Nothing Special   »   [go: up one dir, main page]

RU2464313C2 - Modified xylanase - Google Patents

Modified xylanase Download PDF

Info

Publication number
RU2464313C2
RU2464313C2 RU2008144667/10A RU2008144667A RU2464313C2 RU 2464313 C2 RU2464313 C2 RU 2464313C2 RU 2008144667/10 A RU2008144667/10 A RU 2008144667/10A RU 2008144667 A RU2008144667 A RU 2008144667A RU 2464313 C2 RU2464313 C2 RU 2464313C2
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
xylanase
amino acid
family
positions
modified
Prior art date
Application number
RU2008144667/10A
Other languages
Russian (ru)
Other versions
RU2008144667A (en
Inventor
Винг Л. САНГ (CA)
Винг Л. САНГ
Original Assignee
Нэйшенл Рисерч Каунсил Оф Кэнэда
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Priority claimed from PCT/CA2006/001192 external-priority patent/WO2007115391A1/en
Application filed by Нэйшенл Рисерч Каунсил Оф Кэнэда filed Critical Нэйшенл Рисерч Каунсил Оф Кэнэда
Publication of RU2008144667A publication Critical patent/RU2008144667A/en
Application granted granted Critical
Publication of RU2464313C2 publication Critical patent/RU2464313C2/en

Links

Images

Landscapes

  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)

Abstract

FIELD: medicine.
SUBSTANCE: one of the versions provides modified xylanase of Family 11 containing cysteine residues in positions 99 and 118 to form an intramolecular disulphide bond with said intramolecular disulphide bond formed by amino acid replacement in positions 99 and 118 by cysteine with said positions detected by sequence alignment of said modified xylanase of Family 11 with the amino acid sequence of xylanase II from Trichoderma reesei SEQ ID NO: 16, presented in the description. The other versions involves the amino acid replacements in positions 99 and 118 by Cys to form a disulphide bond and 40 by Arg, Cys, Phe, Tyr, His or a basic amino acid in positions 10, 58, 105, 144 and 161 by the basic amino acid in any of the positions, 27 and 29 by the hydrophobic amino acid in any of the positions, 75 and 125 by the non-polar amino acid from the positions, 11 and 129 by the acidic amino acid in any of the positions, 131 by Asn, 52 by Cys. One more version of the present invention is modified xylanase of Family 11 containing replacement by histidine in position 40 with said position detected by amino acid sequence alignment of said modified xylanase and xylanase II Trichoderma reesei with sequence SEQ ID NO: 16.
EFFECT: invention enables producing xylanase of high thermophilicity, alkalophilicity, thermal stability.
17 cl, 22 tbl, 17 dwg, 16 ex

Description

Текст описания приведен в факсимильном виде.

