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ENZIMOLOGIA Y BIOENERGETICA

DAVID ALEJANDRO VELASCO

LEIDI TATIANA ORDOÑEZ HIDLAGO

MARIA ISABEL ENRIQUEZ CASTRO

Tutor:

María Consuelo Bernal

Grupo: 151030_16

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA UNAD

ESCUELA DE CIENCIAS DE LA SALUD ECISALUD

PROGRAMA DE ENZIMOLOGIA Y BIOENERGETICA

PASTO

2020
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INTRODUCCION

En este trabajo se desarrolló la temática sobre Enzimología y Bioenergética dando respuesta a

las preguntas realizadas en la guía sobre enzimas y como están involucradas en las reacciones

químicas en los sistemas alimentarios y biotecnológicos, y las funciones que realizan. También

se estudió la cinética enzimática, la transformación de sustratos y las velocidades de

transformación.

Otro tema que se trató son los procesos de reducción y de oxidación y la energía que se

necesita para el desarrollo de los mismos.

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¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre el que actúa?

Existe un sistema internacional para la nomenclatura y clasificación de las enzimas creado por

la Enzyme Commission EC) de la IUBMB b. International Union of Biochemistry and

Molecular Biology) que evita imprecisiones y ambigüedades.

El sistema adoptado internacionalmente asigna la terminación asa al nombre de la enzima

y sólo por razones de uso se han conservado nombres triviales como tripsina, quimotripsina,

pepsina, papaína y algunos otros.

La clasificación se establece según el tipo de reacción química catalizada y la división en

grupos según el tipo de reacción junto con el nombre del sustrato, proporciona la base para el

nombre individual de cada enzima.

En consecuencia, resultan seis clases principales de enzimas:

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Clases principales de Enzimas

Clase Nombre Acción Catalítica

1 Óxido Catalizan reacciones de óxido-reducción.

. Reductasa Catalizan reacciones de transferencia de grupos.

2 Transferasas Catalizan reacciones de hidrólisis de enlaces covalentes C- O, C-

. Hidrolasas N, C-C, etc.

3 Catalizan reacciones que implican formación de un doble

. Liasas enlace debido a la remoción de un grupo o desaparición de un doble

enlace por adición de un grupo.

4 Reacciones de isomeración.

. Isomerasas Reacciones en las que se forma un enlace entre dos

Ligasas átomos, acompañada de un consumo de energía.

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1. OXIDORREDUCTASAS: catalizan reacciones de oxidación reducción. Los electrones

que resultan eliminados de la sustancia que se oxida son aceptados por el agente que causa la

oxidación agente oxidante), que sufre así un proceso de reducción. El principal agente oxidante

es el 0 2 que está implicado en numerosas reacciones de oxidación irreversibles. En los

sistemas biológicos, el FAD y NAD+ participan en numerosas reacciones de óxido-reducción.

Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno H) o electrones

be-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

AH2 + A +

B BH2
Ared + Box A

ox +

Bred

Ejemplos son el succinato deshidrogenasa o el citocromo c oxidasa.

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2. TRANSFERASAS: transfieren un grupo químico de una molécula a otra. Las quinasas,

muy importantes en muchos procesos biológicos, son un tipo especial de transferasas que
catalizan la transferencia de un grupo fosfato a otra molécula desde un nucleósido trifosfato.

Catalizan la transferencia de un grupo químico distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro,

según la reacción:
A-B +
A + C-B
C

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la siguiente figura:

glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

3. HIDROLASAS: son un tipo especial de transferasas que transfieren un grupo OH desde el

agua a otro sustrato. Se segregan del anterior grupo de enzimas por su carácter irreversible. El

sustrato típico suele ser un enlace éster incluyendo el fosfodiéster de los ácidos nucleicos) o

amida.

Catalizan las reacciones de hidrólisis:

A-B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

lactosa + agua glucosa + galactosa

4. LIASAS: generalmente catalizan la escisión reversible de enlaces carbono-carbono como

en el caso de las aldolasas. En algunos casos, como consecuencia de la ruptura del enlace, se
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generan nuevos dobles enlaces o anillos. Otras enzimas de esta clase forman y rompen enlaces C

— N o liberan C 0 2 descarboxilación). En el caso de formación de enlaces, estas enzimas no

requieren energía de nucleósidos trifosfato y se denominan sintasa. Un ejemplo de sintasa es el

citrato sintasa, que cataliza la primera etapa del ciclo del ácido cítrico: la condensación del acetil

CoA con el oxalacetato para dar citrato.

Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A-B A+B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

ácido acetacético CO2 + acetona

5. ISOMERASAS: catalizan reacciones que suponen un movimiento de un grupo o un doble

enlace dentro de la molécula, lo que hace que se obtenga un nuevo isómera conversión de formas

D a L, epímeras). Si se cambia la posición de un grupo fosfato la enzima se llama mutase.

Catalizan la interconversión de isómeros:

A B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las

reacciones representadas en la tabla inferior:

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6. LIGASAS: catalizan la formación de enlaces carbono-carbono, pero, a diferencia de las

liasas b grupo 4), requieren energía que obtienen de la hidrólisis de ATP y se denominan

sintetasas.

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato ATP,

GTP, etc.):

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

2. DESCRIBA LAS FUNCIONES LOS MECANISMOS DE ACCIÓN, LOS

SUSTRATOS SOBRE LOS QUE ACTÚAN, Y REACCIÓN QUE CATALIZAN, LAS

SIGUIENTES ENZIMAS:

Lipasa

Proteasa

Lactasa

Papaína

Tripsina

Sacarasa
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a.-Lipasa

Son una clase general de enzimas que descomponen las moléculas de grasa. Las grasas,

también llamadas lípidos, existen en muchas formas; diferentes tipos de grasas requieren

diferentes lipasas para degradarlos. El cuerpo utiliza lipasas para digerir las grasas y también

depende de las lipasas para ayudar a mover el colesterol en el cuerpo.

Sobre los triacilglicéridos actúa principalmente la lipasa pancreática, junto con la colipasa.

Estas enzimas hidrolizan los triacilglicéridos de la dieta dando, por cada molécula inicial, un

monoacilglicerol y dos moléculas de ácidos grasos, aunque pueden liberar glicerol en algunos

casos. Dichas sustancias ya son anfipáticas y pueden atravesar con facilidad las membranas

celulares, pudiendo ser asimiladas por las células de la mucosa intestinal bFig. 14- 1). Una vez

dentro de la célula, los lípidos son reconstruidos en triacilglicéridos.

Sobre los fosfolípidos actúa la fosfolipasa A2, liberando un ácido graso y un acil

lisofosfolípido; mientras que, sobre los ésteres de colesterol, interviene el colesterol esterasa

rindiendo colesterol y ácidos grasos. Todos estos compuestos anfipáticos son asimilados por los

enterocitos y, de igual manera que se ha descrito con los triacilglicéridos, en su interior, se

regeneran los lípidos iniciales.

Para poder ser transportados al resto del organismo, los lípidos no pueden estar en forma libre,

sino que deben constituir un complejo estable uniéndose a las apoproteínas para originar las

llamadas lipoproteínas. En el intestino se origina, principalmente, un tipo de lipoproteína

denominado quilomicrón.

Otra función importante de las lipasas es ayudar a tu cuerpo a empaquetar el colesterol para su

transporte en el torrente sanguíneo. Una lipasa específica llama la LCAT -abreviatura de lecitina

colesterol aciltransferasa- se combina con ácidos grasos, ambos de los cuales son moléculas de
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lípidos, o tipos de grasa. El cuerpo empaqueta las moléculas resultantes en partículas

transportadoras como LDL y HDL -comúnmente denominados colesterol malo y colesterol

bueno, respectivamente- y los mueve hacia o lejos de las células.

El cuerpo utiliza otros tipos de lipasas también. Algunas de estas enzimas descomponen los

componentes celulares, mientras que otras descomponen las grasas que aíslan las células

nerviosas. Uno de las más interesantes es la fosfolipasa, que el cuerpo utiliza para descomponer

y reciclar los componentes de la membrana celular. Las serpientes de cascabel utilizan un tipo de

fosfolipasa con sus víctimas de mordeduras para "predigerir", rompiendo las membranas

celulares y mediante la producción de una mezcla líquida de la piel revestida que se pueden

tragar y absorber fácilmente.

b.- Proteasa

Las proteasas actúan rompiendo los enlaces peptídicos de las proteínas para liberar los

aminoácidos. Pueden romper todas las proteínas a menos que sean parte de una célula viva. Hay

diferentes tipos de proteasas para el tipo de enlace peptídico que necesita ser analizado. Por

ejemplo, hay proteasas fúngicas, pepsina y papaína, las cuales realizan diferentes funciones. Sin

embargo, algunos organismos, como los virus, se cubren con un escudo de proteínas, lo que

obliga al cuerpo a utilizar grandes cantidades de proteasas para atacar el escudo antes de que su

sistema inmunológico pueda matar el virus.

Las proteasas desempeñan un papel fundamental en el proceso de cicatrización normal. En el

proceso normal de cicatrización, las proteasas descomponen las proteínas dañadas de la ME para

que puedan formarse nuevos tejidos y la herida se cierre de forma ordenada.

