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Bioquímica
Bioquímica
Bioquímica
AEgjj.ui.at dúvidas
relembrando
A água constitui mais de 70% do peso da maioria dos organismos. importante
A estrutura e a função das biomoléculas está relacionada com a atração entre as moléculas de água e a sua menor
tendência em ionizar
Solvente universal que tem ponto de fusão, ebulição e calor de vaporização mais altos que os outros solventes
comuns, isso traz muito estabilidade para o sistema.
Pontes de hidrogênio são responsáveis pelo alto ponto de fusão. Durante a fusão ou a evaporação, a entropia do
sistema aquoso aumenta é compensada por suas moléculas terem tendência de se associarem.
Para um processo espontâneo é necessário que a energia livre seja negativa (ΔG) representando a sua força motriz;
ΔH ( variação da entalpia de formação e quebra de ligações) ; ΔS ( entropia) ;
ΔG = ΔH - T . ΔS ( calculo temperatura é calcula em kelvin.)
Solubilidade em água
A solubilidade das entre moléculas resulta de polaridades parecidas, ou seja, substâncias polares são solúveis com
subs. polares e apolares com apolares.
A junção de uma solução aquosa com um gás — a fase gasosa apresenta uma desordem por encontrar os seus
átomos mais espaçados e livres — limita o movimento do gás, consequentemente, das moléculas de água o qual
resulta em uma organização dos átomos. Portanto, diminuição da entropia ( nível de desordem ), tornando-os pouco
solúveis.
Os compostos anfipáticos ( tem uma parte polar e outra apolar ) quando misturado coma água se organizam de modo
que melhor combinam: a parte polar se espalha de forma a maximizar as interações; a parte apolar se aglomera e tende
a evitar o contato — essa estrutura é denominada micela — com a polar. A int. Hidrofóbica denomina montinho de
partes apolar unidas.
Interações fracas
A força de van der Waals são fracas entre moléculas.
As ligações, com excessão das covalentes, são fracas e com isso continuamente se formam e quebram. Dessa forma,
são importantes para varias reações do corpo por não precisar tanta energia de ativação.
Soluções isotônicas ( equilibrio, então, não perde e nem ganha água ), hipertônicas ( - [ ] fora, logo, a água migra para
fora — maior osmolaridade ), hipotônicas ( - [ ] dentro, portanto, a água migra para dentro inchando a célula —
menor osmolaridade. ).
Para evitar a osmólise (quebra celular) em plantas e bactérias tem a parede celular e em animais multicelulares , o
plasma sanguíneo e os fluidos intersticiais são mantidos em osmolaridade semelhante à do citosol. As soluções
tampões ajudam também.
Relembrando: a constante de equilíbrio é dada pela reação:
Escalas de pH
Obs: a escala de pH é logarítmica e não aritmética, ou seja, uma unidade
de diferença significa uma solução 10x mais concentrada ou menos.
Ácidos e Bases
Ácidos e bases fortes são completamente ionizadas em soluções aquosas.
& Os que não são completamentes ionizados que marcam presença no metabolismo e na regulação dos mesmos.
Relembrando: ácidos são classificados como doador de prótons e as bases como aceptoras, logo, a sua classificação é
transitória. Então, mesmo que em uma reação contenha dois ácidos, porém um doando e o outro recebendo o que
aceitou o próton passa a ser uma base.
Obs: + forte a dissociação de prótons, + forte o ácido e - será o pKa.
Com essa expressão consegue-se descobrir a força de uma ácido e base fraca.
Substância tampão
Dúvidas
Sua função é garantir que o pH mantenha uma constância. Relembrando
Tampões biológicos: mistura de ácidos fracos e suas bases conjugadas. Importante
Sistemas aquosos
Essas subs. tem uma faixa onde são mais efetivas, fase é chamada de ponto central ou tamponamento, quando é
adicionado o H e/ou OH é notada uma pequena uma mudança do pH.
Dúvidas
Obs: a soma dos coeficientes nunca vai mudar somente a razão entre eles.
Relembrando
A equação de Henderson-Hasselbalch descreve-a curva de titulação de qualquer ácido fraco. Importante
'
.
.
Forma
geral Obs: São carbonos quirais ', refletindo em isomeria
Aminoácidos são
óptica. Encontra-se duas opções levogeno e destrogeno.
ácidos fracos.
grupo
amino
H
N -
É É -
ácido
carboxílico
Excessão: glicina
H
µ O -
H
A ionização dos grupamentos ionizáveis confere capacidade
tamponante ao meio do seu respectivo pKa.
Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R
Obs: algumas proteínas são flexíveis e outras não
Funções das proteínas: enzimas (catalisadores); hemoglobina (transporte); estrutural ( tecidos cartilaginoso, cutâneo) a queratina o
colágeno; hormônios ( inulina); estruturas contrateis ( músculos).