Figure 00000001
Figure 00000002
Figure 00000003
Figure 00000004
Figure 00000005
Figure 00000006
Figure 00000007
Figure 00000008
Figure 00000009
Figure 00000010
Figure 00000011
Figure 00000012
Figure 00000013
Figure 00000014
Figure 00000015
Figure 00000016
Figure 00000017
Figure 00000018
Figure 00000019
Figure 00000020
Figure 00000021
Figure 00000022
Figure 00000023
Figure 00000024
Figure 00000025
Figure 00000026
Figure 00000027
Figure 00000028
Figure 00000029
Figure 00000030
Figure 00000031
Figure 00000032
Figure 00000033
Figure 00000034
Figure 00000035
Figure 00000036
Figure 00000037
Figure 00000038
Figure 00000039
Figure 00000040
Figure 00000041
Figure 00000042
Figure 00000043
Figure 00000044
Figure 00000045
Figure 00000046
Figure 00000047
Figure 00000048
Figure 00000049
Figure 00000050
Figure 00000051
Figure 00000052
Figure 00000053
Figure 00000054
Figure 00000055
Figure 00000056
Figure 00000057
Figure 00000058
Figure 00000059
Figure 00000060
Figure 00000061
Figure 00000062
Figure 00000063
Figure 00000064
Figure 00000065
Figure 00000066
Figure 00000067
Figure 00000068
Figure 00000069
Figure 00000070
Figure 00000071
Figure 00000072
Figure 00000073
Figure 00000074
Figure 00000075
Figure 00000076
Figure 00000077
Figure 00000078
Figure 00000079
Figure 00000080
Figure 00000081
Figure 00000082
Figure 00000083
Figure 00000084
Figure 00000085
Figure 00000086
Figure 00000087
Figure 00000088
Figure 00000089
Figure 00000090
Figure 00000091
Figure 00000092
Figure 00000093
Figure 00000094
Figure 00000095
Figure 00000096
Figure 00000097
Figure 00000098
Figure 00000099
Figure 00000100
Figure 00000101
Figure 00000102
Figure 00000103
Figure 00000104
Figure 00000105
Figure 00000106
Figure 00000107
Figure 00000108
The text of the description is given in facsimile form.
Figure 00000001
Figure 00000002
Figure 00000003
Figure 00000004
Figure 00000005
Figure 00000006
Figure 00000007
Figure 00000008
Figure 00000009
Figure 00000010
Figure 00000011
Figure 00000012
Figure 00000013
Figure 00000014
Figure 00000015
Figure 00000016
Figure 00000017
Figure 00000018
Figure 00000019
Figure 00000020
Figure 00000021
Figure 00000022
Figure 00000023
Figure 00000024
Figure 00000025
Figure 00000026
Figure 00000027
Figure 00000028
Figure 00000029
Figure 00000030
Figure 00000031
Figure 00000032
Figure 00000033
Figure 00000034
Figure 00000035
Figure 00000036
Figure 00000037
Figure 00000038
Figure 00000039
Figure 00000040
Figure 00000041
Figure 00000042
Figure 00000043
Figure 00000044
Figure 00000045
Figure 00000046
Figure 00000047
Figure 00000048
Figure 00000049
Figure 00000050
Figure 00000051
Figure 00000052
Figure 00000053
Figure 00000054
Figure 00000055
Figure 00000056
Figure 00000057
Figure 00000058
Figure 00000059
Figure 00000060
Figure 00000061
Figure 00000062
Figure 00000063
Figure 00000064
Figure 00000065
Figure 00000066
Figure 00000067
Figure 00000068
Figure 00000069
Figure 00000070
Figure 00000071
Figure 00000072
Figure 00000073
Figure 00000074
Figure 00000075
Figure 00000076
Figure 00000077
Figure 00000078
Figure 00000079
Figure 00000080
Figure 00000081
Figure 00000082
Figure 00000083
Figure 00000084
Figure 00000085
Figure 00000086
Figure 00000087
Figure 00000088
Figure 00000089
Figure 00000090
Figure 00000091
Figure 00000092
Figure 00000093
Figure 00000094
Figure 00000095
Figure 00000096
Figure 00000097
Figure 00000098
Figure 00000099
Figure 00000100
Figure 00000101
Figure 00000102
Figure 00000103
Figure 00000104
Figure 00000105
Figure 00000106
Figure 00000107
Figure 00000108

Claims (17)

