베타아밀라아제

Beta-amylase
베타아밀라아제
2xfr b amylase.png
보리 베타 아밀라아제의 구조. PDB 2xfr[1]
식별자
EC 번호3.2.1.2
CAS 번호.9000-91-3
데이터베이스.
인텐츠IntEnz 뷰
브렌다브렌다 입력
엑스퍼시나이스자이메 뷰
케그KEG 입력
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PDB 구조RCSB PDB PDBe PDBsum
진 온톨로지아미고 / 퀵고

베타아밀라아제(EC 3.2.1.2, β-아밀라아제, 사카로겐아밀라제, 글리코겐아제)는 체계적 명칭4-알파-D-글루칸 말토하이드롤라제인 효소다.[2][3][4] 이 효소는 다음과 같은 화학 반응촉진한다.

(1->4)-알파-D-글루코시드 링크의 가수 분해로 사슬의 비절감 끝단에서 연속적인 말토오스 단위를 제거한다.

이 효소는 전분, 글리코겐, 관련 다당류, 올리고당 등에 작용하여 거꾸로 베타말토스를 생성한다. 베타 아밀라아제는 박테리아, 곰팡이, 식물에서 발견된다; 박테리아와 시리얼 공급원은 가장 열 안정적이다. β-아밀라아제는 비절감 엔드에서 작업하면서 두 번째 α-1,4 글리코시드 결합의 가수분해를 촉진하여 한 번에 두 개의 포도당 단위(말토오스)를 분리한다. 과일익는 동안 β-아밀라아제는 녹말을 말토오스로 분해하여 익은 과일의 달콤한 맛을 낸다.

β-아밀라아제는 씨앗 발아 전에 비활성 형태로 존재한다. 많은 미생물들은 세포외 녹말을 분해하기 위해 아밀라아제를 생산하기도 한다. 동물 조직에는 β-아밀라아제가 들어 있지 않지만 소화관 내에 포함된 미생물에 존재할 수 있다. β-아밀라아제의 최적 pH는 4.0–5.0이다[5]. 그들은 글리코사이드 하이드롤라아제 14과에 속한다.

참고 항목

참조

  1. ^ Rejzek M, Stevenson CE, Southard AM, Stanley D, Denyer K, Smith AM, Naldrett MJ, Lawson DM, Field RA (March 2011). "Chemical genetics and cereal starch metabolism: structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley β-amylase". Molecular BioSystems. 7 (3): 718–30. doi:10.1039/c0mb00204f. PMID 21085740.
  2. ^ Balls AK, Walden MK, Thompson RR (March 1948). "A crystalline beta-amylase from sweet potatoes". The Journal of Biological Chemistry. 173 (1): 9–19. doi:10.1016/S0021-9258(18)35550-9. PMID 18902365.
  3. ^ French D (1960). "β-Amylases". In Boyer PD, Lardy H, Myrbaumlck K (eds.). The Enzymes. Vol. 4 (2nd ed.). New York: Academic Press. pp. 345–368.
  4. ^ Manners DJ (1962). "Enzymic synthesis and degradation of starch and glycogen". Advances in Carbohydrate Chemistry. 17: 371–430. doi:10.1016/s0096-5332(08)60139-3. ISBN 9780120072170.
  5. ^ "아밀라아제, 알파" , I.U.B. : 3.2.1.11,4-α-D-Glucan glucan glucano hydrolase.

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외부 링크

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