Facultad de Ciencias de la Salud

ESTUDIOS GENERALES

BIOLOGIA

Docente: Mgt. Blga. Olga Libia Cjuno Huanca

MOLECULAS ORGANICAS - BIOMOLECULAS
LOS GLÚCIDOS o CARBOHIDRATOS
CARACTERISTICAS:
• Son compuesto ternarios formados por moléculas de C, H, y O.
• Fórmula empírica: Cn(H2O)n de ahí el nombre de “hidratos de carbono”
• Son moléculas polihidroxialdeídos (*) o polihidroxicetonas (*) (o sustancias que
producen tales compuestos por hidrólisis).
• Son extremadamente polares.
• Son fuente de energía.
• Son abundantes en la biósfera.
• Son productos de la fotosíntesis.
Grupos funcionales:
GRUPOS FUNCIONALES PRESENTE E LOS
CARBOHIDRATOS:
 CLASIFICACION:

• Monosacáridos : Son los más sencillos. De 3 a 7 átomos de C

• Oligosacáridos :
 Disacáridos : Formados por la unión de dos monosacáridos
 Oligosacáridos : Formados por la unión de pocos monosacáridos (3 – 15)
• Polisacáridos : Formados por la unión de muchos monosacáridos
1. Monosacáridos
• Son los glúcidos más sencillos, no pudiendo descomponerse en otros glúcidos más
pequeños.
• Son POLIALCOHOLES con un grupo ALDEHÍDO o bien un grupo CETONA.
• Sabor dulce
• Solubles en agua
• Cristalizables (cristales blancos que pueden oscurecer al calor: caramelización)
• Funciones: Energética, forman parte de nucleótidos (como los del ADN y ARN y
también otros nucleótidos).

Estructura química:
• Generalmente de 3 a 7 átomos de C, nombrándose con el sufijo –osa añadido a un
prefijo que indica el número de átomos de C. Así, se habla de: Triosas (3c), tetrosas
(4c), pentosas (5c), hexosas (6c) y heptosas (7c).
2. Monosacáridos
Todos los estereoisómeros de un monosacárido cuyo –
OH del carbono asimétrico más alejado del grupo
aldehído o cetona queda a la derecha se dice que son
de la serie D, y aquellos estereoisómeros cuyo –OH
del carbono asimétrico más alejado del grupo aldehído
o cetona queda a la izquierda, se dice que son de la
serie L

D-glucosa L-glucosa

Los enantiómeros de la glucosa

Formas cíclicas

En medio acuoso, los aldehídos y cetonas reaccionan con los grupos –OH dando hemiacetales
y hemicetales.

Si la longitud de la cadena de un monosacárido es lo suficientemente larga (5 C ó más), se

forma un hemiacetal o bien un hemicetal intramolecular, originando una estructura cíclica
del monosacárido => se forman anillos pentagonales o hexagonales.
Los anillos pentagonales se denominan
furanósicos por su semejanza con el furano, y los
hexagonales piránósicos por su parecido con el
pirano.
De ahí los nombres fructofuranosa y
glucopiranosa:
OLIGOSACARIDOS:
• DISACARIDOS: x 2 monosacaridos unidos mediante un enlace O- Glicosídico,
con pérdida de una molécula de H2O.
• Dulces
• Solubles en agua
• Cristalizables. Se caramelizan
• Pueden hidrolizarse (romperse por adición de una molécula de H2O), dando los dos
monosacáridos componentes. Hidrólisis mediante medio ácido caliente o por la
acción de enzimas específicas.
• Maltosa
• Isomaltosa
• celobiosa
• Sacarosa
• Lactosa
• OLGOSACARIDOS: x 3-15 monosacaridos
 DISACARIDOS
Maltosa
• “Azúcar de malta” (cebada germinada).
• Se forma al hidrolizarse los polisacáridos almidón y glucógeno.

α, 1-4

C12 H22 O11

Isomaltosa
• Semejante a la maltosa, pero con enlace α:1 – 6.
• Se forma al hidrolizarse los polisacáridos almidón y glucógeno.

