DE69630043T2 - Alkohol-freie feuchtextraktion von glutenteig in gliadin und glutenin - Google Patents

Description

• Hintergrund der Erfindung
• 1. Gebiet der Erfindung
• Die vorliegende Erfindung betrifft im weiteren Sinne ein verbessertes Verfahren zur Fraktionierung von Gluten, bei dem Gliadin und Glutenin gewonnen wird. Die Erfindung erstreckt sich insbesondere auf ein solches Fraktionierungsverfahren, das vorzugsweise im wesentlichen frei von Alkohol ist, um die Probleme der Alkoholrückgewinnung und Umweltverschmutzung zu vermeiden, die für gegenwärtige Trennungsverfahren typisch sind. Das hier beschriebene Verfahren umfaßt zunächst die Bildung einer Dispersion von Gluten in einem wässrigen sauren Medium in Gegenwart eines reduzierenden Agens (z. B. Natriummetabisulfid), das nutzbar ist, Disulfidbrücken im Gluten-Protein zu spalten, gefolgt von einer Erhöhung des pH-Wertes der Dispersion und dem Verursachen einer Präzipitation von Glutenin, wobei Gliadin in der Dispersion suspendiert verbleibt; die Glutenin- und Gliadin-Fraktionen können dann getrennt werden. Die Verwendung von reduzierenden Agenzien in der Gluten-Dispersion verringert die Viskosität der Dispersion und erleichtert in hohem Maße die gewünschte Fraktionierung.
• 2. Beschreibung des Standes der Technik
• Weizengluten kann problemlos aus Weizenmehl isoliert werden, indem man Weizenmehl-Teig einfach unter einem Wasserstrom bearbeitet. Die suspendierbare Stärke-Fraktion des Mehls wird ausgewaschen, wobei im wesentlichen wasserunlösliches Weizengluten zurückbleibt, das üblicherweise etwa 75 Gew.-% Protein, 8 Gew.-% Lipid und einen Rest aus Asche, Faser und Reststärke enthält. Isoliertes Weizengluten kann anschließend in seine proteinhaltigen Bestandteile, Gliadin und Glutenin, getrennt werden.
• Gliadin ist ein einzelkettiges Protein mit einem durchschnittlichen Molekulargewicht von etwa 30.000–40.000 und einem isoelektrischen Punkt bei pH 4,0–5,0. Gliadin-Proteine sind im hydratisierten Zustand extrem klebrig und zeigen geringen oder keinen Widerstand gegen Ausdehnung. Gliadin ist für den charakteristischen Zusammenhalt des Glutenteigs verantwortlich. Glutenin ist ein größeres, mehrkettiges Protein mit einem durchschnittlichen Molekulargewicht von etwa 3.000.000, das von 100.000 bis zu mehreren Millionen reicht. Der isoelektrische pH von Glutenin beträgt etwa 6,5–7,0. Glutenin ist widerstandsfähig gegenüber Ausdehnung und für die Elastizität von Glutenteig verantwortlich.
• Gliadin und Glutenin sind erstklassige Produkte, sofern sie verfügbar sind. Es ist bekannt, daß Gliadin die Stabilität von gefrorenem Teig bei Einfrieren und Auftauen sowie auch die Stabilität in der Mikrowelle verbessert. Das Produkt wird ferner auch als vollständig natürlicher Kaugummi-Basisersatzstoff sowie als pharmazeutisches Bindemittel verwendet, und es verbessert die Textur und das Mundgefühl von Pasta-Produkten, und es zeigte sich, daß es kosmetische Produkte verbessert. Glutenin ist als teigverstärkendes Mittel für Backprodukte verwendet worden und hat Potential in Fleischersatzprodukten gezeigt.
• Die Trennung von Gluten in Glutenin und Gliadin wird beispielsweise in EP-A-357 169 oder in Curioni et al. (1990), „Preparative isoelectric focusing of reduced wheat gluten proteins", Electrophoresis 11, Seiten 462–467, die große Mengen an Alkohol (70% v/v oder 50% v/v) benötigen, um die Gluten-Untereinheiten in Lösung zu bringen.