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Si tienes una deficiencia de proteasa, tu salud podría verse afectada en gran medida. Por

ejemplo, el cuerpo utiliza ácido en la digestión. Una falta de proteasa puede provocar una

acumulación alcalina en el torrente sanguíneo, dando lugar a síntomas tales como ansiedad. Las

proteasas también se utilizan para digerir organismos como bacterias y hongos. Las personas que

tienen deficiencia son más susceptibles a las infecciones por hongos, bacterias y virus, ya que el

cuerpo no tiene esa primera línea para romperlos. La falta de proteasas también puede dar lugar a

problemas tales como enfermedades de deficiencia de calcio e hipoglucemia. Las proteínas son

necesarias para llevar calcio al torrente sanguíneo, y si el cuerpo lo procesa incorrectamente, no

recibirá la cantidad adecuada para prevenir enfermedades como la osteoporosis o la artritis. Dado

que la proteína también se convierte en glucosa, si no se convierte correctamente, el nivel de

azúcar en la sangre del cuerpo se reducirá a niveles peligrosos. Para las personas que son

deficientes en proteasas, la terapia de enzimas está disponible para ayudar a mantener niveles

saludables.
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Por la reacción catalizada: son pocos los casos en que se conoce exactamente la reacción

catalizada, en términos de qué unión es hidrolizada en el substrato. Se aplica sobre todo a

exopeptidasas.

• Por el mecanismo catalítico: es la más usada, desde su propuesta por Brian Hartley hace más

de 50 años. Se basa en cuáles son los grupos que intervienen en la catálisis y en cómo actúan.

• Por su secuencia y estructura: es la clasificación más moderna, propuesta por Alan Barrett, y

complementa a la anterior. Por la reacción catalizada: son pocos los casos en que se conoce

exactamente la reacción catalizada, en términos de qué unión es hidrolizada en el substrato. Se

aplica sobre todo a exopeptidasas.

• Por el mecanismo catalítico: es la más usada, desde su propuesta por Brian Hartley hace

más de 50 años. Se basa en cuáles son los grupos que intervienen en la catálisis y en cómo

actúan.

• Por su secuencia y estructura: es la clasificación más moderna, propuesta por Alan Barrett,

y complementa a la anterior. Por la reacción catalizada: son pocos los casos en que se conoce

exactamente la reacción catalizada, en términos de qué unión es hidrolizada en el substrato. Se

aplica sobre todo a exopeptidasas.

• Por el mecanismo catalítico: es la más usada, desde su propuesta por Brian Hartley hace

más de 50 años. Se basa en cuáles son los grupos que intervienen en la catálisis y en cómo

actúan.

• Por su secuencia y estructura: es la clasificación más moderna, propuesta por Alan Barrett,

y complementa a la anterior.

•Las endopeptidasas hidrolizan uniones peptídicas internas en una cadena polipeptídica,

tendiendo a actuar lejos del Nterminal o del C-terminal.

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•Las exopeptidasas requieren un amino terminal, un carboxilo terminal, o ambos, libres, e

hidrolizan una unión peptídica a no más de tres residuos desde el N terminal o del C terminal.

Según el extremo que cortan, serán aminopeptidasas o carboxipeptidasas.

c.- Lactasa

La lactasa es una proteína que actúa como una enzima. Las enzimas son químicos que ayudan a

acelerar determinados procesos biológicos. La lactasa suele ser producida por las células del

cuerpo, pero algunas personas que sufren de deficiencia de lactasa pueden requerir comprimidos o

cápsulas que contienen la enzima. Comprender las funciones de la lactasa ayudará a que entiendas

mejor a tu cuerpo y te permitirá determinar si necesitas incorporar suplementos de lactasa a tu

dieta. La lactasa es principalmente una enzima digestiva producida por células especializadas que

cubren la pared del intestino delgado  Estas células absorben nutrientes dentro del tracto digestivo.

El gen encargado de dirigir la producción de lactasa se denomina gen LCT y está ubicado en el

cromosoma número 21. Cualquier daño que sufra este gen puede conllevar a una producción o

funcionamiento incorrecto de la lactasa. La función principal de la lactasa es descomponer un tipo

de azúcar denominada lactosa. La lactosa es un azúcar que se encuentra en la leche y en otros

productos lácteos. Debido a que es un compuesto de azúcar grande, el cuerpo no puede absorber la

lactosa de modo natural. A fines de metabolizar esta forma de azúcar, el cuerpo necesita de la

lactasa para descomponer la lactosa y formar pequeñas partículas de glucosa y galactosa. Estas

moléculas más pequeñas de azúcar pueden ser absorbidas por las células del intestino con mayor

facilidad. Sin la lactasa, la lactosa permanece en el tracto digestivo, y el cuerpo no la puede

utilizar. Algunas personas no pueden producir la cantidad suficiente de lactasa para satisfacer sus

necesidades fisiológicas. En algunos casos, la enzima está totalmente ausente. Estos pacientes

sufren de una deficiencia de lactasa, o intolerancia a la lactosa. De acuerdo a MedlinePlus, un

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servicio de National Institutes of Health, los síntomas de esta enfermedad comienzan entre 30

minutos a 2 horas luego de ingerir la leche o un producto lácteo similar. Los síntomas incluyen

inflamación del estómago, calambres abdominales, flatulencias, náuseas y diarrea. Las dosis

mayores de productos lácteos suelen provocar síntomas más graves. Los nacimientos prematuros,

la cirugía de intestinos, las enfermedades intestinales y las infecciones intestinales son todos

factores de riesgo que pueden conllevar al desarrollo de la intolerancia a la lactosa.

d.- Papaína

La papaína es una poderosa enzima digestiva comúnmente encontrada y extraída no solo del

látex de la fruta de la papaya Carica papaya) sino también de las hojas y tallos de la papaya.

También se conoce como papaya proteinasa. La papaína, la enzima de la papaya, juega un papel

importante en el sistema digestivos que involucran la descomposición de las fibras duras

proteicas. Por esta razón, se utiliza comúnmente en Sudamérica para el apoyo digestivo cuando

se come carne e incluso para ablandar la carne antes de cocinar.

La ciencia se está poniendo al día con la sabiduría de los naturistas tradicionales en América

del Sur. La papaína puede jugar un papel importante en la descomposición de toxinas y es una

poderosa ayuda digestiva y antioxidante.

La papaína, la enzima de la papaya, descompone proteínas más grandes en proteínas más

pequeñas, conocidas como polipéptidos, y en subunidades de aminoácidos individuales. Al igual

que todas las proteasas, la papaína funciona mediante la ruptura de enlaces químicos, ya sea en el

interior de la proteína que existe en una estructura tridimensional compleja) o al final de la

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cadena. Las endopeptidasas rompen las proteínas desde adentro, y las exopeptidasas trabajan

desde los extremos.

La papaína mejora el proceso digestivo y aumenta la absorción de nutrientes de los alimentos

a base de proteínas. Debido a su capacidad para hidrolizar descomponer) las proteínas, la papaína

puede desempeñar un papel en muchos procesos fisiológicos y potencialmente influir en los

procesos de enfermedades para siempre.

Los Beneficios de Salud de la Papaína

1. Estimula la Digestión

Una de las áreas importantes en las que la papaína sirve al cuerpo se encuentra en el ámbito de

sus propiedades proteico-digestivas. Un caso de estudio encontró que cuando un paciente

masculino con intolerancia al gluten comía una dieta libre de gluten, aún experimentaba diarrea,

pero adicionalmente cuando tomaba 1800 mg de papaína durante un mes, tenía menos

deposiciones blandas y menos mal-absorción. Este es solo un estudio, y se necesita realizar más

investigaciones.

2. Ayuda a Curar la Piel y Heridas

Debido a las capacidades beneficiosas de papaína, las personas lo han utilizado durante

muchos años como una aplicación tópica para quemaduras, úlceras, irritaciones, úlceras por
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presión y otras heridas, y para ayudar a la recuperación de lesiones deportivas. Algunos médicos

lo han usado para las caries dentales. La acción enzimática de la papaína es muy específica y no

daña la salud de la piel. Las culturas tradicionales en Hawai y Tahití hicieron cataplasmas de las

pieles de papaya, ya que esta parte de la fruta tiene una concentración particularmente alta de

papaína. Los naturistas tradicionales aplicaron esta sustancia sobre la piel para curar heridas,

quemaduras, erupciones y picaduras de insectos.

3. Digiere la Mucosidad

Los estudios han encontrado que la papaína digiere la mucina sinusal, una glucoproteína que

se encuentra en el moco, y por lo tanto puede tener efectos beneficiosos para las personas que

tienen problemas de sinusitis. La papaína hace que la mucosidad sea menos viscosa o más

líquida y, por lo tanto, se puede eliminar mejor. Debido a esta característica, algunos

investigadores están estudiando cómo la papaína puede ayudar a administrar medicamentos de

nanopartículas al cuerpo para que puedan pasar a través de la barrera natural de la mucosa del

cuerpo en el intestino. El uso de la papina con nanopartículas puede no ser lo mejor para su

salud.