Celobiosa
• Formada por la hidrólisis del polisacárido celulosa
Sacarosa
• Se obteniene de la remolacha o la caña de azúcar, aunque presente en muchos otros
vegetales.
• No es reductora
• Dextrógira (+), pero al hidrolizarse se vuelve levógira (-) y se denomina “azúcar
invertido”, como ocurre en la miel.
Lactosa

“Azúcar de la leche” de los mamíferos

- Reductora

β,1-4
Oligosacáridos
• Formados por la unión de 3 a 15 monosacáridos, unidos por enlaces O-
glicosídicos.
• Se encuentran principalmente en la superficie externa de la membrana
celular.
• Gran diversidad y pueden almacenar información
• La gran diversidad se explica porque pueden formarse enlaces O-glicosídicos
muy variados.

Mebrana celular
OLIGOSACARIDOS COMPLEJOS: suelen estar unidos a proteínas o
lípidos los los oligosacáridos que definen los grupos sanguíneos del
sistema ABO
Polisacáridos
Formados x muchos monosacáridos mediante enlaces O-glicosídicos (con
pérdida de una molécula de H2O por cada enlace): entre unos cientos y
varios miles, dando lugar a cadenas muy largas y de elevado peso molecular.
-No son dulces
-No son cristalizables
-No solubles en agua, aunque algunos forman soluciones coloidales (engrudo
de almidón).
-No reductores

Clasificación:
-HOMOPOLISACÁRIDOS: Formados por la unión de un solo tipo de
monosacárido. Ej. Almidón (mezcla de amilosa y amilopectina), celulosa, quitina
y pectina.

-HETEROPOLISACÁRIDOS: Formados por la unión de más de un tipo de

monosacárido. Ej. hemicelulosa, agar-agar, gomas y mucopolisacáridos.
Homopolisacaridos:
Almidón
• Principal reserva alimenticia de las plantas.
• Constituída por 12,000 glucosas
• Mezcla de amilosa y amilopectina.

Amilopectina (20-30mol.)

amilosa
• En la digestión del almidón intervienen dos enzimas: alfa-amilasa y alfa-
dextrinasa, que rompen respectivamente los enlaces alfa (1-4) y alfa (1-6)
• En el proceso digestivo van apareciendo dextrina, maltosa(α1-4),
isomaltosa(α1-6) y finalmente glucosa.
 “Almidón animal”. Se acumula especialmente en células
Glucógeno musculares y hepáticas. Similar a la amilopectina, pero con
ramificaciones cada 8 ó 10 moléculas de glucosa de la cadena
lineal.
 La biomolécula orgánica más abundante del planeta, pues forma
parte de la pared celular vegetal. x 15000 glucosas unidas por
Celulosaenlaces O-glicosídicos β,1-4 en cadenas lineales no ramificadas.
El enlace β,1-4 otorga gran resistencia frente a la presión osmótica.

Insoluble en
agua pero
muy
hidrófila,
por los
puentes de
hidrógeno.

La mayoría de los animales no pueden digerir la celulosa por carecer de

enzimas capaces de romper el enlace β,1-4. No obstante, los herbívoros
(especialmente los rumiantes y termitas) poseen bacterias y protozoos
simbiontes en su tubo digestivo capaces de hidrolizar dicho enlace.
Quitina

Presente en el exoesqueleto de los

artrópodos y en la pared celular de
muchos hongos.
Se forma por la polimerización de
un derivado de la glucosa: la N-
acetil-D-glucosamina, unidas por
enlaces O-glucosídicos beta (1->4),
resultando una estructura muy
similar a la de la celulosa, con
láminas paralelas unidas por
puentes de hidrógeno.
HETEROPOLISACARIDOS
H. SIMPLES: Formado por unidades de monosacáridos simples:

Ejm. Hemicelulosa: Polímeros de xilosa y arabinosa (en Pared celular vegetal)

H. DERIVADOS: Formado por uniones de diferentes tipos de monosacáridos:

Ejm.
• MUCOPOLISACÁRIDOS:
Constituyen una sustancia básica intercelular del tejido conjuntivo, confiriéndole
viscosidad y elasticidad. Ejemplos:
- Sulfato de queratano: por unidades de disacáridos (galactosa y
acetilglucosamina) en tejido conectivo.
- Heparina: (Anticoagulante sanguíneo) presente en algunas células de las
paredes de las arterias, formado por ácidos glucorónicos + ácido iduronicos +
glucosamina + N-acetilglucosamina.
- Condroitin sulfato: formado por unidades de disacáridos repetidos de
(ácido glucorónico + ácetil glucosamina) en sistema intercelular de los
cartilagos.
- Acido hialurónico: forma una cubierta pegajosa en las ovocélulas y en
algunas bacterias patógenas y que también está presente en el líquido
sinovial, está formado por disacáridos repetidos de ácido glucorónico + acetil
glucosamina. En sustancia basal de tejido conectivo, humor vítreo, líquido
sinovila y cordón umbilical
FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LOS GLÚCIDOS