• Im allgemeinen wird Weizengluten in Gliadin- und Glutenin-Proteine fraktioniert, indem das Gluten zunächst in verdünnter Säure gelöst und anschließend Ethanol zugegeben wird, bis eine 70%ige Lösung erreicht wird. Die Lösung wird anschließend mit einer Base neutralisiert und über Nacht bei Kühlschranktemperatur stehengelassen. Die Eihanol-löslichen Gliadine gehen in Lösung, wohingegen die Glutenine ausfallen. Die abschließende Trennung beinhaltet eine Dekantierung oder Zentrifugation, um die getrennten, proteinhaltigen Fraktionen zu erhalten. Obwohl Alkohol-Verfahren der beschriebenen Art bei der Fraktionierung von Gliadin und Glutenin unter Laborbedingungen wirksam sind, erweisen sich diese Methoden bei der kommerziellen Herstellung im großen Volumen als nicht durchführbar. Insbesondere die Verwendung von hohen Ethanol-Konzentrationen kann infolge der potentiellen Explosionsgefahren gefährlich sein und darüber hinaus eine Umweltgefährdung darstellen. Versuche, geringere Konzentrationen an Ethanol zu verwenden, weisen -obwohl sie auf den ersten Blick eine Verbesserung zu sein scheinen- letzten Endes dieselben Probleme auf wie die herkömmlichen Verfahren mit hohen Alkoholkonzentrationen.
• Demgemäß besteht im Stand der Technik ein echtes und unbefriedigtes Bedürfnis an verbesserten Verfahren zur Gluten-Fraktionierung, die qualitativ hochwertige Glutenin- und Gliadin-Produkte ergeben und kein Ethanol als Lösungsmittel für die Trennung benötigen.
• Zusammenfassung der Erfindung
• Die vorliegende Erfindung löst die oben beschriebenen Probleme und stellt ein Verfahren zur Gluten-Fraktionierung für die ökonomische Trennung von Weizengluten in Glutenin- und Gliadin-Fraktionen bereit. Das erfindungsgemäße Verfahren wird vorzugsweise ohne die Verwendung von Alkohol durchgeführt (d. h. das Gluten wird in einem Medium dispergiert und getrennt, das im wesentlichen frei von Alkohol ist und höchstens bis etwa 3 Gew.-% Alkohol enthält), und beinhaltet die Herstellung einer sauren Gluten-Dispersion in Gegenwart eines reduzierenden Agens, das nutzbar ist, die Disulfid-Bindungen im Gluten-Protein zu spalten. Der pH-Wert der Dispersion wird anschließend sorgfältig eingestellt, so daß eine wirksame Trennung von Gliadin und Glutenin ohne die Verwendung von alkoholischen Lösungsmitteln erreicht werden kann.
• Wie bereits oben beschrieben, erfordern die Verfahren im Stand der Technik im allgemeinen das Vorliegen großer Mengen an Alkohol (vgl. EP-A-357 169; Curioni et al., a. a. o.). Andere Verfahren, die in alkoholfreien, wässrigen, sauren Lösungen durchgeführt werden, verwenden jedoch keine reduzierenden Agenzien (vgl. US-A-2861061 oder US-A-2861062).
• Im weitesten Sinne umfaßt das erfindungsgemäße Verfahren zunächst das Bereitstellen einer Menge von Gluten sowie die Bildung einer Dispersion des Glutens in einem wässrigen sauren Medium bei einem ersten sauren pH-Wert in Anwesenheit eines reduzierenden Agens, wobei im folgenden der pH-Wert der Dispersion auf eine zweite Stufe über der ersten pH-Stufe angehoben wird, um zu bewirken, daß das Glutenin aus der Dispersion präzipitiert, während Gliadin in Lösung verbleibt. Anschließend werden Glutenin und Gliadin in die jeweiligen Fraktionen getrennt.
