UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CALLAO

FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA

INFORME Nº7: AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS

ASIGNATURA: Laboratorio de Química Orgánica II

DOCENTE: Campos Yauce Oscar Felipe

INTEGRANTES:

 Vidal Deza Fabrizio Alexander

Lima-Callao

03-06-24

1
 ÍNDICE
INTRODUCCIÓN...........................................................................................................................5

OBJETIVOS....................................................................................................................................7

MATERIALES Y REACTIVOS.....................................................................................................8

Materiales...................................................................................................................................8

Reactivos....................................................................................................................................8

MARCO TEÓRICO........................................................................................................................9

Aminoácidos...............................................................................................................................9

Aminoácidos esenciales............................................................................................................10

Péptidos....................................................................................................................................10

Niveles estructurales de las proteínas.......................................................................................10

 Estructura primaria:......................................................................................................10

 Estructura secundaria:...................................................................................................10

 Estructura terciaria:.......................................................................................................10

 Estructura cuaternaria:..................................................................................................10

Punto isoeléctrico......................................................................................................................11

Desnaturalización de proteínas.................................................................................................11

Reacción con ninhidrina...........................................................................................................12

Reacción xantoproteica.............................................................................................................12

Prueba de millón.......................................................................................................................13

Prueba para aminoácidos azufrados.........................................................................................13

Prueba de Biuret.......................................................................................................................13

PROCEDIMINENTOS.................................................................................................................14

Reacciones de Coloración........................................................................................................14

Pruebas de Precipitación...........................................................................................................15

2
 RESULTADOS..............................................................................................................................16

Reacciones de Coloración........................................................................................................16

Pruebas de Precipitación...........................................................................................................17

DISCUSIÓN DE RESULTADOS.................................................................................................18

CONCLUSIONES.........................................................................................................................18

CUESTIONARIO.........................................................................................................................19

Indique las estructuras de las proteínas de la albumina............................................................19

Estructura Primaria...................................................................................................................19

Estructura Secundaria...............................................................................................................19

Estructura Terciaria...................................................................................................................19

Explique las diferencias entre las estructuras primarias y secundarias o terciarias de una

proteína. De ejemplo...............................................................................................................................20

Estructura Primaria..............................................................................................................20

Estructura Secundaria..........................................................................................................20

Estructura Terciaria..............................................................................................................20

Explique las diferencias entre aminoácidos esenciales y no esenciales e indique cuales son los

esenciales (presente sus estructuras).......................................................................................................21

Aminoácidos esenciales.......................................................................................................21

Aminoácidos no esenciales..................................................................................................21

Indique como se realiza la coagulación de la albumina. De ejemplo.......................................22

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS..........................................................................................22

3
 INTRODUCCIÓN

Los aminoácidos se han clasificado, clásicamente, basándose en la posibilidad o

no de ser sintetizados "De Novo" por el organismo. Así, se incluyen los aminoácidos

esenciales, cuyo esqueleto hidrocarbonado no se puede sintetizar en el organismo

humano y por tanto, deben ser aportados, de forma obligatoria, por la dieta para atender

a las necesidades corporales (crecimiento y mantenimiento de estructuras). Los nueve

aminoácidos indispensables son: fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina,

metionina, treonina, triptófano y valina. (Reeds, 2000)

En la actualidad, el grupo de aminoácidos no esenciales (o dispensables) se ha

subdividido en los realmente necesariamente deben sintetizados por el organismo a

partir de otros aminoácidos o de otros metabolitos (alanina, ácido aspártico, asparagina,

ácido glutámico y serina) y los condicionalmente indispensables que se sintetizan por

vías complejas y obligatoriamente, a partir de otros aminoácidos o su síntesis puede

estar limitada en situaciones fisiológicas (prematuridad) o fisiopatológicas (estrés

catabólico severo o disfunción metabólica intestinal).(Reeds, 2003)

Según Wade, las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en los

animales que desempeñan funciones importantes tanto en estructura como en la función

de las células. Además, son biopolímeros de los A-aminoácidos, llamados así debido a

que el grupo amino está enlazado al átomo de carbono a adyacente al grupo carbonilo.

Las propiedades físicas y químicas de una proteína están determinadas por los

aminoácidos que la constituyen. Las subunidades individuales de los aminoácidos se

unen por medio de enlaces de amida llamados enlaces peptídicos.

Las proteínas son el principal componente estructural y funcional de las células

y tienen numerosas e importantes funciones dentro del organismo que van desde su

4
papel catalítico (enzimas) hasta su función en la motilidad corporal (actina, miosina),

pasando por su papel mecánico (elastina, colágeno), de transporte y almacén

(hemoglobina, mioglobina, citocromos), protección (anticuerpos), reguladora

(hormonas). (Gil, et.al. 2005)

Todos los aminoácidos que presentan al menos un grupo amino y uno carboxilo

libre reaccionan con las diferentes pruebas de caracterización, en donde la identificación

de su estructura de proteína es un proceso que comprende el empleo de métodos

instrumentales y químicos. Y dependiendo del tipo de aminoácidos que contenga una

proteína se pueden realizar diferentes análisis como la reacción de la Ninhidrina, la

Reacción de Biuret, la Reacción Xantoproteica, y la Reacción de Millón.