-Función energética
-Función estructural y mecánica
-Función informativa
-Otras funciones
LOS LÍPIDOS

Triglicérido
Ácido graso

• Todos poseen C, H y O Algunos también N, P

• Químicamente son muy heterogéneos (no puede darse una
fórmula general válida para todos los lípidos).
• Presentes en todos los seres vivos, en proporciones variables de
unos a otros y también dentro de un organismo según el tejido Testosterona

(tejido adiposo de animales, muchas semillas y frutos

oleaginosos).

Propiedades físicas:
-Insolubles en agua
-Solubles en disolventes orgánicos (no polares) como éter,
cloroformo, benceno…
-Densidad baja
COMPONENTES:
- Acidos grasos
- Alcohol
- Enlace ester
1. ACIDOS GRASOS:
Son ácidos carboxílicos con cadenas Hidrocarbonadas de
4 a 36 átomos de C (casi siempre con número par de C).
TIPOS:

SATURADOS INSATURADOS
• Alto punto de fusión • Bajo punto de fusión
• De origen animal • De origen vegetal
• Solidos (cebos, • Liquidos (aceites)
mantecas)
 Ácidos grasos saturados

Ejemplos:
CH3-(CH2)14-COOH

CH3-(CH2)16-COOH
 Ácidos grasos insaturados:
Ejemplos:
CH3-(CH2)4 -CH=CH- CH2 – CH=CH(CH2)7 - COOH
CH3-(CH2)7 -CH=CH- (CH2)7 - COOH

CH3-(CH2 -CH=CH)3 - (CH2)7 - COOH

Ácidos grasos

Omega 6
Omega 3
 PROPIEDADES FISICAS DE LOS ACIDOS GRASOS

- Punto de fusión
Mayor longitud de cadena => Mayor punto de fusión
Mayor nº de dobles enlaces => Menor punto de fusión
Propiedades físicas
- Solubilidad
Son moléculas anfipáticas por tener una zona polar (grupo carboxilo) y
otra apolar (cadena carbonada).
• Su grado de Saturación depende del número de dobles enlaces
“Cabeza”
Zona polar HIDRÓFILA
Zona apolar
“Cola” HIDRÓFOBA
En contacto con H2O:

R-COOH R-COO- + H+
Se produce una ionización del grupo carboxilo
Se forman películas superficiales, micelas y bicapas

MICELAS
En la superficie externa se sitúan
las cabezas polares
interaccionando con la fase
acuosa.
Las colas apolares se sitúan en el
interior.
2. MOLECULAS DE ALCOHOL COMPONENTES DE LOS LIPIDOS:
1. GLICEROL (3c)

2. ESFINGOSINA (18c)
1. DOLICOL (18c)

Fosfato de dolicol

2. MIRICILO (30c)

Alcohol de la cera de abejas

3. ENLACE ESTER.
Enlace ester
 SAPONIFICABLES

INSAPONIFICABLES
 QUÍMICA Mediante álcalis (= bases)
Las grasas pueden sufrir HIDRÓLISIS Obtención de jabones
(saponificación)
ENZIMÁTICA Mediante lipasas que
digieren (hidrolizan)
las grasas

saponificación
Los jabones emulsionan las grasas
 1. LIPIDOS SIMPLES: Esteres de Alcohol + acidos grasos

A. Trigliceridos: Esteres de alcohol + acidos grasos

HOMOGLICERIDOS: R1= R2 = R3
Tripalmitina (grasa de la leche de vaca)
Trioleina (grasa de la aceituna)
Triestearina (grasa de la vaca)

HETEROGLICERIDOS: R1≠ R2 ≠ R3
Grasa humana ( 2 acidos oleicos + 1 estearico)
 Triacilglicéridos = Triglicéridos = triacilgliceroles = grasas = grasas neutras
• A temperatura ambiente pueden ser líquidos (aceites), sólidos (sebos) o
semisólidos (mantecas)
• Se forman por la esterificación de la glicerina con 3 moléculas de ácidos grasos.