1. Модифицированная ксиланаза Семейства 11, содержащая цистеиновые остатки в положениях 99 и 118, с образованием внутримолекулярной дисульфидной связи, причем указанная внутримолекулярная дисульфидная связь образована замещением аминокислоты в положениях 99 и 118 цистеином, причем указанные положения определяют с помощью выравнивания последовательности указанной модифицированной ксиланазы Семейства 11 с аминокислотной последовательностью ксиланазы II Trichoderma reesei, представленной в SEQ ID NO:16, при этом указанная модифицированная ксиланаза Семейства 11 не получена из родительской ксиланазы Семейства 11 с природными цистеиновыми остатками в положениях 99 и 118 и демонстрирует повышенную термофильность, алкалофильность, термостойкость или сочетание этих свойств по сравнению с исходной ксиланазой Семейства 11, из которой получена.1. Modified xylanase Family 11 containing cysteine residues at positions 99 and 118, with the formation of an intramolecular disulfide bond, and the indicated intramolecular disulfide bond is formed by replacing the amino acid at positions 99 and 118 with cysteine, and these provisions are determined by aligning the sequence of the specified modified xylanase Family 11 with the amino acid sequence of Trichoderma reesei xylanase II shown in SEQ ID NO: 16, wherein said modified Seme xylanase CTBA 11 is not obtained from the parental Family 11 xylanase with the natural cysteine residues at positions 99 and 118, and demonstrates improved thermophilic, alkalophilic, heat or a combination of these properties compared with the original Family 11 xylanase from which received. 2. Модифицированная ксиланаза Семейства 11, содержащая
(а) аминокислотную замену в положении 40, выбранную из группы, состоящей из Arg, Cys, Phe, Tyr и His; и
(б) цистеиновые остатки в положениях 99 и 118, образующие внутримолекулярную дисульфидную связь,
причем указанная внутримолекулярная дисульфидная связь образована замещением аминокислоты в положениях 99 и 118 цистеином, причем указанные положения определяют с помощью выравнивания последовательности указанной модифицированной ксиланазы Семейства 11 с аминокислотной последовательностью ксиланазы II Trichoderma reesei, представленной в SEQ ID NO:16, при этом указанная модифицированная ксиланаза Семейства 11 не получена из родительской ксиланазы Семейства 11 с природными цистеиновыми остатками в положениях 99 и 118 и демонстрирует повышенную термофильность, алкалофильность, термостойкость или сочетание этих свойств по сравнению с исходной ксиланазой Семейства 11, из которой получена модифицированная ксиланаза Семейства 11.2. Modified Xylanase Family 11 containing
(a) an amino acid substitution at position 40 selected from the group consisting of Arg, Cys, Phe, Tyr and His; and
(b) cysteine residues at positions 99 and 118, forming an intramolecular disulfide bond,
wherein said intramolecular disulfide bond is formed by substituting the amino acid at positions 99 and 118 with cysteine, said positions being determined by aligning the sequence of said modified Family 11 xylanase with the amino acid sequence of Trichoderma reesei xylanase II shown in SEQ ID NO: 16, wherein said Family modified xylanase 11 is not obtained from the parental xylanase of Family 11 with natural cysteine residues at positions 99 and 118 and exhibits increased thermophy nost, alkalophilic, heat or a combination of these properties compared with the original Family 11 xylanase from which the modified Family 11 xylanase is obtained. 3. Модифицированная ксиланаза Семейства 11, содержащая:
(а) основную аминокислоту в качестве замены в положении 58 и
(б) цистеиновые остатки в положениях 99 и 118, образующие внутримолекулярную дисульфидную связь, причем указанная внутримолекулярная дисульфидная связь образована замещением аминокислоты в положениях 99 и 118 цистеином, причем указанные положения определяют с помощью выравнивания последовательности указанной модифицированной ксиланазы Семейства 11 с аминокислотной последовательностью ксиланазы II Trichoderma reesei, представленной в SEQ ID NO:16, при этом указанная модифицированная ксиланаза Семейства 11 не получена из родительской ксиланазы Семейства 11 с природными цистеиновыми остатками в положениях 99 и 118 и демонстрирует повышенную термофильность, алкалофильность, термостойкость или сочетание этих свойств по сравнению с исходной ксиланазой Семейства 11, из которой получена модифицированная ксиланаза Семейства 11.3. Modified Xylanase Family 11, containing:
(a) a basic amino acid as a substitution at position 58; and
(b) cysteine residues at positions 99 and 118, forming an intramolecular disulfide bond, said intramolecular disulfide bond being formed by substituting the amino acid at positions 99 and 118 with cysteine, said positions being determined by aligning the sequence of said modified Family 11 xylanase with the Trichoderma xylanase II amino acid sequence reesei presented in SEQ ID NO: 16, wherein said modified Family 11 xylanase was not obtained from the parent Family xylanase 11 with the natural cysteine residues at positions 99 and 118, and demonstrates improved thermophilic, alkalophilic, heat or a combination of these properties compared with the original Family 11 xylanase from which the modified Family 11 xylanase is obtained. 4. Модифицированная ксиланаза по п.3, отличающаяся тем, что основная аминокислотная замена в положении 58 представляет собой Arg.4. Modified xylanase according to claim 3, characterized in that the main amino acid substitution at position 58 is Arg. 5. Модифицированная ксиланаза Семейства 11, содержащая:
(а) основную аминокислотную замену в каждом из положений 40 и 58 и
(б) цистеиновые остатки в положениях 99 и 118, образующие внутримолекулярную дисульфидную связь, причем указанная внутримолекулярная дисульфидная связь образована замещением аминокислоты в положениях 99 и 118 цистеином,
причем указанные положения определяют с помощью выравнивания последовательности указанной модифицированной ксиланазы Семейства 11 с аминокислотной последовательностью ксиланазы II Trichoderma reesei, представленной в SEQ ID NO:16, при этом указанная модифицированная ксиланаза Семейства 11 не получена из родительской ксиланазы Семейства 11 с природными цистеиновыми остатками в положениях 99 и 118 и демонстрирует повышенную термофильность, алкалофильность, термостойкость или сочетание этих свойств по сравнению с исходной ксиланазой Семейства 11, из которой получена модифицированная ксиланаза Семейства 11.5. Modified xylanase Family 11, containing:
(a) a basic amino acid substitution at each of positions 40 and 58, and
(b) cysteine residues at positions 99 and 118 forming an intramolecular disulfide bond, said intramolecular disulfide bond being formed by substitution of the amino acid at positions 99 and 118 with cysteine,
wherein said positions are determined by aligning the sequence of said modified Family 11 xylanase with the amino acid sequence of Trichoderma reesei xylanase II shown in SEQ ID NO: 16, wherein said Family 11 modified xylanase is not derived from Family 11 xylanase with natural cysteine residues at positions 99 and 118 and demonstrates increased thermophilicity, alkalophilicity, heat resistance, or a combination of these properties compared with the initial xylanase Family 11, from cat Roy modified xylanase of Family 11 received. 6. Модифицированная ксиланаза по п.5, отличающаяся тем, что основная аминокислота в положении 40 представляет собой His, а основная аминокислота в положении 58 представляет собой Arg.6. The modified xylanase according to claim 5, characterized in that the basic amino acid at position 40 is His, and the basic amino acid at position 58 is Arg. 7. Модифицированная ксиланаза по п.1, отличающаяся тем, что указанная ксиланаза Семейства 11 представляет собой ксиланазу Trichoderma reesei.7. The modified xylanase according to claim 1, characterized in that said xylanase of Family 11 is Trichoderma reesei xylanase. 8. Модифицированная ксиланаза Семейства 11, содержащая:
(а) основную аминокислотную замену в каждом из положений 40 и 58;
(б) цистеиновые остатки в положениях 99 и 118, образующие внутримолекулярную дисульфидную связь, причем указанная внутримолекулярная дисульфидная связь образована замещением аминокислоты в положениях 99 и 118 цистеином;
(в) основную аминокислотную замену в положении 10;
(г) гидрофобную аминокислотную замену в положении 27;
(д) гидрофобную аминокислотную замену в положении 29;
(е) неполярную аминокислотную замену в положении 75;
(ж) основную аминокислотную замену в положении 105;
(з) неполярную аминокислотную замену в положении 125;
(и) кислую аминокислотную замену в положении 129 и
(к) кислую аминокислотную замену в положении 11;
причем указанные положения определяют с помощью выравнивания последовательности указанной модифицированной ксиланазы Семейства 11 с аминокислотной последовательностью ксиланазы II Trichoderma reesei, представленной в SEQ ID NO:16, при этом указанная модифицированная ксиланаза Семейства 11 не получена из родительской ксиланазы Семейства 11 с природными цистеиновыми остатками в положениях 99 и 118 и демонстрирует повышенную термофильность, алкалофильность, термостойкость или сочетание этих свойств по сравнению с исходной ксиланазой Семейства 11, из которой получена модифицированная ксиланаза Семейства 11.8. Modified xylanase Family 11, containing:
(a) a basic amino acid substitution at each of positions 40 and 58;
(b) cysteine residues at positions 99 and 118 forming an intramolecular disulfide bond, said intramolecular disulfide bond being formed by substitution of the amino acid at positions 99 and 118 with cysteine;
(c) a basic amino acid substitution at position 10;
(d) hydrophobic amino acid substitution at position 27;
(e) hydrophobic amino acid substitution at position 29;
(e) a non-polar amino acid substitution at position 75;
(g) a basic amino acid substitution at position 105;
(h) a non-polar amino acid substitution at position 125;
(i) an acidic amino acid substitution at position 129; and
(k) an acidic amino acid substitution at position 11;