4. Apoya la Función del Sistema Inmune

Los estudios han encontrado que la papaína puede tener propiedades anti-proliferación de

células. Algunos estudios han demostrado que la papaína produce un efecto fuerte, mientras que

otros no encontraron diferencias entre la papaína y los controles. Un artículo de revisión

encontró pruebas contundentes de las propiedades generales de la función inmune de la papaya.

5. Resiste Enrojecimiento e Irritación

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Los estudios confirman que la enzima papaína ofrece una poderosa resistencia al

enrojecimiento y la irritación. La papaína ayuda a la absorción de otra sustancia beneficiosa, la

quercetina. Un estudio descubrió que cuando se administraba papaína y romelina junto

con quercetina, ayudaba con los síntomas asociados con la salud de la próstata.

6. Actúa Como un Antioxidante

La papaína contiene compuestos que pueden ayudar a proteger el cuerpo del daño celular

causado por los radicales libres, lo que lo convierte en un antioxidante. Los compuestos en el

jugo de papaya eliminan eficazmente, o contrarrestan, los radicales libres de hidroxilo OH-)

altamente reactivos, así como los superóxidos. La papaína tiene un nivel antioxidante a la par

con la vitaminas E y C. En un estudio, el cultivar Sunrise Solo un tipo de papaya) fue más

efectivo como antioxidante que otros dos cultivos.

7. Previene el Deterioro de los Alimentos

Dado que la investigación ha demostrado que la papaína tiene propiedades antifúngicas y

antibacterianas, a veces se usa para conservar alimentos de forma natural.[14, 15] Es un

poderoso agente comúnmente utilizado en la conservación de alimentos, reduciendo las

infestaciones bacterianas y el deterioro debido a la oxidación.

e.- Tripsina

Es una enzima que se encuentra en el jugo pancreático y que cataliza la hidrólisis de los enlaces

peptídicos que se forman con los grupos carboxílicos de los aminoácidos básicos L-arginina y L-

lisina. A medida que la digestión avanza, se liberan grupos amino, de manera que la relación
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puede seguirse determinando el incremento en el grupo de números amino, usando la titulación

con formaldehido.

La tripsina es producida en el páncreas en forma de tripsinogeno benzima inactiva), y luego es

activada en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a tripsina benzima activa) mediante corte

proteolítico en el intestino delgado donde actúa hidrolizando péptidos en sus componentes

estructurales básicos conocidos como aminoácidos.

La tripsina tiene capacidad autoproteolítica, es decir, puede actuar sobre su propio zimógeno y,

además, también puede atacar a otros zimógenos como proelastasas, procarboxipeptidasas y

quimotripsinógenos, originando elastasas, carboxipetidasas y quimotripsinas, respectivamente. La

tabla 15 - 1 recoge el lugar de síntesis del zimógeno, el activador que produce la forma activa, y

el tipo de actividad bendoo exopeptidasa, según intervengan, respectivamente, sobre enlaces

peptídicos interiores o situados en los extremos del sustrato proteico) de cada enzima digestiva

junto con el tipo de enlace peptídico que suelen hidrolizar; se indica también el pH óptimo al que

actúa cada una. Estas enzimas intestinales degradan las proteínas y los grandes péptidos

procedentes del estómago hasta obtener pequeños fragmentos de péptidos boligopéptidos de 4 a 6

aminoácidos) y algunos aminoácidos libres. Los oligopéptidos son hidrolizados en péptidos

menores poll a acción proteolítica de la enteroquinasa, las aminopeptidasas y las endopeptidasas.

Las carboxipeptidasas rompen las cadenas por el carboxilo terminal, mientras que las

aminopeptidasas liberan aminoácidos por el extremo amino terminal.

f.- Sacarasa

La hidrólisis de los disacáridos se produce a través de disacaridasas específicas que liberarán

los monosacáridos constituyentes del disacárido. Así, sobre la sacarosa actuará la sacarasa, que

hidroliza el enlace b a l —^b32) y libera un monosacárido de glucosa y de fructosa: la glucosa se

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asimilará en las células del intestino gracias al SGLT-1 o al GLUT-3, y la fructosa a través del

GLUT-5. Sobre la lactosa intervendrá la lactasa, que hidroliza el enlace bb31—>4), liberando un

monosacárido de glucosa y otro de galactosa: la glucosa se absorberá por acción del SGLT-1 o

del GLUT-3, y la galactosa a través del S G L T – 1.

Cabe destacar que, relacionados con las enzimas digestivas isomaltasa, lactasa y sacarasa, se

encuentran ciertos trastornos alimenticios denominados intolerancias alimenticias que suelen

originar cuadros de dolores abdominales y diarreas principalmente.

3. LAS ENZIMAS SON MOLÉCULAS DE PROTEÍNAS QUE SON FABRICADAS

POR TODAS LAS CÉLULAS VEGETALES Y ANIMALES. TODAS LAS CÉLULAS

REQUIEREN ENZIMAS PARA SOBREVIVIR Y FUNCIONAR.

a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las

reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en comparación con

otros catalizadores?

Las enzimas son catalizadores biológicos compuestos primordialmente por proteínas y

sintetizados por organismos vivos. Para funcionar algunas enzimas requieren pequeñas

moléculas orgánicas de apoyo no proteicas llamadas coenzimas. Muchas vitaminas hidrosolubles

como las vitaminas del complejo B).

Las enzimas son esenciales para los seres humanos porque el cuerpo las utiliza para sintetizar

coenzimas. Las enzimas, que pueden catalizar varios millones de reacciones por segundo,

utilizan sus estructuras químicas precisas para orientar, distorsionar y reconfigurar otras
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moléculas, mientras ellas mismas permanecen inalteradas. Además de las características de

catalizadores recién descritas, las enzimas tienen dos atributos adicionales que las diferencian de

los catalizadores no biológicos:

• Las enzimas suelen ser muy específicas y catalizan, cuando mucho, unos cuantos tipos de

reacciones químicas. Casi siempre, una enzima cataliza un solo tipo de reacción, en la que

intervienen moléculas específicas, pero que no afecta a otras moléculas similares.

• En muchos casos, la actividad enzimática está regulada bes decir, se intensifica o se

suprime) por retroalimentación negativa que controla la rapidez a la que las enzimas sintetizan o

descomponen moléculas biológicas. La estructura de las enzimas les permite catalizar reacciones

específicas. La función enzimática está íntimamente relacionada con la estructura de la enzima.

Cada enzima tiene una “bolsa”, llamada sitio activo, donde pueden entrar una o más moléculas

de los reactivos, llamadas sustratos. Las proteínas tienen formas tridimensionales complejas. Su

estructura primaria está determinada por el orden preciso en el que los aminoácidos están unidos

entre sí. Luego, la cadena de aminoácidos se pliega sobre sí misma en una configuración ba

menudo como una hélice o una hoja plegada) llamada estructura secundaria. Así, la proteína

adquiere las vueltas y dobleces adicionales de una estructura terciaria. En las proteínas con

función de enzimas, el orden de los aminoácidos y la forma precisa en la que están doblados

crea una forma distintiva y una distribución de las cargas eléctricas que son complementarias al

sustrato sobre el que actúa la enzima.

Algunas enzimas adquieren una estructura proteica cuaternaria, uniendo las cadenas de

aminoácidos para crear la forma y el arreglo de cargas necesarios dentro del sitio activo. Como la

enzima y su sustrato deben embonar adecuadamente, sólo ciertas moléculas pueden entrar en el

sitio activo.
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Tomemos la enzima amilasa como ejemplo. Ésta descompone las moléculas de almidón

mediante hidrólisis; pero deja intactas las moléculas de celulosa, aunque ambas sustancias

consisten en cadenas de glucosa. En la celulosa, un patrón diferente de enlace entre las moléculas

de glucosa evita que éstas se acoplen en el sitio activo de la enzima.

Si masticas una galleta salada el tiempo suficiente, notarás un sabor dulce provocado por la

liberación de moléculas de azúcar del almidón en la galleta gracias a la amilasa de tu saliva. La

pepsina, una enzima presente en el estómago, selecciona las proteínas y las ataca desde muchos

puntos a lo largo de sus cadenas de aminoácidos.

Otras proteínas digestivas bpor ejemplo, la tripsina) romperán sólo los enlaces entre

aminoácidos específicos. El aparato digestivo produce varias enzimas diferentes que trabajan en

conjunto para descomponer por completo las proteínas de la dieta en sus aminoácidos

individuales.

Las enzimas aceleran las reacciones químicas creando vías alternativas de menor energía de

activación y lo hacen fundamentalmente por dos mecanismos:

1. La formación de enlaces covalentes o la transferencia de grupos funcionales entre

determinados grupos funcionales de la enzima y del sustrato.

2. La creación de interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato que van

acompañadas de una liberación de energía libre bAG-), llamada energía de unión o fijación, que

rebaja la energía de activación.

Ambas situaciones se dan gracias a la formación del complejo binario enzima-sustrato que,

además, confiere a las enzimas una gran especificidad.