CH3 (CH2 )14 COOH + HO CH 2 CH3 (CH2 )14 CO O CH 2

CH3 (CH2 )14 COOH + HO CH CH3 (CH2 )14 CO O CH + 3 H 2O

CH3 (CH2 )14 COOH + HO CH 2 CH3 (CH2 )14 CO O CH 2

Ácido palmítico + Glicerina Tripalmitina

(Ej.) (= glicerol = propanotriol)

También existen los

-MONOACILGLICÉRIDOS: por 1 ac.graso
-DIACILGLICÉRIDOS:por 2 ac.grasos

-TRIACILGLICÉRIDOS SIMPLES
-TRIACILGLICÉRIDOS MIXTOS
Al perderse los grupos hidroxilo, en la
Con ác.grasos distintos esterificación, los acilglicéridos son
moléculas apolares.
FUNCIONES DE LOS TRIGLICERIDOS
• En animales: se encuentra en los adipocitos del
tejido adiposo
• Aprox. doble de calorías / gramo que glúcidos y
proteínas (9 kcal/g frente a 4 Kcal/g)
• Ventaja evolutiva: más energía en menos peso =>
-Reserva energética movilidad (además, el glucógeno es hidrofílico => se
almacenaría demasiada agua)
En plantas: principalmente en semillas y frutos secos

-Aislamiento térmico y físico

 B. Ceras
• Son ésteres de ácidos grasos de cadena larga (14 a 36 átomos de C) con alcoholes
también de cadena larga (de 16 a 30 átomos de C).
• Sólidas a temperatura ambiente (p.f. de 60 a 100ºC) Totalmente insolubles en agua

Funciones biológicas:

-Recubrimiento-aislamiento
Recubre el pelo de mamíferos, plumas de aves…
Cera de abejas, cerumen del oído…
Cubierta cérea de la hojas y frutos

-Reserva energética
En algunas especies del plancton marino
2. LIPIDOS COMPUESTOS:
Fosfolipidos
Esfingolipidos
Glicolipidos
Lipoproteínas

Son principalmente estructurales de las membranas celulares

De los fosfolípidos hay que
recordar…
 FOSFOLÍPIDOS

AMINOALCOHOL O
POLIALCOHOL

GRUPO FOSFATO O

OH P OH

CH 2
O
CH O C CH 2
CH 2
... CH CH ... CH 2 CH 3

CH 2
O C CH 2
CH 2
... ... CH 2
CH 2 CH 3

GLICERINA
O
ÁCIDOS GRASOS
1. FOSFOLIPIDOS : GLICEROFOSFOLIPIDOS

Cardiolipina (difosfatidilglicerol)
 2. FOSFOLIPIDOS: ESFINGOFOSFOLIPIDOS
Acido graso esfingosina Á. fosforico colina

Ceramida:
esfingosina + acido graso

Esfingomielina: ceramida + acido fosforico-colina

Las esfingomielinas son

abundantes en vaina
mielínica (protege axones,
sistema nervioso, y cerebro
3. GLUCOLIPIDOS: ó ESFINGOGLICOLIPIDOS

• Forman parte de glicocaliz (5%)

Función:
• Protección celular (G.S.),
• Reconocimiento celular (C.epit. pH
intracelular),
 Glucoesfingolipidos:
1. Cerebrosidos: Esfingosina+a.graso+monosacarido(glucosa
ó galactosa) formando glucocerebrósido ó
galactocerebrósido.
Los galactocerebrosidos son abundantes en el SNC, cerebro
(en la sustancia blanca)
2. Gangliosidos: Esfingosina+á.graso+polisacarido (acido
siálico) formando el ácido N-Acetil neuramínico (NANA) que
imparte a la cubierta celular carga negativa, abunda en la
sustancia gris del cerebro.