• Genauer gesagt umfaßt das erfindungsgemäße Verfahren zunächst den Erhalt von Roh-Glutenteig als anfängliches Ausgangsmaterial für das Fraktionierungsverfahren. Der Roh-Glutenteig wird normalerweise aus Weizenmehl-Teig erhalten, indem man den Teig einfach mit reichlichen Mengen Wasser wäscht. Das Gluten-Protein ist im wesentlichen wasserunlöslich und bildet eine viskoelastische Masse. Der Roh-Glutenteig hat im allgemeinen einen Feststoffanteil von etwa 25–35 Gew.-% auf Trockenbasis. Der Roh-Glutenteig sollte vorteilhafterweise frisch hergestellt werden, und er sollte keine Gelegenheit haben, für einen längeren Zeitraum (d. h. mehr als 12 Stunden) liegenzubleiben, bevor das Fraktionierungsverfahren begonnen wird.
• Der Roh-Weizenglutenteig sollte in einem wässrigen sauren Medium in Anwesenheit eines reduzierenden Agens dispergiert werden, wobei letzteres dazu dient, die Disulfid-Bindungen im Gluten-Protein zu spalten. Der Gesamt-Feststoffanteil der anfänglichen Dispersion sollte im allgemeinen von etwa 8– 14 Gew.-% reichen, vorzugsweise von etwa 1–11 Gew.-%, Trockenbasis. Bei der Bildung der Dispersion wird vorzugsweise kaltes Wasser verwendet, vorzugsweise mit einer Ausgangstemperatur von 15–25°C, wobei etwa 18–20°C am meisten bevorzugt werden. Eine große Vielzahl von Säuren kann bei der Bildung der Ausgangsdispersion verwendet werden. Vorzugsweise werden lebensmitteltaugliche Säuren verwendet, und Säuren, die aus der Gruppe bestehend aus Essig-, Milch-, Zitronen-, Äpfel-, Bernstein-, Phosphor-, Ameisen-, Fumar-, Wein-, Salz- und Schwefelsäuren sowie Mischungen derselben finden besondere Anwendung im Rahmen dieser Erfindung. Ferner kann eine Anzahl von reduzierenden Agenzien in der anfänglichen Dispersion verwendet werden, sofern sie die Fähigkeit haben, die Disulfid-Bindungen des Gluten-Proteins aufzubrechen. Die am meisten bevorzugten reduzierenden Agenzien werden aus der Gruppe bestehend aus Natriumsulfat, Natriumbisulfit, Natriummetabisulfit und Mischungen derselben ausgewählt. Ascorbinsäure wirkt sowohl als Säure als auch als reduzierendes Agens; es neigt jedoch dazu, die Endprodukte Gliadin und Glutenin zu entfärben.
• Die Ausgangsdispersion wird normalerweise hergestellt, indem man zunächst das Wasser, die Säure und das reduzierende Agens zusammenmischt, und anschließend den Glutenteig zugibt, was in der Regel schrittweise erfolgt. Die Gesamtzeit, die zum Dispergieren des Glutens erforderlich ist, sollte etwa 2–30 Minuten betragen, vorzugsweise etwa 5–10 Minuten. Wie angedeutet wird der pH-Wert der Ausgangsdispersion sorgfältig kontrolliert. Der anfängliche pH-Wert der Dispersion beträgt normalerweise etwa 3,5–4,5, vorzugsweise etwa 3,8–4,3. Die Menge des verwendeten reduzierenden Agens ist von der Fähigkeit des ausgewählten Agens abhängig, Disulfid-Bindungen zu spalten. Generell wird das reduzierende Agens normalerweise in einer Menge von etwa 0,05–0,2 Gew.-% und vorzugsweise in einer Menge von etwa 0,1–0,15 Gew.-% verwendet.