Aunque más adelante se analizarán con detalle estos mecanismos, ahora se va a considerar

qué consecuencias tiene esa disminución de la energía de activación sobre la velocidad de

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reacción. En primer lugar, h ay que tener en cuenta que la velocidad de cualquier reacción S —>

P) está determinada por la concentración de sustrato y una constante, la constante de velocidad

k), con la que se relacionan mediante la expresión matemática:

V= k [S] b3)

Sin entrar en detalles sobre la deducción de la fórmula, y si se aplica la teoría del estado de

transición, se obtiene una expresión matemática que relaciona la magnitud de la constante de

velocidad bk) con la energía de activación bAG+):

Donde £B es la constante de Boltzman, h es la constante de Plank, R la constante de los

gases nobles y T la temperatura absoluta.

Lo importante de esta ecuación es que refleja cómo la constante de velocidad bk) está

relacionada con la energía de activación de forma inversa y exponencial.

Esto nos indica que un pequeño descenso en la energía de activación supone un aumento

considerable de la velocidad de la reacción.

La fuente de energía de activación normalmente es el calor, esto es, las moléculas de reactivo

absorben la energía térmica de su entorno. Esta energía térmica acelera el movimiento de las

moléculas de reactivo, incrementa la frecuencia y la fuerza de sus colisiones, y también agita los

átomos y enlaces dentro de las moléculas individuales, por lo que aumenta la probabilidad de que

los enlaces se rompan. Una vez que una molécula de reactivo absorbe suficiente energía para

alcanzar el estado de transición, puede continuar con el resto de la reacción.

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b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo es el

mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la siguiente

ecuación.

Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos

Si una enzima E cataliza la transformación del sustrato S en producto P, primero se unen

enzima y sustrato para formar el complejo ES, el cual luego se disocia en enzima y producto.

Enzimas digestivas. Son moléculas para la nutrición, favorecen la buena absorción de los alimentos

que se consume. Las enzimas son imprescindibles para generar todas las hormonas del cuerpo y para

procesar todas las vitaminas, minerales y demás nutrientes que contienen los alimentos. Las enzimas

producen reacciones químicas y son responsables de construir, sintetizar, transportar y eliminar los

ingredientes y químicos que circulan por nuestro cuerpo. En el caso de las enzimas digestivas, se encargan

del procesamiento y separación molecular de los alimentos que ingieres, para que su absorción sea más

fácil.
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Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son

catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su

velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que

espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar

reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por

enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi

siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada

por un enzima:

1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

2. El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro activo

comprende b1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato

y b2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la

reacción

3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción

Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin

embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el

enlace G-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la

sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El

enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos

análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina,

 84

que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.

4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas importantes. La

fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada de queso y la elaboración de cerveza

eran producidas por las enzimas de distintos microorganismos que actuaban en sobre estos

sustratos, pero solo se entendieron hasta el siglo XIX.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el sustrato que se

encuentra por ejemplo en la fermentación del vino?

Fermentación alcohólica: una descarboxilación no oxidativa del piruvato. Este tipo de

fermentación se da sobre todo en levaduras y en algunos tipos de bacterias y tiene igualmente

un interés industrial elevado, ya que está implicada en la elaboración de bebidas alcohólicas

como, por ejemplo la cerveza o el vino, y también en la fabricación de pan. La fermentación

alcohólica realmente consta de dos reacciones consecutivas: la primera implica la

descarboxilación del piruvato por la enzima piruvato descarboxilasa, que utiliza como factor el

pirofosfato de tiamina y posteriormente, el producto se reduce a etanol por acción de la alcohol

deshidrogenasa:

Piruvato C 0 2 + acetaldehído + NADH + H+ Etanol + NAD+

El Vino es una bebida que se obtiene de la uva mediante la fermentación de su zumo. La

fermentación se produce por la acción metabólica de las levaduras que transforman los azucares
 85

del fruto en alcohol etílico y dióxido de carbono en forma de gas. La fermentación tiene como

principal objetivo la transformación de los azucares del mosto zumo) en alcohol etílico. Las

levaduras se aclimatan a las condiciones del mosto a las altas concentraciones de azucares, bajo

valor de PH acidez) y temperatura. Las enzimas utilizadas en enología son de dos tipos:

pectolíticas o pectinasas y beta-glucanasas.

Las enzimas empleadas en la producción de vinos, tienen como fin la “bonificación” en

cuanto al producto, es decir, se agregan enzimas para lograr un mejor aroma, color, sabor, etc.

Provocando así un vino de calidad agradable para el consumo. A pesar de que existen enzimas en

la uva, se agregan en forma industrial para obtener un mejor resultado.

b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que son

catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?

Factores externos que alteran la actividad enzimática

Una vez descrito el mecanismo de actuación de las enzimas se analizará por qué la variación

de algunos factores del medio puede afectar a la actividad enzimática

Concentración de enzima

Las enzimas proteicas se aíslan de sus principales fuentes biológicas bacterias, hongos,

tejidos animales y vegetales) mediante procesos habituales de aislamiento y purificación de

proteínas, por lo que la pureza del preparado no es absoluta.

Esto hace necesario definir dos conceptos: la unidad de actividad enzimática y la actividad

específica.
 86

Unidad de actividad enzimática btg): es la cantidad de enzima capaz de transformar 1,0

umol de sustrato por minuto a 25 °C en condiciones óptimas.

Actividad específica: es el número de unidades enzimáticas por mg de proteína purificada.

Constituye una medida de la pureza del preparado Fig. 8-17).

Temperatura

El aumento de la temperatura conduce a un aumento en la velocidad de la reacción, que tiene

un límite cuando se sobrepasa la temperatura de desnaturalización de la enzima, lo que conlleva

una pérdida de su función.

Fig. 8-18). Debido a este fenómeno, la mutación de una enzima que produce una forma

termolábil puede tener consecuencias mu y graves

pH

Tal y como se ha visto con detalle en el capítulo de proteínas, los cambios en el pH del

medio pueden alterar al estado de ionización de las cadenas laterales de los aminoácidos ácidos y

básicos. Estos cambios pueden afectar a la afinidad de la enzima por el sustrato, si se ven

alteradas las cargas de los aminoácidos que participan en la formación de interacciones no

 87

covalentes entre la enzima y el sustrato para formar el complejo ES. También se puede alterar la

etapa de transformación del sustrato en producto, si se modifican los residuos catalíticos. El pH

al que se producen estas variaciones puede aportar datos sobre qué tipo de residuo es el que se ve

modificado. Por ejemplo, un cambio en la actividad enzimática en un pH próximo a 7 indica que

se afecta un residuo de His con un

pKa próximo a 6). Siempre h ay que tener en cuenta que el pKz de un mismo residuo puede

variar ligeramente dependiendo del entorno molecular en el que se localiza.

c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

Sitio Activo

El sitio activo de una enzima, también llamado centro activo, es la zona de la enzima a al cual

se une el sustrato, para que la reacción se produzca. La estructura tridimensional de la enzima

determina también la estructura del sitio activo, y le brinda especificidad a la enzima, que sólo

podrá actuar sobre ciertos sustratos: aquellos capaces de unirse a su sitio activo. Muchas veces,

el sitio activo tiene la forma de una hendidura o una cavidad en la estructura de la enzima. El

sitio activo suele estar formado por cadenas laterales de residuos específicos, y es por esta razón

que con frecuencia tiene una estructura tridimensional distinta al resto de la enzima. La

estructura y composición del centro activo está configurado para que únicamente un determinado

sustrato tenga la afinidad suficiente como para unirse a esta zona de la enzima.

d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las enzimas?

Los enzimas poseen grupos químicos ionizables carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH;

imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos
 88

pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas

depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más

adecuada para la actividad catalítica Figura de la derecha). Este es el llamado pH óptimo.

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas

décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la

pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10

Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la

proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el

pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.

5-Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de

Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos cinéticos.

Para determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva

 89

resultante de los cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de

recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato sobre la actividad

enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto

del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catálisis enzimática. En 1913,

Leonor Michaelis y Maud Menten, desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de

velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.

La cinética química estudia las velocidades de reacción. Realizar ensayos en el laboratorio en

diferentes condiciones experimentales para estudiar la velocidad de las reacciones catalizadas

por enzimas aporta información sobre aspectos como la afinidad de la enzima por el sustrato o la

eficiencia con la que se transforma ese sustrato en el producto de la reacción. También pueden

proporcionar información sobre ciertos detalles del mecanismo químico por el que transcurre la

reacción catalizada. Estos datos ayudan a predecir su comportamiento en el ambiente celular o su

respuesta ante cualquier variación de las condiciones habituales.

b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de

transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

 90

Velocidad Inicial Vo: las medidas de velocidad se miden en la primera etapa lineal, se

denominan velocidades iniciales bV0) y se determinan como la pendiente de la curva de

progreso al principio de la reacción. Si en el mismo tipo de gráfico representamos ensayos

realizados con diferentes concentraciones de sustrato, se pueden comparar las velocidades

iniciales en cada situación bFig. 8-14). Esta información se puede llevar a otro tipo de gráfica en

la que cada punto representa V0 frente a una concentración de sustrato Fig. 8 -1 5) . Para la

mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas, los datos experimentales proporcionan

gráficas como la mostrada en la figura 8-15 en las que se identifican tres zonas claramente

diferenciadas.

