ICB1. Ejercicios de autoevaluación de la Unidad 2.

Preguntas

1. Considere la molécula de acetona.

Una molécula de acetona puede formar

enlaces de hidrógeno:
a. con otras moléculas de acetona, pero no con moléculas de agua
b. con moléculas de agua, pero no con otras moléculas de acetona
c. con otras moléculas de acetona y con moléculas de agua
d. ni con otras moléculas de acetona ni con moléculas de agua

2. Considere la sal cloruro de potasio pura en estado sólido, mezclada con aceite
y disuelta en agua. ¿En cuál(es) de estas condiciones los iones cloruro (Cl-)
se encuentran unidos por enlaces iónicos a los iones potasio (K+)?

a. pura en estado sólido, solamente

b. pura en estado sólido y mezclada con aceite, solamente
c. pura en estado sólido y disuelta en agua, solamente
d. en todas las condiciones mencionadas

3. Considere la molécula de salicilaldehído. ¿Puede existir

enlace de hidrógeno intramolecular en ella, y en caso
afirmativo entre qué átomos?

a. no puede existir enlace de hidrógeno intramolecular

b. puede existir un enlace de hidrógeno entre los átomos 1 y 3
c. puede existir un enlace de hidrógeno entre los átomos 2 y 3
d. puede existir un enlace de hidrógeno entre los átomos 2 y 4
4. Considere la molécula de prolina. ¿Cuál de las
representaciones de abajo muestra correctamente sus
propiedades de hidrofilicidad/hidrofobicidad (verde:
hidrofóbico; rojo: hidrofílico)?

5. El agua destilada del laboratorio normalmente tiene un pH ligeramente

ácido. Esto se debe a que está en contacto con la atmósfera, y sufre la
disolución de CO2, que en el agua establece los siguientes equilibrios:

Si un lote de 1 L de agua destilada tiene pH 6, la cantidad X de CO2 que se

disolvió en él cumple (desprecie el equilibrio con ion carbonato, que
contribuye muy poco):,
a. X = 10-8 moles
b. 10-8 moles < X < 10-6 moles
c. X = 10-6 moles
d. X > 10-6 moles
Para las dos preguntas siguientes,
considere el compuesto natural con acción
cardiotónica oleandrina, extraíble del laurel de
jardín. ii

i iii <<
6. ¿Cuál de los átomos marcados i - iii, si es que alguno, es un C anomérico?

a. i
b. ii
c. iii
d. ninguno de los indicados

7. ¿Cuántas uniones O-glicosídicas tiene la molécula?

a. ninguna
b. 1
c. 2
d. más de 2

Para las dos preguntas siguientes, considere la -fructosa.

8. ¿Cuántos grupos alcohol hay en la -fructosa (en forma

cíclica)?

a. 2
b. 3
c. 4
d. 5

9. ¿Cuál de las siguientes estructuras corresponde a la -fructosa?

10. Una muestra de ADN tiene, en términos de bases, un 30% de G. ¿Cuál es
su contenido de A?

a. 20%
b. 30%
c. 70%
d. No es posible deducirlo

11. Una muestra de ARN tiene, en términos de bases, un 30% de G. ¿Cuál es

su contenido de U?

a. 20%
b. 30%
c. 70%
d. No es posible deducirlo

12. Una de las hebras de una pequeña molécula de ADN tiene la secuencia
ATCC. ¿Cuál es la secuencia de la hebra complementaria?

a. ATCC
b. CCTA
c. TAGG
d. GGAT

13. Se hidrolizó una muestra de ácidos nucleicos y se encontró: fosfato, adenina,

timina, uracilo, citosina, guanina y pentosa(s). ¿Qué pentosa(s) deduce Ud.
que se encontraron?

a. Ribosa solamente
b. Desoxirribosa solamente
c. Ribosa y desoxirribosa
d. No es posible deducirlo de la información
14. Considere las secuencias peptídicas:

WAGV
VGAW

Las secuencias corresponden a:

a. Moléculas iguales
b. Molécules diferentes, que al ser parcialmente o totalmente hidrolizadas
dan mezclas de moléculas iguales
c. Molécules diferentes, que al ser parcialmente hidrolizadas dan mezclas de
moléculas diferentes, pero al ser completamente hidrolizadas dan mezclas
de moléculas iguales
d. Molécules diferentes, que al ser parcialmente o totalmente hidrolizadas
dan mezclas de moléculas diferentes

Para las 2 preguntas siguientes,

considere el péptido:

15. De los átomos de C indicados como I y II, ¿cuál(es), si es que alguno, es un

C?

a. I solamente
b. II solamente
c. I y II
d. ni I ni II

16. ¿Cuál de los átomos de N indicados de 1 a 4 corresponde al N-terminal del

péptido?

a. 1
b. 2
c. 3
d. 4
17. En general, si se las disuelve en un disolvente no polar como el cloroformo,
las proteínas se desnaturalizan. Esto se debe a que en ese tipo de
disolventes:

a. Se refuerza el efecto hidrofóbico

b. Desaparece el efecto hidrofóbico
c. Desaparecen los enlaces de hidrógeno
d. Desaparecen las interacciones iónicas

18. Considere una proteína sin estructura cuaternaria. ¿Qué niveles estructurales
son afectados por su desnaturalización?

a. Primario y secundario solamente

b. Secundario y terciario solamente
c. Primario y terciario solamente
d. Primario, secundario y terciario

Para las dos preguntas siguientes, considere la estructura de la proteína

llamada Factor H. Se indican los extremos.

19. ¿Qué niveles estructurales razona Ud que tiene el Factor H?

a. Primario solamente
b. Primario y secundario solamente
c. Primario, secundario y terciario solamente
d. Primario, secundario, terciario y cuaternario

20. ¿Por cuántos dominios razona Ud que está formado el Factor H?

a. 1
b. 2
c. 5
d. 20
Para las dos preguntas siguientes considere la
proteína surfactante pulmonar D (SP-D). Se
muestra el ensamblado a partir de subunidades.
Las regiones en verde adoptan una estructura
similar a la del colágeno.

21. ¿Qué nivel(es) estructural(es) razona Ud que

tiene la SP-D?

a. Primario solamente
b. Primario y secundario solamente
c. Primario, secundario y terciario solamente
d. Primario, secundario, terciario y cuaternario

22. De la ilustración y la información previa se desprende que la la SP-D tiene

estructura de tipo:

a. Globular solamente
b. Fibrosa solamente
c. Globular y fibrosa
d. Ni globular ni fibrosa

23. Se muestran dos formas en que

monosacáridos se pueden unir
covalentemente a proteínas. Se
muestra solo una pequeña parte
de la molécula de proteína en
cada caso. (Los monosacáridos
mostrados son modificados;
tienen -NHCOCH3 en la posición
2). ¿Los monosacáridos están
unidos a proteína por uniones O-
o N- glicosídicas?

a. Unión O-glicosídica en los casos i y ii

b. Unión N-glicosídica en los casos i y ii
c. Unión O-glicosídica en el caso i; unión N-glicosídica en el caso ii
d. Unión N-glicosídica en el caso i; unión O-glicosídica en el caso ii
24. Una proteína que tiene especificidad de ligando por el monosacárido
galactosa forma con este compuesto un total de 18 enlaces de hidrógeno.
¿Cuántos enlaces de hidrógeno razona Ud que formará con el monosacárido
manosa?

a. Ninguno
b. Más de uno y menos que 18
c. 18
d. Más que 18

Para las
siguientes 2
preguntas,
considere el
mecanismo de
activación de
la enzima
CaM-quinasa
II. La unión de
Ca2+ a la
calmodulina
hace que ésta
se una a la
CaM-quinasa
II. Esta unión
a su vez activa
una actividad
enzimática en
la CaM-
quinasa II que permite a la enzima fosforilarse a sí misma. La enzima unida a
calmodulina y fosforilada es ahora capaz de catalizar la fosforilación de otras
proteínas.
25. El mecanismo explicado implica cambios conformacionales en:

a. Calmodulina solamente
b. CaM quinasa II solamente
c. Calmodulina y CaM quinasa II
d. ni calmodulina ni CaM quinasa II
26. Ud razona que la autofosforilación de la CaM quinasa II:

a. Aleja el sitio activo catalítico del dominio inhibitorio, permitiéndole tener

actividad enzimática sobre otras proteínas
b. Acerca el sitio activo catalítico al dominio inhibitorio, permitiéndole tener
actividad enzimática sobre otras proteínas
c. Aleja el sitio activo catalítico del dominio inhibitorio, impidiéndole tener
actividad enzimática sobre otras proteínas
d. Acerca el sitio activo catalítico al dominio inhibitorio, impidiéndole tener
actividad enzimática sobre otras proteínas

27. ¿Cuál de los óvalos indica correctamente la

ubicación de la “cabeza” polar” del
fosfoglicérido?

a.
b.
c.
d.

