Acides Amines Tpe

LES ACIDES AMINÉS
Dr Benglia.ARK
Hopital Militaire d`Oran
1
Plan
• Introduction
• Définition des acides aminés
• Structure des Aa
• Importance biologique
• Classification: Les acides aminés naturels
• Nomenclature des Aa
• Les Aa essentiels
• Les autres acides aminés
• Propriétés physiques des Aa
• Propriétés chimiques des Aa
• Méthodes d’étude des Aa

2
Introduction
• Les acides aminés sont les constituants fondamentaux des protéines.
• Plus de 300 acides aminés ont été inventoriés.
• Synthétisés par les animaux, les micro-organismes et les végétaux.
• Source :
– Exogène : apport alimentaire
– Endogène : catabolisme des Protéines
• On distingue deux catégories :
– 1. Les Aa naturels « standards »: 20 différents Aa
protéinogènes sont trouvés soit dans des petits peptides
(<20 Acides aminés) soit formant des protéines.
– 2. Les autres Aa. Dont certains sont trouvés à l’état libre
(ornithine et la citrulline).. 3
Définition
 Les acides aminées ou aminoacides sont des molécules chimiques, qui
possèdent deux fonctions:
◦ Une fonction acide carboxylique COOH;
◦ Une fonction amine primaire NH2;
COOH
│
R ─ CH ─ NH2
 Ces deux fonctions sont portés par un même atome de carbone (noté
α)
 Les Aa différent par la nature de la chaîne latérale R.
 Remarque : Nomenclature des carbones d’une chaine
 C – C – C – C – C – COOH
 ε δ γ β α
4
Structure d’un acide aminé
• Les Aa ont un motif structural commun
5
Différents acides aminés
• Les Aa naturels: 20 Aa qui sont incorporés dans les protéines lors de la traduction
(Aa standards) + 1 Aa.
Alanine Glycine Proline

Arginine Histidine Sérine
Asparagine Isoleucine Thréonine
Acide aspartique Leucine Tryptophane
Cystéine Lysine Tyrosine
Acide glutamique Méthionine Valine
Glutamine Phénylalanine Sélénocystéine
 Autres:
 Aa modifiés: hydroxyproline, hydroxylysine, phosphosérine.
 Aa impliqués dans des voies métaboliques : méthyl-histidine,
homocystéine, acide gamma hydroxybutyrique …
6
Rôle des acides aminés
• Le rôle des acides aminés est multiple:
– Structurale : monomères des protéines.

– Energétique : substrats énergétiques.
– Métabolique : précurseurs de molécules d’intérêt
biologique ou intermédiaires métaboliques.
7
Classification des acides aminés naturels
selon la structure de la chaine latérale
• Neutre: un groupe amino, un groupe carboxyle et une chaine latérale:
• Aliphatique
• Hydroxylée
• Souffrée
• À noyau aromatique
• Cyclique
• Acide: un groupe aminé, un groupe carboxylé et une chaine latérale carboxylée
•Basique: un groupe aminé, un groupe carboxylé et chaine latérale basique
8
Les acides aminés standards
Aliphatique
9
Acides aminés soufrés
10
Acides aminés hydroxylés

11
Acides aminés à noyaux aromatique
12
Diacides et leurs amides

13
Acides aminés basiques
14
Remarques
• 1- Proline: Acide iminé à chaine latérale cyclique)
• 2- Sélénocystéine: Acide aminé avec du

sélénium à la place du souffre; entre dans la
constitution de certaines enzymes (glutathion
peroxydase).
15
Classification des acides aminés
selon la polarité de la chaine R à pH neutre
• 1) Polaires
• o Non ionisables : Non chargées à pH neutre.
• Sérine, thréonine, asparagine, glutamine, cystéine et tyrosine.
• o Ionisables :
• Chargées négativement à pH neutre.
• Acide aspartique, acide glutamique.
• Chargées positivement à pH neutre.
• Lysine, arginine et histidine.
• 2) Non polaire : Non chargées à pH neutre (apolaire ou hydrophobe)
• Glycolle, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine,
phénylalanine, tryptophane et proline.
16
Nomenclature des acides aminés
Codage des Aa.
Nom Code à Code à Nom Code à Code à

3 lettres 1 lettre 3 lettres 1 lettre
Alanine Ala A Leucine Leu L
Arginine Arg R Lysine Lys K
Asparagine Asn N Méthionine Met M
Acide aspartique Asp D Phénylalanine Phe F
Acide glutamique Glu E Proline Pro P
Cystéine Cys C Sérine Ser S
Glutamine Gln Q Thréonine Thr T
Glycine Gly G Tryptophane Trp W
Histidine His H Tyrosine Tyr Y
Isoleucine Ile I Valine Val V
17
Sélenocystéine Sec U
Les acides aminés essentiels
 Acide aminé essentiels: la valine, la leucine,

l’isoleucine, la phénylalanine, le tryptophane, la Méthionine Met M
lysine, la méthionine et la thréonine Leucine Leu L
Lysine et Thréonine: Absolument essentiels. Valine Val V
Lysine Lys K
 Acides aminés parfois essentiels, dans certaines Isoleucine Ile I
conditions (grossesse, croissance) l’histidine et Phénylalanine Phe F
l’arginine deviennent essentielles. Tryptophane Trp W
(Arg +++ = chez le Nourrisson) Histidine His H
Thréonine Thr T
 Semi essentiels : tyrosine et la cystéine Arginine Arg R
(phénylalanines et la méthionine)
Pour retenir: « Mets-le dans la valise, il fait trop d’histoires »