En S.N. cerebro. Su c-, influye en el campo electrico

de la membrana
3. Sulfátidos:
Esfingosina + á. graso + H2SO4 -o- galactosa
Ester sulfúricos de los galactocerebrósidos, presentes en tejido nervioso.
Lípidos de membrana: fosfolípidos y esfingolípidos

Funciones biológicas:
-Muy anfipáticas => forman bicapas en medio acuoso
-Las bicapas tienden a cerrarse formando vesículas que pueden autorrepararse
-Función: estructural (presentes en todas las membranas celulares)
3. LIPIDOS DERIVADOS: insaponificables
Esteroides
Terpenos
vitaminas
A. ESTEROIDES: Derivados del esterano
 ESTEROIDES: Derivados del esterano
(= ciclopentanoperhidrofenantreno)

Un grupo
importantes son los -En membranas de células animales
ESTEROLES como el
colesterol: -En plasma sanguíneo, unido a proteínas
•Ácidos biliares
-Da lugar a: •Vitamina D (=>metabolismo de Ca y P)
•Hormonas sexuales

Otros: -Estradiol Testosterona

-Estigmasterol: en membranas de la célula vegetal -Progesterona
-Ergosterol: en membranas celulares de hongos
•Otras hormonas: H. corticosuprarrenales
(cortisol y aldoesterona)
Esteroides
 4. COLESTEROL

- 25% de células nerviosas

- Su estructura en silla alterna la organización regulada de la membrana
- Controla la fluidez de l membrana.
- Ofrece estabilidad a cambios de temperatura.
- Establece rigidez.
- En vegetales, los esteroles que se encuentran en la membrana son:
campesterol, ß-sitosterol, estigmasterol, Δ5-avenasterol y brasicasterol.
En hongos y levaduras, el ergosterol suele ser el principal esterol y
micosterol.
B. ISOPRENOIDES: Derivados del isopreno

CH3
CH2 = C – CH = CH2

ISOPRENO (2 metil - 1, 3 butadieno )

 LÍPIDOS SIN ÁCIDOS GRASOS ( = lípidos insaponificables)

ISOPRENOIDES: Derivados del isopreno

Se clasifican según el número de unidades de isopreno:
Mentol
MONOTERPENOS Ej.
2 isoprenos

Y vitaminas liposolubles
DITERPENOS A, E y K

4 isoprenos Ej. (componente de la clorofila)

TRITERPENOS
6 isoprenos Ej.

TETRATERPENOS
(= CAROTENOIDES)
8 isoprenos Ej.

Muchos isoprenos
POLITERPENOS Ej.
POLI-ISOPRENOIDE:

- Dolicol fosfato: utilizado en el transporte de azúcares activados en la síntesis

asociada a la membrana de glucoproteínas y algunos polisacáridos.

(n=15-19)
Terpenos

Carotenos,
xantófilas,
fitol,
vitamina A,
vitamina E y
vitamina K
aromas
C. PROSTAGLANDINAS:

• Las prostaglandinas son un conjunto de sustancias de carácter lipídico

derivadas de los ácidos grasos de 20 carbonos (eicosanoides), que
contienen un anillo ciclopentano y constituyen una familia
de mediadores celulares, con efectos diversos, a menudo
contrapuestos.
• Las prostaglandinas afectan y actúan sobre diferentes sistemas del
organismo:
• Sistema nervioso, el tejido liso, la sangre y el sistema reproductor;
• Juegan un papel importante en regular diversas funciones como la
presión sanguínea, la coagulación de la sangre, la respuesta
inflamatoria alérgica y la actividad del aparato digestivo.
 Funciones de los lípidos
Reserva: dada principalmente por la acumulación
de triacilglicéridos en tejidos adiposos y semillas.
Estructural:
formación de membranas biológicas, dado por
fosfolípidos, esfingolípidos, colesterol, glucolípidos
principalmente.
Recubrir estructuras: ceras
Mantener la temperatura y proteger órganos:
triglicéridos.
 LAS PROTEINAS
1. Características generales.
• La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más antiguo, lo
primero”.
• Las proteínas son biopolímeros de aminoácidos, de PM elevado;
• Moléculas codificadas en un gen.
• Constituidas por C, H, O, y N, también pueden contener S, P en menor
proporción Fe, Cu, Mg, Y.
 AMINOACIDO:
En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:
• Un grupo amino –NH2
• Un grupo carboxilo –COOH
• Un hidrógeno
• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes.