wherein said positions are determined by aligning the sequence of said modified Family 11 xylanase with the amino acid sequence of Trichoderma reesei xylanase II shown in SEQ ID NO: 16, wherein said Family 11 modified xylanase is not derived from Family 11 xylanase with natural cysteine residues at positions 99 and 118 and demonstrates increased thermophilicity, alkalophilicity, heat resistance, or a combination of these properties compared with the initial xylanase Family 11, from cat Roy modified xylanase of Family 11 received. 9. Модифицированная ксиланаза по п.8, отличающаяся тем, что кислая аминокислота в положении 11 представляет собой Asp.9. The modified xylanase of claim 8, wherein the acidic amino acid at position 11 is Asp. 10. Модифицированная ксиланаза Семейства 11, содержащая:
(а) основную аминокислотную замену в каждом из положений 40 и 58;
(б) цистеиновые остатки в положениях 99 и 118, образующие внутримолекулярную дисульфидную связь, причем указанная внутримолекулярная дисульфидная связь образована замещением аминокислоты в положениях 99 и 118 цистеином;
(в) основную аминокислотную замену в положении 10;
(г) гидрофобную аминокислотную замену в положении 27;
(д) гидрофобную аминокислотную замену в положении 29;
(е) неполярную аминокислотную замену в положении 75;
(ж) основную аминокислотную замену в положении 105;
(з) неполярную аминокислотную замену в положении 125;
(и) кислую аминокислотную замену в положении 129;
(к) кислую аминокислотную замену в положении 11 и
(л) Asn в положении 131,
причем указанные положения определяют с помощью выравнивания последовательности указанной модифицированной ксиланазы Семейства 11 с аминокислотной последовательностью ксиланазы II Trichoderma reesei, представленной в SEQ ID NO:16, при этом указанная модифицированная ксиланаза Семейства 11 не получена из родительской ксиланазы Семейства 11 с природными цистеиновыми остатками в положениях 99 и 118 и демонстрирует повышенную термофильность, алкалофильность, термостойкость или сочетание этих свойств по сравнению с исходной ксиланазой Семейства 11, из которой получена модифицированная ксиланаза Семейства 11.10. Modified xylanase Family 11, containing:
(a) a basic amino acid substitution at each of positions 40 and 58;
(b) cysteine residues at positions 99 and 118 forming an intramolecular disulfide bond, said intramolecular disulfide bond being formed by substitution of the amino acid at positions 99 and 118 with cysteine;
(c) a basic amino acid substitution at position 10;
(d) hydrophobic amino acid substitution at position 27;
(e) hydrophobic amino acid substitution at position 29;
(e) a non-polar amino acid substitution at position 75;
(g) a basic amino acid substitution at position 105;
(h) a non-polar amino acid substitution at position 125;
(i) an acidic amino acid substitution at position 129;
(k) an acidic amino acid substitution at position 11 and
(l) Asn at position 131,
wherein said positions are determined by aligning the sequence of said modified Family 11 xylanase with the amino acid sequence of Trichoderma reesei xylanase II shown in SEQ ID NO: 16, wherein said Family 11 modified xylanase is not derived from Family 11 xylanase with natural cysteine residues at positions 99 and 118 and demonstrates increased thermophilicity, alkalophilicity, heat resistance, or a combination of these properties compared with the initial xylanase Family 11, from cat Roy modified xylanase of Family 11 received. 11. Модифицированная ксиланаза Семейства 11, содержащая:
(а) основную аминокислотную замену в каждом из положений 40 и 58;
(б) цистеиновые остатки в положениях 99 и 118, образующие внутримолекулярную дисульфидную связь, причем указанная внутримолекулярная дисульфидная связь образована замещением аминокислоты в положениях 99 и 118 цистеином;
(в) основную аминокислотную замену в положении 10;
(г) гидрофобную аминокислотную замену в положении 27;
(д) гидрофобную аминокислотную замену в положении 29;
(е) неполярную аминокислотную замену в положении 75;
(ж) основную аминокислотную замену в положении 105;
(з) неполярную аминокислотную замену в положении 125;
(и) кислую аминокислотную замену в положении 129;
(к) кислую аминокислотную замену в положении 11;
(л) Asn в положении 131;
(м) Cys в положении 52 и
(н) основную аминокислотную замену в каждом из положений 144 и 161, причем указанные положения определяют с помощью выравнивания последовательности указанной модифицированной ксиланазы Семейства 11 с аминокислотной последовательностью ксиланазы II Trichoderma reesei, представленной в SEQ ID NO:16, при этом указанная модифицированная ксиланаза Семейства 11 не получена из родительской ксиланазы Семейства 11 с природными цистеиновыми остатками в положениях 99 и 118 и демонстрирует повышенную термофильность, алкалофильность, термостойкость или сочетание этих свойств по сравнению с исходной ксиланазой Семейства 11, из которой получена модифицированная ксиланаза Семейства 11.11. Modified xylanase Family 11, containing:
(a) a basic amino acid substitution at each of positions 40 and 58;
(b) cysteine residues at positions 99 and 118 forming an intramolecular disulfide bond, said intramolecular disulfide bond being formed by substitution of the amino acid at positions 99 and 118 with cysteine;
(c) a basic amino acid substitution at position 10;
(d) hydrophobic amino acid substitution at position 27;
