TEORIA UNIDAD 3 Prot QB LO 2022

UNIDAD 3: PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
• En los vertebrados, son los compuestos orgánicos más abundantes e intervienen
en casi todos los procesos biológicos.
• Las proteínas son macromoléculas poliméricas formados por monómeros de
aminoácidos.
• Todas las proteínas contienen C, H, O y N, y casi todas también S.
• Se consideran macromoléculas por su enorme tamaño.
• Están formadas por 20 aminoácidos distintos. Cientos o miles de aminoácidos se
combinan para formar la gran molécula polimérica de una proteína.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
SÍNTESIS DEDNAPROTEÍNAS
TRANSCRIPCIÓN mRNA
NUCLEO
CITOPLASMA
mRNA
mRNA pasa al
Ribosome
citoplasma por
los poros
nucleares
TRADUCCIÓN
Amino
Polypeptide acids
ESTRUCTURA QUÍMICA DE LOS αAMINOÁCIDOS
• 20 aminoácidos forman parte de las proteínas de todas las especies.

• Todos los aminoácidos tienen un grupo ácido CARBOXILO (-COOH) y un grupo
básico AMINO (-NH2) unidos a un mismo átomo de carbono (EL CARBONO α).
• La cadena lateral de la molécula (R) es distinta para cada uno de los 20
aminoácidos, y difiere en tamaño, en estructura y en carga eléctrica.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN LAS
CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS DE LAS CADENAS
LATERALES
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN LA
POLARIDAD DE LAS CADENAS LATERALES
ALGUNOS EJERCICIOS …
Clasificación
Interacciones
PROTEÍNAS HIDROSOLUBLES
PROTEÍNAS TRANSMEMBRANA
Comportamiento ácido-base de los aminoácidos libres en
solución
Comportamiento ácido-base de los aminoácidos libres en
solución
En soluciones acuosas se encuentran disociados, presentando carga
positiva (en grupo AMINO) y carga negativa (en grupo CARBOXILO).
ANFOLITO, ION DIPOLAR O ZWITTERION

LOS AMINOÁCIDOS SON SUSTANCIAS ANFÓTERAS
Los aminoácidos son sustancias anfóteras o anfolitos, porque

pueden comportarse como ácidos y como bases.
EN SOLUCIONES ÁCIDAS EN SOLUCIONES BÁSICAS

SE COMPORTA COMO SE COMPORTA COMO
BASE ÁCIDO
La carga eléctrica del aminoácido depende del pH del medio en el
cual está disuelto. El punto isoeléctrico (PI) es el pH al que
un anfolito tiene carga neta cero.
CATION ANIÓN
PI
H+ H+ OH-
OH- OH-
H+
OH-
H+ OH-
H+
PEPSINA
Las histonas son proteínas que se encuentran en los núcleos de las células eucariotas, fuertemente
unidas al ADN, que tiene muchos grupos fosfato. Cómo estará cargado el ADN a pH del núcleo?
El pI de las histonas es muy alto, aproximadamente 10.8. Cómo estará cargada la histona a pH del
núcleo?¿Qué residuos de aminoácidos deben estar presentes en cantidades relativamente grandes en
las histonas?
¿De qué manera contribuyen estos residuos a la fuerte unión de las histonas al ADN?
HISTONA
CAPACIDAD AMORTIGUADORA O BUFFER DE LAS PROTEÍNAS
Está asociada a la presencia de residuos aminoacídicos con carácter

ácido (Asp y Glu) y residuos con carácter básico (Arg, Lys e His), que
tienen la capacidad de captar o liberar protones, respectivamente.
NH2 y COOH terminales.
Aminoácidos básicos (+)
Aminoácidos ácidos (-)
ENLACE PEPTÍDICO (EP)
ENLACE PEPTÍDICO (EP)
El EP se forma al reaccionar el COOH de un aminoácido y el NH2 del siguiente
aminoácido.
El EP tiene una estructura plana y rígida.
El giro de la cadena se produce a nivel del Cα y está limitado por las cadenas
laterales de los aminoácidos (Gly mayores posibilidades de giro que otros
aminoácido con cadenas laterales voluminosas).
PÉPTIDO
Extremo Extremo
N-terminal C-terminal
Seril-glicil-tirosil-alanil-leucina
Los aminoácidos incorporados a la cadena peptídica se denominan residuos.

PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos
mediante enlaces peptídicos. Los límites entre ambos no están bien
definidos, pero en general se consideran:
Péptidos: polímeros pequeños formados por la unión de < 50 aminoácidos

ó de peso molecular < 6000 Da. Se clasifican en oligopéptidos (2 a 10
aminoácidos) y polipéptidos (10 y 50 aminoácidos).
Ejemplos: glutatión, hormonas peptídicas, antibióticos, etc.
Proteína: polímeros grandes formados por la unión de > 50 aminoácidos ó

de peso molecular > 6000 Da.
Ejemplos: hemoglobina, colágeno.
ALGUNOS PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
INSULINA
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA: es la secuencia de aminoácidos
Es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por

la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, por el número y el
orden en que están enlazados los aminoácidos (enlaces peptídicos).
ESTRUCTURA SECUNDARIA: puede ser alfa hélice o beta lámina
Es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos. Se adopta gracias a la

formación de puentes de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los
carbonos involucrados en los enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos en la misma cadena
(alfa hélice) o entre cadenas distintas (beta lámina).
ESTRUCTURA SECUNDARIA: α HÉLICE
ESTRUCTURA SECUNDARIA: β LÁMINA paralela
ESTRUCTURA SECUNDARIA: β LÁMINA anti-paralela
INTERACCIONES NO COVALENTES
a) Efecto hidrofóbico: en medio acuoso, las cadenas laterales apolares de los aminoácidos
forman un núcleo hidrofóbico.
b) Van der Walls: las cadenas laterales apolares de los aminoácidos pueden crear dipolos
temporales, como resultado del movimientos de electrones.
c) Interacciones electrostáticas: las cadenas laterales cargadas de los aminoácidos ácidos o
básicos pueden formar puentes salinos entre sí o con otras moléculas.
d) Puente de hidrógeno.
INTERACCIONES COVALENTES
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se forma mediante la unión de enlaces del tipo de los que estabilizan la estructura
terciaria, de dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar
un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero o subunidad.
UNIÓN DE ELEMENTOS METÁLICOS A PROTEÍNAS
La unión de cationes divalentes (Mg2+, Ca2+, Zn2+) y de metales de transición

(Fe, Cu, Ni) a proteínas (enzimas, hemoglobina, etc.) facilita ciertas
reacciones químicas o estabiliza su estructura tridimensional.
Molécula de hemoglobina Unión del hierro en la molécula de

oxihemoglobina
CONCEPTOS RELACIONADOS A LOS NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS
PROTEÍNAS
Conformación nativa de una proteína: corresponde a la disposición
espacial más estable desde el punto de vista energético y en la que es
capaz de desempeñar su función.
Estructura tridimensional de una proteína: es indispensable para que

desempeñe su función específica; está determinada por la identidad y
el orden de los aminoácidos en la cadena, es decir, por la estructura
primaria.
Desnaturalización: pérdida de la estructura tridimensional de una

proteína, que conlleva a la pérdida de función.
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
• La desnaturalización proteica consiste en la desorganización de la
estructura molecular con pérdida de propiedades y funciones.
• Se rompen los enlaces que mantienen a las estructuras secundarias,
terciarias y cuaternarias.
Agentes físicos (calor, radiaciones,

