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    Sí jajaja xD pero no me acuerdo de la pandemia de COVID 19 en la familia de la que no me acuerdo de la pandemia de COVID 19 en la familia de la que no me acuerdo de la pandemia de COVID 19 en la

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    SERINA PROTEASA

    Son enzimas proteolíticas llamadas así porque tienen un mecanismo catalítico común. Se
    caracterizan por la presencia de un grupo serina en su sitio activo. Incluyen enzimas
    digestivas de las procariontes y eucariontes. Así como proteínas especializadas que
    participan en el desarrollo y en otros numerosos procesos.
    Clasificación.
    1. Quimotripsina: es específica para un residió hidrófobos voluminoso que precede al
    enlace que da escindirse.
    2. Tripsina: es específica para un residuo de carga positiva.
    3. Elastasa: específica para un residuo neutro pequeño.
    Estas tres enzimas son digestivas que se sintetizan en el páncreas y se secretan en el
    duodeno. Catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos, pero con diferentes especificidades
    para las cadenas laterales que rodean el enlace que va a cortarse.

    ESTRUCTURA:
    La quimotripsina, la tripsina y la elastada presentan similitudes muy marcadas: las
    estructuras primarias de estas enzimas de 240 residuos son idénticas en alrededor de un
    40, sin embargo, todas las enzimas tienen una Ser reactiva y una His esencial para la
    catalisis.

    Las especificidades por los sustratos se han explicado solo en forma parcial. Estos tres
    residuos forman una constelación unida por puentes de hidrógeno llama tríada catalítica.

    ● En la quimotripsina, su cadena lateral voluminosa de los residuos preferidos Phe,


    Trp o Tyr, que aporta el grupo carbonilo del enlace peptídico que va a cortarse,
    encaja de modo Perfecto en un bolsillo hidrófobo.
    ● En la tripsina, se encuentra en el fondo del bolsillo de unión (residuo aniónico Asp).
    Las cadenas laterales catiónicas de los residuos preferidos de la Triptasa, Arg y Lys,
    pueden por consiguiente formar pares iónicos con este residuo de Asp.
    ● La elastasa hidroliza con rapidez a una proteína que es casi indigerible, la elastina
    (un componente importante del tejido conectivo).
    Las similitudes entre estos residuos indican que estas proteínas se originaron en
    duplicaciones del gen de una serina proteasa ancestral seguida por la evolución de las
    enzimas formadas.

    CARACTERÍSTICAS DE LA SERINA PROTEASA:


    1. La serina proteasas muestran evolución divergente y convergente .
    2. Las serinas proteasas utilizan varios mecanismos catalíticos:

    3. Las serina proteasas se unen preferentemente en el estado de transición.


    4. Los puentes de hidrógeno que se encuentran en estas enzimas pueden estabilizar el
    estado de transición. Estos puentes de hidrógeno de barrera baja (LBHB) son
    inusualmente cortos y fuertes.

    CIMÓGENOS
    Las enzimas proteolíticas suelen biosintetizarse en forma de precursores inactivos
    conocidos como cimogenos (los precursores enzimáticos se conocen como pro enzimas).

    CLASIFICACIÓN DE LOS COMOGENOS:


    ● la activación del tripsinógeno, el cimógeno de la tripsina se produce cuando entra
    en el duodeno procedente del páncreas.
    ● La proelastasa, el cimógeno de la elastasa, es activada por un solo corte de la
    tripsina que escinde un corto péptico N-terminal.

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