Biokimia Enzim Fix
Biokimia Enzim Fix
Biokimia Enzim Fix
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Suatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik, yang dilakukan dalam
laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor, seperti
suhu, tekanan, waktu, dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan
apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik.
Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit, sebab di dalamnya terjadi
reaksi kimia yang beraneka ragam. Penguraian zat-zat yang terdapat dalam makanan
kita, penggunaan hasil uraian untuk memperoleh energi, penggabungan kembali hasil
uraian untuk membentuk persediaan makanan dalam tubuh serta banyak macam
reaksi lain yang apabila dilakukan di dalam laboratoriumakan membutuhkan keahlian
khusus dan waktu yang lama, dapat berlangsung dengan baik di dalam tubuh tanpa
memerlukan suhu tinggi dan dapat terjadi dalam waktu yang singkat. Reaksi atau
proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh kita ini dimungkinkan
karena adanya katalis yang disebut enzi.
Sejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim atau enzimologi berkembang
dengan cepat. Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata enzim mempunyai
gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini
(holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein (Anna
Poedjiadi dan Titin Supriyanti, 2005: 141).
Enzim berperan sebagai katalis dalam sistem biologi. Sifat enzim yang paling
mencolok ialah daya katalitik dan spesifisitas (Lubert stryer, 2000: 181).
Enzim merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses
dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. Sebagai
1
Rumusan Masalah
1) Apakah pengertian dari enzim dan koenzim ?
2) Jelaskanlah sifat-sifat enzim !
3) Bagaimanakah pembagian kelas enzim ?
4) Bagaimanakah fungsi dan cara kerja enzim ?
5) Apa sajakah faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim ?
C. Tujuan Penulisan
1) Agar mahasiswa mengetahui dan memahami pengertian dari enzim dan
koenzim.
2) Agar mahasiswa mengetahui dan memahami sifat-sifat enzim.
3) Agar mahasiswa mengetahui pembagian kelas enzim.
4) Agar mahasiswa mengetahui dan memahami fungsi dan cara kerja enzim.
5) Agar mahasiwa mengetahui faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim.
D. Manfaat Penulisan
Dengan ditulisnya makalah ini, mahasiswa keperawatan diharapkan dapat
mengerti dan memahami konsep dasar dari enzim dan nantinya mampu
menjelaskan fungsi dan peranan enzim kepada pasien atau teman sejawat.
BAB II
PEMBAHASAN
Kelompok/Kelas
1.
Oksidoreduktase
2.
Transferase
Sifat Biokimia
Mengkatalisis
reaksi
reduksi-oksidasi
terhadap
berbagai gugus
Mengkatalisis
fungsional
berbagai
dari
akseptornya.
transferase
molekul
Salah
adalah
satu
reaksi
donor
transfer
ke
subkelompok
enzim-enzim
kinase
gugus
molekul
enzim
yang
No.
Kelompok/Kelas
Sifat Biokimia
gugus fosfat dari ATP ke molekul lain.
Mengkatalisis reaksi penambahan molekul air pada
3.
Hidrolase
4.
Liase
reaksi
penambahan
molekul
air,
5.
Isomerase
6.
Ligase
reaksi
dimana
dua
gugus
kimia
Hidrolase
Esterase
Isomerase
Rasemase
Oksidase
Glikosidase
Epimerase
Reduktase
Peptidase
Peroksidase
Fosfatase
Katalase
Tiolase
6
Oksigenase
Fosfolipase
Hidroksilase
Amidase
Deaminase
Transferase
Transaldolase
Ribonuklease
Ligase
dan Sintetase
transketolase
Karboksilase
Liase
Dekarboksilase
Aldolase
Hidratase
fosforiltransferase
Dehidratase
Kinase
Sintase
Fosfomutase
Liase
Di dalam reaksi kimia, antara suatu bahan (zat, unsur, molekul atau senyawa)
yang satu dapat mengadakan reaksi dengan bahan (zat, unsur, molekul atau senyawa)
yang lain sehingga dihasilkan suatu senyawa yang baru. Hal tersebut terjadi di dalam
proses metabolisme, sehingga dihasilkan bahan yang diperlukan untuk tubuh. Dalam
proses actore tersebut, tentunya diperlukan waktu tertentu untuk dapat mengubah
bahan baku menjadi bahan yang baru (produk).
Selama terjadi reaksi kimia tersebut, diperlukan adanya suatu bahan yang
berperan dalam mengatur waktu untuk terjadinya reaksi yaitu enzim. Enzim tersebut
diperlukan untuk mempercepat terjadinya reaksi kimia (katalis), sehingga enzim
disebut sebagai katalisator. Enzim yang berperan untuk mempercepat reaksi kimia
dalam actore suatu actor hayati atau actore disebut sebagai biokatalisator.
Molekulmolekul yang dikatalis oleh enzim dinamakan substrat.