28. ¿Cuántas moléculas de glicerol, si es que

alguna, se forman por hidrólisis del fosfoglicérido
(mostrado a la izquierda)?

a. ninguna
b. 1
c. 2
d. 3
Para las dos preguntas siguientes, considere la siguiente proteína de
membrana. Las líneas azules marcan los límites de la membrana. Cada subunidad
proteica está representada en un color.

29. ¿Qué subunidad(es), si es que alguna, es(son) transmembrana?

a. La subunidad representada en rojo solamente

b. Las subunidades representadas en rojo, en lila y en amarillo solamente
c. Todas las subunidades
d. Ninguna subunidad

30. ¿Cuál de las regiones de la proteína indicadas con flechas, si es que alguna,
espera Ud que exponga una mayoría de cadenas laterales aminoacídicas
hidrofóbicas?

a. i
b. ii
c. iii
d. ninguna

31. La proteína asociada a membrana que

se muestra tiene unidos en forma
covalente tanto grupos glucídicos
como lipídicos. ¿Dónde en la figura
razona Ud que está(n) el(los) grupo(s)
lipídico(s) de la proteína?

a. i
b. ii
c. iii
d. iv
 Respuestas y explicaciones

1. b. La molécula de acetona tiene un

átomo aceptador de enlace de
hidrógeno (el O, unido a C, y por lo
tanto con carga parcial negativa),
pero no tiene átomos dadores de
enlace de hidrógeno (los átomos de
H están unidos a C, y por lo tanto no
tienen carga parcial positiva).
Entonces, las moléculas de acetona
no pueden formar enlaces de
hidrógeno entre sí. Sin embargo,
como la molécula de agua, además
de un átomo aceptador de enlace de
hidrógeno (el átomo de O) tiene dadores (los dos átomos de H, con carga
parcial positiva por estar unidos a O), se forman enlaces de hidrógeno entre
moléculas de acetona como aceptadores y moléculas de agua como dadores.

2. b. En las soluciones acuosas, los iones que forman las sales se separan,
porque las moléculas de agua se disponen alrededor de ellos de forma de
apantallar (compensar) las cargas, como se muestra en la figura. Dicho de
otra manera, en solución acuosa los enlaces iónicos son más débiles que en
ausencia de agua. Este apantallamiento de cargas no ocurre cuando la sal
está en forma sólida, ni cuando está mezclada con un líquido no polar.
3. d. Los enlaces de hidrógeno se forman entre átomos
de H con carga parcial positiva y otros átomos con
carga parcial negativa. En el salicilaldehído, el átomo
de H indicado con el número 4 tiene carga parcial
positiva (porque está unido a O, que es mucho más
electronegativo). En cambio, el átomo de H indicado
como 1 no tiene carga parcial positiva, porque está
unido a C, cuya electronegatividad es similar a la del H.
La única posibilidad de enlace de hidrógeno
intramolecular es la mostrada a la derecha.

4. c. Las regiones de las moléculas que contienen sólo C

e H son apolares, porque estos dos elementos tienen
electronegatividades similares. En cambios las
regiones de las moléculas que tienen enlaces O-H, O-
C, N-H, N-C, en general son polares. La polaridad
aumenta cuando además hay grupos ionizables, como
es el caso del grupo amino secundario (C-NH-C) de la
prolina (que es básico) y del grupo carboxilo (-COOH) de la prolina (que es
ácido). Comentario: a pesar de lo anterior, en los triacilglicéridos, los grupos
éster (que tienen enlaces C-O) presentes no alcanzan para dar polaridad a
estas moléculas, que en la práctica son enteramente hidrofóbicas.

5. d. Un pH = 6 quiere decir que en la solución hay 10-6 M de H3O+. Como se

trata de agua destilada (expuesta a la atmósfera), el único ácido (o más
ampliamente, la única molécula con reacción ácido-base aparte del agua en
sí) presente es el ácido carbónico. Como el ácido carbónico es un ácido débil,
es decir que no se disocia totalmente, para generar 10-6 M de H3O+ tiene que
haber más de 10-6 M de ácido carbónico. Como cada mol de ácido carbónico
proviene de un mol de CO2 disuelto, si hay más de 10-6 M de ácido carbónico
quiere decir que se disolvieron más de 10-6 moles de CO2 en un litro de agua.
6. c. La molécula mostrada proviene de la
condensación de un único monosacárido (a
la izquierda y abajo) con un grupo que no
es glucídico (ya que incluye una serie de
anillos formados solo por C, y un anillo
formado por C y O, arriba a la derecha,
pero que se distingue de los monosacáridos
por carecer de grupos alcohol, e incluir un
éster interno). El C anomérico de un
monosacárido es aquel que en el
monosacárido en su forma libre y abierta
<<
C anomérico

lleva el carbonilo (aldehído o cetona). En la

forma cerrada (cíclica) del monosacárido
libre, o del monosacárido formando una unión O-glicosídica (como en este
caso), el C anomérico se distingue porque está unido a 2 átomos de O.

