QSM Biochimie
QSM Biochimie
QSM Biochimie
• Ce support contient :
✓ 30 qcs Enzymologie .
✓ 10 qcm Bioénergétique .
✓ 25 qcm les Acides nucléiques .
✓ 32 qcm les Glucides .
✓ 33 qcm les lipides .
✓ 28 qcm les Acides aminés , les Peptides et les Protéines .
I. Enzymologie :(QCS)
1- Les enzymes sont des protéines globulaires.
2- Toutes les enzymes sont de natures protéiques.
3-La structure tertiaire d’une enzyme oligomérique permet l’activité biologique.
4-Les coenzymes liés interviennent dans la réaction de manière stœchiométrique.
5- Les coenzymes libres sont de l’ordre de grandeur du substrat.
6-Le site catalytique contient uniquement des acides aminés apolaires.
7-La structure quaternaire concerne les enzymes régulatrices.
8-Le modèle de Fischer n’explique pas l’effet des effecteurs.
9-Les acides aminés auxiliaires assurent la mobilité des zones situées près du centre actif.
10-Le groupement prosthétique d’une enzyme est libéré en fin de réaction.
11-Un catalyseur ne modifie pas l’équilibre final de la réaction.
12-Les isoenzymes possèdent des acides aminés similaires mais non identiques.
13-La mesure de l’activité d’une isoenzyme renseigne sur l’état du tissu dont elle est
spécifique.
14-Dans le numéro de code, le 2éme chiffre indique la fonction du substrat.
15- Les réactions étudiées dans le cadre de l’enzymologie sont d’ordre1.
16-La Vmax d’une réaction augmente avec la concentration en substrat.
17-La Vmax d’une réaction est la vitesse initiale lorsque l’enzyme est saturée.
18-Lorsque la Km augmente, l’affinité de l’enzyme pour son substrat diminue.
19-L’activité enzymatique spécifique mesure le degré de pureté d’une préparation
enzymatique.
20-Dans le mécanisme séquentiel, l’enzyme fixe les substrats et libèrent les produits
périodiquement.
21-Les radiations entrainent l’inactivation des enzymes.
22- Un inhibiteur non compétitif inactive l’enzyme seulement en présence de substrat.
23-La Km diminue dans l’inhibition compétitive.
24-Un inhibiteur incompétitif peut se lier à l’enzyme libre.
25-L’enzyme clé d’une voie métabolique est inhibé par son produit.
26-Une courbe sigmoïde traduit toujours l’allostérie.
27-La transition allostérique n’entraine jamais la dissociation de l’enzyme.
28-Dans la coopérativité négative, la courbe est de type michaélien.
29-Dans le modèle symétrique toutes les enzymes se présentent sous la forme T ou R.
30-Dans le modèle séquentiel les sous-unités transitent individuellement.
a) Est un aldohexose.
b) Fait partie de la structure de l’ARN.
c) A 4C asymétrique.
d) Est un épimère du glucose.
3- A propos des oses :
a) Chaque ose de 4C portant un groupement cétone est appelé cétotétrose.
b) Deux énantiomères ont forcement au moins un c* différent.
c) Chaque ose de la série D est un dextrogyre (activité optique +).
d) Un mélange racémique est un mélange de deux énantiomères qui est optiquement
inactif.
4- Propriétés des oses :
a) L’anomérie alpha/beta est désigné par la position du groupe hydroxyle du 2ème C*
par rapport au cycle.
b) La mutarotation est le passage d’une forme anomérique à une autre.
c) La caramélisation désigne la dégradation thermique des oses.
d) L’appartenance à une série ne préjuge pas le sens du pouvoir rotatoire.
5- Propriétés des oses :
a) Les oses en général -et le glucose en premier lieu- sont le carrefour des voies
métabolique
b) La réduction des cétoses par voie chimique donne naissance aux aldoses.
c) La réduction des cétoses par voie enzymatique donne naissance au des aldoses.
d) Le liquide de FEHLING est utilisé pour la recherche des oses dans les liquides
biologiques.
