Informe Importancia de Las Enzimas y Patologías Por Déficit de Estas

REPÚBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA
MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA DEFENSA

UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL POLITÉCNICA
DE LA FUERZA ARMADA NACIONAL BOLIVARIANA
UNEFA
NÚCLEO LARA - BARQUISIMETO
Informe
Importancia de las
Enzimas y Patógenos
por Deficit
Estudiante:
Luis E. Andrade R.
C.I.N°: V-27.830.007
Sección: 02S-0313-D2
Importancia de las enzimas
Las enzimas son moléculas biológicas, típicamente proteínas aunque se encuentran en forma de
ARN, que permiten que ciertas reacciones químicas ocurran mucho más rápido de lo que
ocurrirían por su cuenta. Las enzimas funcionan como catalizadores, lo que significa que aceleran
la velocidad a la que los procesos y reacciones metabólicas se producen en los organismos vivos.
Estas son vitales para la vida y sirven con una amplia gama de funciones importantes en el cuerpo,
tales como ayudar en la digestión y en el metabolismo.
Algunas enzimas ayudan a romper moléculas grandes en partes más pequeñas, para que luego
sean absorbidas más fácilmente y eficazmente por el cuerpo. Otras enzimas ayudan a unir dos
moléculas para producir una nueva molécula. Las enzimas son catalizadores muy selectivos, lo que
significa que cada enzima sólo tiene efecto sobre una reacción específica.
Normalmente, los procesos o reacciones son parte de un ciclo o vía, con reacciones separadas en
cada paso, que usualmente requiere una enzima específica. Sin la enzima específica para catalizar
una reacción, el ciclo o vía no se puede completar.
El resultado de un ciclo incompleto o vía, es la falta de un producto, y sin ese recurso necesario,
una función no se puede realizar, lo que afecta negativamente al organismo.
Las moléculas con las que trabaja una enzima se llaman sustratos. Los sustratos se unen a una
región de la enzima llamada sitio activo.
Clasificación:
Según su complejidad
1. De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:
2. Simples: Formada por una o más cadenas polipeltídicas.
3. Conjugadas: Contiene por lo menos un grupo no proteico enlazado en la cadena polipeltídica.
En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:
1. Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.

2. Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
3. La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.
Los cofactores pueden ser:
1. Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están presentes, la

enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+,
Na+ y Zn2+
2. La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos
orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo “B” son coenzimas que
se requieren para una respiración celular adecuada.
Según su actividad
1) EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la
colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden
los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en
su grado de oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva
reacción catalítica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
2) EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a
otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión
de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.
3) EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención
de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras
fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis →
'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
4) EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un
doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
5) EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas
sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de
un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de
interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
6) EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el
acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas
Relación con enfermedades:

Debido a que es necesario un fuerte control de la actividad enzimática para la homeostasis, cualquier fallo en el
funcionamiento (mutación, incremento o reducción) de una única enzima crítica puede conducir al desarrollo de
una enfermedad genética. La importancia de las enzimas se pone de manifiesto en el hecho de que una enfermedad
letal puede ser causada por el mal funcionamiento de un único tipo de enzima de todos los miles de tipos que existen en
nuestro cuerpo.
Ejemplos:
La Porfiria es un trastorno provocado por anormalidades del metabolismo del grupo hemo, las cuales pueden ser
provocadas por causas genéticas o adquiridas.
Esta enfermedad es concebida por el mal funcionamiento de un grupo de enzima, llamadas porfirinas, que se sintetizan
a partir del acetato y la glicina; las porfirinas más importantes que existen en la naturaleza son la uroporfirina,
coproporfirina y la protoporfirina, esta última está presente en la hemoglobina.
Existen dos grandes grupos de porfirias, las que se presentan con crisis neuropsíquicas y las que no lo hacen. En el
primer caso existen alteraciones de conciencia, parálisis de extremidades, dificultades respiratorias, hipertensión,
taquicardia e hiponatremia (bajos niveles de sodio en la sangre). Mientras que las otras evidencian alteraciones
dermatológicas importantes que incluyen fotosensibilidad, labilidad cutánea, hiperpigmentación e hipertricosis (exceso
de vello). También puede presentarse en forma mixta, la que a veces provoca cirrosis y hepatocarcinoma (cáncer de
hígado).
El Albinismo es un defecto en la producción de melanina que ocasiona una ausencia parcial o total de pigmentación
(color) de la piel, el cabello y los ojos.
En el Albinismo la alteración enzimática se encuentra en los melanocitos, que son células especializada en la producción
de melanina, para lo cual elaboran melanosomas; están presentes en la piel, dermis, raíz del cabello, piamadre y
aracnoides, oído interno y ojo.
La Histidinemia es un déficit de Histidina-α-desaminasa (Histidasa). Este déficit de Histidasa fue estudiado en el

