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KR20200084320A - 공유 항원을 표적으로 하는 항원-결합 단백질 - Google Patents

공유 항원을 표적으로 하는 항원-결합 단백질 Download PDF

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KR20200084320A
KR20200084320A KR1020207007862A KR20207007862A KR20200084320A KR 20200084320 A KR20200084320 A KR 20200084320A KR 1020207007862 A KR1020207007862 A KR 1020207007862A KR 20207007862 A KR20207007862 A KR 20207007862A KR 20200084320 A KR20200084320 A KR 20200084320A
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hla
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조슈아 마이클 프란시스
기스베르트 마르닉스 그로텐브레그
카린 주스
웨이드 블레어
브렌던 불릭-술리반
제니퍼 버스비
미셸 앤 버스비
모카 스코베르네
로만 엘렌스키
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그릿스톤 온콜로지, 인코포레이티드
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Abstract

HLA-펩타이드 표적 및 HLA-펩타이드 표적을 결합하는 항원 결합 단백질이 본 명세서에 제공된다. HLA-펩타이드 표적을 확인하는 것뿐만 아니라 주어진 HLA-펩타이드 표적을 결합하는 하나 이상의 항원 결합 단백질을 확인하는 방법이 또한 개시된다.

Description

공유된 항원을 표적화하는 항원-결합 단백질
관련 출원에 대한 교차 참조
본원은 2017년 8월 18일자로 출원된 미국 가출원 제62/547,146호 및 2017년 11월 3일자로 출원된 미국 가출원 제62/581,368호의 이점을 주장하고, 이 출원들은 이로써 모든 목적을 위해 전체적으로 참고로 포함된다.
서열목록
본원은 ASCII 형식으로 전자적으로 출원되고 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된 서열목록을 포함한다. 상기 ASCII 사본은 2018년 8월 16일 작성되지고, 40698PCT_CRF_sequencelisting.txt로 명명되며, 크기는 1,591,443 바이트이다.
면역계는 각각 B 림프구 및 T 림프구를 통한 병원체 항원의 특이적 인식을 포함하는, 병원체로부터 항원 특이적 보호; 체액 면역 반응, 및 세포 면역 반응을 제공하는 2가지 유형의 면역 반응을 이용한다.
세포 면역의 항원 특이적 효과기인 덕분으로 T 림프구는 세포내 병원체, 예컨대 바이러스, 세포내 박테리아, 마이코플라스마, 및 세포내 기생충에 의해 매개된 질환에 대해, 이러한 병원체에 의해 감염된 세포를 직접적으로 세포질 용리함에 의해 신체의 방어에서 중추적인 역할을 수행한다. T 림프구 반응의 특이성은 T-세포 수용체(TCR)에 의해 부여되고 이를 통해 활성화된다. T-세포 수용체는 항체 유전자 레퍼토리를 발생하는데 관여된 것들에 유사한 체세포 유전자 재배열 기전을 통해 항원 특이성의 레퍼토리가 생성되는 개별 T 림프구 상에 클론으로 분포된 항원 특이적 수용체이다. T-세포 수용체는 막관통 분자의 이종이량체를 포함하며, 그 주요 유형은 알파-베타 폴리펩타이드 이량체 및 더 작은 서브셋의 감마-델타 폴리펩타이드 이량체로 구성된다. T 림프구 수용체 서브유닛은 세포외 도메인에서 면역글로불린에 유사한 가변 및 불변 영역, 알파 및 베타 사슬 짝짓기를 촉진하는 시스테인을 갖는 짧은 힌지 영역, 막관통 및 짧은 세포질 영역을 포함한다. TCR에 의해 유발된 신호 형질도입은 신호 변환 서브유닛을 포함하는 연관된 다중-서브유닛 복합체인 CD3-제타를 통해 간접적으로 매개된다.
T 림프구 수용체는 일반적으로 천연 항원을 인지하지 않고 그보다는 펩타이드 항원의 제시를 위한 주조직 적합성 복합체(MHC)와 회합한 항원의 세포내에서 가공된 단편을 포함하는 세포-표면 표시된 복합체를 인지한다. 주조직 적합성 복합체 유전자는 각각의 개별 유전자에 대해 다수의 공통 대립유전자를 포함하는, 종 모집단에 걸쳐 고도로 다형성이다.
주조직 적합성 복합체 부류 I 분자는 신체에서 사실상 모든 유핵 세포의 표면 상에 발현되고 막관통 중쇄를 포함하고, 펩타이드 항원 결합 틈, 및 a 더 작은 세포외 사슬 일명 베타2-마이크로글로불린을 포함하는 이량체성 분자이다. MHC 부류 I 분자는 세포질에서 다중-단위 구조인, 프로테아솜에 의해 세포질 단백질의 분해로부터 유래된 펩타이드를 제시한다(문헌[Niedermann G., 2002. Curr Top Microbiol Immunol. 268:91-136]; 박테리아 항원의 가공 관련은 문헌[Wick M J, and Ljunggren H G., 1999. Immunol Rev. 172:153-62] 참조). 절단된 펩타이드는 조립된 부류 I 분자의 그루브에 결합되는 TAP에 의해 내형질 망(ER)의 내강 안으로 수송되고, 수득한 MHC/펩타이드 복합체는 T 림프구에 항원 전달을 가능하도록 세포막으로 수송된다(문헌[Yewdell J W., 2001. Trends Cell Biol. 11:294-7]; 문헌[Yewdell J W. and Bennink J R., 2001. Curr Opin Immunol. 13:13-8]). 대안적으로, 절단된 펩타이드는 TAP-독립 방식으로 MHC 부류 I 분자 상으로 적하될 수 있고 또한 교차-제시의 과정을 통해 세포외로-유래된 단백질을 제시할 수 있다. 이와 같이, 주어진 MHC/펩타이드 복합체는 일단 복합체의 구조(펩타이드 서열 및 MHC 아형)의 동일성이 결정되면 신규한 항원-결합 단백질(예를 들어, 항체 또는 TCR)에 의해 표적화될 수 있는 세포 표면 상에 신규한 단백질 구조를 제시한다.
종양 세포는 항원을 발현할 수 있고 이러한 항원을 종양 세포의 표면 상에 나타낼 수 있다. 그와 같은 종양-연관된 항원은 종양 세포의 특이적 표적화를 위한 신규한 면역치료적 시약의 개발에 사용될 수 있다. 예를 들어, 종양- 연관된 항원은 치료적 항원 결합 단백질, 예를 들어, TCR, 항체, 또는 항원-결합 단편을 확인하기 위해 사용될 수 있다. 그와 같은 종양-연관된 항원은 또한 약제학적 조성물, 예를 들어, 백신에 이용될 수 있다.
일 양태에서, 인간 백혈구 항원(HLA)-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하는 단리된 항원 결합 단백질(ABP: antigen binding protein)이 본 명세서에 제공되고, 여기서 HLA-펩타이드 표적은 HLA 부류 I 분자로 복합체화된 HLA-제한된 펩타이드를 포함하고, 여기서 HLA-제한된 펩타이드는 HLA 부류 I 분자의 α1/α2 이종이량체 부분의 펩타이드 결합 그루브에 위치되고, 그리고 여기서: HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 LLASSILCA를 포함하고, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHLY를 포함하고, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 B*44:02이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GEMSSNSTAL을 포함하고, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GVYDGEEHSV를 포함하고, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 *01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHVY를 포함하고, 또는 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 HLA-A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 NTDNNLAVY를 포함한다.
일부 실시형태에서, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 LLASSILCA로 구성되고, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHLY로 구성되고, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 B*44:02이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GEMSSNSTAL로 구성되고, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GVYDGEEHSV로 구성되고, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 *01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHVY로 구성되고, 또는 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 HLA-A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 NTDNNLAVY로 구성된다.
일부 실시형태에서, HLA-제한된 펩타이드는 길이가 약 5 내지 15개의 아미노산이다. 일부 실시형태에서, HLA-제한된 펩타이드는 길이가 약 8 내지 12개의 아미노산이다.
일 양태에서, ABP는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 포함한다.
일부 실시형태에서, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 LLASSILCA를 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 3025-3032 중 어느 하나에서 제시된 서열을 포함하는 CDR-H3을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 3043-3050 중 어느 하나에서 제시된 서열을 포함하는 CDR-L3을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 scFv 지정된 G7R3-P1C6, G7R3-P1G10, 1-G7R3-P1B4, 2-G7R4-P2C2, 3-G7R4-P1A3, 4-G7R4-B5-P2E9, 5-G7R4-B10-P1F8, 또는 B7(G7R3-P3A9)로부터의 CDR-H3 및 CDR-L3을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 scFv 지정된 G7R3-P1C6, G7R3-P1G10, 1-G7R3-P1B4, 2-G7R4-P2C2, 3-G7R4-P1A3, 4-G7R4-B5-P2E9, 5-G7R4-B10-P1F8, 또는 B7(G7R3-P3A9)로부터의 모든 3개 중쇄 CDR 및 모든 3개 경쇄 CDR을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 2994-3001로부터 선택된 VH 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 3002-3009로부터 선택된 VL 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 scFv 지정된 G7R3-P1C6, G7R3-P1G10, 1-G7R3-P1B4, 2-G7R4-P2C2, 3-G7R4-P1A3, 4-G7R4-B5-P2E9, 5-G7R4-B10-P1F8, 또는 B7(G7R3-P3A9)로부터의 VH 서열 및 VL 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 제한된 펩타이드 LLASSILCA의 잔기 1-5 중 임의의 하나 이상을 통해 HLA-펩타이드 표적에 결합한다.
일부 실시형태에서, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 HLA-A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 NTDNNLAVY를 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 2902-2933 중 어느 하나에서 제시된 서열을 포함하는 CDR-H3을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 2971-2993 중 어느 하나에서 제시된 서열을 포함하는 CDR-L3을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 scFv 지정된 G2-P2E07, G2-P2E03, G2-P2A11, G2-P2C06, G2-P1G01, G2-P1C02, G2-P1H01, G2-P1B12, G2-P1B06, G2-P2H10, G2-P1H10, G2-P2C11, G2-P1C09, G2-P1A10, G2-P1B10 , G2-P1D07 , G2-P1E05, G2-P1D03 , G2-P1G12 , G2-P2H11, G2-P1C03 , G2-P1G07 , G2-P1F12 , G2-P1G03 , G2-P2B08, G2-P2A10 , G2-P2D04, G2-P1C06, G2-P2A09, G2-P1B08, G2-P1E03, G2-P2A03, G2-P2F01, G2-P1H11 , 또는 G2-P1D06으로부터의 CDR-H3 및 CDR-L3을 포함한다: 일부 실시형태에서, ABP는 scFv 지정된 G2-P2E07, G2-P2E03, G2-P2A11, G2-P2C06, G2-P1G01, G2-P1C02, G2-P1H01, G2-P1B12, G2-P1B06, G2-P2H10, G2-P1H10, G2-P2C11, G2-P1C09, G2-P1A10, G2-P1B10 , G2-P1D07 , G2-P1E05, G2-P1D03 , G2-P1G12 , G2-P2H11, G2-P1C03 , G2-P1G07 , G2-P1F12 , G2-P1G03 , G2-P2B08, G2-P2A10 , G2-P2D04, G2-P1C06, G2-P2A09 , G2-P1B08, G2-P1E03, G2-P2A03, G2-P2F01, G2-P1H11 , 또는 G2-P1D06으로부터의 모든 3개 중쇄 CDR 및 모든 3개 경쇄 CDR을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 2781-2815로부터 선택된 VH 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 2816-2850으로부터의 VL 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 scFv 지정된 G2-P2E07, G2-P2E03, G2-P2A11, G2-P2C06, G2-P1G01, G2-P1C02, G2-P1H01, G2-P1B12, G2-P1B06, G2-P2H10, G2-P1H10, G2-P2C11, G2-P1C09, G2-P1A10, G2-P1B10 , G2-P1D07 , G2-P1E05, G2-P1D03 , G2-P1G12 , G2-P2H11, G2-P1C03 , G2-P1G07 , G2-P1F12 , G2-P1G03 , G2-P2B08, G2-P2A10 , G2-P2D04, G2-P1C06, G2-P2A09 , G2-P1B08, G2-P1E03, G2-P2A03, G2-P2F01, G2-P1H11 , 또는 G2-P1D06으로부터의 VH 서열 및 VL 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 제한된 펩타이드 NTDNNLAVY의 잔기 6-9를 통해 그리고 HLA 아형 대립유전자 A*0101의 잔기 157-160을 통해 HLA-펩타이드 표적에 결합한다. 일부 실시형태에서, ABP는 제한된 펩타이드 NTDNNLAVY의 잔기 3-8을 통해 HLA-펩타이드 표적에 결합한다.
또 다른 양태에서, ABP는 T 세포 수용체(TCR) 또는 이들의 항원-결합부를 포함한다. 일부 실시형태에서, TCR 또는 이들의 항원-결합부는 TCR 가변 영역을 포함한다. 일부 실시형태에서, TCR 또는 이들의 항원-결합부는 하나 이상의 TCR 상보성 결정 영역(CDR)을 포함한다. 일부 실시형태에서, TCR은 알파 사슬 및 베타 사슬을 포함한다. 일부 실시형태에서, TCR은 감마 사슬 및 델타 사슬을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 항원 결합 단백질을 포함하는 세포외 부분; 및 세포내 신호전달 도메인을 포함하는 키메라 항원 수용체(CAR)의 부분이다. 일부 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 scFv를 포함하고 세포내 신호전달 도메인은 ITAM을 포함한다. 일부 실시형태에서, 세포내 신호전달 도메인은 CD3-제타(CD3) 사슬 중 일 제타 사슬의 신호전달 도메인을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 세포외 도메인과 세포내 신호전달 도메인을 연결하는 막관통 도메인을 더 포함한다. 일부 실시형태에서, 막관통 도메인은 CD28의 막관통 부분을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 T 세포 공동자극 분자의 세포내 신호전달 도메인을 더 포함한다. 일부 실시형태에서, T 세포 공동자극 분자는 CD28, 4-1BB, OX-40, ICOS, 또는 이들의 임의의 조합이다.
일부 실시형태에서, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 LLASSILCA를 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 4277, 4278, 4279, 4280, 또는 4281인 TCR 알파 CDR3 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호 4291-4295 중 임의의 하나인 TCR 베타 CDR3 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 클론형 ID #s: TCR19, TCR21, TCR22, TCR18, 또는 TCR23 중 어느 하나로부터의 알파 CDR3 및 베타 CDR3 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 알파 가변성(TRAV) 아미노산 서열, TCR 알파 연결(TRAJ) 아미노산 서열, TCR 베타 가변성(TRBV) 아미노산 서열, TCR 베타 다양성(TRBD) 아미노산 서열, 및 TCR 베타 연결(TRBJ) 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열은 TCR 클론형 ID #s: TCR19, TCR21, TCR22, TCR18, 및 TCR23으로부터 선택된 TCR 클론형 중 임의의 하나에 대해 상응하는 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일하다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 알파 불변(TRAC) 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 베타 불변(TRBC) 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호 4306-4310 중 임의의 하나에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 알파 VJ 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호 4321-4325 중 임의의 하나에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 베타 V(D)J 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 알파 VJ 아미노산 서열 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열은 TCR 클론형 ID #s: TCR19, TCR21, TCR22, TCR18, 및 TCR23으로부터 선택된 TCR 클론형 중 임의의 하나에 대해 상응하는 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일하다.
일부 실시형태에서, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHLY를 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 4273-4276 또는 3052-3350 중 임의의 하나인 TCR 알파 CDR3 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 4287-4290 또는 3351-3655 중 임의의 하나인 TCR 베타 CDR3 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR ID #s: TCR101-TCR469, TCR2, TCR4, TCR53, TCR54, 또는 TCR101-TCR469의 임의의 하나로부터의 알파 CDR3 및 베타 CDR3 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 알파 가변성(TRAV) 아미노산 서열, TCR 알파 연결(TRAJ) 아미노산 서열, TCR 베타 가변성(TRBV) 아미노산 서열, TCR 베타 다양성(TRBD) 아미노산 서열, 및 TCR 베타 연결(TRBJ) 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열은 TCR ID #s: TCR101-TCR469, TCR2, TCR4, TCR53, TCR54, 또는 TCR101-TCR469로부터 선택된 TCR 클론형 중 임의의 하나에 대한 상응하는 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일하다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 알파 불변(TRAC) 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 베타 불변(TRBC) 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 3656-3961 또는 4302-4305 중 임의의 하나에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 알파 VJ 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 3962-4269 또는 4317-4320 중 임의의 하나에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 베타 V(D)J 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 알파 VJ 아미노산 서열 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열은 TCR ID #s: TCR101-TCR469, TCR2, TCR4, TCR53, 및 TCR54로부터 선택된 임의의 하나 of TCR 클론형에 대해 상응하는 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일하다.
일부 실시형태에서, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 B*44:02이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GEMSSNSTAL을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호 4284-4286 또는 3138 중 임의의 하나인 TCR 알파 CDR3 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호 4298-4301 중 임의의 하나인 TCR 베타 CDR3 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR ID #s: TCR29, TCR30, TCR32, 또는 TCR33 중 임의의 하나로부터의 알파 CDR3 및 베타 CDR3 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 알파 가변성(TRAV) 아미노산 서열, TCR 알파 연결(TRAJ) 아미노산 서열, TCR 베타 가변성(TRBV) 아미노산 서열, TCR 베타 다양성(TRBD) 아미노산 서열, 및 TCR 베타 연결(TRBJ) 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열은 TCR 클론형 TCR ID #s: TCR29, TCR30, TCR32, 또는 TCR33 중 임의의 하나로부터 선택된 상응하는 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열에 대해 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일하다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 알파 불변(TRAC) 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 베타 불변(TRBC) 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 4313-4316 중 임의의 하나에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 알파 VJ 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 4328-4331 중 임의의 하나에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 베타 V(D)J 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 알파 VJ 아미노산 서열 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열은 TCR ID #s: TCR29, TCR30, TCR32, 또는 TCR33으로부터 선택된 TCR 클론형 중 임의의 하나에 대해 상응하는 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일하다.
일부 실시형태에서, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GVYDGEEHSV를 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 4282 또는 4283인 TCR 알파 CDR3 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 4296 또는 4297인 TCR 베타 CDR3 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 클론형 ID #: TCR26 또는 TCR28로부터의 알파 CDR3 및 베타 CDR3 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 알파 가변성(TRAV) 아미노산 서열, TCR 알파 연결(TRAJ) 아미노산 서열, TCR 베타 가변성(TRBV) 아미노산 서열, TCR 베타 다양성(TRBD) 아미노산 서열, 및 TCR 베타 연결(TRBJ) 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열은 TCR ID #: TCR26 또는 TCR28에 대해 상응하는 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일하다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 알파 불변(TRAC) 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 베타 불변(TRBC) 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 4311 또는 4312에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 알파 VJ 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 서열번호: 4326 또는 4327에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 베타 V(D)J 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 알파 VJ 아미노산 서열 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열은 TCR ID #: TCR26 또는 TCR28에 대해 상응하는 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일하다.
일부 실시형태에서, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 HLA-A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 NTDNNLAVY를 포함한다. 일부 실시형태에서, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 HLA-A*03:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GVHGGILNK를 포함한다. 일부 실시형태에서, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 HLA-A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHVY를 포함한다.
또 다른 양태에서, 인간 백혈구 항원(HLA)-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하는 단리된 항원 결합 단백질(ABP)이 본 명세서에 제공되고, 여기서 HLA-펩타이드 표적은 HLA 부류 I 분자로 복합체화된 HLA-제한된 펩타이드를 포함하고, 여기서 HLA-제한된 펩타이드는 HLA 부류 I 분자의 α1/α2 이종이량체 부분의 펩타이드 결합 그루브 내에 위치하고, 그리고 여기서 HLA-펩타이드 표적은 표 A로부터 선택된다. 일부 실시형태에서, HLA-제한된 펩타이드는 WT1 또는 MART1로부터 선택된 유전자로부터의 것이 아니다. 일부 실시형태에서, HLA-제한된 펩타이드는 길이가 약 5 내지 15개의 아미노산이다. 일부 실시형태에서, HLA-제한된 펩타이드는 길이가 약 8 내지 12개의 아미노산이다. 일부 실시형태에서, ABP는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 포함한다.
본 명세서에 개시된 임의의 항체 또는 항원 결합 단편의 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 스캐폴드에 연결되고, 선택적으로 여기서 상기 스캐폴드는 혈청 알부민 또는 Fc를 포함하고, 선택적으로 여기서 Fc는 인간 Fc이고 IgG(IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), IgA(IgA1, IgA2), IgD, IgE, 또는 IgM이다. 본 명세서에 개시된 임의의 항체 또는 항원 결합 단편의 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 링커를 통해 스캐폴드에 연결되고, 선택적으로 여기서 링커는 펩타이드 링커이고, 선택적으로 여기서 펩타이드 링커는 인간 항체의 힌지 영역이다. 본 명세서에 개시된 임의의 항체 또는 항원 결합 단편의 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 Fv 단편, Fab 단편, F(ab')2 단편, Fab' 단편, scFv 단편, scFv-Fc 단편, 및/또는 단일-도메인 항체 또는 이의 항원 결합 단편을 포함한다. 본 명세서에 개시된 임의의 항체 또는 항원 결합 단편의 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 scFv 단편을 포함한다. 본 명세서에 개시된 임의의 항체 또는 항원 결합 단편의 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 하나 이상의 항체 상보성 결정 영역(CDR), 선택적으로 6개 항체 CDR을 포함한다. 본 명세서에 개시된 임의의 항체 또는 항원 결합 단편의 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 항체를 포함한다. 본 명세서에 개시된 임의의 항체 또는 항원 결합 단편의 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 단클론성 항체이다. 본 명세서에 개시된 임의의 항체 또는 항원 결합 단편의 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 인간화된, 인간, 또는 키메라 항체이다. 본 명세서에 개시된 임의의 항체 또는 항원 결합 단편의 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 다중특이적, 선택적으로 이중특이적이다. 본 명세서에 개시된 임의의 항체 또는 항원 결합 단편의 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 일 초과 항원 또는 단일 항원 상의 일 초과 에피토프에 결합한다. 본 명세서에 개시된 임의의 항체 또는 항원 결합 단편의 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 IgG, IgA, IgD, IgE, 및 IgM으로부터 선택된 부류의 중쇄 불변 영역을 포함한다. 본 명세서에 개시된 임의의 항체 또는 항원 결합 단편의 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 부류 인간 IgG 및 IgG1, IgG4, IgG2, 및 IgG3로부터 선택된 서브클래스의 중쇄 불변 영역을 포함한다. 본 명세서에 개시된 임의의 항체 또는 항원 결합 단편의 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 변형된 Fc를 포함하고, 선택적으로 여기서 변형된 Fc는 반감기가 연장되는 하나 이상의 돌연변이를 포함하고, 선택적으로 여기서 반감기가 연장되는 하나 이상의 돌연변이는 YTE이다.
또 다른 양태에서, 단리된 HLA-펩타이드 표적이 본 명세서에 제공되고, 여기서 HLA-펩타이드 표적은 HLA 부류 I 분자로 복합체화된 HLA-제한된 펩타이드를 포함하고, 여기서 HLA-제한된 펩타이드는 HLA 부류 I 분자의 α1/α2 이종이량체 부분의 펩타이드 결합 그루브에 위치하고, 그리고 여기서 HLA-펩타이드 표적은 표 A으로부터 선택되며, 단, 단리된 HLA-펩타이드 표적은 표적 번호 6364-6369, 6386-6389, 6500, 6521-6524, 또는 6578 중 임의의 하나가 아니고 표 B 또는 표 C에 나타난 HLA-펩타이드 표적이 아니다.
일부 실시형태에서, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 LLASSILCA를 포함하고, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHLY를 포함하고, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 B*44:02이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GEMSSNSTAL을 포함하고, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA - reHLA 부류 I 분자는 HLA 아형 *01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHVY를 포함하고, 또는 제한된 펩타이드는 서열 GVYDGEEHSV를 포함하고, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 HLA-A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 NTDNNLAVY를 포함한다. 일부 실시형태에서, HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 LLASSILCA로 구성되거나 또는 본질적으로 구성된다 일부 실시형태에서, HLA-제한된 펩타이드는 길이가 약 5 내지 15개의 아미노산이다. 일부 실시형태에서, HLA-제한된 펩타이드는 길이가 약 8 내지 12개의 아미노산이다. 일부 실시형태에서, 제한된 펩타이드와 HLA 아형의 회합은 HLA 아형의 α-서브유닛을 갖는 HLA 아형의 β2-마이크로글로빈 서브유닛의 비-공유 결합을 안정화시킨다. 일부 실시형태에서, HLA 아형의 α-서브유닛과 HLA 아형의 β2-마이크로글로빈 서브유닛의 안정화된 회합은 조건적 펩타이드 교환에 의해 실증된다. 일부 실시형태에서, 단리된 HLA-펩타이드 표적은 친화도 태그를 더 포함한다. 일부 실시형태에서, 친화도 태그는 바이오틴 태그이다. 일부 실시형태에서, 단리된 HLA-펩타이드 표적은 검출가능한 표지와 복합체화된다. 일부 실시형태에서, 검출가능한 표지는 β2-마이크로글로빈 결합 분자를 포함한다. 일부 실시형태에서, β2-마이크로글로빈 결합 분자는 표지된 항체이다. 일부 실시형태에서, 표지된 항체는 형광색소-표지된 항체이다.
고형 지지체에 부착된 본 명세서에 개시된 HLA-펩타이드 표적을 포함하는 조성물이 또한 본 명세서에 제공된다. 일부 실시형태에서, 고형 지지체는 비드, 웰, 막, 튜브, 칼럼, 플레이트, 세파로스, 자기 비드, 또는 칩을 포함한다. 일부 실시형태에서, HLA-펩타이드 표적은 친화도 결합 쌍의 제1 구성원을 포함하고 고형 지지체는 친화도 결합 쌍의 제2 구성원을 포함한다. 일부 실시형태에서, 제1 구성원은 스트렙타비딘이고 제2 구성원은 바이오틴이다.
표 A에 기재된 바와 같은 HLA 아형의 단리되고 정제된 α-서브유닛; HLA 아형의 단리되고 정제된 β2-마이크로글로빈 서브유닛; 표 A에 기재된 바와 같은 단리되고 정제된 제한된 펩타이드; 및 반응 완충제를 포함하는 반응 혼합물이 또한 본 명세서에 제공된다.
본 명세서에 개시된 단리된 HLA-펩타이드 표적; 및 인간 대상체로부터 단리된 복수의 T-세포가 또한 본 명세서에 제공된다. 일부 실시형태에서, T-세포는 CD8+ T-세포이다.
프로모터에 작동가능하게 연결된, 본 명세서에 개시된 HLA-제한된 펩타이드를 인코딩하는 제1 핵산 서열 및 본 명세서에 개시된 HLA 아형을 인코딩하는 제2 핵산 서열을 포함하는 단리된 폴리뉴클레오타이드가 또한 본 명세서에 제공되고, 여기서 제2 핵산은 제1 핵산 서열과 동일 또는 상이한 프로모터에 작동가능하게 연결되고, 그리고 여기서 인코딩된 펩타이드 및 인코딩된 HLA 아형은 본 명세서에 개시된 HLA/펩타이드 복합체를 형성한다.
프로모터에 작동가능하게 연결된 본 명세서에 개시된 HLA-제한된 펩타이드를 인코딩하는 제1 핵산 서열을 포함하는 제1 작제물; 및 안정한 HLA-펩타이드 복합체를 발현하는 사용 지침을 포함하는 본 명세서에 개시된 안정한 HLA-펩타이드 표적을 발현하기 위한 키트가 또한 본 명세서에 제공된다. 일부 실시형태에서, 제1 작제물 은 본 명세서에 개시된 HLA 아형을 인코딩하는 제2 핵산 서열을 추가로 포함한다. 일부 실시형태에서, 제2 핵산 서열은 동일 또는 상이한 프로모터에 작동가능하게 연결된다. 일부 실시형태에서, 키트는 본 명세서에 개시된 HLA 아형을 인코딩하는 제2 핵산 서열을 포함하는 제2 작제물을 추가로 포함한다. 일부 실시형태에서, 제1 및 제2 작제물 중 하나 또는 둘 모두는 렌티바이러스 벡터 작제물이다.
본 명세서에 개시된 이종성 HLA-펩타이드 표적을 포함하는 숙주세포가 또한 본 명세서에 제공된다. 표 A에 기재된 바와 같은 HLA-제한된 펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드, 예를 들어, 본 명세서에 개시된 HLA-제한된 펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드가 또한 본 명세서에 제공된다. 일부 실시형태에서, 내인성 MHC를 포함하지 않는다. 일부 실시형태에서, 외인성 HLA를 포함한다. 일부 실시형태에서, 숙주세포는 K562 세포이다.
상기에 기재된 바와 같은 숙주세포, 및 표 A에 기재된 바와 같은 제한된 펩타이드를 포함하는 세포 배양 배지가 또한 본 명세서에 제공된다. 일부 실시형태에서, 숙주세포는 종양 세포주로부터의 배양된 세포이다. 일부 실시형태에서, 종양 세포주는 HCC-1599, NCI-H510A, A375, LN229, NCI-H358, ZR-75-1, MS751, OE19, MOR, BV173, MCF-7, NCI-H82, 및 NCI-H146으로 구성되는 군으로부터 선택된다.
일부 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 HLA 부류 I 분자와 접점을 통해 그리고 HLA-펩타이드 표적의 HLA-제한된 펩타이드와 접점을 통해 HLA-펩타이드 표적에 결합한다.
일부 실시형태에서, ABP는 약제로 사용하기 위한 것이다. 일부 실시형태에서, ABP는 암의 치료에 사용하기 위한 것이고, 선택적으로 여기서 암은 HLA-펩타이드 표적을 발현하거나 발현할 것으로 예상된다. 일부 실시형태에서, ABP는 암의 치료에 사용하기 위한 것이고, 여기서 상기 암은 고형 종양 및 혈액학적 종양으로부터 선택된다.
본 명세서에 개시된 ABP의 보존적으로 변형된 변이체인 ABP가 또한 본 명세서에 제공된다. 본 명세서에 개시된 항원 결합 단백질과 결합에 대해 경쟁하는 항원 결합 단백질(ABP)이 또한 본 명세서에 제공된다. 본 명세서에 개시된 항원 결합 단백질에 의해 결합된 동일한 HLA-펩타이드 에피토프에 결합하는 항원 결합 단백질(ABP)이 또한 본 명세서에 제공된다.
본 명세서에 개시된 항원 결합 단백질을 포함하는 수용체를 발현하는 조작된 세포가 또한 본 명세서에 제공된다. 일부 실시형태에서, 조작된 세포는 T 세포, 선택적으로 세포독성 T 세포(CTL)이다. 일부 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 이종성 프로모터로부터 발현된다.
본 명세서에 기재된 항원 결합 단백질 또는 이들의 항원-결합부를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드의 단리된 폴리뉴클레오타이드 또는 세트가 또한 본 명세서에 제공된다. 본 명세서에 기재된 HLA/펩타이드 표적을 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드의 단리된 폴리뉴클레오타이드 또는 세트가 또한 본 명세서에 제공된다. 본 명세서에서 개시된 바와 같은 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리뉴클레오타이드 세트를 포함하는 벡터 또는 벡터의 세트가 또한 본 명세서에 제공된다. 본 명세서에 개시된 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리뉴클레오타이드의 세트를 포함하는 숙주세포가 또한 본 명세서에 제공되고, 선택적으로 여기서 숙주세포는 CHO 또는 HEK293이거나, 또는 선택적으로 여기서 숙주세포는 T 세포이다.
상기에 기재된 바와 같을 숙주세포로 항원 결합 단백질을 발현하는 단계 및 발현된 항원 결합 단백질을 단리하는 단계를 포함하는 항원 결합 단백질을 생산하는 방법이 또한 본 명세서에 제공된다.
본 명세서에 기재된 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용가능한 부형제를 포함하는 약제학적 조성물이 또한 본 명세서에 제공된다. 대상체에게 유효량의 본 명세서에 기재된 항원 결합 단백질 또는 본 명세서에 개시된 약제학적 조성물을 투여하는 것을 포함하는, 대상체에서 암을 치료하는 방법이 또한 본 명세서에 제공되고, 선택적으로 여기서 상기 암은 고형 종양 및 혈액학적 종양으로부터 선택된다. 일부 실시형태에서, 암은 HLA-펩타이드 표적을 발현하거나 발현할 것으로 예상된다.
본 명세서에 기재된 항원 결합 단백질 또는 본 명세서에 개시된 약제학적 조성물 및 사용 지침을 포함하는 것이 또한 본 명세서에 제공된다. 본 명세서에 개시된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적 및 아쥬반트를 포함하는 조성물이 또한 본 명세서에 제공된다. 본 명세서에 개시된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적 및 약제학적으로 허용가능한 부형제가 또한 본 명세서에 제공된다. 표 A에 개시된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적의 폴리펩타이드를 포함하는 아미노산 서열, 선택적으로 폴리펩타이드로 본질적으로 구성되거나 또는 구성되는 아미노산 서열을 포함하는 조성물이 또한 본 명세서에 제공된다. 본 명세서에 개시된 단리된 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리뉴클레오타이드의 세트를 포함하는 바이러스가 또한 본 명세서에 제공된다 일부 실시형태에서, 상기 바이러스는 섬유상 파아지이다. 본 명세서에 개시된 단리된 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리뉴클레오타이드의 세트를 포함하는 효모 세포가 또한 본 명세서에 제공된다.
표 A에 열거된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적을 생산하는 단계; 및 적어도 하나의 표적을 항원 결합 단백질과 결합하는 단계, 그것에 의해 항원 결합 단백질을 동정하는 단계를 포함하는, 본 명세서에 기재된 항원 결합 단백질을 동정하는 방법이 또한 본 명세서에 제공된다. 일부 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 복수의 뚜렷한 항원 결합 단백질을 포함하는 파아지 디스플레이 라이브러리에 제시된다. 일부 실시형태에서, 파아지 디스플레이 라이브러리는 HLA-펩타이드 표적의 HLA를 비-특이적으로 결합하는 항원 결합 단백질이 실질적으로 없다. 일부 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 복수의 뚜렷한 TCR 또는 이들의 항원 결합 단편을 포함하는 TCR 라이브러리에 존재한다. 일부 실시형태에서, 결합 단계는 1회, 선택적으로 적어도 3회 수행된다. 일부 실시형태에서, 본 방법은 항원 결합 단백질이 HLA-펩타이드 표적을 선택적으로 결합하는지를 결정하기 위해 HLA-펩타이드 표적과 구별되는 하나 이상의 펩타이드-HLA 복합체와 항원 결합 단백질을 접촉시키는 것을 추가로 포함하고, 선택적으로 여기서 선택성은 표적 복합체와 구별되는 가용성 HLA-펩타이드 복합체 대 가용성 표적 HLA-펩타이드 복합체에 대한 항원 결합 단백질의 결합 친화도를 측정함에 의해 결정되고, 선택적으로 여기서 선택성은 하나 이상의 세포의 표면 상에 발현된 표적 복합체와 구별되는 HLA-펩타이드 복합체 대 하나 이상의 세포의 표면 상에 발현된 표적 HLA-펩타이드 복합체에 대한 항원 결합 단백질의 결합 친화도를 측정함에 의해 결정된다.
표 A에 열거된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적을 획득하는 단계; 대상체에게 HLA-펩타이드 표적을, 선택적으로 아쥬반트와 조합하여 투여하는 단계; 및 대상체로부터 항원 결합 단백질을 단리하는 단계를 포함하는, 본 명세서에 기재된 항원 결합 단백질을 동정하는 방법이 또한 본 명세서에 제공된다. 일부 실시형태에서, 항원 결합 단백질을 단리하는 것은 항원 결합 단백질을 동정하기 위해 상기 대상체의 혈청을 스크리닝하는 것을 포함한다. 일부 실시형태에서, 본 방법은 항원 결합 단백질이 HLA-펩타이드 표적을 선택적으로 결합하는지를 결정하기 위해 HLA-펩타이드 표적과 구별되는 하나 이상의 펩타이드-HLA 복합체와 항원 결합 단백질을 접촉시키는 것을 추가로 포함하고, 선택적으로 여기서 선택성은 표적 복합체와 구별되는 가용성 HLA-펩타이드 복합체 대 가용성 표적 HLA-펩타이드 복합체에 대한 항원 결합 단백질의 결합 친화도를 측정함에 의해 결정되고, 선택적으로 여기서 선택성은 하나 이상의 세포의 표면 상에 발현된 표적 복합체와 구별되는 HLA-펩타이드 복합체 대 하나 이상의 세포의 표면 상에 발현된 표적 HLA-펩타이드 복합체에 대한 항원 결합 단백질의 결합 친화도를 측정함에 의해 결정된다. 일부 실시형태에서, 상기 대상체는 마우스, 토끼, 또는 라마이다. 일부 실시형태에서, 항원 결합 단백질을 단리하는 것은 항원 결합 단백질을 발현하는 대상체로부터 B 세포를 단리하는 단계 및 선택적으로 단리된 B 세포로부터 항원 결합 단백질을 인코딩하는 서열을 직접적으로 클로닝하는 단계를 포함한다. 일부 실시형태에서, 본 방법은 B 세포를 사용하여 하이브리도마를 생성하는 것을 추가로 포함한다. 일부 실시형태에서, 본 방법은 B 세포로부터 CDR을 클로닝하는 것을 추가로 포함한다. 일부 실시형태에서, 본 방법은 선택적으로 EBV 전환을 통해 B 세포를 불멸화하는 것을 추가로 포함한다. 일부 실시형태에서, 본 방법은 B 세포의 항원 결합 단백질을 포함하는 라이브러리를 생성하는 것을 추가로 포함하고, 선택적으로 여기서 라이브러리는 파아지 디스플레이 또는 효모 디스플레이이다. 일부 실시형태에서, 본 방법은 항원 결합 단백질을 인간화하는 것을 추가로 포함한다. 항원 결합 단백질을 포함하는 세포를 획득하는 단계; 상기 세포를 표 A에 열거된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적을 포함하는 HLA-다량체와 접촉시키는 단계; 및 HLA-다량체와 항원 결합 단백질 사이의 결합을 통하여 항원 결합 단백질을 동정하는 단계를 포함하는, 본 명세서에 기재된 항원 결합 단백질을 동정하는 방법이 또한 본 명세서에 제공된다. 항원 결합 단백질을 포함하는 하나 이상의 세포를 획득하는 단계; 상기 하나 이상의 세포를 천연 또는 인공 항원 제시 세포(APC) 상에 제시된 표 A에 열거된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적으로 활성화시키는 단계; 및 표 A에 열거된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적과 상호작용에 의해 활성화된 하나 이상의 세포의 선택을 통하여 항원 결합 단백질을 동정하는 단계를 포함하는, 본 명세서에 기재된 항원 결합 단백질을 동정하는 방법이 또한 본 명세서에 제공된다. 일부 실시형태에서, 세포는 T 세포, 선택적으로 CTL이다. 일부 실시형태에서, 본 방법은 선택적으로 유세포측정, 자기 분리, 또는 단일 세포 분리를 사용하여 세포를 단리하는 것을 추가로 포함한다. 일부 실시형태에서, 본 방법은 항원 결합 단백질을 서열분석하는 것을 추가로 포함한다.
표 A에 열거된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적을 제공하는 단계; 및 표적을 사용하여 항원 결합 단백질을 동정하는 단계를 포함하는, 본 명세서에 기재된 항원 결합 단백질을 동정하는 방법이 또한 본 명세서에 제공된다.
본 발명의 이들 및 다른 특징, 양태, 및 이점은 하기 설명, 및 수반되는 도면들과 관련하여 더 잘 이해될 것이며, 여기서:
도 1은 인간 백혈구 항원(HLA) 부류 I 분자의 일반적인 구조를 도시한다. en.wikipedia - Own work, CC BY 2.5 상의 유저 atropos235에 의한, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=1805424
도 2는 요법 전개를 위한 발현 시스템 안으로 TCR을 클로닝하기 위한 예시적인 작제물 요소를 묘사한다.
도 3은 요법 전개를 위한 발현 시스템 안으로 TCR을 클로닝하기 위한 예시적인 작제물 백본 서열을 묘사한다. 도 3은 서열번호: 4332를 개시한다.
도 4는 요법 전개를 위한 발현 시스템 안으로 A*0201_ LLASSILCA-(서열번호: 2737)에 특이적인 TCR을 클로닝하기 위한 예시적인 작제물 서열을 묘사한다. 도 4는 서열번호: 4333을 개시한다.
도 5는 요법 전개를 위한 발현 시스템 안으로 A*0101_ EVDPIGHLY(서열번호: 1)에 특이적인 TCR을 클로닝하기 위한 예시적인 작제물 서열을 묘사한다. 도 5는 서열번호: 4334를 개시한다.
도 6은 펩타이드 EVDPIGHLY(서열번호: 1)에 대한 스펙트럼 데이터을 도시한다. 본 도면은 HLA 유형을 포함하여, 펩타이드 단편화 정보뿐만 아니라 환자 샘플에 관련된 정보를 함유한다.
도 7은 펩타이드 GVHGGILNK(서열번호: 1424)에 대한 스펙트럼 데이터을 도시한다. 본 도면은 HLA 유형을 포함하여, 펩타이드 단편화 정보뿐만 아니라 환자 샘플에 관련된 정보를 함유한다.
도 7a는 펩타이드 GVYDGEEHSV에 대한 스펙트럼 데이터를 도시한다.
도 7b는 펩타이드 NTDNNLAVY에 대한 스펙트럼 데이터를 도시한다.
도 7c-7k는 표 A에 개시된 추가의 펩타이드에 대한 스펙트럼 데이터를 도시한다.
도 8은 G2 표적 HLA-A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 대한 표적 스크린 1의 디자인을 도시한다.
도 9a는 표적 및 G2 표적에 대한 미니풀 음성 대조군 디자인을 도시한다. 도 9a는 각각 외관의 순서로 서열번호 23 및 4335-4337을 개시한다.
도 9b는 G2 카운터스크린 "미니풀" 및 G2 표적에 대한 안정성 ELISA 결과를 도시한다. 도 9b는 각각 외관의 순서로 서열번호 23, 4335-4337 및 4363을 개시한다.
도 10은 추가의 G2 "완전한" 풀 카운터스크린 펩타이드에 대한 안정성 ELISA 결과를 도시한다. 도 10은 각각 외관의 순서로 서열번호 4338-4352를 개시한다.
도 11은 G7 표적 HLA-A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 대한 표적 스크린 2의 디자인을 도시한다.
도 12는 추가의 G7 "완전한 풀" 카운터스크린 펩타이드 펩타이드에 대한 안정성 ELISA 결과를 도시한다. 도 12는 각각 외관의 순서로 서열번호 4341-4343, 4350-4358 및 4335-4337을 개시한다.
도 13a는 표적 및 G7 표적에 대한 미니풀 음성 대조군 디자인을 도시한다. 도 13a는 각각 외관의 순서로 서열번호 2737 및 4338-4340을 개시한다. 도 13b는 G7 카운터스크린 "미니풀" 및 G7 표적에 대한 안정성 ELISA 결과를 도시한다. 도 13b는 각각 외관의 순서로 서열번호 2737, 4338-4340 및 4344를 개시한다.
도 14a 및 14b는 각각 G2 및 G7 표적에 대한 파아지 패닝 결과를 도시한다.
도 15a 및 15b는 각각 G2 표적 Fab 클론 G-2P1H11 및 G7 표적 G7R4-B5-P2E9에 대한 생체층 간섭법(BLI) 결과를 도시한다.
도 16은 본 명세서에 기재된 위치상 스캐닝 실험에 대한 아미노산 치환의 지도를 도시한다. 도 16은 각각 외관의 순서로 서열번호 23 및 2737을 개시한다.
도 17a는 G2 위치상 변이체-HLA에 대한 안정성 열지도를 도시한다. 도 17a는 서열번호: 23을 개시한다.
도 17b는 Fab 클론 G2-P1H11에 대한 친화도 열지도를 도시한다. 도 17b는 서열번호: 23을 개시한다.
도 18a는 G7 위치상 변이체에 대한 안정성 열지도를 도시한다. 도 18a는 서열번호: 2737을 개시한다.
도 18b는 Fab 클론 G7R4-B5-P2E9에 대한 친화도 열지도를 도시한다. 도 18b는 서열번호: 2737을 개시한다.
도 19는 표적 또는 음성 대조군 펩타이드로 펄스화된 HLA-형질도입된 K562 세포에 대하여 Fab 클론 G2-P1H11 및 G7R4-B5-P2E9에 대한 세포 결합 결과를 도시한다.
도 20은 표적 또는 음성 대조군 펩타이드로 펄스화된 HLA-형질도입된 K562 세포에 대하여 Fab 클론 G2-P1H11 및 G7R4-B5-P2E9에 대한 세포 결합 결과를 도시한다.
도 21은 결정 구조 PDB 5bs0 상에 플롯팅된 수소-중수소 교환(HDX) 데이터의 예를 도시한다.
도 22는 통합된 작은 변화도를 사용하여 전체적으로 시각화된 scFv 클론 G2-P1G07에 대한 예시적인 HDX 열지도를 도시한다. 도 22는 서열번호: 4359를 개시한다.
도 23은 시험된 G2 scFv 및 Fab 클론에 대한 HLA α1 및 α2 나선에 걸친 HDX 열지도를 도시한다. 도 23은 각각 외관의 순서로 서열번호 4360-4361을 개시한다.
도 24는 시험된 G2 scFv 및 Fab 클론에 대한 제한된 펩타이드 NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 걸친 HDX 열지도를 도시한다.
도 25는 HLA-펩타이드 표적을 특이적으로 결합하는 TCR이 단리된 실험 작업흐름을 묘사한다.
도 26은 MHC-표적-특이적 CD8+ T 세포를 분류하기 위한 유세포측정 분류 절차를 도시한다.
도 27은 예시적인 HLA-펩타이드 표적 B*44:02_GEMSSNSTAL(서열번호: 2721) 및 A*01:01_EVDPIGHLY(서열번호: 1)에 대한 유세포측정 결과를 도시한다.
도 28은 HLA-PETPIDE 표적 A*03:01_GVHGGILNK(서열번호: 1424)에 대한 유세포측정 결과를 도시한다. 도 28은 또한 서열번호: 6과 같은 "EVDPIGHVY"를 개시한다.
도 29a는 시험된 모든 공여체에 걸쳐 적산된 HLA-펩타이드 표적 당 단리된 CD8+ T 세포의 총수를 도시한다. 도 29a는 각각 외관의 순서로 서열번호 23, 302, 2737, 96, 1424, 2721, 6 및 1을 개시한다.
도 29b는 시험된 모든 공여체에 걸쳐 적산된 HLA-펩타이드 표적 당 단리된 CD8+ T 세포의 빈도를 도시한다. 도 29b는 각각 외관의 순서로 서열번호 1, 2737, 302, 1424, 6, 2721, 96 및 23을 개시한다.
도 30a는 각각의 시험된 공여체에 대한 HLA-펩타이드 표적 당 독특한 TCR 클론형의 수를 묘사한다. 도 30a는 각각 외관의 순서로 서열번호 23, 2737, 96, 1424, 2721, 6 및 1을 개시한다.
도 30b는 시험된 모든 공여체에 걸쳐 적산된 HLA-펩타이드 표적 당 독특한 클론형의 총수를 묘사한다. 도 30b는 각각 외관의 순서로 서열번호 23, 2737, 96, 1424, 2721, 6 및 1을 개시한다.
도 31은 대조군 펩타이드 사량체가 아닌 그것의 각각의 HLA-펩타이드 표적에 결합하는 A*0201_LLASSILCA-(서열번호: 2737), A*0201_GVYDGEEHSV-(서열번호: 96), B*4402_GEMSSNSTAL-(서열번호: 2721), 및 A*0101_EVDPIGHLY(서열번호: 1)-특이적 TCR을 발현하는 저켓 세포의 예를 도시한다.
도 32는 본 명세서에 확인된 TCR로 형질도입된 인간 CD8+ 세포가 그것의 특이적 HLA-펩타이드 표적에 결합한다는 것을 입증하는 게이팅 전략 및 흐름 데이터를 도시한다. 도 32는 각각 외관의 순서로 서열번호 2737 및 2737을 개시한다.
도 33은 본 명세서에 개시된 TCR로 수령체 세포를 형질도입하는데 유용한 예시적인 렌티바이러스 벡터를 도시한다.
달리 정의되지 않는 한, 본 명세서에서 사용된 모든 기술의 용어들, 표기법 및 다른 과학적 용어는 당해 분야의 숙련가에 의해 통상적으로 이해되는 의미를 갖는 것으로 의도된다. 일부 경우에, 통상적으로 이해되는 의미를 갖는 용어들은 명확성 및/또는 준비된 참조를 위해 본 명세서에서 정의되며, 본 명세서에서의 이러한 정의의 포함은 당업계에서 일반적으로 이해되는 것과의 차이를 나타내는 것으로 반드시 해석되지 않아야 한다. 본 명세서에서 기재 또는 언급된 기술 및 절차는 일반적으로 잘 이해되고 그리고 당해 분야의 숙련가에 의해 종래의 방법론, 예컨대, 예를 들어, 문헌[Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual 4th ed. (2012) Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY]에 기재된 널리 이용된 분자 클로닝 방법론을 사용하여 통상적으로 이용된다. 적절한 경우, 상업적으로 입수가능한 키트 및 시약의 사용을 포함하는 절차는 일반적으로 달리 지적되지 않는 한 제조자-정의된 프로토콜 및 조건에 따라 수행된다.
본 명세서에서 사용된 바와 같이, 단수 형태 "a", "an" 및 "the"는 문맥상 달리 명확하게 나타내지 않는 한 복수의 지시대상을 포함한다. 용어들 "포함한다", "예컨대" 및 기타 동종의 것은 달리 구체적으로 지시되지 않는 한 비제한적으로 봉입을 전달하도록 의도된다.
본 명세서에서 사용된 바와 같이, 용어 "포함하는"은 또한 구체적으로 달리 나타내지 않는 한 인용된 요소로 "구성되는" 및 "본질적으로 구성되는" 실시형태를 구체적으로 포함한다. 예를 들어, "디아바디를 포함하는" 다중특이적 ABP는 "디아바디로 구성되는" 다중특이적 ABP 및 "디아바디로 본질적으로 구성되는" 다중특이적 ABP를 포함한다.
용어 "약"은 지시된 값 및 그 값의 상하 범위를 나타내고 포괄한다. 특정 실시형태에서, 용어 "약"은 지정된 값 ± 10%, ± 5%, 또는 ± 1%를 나타낸다. 특정 실시형태에서, 적용가능한 경우, 용어 "약"은 지정된 값(들) ± 값(들)의 일 표준 편차를 나타낸다.
용어 "면역글로불린"은 일반적으로 두 쌍의 폴리펩타이드 사슬: 한 쌍의 가벼운(L) 사슬 및 한 쌍의 무거운(H) 사슬을 포함하는 구조적으로 관련된 단백질의 부류를 지칭한다. "온전한 면역글로불린"에서, 모두 4개의 이들 사슬은 디설파이드 결합에 의해 상호연결된다. 면역글로불린의 구조는 잘 특성규명되어 있다. 예를 들어, 문헌[Paul, Fundamental Immunology 7th ed., Ch. 5 (2013) Lippincott Williams & Wilkins, Philadelphia, PA]를 참조한다. 간단히, 각각의 중쇄는 전형적으로 중쇄 가변 영역(VH) 및 중쇄 불변 영역(CH)을 포함한다. 중쇄 불변 영역은 전형적으로 3가지 도메인인, 단축된 CH1, CH2, 및 CH3를 포함한다. 각각의 경쇄는 전형적으로 경쇄 가변 영역(VL) 및 경쇄 불변 영역을 포함한다. 경쇄 불변 영역은 전형적으로 하나의 도메인인, 단축된 CL을 포함한다.
용어 "항원 결합 단백질" 또는 "ABP"는 본 명세서에서 그것의 가장 넓은 의미로 사용되고 항원 또는 에피토프에 특이적으로 결합하는 하나 이상의 항원-결합 도메인을 포함하는 특정 유형의 분자를 포함한다.
일부 실시형태에서, ABP는 항체를 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 항체로 구성된다. 일부 실시형태에서, ABP는 항체로 본질적으로 구성된다. ABP는 구체적으로 온전한 항체(예를 들어, 온전한 면역글로불린), 항체 단편, ABP 단편, 및 다중-특이적 항체를 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 대안적인 스캐폴드를 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 대안적인 스캐폴드로 구성된다. 일부 실시형태에서, ABP는 대안적인 스캐폴드로 본질적으로 구성된다. 일부 실시형태에서, ABP는 항체 단편을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 항체 단편으로구성된다. 일부 실시형태에서, ABP는 항체 단편으로 본질적으로 구성된다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 또는 이들의 항원 결합부를 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 또는 이들의 항원 결합부로 구성된다. 일부 실시형태에서, ABP는 TCR 또는 이들의 항원 결합부로 본질적으로 구성된다. 일부 실시형태에서, CAR은 ABP를 포함한다. "HLA-펩타이드 ABP", "항-HLA-펩타이드 ABP" 또는 "HLA-펩타이드-특이적 ABP"는 항원 HLA-펩타이드에 특이적으로 결합하는, 본 명세서에서 제공된 바와 같은 ABP이다. ABP는 가변 영역, 예컨대 B 세포(예를 들어, 항체) 또는 T 세포(예를 들어, TCR)로부터 유래된 가변 영역을 통해 항원 또는 에피토프에 특이적으로 결합하는 하나 이상의 항원- 결합 도메인을 포함하는 단백질을 포함한다.
본 명세서에서 용어 "항체"는 가장 넓은 의미로 사용되고, 온전한 항체를 포함한 다클론성 및 단클론성 항체, 및 단편 항원 결합(Fab) 단편, F(ab')2 단편, Fab' 단편, Fv 단편, 재조합 IgG(rIgG) 단편, 특이적으로 항원을 결합할 수 있는 가변 중쇄(VH) 영역, 단일 사슬 가변성 단편(scFv)을 포함한 단일 사슬 항체 단편, 및 단일 도메인 항체(예를 들어, sdAb, sdFv, 나노바디) 단편을 포함한 기능성(항원-결합) 항체 단편을 포함한다. 본 용어는 면역글로불린의 유전자적으로 조작된 및/또는 달리 변형된 형태, 예컨대 인트라바디, 펩티바디, 키메라 항체, 완전 인간 항체, 인간화된 항체, 및 헤테로콘주게이트 항체, 다중특이적, 예를 들어, 이중특이적, 항체, 디아바디, 트리아바디, 및 테트라바디, 탠덤 di-scFv, 탠덤 tri-scFv를 포괄한다. 달리 언급되지 않는 한, 용어 "항체"는 이들의 기능성 항체 단편을 포괄하는 것으로 이해되어야 한다. 본 용어는 또한 IgG 및 이들의 하위-부류, IgM, IgE, IgA, 및 IgD를 포함하여, 임의의 부류 또는 하위-부류의 항체를 포함한 온전한 또는 전장(full-length) 항체를 포괄한다.
본 명세서에서 사용된 바와 같이, "가변 영역"은 재조합 사건으로부터 생기는 가변성 뉴클레오타이드 서열을 지칭하고, 예를 들어, 이것은 B 세포 또는 T 세포, 예컨대 활성화된 T 세포 또는 활성화된 B 세포로부터 면역글로불린 또는 T 세포 수용체(TCR) 서열의 V, J, 및/또는 D 영역을 포함할 수 있다.
용어 "항원-결합 도메인"은 항원 또는 에피토프에 특이적으로 결합할 수 있는 ABP의 부분을 의미한다. 항원-결합 도메인의 일 예는 ABP의 항체 VH-VL 이량체에 의해 형성된 항원-결합 도메인이다. 항원-결합 도메인의 또 다른 예는 아드넥틴의 제10 파이브로넥틴 유형 III 도메인으로부터 특정 루프의 다양성에 의해 형성된 항원-결합 도메인이다. 항원-결합 도메인은 중쇄로부터 그 순서로 항체 CDR 1, 2, 및 3; 및 경쇄로부터 그 순서로 항체 CDR 1, 2, 및 3을 포함할 수 있다. 항원-결합 도메인은 TCR CDR, 예를 들어, αCDR1., αCDR2, αCDR3, βCDR1, βCDR2, 및 βCDR3을 포함할 수 있다. TCR CDR은 본 명세서에 기재되어 있다.
항체 VH 및 VL 영역은 보다 보존된 영역으로 산재된 초가변성의 영역("초가변성 영역(HVR)"; 또한 소위 "상보성 결정 영역"(CDR))으로 추가로 세분될 수 있다. 보다 보존된 영역은 프레임워크 영역(FR)으로 지칭된다. 각각의 VH 및 VL은 일반적으로 하기 순서(N-말단으로부터 C-말단까지): FR1 - CDR1 - FR2 - CDR2 - FR3 - CDR3 - FR4로 배열된 3개의 항체 CDR 및 4개의 FR을 포함한다. 항체 CDR은 항원 결합에 관여되고, ABP의 항원 특이성 및 결합 친화도에 영향을 미친다. 전체적으로 참고로 편입된, 문헌[Kabat et al., Sequences of Proteins of Immunological Interest 5th ed. (1991) Public Health Service, National Institutes of Health, Bethesda, MD]를 참조한다.
임의의 척추동물 종으로부터 경쇄는 그것의 불변 도메인의 서열에 기초하여 카파(κ) 및 람다(λ)로 불리는 2가지 유형 중 하나에 배정될 수 있다.
임의의 척추동물 종으로부터 중쇄는 5가지 상이한 부류(또는 아이소타입): IgA, IgD, IgE, IgG, 및 IgM 중 하나에 배정될 수 있다. 이들 부류는 또한 각각 α, δ, ε, γ, 및 μ로 지정된다. IgG 및 IgA 부류는 서열 및 기능에서의 차이에 기반하여 서브클래스로 추가로 분할된다. 인간은 하기 서브클래스: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1, 및 IgA2를 발현한다.
항체 CDR의 아미노산 서열 경계는 Kabat et al.(상동)("Kabat" 넘버링 체계); Al-Lazikani et al., 1997, J. Mol. Biol., 273:927-948("Chothia" 넘버링 체계); MacCallum et al., 1996, J. Mol. Biol. 262:732-745("Contact" 넘버링 체계); Lefranc et al., Dev. Comp. Immunol., 2003, 27:55-77("IMGT" 넘버링 체계); 및 Honegge and Pluckthun, J. Mol. Biol., 2001, 309:657-70("AHo" 넘버링 체계)에 의해 기재된 것들을 포함하여, 임의의 수의 알려진 넘버링 체계를 사용하여 당해 분야의 숙련가에 의해 결정될 수 있으며; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다.
표 14는 Kabat 및 Chothia 체계에 의해 확인된 바와 같은 항체 CDR-L1, CDR-L2, CDR-L3, CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3의 위치를 제공한다. CDR-H1의 경우, 잔기 넘버링은 Kabat 및 Chothia 넘버링 체계를 사용하여 제공된다.
항체 CDR은, 예를 들어, ABP 넘버링 소프트웨어, 예컨대 www.bioinf.org.uk/abs/abnum/에서 이용가능하고, 전체적으로 참고로 편입된 Abhinandan and Martin, Immunology, 2008, 45:3832-3839에 기재된, Abnum을 사용하여 배정될 수 있다.
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ABP 중쇄 불변 영역에서 잔기를 언급할 때, "EU 넘버링 체계"가 일반적으로 사용된다(예를 들어, Kabat et al.(상동)에서 보고된 바와 같음). 달리 언급되지 않는 한, EU 넘버링 체계는 본 명세서에 기재된 ABP 중쇄 불변 영역에서 잔기를 지칭하기 위해 사용된다.
용어들 "전장 항체", "온전한 항체" 및 "전체의 항체"는 자연 발생 항체 구조에 실질적으로 유사한 구조를 가지고 Fc 영역을 포함하는 중쇄를 갖는 항체를 지칭하기 위해 본 명세서에서 교환가능하게 사용된다. 예를 들어, IgG 분자를 지칭하기 위해 사용될 때, "전장 항체"는 2개의 중쇄 및 2개의 경쇄를 포함하는 항체이다.
TCR CDR의 아미노산 서열 경계는 LeFranc, M.-P, Immunol Today. 1997 Nov;18(11):509; Lefranc, M.-P., "IMGT Locus on Focus: A new section of Experimental and Clinical Immunogenetics", Exp. Clin. Immunogenet., 15, 1-7 (1998); Lefranc and Lefranc, The T Cell Receptor FactsBook, ; 및 M.-P. Lefranc/ Developmental and Comparative Immunology 27 (2003) 55-77에서 기재된 바와 같은, IMGT 독특한 넘버링을 비제한적으로 포함한, 임의의 수의 알려진 넘버링 체계를 사용하여 당해 분야의 숙련가에 의해 결정될 수 있고, 이들 모두 참고로 포함된다.
"ABP 단편"은 온전한 ABP, 예컨대 온전한 ABP의 항원- 결합 또는 가변 영역의 부분을 포함한다. ABP 단편은, 예를 들어, Fv 단편, Fab 단편, F(ab')2 단편, Fab' 단편, scFv(sFv) 단편, 및 scFv-Fc 단편을 포함한다. ABP 단편은 항체 단편을 포함한다. 항체 단편은 Fv 단편, Fab 단편, F(ab')2 단편, Fab' 단편, scFv(sFv) 단편, scFv-Fc 단편, 및 TCR 단편을 포함할 수 있다.
"Fv" 단편은 하나의 중쇄 가변 도메인 및 하나의 경쇄 가변 도메인의 비-공유적으로-연결된 이량체를 포함한다.
"Fab" 단편은 중쇄 및 경쇄 가변 도메인에 부가하여 경쇄의 불변 도메인 및 중쇄의 제1 불변 도메인(CH1)을 포함한다.
Fab 단편은 예를 들어, 재조합 방법에 의해 또는 전장 ABP의 파파인 소화에 의해 생성될 수 있다.
"F(ab')2" 단편은 디설파이드 결합에 의해 힌지 영역 근처에서 연결된 2개의 Fab' 단편을 함유한다. F(ab')2 단편은 예를 들어, 재조합 방법에 의해 또는 온전한 ABP의 펩신 소화에 의해 생성될 수 있다. F(ab') 단편은 예를 들어, β-머캅토에탄올로 처리함에 의해 해리될 수 있다.
"단일-사슬 Fv" 또는 "sFv" 또는 "scFv" 단편은 단일 폴리펩타이드 사슬에서 VH 도메인 및 VL 도메인을 포함한다. VH 및 VL은 펩타이드 링커에 의해 일반적으로 연결된다. Pluckthun A.(1994)를 참조한다. 임의의 적합한 링커가 사용될 수 있다. 일부 실시형태에서, 링커는 (GGGGS)n이다. 일부 실시형태에서, n = 1, 2, 3, 4, 5, 또는 6. 전체적으로 참고로 포함된, 문헌[Rosenberg M. & Moore G.P. (Eds.), The Pharmacology of Monoclonal ABPs vol. 113 (pp. 269-315). Springer-Verlag, New York]에서의 에스케리치아 콜라이로부터의 ABP를 참조한다.
"scFv-Fc" 단편은 Fc 도메인에 부착된 scFv를 포함한다. 예를 들어, Fc 도메인은 scFv의 C-말단에 부착될 수 있다. Fc 도메인은 scFv에서 가변 도메인의 지향에 의존하여 VH 또는 VL에 이어질 수 있다(즉, VH -VL 또는 VL -VH). 당업계에서 알려지거나 또는 본 명세서에 기재된 임의의 적합한 Fc 도메인이 사용될 수 있다. 일부 경우에, Fc 도메인은 IgG4 Fc 도메인을 포함한다.
용어 "단일 도메인 항체"는 ABP의 하나의 가변 도메인이 다른 가변 도메인의 존재 없이 항원에 특이적으로 결합하는 분자를 지칭한다. 단일 도메인 ABP, 및 이의 단편은 문헌[Arabi Ghahroudi et al., FEBS Letters, 1998, 414:521-526] 및 문헌[Muyldermans et al., Trends in Biochem. Sci., 2001, 26:230-245]에 기재되어 있고, 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다. 단일 도메인 ABP는 sdAbs 또는 나노바디로도 알려져 있다.
용어 "Fc 영역" 또는 "Fc"는 자연 발생 항체에서 보체 시스템의 Fc 수용체 및 특정 단백질과 상호작용하는 면역글로불린 중쇄의 C-말단 영역을 의미한다. 다양한 면역글로불린의 Fc 영역 및 그안에 함유된 당화 부위의 구조는 당해 기술에 공지되어 있다. 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Schroeder and Cavacini, J. Allergy Clin. Immunol., 2010, 125:S41-52]를 참조한다. Fc 영역은 자연 발생 Fc 영역, 또는 당업계 또는 본 개시내용에서 다른 곳에 기재된 바와 같은 변형된 Fc 영역일 수 있다.
용어 "대안적인 스캐폴드"는 하나 이상의 영역이 분지되어 항원 또는 에피토프에 특이적으로 결합하는 하나 이상의 항원-결합 도메인을 생산할 수 있는 분자를 지칭한다. 일부 실시형태에서, 항원-결합 도메인은 ABP의 것에 유사한 특이성 및 친화도로 항원 또는 에피토프를 결합한다. 예시적인 대안적인 스캐폴드는 파이브로넥틴(예를 들어, 아드넥틴TM), β-샌드위치(예를 들어, iMab), 리포칼린(예를 들어, 안티칼린®), EETI-II/AGRP, BPTI/LACI-D1/ITI-D2(예를 들어, 쿠니츠 도메인), 티오레독신 펩타이드 압타머, 단백질 A(예를 들어, 아피바디®), 안키린 반복(예를 들어, DARPins), 감마-B- 크리스탈린/유비퀴틴(예를 들어, 아필린), CTLD3(예를 들어, 테트라넥틴), 파미노머, 및(LDLR-A 모듈)(예를 들어, 아비머)로부터 유래된 것들을 포함한다. 대안적인 스캐폴드에 대한 추가의 정보는 문헌[Binz et al., Nat. Biotechnol., 2005 23:1257-1268; Skerra, Current Opin. in Biotech., 2007 18:295-304]; 및 문헌[Silacci et al., J. Biol. Chem., 2014, 289:14392-14398]에 제공되어 있고; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다. 대안적인 스캐폴드는 일 유형의 ABP이다.
"다중특이적 ABP"는 2개 또는 그 초과의 상이한 에피토프를 집합적으로 특이적으로 결합하는 2개 또는 그 초과의 상이한 항원- 결합 도메인을 포함하는 ABP이다. 2개 또는 그 초과의 상이한 에피토프는 동일한 항원(예를 들어, 세포에 의해 발현된 단일 HLA-펩타이드 분자) 또는 상이한 항원(예를 들어, 동일한 세포에 의해 발현된 상이한 HLA-펩타이드 분자, 또는 HLA-펩타이드 분자 및 비-HLA-펩타이드 분자) 상의 에피토프일 수 있다. 일부 측면에서, 다중-특이적 ABP는 2개의 상이한 에피토프를 결합한다(즉, "이중특이적 ABP"). 일부 측면에서, 다중-특이적 ABP는 3개의 상이한 에피토프를 결합한다(즉, "삼중특이적 ABP").
