-31 | Oxford Gene Tech Ip Ltd | Sample analyser |
MX2009012715A (es) | 2007-05-30 | 2009-12-16 | Danisco Us Inc Genencor Div | Variantes de una alfa-amilasa con niveles de produccion mejorados en procesos de fermentacion. |
DE602007013545D1 (de) | 2007-07-02 | 2011-05-12 | Procter & Gamble | Mehrkammerbeutel enthaltend Waschmittel |
DE102007038031A1 (de) | 2007-08-10 | 2009-06-04 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Mittel enthaltend Proteasen |
CA2704791A1 (en) | 2007-11-05 | 2009-05-14 | Danisco Us Inc. | Variants of bacillus sp. ts-23 alpha-amylase with altered properties |
US20090209447A1 (en) | 2008-02-15 | 2009-08-20 | Michelle Meek | Cleaning compositions |
WO2009109500A1 (en) | 2008-02-29 | 2009-09-11 | Novozymes A/S | Polypeptides having lipase activity and polynucleotides encoding same |
US8822224B2 (en) * | 2008-07-02 | 2014-09-02 | Prairie Ventures Llc | Method for automatic testing of anatomical laboratory specimens |
JP5455333B2 (ja) * | 2008-07-07 | 2014-03-26 | 株式会社ゲオホールディングス | 加齢臭除去用組成物 |
US20110281324A1 (en) | 2008-12-01 | 2011-11-17 | Danisco Us Inc. | Enzymes With Lipase Activity |
BRPI1013219A2 (pt) | 2009-03-06 | 2016-03-29 | Huntsman Adv Mat Switzerland | método para o alvejamento-branqueamento enzimático têxtil |
US20120028318A1 (en) | 2009-03-18 | 2012-02-02 | Danisco Us Inc. | Fungal cutinase from magnaporthe grisea |
EP2411510A2 (en) | 2009-03-23 | 2012-02-01 | Danisco US Inc. | Cal a-related acyltransferases and methods of use, thereof |
JP5651682B2 (ja) | 2009-04-01 | 2015-01-14 | ダニスコ・ユーエス・インク | 変化した特性を有するα−アミラーゼ変異体を含む組成物及び方法 |
US20100305019A1 (en) * | 2009-06-01 | 2010-12-02 | Lapinig Daniel Victoria | Hand Fabric Laundering System |
JP5947213B2 (ja) | 2009-09-25 | 2016-07-06 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | プロテアーゼ変異体の使用 |
BR112012006497A2 (pt) | 2009-09-25 | 2015-09-08 | Novozymes As | uso de uma variante de subtilisina, composição de lavagem de pratos, e, uso de uma composição. |
US20120258900A1 (en) | 2009-12-21 | 2012-10-11 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions containing bacillus subtilis lipase and methods of use thereof |
BR112012017062A2 (pt) | 2009-12-21 | 2016-11-29 | Danisco Us Inc | "composições deterfgentes contendo lipase de geobacillus stearothermophilus e métodos para uso das mesmas" |
JP2013515139A (ja) | 2009-12-21 | 2013-05-02 | ダニスコ・ユーエス・インク | サーモビフィダ・フスカのリパーゼを含む洗剤組成物、及びその使用方法 |
WO2011098531A1 (en) | 2010-02-10 | 2011-08-18 | Novozymes A/S | Variants and compositions comprising variants with high stability in presence of a chelating agent |
AR081423A1 (es) | 2010-05-28 | 2012-08-29 | Danisco Us Inc | Composiciones detergentes con contenido de lipasa de streptomyces griseus y metodos para utilizarlas |
AU2012241055A1 (en) | 2011-04-08 | 2013-08-15 | Danisco Us, Inc. | Compositions |
EP3421595B1 (en) | 2011-06-30 | 2020-10-07 | Novozymes A/S | Alpha-amylase-variants |
BR122020009747B1 (pt) | 2011-06-30 | 2021-07-20 | Novozymes A/S | Polipeptídeo e alfa-amilase variantes, composição detergente, e, utilização de uma alfa- amilase variante |
CN104837979B (zh) * | 2012-12-07 | 2019-09-03 | 诺维信公司 | 预防细菌的粘附 |
-
2013
- 2013-12-09 CN CN201380063419.5A patent/CN104837979B/zh active Active
- 2013-12-09 DK DK13801595.3T patent/DK2929004T3/da active
- 2013-12-09 EP EP19169066.8A patent/EP3556836A1/en active Pending
- 2013-12-09 MX MX2015007099A patent/MX371376B/es active IP Right Grant
- 2013-12-09 EP EP13801595.3A patent/EP2929004B1/en active Active
- 2013-12-09 BR BR112015012982A patent/BR112015012982A2/pt not_active Application Discontinuation
