Acides Aminés
Acides Aminés
Acides Aminés
II.1. Définition
Les acides aminés (ou amino-acides) sont des molécules qui possèdent une fonction
carboxylique et une fonction amine primaire portée par un même atome de carbone,
l’atome du carbone α : ce sont des acides α-aminés. Ils différent par la nature de la chaine
latérale ou le radical R (figure 1).
Les acides aminés les plus répandus chez l’homme sont définie par la formule suivante :
II.2. Classification
Les acides aminés peuvent être classés d’après la structure et la complexité de leur chaine
latérale R. Parmi les différentes classifications possibles, l’une des plus intéressantes
repose sur la polarité et les possibilités d’ionisation de cette chaine.
On a l’habitude d’utiliser des abréviations à trois lettres ou à une lettre pour cette série de vingt
aminoacides. (tableau1).
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Tableau 1 : Classification des 20 AA selon la polarité et la capacité
de groupement de prendre une charge électrique
Polarité Charge Nom Symbole Structure
Électriq
ue
AA
Non
polaires
= Non
Hydropho Charg Leucine Leu [L]
és
bes
2
Tryptophane Trp /Try
[W]
AA
Non Méthionine Met [M]
polaires
=
Hydrophobes
Thréonine
Thr [T]
Neutres
(non
chargés)
Cystéine Cys [C]
AA
Polaires
=
Hydrophiles
Tyrosine Tyr [Y]
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Glutamine Gln [G]
Amide
Acide Asp [D]
Acides Aspartique
Chargés
Négativem Acide Glu [E]
ent Glutamique
Lysine
Chargés
Positiveme
nt
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II.3. Fonction biologiques
Parmi les 20 acides aminés protéinogènes, seuls 11 acides aminés peuvent être synthétisés par
notre organisme. Ainsi la valine, leucine, isoleucine, méthionine, phénylalanine, tryptophane,
thréonine, histidine et la lysine doivent être apportés en quantité suffisante et de manières équilibrées
par l’alimentation, ces acides aminés sont dits indispensables.
En dehors, de leur rôle protéinogènes, certains acides aminés possédant un rôle régulateur sur le
métabolisme des glucides et des protéines, sur le système nerveux central et sur la fonction
cardiovasculaire.
II.4.1.Solubilité
Les acides aminés se présentent sous forme de poudre blanche, de solubilité très
variable dans l’eau, certains sont peu soluble et peuvent cristallise spontanément (exemple :
tyrosine), et à l’exception de la proline les acides aminés ne sont pas solubles en milieu
alcoolique
II.4.2.Stéréochimie
Le carbone alpha portant quatre groupements différents, ce carbone est asymétrique.
Les acides aminés sont donc des molécules chirales. On a deux isomères possibles : l'un de
la série D l'autre de la série L. Il existe une exception : la glycine.
II.4.3.Chiralité
L’adjectif « chiral », qualifie une structure dépourvue de plan ou de centre de symétrie
et qui, par voie de conséquence, n’est pas superposable à son image dans un miroir.
L’exemple le plus immédiat est donné par le couple main gauche / main droite. Un atome
de carbone relié à quatre groupements différents reçoit le nom de carbone chiral ou
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carbone asymétrique.
Il se trouve que tous les acides aminés naturels trouvés dans les molécules du vivant sont
de la série L.
Les aminoacides présentent une absorption importante aux longueurs d’onde inférieures à
230 nm; en outre, certains d’entre eux absorbent entre 250 et 300nm en raison de la
présence -dans leur chaine R- de chromophores tels que le noyau phényle (Tyr) ou le
noyau indole (Trp) permettant ainsi le dosage spectrophotométrique des protéines (figure
2).
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énantiomères de dévier la lumière polarisée. Si le faisceau de la lumière est dévié
dans le sens des aiguilles de la montre (à droite), l’énantiomère est alors dit
Dextrogyre noté (+).
Si, au contraire, il dévie la lumière dans un sens inverse des aiguilles de la
montre (à gauche), il est Lévogyre noté (-). Tous les acides aminés, sauf la
glycine ont un pouvoir rotatoire (Figure3).
où :
[α]D20 : Pouvoir rotatoire spécifique de la substance optiquement active.
C’est une constante caractéristique de la substance optiquement active et
qui dépend, en plus de la nature du soluté, de la nature du solvant, de la
température et de la longueur d'onde à laquelle est réalisée la mesure. D
pour la λ de la raie jaune du sodium à 589.3nm et 20 pour 20°C.
