UNIVERSIDAD NACIONAL “HERMILIO

VALDIZÁN”
CARRERA PROFESIONAL INGENIERÍA
AGROINDUSTRIAL
CURSO: BIOQUIMICA AGROINDUSTRIAL
TEMA: PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS Y FUNCIONALES DEL
AISLADO DE PROTEÍNA DE LA QUINOA
DOCENTE: ING. RUTH CHAMORRO
CICLO: V
AÑO: 2019
INTEGRANTE: URCO FRETEL CRHISTIAN
 PROPIEDADES
FISICOQUÍMICAS Y
FUNCIONALES DEL
AISLADO DE
PROTEÍNA DE LA
QUINOA
MATERIALES Y MÉTODOS
Muestra:
• semillas de quinua (Chenopodium quinoa)
Materiales:
• Vasos precipitados
• Fiolas
• Probetas
• pipetas
equipos:
• Estufa
• Moledora (Proctor Silex modelo E160, UPC)
• Centrifuga (modelo K241R, Pro-Research, Centurion
Scientific Ltd, UK)
• Horno
• Equipo Kjeldahl
Reactivos:
• NaCL
• HCL
• NaOH
 MÉTODO
• SEMILLAS DE QUINUA (CHENOPODIUM QUINOA) SE OBTUVIERON DE LA COMPAÑÍA EGIPCIA
DE ACEITES NATURALES, EL CAIRO, EGIPTO. LAS SEMILLAS SE LIMPIAN DE IMPUREZAS Y
MATERIALES EXTRAÑOS Y SE ALMACENAN EN UN LUGAR SECO A TEMPERATURA AMBIENTE (25
± 2 LC) PARA SU POSTERIOR ANÁLISIS.

PREPARACION DE LA HARINA

• LAS SEMILLAS ENTERAS SE LAVARON CON AGUA FRÍA 4-5 VECES O HASTA QUE NO HUBO
ESPUMA PARA ELIMINAR LAS SAPONINAS, DESPUÉS SE SECÓ EN ESTUFA A 45 ªC DURANTE 24
H O HASTA QUE ESTAR SECO. LAS SEMILLAS ENTERAS FUERON MOLIDOS EN HARINA USANDO
MILLER (PROCTOR SILEX MODELO E160, UPC) CON UNA PANTALLA DE SESENTA Y MALLA
(ABUGOCH ET AL., 2008).
PREPARACIÓN DE AISLADO
DE PROTEÍNA DE QUINOA.

• LA HARINA OBTENIDA FUE DESGRASADA TRES VECES CON CLOROFORMO: METANOL (2: 1),
CON AGITACIÓN DURANTE 2 H (FOLSH Y STENLY DE 1957)

• PARA ELIMINAR
LOS LÍPIDOS DE LA MUESTRA DEL AISLADO DE PROTEÍNA DE QUINOA SE
PREPARÓ SEGÚN ALSOHAIMY ET AL. (2007), 50GR DE HARINA DE QUINOA DESGRASADA Y
FUERON ADJUNTADAS EN 1000 ML DE AGUA DESIONIZADA DESTILADA (1:20 ), Y SE AJUSTÓ EL
PH DE 5 A 10 UTILIZANDO 0,1 N DE NAOH Y HCL 0,1 N.

• LA SUSPENSIÓN SE AGITÓ DURANTE 1HR PARA ASI MANTENER EL PH EN EL VALOR

DETERMINADO Y PARA ALCANZAR EL NIVEL MÁXIMO DE SOLUBILIZACIÓN. LA MEZCLA SE
CENTRIFUGÓ A 6000 G EN 20 LC DURANTE 30 MIN POR ALTA VELOCIDAD DE LA CENTRÍFUGA
DE REFRIGERACIÓN (MODELO K241R, PRO-RESEARCH, CENTURION SCIENTIFIC LTD, UK).
 PREPARACION DE AISLADO
DE PROTEINA DE QUINOA
• La concentración de proteínas se midió en el sobrenadante por (Kit de ensayo de proteínas
Bradford de inicio rápido).