"단일특이적 ABP"는 단일 에피토프에 특이적으로 결합하는 하나 이상의 결합 부위를 포함하는 ABP이다. 단일특이적 ABP의 예는 2가(즉, 2개의 항원-결합 도메인을 가짐)이면서, 2개의 항원-결합 도메인의 각각에서 동일한 에피토프를 인지하는 자연 발생 IgG 분자이다. 결합 특이성은 임의의 적합한 원자가로 존재할 수 있다.
용어 "단클론성 항체"는 실질적으로 균질한 항체의 모집단으로부터의 항체를 지칭한다. 실질적으로 균질한 항체의 모집단은 단클론성 항체의 생산 동안 정상적으로 일어날 수 있는 변이체를 제외하고, 동일한 에피토프(들)에 실질적으로 유사하고 이를 결합하는 항체를 포함한다. 그와 같은 변이체는 단지 소량으로 일반적으로 존재한다. 단클론성 항체는 복수의 항체로부터 단일 항체의 선택을 포함하는 공정에 의해 전형적으로 수득된다. 예를 들어, 선택 공정은 하이브리도마 클론, 파아지 클론, 효모 클론, 박테리아 클론, 또는 다른 재조합 DNA 클론의 풀과 같은 복수의 클론으로부터 독특한 클론의 선택일 수 있다. 선택된 항체는, 예를 들어, 표적에 대한 친화도를 개선하기 위해("친화도 성숙"), 항체를 인간화하기 위해, 세포 배양에서 그것의 생산을 개선하기 위해, 및/또는 대상체에서 그것의 면역원성을 감소시키기 위해 추가로 변경될 수 있다.
용어 "키메라 항체"는 중쇄 및/또는 경쇄의 일부분이 특정 원천 또는 종으로부터 유래되고 반면 중쇄 및/또는 경쇄의 나머지는 상이한 원천 또는 종으로부터 유래되는 항체를 지칭한다.
비-인간 항체의 "인간화된" 형태는 비-인간 항체로부터 유래된 최소 서열을 함유하는 키메라 항체이다. 인간화된 항체는 일반적으로 하나 이상의 CDR로부터의 잔기가 비-인간 항체(공여체 항체)의 하나 이상의 CDR로부터의 잔기에 의해 대체된 인간 항체(수령체 항체)이다. 공여체 항체는 원하는 특이성, 친화도, 또는 생물학적 효과를 갖는 임의의 적합한 비-인간 항체, 예컨대 마우스, 랫트, 토끼, 닭, 또는 비-인간 영장류 항체일 수 있다. 일부 사례에서, 수령체 항체의 선택된 프레임워크 영역 잔기는 공여체 항체로부터의 상응하는 프레임워크 영역 잔기에 의해 대체된다. 인간화된 항체는 또한 수령체 항체 또는 공여체 항체 어느 것에서도 발견되지 않는 잔기를 포함할 수 있다. 그와 같은 변형은 항체 기능을 추가로 개선하기 위해 이루어질 수 있다. 추가의 세부사항에 대해서는, 이들 각각이 전체적으로 참고로 포함된, 문헌[Jones et al., Nature, 1986, 321:522-525; Riechmann et al., Nature, 1988, 332:323-329]; 및 문헌[Presta, Curr. Op. Struct. Biol., 1992, 2:593-596]을 참고한다.
"인간 항체"는 인간 또는 인간 세포에 의해 생산된 항체의 것에 상응하는 아미노산 서열을 가지거나, 또는 인간 항체 레퍼토리 또는 인간 항체 -인코딩 서열(예를 들어, 인간 공급원으로부터 수득되거나 또는 새로 설계된 것)을 이용하는 비-인간 원천으로부터 유래된 것이다. 인간 항체는 구체적으로 인간화된 항체를 배제하다.
"친화도"는 분자(예를 들어, ABP)의 단일 결합 부위와 그것의 결합 파트너(예를 들어, 항원 또는 에피토프) 사이의 비-공유 상호작용의 총계의 강도를 지칭한다. 달리 나타내지 않는 한, 본 명세서에서 사용된 바와 같이, "친화도"는 결합 쌍의 구성원(예를 들어, ABP 및 항원 또는 에피토프) 사이의 1:1 상호작용을 반영하는 고유 결합 친화도를 지칭한다. 분자 X의 그것의 파트너 Y에 대한 친화도는 해리 평형 상수(KD)에 의해 제시될 수 있다. 해리 평형 상수에 기여하는 동력학 성분은 아래에 더 상세히 기재되어 있다. 친화도는 본 명세서에서 기재된 것을 포함하여, 당해 분야에서 알려진 일반적인 방법, 예컨대 표면 플라즈몬 공명(SPR) 기술(예를 들어, BIACORE®) 또는 생체층 간섭법(예를 들어, FORTEBIO®)에 의해 측정될 수 있다.
표적 분자에 대한 ABP의 결합에 관하여, 용어들 특정 항원(예를 들어, 폴리펩타이드 표적) 또는 특정 항원 상의 에피토프에 "결합한다", "특이적 결합", "에 특이적으로 결합하는" "에 대해 특이적인", "선택적으로 결합한다" 및 "에 대해 선택적인"은 (예를 들어, 비- 표적 분자와) 비-특이적 또는 비-선택적 상호작용과는 측정가능하게 상이한 결합을 의미한다. 특이적 결합은, 예를 들어, 표적 분자에 대한 결합을 측정하고 그것을 비-표적 분자에 대한 결합과 비교함에 의해 측정될 수 있다. 특이적 결합은 또한 표적 분자 상에서 인식된 에피토프를 모방하는 대조군 분자와 경쟁에 의해 결정될 수 있다. 그 경우에, 특이적 결합은 표적 분자에 대한 ABP의 결합이 대조군 분자에 의해 경쟁적으로 억제되는지 여부로 나타내어 진다. 일부 측면에서, 비-표적 분자에 대한 HLA-펩타이드 ABP의 친화도는 HLA-펩타이드에 대한 친화도의 약 50% 미만이다. 일부 측면에서, 비-표적 분자에 대한 HLA-펩타이드 ABP의 친화도는 HLA-펩타이드에 대한 친화도의 약 40% 미만이다. 일부 측면에서, 비-표적 분자에 대한 HLA-펩타이드 ABP의 친화도는 HLA-펩타이드에 대한 친화도의 약 30% 미만이다. 일부 측면에서, 비-표적 분자에 대한 HLA-펩타이드 ABP의 친화도는 HLA-펩타이드에 대한 친화도의 약 20% 미만이다. 일부 측면에서, 비-표적 분자에 대한 HLA-펩타이드 ABP의 친화도는 HLA-펩타이드에 대한 친화도의 약 10% 미만이다. 일부 측면에서, 비-표적 분자에 대한 HLA-펩타이드 ABP의 친화도는 HLA-펩타이드에 대한 친화도의 약 1% 미만이다. 일부 측면에서, 비-표적 분자에 대한 HLA-펩타이드 ABP의 친화도는 HLA-펩타이드에 대한 친화도의 약 0.1% 미만이다.
본 명세서에서 사용된 바와 같이, 용어 "kd"(sec- 1)는 특정 ABP - 항원 상호작용의 해리 속도 상수를 지칭한다. 이 값은 또한 일명 koff 값이다.
본 명세서에서 사용된 바와 같이, 용어 "ka"(M-1×sec- 1)는 특정 ABP -항원 상호작용의 결합 속도 상수를 지칭한다. 이 값은 또한 일명 kon 값이다.
본 명세서에서 사용된 바와 같이, 용어 "KD"(M)는 특정 ABP -항원 상호작용의 해리 평형 상수를 지칭한다. KD = kd/ka. 일부 실시형태에서, ABP의 친화도는 이러한 ABP와 그것의 항원 간의 상호작용에 대한 KD 관점에서 기재된다. 명백하게 하기 위해, 당해 분야에서 알려진 바와 같이, 더 작은 KD 값은 더 높은 친화도 상호작용을 나타내고, 반면 더 큰 KD 값은 더 낮은 친화도 상호작용을 나타낸다.
본 명세서에서 사용된 바와 같이, 용어 "KA"(M-1)는 특정 ABP-항원 상호작용의 회합 평형 상수를 지칭한다. KA = ka/kd.
"면역접합체"는 하나 이상의 이종성 분자(들), 예컨대 치료적(예를 들어, 사이토카인) 또는 진단제에 접합된 ABP이다.
"Fc 효과기 기능"은 그 활성이 아이소타입에 의존하여 다양할 수 있는, Fc 영역을 갖는 ABP의 Fc 영역에 의해 매개된 이들 생물학적 활성을 지칭한다. ABP 효과기 기능의 예는 보체 의존적 세포독성(CDC)을 활성화시키는 C1q 결합, ABP-의존적 세포 세포독성(ADCC)을 활성화시키는 Fc 수용체 결합, 및 ABP 의존적 세포 식균작용(ADCP)을 포함한다.
2개 또는 그 초과의 ABP의 맥락에서 본 명세서에서 사용될 때, 용어 "와 경쟁한다" 또는 "와 교차-경쟁한다"는 2개 또는 그 초과의 ABP가 항원(예를 들어, HLA-펩타이드)에 대한 결합에 대해 경쟁한다는 것을 나타낸다. 일 예시적인 검정에서, HLA-펩타이드는 표면 상에 코팅되고 제1 HLA-펩타이드 ABP와 접촉되고, 그 후 제2 HLA-펩타이드 ABP가 첨가된다. 또 다른 예시적인 검정에서, 제1 HLA-펩타이드 ABP는 표면 상에 코팅되고 HLA-펩타이드와 접촉되고, 그 다음 제2 HLA-펩타이드 ABP가 첨가된다. 만일 어느 검정에서 제1 HLA-펩타이드 ABP의 존재가 제2 HLA-펩타이드 ABP의 결합을 감소시키는 경우, ABP는 서로 경쟁한다. 용어 "와 경쟁한다"는 또한 하나의 ABP가 또 다른 ABP의 결합을 감소시키지만, ABP가 역순으로 첨가될 때에는 경쟁이 관측되지 않는 ABP의 조합을 포함한다. 그러나, 일부 실시형태에서, 제1 및 제2 ABP는 이들이 첨가되는 순서에 무관하게 서로의 결합을 억제한다. 일부 실시형태에서, 일 ABP는 그것의 항원에 대한 또 다른 ABP의 결합을 적어도 25%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 또는 적어도 95%까지 감소시킨다. 숙련가는 HLA-펩타이드에 대한 ABP의 친화도 및 ABP의 원자가에 기초하여 경쟁 검정에 사용된 ABP의 농도를 선택할 수 있다. 이 정의에 기재된 검정은 예시이고 숙련가는 ABP가 서로 경쟁하는지 여부를 결정하기 위한 임의의 적합한 검정을 이용할 수 있다. 적합한 검정은, 예를 들어, 문헌[Cox et al., "Immunoassay Methods," in Assay Guidance Manual [Internet], Updated December 24, 2014 (www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK92434/; accessed September 29, 2015); Silman et al., Cytometry, 2001, 44:30-37; 및 Finco et al., J. Pharm. Biomed. Anal., 2011, 54:351-358]에 기재되어 있으며; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다.
용어 "에피토프"는 ABP에 특이적으로 결합하는 항원의 부분을 의미한다. 에피토프는 빈번하게 표면-접근가능한 아미노산 잔기 및/또는 당 측쇄로 구성되고, 특이적 3차원 구조 특성뿐만 아니라 특이적 하전 특성을 가질 수 있다. 형태적 및 비-형태적 에피토프는 후자가 아닌 전자에 대한 결합이 변성 용매의 존재에서 상실될 수 있다는 점에서 구별된다.
에피토프는 결합에 직접적으로 관여된 아미노산 잔기, 및 결합에 직접적으로 관여되지 않는 다른 아미노산 잔기를 포함할 수 있다. ABP가 결합하는 에피토프는 에피토프 결정에 대해 알려진 기술 예컨대, 예를 들어, 상이한 점-돌연변이를 갖는 HLA-펩타이드 변이체, 또는 키메라 HLA-펩타이드 변이체에 대한 ABP 결합에 대한 시험을 사용하여 결정될 수 있다.
폴리펩타이드 서열과 참조 서열 사이의 "동일성" 퍼센트는 최대 서열 동일성 퍼센트를 달성하도록 서열을 정렬하고, 필요하면 갭을 도입한 후, 참조 서열에서의 아미노산 잔기에 동일한 폴리펩타이드 서열 내 아미노산 잔기의 백분율로 정의된다. 아미노산 서열 동일성 퍼센트를 결정하는 목적을 위한 정렬은 당업계의 기술 내에서의 다양한 방식으로, 예를 들어, 공공연하게 이용가능한 컴퓨터 소프트웨어 예컨대 BLAST, BLAST-2, ALIGN, MEGALIGN(DNASTAR), CLUSTALW, CLUSTAL OMEGA, 또는 MUSCLE 소프트웨어를 사용하여 달성될 수 있다. 당해 분야의 숙련가는 비교되어 지는 서열의 전장에 걸쳐 최대 정렬을 달성하기 위해 필요한 임의의 알고리즘을 포함한, 서열을 정렬하기 위한 적절한 파라미터를 결정할 수 있다.
"보존적 치환" 또는 "보존적 아미노산 치환"은 아미노산을 화학적으로 또는 기능적으로 유사한 아미노산으로 치환을 지칭한다. 유사한 아미노산을 제공하는 보존적 치환 표는 당해 기술에 공지되어 있다. 예로써, 일부 실시형태에서, 표 15-17에 제공된 아미노산 군이 서로에 대한 보존적 치환으로 고려된다.
Figure pct00002
Figure pct00003
Figure pct00004
추가의 보존적 치환은, 예를 들어, 문헌[Creighton, Proteins: Structures and Molecular Properties 2nd ed. (1993) W. H. Freeman & Co., New York, NY]에서 발견될 수 있다. 모체 ABP에서 아미노산 잔기의 하나 이상의 보존적 치환을 함에 의해 생성된 ABP는 "보존적으로 변형된 변이체"로 지칭된다.
용어 "아미노산"은 20개의 일반 자연 발생 아미노산을 지칭한다. 자연 발생 아미노산은 알라닌(Ala; A), 아르기닌(Arg; R), 아스파라긴(Asn; N), 아스파르트산(Asp; D), 시스테인(Cys; C); 글루탐산(Glu; E), 글루타민(Gln; Q), 글리신(Gly; G); 히스티딘(His; H), 이소류신(Ile; I), 류신(Leu; L), 라이신(Lys; K), 메티오닌(Met; M), 페닐알라닌(Phe; F), 프롤린(Pro; P), 세린(Ser; S), 트레오닌(Thr; T), 트립토판(Trp; W), 티로신(Tyr; Y), 및 발린(Val; V)을 포함한다.
본 명세서에서 사용된 바와 같이, 용어 "벡터"는 이것이 연결된 또 다른 핵산으로 전파될 수 있는 핵산 분자를 지칭한다. 본 용어는 자기- 복제 핵산 구조와 같은 벡터뿐만 아니라 이것이 도입된 숙주세포의 게놈 안으로 편입된 벡터를 포함한다. 특정 벡터는 이들이 작동가능하게 연결된 핵산의 발현을 지시할 수 있다. 그와 같은 벡터는 본 명세서에서 일명 "발현 벡터"이다.
용어들 "숙주세포", "숙주 세포주" 및 "숙주 세포 배양"은 상호교환적으로 사용되고 외인성 핵산이 도입된 세포 및 이러한 세포의 자손을 지칭한다. 숙주세포는 "형질전환체"(또는 "전환된 세포") 및 "감염체"(또는 "형질감염된 세포")를 포함하며, 그 각각은 일차 전환 또는 형질감염된 세포 및 그로부터 유래된 자손을 포함한다. 그와 같은 자손은 모체 세포에 대해 핵산 함량에서 완전히 동일하지 않을 수 있고, 돌연변이를 함유할 수 있다.
용어 "치료하는" (및 이들의 변형체 예컨대 "치료한다" 또는 "치료")는 그것을 필요로 하는 대상체에서 질환 또는 병태의 자연스로운 과정을 변경시키기 위한 시도로 임상 개입을 지칭한다. 치료는 예방을 위해 그리고 임상 병리학의 과정 동안의 둘 모두로 수행될 수 있다. 치료의 바람직한 효과는 질환의 발생 또는 재발 예방, 증상의 완화, 질환의 임의의 직접 또는 간접적 병리적 결과의 약화, 전이 예방, 질환 진행의 속도 감소, 질환 상태의 개선 또는 일시적 처방, 및 차도 또는 개선된 예후를 포함한다.
본 명세서에서 사용된 바와 같이, 용어 "치료 유효량" 또는 "유효량"은 대상체에게 투여될 때 질환 또는 장애를 치료하는데 효과적인, 본 명세서에 제공된 ABP 또는 약제학적 조성물의 양을 지칭한다.
본 명세서에서 사용된 바와 같이, 용어 "대상체"는 포유동물 대상체를 의미한다. 예시적인 대상체는 인간, 원숭이, 개, 고양이, 마우스, 랫트, 소, 말, 낙타, 염소, 토끼, 및 양을 포함한다. 특정 실시형태에서, 대상체는 인간이다. 일부 실시형태에서 대상체는 본 명세서에 제공된 ABP로 치료될 수 있는 질환 또는 병태가 있다. 일부 측면에서, 질환 또는 병태는 암이다. 일부 측면에서, 질환 또는 병태는 바이러스성 감염이다.
용어 "포장 삽입물"은 이러한 치료적 또는 진단 제품의 사용에 관한 징후, 용법, 투약량, 투여, 조합 요법, 사용금지사유 및/또는 경고에 대한 정보를 함유하는 치료적 또는 진단 제품(예를 들어, 키트)의 상업적 포장에 관례상 포함된 지침의 지칭하기 위해 사용된다.
용어 "종양"은 악성이든 또는 양성이든 모든 신생물성 세포 성장 및 증식, 및 모든 전-암성 및 암성 세포 및 조직을 지칭한다. 용어들 "암", "암성", "세포 증식성 장애", "증식성 장애" 및 "종양"은 본 명세서에서 언급된 바와 같이 상호 배타적이지 않다. 용어들 "세포 증식성 장애" 및 "증식성 장애"는 어느 정도의 비정상 세포 증식과 연관된 장애를 지칭한다. 일부 실시형태에서, 세포 증식성 장애는 암이다. 일부 측면에서, 종양은 고형 종양이다. 일부 측면에서, 종양은 혈액성 악성종양이다.
용어 "약제학적 조성물"은 이러한 형태에 대상체를 치료하는데 효과적이도록 활성 성분의 생물학적 활성이 그 안에 함유되도록 하고 상기 약제학적 조성물에 제공된 양으로 대상체에게 허용될 수 없는 독성인 추가의 성분을 함유하지 않는 제제를 지칭한다.
용어들 "조절한다" 및 "조절"은 인용된 가변성을 감소 또는 억제하거나, 또는 대안적으로, 활성화 또는 증가시키는 것을 지칭한다.
용어들 "증가시킨다" 및 "활성화한다"는 인용된 가변성에서 10%, 20%, 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 100%, 2-배, 3-배, 4-배, 5-배, 10-배, 20-배, 50-배, 100-배, 또는 그 초과의 증가를 지칭한다.
용어들 "감소시킨다" 및 "억제한다"는 인용된 가변성에서 10%, 20%, 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 2-배, 3-배, 4-배, 5-배, 10-배, 20-배, 50-배, 100-배, 또는 그 초과의 감소를 지칭한다.
용어 "효능화한다"는 수용체의 활성화와 연관된 생물학적 반응을 유도하기 위한 수용체 신호전달의 활성화를 지칭한다. "효능제"는 수용체를 결합하고 효능화하는 독립체이다.
용어 "길항시킨다"는 수용체의 활성화와 연관된 생물학적 반응을 억제하기 위한 수용체 신호전달의 억제를 지칭한다. "길항제"는 수용체에 결합하고 길항시키는 독립체이다.
용어들 "핵산" 및 "폴리뉴클레오타이드"는 데옥시리보뉴클레오타이드 또는 리보뉴클레오타이드인 임의의 길이의 뉴클레오타이드의 중합 형태, 또는 그것의 유사체를 지칭하기 위해 본 명세서에서 교환가능하게 사용될 수 있다. 폴리뉴클레오타이드는, 비제한적으로, 유전자 또는 유전자 단편, 연결 분석으로부터 정의된 유전자좌(유전자좌들), 엑손, 인트론, 메신저 RNA(mRNA), cDNA, 재조합 폴리뉴클레오타이드, 분지형 폴리뉴클레오타이드, 플라스미드, 벡터, 단리된 DNA, 단리된 RNA, 핵산 프로브, 및 프라이머의 코딩 또는 비-코딩 영역을 포함할 수 있다. 폴리뉴클레오타이드는 변형된 뉴클레오타이드, 예컨대 메틸화된 뉴클레오타이드 및 뉴클레오타이드 유사체를 포함할 수 있다. 예시적인 변형된 뉴클레오타이드는, 예를 들어, 5-플루오로우라실, 5-브로모우라실, 5-클로로우라실, 5-아이오도우라실, 하이포잔틴, 잔틴, 4-아세틸시토신, 5-( 카복시하이드록시메틸) 우라실, 5-카복시메틸아미노메틸-2-티오우리딘, 5-카복시메틸아미노메틸우라실, 디하이드로우라실, 베타-D-갈락토실퀴오신, 이노신, N6-이소펜테닐아데닌, 1-메틸구아닌, 1-메틸이노신, 2,2-디메틸구아닌, 2-메틸아데닌, 2-메틸구아닌, 3-메틸시토신, 5-메틸시토신, N6-치환된 아데닌, 7-메틸구아닌, 5-메틸아미노메틸우라실, 5-메톡시아미노메틸-2-티오우라실, 베타-D-만노실퀴오신, 5'-메톡시카복시메틸우라실, 5-메톡시우라실, 2-메틸티오N6-이소펜테닐아데닌, 우라실-5-옥시아세트산(v), 와이부톡소신, 슈도우라실, 퀴오신, 2-티오시토신, 5-메틸-2-티오우라실, 2-티오우라실, 4-티오우라실, 5-메틸우라실, 우라실-5- 옥시아세트산 메틸에스테르, 3-(3-아미노-3-N-2-카복시프로필) 우라실, 및 2,6- 디아미노퓨린을 포함한다.
단리된 HLA - 펩타이드 표적
주조직 적합성 복합체(MHC)는 연결된 유전자좌의 그룹에 의해 인코딩된 항원의 복합체이며, 이것은 마우스에서 H-2 및 인간에서 HLA로 집합적으로 명명된다. MHC 항원의 2개의 주요한 부류인, 부류 I 및 부류 II 각각은 조직 유형 및 이식 혼용성을 결정하는데 역할을 수행하는 세포 표면 당단백질의 세트를 포함한다. 이식 반응에서, 세포독성 T-세포(CTL)는 주로 부류 I 당단백질에 대해 반응하고, 반면 헬퍼 T-세포는 주로 부류 II 당단백질에 대해 반응한다.
HLA 부류 I 분자와 본 명세서에서 교환가능하게 지칭된, 인간 주조직 적합성 복합체(MHC) 부류 I 분자는 거의 모든 세포의 표면상에 발현된다. 이들 분자는 알파-베타 T-세포 수용체와 상호작용을 통해 내인성으로 합성된 단백질로부터 CD8+ T 세포로 주로 유래된 펩타이드를 제시하는 기능을 한다. 부류 I MHC 분자는 12-kDa 경쇄 베타-2 마이크로글로불린과 비-공유적으로 연관된 46-kDa α 사슬로 구성된 이종이량체를 포함한다. α 사슬은 일반적으로 HLA-제한된 펩타이드를 제시하기 위한 그루브를 형성하는 α1 및 α2 도메인, 및 T-세포의 CD8 공-수용체와 상호작용하는 α3 혈장 막-스패닝 도메인을 포함한다. 도 1(선행기술)은 부류 I HLA 분자의 일반적인 구조를 묘사한다.
부류 I MHC-제한된 펩타이드(또한 HLA-제한된 항원, HLA-제한된 펩타이드, MHC-제한된 항원, 제한된 펩타이드, 또는 펩타이드로 본 명세서에서 교환가능하게 언급됨)는 MHC 분자 내 상응하는 결합 포켓과 상호작용하는 약 2개 또는 3개의 고정 잔기를 통해 중쇄 알파1-알파2 그루브에 일반적으로 결합한다. 베타-2 마이크로글로불린 사슬은 MHC 부류 I 세포내 이송, 펩타이드 결합, 및 형태적 안정성에서 중요한 역할을 수행한다. 대부분의 부류 I 분자의 경우, MHC 부류 I 중쇄, 펩타이드(자가, 비-자가, 및/또는 항원성) 및 베타-2 마이크로글로불린의 이종삼합성 복합체의 형성은 단백질 성숙을 유발시키고 세포-표면으로 방출한다.
HLA-제한된 펩타이드에 대해 주어진 HLA 아형의 결합은 예를 들어, T 세포 또는 항체 또는 이의 항원-결합 단편 상의 TCR과 같이, ABP에 의해 구체적으로 인식될 수 있는 독특하고 신규한 표면을 갖는 복합체를 형성한다. HLA-제한된 펩타이드와 복합체화된 HLA는 본 명세서에서 HLA-펩타이드 또는 HLA-펩타이드 표적으로 언급된다. 일부 경우에 제한된 펩타이드는 HLA 분자의 α1/α2 그루브 내에 위치된다. 일부 경우에 제한된 펩타이드는 HLA 분자 내 상응하는 결합 포켓과 상호작용하는 약 2개 또는 3개의 고정 잔기를 통해 HLA 분자의 α1/α2 그루브에 결합된다.
따라서, HLA-펩타이드 표적을 포함하는 항원이 본 명세서에 제공된다. HLA-펩타이드 표적은 특이적 HLA 아형으로 복합체화된 정의된 아미노산 서열을 갖는 특이적 HLA-제한된 펩타이드를 포함할 수 있다.
본 명세서에서 확인된 HLA-펩타이드 표적은 암 면역요법에 유용할 수 있다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에서 확인된 HLA-펩타이드 표적은 종양 세포의 표면 상으로 제시된다. 본 명세서에서 확인된 HLA-펩타이드 표적은 인간 대상체에서 종양 세포에 의해 발현될 수 있다. 본 명세서에서 확인된 HLA-펩타이드 표적은 인간 대상체의 모집단에서 종양 세포에 의해 발현될 수 있다. 예를 들어, 본 명세서에서 확인된 HLA-펩타이드 표적은 암이 있는 인간 대상체의 모집단에서 통상적으로 발현되는 항원을 공유할 수 있다.
본 명세서에서 확인된 HLA-펩타이드 표적은 개체 종양 유형으로 유병률을 가질 수 있다. 개체 종양 유형으로 유병률은 약 0.1%, 0.2%, 0.3%, 0.4%, 0.5%, 0.6%, 0.7%, 0.8%, 0.9%, 1%, 1%, 2%, 3%, 4%, 5%, 6%, 7%, 8%, 9%, 10%, 11%, 12%, 13%, 14%, 15%, 16%, 17%, 18%, 19%, 20%, 21%, 22%, 23%, 24%, 25%, 26%, 27%, 28%, 29%, 30%, 31%, 32%, 33%, 34%, 35%, 36%, 37%, 38%, 39%, 40%, 41%, 42%, 43%, 44%, 45%, 46%, 47%, 48%, 49%, 50%, 51%, 52%, 53%, 54%, 55%, 56%, 57%, 58%, 59%, 60%, 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%일 수 있다. 개체 종양 유형으로 유병률은 약 0.1%-100%, 0.2-50%, 0.5-25%, 또는 1-10%일 수 있다.
바람직하게는, HLA-펩타이드 표적은 대부분의 정상 조직에서는 일반적으로 발현되지 않는다. 예를 들어, HLA-펩타이드 표적은 일부 경우에 유전자형-조직 발현(GTEx) 프로젝트에서의 조직에서 발현되지 않을 수 있거나, 또는 일부 경우에 면역 전용 또는 비-필수적인 조직에서만 발현될 수 있다. 예시적인 면역 전용 또는 비-필수적인 조직은 고환, 작은 타액샘, 경부내, 및 갑상선을 포함한다. 일부 경우에, HLA-펩타이드 표적은 제한된 펩타이드가 유래되는 유전자의 중앙 발현이 GTEx 샘플에 걸쳐 0.5 RPKM(백만 냅핑된 판독당 전사체의 킬로베이스당 판독) 미만인 경우, 유전자가 GTEX 샘플에 걸쳐 10 RPKM 초과로 발현되지 않는 경우, 유전자가 모든 필수적인 조직 샘플에 걸쳐 2개 이하의 샘플에서 >=5 RPKM로 발현되는 경우, 또는 이들의 임의의 조합인 경우 필수적인 조직 또는 비-면역 전용 조직 상에서 발현되지 않는 것으로 간주될 수 있다.
HLA - 펩타이드 표적의 예시적인 HLA 부류 I 아형
인간에 있어서, 많은 MHC 일배체형(MHC 아형, HLA 아형, MHC 유형, 및 HLA 유형으로 본 명세서에서 교환가능하게 언급됨)이 있다. 예시적인 HLA 아형은, 단지 예로써, HLA-A2, HLA-A1, HLA-A3, HLA-A11, HLA-A23, HLA-A24, HLA-A25, HLA-A26, HLA-A28, HLA-A29, HLA-A30, HLA-A31, HLA-A32, HLA-A33, HLA-A34, HLA-68, HLA-B7, HLA-B8, HLA-B40, HLA-B44, HLA-B13, HLA-B15, HLA-B-18, HLA-B27, HLA-B35, HLA-B37, HLA-B38, HLA-B39, HLA-B45, HLA-B46, HLA-B49, HLA-B51, HLA-B54, HLA-B55, HLA-B56, HLA-B57, HLA-B58, HLA-C*01, HLA-C*02, HLA-C*03, HLA-C*04, HLA-C*05, HLA-C*06, HLA-C*07, HLA-C*12, HLA-C*14, HLA-C*16, HLA-Cw8, 및 이들의 모든 4 자릿수 및 6 자릿수 아형을 포함한다. 당해 분야의 숙련가에게 알려진 바와 같이, 상기 HLA 유형의 대립유전자 변이체가 있고, 이들 모두는 본 발명에 의해 포괄된다. HLA 부류 대립유전자의 전체 목록은 http://hla.alleles.org/alleles/에서 발견될 수 있다. 예를 들어, HLA 부류 I 대립유전자의 전체 목록은 http://hla.alleles.org/alleles/class1.html에서 발견될 수 있다.
HLA -제한된 펩타이드
"제한된 펩타이드"로서 HLA-제한된 펩타이드(본 명세서에서 교환가능하게 언급됨)는 종양 특이적 유전자, 예를 들어, 암-특이 유전자의 펩타이드 단편일 수 있다. 바람직하게는, 암-특이 유전자는 암 샘플에서 발현된다. 암 샘플에서 비정상적으로 발현된 유전자는 데이터베이스를 통해 확인될 수 있다. 예시적인 데이터베이스는, 단지 예로써, 암 게놈 아트라스(TCGA) 연구 네트워크: http://cancergenome.nih.gov/; 국제 암 게놈 컨소시엄: https://dcc.icgc.org/을 포함한다. 일부 실시형태에서, 암-특이 유전자는 TCGA 데이터베이스로부터 적어도 5개 샘플 내에 적어도 10 RPKM의 관측된 발현을 갖는다. 암- 특이 유전자는 관측가능한 양봉형 분포를 가질 수 있다
암-특이 유전자는 적어도 하나의 TCGA 종양 조직에서 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 또는 100 TPM 초과의 관측된 발현을 가질 수 있다. 바람직한 실시형태에서, 암-특이 유전자는 적어도 하나의 TCGA 종양 조직에서 100 TPM 초과의 관측된 발현을 갖는다. 일부 경우에, 암 특이 유전자는 TCGA 샘플에 걸쳐 관측된 양봉형 분포의 발현을 갖는다. 이론에 의해 구속되기를 바라지 않으면서, 이러한 양봉형 발현 패턴은 모든 종양 샘플 내 기준선에서 최소 발현 및 후성유전적 조절장애를 겪은 종양의 서브셋에서 더 높은 발현이 있는 생물학적 모델과 일치한다.
바람직하게는, 암-특이 유전자는 대부분의 정상 조직에서는 일반적으로 발현되지 않는다. 예를 들어, 암-특이 유전자는 일부 경우에 유전자형-조직 발현(GTEx) 프로젝트에서의 조직에서 발현되지 않을 수 있거나, 또는 일부 경우에 면역 전용 또는 비-필수적인 조직에서 발현될 수 있다. 예시적인 면역 전용 또는 비-필수적인 조직은 고환, 작은 타액샘, 경부내, 및 갑상선을 포함한다. 일부 경우에, 암-특이 유전자는 암-특이 유전자의 중앙 발현이 GTEx 샘플에 걸쳐 0.5 RPKM(백만 냅핑된 판독당 전사체의 킬로베이스당 판독) 미만인 경우, 유전자가 GTEX 샘플에 걸쳐 10 RPKM 초과로 발현되지 않는 경우, 유전자가 모든 필수적인 조직 샘플에 걸쳐 2개 이하의 샘플에서 >=5 RPKM로 발현되는 경우, 또는 이들의 임의의 조합인 경우 필수적인 조직 또는 비-면역 전용 조직에서 발현되지 않는 것으로 간주될 수 있다.
일부 실시형태에서, 암-특이 유전자는 GTEx의 평가에 의한 하기 기준을 충족한다: (1) 뇌, 심장, 또는 폐에서 중앙 GTEx 발현은 어느 하나의 샘플도 5 TPM을 초과함이 없이 0.1 전사체/백만(TPM) 미만이다,(2) 다른 필수적인 기관(고환, 갑상선, 작은 타액샘을 배제함)에서 중앙 GTEx 발현은 어느 하나의 샘플도 10 TPM을 초과함이 없이 2 TPM 미만이다.
일부 실시형태에서, 암-특이 유전자는 일반적으로 면역 세포에서는 발현되지 않을 수 있고, 예를 들어, 인터페론 계열 유전자가 아니고, 눈-관련된 유전자가 아니고, 후각 또는 맛 수용체 유전자도 아니고, 및 생물학적 주기에 관련된 유전자도 아니다(예를 들어, CLOCK, PERIOD, CRY 유전자가 아니다)
제한된 펩타이드는 바람직하게는 종양의 표면 상에 제시될 수 있다.
제한된 펩타이드는 약 5, 약 6, 약 7, 약 8, 약 9, 약 10, 약 11, 약 12, 약 13, 약 14, 또는 약 15 아미노 분자 잔기, 및 본 명세서에서 유도가능한 임의의 범위의 크기를 가질 수 있다. 특정 실시형태에서, 제한된 펩타이드는 약 8, 약 9, 약 10, 약 11, 또는 약 12 아미노 분자 잔기의 크기를 가진다. 제한된 펩타이드는 길이가 약 5-15개의 아미노산일 수 있고, 바람직하게는 약 7-12개의 아미노산일 수 있거나, 또는 보다 바람직하게는 약 8-11개의 아미노산일 수 있다.
예시적인 HLA - 펩타이드 표적
예시적인 HLA-펩타이드 표적은 표 A에 나타나 있다. 표 A의 각각의 열에 각각의 복합체의 HLA 대립유전자 및 상응하는 HLA-제한된 펩타이드 서열이 나타나 있다. 펩타이드 서열은 표 A의 각각의 열에 나타난 각각의 서열로 구성될 수 있다. 대안적으로 펩타이드 서열은 표 A의 각각의 열에 나타난 각각의 서열을 포함할 수 있다. 대안적으로 펩타이드 서열은 표 A의 각각의 열에 나타난 각각의 서열로 본질적으로 구성될 수 있다.
일부 실시형태에서, HLA-펩타이드 표적은 표 A에서 나타낸 바와 같은 표적이다.
일부 실시형태에서, HLA-펩타이드 표적은 표 A에서 나타낸 바와 같은 표적이고, 단, 단리된 HLA-펩타이드 표적은 표적 번호 6364-6369, 6386-6389, 6500, 6521-6524, 또는 6578 중 어느 하나가 아니고 표 B 또는 표 C에서 발견되는 HLA-펩타이드 표적이 아니다.
일부 실시형태에서, HLA-제한된 펩타이드는 WT1 또는 MART1로부터 선택된 유전자로부터의 것이 아니다.
제한된 펩타이드 리간드와 회합하지 않은 HLA 부류 I 분자는 일반적으로 불안정하다. 따라서, HLA 분자의 α1/α2 그루브와 제한된 펩타이드의 회합은 HLA 아형의 α-서브유닛과 HLA 아형의 β2- 마이크로글로빈 서브유닛의 비-공유 결합을 안정화시킬 수 있다.
HLA 아형의 α-서브유닛과 HLA 아형의 β2- 마이크로글로빈 서브유닛의 비-공유 결합의 안정성은 임의의 적당한 수단을 사용하여 결정될 수 있다. 예를 들어, 이러한 안정성은 고농도의 우레아(예를 들어, 약 8M 우레아)에 HLA 분자의 불용성 응집체를 용해시키고, 우레아 제거, 예를 들어, 투석에 의한 우레아 제거 동안 제한된 펩타이드의 존재에서 다시 접히는 HLA 분자의 능력을 결정함에 의해 평가될 수 있다. 그와 같은 재 폴딩 접근법은 예를 들어, 이로써 참고로 포함되는, 문헌[Proc. Natl. Acad. Sci. USA Vol. 89, pp. 3429-3433, April 1992]에 기재되어 있다.
다른 예로, 이러한 안정성은 조건적 HLA 부류 I 리간드를 사용하여 평가될 수 있다. 조건적 HLA 부류 I 리간드는 HLA 분자의 α1/α2 그루브에 결합함에 의해 HLA 부류 I 분자의 β2 및 α 서브유닛의 회합을 안정화시키고, 조건적 자극에 노출 시 제한된 펩타이드의 절단을 허용하는 하나 이상의 아미노산 변형을 함유하는 짧은 제한된 펩타이드로 일반적으로 설계된다. 조건적 리간드의 절단 시, 이러한 조건적 리간드가 α1/α2 그루브를 결합하고 HLA 분자를 안정화시키는 제한된 펩타이드에 교환되지 않는 한 HLA 분자의 β2 및 α-서브유닛는 해리한다. 조건적 리간드는 알려진 HLA 펩타이드 리간드 또는 예상된 고-친화도 HLA 펩타이드 리간드에 아미노산 변형을 도입함에 의해 설계될 수 있다. 구조적 정보가 이용가능한 HLA 대립유전자의 경우, 측쇄의 수-접근성이 또한 사용되어 아미노산 변형의 도입을 위한 위치를 선택할 수 있다. 조건적 HLA 리간드의 사용은 고처리량 방식으로 제한된 펩타이드를 시험하는 것을 조사하기 위해 사용될 수 있는 안정한 HLA-펩타이드 복합체의 배치 제조를 허용함에 의해 유리할 수 있다. 조건적 HLA 부류 I 리간드, 및 생산 방법은, 예를 들어, 문헌[Proc Natl Acad Sci U S A. 2008 Mar 11; 105(10): 3831-3836; Proc Natl Acad Sci U S A. 2008 Mar 11; 105(10): 3825-3830; J Exp Med. 2018 May 7; 215(5): 1493-1504; Choo, J. A. L. et al. Bioorthogonal cleavage and exchange of major histocompatibility complex ligands by employing azobenzene-containing peptides. Angew Chem Int Ed Engl 53, 13390-13394 (2014); Amore, A. et al. Development of a Hypersensitive Periodate-Cleavable Amino Acid that is Methionine- and Disulfide-Compatible and its Application in MHC Exchange Reagents for T Cell Characterisation. ChemBioChem 14, 123-131 (2012); Rodenko, B. et al. Class I Major Histocompatibility Complexes Loaded by a Periodate Trigger. J Am Chem Soc 131, 12305-12313 (2009); and Chang, C. X. L. et al. Conditional ligands for Asian HLA variants facilitate the definition of CD8+ T-cell responses in acute and chronic viral diseases. Eur J Immunol 43, 1109-1120 (2013)]에 기재되어 있다. 이들 참조문헌은 전체적으로 참고로 포함된다.
따라서, 일부 실시형태에서, HLA 분자의 β2- 및 α- 서브유닛의 회합을 안정화시키는, 본 명세서에 기재된, 예를 들어, 표 A에 기재된 HLA-제한된 펩타이드의 능력은 HLA 안정성에 대한 조건적 리간드 매개된- 교환 반응 및 검정을 수행함에 의해 평가된다. HLA 안정성은 예를 들어, 질량 분광분석법 분석, 면역검정(예를 들어, ELISA), 크기 배제 크로마토그래피, 및 HLA 다량체 염색과 이어서 T 세포의 유세포측정 평가를 포함한, 임의의 적합한 방법을 사용하여 분석될 수 있다.
HLA 아형의 α-서브유닛과 HLA 아형의 β2-마이크로글로빈 서브유닛의 비- 공유 결합의 안정성을 평가하기 위한 다른 예시적인 방법은 디펩타이드를 사용한 펩타이드 교환을 포함한다. 디펩타이드를 사용한 펩타이드 교환은, 예를 들어, 문헌[Proc Natl Acad Sci U S A. 2013 Sep 17, 110(38):15383-8; Proc Natl Acad Sci U S A. 2015 Jan 6, 112(1):202-7]에 기재되어 있고, 이것은 이로써 참고로 포함된다.
HLA-펩타이드 표적을 포함하는 유용한 항원이 본 명세서에 제공된다. HLA-펩타이드 표적은 특이적 HLA 아형 대립유전자로 복합체화된 정의된 아미노산 서열을 갖는 특이적 HLA-제한된 펩타이드를 포함할 수 있다.
HLA-펩타이드 표적은 단리될 수 있고 및/또는 실질적으로 순수한 형태일 수 있다. 예를 들어, HLA-펩타이드 표적은 그것의 천연 환경으로부터 단리될 수 있거나, 또는 기술 공정의 수단에 의해 생산될 수 있다. 일부 경우에, HLA-펩타이드 표적은 다른 펩타이드 또는 단백질이 실질적으로 없는 형태로 제공된다.
HLA-펩타이드 표적은 가용성 형태로 제시될 수 있고, 선택적으로 재조합 HLA-펩타이드 표적 복합체일 수 있다. 숙련가는 재조합 HLA-펩타이드 표적을 생산하고 정제하기 위한 임의의 적합한 방법을 사용할 수 있다. 적합한 방법은, 예를 들어, E. 콜라이 발현 시스템, 곤충 세포, 및 기타 동종의 것의 사용을 포함한다. 다른 방법은, 예를 들어, 무세포 시스템을 사용한 합성 생산을 포함한다. 예시적인 적합한 무세포 시스템은 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된, WO2017089756에 기재되어 있다.
HLA-펩타이드 표적을 포함하는 조성물이 또한 본 명세서에 제공된다.
일부 경우에, 본 조성물은 고형 지지체에 부착된 HLA-펩타이드 표적을 포함한다. 예시적인 고형 지지체는, 비제한적으로, 비드, 웰들, 막, 튜브, 칼럼, 플레이트, 세파로스, 자기 비드, 및 칩을 포함한다. 예시적인 고형 지지체는, 예를 들어, 문헌[Catalysts 2018, 8, 92; doi:10.3390/catal8020092]에 기재되어 있고, 이것은 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된다.
HLA-펩타이드 표적은 당해 분야에서 알려진 임의의 적합한 방법에 의해 고형 지지체에 부착될 수 있다. 일부 경우에, HLA-펩타이드 표적은 고형 지지체에 공유결합된다.
일부 경우에, HLA-펩타이드 표적은 친화도 결합 쌍의 방식에 의해 고형 지지체에 부착된다. 친화도 결합 쌍은 일반적으로 2개의 분자 사이에 특이적 상호작용을 포함했다. 그것의 결합 파트너 분자에 대한 친화도를 갖는 리간드는 고형 지지체에 공유결합될 수 있고, 따라서, 예를 들어, 스트렙타비딘 및 바이오틴, 아비딘 및 바이오틴; 금속 이온 예컨대 구리, 니켈, 아연, 및 코발트를 갖는 폴리히스티딘 태그; 등을 포함하는 일반적인 친화도 결합 쌍을 고정화하기 위한 미끼로 사용될 수 있다.
HLA-펩타이드 표적은 검출가능한 표지를 포함할 수 있다.
HLA-펩타이드 표적을 포함하는 약제학적 조성물.
HLA-펩타이드 표적을 포함하는 조성물은 약제학적 조성물일 수 있다. 그와 같은 조성물은 다중 HLA-펩타이드 표적을 포함할 수 있다. 예시적인 약제학적 조성물은 본 명세서에 기재되어 있다. 본 조성물은 면역 반응을 이끌어 낼 수 있다. 본 조성물은 아쥬반트를 포함할 수 있다. 적합한 아쥬반트는, 비제한적으로, 하기를 포함한다: 1018 ISS, 명반, 알루미늄 염, 암플리백스, AS15, BCG, CP-870,893, CpG7909, CyaA, dSLIM, GM-CSF, IC30, IC31, 이미퀴모드, ImuFact IMP321, IS 패치, ISS, ISCO매트릭스, JuvImmune, LipoVac, MF59, 모노포스포릴 지질 A, 몬타나이드 IMS 1312, 몬타나이드 ISA 206, 몬타나이드 ISA 50V, 몬타나이드 ISA-51, OK-432, OM-174, OM-197-MP- EC, ONTAK, PepTel 벡터 시스템, PLG 극미립자, 레시퀴모드, SRL172, 바이로좀 및 다른 바이러스-유사 입자, YF-17D, VEGF 트랩, R848, 베타-글루칸, Pam3Cys, 사포닌으로부터 유래된 Aquila's QS21 자극제(Aquila Biotech, 미국 매사추세츠주 우스터 소재), 마이코박테리아 추출물 및 합성 박테리아 세포 벽 모방체, 및 다른 전매 아쥬반트 예컨대 Ribi's Detox. Quil 또는 Superfos. 아쥬반트 예컨대 불완전한 프로인트 또는 GM-CSF가 유용하다. 수지상 세포 및 그것의 제제에 대해 특이적인 몇 개의 면역학적 아쥬반트(예를 들어, MF59)가 이전에 기재되었다(Dupuis M, et al., Cell Immunol. 1998; 186(1):18-27; Allison A C; Dev Biol Stand. 1998; 92:3-11). 또한 사이토카인이 사용될 수 있다. 몇 개의 사이토카인은 직접적으로 연결되어, 림프양 조직(예를 들어, TNF- 알파)으로 수지상 세포 이동에 영향을 미치고, T- 림프구에 대한 효율적인 항원-제시 세포(예를 들어, GM-CSF, IL-1 및 IL-4)로 수지상 세포의 성숙을 가속화시키고(구체적으로 본 명세서에 전체적으로 참고로 포함된, 미국 특허 번호 5,849,589) 그리고 면역아쥬반트(예를 들어, IL-12)로 작용한다(Gabrilovich D I, et al., J Immunother Emphasis Tumor Immunol. 1996(6):414-418).
HLA - 펩타이드 ABP
본 명세서에서 개시된 바와 같은 HLA-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하는 ABP가 또한 본 명세서에 제공된다.
HLA-펩타이드 표적은 종양 세포를 포함하는 임의의 적합한 표적 세포의 표면 상에 발현될 수 있다.
ABP는 인간 백혈구 항원(HLA)-펩타이드 표적에 특이적으로 결합할 수 있고, 여기서 HLA-펩타이드 표적은 HLA 부류 I 분자로 복합체화된 HLA-제한된 펩타이드를 포함하고, 여기서 HLA-제한된 펩타이드는 HLA 부류 I 분자의 α1/α2 이종이량체 부분의 펩타이드 결합 그루브에 위치된다.
일부 측면에서, ABP는 HLA-제한된 펩타이드의 부재에서 HLA 부류 I에 결합하지 않는다. 일부 측면에서, ABP는 인간 MHC 부류 I의 부재에서 HLA-제한된 펩타이드에 결합하지 않는다. 일부 측면에서, ABP는 HLA-제한된 펩타이드로 복합체화되는 인간 MHC 부류 I을 제시하는 종양 세포를 결합하고, 선택적으로 여기서 HLA 제한된 펩타이드는 암을 특징으로 하는 종양 항원이다.
ABP는, 함께 결합될 때, 펩타이드 단독으로 또는 HLA 아형 단독에 의해 제시된 표면과 구별된, ABP와 상호작용 및 이에 의한 결합을 위한 신규한 표적 및 단백질 표면을 형성하는 HLA-펩타이드 복합체의 각각의 부분(즉, 복합체의 각각의 부분을 제시하는 HLA 및 펩타이드)에 결합할 수 있다. 일반적으로 펩타이드에 대한 HLA의 결합에 의해 형성된 신규한 표적 및 단백질 표면은 HLA-펩타이드 복합체의 각각의 부분의 부재에서 존재하지 않는다.
ABP는, 예를 들어, 종양으로부터 유래된 HLA 및 HLA-제한된 펩타이드(HLA-펩타이드)를 포함하는 복합체를 특이적으로 결합할 수 있다. 일부 측면에서, ABP는 종양으로부터 유래된 HLA-제한된 펩타이드의 부재에서 HLA를 결합하지 않는다. 일부 측면에서, ABP는 HLA의 부재에서 종양으로부터 유래된 HLA-제한된 펩타이드를 결합하지 않는다. 일부 측면에서, ABP는 세포 예컨대 종양 세포 상에 자연적으로 제시될 때 HLA 및 HLA-제한된 펩타이드를 포함하는 복합체에 결합한다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 HLA-펩타이드의 하나 이상의 리간드에 대한 HLA-펩타이드의 결합을 조정한다.
ABP는 표 A에 개시된 바와 같은 임의의 하나의 HLA-펩타이드 표적에 특이적으로 결합할 수 있다. 일부 실시형태에서, ABP는 표 A에 나타난 표적인 HLA-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하지만, 단, 단리된 HLA-펩타이드 표적은 표적 번호 6364-6369, 6386-6389, 6500, 6521-6524, 또는 6578 중 어느 하나가 아니고 표 B 또는 표 C에서 발견된 HLA-펩타이드 표적이 아니다. 일부 실시형태에서, HLA-제한된 펩타이드는 WT1 또는 MART1로부터 선택된 유전자로부터의 것이 아니다.
보다 특정 실시형태에서, ABP는 서열 LLASSILCA를 포함하는 HLA-제한된 펩타이드로 복합체화된 HLA 아형 A*02:01, 서열 EVDPIGHLY를 포함하는 HLA-제한된 펩타이드로 복합체화된 HLA 아형 A*01:01, 서열 GEMSSNSTAL을 포함하는 HLA-제한된 펩타이드로 복합체화된 HLA 아형 B*44:02, 서열 GVYDGEEHSV를 포함하는 HLA-제한된 펩타이드로 복합체화된 HLA 아형 A*02:01, 서열 EVDPIGHVY를 포함하는 HLA-제한된 펩타이드로 복합체화된 HLA 아형 *01:01, 및 서열 NTDNNLAVY를 포함하는 HLA-제한된 펩타이드로 복합체화된 HLA 아형 HLA-A*01:01 중 임의의 하나로부터선택된 HLA-펩타이드 표적에 특이적으로 결합한다.
일부 실시형태에서, ABP는 본 명세서에 제공된 예시적 ABP와 경쟁하는 ABP이다. 일부 측면에서, 본 명세서에 제공된 예시적 ABP와 경쟁하는 ABP는 본 명세서에 제공된 예시적 ABP와 동일한 에피토프를 결합한다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 기재된 ABP는 본 명세서에서 일명 "변이체"이다. 일부 실시형태에서, 이러한 변이체는 예를 들어, 친화도 성숙, 부위 지향된 돌연변이유발, 랜덤 돌연변이유발, 또는 당업계에서 알려지거나 또는 본 명세서에 기재된 임의의 다른 방법에 의해 본 명세서에 제공된 서열로부터 유래된다. 일부 실시형태에서, 이러한 변이체는 본 명세서에 제공된 서열로부터 유래되지 않고, 예를 들어, ABP를 수득하기 위해 본 명세서에 제공된 방법에 따라 새롭게 단리될 수 있다. 일부 실시형태에서, 변이체는 본 명세서에 제공된 임의의 서열로부터 유래되고, 여기서 하나 이상의 보존적 아미노산 치환이 이루어 진다. 일부 실시형태에서, 변이체는 본 명세서에 제공된 임의의 서열로부터 유래되고, 여기서 하나 이상의 비보존적 아미노산 치환이 이루어 진다. 보존적 아미노산 치환은 본 명세서에 기재되어 있다. 예시적인 비보존적 아미노산 치환은 문헌[J Immunol. 2008 May 1;180(9):6116-31]에 기재된 것들을 포함하고, 이것은 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된다. 바람직한 실시형태에서, 비-보존적 아미노산 치환은 기능적 변이체의 생물학적 활성을 방해하거나 억제하지 않는다. 더욱더 바람직한 실시형태에서, 비-보존적 아미노산 치환은 기능적 변이체의 생물학적 활성이 모 ABP에 비교하여 증가되도록 기능적 변이체의 생물학적 활성을 증진시킨다.
항체 또는 이의 항원-결합 단편을 포함하는 ABP
ABP는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 포함할 수 있다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 경쇄를 포함한다. 일부 측면에서, 상기 경쇄는 카파 경쇄이다. 일부 측면에서, 상기 경쇄는 람다 경쇄이다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 중쇄를 포함한다. 일부 측면에서, 상기 중쇄는 IgA이다. 일부 측면에서, 상기 중쇄는 IgD이다. 일부 측면에서, 상기 중쇄는 IgE이다. 일부 측면에서, 상기 중쇄는 IgG이다. 일부 측면에서, 상기 중쇄는 IgM이다. 일부 측면에서, 상기 중쇄는 IgG1이다. 일부 측면에서, 상기 중쇄는 IgG2이다. 일부 측면에서, 상기 중쇄는 IgG3이다. 일부 측면에서, 상기 중쇄는 IgG4이다. 일부 측면에서, 상기 중쇄는 IgA1이다. 일부 측면에서, 상기 중쇄는 IgA2이다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 항체 단편을 포함한다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 항체 단편으로 구성된다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 항체 단편으로 본질적으로 구성된다. 일부 측면에서, ABP 단편은 Fv 단편이다. 일부 측면에서, ABP 단편은 Fab 단편이다. 일부 측면에서, ABP 단편은 F(ab')2 단편이다. 일부 측면에서, ABP 단편은 Fab' 단편이다. 일부 측면에서, ABP 단편은 scFv(sFv) 단편이다. 일부 측면에서, ABP 단편은 scFv-Fc 단편이다. 일부 측면에서, ABP 단편은 단일 도메인 ABP의 단편이다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP 단편은 본 명세서에 제공된 예시적 ABP로부터 유래된다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP 단편은 본 명세서에 제공된 예시적 ABP로부터 유래되지 않고, 예를 들어, ABP를 수득하기 위해 본 명세서에 제공된 방법에 따라 새롭게 단리될 수 있다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP 단편은 본 명세서에 기재된 하나 이상의 검정 또는 생물학적 효과에 의해 측정될 때 HLA-펩타이드 표적을 결합하는 능력을 보유한다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP 단편은 본 명세서에서 기재된 바와 같이 HLA-펩타이드가 그것의 리간드 중 하나 이상과 상호작용하는 것을 방지하는 능력을 보유한다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 단클론성 ABP이다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 다클론성 ABP이다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 키메라 ABP를 포함한다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 키메라 ABP로 구성된다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 키메라 ABP로 본질적으로 구성된다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 인간화된 ABP를 포함한다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 인간화된 ABP로 구성된다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 인간화된 ABP로 본질적으로 구성된다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 인간 ABP를 포함한다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 인간 ABP로 구성된다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 인간 ABP로 본질적으로 구성된다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 대안적인 스캐폴드를 포함한다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 대안적인 스캐폴드로 구성된다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 대안적인 스캐폴드로 본질적으로 구성된다. 임의의 적합한 대안적인 스캐폴드가 사용될 수 있다. 일부 측면에서, 대안적인 스캐폴드는 아드넥틴TM, iMab, 안티칼린®, EETI-II/AGRP, 쿠니츠 도메인, 티오레독신 펩타이드 압타머, 아피바디®, DARPin, 아필린, 테트라넥틴, 파미노머, 및 아비머로부터 선택된다.
본 명세서에 개시된 ABP와 HLA-펩타이드에 대한 결합에 대해 경쟁하는 단리된 인간화된, 인간, 또는 키메라 ABP가 또한 본 명세서에 개시된다.
본 명세서에 개시된 ABP에 의해 결합된 HLA-펩타이드 에피토프를 결합하는 단리된 인간화된, 인간, 또는 키메라 ABP가 또한 본 명세서에 개시된다.
특정 양태에서, ABP는 인간 Fc 수용체에 대한 결합을 감소시키는 적어도 하나의 변형을 포함하는 인간 Fc 영역을 포함한다.
ABP가 세포에서 발현될 때 ABP는 번역 후 변형된다는 것이 알려져 있다. 후번역 변형의 예는 카복시펩티다아제에 의해 중쇄의 C 말단에서 라이신의 절단; 파이로글루타밀화에 의해 파이로글루탐산으로 중쇄 및 경쇄의 N 말단에서 글루타민 또는 글루탐산의 변형; 당화; 산화; 탈아미드화; 및 당화반응을 포함하고, 이러한 후번역 변형은 다양한 ABP에서 일어난다는 것이 알려져 있다(전체적으로 참고로 포함된, 문헌[Journal of Pharmaceutical Sciences, 2008, Vol. 97, p. 2426-2447] 참고). 일부 실시형태에서, ABP는 후번역 변형을 당한 ABP 또는 이의 항원-결합 단편이다. 후번역 변형을 당한 ABP 또는 이의 항원-결합 단편의 예는 중쇄 가변 영역의 N 말단에서 파이로글루타밀화 및/또는 중쇄의 C 말단에서 라이신의 결실을 당한 ABP 또는 이들의 항원-결합 단편을 포함한다. N 말단에서 파이로글루타밀화 및 C 말단에서 라이신의 결실에 기인한 이러한 후번역 변형은 ABP 또는 이의 단편의 활성에 대해 어떠한 영향도 미치지 않는다는 것이 당업계에서 알려져 있다(전체적으로 참고로 포함된, Analytical Biochemistry, 2006, Vol. 348, p. 24-39).
단일특이적 및 다중특이적 HLA - 펩타이드 ABP
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 단일특이적 ABP이다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 다중특이적 ABP이다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 다중특이적 ABP는 1 초과 항원을 결합한다. 일부 실시형태에서, 다중특이적 ABP는 2개의 항원을 결합한다. 일부 실시형태에서, 다중특이적 ABP는 3개의 항원을 결합한다. 일부 실시형태에서, 다중특이적 ABP는 4개의 항원을 결합한다. 일부 실시형태에서, 다중특이적 ABP는 5개의 항원을 결합한다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 다중특이적 ABP는 HLA-펩타이드 항원 상의 1 초과 에피토프를 결합한다. 일부 실시형태에서, 다중특이적 ABP는 HLA-펩타이드 항원 상의 2개 에피토프를 결합한다. 일부 실시형태에서, 다중특이적 ABP는 HLA-펩타이드 항원 상의 3개 에피토프를 결합한다.
많은 다중특이적 ABP 작제물이 당해 기술에 공지되어 있고, 본 명세서에 제공된 ABP는 임의의 적합한 다중특이적 적합한 작제물의 형태로 제공될 수 있다.
일부 실시형태에서, 다중특이적 ABP는 각각 공통 경쇄 가변 영역과 쌍으로 된 적어도 2개의 상이한 중쇄 가변 영역을 포함하는 면역글로불린을 포함한다(즉, "공통 경쇄 ABP"). 공통 경쇄 가변 영역은 각각의2개의 상이한 중쇄 가변 영역과 뚜렷한 항원-결합 도메인을 형성한다. 전체적으로 참고로 포함된, 문헌[Merchant et al., Nature Biotechnol., 1998, 16:677-681]를 참조한다.
일부 실시형태에서, 다중특이적 ABP는 이러한 면역글로불린의 중쇄 또는 경쇄의 N- 또는 C-말단 중 하나 이상에 부착된 ABP 또는 이의 단편을 포함하는 면역글로불린을 포함한다. 전체적으로 참고로 포함된, 문헌[Coloma and Morrison, Nature Biotechnol., 1997, 15:159-163]를 참조한다. 일부 측면에서, 이러한 ABP는 4가 이중특이적 ABP를 포함한다.
일부 실시형태에서, 다중특이적 ABP는 적어도 2개의 상이한 중쇄 가변 영역 및 적어도 2개의 상이한 경쇄 가변 영역을 포함하는 하이브리드 면역글로불린을 포함한다. 하기 참고: 문헌[Milstein and Cuello, Nature, 1983, 305:537-540]; 및 문헌[Staerz and Bevan, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1986, 83:1453-1457]; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다.
일부 실시형태에서, 다중특이적 ABP는 다중특이성을 갖지 않는 부산물의 형성을 감소시키는 변경을 갖는 면역글로불린 사슬을 포함한다. 일부 측면에서, ABP는 전체적으로 참고로 포함된, 미국 특허 번호 5,731,168에 기재된 바와 같은 하나 이상의 "놉-인투-홀" 변형을 포함한다.
일부 실시형태에서, 다중특이적 ABP는 Fc 헤테로-다량체의 어셈블리를 촉진하기 위한 하나 이상의 정전 변형을 갖는 면역글로불린 사슬을 포함한다. 전체적으로 참고로 포함된, 국제공개 WO 2009/089004호를 참조한다.
일부 실시형태에서, 다중특이적 ABP는 이중특이적 단일 사슬 분자를 포함한다. 하기 참고: 문헌[Traunecker et al., EMBO J., 1991, 10:3655-3659]; 및 문헌[Gruber et al., J. Immunol., 1994, 152:5368-5374]; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다.
일부 실시형태에서, 다중특이적 ABP는 폴리펩타이드 링커에 의해 연결된 중쇄 가변 도메인 및 경쇄 가변 도메인을 포함하며, 여기서 링커의 길이는 원하는 다중특이성을 갖는 다중특이적 ABP의 어셈블리를 촉진하도록 선택된다. 예를 들어, 단일특이적 scFvs는 일반적으로 중쇄 가변 도메인 및 경쇄 가변 도메인이 12개 초과의 아미노산 잔기의 폴리펩타이드 링커에 의해 연결될 때 형성된다. 이들 각각이 전체적으로 참고로 포함된, 미국 특허 제4,946,778호 및 제5,132,405호를 참조한다. 일부 실시형태에서, 12개 미만의 아미노산 잔기로 폴리펩타이드 링커 길이의 감소는 동일한 폴리펩타이드 사슬 상에 중쇄 및 경쇄 가변 도메인의 짝짓기를 방지하고, 그것에 의해 하나의 사슬로부터 중쇄 및 경쇄 가변 도메인의, 또 다른 사슬 상의 상보성 도메인과의 짝짓기를 가능하게 한다. 얻어진 ABP는 따라서 1 초과 폴리펩타이드 사슬에 의해 기여된 각각의 결합 부위의 특이성과 함께 다중특이성을 갖는다. 3 내지 12개의 아미노산 잔기 사이의 링커에 의해 연결된 중쇄 및 경쇄 가변 도메인을 포함하는 폴리펩타이드 사슬은 우세하게 이량체(일명 디아바디)를 형성한다. 링커 0 내지 2개의 아미노산 잔기로, 삼량체(일명 트리아바디) 및 사량체(일명 테트라바디)가 양호하다. 그러나, 올리고머화의 정확한 유형은 링커 길이에 부가하여, 아미노산 잔기 조성물 및 각각의 폴리펩타이드 사슬에서 가변 도메인의 순서(예를 들어, VH-링커-VL 대 VL-링커-VH)에 의존하는 것으로 보인다. 숙련가는 원하는 다중특이성에 기반하여 적절한 링커 길이를 선택할 수 있다.
Fc 영역 및 변이체
특정 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 Fc 영역을 포함한다. Fc 영역은 야생형 또는 그것의 변이체일 수 있다. 특정 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 자연 발생 Fc 영역과 비교하여 하나 이상의 아미노산 치환, 삽입, 또는 결실을 갖는 Fc 영역을 포함한다. 일부 측면에서, 이러한 치환, 삽입, 또는 결실은 변경된 안정성, 당화, 또는 다른 특성을 갖는 ABP를 생성한다. 일부 측면에서, 이러한 치환, 삽입, 또는 결실은 당화된 ABP를 생성한다.
"변이체 Fc 영역" 또는 "조작된 Fc 영역"은 적어도 하나의 아미노산 변형, 바람직하게는 하나 이상의 아미노산 치환(들)에 의해 고유한-서열 Fc 영역과 상이한 아미노산 서열을 포함한다. 바람직하게는, 변이체 Fc 영역은 고유-서열 Fc 영역 또는 모체 폴리펩타이드의 Fc 영역에 비교하여 적어도 하나의 아미노산 치환, 예를 들어, 고유-서열 Fc 영역 또는 모체 폴리펩타이드의 Fc 영역에서 약 1 내지 약 10 아미노산 치환, 및 바람직하게는 약 1 내지 약 5 아미노산 치환을 갖는다. 본 명세서에서 변이체 Fc 영역은 바람직하게는 고유-서열 Fc 영역 및/또는 모체 폴리펩타이드의 Fc 영역과 적어도 약 80% 상동성, 및 가장 바람직하게는 이들과 적어도 약 90% 상동성, 더 바람직하게는 이들과 적어도 약 95% 상동성을 보유한다.
용어 "Fc-영역-포함 ABP"는 Fc 영역을 포함하는 ABP를 지칭한다. Fc 영역의 C-말단 라이신(EU 넘버링 시스템에 따른 잔기 447)은, 예를 들어, ABP의 정제 동안 또는 ABP를 인코딩하는 핵산을 재조합 조작함에 의해 제거될 수 있다. 따라서, Fc 영역을 갖는 ABP는 K447이 있거나 없는 ABP를 포함할 수 있다.