H
Monómero
AMINOÁCIDO
H2N C COOH

R
73
 Aminoácidos proteicos: 20
Aminoácidos no proteicos: derivados de
los anteriores, en paredes celulares de
bacterias…

Aminoácidos esenciales:
8 en humanos, que no podemos sintetizarlos, los tomamos en la dieta:
Treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina,
fenilalanina. Además histidina, arginina (en infancia) en total 10

Aminoácidos No esenciales:
10 en humanos, podemos sintetizarlos, sin tomamos en la dieta:
Glicina, alanina, prolina, serina, cisteína, tirosina, asparagina,
glutamina, ácido aspartico, ácido glutámico.
 CARACTERISTICAS DE LOS AMINOACIDOS:
1. Estereoisomería (enatiomeros D y L)

Configuración L Configuración D

Grupo amino

Imágenes especulares

Grupo carboxilo

En la naturaleza la forma L es la más abundante y todas las proteínas están formadas por L-Aa
2. Carácter anfótero de los aminoácidos

A pH = 7 (condiciones fisiológicas) los Aa se encuentran doblemente ionizados (iones

hibridos, zwiterion)

En medio ácido (exceso de H+) se En medio básico (exceso OH-) el

comporta como una acido y queda grupo NH2 se comporta como una
cargado positivamente, ya que los base, liberando H+; con lo que pierde
protones aceptan el –COO- su carga positiva.
 Clasificación de aminoácidos Hidrófobos
(no polares)
Hidrófilos
Según la polaridad (polares)
del radical Ácidos
(-COOH)
Básicos
(-NH2)
Aminoácidos
Ácidos

Alifáticos Básicos

Según la estructura
Aromáticos Neutros
del radical

Heterocíclicos
Aminoácidos no polares o hidrofóbicos.
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)

Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Prolina (Pro) Triptófano (Trp)

Aminoácidos polares sin carga
Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys)

Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr)

 Aminoácidos polares con carga
Carga positiva
Carga negativa Lisina (Lys) Arginina (Arg)

Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)

Histidina (His)
Enlace peptídico
1. Los aminoácidos se unen mediante enlace amida denominado enlace
peptídico a través del grupo carboxilo y el grupo amino.
2. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la
cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
3. Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.

81
UNIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.
 Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se denomina dipéptido, si es
tres, tripéptido. etc.
 Si es inferior a 50 aminoácidos se denomina péptido.
 Por más de 50 aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de 5000 se habla
de proteína.

83
 La estructura de las proteínas

Estructura Estructura Estructura Estructura

primaria secundaria terciaria cuaternaria
α-hélice

β-lámina plegada
Estructura primaria

85
Estructura secundaria

Hélice de colágeno Conformación β

Puentes de hidrógeno

Los enlaces puente de hidrógeno se establecen entre el H

unido al N y el O.
 Conformación-β

ANTIPARALELA PARALELA

87
 Estructura terciaria
• La conformación terciaria de una
proteína le da aspecto globular
tridimensional del polipéptido.

• Las interacciones que intervienen

son:
• Interacciones hidrofóbicas
entre restos laterales no
polares.
• Uniones de Van der Waals.
• Puentes de Hidrógeno.
• Interacciones iónicas.
• Puentes Disulfuro.
• Esta estructura está altamente
influenciada por la estructura
primaria.

88
Interacciones que intervienen
en el plegamiento de la
estructura terciaria

89
• La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y en
disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc

• Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces

entre los radicales R de los aminoácidos.

90
 Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa
Grupo hemo Codos sin estructura α-
hélice Codo

Sectores en
α-hélice

Sectores en
conformación β
Sectores con estructura
α-hélice

Elastina en estado relajado y extendido Proteína simple con dos dominios estructurales

Sustrato

Dominio A Dominio B
Cadena polipeptídica de
elastina Sustrato fijo
 Estructura cuaternaria
1. La estructura cuaternaria es la unión mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe
el nombre de protómero (subunidad o monómero)
3. Según el número de protómeros que se asocian.
las proteínas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
• Dímeros, como la hexoquinasa.
• tetrámero como la hemoglobina.
• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
• Polímeros, cuando en su composición
intervienen gran número de protómeros.
(cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las células
musculares, etc).

92
 Estructura cuaternaria

• Las interacciones que estabilizan la estructura

4ternaria en general son uniones débiles:

• Interacciones hidrofóbicas.
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Fuerza de Van der Waals.
• En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro,
en el caso de las inmunoglobulinas.