• El efecto del tiempo sobre capacidad de extracción de proteína de agitación se examinó en

diferentes momentos (30, 45, 60, 75, 90, 105 y 120 min), y el efecto de la adición de NaCl en
capacidad de extracción de proteína se estudió con diferentes concentraciones (0.00, 0.1 , 0,25,
0,5, 0,75 y 1 M) de NaCl.

PRECIPITACIÓN ÁCIDA DE
PROTEÍNA SOLUBILIZADA.
• SE RECOGIÓ EL SOBRENADANTE, Y EL VALOR DE PH SE AJUSTÓ A (3–3.5, 4, 4.5, 5 Y 5,5)
PARA PRECIPITAR LA PROTEÍNA. LA SUSPENSIÓN SE CENTRIFUGÓ A 10.000 G A 4LC
DURANTE 45 MIN. EL PRECIPITADO SE RECOGIÓ, SE LIOFILIZA Y SE ALMACENA A 20 ªC
PARA SU USO POSTERIOR.
ANALISIS DE AMINOACIDOS

• EL ANÁLISIS DE AMINOÁCIDOS SE LLEVÓ A CABO UTILIZANDO EL ANALIZADOR DE AMINOÁCIDOS

RENDIMIENTO (AAA 400, LAS ONGI LTD. REPÚBLICA CHECA) DE ACUERDO CON BLOCK ET AL.
(1958) Y SPACKMAN ET AL. (1958). AISLADO DE PROTEÍNA SE PESÓ (100 MG) EN UNA AMPOLLA DE
VIDRIO, SE AÑADIERON 10 ML DE HCL 6 N A LA AMPOLLA, Y EL CONTENIDO SE HIDROLIZA EN UN
HORNO A 110 ªC DURANTE 24 H.

• EL OXÍGENO FUE EXPULSADO EN LA AMPOLLA HACIENDO PASAR GAS NITRÓGENO A TRAVÉS DE ÉL, EL
EXCESO DE HCL SE RETIRÓ; A CONTINUACIÓN A PARTIR DE 1 ML HIDROLIZADAS BAJO VACÍO A 80LC
CON LA ADICIÓN DE AGUA DE VEZ EN CUANDO DIS-LABRADOS, DESPUÉS SE EVAPORÓ A SEQUEDAD.

• EL HCL RESIDUO LIBRE SE DISOLVIÓ EXACTAMENTE EN 2 ML DE TAMPÓN DE CARGA (6,2 M, PH 2,2).

EL ANÁLISIS SE LLEVÓ A CABO CON UN CAUDAL DE GAS DE 0,5 ML / MIN A 60 LC, Y LA
REPRODUCIBILIDAD FUE DEL 3%. LA COMPOSICIÓN DE AMINOÁCIDOS SE CALCULÓ A PARTIR DE LAS
ÁREAS DE STAN-DARDOS OBTENIDOS DEL INTEGRADOR Y EXPRESADAS COMO PORCENTAJE EN LAS
EDADES DE LA PROTEÍNA TOTAL, SEGÚN LA SIGUIENTE ECUACIÓN.