(e) hydrophobic amino acid substitution at position 29;
(e) a non-polar amino acid substitution at position 75;
(g) a basic amino acid substitution at position 105;
(h) a non-polar amino acid substitution at position 125;
(i) an acidic amino acid substitution at position 129;
(k) an acidic amino acid substitution at position 11;
(l) Asn at position 131;
(m) Cys at position 52 and
(m) a basic amino acid substitution at each of positions 144 and 161, wherein said positions are determined by aligning the sequence of said modified Family 11 xylanase with the amino acid sequence of Trichoderma reesei xylanase II shown in SEQ ID NO: 16, wherein said Family 11 modified xylanase not obtained from the parent xylanase of Family 11 with natural cysteine residues at positions 99 and 118 and exhibits increased thermophilicity, alkalophilicity, heat resistance, or a combination of these properties compared to the initial xylanase of Family 11, from which the modified xylanase of Family 11 was obtained. 12. Модифицированная ксиланаза по п.11, отличающаяся тем, что основная аминокислотная замена в каждом из положений 144 и 161 представляет собой Arg.12. Modified xylanase according to claim 11, characterized in that the basic amino acid substitution at each of positions 144 and 161 is Arg. 13. Модифицированная ксиланаза по любому из пп.1-12, отличающаяся тем, что она имеет максимальную эффективную температуру (MET) между примерно 65°С и примерно 85°С.13. Modified xylanase according to any one of claims 1 to 12, characterized in that it has a maximum effective temperature (MET) between about 65 ° C and about 85 ° C. 14. Модифицированная ксиланаза по любому из пп.1-12, отличающаяся тем, что она имеет максимальное эффективное значение pH (МЕР) между примерно pH 6.5 и примерно pH 8.0.14. Modified xylanase according to any one of claims 1 to 12, characterized in that it has a maximum effective pH value (MEP) between about pH 6.5 and about pH 8.0. 15. Модифицированная ксиланаза по любому из пп.1-14, полученная из Bacillus, Cellulomonas, Chainia, Clostridium, Fibrobacter, Neocallimastix, Ruminococcus, Schizophyllum, Streptomyces, Thermobifida, Thermomyces, Piromyces, Talaromyces, Orpinomyces, Phanerochaete, Gibberella, Cochliobolus, Aureobasidium, Chaetomiun, Dictyoglomus, Magnaporthe, Penicillium, Fusarium, Humicola, Trichoderma или Hypocrea.15. Modified xylanase according to any one of claims 1 to 14, obtained from Bacillus, Cellulomonas, Chainia, Clostridium, Fibrobacter, Neocallimastix, Ruminococcus, Schizophyllum, Streptomyces, Thermobifida, Thermomyces, Piromyces, Talaromyetium, Orpinomye, Phanerobetella, Phanerobetetola , Chaetomiun, Dictyoglomus, Magnaporthe, Penicillium, Fusarium, Humicola, Trichoderma or Hypocrea. 16. Модифицированная ксиланаза Семейства 11, выбранная из группы, состоящей из:
TrX-99C-118C (SEQ ID NO:66);
TrX-40H-99C-118C (SEQ ID NO:67);
TrX-58R-99C-118C (SEQ ID NO:68);
TrX-40H-58R-99C-118C (SEQ ID NO:69);
TrX-10H-27M-29L-40R-58R-99C-118C (SEQ ID NO:70);
TrX-10H-27M-29L-40R-58R-75A-99C-118C (SEQ ID NO:71);
TrX-10H-27M-29L-75A-99C-105H-118C-125A-129E (SEQ ID NO:72);
TrX-10H-27M-29L-58R-75A-99C-105H-118C-125A-129E (SEQ ID NO:73);
TrX-10H-11D-27M-29L-58R-75A-99C-105H-118C-125A-129E (SEQ ID NO:74);
TrX-10H-11D-27M-29L-40X-58R-75A-99C-105H-118C-125A-129E,
отличающаяся тем, что X обозначает С, F, H, Y или R (SEQ ID NO:75, 76, 77, 78 и 79, соответственно);
TrX-10H-11D-27M-29L-40H-52C-58R-75A-99C-105H-118C-125A-129E (SEQ ID NO:80);
TrX-10H-11D-27M-29L-40R-58R-75A-99C-105H-118C-125A-129E-144R-161R (SEQ ID NO:81); и
TrX-10H-11D-27M-29L-58R-75A-99C-105H-118C-125A-129E-131N (SEQ ID NO:82).16. Modified Xylanase Family 11, selected from the group consisting of:
TrX-99C-118C (SEQ ID NO: 66);
TrX-40H-99C-118C (SEQ ID NO: 67);
TrX-58R-99C-118C (SEQ ID NO: 68);
TrX-40H-58R-99C-118C (SEQ ID NO: 69);
TrX-10H-27M-29L-40R-58R-99C-118C (SEQ ID NO: 70);
TrX-10H-27M-29L-40R-58R-75A-99C-118C (SEQ ID NO: 71);
TrX-10H-27M-29L-75A-99C-105H-118C-125A-129E (SEQ ID NO: 72);
TrX-10H-27M-29L-58R-75A-99C-105H-118C-125A-129E (SEQ ID NO: 73);
TrX-10H-11D-27M-29L-58R-75A-99C-105H-118C-125A-129E (SEQ ID NO: 74);
TrX-10H-11D-27M-29L-40X-58R-75A-99C-105H-118C-125A-129E,
characterized in that X is C, F, H, Y or R (SEQ ID NO: 75, 76, 77, 78 and 79, respectively);
TrX-10H-11D-27M-29L-40H-52C-58R-75A-99C-105H-118C-125A-129E (SEQ ID NO: 80);
TrX-10H-11D-27M-29L-40R-58R-75A-99C-105H-118C-125A-129E-144R-161R (SEQ ID NO: 81); and
TrX-10H-11D-27M-29L-58R-75A-99C-105H-118C-125A-129E-131N (SEQ ID NO: 82). 17. Модифицированная ксиланаза Семейства 11, содержащая замену на гистидин в положении 40, причем указанное положение определяют с помощью выравнивания аминокислотных последовательностей указанной модифицированной ксиланазы и ксиланазы II Trichoderma reesei пo определению в SEQ ID NO:16. 17. Modified xylanase Family 11, containing a replacement for histidine at position 40, and the specified position is determined by aligning the amino acid sequences of the specified modified xylanase and xylanase II Trichoderma reesei as defined in SEQ ID NO: 16.
RU2008144667/10A 2006-04-12 2007-04-10 Modified xylanase RU2464313C2 (en)

