Aquaporina
| Aquaporina | |
|---|---|
 | |
| Indicadores | |
| Símbolo | Aquaporin |
| Pfam | PF00230 |
| InterPro | IPR000425 |
| PROSITE | PDOC00193 |
| SCOP | 1fx8 |
| TCDB | 1.A.8 |
Aquaporinas são uma classe proteínas integrais de membrana que estão presentes na membrana celular e organelas membranosas das células biológicas.[1]
Defeitos genéticos envolvendo aftas que codificam as aquaporinas têm sido associados a várias doenças humanas.[2][3][4] O Prémio Nobel da Química do ano de 2003, foi atribuído a Peter Agre pela descoberta das aquaporinas e a Roderick MacKinnon pelo seu trabalho sobre a estrutura e funcionamento de canais iônicos.[5]
Função
[editar | editar código-fonte]As aquaporinas conduzem seletivamente as moléculas de água, para dentro e fora da célula, ao mesmo tempo prevenindo a passagem de íons e outros solutos. As aquaporinas também são denominadas canais de água. São normalmente compostas, em mamíferos, por quatro subunidades proteicas, cada uma funcionando com um canal.[6]
As moléculas de água atravessam os canais em fila . A presença destes canais aumenta a permeabilidade das membranas à água.
Muitos tipos celulares humanos expressam estas proteínas, assim como certas bactérias e também nas plantas onde assumem um papel regulador no sistema de transporte de água.
Aquaporinas em mamíferos
[editar | editar código-fonte]Existem 13 tipos conhecidos de aquaporinas em mamíferos, sendo que seis deles podem ser encontrados nos rins. Suspeita-se, no entanto, que existam muitos outros tipos de aquaporinas.[7]
As aquaporinas mais estudadas são:
A água atravessa a membrana celular, quer por osmose através da bicamada fosfolipídica, quer através de canais de água especializados. A maioria das aquaporinas parecem desempenhar somente o papel de transportar água, impedindo a passagem de ions e de outras pequenas moléculas. Algumas aquaporinas, conhecidas como aquagliceroporinas, transportam água e glicerol, juntamente com outras pequenas moléculas.
- ↑ Agre, P. (1 de março de 2006). «The Aquaporin Water Channels». Proceedings of the American Thoracic Society (em inglês). 3 (1): 5–13. ISSN 1546-3222. PMC 2658677
. PMID 16493146. doi:10.1513/pats.200510-109jh
- ↑ Bichet, Daniel G. (abril de 2006). «Nephrogenic diabetes insipidus». Advances in Chronic Kidney Disease. 13 (2): 96–104. ISSN 1548-5595. PMID 16580609. doi:10.1053/j.ackd.2006.01.006
- ↑ Radin, M. Judith; Yu, Ming-Jiun; Stoedkilde, Lene; Miller, R. Lance; Hoffert, Jason D.; Frokiaer, Jorgen; Pisitkun, Trairak; Knepper, Mark A. (dezembro de 2012). «Aquaporin-2 regulation in health and disease». Veterinary Clinical Pathology. 41 (4): 455–470. ISSN 1939-165X. PMC 3562700
- ↑ King, L. S.; Choi, M.; Fernandez, P. C.; Cartron, J. P.; Agre, P. (19 de julho de 2001). «Defective urinary concentrating ability due to a complete deficiency of aquaporin-1». The New England Journal of Medicine. 345 (3): 175–179. ISSN 0028-4793. PMID 11463012. doi:10.1056/NEJM200107193450304
- ↑ Knepper, Mark A.; Nielsen, Soren (abril de 2004). «Peter Agre, 2003 Nobel Prize winner in chemistry». Journal of the American Society of Nephrology: JASN. 15 (4): 1093–1095. ISSN 1046-6673. PMID 15034115
- ↑ Kruse, Elisabeth; Uehlein, Norbert; Kaldenhoff, Ralf (2006). «The aquaporins». Genome Biology. 7 (2). 206 páginas. ISSN 1474-760X. PMC 1431727
- ↑ Nielsen, Søren; Frøkiaer, Jørgen; Marples, David; Kwon, Tae-Hwan; Agre, Peter; Knepper, Mark A. (janeiro de 2002). «Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine». Physiological Reviews. 82 (1): 205–244. ISSN 0031-9333. PMID 11773613. doi:10.1152/physrev.00024.2001