• Nachdem die anfängliche Dispersion gebildet ist, wird der pH-Wert auf eine zweiten Stufe über der ersten pH-Stufe angehoben, um zu bewirken, daß das Glutenin aus der Dispersion präzipitiert, während das Gliadin in Lösung verbleibt. Im allgemeinen wird eine wässrige Base, wie beispielsweise Ammoniak, zu der Ausgangsdispersion gegeben, um diese pH-Erhöhung zu bewirken. Die zweite pH-Stufe sollte vorzugsweise etwa 3,6–5,0 betragen, vorzugsweise etwa 4,3–4,5.
• In vielen Fällen ist es erstrebenswert, die Dispersion wieder anzusäuern, um den pH-Wert abzusenken und somit jeglichen Gliadin-Rest in dem vorwiegend aus Glutenin bestehenden Präzipitat zu solubilisieren. Zu diesem Zweck können erneut die oben beschriebenen Säuren verwendet werden. Eine solche Wiederansäuerung wird im allgemeinen durchgeführt, um einen endgültigen pH-Wert von etwa 3,5–4,3 zu erhalten.
• Im letzten Schritt des Verfahrens werden die Präzipitations- und Überstands-Fraktionen getrennt, üblicherweise durch Absetzen oder Zentrifugation. Beispielsweise können Dispersionen mit eingestelltem pH-Wert bei Kühlschranktemperaturen (4°C) für etwa 15–24 Stunden stehen gelassen werden, wobei anschließend die Gliadin-Schicht von der präzipitierten Glutenin-Masse dekantiert werden kann. Alternativ kann eine Zentrifugation bei 5.000–8.000 Upm für 5–10 Minuten durchgeführt werden, um die Fraktionierung zu bewirken. Bei jeder der beiden Methoden werden Fett und überschüssige Stärke mit der präzipitierten Glutenin-Schicht gesammelt. Nach der Trennung wird die Glutenin-Schicht üblicherweise mit 3–5%iger Salzlösung (wie beispielsweise Soda-Asche) gewaschen, um es den Glutenin-Proteinen zu gestatten, zu reagglomerieren, und um überschüssige Stärke zu entfernern. Dia Glutenin-Fraktion kann anschließend durch jede geeignete Methode getrocknet werden, beispielsweise durch Konvektion, Sprühtrocknung oder Schnelltrocknung. Die flüssige Gliadin-Fraktion wird vorzugsweise ebenfalls durch irgendein geeignetes Verfahren getrocknet.
• Die folgende Tabelle zeigt eine typische Immediatanalyse für die Gluten-Fraktionen, die unter Verwendung der erfindungsgemäßen Verfahren erhalten wurden.
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• Die getrocknete Gliadin-Fraktion erscheint fast weiß, während die Glutenin-Fraktion goldbraun bis hellbraun ist. Der Proteingehalt im Glutenin ist etwas niedriger; der prozentuale Gehalt an Protein kann jedoch durch verbessertes Waschen zum Entfernen einiger Stärke erhöht werden.
• Die Verwendung eines reduzierenden Agens führt efindungsgemäß zu einer Reihe von Vorteilen. Zum einen erhöht das reduzierende Agens die Geschwindigkeit des Dispergierens und erniedrigt effektiv die Viskosität der Ausgangsdispersion im ersten Schritt des Verfahrens. In vorhergehenden Versuchen, Gluten nur in Gegenwart einer Säure zu dispergieren, war ein Mischer mit hoher Rührleistung notwendig, um das Gluten abzubauen. Dieses wiederum neigt zur Bildung einer hochviskosen Dispersion, die – in Kombination mit dem Feststoffgehalt derselben – dazu neigt, Hitze zu erzeugen und die Temperatur der Dispersion zu erhöhen. Die Zunahme der Dispersionstemperatur macht die Trennung von Glutenin- und Gliadin-Fraktionen schwierig, wenn nicht unmöglich.
• Durch die Verwendung eines reduzierenden Agens jedoch wird dieses potentielle Problem beseitigt.