일부 측면에서, 본 명세서에 제공된 ABP의 Fc 영역은 Fc 수용체에 대해 변경된 친화도를 갖는 ABP, 또는 보다 면역학적으로 불활성인 ABP를 생성하도록 변형된다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP 변이체는 전부는 아니지만 일부 효과기 기능을 보유한다. 이러한 ABP는, 예를 들어, 특정 효과기 기능(예를 들어, 보체 활성화 및 ADCC)이 불필요하거나 또는 유해한 때가 아닌, ABP의 반감기가 생체내에서 중요할 때, 유용할 수 있다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP의 Fc 영역은 힌지 안정화 돌연변이 S228P 및 L235E 중 하나 이상을 포함하는 인간 IgG4 Fc 영역이다. 전체적으로 참고로 포함된, 문헌[Aalberse et al., Immunology, 2002, 105:9-19]를 참조한다. 일부 실시형태에서, IgG4 Fc 영역은 하기 돌연변이: E233P, F234V, 및 L235A 중 하나 이상을 포함한다. 전체적으로 참고로 포함된, 문헌[Armour et al., Mol. Immunol., 2003, 40:585-593]를 참조한다. 일부 실시형태에서, IgG4 Fc 영역은 위치 G236에서 결실을 포함한다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP의 Fc 영역은 Fc 수용체 결합을 감소시키기 위해 하나 이상의 돌연변이를 포함하는 인간 IgG1 Fc 영역이다. 일부 측면에서, 하나 이상의 돌연변이는 S228(예를 들어, S228A), L234(예를 들어, L234A), L235(예를 들어, L235A), D265(예를 들어, D265A), 및 N297(예를 들어, N297A)로부터 선택된 잔기에 있다. 일부 측면에서, ABP는 PVA236 돌연변이를 포함한다. PVA236은 IgG1의 아미노산 위치 233에서 236으로 아미노산 서열 ELLG, 또는 IgG4의 EFLG가 PVA에 의해 대체된다는 것을 의미한다. 전체적으로 참고로 포함된, 미국 특허 제9,150,641호를 참조한다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP의 Fc 영역은 문헌[Armour et al., Eur . J. Immunol ., 1999, 29:2613-2624; WO 1999/058572]; 및/또는 영국 특허 출원 번호 98099518에 기재된 바와 같이 변형되고; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP의 Fc 영역은 돌연변이 A330S 및 P331S 중 하나 이상을 포함하는 인간 IgG2 Fc 영역이다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP의 Fc 영역은 238, 265, 269, 270, 297, 327 및 329로부터 선택된 하나 이상의 위치에 아미노산 치환을 갖는다. 전체적으로 참고로 포함된, 미국 특허 제6,737,056호를 참조한다. 그와 같은 Fc 돌연변이체는 알라닌으로 잔기 265 및 297의 치환을 갖는 소위 "DANA" Fc 돌연변이체를 포함한, 아미노산 위치 265, 269, 270, 297 및 327 중 2 이상에서 치환을 갖는 Fc 돌연변이체를 포함한다. 전체적으로 참고로 포함된, 미국 특허 제7,332,581호를 참조한다. 일부 실시형태에서, ABP는 아미노산 위치 265에서 알라닌을 포함한다. 일부 실시형태에서, ABP는 아미노산 위치 297에서 알라닌을 포함한다.
특정 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 ADCC를 개선하는 하나 이상의 아미노산 치환, 예컨대 Fc 영역의 위치 298, 333, 및 334 중 하나 이상에서 치환을 갖는 Fc 영역을 포함한다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는, 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Lazar et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2006,103:4005-4010]에 기재된 바와 같이, 위치 239, 332, 및 330에서 하나 이상의 아미노산 치환을 갖는 Fc 영역을 포함한다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 C1q 결합 및/또는 CDC를 개선하거나 약화하는 하나 이상의 변경을 포함한다. 하기 참고: 미국 특허 번호 6,194,551; WO 99/51642; 및 문헌[Idusogie et al., J. Immunol., 2000, 164:4178-4184]; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 반감기를 증가시키는 하나 이상의 변경을 포함한다. 증가된 반감기 및 신생아 Fc 수용체(FcRn)에 대한 개선된 결합을 갖는 ABP는, 예를 들어, 문헌[Hinton et al., J. Immunol., 2006, 176:346-356]; 및 미국 특허 공개 번호 2005/0014934에 기재되어 있고; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다. 그와 같은 Fc 변이체는 IgG의 Fc 영역 잔기: 238, 250, 256, 265, 272, 286, 303, 305, 307, 311, 312, 314, 317, 340, 356, 360, 362, 376, 378, 380, 382, 413, 424, 428, 및 434 중 하나 이상에서 치환을 갖는 것들을 포함한다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP는 미국 특허 번호 7,371,826 5,648,260, 및 5,624,821; 문헌[Duncan and Winter, Nature, 1988, 322:738-740]; 및 WO 94/29351에 기재된 바와 같은 하나 이상의 Fc 영역 변이체를 포함하고; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다.
A*02:01_ LLASSILCA(G7)에 특이적인 항체
일부 측면에서, HLA-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하는 항체 또는 이들의 항원- 결합 단편을 포함하는 ABP가 본 명세서에 제공되고, 여기서 HLA-펩타이드 표적의 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-펩타이드 표적의 HLA-제한된 펩타이드는 서열 LLASSILCA(서열번호: 2737)("G7")를 포함한다.
G7-특이적 항체의 서열
A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 더욱 상세하게 기재된 바와 같이 하나 이상의 서열을 포함할 수 있다.
CDR
A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 하나 이상의 항체 상보성 결정 영역(CDR) 서열을 포함할 수 있고, 예를 들어, 3개의 중쇄 CDR(CDR-H1, CDR-H2, CDR-H3) 및 3개의 경쇄 CDR(CDR-L1, CDR-L2, CDR-L3)를 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 특히 중쇄 CDR3(CDR-H3) 서열 및 특히 경쇄 CDR3(CDR-L3) 서열을 포함할 수 있다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 3030이고 CDR-L3은 서열번호: 3048이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 3025이고 CDR-L3은 서열번호: 3043이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 3026이고 CDR-L3은 서열번호: 3044이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 3027이고 CDR-L3은 서열번호: 3045이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 3028이고 CDR-L3은 서열번호: 3046이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 3029이고 CDR-L3은 서열번호: 3047이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 3031이고 CDR-L3은 서열번호: 3049이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 3032이고 CDR-L3은 서열번호: 3050이다.
A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 3010인 CDR-H1, 서열번호: 3017인 CDR-H2, 서열번호: 3025인 CDR-H3, 서열번호: 3033인 CDR-L1, 서열번호: 2970인 CDR-L2, 및 서열번호: 3043인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 3011 CDR-H1, 서열번호: 3018인 CDR-H2, 서열번호: 3026인 CDR-H3, 서열번호: 3034인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 3044인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 3012인 CDR-H1, 서열번호: 3019인 CDR-H2, 서열번호: 3027인 CDR-H3, 서열번호: 3035인 CDR-L1, 서열번호: 3039인 CDR-L2, 및 서열번호: 3045인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 3013인 CDR-H1, 서열번호: 3020인 CDR-H2, 서열번호: 3028인 CDR-H3, 서열번호: 3036인 CDR-L1, 서열번호: 2962인 CDR-L2, 및 서열번호: 3046인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2879인 CDR-H1, 서열번호: 3021인 CDR-H2, 서열번호: 3029인 CDR-H3, 서열번호: 2934인 CDR-L1, 서열번호: 3040인 CDR-L2, 및 서열번호: 3047인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 3014인 CDR-H1, 서열번호: 3022인 CDR-H2, 서열번호: 3030인 CDR-H3, 서열번호: 3037인 CDR-L1, 서열번호: 3041인 CDR-L2, 및 서열번호: 3048인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 3015인 CDR-H1, 서열번호: 3023인 CDR-H2, 서열번호: 3031인 CDR-H3, 서열번호: 2946인 CDR-L1, 서열번호: 3042인 CDR-L2, 및 서열번호: 3049인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 3016인 CDR-H1, 서열번호: 3024인 CDR-H2, 서열번호: 3032인 CDR-H3, 서열번호: 3038인 CDR-L1, 서열번호: 3041인 CDR-L2, 및 서열번호: 3050인 CDR-L3을 포함할 수 있다.
VL
A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 VL 서열을 포함할 수 있다. VL 서열은 서열번호: 3002일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 3003일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 3004일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 3005일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 3006일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 3007일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 3008일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 3009일 수 있다.
VH
A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 VH 서열을 포함할 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2994일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2995일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2996일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2997일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2998일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2999일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 3000일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 3001일 수 있다.
VH - VL 조합
A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2994인 VH 서열 및 서열번호: 3002인 VL 서열을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2995인 VH 서열 및 서열번호: 3003인 VL 서열을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2996인 VH 서열 및 서열번호: 3004인 VL 서열을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2997인 VH 서열 및 서열번호: 3005인 VL 서열을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2998인 VH 서열 및 서열번호: 3006인 VL 서열을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2999인 VH 서열 및 서열번호: 3007인 VL 서열을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 3000인 VH 서열 및 서열번호: 3008인 VL 서열을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 ABP는 서열번호: 3001인 VH 서열 및 서열번호: 3009인 VL 서열을 포함할 수 있다.
A*01:01_ NTDNNLAVY(G2)에 특이적인 항체
일부 측면에서, HLA-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하는 항체 또는 이들의 항원- 결합 단편을 포함하는 ABP가 본 명세서에 제공되고, 여기서 HLA-펩타이드 표적의 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*01:01이고 HLA-펩타이드 표적의 HLA-제한된 펩타이드는서열 NTDNNLAVY(서열번호: 23)("G2")을 포함한다.
G2-특이적 항체의 서열
A*01:01_ NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 더욱 상세하게 기재된 바와 같이 하나 이상의 서열을 포함할 수 있다.
CDR
A*01:01_ NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 하나 이상의 항체 상보성 결정 영역(CDR) 서열을 포함할 수 있고, 예를 들어, 3개의 중쇄 CDR(CDR-H1, CDR-H2, CDR-H3) 및 3개의 경쇄 CDR(CDR-L1, CDR-L2, CDR-L3)를 포함할 수 있다. A*01:01_ NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 특히 중쇄 CDR3(CDR-H3) 서열 및 특히 경쇄 CDR3(CDR-L3) 서열을 포함할 수 있다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2902이고 CDR-L3은 서열번호: 2971이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2903이고 CDR-L3은 서열번호: 2972이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2903이고 CDR-L3은 서열번호: 2973이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2904이고 CDR-L3은 서열번호: 2974이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2905이고 CDR-L3은 서열번호: 2975이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2906이고 CDR-L3은 서열번호: 2976이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2907이고 CDR-L3은 서열번호: 2976이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2908이고 CDR-L3은 서열번호: 2977이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2909이고 CDR-L3은 서열번호: 2972이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2910이고 CDR-L3은 서열번호: 2978이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2911이고 CDR-L3은 서열번호: 2976이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2912이고 CDR-L3은 서열번호: 2978이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2913이고 CDR-L3은 서열번호: 2979이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2914이고 CDR-L3은 서열번호: 2980이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2903이고 CDR-L3은 서열번호: 2981이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2915이고 CDR-L3은 서열번호: 2982이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2916이고 CDR-L3은 서열번호: 2973이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2917이고 CDR-L3은 서열번호: 2972이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2917이고 CDR-L3은 서열번호: 2972이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2918이고 CDR-L3은 서열번호: 2974이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2919이고 CDR-L3은 서열번호: 2983이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2920이고 CDR-L3은 서열번호: 2984이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2921이고 CDR-L3은 서열번호: 2972이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2922이고 CDR-L3은 서열번호: 2985이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2923이고 CDR-L3은 서열번호: 2986이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2924이고 CDR-L3은 서열번호: 2987이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2925이고 CDR-L3은 서열번호: 2973이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2926이고 CDR-L3은 서열번호: 2988이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2927이고 CDR-L3은 서열번호: 2989이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2928이고 CDR-L3은 서열번호: 2981이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2929이고 CDR-L3은 서열번호: 2990이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2930이고 CDR-L3은 서열번호: 2989이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2931이고 CDR-L3은 서열번호: 2991이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2932이고 CDR-L3은 서열번호: 2992이다. 일부 실시형태에서, CDR-H3은 서열번호: 2933이고 CDR-L3은 서열번호: 2993이다.
A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2851인 CDR-H1, 서열번호: 2880인 CDR-H2, 서열번호: 2902인 CDR-H3, 서열번호: 2934인 CDR-L1, 서열번호: 2955인 CDR-L2, 및 서열번호: 2971인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2852인 CDR-H1, 서열번호: 2881인 CDR-H2, 서열번호: 2903인 CDR-H3, 서열번호: 2935인 CDR-L1, 서열번호: 2956인 CDR-L2, 및 서열번호: 2972인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2853인 CDR-H1, 서열번호: 2882인 CDR-H2, 서열번호: 2903인 CDR-H3, 서열번호: 2936인 CDR-L1, 서열번호: 2957인 CDR-L2, 및 서열번호: 2973인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2854인 CDR-H1, 서열번호: 2882인 CDR-H2, 서열번호: 2904인 CDR-H3, 서열번호: 2937인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 2974인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2855인 CDR-H1, 서열번호: 2883인 CDR-H2, 서열번호: 2905인 CDR-H3, 서열번호: 2937인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 2975인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2855인 CDR-H1, 서열번호: 2882인 CDR-H2, 서열번호: 2906인 CDR-H3, 서열번호: 2938인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 2976인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2856인 CDR-H1, 서열번호: 2882인 CDR-H2, 서열번호: 2907인 CDR-H3, 서열번호: 2939인 CDR-L1, 서열번호: 2959인 CDR-L2, 및 서열번호: 2976인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2857인 CDR-H1, 서열번호: 2882인 CDR-H2, 서열번호: 2908인 CDR-H3, 서열번호: 2940인 CDR-L1, 서열번호: 2960인 CDR-L2, 및 서열번호: 2977인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2858인 CDR-H1, 서열번호: 2884인 CDR-H2, 서열번호: 2909인 CDR-H3, 서열번호: 2935인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 2972인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2859인 CDR-H1, 서열번호: 2882인 CDR-H2, 서열번호: 2910인 CDR-H3, 서열번호: 2941인 CDR-L1, 서열번호: 2961인 CDR-L2, 및 서열번호: 2978인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2852인 CDR-H1, 서열번호: 2885인 CDR-H2, 서열번호: 2911인 CDR-H3, 서열번호: 2942인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 2976인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2860인 CDR-H1, 서열번호: 2882인 CDR-H2, 서열번호: 2912인 CDR-H3, 서열번호: 2943인 CDR-L1, 서열번호: 2962인 CDR-L2, 및 서열번호: 2978인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2861인 CDR-H1, 서열번호: 2886인 CDR-H2, 서열번호: 2913인 CDR-H3, 서열번호: 2944인 CDR-L1, 서열번호: 2963인 CDR-L2, 및 서열번호: 2979인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2862인 CDR-H1, 서열번호: 2887인 CDR-H2, 서열번호: 2914인 CDR-H3, 서열번호: 2945인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 2980인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2855인 CDR-H1, 서열번호: 2888인 CDR-H2, 서열번호: 2903인 CDR-H3, 서열번호: 2941인 CDR-L1, 서열번호: 2962인 CDR-L2, 및 서열번호: 2981인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2855인 CDR-H1, 서열번호: 2889인 CDR-H2, 서열번호: 2915인 CDR-H3, 서열번호: 2946인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 2982인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2863인 CDR-H1, 서열번호: 2883인 CDR-H2, 서열번호: 2916인 CDR-H3, 서열번호: 2947인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 2973인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2856인 CDR-H1, 서열번호: 2890인 CDR-H2, 서열번호: 2917인 CDR-H3, 서열번호: 2934인 CDR-L1, 서열번호: 2962인 CDR-L2, 및 서열번호: 2972인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2864인 CDR-H1, 서열번호: 2891인 CDR-H2, 서열번호: 2917인 CDR-H3, 서열번호: 2946인 CDR-L1, 서열번호: 2964인 CDR-L2, 및 서열번호: 2972인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2865인 CDR-H1, 서열번호: 2882인 CDR-H2, 서열번호: 2918인 CDR-H3, 서열번호: 2941인 CDR-L1, 서열번호: 2962인 CDR-L2, 및 서열번호: 2974인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2866인 CDR-H1, 서열번호: 2882인 CDR-H2, 서열번호: 2919인 CDR-H3, 서열번호: 2948인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 2983인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2867인 CDR-H1, 서열번호: 2892인 CDR-H2, 서열번호: 2920인 CDR-H3, 서열번호: 2946인 CDR-L1, 서열번호: 2962인 CDR-L2, 및 서열번호: 2984인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2868인 CDR-H1, 서열번호: 2893인 CDR-H2, 서열번호: 2921인 CDR-H3, 서열번호: 2949인 CDR-L1, 서열번호: 2965인 CDR-L2, 및 서열번호: 2972인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2869인 CDR-H1, 서열번호: 2894인 CDR-H2, 서열번호: 2922인 CDR-H3, 서열번호: 2950인 CDR-L1, 서열번호: 2966인 CDR-L2, 및 서열번호: 2985인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2870인 CDR-H1, 서열번호: 2882인 CDR-H2, 서열번호: 2923인 CDR-H3, 서열번호: 2943인 CDR-L1, 서열번호: 2967인 CDR-L2, 및 서열번호: 2986인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2871인 CDR-H1, 서열번호: 2895인 CDR-H2, 서열번호: 2924인 CDR-H3, 서열번호: 2951인 CDR-L1, 서열번호: 2968인 CDR-L2, 및 서열번호: 2987인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2872인 CDR-H1, 서열번호: 2882인 CDR-H2, 서열번호: 2925인 CDR-H3, 서열번호: 2952인 CDR-L1, 서열번호: 2969인 CDR-L2, 및 서열번호: 2973인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2873인 CDR-H1, 서열번호: 2882인 CDR-H2, 서열번호: 2926인 CDR-H3, 서열번호: 2943인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 2988인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2852인 CDR-H1, 서열번호: 2882인 CDR-H2, 서열번호: 2927인 CDR-H3, 서열번호: 2935인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 2989인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2874인 CDR-H1, 서열번호: 2896인 CDR-H2, 서열번호: 2928인 CDR-H3, 서열번호: 2938인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 2981인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2875인 CDR-H1, 서열번호: 2897인 CDR-H2, 서열번호: 2929인 CDR-H3, 서열번호: 2953인 CDR-L1, 서열번호: 2961인 CDR-L2, 및 서열번호: 2990인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2876인 CDR-H1, 서열번호: 2898인 CDR-H2, 서열번호: 2930인 CDR-H3, 서열번호: 2941인 CDR-L1, 서열번호: 2962인 CDR-L2, 및 서열번호: 2989인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2877인 CDR-H1, 서열번호: 2899인 CDR-H2, 서열번호: 2931인 CDR-H3, 서열번호: 2946인 CDR-L1, 서열번호: 2964인 CDR-L2, 및 서열번호: 2991인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2878인 CDR-H1, 서열번호: 2900인 CDR-H2, 서열번호: 2932인 CDR-H3, 서열번호: 2946인 CDR-L1, 서열번호: 2958인 CDR-L2, 및 서열번호: 2992인 CDR-L3을 포함할 수 있다. A*01:01_NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 서열번호: 2879인 CDR-H1, 서열번호: 2901인 CDR-H2, 서열번호: 2933인 CDR-H3, 서열번호: 2954인 CDR-L1, 서열번호: 2970인 CDR-L2, 및 서열번호: 2993인 CDR-L3을 포함할 수 있다.
VL
A*01:01_ NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 VL 서열을 포함할 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2816일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2817일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2818일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2819일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2820일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2821일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2822일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2823일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2824일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2825일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2826일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2827일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2828일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2829일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2830일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2831일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2832일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2833일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2834일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2835일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2836일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2837일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2838일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2839일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2840일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2841일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2842일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2843일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2844일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2845일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2846일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2847일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2848일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2849일 수 있다. VL 서열은 서열번호: 2850일 수 있다.
VH
A*01:01_ NTDNNLAVY(서열번호: 23)에 특이적인 ABP는 VH 서열을 포함할 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2781일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2782일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2783일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2784일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2785일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2786일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2787일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2788일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2789일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2790일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2791일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2792일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2793일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2794일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2795일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2796일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2797일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2798일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2799일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2800일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2801일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2802일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2803일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2804일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2805일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2806일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2807일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2808일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2809일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2810일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2811일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2812일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2813일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2814일 수 있다. VH 서열은 서열번호: 2815일 수 있다.
VH - VL 조합
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수용체
제공된 ABP, 예를 들어, HLA-펩타이드 ABP 중에 수용체가 있다. 수용체는 본 명세서에 개시된 HLA-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하는 항원 수용체 및 다른 키메라 수용체를 포함할 수 있다. 수용체는 T 세포 수용체(TCR)일 수 있다. 수용체는 키메라 항원 수용체(CAR)일 수 있다.
TCR은 가용성 또는 막-결합일 수 있다. 항원 수용체 중에는 기능성 비-TCR 항원 수용체, 예컨대 키메라 항원 수용체(CAR)가 있다. 또한 암을 포함한, HLA-펩타이드 발현과 연관된 질환 및 장애의 치료와 같은, 적응 세포 요법에 수용체를 발현하는 세포 및 이의 용도가 제공된다.
CAR을 포함하는 예시적인 항원 수용체, 및 이러한 수용체를 세포 안으로 조작 및 도입하는 방법은, 예를 들어, 하기에 기재된 것들을 포함한다: 국제 특허 출원 공개 번호 WO200014257, WO2013126726, WO2012/129514, WO2014031687, WO2013/166321, WO2013/071154, WO2013/123061 미국 특허 출원 공개 번호 US2002131960, US2013287748, US20130149337, 미국 특허 번호 6,451,995, 7,446,190, 8,252,592, 8,339,645, 8,398,282, 7,446,179, 6,410,319, 7,070,995, 7,265,209, 7,354,762, 7,446,191, 8,324,353, 및 8,479,118, 및 유럽 특허 출원 번호 EP2537416, 및/또는 문헌[Sadelain et al., Cancer Discov. 2013 April; 3(4): 388-398]; 문헌[Davila et al. (2013) PLoS ONE 8(4): e61338]; 문헌[Turtle et al., Curr. Opin. Immunol., 2012 October; 24(5): 633-39]; 문헌[Wu et al., Cancer, 2012 Mar. 18(2): 160-75]에 기재된 것. 일부 측면에서, 항원 수용체는 미국 특허 번호 7,446,190에 기재된 바와 같은 CAR, 및 국제 특허 출원 공개 No.: WO/2014055668 A1애 기재된 것을 포함한다. 예시적인 CAR은, 예를 들어, 임의의 상기 언급된 공보, 예컨대 WO2014031687, 미국 특허 번호 8,339,645, 미국 특허 번호 7,446,179, US 2013/0149337, 미국 특허 번호 7,446,190, 미국 특허 번호 8,389,282에 개시된 것과 같은 CAR을 포함하고, 여기서 항원-결합부, 예를 들어, scFv는 예를 들어 본 명세서에서 제공된 바와 같은 항체에 의해 대체된다.
키메라 수용체 중에는 키메라 항원 수용체(CAR)가 있다. 키메라 수용체, 예컨대 CAR은 일반적으로 제공된 항-HLA-펩타이드 ABP 예컨대 항- HLA-펩타이드 항체 중 하나이거나 이를 포함하거나, 또는 그 안에 구성되는 세포외 항원 결합 도메인을 포함한다. 따라서, 키메라 수용체, 예를 들어, CAR은 전형적으로 그것의 세포외 부분에 하나 이상의 HLA-펩타이드-ABP, 예컨대 하나 이상의 항원-결합 단편, 도메인, 또는 부분, 또는 하나 이상의 항체 가변 도메인, 및/또는 항체 분자, 예컨대 본 명세서에서 기재된 것을 포함한다. 일부 실시형태에서, CAR은 ABP(예를 들어, 항체) 분자의 HLA-펩타이드-결합부 또는 부분, 예컨대 항체, 예를 들어, scFv 항체 단편의 가변성 무거운(VH) 사슬 영역 및/또는 가변성 가벼운(VL) 사슬 영역을 포함한다.
TCR
일 양태에서, 본 명세서에 제공된 ABP, 예를 들어, 본 명세서에 개시된 HLA-펩타이드 표적을 특이적으로 결합하는 ABP는 T 세포 수용체(TCR)를 포함한다. TCR은 단리되고 정제될 수 있다.
대다수의 T-세포에서, TCR은 각각 TRA 및 TRB에 의해 인코딩된 알파(α) 사슬 및 베타-(β) 사슬을 갖는 이종이량체 폴리펩타이드이다. 알파 사슬은 일반적으로 TRAV에 의해 인코딩된 알파 가변 영역, TRAJ에 의해 인코딩된 알파 연결 영역 및 TRAC에 의해 인코딩된 알파 불변 영역을 포함한다. 베타 사슬은 일반적으로 TRAV에 의해 인코딩된 베타 가변 영역, TRBD에 의해 인코딩된 베타 다양성 영역, TRBJ에 의해 인코딩된 베타 연결 영역 및 TRAC에 의해 인코딩된 베타 불변 영역을 포함한다. TCR-알파 사슬은 VJ 재조합에 의해 생성되고, 베타 사슬 수용체는 V(D)J 재조합에 의해 생성된다. 추가의 TCR 다양성은 접합 다양성으로부터 비롯된다. 몇 개의 염기는 결실될 수 있고 각각의 연결에서 기타가 첨가될 수 있다(소위 N 및 P 뉴클레오타이드). T-세포 중 소수에서, TCR은 감마 및 델타 사슬을 포함한다. TCR 감마 사슬은 VJ 재조합에 의해 생성되고, TCR 델타 사슬은 V(D)J 재조합에 의해 생성된다(문헌[Kenneth Murphy, Paul Travers, and Mark Walport, Janeway's Immunology 7th edition, Garland Science, 2007], 이것은 본 명세서에서 전체적으로 참고로 포함된다). TCR의 항원 결합 부위는 일반적으로 6개의 상보성 결정 영역(CDR)을 포함한다. 알파 사슬은 3개의 CDR인, 알파 CDR1, 알파 CDR2, 및 αCDR3에 기인한다. 베타 사슬은 또한 3개의 CDR인: 베타 CDR1, 베타 CDR2, 및 βCDR3에 기인한다. αCDR3 및 βCDR3은 V(D)J 재조합에 의해 가장 영향을 받은 영역이고 TCR 레퍼토리에서의 대부분의 변동을 설명한다.
TCR은 HLA-펩타이드 표적, 예컨대 표 A에 개시된 HLA-펩타이드 표적을 구체적으로 인지할 수 있고; 따라서 TCR은 HLA-펩타이드에 특이적으로 결합하는 ABP일 수 있다. TCR은 가용성, 예를 들어, B 세포에 의해 분비된 항체에 유사할 수 있다. TCR은 또한, 예를 들어, 세포 예컨대 T 세포 또는 NK 세포 상의 막-결합일 수 있다. 따라서, TCR은 가용성 항체 및/또는 막-결합 CAR에 상응하는 문맥에서 사용될 수 있다.
본 명세서에 개시된 임의의 TCR은 알파 가변 영역, 알파 연결 영역, 선택적으로 알파 불변 영역, 베타 가변 영역, 선택적으로 베타 다양성 영역, 베타 연결 영역, 및 선택적으로 베타 불변 영역을 포함할 수 있다.
일부 실시형태에서, TCR 또는 CAR은 재조합 TCR 또는 CAR이다. 재조합 TCR 또는 CAR은 본 명세서에서 확인된 임의의 TCR을 포함할 수 있지만 하나 이상의 변형을 포함한다. 예시적인 변형, 예를 들어, 아미노산 치환이 본 명세서에 기재되어 있다. 본 명세서에 기재된 아미노산 치환은 www.imgt.org에서 발견된 바와 같은 IMGT 명명법 및 아미노산 넘버링과 관련하여 이루어질 수 있다.
재조합 TCR 또는 CAR은 완전 인간 서열, 예를 들어, 천연 인간 서열을 포함하는 인간 TCR 또는 CAR일 수 있다. 재조합 TCR 또는 CAR은 α 불변 영역, β 불변 영역, 또는 α 및 β 불변 영역 둘 모두에 변형을 함유하지만 그것의 천연 인간 가변 도메인 서열을 보유할 수 있다. TCR 불변 영역에 대한 그와 같은 변형은, 예를 들어, 외인성 TCR 사슬의 우선적인 짝짓기를 가동함에 의해 TCR 어셈블리 및 TCR 유전자 요법을 위한 발현을 개선할 수 있다.
일부 실시형태에서, α 및 β 불변 영역은 마우스 불변 영역 서열에 대해 전체 인간 불변 영역 서열을 치환함에 의해 변형된다. 그와 같은 "쥣과화된(murinized)" TCR 및 이를 제작하는 방법은 문헌[Cancer Res. 2006 Sep 1;66(17):8878-86]에 기재되어 있고, 이것은 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된다.
일부 실시형태에서, α 및 β 불변 영역은 특정 인간 잔기를 쥣과 잔기로 교환(인간 -> 쥣과 아미노산 교환)하는, 인간 TCR α 불변(TRAC) 영역, TCR β 불변(TRBC) 영역, 또는 TRAC 및 TRAB 영역에서 하나 이상의 아미노산 치환을 함에 의해 변형된다. TRAC 영역에서의 하나 이상의 아미노산 치환은 잔기 90에서 Ser 치환, 잔기 91에서 Asp 치환, 잔기 92에서 Val 치환, 잔기 93에서 Pro 치환, 또는 이들의 임의의 조합을 포함할 수 있다. 인간 TRBC 영역에서의 하나 이상의 아미노산 치환은 잔기 18에서 Lys 치환, 잔기 22에서 Ala 치환, 잔기 133에서 Ile 치환, 잔기 139에서 His 치환, 또는 임의의 상기 조합을 포함할 수 있다. 그와 같은 표적화된 아미노산 치환은 문헌[J Immunol June 1, 2010, 184(11) 6223-6231]에 기재되어 있고, 이것은 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된다.
일부 실시형태에서, 인간 TRAC는 잔기 210에서 Asp 치환을 함유하고 인간 TRBC는 잔기 134에서 Lys 치환을 함유한다. 그와 같은 치환은 TCR 사슬간 디설파이드 결합의 알파와 베타 사슬 및 형성 사이에 염 다리의 형성을 촉진할 수 있다. 이들 표적화된 치환은 문헌[J Immunol June 1, 2010, 184(11) 6232-6241]에 기재되어 있고, 이것은 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된다.
일부 실시형태에서, 인간 TRAC 및 인간 TRBC 영역은 추가의 디설파이드 결합의 형성을 통해 외인성 TCR 사슬의 우선적인 짝짓기를 개선할 수 있는 도입된 시스테인을 함유하도록 변형된다. 예를 들어, 인간 TRAC는 잔기 48에서 Cys 치환을 함유할 수 있고 인간 TRBC는 잔기 57에서 Cys 치환을 함유할 수 있으며, 이것은 이로써 전체적으로 참고로 포함된, 문헌[Cancer Res. 2007 Apr 15;67(8):3898-903 및 Blood. 2007 Mar 15;109(6):2331-8]에 기재되어 있다.
재조합 TCR 또는 CAR은 α 및 β 사슬에 대한 다른 변형을 포함할 수 있다.
일부 실시형태에서, α 및 β 사슬은 완전한 인간 CD3ζ(CD3-제타) 분자에 α 및 β 사슬의 세포외 도메인을 연결함에 의해 변형된다. 그와 같은 변형은 문헌[J Immunol June 1, 2008, 180(11) 7736-7746; Gene Ther. 2000 Aug;7(16):1369-77]; 및 문헌[The Open Gene Therapy Journal, 2011, 4: 11-22]에 기재되어 있고, 이것은 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된다.
일부 실시형태에서, α 사슬은, 이로써 전체적으로 참고로 포함된 문헌[J Immunol June 1, 2012, 188(11) 5538-5546]에 기재된 바와 같이, α 사슬의 막관통 영역에 소수성 아미노산 치환을 도입함에 의해 변형된다.
알파 또는 베타 사슬은 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된 문헌[J Exp Med. 2009 Feb 16; 206(2): 463-475]에 기재된 바와 같이 아미노산 서열에서 임의의 하나의 N- 당화 부위를 변경함에 의해 변형될 수 있다.
알파 및 베타 사슬은 각각 이량체화 도메인, 예를 들어, 이종성 이량체화 도메인을 포함할 수 있다. 그와 같은 이종성 도메인은 류신 지퍼, 5H3 도메인 또는 소수성 프롤린 풍부 카운터 도메인, 또는 당해 분야에서 알려진 바와 같은, 다른 유사한 양식일 수 있다. 일 예에서, 알파 및 베타 사슬은 알파 및 베타 세포외 도메인의 카복실 말단에 30mer 분절을 도입함에 의해 변형될 수 있고, 여기서 분절은 선택적으로 회합하여 안정한 류신 지퍼를 형성한다. 그와 같은 변형은 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된, 문헌[PNAS November 22, 1994. 91(24) 11408-11412; https://doi.org/10.1073/pnas.91.24.11408]에 기재되어 있다.
본 명세서에서 확인된 TCR은, 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된 WO2012/013913에 기재된 것과 같이, 증가된 친화도 또는 반감기를 초래하는 돌연변이를 포함하도록 변형될 수 있다.
재조합 TCR 또는 CAR은 단일 사슬 TCR(scTCR)일 수 있다. 그와 같은 scTCR은 TCR α 사슬 불변 영역 세포외 서열의 N 말단에 융합된 α 사슬 가변 영역 서열, TCR β 사슬 불변 영역 세포외 서열의 N 말단에 융합된 TCR β 사슬 가변 영역, 및 α 분절의 C 말단을 β 분절의 N 말단에, 또는 그 반대로 연결하는 링커 서열을 포함할 수 있다. 일부 실시형태에서, scTCR의 α 및 β 분절의 불변 영역 세포외 서열은 디설파이드 결합에 의해 연결된다. 일부 실시형태에서, 링커 서열의 길이 및 디설파이드 결합의 위치는 α 및 β 분절의 가변 영역 서열이 고유 αβ T 세포 수용체에서와 실질적으로 같이 상호간에 지향되도록 된다. 예시적인 scTCR은 미국 특허 번호 7,569,664에서 기재되어 있고, 이것은 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된다.
일부 경우에, scTCR의 가변 영역은, 문헌[Gene Therapy volume 7, pages 1369-1377 (2000)]에 기재된 바와 같이 짧은 펩타이드 링커에 의해 공유적으로 연결될 수 있다. 짧은 펩타이드 링커는 세린 풍부 또는 글리신 풍부 링커일 수 있다. 예를 들어, 링커는, 전체적으로 참고로 포함된, 문헌[Cancer Gene Therapy (2004) 11, 487-496]에 기재된 바와 같은, (Gly4Ser)3일 수 있다.
재조합 TCR 또는 이의 항원 결합 단편은 융합 단백질로 발현될 수 있다. 예를 들어, TCR 또는 이의 항원 결합 단편은 독소와 융합될 수 있다. 그와 같은 융합 단백질은 문헌[Cancer Res. 2002 Mar 15;62(6):1757-60]에 개시되어 있다. TCR 또는 이의 항원 결합 단편은 항체 Fc 영역과 융합될 수 있다. 그와 같은 융합 단백질은 문헌[J Immunol May 1, 2017, 198(1 Supplement) 120.9]에 개시되어 있다.
일부 실시형태에서, 재조합 수용체 예컨대 TCR 또는 CAR, 예컨대 이들의 항체부는 추가로 적어도 일부분의 면역글로불린 불변 영역 또는 이들의 변이체 또는 변형된 버전, 예컨대 힌지 영역, 예를 들어, IgG4 힌지 영역, 및/또는 CH1/CL 및/또는 Fc 영역을 포함하거나 포함할 수 있는 스페이서를 포함한다. 일부 실시형태에서, 불변 영역 또는 부분은 인간 IgG, 예컨대 IgG4 또는 IgG1의 것이다. 일부 측면에서, 불변 영역의 일부분은 항원-인식 성분, 예를 들어, scFv, 및 막관통 도메인 사이의 스페이서 영역으로 작용한다. 본 스페이서는 스페이서의 부재인 것에 비교하여 항원 결합에 이은 세포의 증가된 반응성을 제공하는 길이의 것일 수 있다. 일부 예에서, 스페이서는 길이가 약 12개의 아미노산일 수 있거나 또는 12 개 미만 아미노산이다. 예시적인 스페이서는 적어도 약 10 내지 229 아미노산, 약 10 내지 200 아미노산, 약 10 내지 175 아미노산, 약 10 내지 150 아미노산, 약 10 내지 125 아미노산, 약 10 내지 100 아미노산, 약 10 내지 75 아미노산, 약 10 내지 50 아미노산, 약 10 내지 40 아미노산, 약 10 내지 30 아미노산, 약 10 내지 20 아미노산, 또는 약 10 내지 15 아미노산을 가지고, 임의의 열거된 범위의 종점들 사이의 임의의 정수를 포함하는 것들을 포함한다. 일부 실시형태에서, 스페이서 영역은 약 12 아미노산 또는 그 미만, 약 119 아미노산 또는 그 미만, 또는 약 229 아미노산 또는 그 미만을 가진다. 예시적인 스페이서는 IgG4 힌지 단독, CH2 및 CH3 도메인에 연결된 IgG4 힌지, 또는 CH3 도메인에 연결된 IgG4 힌지를 포함한다. 예시적인 스페이서는, 비제한적으로, 문헌[Hudecek et al.(2013) Clin. Cancer Res., 19:3153] 또는 국제특허 출원 공개 번호 WO2014031687에서 기재된 것들을 포함한다. 일부 실시형태에서, 불변 영역 또는 부분은 IgD의 것이다.
TCR 또는 CAR과 같은 수용체의 항원 인식 도메인은, CAR의 경우에, 항원 수용체 복합체, 예컨대 TCR 복합체를 통해 활성화, 및/또는 또 다른 세포 표면 수용체를 통한 신호를 모방하는 하나 이상의 세포내 신호전달 성분, 예컨대 신호전달 성분에 연결될 수 있다. 따라서, 일부 실시형태에서, HLA-펩타이드- 특이적 결합 성분(예를 들어, ABP 예컨대 항체 또는 TCR)은 하나 이상의 막관통 및 세포내 신호전달 도메인에 연결된다.
일부 실시형태에서, 막관통 도메인은 세포외 도메인에 융합된다. 일 실시형태에서, 수용체, 예를 들어, CAR 내 도메인 중 하나와 자연적으로 연관된 막관통 도메인이 사용된다. 일부 사례에서, 막관통 도메인은 수용체 복합체의 다른 구성원과 상호작용을 최소화하기 위해 동일 또는 상이한 표면 막 단백질의 막관통 도메인에 이러한 도메인의 결합을 피하도록 아미노산 치환에 의해 변형되거나 선택된다. 막관통 도메인은 일부 실시형태에서 천연으로부터 또는 합성 원천으로부터 유래된다. 원천이 천연인 경우, 일부 측면에서 도메인은 임의의 막-결합 또는 막관통 단백질로부터 유래된다. 막관통 영역은 T-세포 수용체, CD28, CD3 엡실론, CD45, CD4, CD5, CDS, CD9, CD 16, CD22, CD33, CD37, CD64, CD80, CD86, CD 134, CD137, 및/또는 CD 154의 알파, 베타 또는 제타 사슬로부터 유래된 것들을 포함한다(즉 적어도 이들의 막관통 영역(들)을 포함한다). 대안적으로 일부 실시형태에서 막관통 도메인은 합성이다. 일부 측면에서, 합성 막관통 도메인은 우세하게 소수성 잔기 예컨대 류신 및 발린을 포함한다. 일부 측면에서, 페닐알라닌, 트립토판 및 발린의 삼중항이 합성 막관통 도메인의 각각의 말단에서 발견될 것이다. 일부 실시형태에서, 연결은 링커, 스페이서, 및/또는 막관통 도메인(들)에 의한다.
세포내 신호전달 도메인 중에는 천연 항원 수용체를 통한 신호, 공동자극 수용체와 조합한 이러한 수용체를 통한 신호, 및/또는 공동자극 수용체 단독을 통한 신호를 모방하거나 또는 이에 근사치인 것들이 있다. 일부 실시형태에서, 짧은 올리고- 또는 폴리펩타이드 링커, 예를 들어, 길이가 2 내지 10개의 아미노산인 링커, 예컨대 글리신 및 세린을 함유하는 것, 예를 들어, 글리신-세린 이중항이 존재하고 막관통 도메인과 수용체의 세포질 신호전달 도메인 사이의 연결을 형성한다.
수용체, 예를 들어, TCR 또는 CAR은 적어도 하나의 세포내 신호전달 성분 또는 성분들을 포함할 수 있다. 일부 실시형태에서, 수용체는 TCR 복합체의 세포내 성분, 예컨대 T-세포 활성화 및 세포독성을 매개하는 TCR CD3 사슬, 예를 들어, CD3 제타 사슬을 포함한다. 따라서, 일부 측면에서, HLA-펩타이드-결합 ABP(예를 들어, 항체)는 하나 이상의 세포 신호전달 모듈에 연결된다. 일부 실시형태에서, 세포 신호전달 모듈은 CD3 막관통 도메인, CD3 세포내 신호전달 도메인, 및/또는 다른 CD 막관통 도메인을 포함한다. 일부 실시형태에서, 수용체, 예를 들어, CAR은 하나 이상의 추가의 분자의 부분 예컨대 Fc 수용체-감마, CD8, CD4, CD25, 또는 CD16을 추가로 포함한다. 예를 들어, 일부 측면에서, CAR은 CD3-제타 또는 Fc 수용체-감마와 CD8, CD4, CD25 또는 CD16 사이에 키메라 분자를 포함한다.
일부 실시형태에서, TCR 또는 CAR의 결찰 시, 수용체의 세포질 도메인 또는 세포내 신호전달 도메인은 정상 효과기 기능 또는 면역 세포, 예를 들어, 수용체를 발현하도록 조작된 T 세포의 반응 중 적어도 하나를 활성화시킨다. 예를 들어, 일부 맥락에서, 수용체는 T 세포 예컨대 세포용해 활성 또는 T-헬퍼 활성의 기능, 예컨대 사이토카인 또는 다른 인자의 분비를 유도한다. 일부 실시형태에서, 항원 수용체 성분 또는 공동자극 분자의 세포내 신호전달 도메인의 절단된 부분은, 예를 들어, 만일 이것이 효과기 기능 신호를 형질전환하는 경우, 온전한 면역자극성 사슬 대신에 사용된다. 일부 실시형태에서, 세포내 신호전달 도메인 또는 도메인들은 T 세포 수용체(TCR)의 세포질 서열 및 일부 측면에서 또한 천연 맥락에서, 항원 수용체 참여, 및/또는 이러한 분자의 임의의 유도체 또는 변이체, 및/또는 동일한 기능성 능력을 갖는 임의의 합성 서열에 따른 신호 형질도입을 개시하도록 이러한 수용체와 협력하여 작용하는 공동-수용체의 것들을 포함한다.
천연 TCR의 맥락에서, 전체 활성화는 TCR을 통한 신호전달 뿐만 아니라 공동자극 신호를 일반적으로 필요로 한다. 따라서, 일부 실시형태에서, 전체 활성화를 증진하기 위해, 이차 또는 공통자극 신호를 발생하기 위한 성분이 또한 수용체에 포함된다. 다른 실시형태에서, 수용체는 공통자극 신호를 발생하기 위한 성분을 포함하지 않는다. 일부 측면에서, 추가의 수용체는 동일한 세포에서 발현되고 이차 또는 공통자극 신호를 발생하기 위한 성분을 제공한다.
T 세포 활성화는 일부 측면에서 2개의 부류의 세포질 신호전달 서열인: TCR(일차 세포질 신호전달 서열)을 통한 항원-의존적 일차 활성화를 개시하는 것, 및 이차 또는 공통자극 신호(이차 세포질 신호전달 서열)을 제공하도록 항원- 독립 방식으로 작용하는 것에 의해 매개되는 것으로 기재되어 있다. 일부 측면에서, 수용체는 이러한 신호전달 성분 중 하나 또는 둘 모두를 포함한다.
일부 측면에서, 수용체는 TCR 복합체의 일차 활성화를 조절하는 일차 세포질 신호전달 서열을 포함한다. 자극 방식으로 작용하는 일차 세포질 신호전달 서열은 면역수용체 티로신-계 활성화 모티프 또는 ITAM으로 알려진 신호전달 모티프를 함유할 수 있다. 일차 세포질 신호전달 서열을 함유하는 ITAM의 예는 TCR 또는 CD3 제타, FcR 감마, FcR 베타, CD3 감마, CD3 델타, CD3 엡실론, CDS, CD22, CD79a, CD79b, 및 CD66d로부터 유래된 것들을 포함한다. 일부 실시형태에서, CAR에서 세포질 신호전달 분자(들)는 세포질 신호전달 도메인, 이들의 일부분, 또는 CD3 제타로부터 유래된 서열을 함유한다.
일부 실시형태에서, 수용체는 공동자극 수용체의 신호전달 도메인 및/또는 막관통 부분, 예컨대 CD28, 4-1BB, OX40, DAP10, 및 ICOS를 포함한다. 일부 측면에서, 동일한 수용체는 활성화 및 공동자극 성분 둘 모두를 포함한다.
일부 실시형태에서, 활성화 도메인은 일 수용체 내에 포함되고, 반면에 공동자극 성분은 또 다른 항원을 인지하는 또 다른 수용체에 의해 제공된다. 일부 실시형태에서, 수용체는 동일한 세포 상에 발현된 활성화 또는 자극 수용체, 및 공동자극 수용체, 둘 모두를 포함한다(WO2014/055668 참고). 일부 측면에서, HLA-펩타이드-표적화하는 수용체는 자극 또는 활성화 수용체이고; 다른 양태에서, 이것은 공동자극 수용체이다. 일부 실시형태에서, 세포는 억제성 수용체(예를 들어, iCAR, 하기 참고: 문헌[Fedorov et al., Sci. Transl. Medicine, 5(215)(December, 2013)], 예컨대 HLA-펩타이드 이외의 항원을 인식하는 수용체를 추가로 포함하고, 그것에 의하여 HLA-펩타이드-표적화하는 수용체를 통해 전달된 활성화 신호는, 예를 들어, 부정확한 효과를 줄이기 위해 억제성 수용체의, 그것의 리간드에 대한 결합에 의해 줄어들거나 또는 억제된다.
특정 실시형태에서, 세포내 신호전달 도메인은 CD3(예를 들어, CD3-제타) 세포내 도메인에 연결된 CD28 막관통 및 신호전달 도메인을 포함한다. 일부 실시형태에서, 세포내 신호전달 도메인은 CD3 제타 세포내 도메인에 연결된, 키메라 CD28 및 CD137(4-1BB, TNFRSF9) 공통자극 도메인을 포함한다.
일부 실시형태에서, 수용체는 1 이상, 예를 들어, 2개 이상의 공동자극 도메인 및 활성화 도메인, 예를 들어, 일차 활성화 도메인을 세포질 부분에 포괄한다. 예시적인 수용체는 CD3-제타, CD28, 및 4-1BB의 세포내 성분을 포함한다.
일부 실시형태에서, CAR 또는 다른 항원 수용체 예컨대 TCR은 수용체, 예컨대 세포 표면 수용체의 절단된 버전, 예컨대 절단된 EGFR(tEGFR)을 발현하는 세포의 형질도입 또는 조작을 확인하기 위해 사용될 수 있는 마커, 예컨대 세포 표면 마커를 추가로 포함한다. 일부 측면에서, 마커는 CD34, NGFR, 또는 표피 성장 인자 수용체(예를 들어, tEGFR)의 모두 또는 일부(예를 들어, 절단된 형태)를 포함한다. 일부 실시형태에서, 마커를 인코딩하는 핵산은 링커 서열, 예컨대 절단가능 링커 서열 또는 리보솜 스킵 서열, 예를 들어, T2A를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드에 작동가능하게 연결된다. 국제공개 WO2014031687호를 참조한다. 일부 실시형태에서, T2A 리보솜 스위치에 의해 분리된 CAR 및 EGFRt를 인코딩하는 작제물의 도입은 동일한 작제물로부터 2개의 단백질을 발현할 수 있어, EGFRt가 이러한 작제물을 발현하는 세포를 검출하기 위한 마커로서 사용될 수 있다. 일부 실시형태에서, 마커, 및 선택적으로 링커 서열은 공개된 특허 출원 번호 WO2014031687에 개시된 바와 같은 것일 수 있다. 예를 들어, 마커는 링커 서열, 예컨대 T2A 리보솜 스킵 서열에 선택적으로 연결된 절단된 EGFR(tEGFR)일 수 있다.
일부 실시형태에서, 마커는 T 세포 상에 자연적으로 발견되지 않거나 또는 T 세포의 표면, 또는 이들의 일부분 상에 자연적으로 발견되지 않는, 분자, 예를 들어, 세포 표면 단백질이다.
일부 실시형태에서, 분자는 비-자가 분자, 예를 들어, 비-자가 단백질, 즉, 세포가 입양으로 전달되어 지는 숙주의 면역계에 의해 "자가"로 인식되지 않는 것이다.
일부 실시형태에서, 마커는 치료적 기능을 하지 않고 및/또는 유전적 조작을 위해, 예를 들어, 성공적으로 조작된 세포를 선택하기 위한 마커로서 사용되는 것 이외의 효과를 생성하지 않는다. 다른 실시형태에서, 마커는 치료적 분자 또는 달리는 일부 원하는 효과를 발휘하는 분자, 예컨대 생체내에서 마주치는 세포에 대한 리간드, 예컨대 입양 전달 시 세포의 반응을 증진 및/또는 약화시키고 리간드와 직면하는 공동자극 또는 면역 관문 분자일 수 있다.
TCR 또는 CAR은 하나 이상의 자연 발생 아미노산 대신에 그것 또는 변형된 합성 아미노산을 포함할 수 있다. 예시적인 변형된 아미노산은, 비제한적으로, 아미노사이클로헥산 카복실산, 노르류신, α-아미노 n-데칸산, 호모세린, S-아세틸아미노메틸시스테인, 트랜스-3- 및 트랜스-4-하이드록시프롤린, 4-아미노페닐알라닌, 4-니트로페닐알라닌, 4-클로로페닐알라닌, 4-카복시페닐알라닌, (3-페닐세린(3-하이드록시페닐알라닌, 페닐글리신, α-나프틸알라닌, 사이클로헥실알라닌, 사이클로헥실글리신, 인돌린-2-카복실산, 1,2,3,4-테트라하이드로이소퀴놀린-3-카복실산, 아미노말론산, 아미노말론산 모노아미드, N' -벤질-N'-메틸-라이신, N',N' - 디벤질-라이신, 6-하이드록실라이신, 오르니틴, α-아미노사이클로펜탄 카복실산, α- 아미노사이클로헥산 카복실산, α-아미노사이클로헵탄 카복실산, α-(2-아미노-2-노르보만)-카복실산, α,γ -디아미노부티르산, α,γ -디아미노프로피오니c 산, 호모페닐알라닌, 및 α-삼부틸글리신을 포함한다.
일부 경우에, CAR은 제1, 제2 및/또는 제3 세대 CAR로 지칭된다. 일부 측면에서, 제1 세대 CAR은 항원 결합에 의해 CD3-사슬 유도된 신호를 단독으로 제공하는 것이고; 일부 측면에서, 제2 세대 CAR은 이러한 신호 및 공동자극 신호, 예컨대 공동자극 수용체 예컨대 CD28 또는 CD137로부터의 세포내 신호전달 도메인을 포함하는 것을 제공하는 것이고; 일부 측면에서, 제3 세대 CAR은 일부 측면에서 상이한 공동자극 수용체의 다중 공동자극 도메인을 포함하는 것이다.
일부 실시형태에서, 키메라 항원 수용체는 본 명세서에 기재된 항체 또는 단편을 함유하는 세포외 부분을 포함한다. 일부 측면에서, 키메라 항원 수용체는 본 명세서에 기재된 항체 또는 단편 및 세포내 신호전달 도메인을 함유하는 세포외 부분을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항체 또는 단편은 scFv 또는 단일-도메인 VH 항체를 포함하고 세포내 도메인은 ITAM을 함유한다. 일부 측면에서, 세포내 신호전달 도메인은 CD3의 제타 사슬 - 제타 (CD3) 사슬의 신호전달 도메인을 포함한다. 일부 실시형태에서, 키메라 항원 수용체는 세포외 도메인과 세포내 신호전달 도메인을 연결하는 막관통 도메인을 포함한다.
일부 측면에서, 막관통 도메인은 CD28의 막관통 부분을 함유한다. 세포외 도메인과 막관통은 직접적으로 또는 간접적으로 연결될 수 있다. 일부 실시형태에서, 세포외 도메인과 막관통은 스페이서, 예컨대 본 명세서에 기재된 임의의 것에 의해 연결된다. 일부 실시형태에서, 키메라 항원 수용체는 막관통 도메인과 세포내 신호전달 도메인 사이와 같이 T 세포 공동자극 분자의 세포내 도메인을 함유한다. 일부 측면에서, T 세포 공동자극 분자는 CD28 또는 41BB이다.
일부 실시형태에서, CAR은 CD28의 막관통 부분 또는 이들의 기능적 변이체, 및 CD28의 신호전달 부분 또는 이들의 기능적 변이체를 함유하는 세포내 신호전달 도메인 및 CD3 제타의 신호전달 부분 또는 이들의 기능적 변이체이거나 또는 함유하는 항체, 예를 들어, 항체 단편, 막관통 도메인을 함유한다. 일부 실시형태에서, CAR은 CD28의 막관통 부분 또는 이들의 기능적 변이체, 및 4-1BB의 신호전달 부분 또는 이들의 기능적 변이체를 함유하는 세포내 신호전달 도메인 및 CD3 제타의 신호전달 부분 또는 이들의 기능적 변이체이거나 또는 함유하는 항체, 예를 들어, 항체 단편, 막관통 도메인을 함유한다. 일부 그와 같은 실시형태에서, 수용체는 Ig 분자, 예컨대 인간 Ig 분자의 부분, 예컨대 Ig 힌지, 예를 들어 IgG4 힌지를 함유하는 스페이서, 예컨대 힌지-단독 스페이서를 추가로 포함한다.
일부 실시형태에서, 수용체, 예를 들어, CAR의 막관통 도메인은 인간 CD28 또는 그것의 변이체의 막관통 도메인, 예를 들어, 인간 CD28의 27-아미노산 막관통 도메인(기탁 번호: P10747.1)이다.
일부 실시형태에서, 키메라 항원 수용체는 T 세포 공동자극 분자의 세포내 도메인을 함유한다. 일부 측면에서, T 세포 공동자극 분자는 CD28 또는 41BB이다.
일부 실시형태에서, 세포내 신호전달 도메인은 인간 CD28의 세포내 공동자극 신호전달 도메인 또는 이들의 기능적 변이체 또는 부분, 예컨대 이들의 41개의 아미노산 도메인 및/또는 고유 CD28 단백질의 위치 186-187에서 GG로 LL 치환을 갖는 이러한 도메인을 포함한다. 일부 실시형태에서, 세포내 도메인은 41BB의 세포내 공동자극 신호전달 도메인 또는 이들의 기능적 변이체 또는 부분, 예컨대 인간 4-1BB의 42-아미노산 세포질 도메인(기탁 번호 Q07011.1) 또는 이들의 기능적 변이체 또는 부분을 포함한다.
일부 실시형태에서, 세포내 신호전달 도메인은 인간 CD3 제타 자극 신호전달 도메인 또는 이들의 기능적 변이체, 예컨대 인간 CD3.제타.의 동형체 3의 112 AA 세포질 도메인(기탁 번호: P20963.2) 또는 미국 특허 번호 7,446,190 또는 미국 특허 번호 8,911,993에 기재된 바와 같은 CD3 제타 신호전달 도메인을 포함한다.
일부 측면에서, 스페이서는 단지 IgG의 힌지 영역, 예컨대 단지 IgG4 또는 IgG1의 힌지를 함유한다. 다른 실시형태에서, 스페이서는 Ig 힌지, 예를 들어, 그리고 CH2 및/또는 CH3 도메인에 연결된 IgG4 힌지이다. 일부 실시형태에서, 스페이서는 Ig 힌지, 예를 들어, CH2 및 CH3 도메인에 연결된 IgG4 힌지이다. 일부 실시형태에서, 스페이서는 Ig 힌지, 예를 들어, 단지 CH3 도메인에 연결된 IgG4 힌지이다. 일부 실시형태에서, 스페이서는 글리신-세린 풍부 서열 또는 다른 가요성 링커 예컨대 알려진 가요성 링커이거나 또는 이를 포함한다.
예를 들어, 일부 실시형태에서, CAR은 항체 또는 이의 단편, 예컨대 본 명세서에 기재된, sdAbs(예를 들어 단지 VH 영역만을 함유함) 및 scFvs, 스페이서 예컨대 임의의 Ig-힌지 함유 스페이서, CD28 막관통 도메인, CD28 세포내 신호전달 도메인, 및 CD3 제타 신호전달 도메인을 포함한, 임의의 HLA-펩타이드 항체를 포함한다. 일부 실시형태에서, CAR은 항체 또는 단편, 예컨대 본 명세서에 기재된 sdAbs 및 scFvs, 스페이서 예컨대 임의의 Ig-힌지 함유 스페이서, CD28 막관통 도메인, CD28 세포내 신호전달 도메인, 및 CD3 제타 신호전달 도메인을 포함한, 임의의 HLA-펩타이드 항체를 포함한다.
A*02:01_ LLASSILCA (서열번호: 2737) [G7]에 대한 표적-특이적 TCR
일부 측면에서, HLA-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하는 TCR 또는 이들의 항원-결합 단편을 포함하는 ABP가 본 명세서에 제공되고, 여기서 HLA-펩타이드 표적의 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-펩타이드 표적의 HLA-제한된 펩타이드는 서열 LLASSILCA(서열번호: 2737)("G7")을 포함한다.
A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 TCR은 αCDR3 서열을 포함할 수 있다. αCDR3 서열은 서열번호: 4277, 4278, 4279, 4280, 또는 4281일 수 있다.
A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 TCR은 βCDR3 서열을 포함할 수 있다. βCDR3 서열은 서열번호 4291-4295 중 임의의 하나일 수 있다.
A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 TCR은 특히 αCDR3 서열 및 특히 βCDR3 서열을 포함할 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4277일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4291일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4278일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4292일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4279일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4293일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4280 일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4294일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4281일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4295일 수 있다.
A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 TCR은 서열번호: 4277인 αCDR3 및 서열번호: 4291인 베타 CDR 3을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 TCR은 서열번호: 4278인 αCDR3 및 서열번호: 4292인 베타 CDR 3을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 TCR은 서열번호: 4279인 αCDR3 및 서열번호: 4293인 베타 CDR 3을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 TCR은 서열번호: 4280인 αCDR3및 서열번호: 4294인 베타 CDR 3을 포함할 수 있다. A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 TCR은 서열번호: 4281인 αCDR3 및 서열번호: 4295인 베타 CDR 3을 포함할 수 있다.
A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 TCR은 TRAV, TRAJ, TRBV, 선택적으로 TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열, 선택적으로 TRAC 서열 및 선택적으로 TRBC 서열을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ4, TRBV6-5, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV5, TRAJ13, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV3, TRAJ39, TRBV7-9, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV38-2DV8, TRAJ21, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV4, TRAJ9, TRBV27, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다.
A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 TCR은 알파 VJ 서열을 포함할 수 있다. 알파 VJ 서열은 서열번호 4306-4310 중 임의의 하나일 수 있다.
A*02:01_ LLASSILCA(서열번호: 2737)에 특이적인 TCR은 베타 V(D)J 서열을 포함할 수 있다. 베타 V(D)J 서열은 서열번호 4321-4325 중 임의의 하나일 수 있다.
일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4306이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4321이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4307이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4322이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4308이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4323이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4309이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4324이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4310이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4325이다.
A*01:01_ EVDPIGHLY(서열번호: 3051)에 대한 표적-특이적 TCR
일부 측면에서, HLA-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하는 TCR 또는 이들의 항원-결합 단편을 포함하는 ABP가 본 명세서에 제공되고, 여기서 HLA-펩타이드 표적의 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*01:01이고 HLA-펩타이드 표적의 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHLY(서열번호: 3051)를 포함한다.
A*01:01 _ EVDPIGHLY(서열번호: 3051)에 특이적인 TCR은 αCDR3 서열을 포함할 수 있다. αCDR3 서열은 서열번호 3052-3350 또는 4273-4276 중 임의의 하나일 수 있다.
A*01:01 _ EVDPIGHLY(서열번호: 3051)에 특이적인 TCR은 βCDR3 서열을 포함할 수 있다. βCDR3 서열은 서열번호 3351-3655 또는 4287-4290 중 임의의 하나일 수 있다.