%AUTOMÓVIL CLUB BRITÁNICO ¼ D% ÁREA BAJO EL PICO D% PROTEÍNA =100

EN DIGESTIBILIDAD DE
LA PROTEÍNA VITRO
• EN DIGESTIBILIDAD DE LA PROTEÍNA IN VITRO SE LLEVÓ A CABO POR EL MÉTODO DE MULTI-ENZIMAS DE
BODWELL ET AL. (1980) Y CARBONARO ET AL. (1997). TRIPSINA PANCREÁTICA PORCINA (TIPO IX, 15
310 UNIDADES / MG DE PROTEÍNA), QUIMOTRIPSINA PANCREÁTICA B BOVINA (TIPO II, 48 UNIDADES / MG
DE SÓLIDO), PEPTIDASA INTESTINAL PORCINA (P-7500, 115 UNIDADES / G DE SÓLIDO) Y LA PROTEASA
BACTERIANA (TIPO XIV, 4.4 UNIDADES / MG DE SÓLIDO) (SIGMA CHEMICAL CO.)
• SE UTILIZARON PARA LA ENZIMÁTICA DIGESTIÓN, 63,8 MG DE MUESTRA EN 10 ML DE AGUA DESTILADA SE
EQUILIBRÓ A 37LC; EL PH SE AJUSTÓ A 8,0 CON NAOH 1 N. SE AÑADIÓ UN ML DE SOLUCIÓN DE ENZIMA
TRES EN AGUA (1,58 MG DE TRIPSINA, 3,65 MG DE QUIMOTRIPSINA Y 0,45 MG DE PEPTIDASA) PARA LA
MUESTRA DE PROTEÍNA Y SE DEJÓ QUE LA DIGESTIÓN SE DESARROLLE DURANTE 10 MIN A 37LC.
• DESPUÉS DE LA ADICIÓN DE 1 ML (1,48 MG) DE SOLUCIÓN DE PROTEASA SE CONTINUÓ LA DIGESTIÓN
DURANTE 9 MINUTOS A 55 LVALOR C. EL PH SE NOTÓ DESPUÉS DE UN ADICIONAL DE 1 MIN A 37 LC Y SE
UTILIZA PARA ESTIMAR LA DIGESTIBILIDAD DE LA PROTEÍNA IN VITRO SEGÚN LA SIGUIENTE ECUACIÓN:

• Y ¼ 234:84 22:56X DONDE Y ES LA DIGESTIBILIDAD IN VITRO DE LA PROTEÍNA (%) X ES

EL PH DE LA SUSPENSIÓN DESPUÉS DE 20 MIN LA DIGESTIÓN
SDS-PAGE DE PROTEÍNA
DE QUINOA

• EL PERFIL DE PROTEÍNA DE LA QUINUA SE LLEVÓ A CABO POR DODECIL SULFATO DE SODIO-

POLYACREYLAMAIDE ELECTROFORESIS EN GEL (SDS-PAGE) DE ACUERDO CON (LAEMMLI, 1970) CON 5%
DE GEL DE APILAMIENTO Y EL 12% DE SEPARACIÓN DE GEL.

• LAS MUESTRAS (20 LL) SE PREPARARON A PARTIR DE 500 SOLUCIÓN DE PROTEÍNA LL SE AÑADIERON A 1 ML DE
TAMPÓN (AGUA DESTILADA, 0,5 M TRI-HCL PH 6,8, GLICEROL, 10% SDS, 1% DE AZUL DE BROMOFENOL Y
B-MERCAPTOETANOL) Y SE CALENTÓ A 98LC DURANTE 10 MIN, DESPUÉS SE APLICÓ A LOS POCILLOS DE
MUESTRA.

• EL MARCADOR ESTÁNDAR DE PROTEÍNAS, QUE CONTENÍA (118, 85, 47, 80, 36, 26 Y 20 KDA) SE UTILIZÓ
COMO ESTÁNDAR DE PESO MOLECULAR. MIGRACIÓN ELECTROFORÉTICA SE CONTROLÓ A CORRIENTE
CONSTANTE (14 MA / GEL) DURANTE 1,5-2 HR. GEL SE FIJÓ CON SOLUCIÓN DE FIJACIÓN (METANOL AGUA
/ ÁCIDO / ÁCIDO ACÉTICO 700: 200: 100 ML) DURANTE 30 MIN Y DESPUÉS SE TIÑÓ CON COOMASSIE
BRILLIANT BLUE R-250 DURANTE 1 HR. EL GEL TEÑIDO SE DESTIÑÓ CAMBIANDO CON FRECUENCIA LA
SOLUCIÓN DE FIJACIÓN HASTA QUE EL EXCESO DE TINTE DESAPARECIÓ.
SOLUBILIDAD DE
LA PROTEÍNA

• LA SOLUBILIDAD DEL AISLADO DE PROTEÍNA DE QUINOA SE ESTUDIÓ A PH VALUES QUE VAN DESDE 1,00
HASTA 10,00. UNA SUSPENSIÓN CON AISLADO DE PROTEÍNA DE 5% FUE PREPARADA. PARA UNA
MEJOR SOLUBILIZACIÓN, LOS SUSPENSIONES SE AGITÓ DURANTE 1 H, A TEMPERATURA AMBIENTE 25L ±
2 LC, UTILIZANDO UN AGITADOR MAGNÉTICO A DIFERENTES VALORES DE PH OBTENIDOS.
• LOS VALORES DE PH SE AJUSTARON CON UN N DE HCL 0,1 Y 0,1 SOLUCIONES DE NAOH N. LAS
SUSPENSIONES A DIFERENTES VALORES DE PH SE CENTRIFUGARON A 6000 G DURANTE 30 MIN A 20LC.