A cadeia peptídica pode mudar de direção
fazendo voltas reversas
Cao Cao
Pares de sulfidrila já foram
HÍN C HÍN C
°
"P
pontes de dissulfeto
c
N ✗
21-1++2 é
°
,
c c N
( importante na estabilização de
o
←
°
5H . 5 vi
✗
proteínas). N µ
5H S
"
µ
21-1++2 é oi
OH , um , É o e
coo
- c)
i °
Proteínas fibrosas: fornecem apoio estrutural para células e tecidos como a queratina
(cabelo) e o colágeno.
Ocorre quando a proteína perde o seu estado tridimensional.
Desnaturado: não está dobrado corretamente. f.
Natural: dobrado corretamente (lado apolar virados para dentro e o lado polar virado-ara o lado de fora).
Qual a # entre um substrato para uma enzima ?
.
•
Há aiiiii! reação
O substrato é específico para cada # e a coenzima Funciona para diversas outras reações .
I
'
. .
:
* cada enzima tem um valor de Otimo influencia velocidade
÷ .
: :
.
: pH .
na
"
↳ são proteínas
i.
:
"
i. ↳ catalizadores ↳ Final ase como elas aceleram as
recifes ?
que aceleram reacõçs .
.
.
.
.
: Atua como um imã entre os
reagentes e de
geometricamente alinhada de forma
adequada pl
reação
.
logo
.
a ocorra .
eeg.ae#
J
substrato
↳ sitio ativo : Buraco na enzima onde o
liga
se .
ao
os
-
AG
vias Metabólicas substrato estado de Produto
}
_ ⇐___
p
transição
A B C D demanda muita
D
energia
enzima enzima enzima para a
transformação em
I 2 3
produto
OBS : atuam em
pequenas concentrações .
Posso modificar uma enzima ?
Sim é utilizada como Forma de controle da atividade enzimática .
,
* algumas enzimas necessitam de
ajuda .
rosforizacao
"
ligada a transporte de ☐ altera o sitio alosteriw alterando o sitio ativo podendo deixa
-
la mais ou menos ativa .
e- ou de
gíupos que micos .
ÊÊÊÉÍI.AE#*&
É o
EE.AE#Efj***e
.
Fase I Fase 2
K, E : enzima
F- +
SE ES ,
Es E + p S : substrato
P : produto
* 3 velocidades K, E S
v.
que se
liga
: : a no .
K I : V. E se desliga do S
que a
-
Kz : V .
Para o S se transformar em P .
1° Fase :
Formação do complexo ES, o substrato se
liga ao sitio ativo
da enzima .
✓ =
Kz [ ES]
não importa
não
saturação
✓ Máx : ponto
substrato não
quanto
de coloque ,
eu de
e vai aumentar
enzimas livres tenho mais
porque .
KM : ✓máx
/z ☐ dá uma ideia de
pelo
afinidade da enzima
substrato
o .
""
.
disesaaarídcos :
ligação de dois mono -
*
Principal Fonte de
energia e também atua como estoque .
Ssatávídeoslo glicosídica)
-
.
Função : reconhecimento
L
e adesão celular
,
papel estrutural , reserva energética ,
* lactose : awcar redutor .
z
lubrificam articulações
L
* trealose : não E
açucar
gliwcongungado :
junção de carboidrato com outra molécula . doutor
Molloy dríades ou
açucares simples : uma unidade
, ligados a centro qui
raios .
↳ são redutores
agentes .
e n e rgia
o
.
:
anel e o c , se torne
quirae .
polissacarídeos ou
gúcanos rede celular .
oponente
: e
das bactérias .
Amar
reação teste
a
çntre o aldeído C, com de
legal : indica
presença ou ausencia de amido
.am.
isolantes térmicos .
* saturados → sólido a T .
ambiente * insaturados → líquidos a T . ambiente
animal
gordura vegetal
→
→
gordura .
ligações duplas .
ácidos
OBS :
graxos Ômega são insaturados e sua
contagem começa pelo contrario do habitual
,
ou
seja , pelo carbono distante da carbonite
começa .
SÓLIDA
↳
margarina gordura vegetal hidrolisada
: (líquida ) →
hidrogenado
'
→
.
MEET
↳ de
glicerol transporte gratos
: a.
.
gficerofreffolipíaleof ↳
: semelhantes aos
triglicerídeos
cabeça ysdar
↳
função :
precursor de vit Bz e sais biliares .
?
Fonte
endógena : síntese
/ -
por Enzimas
.
hepáticas
.
-
.
↳ transporte de colesterol no
sg e
fato por meio de erpoprdernas , Formado por
proteínas ( apolipo proteínas) , FOSFOÚPEOS, colesterol
triglicerídeos e .
tipo proteínas :