5
 OBJETIVOS

 Demostrar las reacciones de coloración: (reacción ninhidrina, xantoproteica, de

Millon, para aminoácidos azufrados y de Biuret).

 Lograr desarrollar con éxito las reacciones de reconocimiento de aminoácidos.

 Hacer las reacciones de reconocimiento de proteínas.

6
 MATERIALES Y REACTIVOS

Materiales

 Tubos de ensayo

 Probeta de 100 ml

 Pipeta de 10 ml

 Vasos precipitados de 100 ml

 Baño eléctrico de calentamiento de tubos

 Termómetro

Reactivos

 Ácido nítrico concentrado

 Reactivo de Millon

 CuSO4 al 5%

 NaOH al 10 %

 Reactivo de Ninhidrina

 Clara de huevo diluido al 10%

 Acetato de plomo al 5%

 Nitrato de plata al 10%

 NH4OH

 Ácido pícrico

7
 MARCO TEÓRICO

Gran parte de la información expuesta a continuación ha sido sacada del libro de

L.G. Wade (2011) titulado QUÍMICA ORGÁNICA. Las moléculas orgánicas más

abundantes son las proteínas, las cuales cumplen diversas propiedades como estructural,

catalítica, funcional, etc. Las proteínas son polímeros de los aminoácidos, estos son

llamados así por el grupo amino que poseen en sus estructuras. Estos aminoácidos están

unidos entre sí por enlaces peptídicos.

Aminoácidos

Son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino de un lado y un grupo carboxilo

del otro lado. Los aminoácidos están unidos por medio de enlaces de amida

denominados enlaces peptídico formando así dipéptidos, tripéptidos y así sucesivamente

hasta formar polipéptidos denominados proteínas.

8
Aminoácidos esenciales

Se le denomina aminoácidos esenciales a los aminoácidos que no puede sintetizar el

cuerpo humano, estos deben ingerirse mediante la dieta.

Péptidos

Son compuestos que están formados por 2 o más aminoácidos por medio del enlace

peptídico. Cada aminoácido que conforma el péptido se le denomina residuo. Un

polipéptido contiene varios aminoácidos y su masa molecular es aproximadamente

5000. Los oligopéptidos poseen de 4 a 10 aminoácidos en su estructura.

Niveles estructurales de las proteínas

 Estructura primaria: Es la estructura enlazada covalentemente (enlace

peptídico), es una secuencia de aminoácidos.

 Estructura secundaria: en la cadena de aminoácidos comúnmente se forman

arreglos enlazados por puentes de hidrógeno. El oxígeno del grupo carbonilo

forma enlace puente de hidrógeno con los hidrógenos de la amida, estos enlaces

forman patrones ordenados: hélice α y hoja plegada. Estos arreglos formados por

los puentes de hidrógeno son las estructuras secundarias.

 Estructura terciaria: la estructura terciaria incluye todas las estructuras

secundarias en su conformación tridimensional, todas estas estructuras pueden

estar enrolladas aleatoriamente.

9
  Estructura cuaternaria: se conforma de 2 o más cadenas de péptidos con una

estructura terciaria en una proteína, cabe resaltar que no todas las proteínas

poseen estructuras cuaternarias, las proteínas que poseen estructura cuaternaria

son las que se asocian entre sí en su forma activa.

Punto isoeléctrico

Los aminoácidos poseen carga negativa cuando están en solución básica y una carga

positiva cuando están en solución ácida. El pH cuando el aminoácido está balanceado

entre estas dos formas, a este pH se le denomina pH isoeléctrico.

10
Desnaturalización de proteínas

Es la alteración estructural y la pérdida de actividad biológica de una proteína ya sea por

cambios de pH, temperatura, fuerzas mecánicas y etc; esta alteración estructural puede

ser hasta la estructura secundaria, mas no puede involucrar la estructura primaria.

Reacción con ninhidrina

Esta reacción nos permite identificar aminoácidos, cuando la ninhidrina reacciona con

un aminoácido uno de los productos de esa reacción es un anión de color violeta el cual

da la coloración característica de que la prueba salió positiva.

11
Reacción xantoproteica

Esta reacción es una prueba que nos permite reconocer si hay presencia de grupos

aromáticos en los aminoácidos, esta prueba utiliza el ácido nítrico, este en presencia de

los grupos bencénicos da origen a derivados nitratos de color amarillo o naranja, lo cual

demuestra que la prueba fue positiva (Gil, 2019)

12
Prueba de millón

Esta prueba reconoce los grupos fenoles de los aminoácidos en las moléculas proteicas.