Applications Claiming Priority (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US79154106P 2006-04-12 2006-04-12
US60/791,541 2006-04-12
PCT/CA2006/001192 WO2007115391A1 (en) 2006-04-12 2006-07-19 Modification of xylanases to increase thermophilicity, thermostability and alkalophilicity
CAPCT/CA2006/001192 2006-07-19

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2008144667A RU2008144667A (en) 2010-05-20
RU2464313C2 true RU2464313C2 (en) 2012-10-20

Family

ID=42675691

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2008144667/10A RU2464313C2 (en) 2006-04-12 2007-04-10 Modified xylanase

Country Status (1)

Country Link
RU (1) RU2464313C2 (en)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2752204C2 (en) * 2016-07-08 2021-07-23 Новозимс А/С Xylanase versions and polynucleotides encoding them

Citations (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU93052158A (en) * 1991-02-01 1995-07-20 Энститю Насьональ Де Ля Решерш Агрономик STRAIN BACILLUS - PRODUCER OF XYLANASE, THERMOFIL XYLANASE, METHOD FOR ITS PREPARATION AND USE
WO2000029587A1 (en) * 1998-11-16 2000-05-25 National Research Council Of Canada Thermostable xylanases
WO2001027252A1 (en) * 1999-10-12 2001-04-19 Carbozyme Oy Method to improve the stability and broaden the ph range of family g/11 xylanases
WO2001092487A2 (en) * 2000-05-31 2001-12-06 National Research Council Of Canada Modified xylanases exhibiting increased thermophilicity and alkalophilicity
EP0828002B1 (en) * 1996-09-09 2002-04-17 National Research Council Of Canada Modification of xylanase to improve thermophilicity, alkophilicity and thermostability
WO2002052100A2 (en) * 2000-12-22 2002-07-04 Iogen Bio-Products Corporation Alkaline extraction stages comprising xylanase
WO2005093072A1 (en) * 2004-03-25 2005-10-06 Iogen Bio-Products Corporation Modified xylanases exhibiting improved expression