• Una primera etapa lineal, a bajas concentraciones de sustrato, en la que la reacción se

comporta como si fuera de primer orden.

• Una segunda etapa curvilínea, a concentraciones de sustrato intermedias, en la que h ay un

descenso en la respuesta al aumento de la concentración de sustrato.

• Una última etapa, a elevadas concentraciones de sustrato en la que la velocidad no varía al

aumentar la concentración de sustrato. La reacción sigue una cinética de orden cero.

Velocidad Máxima Vmax: La velocidad máxima es la tasa máxima teórica que se obtiene en

unas condiciones determinadas. El valor exacto no se obtiene experimentalmente: se obtiene un

valor aproximado cuando la velocidad comienza a ser independiente de la concentración de

sustrato b[S] —» °o). Para alcanzar la Vm3X sería necesario que todas las moléculas de enzima

estuvieran estrechamente unidas con el sustrato.

Como se verá más adelante algunas transformaciones matemáticas permiten obtener un valor

numérico de Vmax a partir de los datos experimentales.

 91

c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué es la

Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?

Significado de K m

Según lo descrito en el recuadro 8- 6, el valor de K m también expresada en unidades de

concentración) equivale a la concentración de sustrato que se requiere para alcanzar la mitad de

la velocidad máxima. También se puede expresar esta equivalencia afirmando que el valor de K

m representa la concentración de sustrato a la cual la mitad de los centros activos de las

moléculas de enzima del ensayo están ocupados por moléculas de sustrato ben el estado

estacionario).

Aunque no es una verdadera constante de disociación del complejo ES, su valor se aproxima

bastante cuando kCM « kx y a que, en estas condiciones, el valor de Km será semejante al de

ks, la auténtica constante de disociación. Por este motivo, en la mayoría de las situaciones el

valor de Km puede considerarse como una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato,

que será inversamente proporcional a su afinidad. Un valor bajo de K m se puede relacionar con

una gran estabilidad del complejo ES que indica una elevada afinidad de la enzima por el

sustrato y, también, que necesita menos sustrato para unirse al 50% de la enzima.

El valor de Km varía considerablemente de una enzima a otra y para una misma enzima

difiere según los distintos sustratos. Experimentalmente se ha visto que el valor de Km de una

enzima es semejante a la concentración del sustrato que es habitual para esa enzima en el

ambiente celular.

d. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente se lleva a cabo con

uno o los dos objetivos principales: Análisis de la secuencia de pasos elementales que dan
 92

lugar a la reacción general, es decir, el mecanismo de reacción y la determinación de la

velocidad absoluta de la reacción y sus pasos. ¿Qué consisten?

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Estudio de la velocidad de reacciones catalizadas enzimáticamente

La velocidad de una reacción catalizada por un enzima depende de:

1. La concentración de moléculas de sustrato [S]

2. La temperatura

3. La presencia de inhibidores

4. pH del medio, que afecta a la conformación (estructura espacial) de la molécula enzimática

Aunque actualmente existen programas informáticos que permiten obtener datos cinéticos m u

y precisos a partir de los datos experimentales representados en curvas hiperbólicas, en algunas

ocasiones resulta útil transformar la ecuación de Michaezis-Men ten en una expresión algebraica

que aporte datos numéricos concretos para los parámetros cinéticos (Vmax y Km). Una

transformación habitual consiste en representar los inversos de V0 frente a los inversos de la

concentración del sustrato.

Haciendo los inversos en ambos miembros de la ecuación, y reagrupando, se obtiene:

Esta ecuación, conocida como la ecuación de Lineweaver-Burk se representa mediante una

recta de pendiente Km/Vmax (Fig. 8-16). El punto de corte de esta recta con el eje X se

corresponde con el valor de -1/Km y el punto de corte con el eje Y con el valor de 1/Vmax. Una
 93

vez representados los valores obtenidos experimentalmente, se puede calcular el valor de

Vmax, que solo se podría obtener de forma aproximada en la representación hiperbólica

tradicional.

Este tipo de representación sigue siendo muy útil para representar el efecto producido por los

inhibidores reversibles.

e. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a través del

método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de los

valores que se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la

actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1gv como función de 1g [S].

[S] µM µMgmin 1gVo 1g[S]

30 0,441 1
30 0,440
50 0,680
50 0,683
75 0,978
75 0,998
100 1,144
100 1,152
125 1,468
125 1,427
300 2,435
300 2,624
600 3,532
600 3,311
900 3,761
900 3,606
1000 3,649
1000 3,797

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

 94

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos, es

decir b1gVo y 1g[S]).

m: Es la pendiente de la recta

b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja una

ecuación de la siguiente forma: y = mx + b Línea recta). las variables del caso son: 1gVo

= m y 1g[S] = b

[S] V

µM µMgmin b1gVo 1g[S])

30 0,441 0,033 2,268
30 0,44 0,033 2,273
50 0,68 0,020 1,471
50 0,683 0,020 1,464
75 0,978 0,013 1,022
75 0,998 0,013 1,002
100 1,144 0,010 0,874
100 1,152 0,010 0,868
125 1,468 0,008 0,681
125 1,427 0,008 0,701
300 2,435 0,003 0,411
300 2,624 0,003 0,381
600 3,532 0,002 0,283
600 3,311 0,002 0,302
900 3,761 0,001 0,266
900 3,606 0,001 0,277
1000 3,649 0,001 0,274
1000 3,797 0,001 0,263

Pendient 62,41146
 95

e 67
Intercep 0,201402

to 05

Chart Title
2.500

f(x) = 62.41 x + 0.2

2.000 R² = 1
1/V0(1/(mM/min)

1.500

1.000

0.500

0.000
0.000 0.005 0.010 0.015 0.020 0.025 0.030 0.035
1/[S](1/mM)

ECUACION

INTERCEPTO = 0,20140205

(Con eje Y)

= Vmax

0,20140205

4,9651927 mU=Vmax
 96

= 62,4114667

Km = 62,4114667 x Vmax

Km = 62,4114667 x 4,9651927

Km = 309,884958 mM

6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la

regulación enzimática.

LAS VITAMINAS

Las vitaminas son sustancias orgánicas que están presentes en los alimentos y nos resultan

absolutamente imprescindibles para la vida. Con las vitaminas se puede y debe usar el término

'esencial', que quiere decir que son necesarias para nuestro organismo, y es que, cada una de las

13 vitaminas tiene una función específica en el correcto funcionamiento del cuerpo, siendo por

ello indispensables dentro de la alimentación de cualquier individuo.

Las vitaminas son otro grupo de biocatalizadores indispensables para el buen

funcionamiento del metabolismo de los seres vivos. Muchas coenzimas tienen Naturaleza

vitatamínica. Aunque las plantas y las bacterias pueden sintetizarlas,

los animales no, por ello deben ingerirlas en la dieta, como tales o como sustancias

transformables en vitaminas: las provitaminas. Hay algunas excepciones como las

 97

ratas y las aves que son capaces de sintetizar la vitamina C o los rumiantes que sintetizan

vitaminas del grupo B. Las vitaminas se necesitan en pequeñas cantidades, pero su déficit en

la alimentación puede generar trastornos y enfermedades muy graves, incluso mortales, que se

denominan avitaminosis, si la carencia vitamínica es total, es hipovitaminosis, si la carencia es

parcial. Las vitaminas son sustancias lábiles que se alteran con facilidad. El calor, el oxígeno del

aire o la luz provocan su destrucción.

En la actualidad hay descubiertas y descritas 13 vitaminas. Esto no quiere decir que sean las

definitivas. Es posible que, en algún momento, un grupo de científicos descubra otra, a pesar de

que desde 1948 no se ha descrito ninguna. Todas ellas tienen, como mínimo, dos

denominaciones, por un lado poseen un nombre con dígitos (letras y números) y por otro también

se las conoce con una denominación extendida, que puede referirse a su forma química o alguna

de sus funciones. Por ejemplo: ácido ascórbico es lo mismo que vitamina C.

Ningún alimento posee todas las vitaminas necesarias para el correcto funcionamiento del

cuerpo y tampoco hay ningún alimento que no posea ninguna. Hay vitaminas que están más

extendidas que otras en la naturaleza y se encuentran presentes en muchos alimentos y otras que

se concentran en un grupo más reducido de alimentos.

Las vitaminas se encargan de realizar funciones muy específicas en el cuerpo humano.

Algunas actúan como hormonas; otras intervienen en reacciones celulares imprescindibles para

un buen funcionamiento de los tejidos; otras se encargan de procesar nutrientes como las

proteínas, las grasas o los carbohidratos; ciertas vitaminas se usan para producir las células de la

sangre o el material genético; e incluso las hay que intervienen en la síntesis de estructuras del

sistema nervioso.
 98

7-Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está en

el punto A?

b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?

Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento,

la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley

general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a

desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se

llama temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la

reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a

la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

 99

c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?