7. b. Ver primero la explicación de la pregunta 6. Las

uniones O-glicosídicas se pueden considerar
formadas por la condensación entre el –OH
anomérico de un azúcar y un el –OH
correspondiente a un grupo alcohol de otro
azúcar, o de otra molécula no azúcar que tenga
grupo alcohol (también puede derivar de
condensación con el –OH anomérico de otro
azúcar). En este ejemplo, la molécula puede
considerarse formada a partir de la condensación de –OH anomérico de un
monosacárido con el grupo alcohol de la molécula no glucídica mostrada al
costado. Observe que en este caso y en muchos otros, los azúcares forman
uniones glicosídicas con moléculas que no son azúcares.

8. c. Hay 4 grupos alcohol en la fructosa, señalados con

flechas al costado. Recuerde que son alcoholes los
hidroxilos (-OH) unidos a átomos de C que además
están unidos solo a otros C y/o H. El hidroxilo que no
está señalado con flechas es el hidroxilo anomérico (ver
explicación a la pregunta 6): está unido a un átomo de
C que además está unido a un segundo átomo de O.

9. d. La -fructosa es igual a la -fructosa

excepto que tiene el grupo anomérico
apuntando en la dirección opuesta,
como se muestra a la derecha. Estas dos
formas de la fructosa están
(indirectamente) en equilibrio entre sí en
solución acuosa, ya que ambas están en
equilibrio (directamente) con la forma
abierta del monosacárido.
10. a. Si hay 30% de G en una muestra de ADN, como el ADN es de doble hebra
y G aparea con C, hay también 30% de C. Entonces hay 100 – (30 + 30) =
40% de A + T. Como A aparea con T, hay 20% de A y 20% de T.

11. d. Como el ARN es de hebra simple, y solo partes de las moléculas de este
ácido nucleico están apareadas, no es posible deducir, a partir del contenido
de una sola de las 4 bases, cuál será el contenido de las otras tres. Tampoco
sería posible deducir, a partir del contenido de dos de las bases, el contenido
de las otras dos.

12. d. Las secuencias de ácidos nucleicos se escriben siempre de 5’ a 3’. La

secuencia complementaria de:

5’ ATCC 3’
es
3’ TAGG 5’

Que correctamente escrita es:

GGAT

13. c. La timina se encuentra solamente en el ADN mientras que el uracilo se

encuentra solamente en el ARN. Si una muestra de ácidos nucleicos tiene
tanto adenina como uracilo, se trata de una mezcla de ADN y ARN. Por lo
tanto tendrá tanto desoxirribosa como ribosa.

14. c. Los péptidos tienen extremos (N- y C-terminal) diferentes. Es decir que
dos secuencias invertidas (por ejemplo WAGV y VGAW) corresponden a dos
moléculas diferentes. Cuando dos péptidos diferentes están formados por los
mismos aminoácidos (en las mismas proporciones), su hidrólisis completa da
mezclas de aminoácidos iguales. Sin embargo, su hidrólisis parcial genera
mezclas de productos diferentes. Esto se ejemplifica debajo:

WAGV VGAW

Hidrólisis total: Hidrólisis total:

W, A, G, V W, A, G, V

Hidrólisis parcial: Hidrólisis parcial:

WAG VGA
AGV GAW
WA VG
GV AW
W, A, G, V W, A, G, V
15. d. Los C peptídicos son siempre átomos de C unidos por un lado a un átomo
de N y por otro lado a otro átomo de C que es un carbonilo (C=O). La
molécula es un dipéptido, ya que tiene dos C.

16. d. Una vez que uno se “ubicó” en un péptido identificando a los C (ver
explicación anterior), es posible ubicar el extremo amino y el extremo
carboxilo: estos son grupos amino y carboxilo respectivamente que están
unidos directamente a átomos de C. También es posible ubicar las cadenas
laterales, que también están unidas a los átomos de C. Recuerde que
podemos dibujar una molécula en diferentes orientaciones, pero sigue siendo
la misma molécula. En el ejemplo, se dibujó el extremo amino hacia abajo y
el extremo carboxilo hacia arriba, pero el péptido es el mismo que se si
hubiera dibujado el extremo amino hacia la izquierda y el carboxilo hacia la
derecha.