• Zweitens ist die Anwesenheit eines reduzierenden Agens während der Zugabe der Base zur Erhöhung des pH-Werts der Dispersion wichtig. Ohne ein reduzierendes Agens kann die Zugabe der Base die Bildung einer dicken Masse verursachen, was wiederum zu unerwünschten Temperatursteigerungen als Folge von weiterem Mischen führen kann. Daher ist das reduzierende Agens ein wichtiger Faktor bei der Erhaltung relativ niedriger Dispersionstemperaturen, was die Fraktionierung von Gluten zu einem durchführbaren Verfahren macht. Die Maximaltemperatur der Dispersion vor dem Trocknungsschritt sollte vorzugsweise nicht mehr als etwa 30°C betragen.
• Beschreibung der bevorzugten Ausführungsform
• Die folgenden Beispiele zeigen bevorzugte Fraktionierungsverfahren gemäß der vorliegenden Erfindung. Es ist jedoch zu verstehen, daß diese Beispiele lediglich dazu dienen, die Erfindung zu veranschaulichen, und nichts aus diesen Beispielen sollte als Begrenzung des Gesamtbereichs der Erfindung angesehen werden.
• Beispiel 1
• Bei diesem Beispiel im Labormaßstab wurde Weizengluten fraktioniert, um Gliadin und Glutenin zu erhalten. In einem ersten Verfahrensschritt wurde 1 l Stadtwasser in einen 4.000 ml-Kolben gegeben. Ein herkömmlicher Homogenisator-Mischer (Greerco) wurde in das Wasser eingebracht, wobei der Schneidkopf eingetaucht und mindestens 1 Inch vom Boden des Kolbens entfernt war, und wobei die Ablenkplatte mit der Oberkante des Wasserspiegels abgeglichen wurde. 5,8 ml Eisessig und 0,2 g Natriummetabisulfit wurden anschließend in das Wasser gegeben, und der Homogenisator-Mischer wurde für 5 Minuten eingeschaltet.
• Im nächsten Schritt wurden 500 g feuchter Glutenteig (30–32 Gew.-% Faststoffe) in kleinen Stücken in den Kolben gegeben, während der Homogenisator-Mischer in Betrieb war, wobei jedes Glutenstück eine Größe von ungefähr 20–30 g aufwies. Das Mischen wurde fortgesetzt bis keine festen Teile mehr beobachtet wurden. An diesem Punkt betrug der pH-Wert der Mischung etwa 3,8–4,2. Anschließend wurden 6 ml 5%iges Ammoniak zu der Mischung gegeben, wodurch diese sich kurzzeitig verdickte und anschließend dünner wurde. Der pH-Wert der Mischung betrug etwa 4,3–4,5, wodurch bewirkt wurde, daß das Glutenin und ein Teil des Gliadins präzipitierten, und wobei eine Fraktion des Gliadins in der flüssigen Phase verblieb. Die Mischung wurde anschließend weiter mit dem Homogenisator-Mischer für einen Zeitraum von 2–3 Minuten gerührt.
• Als nächstes wurde eine zweite Probe der flüssigen Fraktion für 2 Minuten bei 3.000 Upm zentrifugiert, und eine gelbliche, milchige Flüssigkeit (Gliadin) wurde über einer dicken, präzipitieren Masse (Glutenin) am Boden des Zentrifugationsgefäßes beobachtet. Der Feststoffanteil der flüssigen Fraktion betrug etwa 2–3 Gew.-%.
• Anschließend wurde Eisessig zu der Mischung gegeben, um den pH-Wert auf etwa 4,0 einzustellen, um den pH-Wert vom isoelektrischen Punkt des Gliadins zu erniedrigen und damit den Rest des Gliadins aus dem Präzipitat zu solubilisieren. Der Homogenisator-Mischer wurde anschließend für 2–3 Minuten nach der Säurezugabe betrieben.
