In Mu No Globulin As

INMUNOGLOBULINAS
Mecanismos de la respuesta inmune

Dra. Lila Domínguez
Chávez Dávila Hilda Mariana
Grupo: 1007
¿Qué son?
● Son glucoproteínas
● Fabricadas por linfocitos b y células plasmáticas
● Pueden ser simple o compleja, dependiendo de si
están como monómero o se encuentra polimerizada
● Su estructura es semejante a la letra “Y”
● Existen cinco tipos de inmunoglobulinas que
presentan diferencias morfológicas, funcionales y
de ubicación en el organismo
● El estímulo para su secreción se activa en
presencia de agentes extraños al organismo, como
una bacteria
● Están presentes en la sangre y en la superficie
membranosa de los órganos
Composición
● Al ser proteínas tienen estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
● Están formadas de aminoácidos y carbohidratos, los oligosacáridos.
● La cantidad y distribución de los aminoácidos es lo que determina la estructura.
● Tienen dos tipos de cadena: cadena
pesada y cadena ligera.
● Su forma de “Y” se puede dividir en dos
segmentos, el segmento “inferior” o base,
se denomina fracción cristalizable o Fc, y
los “brazos” son el Fab, o fracción que
une al antígeno
● Las puntas de las cadenas pesadas (H) y
ligeras (L) son variables, mientras que la
conformación en general de “Y” es
constante entre inmunoglobulinas del
mismo tipo.
Cadenas pesadas
● Son unidades polipeptídicas constituidas por secuencias de 440
aminoácidos
● Se tienen 2 cadenas pesadas, y cada una tiene una región
variable y una región constante, la región constante tiene 330
aminoácidos y la variable 110 aminoácidos secuenciados
● La estructura de la cadena pesada es diferente para cada
inmunoglobulina, hay 5 tipos de cadena pesada que determinan el
tipo de inmunoglobulina γ, μ, α, ε, δ
● La región constante de las cadenas pesadas ε y μ están formadas
por cuatro dominios, mientras que las α, γ, δ tienen tres.
● La región variable está formada por un único dominio de
inmunoglobulina, con una secuencia de 110 aminoácidos, y es
diferente según la especificidad del anticuerpo
● Tienen una angulación o flexión (bisagra) que representa el área
flexible de la cadena.
Cadenas ligeras
● Son polipéptidos constituidos por
unos 220 aminoácidos. Existen dos
tipos de cadena ligera: kappa (κ) y
lambda (λ), esta última con cuatro
subtipos.
● Los dominios constante y variable
poseen secuencias de 110
aminoácidos cada uno.
● Un anticuerpo puede tener dos
cadenas ligeras κ (κκ) o un par de
cadenas λ (λλ) pero no es posible
que posea una de cada tipo al mismo
tiempo.
Segmento Fc
● Tiene dos o tres dominios constantes de las cadenas pesadas
● Puede unirse a proteínas o un receptor específico en los basófilos, eosinófilos
o células cebadas, por lo que induce la respuesta inmunológica específica que
eliminará al antígeno
● Corresponde al extremo carboxilo de la inmunoglobulina
Segmento Fab
● Contiene los dominios variables en sus extremos, además de los dominios
constantes de las cadenas pesada y ligera
● Permite la unión con los antígenos, sustancias extrañas potencialmente nocivas
Tipos
● Las inmunoglobulinas tiene una cadena pesada específica que es
constante para cada una de estas y la diferencia de las otras.
● Existen cinco variedades de cadenas pesadas que determinan cinco
tipos de inmunoglobulinas, cuyas funciones son diferentes.
● Los 5 tipos de inmunoglobulinas son:
■ A o lgA.
■ D o lgD.
■ E o lgE.
■ G o lgG.
■ M o lgM
Inmunoglobulina G (IgG)
● La más abundante en suero sanguíneo, el líquido
cefalorraquídeo y el líquido peritoneal (de la
cavidad abdominal)
● Constituye el 80% de las inmunoglobulinas totales
● Cadena pesada gamma y se presenta en forma
unimolecular o monomérica.
● Tiene una secuencia de 330 aminoácidos en su
segmento Fc y un peso molecular de 150 000, de
los cuales 105 000 corresponden a su cadena
pesada
● Existen 4 variantes de este tipo de inmunoglobulina, de la IgG 1 a la IgG4,
detectan antígenos y toxinas de distintos microorganismos.
● Provee la mayor parte de las defensas contra los agentes antigénicos,
incluyendo bacterias y virus.
● Activa mecanismos como el complemento y la fagocitosis.
● La constitución de IgG específica para un antígeno es duradera.