A*01:01 _ EVDPIGHLY(서열번호: 3051)에 특이적인 TCR은 특정 αCDR3 서열 및 특정 βCDR3 서열을 포함할 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4273일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4287일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4274일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4288일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4275일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4289일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4276일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4290일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3052일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3351일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3053일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3352일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3054일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3353일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3052일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3352일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3055일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3354일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3056일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3355일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3057일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3356일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3058일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3357일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3059일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3358일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3060일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3359일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3061일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3360일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3062일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3361일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3063일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3362일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3053일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3351일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3057일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3352일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3064일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3363일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3065일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3364일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3054일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3352일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3066일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3365일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3067일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3366일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3068일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3367일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3069일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3368일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3052일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3356일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3070일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3369일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3052일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3355일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3071일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3370일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3052일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3353일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3072일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3371일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3073일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3372일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3057일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3351일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3074일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3373일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3075일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3374일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3076일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3375일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3077일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3376일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3078일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3377일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3079일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3378일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3080일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3379일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3081일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3380일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3082일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3381일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3083일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3382일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3084일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3383일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3085일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3384일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3086일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3385일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3087일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3386일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3088일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3387일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3089일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3388일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3052일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3389일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3056일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3351일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3090일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3390일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3091일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3391일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3092일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3392일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3093일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3393일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3053일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3356일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3094일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3394일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3054일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3363일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3095일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3395일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3054일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3351일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3096일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3396일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3053일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3355일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3097일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3397일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3098일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3398일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3099일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3352일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3100일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3399일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3053일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3353일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3101일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3400일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3102일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3401일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3058일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3352일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3103일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3402일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3104일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3403일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3105일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3404일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3106일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3405일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3107일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3406일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3108일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3407일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3109일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3408일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3110일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3409일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3111일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3410일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3112일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3411일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3113일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3412일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3058일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3351일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3052일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3354일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3072일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3353일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3052일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3413일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3114일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3414일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3058일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3355일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3052일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3415일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3114일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3353일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3115일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3416일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3116일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3417일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3117일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3418일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3118일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3419일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3119일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3420일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3120일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3352일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3121일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3421일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3054일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3367일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3122일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3422일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3123일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3423일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3124일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3424일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3112일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3351일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3060일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3352일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3059일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3351일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3071일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3355일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3125일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3425일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3126일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3426일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3127일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3427일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3128일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3428일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3129일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3429일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3130일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3352일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3052일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3362일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3055일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3352일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3131일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3430일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3132일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3431일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3133일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3432일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3053일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3381일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3134일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3433일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3061일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3351일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3104일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3352일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3055일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3351일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3058일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3353일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3135일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3434일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3052일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3435일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3136일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3436일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3137일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3437일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3138일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3438일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3139일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3439일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3140일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3440일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3141일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3441일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3142일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3442일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3143일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3443일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3144일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3444일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3145일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3445일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3136일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3444일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3146일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3446일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3147일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3447일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3148일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3448일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3149일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3449일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3150일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3450일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3151일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3436일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3139일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3436일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3152일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3451일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3153일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3452일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3154일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3453일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3155일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3454일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3137일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3440일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3156일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3455일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3151일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3456일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3157일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3457일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3158일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3458일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3159일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3459일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3160일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3460일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3077일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3461일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3161일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3462일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3162일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3463일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3163일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3464일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3164일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3465일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3137일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3442일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3136일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3438일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3165일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3466일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3166일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3467일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3167일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3468일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3168일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3469일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3169일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3470일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3137일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3436일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3170일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3471일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3171일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3472일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3172일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3473일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3173일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3474일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3174일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3475일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3175일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3476일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3176일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3477일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3177일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3478일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3178일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3479일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3179일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3480일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3180일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3481일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3136일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3482일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3181일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3483일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3182일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3484일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3183일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3485일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3184일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3486일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3185일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3487일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3186일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3488일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3187일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3489일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3188일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3482일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3189일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3490일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3190일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3491일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3191일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3492일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3192일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3493일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3193일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3494일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3194일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3495일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3195일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3496일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3196일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3497일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3197일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3498일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3198일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3499일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3199일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3500일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3137일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3449일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3200일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3436일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3201일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3501일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3138일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3436일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3202일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3502일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3203일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3503일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3204일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3504일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3205일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3505일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3206일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3506일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3207일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3507일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3148일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3440일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3208일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3508일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3209일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3509일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3210일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3510일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3211일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3511일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3212일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3512일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3213일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3513일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3214일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3514일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3215일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3515일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3216일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3516일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3217일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3517일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3218일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3518일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3219일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3519일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3220일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3520일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3221일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3521일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3217일 수 있고 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있다. αCDR3은 서열번호: 3239일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3538일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3240일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3539일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3241일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3540일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3242일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3541일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3243일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3542일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3244일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3543일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3245일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3544일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3246일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3545일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3247일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3546일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3248일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3547일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3249일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3548일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3217일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3524일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3250일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3549일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3251일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3550일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3252일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3551일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3253일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3552일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3254일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3553일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3255일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3554일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3256일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3555일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3257일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3556일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 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있고 βCDR3은 서열번호: 3613일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3310일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3614일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3311일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3615일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3312일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3616일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3313일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3617일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3314일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3618일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3289일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3619일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3315일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3620일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3316일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3621일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3317일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3622일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3318일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3623일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3319일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3624일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3320일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3625일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3321일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3626일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3322일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3627일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3323일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3628일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3324일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3629일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3325일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3602일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3326일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3630일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3327일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 3631일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3328일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 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A*01:01 _ EVDPIGHLY(서열번호: 3051)에 특이적인 TCR은 TRAV, TRAJ, TRBV, 선택적으로 TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열, 선택적으로 TRAC 서열 및 선택적으로 TRBC 서열을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV24, TRAJ31, TRBV3-1, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV3, TRAJ6, TRBV19, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ26, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ1-6을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV20, TRAJ15, TRBV27, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ20, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ40, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ4, TRBV10-3, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ20, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-1, TRAJ4, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ17, TRBV6-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV4, TRAJ47, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ6, TRBV5-4, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ11, TRBV11-3, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ31, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV34, TRAJ40, TRBV9, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ29, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ40, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV4, TRAJ47, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ54, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ42, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ4, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ40, TRBV29-1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ49, TRBV10-2, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ40, TRBV27, TRBD2, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ11, TRBV5-4, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ20, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-2, TRAJ49, TRBV19, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ20, TRBV6-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV17, TRAJ34, TRBV11-1, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ20, TRBV10-3, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ26, TRBV5-6, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ4, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV4, TRAJ47, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-1, TRAJ49, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ10, TRBV25-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ39, TRBV7-9, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ47, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV39, TRAJ41, TRBV13, 및 TRBJ1-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV17, TRAJ53, TRBV29-1, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-1, TRAJ42, TRBV19, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-6, TRAJ50, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ10, TRBV7-9, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-4, TRAJ42, TRBV3-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ47, TRBV5-8, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ42, TRBV10-3, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-2, TRAJ20, TRBV27, TRBD2, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV10, TRAJ9, TRBV3-1, TRBD1, 및 TRBJ1-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ27, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV9-2, TRAJ20, TRBV12-4, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-2, TRAJ20, TRBV7-6, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ17, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV30, TRAJ58, TRBV19, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-1, TRAJ43, TRBV7-8, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-1, TRAJ9, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ29, TRBV6-1, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ40, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ43, TRBV7-3, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ4, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-2, TRAJ32, TRBV24-1, TRBD1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ4, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ15, TRBV7-8, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ40, TRBV6-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-2, TRAJ13, TRBV25-1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ54, TRBV7-8, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ53, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV23DV6, TRAJ36, TRBV9, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ40, TRBV10-3, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-6, TRAJ32, TRBV19, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-1, TRAJ13, TRBV14, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ6, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ44, TRBV9, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ3, TRBV3-1, TRBD2, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV17, TRAJ39, TRBV7-2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-2, TRAJ12, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ22, TRBV11-3, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ20, TRBV12-4, TRBD2, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ3, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV27, TRAJ33, TRBV6-5, TRBD2, 및 TRBJ2-을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-1, TRAJ22, TRBV12-4, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-1, TRAJ34, TRBV27, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV10, TRAJ4, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ6, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ20, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ26, TRBV10-3, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-2, TRAJ20, TRBV18, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV9-2, TRAJ23, TRBV11-3, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ6, TRBV6-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ20, TRBV7-8, TRBD1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV9-2, TRAJ23, TRBV10-3, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV24, TRAJ45, TRBV5-4, TRBD1, 및 TRBJ1-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-1, TRAJ3, TRBV27, TRBD2, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV20, TRAJ20, TRBV7-2, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-4, TRAJ42, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-2, TRAJ31, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ13, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ4, TRBV28, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ4, TRBV27, TRBD2, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV3, TRAJ9, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-1, TRAJ42, TRBV19, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ47, TRBV19, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-1, TRAJ34, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ31, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ11, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV17, TRAJ34, TRBV6-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-2, TRAJ47, TRBV19, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ28, TRBV27, TRBD2, 및 TRBJ2-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-2, TRAJ17, TRBV27, TRBD2, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV38-2DV8, TRAJ57, TRBV5-4, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV17, TRAJ32, TRBV7-8, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ39, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ20, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-1, TRAJ4, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ9, TRBV2, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ32, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-3, TRAJ6, TRBV9, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ40, TRBV7-9, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV5, TRAJ37, TRBV5-6, TRBD2, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ3, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-1, TRAJ4, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ6, TRBV10-3, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ23, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-2, TRAJ20, TRBV11-2, TRBD2, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-2, TRAJ15, TRBV24-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ9, TRBV5-4, 및 TRBJ1-6을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-6, TRAJ12, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ31, TRBV11-2, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ41, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV25, TRAJ28, TRBV7-2, TRBD2, 및 TRBJ2-6을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV10-3, TRBD1, 및 TRBJ1-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ49, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-1, TRAJ34, TRBV6-6, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV24, TRAJ6, TRBV7-2, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-1, TRAJ15, TRBV6-6, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ15, TRBV29-1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ43, TRBV12-4, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ30, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ31, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-1, TRAJ45, TRBV19, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ43, TRBV24-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ31, TRBV24-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ28, TRBV4-1, TRBD1, 및 TRBJ1-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-2, TRAJ44, TRBV27, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ31, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ36, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ9, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-3, TRAJ15, TRBV4-1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ43, TRBV24-1, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ40, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ1-6을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV30, TRAJ32, TRBV28, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV38-2DV8, TRAJ26, TRBV7-9, TRBD2, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ6, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ1-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ47, TRBV5-1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV38-2DV8, TRAJ45, TRBV29-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ15, TRBV7-2, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-2, TRAJ29, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV3, TRAJ6, TRBV28, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ9, TRBV10-3, TRBD1, 및 TRBJ1-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-2, TRAJ15, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-6, TRAJ40, TRBV15, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV38-2DV8, TRAJ57, TRBV13, TRBD1, 및 TRBJ1-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-6, TRAJ10, TRBV7-9, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ20, TRBV5-4, TRBD1, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-1, TRAJ28, TRBV7-8, TRBD1, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ9, TRBV24-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-2, TRAJ15, TRBV2, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV35, TRAJ26, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV38-2DV8, TRAJ43, TRBV5-1, TRBD2, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV5, TRAJ32, TRBV19, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-1, TRAJ21, TRBV5-1, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-2, TRAJ45, TRBV12-4, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ31, TRBV12-5, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV24, TRAJ52, TRBV27, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ52, TRBV19, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV36DV7, TRAJ44, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV3, TRAJ29, TRBV11-2, TRBD1, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-1, TRAJ15, TRBV13, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ52, TRBV11-3, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ6, TRBV19, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ13, TRBV27, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV17, TRAJ43, TRBV12-3, 및 TRBJ1-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ20, TRBV12-4, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ52, TRBV4-1, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ23, TRBV19, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-1, TRAJ30, TRBV13, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-2, TRAJ43, TRBV12-4, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV24, TRAJ10, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV5, TRAJ9, TRBV4-1, TRBD2, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ40, TRBV7-8, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-1, TRAJ45, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-6을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ26, TRBV4-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-2, TRAJ45, TRBV19, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV22, TRAJ23, TRBV5-4, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ42, TRBV28, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV17, TRAJ52, TRBV7-8, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ39, TRBV3-1, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ9, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-1, TRAJ5, TRBV24-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV23DV6, TRAJ13, TRBV6-5, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-6, TRAJ12, TRBV24-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-2, TRAJ28, TRBV27, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ34, TRBV4-1, TRBD2, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ21, TRBV28, TRBD1, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV9-2, TRAJ29, TRBV5-8, TRBD2, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV27, TRAJ40, TRBV7-6, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ31, TRBV7-8, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ30, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ30, TRBV20-1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-1, TRAJ26, TRBV12-5, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-2, TRAJ33, TRBV9, TRBD2, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-1, TRAJ50, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV40, TRAJ41, TRBV6-5, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-2, TRAJ31, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV5, TRAJ43, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV24, TRAJ52, TRBV5-1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-2, TRAJ11, TRBV7-6, TRBD1, 및 TRBJ1-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ39, TRBV10-3, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ20, TRBV14, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ48, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-1, TRAJ22, TRBV29-1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV10-3, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV39, TRAJ49, TRBV24-1, TRBD1, 및 TRBJ1-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-1, TRAJ23, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ9, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV9, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ28, TRBV19, TRBD1, 및 TRBJ1-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV10, TRAJ8, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ48, TRBV27, TRBD2, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-2, TRAJ4, TRBV7-2, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ31, TRBV5-1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV9, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ6, TRBV6-6, TRBD1, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ29, TRBV5-1, TRBD2, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV41, TRAJ41, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV5-1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV17, TRAJ39, TRBV27, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-2, TRAJ13, TRBV9, 및 TRBJ1-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV5-1, TRBD2, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV17, TRAJ57, TRBV9, TRBD2, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV5, TRAJ44, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV3, TRAJ39, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-2, TRAJ4, TRBV11-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV38-2DV8, TRAJ40, TRBV7-8, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-3, TRAJ41, TRBV7-9, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV5, TRAJ4, TRBV11-2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV24, TRAJ49, TRBV6-5, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV4, TRAJ45, TRBV24-1, TRBD2, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ48, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-2, TRAJ44, TRBV6-1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ27, TRBV7-9, 및 TRBJ1-6을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-1, TRAJ49, TRBV7-9, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ5, TRBV7-8, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ20, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ2-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV39, TRAJ42, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-2, TRAJ39, TRBV27, TRBD2, 및 TRBJ1-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-1, TRAJ34, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV25, TRAJ34, TRBV29-1, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV39, TRAJ39, TRBV30, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ6, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-6, TRAJ30, TRBV9, TRBD2, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ18, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ23, TRBV11-3, TRBD1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ47, TRBV5-6, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV22, TRAJ31, TRBV5-6, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV14, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-2, TRAJ31, TRBV2, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-2, TRAJ5, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV16, TRAJ28, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-1, TRAJ12, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV17, TRAJ52, TRBV29-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV36DV7, TRAJ49, TRBV15, TRBD2, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ58, TRBV12-4, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV16, TRAJ18, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV27, TRBD2, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-2, TRAJ48, TRBV27, 및 TRBJ2-6을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV2, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV29DV5, TRAJ37, TRBV5-4, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ20, TRBV24-1, TRBD1, 및 TRBJ1-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-2, TRAJ6, TRBV15, TRBD1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ42, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-1, TRAJ23, TRBV25-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV38-1, TRAJ28, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV2, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ31, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-6, TRAJ42, TRBV27, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV40, TRAJ32, TRBV7-6, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV5, TRAJ5, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ40, TRBV4-1, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-2, TRAJ53, TRBV5-1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-2, TRAJ48, TRBV5-6, TRBD1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ15, TRBV20-1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-3, TRAJ23, TRBV13, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-2, TRAJ9, TRBV7-3, 및 TRBJ1-6을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ45, TRBV5-1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV25, TRAJ31, TRBV29-1, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV34, TRAJ37, TRBV28, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-2, TRAJ9, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-6을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ36, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ34, TRBV6-1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ26, TRBV11-3, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV17, TRAJ36, TRBV5-4, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ49, TRBV4-1, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ13, TRBV9, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV24, TRAJ7, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ20, TRBV9, TRBD2, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-2, TRAJ49, TRBV6-1, TRBD1, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV5-5, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ39, TRBV4-2, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-2, TRAJ30, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV20, TRAJ45, TRBV5-4, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ31, TRBV7-8, TRBD2, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV38-2DV8, TRAJ48, TRBV2, TRBD1, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV25, TRAJ15, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ49, TRBV5-4, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ12, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV38-2DV8, TRAJ54, TRBV24-1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV17, TRAJ52, TRBV27, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ28, TRBV9, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ36, TRBV4-1, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ31, TRBV5-4, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ43, TRBV6-5, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ41, TRBV9, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ40, TRBV20-1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-2, TRAJ52, TRBV6-1, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-1, TRAJ57, TRBV2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ36, TRBV12-4, TRBD1, 및 TRBJ1-6을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-4, TRAJ34, TRBV7-9, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ32, TRBV7-9, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ6, TRBV3-1, TRBD2, 및 TRBJ1-4를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-2, TRAJ29, TRBV5-1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV14DV4, TRAJ26, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV35, TRAJ44, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ24, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ1-6을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV25, TRAJ21, TRBV28, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV3, TRAJ36, TRBV28, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-2, TRAJ52, TRBV5-6, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-6, TRAJ40, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ42, TRBV28, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ32, TRBV20-1, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV24, TRAJ24, TRBV28, TRBD2, 및 TRBJ2-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ36, TRBV9, TRBD2, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ26, TRBV2, 및 TRBJ1-6을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ31, TRBV29-1, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV39, TRAJ33, TRBV6-1, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV3, TRAJ38, TRBV27, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV10, TRAJ33, TRBV30, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ20, TRBV2, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-1, TRAJ20, TRBV5-1, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV27, TRAJ45, TRBV27, TRBD1, 및 TRBJ1-6을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ18, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-2, TRAJ28, TRBV27, 및 TRBJ1-5를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ34, TRBV9, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-2, TRAJ40, TRBV4-1, 및 TRBJ1-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ34, TRBV4-2, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-2, TRAJ46, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ36, TRBV9, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV1-2, TRAJ20, TRBV11-3, TRBD1, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV3, TRAJ6, TRBV12-4, TRBD1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV25, TRAJ32, TRBV19, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ33, TRBV9, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ53, TRBV7-7, TRBD1, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ20, TRBV10-3, TRBD2, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV12-1, TRAJ34, TRBV6-5, TRBD1, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV26-2, TRAJ43, TRBV25-1, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-6, TRAJ20, TRBV7-9, TRBD1, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV3, TRAJ18, TRBV20-1, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV21, TRAJ40, TRBV11-3, TRBD1, 및 TRBJ1-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV2, TRAJ10, TRBV6-5, TRBD2, 및 TRBJ2-7을 포함할 수 있다.
A*01:01 _ EVDPIGHLY(서열번호: 3051)에 특이적인 TCR은 알파 VJ 서열을 포함할 수 있다. 알파 VJ 서열은 서열번호 3656-3961 또는 4302-4305 중 임의의 하나일 수 있다.
A*01:01 _ EVDPIGHLY(서열번호: 3051)에 특이적인 TCR은 베타 V(D)J 서열을 포함할 수 있다. 베타 V(D)J 서열은 서열번호 3962-4269 또는 4317-4320 중 임의의 하나일 수 있다.
일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3656이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3962이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3657이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3963이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3658이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3964이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3659이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3963이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3660이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3965이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3661이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3966이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3662이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3967이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3663이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3968이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3664이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3969이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3665이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3970이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3666이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3971이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3667이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3972이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3668이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3973이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3657이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3962이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3662이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3963이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3669이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3974이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3670이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3975이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3658이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3963이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3671이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3976이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3672이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3977이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3673이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3978이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3674이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3979이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3659이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3967이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3675이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3980이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3659이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3966이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3676이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3981이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3659이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3964이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3677이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3982이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3678이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3983이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3662이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3962이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3679이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3984이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3680이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 3985이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3681이고 베타 V(D)J 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서열번호: 3747이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4049이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3813이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4115이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3814이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4116이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3815이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4117이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3816이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4118이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3817이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4119이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3818이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4120이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3758이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4053이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3819이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4121이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3820이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4122이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3821이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4123이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3822이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4124이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3823이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4125이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3824이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4126이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3825이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4127이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3826이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4128이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3827이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4129이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3828이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4130이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3829이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4131이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3830이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4132이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3831이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4133이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3832이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4134이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3828이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4131이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3833이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4135이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3834이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4136이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3835이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4137이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3836이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4138이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3837이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4139이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3838이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4140이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3839이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4141이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3840이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4142이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3841이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4143이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3828이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4138이다. 일부 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3831이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4157이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3856이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4158이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3857이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4159이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3858이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4160이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3859이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4161이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3828이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4137이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3860이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4162이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3861이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4163이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3862이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4164이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3863이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4165이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3864이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4166이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3865이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4167이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3866이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4168이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3867이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4169이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3868이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4170이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3869이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4171이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3870이고 베타 V(D)J 서열은 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알파 VJ 서열은 서열번호: 3882이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4186이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3883이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4187이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3884이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4188이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3885이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4189이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3828이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4190이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3841이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4130이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3886이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4191이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3887이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4192이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3888이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4193이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3889이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4194이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3890이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4195이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3891이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4196이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3892이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4197이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3893이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4198이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3894이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4199이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3895이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4200이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3896이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4201이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3897이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4202이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3898이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4203이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3899이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4204이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3900이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4205이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3901이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4206이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3902이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4207이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3903이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4208이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3904이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4209이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3905이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4210이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3830이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4211이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3906이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4212이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3828이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4213이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3907이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4214이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3908이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4215이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3909이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4216이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3910이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4217이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3911이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4218이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3912이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4219이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3913이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4220이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3914이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4221이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3915이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4222이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3916이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4223이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3917이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4224이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3899이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4208이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3918이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4225이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3919이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4226이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3920이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4227이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3921이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4228이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3922이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4229이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3923이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4230이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3924이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4231이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3899이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4232이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3925이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4233이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3926이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4234이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3927이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4235이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3928이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4236이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3929이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4237이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3930이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4238이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3931이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4239이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3932이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4240이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3933이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4241이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3934이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4242이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3935이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4215이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3936이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4243이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3937이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4244이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3938이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4245이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3899이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4211이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3939이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4246이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3940이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4247이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3941이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4248이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3942이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4249이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3943이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4250이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3944이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4251이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3945이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4252이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3946이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4253이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3947이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4254이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3948이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4255이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3900이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4209이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3949이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4256이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3900이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4214이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3950이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4257이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3899이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4224이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3951이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4258이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3952이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4259이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3953이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4260이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3751이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4261이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3954이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4262이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3955이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4263이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3956이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4264이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3957이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4265이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3958이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4266이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3959이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4267이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3960이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4268이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 3961이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4269이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4302이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4317이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4303이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4318이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4304이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4319이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4305이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4320이다.
B*44:02_ GEMSSNSTAL(서열번호: 4272)에 대한 표적-특이적 TCR
일부 측면에서, HLA-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하는 TCR 또는 이들의 항원-결합 단편을 포함하는 ABP가 본 명세서에 제공되고, 여기서 HLA-펩타이드 표적의 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 B*44:02이고 HLA-펩타이드 표적의 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GEMSSNSTAL(서열번호: 4272)을 포함한다.
B*44:02_GEMSSNSTAL(서열번호: 4272)에 특이적인 TCR은 αCDR3 서열을 포함할 수 있다. αCDR3 서열은 서열번호 4284-4286 또는 3138 중 임의의 하나일 수 있다.
B*44:02_GEMSSNSTAL(서열번호: 4272)에 특이적인 TCR은 βCDR3 서열을 포함할 수 있다. βCDR3 서열은 서열번호 4298-4301 중 임의의 하나일 수 있다.
B*44:02_GEMSSNSTAL(서열번호: 4272)에 특이적인 TCR은 특정 αCDR3서열 및 특정 βCDR3 서열을 포함할 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4284일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4298일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4285일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4299일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4286일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4300일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 3138일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4301일 수 있다.
B*44:02_GEMSSNSTAL(서열번호: 4272)에 특이적인 TCR은 TRAV, TRAJ, TRBV, 선택적으로 TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열, 선택적으로 TRAC 서열 및 선택적으로 TRBC 서열을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV19, TRAJ39, TRBV7-6, TRBD1, 및 TRBJ1-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV36DV7, TRAJ34, TRBV7-6, TRBD2, 및 TRBJ2-2를 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV24, TRAJ15, TRBV7-6, TRBD2, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV8-4, TRAJ12, TRBV12-4, TRBD2, 및 TRBJ2-3을 포함할 수 있다.
B*44:02_GEMSSNSTAL(서열번호: 4272)에 특이적인 TCR은 알파 VJ 서열을 포함할 수 있다. 알파 VJ 서열은 서열번호 4313-4316 중 임의의 하나일 수 있다.
B*44:02_GEMSSNSTAL(서열번호: 4272)에 특이적인 TCR은 베타 V(D)J 서열을 포함할 수 있다. 베타 V(D)J 서열은 서열번호 4328-4331 중 임의의 하나일 수 있다.
일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4313이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4328이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4314이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4329이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4315이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4330이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4316이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4331이다.
A*02:01_ GVYDGEEHSV(서열번호: 4271)에 대한 표적-특이적 TCR
일부 측면에서, HLA-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하는 TCR 또는 이들의 항원-결합 단편을 포함하는 ABP가 본 명세서에 제공되고, 여기서 HLA-펩타이드 표적의 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-펩타이드 표적의 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GVYDGEEHSV(서열번호: 4271)를 포함한다.
A*02:01_GVYDGEEHSV(서열번호: 4271)에 특이적인 TCR은 αCDR3 서열을 포함할 수 있다. αCDR3 서열은 서열번호 4282-4283 중 임의의 하나일 수 있다.
A*02:01_GVYDGEEHSV(서열번호: 4271)에 특이적인 TCR은 βCDR3 서열을 포함할 수 있다. βCDR3 서열은 서열번호 4296-4297 중 임의의 하나일 수 있다.
A*02:01_GVYDGEEHSV(서열번호: 4271)에 특이적인 TCR은 특정 αCDR3 서열 및 특정 βCDR3 서열을 포함할 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4282일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4296일 수 있다. αCDR3은 서열번호: 4283일 수 있고 βCDR3은 서열번호: 4297일 수 있다.
A*02:01_GVYDGEEHSV(서열번호: 4271)에 특이적인 TCR은 TRAV, TRAJ, TRBV, 선택적으로 TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열, 선택적으로 TRAC 서열 및 선택적으로 TRBC 서열을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV13-1, TRAJ11, TRBV6-3, 및 TRBJ2-1을 포함할 수 있다. 이러한 TCR은 TRAV14DV4, TRAJ54, TRBV4-3, TRBD1, 및 TRBJ2-4를 포함할 수 있다.
A*02:01_GVYDGEEHSV(서열번호: 4271)에 특이적인 TCR은 알파 VJ 서열을 포함할 수 있다. 알파 VJ 서열은 서열번호 4311-4312 중 임의의 하나일 수 있다.
A*02:01_GVYDGEEHSV(서열번호: 4271)에 특이적인 TCR은 베타 V(D)J 서열을 포함할 수 있다. 베타 V(D)J 서열은 서열번호 4326-4327 중 임의의 하나일 수 있다.
일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4311이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4326이다. 일부 실시형태에서, 알파 VJ 서열은 서열번호: 4312이고 베타 V(D)J 서열은 서열번호: 4327이다.
조작된 세포
세포 예컨대 항원 수용체를 함유하는, 예를 들어, 본 명세서에 기재된 항-HLA-펩타이드 ABP(예를 들어, CAR 또는 TCR)를 포함하는 세포외 도메인을 함유하는 세포가 또한 제공된다. 이러한 세포의 모집단, 및 이러한 세포를 함유하는 조성물이 또한 제공된다. 일부 실시형태에서, 조성물 또는 모집단은 이러한 세포가 풍부하고, 예컨대 여기서 HLA-펩타이드 ABP를 발현하는 세포는 T 세포 또는 CD8+ 또는 CD4+ 세포와 같은 특정 유형의 세포 또는 조성물 내 총 세포 중 적어도 1, 5, 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 또는 99 퍼센트 초과를 구성한다. 일부 실시형태에서, 조성물은 본 명세서에 개시된 항원 수용체를 함유하는 적어도 하나의 세포를 포함한다. 조성물 중에는 투여를 위한, 예컨대 적응 세포 요법을 위한 약제학적 조성물 및 제형이 있다. 대상체, 예를 들어, 환자에게 세포 및 조성물을 투여하기 위한 치료 방법이 또한 제공된다.
따라서 수용체, 예를 들어, TCR 또는 CAR을 포함하는 ABP를 발현하는 유전자적으로 조작된 세포가 또한 제공된다. 본 세포는 일반적으로 진핵 세포, 예컨대 포유동물 세포이고, 전형적으로 인간 세포이다. 일부 실시형태에서, 세포는 혈액, 골수, 림프, 또는 림프양 기관으로부터 유래되고, 면역계의 세포, 예컨대 림프구, 전형적으로 T 세포 및/또는 NK 세포를 포함한 선천적 또는 적응성 면역성, 예를 들어, 골수성 또는 림프양 세포의 세포이다. 다른 예시적인 세포는 유도 만능 줄기 세포(iPSC)를 포함한 줄기 세포, 예컨대 다분화능 및 만능 줄기 세포를 포함한다. 세포는 전형적으로 일차 세포, 예컨대 대상체로부터 직접적으로 단리된 것 및/또는 대상체로부터 단리된 것 및 냉동된 것이다. 일부 실시형태에서, 세포는 기능, 활성화 상태, 성숙, 분화에 대한 잠재성, 팽창, 재순환, 편재화, 및/또는 지속 용량, 항원-특이성, 항원 수용체의 유형, 특정 장기 또는 구획에서 존재, 마커 또는 사이토카인 분비 프로파일, 및/또는 분화의 정도에 의해 정의된 것들과 같은, T 세포 또는 다른 세포 유형의 하나 이상의 서브셋, 예컨대 전체의 T 세포 모집단, CD4+ 세포, CD8+ 세포, 및 이들의 부분모집단을 포함한다. 치료되어 지는 대상체와 관련하여, 세포는 동종이계 및/또는 자가일 수 있다. 방법 중에는 기성 방법을 포함한다. 일부 측면에서, 예컨대 기성 기술의 경우, 세포는 만능 및/또는 다분화능, 예컨대 줄기 세포, 예컨대 유도 만능 줄기 세포(iPSC)이다. 일부 실시형태에서, 본 방법은 대상체로부터 세포를 분리하는 것, 본 명세서에서 기재된 바와 같이 이들을 제조, 가공, 배양, 및/또는 조작하는 것, 및 동결보존 전 또는 후에 동일한 환자에게 이들을 재도입하는 것을 포함한다.
T 세포 및/또는 CD4+ 및/또는 CD8+ T 세포의 하위유형 및 부분모집단 중에는 고유 T(TN) 세포, 효과기 T 세포(TEFF), 메모리 T 세포 및 이들의 하위유형, 예컨대 줄기 세포 메모리 T(TSCM), 중심 메모리 T(TCM), 효과기 메모리 T(TEM), 또는 말단으로 분화된 효과기 메모리 T 세포, 종양-침윤하는 림프구(TIL), 미성숙한 T 세포, 성숙한 T 세포, 헬퍼 T 세포, 세포독성 T 세포, 점막-연관된 불변 T(MALT) 세포, 자연 발생 및 적응성 조절 T(Treg) 세포, 헬퍼 T 세포, 예컨대 TH1 세포, TH2 세포, TH3 세포, TH17 세포, TH9 세포, TH22 세포, 여포성 헬퍼 T 세포, 알파/베타 T 세포, 및 델타/감마 T 세포가 있다.
일부 실시형태에서, 세포는 자연 살해(NK) 세포이다. 일부 실시형태에서, 세포는 단핵구 또는 과립구, 예를 들어, 골수 세포, 대식세포, 중성구, 수지상 세포, 비만 세포, 호산구, 및/또는 호염기구이다.
세포는 유전자 변형되어 발현을 감소하거나 또는 내인성 TCR을 녹아웃할 수 있다. 그와 같은 변형은 문헌[Mol Ther Nucleic Acids. 2012 Dec; 1(12): e63; Blood. 2011 Aug 11;118(6):1495-503; Blood. 2012 Jun 14; 119(24): 5697-5705; Torikai, Hiroki et al "HLA and TCR Knockout by Zinc Finger Nucleases: Toward "off-the-Shelf" Allogeneic T-Cell Therapy for CD19+ Malignancies.." Blood 116.21 (2010): 3766; Blood. 2018 Jan 18;131(3):311-322. doi: 10.1182/blood-2017-05-787598]; 및 WO2016069283에 기재되어 있고, 이것은 전체적으로 참고로 포함된다.
세포는 유전자 변형되어 사이토카인 분비를 증진할 수 있다. 그와 같은 변형은 하기 문헌에 개시되어 있다: Hsu C, Hughes MS, Zheng Z, Bray RB, Rosenberg SA, Morgan RA. Primary human T lymphocytes engineered with a codon-optimized IL-15 gene resist cytokine withdrawal-induced apoptosis and persist long-term in the absence of exogenous cytokine. J Immunol. 2005;175:7226-34; Quintarelli C, Vera JF, Savoldo B, Giordano Attianese GM, Pule M, Foster AE, Co-expression of cytokine and suicide genes to enhance the activity and safety of tumor-specific cytotoxic T lymphocytes. Blood. 2007;110:2793-802; 및 Hsu C, Jones SA, Cohen CJ, Zheng Z, Kerstann K, Zhou J,Cytokine-independent growth and clonal expansion of a primary human CD8+ T-cell clone following retroviral transduction with the IL-15 gene. Blood. 2007;109:5168-77.
T 세포 상의 케모카인 수용체 및 종양-분비된 케모카인의 불일치는 종양 미세환경 안으로 T 세포의 최적이하 이동조절을 설명하는 것으로 밝혀졌다. 요법의 효능을 개선하기 위해, 세포는 유전자 변형되어 종양 미세 환경에서 케모카인의 인식을 증가할 수 있다. 이러한 변형의 예는 하기 문헌에 개시되어 있다: Moon, EKCarpenito, CSun, JWang, LCKapoor, VPredina, J Expression of a functional CCR2 receptor enhances tumor localization and tumor eradication by retargeted human T cells expressing a mesothelin-specific chimeric antibody receptor.Clin Cancer Res. 2011; 17: 4719-4730; 및 Craddock, JALu, ABear, APule, MBrenner, MKRooney, CM et al. Enhanced tumor trafficking of GD2 chimeric antigen receptor T cells by expression of the chemokine receptor CCR2b.J Immunother. 2010; 33: 780-788.
세포는 유전자 변형되어 공동자극/향상 수용체, 예컨대 CD28 및 41BB의 발현을 향상시킬 수 있다.
T 세포 요법의 역효과는 사이토카인 방출 증후군 및 장기적인 B-세포 고갈을 포함할 수 있다. 수령체 세포 내 자살/안전성 스위치의 도입은 세포 기반 요법의 안전성 프로파일을 개선할 수 있다. 따라서, 세포는 유전자 변형되어 자살/안전성 스위치를 포함할 수 있다. 자살/안전성 스위치는 유전자가 그 안에서 발현되고 세포가 제제와 접촉하거나 또는 여기에 노출될 때 세포가 죽게 하는 세포에 의해, 제제, 예를 들어, 약물에 대한 민감성을 부여하는 유전자일 수 있다. 예시적인 자살/안전성 스위치는 문헌[Protein Cell. 2017 Aug; 8(8): 573-589]에 기재되어 있다. 자살/안전성 스위치는 HSV-TK일 수 있다. 자살/안전성 스위치는 시토신 다미나제, 퓨린 뉴클레오사이드 포스포릴라제, 또는 니트로리덕타제일 수 있다. 자살/안전성 스위치는 미국 특허 출원 공개 번호 US20170166877A1에 기재된 RapaCIDeTM일 수 있다. 자살/안전성 스위치 시스템은 문헌[Haematologica. 2009 Sep; 94(9): 1316-1320] 기재된 CD20/리툭시맙일 수 있다. 이들 참고문헌은 전체적으로 참고로 포함된다.
TCR 또는 CAR은 헤테로이량체화 소분자의 존재에서만 어셈블링되는 분할 수용체로 수령체 세포 안으로 도입될 수 있다. 그와 같은 시스템은 문헌[Science. 2015 Oct 16; 350(6258): aab4077], 및 미국 특허 번호 9,587,020에 기재되어 있고, 이것은 이로써 참고로 포함된다.
일부 실시형태에서, 세포는 하나 이상의 핵산, 예를 들어, 본 명세서에 개시된 TCR 또는 CAR을 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 포함하며, 여기서 상기 폴리뉴클레오타이드는 유전적 조작을 통해 도입되고, 그것에 의해 본 명세서에서 개시된 바와 같이 재조합 또는 유전자적으로 조작된 TCR 또는 CAR를 발현한다. 일부 실시형태에서, 핵산은 이종성이고, 즉, 세포 또는 세포로부터 수득된 샘플, 예컨대 또 다른 유기체 또는 세포로부터 수득된 것에 정상적으로 제시되지 않아, 예를 들어, 조작되어 지는 세포 및/또는 이러한 세포가 유래되는 유기체에서 통상적으로 발견되지 않는다. 일부 실시형태에서, 핵산은 자연 발생이 아니고, 예컨대 핵산은 다수의 상이한 세포 유형으로부터 다양한 도메인을 인코딩하는 핵산의 키메라 조합을 포함하는 것을 포함하여, 자연에서 발견되지 않는다.
핵산은 코돈-최적화된 뉴클레오타이드 서열을 포함할 수 있다. 특정 이론 또는 기전에 구속되지 않으면서, 뉴클레오타이드 서열의 코돈 최적화는 mRNA 전사체의 번역 효율을 증가시키는 것으로 여겨진다. 뉴클레오타이드 서열의 코돈 최적화는 동일한 아미노산을 인코딩하는 또 다른 코돈으로 고유 코돈을 치환하는 것을 포함할 수 있지만, 세포 내에서 보다 쉽게 이용가능한 tRNA에 의해 번역될 수 있고, 따라서 번역 효율을 증가시킨다. 뉴클레오타이드 서열의 최적화는 또한 번역을 방해할 수 있는 이차 mRNA 구조를 감소시킬 수 있고, 따라서 번역 효율을 증가시킨다.
작제물 또는 벡터가 TCR 또는 CAR을 수령체 세포 안으로 도입하기 위해 사용될 수 있다. 예시적인 작제물은 본 명세서에 기재되어 있다. TCR 또는 CAR의 알파 및 베타 사슬을 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드는 단일 작제물 또는 별도의 작제물에 있을 수 있다. 알파 및 베타 사슬을 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드는 프로모터, 예를 들어, 이종성 프로모터에 작동가능하게 연결될 수 있다. 이종성 프로모터는 강한 프로모터, 예를 들어, EF1알파, CMV, PGK1, Ubc, 베타 액틴, CAG 프로모터, 및 기타 동종의 것일 수 있다. 이종성 프로모터는 프로모터일 수 있다. 이종성 프로모터는 유도성 프로모터일 수 있다. 예시적인 유도성 프로모터는, 비제한적으로 TRE, NFAT, GAL4, LAC, 및 기타 동종의 것을 포함한다. 다른 예시적인 유도성 발현 시스템은 미국 특허 번호 5,514,578; 6,245,531; 7,091,038 및 유럽 특허 번호 0517805에 기재되어 있고, 이것은 전체적으로 참고로 포함된다.
수령체 세포 안으로 TCR 또는 CAR을 도입하기 위한 작제물은 또한 신호 펩타이드(신호 펩타이드 요소)를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 포함할 수 있다. 신호 펩타이드는 도입된 TCR 또는 CAR의 표면 이동조절을 촉진할 수 있다. 예시적인 신호 펩타이드는, 비제한적으로 CD8 신호 펩타이드, 면역글로불린 신호 펩타이드를 포함하며, 여기서 특정 예는 GM-CSF 및 IgG 카파를 포함한다. 이러한 신호 펩타이드는 문헌[Trends Biochem Sci. 2006 Oct;31(10):563-71. Epub 2006 Aug 21; 및 An, et al. "Construction of a New Anti-CD19 Chimeric Antigen Receptor and the Anti-Leukemia Function Study of the Transduced T Cells." Oncotarget 7.9 (2016): 10638-10649. PMC. Web. 16 Aug. 2018]에 개시되어 있고; 이것은 이로써 참고로 포함된다.
일부 경우, 예를 들어, 알파 및 베타 사슬이 단일 작제물 또는 열린 해독틀로부터 발현되는 사례, 또는 마커 유전자가 작제물에 포함된 사례에서, 작제물은 리보솜 스킵 서열을 포함할 수 있다. 리보솜 스킵 서열은 2A 펩타이드, 예를 들어, P2A 또는 T2A 펩타이드일 수 있다. 예시적인 P2A 및 T2A 펩타이드는, 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된, 문헌[Scientific Reports volume 7, Article number: 2193(2017)]에 기재되어 있다. 일부 경우에, FURIN/PACE 절단 부위는 2A 요소의 업스트림으로 도입된다. FURIN/PACE 절단 부위는, 예를 들어, http://www.nuolan.net/substrates.html에 기재되어 있다. 절단 펩타이드는 또한 인자 Xa 절단 부위일 수 있다. 알파 및 베타 사슬이 단일 작제물 또는 열린 해독틀로부터 발현되는 사례에서, 작제물은 내부 리보솜 유입 부위(IRES)를 포함할 수 있다.
작제물은 하나 이상의 마커 유전자를 추가로 포함할 수 있다. 예시적인 마커 유전자는, 비제한적으로 GFP, 루시퍼라제, HA, lacZ를 포함한다. 마커는 선별 마커, 예컨대 당해 분야의 숙련가에게 알려진 바와 같은, 항생제 내성 마커, 중금속 저항 마커, 또는 살생물제 저항성 마커일 수 있다. 마커는 영양요구성 숙주에 사용하기 위한 상보성 마커일 수 있다. 예시적인 상보성 마커 및 영양요구성 호스트는 문헌[Gene. 2001 Jan 24;263(1-2):159-69]에 기재되어 있다. 그와 같은 마커는 IRES, 틀이동 서열, 2A 펩타이드 링커, TCR 또는 CAR과 융합을 통해 발현될 수 있거나 또는 별개의 프로모터로부터 별도로 발현될 수 있다.
수령체 세포 안으로 TCR 또는 CAR을 도입하기 위한 예시적인 벡터 또는 시스템은, 비제한적으로 아데노-연관된 바이러스, 아데노바이러스, 아데노바이러스 + 변형된 백시니아, 안카라 바이러스(MVA), 아데노바이러스 + 레트로바이러스, 아데노바이러스 + 센다이 바이러스, 아데노바이러스 + 백시니아 바이러스, 알파바이러스(VEE) 레플리콘 백신, 안티센스 올리고뉴클레오타이드, 비피도박테리움 론구움, CRISPR-Cas9, E. 콜라이, 플라비바이러스, 유전자 건, 헤르페스바이러스, 단순 포진 바이러스, 락토코쿠스 락티스, 전기천공, 렌티바이러스, 리포펙션, 리스테리아 모노사이토게네스, 홍역 바이러스, 변형된 백시니아 안카라 바이러스(MVA), mRNA 전기천공, 네이키드/플라스미드 DNA, 네이키드/플라스미드 DNA + 아데노바이러스, 네이키드/플라스미드 DNA + 변형된 백시니아 안카라 바이러스(MVA), 네이키드/플라스미드 DNA + RNA 전이, 네이키드/플라스미드 DNA + 백시니아 바이러스, 네이키드/플라스미드 DNA + 소포성 구내염 바이러스, 뉴캐슬병바이러스, 비-바이러스, PiggyBacTM(PB) 트랜스포존, 나노입자-계 시스템, 폴리오바이러스, 폭스바이러스, 폭스바이러스 + 백시니아 바이러스, 레트로바이러스, RNA 전이, RNA 전이 + 네이키드/플라스미드 DNA, RNA 바이러스, 사카로마이세스 세레비지애, 살모넬라 타이피뮤리움, 셈리키 포레스트 바이러스, 센다이 바이러스, 시겔라 다이센테리아에, 유인원 바이러스, siRNA, 슬리핑 뷰티 트랜스포존, 스트렙토코쿠스 뮤탄스, 백시니아 바이러스, 베네주엘라 말 뇌염 바이러스 레플리콘, 소포성 구내염 바이러스, 및 비브리오 콜레라를 포함한다.
바람직한 실시형태에서, TCR 또는 CAR은 아데노 연관된 바이러스(AAV), 아데노바이러스, CRISPR-CAS9, 헤르페스바이러스, 렌티바이러스, 리포펙션, mRNA 전기천공, PiggyBacTM(PB) 트랜스포존, 레트로바이러스, RNA 전이, 또는 슬리핑 뷰티 트랜스포존을 통해 수령체 세포 안으로 도입된다.
일부 실시형태에서, 수령체 세포 안으로 TCR 또는 CAR을 도입하기 위한 벡터는 바이러스 벡터이다. 예시적인 바이러스 벡터는 아데노바이러스 벡터, 아데노-연관된 바이러스(AAV) 벡터, 렌티바이러스 벡터, 헤르페스 바이러스 벡터, 레트로바이러스 벡터, 및 기타 동종의 것을 포함한다. 그와 같은 벡터는 본 명세서에 기재되어 있다.
수령체 세포 안으로 TCR 또는 CAR을 도입하기 위한 TCR 작제물의 예시적인 실시형태는 도 2에 도시되어 있다. 일부 실시형태에서, TCR 작제물은 5'-3' 방향으로, 하기 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함한다: 프로모터 서열, 신호 펩타이드 서열, TCR β 가변성(TCRβv) 서열, TCR β 불변((TCRβc) 서열, 절단 펩타이드(예를 들어, P2A), 신호 펩타이드 서열, TCR α 가변성(TCRαv) 서열, 및 TCR α 불변(TCRαc) 서열. 일부 실시형태에서, 작제물의 TCRβc 및 TCRαc 서열은 본 명세서에서 기재된 바와 같이 하나 이상의 쥣과 영역, 예를 들어, 전체 쥣과 불변 서열 또는 인간 -> 쥣과 아미노산 교환을 포함한다. 일부 실시형태에서, 작제물은 TCRαc 서열의 3', 절단 펩타이드 서열(예를 들어, T2A) 이어서 리포터 유전자를 추가로 포함한다. 일 실시형태에서, 작제물은 5'-3' 방향으로, 하기 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함한다: 프로모터 서열, 신호 펩타이드 서열, TCR β 가변성(TCRβv) 서열, 하나 이상의 쥣과 영역을 함유하는 TCR β 불변((TCRβc) 서열, 절단 펩타이드(예를 들어, P2A), 신호 펩타이드 서열, TCR α 가변성(TCRαv) 서열, 및 하나 이상의 쥣과 영역, 절단 펩타이드(예를 들어, T2A), 및 a 리포터 유전자를 함유하는 TCR α 불변(TCRαc) 서열.
도 3은 요법 전개를 위해 발현 시스템 안으로 TCR을 클로닝하기 위한 예시적인 작제물 백본 서열을 묘사한다.
도 4는 요법 전개를 위해 발현 시스템 안으로 확인된 A*0201_ LLASSILCA-특이적 TCR을 클로닝하기 위한 예시적인 작제물 서열을 묘사한다.
도 5는 요법 전개를 위해 발현 시스템 안으로 확인된 A*0101_ EVDPIGHLY-특이적 TCR을 클로닝하기 위한 예시적인 작제물 서열을 묘사한다.
뉴클레오타이드 , 벡터, 숙주세포 , 및 관련된 방법
HLA-펩타이드 ABP를 인코딩하는 단리된 핵산, 핵산을 포함하는 벡터 및 벡터 및 핵산을 포함하는 숙주세포뿐만 아니라 ABP의 생산을 위한 재조합 기술이 또한 제공된다.
핵산은 재조합일 수 있다. 재조합 핵산은 천연 또는 합성 핵산 분절을 살아있는 세포, 또는 이들의 복제 생성물에서 복제할 수 있는 핵산 분자에 결합시킴에 의해 살아있는 세포 외부에서 구축될 수 있다. 본 명세서의 목적을 위해, 복제는 시험관내 복제 또는 생체내 복제일 수 있다.
ABP의 재조합 생산을 위해, 이것을 인코딩하는 핵산(들)이 단리되고 추가의 클로닝(즉, DNA의 증폭) 또는 발현을 위해 복제가능 벡터 안으로 삽입될 수 있다. 일부 측면에서, 핵산은, 예를 들어, 전체적으로 참고로 포함된 미국 특허 번호 5,204,244에 기재된 바와 같이, 상동성 재조합에 의해 생산될 수 있다.
많은 상이한 벡터가 당해 기술에 공지되어 있다. 벡터 성분은, 예를 들어, 전체적으로 참고로 포함된, 미국 특허 번호 5,534,615에 기재된 바와 같이, 일반적으로 하기 중 하나 이상을 포함한다: 신호 서열, 복제의 기원, 하나 이상의 마커 유전자, 향상제 요소, 프로모터, 및 전사 종결 서열.
ABP, 예를 들어, TCR, CAR, 항체, 또는 이의 항원 결합 단편을 발현하기에 적합한 예시적인 벡터 또는 작제물은, 예를 들어, pUC 시리즈(Fermentas Life Sciences), pBluescript 시리즈(Stratagene, 캘리포니아주 라호야 소재), pET 시리즈(Novagen, 위스콘신주 메디슨 소재), pGEX 시리즈(Pharmacia Biotech, 스웨덴 웁살라 소재), 및 pEX 시리즈(Clontech, 캘리포니아주 팔로알토 소재)를 포함한다. 박테리오파아지 벡터, 예컨대 AGTlO, AGTl 1, AZapII(Stratagene), AEMBL4, 및 ANMl 149가 또한 본 명세서에 개시된 ABP를 발현하는데 적합하다.
적합한 숙주세포의 예시가 아래에 제공된다. 이들 숙주세포는 제한되는 것으로 의도되지 않고, 임의의 적합한 숙주세포가 본 명세서에 제공된 ABP를 생산하기 위해 사용될 수 있다.
적합한 숙주세포는 임의의 원핵(예를 들어, 박테리아), 하등 진핵(예를 들어, 효모), 또는 고등 진핵(예를 들어, 포유동물) 세포를 포함한다. 적합한 원핵생물은 진정박테리아, 예컨대 그램-음성 또는 그램-양성 유기체, 예를 들어, 엔테로박테리아세아에 예컨대 에스케리치아(E. 콜라이), 엔테로박터, 어위니아, 클렙시엘라, 프로테우스, 살모넬라(S. 타이피뮤리움), 세라티아(S. 마르체칸스), 시겔라, 바실러스(B. 서브틸리스 및 B. 리케니포르미스), 슈도모나스(P. 에어루기노사), 및 스트렙토마이세스를 포함한다. 하나의 유용한 E. 콜라이 클로닝 숙주는 E. 콜라이 294이지만, 다른 균주 예컨대 E. 콜라이 B, E. 콜라이 X1776, 및 E. 콜라이 W3110이 또한 적합하다.
원핵생물에 부가하여, 진핵 미생물 예컨대 사상균 또는 효모가 또한 HLA-펩타이드 ABP-인코딩 벡터에 대한 적합한 클로닝 또는 발현 호스트이다. 사카로마이세스 세레비지애, 또는 일반 베이커 효모가 통상적으로 사용된 하등 진핵생물 숙주 미생물이다. 그러나, 수많은 다른 속, 종, 및 균주가 이용가능하고 유용하며, 예컨대 쉬조사카로마이세스 폼베, 클루이베로마이세스(K. 락티스, K. 프라길리스, K. 불가리쿠스 K. 위케라밀, K. 왈티이, K. 드로소필라룸, K. 써모톨레란스, 및 K. 막시아누스), 야로위아, 피치아 패스토리스, 칸디다(C. 알비칸스), 트리코데르마 레에시아, 뉴로스포라 크라싸, 쉬완니오마이세스(S. 옥시덴탈리스), 및 사상균 예컨대, 예를 들어 펜니실리움, 톨리포클라디움, 및 아스페르길루스(A. 니둘란스 및 A. 니제르)가 있다.
유용한 포유동물 숙주세포는 COS-7 세포, HEK293 세포; 어린 햄스터 신장(BHK) 세포; 차이니즈 햄스터 난소(CHO); 마우스 세르톨리 세포; 아프리카 녹색 원숭이 신장 세포(VERO-76), 및 기타 동종의 것을 포함한다.
HLA-펩타이드 ABP를 생산하기 위해 사용된 숙주세포는 다양한 배지에서 배양될 수 있다. 상업적으로 입수가능한 배지 예컨대, 예를 들어, Ham's F10, 최소 필수 배지(MEM), RPMI-1640, 및 둘베코 변형 이글 배지(DMEM)가 숙주세포를 배양하기에 적합하다. 또한, 문헌[Ham et al., Meth. Enz., 1979, 58:44; Barnes et al., Anal. Biochem., 1980, 102:255]; 및 미국 특허 번호 4,767,704, 4,657,866, 4,927,762, 4,560,655, 및 5,122,469; 또는 WO 90/03430 및 WO 87/00195에 기재된 임의의 배지가 사용될 수 있다.
각각의 전술한 참고문헌은 전체적으로 참고로 포함된다. 임의의 이들 배지에는 필요에 따라 호르몬 및/또는 다른 성장 인자(예컨대 인슐린, 트랜스페린, 또는 표피 성장 인자), 염(예컨대 염화나트륨, 칼슘, 마그네슘, 및 포스페이트), 완충액(예컨대 HEPES), 뉴클레오타이드(예컨대 아데노신 및 티미딘), 항생제, 미량 원소(마이크로몰 범위에서의 최종 농도로 일반적으로 존재하는 무기 화합물로 정의됨), 및 글루코스 또는 동등한 에너지 원이 보충될 수 있다. 임의의 다른 필요한 보충물이 또한 당해 분야의 숙련가에게 알려진 적절한 농도에서 포함될 수 있다.
배양 조건, 예컨대 온도, pH, 및 동종의 것은 발현을 위해 선택된 숙주세포에 대해 이전에 사용된 것들이고, 당업자에게 명백할 것이다.
재조합 기술이 사용될 때, ABP는 세포내에서 주변세포질의 공간으로 생산될 수 있거나, 또는 배지 안으로 직접적으로 분비될 수 있다. ABP가 세포내에서 생산된 경우, 제1 단계로서, 미립자 잔해인, 숙주세포 또는 용해된 단편이, 예를 들어, 원심분리 또는 한외여과에 의해 제거된다. 예를 들어, Carter 등(Bio/ Technology, 1992, 10:163-167, 전체적으로 참고로 포함됨)은 E. 콜라이의 주변세포질의 공간으로 분비된 ABP를 단리하는 절차를 기술한다. 간단히, 세포 페이스트는 약 30분에 걸쳐 아세트산나트륨(pH 3.5), EDTA, 및 페닐메틸설포닐플루오라이드(PMSF)의 존재에서 해동된다.
세포 잔해는 원심분리에 의해 제거될 수 있다. 일부 실시형태에서, ABP는 무세포 시스템에서 생산된다. 일부 측면에서, 무세포 시스템은, 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Yin et al., mAbs, 2012, 4:217-225]에 기재된 바와 같은 시험관내 전사 및 번역 시스템이다. 일부 측면에서, 무세포 시스템은 진핵 세포 또는 원핵 세포로부터 무세포 추출을 이용한다. 일부 측면에서, 원핵 세포는 E. 콜라이이다. ABP의 무세포 발현은, 예를 들어, ABP가 불용성 응집체로서 세포 안에 축적되는 경우, 또는 주변세포질 발현으로부터의 수율이 낮은 경우 유용할 수 있다.
ABP가 배지 안으로 분비되는 경우, 이러한 발현 시스템으로부터의 상청액은 일반적으로 먼저 상업적으로 입수가능한 단백질 농축 필터, 예를 들어, Amicon® 또는 Millipore® Pellcon® 한외여과 단위를 사용하여 농축된다. 프로테아제 억제제 예컨대 PMSF가 단백질분해를 억제하기 위해 임의의 전술한 단계에 포함될 수 있고 항생제가 우발적인 오염물질의 성장을 예방하기 위해 포함될 수 있다.
세포로부터 제조된 ABP 조성물은, 예를 들어, 하이드록실인회석 크로마토그래피, 겔 전기영동, 투석, 및 친화성 크로마토그래피를 사용하여 정제될 수 있고, 친화성 크로마토그래피가 특히 유용한 정제 기술이다. 친화도 리간드로서 단백질 A의 적합성은 ABP에 존재하는 임의의 면역글로불린 Fc 도메인의 종 및 아이소타입에 좌우된다. 단백질 A는 인간 γ1, γ2, 또는 γ4 중쇄를 포함하는 ABP를 정제하기 위해 사용될 수 있다(Lindmark et al., J. Immunol. Meth., 1983, 62:1-13, 전체적으로 참고로 포함됨). 단백질 G는 모든 마우스 아이소타입 및 인간 γ3에 대해 유용하다(Guss et al., EMBO J., 1986, 5:1567-1575, 전체적으로 참고로 포함됨).
친화도 리간드가 부착되는 매트릭스는 가장 흔히 아가로스이지만, 다른 매트릭스가 이용가능하다. 기계적으로 안정한 매트릭스 예컨대 제어된 기공 유리 또는 폴리(스티렌디비닐)벤젠은 아가로스로 달성될 수 있는 것보다 더 빠른 유량 및 더 짧은 처리 시간을 허용한다. ABP가 CH3 도메인을 포함하는 경우, BakerBond ABX® 수지가 정제에 유용하다.
단백질 정제를 위한 다른 기술, 예컨대 이온교환 칼럼 상 분별화, 에탄올 침전, 역상 HPLC, 실리카 상 크로마토그래피, 헤파린 세파로스® 상 크로마토그래피, 크로마토포커싱, SDS-PAGE, 및 황산암모늄 침전이 또한 이용가능하고, 당해 분야의 숙련가에 의해 적용될 수 있다.
임의의 예비 정제 단계(들)에 이어, 관심 있는 ABP 및 오염물질을 포함하는 혼합물은, 일반적으로 낮은 염 농도(예를 들어, 약 0 내지 약 0.25 M 염)에서 수행된, 약 2.5 내지 약 4.5 사이의 pH에서 용출 완충액을 사용하여 낮은 pH 소수성 상호작용 크로마토그래피를 받을 수 있다.
HLA - 펩타이드 ABP를 제작하는 방법
HLA - 펩타이드 항원 준비
본 명세서에 제공된 ABP의 단리 또는 창출을 위해 사용된 HLA-펩타이드 항원은 온전한 HLA-펩타이드 또는 HLA-펩타이드의 단편일 수 있다. HLA-펩타이드 항원, 예를 들어, 단리된 단백질 또는 세포의 표면 상에 발현된 단백질의 형태일 수 있다.
일부 실시형태에서, HLA-펩타이드 항원은 HLA-펩타이드의 비-자연 발생 변이체, 예컨대 자연에서 발생하지 않는 아미노산 서열 또는 번역후 변형을 갖는 HLA-펩타이드 단백질이다.
일부 실시형태에서, HLA-펩타이드 항원은, 예를 들어, 세포내 또는 막-스패닝 서열, 또는 신호 서열의 제거에 의해 절단된다. 일부 실시형태에서, HLA-펩타이드 항원은 그것의 C-말단에서 인간 IgG1 Fc 도메인 또는 폴리히스티딘 태그에 융합된다.
ABP를 확인하는 방법
HLA-펩타이드에 결합하는 ABP는 당해 분야에 알려진 임의의 방법, 예를 들어, 파아지 디스플레이 또는 대상체의 면역화를 사용하여 확인될 수 있다.
항원 결합 단백질을 확인하는 하나의 방법은 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적을 제공하는 단계; 및 적어도 하나의 표적을 항원 결합 단백질과 결합하고, 그것에 의해 항원 결합 단백질을 확인하는 단계를 포함한다. 항원 결합 단백질은 복수의 뚜렷한 항원 결합 단백질을 포함하는 라이브러리에 존재할 수 있다.
일부 실시형태에서, 라이브러리는 파아지 디스플레이 라이브러리이다. 파아지 디스플레이 라이브러리는 HLA-펩타이드 표적의 HLA에 비-특이적으로 결합하는 항원 결합 단백질이 실질적으로 없도록 개발될 수 있다. 항원 결합 단백질은 복수의 뚜렷한 항원 결합 단백질을 포함하는 효모 디스플레이 라이브러리에 존재할 수 있다. 효모 디스플레이 라이브러리는 HLA-펩타이드 표적의 HLA에 비-특이적으로 결합하는 항원 결합 단백질이 실질적으로 없도록 개발될 수 있다.
일부 실시형태에서, 라이브러리는 효모 디스플레이 라이브러리이다.
일부 실시형태에서, 라이브러리는 TCR 디스플레이 라이브러리이다. 예시적인 TCR 디스플레이 라이브러리 및 이러한 TCR 디스플레이 라이브러리를 사용하는 방법은 WO 98/39482; WO 01/62908; WO 2004/044004; WO2005116646, WO2014018863, WO2015136072, WO2017046198; 및 문헌[Helmut et al, (2000) PNAS 97(26) 14578-14583]에 기재되어 있고, 이것은 전체적으로 본 명세서에 참고로 통합된다.
일부 측면에서, 결합 단계는 1회 초과, 선택적으로 적어도 3회, 예를 들어, 적어도 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 또는 10x 수행된다.
부가하여, 본 방법은 또한 항원 결합 단백질이 선택적으로 HLA-펩타이드 표적을 결합하는지 여부를 결정하기 위해 HLA-펩타이드 표적과 구별되는 하나 이상의 펩타이드-HLA 복합체와 항원 결합 단백질을 접촉시키는 단계를 포함할 수 있다.
항원 결합 단백질을 확인하는 또 다른 방법은 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적을 획득하는 단계; HLA-펩타이드 표적을 대상체(예를 들어, 마우스, 토끼 또는 라마)에게, 선택적으로 아쥬반트와 조합하여 투여하는 단계; 및 대상체로부터 항원 결합 단백질을 단리하는 단계를 포함할 수 있다. 항원 결합 단백질을 단리하는 단계는 항원 결합 단백질을 확인하기 위해 대상체의 혈청을 스크리닝하는 단계를 포함할 수 있다. 본 방법은 또한, 예를 들어, 항원 결합 단백질이 HLA-펩타이드 표적에 선택적으로 결합하는지 여부를 결정하기 위해 HLA-펩타이드 표적과 구별되는 하나 이상의 펩타이드-HLA 복합체와 항원 결합 단백질을 접촉시키는 단계를 포함할 수 있다. 확인되는 항원 결합 단백질은 인간화될 수 있다.
일부 측면에서, 항원 결합 단백질을 단리하는 단계는 항원 결합 단백질을 발현하는 대상체로부터 B 세포를 단리하는 단계를 포함한다. B 세포는 하이브리도마를 생성하기 위해 사용될 수 있다. B 세포는 또한 그것의 CDR 중 하나 이상을 클로닝하기 위해 사용될 수 있다. B 세포는 또한, 예를 들어, EBV 전환을 사용함에 의해 불멸화될 수 있다. 항원 결합 단백질을 인코딩하는 서열은 불멸화된 B 세포로부터 클로닝될 수 있거나 또는 면역화된 대상체로부터 단리된 B 세포로부터 직접적으로 클로닝될 수 있다. B 세포의 항원 결합 단백질을 포함하는 라이브러리가 또한 창작될 수 있고, 선택적으로 여기서 라이브러리는 파아지 디스플레이 또는 효모 디스플레이이다.
항원 결합 단백질을 확인하는 또 다른 방법은 항원 결합 단백질을 포함하는 세포를 획득하는 단계; 상기 세포를 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적을 포함하는 HLA-다량체(예를 들어, 사량체)와 접촉시키는 단계; 및 HLA-다량체와 항원 결합 단백질 사이의 결합을 통해 항원 결합 단백질을 확인하는 단계를 포함할 수 있다.
본 세포는, 예를 들어, T 세포, 선택적으로 CTL, 또는 예를 들어 NK 세포일 수 있다. 본 방법은 선택적으로 유세포측정, 자기 분리, 또는 단일 세포 분리를 사용하여 세포를 단리하는 단계를 추가로 포함할 수 있다. 본 방법은 항원 결합 단백질을 서열분석하는 단계를 추가로 포함할 수 있다.
항원 결합 단백질을 확인하는 또 다른 방법은 항원 결합 단백질을 포함하는 하나 이상의 세포를 획득하는 단계; 상기 하나 이상의 세포를 적어도 하나의 항원 제시 세포(APC) 상에 제시된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적으로 활성화시키는 단계; 및 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적과 상호작용에 의해 활성화된 하나 이상의 세포의 선택을 통해 항원 결합 단백질을 확인하는 단계를 포함할 수 있다.
본 세포는, 예를 들어, T 세포, 선택적으로 CTL, 또는 예를 들어 NK 세포일 수 있다. 본 방법은 선택적으로 유세포측정, 자기 분리, 또는 단일 세포 분리를 사용하여 세포를 단리하는 단계를 추가로 포함할 수 있다. 본 방법은 항원 결합 단백질을 서열분석하는 단계를 추가로 포함할 수 있다.
단클론성 ABP를 제작하는 방법
단클론성 ABP는, 예를 들어, 먼저 Kohler et al., Nature, 1975, 256:495-497(전체적으로 참고로 포함됨)에 기재된 하이브리도마 방법, 및/또는 재조합 DNA 방법(예를 들어, 미국 특허 번호 4,816,567 참고, 전체적으로 참고로 포함됨)을 사용하여 수득될 수 있다. 단클론성 ABP는 또한, 예를 들어, 파아지 또는 효모-계 라이브러리를 사용하여 수득될 수 있다. 하기 참고: 예를 들어, 미국 특허 번호 8,258,082 및 8,691,730, 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다.
하이브리도마 방법에서, 마우스 또는 다른 적절한 숙주 동물은 면역화를 위해 사용된 단백질에 특이적으로 결합하는 ABP를 생산하거나 생산할 수 있는 림프구를 유도하도록 면역화된다. 대안적으로, 림프구는 시험관내 면역화될 수 있다. 림프구는 그런 다음 적합한 융합 제제, 예컨대 폴리에틸렌 글리콜을 사용하여 골수종 세포와 융합되어, 하이브리도마 세포를 형성한다. 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Goding J.W., Monoclonal ABPs: Principles and Practice 3rd ed. (1986) Academic Press, San Diego, CA]를 참조한다.
하이브리도마 세포는 비융합된, 친계 골수종 세포의 성장 또는 생존을 억제하는 하나 이상의 물질을 함유하는 적합한 배양 배지에 씨딩되고 성장된다. 예를 들어, 친계 골수종 세포가 효소 하이포잔틴 구아닌 포스포리보실 전달효소(HGPRT 또는 HPRT)를 결여하는 경우, 하이브리도마에 대한 배양 배지는 전형적으로 하이포잔틴, 아미노프테린, 및 티미딘(HAT 배지)을 포함할 것이며, 이 물질은 HGPRT-결핍된 세포의 성장을 방지한다.
유용한 골수종 세포는 효율적으로 융합하고, 선택된 ABP-생산 세포에 의해 ABP의 안정한 고-수준 생산을 지지하고, 배지 조건, 예컨대 HAT 배지의 존재 또는 부재에 민감한 것들이다. 이들 중에서, 바람직한 골수종 세포주는 쥣과 골수종주, 예컨대 (캘리포니아주 샌디에고 소재의 Salk Institute Cell Distribution Center로부터 이용가능한) MOP-21 및 MC-11 마우스 종양, 및 (메릴랜드주 록빌 소재의 American Type Culture Collection으로부터 이용가능한) SP-2 또는 X63-Ag8-653 세포로부터 유래된 것들이다. 인간 단클론성 ABP의 생산을 위한 인간 골수종 및 마우스-인간 헤테로골수종 세포주가 또한 기재되어 있다. 예를 들어, 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Kozbor, J. Immunol., 1984, 133:3001]을 참조한다.
원하는 특이성, 친화도, 및/또는 생물학적 활성의 ABP를 생산하는 하이브리도마 세포의 확인 후, 선택된 클론은 희석 절차를 제한함에 의해 서브클로닝되고 표준 방법에 의해 성장될 수 있다. 문헌[Goding(상동)]을 참조한다. 이러한 목적을 위한 적합한 배양 배지는, 예를 들어, D-MEM 또는 RPMI-1640 배지를 포함한다. 또한, 하이브리도마 세포는 동물에서 복수 종양으로 생체내에서 성장될 수 있다.
단클론성 ABP를 인코딩하는 DNA는 종래의 절차를 사용하여 (예를 들어, 단클론성 ABP의 중쇄 및 경쇄를 인코딩하는 유전자에 구체적으로 결합할 수 있는 올리고뉴클레오타이드 프로브를 사용함에 의해) 쉽게 단리되고 서열분석될 수 있다. 따라서, 하이브리도마 세포는 원하는 특성을 갖는 ABP를 인코딩하는 DNA의 유용한 원천으로 작용할 수 있다. 일단 단리되면, DNA는 발현 벡터 안으로 배치될 수 있고, 그런 다음 숙주세포 예컨대 박테리아(예를 들어, E. 콜라이), 효모(예를 들어, 사카로마이세스 또는 피치아 sp.), COS 세포, 차이니즈 햄스터 난소(CHO) 세포, 또는 달리는 ABP를 생산하지 않는 골수종 세포 안으로 형질감염되어, 단클론성 ABP를 생산한다.
키메라 ABP를 제작하는 방법
키메라 ABP를 제작하는 예시적 방법이, 예를 들어, 미국 특허 번호 4,816,567; 및 문헌[Morrison et al., Proc . Natl . Acad . Sci . USA, 1984, 81:6851-6855]에 기재되어 있고; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다. 일부 실시형태에서, 키메라 ABP는 비-인간 가변 영역(예를 들어, 마우스, 랫트, 햄스터, 토끼, 또는 비-인간 영장류, 예컨대 원숭이로부터 유래된 가변 영역)을 인간 불변 영역과 조합하는 재조합 기술을 사용하여 제작된다.
인간화된 ABP를 제작하는 방법
인간화된 ABP는 비-인간 단클론성 ABP의 구조 부분의 대부분, 또는 모두를 상응하는 인간 ABP 서열로 대체함에 의해 생성될 수 있다. 결과적으로, 단지 항원-특이적 가변성, 또는 CDR이 비-인간 서열로 구성된 하이브리드 분자가 생성된다. 인간화된 ABP를 획득하기 위한 방법은, 예를 들어, 문헌[Winter and Milstein, Nature, 1991, 349:293-299; Rader et al., Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1998, 95:8910-8915; Steinberger et al., J. Biol. Chem., 2000, 275:36073-36078; Queen et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1989, 86:10029-10033]; 및 미국 특허 번호 5,585,089, 5,693,761, 5,693,762, 및 6,180,370에 기재된 것들을 포함하고; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다.
인간 ABP를 제작하는 방법
인간 ABP는 당업계에서 알려진 다양한 기술, 예를 들어 형질전환 동물(예를 들어, 인간화된 마우스)을 사용함에 의해 생성될 수 있다. 하기 참고; 예를 들어, 문헌[Jakobovits et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1993, 90:2551; Jakobovits et al., Nature, 1993, 362:255-258; Bruggermann et al., Year in Immuno., 1993, 7:33]; 및 미국 특허 번호 5,591,669, 5,589,369 및 5,545,807; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다. 인간 ABP는 또한 파아지-디스플레이 라이브러리로부터 유래될 수 있다(하기 참고; 예를 들어, 문헌[Hoogenboom et al., J. Mol. Biol ., 1991, 227:381-388; Marks et al., J. Mol . Biol ., 1991, 222:581-597]; 및 미국 특허 번호 5,565,332 및 5,573,905; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다). 인간 ABP는 또한 시험관내 활성화된 B 세포에 의해 생성될 수 있다(하기 참고; 예를 들어, 미국 특허. 번호 5,567,610 및 5,229,275, 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다). 인간 ABP는 또한 효모-계 라이브러리로부터 유래될 수 있다(하기 참고; 예를 들어, 미국 특허 번호 8,691,730, 전체적으로 참고로 포함된다).
ABP 단편을 제작하는 방법
본 명세서에 제공된 ABP 단편은 본 명세서에서 기재된 예시적 방법 또는 당해 분야에서 알려진 것들을 포함한 임의의 적합한 방법에 의해 제작될 수 있다. 적합한 방법은 전체의 ABP의 재조합 기술 및 단백질분해 소화를 포함한다. ABP 단편을 제작하는 예시적 방법이, 예를 들어, 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Hudson et al., Nat. Med., 2003, 9:129-134]에 기재되어 있다. scFv ABP를 제작하는 방법이, 예를 들어, 문헌[Pluckthun, in The Pharmacology of Monoclonal ABPs, vol. 113, Rosenburg and Moore eds., Springer-Verlag, New York, pp. 269-315 (1994)]; WO 93/16185]; 및 미국 특허 번호 5,571,894 및 5,587,458에 기재되어 있고; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다.
대안적인 스캐폴드를 제작하는 방법
본 명세서에 제공된 대안적인 스캐폴드는 본 명세서에서 기재된 예시적 방법 또는 당해 분야에서 알려진 것들을 포함한 임의의 적합한 방법에 의해 제작될 수 있다. 예를 들어, 아드넥틴TM을 제조하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Emanuel et al., mAbs, 2011, 3:38-48]에 기재되어 있다. iMab를 제조하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 미국 특허번호 2003/0215914에 기재되어 있다. Anticalins®를 제조하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Vogt and Skerra, Chem. Biochem ., 2004, 5:191-199]에 기재되어 있다. 쿠니츠 도메인을 제조하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Wagner et al., Biochem . & Biophys . Res. Comm., 1992, 186:118-1145]에 기재되어 있다. 티오레독신 펩타이드 압타머를 제조하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Geyer and Brent, Meth. Enzymol., 2000, 328:171-208]에 기재되어 있다. 아피바디를 제조하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Fernandez, Curr . Opinion in Biotech., 2004, 15:364-373]에 제공되어 있다. DARPin을 제조하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Zahnd et al., J. Mol. Biol., 2007, 369:1015-1028]에 제공되어 있다. 아필린을 제조하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Ebersbach et al., J. Mol. Biol., 2007, 372:172-185]에 제공되어 있다. 테트라넥틴을 제조하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Graversen et al., J. Biol. Chem., 2000, 275:37390-37396]에 제공되어 있다. 아비머를 제조하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Silverman et al., Nature Biotech., 2005, 23:1556-1561]에 제공되어 있다. 피노머를 제조하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Silacci et al., J. Biol. Chem., 2014, 289:14392-14398]에 제공되어 있다. 대안적인 스캐폴드에 대한 추가의 정보는 문헌[Binz et al., Nat. Biotechnol ., 2005 23:1257-1268; 및 Skerra, Current Opin . in Biotech., 2007 18:295-304]에 제공되어 있고, 그 각각은 전체적으로 참고로 포함된다.