• Eine weitere Probe der Flüssig-Fraktion wurde wie oben beschrieben zentrifugiert und zeigte zwei Schichten; die Feststoff-Fraktion der flüssigen Gliadinschicht betrug etwa 4–5 Gew.-%. An diesem Punkt wurde der gesamte Rest der Probe bei 8.000 Upm für 5 Minuten zentrifugiert (Marathon 21 K-Zentrifuge, Fischer Scientific), wobei 85 ml-Behälter verwendet wurden. Die fraktionierten Proben, die aus der Zentrifugation resultierten, wurden in entsprechende Trocken-Schalen eingebracht und in einem Ofen bei 35°C für 24–48 Stunden getrocknet. Die resultierenden getrockneten Proben wurden anschließend zu feinen Gliadin- und Glutenin-Pulvern zermahlen. In diesem Beispiel wurden ungefähr 75–90 Gew.-% des Gesamt-Gliadingehalts wiedergewonnen.
• Beispiel 2
• In diesem Beispiel im Produktionsmaßstab wurden 1.670 Pfund Glutenteig (30–32 Gew.-% Feststoffe) in einen Meß-Behälter gegeben. 380 Gallonen Stadtwasser (15–25°C) wurden zusammen mit 8,78 l Eisessig und 295 g Natriummetabisulfit in einen Dispersionsbehälter gegeben. Die Mischung in dem Dispersionsbehälter wurde für 5 Minuten gerührt. Der Glutenteig aus dem Meß-Behälter wurde anschließend unter Mischen in den Dispersions-Behälter gegeben, bis der Teig vollständig dispergiert war. Die Dispersion hatte einen pH-Wert von etwa 3,8–4,2.
• 9,09 Liter 5%iges Ammoniak wurden anschließend in den Dispersionsbehälter gegeben, wobei für 2–3 Minuten gemischt wurde, was dazu führte, daß das Glutenin präzipitierte. Eine kleine Probe der Dispersion wurde entnommen, und der pH-Wert wurde aufgezeichnet (4,3–4,5). Die Probe wurde anschließend bei 3.000 Upm für 2 Minuten zentrifugiert und zeigte eine präzipitierte Masse am Boden (Glutenin) und eine milchige Flüssigkeit im oberen Teil (Gliadin). Die Flüssigkeit hatte einen Feststoffanteil von etwa 2–3 Gew.-%. Der Rührer des Dispersionsbehälters wurde anschließend aktiviert, und zusätzlicher Eisessig wurde zugegeben, bis der pH-Wert auf etwa 4,0 eingestellt war. Das Mischen wurde für zusätzliche 2–3 Minuten fortgesetzt.
• Eine zweite Probe der Dispersion wurde entnommen und zentrifugiert, was einen Feststoffanteil von etwa 4–5 Gew.-% in der flüssigen Gliadinschicht ergab.
• Die gesamte Dispersion wurde anschließend in einen Aufbewahrungsbehälter transferiert und bei einer Flußrate von 7–8 Gallonen pro Minute durch einen kontinuierlichen Westphalia-Separator geleitet, um die Gliadin- und Glutenin-Fraktionen voneinander zu trennen. Die Gliadin-Fraktion wurde in einem Aufbewahrungsbehälter gesammelt und anschließend entweder direkt sprühgetrocknet oder durch Filtration aufkonzentriert, um den Feststoffanteil auf etwa 12–15 Gew.-% zu erhöhen, und anschließend sprühgetrocknet. Der Zwischenfiltrationsschritt erleichterte eine Sprühtrocknung und entfernt mehr Essigsäure, was ein neutraleres Endprodukt ergibt. Die Glutenin-Fraktion wurde in einen Agglomerationsbehälter geleitet, wo sie mit Wasser und Soda-Asche kombiniert wurde, um das Glutenin in eine dicke Masse zu überführen. Die Masse wurde anschließend gepreßt, um überschüssiges Wasser und Stärke zu entfernen (auf einen Feststoffanteil von etwa 35–40 Gew.-%), gefolgt von Schnelltrocknung und Mahlen unter Verwendung einer Hammermühle. Ungefähr 75–90 Gew.-% des Gesamt-Gliadingehalts wurden wiedergewonnen.
• Beispiel 3
• In diesem Laborversuch wurde Milchsäure statt Essigsäure verwendet, mit Natriummetabisulfit als reduzierendes Agens. Die Vorgehensweise entsprach der in Beispiel 1 beschriebenen.