17. b. En general las proteínas en sus conformaciones nativas tienen regiones

interiores (centrales) que son hidrofóbicas. Dicho de otra forma, el efecto
hidrofóbico contribuye en forma importante al plegamiento nativo de las
proteínas. Esas regiones centrales hidrofóbicas están formadas por la
asociación (hidrofóbica) de varias cadenas laterales aminoácidicas de tipo
hidrofóbico (recuerde que tanto el esqueleto principal como los extremos de
los péptidos son polares). El efecto hidrofóbico se origina en que las
moléculas de agua interaccionan entre sí (por enlaces de hidrógeno) mucho
más fuertemente que con los moléculas (y regiones de moléculas) apolares,
a las que por lo tanto excluyen. En los disolventes no polares, el efecto
hidrofóbico desaparece, ya que las moléculas de estos disolventes no
interaccionan fuertemente entre sí. Esto hace que en general las proteínas
se desnaturalicen en disolventes no polares. En cuanto a los enlaces de
hidrógeno e interacciones iónicas, ambas son en realidad más fuertes en
disolventes no polares que en el agua: el agua compite con los enlaces de
hidrógeno intra- o inter-moleculares de otras moléculas, así como apantalla
los cargas eléctricas debilitando las interacciones iónicas; los disolventes no
polares no hacen ninguna de estas dos cosas.
18. b. En las proteínas totalmente desnaturalizadas, la cadena peptídica como
tal, con sus residuos aminoacídicos ordenados, sigue intacta. En otras
palabras, en la desnaturalización no se pierde la secuencia o estructura
primaria. En cambio sí se pierden los niveles estructurales secundaria,
terciario, y cuaternario si está presente.

19. c. La figura indica un único extremo amino (N) y un único extremo carboxilo
(C). O sea que se trata de una sola cadena peptídica: no hay estructura
cuaternaria. La estructura primara está siempre presente (es la secuencia),
la secundaria está casi siempre presente (y en este caso corresponde a
estructura en hojas plegadas ), y la terciaria está casi siempre presente (en
este caso corresponde a la unión de más de una hoja plegada  para formar
cada dominio, y a interacciones entre dominios; ver también la explicación
siguiente).

20. d. El dominio es la unidad de plegamiento. Las proteínas plegadas en más

de un dominio tienen dos o más zonas de plegamiento más compacto,
conectadas entre sí por un número menor de contactos a nivel de
plegamiento). En la proteína de la figura, resulta claro que existen 20 zonas
de plegamiento más compacto, o 20 dominios. Más allá de la representación
que se muestra, la proteína del ejemplo no es rígida: adopta diversas
conformaciones debido a la flexibilidad que existe en las cortas regiones entre
los dominios. La situación es similar a la de un collar de 20 cuentas, en las
que cada cuenta es rígida pero el collar puede globalmente ser estirado o
arrollado de diferentes maneras.

21. d. La SP-D está formada por varias subunidades,

por lo que tiene estructura cuaternaria.

22. c. La estructura de tipo colágeno es un caso

clásica de estructura fibrosa, es decir un tipo de
estructura proteica alargada y con poca
complejidad. El colágeno contiene solamente
este tipo de estructura, pero hay otras proteínas
que tienen dominios con estructura fibrosa y
otros dominios globulares. Tal es el caso de la
SP-D: los dominios mostrados en verde, muy
alargados (y formados por combinación de
subunidades), son fibrosos (del tipo colágeno), mientras que los dominios
representados en marrón son globulares.
23. d. Las uniones N-glicosídicas, que
vimos en el contexto de los
nucleótidos pero están presentes en
otras biomoléculas, son similares a
las uniones O-glicosídicas excepto
que el C anomérico del azúcar está
unido a un átomo de O y un átomo
de N (en lugar de estar unido a dos
átomos de O). En la figura se indican
con flechas los átomos de C
anoméricos de los monosacáridos.
Observe que en el caso i el
monosacárido está conectado a una
cadena lateral aminoacídica a través
de un átomo de N, y en el segundo
está conectado a una cadena lateral aminoacídica (de un tipo diferente) a
través de un átomo de O.