Cualquier compuesto fenólico da positiva en esta prueba tornándose de un color rojo la

solución (Vázquez-Jorge, y otros, 2014).

Prueba para aminoácidos azufrados

En esta prueba podemos identificarlos aminoácidos azufrados y las proteínas que los

contienen, cuando la solución se torna de un color megro o gris en la prueba significa

que salió positiva (Vázquez-Jorge, y otros, 2014).

Prueba de Biuret

Esta prueba nos permite reconocer la presencia de polipéptidos y proteínas en general

que contengan más de 3 aminoácidos en su estructura, dándonos una coloración violeta

como indicativo de la prueba salió positiva. Esta coloración violeta es debido a la

formación de un complejo cúprico en medio alcalino unido a los péptidos(Vázquez-

Jorge, et al, 2014).

13
 PROCEDIMINENTOS

Reacciones de Coloración

14
Pruebas de Precipitación

15
 RESULTADOS

Reacciones de Coloración

16
Pruebas de Precipitación

17
 DISCUSIÓN DE RESULTADOS

 Con respecto a la prueba xantoproteica nos indica si el aminoácido presenta

anillos aromáticos y si la reacción es positiva va a presentar una coloración

amarilla, entonces el triptófano y la tirosina presentan un anillo aromático en su

estructura. La albúmina y la muestra problema presentan aminoácidos

aromáticos.

 La prueba de Millon nos indica si éstos presentan restos fenólicos o no,

identificamos que el único aminoácido que presenta un fenol en su estructura es

la tirosina. También identificamos que la albúmina y la muestra problema

presentan tirosina en su secuencia de aminoácidos.

CONCLUSIONES

 Se logró comprobar la precipitación de las proteínas con cationes , haciendo

reaccionar albúmina con sulfato de cobre , precipita , ya que reacciona la parte

positiva del ácido con la parte negativa del aminoácido , el grupo carboxilo, para

la albúmina con ácido clorhídrico y el sulfato de cobre , no precipitan debido a la

repulsión entre cargas de los ácidos, para la albúmina con hidróxido de sodio y

el sulfato de cobre, precipita , debido a la atracción de cargas .

 Se logró comprobar la precipitación de proteínas mediante iones , haciendo

reaccionar la albúmina con ferrocianuro de potasio , precipita como coágulo por

la atracción de cargas positiva por el ferrocianuro y negativa por el grupo

carboxilo del aminoácido , para la albúmina con el ácido clorhídrico y el

ferrocianuro, precipita como coágulo, por la atracción de cargas , para la

albúmina con el hidróxido de sodio y el ferrocianuro no precipita, debido a la

repulsión de sus cargas.

18
 CUESTIONARIO

Indique las estructuras de las proteínas de la albumina

Estructura Primaria

Cuenta con la secuencia de 585 aminoácidos, es la proteína con mayor cantidad

de leucina y con escaso contenido en glicina, pero contiene todos los aminoácidos

esenciales y también aminoácidos no esenciales.

Estructura Secundaria

19
Estructura Terciaria

Explique las diferencias entre las estructuras primarias y secundarias o terciarias

de una proteína. De ejemplo.

Estructura Primaria

Es la estructura unida de manera covalente de la molécula, incluye la secuencia de los

aminoácidos junto con cualquier puente disulfuro.

Estructura Secundaria

Arreglo local unido por puente de hidrógeno de una proteína. La estructura

secundaria por lo general es la hélice, la hoja plegada o el enrollado aleatorio.

20
Estructura Terciaria

Conformación tridimensional completa de una proteína.

Explique las diferencias entre aminoácidos esenciales y no esenciales e indique

cuales son los esenciales (presente sus estructuras)

Aminoácidos esenciales

No pueden ser sintetizados en el organismo y deben ser aportados por la dieta

para mantener el balance de nitrógeno.

Valina

21
 Leucina

Isoleucina

Aminoácidos no esenciales

Pueden ser sintetizados en el organismo a partir de intermediarios por transición

Indique como se realiza la coagulación de la albumina. De ejemplo

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

SaberesPráctico (2017). Los 20 aminoácidos naturales o estándar

https://cutt.ly/CwesPmD7

MedlinePlus (2019). Aminoácidos

https://cutt.ly/qwesPMtW

J. Cárdenas (2020). Informe Aminoácidos y Proteínas

https://cutt.ly/IwesAoDH

22
E. Chauca (2016). Informe de Aminoácidos y Proteínas

https://cutt.ly/rwesAVhg

MedlinePlus (2018). ¿Qué son las proteínas y qué es lo que hacen?

https://cutt.ly/4wesSkXu

23