- 2013-12-09 WO PCT/EP2013/075922 patent/WO2014087011A1/en active Application Filing
- 2013-12-09 CN CN201910734798.5A patent/CN110628528B/zh active Active
- 2013-12-09 US US14/647,186 patent/US10323217B2/en active Active
- 2013-12-09 ES ES13801595T patent/ES2738639T3/es active Active
- 2013-12-09 TR TR2019/10918T patent/TR201910918T4/tr unknown
- 2013-12-09 JP JP2015546046A patent/JP6514107B2/ja active Active
- 2013-12-09 CA CA2893454A patent/CA2893454C/en active Active
-
2018
- 2018-11-26 JP JP2018220530A patent/JP6777714B2/ja active Active
-
2019
- 2019-04-29 US US16/397,405 patent/US20190249117A1/en not_active Abandoned
-
2022
- 2022-06-10 US US17/837,763 patent/US20220333040A1/en active Pending
Patent Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN1102436A (zh) * | 1993-06-16 | 1995-05-10 | 索尔瓦酶两合有限公司 | 液体酶配制品 |
CN101040052A (zh) * | 2004-09-10 | 2007-09-19 | 诺维信北美公司 | 防止、去除、减少或破坏生物膜的方法 |
CN101679987A (zh) * | 2007-03-09 | 2010-03-24 | 丹尼斯科美国公司 | 嗜碱芽孢杆菌物种α-淀粉酶变体、包括α-淀粉酶变体的组合物以及使用方法 |
WO2011098579A1 (en) * | 2010-02-12 | 2011-08-18 | University Of Newcastle Upon Tyne | Bacterial deoxyribonuclease compounds and methods for biofilm disruption and prevention |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CN110628528A (zh) | 2019-12-31 |
JP6777714B2 (ja) | 2020-10-28 |
WO2014087011A1 (en) | 2014-06-12 |
JP2016507597A (ja) | 2016-03-10 |
EP3556836A1 (en) | 2019-10-23 |
JP6514107B2 (ja) | 2019-05-15 |
MX371376B (es) | 2020-01-28 |
US20220333040A1 (en) | 2022-10-20 |
CA2893454A1 (en) | 2014-06-12 |
US20150299623A1 (en) | 2015-10-22 |
CN110628528B (zh) | 2021-09-14 |
CN104837979A (zh) | 2015-08-12 |
US10323217B2 (en) | 2019-06-18 |
DK2929004T3 (da) | 2019-07-29 |
JP2019059943A (ja) | 2019-04-18 |
EP2929004B1 (en) | 2019-05-15 |
BR112015012982A2 (pt) | 2017-09-12 |
ES2738639T3 (es) | 2020-01-24 |
EP2929004A1 (en) | 2015-10-14 |
TR201910918T4 (tr) | 2019-08-21 |
CA2893454C (en) | 2022-04-19 |
MX2015007099A (es) | 2015-09-29 |
US20190249117A1 (en) | 2019-08-15 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
CN104837979B (zh) | 预防细菌的粘附 | |
JP6997082B2 (ja) | プロテアーゼおよびアミラーゼ変異体を含む洗剤組成物 | |
JP6825911B2 (ja) | 洗剤組成物 | |
CN107567489A (zh) | 衣物洗涤方法,dna酶和洗涤剂组合物的用途 | |
AU771078B2 (en) | Subtilase enzymes of the I-S1 and I-S2 sub-groups having an additional amino acid residue in the active site loop region | |
CN109415665A (zh) | 洗涤剂组合物及其用途 | |
CN108350441A (zh) | 多肽 | |
CN106795463A (zh) | 用于减少静电的具有dna酶活性的多肽 | |
CN107002057A (zh) | 包括蛋白酶变体的液体清洁组合物 | |
CN106459847A (zh) | 洗涤剂组合物 | |
CN105073971A (zh) | 使用多酶组合物的工业洗涤和机构洗涤 | |
CN108026487A (zh) | 包含具有黄原胶降解活性的多肽的洗涤剂组合物 | |
CN107922895A (zh) | 衣物洗涤方法,多肽和洗涤剂组合物的用途 | |
CN107969135A (zh) | 衣物洗涤方法,多肽和洗涤剂组合物的用途 | |
CN107636134A (zh) | 洗涤剂组合物 | |
CN105980553A (zh) | 洗涤剂组合物,洗涤剂组合物的方法和用途 | |
CN108495921A (zh) | 洗涤剂组合物及其用途 | |
JP7084868B2 (ja) | 洗濯方法、ポリペプチドの使用および洗剤組成物 | |
CN116829711A (zh) | 包含具有改进的稳定性的黄原胶裂解酶和内切葡聚糖酶变体的洗涤剂组合物 | |
CN106471110A (zh) | 改进的非蛋白酶类酶稳定化 | |
CN108473974A (zh) | 具有蛋白酶活性的多肽以及编码其的多核苷酸 | |
CN108138093A (zh) | 洗衣方法 | |
AU773327B2 (en) | Subtilase enzymes of the I-S1 and I-S2 sub-groups having an additional amino acid residue in an active site loop region | |
AU772993B2 (en) | Subtilase enzymes of the I-S1 and I-S2 sub-groups having an additional amino acid residue in an active site loop region | |
AU773009B2 (en) | Subtilase enzymes of the I-SI and I-S2 sub-groups having an additional amino acid residue in an active site loop region |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
PB01 | Publication | ||
C10 | Entry into substantive examination | ||
SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
GR01 | Patent grant | ||
GR01 | Patent grant |