93
 Hemoglobina Insulina

Grupo hemo
Cadena β Enlace disulfuro
Cadena α

Cadena β

Cadena α
 Propiedades de
las proteínas

Desnaturalización Capacidad
Solubilidad Especificidad
y renaturalización amortiguadora

De función

De especie

95
Agentes desnaturalizantes de las proteínas
I. Físicos

1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones

cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se
enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por

un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromoproteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

97
 HOLOPROTEÍNAS
Más complejas que las fibrosas. Forman
1. Globulares estructuras compactas, casi esféricas,
Globulares: solubles en agua o disolventes polares.
Son responsables de la actividad celular

1. Globulinas: parte proteica de la hemoglobina

2. Albúminas: Seroalbúmina (sangre, transporte), ovoalbúmina (huevo, reserva),
lactoalbúmina (leche, reserva)
3. Glutelinas: Glutelina del trigo, orizeina del arroz.
4. Prolaminas o gliadinas: rico en prolina, zeina del maiz, gliadina de trigo, hordeina de
la cebada, solamina de papa.
5. Protaminas: rico en arginina: Salmina del salmón, clupeina de los arenques, Esturina
del esturión.
6. Histonas: Ricos en lisina y arginina: H1, H2A, H2B, H3, H4.
7. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
8. Tubulinas: Cilios, flagelos y centriolos.
9. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .

98
 HOLOPROTEÍNAS

2. Fibrosas o filamentosas
Fibrosas:
Más simples que las globulares. Forman
estructuras alargadas, ordenadas en una
sola dimensión, formando haces
paralelos. Son responsables de funciones
estructurales y protectoras

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
5. Actina y Miosina: Actina=filamentos deltados de las miofibrillas
Miocina=filamentos gruesos.
6. Fibrinogeno: soluble en el plasma sanguíneo coagulación
sanguínea.
99
 HETEROPROTEÍNAS

1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante, proteínas de

membrana (glicocálix)
2. Proteoglicanos: Heteropolisacárido con ácidos urónicos
3. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. (HDL,
LDL…)
4. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas.
5. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos, que
transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos,
de color azul y que contiene cobre), hemeritrina (que contiene Fe y transporta oxígeno
en la sangre de invertebrados)
6. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la leche, vitelina en la yema de
huevo, caseína en queso...
7. Metaloproteínas: Mg, Zn, Cu, Mn, Fe,

100
La Hb se encarga del transporte de oxígeno del aparato respiratorio hacia los tejidos
periféricos; y del transporte de CO2 y H+ de los tejidos periféricos hasta los pulmones para
ser excretados.
Posee estructura cuaternaria, formada por 4 cadenas polipeptídicas (dos α de 141 Aa y dos β
de 146 Aa). Cada cadena posee un grupo hemo (grupo prostético) tetrapirrol cíclico que les
da color rojo a los hematíes, que posee un átomo de hierro en estado ferroso (Fe 2+)
FUNCIONES:

1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil

102
ENZIMAS
• Son biocatalizadores proteicos que participan en las reacciones químicas biológicas de los
procesos metabólicos como las endergónicas o anabolismo y exergónicas o catabolismo, gracias a
su acción catalítica y su especificidad por el sustrato transforman, moléculas complejas en simples
o viceversa; toda enzima presenta uno o más centros o sitios activos al cual se une el sustrato
sobre el cual actúa la enzima durante la reacción forman el complejo temporario enzima-sustrato;
terminada la reacción la enzima se libera en forma intacta para volver a actuar sobre otro sustrato
que sea de la misma naturaleza, mientras que el sustrato ha sufrido transformaciones químicas
dando lugar a uno o más productos; las enzimas por ser de naturaleza proteica están expuestas a
la desnaturalización por cambios de pH, temperaturas altas o sustancias precipitantes. Cumplen la
función de acelerar la velocidad de la reacción y disminuir la energía de activación.
ESTRUCTURA Y COMPOSICION
• Sitio catalitico: Zona de la enzimas que se
une al sustrato que acelera la
transformación consta de dos zonas:
• Zona de fijación: serie de aminoácidos
que permiten la adhesión al sustrato. Zona de
fijación
• Zona de catálisis: Secuencia espe´cífica
de aminoácidos catalíticos que
interaccionan con el sustrato para que Zona de
pase al estado activado. catalisis