Reaktan memerlukan actor (panas) untuk memutuskan ikatan-ikatan antar
atomnya, sehingga atom-atom tersebut dapat membentuk ikatan baru (produk). Energi
bebas yang diperlukan untuk memutuskan ikatan ini disebut actor aktivasi (EA),
sedangkan perbedaan antara actor bebas produk dengan actor bebas reaktan
disimbolkan dengan G.
2) Fungsi Koenzim
Koenzim merupakan komponen penting dari enzim yang diperlukan untuk setiap
reaksi actore dalam tubuh kita. Koenzim sering di identikan sebagai vitamin karena
banyak koenzim ditemukan dalam bentuk actore vitamin B seperti Niacin, Tiamin,
Riboflavin, dl. Koenzim berikatan dengan enzim membentuk holoenzim. Koenzim
juga membentuk molekul lain dalam sel yang menjadi sumber actor Sel. Energi sell
dibutuhkan molekul-molekul sel untuk melakukan fungsi-fungsi khusus. Contoh dari
salah satu fungsi koenzim bagi tubuh adalah retensi memori.Tanpa koenzim, tubuh
manusia tidak bekerja dan semua proses sel berhenti.
Selain itu koenzim juga berfungsi untuk menentukan sifat dari suatu reaksi dan
dapat bertindak sebagai actore actore dari satu enzim ke enzim yang lain. Contoh
koenzim adalah NADH, NADP dan actore trifosfat.
Reaksi kimia yang dikatalis oleh enzim, menunjukkan bahwa reaksi tersebut
membutuhkan actor untuk reaksi lebih sedikit actore reaksi yang tidak dikatalis oleh
enzim. Oleh karena itu, enzim berperan penting dalam menurunkan actor aktivasi
untuk memulai suatu reaksi, sehingga reaksi dapat berjalan sangat cepat, efisien, dan
tidak menimbulkan suhu yang tinggi.
3) Cara Kerja Enzim
Kerja Enzim dapat dijelaskan dengan hipotesis gembok kunci yaitu enzim di
pandang sebagai gembok yang hanya dapat dibuka dengan kunci tertentu (substrat).
Dengan cara demikian enzim dan substrat dapat disatukan dan reaksi dapat
berlangsung ( McCahill, T.A, 1999 : 54).
Regulasi Aktivitas Enzim
Berbagai reaksi enzimatis tidaklah berjalan secaramekanis begitu saja, tanpa ada
pengendalian
Sel hanya akan mensintesis suatu enzim, jika sel mengandung gen yang
menyandikan enzimyang dimaksud
Contoh, manusia tidak bisa mensintesis vitamin C kerena tidak mempunyai gen
yang menyandikan enzim untuk mensintesis vitamin C
Secara genetic
enzim
tersebut
ada
tetapi
jika
tidakdiperlukan
maka
gen
akan
10
11
Persamaan Michaelis-Menten
Pada tahun 1913 Leonor Michaelis dan Maud L. Menten mengajukan suatu teori
umum mengenai aksi dan kinetikan enzim. Teori ini menjelaskan perjalanan dari
reaksi enzimatik sebagai berikut.
Enzim ( E) pertama kali bereaksi dengan substrat (S) untuk membentuk suatu
kompleks enzim-substrat (ES), yang pada langkah kedua, menghasilkan enzim dan
produk (P). Kedua reaksi dianggap reversible, dan empat kecepatan elementer
konstan disebut sebagai k1,k2,k-1,k-2 ( Murray, RK, 2003 : 105).
Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada
konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES), sebab apabila tergantung konsentrasi
substrat (S), maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan
kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus ( Murray,
RK, 2003 : 105).
12
Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Sebagian
besar enzim mempunyai suhu optimum yang sama dengan suhu normal sel organisme
tersebut. Suhu optimum enzim pada hewan poikilotermik di daerah dingin biasanya
lebih rendah daripada enzim pada hewan homeotermik. Pada umumnya enzim akan
bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 30 0 - 40 0C. Contohnya, suhu optimum
13
enzim pada manusia adalah 37 derajat celcius, sedangkan pada katak adalah 25
Derajat Celcius.
Kenaikan suhu di atas suhu optimum dapat mengakibatkan peningkatan atau
penurunan aktivitas enzim. Secara umum, tiap kenaikan suhu 10 derajat C, kecepatan
reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang wajar. Hal tersebut juga berlaku
pada enzim. Panas yang ditimbulkan akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi
sehingga kecepatan molekul meningkat. Hasilnya adalah frekuensi dan daya
tumbukan molekuler juga meningkat.
Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim
meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu
tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu
yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim.
Akibat kenaikan suhu dalam batas tidak wajar, terjadi perubahan struktur enzim
(denaturasi). Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan kemampuan katalisnya.
Sebagian besar enzim mengalami denaturasi yang tidak dapat balik pada suhu 55-65
Derajat C. Enzim yang secara fisik telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi.
Hal tersebut merupakan salah satu alasan bahwa enzim lebih aman dimakan pada
makanan yang sudah dimasak.Khususnya daging dan telur daripada makanan mentah.
