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Bioenergética y Metabolismo
Bioenergética y Metabolismo
Bioenergética y Metabolismo
Una ruta metabólica es una serie de reacciones catalizadas enzimáticamente que ocurren en el interior
del organismo. En una ruta, un precursor se convierte en un producto a través de una serie de
intermediarios: los metabolitos. Las rutas metabólicas pueden ser convergentes, divergentes o cíclicas,
y son independientes en.
Ej: la glucólisis es una ruta a través de la cual una molécula de glucosa (precursor) se transforma en 2
moléculas de piruvato.
3. RUTAS METABÓLICAS
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4. PRINCIPALES CARACTERÍSTICAS DEL CATABOLISMO Y ANABOLISMO
Las rutas catabólicas y anabólicas no son inversas las unas de las otras. Ambas rutas tienen a menudo localización diferente en
las células.
Se da a tres niveles:
1. Por los enzimas alostéricos, capaces de cambiar la actividad catalítica
en respuesta a moduladores estimuladores o inhibidores.
2. Mediante la regulación hormonal. Las hormonas son mensajeros
químicos que estimulan o inhiben actividades metabólicas.Una
hormona actúa sobre muchas reacciones enzimáticas de una
misma ruta metabólica
3. Mediante la regulación genética. La cantidad de una enzima dentro de la
cell puede regularse regulando la transcripción del gen que codifica esa enzima.
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7. BIOENERGÉTICA
Las células vivas realizan un trabajo constantemente. Necesitan energía para mantener sus
por lo tanto, los seres vivos son sistemas abiertos que intercambian materia y energía con el
entorno..
La energía es la capacidad para hacer un trabajo. Las células utilzian la energía para producción de
Bioenergética: rama de la bioquímica que estudia la transferencia y utilización de energía en los sistemas biológicos.
Comprende el estudio cuantitativo de los cambios de energía de las reacciones bioquímicas. Aplica los principios básicos de la
termodinámica a los sistemas biológicos.
-Sistema: materia de una región definida. La materia del resto del universo que no es el sistema se llama entorno. Entorno
+ Sistema= Universo.
-Sistema abierto: capaz de intercmabiar mateira y energía con su entorno
2º Ley de la Termodinámica: ningún proceso naturl ocurre a menos que esté acompañado de un aumento de entropía en el
universo
Todas las reacciones químicas están gobernadas por dos fuerzas: la tendencia a adquirir el estado de enlace más estable,
entalpía o H; y la tendencia a conseguir el estado de mayor grado de desorden, expresado como entropía o S. La fuerza
impulsora nota en una reacción es la energía libre de Gibbs (ΔG), que representa el efecto neto de estos dos factores: ΔG = ΔH
– TΔS.
La entalpía (H), es el contenido calórico del sistema reaccionante. Refleja el número y clase de enlaces químicos en reactivos y
productos. Cuando una reacción libera calor se dice que es exotérmica y ΔH tiene, por convención, valor negativo. Sus unidades
son J/mol o cal/mol.
La entropía (S) es una expresión cuantitativa de la aleatoriedad o desorden de un sistema. Cuando los productos son menos
complejos y más desordenados que los reactivos se dice que la reacción transcurre con ganancia de entropía. Sus unidades son
J/mol*K o cal/mol*K.
Para ver si los sistemas biológicos cumplen esta 2º ley deben de considerarse de forma conjunta con su entorno. La pérdida de
energía desde el sistema hacia el entorno da lugar a un aumento de la entropía. La energía que se pierde es igual a la energía
que gana el entorno. En el caso de los sistemas biológicos (cuerpo humano) pueden mantener un gran estado organizado grcias
a un aporte de energía al ambiente (aumento de entropía)
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La energía libre (G) es la parte de energía de un sistema capaz de hacer trabajo biológico. Si se conoce la ΔG de una reacción, se
podrá predecir si es espontánea o no. Las reacciones espontáneas van en la dirección de más baja energía libre.
ΔG es una función de estado: depende del estado inicial y final, no del camino seguido o mecanismo. No proporciona información
sobre la velocidad de la reacción, sólo si se dará o no espontáneamente. Se expresa en J/mol (o cal/mol).
ΔH= es el cambio de entalpía en una reacción química, a temperatura y presión constantes; que es igual a la energía de los enlaces
químicos de los productos menos la energía de los enlaces químicos de los reactivos.
TΔS= es una corrección para la cantidad de energía que se transformó en un incremento de entropía del sistema. (ΔS es
generalmente insignificante en las reacciones químicas)
La composición de un sistema tiende a evolucionar hasta que llega al equilibrio. Cuando se alcance el equilibrio v1
(velocidad directa) =v2 (velocidad inversa) lo que permite definir una constante de equilibrio Keq en función de las
concentraciones en la situación de equilibrio.
El criterio de espontaneidad real de una reacción lo indica ΔG. La espontaneidad indica si una reacción tiende a producirse, no la
velocidad de la reacción. Por tanto, ΔG es independiente de la ruta de la reacción. ΔG en bioquímica UC de aquí equivale a ΔG´ de
enfermería.