Las enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH;

imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos

pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas

depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más

adecuada para la actividad catalítica (Figura de la derecha). Este es el llamado pH óptimo.

d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pH que

indican las gráficas?

Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

 100

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas

décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así,

la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH

10 (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización

de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener

estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológico.

2 EJERCICIO 2. BIOENERGÉTICA

Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan como donantes

de electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es más bajo que el de la

molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en

cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:

1. EL POTENCIAL DE REDUCCIÓN SE DA PARA GANAR ELECTRONES Y LA

OXIDACIÓN PARA PERDER ELECTRONES. LAS MOLÉCULAS BIOQUÍMICAS

VARÍAN SU ACTIVIDAD PARA GANAR O PERDER ELECTRONES.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO 2 se

conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?

El poder reductor se refiere a la capacidad de ciertas biomoléculas de actuar como donadoras

de electrones en reacciones metabólicas. 

 101

El NADH (Nicotidamina Adenina Dinucleótido reducido) es un complejo multienzimático que

cataliza la transferencia de electrones a la coenzima Q en la cadena respiratoria por la vía de la

flavo-proteína NADH-deshidrogenasa. 

El NADH es indispensable para muchas reacciones metabólicas y se encuentra en todas las

células del organismo. Su presencia es especialmente crucial en el cerebro, el sistema nervioso

central, los músculos y el corazón. En realidad, cuanto más una célula tiene de NADH disponible

y más puede producir energía para funcionar eficazmente. 

El NADH es la forma en la que se recogen los electrones procedentes de muchos sustratos

diferentes a través de la acción de las deshidrogenasas NAD- dependientes. 

El NADH actúa como transportador de 2e- y 1H+, para acabar cediéndolos. En el catabolismo

aerobio, el NADH cede sus electrones al complejo NADH-deshidrogenasa (el primer elemento

de la cadena respiratoria) situado en la membrana interna de la mitocondria; en el catabolismo

anaerobio, como en la fermentación láctica, el NADH cede sus electrones al ácido pirúvico que

se reduce a ácido láctico.

El FADH2 (Flavín Adenin Dinucleótido reducido) no es un verdadero nucléotido, ya que no

contiene el resto de azúcar pentosa sino el azúcar-alcohol llamado ribitol. Actúa como grupo

prostético de las enzimas de oxidación-reducción conocidas como flavoproteínas. Éstas

funcionan en la degradación oxidativa del piruvato, de los ácidos grasos y los aminoácidos, así

como en el proceso de transporte electrónico. 

El flavín adenín dinucleótido es un coenzima que interviene como dador o aceptor de

electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado

(FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un

electrón y un protón)
 102

La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el

NAD+ (una coenzima con similar función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es

debido a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es

suficiente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a

NADH.

La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones

capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP

(fosforilación oxidativa).

b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de nicotinamida

cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido (NAD)?

El dinucleótido de nicotina mida y adenina (NAD+ en su forma oxidada) y su análogo

próximo, el dinucleótido fosfato de nicotinamida y adenina (NADP+), están formados por dos

nucleótidos unidos a través de sus grupos fosfato por un enlace fosfoanhídrido. Ambas

coenzimas experimentan una reducción reversible del anillo de nicotinamida:

 103

El NAD+ actúa generalmente en oxidaciones, como parte de una reacción catabólica; y el

NADPH es la coenzima habitual en las reducciones, casi siempre como parte de una reacción

anabólica.

Los anillos del NAD+ y del NADP+ provienen de la vitamina niacina, que se sintetiza a

partir del triptófano. La carencia de niacina afecta, por lo tanto, a todas las enzimas dependientes

de estas coenzimas, y es la causa de una grave enfermedad human a denominada pelagra, que

produce dermatitis, diarrea y demencia. Hace un siglo era una enfermedad común. Hoy en día

está prácticamente erradicada en las poblaciones del mundo desarrollado. Pero aún la padecen las

personas alcohólicas cuya absorción intestinal de niacina está muy reducida y cuyas necesidades

calóricas están satisfechas a menudo con licores destilados que carecen prácticamente de

vitaminas, entre ellas la niacina.

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

El FAD (dinucleótido de flavina y adenina) y el FMN (mononucleótido de flavina) son dos

nucleótidos de flavina (Fig. 6-18) que se unen a flavoproteínas, enzimas que catalizan reacciones

de oxidación-reducción. La flavina es capaz de reducirse de manera reversible, aceptando uno o

dos electrones en forma de uno o dos átomos de hidrógeno (cada átomo consiste en un electrón

más un protón) desde un sustrato reducido. Así se originan las formas completamente reducidas:
 104

Los nucleótidos de flavina suelen estar unidos fuertemente a la mayoría de las flavoproteínas,

incluso de forma covalente. Estas coenzimas fuertemente unidas se denominan grupos

prostéticos, y provienen de la vitamina riboflavina (vitamina B2). La deficiencia de riboflavina

es bastante rara en los seres humanos. Los síntomas de la deficiencia de riboflavina, que se

asocia con la desnutrición general o con dietas poco equilibradas, son la inflamación de la

lengua, lesiones en las comisuras de la boca y dermatitis.

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)?

La adenosina trifosfato (abreviado ATP, y también llamada adenosín-5'-trifosfato o

trifosfato de adenosina) es una molécula utilizada por todos los organismos vivos para

proporcionar energía en las reacciones químicas. También es el precursor de una serie de

coenzimas esenciales como el NAD+ o la coenzima A. El ATP fue descubierto en 1929 por

Karl Lohmann. En 1941, Fritz Albert Lipmann propuso el ATP como principal molécula de

transferencia de energía en la célula.

El ATP es un ribonucleótido constituido por adenina y ribosa, a la que se unen en forma

secuencial tres grupos fosfato por medio de un enlace fosfoéster seguido de dos enlaces

fosfoanhídrido.

La importancia biológica del ATP radica en la gran cantidad de energía libre que acompaña a

la rotura de los enlaces fosfoanhídrido. Esto tiene lugar cuando un grupo fosfato se transfiere a

otro compuesto, liberando ADP (Fig. 6-15), o se transfiere el AMP, y se libera pirofosfato (PPi).

Cuando el aceptor es el agua, el proceso se conoce como hidrólisis

 105

La variación de energía libre para la hidrólisis del ATP es – 30,5 kj/mol en condiciones

estándar (AG0´).

En la figura 6 -16 se indican los valores de AG0/ para la hidrólisis de varios compuestos

fosforilados de importancia bioquímica. Estos valores se conocen como potenciales de

transferencia de grupos fosforilo, y son una medida de la tendencia de los compuestos

fosforilados a transferir sus grupos fosfato al agua.

El ATP tiene un potencial de transferencia de grupo fosforilo de valor intermedio. Bajo

condiciones estándar, los compuestos que se encuentran por encima del ATP pueden transferir de

forma espontánea un grupo fosforilo al ADP para formar ATP, que a su vez, de forma

espontánea transfiere un grupo fosforilo a los grupos apropiados de moléculas como glucosa o

glicerol, para aumentar su energía. A pesar de sus altos potenciales de transferencia de grupo, el

ATP y los compuestos fosforilados relacionados son cinéticamente estables, y no reaccionan a

menos que actúe sobre ellos una enzima apropiada.

El ADP puede ser fosforilado por la cadena respiratoria de las mitocondrias y los procariotas,

o por los cloroplastos de las plantas, para restaurar el ATP. La coenzima ATP/ADP es un

proveedor de energía universal, y es la principal fuente de energía directamente utilizable por la

célula. En los seres humanos, el ATP constituye la única energía utilizable por el músculo.

En la síntesis del ácido nucleico ARN, el ATP es uno de los cuatro nucleótidos incorporados

directamente en las moléculas por las enzimas ARN polimerasas. La energía que conduce esta

polimerización procede de la ruptura del pirofosfato (dos grupos de fosfato). El proceso es

similar en la biosíntesis de ADN, salvo que el ATP se reduce al desoxirribonucleótido ATP,

antes de su incorporación en el ADN.

El ATP está críticamente involucrado en el mantenimiento de la estructura celular, facilitando el

 106

montaje y desmontaje de elementos del citoesqueleto. En un proceso similar, el ATP es necesario

para el acortamiento de los filamentos de actina y miosina necesarios para la contracción

muscular. Este último proceso es una de las principales necesidades energéticas de los animales

y es esencial para la locomoción y la respiración. 

El ATP no se puede almacenar en su estado natural, sino sólo como intermediarios de la

cadena de producción de ATP. Por ejemplo, el glucógeno puede ser convertido en glucosa y

aportar combustible a la glucolisis si el organismo necesita más ATP. El equivalente vegetal del

glucógeno es el almidón. La energía puede también ser almacenada como grasa, mediante neo-

síntesis de ácidos grasos.

e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de hidrógeno?

En el metabolismo, el compuesto acepta o dona electrones en las reacciones redox. Estas

reacciones (que se resumen en la fórmula mostrada a continuación) implican la eliminación de

dos átomos de hidrógeno del reactivo (R), en forma de ion hidruro, y un protón (H+). El protón

se libera en solución, mientras que el RH2 se oxida y el NAD+ se reduce a NADH mediante la

transferencia del hidruro al anillo de nicotinamida.