• EL NITRÓGENO TOTAL SE DETERMINÓ EN EL SOBRENADANTE POR EL MÉTODO KJELDAHL PARA DISUADIR-

MINA LA PROTEÍNA TOTAL. CURVA DE SOLUBILIDAD DE LA PROTEÍNA SE CONSTRUYÓ MEDIANTE EL USO
DE LOS VALORES MEDIOS OBTENIDOS PARA CADA VALOR DE PH CONSIDERADO (ALUKO Y YADA,
1993).
PETRÓLEO Y LA
ABSORCIÓN DE AGUA DE
AISLADO DE PROTEÍNA

• PARA LA DETERMINACIÓN DE ACEITE Y AGUA DE AISLADO DE PROTEÍNA DE QUINOA, EL MÉTODO DE SATHE Y

SALUNKHE (1981) FUE SEGUIDO. UN GRAMO DE LA MUESTRA SE MEZCLÓ CON 10 ML DE AGUA
DESIONIZADA DESTILADA DURANTE 30 S EN LA MEZCLA (BEVILLE-PLATINO, MODELO BLR 50 S / B, CHINA).
SE DEJÓ QUE LA MUESTRA DE PROTEÍNA EN REPOSO A TEMPERATURA AMBIENTE (25L ± 2 LC) DURANTE 30
MIN, SE CENTRIFUGÓ A 7000G DURANTE 30 MIN Y EL VOLUMEN DE SOBRENADANTE SE OBSERVÓ EN UN
CILINDRO GRADUADO DE 10 ML.

• EL MISMO PROCEDIMIENTO SE REPITIÓ PARA DETERMINAR LA ABSORCIÓN DE ACEITE DE PROTEÍNA. LOS

RESULTADOS SE EXPRESARON EN BASE A PESO SECO.
LA FORMACIÓN DE
ESPUMA Y LA ESTABILIDAD
DE LA CAPACIDAD

• EL MÉTODO DESCRITO POR TSUTSUI (1988) Y SHAHIDI ET AL. (1995) ESTABA UTILIZADO PARA DETERMINAR LAS
PROPIEDADES ESPUMANTES DE PROTEÍNA AISLAR. VEINTE MILILITROS DE AISLADO DE PROTEÍNA SECA (0,1%,
0,5%, 1% Y 3% W / V) FUERON BATIDA POR (MODELO MEZCLADOR WARING HGBTWTS3, EE.UU.) A ALTA
VELOCIDAD DE (16.000 RPM) A INCORPO-RATE EL AIRE DURANTE 1 MIN . DESPUÉS SE TRANSFIRIÓ A 50 ML DE
CILINDRO, SE MIDIÓ EL VOLUMEN TOTAL A LAS 0, 0,5, 5, 10, 40 Y 60 MIN DESPUÉS DEL BATIDO. CAPACIDAD
DE LA ESPUMA SE EXPRESÓ COMO EXPANSIÓN DE LA ESPUMA A 0 MIN MIENTRAS QUE LA ESTABILIDAD DE LA
ESPUMA SE EXPRESÓ COMO EXPANSIÓN DE LA ESPUMA DURANTE 60 MIN. EXPANSIÓN DE LA ESPUMA SE
CALCULÓ SEGÚN LA SIGUIENTE ECUACIÓN:

EXPANSIÓN DE LA ESPUMA D% Þ ¼ ÐUNA SI=SIÞ 100 DONDE A = VOLUMEN DESPUÉS DEL BATIDO (ML) EN
UN MOMENTO DIFERENTE Y B = VOLUMEN ANTES DE BATIR
 CAPACIDAD
DE EMULSIÓN Y
ESTABILIDAD
• LA CAPACIDAD DE EMULSIÓN Y LA ESTABILIDAD SE DETERMINARON DE ACUERDO CON EL MÉTODO DE PEARCE Y
KINSELLA (1978). SE AÑADIERON 10 ML DE ACEITE DE SOL-FLOR A 30 ML (0,1%, 0,5%, 1% Y 3% W / V DE LA
SUSPENSIÓN DE PROTEÍNA A PH 10) Y SE HOMOGENEIZÓ CON UN HOMOGENEIZADOR MECÁNICO (MZIP MODELO
114, CHINA) DURANTE 1 MIN A LA VELOCIDAD MÁS ALTA.
• UNA PORCIÓN 50 LL DE LA EMULSIÓN SE PIPETEÓ DESDE LA PARTE INFERIOR DEL RECIPIENTE A 0 Y 10 MIN DESPUÉS DE
LA HOMOGENEIZACIÓN. SE AÑADIERON 5 ML DE 0,1% DE SDS, Y LA ABSORBANCIA SE MIDIÓ A 500 NM. LA
ABSORCIÓN SE MIDIÓ INMEDIATAMENTE (A0) Y DESPUÉS DE 10 MIN (A10). EL ÍNDICE DE ACTIVIDAD EMULSIÓN (EAI)
Y EL ÍNDICE DE ESTABILIDAD DE LA EMULSIÓN (ESI) SE CALCULARON SEGÚN LA SIGUIENTE ECUACIÓN:

• EAI REMETRO2=SOLÞ ¼ Ð22 :303 A0Þ RE0:CONCENTRACIÓN DE PROTEÍNA 25Þ

• DONDE A0 = ABSORBANCIA MEDIDA INMEDIATAMENTE DESPUÉS DE LA FORMACIÓN DE EMULSIÓN A 500 NM.

• DONDE DA = A0 A10 Y DT = 10 MIN.

RESULTADOS Y DISCUCIONES
RESULTADOS Y
DISCUSIÓN
El análisis aproximado de semillas
Tabla 1 Análisis proximal de semillas de quinua (% peso en de quinua se muestra en la tabla 1.
seco). El contenido de humedad de las
semillas de quinoa fue 9,68 ± 0,33,
constituyentes % Peso seco ceniza
Humedad 9.68 ± 0,33
Ceniza 2.97 ± 0,021
fibra de cruda 4.06 ± 0,34
La proteína cruda (N 6.25) 14.03 ± 0,25
grasa cruda 6.79 ± 0,19
Los hidratos de carbono (NFE) 72.15 ± 0,28

Valores presentados en la media de los triplicados ± SD, P 6

0.05.
RESULTADOS Y DISCUSIÓN
• CONTENIDO ERA 2,97 ± 0,021, CONTENIDO DE FIBRA FUE 4,06 ± 0,34, CONTENIDO DE PROTEÍNA FUE DE
14,03 ± 0,25, CONTENIDO DE GRASA ERA 6,79 ± 0,19 Y CONTENIDO DE CARBOHIDRATOS (NFE) FUE 72,15
± 0,28.
• UN ANÁLISIS PROXI-MATE EN ESTE ESTUDIO FUE EVIDENTE LA POTENCIALIDAD DE SEMILLA QUI-NOA COMO UN
SUPER Y ALIMENTO FUNCIONAL DEBIDO A SU CONTENIDO DE ELEMENTOS DE UN NUTRICIONALES ESENCIALES
(PROTEÍNAS, HIDRATOS DE CARBONO, GRASA Y FIBRA). LOS RESULTADOS DEL PRESENTE ESTUDIO APROBÓ LOS
RESULTADOS ANTERIORES QUE MOSTRABAN QUE LA SEMILLA DE QUINOA CONTENÍA 11,2% DE HUMEDAD,
PROTEÍNA CRUDA 13,5-15%, 9,5% DE FIBRA CRUDA, 1,2% DE CENIZA TOTAL, PERO CONTENÍA UN
CARBOHIDRATO SOBRE (58,3%) (ABUGOCH, 2009; OGUNGBENLE DE 2003) QUE ES MENOR QUE LAS
SEMILLAS INVESTIGADOS EN ESTE ESTUDIO (72,15%).