6- Ce disaccharide :
a) Est non-réducteur.
b) Pourrait être le maltose.
c) Compte une liaison α (1-4).
d) Est composé de deux fructoses.
QCS 1 Vrai
QCS 2 Faux
QCS 3 Faux
QCS 4 Faux
QCS 5 Vrai
QCS 6 Faux
QCS 7 Vrai
QCS 8 Vrai
QCS 9 Vrai
QCS 10 Faux
QCS 11 Vrai
QCS 12 Vrai
QCS 13 Vrai
QCS 14 Vrai
QCS 15 Faux
QCS 16 Faux
QCS 17 Vrai
QCS 18 Vrai
QCS 19 Vrai
QCS 20 Faux
QCS 21 Vrai
QCS 22 Faux
QCS 23 Faux
QCS 24 Faux
QCS 25 Faux
QCS 26 Faux
QCS 27 Vrai
QCS 28 Faux
QCS 29 Vrai
QCS 30 Vrai
II- Bioénergétique :
QCM 1 B
QCM 2 ABD
QCM 3 C
QCM 4 C
QCM 5 A
QCS 6 ABC
QCM 7 CD
QCM 8 AB
QCM 9 B
QCM 10 AB
III-Les acides nucléiques :
QCM1 AC
QCM2 ACD
QCM3 AB
QCM4 AD
QCM5 AB
QCM6 BC
QCM7 AD
QCM8 ABD
QCM9 AC
QCM10 AC
QCM11 BC
QCM12 ABC
QCM13 A
QCM14 ABD
QCM15 D
QCM16 AC
QCM17 BD
QCM18 D
QCM19 ABD
QCM20 AC
QCM21 BD
QCM22 ABC
QCM23 BCD
QCM24 AB
QCM25 ABD
IV-Les glucides :
QCM1 C
QCM2 AD
QCM3 ABD
QCM4 BCD
QCM5 ACD
QCM6 BD
QCM7 B
QCM8 AC
QCM9 A
QCM10 B
QCM11 BD
QCM12 B
QCM13 BD
QCM14 C
QCM15 BC
QCM16 D
QCM17 C
QCM18 CD
QCM19 C
QCM20 BC
QCM21 BC
QCM22 AC
QCM23 ACD
QCM24 BCD
QCM25 BC
QCM26 CD
QCM27 D
QCM28 D
QCM29 BD
QCM30 CD
QCM31 C
QCM32 A
V-Les lipides :
QCM1 BC
QCM2 ABD
QCM3 ABC
QCM4 AD
QCM5 BD
QCM6 AD
QCM7 BC
QCM8 D
QCM9 BCD
QCM10 AB
QCM11 C
QCM12 BD
QCM13 ACD
QCM14 AB
QCM15 ABD
QCM16 BD
QCM17 AC
QCM18 AB
QCM19 BCD
QCM20 AD
QCM21 ABD
QCM22 ABC
QCM23 AB
QCM24 BD
QCM25 CD
QCM26 AC
QCM27 BC
QCM28 C
QCM29 AD
QCM30 B
QCM31 BD
QCM32 CD
QCM33 AB
VI-Les acides aminés, peptides et protéines :
QCM1 C
QCM2 AD
QCM3 B
QCM4 AD
QCM5 AC
QCM6 A
QCM7 CD
QCM8 BD
QCM9 BC
QCM10 D
QCM11 D
QCM12 D
QCM13 D
QCM14 BD
QCM15 D
QCM16 BC
QCM17 ABD
QCM18 ABC
QCM19 BCD
QCM20 AB
QCM21 BCD
QCM22 ABD
QCM23 B
QCM24 AC
QCM25 AC
QCM26 AB
QCM27 ACD
QCM28 CD