RH2 + NAD+ → NADH + H+ + R

Del par de electrones del hidruro, un electrón es transferido al nitrógeno cargado positivamente

del anillo nicotinamida del NAD+, y el segundo átomo de hidrógeno es transferido al átomo de

carbono C4 opuesto a este nitrógeno. El punto medio potencial del para redox NAD+ / NADH es

-0,32 voltios, lo que hace al NADH un fuerte agente reductor. La reacción es fácilmente
 107

reversible, cuando el NADH reduce otra molécula y es re-oxidado a NAD+. Esto significa que la

coenzima puede ciclar de forma continua entre las formas NAD+ y NADH sin que se consuman.

2 . ¿CÓMO SE OBTIENE LA ENERGÍA DE LOS SERES VIVOS, A TRAVÉS DEL

ATP (ADENOSÍN TRIFOSFATO)?

La energía se define como la capacidad de producir cambio y se mide por la cantidad de

trabajo realizado durante este período de cambio. A diferencia de otras propiedades de la

materia, la energía no se puede definir en términos de tamaño, forma o masa. La presencia de

energía solo se revela cuando se ha producido un cambio

La energía existe en muchas formas que pueden interconvertirse. La energía potencial indica

la cantidad de trabajo que se puede realizar al liberar la energía que se encuentra almacenada en

un determinado lugar. Por ejemplo, la energía almacenada en una presa llena de agua: mientras

está almacenada, la energía no es útil, pero si se abre la presa, toda la energía que había

contenida en ella se libera, y el agua arrastrará aquello que encuentre en su camino (se

Transforma la energía potencial en energía cinética).

 108

La energía de combustión es la energía contenida en los enlaces de carbono de los

combustibles, y que resulta liberada en un proceso de combustión (oxidación). Un combustible

es cualquier material capaz de liberar energía cuando se quema, lo que transformará su estructura

química. Por lo tanto, un combustible puede ser tanto el carbón utilizado en las máquinas de

vapor, como la gasolina que quema el motor de un coche para su funcionamiento, de forma que

la energía química del combustible se transforma en energía cinética.

La célula también es capaz de transformar la energía química de los nutrientes, de manera

que, durante su proceso de combustión, se libera toda la energía de las moléculas y se utiliza

para realizar un trabajo celular, como por ejemplo:

• Reacciones químicas no favorables o espontáneas.

• Movimiento de moléculas a través de una membrana.

• Reacciones que generen orden y, por lo tanto, un alto contenido en información.

• Crecimiento y división celular.

Los seres vivos han conseguido desarrollar una serie de reacciones químicas (catalizadas por

enzimas), que permiten recuperar parte de la energía de las moléculas (como la energía de los

enlaces de la celulosa del papel) y almacenarla en otras moléculas con gran contenido energético

(Fig. 7 -1). La célula funciona como una máquina que quema combustibles (nutrientes) en

presencia de oxígeno: parte de la energía se libera a la atmósfera (en forma de calor) pero otra

parte se transforma en otro tipo de energía capaz de realizar un trabajo útil (energía química). El

proceso será más eficaz cuanto menos calor emita al ambiente y más rendimiento de trabajo

consiga.
 109

El combustible, es decir, el nutriente, será transformado en la forma más estable y menos

energética del carbono, el C02, que será liberado a la atmósfera, tal y como lo hacen las fábricas,

que desprenden C02 en su proceso de combustión para la transformación y utilización de

energía. El ciclo solo se cerrará si el

C02 emitido es utilizado por “alguien”. Esta es la función de las plantas y otros organismos

fotosintéticos, únicos seres vivos capaces de convertir el C 0 2 en un compuesto mucho más

energético. ¿Cómo consiguen las plantas la energía para subir desde un nivel o escalón bajo en

energía, donde está el C02, a un nivel energético mucho más elevado donde se encuentran los

hidratos de carbono?

Solo se logra gracias a la capacidad que tienen las plantas de captar y utilizar una energía

mucho mayor, la energía solar, gracias a su maquinaria fotosintética (Fig. 7-2).

a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la glucólisis?

La glucólisis es la ruta degradativa de la glucosa, la principal molécula energética del

organismo. Es una de las rutas más importantes del metabolismo, y a que constituye uno de los

primeros pasos en el procesamiento y aprovechamiento de la glucosa para la obtención de

energía para la célula. La glucólisis puede considerarse como el proceso oxidativo de la glucosa,

bien mediante su degradación hasta generar piruvato o bien mediante su fermentación para dar

ácido láctico. La glucólisis es la forma más rápida de conseguir energía para una célula y, en el

metabolismo de carbohidratos, generalmente es la primera vía de combustión. El tipo de

glucólisis más común y más conocida es la vía de Embden Meyerhoff, explicada inicialmente

por Gustav Embden y Otto Meyerhoff. La ruta se encuentra estructurada en diez reacciones
 110

enzimáticas que permiten la transformación de una molécula de glucosa a dos moléculas de

piruvato, mediante un proceso catabólico.

La glucólisis tiene lugar en el citosol o citoplasma de la célula, tanto de células eucariotas

como procariotas, si bien en células vegetales algunas de las reacciones glucolíticas se

encuentran también en el ciclo de Calvin (fase de fijación del C02 de la fotosíntesis) que ocurre

en los cloroplastos.

La energía es necesaria en el inicio de la glucólisis para dividir la molécula de glucosa en las

moléculas de piruvato. Estas dos moléculas pasan a la fase II de la respiración celular. La energía

necesaria para la división de la glucosa es la distribución de la ATP. A medida que la glucólisis

procede, se libera energía y la energía se utiliza para hacer las cuatro moléculas de ATP. Como

resultado, hay una ganancia neta de dos moléculas de ATP durante la glucólisis. Durante esta

etapa, los electrones de alta energía también se transfieren a las moléculas de  + para producir

dos moléculas de NADH, otra molécula de transporte de energía. La NADH se usa en la etapa

III de la respiración celular para producir más ATP.

b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena

transportadora de electrones?

En una ruta catabólica se produce la oxidación de una molécula, como puede ser el caso de la

glucosa, que transfiere sus electrones a una molécula final aceptora de electrones, como el

oxígeno. Sin embargo, este paso no es directo, sino que hasta alcanzar el destino final, los
 111

electrones contenidos en los enlaces de la glucosa irán pasando de una molécula a otra, de

forma que los carbonos de la glucosa perderán todos los electrones posibles hasta llegar a su

estado de oxidación final (C02). En el proceso estos electrones serán captados por moléculas

oxidadas que se irán, a su vez, reduciendo. Muchas de las reacciones de oxidación en las vías

catabólicas se darán gracias a las coenzimas o moléculas transportadoras de electrones que serán

capaces de aceptar electrones de las moléculas que se oxidan en las vías catabólicas

Los principales transportadores de electrones son el NAD+ y el NADP+. Ambos tienen la

misma función: actuar de intercambiador de electrones en un sistema de oxidación-reducción. El

anillo de nicotina mida de la molécula oxidada puede aceptar dos electrones y un protón (el

equivalente a un ion hidruro) pasando a la forma r educida NADH y liberando un H+ al medio

(Fig. 6 -17). El NAD+ y el NADP+ realizan el mismo proceso de oxidación reducción, sin

embargo tienen bien diferenciadas sus funciones como coenzimas: el NAD+ ayuda a catalizar las

reacciones implicadas en el catabolismo, aceptando los electrones de las moléculas que se

oxidan, mientras que el NADPH actúa en las reacciones anabólicas donando los electrones ricos

en energía necesarios para las moléculas que se van a sintetizar. En la célula la relación de

NADVNADH es muy alta y, por el contrario, la de NADPVNADPH es baja; de esta forma está

garantizada la disponibilidad de NAD+ para las vías catabólicas y la de NADPH cuando lo

requieran las vías anabólicas. Otras coenzimas que también desempeñan un importante papel en

el metabolismo celular son el FAD (dinucleótido de flavina y adenina) y el FMN

(mononucleótido de flavina). La flavina es capaz de reducirse de manera reversible, aceptando

uno o dos electrones en forma de uno o dos átomos de hidrógeno (cada átomo consiste en un

electrón más un protón) desde un sustrato reducido.

 112

3. ALGUNAS ENZIMAS REQUIEREN DE UN COMPLEMENTO PARA

DESEMPEÑAR LA FUNCIÓN ENZIMÁTICA.

a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la

actividad enzimática de algunas enzimas?

Los cationes, por su parte, son los iones positivos caracterizados por tener una deficiencia de

electrones en los orbitales más externos. Normalmente se trata de metales, aunque en ocasiones

existen no metales que actúan como cationes. El tamaño de estos cationes es menor que el de los

átomos neutros y el de los aniones, debido a que la pérdida de electrones se produce

específicamente en la parte más externa.