24. b. Los monosacáridos siempre tienen grupos químicos capaces de formar

enlaces de hidrógeno. Por lo tanto, los sitios de unión para monosacáridos
en las proteínas siempre tienen grupos capaces de formar enlaces de
hidrógeno. Entre el sitio de unión y el monosacárido que es el ligando
específico, la complementariedad de aceptadores y dadores de enlaces de
hidrógeno es perfecta, de manera que se forman un número importante (del
orden de la decena) de enlaces de hidrógeno (junto con posiblemente otras
interacciones no covalentes), dando lugar globalmente a una afinidad
relativamente alta de unión. Con un monosacárido que no es el ligando
específico, se formará un número menor de enlaces de hidrógeno, dando
lugar a una afinidad menor. Igualmente, dado el número importante de
grupos capaces de formar enlaces de hidrógeno tanto en un monosacárido
cualquiera como en el sitio de unión para azúcares en la proteína, aún ese
monosacárido cualquiera será capaz de formar al menos un enlace de
hidrógeno con la proteína (y probablemente más de uno). El mensaje de esta
pregunta es que la capacidad de formar una interacción no covalente
cualquiera (enlace de hidrógeno, contacto hidrofóbico, enlace iónico, etc.) no
genera especificidad. Y en cambio la especificidad se origina en la capacidad
de formar un número alto de interacciones no covalentes al mismo tiempo.
25. c. La calmodulina cambia
de conformación al
unírsele calcio. La CaM
quinasa II cambia de
conformación a
consecuencia de su auto-
fosforilación, y este
cambio le permite actuar
sobre otras proteínas.

26. a. La autofosforilación
aleja al dominio catalítico
del inhibitorio, como se
aprecia de la figura.
Justamente el domino inhibitorio recibe ese nombre porque (en la forma
no fosforilada de la enzima) impide la acción catalítica sobre otras
proteínas. Las quinasas son enzimas que catalizan la fosforilación de otras
moléculas (incluyendo otras proteínas), empleando un fosfato del ATP.

27. d. En general los fosfoglicéridos se pueden

considerar como moléculas formadas a
partir del glicerol, esterificado en dos
posiciones con ácidos grasos (ácidos
carboxílicos de cadena hidrocarbonada
larga) y en la tercera posición con algún
grupo polar (que incluye a un fosfato
directamente unido al glicerol). En el
fosfoglicérido mostrado, las colas
hidrocarbonadas son las indicadas como a y
b (una es saturada y la otra es insaturada).
Los tres átomos de C provenientes del
glicerol son los indicados en la figura como
1, 2, 3. Y la cabeza polar (indicada como d)
incluye al fosfato esterificado directamente
al esqueleto de glicerol, a un grupo basado
en un anillo de 6 átomos de C con grupos
alcohol (que se llama inositol), y a un
segundo fosfato (indicado como c, y
esterificado sobre el inositol). En suma, la
región de la molécula que tiene dos fosfatos
(ionizables) y 4 grupos alcohol (polares) es
la cabeza polar. El fosfoglicérido está
dibujado en la orientación inversa a la vista
en clase (con la “cabeza” hacia abajo), pero
las moléculas son las mismas más allá de la
orientación en las que las representemos.

28. b. Ver explicación anterior.

29. c. Cada subunidad está
representada de un color
diferente. Se aprecia que cada
subunidad tiene una región
expuesta al agua de un lado de
la membrana y otra región que
es transmembrana.

30. c. Las proteínas que son

enteramente solubles en agua
(es decir en general las
proteínas que no son
transmembrana) se pliegan de
forma de no exponer grandes regiones hidrofóbicas (si bien sí suelen
exponer pequeñas zonas hidrofóbicas, por ejemplo en los sitios de unión
para ligandos parcial o totalmente hidrofóbicos). En cambio, los dominios
transmembrana de las proteínas transmembrana (como es el caso de la
región indicada como iii en la figura) se pliegan de forma de dejar expuesta
una superficie hidrofóbica importante. Esto fija a este tipo de proteínas a
las membranas, por el efecto hidrofóbico.

31. d. Los grupos lipídicos

(más precisamente, los
grupos hidrocarbonados)
no se encuentran
expuestos al medio
acuoso, por ser
fuertemente hidrofóbicos.
En cambio, suelen
insertarse en el interior
hidrofóbico de las
membranas. De hecho,
muchas proteínas
asociadas a membrana
que no tienen dominios
transmembrana tienen en cambio lo que se llama anclas lipídicas: tal es el
caso de la proteína del ejemplo. Los grupos indicados como i a iii son
grupos glucídicos (carbohidratos).