Patent Citations (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU93052158A (en) * 1991-02-01 1995-07-20 Энститю Насьональ Де Ля Решерш Агрономик STRAIN BACILLUS - PRODUCER OF XYLANASE, THERMOFIL XYLANASE, METHOD FOR ITS PREPARATION AND USE
EP0828002B1 (en) * 1996-09-09 2002-04-17 National Research Council Of Canada Modification of xylanase to improve thermophilicity, alkophilicity and thermostability
WO2000029587A1 (en) * 1998-11-16 2000-05-25 National Research Council Of Canada Thermostable xylanases
WO2001027252A1 (en) * 1999-10-12 2001-04-19 Carbozyme Oy Method to improve the stability and broaden the ph range of family g/11 xylanases
EP1222256B1 (en) * 1999-10-12 2005-05-18 Genencor International, Inc. Method to improve the stability and broaden the ph range of family g/11 xylanases
WO2001092487A2 (en) * 2000-05-31 2001-12-06 National Research Council Of Canada Modified xylanases exhibiting increased thermophilicity and alkalophilicity
WO2002052100A2 (en) * 2000-12-22 2002-07-04 Iogen Bio-Products Corporation Alkaline extraction stages comprising xylanase
WO2005093072A1 (en) * 2004-03-25 2005-10-06 Iogen Bio-Products Corporation Modified xylanases exhibiting improved expression

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
DATABASE: GenPept, PDB: 1XYP_A, 20.12.1995. *

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2752204C2 (en) * 2016-07-08 2021-07-23 Новозимс А/С Xylanase versions and polynucleotides encoding them

Also Published As

Publication number Publication date
RU2008144667A (en) 2010-05-20

Similar Documents

Publication Publication Date Title
WO2007115407B1 (en) Modification of xylanases to increase thermophilicity, thermostability and alkalophilicity
Wang et al. Improved thermal performance of Thermomyces lanuginosus GH11 xylanase by engineering of an N-terminal disulfide bridge
Allison et al. Single mutations in the VP2 300 loop region of the three-fold spike of the carnivore parvovirus capsid can determine host range
RU2464973C2 (en) Macromolecular microsphere technology
Harris et al. A suite of kinetically superior AEP ligases can cyclise an intrinsically disordered protein
RU2464313C2 (en) Modified xylanase
Tan et al. A bifunctional cellulase–xylanase of a new Chryseobacterium strain isolated from the dung of a straw‐fed cattle
WO2021041715A3 (en) Compositions including igg fc mutations and uses thereof
US20090325267A1 (en) Modified xylanases exhibiting increased thermophilicity and alkalophilicity
WO2002012465A3 (en) Mutant trichoderma reesei egiii cellulases, dna encoding such egiii compositions and methods for obtaining same
Panteleev et al. Improved strategy for recombinant production and purification of antimicrobial peptide tachyplesin I and its analogs with high cell selectivity
CA2385245A1 (en) Thermostable xylanases
RU2017124004A (en) CLEANING AND CLEANING AGENT CONTAINING AMILASE AND PROTEASES COMBINATION
Mitra et al. Cloning, overexpression, and characterization of a novel alkali‐thermostable xylanase from Geobacillus sp. WBI
Li et al. A C-terminal proline-rich sequence simultaneously broadens the optimal temperature and pH ranges and improves the catalytic efficiency of glycosyl hydrolase family 10 ruminal xylanases
Beliën et al. Computational design-based molecular engineering of the glycosyl hydrolase family 11 B. subtilis XynA endoxylanase improves its acid stability
EA200900148A1 (en) Cement-free refractory mixture and method of manufacturing products from it
Liu et al. Non-structured amino-acid impact on GH11 differs from GH10 xylanase
Thaa et al. The complex co-translational processing of glycoprotein GP5 of type 1 porcine reproductive and respiratory syndrome virus
CN109295066A (en) 5 like of Larimichthys crocea antibacterial peptide piscidin and the preparation method and application thereof
Qiu et al. Development and characterization of monoclonal antibodies to subgroup A avian leukosis virus
Bally et al. Functional role of the linker between the complement control protein modules of complement protease C1s
EA201290384A1 (en) VIRAL CITRULINED PEPTIDES AND THEIR APPLICATION
CN106187257A (en) A kind of high performance ceramic composite
Liu et al. High‐level expression and large‐scale preparation of soluble HBx antigen from Escherichia coli

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20170411