α : Pouvoir rotatoire mesuré avec le polarimètre.
L : Longueur de tube contenant la solution (dm).
C : Concentration de la substance (g/ml).
II.5.1.Ionisation
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carboxyle et l’amine ; ils sont amphotères : le groupement carboxyle d’un
aminoacide peut céder un proton et il apparaît un anion:
II.5.2.Point isoéléctrique
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pH isoélectrique: défini par [A+] = [A-].
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pH= pHi →100 % sous forme NH3+-CH2-COO- (ion Zwitterion)
→ L’ajout de soude provoque une nouvelle dissociation avec perte du proton
de l’amine, à égalité de concentration des 2 espèces, le pH correspond au 2
ème pK (Pk2=9,7 pour Ala).
PH= PK2→ 50% sous forme de NH2-CH2-COO-
50% sous forme de NH3+-CH2-COO-
- La partie de la courbe relativement plate autour de ce pK correspond à une
nouvelle zone tampon, un dernier ajout de soude va totalement déprotoner
l’acide aminé qui va se retrouver sous une forme chargée négativement NH2-
CH2-COO-.
a. Amidation : L’action de l’ammoniac sur les acides aminés acides (Asp et Glu),
produit des amides exemple (Asn et Gln).
NH2 NH2
b .Décarboxylation:
La fonction carboxylique (du carbone α) peut faire l’objet d’une réaction
de décarboxylation conduisant à la formation d’amine, que l’on qualifie de
biogène lorsqu’elle a un rôle biologique.
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Certaines de ces amines sont douées d’activité physiologique ou pharmacodynamique
:
c. Désamination
C’est une réaction importante d’un point de vue analytique (titration des AA).
L’acide nitreux réagit sur les acides aminés en libérant du diazote qui peut être dosé.
C’est la méthode gazométrique de VANSLYKE. L’azote dégagé provient à volume
égal de l’AA et de l’acide nitreux.
II.7.1 : Colorimétrie :
Méthode spécifique utilisant les propriétés caractéristiques de la chaine carboné ce
qui permet le dosage d’un acide aminé dans un mélange d’échantillon
II.7.2 : La méthode de Sörensen :
Permet de doser rapidement les groupements amine primaire des acides aminés
neutres. En présence d'un grand excès de formaldéhyde, il est possible de titrer un acide
aminé neutre par la soude en présence de phénolphtaléine.
II.7.3 : Chromatographie
Chromatographie par échange d’ions
Permet de séparer les acides aminés en trois groupes.
Les acides aminés acides ; retenues par des résines échangeuses d’anions
qui sont souvent polyaminés
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Résine-NH3+OH-+R-COO- Résine-NH3+ COO-- R+ OH-
Les acides aminés basiques : retenus par des résines échangeuses de
cations qui sont souvent polysulfonés
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II.8. Enantiomère et activité optique
Deux énantiomères purs font dévier le plan de la lumière polarisée d’une valeur égale
mais en sens opposé : dextrogyre (sens des aiguilles d’une montre) ou lévogyre (sens
inverse des aiguilles d’une montre).
Optiquement actif : lorsque l’un des énantiomères est en excès par rapport à
l’autre, l’échantillon présente un pouvoir rotatoire net. Il est dit optiquement actif.
Optiquement pur : un échantillon contenant un seul énantiomère est dit
optiquement pur.
Mélange racémique : un échantillon contenant les les deux enantiomères en
quantité équimolaire, à un pouvoir rotatoire nul, il est dit mélange racémique
Diastérioisomères ; lorsqu’une molécule possède plusieurs atomes de carbone
asymétrique , il existe un très grand nombre d’isomères pouvant porter la
configuration Lou D, les propriétés physiques et chimiques des diastérioisomères
sont différentes.
Le schéma ci-dessous précise les relations d'énantiomère, symbolisées par E et de
diastéréo-isomérie, symbolisées par D (Figure 5) .
Figure 5 : Diastérioisomères
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Séparation des diastérioisomères ; le mélange d’énantiomère réagit avec un réactif
énantiomériquement pur appelé agent de dédoublement pour conduire à de deux
diastérioisomeres séparables par différentes techniques, tel que la distillation,
cristallisation fractionnée et par chromatographie (l’agent de dédoublement est
souvent un produit naturel) (Figure 6)
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