• Sitio regulador: Porción de la molécula,

sujeta a modificación-
PROPIEDADES
1. Son de naturaleza proteíca y de consistencia
coloidal.
2. Son solubles en agua, soluciones salinas diluidas y
soluciones alcoholicas.
3. Son coloreadas e incoloras.
4. Actuan en pH específico.
Ptialina pH neutro
Tripsina pH 7.5-8
Pepsina pH 1.2-3
La mayoría de enzimas a pH 7.
5. Especificidad: por su acción en un determinado
sustrato. (modelo de llave y cerradura), toda enzima es
específica para un determinado sustrato. Existen 3
tipos de especificiada:
1. E. absoluta: La enzima reconoce un solo tipo de sustrato Ejm. D-Fructosa 6P
transferasa sobre L.Frutosa.
2. E. de grupo: La enzima reconoce un grupo de moléculas similares Ej. Alfa-
glucosidasa sobre enlaces alfa glucosídicos.
3. E. de clases: La enzima no depende de la molécula sino del enlace Ej. Fosfatasas
separan grupos fosfato de culaquier molécula.
Nomenclatura
• La mayoría de las enzimas lleva el nombre del sustrato terminando en
asa (ej. Proteasa, lipasa, gluconasa, etc.) o de la reacción que cataliza
existen algunas que terminan en “ina” como pepsina, tripsina, renina,
tialina.
MECANISMO DE ACCION
1. Reconocimiento: Por colisión
2. Anclamiento: De acuerdo a la hipótesis de Fisher:
• Llave o cerradura: E + S ES (no existe modificación al unirse, no valido para moléculas
complejas.
• Anclaje Inducido : E y S modifican su conformación al acoplarse (+aceptable)
3. Acción Catalítica: Catálisis acido-base.
4. Formación y liberación del producto:
E + S  ES  E + P
TIPOS DE ENZIMAS
1. Enzimas Protéicas: Son proteínas activas.
2. Enzimógenos: o proenzimas o cimógenos: Se encuentran dentro de
la célula y al salir son atacadas por enzimas protesasas y se activan.
Pepsinógeno  Pepsina
Proteasa + HCl

Tripsinógeno  Tripsina intestinal

Esterosinasa

Quimiotrisinógeno  Quimiotripsina
Tripsina

Amilasa salival  Amilasa activa

Cl-
3. Holoenzimas:
Apoenzimas + Grupo Prostético
(carece de actividad) Se une a la apoenzima x enlace covalente.
Grupo Prostético
Orgánico o coenzima: No proteico (NAD, NADP, FAD,
FMN, ADP, CoA, AMP, ATP,
(Vit B1, B6, B12 etc.).
Las coenzimas solo se combinan a la apoenzima durante la reacción terminada esta se disocian y
son aceptores de los átomos de hidrógeno que se liberan del sustrato oxidado para luego ceder a
otra molécula la que se reduce, y participan en las reacciones anabólicas y catabólicas.

Inorgánico o cofactor: Iones metálicos, Zn, Cu, Fe, Mg,

Mn, K, Na, Ca.
Los citocromos son proteínas conjugadas, enzimas de la cadena respiratoria que está
fuertemente unidas a su grupo prostético hemo antes y después de la reacción y cumplen la
función de transportar electrones.
FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• Temperatura.- la temperatura optima es la de 37º; las temperaturas bajas o

febriles solo inactivan se lleva acabo la reacción en forma muy lenta mientras
que en temperaturas altas como de 50º a más grados no solo inactivan sino que
la desnaturalización quedando su actividad enzimática inactivada en forma
irreversible.
• Cambios de pH, también denaturan a las enzimas puesto que cada enzima solo
cataliza en medios de pH específico.
• Inhibidores.- existen sustancias inhibidoras algunas presentan una estructura
similar al sustrato, ambos compiten por el sitio activo de la enzima y bloquean
su acción; el incremento del sustrato permite que la enzima trabaje; otras
presentan una estructura distinta al sustrato, se localiza en otro sitio actividad
de la enzima y bloquean su actividad.
• Los iones como plomo y mercurio también son inhibidores y al combinarse en
forma temporal o permanente afectan a la actividad catalítica.
• Concentración de sustrato: En toda reacción enzimática, si se incrementa la
concentración del sustrato se produce un aumento de velocidad de formación del
producto, tendiente a restablecer el equilibrio químico entre la concentración de
sustrato y la del producto por consiguiente a mayor cantidad de sustrato mayor
actividad enzimática.
• Venenos.- el cianuro bloquea la acción de la última enzima de la cadena
respiratoria que es el citocromo oxidasa o citocromo a3 también el veneno de
arañas, avispas, etc.
CLASIFICACION
• https://www.youtube.com/watch?v=EiHZeCx75Ao
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