다중특이적 ABP를 제작하는 방법
본 명세서에 제공된 다중특이적 ABP는 본 명세서에서 기재된 예시적 방법 또는 당해 분야에서 알려진 것들을 포함한 임의의 적합한 방법에 의해 제작될 수 있다. 일반 경쇄 ABP를 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Merchant et al., Nature Biotechnol ., 1998, 16:677-681]에 기재되어 있다. 4가 이중특이적 ABP를 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Coloma and Morrison, Nature Biotechnol., 1997, 15:159-163]에 기재되어 있다. 하이브리드 면역글로불린을 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Milstein and Cuello, Nature, 1983, 305:537-540; 및 Staerz and Bevan, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1986, 83:1453-1457]에 기재되어 있다. 놉-인투-홀 변형으로 면역글로불린을 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 미국 특허 번호 5,731,168에 기재되어 있다. 정전 변형으로 면역글로불린을 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 WO 2009/089004에 제공되어 있다. 이중특이적 단일 사슬 ABP를 제작하는 방법은 문헌[Traunecker et al., EMBO J., 1991, 10:3655-3659; 및 Gruber et al., J. Immunol., 1994, 152:5368-5374]에 기재되어 있고; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다. 그 링커 길이가 다양할 수 있는 단일-사슬 ABP를 제작하는 방법은 미국 특허 번호 4,946,778 및 5,132,405에 기재되어 있고, 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다. 디아바디를 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Hollinger et al., Proc . Natl . Acad . Sci . USA, 1993, 90:6444-6448]에 기재되어 있다. 트리아바디 및 테트라바디를 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Todorovska et al., J. Immunol . Methods, 2001, 248:47-66]에 기재되어 있다. 삼중특이적 F(ab')3 유도체를 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Tutt et al. J. Immunol ., 1991, 147:60-69]에 기재되어 있다. 가교결합된 ABP를 제작하는 방법은 미국 특허 번호 4,676,980; 문헌[Brennan et al., Science, 1985, 229:81-83; Staerz, et al. Nature, 1985, 314:628-631]; 및 EP 0453082에 기재되어 있고; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다. 류신 지퍼에 의해 조립된 항원-결합 도메인을 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Kostelny et al., J. Immunol., 1992, 148:1547-1553]에 기재되어 있다. DNL 접근법을 통해 ABP를 제작하는 방법은 미국 특허 번호 7,521,056; 7,550,143; 7,534,866; 및 7,527,787에서 기재되어 있고; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다. ABP 및 비-ABP 분자의 하이브리드를 제작하는 방법은, 전체적으로 참고로 포함된, 예를 들어 이러한 ABP의 WO 93/08829에 기재되어 있다. DAF ABP를 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 미국 특허 공개 번호 2008/0069820에 기재되어 있다. 환원 및 산화를 통해 ABP를 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Carlring et al., PLoS One, 2011, 6:e22533]에 개시되어 있다. DVD- IgsTM을 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 미국 특허 번호 7,612,181에 기재되어 있다. DARTsTM을 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Moore et al., Blood, 2011, 117:454-451]에 기재되어 있다. DuoBodies®을 제작하는 방법은 문헌[Labrijn et al., Proc . Natl . Acad . Sci . USA, 2013, 110:5145-5150; Gramer et al., mAbs, 2013, 5:962-972; 및 Labrijn et al., Nature Protocols, 2014, 9:2450-2463]에 기재되어 있고; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다. IgG로부터 CH3의 C-말단에 융합된 scFvs를 포함하는 ABP를 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Coloma and Morrison, Nature Biotechnol., 1997, 15:159-163]에 기재되어 있다. Fab 분자가 면역글로불린의 불변 영역에 부착된 ABP를 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Miler et al., J. Immunol ., 2003, 170:4854-4861]에 기재되어 있다. CovX-바디를 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Doppalapudi et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2010, 107:22611-22616]에 기재되어 있다. Fcab ABP를 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Wozniak-Knopp et al., Protein Eng. Des. Sel., 2010, 23:289-297]에 기재되어 있다. TandAb® ABP를 제작하는 방법은 문헌[Kipriyanov et al., J. Mol . Biol ., 1999, 293:41-56 및 Zhukovsky et al., Blood, 2013, 122:5116]에 기재되어 있고, 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다. 탠덤 Fab를 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 WO 2015/103072에 기재되어 있다. ZybodiesTM을 제작하는 방법은 전체적으로 참고로 포함된 문헌[LaFleur et al., mAbs, 2013, 5:208-218]에 기재되어 있다.
변이체를 제작하는 방법
오류유발 PCR, 사슬 셔플링, 및 올리고뉴클레오타이드- 지향된 돌연변이유발 예컨대 트리뉴클레오타이드-지향된 돌연변이유발(TRIM)을 포함한, ABP를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드 서열(들) 안으로 가변성을 도입하는 임의의 적합한 방법이 사용될 수 있다. 일부 측면에서, 몇 개의 CDR 잔기(예를 들어, 한번에 4-6 잔기)가 무작위화된다. 항원 결합에 관여된 CDR 잔기는, 예를 들어, 알라닌 스캐닝 돌연변이유발 또는 모델링을 사용하여 구체적으로 확인될 수 있다. CDR-H3 및 CDR-L3은 특히 돌연변이에 대해 종종 표적화된다.
가변 영역 및/또는 CDR 안으로 다양성의 도입은 이차 라이브러리를 생산하기 위해 사용될 수 있다. 이차 라이브러리는 그런 다음 개선된 친화도를 갖는 ABP 변이체를 확인하기 위해 선별된다. 이차 라이브러리로부터 구축 및 재선별에 의한 친화도 성숙은, 예를 들어, 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Hoogenboom et al., Methods in Molecular Biology, 2001, 178:1-37]에 기재되어 있다.
ABP로 세포를 조작하기 위해 방법
항체, CAR, 및 TCR을 포함하는 수용체를 비롯한 ABP를 발현하고 이러한 ABP를 발현하는 유전자적으로 조작된 세포를 생산하기 위한 방법, 핵산, 조성물, 및 키트가 또한 제공된다. 유전적 조작은 일반적으로, 예컨대 레트로바이러스 형질도입, 형질감염, 또는 전환에 의해 세포 안으로 재조합 또는 조작된 성분을 인코딩하는 핵산의 도입을 포함한다.
일부 실시형태에서, 유전자 전달은 먼저 세포를, 예컨대, 예를 들어, 사이토카인 또는 활성화 마커의 발현에 의해 측정될 때, 반응 예컨대 증식, 생존, 및/또는 활성화를 유도하는 자극과 조합시킴에 의해 자극하는 단계와, 이어서 활성화된 세포의 형질도입, 및 임상 적용에 충분한 수로 배양에서의 팽창에 의해 달성된다.
일부 맥락에서, 자극 인자(예를 들어, 림포카인 또는 사이토카인)의 과발현은 대상체에게 독성일 수 있다. 따라서, 일부 맥락에서, 조작된 세포는 세포가 예컨대 입양 면역요법에서의 투여 시 생체내 음성 선택에 대해 민감하도록 하는 유전자 분절을 포함한다. 예를 들어 일부 측면에서, 세포는 이들이 투여되는 환자의 생체내 조건에서 변화의 결과로 제거될 수 있도록 조작된다. 음성 선택가능한 표현형은 투여된 제제, 예를 들어, 화합물에 대해 민감성을 부여하는 유전자의 삽입을 초래할 수 있다. 음성 선택가능한 유전자는 강시클로비르 민감성을 부여하는 단순 포진 바이러스 유형 I 티미딘 키나제(HSV-I TK) 유전자(Wigler et al., Cell II: 223, 1977); 세포 하이포잔틴 포스포리보실전달효소(HPRT) 유전자, 세포 아데닌 포스포리보실전달효소(APRT) 유전자, 박테리아 시토신 데아미나제를 포함한다(Mullen et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 89:33(1992)).
일부 측면에서, 세포는 사이토카인 또는 다른 인자의 발현을 촉진하도록 추가로 조작된다. 유전자적으로 조작된 성분, 예를 들어, 항원 수용체, 예를 들어, CAR의 도입을 위한 다양한 방법이 잘 알려져 있고 제공된 방법 및 조성물과 함께 사용될 수 있다. 예시적인 방법은 바이러스, 예를 들어, 레트로바이러스 또는 렌티바이러스를 통하는 것, 형질도입, 트랜스포존, 및 전기천공을 포함하여, 수용체를 인코딩하는 핵산의 전달을 위한 것을 포함한다.
일부 실시형태에서, 재조합 핵산은 재조합 감염성 바이러스 입자, 예컨대, 예를 들어, 유인원 바이러스 40(SV40), 아데노바이러스, 아데노-연관된 바이러스(AAV)로부터 유래된 벡터를 사용하여 세포 안으로 이전된다. 일부 실시형태에서, 재조합 핵산은 재조합 렌티바이러스 벡터 또는 레트로바이러스 벡터, 예컨대 감마-레트로바이러스 벡터를 사용하여 T 세포 안으로 이전된다(예를 들어, 문헌[Koste et al. (2014) Gene Therapy 2014 Apr. 3. doi: 10.1038/gt.2014.25]; 문헌[Carlens et al. (2000) Exp Hematol 28(10): 1137-46; Alonso-Camino et al. (2013) Mol Ther Nucl Acids 2, e93]; 문헌[Park et al., Trends Biotechnol. 2011 Nov. 29(11): 550-557]을 참조한다.
일부 실시형태에서, 레트로바이러스 벡터는 긴 말단의 반복 서열(LTR), 예를 들어, 몰로니 쥣과 백혈병 바이러스(MoMLV), 골수증식성 육종 바이러스(MPSV), 쥣과 배아 줄기 세포 바이러스(MESV), 쥣과 줄기 세포 바이러스(MSCV), 비장병소 형성 바이러스(SFFV), 또는 아데노-연관된 바이러스(AAV)로부터 유래된 레트로바이러스 벡터를 갖는다. 대부분의 레트로바이러스 벡터는 쥣과 레트로바이러스로부터 유래된다. 일부 실시형태에서, 레트로바이러스는 임의의 조류 또는 포유동물 세포 원천으로부터 유래된 것들을 포함한다. 레트로바이러스는 전형적으로, 이들이 인간을 비롯한 몇 개의 종의 숙주세포를 감염시킬 수 있다는 것을 의미하는, 암포트로픽이다. 일 실시형태에서, 발현되는 유전자는 레트로바이러스 gag, pol 및/또는 env 서열을 대체한다. 수많은 예시적 레트로바이러스 시스템이 기재되어 있다(예를 들어, 미국 특허 번호 5,219,740; 6,207,453; 5,219,740; 문헌[Miller and Rosman (1989) BioTechniques 7:980-990; Miller, A. D. (1990) Human Gene Therapy 1:5-14; Scarpa et al. (1991) Virology 180:849-852; Burns et al. (1993) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90:8033-8037; 및 Boris-Lawrie and Temin (1993) Cur. Opin. Genet. Develop. 3:102-109].
렌티바이러스 형질도입의 방법이 공지되어 있다. 예시적인 방법은, 예를 들어, 문헌[Wang et al. (2012) J. Immunother. 35(9): 689-701; Cooper et al. (2003) Blood. 101:1637-1644; Verhoeyen et al. (2009) Methods Mol Biol. 506: 97-114; and Cavalieri et al. (2003) Blood. 102(2): 497-505]에 기재되어 있다.
일부 실시형태에서, 재조합 핵산은 전기천공을 통하여 T 세포 안으로 이전된다(하기 참고, 예를 들어, Chicaybam et al, (2013) PLoS ONE 8(3): e60298; Van Tedeloo et al. (2000) Gene Therapy 7(16): 1431-1437; 및 Roth et al. (2018) Nature 559:405-409). 일부 실시형태에서, 재조합 핵산은 전치를 통해 T 세포 안으로 이전된다(하기 참고, 예를 들어, Manuri et al. (2010) Hum Gene Ther 21(4): 427-437; Sharma et al. (2013) Molec Ther Nucl Acids 2, e74; 및 Huang et al. (2009) Methods Mol Biol 506: 115-126). 면역 세포에 유전 물질을 도입하고 발현하는 다른 방법은 인산칼슘 형질감염(예를 들어, Current Protocols in Molecular Biology, John Wiley & Sons, New York. N.Y.에 기재된 바와 같은 것), 원형질 융합, 양이온성 리포좀-매개된 형질감염; 텅스텐 입자-촉진된 극미립자 폭격(Johnston, Nature, 346: 776-777(1990)); 및 스트론튬 포스페이트 DNA 공동침전(Brash et al., Mol. Cell Biol., 7: 2031-2034(1987))을 포함한다.
재조합 생성물을 인코딩하는 핵산의 이전을 위한 다른 접근법 및 벡터는 예를 들어, 국제특허 출원 공개 번호: WO2014055668, 및 미국 특허 번호 7,446,190에 기재된 것들이다.
추가의 핵산, 예를 들어, 도입을 위한 유전자 중에는 예컨대 이전된 세포의 생존력 및/또는 기능을 증진함에 의해, 요법의 효능을 개선하는 것들; 예컨대 생체내 생존 또는 편재화를 평가하기 위해, 세포의 선택 및/또는 평가를 위한 유전자 마커를 제공하는 유전자; 예를 들어, 문헌[Lupton S. D. et al., Mol. and Cell Biol., 11:6(1991); 및 Riddell et al., Human Gene Therapy 3:319-338(1992)]에 의해 기재된 바와 같이 생체내 음성 선택에 대해 민감한 세포를 제작함에 의해 안전성을 개선하는 유전자가 있고; 또한 우세한 양성 선별 마커를 음성 선별 마커로 융합함으로부터 유래된 이중작용성 선택가능한 융합 유전자의 사용을 기술하는, Lupton 등에 의한 PCT/US91/08442 및 PCT/US94/05601의 공보를 참조한다. 예를 들어, Riddell 등의 미국 특허 번호 6,040,177의 칼럼 14-17을 참조한다.
조작된 세포의 제조
일부 실시형태에서, 조작된 세포의 제조는 하나 이상의 배양 및/또는 제조 단계를 포함한다. HLA-펩타이드-ABP, 예를 들어, TCR 또는 CAR의 도입을 위한 세포는 샘플, 예컨대 생물학적 샘플, 예를 들어, 대상체로부터 수득되거나 유래된 것으로부터 단리될 수 있다. 일부 실시형태에서, 세포가 단리되는 대상체는 질환 또는 병태가 있거나 또는 세포 요법이 필요하거나 또는 세포 요법이 투여될 대상체이다. 상기 대상체는 일부 실시형태에서 특정 치료 개입, 예컨대 세포가 단리되고, 가공되고, 및/또는 조작되는 적응 세포 요법이 필요한 인간이다.
따라서, 세포는 일부 실시형태에서 일차 세포, 예를 들어, 원발성 인간 세포이다. 샘플은 대상체로부터 직접적으로 취해진 조직, 유체, 및 다른 샘플뿐만 아니라 하나 이상의 처리 단계, 예컨대 분리, 원심분리, 유전적 조작(예를 들어 바이러스 벡터로 형질도입), 세정, 및/또는 인큐베이션으로부터 유래된 샘플을 포함한다. 생물학적 샘플은 생물학적 원천으로부터 직접적으로 수득된 샘플 또는 가공된 샘플일 수 있다. 생물학적 샘플은, 비제한적으로, 체액, 예컨대 혈액, 혈장, 혈청, 뇌척수액, 활막 유체, 소변 및 땀, 이들로부터 유래된 가공된 샘플을 포함한, 조직 및 장기 샘플을 포함한다.
일부 측면에서, 세포가 유래 또는 단리된 샘플은 혈액 또는 혈액-유래된 샘플이거나, 또는 분리반출법 또는 백혈구분리반출법 생성물이거나 또는 이로부터 유래된다. 예시적인 샘플은 전혈, 말초 혈액 단핵 세포(PBMC), 백혈구, 골수, 가슴샘, 조직 생검, 종양, 백혈병, 림프종, 림프절, 소화관 연관된 림프양 조직, 점막 연관된 림프양 조직, 비장, 다른 림프양 조직, 간, 폐, 위, 장자, 결장, 신장, 췌장, 유방, 뼈, 전립선, 자궁경부, 고환, 난소, 편도, 또는 다른 장기, 및/또는 이들로부터 유래된 세포를 포함한다. 샘플은, 세포 요법, 예를 들어, 적응 세포 요법의 맥락에서, 자가 및 동종이계 공급원으로부터의 샘플을 포함한다.
일부 실시형태에서, 세포는 세포주, 예를 들어, T 세포주로부터 유래된다. 세포는 일부 실시형태에서 이종발생성 원천, 예를 들어, 마우스, 랫트, 비-인간 영장류, 또는 돼지로부터 수득된다.
일부 실시형태에서, 세포의 단리는 하나 이상의 제조 및/또는 비-친화도 기초 세포 분리 단계를 포함한다. 일부 예에서, 세포는, 예를 들어, 원치 않는 성분을 제거하거나, 원하는 구성요소를 풍부하게 하거나, 특정 시약에 대해 민감한 세포를 용해 또는 제거하기 위해, 하나 이상의 시약의 존재에서 세정, 원심분리, 및/또는 인큐베이션된다. 일부 예에서, 세포는 하나 이상의 특성, 예컨대 특정 성분에 대한 밀도, 부착 특성, 크기, 감수성 및/또는 내성에 기초하여 분리된다.
일부 예에서, 대상체의 순환 혈액으로부터 세포는, 예를 들어, 분리반출법 또는 백혈구분리반출법에 의해 수득된다. 샘플은, 일부 측면에서, T 세포, 단핵구, 과립구, B 세포, 다른 유핵의 백혈구, 적혈구, 및/또는 혈소판을 포함한 림프구를 함유하고 일부 측면에서 적혈구 및 혈소판 이외의 세포를 함유한다.
일부 실시형태에서, 대상체로부터 수집된 혈구는, 예를 들어, 후속적인 처리 단계를 위해 혈장 분획을 제거하고 적절한 완충액 또는 배지에 세포를 배치하기 위해 세정된다. 일부 실시형태에서, 세포는 포스페이트 완충 식염수(PBS)로 세정된다. 일부 실시형태에서, 세정액은 칼슘 및/또는 마그네슘 및/또는 많은 또는 모든 2가 양이온을 결여한다. 일부 측면에서, 세정 단계는 제조자의 지침에 따라 반- 자동화 "통과액" 원심분리기(예를 들어, Cobe 2991 세포 처리기, Baxter)로 달성된다. 일부 측면에서, 세정 단계는 제조자의 지침에 따라 접선 유동 여과(TFF)에 의해 달성된다. 일부 실시형태에서, 세포는 세정 후 다양한 생체적합성 완충액, 예컨대, 예를 들어, Ca++/Mg++ 유리 PBS에서 재현탁된다. 특정 실시형태에서, 혈액 세포 샘플의 성분이 제거되고 세포는 직접적으로 배양 배지에서 재현탁된다.
일부 실시형태에서, 본 방법은 밀도-계 세포 분리 방법, 예컨대 적혈구 용해 및 퍼콜 또는 피콜 구배를 통한 원심분리에 의해 말초 혈액으로부터 백혈구의 제조를 포함한다.
일부 실시형태에서, 단리 방법은 하나 이상의 특이적 분자의 세포, 예컨대 표면 마커, 예를 들어, 표면 단백질, 세포내 마커, 또는 핵산에서 발현 또는 존재에 기초한 상이한 세포 유형의 분리를 포함한다. 일부 실시형태에서, 이러한 마커에 기초한 분리에 대해 임의의 알려진 방법이 사용될 수 있다. 일부 실시형태에서, 본 분리는 친화도- 또는 면역친화성-기반 분리이다. 예를 들어, 단리는 일부 측면에서, 예를 들어, 하나 이상의 마커, 전형적으로 세포 표면 마커에 특이적으로 결합하는 항체 또는 결합 파트너와 함께 인큐베이션하고, 이어서 일반적으로, 수세 단계 및 항체 또는 결합 파트너에 결합되지 않는 이들 세포로부터 항체 또는 결합 파트너를 결합하는 세포의 분리에 의해 이러한 마커의 세포의 발현 또는 발현 수준에 기초한 세포 및 세포 모집단의 분리를 포함한다.
이러한 분리 단계는 시약에 결합된 세포가 추가 사용을 위해 유지되는 양성 선택, 및/또는 항체 또는 결합 파트너에 결합된 세포가 유지되는 음성 선택 상에 기초할 수 있다. 일부 예에서, 양 분획은 추가의 사용을 위해 유지된다. 일부 측면에서, 음성 선택은 분리가 원하는 모집단 이외의 세포에 의해 발현된 마커에 기반하여 가장 잘 수행되도록, 이종 모집단에서 세포 유형을 구체적으로 동정하는 항체가 이용가능하지 않은 경우에 특히 유용할 수 있다.
분리는 특정 마커를 발현하는 특정 세포 모집단 또는 세포의 100% 강화 또는 제거를 초래할 것을 요하지 않는다. 예를 들어, 특정 유형의 세포, 예컨대 마커를 발현하는 것들의 양성 선택 또는 이에 대한 강화는 이러한 세포의 수 또는 백분율을 증가시키는 것을 지칭하지만, 마커를 발현하지 않는 세포의 완전한 부재를 초래할 것을 요하지 않는다. 마찬가지로, 특정 유형의 세포, 예컨대 마커를 발현하는 것들의 음성 선택, 제거, 또는 고갈은 이러한 세포의 수 또는 백분율을 감소시키는 것을 지칭하지만, 모든 그와 같은 세포의 완전한 제거를 초래할 것을 요하지 않는다.
일부 예에서, 하나의 단계로부터 긍정적 또는 부정적으로 선택된 분획이 또 다른 분리 단계, 예컨대 후속적인 양성 또는 음성 선택을 거치는 경우, 여러 라운드의 분리 단계가 수행된다. 일부 예에서, 단일 분리 단계는, 예컨대 음성 선택에 대해 표적화된 마커에 각각 특이적인 복수의 항체 또는 결합 파트너로 세포를 인큐베이션함에 의해 동시에 다중 마커를 발현하는 세포를 고갈할 수 있다. 마찬가지로, 다중 세포 유형이 다양한 세포 유형 상에서 발현된 복수의 항체 또는 결합 파트너로 세포를 인큐베이션함에 의해 동시에 양성으로 선택될 수 있다.
예를 들어, 일부 측면에서, T 세포의 특이적 부분모집단, 예컨대 하나 이상의 표면 마커의 높은 수준을 발현하거나 양성인 세포, 예를 들어, CD28+, CD62L+, CCR7+, CD27+, CD127+, CD4+, CD8+, CD45RA+, 및/또는 CD45RO+ T 세포가 양성 또는 음성 선택 기술에 의해 단리된다.
예를 들어, CD3+, CD28+ T 세포는 CD3/CD28 접합된 자기 비드(예를 들어, DYNABEADS.RTM. M-450 CD3/CD28 T 세포 익스팬더)를 사용하여 양성으로 선택될 수 있다.
일부 실시형태에서, 단리는 양성 선택에 의해 특정 세포 모집단의 강화, 또는 음성 선택에 의해 특정 세포 모집단의 고갈에 의해 수행된다. 일부 실시형태에서, 양성 또는 음성 선택은 각각 양성적 또는 음성적으로 선택된 세포에 대한 상대적으로 더 높은 수준(마커high)에서 발현된 또는 표현된 하나 이상의 표면 마커(마커+)에 특이적으로 결합하는 하나 이상의 항체 또는 다른 결합제로 세포를 인큐베이션함에 의해 달성된다.
일부 실시형태에서, T 세포는 비-T 세포, 예컨대 B 세포, 단핵구, 또는 다른 백혈구, 예컨대 CD14 상에 발현된 마커의 음성 선택에 의해 PBMC 샘플로부터 분리된다. 일부 측면에서, CD4+ 또는 CD8+ 선택 단계가 사용되어 CD4+ 헬퍼 및 CD8+ 세포독성 T 세포를 분리한다. 그와 같은 CD4+ 및 CD8+ 모집단은 발현된 또는 하나 이상의 고유의, 메모리, 및/또는 효과기 T 세포 부분모집단 상에 상대적으로 더 높은 정도로 발현된 마커에 대해 양성 또는 음성 선택에 의해 하위-모집단으로 추가로 분류될 수 있다.
일부 실시형태에서, CD8+ 세포는, 예컨대 각각의 부분모집단과 연관된 표면 항원에 기초한 양성 또는 음성 선택에 의해 고유의, 중심 메모리, 효과기 메모리, 및/또는 중심 메모리 줄기 세포가 추가로 풍부하거나 또는 감손된다. 일부 실시형태에서, 중심 메모리 T(TCM) 세포에 대한 강화가 수행되어, 예컨대 투여에 따른 장기간 생존, 팽창, 및/또는 생착을 개선하는 효능을 증진시키며, 일부 측면에서 이것은 이러한 하위-모집단에서 특히 강력하다. 문헌[Terakura et al. (2012) Blood. 1:72-82; Wang et al. (2012) J Immunother. 35(9):689-701]을 참조한다. 일부 실시형태에서, TCM-풍부한 CD8+ T 세포 및 CD4+ T 세포를 배합시키는 것은 효능을 추가로 증진한다.
실시형태들에서, 메모리 T 세포는 CD8+ 말초 혈액 림프구의 CD62L+ 및 CD62L- 서브셋 둘 모두에 존재한다. PBMC는, 예컨대 항-CD8 및 항-CD62L 항체를 사용하여, CD62L-CD8+ 및/또는 CD62L+CD8+ 분획이 풍부할 수 있거나 또는 감손될 수 있다.
일부 실시형태에서, 중심 메모리 T(TCM) 세포에 대한 강화는 CD45RO, CD62L, CCR7, CD28, CD3, 및/또는 CD 127의 양성 또는 높은 표면 발현에 기초한다; 일부 측면에서, 이것은 CD45RA 및/또는 그란자임 B를 발현하거나 고도로 발현하는 세포에 대한 음성 선택에 기초한다. 일부 측면에서, TCM 세포가 풍부한 CD8+ 모집단의 단리는 CD4, CD14, CD45RA를 발현하는 세포의 고갈, 및 CD62L을 발현하는 세포에 대한 양성 선택 또는 강화에 의해 수행된다. 일 양태에서, 중심 메모리 T(TCM) 세포에 대한 강화는 CD14 및 CD45RA의 발현에 기초한 음성 선택, 및 CD62L에 기초한 양성 선택을 거치는, CD4 발현에 기초하여 선택된 세포의 음성 분획으로 시작하여 수행된다. 그와 같은 선택은 일부 측면에서 동시에 수행되고 다른 양태에서 어떤 순서로든 순차적으로 수행된다. 일부 측면에서, CD8+ 세포 모집단 또는 부분모집단을 제조하는데 사용된 동일한 CD4 발현-기반 선택 단계가 또한 사용되어, CD4-기반 분리로부터 양성 및 음성 분획 둘 모두가 선택적으로 하나 이상의 추가의 양성 또는 음성 선택 단계에 이어서 후속적인 방법의 단계에서 유지되고 사용되도록, CD4+ 세포 모집단 또는 하위-모집단을 생성한다.
특정 예에서, PBMC의 샘플 또는 다른 백혈구 세포 샘플은 음성 및 양성 분획 둘 모두가 유지되는 CD4+ 세포의 선택을 거치게 된다. 그런 다음 음성 분획은 CD14 및 CD45RA 또는 ROR1의 발현에 기초한 음성 선택, 및 중심 메모리 T 세포, 예컨대 CD62L 또는 CCR7의 마커 특징에 기초한 양성 선택을 거치게 되고, 여기서 상기 양성 및 음성 선택은 어떤 순서로든 수행된다.
CD4+ T 도움 세포는 세포 표면 항원을 갖는 세포 모집단을 확인함에 의해 고유의, 중심 메모리, 및 효과기 세포로 분류된다. CD4+ 림프구는 표준 방법에 의해 수득될 수 있다. 일부 실시형태에서, 고유의 CD4+ T 림프구는 CD45RO-, CD45RA+, CD62L+, CD4+ T 세포이다. 일부 실시형태에서, 중심 메모리 CD4+ 세포는 CD62L+ 및 CD45RO+이다. 일부 실시형태에서, 효과기 CD4+ 세포는 CD62L- 및 CD45RO-이다.
일 예에서, 음성 선택에 의한 CD4+ 세포를 풍부하게 하기 위해, 단클론성 항체 칵테일은 전형적으로 CD14, CD20, CD11b, CD16, HLA-DR, 및 CD8에 대한 항체를 포함한다. 일부 실시형태에서, 항체 또는 결합 파트너는 고형 지지체 또는 매트릭스, 예컨대 자기 비드 또는 상자성 비드에 결합되어, 양성 및/또는 음성 선택에 대한 세포의 분리를 허용한다. 예를 들어, 일부 실시형태에서, 세포 및 세포 모집단은 면역-자기(또는 친화도-자기) 분리 기술을 사용하여 분리되거나 또는 단리된다(문헌[Methods in Molecular Medicine, vol. 58: Metastasis Research Protocols, Vol. 2: Cell Behavior In Vitro and In Vivo, p 17-25 Edited by: S. A. Brooks and U. Schumacher Humana Press Inc., Totowa, N.J.]에서 검토됨).
일부 측면에서, 분리되는 세포의 샘플 또는 조성물은 작은, 자화가능한 또는 자석으로 반응성 물질, 예컨대 자석으로 반응성 입자 또는 극미립자, 예컨대 상자성 비드(예를 들어, 예컨대 Dynabeads 또는 MACS 비드)로 인큐베이션된다. 자석으로 반응성 물질, 예를 들어, 입자는 일반적으로, 분리되도록 요구된, 예를 들어, 이것이 음성으로 또는 양성으로 선택되도록 요구된, 분자, 예를 들어, 세포 상에 존재하는 표면 마커, 세포, 또는 세포의 모집단에 특이적으로 결합하는 결합 파트너, 예를 들어, 항체에 직접적으로 또는 간접적으로 부착된다.
일부 실시형태에서, 자기 입자 또는 비드는 특이적 결합 구성원, 예컨대 항체 또는 다른 결합 파트너에 결합된 자석으로 반응성 물질을 포함한다. 자기 분리 방법에 사용된 많은 잘-알려진 자석으로 반응성 물질이 있다. 적합한 자기 입자는 이로써 참고로 포함된 Molday의 미국 특허 번호 4,452,773, 및 유럽 특허 명세서 EP 452342 B에 기재된 것들을 포함한다. 콜로이드성 크기의 입자, 예컨대 Owen의 미국 특허 번호 4,795,698, 및 Liberti 등의 미국 특허 번호 5,200,084에 기재된 것들이 다른 예이다.
인큐베이션은 일반적으로 그것에 의하여 항체 또는 결합 파트너, 또는 분자, 예컨대 이차 항체 또는 다른 시약이 이러한 항체 또는 결합 파트너에 특이적으로 결합하고, 샘플 내에 세포 상에 존재할 경우 세포 표면 분자에 특이적으로 결합하는, 자기 입자 또는 비드에 부착되는 조건 하에서 수행된다.
일부 측면에서, 샘플은 자기장에 배치되고, 여기에 부착된 자석으로 반응성 또는 자화가능한 입자를 갖는 이들 세포는 자석으로 유인될 것이고 비표지된 세포로부터 분리된다. 양성 선택에 대해, 자석에 유인된 세포는 유지되고; 음성 선택에 대해, 유인되지 않은 세포(비표지된 세포)가 유지된다. 일부 측면에서, 양성 및 음성 선택의 조합이 동일한 선택 단계 동안 수행되고, 여기서 양성 및 음성 분획이 유지되고 추가로 가공되거나 또는 추가의 분리 단계를 거친다.
특정 실시형태에서, 자석으로 반응성 입자는 일차 항체 또는 다른 결합 파트너, 이차 항체, 렉틴, 효소, 또는 스트렙타비딘에서 코팅된다. 특정 실시형태에서, 자기 입자는 하나 이상의 마커에 대해 특이적인 일차 항체의 코팅을 통해 세포에 부착된다. 특정 실시형태에서, 비드보다는 세포가 일차 항체 또는 결합 파트너로 표지되고, 그 다음 세포-유형 특이적 이차 항체- 또는 다른 결합 파트너(예를 들어, 스트렙타비딘)-코팅된 자기 입자가 첨가된다. 특정 실시형태에서, 스트렙타비딘-코팅된 자기 입자는 바이오티닐화된 일차 또는 이차 항체와 공조하여 사용된다.
일부 실시형태에서, 자석으로 반응성 입자는 후속으로 인큐베이션되고, 배양되고 및/또는 조작되는 세포에 부착되어 남아 있고; 일부 측면에서, 입자는 환자에게 투여를 위한 세포에 부착되어 남아 있다. 일부 실시형태에서, 자화가능한 또는 자석으로 반응성 입자가 세포로부터 제거된다. 세포로부터 자화가능한 입자를 제거하는 방법은 알려져 있고, 예를 들어, 절단가능 링커, 등에 접합된 비-표지된 항체, 자화가능한 입자 또는 항체와 경쟁하는 용도를 포함한다.
일부 실시형태에서, 자화가능한 입자는 생분해성이다. 일부 실시형태에서, 친화도-기반 선택은 자기-활성화된 세포 분류(MACS)(Miltenyi Biotech, 캘리포니아주 오번 소재)를 통해서 된다. 자기 활성화된 세포 분류(MACS) 시스템은 여기에 부착된 자화된 입자를 갖는 세포의 고-순도 선택을 할 수 있다. 특정 실시형태에서, MACS는 비-표적 및 표적 종이 외부 자기장의 적용 후 순차적으로 용출되는 방식으로 작동한다. 즉, 자화된 입자에 부착된 세포는 부착되지 않은 종이 용출되는 동안 원위치에 유지된다. 그런 다음 이 제1 용출 단계가 완료된 후, 자기장에 포획되고 용출로부터 예방된 종이 용출되고 회수될 수 있는 일부 방식으로 유리된다. 특정 실시형태에서, 비-표적 세포가 라벨링되고 세포의 이종 모집단으로부터 감손된다.
특정 실시형태에서, 단리 또는 분리는 단리, 세포 제조, 분리, 가공, 인큐베이션, 배양, 및/또는 제형 단계의 방법 중 하나 이상을 수행하는 시스템, 디바이스, 또는 장치를 사용하여 수행된다. 일부 측면에서, 시스템은 폐쇄된 또는 멸균 환경에서, 예를 들어, 실수, 사용자 취급 및/또는 오염을 최소화하기 위해 각각의 이들 단계에서 수행하기 위해 사용된다. 일 예에서, 시스템은 국제특허 출원, 공보 번호 WO2009/072003, 또는 US 20110003380 A1 기재된 바와 같은 시스템이다.
일부 실시형태에서, 시스템 또는 장치는 통합된 또는 자기-함유된 시스템, 및/또는 자동화 또는 프로그래밍가능한 방식으로 하나 이상, 예를 들어, 모든 단리, 가공, 엔지니어링, 및 제형 단계를 수행한다. 일부 측면에서, 시스템 또는 장치는 사용자가 가공, 단리, 엔지니어링, 및 제형 단계를 프로그래밍하고, 조절하고, 그 결과를 평가하고, 및/또는 그 다양한 양태를 조정할 수 있는 시스템 또는 장치와 통신하는 컴퓨터 및/또는 컴퓨터 프로그램을 포함한다.
일부 측면에서, 분리 및/또는 다른 단계는, 예를 들어, 폐쇄된 및 멸균 시스템에서 임상-척도 수준으로 세포의 자동화 분리를 위해, CliniMACS 시스템(Miltenyi Biotic)을 사용하여 수행된다. 성분은 통합된 마이크로컴퓨터, 자기 분리 장치, 연동 펌프, 및 다양한 핀치 밸브를 포함할 수 있다. 통합된 컴퓨터는 일부 측면에서 기기의 모든 구성성분을 제어하고 표준화된 순서로 반복된 절차를 수행하도록 시스템을 지시한다. 자기 분리 장치는 일부 측면에서 이동가능 영구적 자석 및 선택 칼럼용 홀더를 포함한다. 연동 펌프는 튜우빙 세트를 통과하는 유량을 제어하고, 핀치 밸브와 함께 시스템을 통한 완충액의 제어된 흐름 및 세포의 연속적 현탁을 보장한다.
CliniMACS 시스템은 일부 측면에서 멸균, 비-발열성 용액에 공급된 항체-커플링된 자화가능한 입자를 사용한다. 일부 실시형태에서, 자기 입자로 세포를 표지한 후 세포는 세정되어 과잉 입자를 제거한다. 세포 제제 백은 그 다음 튜우빙 세트에 연결되고, 차례로 완충액을 함유하는 백 및 세포 수집 백에 연결된다. 튜우빙 세트는 사전-칼럼 및 분리 칼럼을 포함한 사전-조립된 멸균 튜우빙으로 구성되고, 단지 단일 사용을 위한 것이다. 분리 프로그램의 개시 후, 시스템은 자동으로 분리 칼럼 상으로 세포 샘플을 적용한다. 라벨링된 세포는 비표지된 세포가 일련의 세정 단계에 의해 제거되는 동안 칼럼 내에 유지된다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에서 기재된 방법으로 사용하기 위한 세포 모집단은 비표지되고 칼럼에서 유지되지 않는다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에서 기재된 방법으로 사용하기 위한 세포 모집단은 표지되고 칼럼에서 유지된다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에서 기재된 방법으로 사용하기 위한 세포 모집단은 자기장의 제거 후 칼럼으로부터 용출되고 세포 수집 백 내에 수집된다.
특정 실시형태에서, 분리 및/또는 다른 단계는 CliniMACS Prodigy 시스템(Miltenyi Biotec)을 사용하여 수행된다. CliniMACS Prodigy 시스템은 일부 측면에서 자동화 세정과 원심분리에 의해 세포의 분별화를 허용하는 세포 가공 통합체로 장착된다. CliniMACS Prodigy 시스템은 또한 원천 세포 생성물의 거시적 층을 식별함에 의해 최적의 세포 분별화 말단을 결정하는 온보드 카메라 및 이미지 인식 소프트웨어를 포함할 수 있다. 예를 들어, 말초 혈액은 적혈구, 백혈구 및 혈장 층으로 자동으로 분리될 수 있다. CliniMACS Prodigy 시스템은 또한 세포 배양 프로토콜 예컨대, 예를 들어, 세포 분화 및 팽창, 항원 적하, 및 장기간 세포 배양을 수반하는 통합된 세포 배양 챔버를 포함할 수 있다. 유입 포트는 멸균 제거 및 배지의 보충을 허용할 수 있고 세포는 통합된 현미경을 사용하여 모니터링될 수 있다. 하기 참고; 예를 들어, Klebanoff et al.(2012) J Immunother. 35(9): 651-660, Terakura et al.(2012) Blood. 1:72-82, 및 Wang et al.(2012) J Immunother. 35(9):689-701.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 기재된 세포 모집단은 다중 세포 표면 마커에 대해 염색된 세포가 유동성 스트림에서 수행되는, 유세포측정을 통해 수집되고 풍부하게 된다(또는 감손된다). 일부 실시형태에서, 본 명세서에 기재된 세포 모집단은 예비적 척도(FACS)-분류를 통해 수집되고 풍부하게 된다(또는 감손된다). 특정 실시형태에서, 본 명세서에 기재된 세포 모집단은 하기의 사용에 의해 수집되고 풍부하게 된다(또는 감손된다): FACS-기반 검출 시스템과 조합하여 마이크로전기기계적 시스템(MEMS) 칩(하기 참고; 예를 들어, WO 2010/033140, 문헌[Cho et al.(2010) Lab Chip 10, 1567-1573; 및 Godin et al. (2008) J Biophoton. 1(5):355-376]. 양자의 경우에, 세포는 다중 마커로 표지될 수 있어, 고순도로 명확한 T 세포 서브셋의 단리를 허용한다.
일부 실시형태에서, 항체 또는 결합 파트너는 하나 이상의 검출가능한 마커로 표지되어 양성 및/또는 음성 선택에 대한 분리를 촉진한다. 예를 들어, 분리는 형광으로 표지된 항체에 대한 결합에 기초할 수 있다. 일부 예에서, 하나 이상의 세포 표면 마커에 대해 특이적인 항체 또는 다른 결합 파트너의 결합에 기초한 세포의 분리는, 예컨대, 예를 들어, 유동-혈구계산 검출 시스템과 조합하여, 예비적 척도(FACS) 및/또는 마이크로전기기계적 시스템(MEMS) 칩을 포함한, 형광- 활성화된 세포 분류(FACS)에 의해 유동성 스트림에서 수행된다. 그와 같은 방법은 동시에 다중 마커에 기초한 양성 및 음성 선택을 허용한다.
일부 실시형태에서, 제조 방법은, 예를 들어, 세포를, 단리, 인큐베이션, 및/또는 조작 전이나 후에 냉동보존하는, 동결하는 단계를 포함한다. 일부 실시형태에서, 동결 및 후속적인 해동 단계는 과립구 및 세포 모집단 내의 단핵구를 어느 정도까지 제거한다. 일부 실시형태에서, 세포는, 예를 들어, 혈장 및 혈소판을 제거하기 위한 세정 단계에 이어서 동결 용액에 현탁된다. 일부 측면에서 임의의 다양한 알려진 동결 용액 및 파라미터가 사용될 수 있다. 일 예는 20% DMSO 및 8% 인간 혈청 알부민(HSA)을 함유하는 PBS, 또는 다른 적합한 무세포화 배지를 사용하는 것을 포함한다. 이것은 그 다음 DMSO 및 HSA의 최종 농도가 각각 10% 및 4%가 되도록 배지와 1:1 희석될 수 있다. 다른 예는 Cryostor®, CTL-Cryo™ ABC 동결 배지, 및 기타 동종의 것을 포함한다. 세포는 그 다음 분당 1도의 속도로 -80℃로 냉동되고 액체 질소 저장 탱크의 증기상에서 저장된다.
일부 실시형태에서, 제공된 방법은 배양, 인큐베이션, 배지, 및/또는 유전적 조작 단계를 포함한다. 예를 들어, 일부 실시형태에서, 감손된 세포 모집단을 인큐베이션 및/또는 조작하고 조성물을 배양-개시하는 방법이 제공된다.
따라서, 일부 실시형태에서, 세포 모집단은 배양물-개시 조성물에서 인큐베이션된다. 인큐베이션 및/또는 조작은 배양 용기, 예컨대 세포를 배양 또는 재배하기 위한 단위, 챔버, 웰, 칼럼, 튜브, 튜우빙 세트, 밸브, 바이알, 배양 접시, 백, 또는 다른 용기에서 수행될 수 있다.
일부 실시형태에서, 세포는 유전적 조작 이전에 또는 이와 연계하여 인큐베이션 및/또는 배양된다. 인큐베이션 단계는 배양, 재배, 자극, 활성화, 및/또는 번식을 포함할 수 있다. 일부 실시형태에서, 조성물 또는 세포는 자극 조건 또는 자극 제제의 존재에서 인큐베이션된다. 그와 같은 조건은 모집단에서 세포의 증식, 팽창, 활성화, 및/또는 생존을 유도하고, 항원 노출을 모방하고, 및/또는 유전적 조작, 예컨대 재조합 항원 수용체의 도입을 위해 세포를 프라이밍하기 위해 설계된 것들을 포함한다.
본 조건들은 세포를 활성화시키기 위해 설계된 특정 배지, 온도, 산소 함량, 이산화탄소 함량, 시간, 제제, 예를 들어, 영양소, 아미노산, 항생제, 이온, 및/또는 자극 인자, 예컨대 사이토카인, 케모카인, 항원, 결합 파트너, 융합 단백질, 재조합 가용성 수용체, 및 임의의 다른 제제 중 하나 이상을 포함할 수 있다.
일부 실시형태에서, 자극 조건 또는 제제는 TCR 복합체의 세포내 신호전달 도메인을 활성화할 수 있는 하나 이상의 제제, 예를 들어, 리간드를 포함한다. 일부 측면에서, 제제는 T 세포에서 TCR/CD3 세포내 신호전달 캐스케이드를 작동 또는 개시한다. 그와 같은 제제는, 예를 들어, 고형 지지체 예컨대 비드, 및/또는 하나 이상의 사이토카인에 결합된 항체, 예컨대 TCR 성분 및/또는 공동자극 수용체에 특이적인 것들, 예를 들어, 항-CD3, 항-CD28을 포함할 수 있다. 선택적으로, 팽창 방법은 (예를 들어, 적어도 약 0.5 ng/ml의 농도에서) 배양 배지에 항-CD3 및/또는 항 CD28 항체를 부가하는 단계를 추가로 포함할 수 있다. 일부 실시형태에서, 자극제는 IL-2 및/또는 IL-15, 예를 들어, 적어도 약 10 단위/mL의 IL-2 농도를 포함한다.
일부 측면에서, 인큐베이션은 Riddell 등의 미국 특허 번호 6,040,177, 문헌[Klebanoff et al.(2012) J Immunother. 35(9): 651-660, Terakura et al.(2012) Blood. 1:72-82, 및/또는 Wang et al.(2012) J Immunother. 35(9):689-701]에 기재된 것과 같은 기술에 따라 수행된다.
일부 실시형태에서, T 세포는 배양-개시 조성물 피더 세포, 예컨대 비-분할 말초 혈액 단핵 세포(PBMC)를 부가하고, (예를 들어, 얻어진 세포의 모집단이 팽창되는 초기 모집단에서 각각의 T 림프구에 대해 적어도 약 5, 10, 20, 또는 40 또는 그 초과 PBMC 피더 세포를 함유하도록 함); 그리고 (예를 들어 T 세포의 수를 팽창하기에 충분한 시간 동안) 배지를 인큐베이션함에 의해 팽창된다. 일부 측면에서, 비-분할 피더 세포는 감마-조사된 PBMC 피더 세포를 포함할 수 있다. 일부 실시형태에서, PBMC는 세포 분열을 방지하기 위해 약 3000 내지 3600 rad 범위인 감마선으로 조사된다. 일부 실시형태에서, PBMC 피더 세포는 미토마이신 C로 불활성화된다. 일부 측면에서, 피더 세포는 T 세포의 모집단의 첨가 이전에 배양 배지에 첨가된다.
일부 실시형태에서, 자극 조건은 인간 T 림프구의 성장에 적합한 온도, 예를 들어, 적어도 약 25 섭씨 온도, 일반적으로 적어도 약 30도, 및 일반적으로 또는 약 37 섭씨 온도를 포함한다. 선택적으로, 인큐베이션은 피더 세포로서 비-분할 EBV-전환된 림프아구양 세포(LCL)를 부가하는 것을 추가로 포함할 수 있다. LCL은 약 6000 내지 10,000 rad의 범위인 감마선으로 조사될 수 있다. LCL 피더 세포는 일부 측면에서 임의의 적합한 양, 예컨대 적어도 약 10:1의 LCL 피더 세포 대 초기 T 림프구의 비로 제공된다.
실시형태들에서, 항원-특이적 T 세포, 예컨대 항원-특이적 CD4+ 및/또는 CD8+ T 세포는 고유한 또는 항원 특이적 T 림프구를 항원으로 자극함에 의해 수득된다. 예를 들어, 항원-특이적 T 세포주 또는 클론은 감염된 대상체로부터 T 세포를 단리하고 사이토메갈로바이러스 항원으로 시험관내에서 세포를 자극함에 의해 동일한 항원으로 생성될 수 있다.
검정
당업계에서 알려진 다양한 검정이 본 명세서에 제공된 HLA-펩타이드 ABP를 확인하고 특정화하하기 위해 사용될 수 있다.
결합, 경쟁, 및 에피토프 맵핑 검정
본 명세서에 제공된 ABP의 특이적 항원-결합 활성은 본 개시내용에서 다른 곳에 기재된 바와 같은 SPR, BLI, RIA 및 MSD- SET를 포함한 임의의 적합한 방법에 의해 평가될 수 있다. 추가로, 항원-결합 활성은 유세포측정을 사용한 ELISA 검정, 및/또는 웨스턴 블랏 검정에 의해 평가될 수 있다.
2개의 ABP, 또는 ABP와 또 다른 분자(예를 들어, TCR과 같은 HLA-펩타이드의 하나 이상의 리간드) 사이의 경쟁을 측정하기 위한 검정은 본 개시내용에서 다른 곳에 그리고, 예를 들어, 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Harlow and Lane, ABPs: A Laboratory Manual ch.14, 1988, Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, N.Y]에 기재되어 있다.
본 명세서에 제공된 ABP가 결합하는 에피토프를 맵핑하기 위한 검정은, 예를 들어, 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Morris "Epitope Mapping Protocols," in Methods in Molecular Biology vol. 66, 1996, Humana Press, Totowa, N.J.]에 기재되어 있다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 펩타이드 경쟁에 의해 결정된다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 질량 분광분석법에 의해 결정된다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 돌연변이유발에 의해 결정된다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 결정학에 의해 결정된다.
효과기 기능에 대한 검정
본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포로 치료에 따른 효과기 기능은 문헌[Ravetch and Kinet, Annu . Rev. Immunol ., 1991, 9:457-492]; 미국 특허 번호 5,500,362, 5,821,337; 문헌[Hellstrom et al., Proc. Nat'l Acad. Sci. USA, 1986, 83:7059-7063; Hellstrom et al., Proc. Nat'l Acad. Sci. USA, 1985, 82:1499-1502; Bruggemann et al., J. Exp. Med., 1987, 166:1351-1361; Clynes et al., Proc. Nat'l Acad. Sci. USA, 1998, 95:652-656]; WO 2006/029879; WO 2005/100402; 문헌[Gazzano-Santoro et al., J. Immunol . Methods, 1996, 202:163-171; Cragg et al., Blood, 2003, 101:1045-1052; Cragg et al. Blood, 2004, 103:2738-2743; 및 Petkova et al., Int'l . Immunol ., 2006, 18:1759-1769]에 기재된 것들을 포함하여, 당업계에서 알려진 다양한 시험관내 및 생체내 검정을 사용하여 평가될 수 있고; 그 각각은 전체적으로 참고로 포함된다.
약제학적 조성물
본 명세서에 제공된 ABP, 세포, 또는 HLA-펩타이드 표적은 적절한 약제학적 조성물에서 제형화되고 임의의 적합한 투여 경로에 의해 투여될 수 있다. 적합한 투여 경로는, 비제한적으로, 동맥내, 진피내, 근육내, 복강내, 정맥내, 비강, 비경구, 폐, 및 피하 경로를 포함한다.
약제학적 조성물은 하나 이상의 약제학적 부형제를 포함할 수 있다. 임의의 적합한 약제학적 부형제가 사용될 수 있고, 당해 분야의 숙련가는 적합한 약제학적 부형제를 선택할 수 있다. 따라서, 하기에 제공된 약제학적 부형제는 예시적이고 제한하는 것이 아닌 것으로 의도된다. 추가의 약제학적 부형제는, 예를 들어, 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Handbook of Pharmaceutical Excipients, Rowe et al. (Eds.) 6th Ed. (2009)]에 기재된 것을 포함한다.
일부 실시형태에서, 약제학적 조성물은 발포방지제를 포함한다. 임의의 적합한 발포방지제가 사용될 수 있다. 일부 측면에서, 발포방지제는 알코올, 에테르, 오일, 왁스, 실리콘, 계면활성제, 및 이들의 조합으로부터 선택된다. 일부 측면에서, 발포방지제는 광유, 식물성 오일, 에틸렌 비스 스테아르아미드, 파라핀 왁스, 에스테르 왁스, 지방 알코올 왁스, 장쇄 지방 알코올, 지방 산성 비누, 지방산 에스테르, 실리콘 글리콜, 플루오로실리콘, 폴리에틸렌 글리콜-폴리프로필렌 글리콜 공중합체, 폴리디메틸실록산-이산화규소, 에테르, 옥틸 알코올, 카프릴 알코올, 소르비탄 트리올레에이트, 에틸 알코올, 2-에틸-헥산올, 디메티콘, 올레일 알코올, 시메티콘, 및 이들의 조합으로부터 선택된다.
일부 실시형태에서, 약제학적 조성물은 보조-용매를 포함한다. 보조-용매의 예시는 에탄올, 폴리(에틸렌) 글리콜, 부틸렌 글리콜, 디메틸아세트아미드, 글리세린, 프로필렌 글리콜, 및 이들의 조합을 포함한다.
일부 실시형태에서, 약제학적 조성물은 완충액을 포함한다. 완충액의 예시는 아세테이트, 보레이트, 카보네이트, 락테이트, 말레이트, 포스페이트, 시트레이트, 하이드록사이드, 디에탄올아민, 모노에탄올아민, 글리신, 메티오닌, 구아르 검, 모노나트륨 글루타메이트, 및 이들의 조합을 포함한다.
일부 실시형태에서, 약제학적 조성물은 담체 또는 충전제를 포함한다. 캐리어 또는 충전제의 예시는 락토스, 말토덱스트린, 만니톨, 소르비톨, 키토산, 스테아르산, 크산탄 검, 구아르 검, 및 이들의 조합을 포함한다.
일부 실시형태에서, 약제학적 조성물은 계면활성제를 포함한다. 계면활성제의 예시는 d-알파 토코페롤, 벤즈알코늄 클로라이드, 벤즈에토늄 클로라이드, 세트리마이드, 세틸피리디늄 클로라이드, 도쿠세이트 나트륨, 글리세릴 베헤네이트, 글리세릴 모노올레에이트, 라우르산, 매크로골 15 하이드록시스테아레이트, 미리스틸 알코올, 인지질, 폴리옥시에틸렌 알킬 에테르, 폴리옥시에틸렌 소르비탄 지방산 에스테르, 폴리옥시에틸렌 스테아레이트, 폴리옥실글리세라이드, 나트륨 라우릴 설페이트, 소르비탄 에스테르, 비타민 E 폴리에틸렌(글리콜) 석시네이트, 및 이들의 조합을 포함한다.
일부 실시형태에서, 약제학적 조성물은 해산제를 포함한다. 해산제의 예시는 인산칼슘(삼염기성), 하이드록시메틸 셀룰로스, 하이드록시프로필 셀룰로스, 산화마그네슘, 및 이들의 조합을 포함한다.
약제학적 조성물과 함께 사용될 수 있는 다른 부형제는, 예를 들어, 알부민, 산화방지제, 항균제, 항진균제, 생체흡수성 중합체, 킬레이트제, 조절 방출 제제, 희석제, 분산제, 용해 향상제, 유화제, 겔화제, 연고 염기, 침투 증강제, 보존제, 가용화제, 용매, 안정화제, 당, 및 이들의 조합을 포함한다. 각각의 이들 제제들의 특정 예는, 예를 들어, 전체적으로 참고로 포함된 문헌[Handbook of Pharmaceutical Excipients, Rowe et al. (Eds.) 6th Ed. (2009), The Pharmaceutical Press]에 기재되어 있다.
일부 실시형태에서, 약제학적 조성물은 용매를 포함한다. 일부 측면에서, 용매는 염수 용액, 예컨대 멸균 등장성 염수 용액 또는 덱스트로스 용액이다. 일부 측면에서, 용매는 주사용 물이다.
일부 실시형태에서, 약제학적 조성물은 미립 형태, 예컨대 극미립자 또는 나노입자로 된다. 극미립자 및 나노입자는 임의의 적합한 물질, 예컨대 폴리머 또는 지질로부터 형성될 수 있다. 일부 측면에서, 극미립자 또는 나노입자는 교질입자, 리포좀, 또는 폴리머좀이다.
물은 일부 ABP의 분해를 촉진할 수 있기 때문에, ABP를 포함하는 무수 약제학적 조성물 및 투약 형태가 본 명세서에 추가로 제공된다.
본 명세서에 제공된 무수 약제학적 조성물 및 투약 형태는 무수 또는 낮은 수분 함유 성분 및 낮은 수분 또는 낮은 습도 조건을 사용하여 제조될 수 있다. 락토스 및 일차 또는 이차 아민을 포함한 적어도 하나의 활성 성분을 포함하는 약제학적 조성물 및 투약 형태는 제조, 포장 및/또는 저장 동안 수분 및/또는 습도와 실질적인 접촉이 기대되는 경우 무수일 수 있다.
무수 약제학적 조성물은 그것의 무수 성질이 유지되도록 제조되고 저장되어야 한다. 따라서, 무수 조성물은 이들이 적합한 처방서 키트에 포함될 수 있도록 물에 대한 노출을 방지하는 것으로 알려진 물질을 사용하여 포장될 수 있다. 적합한 포장의 예는, 비제한적으로, 용융밀봉된 포일, 플라스틱, 단위 용량 용기(예를 들어, 바이알), 블리스터 팩, 및 스트립 팩을 포함한다.
특정 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포는 비경구 투약 형태로 제형화된다. 비경구 투약 형태는 비제한적으로, 피하, 정맥내(주입 및 볼러스 주사를 포함함), 근육내, 및 동맥내를 포함한 다양한 경로에 의해 대상체에게 투여될 수 있다. 그것의 투여는 전형적으로 오염물질에 대한 대상체의 자연 방어를 바이패스하기 때문에, 비경구 투약 형태는 대상체에게 투여 이전에 전형적으로, 멸균이거나 또는 멸균될 수 있다. 비경구 투약 형태의 예는, 비제한적으로, 주사를 위해 준비된 용액, 주사를 위해 약제학적으로 허용가능한 비히클에 용해 또는 현탁되도록 준비된 건조(예를 들어, 동결건조된) 제품, 주사를 위해 준비된 현탁액, 및 에멀션을 포함한다.
비경구 투약 형태를 제공하기 위해 사용될 수 있는 적합한 비히클은 당해 분야의 숙련가에게 잘 알려져 있다. 그 예는, 비제한적으로: 주사용 물 USP; 수성 비히클 예컨대, 비제한적으로, 염화나트륨 주사, 링거 주사, 덱스트로스 주사, 덱스트로스 및 염화나트륨 주사, 및 락테이트화된 링거 주사; 수혼화성 비히클 예컨대, 비제한적으로, 에틸 알코올, 폴리에틸렌 글리콜, 및 폴리프로필렌 글리콜; 및 비-수성 비히클 예컨대, 비제한적으로, 옥수수 오일, 목화씨 오일, 땅콩 오일, 참께 오일, 에틸 올레에이트, 이소프로필 미리스테이트, 및 벤질 벤조에이트를 포함한다.
본 명세서에 개시된 ABP 및/또는 세포 중 하나 이상의 용해도를 증가시키는 부형제가 또한 비경구 투약 형태 안으로 편입될 수 있다.
일부 실시형태에서, 비경구 투약 형태는 동결건조된다. 예시적인 동결건조된 제형은, 예를 들어, 미국 특허 번호 6,267,958 및 6,171,586; 및 WO 2006/044908에 기재되어 있고; 이들 각각은 전체적으로 참고로 포함된다.
인간 치료제에서, 의사는 예방적 또는 치료적 처리에 따라 그리고 치료되는 대상체에 특이적인 연령, 체중, 병태 및 기타 요인에 따라 그가 가장 적절하다고 생각하는 약량학을 결정할 것이다.
특정 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 조성물은 약제학적 조성물 또는 단일 단위 투약 형태이다. 본 명세서에 제공된 약제학적 조성물 및 단일 단위 투약 형태는 하나 이상의 예방적 또는 치료적 ABP의 예방적 또는 치료 유효량을 포함한다.
장애 또는 하나 이상의 이들의 증상의 예방 또는 치료에 효과적인 ABP, 세포 또는 조성물의 양은 질환 또는 병태의 성질 및 중증도, 및 ABP는 및/또는 세포가 투여되는 경로에 따라 달라질 것이다. 빈도 및 투약량은 또한 투여되는 특이적 요법(예를 들어, 치료제 또는 예방제), 장애, 질병 또는 병태의 중증도, 투여 경로뿐만 아니라 대상체의 연령, 신체, 체중, 반응 및 과거 병력에 의존하여 각각의 대상체에 대해 특이적인 인자에 따라 다양할 것이다. 효과적인 용량은 시험관내 또는 동물 모델 시험 시스템으로부터 유래된 용량- 반응 곡선으로부터 외삽될 수 있다.
상이한 치료 유효량은, 당해 분야의 숙련가에 의해 쉽게 알려진 바와 같이, 상이한 질환 및 병태에 대해 적용할 수 있다. 유사하게, 이러한 장애를 예방, 관리, 치료 또는 개선하기에 충분한 양이지만, 본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포와 관련된 역효과를 야기하기에는 불충분하거나 이를 감소시키기에 충분한 양도 또한 본 명세서에 제공된 투약량 및 투여 빈도 스케줄에 의해 포괄된다. 또한, 대상체에게 본 명세서에 제공된 조성물의 다중 투약량이 투여될 때, 모든 투약량이 동일할 필요는 없다. 예를 들어, 대상체에게 투여되는 투약량은 조성물의 예방 적 또는 치료적 효과를 개선하기 위해 증가될 수 있거나 특정 대상체가 겪고 있는 하나 이상의 부작용을 감소시키기 위해 감소될 수 있다.
특정 실시형태에서, 치료 또는 예방은 본 명세서에 제공된 ABP 또는 조성물의 하나 이상의 장입 용량과 이어서 하나 이상의 유지 용량으로 개시될 수 있다.
특정 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP, 세포, 또는 조성물의 용량은 대상체의 혈액 또는 혈청에서 ABP 및/또는 세포의 정상상태 농도를 달성하기 위해 투여될 수 있다. 정상상태 농도는 당해 기술자에게 이용가능한 기술에 따라 측정에 의해 결정될 수 있거나, 대상체의 신체적 특성 예컨대 키, 체중 및 연령에 기초될 수 있다.
본 개시내용에서 다른 곳에 더 상세히 논의된 바와 같이, 본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포는 질환 또는 장애를 예방 또는 치료하는데 유용한 하나 이상의 추가 제제와 함께 선택적으로 투여될 수 있다. 이러한 추가 제제의 유효량은 제형에 존재하는 ABP의 양, 장애 또는 치료의 유형, 및 당업계에서 알려지거나 또는 본 명세서에 기재된 다른 인자에 의존할 수 있다.
치료적 적용
치료적 적용을 위해, ABP 및/또는 세포는 포유동물, 일반적으로 인간에게, 약제학적으로 허용가능한 투약 형태 예컨대 당해 분야에서 알려진 것들 및 상기에 논의된 것들로 투여된다. 예를 들어, ABP 및/또는 세포는 근육내, 복강내, 뇌척수내, 피하, 관절내, 활막내, 척추강내, 또는 종양내 경로에 의해, 일정 기간에 걸친 연속적 주입에 의하거나 또는 볼러스로 인간 정맥내로 투여될 수 있다. ABP는 또한 국소뿐만 아니라 전신 치료적 효과를 발휘하도록 종양주위, 병소내, 또는 병변주변 경로로 적합하게 투여된다. 예를 들어, 난소 종양의 치료에서는 복강내 경로가 특히 유용할 수 있다.
본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포는 HLA-펩타이드를 포함한 임의의 질환 또는 병태의 치료에 유용할 수 있다. 일부 실시형태에서, 질환 또는 병태는 항-HLA-펩타이드 ABP 및/또는 세포로 치료로부터 유익할 수 있는 질환 또는 병태이다. 일부 실시형태에서, 질환 또는 병태는 종양이다. 일부 실시형태에서, 질환 또는 병태는 세포 증식성 장애이다. 일부 실시형태에서, 질환 또는 병태는 암이다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포는 약제로 사용하기 위해 제공된다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포는 약제의 제조 또는 준비에 사용하기 위해 제공된다. 일부 실시형태에서, 본 약제는 항-HLA-펩타이드 ABP 및/또는 세포로부터 유익할 수 있는 질환 또는 병태의 치료를 위한 것이다. 일부 실시형태에서, 질환 또는 병태는 종양이다. 일부 실시형태에서, 질환 또는 병태는 세포 증식성 장애이다. 일부 실시형태에서, 질환 또는 병태는 암이다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포의 유효량을 대상체에게 투여함에 의해 그것을 필요로 하는 대상체에서 질환 또는 병태를 치료하는 방법이 본 명세서에 제공된다. 일부 측면에서, 질환 또는 병태는 암이다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포의 유효량을 대상체에게 투여함에 의해 그것을 필요로 하는 대상체에서 질환 또는 병태를 치료하는 방법이 본 명세서에 제공되고, 여기서 상기 질환 또는 병태는 암이고, 상기 암은 고형 종양 및 혈액학적 종양으로부터 선택된다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 개시된 유효량의 ABP 및/또는 세포 또는 약제학적 조성물을 대상체에게 투여하는 것을 포함하는 그것을 필요로 하는 대상체에서 면역 반응을 조절하는 방법이 본 명세서에 제공된다.
조합 요법
일부 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포는 적어도 하나의 추가의 치료제와 함께 투여된다. 임의의 적합한 추가의 치료제는 본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포와 함께 투여될 수 있다. 추가의 치료제는 ABP에 융합될 수 있다. 일부 측면에서, 추가의 치료제는 방사선, 세포독성 약물, 독소, 화학치료제, 세포증식억제제, 항-호르몬제, EGFR 억제제, 면역조절 제제, 항-혈관신생제, 및 이들의 조합으로부터 선택된다. 일부 실시형태에서, 추가의 치료제는 ABP이다.
진단 방법
대상체로부터의 세포 상에 주어진 HLA-펩타이드의 존재를 예측 및/또는 검출하는 방법이 또한 제공된다. 그와 같은 방법은, 예를 들어, 본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포로의 치료에 대한 반응성을 예측하고 평가하기 위해 사용될 수 있다.
일부 실시형태에서, 혈액 또는 종양 샘플이 대상체로부터 수득되고 HLA-펩타이드를 발현하는 세포의 분획이 결정된다. 일부 측면에서, 이러한 세포에 의해 발현된 HLA-펩타이드의 상대적인 양이 결정된다. HLA-펩타이드를 발현하는 세포의 분획 및 이러한 세포에 의해 발현된 HLA-펩타이드의 상대적인 양은 임의의 적합한 방법에 의해 결정될 수 있다. 일부 실시형태에서, 유세포측정이 이러한 측정을 하기 위해 사용된다. 일부 실시형태에서, 형광 보조된 세포 분류(FACS)가 이러한 측정을 하기 위해 사용된다. 말초 혈액에서 HLA-펩타이드의 발현을 평가하는 방법에 대해서는 문헌[Li et al., J. Autoimmunity, 2003, 21:83-92]을 참고한다.