La energía libre (G) es la parte de energía de un sistema capaz de hacer trabajo biológico.
Las reacciones espontáneas van en dirección de más baja energía libre (estado final, menor energía libre que estado inicial). Si se
conoce el ΔG de una reacción, se podrá predecir si es espontánea o no:
- ΔG (-), EXERGÓNICA, favorable o espontánea
- ΔG (+), ENDERGÓNICA, o no espontánea
ΔG = 0, equilibrio
ΔG0´ es el valor de ΔG para una reacción a pH 7, 25°C, 1 atm, y [R]i y [P]i = 1M (condiciones estándar): ΔG0´ = -RT ln Keq’
ΔG0´ es constante y característica de cada reacción. La ΔG0´ no coincide con ΔG real: en las células las condiciones no son las
estándares (rsobre todo por lasdistintas concentraciones de reactivos y productos).
ΔG0´ de reacciones acopladas son aditivas. Las reacciones exergónicas se acoplan a reacciones endergónicas: la energía liberada por
las exergónicas se usa para dar lugar a las endergónicas, que no se producirían espontáneamente.
La ruptura del enlace de por sí no produce energía. En los grupos fosfatos esterificados con la ribosa, el fosfato del primer
grupo se libera debido a la hidrólisis.
1. El O2 de la molécula de H2O tiene 2 e- desapareados. Estos 2 e- son atraídos por la carga + del P más externo. Esta carga es
producida por le electronegatividad del O, que atrae los e - del P creando un dipolo, el O con carga – y el P con carga +. La
atracción de este par de e- hace que el P ceda 2 e- al O con el que estaba unido y se libere un grupo Pi (HPO42-). La hidrólisis, al
provocar la separación de cargas, elimina la repulsión electrostática entre las cuatro cagas negativas del ATP.
2. Se forma un híbrido de resonancia, en el que cada uno de los cuatro enlaces fosforo-oxígeno tiene el mismo grado de doble enlace
mientras que el ion hidrógeno no está asociado de manera permanente con ninguno de los oxígenos. (En los fosfatos involucrados en
enlaces anhídrido o éster tiene lugar un cierto grado de estabilización por resonancia, pero son posibles menos formas de resonancia que
para el Pi). Enlaces fosfoanhindro: enalces de alta energía.
3. El producto ADP2- se ioniza inmediatamente, liberando un protón al medio, ya que [H +] muy baja (pH 7). Es un ácido débil. Eso favorece
que sea muy estable. Un cuarto factor (no mostrado) que favorece la hidrólisis del ATP es el mayor grado de solvatación (hidratación) de
los productos Pi y ADP con relación al ATPi lo que estabiliza todavía más los productos con relación a los reactivos. Que los productos de
una reacción (ADP, AMP…) sean más estables que los reactivos hacen que haya tendencia a que la reacción se produzca.
Se trata de un proceso favorable y exergónico debido a que al presentar la molécula una gran cantidad de cargas negativas es muy inestable.
De forma que cuando el ATP se hidroliza al no existir tanto choque entre cargas negativas las moléculas van a ser más estables y por ello se
favorece. La bajada de los electrones a unos niveles más estables por la hidrólisis es lo que genera la energía. El Pi liberado se estabiliza
por híbridos de resonancia (los electrones se comparten)
La hidrólisis del ATP proporciona energía libre para impulsar reacciones endergónicas:
El ATP puede hidrolizarse para formar ADP y Pi (ortofosfato) o AMP (monofosfato de adenosina) y PP1 (pirofosfato). Este Ppi puede
hidrolizarse en otro paso subsiguiente para dar lugar a dos ortofosfatos, liberando aún mas energía libre. La hidrólisis del ATP para dar lugara
a AMP y PPi se utiliza para impulsar reacciones con valores de D0 elevados o para garantizar que una reacción proceda hasta completarse.
Los nucleósidos trifosfato son energéticamente equivalentes. Los otros nucleósidos trifosfato: GTP, UTP y CTP y los
deoxinucleósidos trifosfato: dATP, dGTP, dTTP, dCTP son energéticamente equivalentes al ATP. Se producen fosforilaciones entre
nucleótidos:
Una ATPasa en una bomba que utiliza la energía del ATP. Ej: Na+/K+ ATPasa
Cuando esa bomba lo que hace es trabajar en reverso y utilizar un gradiente para sintetizar ATP se llama ATP Sintasa. Por
ejemplo, la ATPasa de la MIM no bombea protones, sino que trabaja en reverso y utiliza el gradiente de protones para sintetizar
ATP.
Una sintetasa es cualquier enzima que utiliza la energía del ATP para sintetizar algo. Sensu estricto no hay ATP sintetasa porque
no se puede sintetizar ATP gastando ATP, pero tenemos por ejemplo la Acil-CoA Sintetasa, que utiliza el ATP para sintetizar Acil-
CoA. Por otro lado, tenemos la Acido Grasa Sintasa, quiere decir que NO utiliza ATP para sintetizar AG.
