Chapitre 1 Définition, Classification Et Structure
Chapitre 1 Définition, Classification Et Structure
Chapitre 1 Définition, Classification Et Structure
Dr. CHELGHOUM H.
Chapitre I
1.1. Définitions
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1) Fixation
2) Transfert
En fonction du mode de fixation des coenzymes aux enzymes, nous distinguons deux
types de coenzymes :
1- Coenzymes groupements prosthétiques (ou coenzymes liés):
Les deux temps de la réaction peuvent être catalysés par la même enzyme, le composé
intermédiaire Co-R n’est pas libéré et son identification est souvent difficile. Les
coenzymes groupements prosthétiques jouent le rôle d’activateurs seulement. Ils sont
liés aux enzymes de façon non dissociable et sa libération entraine la dénaturation de la
protéine.
2- Coenzymes cosubstrats (les coenzymes libres ):
Les deux temps de la réaction peuvent être catalysés par deux enzymes distinctes, ce
qui nécessite que le complexe E-Co soit facilement dissociable pour permettre le
transfert du groupement Co-R. Les coenzymes cosubstrats jouent le rôle de
transporteurs ente deux enzymes et parfois plus (plusieurs enzymes peuvent utiliser le
même coenzyme).
Remarque : dans certaines réactions enzymatiques complexes, où interviennent
plusieurs enzymes distinctes, il est difficile de savoir quel est le comportement du
coenzyme.
1.2. Notion de spécificité
1.2.1. Spécificité aux substrats
Théoriquement, une seule réaction possible, sur un seul substrat. En réalité, il existe une
relation structure- activité : il faut que la bonne liaison soit placée au bon endroit. Il est
fréquent qu’une enzyme intervienne non sur une molécule unique, mais sur une classe
de substrats.
• Exemple 1 : Galactose épimère en C4 du glucose, non pris en charge par les enzymes
de la glycolyse
• Exemple 2 : ß - oxydation des acides gras - Les enzymes prennent en charge des acyl
CoA. A chaque dégradation, il y aura une perte d’un motif à 2 carbones, mais les mêmes
enzymes fonctionnent sur le nouvel acylCoA.
1.2.2. Spécificité de réaction
En fonction de l’environnement atomique du site catalytique, un seul type de réaction
sera possible :
• redox, par échange d’électrons avec des ions métalliques (cytochromes)
• transferts de groupements
1.3. Classification des enzymes
Avant 1961, les enzymes ont été dénommées selon le nom du S sur lequel elles
agissent en ajoutant le suffixe "ase".
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Les principales formes secondaires : hélices α, feuillets plissés β, les coudes et les
boucles.
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L'enzyme compte trois chaînes polypeptidiques (A, B et, C) reliées entre elles par des
ponts disulfures. Le site actif de la chymotrypsine consiste en une région bordée d'acides
aminés hydrophobiques. La conformation de cette région permet à ces acides aminés
hydrophobes d'interagir avec les chaînes latérales hydrophobiques présentes dans les
substrats. Les protéines globulaires protègent la plupart de leurs résidus hydrophobiques
à l'intérieur de leur structure; la chymotrypsine aurait donc du mal à les dégrader si ceux-
ci ne transitaient pas d'abord dans l'estomac (le pH de l’estomac est très acide entre 1 et
2, dénature la plus grande part des protéines, exposant leurs résidus hydrophobiques à
l'extérieur).
Son mécanisme catalytique est de type ping pong. L’enzyme se lie rapidement au substrat et
libère le premier produit, l’ion p-nitrophenolate, mais le deuxième produit, l’ion acétate est
libéré plus lentement.
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Le groupe réactif au site actif est constitué d’une triade catalytique ; la sérine 195 est l’acide
aminé qui réagit avec le substrat, alors que l’histidine 57 et l’acide aspartique 102 contribuent
à rendre la sérine particulièrement réactive.
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α est produit en grande quantité par rapport au polypeptide β. Par contre, dans d’autres tissus
(cœur, rein) l’inverse est observé. Ainsi, les profils électrophorétiques observés tendent à être
très asymétriques.
1.5.5. Le complexe multienzymatique : (exp Le complexe pyruvate déshydrogénase )
Le complexe pyruvate déshydrogénase (CPD) est l'association de trois enzymes intervenant
séquentiellement pour catalyser la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA. Le
pyruvate est notamment issu de la glycolyse, tandis que l'acétyl-CoA est le point d'entrée
du cycle de Krebs.
Chez les procaryotes, il est organisé selon les espèces, chez les bactéries à Gram négatif, avec
24 sous-unités, et chez les bactéries à Gram positif, avec 60 sous-unités. Chez les eucaryotes,
on le trouve dans la matrice mitochondriale, l'enzyme humaine étant constituée de 96 sous-
unités.
CPD catalysent trois activités enzymatiques successives : une décarboxylase, une
transacétylase et une déshydrogénase. Elle comprend aussi trois espèces de coenzymes liés :
des thiamine pyrophosphates, des lipoamides et des flavines adénine dinucléotides. Son activité
fera intervenir des coenzymes libres : NAD et coenzyme A.
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Références bibliographiques:
- Pr laraba- Djebari Fatima et Dr Boukhalfa-abib Hinda. 2016. ENZYMOLOGIE sciences de la nature et
de la vie, édition Houma.
- CORNISH-BOWDEN,A. 2012. Cinétique enzymatique, EPD sciences.
- Pr. A. Raisonnier.2002. cours d’Enzymologie élémentaire. Faculté de
médecine, université Pierre et Marie Curie.
- Enzymes - CHUPS Jussieu : www.chups.jussieu.fr › polys › biochimie ›
EEbioch › eebioch.
- DR K.AKSAS. Cours de nomenclature et classification des enzymes. 2ème
année Pharmacie. 2015/2016.
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