grandes presiones, Agentes químicos (variaciones de
congelamientos) pH, solventes orgánicos, urea)
(reversible o irreversible)
HIDRÓLISIS DE PROTEÍNAS
• La hidrólisis de proteínas es la ruptura de la estructura primaria, es decir
la ruptura de la secuencia de una proteína.
• La hidrólisis de las proteínas termina por fragmentar las proteínas en
aminoácidos.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
PROTEÍNAS GLOBULARES Y FIBROSAS
PROTEÍNAS GLOBULARES: se pliegan en forma esférica; son solubles en disoluciones acuosas
(donde forman suspensiones coloidales) y presentan habitualmente segmentos en hélices y en
hoja beta.
Llevan a cabo amplia variedad de funciones: enzimas, anticuerpos, hormonas, transporte
(hemoglobina).
PROTEÍNAS FIBROSAS: las cadenas polipeptídicas se ordenan paralelamente para formar fibras
o láminas extendidas. En general son poco solubles en agua o insolubles. Presentan un único
tipo de estructura secundaria.
Participan en la constitución de estructuras de sostén como fibras del tejido conjuntivo y otras
formaciones tisulares de gran resistencia.
Ej: Colágeno: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos.
Queratina: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos.
Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos).
COLÁGENO: PROTEÍNA FIBROSA
• Proteína más abundante en vertebrados. Componente estructural de gran resistencia mecánica.

Principal constituyente del tejido conjuntivo: piel, huesos, tendones, cartílagos, ligamentos, dentina,
humor vítreo, vasos sanguíneos.
• Insoluble en agua y de difícil digestión. Poco valor nutritivo.
Repeticiones Gly-Pro-OH-Pro
Gly 33%, Pro e 4-OH-Pro 21%, Ala 11%
5-OH-Lys en menor proporción (lugar de unión a polisacáridos).
Cadena α: hélice simple, levógira, 3 residuos/vuelta (muy extendida).

Superhélice: 3 cadenas α se asocian para formar una superhélice.
Tropocolágeno (300nm): 3 hélices se envuelven en un eje central. Enlaces de H intercatenarios.
Fibrillas: unidades de tropocolágeno orientados cabeza-cabeza (-NH2) hacia el mismo lado, espacios entre
colas y cabezas y entre unidades de tropocolágeno.
Enlaces covalentes entrecruzados entre tropocolágenos Lys e OH-Lys.
levógiro dextrógiro
HEMOGLOBINA: PROTEÍNA GLOBULAR
La hemoglobina es una proteína con

estructura cuaternaria, conjugada,
hemoproteína, cromoproteína y
metaloproteína.
Hemoglobina A1 está constituida por cuatro

cadenas polipeptídicas de globina (básica): 2
alfa (141 aa) y 2 beta (146 aa). Cada cadena
asociada a un grupo hemo.
La hemoglobina presente en los glóbulos

rojos transporta el oxígeno en la sangre.
80% son alfa hélices conectadas por disposición al azar.

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UNIDAD 3: PROTEÍNAS

• 20 aminoácidos forman parte de las proteínas de todas las especies.

ANFOLITO, ION DIPOLAR O ZWITTERION

Los aminoácidos son sustancias anfóteras o anfolitos, porque

EN SOLUCIONES ÁCIDAS EN SOLUCIONES BÁSICAS

Está asociada a la presencia de residuos aminoacídicos con carácter

El EP tiene una estructura plana y rígida.

Los aminoácidos incorporados a la cadena peptídica se denominan residuos.

Péptidos: polímeros pequeños formados por la unión de < 50 aminoácidos

Proteína: polímeros grandes formados por la unión de > 50 aminoácidos ó

Es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por

Es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos. Se adopta gracias a la

La unión de cationes divalentes (Mg2+, Ca2+, Zn2+) y de metales de transición

Molécula de hemoglobina Unión del hierro en la molécula de

Estructura tridimensional de una proteína: es indispensable para que

Desnaturalización: pérdida de la estructura tridimensional de una

Agentes físicos (calor, radiaciones,

• Proteína más abundante en vertebrados. Componente estructural de gran resistencia mecánica.

Cadena α: hélice simple, levógira, 3 residuos/vuelta (muy extendida).

La hemoglobina es una proteína con

Hemoglobina A1 está constituida por cuatro

La hemoglobina presente en los glóbulos

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