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Ejercicios Preparcial 2 Bioquímica
Ejercicios Preparcial 2 Bioquímica
Ejercicios Preparcial 2 Bioquímica
1.p Realice la curva de titulación de los aminoácidos glicina, metionina, histidina y
aspartato. (Ver valores de pK en la tabla al final). Calcule y señale en la gráfica el pI.
2.p Escriba las formas iónicas predominantes de los aminoácidos del ejercicio anterior a pH
7.
3.p Dibuje la curva de titulación del tripéptido L-E-H. Señale el pI.
4.p Indique el tipo de interacciones que estabilizan las diferentes estructuras secundarias en
una proteína.
5.p Se tienen cuatro cadenas peptídicas: A, B, C y D. Las cadenas A y C están asociadas
mediante residuos de cistina, y forman una proteína de dos subunidades con un peso
total de 90kDa. Se sabe que los puntos isoeléctricos son, respectivamente: 6,7; 7,4; 8,0;
y 6,0. Algunos registros indican además que la proteína D es rica en aminoácidos como
fenilalanina y triptófano. En base a estos datos, indique cómo purificaría una muestra de
cada aminoácido.Use su imaginación.
6.p Compare las curvas de saturación de oxígeno de la mioglobina (Mb) y la hemoglobina
(Hb). Indique, en base al conocimiento que la gráfica provee, la función de estas
proteínas.
7.p Explique el efecto Bohr. Indique su origen.
8.p Explique el efecto de un aumento de [2,3-BPG] sobre la Hb.
9.p La Hexoquinasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el
ATP hasta la glucosa, generando Glucosa-6P (G6P) como producto. A continuación se
presenta una tabla que contiene los datos de velocidad de la reacción vs. Concentración
de sustrato para la hexoquinasa.
[Glucosa] (mM) Velocidad (mmoles G6P
formados/seg/mg enz)
0,05 30
0,10 43
0,15 52
0,20 57
0,30 58
a)p Gráfique la relación Velocidad de reacción ʹ [glucosa]
b)p ¿Sigue la enzima una cinética del tipo Michaelis y Menten? Explique
c)p Estime a partir de la gráfica el valor de Vmax.
d)p Estime a partir de la gráfica el valor de ½ Vmax.
e)p Estime a partir de la gráfica el valor de KM.
f)p Calcule la velocidad inicial de reacción cuando [S] = ½ Vmax.
10.pSe sabe que un enzima puede requerir más de un sustrato para su funcionamiento.
Explique por qué un enzima puede tener más de un valor de Km.p
11.pEl enzima AspartatoTranscarbamilasa (ATCasa) cataliza la primera reacción de la
biosíntesis de pirimidinas:
ATCasa
Carbamoil-fosfato + Aspartato¦Carbamil-aspartato
Se realizó un estudio cinético de esta enzima utilizando aspartato como sustrato en ausencia
y presencia de CTP. Se obtuvieron los datos que se muestran a continuación:
Velocidad ( moles/min)
[Aspartato] (mM)
Sin CTP Con CTP
1 0,45 0,2
2 0,8 0,4
3 1,7 0,7
4 2,9 1,0
5 3,4 1,4
7 4,3 2,4
9 5,1 3,7
10 5,3 4,2
12 5,6 4,8
15 5,8 5,5
16 5,8 5,6
17 5,8 5,6
p
a)p Represente en un eje de coordenadas la Velocidad de reacción vs. la
concentración de sustrato en ausencia y presencia de CTP.
b)p ¿Qué tipo de cinética tiene esta enzima en ausencia de CTP?
c)p ¿Qué tipo de cinética tiene esta enzima en presencia de CTP?
d)p ¿Qué tipo de cinética tiene esta enzima en presencia de CTP?
e)p ¿Qué efecto ejerce el CTP sobre el sistema enzimático?
f)p Calcule a partir de la gráfica la KM de la enzima en ambas condiciones
c
c
21.pExplique por qué algunas moléculas pequeñas pueden atravesar la membrana sin la ayuda de
proteínas mientras que los iones, a pesar de ser partículas de bajo peso, requieren de proteínas
especializadas.
22.pExplique el efecto que tendría la inhibición de la Na+/K+ ATPasa en el enterocito y la neurona.
23.p¿Cómo haría usted para elevar el flujo de un ión a través de una membrana plasmática?
24.p¿A qué se debe la especificidad de algunos canales ionicos?