Pengontrolan panas terhadap susu dan makanan dengan bahan susu lainya
secara dramatis mengurangi penyebaran penyakit seperti TBC. Pada suhu kurang dari
suhu optimum, aktivitas enzim mengalami penurunan. Enzim masih beraktivitas pada
suhu kurang dari 0 derajat C dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196 derajat
C.
2. pH atau Keasaman
14
Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH atau derajat keasaman
sekitarnya. Ini karena muatan komponen asam amino enzim berubah bersama dengan
perubahan nilai pH. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau terlalu rendah, maka
struktur dasar enzim dapat mengalami perubahan. Sehingga sisi aktif enzim tidak
dapat mengikat substrat dengan benar, sehingga aktivitas enzim menjadi sangat
terpengaruhi. Bahkan enzim dapat sampai benar-benar berhenti berfungsi.
Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH). Enzim menjadi
nonaktif bila diperlakukan pada asam basa yang sangat kuat. Secara umum,
kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja baik pada kisaran pH 5-6. Tapi, ada
beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau
basa.
Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan
yang agak sempit. Diluar pH optimum tersebut, kenaikan atau penurunan pH
menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat. Perubahan pH dapat
mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga
menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik
pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Nilai
15
Jika pH dan suhu suatu sistem enzim dalam keadaan konstan serta jumlah
substrat berlebihan, laju reaksi adalah sebanding dengan enzim yang ada. Jika pH,
suhu, dan konsentrasi enzim dalam keadaan konstan, reaksi awal hingga batas
tertentu sebanding dengan substrat yang ada. Jika sistem enzim memerlukan suatu
koenzim atau ion kofaktor , konsentrasi subsrat dapat menentukan laju keseluruhan
sistem enzim.
16
Jelas saja konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah
molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi substrat
yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat melekat pada
enzim, menyebabkan berkurangnya aktivitas enzim.
Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan enzim sudah dalam
kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memberikan
perbedaan dalam aktivitas enzim. Bila konsentrasi substrat (S) bertambah, sedangkan
keadaan lainya tetap sama, kecepatan reaksi juga akan meningkat sampai suatu batas
maksimum V. Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan subtrat. Dalam
kondisi seperti ini, di sisi aktif semua enzim terus terdapat substrat, sehingga tidak
ada tempat untuk substrat ekstra.
Selain itu Konsentrasi Enzim juga memengaruhi kerja enzim. Semakin besar
konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat pula. Konsentrasi
enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya selama masih ada substrat
yang perlu diubah menjadi produk.
misalnya
ion
klorida
yang
bekerja
pada
enzim
amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan
substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enziminhibitor. Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia
tertentu. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat
pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi
persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor
biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan substrat normal. Pada konsentrasi
Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi, kondisi
tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :
17
Inhibitor Kompetitif
Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul
tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif
enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan
Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi
dengan penambahan konsentrasi substrat.
Inhibitor Nonkompetitif
Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada
bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah
sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif
tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
BAB III
PENUTUP
18
A. Kesimpulan
Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk
hidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh
makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim
yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun
atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim
(tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).
Sedangkan Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang
merupakan bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, larut
dalam air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim. Koenzim yang
membentuk ikatan sangat erat baik secara kovalen maupun non kovalen dengan
apoenzim di sebut gugus prostetik.
Enzim yang berperan untuk mempercepat reaksi kimia dalam actore suatu actor
hayati atau actore disebut sebagai biokatalisator. Koenzim berfungsi untuk
menentukan sifat dari suatu reaksi dan dapat bertindak sebagai actore actore dari satu
enzim ke enzim yang lain. Contoh koenzim adalah NADH, NADP dan actore
trifosfat. Faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim diantaranya adalah suhu, pH
atau keasaman, activator atau inhibitor.
B.
Saran
Kami mengharapkan agar pembaca dapat membaca makalah ini agar lebih
memahami materi tentang enzim. Enzim merupakan komponen tubuh yang sangat
penting, untuk itu kami menyarankan agar pembaca dapat mengembangkan
pengetahuannya tentang enzim.
DAFTAR PUSTAKA
19
(23
Maret
2015)
Fauzanna,nada.2014.Makalah
Biokomia
Enzim.
(Online).
Available
https://nadafauzannablog.wordpress.com/2014/05/27/makalah-biokimia-enzim/
(23 Maret 2015
Jendelasarjana. 2013. Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim . (Online). Available :
http://www.jendelasarjana.com/2013/09/faktor-yang-mempengaruhi-kerjaenzim.html. (23 Maret 2015)
Yuddin, Alli. 2012. Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim. (Online). Available :
https://alliyuddin.wordpress.com/2012/10/10/faktor-yang-mempengaruhi-kerjaenzim-2/. (23 Maret 2015)
YuliantiEvi,2010.KlasifikasiEnzim.http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/pendidikan/Evy
%20Yulianti,%20M.Sc/Enzim4.pdf (23 Maret 2015 pukul 19.50 WITA)
Watisina
Erna,2010.Tatanan
Enzim.http://ernawatisinaga.blog.unas.ac.id/bahan-
20