일부 실시형태에서, 대상체로부터의 세포 상에 주어진 HLA-펩타이드의 존재를 검출하는 것은 면역침강 및 질량 분광분석법을 사용하여 수행된다. 이것은 종양 샘플(예를 들어, 냉동된 종양 샘플) 예컨대 원발성 종양 시료를 획득하고, 하나 이상의 펩타이드를 단리하기 위해 면역침강을 적용함에 의해 수행될 수 있다. 종양 샘플의 HLA 대립유전자는 실험적으로 결정되거나 또는 제3자 원천으로부터 수득될 수 있다. 하나 이상의 펩타이드는 그것의 서열(들)을 결정하기 위해 MS를 거칠 수 있다. MS로부터의 스펙트럼은 그 다음 데이터베이스에 대해 검색될 수 있다. 일 예가 하기 실시예 부문에 제공되어 있다.
일부 실시형태에서, 대상체로부터의 세포 상에 주어진 HLA-펩타이드의 존재를 예측하는 것은 종양 샘플로부터 펩타이드 서열(예를 들어, RNA seq 또는 RT-PCR, 또는 나노스트링)을 포함하는 하나 이상의 유전자의 펩타이드 서열 및/또는 RNA 측정에 적용된 컴퓨터-기반 모델을 사용하여 수행된다. 사용된 모델은 모든 목적을 위해 전체적으로 참고로 본 명세서에서 편입된, 국제특허 출원 번호 PCT/US2016/067159에 기재된 바와 같을 수 있다.
키트
본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포를 포함하는 키트가 또한 제공된다. 키트는 본 명세서에서 기재된 바와 같은 질환 또는 장애의 치료, 예방, 및/또는 진단을 위해 사용될 수 있다.
일부 실시형태에서, 본 키트는 용기 및 용기 상에 또는 이와 연계된 표지 또는 포장 삽입물을 포함한다. 적합한 용기는, 예를 들어, 병, 바이알, 주사기, 및 IV 용액 백을 포함한다. 용기는 다양한 물질, 예컨대 유리 또는 플라스틱으로부터 형성될 수 있다. 용기는 그 자체로 또는 또 다른 조성물과 조합될 때 질환 또는 장애의 치료, 예방 및/또는 진단에 효과적인 조성물을 보유한다. 용기는 멸균 접근 포트를 가질 수 있다. 예를 들어, 용기가 정맥 내 용액 백 또는 바이알인 경우, 용기에는 바늘에 의해 뚫을 수 있는 포트가 있을 수 있다. 본 조성물에서 적어도 하나의 활성제는 본 명세서에 제공된 ABP이다. 표지 또는 포장 삽입물은 본 조성물이 선택된 병태를 치료하는데 사용된다는 것을 나타낸다.
일부 실시형태에서, 본 키트는 (a) 그 안에 함유된 제1 조성물을 갖는 제1 용기로, 여기서 상기 제1 조성물은 본 명세서에 제공된 ABP 및/또는 세포를 포함하는, 제1 용기; 및 (b) 그 안에 함유된 제2 조성물을 갖는 제2 용기로, 여기서 상기 제2 조성물은 추가의 치료제를 포함하는, 제2 용기를 포함한다. 본 키트는 이 실시형태에서 조성물이 특정 병태, 예를 들어, 암을 치료하기 위해 사용될 수 있다는 것을 나타내는 포장 삽입물을 추가로 포함할 수 있다.
대안적으로, 또는 추가로, 본 키트는 약제학적으로-허용가능한 부형제를 포함하는 제2(또는 제3) 용기를 추가로 포함할 수 있다. 일부 측면에서, 부형제는 완충액이다. 본 키트는 추가로, 필터, 니들, 및 주사기를 비롯한, 상업적 및 사용자 관점으로부터 바람직한 다른 물질을 포함할 수 있다.
실시예
하기는 본 발명을 수행하기위한 특정 실시형태의 실시예이다. 본 실시예는 단지 예시적인 목적으로 제공되며, 본 발명의 범위를 어떠한 방식으로도 한정하려는 것은 아니다. 사용된 수(예를 들어, 양, 온도 등)와 관련하여 정확성을 보장하기 위해 노력하였으나, 물론 약간의 실험 오차 및 편차가 허용되어야 한다.
본 발명의 실시는, 달리 나타내지 않는 한, 당해 기술 내에서 단백질 화학, 생화학, 재조합 DNA 기술 및 약리학의 통상적인 방법을 이용할 것이다. 그와 같은 기술은 문헌에 완전하게 설명되어 있다. 예를 들어, 문헌[T.E. Creighton, Proteins: Structures and Molecular Properties (W.H. Freeman and Company, 1993)]; 문헌[A.L. Lehninger, Biochemistry (Worth Publishers, Inc., current addition)]; 문헌[Sambrook, et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual (2nd Edition, 1989)]; 문헌[Methods In Enzymology (S. Colowick and N. Kaplan eds., Academic Press, Inc.)]; 문헌[Remington's Pharmaceutical Sciences, 18th Edition (Easton, Pennsylvania: Mack Publishing Company, 1990)]; 문헌[Carey and Sundberg Advanced Organic Chemistry 3rd Ed. (Plenum Press) Vols A and B(1992)]을 참고한다.
실시예 1: 예상된 HLA - 펩타이드 복합체의 확인
본 발명자들은 3개의 전산 단계를 사용하여 암 특이적 HLA-펩타이드 표적을 확인했다: 첫째, 본 발명자들은 유전자형-조직 발현(GTEx) 프로젝트 [1]를 통해 이용가능한 데이터를 사용하여 대부분의 정상 조직에서 일반적으로 발현되지 않는 유전자를 확인했다. 본 발명자들은 그 다음 The Cancer Genome Atlas(TCGA) 연구 네트워크: http://cancergenome.nih.gov/로부터 데이터를 사용하여 이들 유전자의 것이 암 샘플에서 비정상적으로 발현된다는 것을 확인했다. 이들 유전자에서, 본 발명자들은, 모든 목적을 위해 전체적으로 참고로 본 명세서에서 편입된 국제특허 출원 번호 PCT/US2016/067159에 기재된 바와 같이, MS/MS에 의해 서열분석된 펩타이드로 제시된 HLA 상에 숙련된 깊은 학습 모델을 사용하여 MHC 부류 I 단백질에 의해 세포 표면 항원으로 펩타이드가 제시될 가능성이 있다는 것을 확인했다.
정상 조직에서 일반적으로 발현되지 않는 유전자를 확인하기 위해, 본 발명자들은 유전자형-조직 발현(GTEx) 프로젝트(버전 V6p)로부터 응집된 유전자 발현 데이터를 수득했다. 이 데이터세트는 50개 이상 조직 유형으로부터의 8,555 사후 샘플을 포함했다. 발현은 RNA-Seq를 사용하여 측정되었고 GTEx 표준 파이프라인(https://www.gtexportal.org/home/documentationPage)에 따라 전산으로 가공되었다. 이 분석의 목적을 위해, 유전자는 GTEx 내 임의의 조직에서 발현되는 것으로 보이지 않거나 또는 단지 고환, 작은 타액샘, 및 경부내(즉, 면역 전용 또는 비-필수적인 조직) 중 하나 이상에서 발현되는 경우 정상 조직에서 발현되지 않는 것으로 여겨진다. 본 발명자들은 또한 우리의 연구를 단지 단백질 코딩 유전자를 포함하는 것으로 제한했다. GTEx 및 TCGA는 그것의 전산 분석에서 인간 게놈의 상이한 주석을 사용하기 때문에, 본 발명자들은 표준 기술 예컨대 ENCODE 맵핑을 사용하여 2개의 데이터세트 사이에 본 발명자들이 맵핑할 수 없는 유전자를 배제했다.
본 발명자들은 종양 특이성을 보장하기 위해 엄격한 정상 조직에서 발현된 배제된 유전자에 대한 기준을 정의하고자 했지만, 산발적, 저수준 전사 또는 판독 오정렬과 같은 잠재적 인공물로부터 발생하는 제로가 아닌 측정을 배제하지는 않았다. 따라서, 본 발명자들은 GTEx 샘플에 걸친 그것의 중앙 발현이 0.5 RPKM(백만 맵핑된 판독치 당 전사체의 킬로베이스 당 판독치) 미만인 경우, 비-면역 전용 또는 필수적인 조직에서 정상적으로 발현되지 않도록 유전자를 지정하였고, 그것은 결코 10 RPKM 초과로 발현되지 않았고, 모든 필수적인 조직 샘플에 걸쳐 2개 이하의 샘플에서 5 RPKM에서 발현되었다. 잠재적으로 발현되었지만 GTEX 분석 파이프라인을 사용하여 RNA-Seq에 의해 측정될 수 없는 유전자를 배제하기 위해, 본 발명자들은 또한 모든 샘플에서 0 RPKM에서 측정된 유전자를 배제하였다. 이들 기준은 우리에게 대부분의 정상 조직에서 발현되지 않는 것으로 보이는 단백질 코딩 유전자의 세트를 남겼다.
본 발명자들은 다음에 이들 유전자들 중 어느 것이 종양에서 비정상적으로 발현되는지 확인하기 위해 노력했다. 본 발명자들은 TCGA(Data Release 6.0)로부터 이용가능한 11,093개의 샘플을 검사했다. 본 발명자들은 적어도 5개 샘플에서 적어도 5 FPKM(백만 맵핑된 판독치 당 전사체의 킬로베이스 당 단편)의 발현에서 유전자가 관찰되는 경우 발현되는 유전자로 고려했다. 하나의 단편은 일반적으로 2개의 매핑된 판독치로 구성되므로 5 FPKM은 대략 10 RPKM과 같다.
GTEx 데이터는 넓은 범위의 조직 유형에 걸쳐 있지만, 이것은 인체에 존재하는 모든 세포 유형을 포함하지는 않는다. 본 발명자들은 따라서 DAVID v 6.8 [2]을 사용하여 유전자의 생물학적 기능 범주에 대한 목록을 추가로 검사하고 이 분석을 문헌 검토와 함께 사용하여 유전자 목록을 추가로 필터링했다. 본 발명자들은 면역 세포(예를 들어, 인터페론 계열 유전자), 눈-관련된 유전자(예를 들어, FANTOM5 데이터세트 http://www.proteinatlas.org에서의 망막), 입 및 코에서 발현된 유전자(예를 들어 후각 유전자 및 맛 수용체), 및 생물학적 주기에 관련된 유전자에서 발현될 것 같은 유전자를 제거했다. 본 발명자들은 또한 히스톤 유전자를 포함한 큰 유전자 계열의 일부인 유전자를 배제했는데, 이는 그것의 발현이 서열 상동성에 기인한 RNA 서열분석으로는 정확하게 평가하는 것이 어렵기 때문이다.
본 발명자들은 그 다음 TCGA 샘플에 걸친 나머지 유전자의 발현의 분포를 검사하였다. 본 발명자들이 공지된 암 고환 항원(CTA), 예를 들어 MAGE 유전자 계열을 검사할 때, 본 발명자들은 로그 공간에서 이들 유전자의 발현이 일반적으로 TCGA에서의 샘플에 걸쳐 양봉형 분포에 의해 특징지어 지는 것을 관찰하였다. 이 분포는 낮은 발현 값 주위의 좌측 방식과 높은 발현 수준의 우측 방식(또는 두꺼운 꼬리)를 포함했다. 이 발현 패턴은 모든 샘플에서 기준선에서 약간의 최소 발현이 검출되고 후성유전적 조절장애를 겪는 종양의 서브셋에서 유전자의 더 높은 발현이 관찰되는 생물학적 모델과 일치한다. 본 발명자들은 TCGA 샘플에 걸친 각각의 유전자의 발현의 분포를 검토하고 이 분포가 (비제한적인 예로서) 정상 조직에서 발현의 낮은 기준선을 갖는 유전자를 특성화할 가능성이 높기 때문에, 유의한 우측 꼬리가 없는 단봉 분포만 본 발명자들이 관측한 것들을 폐기했다.
이것은 본 발명자에게 고환-특이적 생물학적 과정과 발달에 관여된 유전자에 대해 고도로 풍부하게 된 >630개 유전자의 나머지 유전자 목록을 남겼다. 이들 유전자 중 다수가 상이한 동형체를 생성하기 때문에, 이들 유전자는 UNIPROT 맵핑 서비스를 사용하여 >1,200개 단백질에 맵핑된다. 엄격한 전산 기준을 충족하는 유전자에 부가하여, 본 발명자들은 과학적 문헌에서 암 고환 항원으로 이전에 확인된 몇 가지 유전자를 추가했다.
MHC 부류 I 단백질에 의해 세포 표면 항원으로서 제시될 가능성이 있는 펩타이드를 확인하기 위해, 본 발명자들은 이들 단백질 각각을 그것의 구성성분 8-11 아미노산 서열로 파싱하기 위해 슬라이딩 윈도우를 사용하였다. 본 발명자들은 이들 펩타이드 및 그것의 측접 서열을 HLA 펩타이드 제시 깊은 학습 모델로 가공하여, 200 TPM(즉, 고수준의 발현)로 세포 당 하나의 전사체에 대략 상응하는 5 TPM 사이에서의 발현 수준에서 각각의 펩타이드의 제시의 가능성을 계산했다 [3]. 본 발명자들은 우리의 모델에 의해 계산된 그것의 제시 개연성이 5 TPM 또는 그 초과 발현으로 TCGA 데이터세트에서 10명 또는 그 초과의 환자에서 0.1 초과인 경우 펩타이드를 추정 HLA-펩타이드 표적으로 간주하였다.
결과는 표 A에 나타나 있다. 본 실시예로부터, ~400개 유전자 및 25개 분석된 HLA 대립유전자에 걸쳐 >1,800 HLA-펩타이드 표적이 있다. 명백하게 하기 위해, 각각의 HLA-펩타이드는 표 A에서 표적 번호를 배정했다. 예를 들어, HLA-펩타이드 표적 1은 HLA-A*01:01_EVDPIGHLY이고, HLA-펩타이드 표적 2는 HLA-A*29:02_FVQENYLEY이고, 그리고 등등 같다.
집합적으로, HLA-펩타이드 표적의 이 목록은 암 특이적 표적의 지식의 상태에 크게 기여할 것으로 기대된다. 요약하면, 본 실시예는 ABP 연구 및 개발을 위한 후보 표적으로서 추구될 수 있는 큰 종양-특이적 HLA-펩타이드의 세트를 제공한다.
참고문헌
1. Consortium, G.T., The Genotype-Tissue Expression (GTEx) project. Nat Genet, 2013. 45(6): p. 580-5.
2. Huang da, W., B.T. Sherman, and R.A. Lempicki, Systematic and integrative analysis of large gene lists using DAVID bioinformatics resources. Nat Protoc, 2009. 4(1): p. 44-57.
3. Shapiro, E., T. Biezuner, and S. Linnarsson, Single-cell sequencing-based technologies will revolutionize whole-organism science. Nat Rev Genet, 2013. 14(9): p. 618-30.
실시예 2: 예상된 HLA - 펩타이드 복합체의 초기 검증
상기에 기재된 접근법으로부터 발생하는 예상된 HLA-펩타이드 표적을 검증하기 위한 초기 평가로서, 본 발명자들은 HLA 결합 친화도 측정, HLA 펩타이드 질량-분광분석법, 뿐만 아니라 T 세포 반응의 측정을 포함한, 다양한 검정 기술에 의해 이전에 확인된 바와 같이 이들 표적의 보고서에 대해 공공 데이터베이스 및 선택된 문헌을 평가했다. HLA-펩타이드 쌍에 대한 검정 결과 주석을 함유하는 2개의 포괄적인 데이터베이스가 사용되었다: IEDB(Vita et al., 2015) 및 T항원(Olsen et al., 2017). 본 발명자들은 전산적으로 예상된 표적의 19개(유전자에 걸쳐 독특한 15개)가 데이터베이스에서, 오랫동안 암 면역학에서 연구의 대상이었던 많은 유전자(예를 들어, 암 고환 항원)로 이전에 보고되었다는 것으로 결정했다. 표 B를 참조한다.
Figure pct00005
상기 공공 데이터베이스에서 발견되지 않은 펩타이드에 대해 추가의 제한된 문헌 검토가 수행되었다. 표 C에서 나타낸 바와 같이, 하기 펩타이드가 확인되었다:
Figure pct00006
표 C로부터 하나의 주목할 만한 실시예는 KKLC1 HLA-A*01:01_NTDNNLAVY였다. 키타-큐슈 폐암 항원-1(KK-LC-1; CT83)은 많은 상이한 암 유형에서 널리 발현되는 것으로 밝혀진 암 고환 항원(CTA)이다. 이것은 본래 KK-LC-1 펩타이드 76-84 - RQKRILVNL에 클로닝된 CTL에 기초하여 발견되었다(Fukuyama et al., 2006). 더욱 최근에 문헌[Stevanovic et al., 2017]은 자궁경부암 환자에서 CTL에 의해 인식된 KK-LC-1로부터 또 다른 펩타이드인, 예상된 펩타이드 KK-LC-1 52-60 NTDNNLAVY를 밝혀냈다. 이 CTL에 대한 상응하는 TCR은 NIH 웹사이트인 https://www.ott.nih.gov/technology/e-153-2016/에 이제 열거되어 있고, 펩타이드는 모든 목적을 위해 전체적으로 참고로 본 명세서에서 편입된 WO 2017/089756 A1에 열거되어 있다.
본 실시예는 표 A에서 예상된 HLA-펩타이드 표적의 기대된 값을 강조한다: CTA HLA-펩타이드 표적이 이전에 알려진 정보는 예측에 포함되지 않았지만, 분석은 문헌에 기재된 많은 표적을 산출하여, 다수의 신규한 표적이 마찬가지로 실험적으로 입증될 수 있고 궁극적으로 하나 이상의 ABP에 대한 표적으로서 작용할 수 있음을 나타낸다.
참고문헌
Fukuyama, T., Hanagiri, T., Takenoyama, M., Ichiki, Y., Mizukami, M., So, T., Sugaya, M., So, T., Sugio, K., and Yasumoto, K. (2006). Identification of a new cancer/germline gene, KK-LC-1, encoding an antigen recognized by autologous CTL induced on human lung adenocarcinoma. Cancer Res. 66, 4922-4928.
Olsen, L.R., Tongchusak, S., Lin, H., Reinherz, E.L., Brusic, V., and Zhang, G.L. (2017). TANTIGEN: a comprehensive database of tumor T cell antigens. Cancer Immunol. Immunother. CII 66, 731-735.
Stevanovic, S., Pasetto, A., Helman, S.R., Gartner, J.J., Prickett, T.D., Howie, B., Robins, H.S., Robbins, P.F., Klebanoff, C.A., Rosenberg, S.A., et al. (2017). Landscape of immunogenic tumor antigens in successful immunotherapy of virally induced epithelial cancer. Science 356, 200-205.
Vita, R., Overton, J.A., Greenbaum, J.A., Ponomarenko, J., Clark, J.D., Cantrell, J.R., Wheeler, D.K., Gabbard, J.L., Hix, D., Sette, A., et al. (2015). The immune epitope database (IEDB) 3.0. Nucleic Acids Res. 43, D405-412.
실시예 3: 예상된 HLA - 펩타이드 복합체의 확인
다음으로, 7개 유전자의 단백질로부터 HLA-펩타이드 표적이 확인되었다: AFP, KKLC-1, MAGE-A4, MAGE-A10, MART-1, NY-ESO-1, 및 WT1.
MHC 부류 I 단백질에 의해 세포 표면 항원으로 제시될 가능성이 있는 펩타이드를 확인하기 위해, 슬라이딩 윈도우가 사용되어 그것의 구성성분인 8-11개의 아미노산 서열로 각각의 이들 단백질을 파싱했다. 이들 펩타이드 및 그것의 측접 서열은 그 다음 HLA 펩타이드 제시 깊은 학습 모델(PCT/US2016/067159 및 상기 실시예 1 참고)로 가공되어 각각의 64 부류 I HLA 유형에 대해 100 TPM(높은 발현)의 발현 수준에서 각각의 펩타이드의 제시의 가능성을 계산하였다. 각각의 HLA가 동일한 분포로부터 점수를 나타내도록 각각의 HLA에 대한 정규화 모델 점수를 변위치화하여 훈련 데이터 편향으로 기인한 특정 HLA에 더 강한 점수를 제공할 수 있는 잠재적 모델링 인공물이 제거되었다. 정규화에서, 7개 표적 유전자뿐만 아니라 50개 무작위로 선택된 유전자가 HLA 대립유전자 서열 선호에 대해 제어하기 위해 포함되었다. 유전자는 모델 정규화된 점수가 0.00075보다 더 높은 경우 제시될 것 같은 것으로 간주되고, 이것은 문헌에 제시되어 있는 것으로 알려진 펩타이드의 제시 점수에 기초하여 선택된다.
결과는 표 A(계속)에 도시되어 있다. 표적 번호는 실시예 1에서 기재된 바와 같이 각각의 HLA-펩타이드 표적에 대해 배정되었다.
실시예 4: 예상된 HLA - 펩타이드 복합체의 검증
표 A의 HLA-펩타이드 복합체로부터 펩타이드의 존재는 각각의 HLA-펩타이드 복합체로부터 각각의 주어진 HLA 대립유전자에 양성인 것으로 알려진 종양 샘플에 대해 질량 분광분석법(MS)을 사용하여 결정되었다.
HLA-펩타이드 분자의 단리는 조직 샘플(1-4)의 용리 및 가용화 후 고전적 면역침강(IP) 방법을 사용하여 수행되었다. 신선한 냉동된 조직이 먼저 액체 질소에서 냉동되고 분쇄되었다(CryoPrep; Covaris, 매사추세츠주 워번 소재). 세포용해 버퍼(1% CHAPS, 20mM 트리스-HCl, 150mM NaCl, 프로테아제 및 포스파타제 억제제, pH=8)가 첨가되어 조직을 가용화시키고 샘플 중 10분의 1을 프로테오믹스 및 게놈 서열분석 노력을 위해 분취했다. 샘플의 나머지는 4C에서 2시간 동안 회전시켜 잔해를 펠릿화했다. 정화된 용해물은 HLA 특이적 IP를 위해 사용되었다.
면역침강은 항체가 HLA 분자에 대해 특이적인 비드에 대해 커플링된 항체를 사용하여 수행되었다. 범-부류 I HLA 면역침강 경우, 항체 W6/32(5)가 사용되었고, 부류 II HLA - DR 경우, 항체 L243(6)가 사용되었다. 항체는 밤새 인큐베이션 동안 NHS-세파로스 비드에 공유결합되었다. 공유결합 후, 비드가 세정되고 IP를 위해 분취되었다. 비제한적으로 항체의 단백질 A/G 포획, 자기 비드 단리, 또는 면역침강을 위해 통상적으로 사용된 다른 방법을 포함한, IP를 위한 추가의 방법이 사용될 수 있다.
용해물은 항체 비드에 첨가되고 면역침강을 위해 4C에서 밤새 회전되었다. 면역침강 후, 비드는 용해물로부터 제거되었고 용해물은 추가의 IP를 포함한 추가의 실험을 위해 저장되었다. IP 비드는 세정되어 비-특이적 결합을 제거하고 HLA /펩타이드 복합체는 2N 아세트산으로 비드로부터 용출되었다. 단백질 성분은 분자량 스핀 칼럼을 사용하여 펩타이드로부터 제거되었다. 수득한 펩타이드가 SpeedVac 증발기에 의해 건조를 위해 취해지고 MS 분석 전에 -20C에서 저장될 수 있다.
건조된 펩타이드는 HPLC 완충액 A에서 재구성되고 질량 분광분석기 안으로 구배 용출을 위한 C-18 미세모세관 HPLC 칼럼 상으로 장입되었다. 180분에서 0- 40%B(80% 아세토니트릴 내 용매 A - 0.1% 포름산, 용매 B- 0.1% 포름산)의 구배가 사용되어 Fusion Lumos 질량 분광분석기(Thermo) 안으로 펩타이드를 용출하였다. 펩타이드 질량/전하(m/z)의 MS1 스펙트럼이 120,000 분할과 이어서 20 MS2 스캔을 갖는 Orbitrap 검출기에 수집되었다. MS2 이온의 선택은 이온의 MS2 선택 30초 후의 데이터 종속 획득 방식 및 동적 배제를 사용하여 수행되었다. MS1 스캔에 대한 자동 이득 제어(AGC)는 4x105로 설정되었고 MS2 스캔에 대해서는 1x104로 설정되었다. HLA 펩타이드를 서열분석하기 위해, +1, +2 및 +3 전하 상태가 MS2 단편화에 대해 선택될 수 있다. 이것은 통상적으로 표적화된 질량 분광분석법으로 지칭되었고 정성적 방식으로 수행되었거나 또는 정량적 방식일 수 있다. 정량화 방법은 무거운 표지된 아미노산을 사용하여 각각의 펩타이드가 합성된 양이 정량화되어 질 필요가 있다.(Doerr 2013)
각각의 분석으로부터 MS2 스펙트럼이 Comet(7-8)를 사용하여 단백질 데이터베이스에 대해 검색되었고 펩타이드 확인은 Percolator(9-11)를 사용하거나 또는 피크의 통합된 새로운 서열분석 및 데이터베이스 검색 알고리즘을 사용하여 채점되었다.
HLA-펩타이드 복합체로부터 펩타이드의 존재는 각각의 HLA-펩타이드 복합체로부터 각각의 주어진 HLA 대립유전자에 대해 양성인 것으로 알려진 다양한 종양 샘플에 대하여 질량 분광분석법(MS)을 사용하여 결정되었다. 선택된 HLA-제한된 펩타이드에 대한 대표적인 스펙트럼 데이터는 도 6 및 7에 도시되어 있다. 각각의 스펙트럼은 HLA 유형을 포함한, 환자 샘플에 관련된 정보뿐만 아니라 펩타이드 단편화 정보를 함유한다.
아미노산의 자발적인 변형은 많은 아미노산에 대해 일어날 수 있다. 시스테인은 이 변형에 특히 민감하고 유리 시스테인으로 산화 또는 변형될 수 있다. 추가로 N-말단 글루타민 아미노산은 피로-글루탐산으로 전환될 수 있다. 이들 각각의 변형은 질량의 변화를 초래하기 때문에, 이들은 MS2 스펙트럼에서 명확하게 배정될 수 있다. ABP의 제조에 이들 펩타이드를 사용하기 위해, 펩타이드는 질량 분광분석기에서 보여지는 것과 동일한 변형을 함유할 필요가 있을 수 있다. 이들 변형은 간단한 실험실 및 펩타이드 합성 방법을 사용하여 만들어 질 수 있다(Lee et al.; Ref 14).
참고문헌
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(13) Lindsay K. Pino, Brian C. Searle, James G. Bollinger, Brook Nunn, Brendan MacLean & M. J. MacCoss (2017) The Skyline ecosystem: Informatics for quantitative mass spectrometry proteomics. Mass Spectrometry Reviews.
(14) Lee W Thompson; Kevin T Hogan; Jennifer A Caldwell; Richard A Pierce; Ronald C Hendrickson; Donna H Deacon; Robert E Settlage; Laurence H Brinckerhoff; Victor H Engelhard; Jeffrey Shabanowitz; Donald F Hunt; Craig L Slingluff. Preventing the spontaneous modification of an HLA-A2-restricted peptide at an N-terminal glutamine or an internal cysteine residue enhances peptide antigenicity. Journal of Immunotherapy (Hagerstown, Md. : 1997). 27(3):177-83, MAY 2004.
2017) 또는 예상된 단편 이온을 평가하기 위한 다른 방법.
예상된 HLA-펩타이드 복합체로부터 다중 펩타이드의 존재는 각각의 HLA-펩타이드 복합체로부터 각각의 주어진 HLA 대립유전자에 대해 양성인 것으로 알려진 다양한 종양 샘플에 대하여 질량 분광분석법(MS)을 사용하여 결정된다.
아미노산의 자발적인 변형은 많은 아미노산에 대해 일어날 수 있다. 시스테인은 이 변형에 특히 민감하고 유리 시스테인으로 산화 또는 변형될 수 있다. 추가로 N-말단 글루타민 아미노산은 피로-글루탐산으로 전환될 수 있다. 이들 각각의 변형은 질량의 변화를 초래하기 때문에, 이들은 MS2 스펙트럼에서 명확하게 배정될 수 있다. ABP의 제조에 이들 펩타이드를 사용하기 위해, 펩타이드는 질량 분광분석기에서 보여지는 것과 동일한 변형을 함유할 필요가 있을 수 있다. 이들 변형은 간단한 실험실 및 펩타이드 합성 방법을 사용하여 만들어 질 수 있다(Lee et al.; Ref 14).
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실시예 6: HLA - 펩타이드 복합체를 결합하는 항체 또는 이들의 항원-결합 단편의 확인
개요
하기 실례는 종양 특이적 HLA-제한된 펩타이드를 인식하는 항체(Ab)가 확인될 수 있다는 것을 입증한다. 이러한 Ab에 의해 인식된 전체적인 에피토프는 일반적으로 펩타이드뿐만 아니라 그 특정 펩타이드를 제시하는 HLA 단백질 둘 모두의 복합체 표면을 포함한다. 펩타이드-특이적 방식으로 HLA 복합체를 인식하는 Ab는 종종 T 세포 수용체(TCR)-유사 Ab 또는 TCR- 모방체 Ab로 지칭된다. 항체 발견을 위해 선택된 HLA-펩타이드 표적 항원은 HLA-A*01:01_NTDNNLAVY(표 A에서, "G2"로 지정된 표적 X) 및 HLA-A*02:01_ LLASSILCA(표 A에서, "G7"로 지정된 표적 X)이다. 이들 HLA-펩타이드 항원의 세포 표면 제시는 실시예 4에서 기재된 바와 같이 종양 샘플로부터 수득된 HLA 복합체의 질량 분광분석법 분석에 의해 확인되었다.
HLA - 펩타이드 표적 복합체 및 카운터스크린 펩타이드 - HLA 복합체의 생성, 및 안정성 분석
HLA-펩타이드 표적 G2 및 G7뿐만 아니라 카운터스크린 음성 대조군 펩타이드-HLA는 확립된 방법을 사용한 HLA 분자에 대한 조건적 리간드를 사용하여 재조합으로 생산되었다. 전부에서, 18개 카운터스크린 HLA-펩타이드가 각각의 G2 및 G7 표적에 대해 생성되었다.
파아지 라이브러리 스크리닝의 전체적인 디자인
Distributed Bio Inc로부터 고도로 다양한 SuperHuman 2.0 합성 미접촉 scFv 라이브러리(초-안정하고 다양한 VH/VL 스캐폴드에 대한 7.6e10 총 다양성)가 파아지 디스플레이에 사용되었다. 파아지 라이브러리는 초기에 18개 풀링된 음성 pHLA 복합체("완전한 풀")로, 이어서 각각 HLA-펩타이드 표적 G2 및 G7에 대한 scFv 결합제를 확인하기 위해 확립된 프로토콜을 사용하여 표적 pHLA 복합체로 3 내지 4 라운드의 비드-기반 파아지 패닝으로 감손되었다. 파아지 역가는 매 라운드의 패닝에서 결정되어 비-결합 파아지의 제거를 확립하였다. 파아지 ELISA 결과는 도 14a 및 14B에 도시되어 있다. 각각의 G2 및 G7 표적에 대한 나중 라운드의 패닝에서 결합된 파아지의 강화가 있었다. 출력 파아지 상청액은 또한 ELISA에 의해 표적 결합에 대해 시험되었다.
G2 표적에 대한 표적 스크린 1의 디자인이 도 8에 도시되어 있다. 유사하게, G7 표적에 대한 표적 스크린 2의 디자인이 도 11에 도시되어 있다. 간단히, 각각의 표적에 대해, 3개의 "미니풀" 카운터스크린 펩타이드가 표적과 동일한 HLA 대립유전자를 결합하고 또한 상당히 상이한 ABP-페이싱 특징 예컨대 전하, 벌크, 방향족, 또는 소수성 잔기를 갖는 그것의 능력에 대해 선택되었다. G2에 대해 도 9a 및 G7에 대해 도 13a를 참고한다. 또한, 뚜렷한 제한된 펩타이드 서열 및 상이한 HLA 대립유전자를 특징으로 하는, 추가의 카운터스크린 펩타이드-HLA 복합체가 생성되었다. 15개의 추가의 카운터스크린 HLA-펩타이드 플러스 3개의 "미니풀" HLA-펩타이드는 18개의 총 카운터스크린 HLA-펩타이드 복합체의 "완전한 풀"을 형성했다.
펩타이드-HLA 복합체의 생성
다양한 인간 백혈구 항원(HLA)의 α-, 및 β2 마이크로글로불린 사슬이 확립된 절차(문헌[Garboczi, Hung, & Wiley, 1992])를 사용하여 BL21 능숙한 E. 콜라이 세포(New England Biolabs)에서 별도로 발현되었다. 자동-유도에 이어서, 세포는 Bugbuster® 플러스 벤조나제 단백질 추출 시약(Novagen)에서 초음파처리를 통해 용해되었다. 얻어진 봉입체는 세정되고 0.5% 트리톤 X-100(50 mM Tris, 100 mM NaCl, 1 mM EDTA)이 있거나 없이 세정 완충액에서 초음파처리되었다. 최종 원심분리 후, 봉입 펠릿은 우레아 용액(8 M 우레아, 25 mM MES, 10 mM EDTA, 0.1 mM DTT, pH 6.0)에서 용해시켰다. 브라드포드 검정(Biorad)을 사용하여 농도를 정량하였고 봉입체는 -80℃에서 저장하였다.
HLA 복합체는 확립된 절차를 사용하여 재조합으로 생산된 서브유닛 및 합성으로 수득된 펩타이드의 재폴딩에 의해 수득되었다.(Garboczi et al., 1992). 간단히, 정제된 α 및 β2 마이크로글로불린 사슬은 제한된 펩타이드의 선택으로 재폴딩 완충액(100 mM Tris pH 8.0, 400 mM L-아르기닌 HCl, 2 mM EDTA, 50 mM 산화된 글루타티온, 5 mM 환원된 글루타티온, 프로테아제 억제제 정제)으로 다시접혀졌다. 일부 실험에서, 제한된 펩타이드의 선택은 조건적 자극에 노출 시 절단가능한 조건적 리간드 펩타이드였다. 일부 실험에서, 제한된 펩타이드의 선택은 G2 또는 G7 표적 펩타이드, 또는 카운터스크린 펩타이드였다. 재폴딩 용액은 Vivaflow 50 또는 50R 교차유동 카셋트(Sartorius Stedim)로 농축되었다. 20 mM Tris pH 8.0에서 3 라운드의 투석이 각각 적어도 8시간 동안 수행되었다. 항체 스크리닝 및 기능성 검정을 위해, 재폴딩된 HLA는 BirA 바이오틴 리가제(Avidity)를 사용하여 효소적으로 바이오티닐화되었다. 재폴딩된 단백질 복합체는 Akta FPLC 시스템에 부착된 HiPrep(16/60 Sephacryl S200) 크기 배제 칼럼을 사용하여 정제되었다. 바이오티닐화는 SDS-PAGE 이전 15분 동안 실온에서 과잉의 스트렙타비딘으로 재폴딩된 단백질을 인큐베이션함에 의해 비-환원 조건 하에서 스트렙타비딘 겔-이동 검정에서 확인되었다. 얻어진 펩타이드-HLA 복합체를 분취하고 -80℃에서 저장하였다.
펩타이드-HLA 복합체의 안정성 분석
HLA-펩타이드 안정성은 조건적 리간드 펩타이드 교환 및 안정성 ELISA 검정에 의해 평가되었다. 간단히, 조건적 리간드-HLA 복합체는 카운터스크린 또는 테스트 펩타이드의 존재 또는 부재에서 ± 조건적 자극을 거쳤다. 조건적 자극에 대한 노출은 HLA 복합체로부터 조건적 리간드를 단리하여, HLA 복합체의 해리를 초래한다. 카운터스크린 또는 테스트 펩타이드는 HLA 복합체의 α1/α2 그루브를 안정적으로 결합하여, HLA 복합체를 분해로부터 "구한다".
HLA 안정성 ELISA는 확립된 절차를 사용하여 수행된다.(문헌[Chew et al., 2011; Rodenko et al., 2006]) 384-웰의 깨끗하고 편평한 바닥 폴리스티렌 마이크로플레이트(Corning)는 PBS 내 2 μg mL-1에서 50 μl의 스트렙타비딘(Invitrogen)으로 사전코팅되었다. 37℃에서 2시간의 인큐베이션에 이어서, 웰들은 PBS 내 0.05% Tween 20(4회, 50 μL) 세정 완충액으로 세정하고, 50 μl의 차단 완충액(PBS 내 2% BSA)으로 처리하고, 및 실온에서 30분 인큐베이션하였다. 후속으로, 20 mM Tris HCl/50mM NaCl로 300× 희석된 25 μl의 펩타이드-교환된 샘플이 4배로 첨가되었다. 샘플은 실온에서 15분 동안 인큐베이션되고, 0.05% Tween 세정 완충액(4 × 50 μL)으로 세정하고, 25 μl의 HRP-접합된 항-β2m(PBS 내 1 μg mL-1)으로 실온에서 15분 동안 처리하고, 0.05% Tween 세정 완충액(4 × 50 μL)으로 세정하고, 25 μl의 ABTS-용액(Invitrogen)으로 10-15분 동안 전개하고, 그리고 반응은 12.5 μl의 스톱 버퍼(0.1 M 시트르산 내 0.01% 아지드화나트륨)의 첨가에 의해 중단되었다. 흡광도가 후속으로 분광측정기(SpectraMax i3x; Molecular Devices)를 사용하여 415 nm에서 측정되었다.
G2 카운터스크린 "미니풀" 및 G2 표적에 대한 결과는 도 9b에 도시되어 있다. 3개의 카운터스크린 펩타이드 및 G2 펩타이드 모두는 구조된 HLA 복합체를 해리로부터 구했다.
추가의 G2 "완전한" 풀 카운터스크린 펩타이드에 대한 결과는 도 10에 도시되어 있으며, 이것은 이들이 또한 안정한 HLA-펩타이드 복합체를 형성한다는 것을 입증한다.
G7 카운터스크린 "미니풀" 및 G7 표적에 대한 결과는 도 13b에 도시되어 있다. 3개의 카운터스크린 펩타이드 및 G7 펩타이드 모두는 HLA 복합체를 해리로부터 구조했다.
추가의 G7 "완전한" 풀 카운터스크린 펩타이드에 대한 결과는 도 12에 도시되어 있으며, 이것은 이들이 또한 안정한 HLA-펩타이드 복합체를 형성한다는 것을 입증한다.
파아지 라이브러리 스크리닝
파아지 라이브러리 스크리닝은 상기에 기재된 전체적인 스크리닝 디자인에 따라 수행되었다. 3 내지 4 라운드의 비드-기반 패닝이 수행되어 각각의 펩타이드-HLA 복합체에 대한 scFv 결합제를 확인하였다. 각각의 라운드의 패닝에 대해, 개시 파아지의 분취액은 유입 역가측정을 위해 따로 남겨두고 나머지 파아지는 Dynabead M-280 스트렙타비딘 비드(Life Technologies)에 대해 3회 감손되고 이어서 100 피코몰의 풀링된 음성 펩타이드-HLA 복합체로 사전-결합된 스트렙타비딘 비드에 대해 감손되었다. 제1 라운드의 패닝 경우, 스트렙타비딘 비드에 결합된 100 피코몰의 펩타이드-HLA 복합체는 회전하면서 실온에서 2시간 동안 감손된 파아지로 인큐베이션되었다. 1X PBST 내 0.5% BSA(PBS + 0.05% Tween-20)로 3회의 5-분 세정과 이어서 1X PBS 내 0.5% BSA로 3회의 5-분 세정이 이용되어 펩타이드-HLA 복합체 결합된 비드에 대해 임의의 미결합된 파아지를 제거하였다. 세정된 비드로부터 결합된 파아지를 용출하기 위해, 1 ml 0.1M TEA를 회전하면서 실온에서 10분 동안 첨가하고 인큐베이션하였다. 용출된 파아지는 비드로부터 수집하고 0.5 ml 1M 트리스-HCl pH 7.5로 중화하였다. 중화된 파아지는 그 다음 로그 성장 TG-1 세포(OD600 = 0.5)를 감염시키기 위해 사용하였고 37℃에서 감염의 한 시간 후, 세포를 출력 역가 및 후속적인 패닝 라운드에 대해 박테리아 성장을 위해 100 μg/ml 카르베니실린 및 2% 글루코스(2YTCG) 우무평판을 갖는 2YT 배지 상으로 분주하였다. 후속적인 라운드의 패닝을 위해, 선택 항원 농도는 세정이 표 1에 나타난 세정 시간의 양 및 길이만큼 증가된 동안 낮아졌다.
Figure pct00007
개별 scFv는 파아지로부터 클로닝되고 DNA 생거 서열분석("Sequence Unique Binders")에 의해 서열분석되었다. 개별 scFv가 또한 E. 콜라이로부터 발현되었고 개별 조 scFvs를 함유하는 E. 콜라이로부터의 주변세포질 추출물(PPE)은 scFv ELISA를 거쳤다
scFv 주변세포질 추출물(PPE) ELISA
최종 라운드의 패닝에서 수득되고, E. 콜라이에서 발현된 파아지로부터 클로닝된 개별 scFv는 아래와 같이 scFv PPE ELISA를 거쳤다.
96-웰 및/또는 384-웰 스트렙타비딘 코팅된 플레이트(Pierce)는 HLA 완충액 내 2 ug/ml 펩타이드-HLA 복합체로 코팅되고 4℃에서 밤새 인큐베이션되었다. 플레이트는 PBST(PBS + 0.05%)로 각각의 단계 사이에서 3회 세정되었다. 항원 코팅된 플레이트는 실온에서 1시간 동안 PBS 내 3% BSA(차단 완충액)로 차단되었다. 세정 후, scFv PPE는 플레이트에 첨가되고 실온에서 1시간 동안 인큐베이션되었다. 세정에 이어서, 차단 완충액 내 마우스 항-v5 항체(Invitrogen)가 첨가되어 scFv를 검출하고 실온에서 1시간 동안 인큐베이션되었다. 세정 후, HRP-염소 항- 마우스 항체(Jackson ImmunoResearch)가 첨가되고 실온에서 1시간 동안 인큐베이션되었다. 플레이트는 그 다음 PBST로 3회 및 PBS로 3회 세정되고 TMB 1-성분 마이크로웰 페록시다아제 기질(Seracare)로 HRP 활성이 검출되고 2N 황산으로 중화되었다.
음성 펩타이드-HLA 복합체 카운터-스크리닝의 경우, 도포 항원을 제외하고 scFv PPE ELISA가 상기에 기재된 바와 같이 수행되었다. HLA 미니-풀은 그것의 특정 펩타이드-HLA 복합체에 대한 결합을 비교하기 위해 함께 풀링된 2 ug/ml의 각각의 3개의 음성 펩타이드-HLA 복합체로 구성되었고 스트렙타비딘 플레이트 상에 코팅되었다. HLA 빅 풀은 그것의 특정 펩타이드-HLA 복합체에 대한 결합을 비교하기 위해 함께 풀링된 2 ug/ml의 각각의 모든 18개 음성 펩타이드-HLA 복합체로 구성되었고 스트렙타비딘 플레이트 상에 코팅되었다.
조 PPE와 같은 scFv-ELISA에 의해 음성 대조군 pHLA에 비교된 표적 pHLA에 대한 선택성을 나타낸 이들 scFv는 별도로 발현되고 정제되었다. 정제된 scFv는 음성 대조군 pHLA("선택적 결합제")에 비교하여 단지 표적 pHLA를 결합하는 확인을 위해 scFv ELISA에 의해 적정되었다.
클론은 추가의 생화학적 및 기능성 분석을 위해 IgG, Fab, 또는 scFv 안으로 포맷되었다. 그것의 상응하는 pHLA 복합체와 함께 결정화에 대해 사용되는 Fab 생산을 위해 선택된 ScFv 클론은 몇 개의 파라미터: 서열 다양성, 결합 친화도, 선택성, 및 CDR3 다양성에 기초하여 선택되었다. 덴드로그램을 생산하고 Fab 클론의 서열 다양성을 평가하기 위해 클러스탈 소프트웨어가 사용되었다. VH 유형에 기초한 scFv 서열의 정식 3D 구조가 또한 가능한 경우에 고려되었다. 평형 해리 상수(KD)에 의해 결정될 때 결합 친화도는 Octet HTX(ForteBio)를 사용하여 측정되었다. 특이적 펩타이드-HLA 복합체에 대한 선택성은 정제된 scFv의 ELISA 적정으로 결정되었고 음성 펩타이드 또는 스트렙타비딘 단독에 비교되었다. KD 및 선택성에 대한 컷오프 값은 각각의 세트 내의 Fab에 대해 수득된 값의 범위에 기초하여 각각의 표적 세트에 대해 결정되었다. 최종 클론은 그 다음 서열 계열 및 CDR3에서 최고 다양성을 수득하도록 선택되었다.
표 2는 상기 기재된 스크리닝 캠페인에 대한 적중률을 도시한다.
Figure pct00008
표 3은 HLA-펩타이드 표적 HLA-A*01:01_ NTDNNLAVY에 선택적인, G2 scFv 선택적 결합제의 VH 및 VL 서열을 도시한다
표 4는 HLA-펩타이드 표적 HLA-A*01:01_ NTDNNLAVY에 선택적인, G2 선택적 결합제에 대한 CDR 서열을 도시한다. CDR은 카밧 넘버링 시스템에 따라 결정되었다.
표 5는 HLA-펩타이드 표적 HLA-A*02:01_ LLASSILCA에 선택적인, G7 scFv 선택적 결합제의 VH 및 VL 서열을 도시한다.
표 6은 HLA-펩타이드 표적 HLA-A*02:01_ LLASSILCA에 선택적인, G7 선택적 결합제에 대한 CDR 서열을 도시한다. CDR은 카밧 넘버링 시스템에 따라 결정되었다.
실시예 7: Fab / scFv / IgG 클론 안으로 항체의 재포맷화
선택된 클론은 아래와 같이 Fab, scFv, 또는 IgG 포맷 안으로 재포맷되었다.
Fab 단백질 단편의 구축 및 생산
선택된 G2, 및 G7 Fab의 작제물은 포유동물 발현을 위해 최적화된 벡터 안으로 클로닝되었다. 각각의 DNA 작제물이 형질감염을 위해 확장되었고 서열이 확인되었다. 100 mL 일시적 생산이 각각에 대해 HEK293 세포(Tuna293™ Process)에서 완료되었다. 단백질은 HiLoad 16/600 Superdex 200을 통해 SEC-폴리싱에 의해 후속으로 정제된 항-CH1 정제에 의해 정제되었다. SEC-폴리싱에 대해 사용된 이동상은 20 mM Tris, 50 mM NaCl, pH 7이었다. 최종 확인의 CE-SDS 분석이 수행되었다.
scFv 단백질 단편의 구축 및 생산
발현 플라스미드는 BL21(DE3) 균주 안으로 형질전환되고 400 mL E. 콜라이 배양물에서 주변세포질 차페론과 함께 공-발현되었다. 세포 펠릿은: 플러스 리소자임, 및 벤조나제를 갖는 10 ml/1g 바이오매스(25mM HEPES, pH7.4, 0.3M NaCl, 10mM MgCl2, 10%글리세롤, 0.75% CHAPS, 1mM DTT) 및 레이크 파마 프로테아제 억제제 칵테일로 재구성되었다. 세포 현탁액은 실온에서 30분 동안 쉐이킹 플랫폼 상에서 인큐베이션되었다. 용해물은 4C, 13,000 x rpm에서 15분 동안 원심분리에 의해 정화되었다. 정화된 용해물은 IMAC 완충액 A(20mM 트리스-HCl, Ph7.5; 300mM NaCl /10% 글리세롤/1 mM DTT)에서 사전-평형화된 5ml의 Ni NTA 수지 상으로 적하되었다. 수지는 10CV의 완충액 A로 (또는 안정한 기준선이 도달될 때까지) 세정되고, 이어서 10 CV의 8% IMAC 완충액 B(20mM 트리스-HCl, Ph7.5; 300mM NaCl /10% 글리세롤/1mM DTT/250mM 이미다졸)로 세정되었다. 표적 단백질은 100% IMAC 완충액 B로 20CV 구배에서 용출되었다. 칼럼은 완전한 단백질 제거를 보장하기 위해 5CV의 100% IMAC B로 세정되었다. 용출 분획은 SDS-PAGE 및 웨스턴 블랏(항-His)에 의해 분석되고 따라서 풀링된다. 풀은 최종 제형 완충액(20mM 트리스-HCl, Ph7.5; 300mM NaCl / 10% 글리세롤/ 1mM DTT)에 대해 투석되고, 최종 단백질 농도 >0.3 mg/ml로 농축되고, 1 mL 바이알 안으로 분취되고, 그리고 액체 질소에서 플래시 냉동되었다. 최종 QC 단계는 SDS-PAGE를 포함하였고 A280을 측정한다.
IgG 단백질의 구축 및 생산
G 시리즈 항체의 발현 작제물은 포유동물 발현에 대해 최적화된 벡터 안으로 클로닝되었다. 각각의 DNA 작제물이 형질감염을 위해 확장되었고 서열이 확인되었다. 10 mL 일시적 생산이 각각에 대해 HEK293 세포(Tuna293™ Process)에서 완료되었다. 단백질은 단백질 A 정제에 의해 정제되었고 최종 CE-SDS 분석이 수행되었다.
실시예 8: HLA - 펩타이드 표적에 대한 Fab 클론의 친화도
친화도 측정은 Octet Qke(ForteBio)에 대해 수행되었다. 1X 동력학 완충액 내 바이오티닐화된 pHLA 복합체가 사용된 최고 농도에서 각각의 Fab에 대해 최적의 nm shift 반응(대략 0.6 nm)을 제공하는 농도에서 스트렙타비딘 센서 상에 장입되었다. pHLA 복합체는 300초 동안 장입되었고 리간드-장입된 선단은 120초 동안 동력학 완충액에서 후속으로 평형화되었다. 리간드-장입된 바이오센서는 그 다음 2-배 희석으로 적정된 Fab 용액에서 200초 동안 침지되었다. 개시 Fab 농도는 100 nM 내지 2 uM의 범위였고, 그런 다음 Fab의 KD 값에 기초하여 최적화되었다. 동력학 완충액에서 해리 단계가 200초 동안 측정되었다. 데이터는 1:1 결합 모델을 사용한 ForteBio 데이터 분석 소프트웨어를 사용하여 분석되었다.
도 15a 및 15b는 각각 G2 표적 Fab 클론 G-2P1H11 및 G7 표적 Fab 클론 G7R4-B5-P2E9에 대한 BLI 결과를 도시한다.
결과는 하기 표에 나타나 있다.
Figure pct00009
실시예 9: G2 및 G7 제한된 펩타이드 서열의 위치상 스캐닝.
G2 및 G7 제한된 펩타이드의 위치상 스캐닝이 수행되어 선택된 Fab 클론에 대해 접점으로 작용하는 아미노산 잔기를 결정하였다.
간단히, 변이체 G2 및 G7 제한된 펩타이드의 위치상 스캐닝 라이브러리는 모든 위치에 걸쳐 스캐닝하여, G2 또는 G7 펩타이드 서열 내 단일 위치에서 아미노산 치환으로 생성되었다. 주어진 위치에서 아미노산 치환은 알라닌(보존적 치환), 아르기닌(양으로 하전됨), 또는 아스파르테이트(음으로 하전됨)였다. 위치상 스캐닝 실험에 대한 아미노산 치환의 지도가 도 16에 도시되어 있다. 별표는 아미노산 치환의 결여를 나타낸다.
위치상 스캐닝 라이브러리 구성원 및 HLA 아형 대립유전자를 포함하는 펩타이드-HLA 복합체는 실시예 6에서 기재된 바와 같이 생성되었다. 변이체 G2 및 G7 펩타이드가 원하는 HLA 대립유전자와 복합체를 형성할 수 있는지 여부를 결정하기 위해, 얻어진 복합체의 안정성 분석이 실시예 6에서 기재된 바와 같은 조건적 리간드 펩타이드 교환 및 ELISA를 사용하여 수행되었다. 다음으로, Fab 클론에 대한 위치상 변이체-HLA 복합체의 결합 친화도가 실시예 8에서 기재된 바와 같은 BLI에 의해 평가되었다.
G2 위치상 변이체-HLA에 대한 안정성 열지도가 도 17a에 도시되어 있다. [적색]은 매우 낮은 안정성을 나타내고, [회색]은 낮은 안정성을 나타내고, 그리고 [청색]은 높은 안정성을 나타낸다. 도 17a는 C-말단 아미노산 잔기(위치 9) 및 제2 및 제3 N- 말단 잔기(위치 2 및 3)가 HLA에 대해 펩타이드를 고착하는 핵심 잔기였고 그것에 의해 3원 복합체를 안정화시키는 것을 도시한다.
Fab 클론 G2-P1H11에 대한 친화도 열지도가 도 17b에 도시되어 있다. 열지도 상에 나타난 결합의 정도는 pHLA에 대한 Fab 결합에 기인한 BLI 바이오센서 상의 nm 전이에 기초한다. 상기에서 언급된 바와 같이, [적색]은 무 결합 친화도(-0.02 내지 0.18 nm 전이)를 나타내고, [회색]은 약한 결합 친화도(0.19-0.25 nm 전이)를 나타내고, 그리고 [청색]은 높은 결합 친화도(0.26-0.32 nm 전이)를 나타낸다. 기대된 대로, 불안정한 복합체를 초래한 위치상 돌연변이(위치 2, 3, 및 9)가 또한 무 Fab 결합을 초래했다. 도 17b는 위치 3-8에서 도입된 치환은 HLA-펩타이드 복합체에 결합하는 Fab 클론의 실패를 초래했다는 것을 도시한다. 이들 결과는 HLA 분자를 결합하는데 관여되지 않고 HLA 단백질로부터 돌출하기 쉬운 잔기인 다수의 잔기가 Fab 클론 G2-P1H11의 펩타이드-특이성에 중요하다는 것을 시사한다.
G7 위치상 변이체에 대한 안정성 열지도는 도 18a에 도시되어 있다. 위치 1, 2, 6, 및 9가 HLA 복합체를 안정화시키는데 중요한 것으로 보인다.
Fab 클론 G7R4-B5-P2E9에 대한 친화도 열지도는 도 18b에 도시되어 있다. 상기에서 언급된 바와 같이, [적색]은 무 결합 친화도(-0.02 내지 0.18 nm 전이)를 나타내고, [회색]은 약한 결합 친화도(0.19-0.25 nm 전이)를 나타내고, 그리고 [청색]은 높은 결합 친화도(0.26-0.72 nm 전이)를 나타낸다. 위치 1-5가 Fab 클론의 펩타이드-특이성에 대해 중요하다는 것을 나타낸다.
실시예 10: 생성된 항체는 HLA - 펩타이드 표적을 나타내는 세포를 성공적으로 결합한다.
scFv 클론 G2-P1H11 및 G7-Ep로부터의 IgG가 실시예 7에 기재된 바와 같이 창작되었다.
표적 제한된 펩타이드로 펄스화된 K562 세포를 결합하는 IgG의 능력이 유세포측정에 의해 평가되었다.
레트로바이러스 생산
Phoenix-AMPHO 세포(ATCC®, CRL-3213™)는 6 웰 플레이트에 5x105 세포/웰로 도말되고 37℃에서 밤새 인큐베이션되었다.
Phoenix-AMPHO 세포는 아래와 같이 원하는 HLA 아형에 대해 발현 카세트를 함유하는 레트로바이러스 벡터로 형질감염되었다. 10 μg 플라스미드, 10 μL 리포펙타민 LTX PLUS (Fisher Scientific, cat # 15338100) 시약 및 100 μL Opti-MEM(Gibco™, cat # 31985062)이 실온에서 15분 동안 인큐베이션되었다. 동시에, 8 μL 리포펙타민이 92 μL Opti-MEM과 함께 실온에서 15분 동안 인큐베이션되었다. 이들 2개의 반응물은 조합되고 실온에서 15분 동안 다시 인큐베이션되었고 그 후 800 μL Opti-MEM이 첨가되었다. 배양 배지는 Phoenix 세포로부터 흡인되었고 이들은 5 mL 사전-가온된 Opti- MEM으로 세정되었다. Opti-MEM은 세포로부터 흡인되었고 리포펙타민 혼합물이 첨가되었다. 세포는 3시간 동안 37℃에서 인큐베이션되었고 3 mL 완전한 배양 배지가 첨가되었다. 플레이트는 그런 다음 37℃에서 밤새 인큐베이션되었다. 배지는 Phoenix 배양 배지로 대체되었고 플레이트는 37℃에서 추가의 2일 동안 인큐베이션되었다.
배지는 수집되었고 깨끗한 6 웰 접시 안으로 45 μm 필터를 통해 여과되었다. 20 μL 플러스 시약이 각각의 바이러스 현탁액에 첨가되고 실온에서 15분 동안 인큐베이션되고 이어서 8 μL/웰의 리포펙타민의 첨가 및 또 다른 15 분의 실온 인큐베이션이 따랐다.
HLA-펩타이드 표적을 발현하는 K562 세포의 생성 및 예시적인 IgG 클론과 결합하는 세포
내인성 MHC를 결하는 K562 세포가 각각 G2 또는 G7에 대한 HLA 아형의 도입을 위해 레트로바이러스로 형질도입되었다. HLA-형질도입된 K562 세포는 6 웰 플레이트 내 1% FBS를 함유하는 IDMEM에서 50 μM의 표적 또는 음성 대조군 펩타이드(Genscript)로 이전 밤 펄스화되고 표준 조직 배양 조건하에서 인큐베이션되었다. 세포는 수확되고, PBS에서 세정되고, 그리고 실온에서 15분 동안 eBioscience Fixable Viability Dye eFluor 450으로 염색되었다. PBS + 1% FBS에서 또 다른 세정에 이어서, 세포는 가변 농도에서 테스트 IgG(G2-P1H11 또는 G7R4-B5-P2E9)로 재현탁되었다. 세포는 1시간 동안 4℃에서 항체와 함께 인큐베이션되었다. 또 다른 세정 후, PE-컨쥬게이트된 염소 항- 인간 IgG 이차 항체(Jackson ImmunoResearch)가 1:200으로 30분 동안 4℃에서 첨가되었다. PBS + 1% FBS에서 세정 후, 세포는 PBS + 1% FBS에서 재현탁되고 유세포측정에 의해 분석되었다. 유세포측정 분석은 Attune NxT 소프트웨어를 사용하여 Attune NxT 흐름 세포측정기(ThermoFisher) 상에서 수행되었다. 데이터는 FlowJo를 사용하여 분석되었다.
결과는 도 19 및 20에 도시되어 있다. G2-P1H11 및 G7R4-B5-P2E9 둘 모두는 음성 대조군 펩타이드로 펄스화된 HLA-형질도입된 세포에 비교하여, 표적 펩타이드로 펄스화된 HLA-형질도입된 K562 세포를 선택적으로 결합했다.
생체내 개념증명
리드 항체 또는 CAR-T 작제물은 생체내에서 평가되어 인간화된 마우스 종양 모델에서 지향된 종양 사멸을 입증한다. 리드 항체 또는 CAR-T 작제물은 인간 종양 및 PBMC로 접목된 이종이식 종양 모델에서 평가된다. 항종양 활성이 측정되고 대조군 작제물에 비교되어 표적-특이적 종양 사멸을 입증한다.
실시예 11: 수소/중수소 교환 및 질량 분광분석법에 의한 scFv - pHLA 구조
수소/중수소 교환
20 μM의 HLA-펩타이드는 20분 동안 실온(20-25℃)에서 3-배 몰 과잉의 scFv 또는 Fab 포맷된 ABP로 인큐베이션되어 교환 실험을 위한 복합체를 생성하였다. Apo 대조군에 대해, HLA-펩타이드는 ABP 없이 동등 용적의 50 mM NaCl, 20 mM Tris pH 8.0로 인큐베이션되었다. 모든 후속적인 반응 단계는 Chronos 4.8.0 소프트웨어(Leap Technologies, 노스캐롤라이나주 모리스빌 소재)에 의해 제어된 자동화 HDX PAL 시스템에 의해 4℃에서 수행되었다. 중수소 교환은 30초 내지 3시간 범위인 기간 동안 반복하여 수행되었다. 5 μl의 단백질 복합체가 3분 동안 0.8 M 구아니딘 하이드로클로라이드, 0.4% 아세트산(v/v), 및 75 mM 트리스(2-카복시에틸) 포스핀에서 켄칭 이전 지시된 시점 동안 H2O(0분 경우. 대조군 시점) 또는 D2O로 10-배 희석되었다. ~ 50 피코몰의 켄칭된 단백질 복합체는 통합된 온라인 단백질 소화를 위해 고정화된 단백질 XIII/펩신 칼럼(NovaBioAssays, 매사추세츠주 워번 소재) 상으로 이전되었다.
액체 크로마토그래피, 질량 분광분석법, 및 HDX 분석
펩타이드의 크로마토그래피 분리는 트랩 C18 칼럼(5 μM 입자 크기 및 2.1 mm 직경) 및 분석적 C18 칼럼(1.9 μM 입자 크기 및 1 mm 직경)을 함유한 UltiMate 3000 베이직 매뉴얼 UHPLC 시스템(ThermoFisher Scientific, 매사추세츠주 월섬 소재)을 사용하여 수행되었다. 샘플은 2분 동안 40 μl/min 유량에서 10% 아세토니트릴, 0.5% 포름산으로 탈염되고 펩타이드는 95% 아세토니트릴, 0.5% 포름산의 증가하는 농도로 40 μl/min 유량에서 용출되었다. 질량 분광분석법은 3700 V의 양이온 전압으로 설정된 ESI 원천을 갖는 Orbitrap Fusion Lumos 질량 분광분석기(ThermoFisher, 매사추세츠주 월섬 소재)로 수행되었다. 수소-중수소 교환 실험을 수행하기 전에, 각각의 HLA-펩타이드 복합체의 펩타이드 단편은 데이터-의존적 LC/MS/MS에 의해 분석되었고 데이터는 10 ppm의 펩타이드 전구체 질량 내성 및 0.1 Da의 단편 이온 질량 내성을 갖는 PEAKS Studio(Bioinformatics Solutions Inc., 캐나다 온타리오주 워털루 소재)를 사용하여 검색되었다. HLA, β2M, 및 펩타이드의 서열이 검색되고, 오검출율이 유인-데이터베이스 전략을 사용하여 확인되었다. 수소-중수소 실험으로부터 펩타이드는 LC/MS에 의해 검출되고 0.22분의 체류 시간 윈도우 크기 및 7.0 ppm 오류가 있는 HDX Workbench(Omics Informatics, 하와이 호놀루루 소재)에 의해 분석되었다. 중수소(D) 교환 샘플에서 펩타이드는 그 다음 용출 시간 윈도우에서 확인되고 질량에서의 차이가 결정되었다. D가 H보다 1 많은 분자량을 가지기 때문에 질량은 펩타이드 백본에서 교환된 각각의 D에 대해 1만큼 증가한다. 동위원소 이온의 질량 및 강도에서의 차이는 각각의 펩타이드에 대해 %D의 값을 생산했다. 중수소 흡수에서의 차이는 Pymol(Schrodinger, 매사추세츠주 캠브리지 소재)을 사용하여 관련된 단백질 결정학상 구조에 맵핑되었다. Apo 대조군과 ABP 사이의 D 교환에서의 감소가 계산되고 아미노산에 의해 플롯팅되었다. 통계적인 분석 및 그래픽 표현은 GraphPad Prism 7.0(La Jolla, CA)을 사용하여 수행되었다.
결정 구조 PDB 5bs0 상에 플롯팅된 scFv G2-P1G07로부터의 데이터의 예가 도 21에 도시되어 있다. 결정 구조는 URL https ://www.rcsb.org/structure/5bs0 (Raman et al)에서 찾아볼 수 있다. MS 데이터에 의해 커버되지 않은 영역은 흑색으로 도시되어 있으며 D 교환에서 가장 큰 감소가 있는 영역(APP에 대한 결합 부위를 나타냄)은 원으로 표시되어 있다. 명백하게 하기 위해, 결합 그루브 및 나선 만이 도시되어 있다.
통합된 작은 변화도를 사용하여 전체적으로 시각화된 scFv 클론 G2-P1G07에 대한 예시적인 열지도가 도 22에 도시되어 있다.
주어진 HLA-펩타이드 표적에 대해 시험된 ABP에 걸친 데이터를 보다 잘 비교하기 위해, 각각의 ABP에 대한 데이터를 내보내고, 열지도를 엑셀에서 생성했다. 결과적인 열지도는 α1 나선(상단부) 및 α2 나선(하단부)에 걸쳐 열지도를 도시하는 도 23에 도시되어 있다. 도 24는 제한된 펩타이드 잔기 1-9에 걸쳐, A*0101_NTDNNLAVY에 대해 시험된 모든 ABP에 대한 열지도를 도시한다. 이들 결과는 제한된 펩타이드의 잔기 6-9, 및 HLA 잔기 157-160이 그것의 특이적 ABP에 대한 결합에 대해 A*0101_NTDNNLAVY HLA-펩타이드 표적 복합체의 중요한 접점이다는 것을 나타낸다. HDX 열지도에서 모든 클론 엔트리는 달리 지적되지 않는 한 scFv 포맷이다.
실시예 12: HLA - 펩타이드 표적을 구체적으로 결합하는 TCR의 단리
도 25는 HLA-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하는 TCR이 단리되는 실험 작업흐름을 묘사한다. 간단히, HLA-펩타이드 표적에 결합하는 미접촉 CD8+ T 세포는 유세포측정에 의해 단리되고 다클론성으로 팽창된다. 팽창에 이어, HLA-펩타이드 표적 복합체에 대한 세포의 특이성이 유세포측정에 의해 시험되었다. 팽창된 모집단의 큰 분획(>75%)이 HLA-펩타이드 표적에 대해 특이적인 경우, 모집단은 전체적으로 TCR을 확인하기 위해 전체적으로 서열분석되었다. 대안적으로, HLA-펩타이드 표적에 구체적으로 결합된 세포는 재분류되고, 재분류 후 단리된 세포만 서열분석되었다. TCR 서열은 발현 벡터 안으로 클로닝되고 재조합 TCR로 수령체 T 세포 안으로 도입되었다. 평가된 TCR의 발현 및 TCR- 재조합 T 세포에 의한 동족 HLA-펩타이드 표적 복합체의 결합이 평가되었다.
