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Práctico Proteínas

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Práctico nº2: Proteínas Fundamento teórico

a) Proteínas
Las proteínas son biopolímeros de elevada masa molecular; son macromoléculas
resultantes de la unión de largas cadenas polipeptídicas. Los polipéptidos resultan del enlace
entre aminoácidos, a este enlace se denomina peptídico.
Los aminoácidos son compuestos difuncionales que poseen grupo carboxilo y un grupo
amino. Los que constituyen las proteínas son tan solo 20 y poseen dichos grupos
funcionales en carbonos contiguos, de allí la denominación de -aminoácidos.

Fórmula general de un -aminoácido

-R es un radical alquilo, un anillo aromático o un heterociclo.

De la unión de los -aminoácidos con pérdida de agua surgen los péptidos.

Enlace peptídico

b) Leche
La leche es un alimento completo, pues contiene todas las sustancias indispensables para
el mantenimiento del individuo.
Entre esas sustancias se encuentra las proteínas de la leche que se pueden clasificar en:
las que se encuentran absorbidas en la película que rodea los glóbulos de grasa. Son una
pequeña cantidad.
Las proteínas del suero constituyen 3 grupos: 1) caseínas 2) albúminas 3) globulinas
La caseína (del latín caseus, "queso") es la proteína característica de la leche (80% del total)
y puede ser precipitada acidificando la leche. En la leche, se encuentra en la fase soluble
asociada al calcio (fosfato de calcio) en un complejo que se ha denominado caseinógeno.

1 Pos laboratorio: Proteínas Prof. Claudia Uzal


 Se encuentra en una proporción entre 2,8% y 3,0% y en forma de micelas.
 Su punto isoeléctrico es pH = 4,7.
 Tiene un alto contenido de fósforo por lo cual se la clasifica como fosfoproteína.
 Se utilizan en la industria del queso, en la industria papelera, en la fabricación de
pegamentos y pinturas, etc.

c) Reacciones de reconocimiento

1) Reacciones de precipitación
Son producidas por la acción de reactivos y agentes que alteran el estado coloidal de las
soluciones de proteínas provocando la separación de la fase dispersa por desnaturalización
de las proteínas. La desnaturalización de las proteínas provoca la ruptura de las estructuras
secundarias, terciarias y cuaternarias de ellas.
Estos agentes físicos pueden ser el calor, el etanol, ácidos fuertes, sales de metales
pesados, etc.
La caseína precipita en su pH isoeléctrico = 4,7. El etanol se adiciona además porque
deshidrata y coagula la proteína.
2) Reacciones de coloración
Las reacciones de coloración son producidas por la acción de reactivos y depende de la
estructura química de la proteína. En éstas reacciona la estructura primaria y sirven para
identificar los enlaces peptídicos o los restos de aa.
2a) Reacción de Biuret
Sirve para caracterizar la unión peptídica, por lo tanto la dan todas las proteínas. El color
observado se debe a la formación de un complejo (soluble en agua) entre el ión cobre (II) y
los pares de electrones sin compartir del nitrógeno del enlace peptídico.
La reacción debe su nombre al biuret, una molécula formada a partir de dos de urea (H2N-
CO-NH-CO-NH2), que es la más sencilla que da positiva esta reacción, común a todos los
compuestos que tengan dos o más enlaces peptídicos consecutivos en sus moléculas.

2 Pos laboratorio: Proteínas Prof. Claudia Uzal


2b) Reacción xantoproteica

Sirve para caracterizar los aminoácidos con grupos aromáticos de las proteínas, ya
que estos se nitran por acción del HNO3 y producen la coloración característica. Esta
reacción da positiva si en la proteína se encuentran los aminoácidos fenilalanina, tirosina o
triptófano.

fenilalanina fenilalanina nitrada

2c) Reactivo de Millón


Sirve para caracterizar los aminoácidos con grupos fenólicos de las
proteínas. Si en la proteína hay tirosina la reacción da positiva.
Este reactivo consiste en una solución de nitrato de mercurio (II), en solución de ácido
nítrico-nitroso, siendo esta la reacción que da lugar con la tirosina. La reacción da un
coágulo blanco que por calentamiento forma un coágulo color rojo carne que identifica los
restos de tirosina.

3 Pos laboratorio: Proteínas Prof. Claudia Uzal

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