La unión covalente a proteínas de cationes divalentes (M g 2+, C a 2+, Zn2+) y algunos

metales de transición (Fe, Cu, Ni, etc.) es relativamente frecuente en muchas enzimas y en otras

proteínas como la hemoglobina. La unión de estos elementos metálicos tiene una gran

importancia en la función de la proteína, permitiendo, en algunas ocasiones, su participación

directa en ciertas reacciones químicas o, simplemente, estabilizando su estructura tridimensional.

Estos metales se unen formando entidades de coordinación, que están compuestas por un átomo
 113

central (en este caso el metal) que se encuentra unido a un conjunto de átomos denominados

ligandos. Estos complejos se forman con las cadenas laterales de aminoácidos como His, Tyr,

Cys, Met, Asp y Glu. En el grupo hemo de la hemoglobina en la unión al Fe2+ participan, tanto

átomos del grupo h e m o como aminoácidos de la proteína formando un total de seis enlaces.

Como se observa en la figura 4-11, el Fe2+ establece cuatro de sus enlaces con los átomos de N

del anillo de porfirina del grupo hemo. El quinto enlace se forma con el N del grupo imidazol de

una histidina (denominada His proximal). El sexto sólo se forma cuando la molécula fija una

molécula de 0 2, que se sitúa entre el Fe2+ y la cadena lateral de otra His (His distal).

La incorporación de estos elementos metálicos aumenta las posibilidades de las proteínas para

participar en ciertas reacciones, como ocurre en las reacciones de transferencia de electrones.

Los aminoácidos con cadenas laterales ionizables también pueden establecer interacciones

con elementos metálicos pero, en este caso, mediante interacciones no covalentes iónicas. Un

ejemplo sería la fijación de C a 2+ en las proteínas con residuos de Asp y Glu.

Otra muestra de interacción de proteínas con C a 2+ se da en un tipo de proteínas de adhesión

entre células: las cadherinas. Estas proteínas poseen una porción extracelular con cinco

dominios. La unión del C a 2+ en lugares específicos de estos dominios le confiere a la proteína

la rigidez necesaria para realizar su función.

b. ¿Consulta Sobre 5 De Estos Cationes Metálicos Y Sobre Que Enzimas Actúan?

1- Calcio – Ca2+

 Catión extracelular

 Parte del hueso

 114

 En el retículo y en las mitocondrias

 El nivel en sangre: La paratohormona -niveles bajos, estimula su liberación, y

calciotonina – niveles altos inhibe su liberación. La vitamina D produce liberación de

calcio en hueso

 Potencial de membrana

 Coagulación sanguínea junto con la vitamina K

 Transmisión del impulso nervioso y contracción muscular

 Actividad celular

 Parte de sales del esqueleto y el esmalte de los dientes

2- Magnesio – Mg2+

 Es el segundo catión intracelular en importancia.

 Forma parte de la estructura ósea

 Activación de enzimas que liberan glucosa

 Favorece la formación de proteínas

 Interviene en la transmisión nerviosa

 Estimula la actividad de las cinansas

 Forma parte de la estructura de clorofila

 Antagonista del calcio en la excitabilidad celular

3- SODIO – Na+

 Principal catión extracelular en los animales

 115

 Participa en el equilibrio osmótico, equilibrio eléctrico y de pH

 Colabora en la permeabilidad de las membranas

 Participa en la generación del potencial de membrana e interviene en la contracción

muscular

 Participa en la transmisión nerviosa

 La diferencia entre las concentraciones intra y extracelulares es mantenida por transporte

activo a través de la “Bomba de Sodio y Potasio”

4- Zinc – Zn2+

 Favorece la síntesis de ARN y de proteínas

 Es esencial para la síntesis de insulina

 Su concentración es más alta en el sistema reproductor masculino

 Papel importante en el crecimiento y desarrollo, la respuesta inmunitaria, la función

neurológica y la reproducción

 Función catalítica: casi 100 enzimas dependientes

 Función estructural: estructura de las proteínas y las membranas celulares

 Función reguladora: las proteínas estabilizadas con Zinc regulan la expresión genética.

Participa en la apoptosis

 Función Hormonal y Neurológica: interviene en la señalización celular e influye en la

liberación de hormonas y la transmisión de los impulsos nerviosos

 116

5- HIERRO – Fe2+3+

 Micro constituyente más abundante del organismo

 En los animales superiores la mayor parte se encuentra en el grupo Hemo

 Tiene un papel fundamental en la síntesis de ADN y en la formación de colágeno

 Indispensable para la acción de muchas enzimas de óxido-reducción

 El paso del estado oxidado (Fe3+) a reducido (Fe2+) por el pH ácido del estómago. En el

intestino el hierro se vuelve a convertir en Fe3+ y queda almacenado como ferritina, o

pasa a la sangre donde es transportado hígado y baso.

 117

c. La Enzima Se Puede Unir A Una Molécula Orgánica, ¿Cómo Se Denominan? Y

Consultar Sobre La Función Que Cumplen En Las Enzimas Y Dar Ejemplos

Las enzimas tienen una enorme variedad de funciones dentro de la célula: degradan azúcares,

sintetizan grasas y aminoácidos, copian fielmente la información genética, participan en el

reconocimiento y transmisión de señales del exterior y se encargan de degradar subproductos

tóxicos para la célula, entre muchas otras funciones vitales. La identidad y el estado fisiológico

de un ser vivo está determinado por la colección de enzimas que estén funcionando con precisión

de cirujano y con la velocidad de un rayo en un momento dado dentro de las células. Así, a lo

largo de millones de años de evolución, la naturaleza ha desarrollado una gran diversidad de

enzimas para mantener el complejo fenómeno de la vida.

Las enzimas (E) tienen un papel fundamental: acelerar las reacciones biológicas actuando

sobre sustratos (S) específicos que se van a transformar en el producto (P) de la reacción (E + S

—» E + P).

Esta función, esencial para los seres vivos, la consiguen gracias a que poseen una estructura

tridimensional característica, el centro activo, con un entorno químico adecuado que permite la

interacción entre la enzima y el sustrato mediante la formación de un complejo binario

denominado complejo enzima-sustrato (ES). En las proteínas, las características del centro activo

van a estar determinadas por la naturaleza de los aminoácidos que lo forman y su distribución

espacial concreta. En general este proceso de formación del complejo ES se puede considerar un

caso específico de una interacción molecular entre macromoléculas (en este caso, proteínas) y

moléculas de menor peso molecular, denominadas ligandos, y se realiza mediante la creación

de interacciones no covalentes entre ambas moléculas.

 118

Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan más rápidas y de
un modo más eficaz. Hay más de tres mil clases de enzimas. Otras de las funciones de las
enzimas que podemos destacar son:

 Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos que

ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en sustancias

perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La terminación “ASA” indica sobre qué

tipo de alimento actúa: Las Proteasas son enzimas que digieren proteínas; las Amilasas ayudan a

digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestión de las grasas; la Sacarasa actúa

sobre el azúcar, etc.

El ácido clorhídrico del estómago digiere los alimentos más duros como carnes o vegetales muy

fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otras enfermedades, la anemia perniciosa.

Las enzimas digestivas son muy útiles en casos de hinchazón abdominal, gases y digestiones, en

general, muy pesadas.

 Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolíticas, como la Bromelina de la Piña,

inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la recuperación de golpes,
reabsorción de hematomas o moratones y heridas. Puede ser útil en casos de artritis.
 Reducen el daño ocasionado por toxinas: otra de las funciones de las enzimas es

que favorecen la eficacia de nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales

pesados. Tendrían un efecto desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.

 Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico: las enzimas ayudan a los

glóbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero además al favorecer una correcta

digestión o degradación de los alimentos también ayuda a que se produzcan menos alergias

alimentarias.
 119

 Otras propiedades o funciones de las enzimas son: eliminar el dióxido de carbono

de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer

la fertilidad, etc.

d. Realice La Descripción De Las Enzimas Y Su Constitución Como Holoenzimas. Sus

Mecanismos De Acción Y Los Factores Que Afectan La Actividad.

Enzimas conjugadas: también llamadas holoenzimas poseen en su estructura una parte no

proteica denominada cofactor y una parte proteica que se denomina apoenzima. Para que estas

enzimas actúen como catalizadores es necesario que la apoenzima se una al cofactor. El término

cofactor puede aplicarse tanto a un Ión como a una molécula orgánica de naturaleza variable

(grupo prostético y coenzimas). Las coenzimas funcionan como portadores de grupos químicos

pequeños como ser acetilo, metilo o bien protones y electrones. Las coenzimas se unen no

covalentemente a la apoenzima permitiendo que la holoenzima así formada lleve a cabo

reacciones que la apoenzima sola no puede efectuar. Por ejemplo, ninguna de las cadenas

laterales de los aminoácidos es capaz de transportar electrones pero cuando se agrega por

ejemplo la coenzima FAD+, la proteína adquiere esta función. Las moléculas orgánicas que están

fuertemente unidas a la apoenzima se denominan grupos prostéticos. Muchas coenzimas derivan

de vitaminas solubles en agua como ser las del grupo B.

Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesaria

para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica, denominada

apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima.

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García Jerez, A. ( 25,11,2018). Enzimología y bioenergetica. [Archivo de video].

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