Met-Leu-Val-Lys-Ile-Phe-Trp-His-Thr (plus l’Arg) 18
Aa modifiés après la traduction des protéines
19
Aa entrant dans des métabolismes
Ces Aa ne sont pas utilisés pour produire des protéines, mais entrent dans des
métabolismes
20
III) Propriétés physico chimiques des acides
aminés
• 1) Propriétés physiques
– A- Solubilité
– B- Stéréochimie des acides α aminés (Notation D, L)
– C- Pouvoir rotatoire des Aa
– D- Propriétés ioniques
– E- Propriétés spectrales
21
A- Solubilité
 Les Aa sont solubles dans l’eau.
 Les plus solubles sont les plus petit (glycocolle) ou ceux qui portent
des radicaux mouillables comme NH2, COOH ou OH (sérine),
 Les acides aminés à long chaine carbonée sont peu solubles dans
l’eau.
 Faiblement solubles dans l’alcool.
 La solubilité dans les solvants apolaires dépend de la chaine latérale.
 En présence de deux phases liquides (éthanol/eau), les aminoacides

se répartissent dans les deux phases avec des coefficients de partage
spécifique : cette propriété est utilisée pour les classer . 22
B- Stéréochimie des acides α aminés
 Les acides aminés comprennent tous, 1 ou 2

carbones asymétriques: ce sont des molécules
chirales, à l’exception de la glycine.
 L’atome de carbone asymétriques appelé centre de
la chiralité est lié à quatre substituant différents
donc substitué asymétriquement.
 Il existe 2 stéréo-isomères de configuration
différentes
◦ D-acide aminé et L-acide aminé
 Ils sont appelées “énantiomères” (non
superposables; images l’un de l’autre dans un
miroir)
23
Notation D, L
• Les configurations absolues de toutes les molécules dérivées du carbone sont
rapportées au D-glycéraldéhyde [isomère (+)] et L-glycéraldéhyde [isomère (-)].
24
Notation D, L
• En règle générale les acides aminés présents dans les protéines

naturelles appartiennent à la série L.
• Mais on peut trouver des acides aminés de configuration D dans

certains produits naturels (antibiotiques peptidiques…)
25
Notation D, L
• Cas d'acides aminés ayant un deuxième centre chiral.

• 2n structures isomériques (n = nombre de centres chiraux)
• Cela correspondent à 2 paires d’énantiomères
• Des isomères qui diffèrent par un seul des centres asymétriques
sont des diastéroisomères
26
Notation D, L
• Le carbone 3 (β) de la thréonine et de l'isoleucine est aussi un

centre chiral
• Leur énantiomère (L) existe sous deux formes épimères.
• On affecte le préfixe "allo" à l'épimère que l'on ne trouve pas
dans les protéines :
27
C- Pouvoir rotatoire des Aa
 Les énantiomères possèdent une activité optique:
◦ C’est la propriété de dévier la lumière polarisée;
 Placés dans le faisceau dune lumière polarisée plane, ils provoquent la
rotation du plan de polarisation.
◦ Si la rotation s’effectue dans le sens des aiguilles d’une
montre, on dit que la molécule est dextrogyre (+)
◦ Si la rotation s’effectue dans le sens inverse des aiguilles d’une
montre, on dit que la molécule est lévogyre (-)
28
D- Propriétés ioniques (ou Propriétés acido basique
des acides aminés)
• Les aminoacides possèdent deux groupements ionisables à PH

convenable,
• 1 fonction acide -COOH et
• 1 fonction basique -NH2.
• Ils prennent la forme dipolaire ou ion mixte, ce sont des
molécules amphotéres.
• Ils peuvent agir comme des acides et comme des bases.
29
La fin de la partie 01

Acides Amines Tpe

Transféré par

Droits d'auteur :

Formats disponibles

Acides Amines Tpe

Transféré par

Informations du document

Titre original

Copyright

Formats disponibles

Partager ce document

Partager ou intégrer le document

Options de partage

Avez-vous trouvé ce document utile ?

Ce contenu est-il inapproprié ?

Droits d'auteur :

Formats disponibles

Acides Amines Tpe

Transféré par

Droits d'auteur :

Formats disponibles

LES ACIDES AMINÉS

• Propriétés physiques des Aa

• Propriétés chimiques des Aa

• Méthodes d’étude des Aa

• Les Aa ont un motif structural commun

Alanine Glycine Proline

• Le rôle des acides aminés est multiple:

– Structurale : monomères des protéines.

Acides aminés soufrés

Acides aminés hydroxylés

Acides aminés à noyaux aromatique

Diacides et leurs amides

Acides aminés basiques

• 1- Proline: Acide iminé à chaine latérale cyclique)

• 2- Sélénocystéine: Acide aminé avec du

Nom Code à Code à Nom Code à Code à

 Acide aminé essentiels: la valine, la leucine,

Pour retenir: « Mets-le dans la valise, il fait trop d’histoires »

 Les Aa sont solubles dans l’eau.

 Faiblement solubles dans l’alcool.

 La solubilité dans les solvants apolaires dépend de la chaine latérale.

 En présence de deux phases liquides (éthanol/eau), les aminoacides

 Les acides aminés comprennent tous, 1 ou 2

• En règle générale les acides aminés présents dans les protéines

• Mais on peut trouver des acides aminés de configuration D dans

• Cas d'acides aminés ayant un deuxième centre chiral.

• Le carbone 3 (β) de la thréonine et de l'isoleucine est aussi un

• Les aminoacides possèdent deux groupements ionisables à PH

Vous aimerez peut-être aussi