● Único anticuerpo que la madre puede transferir a los hijos durante la
gestación
Inmunoglobulina M (IgM)
● Se encuentra predominantemente en el suero
sanguíneo, representando un 10 a 12 % de las
inmunoglobulinas
● Cadena pesada es μ. Su peso molecular es de
900 000 aprox.
● La secuencia de aminoácidos de su cadena
pesada es de 440 en su fracción Fc.
● IgM posee un solo subtipo
● Es la primera inmunoglobulina que sintetiza el
ser humano
● La IgM es el anticuerpo de respuesta rápida ante los agentes nocivos
e infecciosos, ya que provee una acción inmediata hasta ser
substituida por la IgG.
● Este anticuerpo activa respuestas celulares incorporadas a la
membrana de los linfocitos y respuestas humorales como el
complemento.
● Tiene una forma estructural de pentágono
Inmunoglobulina A (IgA)
● Se encuentra en los revestimientos mucosos de las vías
respiratorias, el tracto urogenital y la luz del sistema
digestivo, además de la saliva, las lágrimas y la leche
materna
● Son las primeras en entrar en contacto con virus en la
cavidad orofaríngea y microorganismos intestinales.
● Le corresponde la cadena pesada tipo α
● Representa el 15 % del total de inmunoglobulinas
● En sangre se encuentra en una forma monomérica
(“Y”), pero en las mucosas su disposición es dimérica.
● El peso molecular es de 320 000 y presenta dos
subtipos: IgA1 e IgA2
● Actúa como barrera de defensa contra patógenos, al ubicarse en las
superficies de las mucosas.
● Aunque su activación del complemento es baja, puede asociarse con
lisozimas para eliminar bacterias.
● La presencia de inmunoglobulina D tanto en la leche materna como en el
calostro permite que un recién nacido pueda adquirirla durante la
lactancia.
Inmunoglobulina E (IgE)
● Cadena pesada tipo ε
● Presente como monómero principalmente
en el suero, moco nasal y saliva.
● Escasa en el suero, alrededor del 0,002 %.
● Puede estar dentro de los basófilos y
mastocitos.
● Peso molecular de 200 000
● La inmunoglobulina E provee un fuerte
mecanismo de defensa contra antígenos
productores de alergia.
● La interacción entre IgE y un alérgeno hará que aparezcan sustancias
inflamatorias responsables de los síntomas de las alergias, como
estornudos, tos, urticaria, aumento de lágrimas y moco nasal.
● La IgE además puede acoplarse a la superficie de los parásitos por
medio de su segmento Fc, produciendo una reacción que produce la
muerte de estos.
Inmunoglobulina D (IgD)
● Cadena pesada δ
● Representa el 0,2 % del total de
inmunoglobulinas
● Peso molecular de 180 000
● Estructura en forma de monómero.
● Se encuentra relacionada con los linfocitos B,
que no han interactuado con antígenos, por lo
que desempeñan la función de receptores
● La función de IgD es poco clara.
Cambio de tipo
● Las inmunoglobulinas pueden experimentar un cambio estructural
de tipo, debido a la necesidad de defensa contra un antígeno.
● Este cambio se debe a la función de los linfocitos B de fabricar
anticuerpos mediante la propiedad de inmunidad adaptativa. El
cambio estructural es en la región constante de la cadena pesada,
sin alterar la región variable.
● Un cambio de tipo o de clase puede hacer que una IgM pase a IgG
o IgE, y esto ocurre como una respuesta inducida por interferón
gamma o interleucinas IL-4 e IL-5.
Bibliografía
● Amador SAS. Inmunoglobulinas: qué son, tipos, características y funciones
[Internet]. Psicologiaymente.com. 2021 [citado el 28 de marzo de 2023].
Disponible en: https://psicologiaymente.com/salud/inmunoglobulinas
● Inmunoglobulina E, A, M y G alta y baja y valores normales de anticuerpos

[Internet]. Mismumi.com • Remedios naturales, Cosmética y Tratamientos de
belleza. [citado el 28 de marzo de 2023]. Disponible en:
https://www.mismumi.com/inmunoglobulina-a-d-e-g-m/
● Inmunoglobulinas [Internet]. Lifeder. 2021 [citado el 28 de marzo de 2023].

Disponible en: https://www.lifeder.com/inmunoglobulinas/

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Mecanismos de la respuesta inmune

● Inmunoglobulina E, A, M y G alta y baja y valores normales de anticuerpos

● Inmunoglobulinas [Internet]. Lifeder. 2021 [citado el 28 de marzo de 2023].

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