• Beispiel 4
• In einem weiteren Versuch im Produktionsmaßstab wurden Milchsäure und Natriummetabisulfit als acidifizierende bzw. reduzierende Agenzien verwendet. Die Vorgehensweise entsprach der in Beispiel 2 beschriebenen.

Claims (16)

1. Verfahren zur Fraktionierung von Weizengluten, das die Schritte umfaßt: Bereitstellen einer Menge von Weizengluten; Bilden einer Dispersion des Glutens in einem wässrigen sauren Medium bei einem ersten sauren pH-Wert in Anwesenheit eines reduzierenden Agens, das zum Aufbrechen von Disulfidbrücken in dem Glutenprotein nutzbar ist; Erhöhen des pH-Werts der Dispersion auf eine zweite Stufe über der ersten sauren pH-Stufe, um zu bewirken, daß das Glutenin aus der Dispersion präzipitiert, während Gliadin in der Dispersion suspendiert bleibt; und Trennen von Glutenin und Gliadin in entsprechende Fraktionen.
2. Verfahren nach Anspruch 1, bei dem das Gluten einen Festkörpergehalt von 25– 35 Gew.-% auf Trockenbasis hat.
3. Verfahren nach Anspruch 1, das den Schritt des Bildens der Dispersion unter Verwendung von Wasser, das eine Anfangstemperatur von 15–23°C hat, einschließt.
4. Verfahren nach Anspruch 1, das den Schritt des Bildens der Dispersion unter Verwendung einer Säure einschließt, die aus der Gruppe bestehend aus Essig-, Milch-, Zitronen-, Äpfel-, Bernstein-, Phosphor-, Ameisen-, Fumar-, Wein-, Salz- und Schwefelsäuren und Mischungen davon ausgewählt ist.
5. Verfahren nach Anspruch 1, bei dem der erste pH-Wert im Bereich von 3,5–4,5 liegt.
6. Verfahren nach Anspruch 1, bei dem der erste pH-Wert im Bereich von 3,8–4,3 liegt.
7. Verfahren nach Anspruch 1, bei dem das reduzierende Agens aus der Gruppe bestehend aus Natriumsulfat, Natriumbisulfit, Natriummetabisulfit und Mischungen davon ausgewählt ist.
8. Verfahren nach Anspruch 1, bei dem das reduzierende Agens in der Dispersion in einem Gehalt von 0,05–0,2 Gew.-% vorliegt.
9. Verfahren nach Anspruch 1, bei dem der zweite pH-Wert im Bereich von 3,6–5,0 liegt.
10. Verfahren nach Anspruch 8, bei dem die Stufe des zweiten pH-Werts im Bereich von 4,3–4,5 liegt.
11. Verfahren nach Anspruch 1, das vor dem Trennschritt den Schritt des Emiedrigens des pH-Werts der Dispersion vom zweiten pH-Wert auf einen dritten pH-Wert einschließt, der niedriger als die genannte zweite Stufe ist.
12. Verfahren nach Anspruch 11, bei dem der dritte pH-Wert im Bereich von 3,8–4,3 liegt.
13. Verfahren nach Anspruchen 1, bei dem der Trennschritt die Schritte des Zentrifugierens der Dispersion, um eine präzipitierte Fraktion und eine Überstandsfraktion zu erhalten, und der getrennten Trocknung der präzipitierten Fraktion und der Überstandsfraktion umfasst.
14. Verfahren nach Anspruch 13, das den Schritt des Filtrierens der Überstandsfraktion und dann der Sprühtrocknung des Filtrats einschließt.
15. Verfahren nach Anspruch 13, das den Schritt des Pressens der präzipitierten Fraktion, am daraus Feuchtigkeit zu entfernen, und dann eine Schnelltrocknung der gepressten präzipitierten Fraktion einschließt.
16. Verfahren nach Anspruch 1, bei dem die Dispersion im Wesentlichen frei von Alkohol ist.