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11. OTROS COMPUESTOS DE “ALTA ENERGÍA”
Hay veces que la moécula que se hidroliza no es elATP sino el GTP. Se puede producir la transferencia de grupos fosfatos entre
sustratos.
Si la energía libre estándar es menor de 25k/mol son compuestos con alta energía, pero si es mayor se trata de un compuesto
ocn baja energía.
Ej: 1,3.bifosfoglicerato y fosfoenolpiruvato, ambos para la glucólisis.
Formación de ATP:
-Fosforilación a nivel de sustrato: transferencia de grupo P
desde un compuesto de alta energía al ATP.
El 1,3. Bifosfoglicerato/fosfoenolpriuvato va a donar el grupo de
alta energía desde este hasta el aDP para formar así ATP.
Ej: en el músculo se utiliza la fosfocreatina que cede su grupo
fosfato al ADP.
Consumo de ATP:
Un compuesto se reduce cuando gana e-. Un compuesto reducido tiene mucha energía.
Las biomolélcuas son muy reducidas ya que hay una gran presencia de H, donando sus electrones.
NAD+ + H+ NADH Reducción/Deshidrogenación.
Oxidación y reducción se producen simultáneamente: el e- que pierde la molécula oxidada se capta por otra que se reduce.
En los sistemas biológicos frecuentemente la transferencia de un e- se produce unida a la transferencia de un protón
(átomo de H): H+ + e-. Por tanto, en la oxidación se producirá una pérdida de átomos de H (deshidrogenación); y en la reducción
se producirá una ganancia de átomos de H. Los e- también se pueden transferir en forma de ion hidruro (:H-) que incluye 2 e- +
H+.
Un electrón trasferido en cualquiera de esas formas se denomina equivalente de reducción.
ESTADO DE OXIDACIÓN: El C es un átomo más reactivo que el H, los enlaces compartidos estarán por ello más cerca del C (al ser
más electronegativo). Además forma otro enlace c.s con otro átomo de C (compartidos los e- por igual al ser igual de electronetivos.)
de tal manera que tiene 7 e- cerca.Cuando se convierte en un alqueno, con O2, este es mucho más electronegativo que el carbono de
tal manera que presentará 5 e- cerca. Cuando se convierte en un c. carbonílico, el doble enlace formado con el oxígeno hace que todos
los e- estén más cerca del O2 y por ello el C se quede con 3 e-Cuando se convierte en un C. carboxílico se queda con 1 y con el
trióxido de carbono no tiene ninguno
En aquellas enzimas que por si solas no son capaces de catalizar una reacción, sino que necesitan de un cofactor para que tenga
lugar la actividad catalítica, la presencia de las coenzimas (cofactores orgánicos de unión temporal-débil) ayudan la transporte de
e- mediante el transporte de distintos grupos. Hay varios tipos de coenzimas:
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Quinonas liposolubles, proteínas ferrosulfuradas, citocromos. Algunos trabajan en la cadena de transporte de e-.
El nicotinamida adenina dinucleótido (NAD; NAD+ en su forma oxidada, derivado de la niacina: vtiamina B3.) y su análogo próximo,
el nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP; NADP+ en su forma oxidada) están compuestos por dos nucleótidos unidos a
través de sus grupos fosfato por un enlace fosfoanhídrido. La vit. niacina (B3) es la encargada de aportar la porción de nicotinamida
de los nucleótidos de nicotinamida. Esta deriva del triptófano y cuando hay una deficiencia se genera una patología.
Ambos coenzimas experimentan reducción reversible del anillo de la nicotinamida. Mientras una molécula de sustrato es oxidada
(deshidrogenación), cediendo dos átomos de H, la forma oxidada del nucleótido (NAD+ Y NADP+) acepta un ion hidruro (:H-, el
equivalente de un protón y dos electrones) y se transforma en la forma reducida (NADH Y NADPH). El segundo protón eliminado del
sustrato se libera al disolvente acuoso. Las semirreacciones para estos cofactores nucleotídicos son:
La reducción de NAD+ o NADP+ convierte el anillo bencenoide de la porción nicotinamida (con una carga positiva fija sobre el
nitrógeno del anillo) en la forma quinonoide (sin carga en el nitrógeno). El signo positivo de las abreviaturas NAD + o NADP+ no
indica la carga neta de esta moléculas (de hecho, ambas están cargadas negativamente); indican que el anillo de nicotinamida está
en su forma oxidada, con una carga positiva sobre el átomo de N.
El NAD+ o NADP+ se reducen a NADH y NADPH, aceptando un ion hidruro a partir del sustrato oxidable El ion hidruro se puede
adicionar en la parte frontal (cara A) o posterior (cara B) del anillo plano de la nicotinamida.
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14.2. VITAMINAS Y COENZIMAS
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