확인된 HLA - 펩타이드 표적은 CD8+ T 세포에 의해 쉽게 인식되었다
건강한 공여체로부터 말초 혈액 단핵 세포(PBMC)는 아래와 같이 미접촉 CD8+ T 세포에 대해 자기적으로 풍부화되었다. PBMC는 건강한 공여체로부터의 백혈구분리반출법 샘플을 가공함에 의해 수득되었다. 냉동된 PBMC는 해동되고, 바이오티닐화된 CD45RO, CD14, CD15, CD16, CD19, CD25, CD34, CD36, CD57, CD123, 항-HLA-DR, CD235a(글라이코포린 A), CD244, 및 CD4 항체의 칵테일로 인큐베이션되고 그리고 PBMC 모집단으로부터 제거를 위해 항-바이오틴 마이크로비드로 후속적으로 자기적으로 표지되었다. 풍부한 미접촉 CD8 T 세포는 표적 펩타이드 및 적절한 HLA 분자를 포함하는 사량체로 표지되고, 생/사 및 계열 마커로 염색되고 그리고 도 26에 묘사된 게이팅 절차에 따라 유세포측정에 의해 분류되었다. HLA-펩타이드 사량체에 결합된 세포가 단리되었다. 다클론성 팽창에 이어, 팽창된 CD8+ T 세포의 특이성이 HLA-펩타이드 또는 무 사량체 대조군으로 라벨링함에 의해 재평가되었다. 예시적인 HLA-펩타이드 표적 B*44:02_GEMSSNSTAL 및 A*01:01_EVDPIGHLY에 대한 유세포측정 결과는 도 27에 도시되어 있다. HLA-PETPIDE 표적 A*03:01_GVHGGILNK에 대한 유세포측정 결과는 도 28에 도시되어 있다.
시험된 모든 공여체에 걸쳐 공여체당 HLA-펩타이드 표적당 단리된 CD8+ T 세포의 수와 HLA-펩타이드 표적당 단리된 CD8+ T 세포 빈도의 분포가 도 29: 29a(단리된 CD8+ T 세포의 수) 및 29b(빈도)에 도시되어 있다. 표적당 단리된 미접촉 CD8+ T 세포의 총수는 알려진 면역원성 바이러스 항원에 특이적인 T 세포의 전구체 빈도와 나란한, 23-4181 항원 특이적 세포의 범위였다. 이들 세포는 서열분석 및 추가로 특성규명을 위해 천연 TCR의 원천을 제시한다.
모든 시험된 공여체에 걸쳐 요약된 표적당 단리된 표적-특이적 T 세포의 수가 표 8에 도시되어 있다.
Figure pct00010
이들 데이터는 천연 CD8+ T 세포가 예상된 연관된 MHC 분자의 맥락에서 표적 펩타이드를 결합하고/인식하는 HLA 매칭된 인간 혈액에 존재하기 때문에, 확인된 HLA-펩타이드 표적은 생물학적으로 관련된다는 것을 입증한다.
CD8+ T 세포는 HLA-펩타이드 표적에 결합된 독특한 TCR의 다양한 레퍼토리를 생성했다
T-세포의 서열분석을 위한 기준
팽창된 모집단의 큰 분획(>75%)이 HLA-펩타이드 표적에 대해 특이적인 경우, 모집단은 전체적으로 TCR을 확인하기 위해 전체적으로 서열분석되었다. 그런 다음, 모집단으로부터 선택된 TCR 서열이 발현 벡터 안으로 클로닝되고 특이성의 확인을 위해 수령체 T-세포 안으로 형질감염되었다. 대안적으로, HLA-펩타이드 표적에 구체적으로 결합된 세포는 재분류되고, 재분류 후 단리된 세포만 서열분석되었다.
서열분석 프로토콜
도 26에 기재된 바와 같이 단리되고 팽창된 T 세포는 10x 게놈 단일 세포 분할 쌍으로 된 면역 TCR 프로파일링 접근법을 사용하여 서열분석되었다. 구체적으로, 2- 내지-8천개 살아 있는 T 세포가 후속적인 단일 세포 cDNA 생성 및 전장 TCR 프로파일링(알파 및 베타 짝짓기를 보장하는-불변 영역을 통한 5' UTR)을 위해 단일 세포 에멀션으로 분할되었다. 하나의 접근법은 전사체의 5' 말단에서 분자적으로 바코드된 템플레이트 스위칭 올리고를 이용하고, 제2 접근법은 3' 말단에서 분자적으로 바코드된 불변 영역 올리고를 이용하고, 그리고 제3 접근법은 TCR의 5' 또는 3' 말단 중 어느 하나에 RNA 중합효소 프로모터를 결합한다. 모든 이들 접근법은 단일-세포 수준에서 알파 및 베타 TCR 쌍의 확인 및 디콘볼루션을 가능하게 한다. 얻어진 바코드된 cDNA 전사체는 최적화된 효소적 및 라이브러리 구축 작업흐름을 겪어 편향을 감소시키고 세포의 풀 내에서 클론형의 정확한 표현을 보장한다. 라이브러리는 세포당 약 5천 내지 5만 판독의 표적 서열분석 깊이를 위해 Illumina의 MiSeq 또는 HiSeq4000 기기(쌍으로 된-말단 150 사이클) 상에서 서열분석되었다.
서열분석 판독은 10X 제공된 소프트웨어 Cell Ranger를 통해 가공되었다. 서열분석 판독은 세포에 의한 V(D)J 전사체 세포를 조립하기 위해 사용된, 크로뮴 세포 바코드 및 UMI로 태깅되었다. 각각의 세포에 대해 조립된 콘티그는 그 다음 Ensembl 버전 87(http://www.ensembl.org/)로부터 V(D)J 참조 서열에 대해 조립된 콘티그를 맵핑함에 의해 주석을 달았다.
클론형은 독특한 CDR3 아미노산 서열의 알파, 베타 사슬 쌍으로 정의되었다. 클론형은 2 이상의 세포 빈도에서 존재하는 단일 알파 및 단일 베타 사슬 쌍에 대해 여과되어 특이적 공여체에서 표적 펩타이드당 클론형의 최종 목록을 생성하였다. 도 30A는 각각의 시험된 공여체에 대한 HLA-펩타이드 표적당 독특한 TCR 클론형의 수를 묘사한다. 도 30B는 시험된 모든 공여체에 걸쳐 합산된 HLA-펩타이드 표적당 독특한 클론형의 총수를 묘사한다.
재분류된 세포로부터 독특한 클론형의 TCR 서열
재분류된 세포로부터 A*0101_EVDPHIGHLY에 특이적인 TCR 클론형의 주석을 단 가변성, 다양성, 연결, 및 불변 영역이 하기 표 9에 나타나 있다.
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A*0101_EVDPHIGHLY에 특이적인 TCR 클론형의 α 및 β 사슬의 V(D)J 및 CDR3 서열이 표 10에 도시되어 있다.
수령체 T-세포에서 확인된 특이성을 실증한 TCR 클론형의 주석을 단 가변성, 다양성, 연결, 및 불변 영역은 하기 표 11에 도시되어 있다.
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수령체 T-세포에서 확인된 특이성을 실증한 TCR 클론형의 α 및 β 사슬의 V(D)J 및 CDR3 서열이 표 12에 도시되어 있다.
주석을 단 참조 α 가변성(TRAV), α 연결(TRAJ), α 불변(TRAC), β 가변성(TRBV), β 다양성(TRBD), β 연결(TRBJ), 및 β 불변(TRBC) 서열 및 그것의 상응하는 앙상블 전사체(ENST) 참조 번호의 표가 표 13에 도시되어 있다. 개시된 임의의 TCR에 대해, 표 9 및 11에 개시된 바와 같은 주석을 단 참조 서열에 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 및 적어도 98%, 적어도 99%, 또는 99% 초과로 동일한 아미노산 서열이 본 발명에 포괄된다.
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실시예 13: 확인된 TCR로 일시적으로 형질감염된 T 세포주는 음성 대조군 펩타이드- HLA가 아닌 그것의 표적 HLA-펩타이드 복합체에 특이적으로 결합한다.
Jurkat TIB-152 T 세포주 배양물은 Nucleofector 4D 전기천공기를 사용하여 GFP 리포터 유전자를 갖는 TCR α 및 β 사슬을 발현하는 플라스미드 및 인간 CD8을 발현하는 플라스미드로 공동-형질감염되었다. 형질감염을 위해 사용된 플라스미드가 도 4 및 5에 기재되어 있다. 형질감염 24-48시간 후, Jurkat T 세포는 관심 있는 TCR의 발현에 대해 분석되었다. 세포는 유세포측정을 사용하여 HLA-펩타이드 복합체 및 대조군 감염성-질환-기반 펩타이드 사량체에 대한 결합에 대해 평가되었다. 총 모집단은 HLA-펩타이드 표적 사량체의 결합을 평가하기 전에 살아 있는 단일 GFP-발현 세포 상에 게이팅되었다. 도 31은 대조군 펩타이드 사량체가 아닌 그것의 각각의 HLA-펩타이드 표적에 대한 A*0201_LLASSILCA-, A*0201_GVYDGEEHSV-, B*4402_GEMSSNSTAL-, 및 A*0101_EVDPIGHLY-특이적 TCR 결합을 발현하는 저켓 세포의 예를 도시한다.
실시예 14: 바이러스 벡터 안으로 클로닝된 TCR은 원발성 인간 CD8+ T 세포에서 안정적으로 발현되고 동족 펩타이드 표적- MHC 복합체를 결합한다
렌티바이러스 벡터는 HLA-펩타이드 표적 HLA-A*0201_LLASSILCA에 특이적인 TCR을 생성하였다. 모델 벡터 시스템으로, 본 발명자들은 캘리포니아주 팔로 알토 소재의 System Biosciences로부터 상업적으로 입수가능한 제3 세대 렌티바이러스 기반 발현 벡터 시스템을 사용하였다. 도 33을 참조한다.
원발성 인간 CD8+ T 세포가 단리되고 다중도의 감염(MOI~10)에서 재조합 TCR 렌티바이러스로 형질도입되었다. T 세포는 사량체 염색에 의한 CD8 T 세포 상에 TCR 발현의 평가 전에 1-2주 동안 신속한 팽창 프로토콜을 사용하여 팽창되었다.
도 32는 형질도입된 인간 CD8+ 세포가 HLA-펩타이드 표적에 결합한다는 것을 입증하는 게이팅 전략 및 흐름 데이터를 묘사한다.
실시예 15: MHC / 펩타이드 표적- 반응적인 TCR의 확인
T 세포는 환자의 혈액, 림프절, 또는 종양으로부터 단리된다. 환자는 SAT에 HLA-매칭되었고, 표적-정박 단백질의 발현에 기초하여 선택된다. T 세포는 그 다음, 예를 들어, T 세포 및 SAT-펄스화된 항원 제시 세포의 시험관내 공-배양물에서 자극된, SAT-MHC 사량체 결합 세포를 분류함에 의해 또는 활성화된 세포를 분류함에 의해 SAT-특이적 T 세포에 대해 풍부하게 된다.
SAT-관련된 알파-베타 TCR 이량체는 SAT-특이적 T 세포의 TCR의 단일 세포 서열분석에 의해 확인된다. 대안적으로, SAT-특이적 T 세포의 벌크 TCR 서열분석이 수행되고 높은 매칭 개연성을 갖는 알파-베타 쌍이 TCR 짝짓기 방법을 사용하여 결정된다.
대안적으로 또는 또한, SAT-특이적 T 세포는 건강한 공여체로부터 미접촉 T 세포의 시험관내 프라이밍을 통해 수득될 수 있다. PBMC, 림프절, 또는 제대혈로부터 수득된 T 세포는 SAT-펄스화된 항원 제시 세포에 의해 반복적으로 자극되어 항원-경험있는 T 세포의 분화를 프라이밍한다. TCR은 그런 다음 환자로부터 SAT-특이적 T 세포에 대해 상기에 기재된 바와 유사하게 확인된다.
실시예 16: 조작된 TCR T 세포의 생산
TCR 알파 및 베타 사슬 서열은 적절한 작제물 안으로 클로닝된다. TCR- 자가 또는 이종성 벌크 T 세포는 작제물로 형질도입되어 조작된 TCR T 세포를 생성한다. 이들 T 세포는 후속적인 실험에서 사용하기 위해 항-CD3 항체 및 IL-2 사이토카인의 존재에서 팽창된다. 특정 사례에서, 고유 TCR이 결실되거나 또는 삽입된 TCR이 변형되어 적절한 다량체화를 증가시킨다.
시험관내 TCR 특이성의 입증
먼저, 조작된 TCR을 담지하는 T 세포가 적절한 MHC를 발현하는 항원 제시 세포를 사용하여 표적 인식에 대해 선별되고 적절한 표적(들)으로 펄스화된다.
제1 라운드의 스크리닝에서 확인된 TCR은 그 다음 천연 표적의 인식에 대해 시험된다. 리드 TCR은 SAT-정박 단백질을 발현하는 HLA-매칭된 원발성 종양 및 종양 세포주의 특이적 인식에 기초하여 지정되었다.
특이성을 보장하기 위해, 리드 TCR이 부정확한 인식에 기초하여 탈-선택된다. 이들은 다수의 조직 및 장기 유형을 포괄하는, HLA 일치 및 불일치된 세포주의 패널에 대해, 그리고 감염성 질환 항원의 패널로 펄스화된 HLA-일치 및 불일치된 항원 제시 세포로 선별된다. 자기-항원 또는 일반 비-자기-항원의 특이 적 및 비-특이적 부정확한 인식을 갖는 TCR은 탈-선택된다.
실시예 17: 토끼 B 세포 클로닝 기술을 사용한 MHC 부류 I 분자 제시 종양 항원을 표적화하는 단클론성 항체( mAb )의 확인
관심 있는 인간 부류 I MHC 분자 제시 종양 항원을 표적화하는 강력하고 선택적인 mAb가 확인되었다. 가용성 인간 pMHC 분자 제시 인간 종양 항원이 표적 부류 I MHC 분자에 결합하는 mAb를 발현하는 B 세포를 동정하기 위해 다중 마우스 또는 토끼 면역화와, 이어서 면역화된 동물로부터 유래된 B 세포의 스크리닝에 이용된다. 마우스 또는 토끼 스크린으로부터 확인된 mAb를 인코딩하는 서열이 단리된 B 세포로부터 클로닝될 것이다. 회수된 mAb는 그 다음 무관한 pMHC의 패널에 대해 평가되어 표적 pMHC에 선택적으로 결합하는 리드 mAb를 동정한다. 리드 mAb는 표적 결합 친화도 및 선택성을 결정하도록 완전하게 특성규명될 것이다. 강력하고 선택적인 결합을 입증하는 리드 mAb는 인간화되어 전장 인간 IgG 단클론성 항체(mAb) 작제물을 생성한다. 또한, 리드 mAb는 CAR T-세포를 생성하기 위해 사용될 수 있는 이중특이적 mAb 작제물 및 키메라 항원 수용체(CAR) 작제물 안으로 합체된다. 전장 이중특이성 또는 scFV-기반 이중특이성이 구축될 수 있다.
시험관내 인간 종양 세포의 표적화를 입증한다
표적 pMHC 분자를 발현하는 인간 종양 세포에 리드 항체의 특이적 결합을 입증하기 위해 면역조직화학 기술이 이용된다. CAR-T 작제물로 형질감염된 T-세포주는 시험관내 종양 세포의 사멸을 입증하기 위해 인간 종양 세포로 인큐베이션된다. 대안적으로, 표적을 발현하는 종양 세포는 (ABP는 및 효과기 도메인을 인코딩하는) 이중특이적 작제물 및 PBMC 또는 T 세포로 인큐베이션된다.
생체내 개념증명
리드 항체 또는 CAR-T 작제물은 생체내에서 평가되어 인간화된 마우스 종양 모델에서 지향된 종양 사멸을 입증한다. 리드 항체 또는 CAR-T 작제물은 인간 PBMC로 접목된 이종이식 종양 모델에서 평가된다. 항종양 활성이 측정되고 대조군 작제물에 비교되어 표적-의존적 종양 사멸을 입증한다.
인간 부류 I MHC 분자 제시 종양 항원을 선택적으로 표적화하는 강력하고 선택적인 ABP는 파아지 디스플레이 또는 B 세포 클로닝 기술을 사용하여 확인될 것이다. ABP의 유용성은 항체 또는 CAR-T 세포 작제물 안으로 합체될 때 시험관내 및 생체내에서 ABP가 종양 세포 사멸을 매개했다는 것을 보임에 의해 실증될 것이다.
본 발명은 특히 바람직한 실시형태 및 다양한 대안적 실시형태와 관련하여 도시되고 기재되었지만, 관련된 기술에서 숙련가는 본 발명의 사상 및 범주로부터 벗어남이 없이 그 형태 및 세부사항에서 다양한 변화가 그 안에서 이루어 질 수 있다는 것을 이해할 것이다.
본 명세서의 본문에서 인용된 모든 참고문헌, 발행된 특허 및 특허 출원은 이로써 모든 목적을 위해 전체적으로 참고로 포함된다.
서열
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SEQUENCE LISTING <110> GRITSTONE ONCOLOGY, INC. <120> ANTIGEN-BINDING PROTEINS TARGETING SHARED ANTIGENS <130> 32669-40698 <140> <141> <150> 62/581,368 <151> 2017-11-03 <150> 62/547,146 <151> 2017-08-18 <160> 4363 <170> PatentIn version 3.5 <210> 1 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 1 Glu Val Asp Pro Ile Gly His Leu Tyr 1 5 <210> 2 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2 Phe Val Gln Glu Asn Tyr Leu Glu Tyr 1 5 <210> 3 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 3 Leu Val His Phe Leu Leu Leu Lys Tyr 1 5 <210> 4 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4 Met Glu Val Asp Pro Ile Gly His Leu Tyr 1 5 10 <210> 5 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 5 Phe Pro Val Gln Ala Thr Ile Asp Phe 1 5 <210> 6 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 6 Glu Val Asp Pro Ile Gly His Val Tyr 1 5 <210> 7 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 7 Met Glu Val Asp Pro Ile Gly His Val Tyr 1 5 10 <210> 8 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 8 Ala Glu Met Leu Gly Ser Val Val Gly 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peptide <400> 2988 Cys Gln Gln Ser Tyr Ser Asp Gln Trp Thr Phe 1 5 10 <210> 2989 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 2989 Cys Gln Gln Ser Tyr Leu Pro Pro Tyr Ser Phe 1 5 10 <210> 2990 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 2990 Cys Gln Gln Ser Tyr Thr Thr Pro Trp Thr Phe 1 5 10 <210> 2991 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 2991 Cys Gln Glu Gly Ile Thr Tyr Thr Phe 1 5 <210> 2992 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 2992 Cys Gln Gln Tyr Tyr Ser Tyr Pro Phe Thr Phe 1 5 10 <210> 2993 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 2993 Cys Gln His Tyr Gly Tyr Ser Pro Val Thr Phe 1 5 10 <210> 2994 <211> 122 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<400> 3004 Asp Ile Val Met Thr Gln Ser Pro Asp Ser Leu Ala Val Ser Leu Gly 1 5 10 15 Glu Arg Ala Thr Ile Asn Cys Lys Ser Ser Gln Ser Val Phe Tyr Ser 20 25 30 Ser Asn Asn Lys Asn Gln Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln 35 40 45 Pro Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Trp Ala Ser Thr Arg Glu Ser Gly Val 50 55 60 Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr 65 70 75 80 Ile Ser Ser Leu Gln Ala Glu Asp Val Ala Val Tyr Tyr Cys Gln Gln 85 90 95 Tyr Tyr Ser Ile Pro Leu Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Leu Glu Ile 100 105 110 Lys <210> 3005 <211> 107 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3005 Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly 1 5 10 15 Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Gln Ala Ser Gln Asp Ile Phe Lys Tyr 20 25 30 Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile 35 40 45 Tyr Ala Ala Ser Thr Leu Gln Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu 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Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3011 Phe Thr Phe Ser Ser Tyr Ala Met His 1 5 <210> 3012 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3012 Tyr Thr Phe Ser Asn Tyr Tyr Ile His 1 5 <210> 3013 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3013 Tyr Thr Phe Thr Thr Asp Gly Ile Ser 1 5 <210> 3014 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3014 Tyr Thr Phe Thr Ser Tyr Asp Ile Asn 1 5 <210> 3015 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3015 Phe Thr Phe Ser Ser Ser Trp Met His 1 5 <210> 3016 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3016 Asp Thr Phe Asn Thr Tyr Ala Leu Ser 1 5 <210> 3017 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial 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Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3022 Gly Arg Ile Ile Pro Met Leu Asn Ile Ala Asn Tyr Ala 1 5 10 <210> 3023 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3023 Ser Phe Ile Ser Thr Ser Ser Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ala 1 5 10 <210> 3024 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3024 Gly Trp Met Asn Pro Asn Ser Gly Asn Ala Gly Tyr Ala 1 5 10 <210> 3025 <211> 18 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3025 Cys Ala Arg Asp Gly Tyr Asp Phe Trp Ser Gly Tyr Thr Ser Asp Asp 1 5 10 15 Tyr Trp <210> 3026 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3026 Cys Ala Ser Asp Tyr Gly Asp Tyr Arg 1 5 <210> 3027 <211> 20 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3027 Cys Ala Arg Asp Leu Met Thr Thr Val Val Thr Pro Gly Asp Tyr Gly 1 5 10 15 Met Asp Val Trp 20 <210> 3028 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3028 Cys Ala Arg Gln Asp Gly Gly Ala Phe Ala Phe Asp Ile Trp 1 5 10 <210> 3029 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3029 Cys Ala Arg Glu Leu Gly Tyr Tyr Tyr Gly Met Asp Val Trp 1 5 10 <210> 3030 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3030 Cys Ala Arg Ala Leu Ile Phe Gly Val Pro Leu Leu Pro Tyr Gly Met 1 5 10 15 Asp Val Trp <210> 3031 <211> 20 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3031 Cys Ala Lys Asp Leu Ala Thr Val Gly Glu Pro Tyr Tyr Tyr Tyr Gly 1 5 10 15 Met Asp Val Trp 20 <210> 3032 <211> 20 <212> PRT <213> Artificial 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Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3110 Cys Ala Gly Asp Ser Trp Asp Ser Asn Tyr Gln Leu Ile Trp 1 5 10 <210> 3111 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3111 Cys Ala Ala Pro Arg Phe Leu Thr Gly Ser Ala Arg Gln Leu Thr Phe 1 5 10 15 <210> 3112 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3112 Cys Ile Val Arg Phe Tyr Asn Thr Asp Lys Leu Ile Phe 1 5 10 <210> 3113 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3113 Cys Val Ala Leu Gly Phe Ser Gly Gly Tyr Asn Lys Leu Ile Phe 1 5 10 15 <210> 3114 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3114 Cys Ala Pro Tyr Asn Gln Gly Gly Lys Leu Ile Phe 1 5 10 <210> 3115 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of 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Synthetic peptide <400> 3120 Cys Val Val Asn Gly Glu Ser Gly Gly Tyr Gln Lys Val Thr Phe 1 5 10 15 <210> 3121 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3121 Cys Val Val Ile Ser Phe Ser Gly Gly Tyr Asn Lys Leu Ile Phe 1 5 10 15 <210> 3122 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3122 Cys Ala Val Arg Asp Ile Gly Ile Thr Ile Phe 1 5 10 <210> 3123 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3123 Cys Ile Val Arg Asn Tyr Gly Gly Ser Gln Gly Asn Leu Ile Phe 1 5 10 15 <210> 3124 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3124 Cys Ala Val Arg Pro Met Glu Tyr Gly Asn Lys Leu Val Phe 1 5 10 <210> 3125 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic 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Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3592 Cys Ala Ser Ser Glu Phe Arg Ala Ala Tyr Glu Gln Tyr Phe 1 5 10 <210> 3593 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3593 Cys Ala Ser Ser Val Thr Gly Gly Thr Glu Ala Phe Phe 1 5 10 <210> 3594 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3594 Cys Ala Ser Ser Leu Asp Ala Tyr Glu Gln Phe Phe 1 5 10 <210> 3595 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3595 Cys Ala Ser Ser Gln Val Trp Gly Ala Asn Thr Glu Ala Phe Phe 1 5 10 15 <210> 3596 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3596 Cys Ala Ser Ser Val Ala Gly Glu Thr Tyr Glu Gln Tyr Phe 1 5 10 <210> 3597 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial 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Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3602 Cys Ala Ser Ser Val Gln Pro Gly Gln Gly Ala Leu Asn Glu Gln Tyr 1 5 10 15 Phe <210> 3603 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3603 Cys Ala Ser Ser Arg Gln Asp Gly Asn Phe Tyr Glu Gln Tyr Phe 1 5 10 15 <210> 3604 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3604 Cys Ala Ser Ser Leu Gly Gly Gly Trp Gly Tyr Thr Phe 1 5 10 <210> 3605 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3605 Cys Ala Ser Ser Pro Ser Gly Phe Arg Gly Gln Pro Gln His Phe 1 5 10 15 <210> 3606 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3606 Cys Ala Ser Ser Pro Glu Gly Ser Ser Tyr Asn Glu Gln Phe Phe 1 5 10 15 <210> 3607 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3607 Cys Ala Ser Arg Ser Asp Ser Tyr Glu Gln Tyr Phe 1 5 10 <210> 3608 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3608 Cys Ala Ser Ser Leu Ile Gln Gly Asn Thr Gly Glu Leu Phe Phe 1 5 10 15 <210> 3609 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3609 Cys Ala Thr Met Glu Arg Asp Thr Gly Glu Leu Phe Phe 1 5 10 <210> 3610 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3610 Cys Ala Ser Ser Leu Ser Gly Tyr Asn Glu Gln Phe Phe 1 5 10 <210> 3611 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3611 Cys Ala Ser Ser Val Gly Glu Gly Tyr Glu Gln Tyr Phe 1 5 10 <210> 3612 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial 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Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3700 Met Leu Thr Ala Ser Leu Leu Arg Ala Val Ile Ala Ser Ile Cys Val 1 5 10 15 Val Ser Ser Met Ala Gln Lys Val Thr Gln Ala Gln Thr Glu Ile Ser 20 25 30 Val Val Glu Lys Glu Asp Val Thr Leu Asp Cys Val Tyr Glu Thr Arg 35 40 45 Asp Thr Thr Tyr Tyr Leu Phe Trp Tyr Lys Gln Pro Pro Ser Gly Glu 50 55 60 Leu Val Phe Leu Ile Arg Arg Asn Ser Phe Asp Glu Gln Asn Glu Ile 65 70 75 80 Ser Gly Arg Tyr Ser Trp Asn Phe Gln Lys Ser Thr Ser Ser Phe Asn 85 90 95 Phe Thr Ile Thr Ala Ser Gln Val Val Asp Ser Ala Val Tyr Phe Cys 100 105 110 Ala Leu Leu Arg Thr Ser Gly Thr Tyr Lys Tyr Ile Phe Gly Thr Gly 115 120 125 Thr Arg Leu Lys Val Leu Ala Asn Ile Gln Asn Pro Asp Pro Ala Val 130 135 140 Tyr Gln Leu Arg Asp Ser Lys Ser Ser Asp Lys Ser Val Cys 145 150 155 <210> 3701 <211> 139 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3701 Met Glu Thr Leu Leu Gly Leu Leu Ile Leu Trp Leu Gln Leu Gln Trp 1 5 10 15 Val Ser 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Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3766 Met Leu Leu Glu Leu Ile Pro Leu Leu Gly Ile His Phe Val Leu Arg 1 5 10 15 Thr Ala Arg Ala Gln Ser Val Thr Gln Pro Asp Ile His Ile Thr Val 20 25 30 Ser Glu Gly Ala Ser Leu Glu Leu Arg Cys Asn Tyr Ser Tyr Gly Ala 35 40 45 Thr Pro Tyr Leu Phe Trp Tyr Val Gln Ser Pro Gly Gln Gly Leu Gln 50 55 60 Leu Leu Leu Lys Tyr Phe Ser Gly Asp Thr Leu Val Gln Gly Ile Lys 65 70 75 80 Gly Phe Glu Ala Glu Phe Lys Arg Ser Gln Ser Ser Phe Asn Leu Arg 85 90 95 Lys Pro Ser Val His Trp Ser Asp Ala Ala Glu Tyr Phe Cys Ala Val 100 105 110 Val Asn Tyr Gln Ala Gly Thr Ala Leu Ile Phe Gly Lys Gly Thr Thr 115 120 125 Leu Ser Val Ser Ser Asn Ile Gln Asn Pro Asp Pro Ala Val Tyr 130 135 140 <210> 3767 <211> 137 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3767 Met Ala Met Leu Leu Gly Ala Ser Val Leu Ile Leu Trp Leu Gln Pro 1 5 10 15 Asp Trp Val Asn Ser Gln Gln Lys Asn Asp Asp Gln Gln Val Lys Gln 20 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Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3775 Met Ala Ser Ala Pro Ile Ser Met Leu Ala Met Leu Phe Thr Leu Ser 1 5 10 15 Gly Leu Arg Ala Gln Ser Val Ala Gln Pro Glu Asp Gln Val Asn Val 20 25 30 Ala Glu Gly Asn Pro Leu Thr Val Lys Cys Thr Tyr Ser Val Ser Gly 35 40 45 Asn Pro Tyr Leu Phe Trp Tyr Val Gln Tyr Pro Asn Arg Gly Leu Gln 50 55 60 Phe Leu Leu Lys Tyr Ile Thr Gly Asp Asn Leu Val Lys Gly Ser Tyr 65 70 75 80 Gly Phe Glu Ala Glu Phe Asn Lys Ser Gln Thr Ser Phe His Leu Lys 85 90 95 Lys Pro Ser Ala Leu Val Ser Asp Ser Ala Leu Tyr Phe Cys Ala Val 100 105 110 Arg Asp Leu Ser Gly Gly Ser Tyr Ile Pro Thr Phe Gly Arg Gly Thr 115 120 125 Ser Leu Ile Val His 130 <210> 3776 <211> 130 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3776 Met Leu Leu Leu Leu Val Pro Ala Phe Gln Val Ile Phe Thr Leu Gly 1 5 10 15 Gly Thr Arg Ala Gln Ser Val Thr Gln Leu Asp Ser Gln Val Pro Val 20 25 30 Phe Glu Glu Ala Pro Val Glu Leu Arg Cys Asn 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Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3792 Met Ala Met Leu Leu Gly Ala Ser Val Leu Ile Leu Trp Leu Gln Pro 1 5 10 15 Asp Trp Val Asn Ser Gln Gln Lys Asn Asp Asp Gln Gln Val Lys Gln 20 25 30 Asn Ser Pro Ser Leu Ser Val Gln Glu Gly Arg Ile Ser Ile Leu Asn 35 40 45 Cys Asp Tyr Thr Asn Ser Met Phe Asp Tyr Phe Leu Trp Tyr Lys Lys 50 55 60 Tyr Pro Ala Glu Gly Pro Thr Phe Leu Ile Ser Ile Ser Ser Ile Lys 65 70 75 80 Asp Lys Asn Glu Asp Gly Arg Phe Thr Val Phe Leu Asn Lys Ser Ala 85 90 95 Lys His Leu Ser Leu His Ile Val Pro Ser Gln Pro Gly Asp Ser Ala 100 105 110 Val Tyr Phe Cys Ala Ala Lys Gly Val Gly Gly Thr Ser Tyr Gly Lys 115 120 125 Leu Thr Phe Gly Gln Gly Thr Ile Leu Thr Val His 130 135 140 <210> 3793 <211> 131 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3793 Met Ile Ser Leu Arg Val Leu Leu Val Ile Leu Trp Leu Gln Leu Ser 1 5 10 15 Trp Val Trp Ser Gln Arg Lys Glu Val Glu Gln Asp Pro Gly Pro Phe 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Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3822 Met Arg Leu Val Ala Arg Val Thr Val Phe Leu Thr Phe Gly Thr Ile 1 5 10 15 Ile Asp Ala Lys Thr Thr Gln Pro Thr Ser Met Asp Cys Ala Glu Gly 20 25 30 Arg Ala Ala Asn Leu Pro Cys Asn His Ser Thr Ile Ser Gly Asn Glu 35 40 45 Tyr Val Tyr Trp Tyr Arg Gln Ile His Ser Gln Gly Pro Gln Tyr Ile 50 55 60 Ile His Gly Leu Lys Asn Asn Glu Thr Asn Glu Met Ala Ser Leu Ile 65 70 75 80 Ile Thr Glu Asp Arg Lys Ser Ser Thr Leu Ile Leu Pro His Ala Thr 85 90 95 Leu Arg Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Ile Val Arg Pro Leu Lys Thr 100 105 110 Ser Tyr Asp Lys Val Ile Phe Gly Pro Gly Thr Ser Leu Ser Val Ile 115 120 125 <210> 3823 <211> 123 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3823 Met Asn Ser Ser Leu Asp Phe Leu Ile Leu Ile Leu Met Phe Gly Gly 1 5 10 15 Thr Ser Ser Asn Ser Val Lys Gln Thr Gly Gln Ile Thr Val Ser Glu 20 25 30 Gly Ala Ser Val Thr Met Asn Cys Thr Tyr Thr Ser Thr Gly Tyr Pro 35 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Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3866 Met Glu Thr Leu Leu Gly Leu Leu Ile Leu Trp Leu Gln Leu Gln Trp 1 5 10 15 Val Ser Ser Lys Gln Glu Val Thr Gln Ile Pro Ala Ala Leu Ser Val 20 25 30 Pro Glu Gly Glu Asn Leu Val Leu Asn Cys Ser Phe Thr Asp Ser Ala 35 40 45 Ile Tyr Asn Leu Gln Trp Phe Arg Gln Asp Pro Gly Lys Gly Leu Thr 50 55 60 Ser Leu Leu Leu Ile Gln Ser Ser Gln Arg Glu Gln Thr Ser Gly Arg 65 70 75 80 Leu Asn Ala Ser Leu Asp Lys Ser Ser Gly Arg Ser Thr Leu Tyr Ile 85 90 95 Ala Ala Ser Gln Pro Gly Asp Ser Ala Thr Tyr Leu Cys Ala Val Ser 100 105 110 Pro Gly Gly Ser Tyr Ile Pro Thr Phe Gly Arg Gly Thr Ser Leu Ile 115 120 125 Val His 130 <210> 3867 <211> 140 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3867 Met Leu Leu Leu Leu Val Pro Ala Phe Gln Val Ile Phe Thr Leu Gly 1 5 10 15 Gly Thr Arg Ala Gln Ser Val Thr Gln Leu Asp Ser Gln Val Pro Val 20 25 30 Phe Glu Glu Ala Pro Val Glu Leu Arg Cys Asn Tyr Ser Ser 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Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3870 Met Ile Ser Leu Arg Val Leu Leu Val Ile Leu Trp Leu Gln Leu Ser 1 5 10 15 Trp Val Trp Ser Gln Arg Lys Glu Val Glu Gln Asp Pro Gly Pro Phe 20 25 30 Asn Val Pro Glu Gly Ala Thr Val Ala Phe Asn Cys Thr Tyr Ser Asn 35 40 45 Ser Ala Ser Gln Ser Phe Phe Trp Tyr Arg Gln Asp Cys Arg Lys Glu 50 55 60 Pro Lys Leu Leu Met Ser Val Tyr Ser Ser Gly Asn Glu Asp Gly Arg 65 70 75 80 Phe Thr Ala Gln Leu Asn Arg Ala Ser Gln Tyr Ile Ser Leu Leu Ile 85 90 95 Arg Asp Ser Lys Leu Ser Asp Ser Ala Thr Tyr Leu Cys Val Val Asn 100 105 110 Gly Glu Tyr Gly Asn Lys Leu Val Phe Gly Ala Gly Thr Ile Leu Arg 115 120 125 Val Lys 130 <210> 3871 <211> 126 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3871 Met Lys Arg Ile Leu Gly Ala Leu Leu Gly Leu Leu Ser Ala Gln Val 1 5 10 15 Cys Cys Val Arg Gly Ile Gln Val Glu Gln Ser Pro Pro Asp Leu Ile 20 25 30 Leu Gln Glu Gly Ala 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Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3878 Met Met Lys Ser Leu Arg Val Leu Leu Val Ile Leu Trp Leu Gln Leu 1 5 10 15 Ser Trp Val Trp Ser Gln Gln Lys Glu Val Glu Gln Asp Pro Gly Pro 20 25 30 Leu Ser Val Pro Glu Gly Ala Ile Val Ser Leu Asn Cys Thr Tyr Ser 35 40 45 Asn Ser Ala Phe Gln Tyr Phe Met Trp Tyr Arg Gln Tyr Ser Arg Lys 50 55 60 Gly Pro Glu Leu Leu Met Tyr Thr Tyr Ser Ser Gly Asn Lys Glu Asp 65 70 75 80 Gly Arg Phe Thr Ala Gln Val Asp Lys Ser Ser Lys Tyr Ile Ser Leu 85 90 95 Phe Ile Arg Asp Ser Gln Pro Ser Asp Ser Ala Thr Tyr Leu Cys Ala 100 105 110 Lys Thr Ser Gly Ser Arg Leu Thr Phe Gly Glu Gly Thr Gln Leu Thr 115 120 125 Val Asn 130 <210> 3879 <211> 131 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3879 Met Lys Pro Thr Leu Ile Ser Val Leu Val Ile Ile Phe Ile Leu Arg 1 5 10 15 Gly Thr Arg Ala Gln Arg Val Thr Gln Pro Glu Lys Leu Leu Ser Val 20 25 30 Phe Lys Gly Ala Pro Val Glu Leu Lys Cys Asn Tyr Ser Tyr Ser Gly 35 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Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3936 Met Glu Thr Leu Leu Gly Leu Leu Ile Leu Trp Leu Gln Leu Gln Trp 1 5 10 15 Val Ser Ser Lys Gln Glu Val Thr Gln Ile Pro Ala Ala Leu Ser Val 20 25 30 Pro Glu Gly Glu Asn Leu Val Leu Asn Cys Ser Phe Thr Asp Ser Ala 35 40 45 Ile Tyr Asn Leu Gln Trp Phe Arg Gln Asp Pro Gly Lys Gly Leu Thr 50 55 60 Ser Leu Leu Leu Ile Gln Ser Ser Gln Arg Glu Gln Thr Ser Gly Arg 65 70 75 80 Leu Asn Ala Ser Leu Asp Lys Ser Ser Gly Arg Ser Thr Leu Tyr Ile 85 90 95 Ala Ala Ser Gln Pro Gly Asp Ser Ala Thr Tyr Leu Cys Ala Val Val 100 105 110 Glu Tyr Gly Gly Ser Gln Gly Asn Leu Ile Phe Gly Lys Gly Thr Lys 115 120 125 Leu Ser Val Lys 130 <210> 3937 <211> 132 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3937 Met Ile Ser Leu Arg Val Leu Leu Val Ile Leu Trp Leu Gln Leu Ser 1 5 10 15 Trp Val Trp Ser Gln Arg Lys Glu Val Glu Gln Asp Pro Gly Pro Phe 20 25 30 Asn Val Pro Glu Gly Ala Thr Val Ala Phe Asn Cys 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Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3944 Met Glu Thr Leu Leu Gly Leu Leu Ile Leu Trp Leu Gln Leu Gln Trp 1 5 10 15 Val Ser Ser Lys Gln Glu Val Thr Gln Ile Pro Ala Ala Leu Ser Val 20 25 30 Pro Glu Gly Glu Asn Leu Val Leu Asn Cys Ser Phe Thr Asp Ser Ala 35 40 45 Ile Tyr Asn Leu Gln Trp Phe Arg Gln Asp Pro Gly Lys Gly Leu Thr 50 55 60 Ser Leu Leu Leu Ile Gln Ser Ser Gln Arg Glu Gln Thr Ser Gly Arg 65 70 75 80 Leu Asn Ala Ser Leu Asp Lys Ser Ser Gly Arg Ser Thr Leu Tyr Ile 85 90 95 Ala Ala Ser Gln Pro Gly Asp Ser Ala Thr Tyr Leu Cys Val Leu Asn 100 105 110 Asp Tyr Lys Leu Ser Phe Gly Ala Gly Thr Thr Val Thr Val Arg Ser 115 120 125 Asn Ile Gln Asn Pro Asp Pro Ala Val Tyr 130 135 <210> 3945 <211> 141 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3945 Met Thr Ser Ile Arg Ala Val Phe Ile Phe Leu Trp Leu Gln Leu Asp 1 5 10 15 Leu Val Asn Gly Glu Asn Val Glu Gln His Pro 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Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3970 Met Gly Ser Arg Leu Leu Cys Trp Val Leu Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Lys Ala Gly Val Thr Gln Thr Pro Arg Tyr Leu Ile Lys 20 25 30 Thr Arg Gly Gln Gln Val Thr Leu Ser Cys Ser Pro Ile Ser Gly His 35 40 45 Arg Ser Val Ser Trp Tyr Gln Gln Thr Pro Gly Gln Gly Leu Gln Phe 50 55 60 Leu Phe Glu Tyr Phe Ser Glu Thr Gln Arg Asn Lys Gly Asn Phe Pro 65 70 75 80 Gly Arg Phe Ser Gly Arg Gln Phe Ser Asn Ser Arg Ser Glu Met Asn 85 90 95 Val Ser Thr Leu Glu Leu Gly Asp Ser Ala Leu Tyr Leu Cys Ala Ser 100 105 110 Ser Ser Asn Arg Gly Asp Glu Ala Phe Phe Gly Gln Gly Thr Arg Leu 115 120 125 Thr Val Val 130 <210> 3971 <211> 133 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3971 Met Gly Ser Arg Leu Leu Cys Trp Val Leu Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Lys Ala Gly Val Thr Gln Thr Pro Arg Tyr Leu Ile Lys 20 25 30 Thr Arg Gly Gln Gln Val Thr Leu Ser Cys Ser Pro Ile Ser Gly 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of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 3999 Met Gly Ser Trp Thr Leu Cys Cys Val Ser Leu Cys Ile Leu Val Ala 1 5 10 15 Lys His Thr Asp Ala Gly Val Ile Gln Ser Pro Arg His Glu Val Thr 20 25 30 Glu Met Gly Gln Glu Val Thr Leu Arg Cys Lys Pro Ile Ser Gly His 35 40 45 Asp Tyr Leu Phe Trp Tyr Arg Gln Thr Met Met Arg Gly Leu Glu Leu 50 55 60 Leu Ile Tyr Phe Asn Asn Asn Val Pro Ile Asp Asp Ser Gly Met Pro 65 70 75 80 Glu Asp Arg Phe Ser Ala Lys Met Pro Asn Ala Ser Phe Ser Thr Leu 85 90 95 Lys Ile Gln Pro Ser Glu Pro Arg Asp Ser Ala Val Tyr Phe Cys Ala 100 105 110 Ser Ser Leu Pro Lys Gly Gly Gly Met Asp Ser Tyr Asn Glu Gln Phe 115 120 125 Phe Gly Pro Gly Thr Arg Leu Thr Val Leu 130 135 <210> 4000 <211> 135 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4000 Met Gly Thr Ser Leu Leu Cys Trp Val Val Leu Gly Phe Leu Gly Thr 1 5 10 15 Asp His Thr Gly Ala Gly Val Ser Gln Ser Pro Arg Tyr Lys Val Thr 20 25 30 Lys Arg Gly Gln 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Synthetic polypeptide <400> 4028 Met Gly Pro Gly Leu Leu Cys Trp Val Leu Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Ser Val Glu Thr Gly Val Thr Gln Ser Pro Thr His Leu Ile Lys 20 25 30 Thr Arg Gly Gln Gln Val Thr Leu Arg Cys Ser Ser Gln Ser Gly His 35 40 45 Asn Thr Val Ser Trp Tyr Gln Gln Ala Leu Gly Gln Gly Pro Gln Phe 50 55 60 Ile Phe Gln Tyr Tyr Arg Glu Glu Glu Asn Gly Arg Gly Asn Phe Pro 65 70 75 80 Pro Arg Phe Ser Gly Leu Gln Phe Pro Asn Tyr Ser Ser Glu Leu Asn 85 90 95 Val Asn Ala Leu Glu Leu Asp Asp Ser Ala Leu Tyr Leu Cys Ala Ser 100 105 110 Gly Arg Gly Val Leu Glu Lys Leu Phe Phe Gly Ser Gly Thr Gln Leu 115 120 125 Ser Val Leu 130 <210> 4029 <211> 131 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4029 Met Gly Pro Gln Leu Leu Gly Tyr Val Val Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Leu Glu Ala Gln Val Thr Gln Asn Pro Arg Tyr Leu Ile Thr 20 25 30 Val Thr Gly Lys Lys Leu Thr Val Thr Cys Ser Gln Asn Met Asn His 35 40 45 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Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4032 Met Gly Thr Ser Leu Leu Cys Trp Met Ala Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Asp His Ala Asp Thr Gly Val Ser Gln Asp Pro Arg His Lys Ile Thr 20 25 30 Lys Arg Gly Gln Asn Val Thr Phe Arg Cys Asp Pro Ile Ser Glu His 35 40 45 Asn Arg Leu Tyr Trp Tyr Arg Gln Thr Leu Gly Gln Gly Pro Glu Phe 50 55 60 Leu Thr Tyr Phe Gln Asn Glu Ala Gln Leu Glu Lys Ser Arg Leu Leu 65 70 75 80 Ser Asp Arg Phe Ser Ala Glu Arg Pro Lys Gly Ser Phe Ser Thr Leu 85 90 95 Glu Ile Gln Arg Thr Glu Gln Gly Asp Ser Ala Met Tyr Leu Cys Ala 100 105 110 Ser Ser Leu Ala Gly His Val Asn Gln Pro Gln His Phe Gly Asp Gly 115 120 125 Thr Arg Leu Ser Ile Leu 130 <210> 4033 <211> 130 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4033 Met Leu Leu Leu Leu Leu Leu Leu Gly Pro Ala Gly Ser Gly Leu Gly 1 5 10 15 Ala Val Val Ser Gln His Pro Ser Trp Val Ile Cys Lys Ser Gly Thr 20 25 30 Ser Val Lys Ile Glu Cys Arg Ser Leu Asp Phe Gln 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Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4036 Met Ser Asn Gln Val Leu Cys Cys Val Val Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Asn Thr Val Asp Gly Gly Ile Thr Gln Ser Pro Lys Tyr Leu Phe Arg 20 25 30 Lys Glu Gly Gln Asn Val Thr Leu Ser Cys Glu Gln Asn Leu Asn His 35 40 45 Asp Ala Met Tyr Trp Tyr Arg Gln Asp Pro Gly Gln Gly Leu Arg Leu 50 55 60 Ile Tyr Tyr Ser Gln Ile Val Asn Asp Phe Gln Lys Gly Asp Ile Ala 65 70 75 80 Glu Gly Tyr Ser Val Ser Arg Glu Lys Lys Glu Ser Phe Pro Leu Thr 85 90 95 Val Thr Ser Ala Gln Lys Asn Pro Thr Ala Phe Tyr Leu Cys Ala Ser 100 105 110 Ser Met Ser Gly Asn Thr Gly Glu Leu Phe Phe Gly Glu Gly Ser Arg 115 120 125 Leu Thr Val Leu 130 <210> 4037 <211> 132 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4037 Met Ser Asn Gln Val Leu Cys Cys Val Val Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Asn Thr Val Asp Gly Gly Ile Thr Gln Ser Pro Lys Tyr Leu Phe Arg 20 25 30 Lys Glu Gly Gln Asn Val Thr Leu Ser Cys Glu Gln 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Synthetic polypeptide <400> 4069 Met Ala Ser Leu Leu Phe Phe Cys Gly Ala Phe Tyr Leu Leu Gly Thr 1 5 10 15 Gly Ser Met Asp Ala Asp Val Thr Gln Thr Pro Arg Asn Arg Ile Thr 20 25 30 Lys Thr Gly Lys Arg Ile Met Leu Glu Cys Ser Gln Thr Lys Gly His 35 40 45 Asp Arg Met Tyr Trp Tyr Arg Gln Asp Pro Gly Leu Gly Leu Arg Leu 50 55 60 Ile Tyr Tyr Ser Phe Asp Val Lys Asp Ile Asn Lys Gly Glu Ile Ser 65 70 75 80 Asp Gly Tyr Ser Val Ser Arg Gln Ala Gln Ala Lys Phe Ser Leu Ser 85 90 95 Leu Glu Ser Ala Ile Pro Asn Gln Thr Ala Leu Tyr Phe Cys Ala Thr 100 105 110 Ser Gln Gln Gly Ala Gly Thr Asp Thr Gln Tyr Phe Gly Pro Gly Thr 115 120 125 Arg Leu Thr Val Leu 130 <210> 4070 <211> 135 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4070 Met Gly Thr Ser Leu Leu Cys Trp Met Ala Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Asp His Ala Asp Thr Gly Val Ser Gln Asn Pro Arg His Lys Ile Thr 20 25 30 Lys Arg Gly Gln Asn Val Thr Phe Arg Cys Asp Pro Ile Ser Glu His 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Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4073 Met Leu Leu Leu Leu Leu Leu Leu Gly Pro Gly Ser Gly Leu Gly Ala 1 5 10 15 Val Val Ser Gln His Pro Ser Arg Val Ile Cys Lys Ser Gly Thr Ser 20 25 30 Val Lys Ile Glu Cys Arg Ser Leu Asp Phe Gln Ala Thr Thr Met Phe 35 40 45 Trp Tyr Arg Gln Phe Pro Lys Gln Ser Leu Met Leu Met Ala Thr Ser 50 55 60 Asn Glu Gly Ser Lys Ala Thr Tyr Glu Gln Gly Val Glu Lys Asp Lys 65 70 75 80 Phe Leu Ile Asn His Ala Ser Leu Thr Leu Ser Thr Leu Thr Val Thr 85 90 95 Ser Ala His Pro Glu Asp Ser Ser Phe Tyr Ile Cys Ser Ala Arg Pro 100 105 110 Gln Asp Leu Ser Gly Asn Thr Ile Tyr Phe Gly Glu Gly Ser Trp Leu 115 120 125 Thr Val Val 130 <210> 4074 <211> 131 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4074 Met Gly Ser Arg Leu Leu Cys Trp Val Leu Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Lys Ala Gly Val Thr Gln Thr Pro Arg Tyr Leu Ile Lys 20 25 30 Thr Arg Gly Gln Gln Val Thr Leu Ser 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Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4077 Met Gly Phe Arg Leu Leu Cys Cys Val Ala Phe Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Asp Ser Gly Val Thr Gln Thr Pro Lys His Leu Ile Thr 20 25 30 Ala Thr Gly Gln Arg Val Thr Leu Arg Cys Ser Pro Arg Ser Gly Asp 35 40 45 Leu Ser Val Tyr Trp Tyr Gln Gln Ser Leu Asp Gln Gly Leu Gln Phe 50 55 60 Leu Ile Gln Tyr Tyr Asn Gly Glu Glu Arg Ala Lys Gly Asn Ile Leu 65 70 75 80 Glu Arg Phe Ser Ala Gln Gln Phe Pro Asp Leu His Ser Glu Leu Asn 85 90 95 Leu Ser Ser Leu Glu Leu Gly Asp Ser Ala Leu Tyr Phe Cys Ala Ser 100 105 110 Ser Thr Pro Asp Arg Val Trp Thr Glu Ala Phe Phe Gly Gln Gly Thr 115 120 125 Arg Leu Thr Val Val 130 <210> 4078 <211> 132 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4078 Met Gly Ile Arg Leu Leu Cys Arg Val Ala Phe Cys Phe Leu Ala Val 1 5 10 15 Gly Leu Val Asp Val Lys Val Thr Gln Ser Ser Arg Tyr Leu Val Lys 20 25 30 Arg Thr Gly Glu Lys Val Phe 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polypeptide <400> 4098 Met Gly Pro Gln Leu Leu Gly Tyr Val Val Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Leu Glu Ala Gln Val Thr Gln Asn Pro Arg Tyr Leu Ile Thr 20 25 30 Val Thr Gly Lys Lys Leu Thr Val Thr Cys Ser Gln Asn Met Asn His 35 40 45 Glu Tyr Met Ser Trp Tyr Arg Gln Asp Pro Gly Leu Gly Leu Arg Gln 50 55 60 Ile Tyr Tyr Ser Met Asn Val Glu Val Thr Asp Lys Gly Asp Val Pro 65 70 75 80 Glu Gly Tyr Lys Val Ser Arg Lys Glu Lys Arg Asn Phe Pro Leu Ile 85 90 95 Leu Glu Ser Pro Ser Pro Asn Gln Thr Ser Leu Tyr Phe Cys Ala Ser 100 105 110 Ser Leu Leu Gly Gly Asp Glu Gln Tyr Phe Gly Pro Gly Thr Arg Leu 115 120 125 Thr Val Thr 130 <210> 4099 <211> 132 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4099 Met Asp Ser Trp Thr Phe Cys Cys Val Ser Leu Cys Ile Leu Val Ala 1 5 10 15 Lys His Thr Asp Ala Gly Val Ile Gln Ser Pro Arg His Glu Val Thr 20 25 30 Glu Met Gly Gln Glu Val Thr Leu Arg Cys Lys Pro Ile Ser Gly His 35 40 45 Asn Ser 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<400> 4102 Met Ser Asn Gln Val Leu Cys Cys Val Val Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Asn Thr Val Asp Gly Gly Ile Thr Gln Ser Pro Lys Tyr Leu Phe Arg 20 25 30 Lys Glu Gly Gln Asn Val Thr Leu Ser Cys Glu Gln Asn Leu Asn His 35 40 45 Asp Ala Met Tyr Trp Tyr Arg Gln Asp Pro Gly Gln Gly Leu Arg Leu 50 55 60 Ile Tyr Tyr Ser Gln Ile Val Asn Asp Phe Gln Lys Gly Asp Ile Ala 65 70 75 80 Glu Gly Tyr Ser Val Ser Arg Glu Lys Lys Glu Ser Phe Pro Leu Thr 85 90 95 Val Thr Ser Ala Gln Lys Asn Pro Thr Ala Phe Tyr Leu Cys Ala Ser 100 105 110 Ser Trp Thr Gly Thr Asp Tyr Glu Gln Tyr Phe Gly Pro Gly Thr Arg 115 120 125 Leu Thr Val Thr 130 <210> 4103 <211> 133 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4103 Met Gly Ser Trp Thr Leu Cys Cys Val Ser Leu Cys Ile Leu Val Ala 1 5 10 15 Lys His Thr Asp Ala Gly Val Ile Gln Ser Pro Arg His Glu Val Thr 20 25 30 Glu Met Gly Gln Glu Val Thr Leu Arg Cys Lys Pro Ile Ser Gly His 35 40 45 Asp Tyr Leu Phe 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Synthetic polypeptide <400> 4106 Met Gly Thr Arg Leu Leu Cys Trp Val Val Leu Gly Phe Leu Gly Thr 1 5 10 15 Asp His Thr Gly Ala Gly Val Ser Gln Ser Pro Arg Tyr Lys Val Ala 20 25 30 Lys Arg Gly Gln Asp Val Ala Leu Arg Cys Asp Pro Ile Ser Gly His 35 40 45 Val Ser Leu Phe Trp Tyr Gln Gln Ala Leu Gly Gln Gly Pro Glu Phe 50 55 60 Leu Thr Tyr Phe Gln Asn Glu Ala Gln Leu Asp Lys Ser Gly Leu Pro 65 70 75 80 Ser Asp Arg Phe Phe Ala Glu Arg Pro Glu Gly Ser Val Ser Thr Leu 85 90 95 Lys Ile Gln Arg Thr Gln Gln Glu Asp Ser Ala Val Tyr Leu Cys Ala 100 105 110 Ser Ser Pro Leu Arg Pro Glu Ala Phe Phe Gly Gln Gly Thr Arg Leu 115 120 125 Thr Val Val 130 <210> 4107 <211> 133 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4107 Met Gly Phe Arg Leu Leu Cys Cys Val Ala Phe Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Asp Ser Gly Val Thr Gln Thr Pro Lys His Leu Ile Thr 20 25 30 Ala Thr Gly Gln Arg Val Thr Leu Arg Cys Ser Pro Arg Ser Gly Asp 35 40 45 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Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4110 Met Gly Pro Gly Leu Leu Cys Trp Ala Leu Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Ser Val Glu Thr Gly Val Thr Gln Ser Pro Thr His Leu Ile Lys 20 25 30 Thr Arg Gly Gln Gln Val Thr Leu Arg Cys Ser Ser Gln Ser Gly His 35 40 45 Asn Thr Val Ser Trp Tyr Gln Gln Ala Leu Gly Gln Gly Pro Gln Phe 50 55 60 Ile Phe Gln Tyr Tyr Arg Glu Glu Glu Asn Gly Arg Gly Asn Phe Pro 65 70 75 80 Pro Arg Phe Ser Gly Leu Gln Phe Pro Asn Tyr Ser Ser Glu Leu Asn 85 90 95 Val Asn Ala Leu Glu Leu Asp Asp Ser Ala Leu Tyr Leu Cys Ala Ser 100 105 110 Ser Arg Gly Leu Asp Thr Glu Ala Phe Phe Gly Gln Gly Thr Arg Leu 115 120 125 Thr Val Val 130 <210> 4111 <211> 132 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4111 Met Gly Ile Arg Leu Leu Cys Arg Val Ala Phe Cys Phe Leu Ala Val 1 5 10 15 Gly Leu Val Asp Val Lys Val Thr Gln Ser Ser Arg Tyr Leu Val Lys 20 25 30 Arg Thr Gly Glu Lys Val Phe Leu Glu Cys Val Gln Asp Met Asp 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Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4114 Met Ser Ile Gly Leu Leu Cys Cys Ala Ala Leu Ser Leu Leu Trp Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Asn Ala Gly Val Thr Gln Thr Pro Lys Phe Gln Val Leu 20 25 30 Lys Thr Gly Gln Ser Met Thr Leu Gln Cys Ala Gln Asp Met Asn His 35 40 45 Glu Tyr Met Ser Trp Tyr Arg Gln Asp Pro Gly Met Gly Leu Arg Leu 50 55 60 Ile His Tyr Ser Val Gly Ala Gly Ile Thr Asp Gln Gly Glu Val Pro 65 70 75 80 Asn Gly Tyr Asn Val Ser Arg Ser Thr Thr Glu Asp Phe Pro Leu Arg 85 90 95 Leu Leu Ser Ala Ala Pro Ser Gln Thr Ser Val Tyr Phe Cys Ala Ser 100 105 110 Ser Tyr Ser Gly Gly Ala Ser Ser Tyr Asn Glu Gln Phe Phe Gly Pro 115 120 125 Gly Thr Arg Leu Thr Val Leu 130 135 <210> 4115 <211> 133 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4115 Met Gly Pro Gln Leu Leu Gly Tyr Val Val Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Leu Glu Ala Gln Val Thr Gln Asn Pro Arg Tyr Leu Ile Thr 20 25 30 Val Thr Gly Lys 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Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4118 Met Gly Pro Arg Leu Leu Phe Trp Ala Leu Leu Cys Leu Leu Gly Thr 1 5 10 15 Gly Pro Val Glu Ala Gly Val Thr Gln Ser Pro Thr His Leu Ile Lys 20 25 30 Thr Arg Gly Gln Gln Ala Thr Leu Arg Cys Ser Pro Ile Ser Gly His 35 40 45 Thr Ser Val Tyr Trp Tyr Gln Gln Ala Leu Gly Leu Gly Leu Gln Phe 50 55 60 Leu Leu Trp Tyr Asp Glu Gly Glu Glu Arg Asn Arg Gly Asn Phe Pro 65 70 75 80 Pro Arg Phe Ser Gly Arg Gln Phe Pro Asn Tyr Ser Ser Glu Leu Asn 85 90 95 Val Asn Ala Leu Glu Leu Glu Asp Ser Ala Leu Tyr Leu Cys Ala Ser 100 105 110 Lys Leu Gly Gly Gly Ala Phe Phe Gly Gln Gly Thr Arg Leu Thr Val 115 120 125 Val <210> 4119 <211> 131 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4119 Met Gly Thr Ser Leu Leu Cys Trp Val Val Leu Gly Phe Leu Gly Thr 1 5 10 15 Asp His Thr Gly Ala Gly Val Ser Gln Ser Pro Arg Tyr Lys Val Thr 20 25 30 Lys Arg Gly Gln 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Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4122 Met Ala Thr Arg Leu Leu Cys Cys Val Val Leu Cys Leu Leu Gly Glu 1 5 10 15 Glu Leu Ile Asp Ala Arg Val Thr Gln Thr Pro Arg His Lys Val Thr 20 25 30 Glu Met Gly Gln Glu Val Thr Met Arg Cys Gln Pro Ile Leu Gly His 35 40 45 Asn Thr Val Phe Trp Tyr Arg Gln Thr Met Met Gln Gly Leu Glu Leu 50 55 60 Leu Ala Tyr Phe Arg Asn Arg Ala Pro Leu Asp Asp Ser Gly Met Pro 65 70 75 80 Lys Asp Arg Phe Ser Ala Glu Met Pro Asp Ala Thr Leu Ala Thr Leu 85 90 95 Lys Ile Gln Pro Ser Glu Pro Arg Asp Ser Ala Val Tyr Phe Cys Ala 100 105 110 Ser Gly Leu Pro Pro Ala Gly Gly Pro Ser Tyr Asn Glu Gln Phe Phe 115 120 125 Gly Pro Gly Thr Arg Leu Thr Val Leu 130 135 <210> 4123 <211> 135 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4123 Met Gly Phe Arg Leu Leu Cys Cys Val Ala Phe Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Asp Ser Gly Val Thr Gln Thr Pro Lys His Leu Ile 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Synthetic polypeptide <400> 4143 Met Gly Ser Arg Leu Leu Cys Trp Val Leu Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Lys Ala Gly Val Thr Gln Thr Pro Arg Tyr Leu Ile Lys 20 25 30 Thr Arg Gly Gln Gln Val Thr Leu Ser Cys Ser Pro Ile Ser Gly His 35 40 45 Arg Ser Val Ser Trp Tyr Gln Gln Thr Pro Gly Gln Gly Leu Gln Phe 50 55 60 Leu Phe Glu Tyr Phe Ser Glu Thr Gln Arg Asn Lys Gly Asn Phe Pro 65 70 75 80 Gly Arg Phe Ser Gly Arg Gln Phe Ser Asn Ser Arg Ser Glu Met Asn 85 90 95 Val Ser Thr Leu Glu Leu Gly Asp Ser Ala Leu Tyr Leu Cys Ala Ser 100 105 110 Ser Gly Thr Glu Ala Phe Phe Gly Gln Gly Thr Arg Leu Thr Val Val 115 120 125 <210> 4144 <211> 132 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4144 Met Ser Ile Ser Leu Leu Cys Cys Ala Ala Phe Pro Leu Leu Trp Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Asn Ala Gly Val Thr Gln Thr Pro Lys Phe Arg Ile Leu 20 25 30 Lys Ile Gly Gln Ser Met Thr Leu Gln Cys Thr Gln Asp Met Asn His 35 40 45 Asn Tyr Met Tyr 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polypeptide <400> 4147 Met Gly Phe Arg Leu Leu Cys Cys Val Ala Phe Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Asp Ser Gly Val Thr Gln Thr Pro Lys His Leu Ile Thr 20 25 30 Ala Thr Gly Gln Arg Val Thr Leu Arg Cys Ser Pro Arg Ser Gly Asp 35 40 45 Leu Ser Val Tyr Trp Tyr Gln Gln Ser Leu Asp Gln Gly Leu Gln Phe 50 55 60 Leu Ile Gln Tyr Tyr Asn Gly Glu Glu Arg Ala Lys Gly Asn Ile Leu 65 70 75 80 Glu Arg Phe Ser Ala Gln Gln Phe Pro Asp Leu His Ser Glu Leu Asn 85 90 95 Leu Ser Ser Leu Glu Leu Gly Asp Ser Ala Leu Tyr Phe Cys Ala Ser 100 105 110 Ser Val Gly Asp His Thr Ile Tyr Phe Gly Glu Gly Ser Trp Leu Thr 115 120 125 Val Val 130 <210> 4148 <211> 133 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4148 Met Gly Phe Arg Leu Leu Cys Cys Val Ala Phe Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Asp Ser Gly Val Thr Gln Thr Pro Lys His Leu Ile Thr 20 25 30 Ala Thr Gly Gln Arg Val Thr Leu Arg Cys Ser Pro Arg Ser Gly Asp 35 40 45 Leu Ser Val 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Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4151 Met Ser Thr Arg Leu Leu Cys Trp Met Ala Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Glu Leu Ser Glu Ala Glu Val Ala Gln Ser Pro Arg Tyr Lys Ile Thr 20 25 30 Glu Lys Ser Gln Ala Val Ala Phe Trp Cys Asp Pro Ile Ser Gly His 35 40 45 Ala Thr Leu Tyr Trp Tyr Arg Gln Ile Leu Gly Gln Gly Pro Glu Leu 50 55 60 Leu Val Gln Phe Gln Asp Glu Ser Val Val Asp Asp Ser Gln Leu Pro 65 70 75 80 Lys Asp Arg Phe Ser Ala Glu Arg Leu Lys Gly Val Asp Ser Thr Leu 85 90 95 Lys Ile Gln Pro Ala Glu Leu Gly Asp Ser Ala Met Tyr Leu Cys Ala 100 105 110 Ser Ser Phe Tyr Arg Ala Asn Glu Gln Phe Phe Gly Pro Gly Thr Arg 115 120 125 Leu Thr Val Leu 130 <210> 4152 <211> 132 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4152 Met Gly Thr Arg Leu Leu Cys Trp Val Val Leu Gly Phe Leu Gly Thr 1 5 10 15 Asp His Thr Gly Ala Gly Val Ser Gln Ser Pro Arg Tyr Lys Val Ala 20 25 30 Lys Arg Gly Gln Asp Val Ala Leu Arg Cys Asp Pro 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Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4155 Met Ser Ile Gly Leu Leu Cys Cys Ala Ala Leu Ser Leu Leu Trp Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Asn Ala Gly Val Thr Gln Thr Pro Lys Phe Gln Val Leu 20 25 30 Lys Thr Gly Gln Ser Met Thr Leu Gln Cys Ala Gln Asp Met Asn His 35 40 45 Glu Tyr Met Ser Trp Tyr Arg Gln Asp Pro Gly Met Gly Leu Arg Leu 50 55 60 Ile His Tyr Ser Val Gly Ala Gly Ile Thr Asp Gln Gly Glu Val Pro 65 70 75 80 Asn Gly Tyr Asn Val Ser Arg Ser Thr Thr Glu Asp Phe Pro Leu Arg 85 90 95 Leu Leu Ser Ala Ala Pro Ser Gln Thr Ser Val Tyr Phe Cys Ala Ser 100 105 110 Gly Arg Thr Gly Leu Tyr Thr Glu Ala Phe Phe Gly Gln Gly Thr Arg 115 120 125 Leu Thr Val Val 130 <210> 4156 <211> 132 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4156 Met Ala Ser Leu Leu Phe Phe Cys Gly Ala Phe Tyr Leu Leu Gly Thr 1 5 10 15 Gly Ser Met Asp Ala Asp Val Thr Gln Thr Pro Arg Asn Arg Ile Thr 20 25 30 Lys Thr Gly Lys Arg Ile Met Leu 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Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4167 Met Leu Cys Ser Leu Leu Ala Leu Leu Leu Gly Thr Phe Phe Gly Val 1 5 10 15 Arg Ser Gln Thr Ile His Gln Trp Pro Ala Thr Leu Val Gln Pro Val 20 25 30 Gly Ser Pro Leu Ser Leu Glu Cys Thr Val Glu Gly Thr Ser Asn Pro 35 40 45 Asn Leu Tyr Trp Tyr Arg Gln Ala Ala Gly Arg Gly Leu Gln Leu Leu 50 55 60 Phe Tyr Ser Val Gly Ile Gly Gln Ile Ser Ser Glu Val Pro Gln Asn 65 70 75 80 Leu Ser Ala Ser Arg Pro Gln Asp Arg Gln Phe Ile Leu Ser Ser Lys 85 90 95 Lys Leu Leu Leu Ser Asp Ser Gly Phe Tyr Leu Cys Ala Trp Lys Ile 100 105 110 Gln Gly Val Glu Phe Phe Gly Pro Gly Thr Arg Leu Thr Val Leu 115 120 125 <210> 4168 <211> 130 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4168 Met Leu Leu Leu Leu Leu Leu Leu Gly Pro Gly Ser Gly Leu Gly Ala 1 5 10 15 Val Val Ser Gln His Pro Ser Arg Val Ile Cys Lys Ser Gly Thr Ser 20 25 30 Val Lys Ile Glu Cys Arg 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Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4236 Met Gly Ser Arg Leu Leu Cys Trp Val Leu Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Lys Ala Gly Val Thr Gln Thr Pro Arg Tyr Leu Ile Lys 20 25 30 Thr Arg Gly Gln Gln Val Thr Leu Ser Cys Ser Pro Ile Ser Gly His 35 40 45 Arg Ser Val Ser Trp Tyr Gln Gln Thr Pro Gly Gln Gly Leu Gln Phe 50 55 60 Leu Phe Glu Tyr Phe Ser Glu Thr Gln Arg Asn Lys Gly Asn Phe Pro 65 70 75 80 Gly Arg Phe Ser Gly Arg Gln Phe Ser Asn Ser Arg Ser Glu Met Asn 85 90 95 Val Ser Thr Leu Glu Leu Gly Asp Ser Ala Leu Tyr Leu Cys Ala Ser 100 105 110 Ser Leu Ile Gly Gly Glu Leu Phe Phe Gly Glu Gly Ser Arg Leu Thr 115 120 125 Val Leu 130 <210> 4237 <211> 138 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4237 Met Gly Thr Ser Leu Leu Cys Trp Met Ala Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Asp His Ala Asp Thr Gly Val Ser Gln Asp Pro Arg His Lys Ile Thr 20 25 30 Lys Arg 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Synthetic polypeptide <400> 4261 Met Gly Phe Arg Leu Leu Cys Cys Val Ala Phe Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Gly Pro Val Asp Ser Gly Val Thr Gln Thr Pro Lys His Leu Ile Thr 20 25 30 Ala Thr Gly Gln Arg Val Thr Leu Arg Cys Ser Pro Arg Ser Gly Asp 35 40 45 Leu Ser Val Tyr Trp Tyr Gln Gln Ser Leu Asp Gln Gly Leu Gln Phe 50 55 60 Leu Ile Gln Tyr Tyr Asn Gly Glu Glu Arg Ala Lys Gly Asn Ile Leu 65 70 75 80 Glu Arg Phe Ser Ala Gln Gln Phe Pro Asp Leu His Ser Glu Leu Asn 85 90 95 Leu Ser Ser Leu Glu Leu Gly Asp Ser Ala Leu Tyr Phe Cys Ala Ser 100 105 110 Ser Val Glu Gly Gly Leu Asn Thr Glu Ala Phe Phe Gly Gln Gly Thr 115 120 125 Arg Leu Thr Val Val 130 <210> 4262 <211> 137 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4262 Met Gly Thr Ser Leu Leu Cys Trp Val Val Leu Gly Phe Leu Gly Thr 1 5 10 15 Asp Ser Val Ser Thr Asp His Thr Gly Ala Gly Val Ser Gln Ser Pro 20 25 30 Arg Tyr Lys Val Thr Lys Arg Gly Gln Asp Val Thr Leu Arg Cys Asp 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Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 4271 Gly Val Tyr Asp Gly Glu Glu His Ser Val 1 5 10 <210> 4272 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 4272 Gly Glu Met Ser Ser Asn Ser Thr Ala Leu 1 5 10 <210> 4273 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 4273 Cys Ala Phe Ser Asn Ala Arg Leu Met Phe 1 5 10 <210> 4274 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 4274 Cys Ala Val Arg Asp Ala Met Gly Gly Ser Tyr Ile Pro Thr Phe 1 5 10 15 <210> 4275 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 4275 Cys Ala Val Asp Asn Tyr Gly Gln Asn Phe Val Phe 1 5 10 <210> 4276 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 4276 Cys 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Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4327 Met Gly Cys Arg Leu Leu Cys Cys Ala Val Leu Cys Leu Leu Gly Ala 1 5 10 15 Val Pro Met Glu Thr Gly Val Thr Gln Thr Pro Arg His Leu Val Met 20 25 30 Gly Met Thr Asn Lys Lys Ser Leu Lys Cys Glu Gln His Leu Gly His 35 40 45 Asn Ala Met Tyr Trp Tyr Lys Gln Ser Ala Lys Lys Pro Leu Glu Leu 50 55 60 Met Phe Val Tyr Ser Leu Glu Glu Arg Val Glu Asn Asn Ser Val Pro 65 70 75 80 Ser Arg Phe Ser Pro Glu Cys Pro Asn Ser Ser His Leu Phe Leu His 85 90 95 Leu His Thr Leu Gln Pro Glu Asp Ser Ala Leu Tyr Leu Cys Ala Ser 100 105 110 Ser Gln Gly Arg Gly Lys Asn Ile Gln Tyr Phe Gly Ala Gly Thr Arg 115 120 125 Leu Ser Val Leu Glu Asp Leu Lys Asn Val 130 135 <210> 4328 <211> 139 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4328 Met Gly Thr Ser Leu Leu Cys Trp Val Val Leu Gly Phe Leu Gly Thr 1 5 10 15 Asp His Thr Gly Ala Gly Val Ser Gln Ser Pro Arg Tyr Lys Val Thr 20 25 30 Lys Arg Gly Gln Asp Val Ala 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<220> <221> misc_feature <222> (2123)..