estrato corneo y en biopsias hepáticas. En consecuencia, los enfermos de Histidinemia son incapaces de convertir la
Histidina en ácido urocánico en el hígado y en la piel. GENETICA: El rasgo Histidinémico se manifiesta en el momento del
nacimiento, y su frecuencia es de alrededor de 1:15,000, y se presenta con un patrón hereditario de tipo Autosómico
Recesivo en la mayoría de los casos, aunque se debe mencionar que también puede presentarse con un patrón
Autosómico Dominante en familias consanguíneas.
El trastorno altera la producción de ácido urocánico, que puede detectarse fácilmente en el sudor. Alrededor de dos
tercios de los pacientes histidinémicos presentan un ligero retraso mental y alteraciones del habla. La acumulación de
Histidina y de sus derivados puede evitarse mediante el empleo de una dieta con escaso contenido de Histidina, pero el
efecto de dicha restricción dietética sobre el curso clínico de la enfermedad no ha sido aún bien determinado.
Tay-Sachs esta enfermedad es causada por una deficiencia de una enzima llamada HEXOSAMINIDASA, que en
condiciones normales esta enzima tiene la función de degradar sustancias grasas llamadas gangliósidos.
A consecuencia de esto a la célula tiene sobrepoblación de estos gangliòsidos y no puede llevar a cabo sus funciones
normales. Esto es muy peligroso ya que los gangliósidos son componentes fundamentales del plasmalema neuronal.
Tay-Sachs es un mal hereditario fatal que afecta el sistema nervioso central. Los bebés con la enfermedad de Tay-Sachs
carecen de una enzima (proteína) llamada hexosaminidasa A (hex A), necesaria para descomponer algunas sustancias
grasas del cerebro y las células nerviosas. Estas sustancias se acumulan y destruyen gradualmente el cerebro y las células
nerviosas, hasta que todo el sistema nervioso central deja de funcionar. Los síntomas de la enfermedad de Tay-Sachs
clásica aparecen entre los 4 y los 6 meses de vida, cuando el bebé en apariencia sano deja gradualmente de sonreír, de
gatear o de darse vuelta, pierde su capacidad para asir o alcanzar cosas y, con el tiempo, queda ciego, paralítico y no
tiene conciencia de lo que le rodea. El fallecimiento se produce antes de los 5 años de edad.
La Fenilcetonuria es una rara enfermedad hereditaria en la cual existe una ausencia de fenilalanina hidroxilasa y
por ello no se metaboliza adecuadamente el aminoácido fenilalanina. Por lo tanto se acumula excesivamente, se trata de
una enfermedad infantil metabólica progresiva, severa, que puede producir retraso mental si no se trata a tiempo.
La herencia es autosómica recesiva, por lo que ambos padres deben tener este gen defectuoso para que el niño resulte
afectado.
Este se debe al déficit de una enzima del hígado, la fenil alanín hidroxilasa, que interviene en el metabolismo de un
aminoácido, la fenilalanina, provocando su acumulación excesiva en los líquidos del organismo. Una enzima es una
proteína capaz de activar indirectamente una reacción química.
A través de la síntesis de la fenilalanina por la enzima fenil alanín hidroxilasa (PAH) se obtiene tirosina, que se transforma
en L-DOPA que es un potente neurotransmisor imprescindible para el correcto desarrollo neurológico.
La fenilalanina, junto con otros siete aminoácidos (tirosina, valina, triptófano, lisina, isoleucina, leucina y metionina)
forman un grupo denominados aminoácidos esenciales, que son los que dan lugar al resto de los aminoácidos de los que
estamos compuestos y para obtenerlos hay que ingerirlos en la dieta.
Enfermedad de Batten, trastorno conocido como lipofuscinosis neuronal con ceroidosis (LNC). La enfermedad de
Batten es un trastorno genético hereditario que ocaciona una acumulación de lipopigmentos en el tejidos corporales.
Se ha demostrado que una enzima llamada tioesterasa de proteína palmitóilica tiene una actividad insuficiente en la
enfermedad de Batten infantil (esta condición se conoce actualmente como CLN1). En la forma preadolescente de esta
enfermedad (CLN2), se ha detectado que la causa de esta condición es una deficiencia de una proteasa ácida, una
enzima que hidroliza las proteínas. Se ha identificado un gen mutado en la enfermedad de Batten juvenil (CLN3), pero no
se ha identificado la proteína correspondiente a este gen.
Síntomas Los síntomas de la enfermedad de Batten incluyen los siguientes: Problemas de la vista, disminución o retraso
mental, problemas emocionales, ataques, espasmos musculares, atonía, problemas en el movimiento

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En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

1. Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.

Los cofactores pueden ser:

1. Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están presentes, la

Relación con enfermedades:

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