(2176) <223> T2A Peptide <220> <221> misc_feature <222> (2183)..(2941) <223> Copepod GFP <400> 4332 ggatctgcga tcgctccggt gcccgtcagt gggcagagcg cacatcgccc acagtccccg 60 agaagttggg gggaggggtc ggcaattgaa cgggtgccta gagaaggtgg cgcggggtaa 120 actgggaaag tgatgtcgtg tactggctcc gcctttttcc cgagggtggg ggagaaccgt 180 atataagtgc agtagtcgcc gtgaacgttc tttttcgcaa cgggtttgcc gccagaacac 240 agctgaagct tcgaggggct cgcatctctc cttcacgcgc ccgccgccct acctgaggcc 300 gccatccacg ccggttgagt cgcgttctgc cgcctcccgc ctgtggtgcc tcctgaactg 360 cgtccgccgt ctaggtaagt ttaaagctca ggtcgagacc gggcctttgt ccggcgctcc 420 cttggagcct acctagactc agccggctct ccacgctttg cctgaccctg cttgctcaac 480 tctacgtctt tgtttcgttt tctgttctgc gccgttacag atccaagctg tgaccggcgc 540 ctactctaga gccgccacca tggccctgcc tgtgacagcc ctgctgctgc ctctggctct 600 gctgctgcat gccgctagac ccnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn 660 nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn 720 nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn 780 nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nngaggacct gaacaaggtg ttcccacccg aggtcgctgt 840 gtttgagcca tcagaagcag agatctccca cacccaaaag gccacactgg tgtgcctggc 900 cacaggcttc ttccccgacc acgtggagct gagctggtgg gtgaatggga aggaggtgca 960 cagtggggtc tgcacggacc cgcagcccct caaggagcag cccgccctca atgactccag 1020 atactgcctg agcagccgcc tgagggtctc ggccaccttc tggcagaacc cccgcaacca 1080 cttccgctgt caagtccagt tctacgggct ctcggagaat gacgagtgga cccaggatag 1140 ggccaaaccc gtcacccaga tcgtcagcgc cgaggcctgg ggtagagcag actgtggctt 1200 tacctcggtg tcctaccagc aaggggtcct gtctgccacc atcctctatg agatcctgct 1260 agggaaggcc accctgtatg ctgtgctggt cagcgccctt gtgttgatgg ccatggtcaa 1320 gagaaaggat ttcggctccg gagccacgaa cttctctctg ttaaagcaag caggagacgt 1380 ggaagaaaac cccggtccca tggccctgcc tgtgacagcc ctgctgctgc ctctggctct 1440 gctgctgcat gccgctagac ccnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn 1500 nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn 1560 nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn 1620 nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn nnnnnnnnnn 1680 nnnnnnncca aatatccaga accctgaccc tgccgtgtac cagctgagag actctaaatc 1740 cagtgacaag tctgtctgcc tattcaccga ttttgattct caaacaaatg tgtcacaaag 1800 taaggattct gatgtgtata tcacagacaa atgcgtgcta gacatgaggt ctatggactt 1860 caagagcaac agtgctgtgg cctggagcaa caaatctgac tttgcatgtg caaacgcctt 1920 caacaacagc attattccag aagacacctt cttccccagc ccagaaagtt cctgtgatgt 1980 caagctggtc gagaaaagct ttgaaacaga tacgaaccta aactttcaaa acctgtcagt 2040 gattgggttc cgaatcctcc tcctgaaagt ggccgggttt aatctgctca tgacgctgcg 2100 gctgtggtcc agcgcggccg ctgagggcag aggaagtctt ctaacatgcg gtgacgtgga 2160 ggagaatccc ggcccttccg gaatggagag cgacgagagc ggcctgcccg ccatggagat 2220 cgagtgccgc atcaccggca ccctgaacgg cgtggagttc gagctggtgg gcggcggaga 2280 gggcaccccc aagcagggcc gcatgaccaa caagatgaag agcaccaaag gcgccctgac 2340 cttcagcccc tacctgctga gccacgtgat gggctacggc ttctaccact tcggcaccta 2400 ccccagcggc tacgagaacc ccttcctgca cgccatcaac aacggcggct acaccaacac 2460 ccgcatcgag aagtacgagg acggcggcgt gctgcacgtg agcttcagct accgctacga 2520 ggccggccgc gtgatcggcg acttcaaggt ggtgggcacc ggcttccccg aggacagcgt 2580 gatcttcacc gacaagatca tccgcagcaa cgccaccgtg gagcacctgc accccatggg 2640 cgataacgtg ctggtgggca gcttcgcccg caccttcagc ctgcgcgacg gcggctacta 2700 cagcttcgtg gtggacagcc acatgcactt caagagcgcc atccacccca gcatcctgca 2760 gaacgggggc cccatgttcg ccttccgccg cgtggaggag ctgcacagca acaccgagct 2820 gggcatcgtg gagtaccagc acgccttcaa gacccccatc gccttcgcca gatcccgcgc 2880 tcagtcgtcc aattctgccg tggacggcac cgccggaccc ggctccaccg gatctcgcta 2940 g 2941 <210> 4333 <211> 3193 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polynucleotide <220> <221> misc_feature <222> (1)..(544) <223> EF1a Promoter <220> <221> misc_feature <222> (545)..(550) <223> XbaI Restriction Site <220> <221> misc_feature <222> (551)..(559) <223> Kozak <220> <221> misc_feature <222> (560)..(622) <223> CD8 Signal Peptide <220> <221> misc_feature <222> (623)..(955) <223> Beta Variable <220> <221> misc_feature <222> (956)..(1486) <223> Beta Constant <220> <221> misc_feature <222> (1124)..(1126) <223> Introduced Cysteine for preferential pairing <220> <221> misc_feature <222> (1487)..(1552) <223> P2A Peptide <220> <221> misc_feature <222> (1553)..(1615) <223> CD8 Signal Peptide <220> <221> misc_feature <222> (1616)..(1939) <223> Alpha Variable <220> <221> misc_feature <222> (1940)..(2365) <223> Alpha Constant <220> <221> misc_feature <222> (2084)..(2086) <223> Cysteine <220> <221> misc_feature <222> (2366)..(2373) <223> NotI Restriction Site <220> <221> misc_feature <222> (2375)..(2428) <223> T2A Peptide <220> <221> misc_feature <222> (2435)..(3193) <223> Copepod GFP <400> 4333 ggatctgcga tcgctccggt gcccgtcagt gggcagagcg cacatcgccc acagtccccg 60 agaagttggg gggaggggtc ggcaattgaa cgggtgccta gagaaggtgg cgcggggtaa 120 actgggaaag tgatgtcgtg tactggctcc gcctttttcc cgagggtggg ggagaaccgt 180 atataagtgc agtagtcgcc gtgaacgttc tttttcgcaa cgggtttgcc gccagaacac 240 agctgaagct tcgaggggct cgcatctctc cttcacgcgc ccgccgccct acctgaggcc 300 gccatccacg ccggttgagt cgcgttctgc cgcctcccgc ctgtggtgcc tcctgaactg 360 cgtccgccgt ctaggtaagt ttaaagctca ggtcgagacc gggcctttgt ccggcgctcc 420 cttggagcct acctagactc agccggctct ccacgctttg cctgaccctg cttgctcaac 480 tctacgtctt tgtttcgttt tctgttctgc gccgttacag atccaagctg tgaccggcgc 540 ctactctaga gccgccacca tggccctgcc tgtgacagcc ctgctgctgc ctctggctct 600 gctgctgcat gccgctagac ccggagtctc ccagaacccc agacacaaga tcacaaagag 660 gggacagaat gtaactttca ggtgtgatcc aatttctgaa cacaaccgcc tttattggta 720 ccgacagacc ctggggcagg gcccagagtt tctgacttac ttccagaatg aagctcaact 780 agaaaaatca aggctgctca gtgatcggtt ctctgcagag aggcctaagg gatctttctc 840 caccttggag atccagcgca cagagcaggg ggactcggcc atgtatctct gtgccagcag 900 cttagcgaca gtctacgagc agtacttcgg gccgggcacc aggctcacgg tcacagagga 960 cctgaacaag gtgttcccac ccgaggtcgc tgtgtttgag ccatcagaag cagagatctc 1020 ccacacccaa aaggccacac tggtgtgcct ggccacaggc ttcttccccg accacgtgga 1080 gctgagctgg tgggtgaatg ggaaggaggt gcacagtggg gtctgcacgg acccgcagcc 1140 cctcaaggag cagcccgccc tcaatgactc cagatactgc ctgagcagcc gcctgagggt 1200 ctcggccacc ttctggcaga acccccgcaa ccacttccgc tgtcaagtcc agttctacgg 1260 gctctcggag aatgacgagt ggacccagga tagggccaaa cccgtcaccc agatcgtcag 1320 cgccgaggcc tggggtagag cagactgtgg ctttacctcg gtgtcctacc agcaaggggt 1380 cctgtctgcc accatcctct atgagatcct gctagggaag gccaccctgt atgctgtgct 1440 ggtcagcgcc cttgtgttga tggccatggt caagagaaag gatttcggct ccggagccac 1500 gaacttctct ctgttaaagc aagcaggaga cgtggaagaa aaccccggtc ccatggccct 1560 gcctgtgaca gccctgctgc tgcctctggc tctgctgctg catgccgcta gacccgagga 1620 tgtggagcag agtcttttcc tgagtgtccg agagggagac agctccgtta taaactgcac 1680 ttacacagac agctcctcca cctacttata ctggtataag caagaacctg gagcaggtct 1740 ccagttgctg acgtatattt tttcaaatat ggacatgaaa caagaccaaa gactcactgt 1800 tctattgaat aaaaaggata aacatctgtc tctgcgcatt gcagacaccc agactgggga 1860 ctcagctatc tacttctgtg cagggccggg cgggtaccag aaagttacct ttggaattgg 1920 aacaaagctc caagtcatcc caaatatcca gaaccctgac cctgccgtgt accagctgag 1980 agactctaaa tccagtgaca agtctgtctg cctattcacc gattttgatt ctcaaacaaa 2040 tgtgtcacaa agtaaggatt ctgatgtgta tatcacagac aaatgcgtgc tagacatgag 2100 gtctatggac ttcaagagca acagtgctgt ggcctggagc aacaaatctg actttgcatg 2160 tgcaaacgcc ttcaacaaca gcattattcc agaagacacc ttcttcccca gcccagaaag 2220 ttcctgtgat gtcaagctgg tcgagaaaag ctttgaaaca gatacgaacc taaactttca 2280 aaacctgtca gtgattgggt tccgaatcct cctcctgaaa gtggccgggt ttaatctgct 2340 catgacgctg cggctgtggt ccagcgcggc cgctgagggc agaggaagtc ttctaacatg 2400 cggtgacgtg gaggagaatc ccggcccttc cggaatggag agcgacgaga gcggcctgcc 2460 cgccatggag atcgagtgcc gcatcaccgg caccctgaac ggcgtggagt tcgagctggt 2520 gggcggcgga gagggcaccc ccaagcaggg ccgcatgacc aacaagatga agagcaccaa 2580 aggcgccctg accttcagcc cctacctgct gagccacgtg atgggctacg gcttctacca 2640 cttcggcacc taccccagcg gctacgagaa ccccttcctg cacgccatca acaacggcgg 2700 ctacaccaac acccgcatcg agaagtacga ggacggcggc gtgctgcacg tgagcttcag 2760 ctaccgctac gaggccggcc gcgtgatcgg cgacttcaag gtggtgggca ccggcttccc 2820 cgaggacagc gtgatcttca ccgacaagat catccgcagc aacgccaccg tggagcacct 2880 gcaccccatg ggcgataacg tgctggtggg cagcttcgcc cgcaccttca gcctgcgcga 2940 cggcggctac tacagcttcg tggtggacag ccacatgcac ttcaagagcg ccatccaccc 3000 cagcatcctg cagaacgggg gccccatgtt cgccttccgc cgcgtggagg agctgcacag 3060 caacaccgag ctgggcatcg tggagtacca gcacgccttc aagaccccca tcgccttcgc 3120 cagatcccgc gctcagtcgt ccaattctgc cgtggacggc accgccggac ccggctccac 3180 cggatctcgc tag 3193 <210> 4334 <211> 3196 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polynucleotide <220> <221> misc_feature <222> (1)..(544) <223> EF1a Promoter <220> <221> misc_feature <222> (545)..(550) <223> XbaI Restriction Site <220> <221> misc_feature <222> (551)..(559) <223> Kozak <220> <221> misc_feature <222> (560)..(622) <223> CD8 Signal Peptide <220> <221> misc_feature <222> (623)..(952) <223> Beta Variable <220> <221> misc_feature <222> (953)..(1483) <223> Beta Constant <220> <221> misc_feature <222> (1121)..(1123) <223> Introduced Cysteine for preferential pairing <220> <221> misc_feature <222> (1484)..(1549) <223> P2A Peptide <220> <221> misc_feature <222> (1550)..(1612) <223> CD8 Signal Peptide <220> <221> misc_feature <222> (1613)..(1942) <223> Alpha Variable <220> <221> misc_feature <222> (1943)..(2368) <223> Alpha Constant <220> <221> misc_feature <222> (2087)..(2089) <223> Cysteine <220> <221> misc_feature <222> (2369)..(2376) <223> NotI Restriction Site <220> <221> misc_feature <222> (2378)..(2431) <223> T2A Peptide <220> <221> misc_feature <222> (2438)..(3196) <223> Copepod GFP <400> 4334 ggatctgcga tcgctccggt gcccgtcagt gggcagagcg cacatcgccc acagtccccg 60 agaagttggg gggaggggtc ggcaattgaa cgggtgccta gagaaggtgg cgcggggtaa 120 actgggaaag tgatgtcgtg tactggctcc gcctttttcc cgagggtggg ggagaaccgt 180 atataagtgc agtagtcgcc gtgaacgttc tttttcgcaa cgggtttgcc gccagaacac 240 agctgaagct tcgaggggct cgcatctctc cttcacgcgc ccgccgccct acctgaggcc 300 gccatccacg ccggttgagt cgcgttctgc cgcctcccgc ctgtggtgcc tcctgaactg 360 cgtccgccgt ctaggtaagt ttaaagctca ggtcgagacc gggcctttgt ccggcgctcc 420 cttggagcct acctagactc agccggctct ccacgctttg cctgaccctg cttgctcaac 480 tctacgtctt tgtttcgttt tctgttctgc gccgttacag atccaagctg tgaccggcgc 540 ctactctaga gccgccacca tggccctgcc tgtgacagcc ctgctgctgc ctctggctct 600 gctgctgcat gccgctagac cccaagtgac ccagaaccca agatacctca tcacagtgac 660 tggaaagaag ttaacagtga cttgttctca gaatatgaac catgagtata tgtcctggta 720 tcgacaagac ccagggctgg gcttaaggca gatctactat tcaatgaatg ttgaggtgac 780 tgataaggga gatgttcctg aagggtacaa agtctctcga aaagagaaga ggaatttccc 840 cctgatcctg gagtcgccca gccccaacca gacctctctg tacttctgtg ccagcagtac 900 gacagggtct tcacccctcc actttgggaa cgggaccagg ctcactgtga cagaggacct 960 gaacaaggtg ttcccacccg aggtcgctgt gtttgagcca tcagaagcag agatctccca 1020 cacccaaaag gccacactgg tgtgcctggc cacaggcttc ttccccgacc acgtggagct 1080 gagctggtgg gtgaatggga aggaggtgca cagtggggtc tgcacggacc cgcagcccct 1140 caaggagcag cccgccctca atgactccag atactgcctg agcagccgcc tgagggtctc 1200 ggccaccttc tggcagaacc cccgcaacca cttccgctgt caagtccagt tctacgggct 1260 ctcggagaat gacgagtgga cccaggatag ggccaaaccc gtcacccaga tcgtcagcgc 1320 cgaggcctgg ggtagagcag actgtggctt tacctcggtg tcctaccagc aaggggtcct 1380 gtctgccacc atcctctatg agatcctgct agggaaggcc accctgtatg ctgtgctggt 1440 cagcgccctt gtgttgatgg ccatggtcaa gagaaaggat ttcggctccg gagccacgaa 1500 cttctctctg ttaaagcaag caggagacgt ggaagaaaac cccggtccca tggccctgcc 1560 tgtgacagcc ctgctgctgc ctctggctct gctgctgcat gccgctagac ccaaacagga 1620 ggtgacacag attcctgcag ctctgagtgt cccagaagga gaaaacttgg ttctcaactg 1680 cagtttcact gatagcgcta tttacaacct ccagtggttt aggcaggacc ctgggaaagg 1740 tctcacatct ctgttgctta ttcagtcaag tcagagagag caaacaagtg gaagacttaa 1800 tgcctcgctg gataaatcat caggacgtag tactttatac attgcagctt ctcagcctgg 1860 tgactcagcc acctacctct gtgctgttga taactatggt cagaattttg tctttggtcc 1920 cggaaccaga ttgtccgtgc tgccaaatat ccagaaccct gaccctgccg tgtaccagct 1980 gagagactct aaatccagtg acaagtctgt ctgcctattc accgattttg attctcaaac 2040 aaatgtgtca caaagtaagg attctgatgt gtatatcaca gacaaatgcg tgctagacat 2100 gaggtctatg gacttcaaga gcaacagtgc tgtggcctgg agcaacaaat ctgactttgc 2160 atgtgcaaac gccttcaaca acagcattat tccagaagac accttcttcc ccagcccaga 2220 aagttcctgt gatgtcaagc tggtcgagaa aagctttgaa acagatacga acctaaactt 2280 tcaaaacctg tcagtgattg ggttccgaat cctcctcctg aaagtggccg ggtttaatct 2340 gctcatgacg ctgcggctgt ggtccagcgc ggccgctgag ggcagaggaa gtcttctaac 2400 atgcggtgac gtggaggaga atcccggccc ttccggaatg gagagcgacg agagcggcct 2460 gcccgccatg gagatcgagt gccgcatcac cggcaccctg aacggcgtgg agttcgagct 2520 ggtgggcggc ggagagggca cccccaagca gggccgcatg accaacaaga tgaagagcac 2580 caaaggcgcc ctgaccttca gcccctacct gctgagccac gtgatgggct acggcttcta 2640 ccacttcggc acctacccca gcggctacga gaaccccttc ctgcacgcca tcaacaacgg 2700 cggctacacc aacacccgca tcgagaagta cgaggacggc ggcgtgctgc acgtgagctt 2760 cagctaccgc tacgaggccg gccgcgtgat cggcgacttc aaggtggtgg gcaccggctt 2820 ccccgaggac agcgtgatct tcaccgacaa gatcatccgc agcaacgcca ccgtggagca 2880 cctgcacccc atgggcgata acgtgctggt gggcagcttc gcccgcacct tcagcctgcg 2940 cgacggcggc tactacagct tcgtggtgga cagccacatg cacttcaaga gcgccatcca 3000 ccccagcatc ctgcagaacg ggggccccat gttcgccttc cgccgcgtgg aggagctgca 3060 cagcaacacc gagctgggca tcgtggagta ccagcacgcc ttcaagaccc ccatcgcctt 3120 cgccagatcc cgcgctcagt cgtccaattc tgccgtggac ggcaccgccg gacccggctc 3180 caccggatct cgctag 3196 <210> 4335 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4335 Tyr Ser Glu His Pro Thr Phe Thr Ser Gln Tyr 1 5 10 <210> 4336 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4336 Val Ser Asp Gly Gly Pro Asn Leu Tyr 1 5 <210> 4337 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4337 Ala Thr Asp Ala Leu Met Thr Gly Tyr 1 5 <210> 4338 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4338 Leu Leu Phe Gly Tyr Pro Val Tyr Val 1 5 <210> 4339 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4339 Gly Ile Leu Gly Phe Val 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Pro Leu Asp Glu Asp Phe Arg Lys Tyr 1 5 10 <210> 4350 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4350 Arg Leu Arg Ala Glu Ala Gln Val Lys 1 5 <210> 4351 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4351 Arg Leu Arg Pro Gly Gly Lys Lys Lys 1 5 <210> 4352 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4352 Gln Val Pro Leu Arg Pro Met Thr Tyr Lys 1 5 10 <210> 4353 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4353 Gln Tyr Asp Pro Val Ala Ala Leu Phe 1 5 <210> 4354 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4354 Thr Tyr Gly Pro Val Phe Met Ser Leu 1 5 <210> 4355 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4355 Lys Tyr Thr Ser Phe Pro Trp Leu Leu 1 5 <210> 4356 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4356 Thr Tyr Gly Pro Val Phe Met Cys Leu 1 5 <210> 4357 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4357 Arg Tyr Leu Lys Asp Gln Gln Leu Leu 1 5 <210> 4358 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4358 Pro Tyr Leu Phe Trp Leu Ala Ala Ile 1 5 <210> 4359 <211> 406 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4359 Met Gly Ser His Ser Met Arg Tyr Phe Phe Thr Ser Val Ser Arg Pro 1 5 10 15 Gly Arg Gly Glu Pro Arg Phe Ile Ala Val Gly Tyr Val Asp Asp Thr 20 25 30 Gln Phe Val Arg Phe Asp Ser Asp Ala Ala Ser Gln Lys Met Glu Pro 35 40 45 Arg Ala Pro Trp Ile Glu Gln Glu Gly Pro Glu Tyr Trp Asp Gln Glu 50 55 60 Thr Arg Asn Met Lys Ala His Ser Gln Thr Asp Arg Ala Asn Leu Gly 65 70 75 80 Thr Leu Arg Gly Tyr Tyr Asn Gln Ser Glu Asp Gly Ser His Thr Ile 85 90 95 Gln Ile Met Tyr Gly Cys Asp Val Gly Pro Asp Gly Arg Phe Leu Arg 100 105 110 Gly Tyr Arg Gln Asp Ala Tyr Asp Gly Lys Asp Tyr Ile Ala Leu Asn 115 120 125 Glu Asp Leu Arg Ser Trp Thr Ala Ala Asp Met Ala Ala Gln Ile Thr 130 135 140 Lys Arg Lys Trp Glu Ala Val His Ala Ala Glu Gln Arg Arg Val Tyr 145 150 155 160 Leu Glu Gly Arg Cys Val Asp Gly Leu Arg Arg Tyr Leu Glu Asn Gly 165 170 175 Lys Glu Thr Leu Gln Arg Thr Asp Pro Pro Lys Thr His Met Thr His 180 185 190 His Pro Ile Ser Asp His Glu Ala Thr Leu Arg Cys Trp Ala Leu Gly 195 200 205 Phe Tyr Pro Ala Glu Ile Thr Leu Thr Trp Gln Arg Asp Gly Glu Asp 210 215 220 Gln Thr Gln Asp Thr Glu Leu Val Glu Thr Arg Pro Ala Gly Asp Gly 225 230 235 240 Thr Phe Gln Lys Trp Ala Ala Val Val Val Pro Ser Gly Glu Glu Gln 245 250 255 Arg Tyr Thr Cys His Val Gln His Glu Gly Leu Pro Lys Pro Leu Thr 260 265 270 Leu Arg Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Met Gly Ile 275 280 285 Gln Arg Thr Pro Lys Ile Gln Val Tyr Ser Arg His Pro Ala Glu Asn 290 295 300 Gly Lys Ser Asn Phe Leu Asn Cys Tyr Val Ser Gly Phe His Pro Ser 305 310 315 320 Asp Ile Glu Val Asp Leu Leu Lys Asn Gly Glu Arg Ile Glu Lys Val 325 330 335 Glu His Ser Asp Leu Ser Phe Ser Lys Asp Trp Ser Phe Tyr Leu Leu 340 345 350 Tyr Tyr Thr Glu Phe Thr Pro Thr Glu Lys Asp Glu Tyr Ala Cys Arg 355 360 365 Val Asn His Val Thr Leu Ser Gln Pro Lys Ile Val Lys Trp Asp Arg 370 375 380 Asp Met Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Asn Thr Asp 385 390 395 400 Asn Asn Leu Ala Val Tyr 405 <210> 4360 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 4360 Trp Ile Glu Gln Glu Gly Pro Glu Tyr Trp Asp Gln Glu Thr Arg Asn 1 5 10 15 Met Lys Ala His Ser Gln Thr Asp Arg Ala Asn Leu Gly Thr Leu Arg 20 25 30 Gly Tyr Tyr Asn 35 <210> 4361 <211> 27 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 4361 Asp Met Ala Ala Gln Ile Thr Lys Arg Lys Trp Glu Ala Val His Ala 1 5 10 15 Ala Glu Gln Arg Arg Val Tyr Leu Glu Gly Arg 20 25 <210> 4362 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4362 Gly Glu Met Ser Ser Asn Ala Ser Thr Ala Leu 1 5 10 <210> 4363 <211> 8 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4363 Arg Ala Lys Phe Lys Gln Leu Leu 1 5

Claims (178)

  1. 인간 백혈구 항원(HLA)-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하는 단리된 항원 결합 단백질(ABP: antigen binding protein)로서, 상기 HLA-펩타이드 표적은 HLA 부류 I 분자로 복합체화된 HLA-제한된 펩타이드를 포함하고, 상기 HLA-제한된 펩타이드는 HLA 부류 I 분자의 α1/α2 이종이량체 부분의 펩타이드 결합 그루브에 위치되고,
    a. HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 LLASSILCA로 구성되거나,
    b. HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHLY로 구성되거나,
    c. HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 B*44:02이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GEMSSNSTAL로 구성되거나,
    d. HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GVYDGEEHSV로 구성되거나,
    e. HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 *01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHVY로 구성되거나, 또는
    f. HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 HLA-A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 NTDNNLAVY로 구성되는, 단리된 항원 결합 단백질.
  2. 제1항에 있어서, 상기 HLA-제한된 펩타이드는 길이가 약 5 내지 15개의 아미노산인, 단리된 ABP.
  3. 제2항에 있어서, 상기 HLA-제한된 펩타이드는 길이가 약 8 내지 12개의 아미노산인, 단리된 ABP.
  4. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 포함하는, 단리된 ABP.
  5. 제4항에 있어서, 상기 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 LLASSILCA를 포함하는, 단리된 ABP.
  6. 제5항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호: 3025-3032 중 임의의 하나에 제시된 서열을 포함하는 CDR-H3을 포함하는, 단리된 ABP.
  7. 제5항 또는 제6항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호: 3043-3050 중 임의의 하나에 제시된 서열을 포함하는 CDR-L3을 포함하는, 단리된 ABP.
  8. 제5항 내지 제7항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 scFv 지정된 G7R3-P1C6, G7R3-P1G10, 1-G7R3-P1B4, 2-G7R4-P2C2, 3-G7R4-P1A3, 4-G7R4-B5-P2E9, 5-G7R4-B10-P1F8, 또는 B7(G7R3-P3A9)로부터의 CDR-H3 및 CDR-L3을 포함하는, 단리된 ABP.
  9. 제5항 내지 제8항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 scFv 지정된 G7R3-P1C6, G7R3-P1G10, 1-G7R3-P1B4, 2-G7R4-P2C2, 3-G7R4-P1A3, 4-G7R4-B5-P2E9, 5-G7R4-B10-P1F8, 또는 B7(G7R3-P3A9)로부터의 모든 3개의 중쇄 CDR 및 모든 3개의 경쇄 CDR을 포함하는, 단리된 ABP.
  10. 제5항 내지 제9항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호: 2994-3001로부터 선택된 VH 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  11. 제5항 내지 제10항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 3002-3009로부터 선택된 VL 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  12. 제5항 내지 제11항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 scFv 지정된 G7R3-P1C6, G7R3-P1G10, 1-G7R3-P1B4, 2-G7R4-P2C2, 3-G7R4-P1A3, 4-G7R4-B5-P2E9, 5-G7R4-B10-P1F8, 또는 B7(G7R3-P3A9)로부터의 VH 서열 및 VL 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  13. 제5항 내지 제12항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 제한된 펩타이드 LLASSILCA의 잔기 1-5 중 임의의 하나 이상을 통해 HLA-펩타이드 표적에 결합하는, 단리된 ABP.
  14. 제4항에 있어서, 상기 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 HLA-A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 NTDNNLAVY를 포함하는, 단리된 ABP.
  15. 제14항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호: 2902-2933 중 임의의 하나에 제시된 서열을 포함하는 CDR-H3을 포함하는, 단리된 ABP.
  16. 제14항 또는 제15항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호: 2971-2993 중 임의의 하나에 제시된 서열을 포함하는 CDR-L3을 포함하는, 단리된 ABP.
  17. 제14항 내지 제16항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 scFv 지정된 G2-P2E07, G2-P2E03, G2-P2A11, G2-P2C06, G2-P1G01, G2-P1C02, G2-P1H01, G2-P1B12, G2-P1B06, G2-P2H10, G2-P1H10, G2-P2C11, G2-P1C09, G2-P1A10, G2-P1B10 , G2-P1D07 , G2-P1E05, G2-P1D03 , G2-P1G12 , G2-P2H11, G2-P1C03 , G2-P1G07 , G2-P1F12 , G2-P1G03 , G2-P2B08, G2-P2A10 , G2-P2D04, G2-P1C06, G2-P2A09 , G2-P1B08, G2-P1E03, G2-P2A03, G2-P2F01, G2-P1H11, 또는 G2-P1D06으로부터의 CDR-H3 및 CDR-L3을 포함하는, 단리된 ABP.
  18. 제14항 내지 제17항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 scFv 지정된 G2-P2E07, G2-P2E03, G2-P2A11, G2-P2C06, G2-P1G01, G2-P1C02, G2-P1H01, G2-P1B12, G2-P1B06, G2-P2H10, G2-P1H10, G2-P2C11, G2-P1C09, G2-P1A10, G2-P1B10 , G2-P1D07 , G2-P1E05, G2-P1D03 , G2-P1G12 , G2-P2H11, G2-P1C03 , G2-P1G07 , G2-P1F12 , G2-P1G03, G2-P2B08, G2-P2A10 , G2-P2D04, G2-P1C06, G2-P2A09 , G2-P1B08, G2-P1E03, G2-P2A03, G2-P2F01, G2-P1H11 , 또는 G2-P1D06으로부터의 모든 3개의 중쇄 CDR 및 모든 3개의 경쇄 CDR을 포함하는, 단리된 ABP.
  19. 제14항 내지 제18항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 2781-2815로부터 선택된 VH 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  20. 제14항 내지 제19항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 2816-2850으로부터 선택된 VL 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  21. 제14항 내지 제20항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 scFv 지정된 G2-P2E07, G2-P2E03, G2-P2A11, G2-P2C06, G2-P1G01, G2-P1C02, G2-P1H01, G2-P1B12, G2-P1B06, G2-P2H10, G2-P1H10, G2-P2C11, G2-P1C09, G2-P1A10, G2-P1B10 , G2-P1D07 , G2-P1E05, G2-P1D03 , G2-P1G12 , G2-P2H11, G2-P1C03 , G2-P1G07 , G2-P1F12 , G2-P1G03 , G2-P2B08, G2-P2A10 , G2-P2D04, G2-P1C06, G2-P2A09 , G2-P1B08, G2-P1E03, G2-P2A03, G2-P2F01, G2-P1H11 , 또는 G2-P1D06으로부터의 VH 서열 및 VL 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  22. 제14항 내지 제21항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 제한된 펩타이드 NTDNNLAVY의 잔기 6-9을 통해 그리고 HLA 아형 대립유전자 A*0101의 잔기 157-160을 통해 HLA-펩타이드 표적에 결합하는, 단리된 ABP.
  23. 제14항 내지 제22항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 제한된 펩타이드 NTDNNLAVY의 잔기 3-8을 통해 HLA-펩타이드 표적에 결합하는, 단리된 ABP.
  24. 제1항 내지 제4항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 T 세포 수용체(TCR) 또는 이의 항원-결합부를 포함하는, 단리된 ABP.
  25. 제24항에 있어서, 상기 TCR 또는 이의 항원-결합부는 TCR 가변 영역을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  26. 제24항 또는 제25항에 있어서, 상기 TCR 또는 이의 항원-결합부는 하나 이상의 TCR 상보성 결정 영역(CDR)을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  27. 제24항 내지 제26항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 TCR은 알파 사슬 및 베타 사슬을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  28. 제24항 내지 제27항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 TCR은 감마 사슬 및 델타 사슬을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  29. 제1항 내지 제28항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 항원 결합 단백질을 포함하는 세포외 부분; 및 세포내 신호전달 도메인을 포함하는 키메라 항원 수용체(CAR)의 부분인, 항원 결합 단백질.
  30. 제29항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 scFv를 포함하고 상기 세포내 신호전달 도메인은 ITAM을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  31. 제29항 또는 제30항에 있어서, 상기 세포내 신호전달 도메인은 CD3-제타(CD3) 사슬의 제타 사슬의 신호전달 도메인을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  32. 제29항 내지 제31항 중 어느 한 항에 있어서, 세포외 도메인과 세포내 신호전달 도메인을 연결하는 막관통 도메인을 더 포함하는, 항원 결합 단백질.
  33. 제32항에 있어서, 상기 막관통 도메인은 CD28의 막관통 부분을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  34. 제29항 내지 제33항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 T 세포 공동자극 분자의 세포내 신호전달 도메인을 더 포함하는, 항원 결합 단백질.
  35. 제34항에 있어서, 상기 T 세포 공동자극 분자는 CD28, 4-1BB, OX-40, ICOS, 또는 이들의 임의의 조합인, 항원 결합 단백질.
  36. 제24항 내지 제35항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 LLASSILCA를 포함하는, 단리된 ABP.
  37. 제36항에 있어서, 상기 ABP는 상기 서열번호: 4277, 4278, 4279, 4280, 또는 4281인 TCR 알파 CDR3 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  38. 제36항 또는 제37항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호 4291-4295 중 임의의 하나인 TCR 베타 CDR3 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  39. 제36항 내지 제38항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 클론형 ID #s: TCR19, TCR21, TCR22, TCR18, 또는 TCR23 중 임의의 하나로부터의 알파 CDR3 및 베타 CDR3 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  40. 제36항 내지 제39항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 알파 가변성(TRAV) 아미노산 서열, TCR 알파 연결(TRAJ) 아미노산 서열, TCR 베타 가변성(TRBV) 아미노산 서열, TCR 베타 다양성(TRBD) 아미노산 서열, 및 TCR 베타 연결(TRBJ) 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열은 TCR 클론형 ID #s: TCR19, TCR21, TCR22, TCR18, 및 TCR23으로부터 선택된 TCR 클론형 중 임의의 하나 대해 상응하는 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한, 단리된 ABP.
  41. 제36항 내지 제40항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 알파 불변(TRAC) 아미노산 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  42. 제36항 내지 제41항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 베타 불변(TRBC) 아미노산 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  43. 제36항 내지 제42항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호 4306-4310 중 임의의 하나에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 알파 VJ 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  44. 제36항 내지 제43항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호 4321-4325 중 임의의 하나에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 베타 V(D)J 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  45. 제36항 내지 제44항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 알파 VJ 아미노산 서열 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열은 TCR 클론형 ID #s: TCR19, TCR21, TCR22, TCR18, 및 TCR23로부터 선택된 TCR 클론형 중 임의의 하나에 대해 상응하는 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한, 단리된 ABP.
  46. 제24항 내지 제35항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHLY를 포함하는, 단리된 ABP.
  47. 제46항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호: 4273-4276 또는 3052-3350 중 임의의 하나인 TCR 알파 CDR3 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  48. 제46항 또는 제47항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호: 4287-4290 또는 3351-3655 중 임의의 하나인 TCR 베타 CDR3 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  49. 제46항 내지 제48항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR ID #s: TCR101-TCR469, TCR2, TCR4, TCR53, TCR54, 또는 TCR101-TCR469 중 임의의 하나로부터의 알파 CDR3 및 베타 CDR3 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  50. 제46항 내지 제49항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 알파 가변성(TRAV) 아미노산 서열, TCR 알파 연결(TRAJ) 아미노산 서열, TCR 베타 가변성(TRBV) 아미노산 서열, TCR 베타 다양성(TRBD) 아미노산 서열, 및 TCR 베타 연결(TRBJ) 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열은 TCR ID #s: TCR101-TCR469, TCR2, TCR4, TCR53, TCR54, 또는 TCR101-TCR469로부터 선택된 TCR 클론형 중 임의의 하나에 대해 상응하는 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한, 단리된 ABP.
  51. 제46항 내지 제50항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 알파 불변(TRAC) 아미노산 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  52. 제46항 내지 제50항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 베타 불변(TRBC) 아미노산 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  53. 제46항 내지 제52항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호: 3656-3961 또는 4302-4305 중 임의의 하나에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 알파 VJ 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  54. 제46항 내지 제53항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호: 3962-4269 또는 4317-4320 중 임의의 하나에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 베타 V(D)J 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  55. 제46항 내지 제54항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 알파 VJ 아미노산 서열 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열은 TCR ID #s: TCR101-TCR469, TCR2, TCR4, TCR53, 및 TCR54로부터 선택된 TCR 클론형 중 임의의 하나에 대해 상응하는 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한, 단리된 ABP.
  56. 제24항 내지 제35항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 B*44:02이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GEMSSNSTAL을 포함하는, 단리된 ABP.
  57. 제56항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호 4284-4286 또는 3138 중 임의의 하나인 TCR 알파 CDR3 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  58. 제56항 또는 제57항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호 4298-4301 중 임의의 하나인 TCR 베타 CDR3 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  59. 제56항 내지 제58항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR ID #s: TCR29, TCR30, TCR32, 또는 TCR33 중 임의의 하나로부터의 알파 CDR3 및 베타 CDR3 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  60. 제56항 내지 제59항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 알파 가변성(TRAV) 아미노산 서열, TCR 알파 연결(TRAJ) 아미노산 서열, TCR 베타 가변성(TRBV) 아미노산 서열, TCR 베타 다양성(TRBD) 아미노산 서열, 및 TCR 베타 연결(TRBJ) 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열은 TCR ID #s: TCR29, TCR30, TCR32, 또는 TCR33으로부터 선택된 TCR 클론형 중 임의의 하나에 대해 상응하는 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한, 단리된 ABP.
  61. 제56항 내지 제60항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 알파 불변(TRAC) 아미노산 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  62. 제56항 내지 제61항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 베타 불변(TRBC) 아미노산 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  63. 제56항 내지 제62항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호: 4313-4316 중 임의의 하나에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 알파 VJ 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  64. 제56항 내지 제63항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호: 4328-4331 중 임의의 하나에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 베타 V(D)J 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  65. 제56항 내지 제64항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 알파 VJ 아미노산 서열 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열은 클론형 TCR ID #s: TCR29, TCR30, TCR32, 또는 TCR33으로부터 선택된 TCR 중 임의의 하나에 대해 상응하는 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한, 단리된 ABP.
  66. 제24항 내지 제35항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GVYDGEEHSV를 포함하는, 단리된 ABP.
  67. 제66항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호 4282 또는 4283인 TCR 알파 CDR3 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  68. 제66항 또는 제67항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호 4296 또는 4297인 TCR 베타 CDR3 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  69. 제66항 내지 제68항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 클론형 ID #: TCR26 또는 TCR28로부터의 알파 CDR3 및 베타 CDR3 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  70. 제66항 내지 제68항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 알파 가변성(TRAV) 아미노산 서열, TCR 알파 연결(TRAJ) 아미노산 서열, TCR 베타 가변성(TRBV) 아미노산 서열, TCR 베타 다양성(TRBD) 아미노산 서열, 및 TCR 베타 연결(TRBJ) 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열은 TCR ID #: TCR26 또는 TCR28에 대해 상응하는 TRAV, TRAJ, TRBV, TRBD, 및 TRBJ 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한, 단리된 ABP.
  71. 제66항 내지 제70항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 알파 불변(TRAC) 아미노산 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  72. 제66항 내지 제71항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 베타 불변(TRBC) 아미노산 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  73. 제66항 내지 제72항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호: 4311 또는 4312에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 알파 VJ 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  74. 제66항 내지 제73항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 서열번호: 4326 또는 4327에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 TCR 베타 V(D)J 서열을 포함하는, 단리된 ABP.
  75. 제66항 내지 제74항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 TCR 알파 VJ 아미노산 서열 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열을 포함하고, 여기서 각각의 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열은 TCR ID #: TCR26 또는 TCR28에 대해 상응하는 TCR 알파 VJ 및 TCR 베타 V(D)J 아미노산 서열에 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한, 단리된 ABP.
  76. 제24항 내지 제35항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 HLA-A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 NTDNNLAVY를 포함하는, 단리된 ABP.
  77. 제24항 내지 제35항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 HLA-A*03:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GVHGGILNK를 포함하는, 단리된 ABP.
  78. 제24항 내지 제35항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 HLA-A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHVY를 포함하는, 단리된 ABP.
  79. 인간 백혈구 항원(HLA)-펩타이드 표적에 특이적으로 결합하는 단리된 항원 결합 단백질(ABP)로서, 여기서 상기 HLA-펩타이드 표적은 HLA 부류 I 분자로 복합체화된 HLA-제한된 펩타이드를 포함하고, 상기 HLA-제한된 펩타이드는 HLA 부류 I 분자의 α1/α2 이종이량체 부분의 펩타이드 결합 그루브에 위치되고, 그리고 상기 HLA-펩타이드 표적은 표 A로부터 선택되는, 단리된 항원 결합 단백질.
  80. 제79항에 있어서, 상기 HLA-제한된 펩타이드는 WT1 또는 MART1로부터 선택된 유전자로부터 유래되지 않은, 단리된 ABP.
  81. 제79항 또는 제80항에 있어서, 상기 HLA-제한된 펩타이드는 길이가 약 5-15개의 아미노산인, 단리된 ABP.
  82. 제81항에 있어서, 상기 HLA-제한된 펩타이드는 길이가 약 8-12개의 아미노산인, 단리된 ABP.
  83. 제79항 내지 제82항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 포함하는, 단리된 ABP.
  84. 제1항 내지 제83항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 스캐폴드에 연결되고, 선택적으로 여기서 상기 스캐폴드는 혈청 알부민 또는 Fc를 포함하고, 선택적으로 여기서 Fc는 인간 Fc이고 IgG(IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), IgA(IgA1, IgA2), IgD, IgE, 또는 IgM인, 항원 결합 단백질.
  85. 제1항 내지 제84항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 링커를 통해 스캐폴드에 연결되고, 선택적으로 상기 링커는 펩타이드 링커이고, 선택적으로 상기 펩타이드 링커는 인간 항체의 힌지 영역인, 항원 결합 단백질.
  86. 제1항 내지 제85항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 Fv 단편, Fab 단편, F(ab')2 단편, Fab' 단편, scFv 단편, scFv-Fc 단편, 및/또는 이의 단일-도메인 항체 또는 항원 결합 단편을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  87. 제1항 내지 제86항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 scFv 단편을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  88. 제1항 내지 제87항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 하나 이상의 항체 상보성 결정 영역(CDR), 선택적으로 6개 항체 CDR을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  89. 제1항 내지 제88항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 항체를 포함하는, 항원 결합 단백질.
  90. 제1항 내지 제89항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 단클론성 항체인, 항원 결합 단백질.
  91. 제1항 내지 제90항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 인간화된, 인간, 또는 키메라 항체인, 항원 결합 단백질.
  92. 제1항 내지 제91항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 다중특이적, 선택적으로 이중특이적인, 항원 결합 단백질.
  93. 제1항 내지 제92항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 단일 항원 상에 1 초과의 항원 또는 1 초과의 에피토프를 결합하는, 항원 결합 단백질.
  94. 제1항 내지 제93항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 IgG, IgA, IgD, IgE, 및 IgM으로부터 선택된 부류의 중쇄 불변 영역을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  95. 제1항 내지 제94항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 부류 인간 IgG 및 IgG1, IgG4, IgG2, 및 IgG3으로부터 선택된 서브클래스의 중쇄 불변 영역을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  96. 제1항 내지 제95항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 변형된 Fc를 포함하고, 선택적으로 상기 변형된 Fc는 반감기를 연장하는 하나 이상의 돌연변이를 포함하고, 선택적으로 상기 반감기를 연장하는 하나 이상의 돌연변이는 YTE인, 항원 결합 단백질.
  97. 단리된 HLA-펩타이드 표적으로서, 상기 HLA-펩타이드 표적은 HLA 부류 I 분자로 복합체화된 HLA-제한된 펩타이드를 포함하고, 상기 HLA-제한된 펩타이드는 HLA 부류 I 분자의 α1/α2 이종이량체 부분의 펩타이드 결합 그루브에 위치하고, 그리고 상기 HLA-펩타이드 표적은 표 A로부터 선택되지만, 단, 단리된 HLA-펩타이드 표적은 표적 번호 6364-6369, 6386-6389, 6500, 6521-6524, 또는 6578 중 임의의 하나가 아니고 표 B 또는 표 C에서 발견되는 HLA-펩타이드 표적이 아닌, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  98. 제97항에 있어서,
    a. HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 LLASSILCA를 포함하거나,
    b. HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHLY를 포함하거나,
    c. HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 B*44:02이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GEMSSNSTAL을 포함하거나,
    d. HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 A*02:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 GVYDGEEHSV를 포함하거나,
    e. HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 *01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 EVDPIGHVY를 포함하거나, 또는
    f. HLA 부류 I 분자는 HLA 아형 HLA-A*01:01이고 HLA-제한된 펩타이드는 서열 NTDNNLAVY를 포함하는, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  99. 제98항에 있어서, 서열 LLASSILCA로 구성되거나 또는 본질적으로 구성되는 제한된 펩타이드로 복합체화된 HLA 아형 A*02:01을 포함하는, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  100. 제97항 내지 제99항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 HLA-제한된 펩타이드는 길이가 약 5-15개의 아미노산인, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  101. 제97항 내지 제100항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 HLA-제한된 펩타이드는 길이가 약 8-12개의 아미노산인, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  102. 제97항 내지 제101항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 ABP는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 포함하는, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  103. 제97항 내지 제102항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 제한된 펩타이드와 HLA 아형의 회합은 HLA 아형의 α-서브유닛과 HLA 아형의 β2- 마이크로글로빈 서브유닛의 비-공유 결합을 안정화시키는, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  104. 제103항에 있어서, HLA 아형의 α-서브유닛과 HLA 아형의 β2- 마이크로글로빈 서브유닛의 안정화된 회합은 조건적 펩타이드 교환에 의해 실증되는, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  105. 선행하는 항들 중 어느 한 항에 있어서, 친화도 태그를 추가로 포함하는, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  106. 제105항에 있어서, 상기 친화도 태그는 바이오틴 태그인, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  107. 제1항 내지 제106항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 단리된 HLA-펩타이드 표적은 검출가능한 표지와 복합체화된, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  108. 제107항에 있어서, 상기 검출가능한 표지는 β2-마이크로글로빈 결합 분자를 포함하는, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  109. 제108항에 있어서, 상기 β2-마이크로글로빈 결합 분자는 표지된 항체인, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  110. 제109항에 있어서, 상기 표지된 항체는 형광색소-표지된 항체인, 단리된 HLA-펩타이드 표적.
  111. 고형 지지체에 부착된 제1항 내지 제110항 중 어느 한 항의 HLA-펩타이드 표적을 포함하는, 조성물.
  112. 제111항에 있어서, 상기 고형 지지체는 비드, 웰, 막, 튜브, 칼럼, 플레이트, 세파로스, 자기 비드, 또는 칩을 포함하는, 조성물.
  113. 제111항 또는 제112항에 있어서, 상기 HLA-펩타이드 표적은 친화도 결합 쌍의 제1 구성원을 포함하고, 상기 고형 지지체는 친화도 결합 쌍의 제2 구성원을, 포함하는, 조성물.
  114. 제113항에 있어서, 상기 제1 구성원은 스트렙타비딘이고 상기 제2 구성원은 바이오틴인, 조성물.
  115. 반응 혼합물로서,
    a. 표 A에 기재된 바와 같은 HLA 아형의 단리되고 정제된 α-서브유닛;
    a. HLA 아형의 단리되고 정제된 β2-마이크로글로빈 서브유닛;
    b. 표 A에 기재된 바와 같은 단리되고 정제된 제한된 펩타이드; 및
    c. 반응 완충제를 포함하는, 반응 혼합물.
  116. 반응 혼합물로서,
    a. 선행하는 항들 중 어느 한 항의 단리된 HLA-펩타이드 표적; 및
    b. 인간 대상체로부터 단리된 복수의 T-세포를 포함하는, 반응 혼합물.
  117. 제116항에 있어서, 상기 T-세포는 CD8+ T-세포인, 반응 혼합물.
  118. 프로모터에 작동가능하게 연결된 제97항 또는 제98항에서 정의된 바와 같은 HLA-제한된 펩타이드를 인코딩하는 제1 핵산 서열 및 제97항 또는 제98항에서 정의된 바와 같은 HLA 아형을 인코딩하는 제2 핵산 서열을 포함하는 단리된 폴리뉴클레오타이드로서, 여기서 상기 제2 핵산은 제1 핵산 서열과 동일 또는 상이한 프로모터에 작동가능하게 연결되고, 상기 인코딩된 펩타이드 및 인코딩된 HLA 아형은 제97항 또는 제98항에서 정의된 바와 같은 HLA/펩타이드 복합체를 형성하는, 단리된 폴리뉴클레오타이드.
  119. 프로모터에 작동가능하게 연결된 제97항 또는 제98항에서 정의된 바와 같은 HLA-제한된 펩타이드를 인코딩하는 제1 핵산 서열을 포함하는 제1 작제물; 및 안정한 HLA-펩타이드 복합체 발현에서의 사용 지침을 포함하는, 안정한 HLA-펩타이드 표적을 발현하는 키트.
  120. 제119항에 있어서, 상기 제1 작제물은 제97항 또는 제98항에서 정의된 바와 같은 HLA 아형을 인코딩하는 제2 핵산 서열을 추가로 포함하는, 키트.
  121. 제120항에 있어서, 상기 제2 핵산 서열은 동일 또는 상이한 프로모터에 작동가능하게 연결된, 키트.
  122. 제119항에 있어서, 제97항 또는 제98항에서 정의된 바와 같은 HLA 아형을 인코딩하는 제2 핵산 서열을 포함하는 제2 작제물을 추가로 포함하는, 키트.
  123. 제119항 내제 제122항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 제1 및 제2 작제물 중 하나 또는 둘 모두는 렌티바이러스 벡터 작제물인, 키트.
  124. 제97항 또는 제98항의 이종성 HLA-펩타이드 표적을 포함하는 숙주세포.
  125. 표 A에 기재된 바와 같은 HLA-제한된 펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드, 예를 들어, 제97항 또는 제98항에 기재된 HLA-제한된 펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 포함하는 숙주세포.
  126. 제125항에 있어서, 내인성 MHC를 포함하지 않는, 숙주세포.
  127. 제126항에 있어서, 외인성 HLA를 포함하는, 숙주세포.
  128. 제127항에 있어서, K562 세포인, 숙주세포.
  129. 세포 배양 시스템으로서,
    a. 제128항의 숙주세포, 및
    b. 표 A에 기재된 바와 같은 제한된 펩타이드를 포함하는 세포 배양 배지를 포함하는, 세포 배양 시스템.
  130. 제124항에 있어서, 종양 세포주로부터의 배양된 세포인, 숙주세포.
  131. 제130항에 있어서, 상기 종양 세포주는 HCC-1599, NCI-H510A, A375, LN229, NCI-H358, ZR-75-1, MS751, OE19, MOR, BV173, MCF-7, NCI-H82, 및 NCI-H146으로 구성되는 군으로부터 선택되는, 숙주세포.
  132. 상기 항들 중 어느 한 항의 ABP로서, 상기 항원 결합 단백질은 HLA-펩타이드 표적의 HLA-제한된 펩타이드를 갖는 접점을 통해 및 HLA 부류 I 분자를 갖는 접점을 통해 HLA-펩타이드 표적에 결합하는, ABP.
  133. 약제로 사용하기 위한 상기 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질.
  134. 암의 치료에 사용하기 위한 상기 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질로서, 선택적으로 상기 암은 HLA-펩타이드 표적을 발현하거나 발현할 것으로 예상되는, 항원 결합 단백질.
  135. 암의 치료에 사용하기 위한 상기 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질로서, 상기 암은 고형 종양 및 혈액학적 종양으로부터 선택된, 항원 결합 단백질.
  136. 선행하는 항들 중 어느 한 항의 ABP의 보존적으로 변형된 변이체인 ABP.
  137. 상기 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질과 결합에 대해 경쟁하는 항원 결합 단백질(ABP).
  138. 상기 항들 중 어느 항의 항원 결합 단백질에 의해 결합된 동일한 HLA-펩타이드 에피토프를 결합하는 항원 결합 단백질(ABP).
  139. 선행하는 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질을 포함하는 수용체를 발현하는 조작된 세포.
  140. 제139항에 있어서, T 세포, 선택적으로 세포독성 T 세포(CTL)인, 조작된 세포.
  141. 제139항 또는 제140항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 이종성 프로모터로부터 발현되는, 조작된 세포.
  142. 상기 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질 또는 이들의 항원-결합부를 인코딩하는 단리된 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리뉴클레오타이드의 세트.
  143. 상기 항들 중 어느 한 항의 HLA/펩타이드 표적을 인코딩하는 단리된 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리뉴클레오타이드의 세트.
  144. 제142항 또는 제143항의 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리뉴클레오타이드의 세트를 포함하는 벡터 또는 벡터의 세트.
  145. 선행하는 항들 중 어느 한 항의 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리뉴클레오타이드의 세트 또는 제144항의 벡터 또는 벡터의 세트를 포함하는 숙주세포로서, 선택적으로 상기 숙주세포는 CHO 또는 HEK293이거나, 또는 선택적으로 상기 숙주세포는 T 세포인, 숙주세포.
  146. 제145항의 숙주세포로 항원 결합 단백질을 발현하는 단계 및 상기 발현된 항원 결합 단백질을 단리하는 단계를 포함하는 항원 결합 단백질을 생산하는 방법.
  147. 선행하는 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용가능한 부형제를 포함하는 약제학적 조성물.
  148. 대상체에서 암을 치료하는 방법으로서, 상기 대상체에게 선행하는 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질 또는 제147항의 약제학적 조성물의 유효량을 투여하는 것을 포함하고, 선택적으로 여기서 상기 암은 고형 종양 및 혈액학적 종양으로부터 선택되는, 방법.
  149. 제148항에 있어서, 상기 암은 HLA-펩타이드 표적을 발현하거나 발현할 것으로 예상되는, 방법.
  150. 선행하는 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질 또는 제147항의 약제학적 조성물 및 사용 지침을 포함하는 키트.
  151. 제97항의 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적 및 아쥬반트를 포함하는 조성물.
  152. 제97항의 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적 및 약제학적으로 허용가능한 부형제를 포함하는 조성물.
  153. 표 A에 개시된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적의 폴리펩타이드를 포함하는 아미노산 서열을 포함하고, 선택적으로 상기 아미노산 서열은 폴리펩타이드로 구성되거나 또는 본질적으로 구성되는 조성물.
  154. 선행하는 항들 중 어느 항의 단리된 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리뉴클레오타이드의 세트를 포함하는 바이러스.
  155. 제154항에 있어서, 상기 바이러스는 섬유상 파아지인, 바이러스.
  156. 선행하는 항들 중 어느 한 항의 단리된 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리뉴클레오타이드의 세트를 포함하는 효모 세포.
  157. 표 A에 열거된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적을 제공하는 단계; 및 상기 적어도 하나의 표적을 항원 결합 단백질과 결합하고, 그것에 의해 항원 결합 단백질을 확인하는 단계를 포함하는, 선행하는 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질을 확인하는 방법.
  158. 제157항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 복수의 뚜렷한 항원 결합 단백질을 포함하는 파아지 디스플레이 라이브러리에 존재하는, 방법.
  159. 제158항에 있어서, 상기 파아지 디스플레이 라이브러리는 HLA-펩타이드 표적의 HLA에 비-특이적으로 결합하는 항원 결합 단백질이 실질적으로 없는, 방법.
  160. 제157항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 복수의 뚜렷한 TCR 또는 이들의 항원 결합 단편을 포함하는 TCR 라이브러리에 존재하는, 방법.
  161. 제157항 내지 제160항 중 어느 한 항에 있어서, 결합 단계는 1회 초과, 선택적으로 적어도 3회 수행되는, 방법.
  162. 제157항 내지 제161항 중 어느 한 항에 있어서, 항원 결합 단백질이 HLA-펩타이드 표적을 선택적으로 결합하는지를 결정하기 위해 HLA-펩타이드 표적과 구별되는 하나 이상의 펩타이드-HLA 복합체와 항원 결합 단백질을 접촉시키는 것을 추가로 포함하고, 선택적으로 여기서 선택성은 표적 복합체와 구별되는 가용성 HLA-펩타이드 복합체 대 가용성 표적 HLA-펩타이드 복합체에 대한 항원 결합 단백질의 결합 친화도를 측정함에 의해 결정되고, 선택적으로 여기서 선택성은 하나 이상의 세포의 표면 상에 발현된 표적 복합체와 구별되는 HLA-펩타이드 복합체 대 하나 이상의 세포의 표면 상에 발현된 표적 HLA-펩타이드 복합체에 대한 항원 결합 단백질의 결합 친화도를 측정함에 의해 결정되는, 방법.
  163. 표 A에 열거된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적을 획득하는 단계; HLA-펩타이드 표적을, 선택적으로 아쥬반트와 조합하여, 대상체에게 투여하는 단계; 및 상기 대상체로부터 항원 결합 단백질을 단리하는 단계를 포함하는, 선행하는 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질을 확인하는 방법.
  164. 제163항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질을 단리하는 단계는 항원 결합 단백질을 확인하기 위해 대상체의 혈청을 스크리닝하는 것을 포함하는, 방법.
  165. 제163항에 있어서, 항원 결합 단백질이 HLA-펩타이드 표적을 선택적으로 결합하는지를 결정하기 위해 HLA-펩타이드 표적과 구별되는 하나 이상의 펩타이드-HLA 복합체와 항원 결합 단백질을 접촉시키는 것을 추가로 포함하고, 선택적으로 여기서 선택성은 표적 복합체와 구별되는 가용성 HLA-펩타이드 복합체 대 가용성 표적 HLA-펩타이드 복합체에 대한 항원 결합 단백질의 결합 친화도를 측정함에 의해 결정되고, 선택적으로 여기서 선택성은 하나 이상의 세포의 표면 상에 발현된 표적 복합체와 구별되는 HLA-펩타이드 복합체 대 하나 이상의 세포의 표면 상에 발현된 표적 HLA-펩타이드 복합체에 대한 항원 결합 단백질의 결합 친화도를 측정함에 의해 결정되는, 방법.
  166. 제163항에 있어서, 상기 대상체는 마우스, 토끼, 또는 라마인, 방법.
  167. 제163항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질을 단리하는 단계는 항원 결합 단백질을 발현하는 대상체로부터 B 세포를 단리하고, 선택적으로, 단리된 B 세포로부터 항원 결합 단백질을 인코딩하는 서열을 직접적으로 클로닝하는 것을 포함하는, 방법.
  168. 제167항에 있어서, B 세포를 사용하여 하이브리도마를 생성하는 단계를 추가로 포함하는, 방법.
  169. 제167항에 있어서, B 세포로부터 CDR을 클로닝하는 단계를 추가로 포함하는, 방법.
  170. 제167항에 있어서, B 세포를, 선택적으로 EBV 전환을 통해 불멸화하는 단계를 추가로 포함하는, 방법.
  171. 제167항에 있어서, B 세포의 항원 결합 단백질을 포함하는 라이브러리를 생성하는 단계를 추가로 포함하고, 선택적으로 상기 라이브러리는 파아지 디스플레이 또는 효모 디스플레이인, 방법.
  172. 제163항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질을 인간화하는 단계를 추가로 포함하는, 방법.
  173. 항원 결합 단백질을 포함하는 세포를 획득하는 단계; 상기 세포를 표 A에 열거된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적을 포함하는 HLA-다량체와 접촉시키는 단계; 및 HLA-다량체와 항원 결합 단백질 사이의 결합을 통하여 항원 결합 단백질을 동정하는 단계를 포함하는, 선행하는 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질을 동정하는 방법.
  174. 항원 결합 단백질을 포함하는 하나 이상의 세포를 획득하는 단계; 상기 하나 이상의 세포를 천연 또는 인공 항원 제시 세포(APC) 상에 제시된 표 A에 열거된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적으로 활성화시키는 단계; 및 표 A에 열거된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적과 상호작용에 의해 활성화된 하나 이상의 세포의 선택을 통하여 항원 결합 단백질을 동정하는 단계를 포함하는, 선행하는 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질을 동정하는 방법.
  175. 제173항 또는 제174항에 있어서, 상기 세포는 T 세포, 선택적으로 CTL인, 방법.
  176. 제173항 또는 제174항에 있어서, 세포를, 선택적으로 유세포측정, 자기 분리, 또는 단일 세포 분리를 사용하여 단리하는 단계를 추가로 포함하는, 방법.
  177. 제176항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질을 서열분석하는 단계를 추가로 포함하는, 방법.
  178. 표 A에 열거된 적어도 하나의 HLA-펩타이드 표적을 제공하는 단계; 및 상기 표적을 사용하여 항원 결합 단백질을 확인하는 단계를 포함하는, 선행하는 항들 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질을 확인하는 방법.
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