• LOS ESTUDIOS ANTERIORES INFORMARON DE QUE, EL CONTENIDO DE PROTEÍNA MEDIA DE SEMILLAS DE QUINUA
VARIÓ DE 12% A 23% (ABUGOCH ET AL., 2008; GONZÁLEZ ET AL., 1989; KARYOTIS ET AL., 2003). EN
COMPARACIÓN CON LOS GRANOS DE CEREALES, EL CONTENIDO DE PROTEINA TOTAL DE HARINA DE SEMILLA DE
QUINOA ES MAYOR QUE LA DE LA CEBADA (11%), ARROZ (7,5%) Y EL MAÍZ (13,4%) (ABUGOCH ET AL.,
2008). EL VALOR DE LA PROTEÍNA REPORTADO ES MAYOR QUE EL CACAHUETE (8.8- 11.6%) Y CAUPÍ (8.8 A
12.1%) (AREMU ET AL., 2005). POR OTRO LADO, SEMILLAS DE QUINUA CONTIENEN PROTEÍNAS
RELATIVAMENTE MENORES EN COMPARACIÓN CON LAS SEMILLAS DE LEGUMINOSAS (22,75 A 37,9%)
REPORTADOS POROGUNGBENLE (2006).
 CAPACIDAD DE EXTRACCIÓN DE PROTEÍNAS
CAPACIDAD DE EXTRACCIÓN DE PH
FIGURA 1
• ILUSTRA CONCENTRACIONES DE PROTEÍNA DE QUINOA EXTRAEN EN
DIFERENTES VALORES DE PH. AISLADO DE PROTEÍNA DE QUINOA FUE
PREPARADO POR LA EXTRACCIÓN DE LA PROTEÍNA A VALORES DE
PH ALCALINOS DE 5 A 10. LOS DATOS OBTENIDOS DECLARARON
QUE LA SOLUBILIDAD DE LA PROTEÍNA SE AUMENTÓ GRADUALMENTE
CON EL AUMENTO EN LOS VALORES DE PH (P> 0,05). SIN
EMBARGO, SE OBTUVO SOLUBILIDAD MÁXIMA DE LA PROTEÍNA DE
QUINOA A PH ALCALINO (10) (267,35 ± 1,26) QUE INDICA SU
ALTO CONTENIDO EN AMINOÁCIDOS ÁCIDOS, QUE TIENDE A SER
IONIZADOS A VALORES DE PH ALCALINO (ALSOHAIMY ET AL.,
2007).
• LOS DATOS DE ESTE TRABAJO SON CONSISTENTES CON LOS
ESTUDIOS PREVIOS DE NIENKELINDEBOOM (2005) Y GOUNDAN
(1992) QUE STUD-IED LA PROTEÍNA QUINOA Y DECLARÓ QUE LA
PROTEÍNA MÁS ALMACENAMIENTO EN LA SEMILLA DE QUINOA SE Figura 1 la extracción de proteínas de la
EXTRAJO A VALORES DE PH ALCALINOS. quinoa a diferentes valores de pH
EL EFECTO DE PERÍODO DE AGITACIÓN EN LA
PROTEÍNA DE EXTRACCIÓN

• EL EFECTO DE PERÍODO DE AGITACIÓN EN LA EXTRACCIÓN

DE PROTEÍNAS SE ESTUDIO Y LOS RESULTADOS SE MUESTRAN
EN (FIGURA 2).

• LA PROTEÍNA EXTRAÍDA AUMENTÓ SIGNIFICATIVAMENTE CON

EL AUMENTO DEL PERIODO DE AGITACIÓN (P <0,05)
(FIGURA 2). EL PERÍODO DE AGITACIÓN TIENE UN EFECTO
POSITIVO EN LA EXTRACCIÓN DE PROTEÍNAS. LA POTENCIA
MÁXIMA DE EXTRACCIÓN DE LA PROTEÍNA SE OBSERVÓ A
120 MIN.

Fig. 2 El efecto de periodo de agitación (min) en la extracción

de proteínas (lg / ml).
EL EFECTO DE LA ADICIÓN DE NACL EN LA
CAPACIDAD DE EXTRACCIÓN DE PROTEÍNAS

• EL EFECTO DE LA ADICIÓN DE SAL DE NACL EN DIFERENTES

CONCENTRACIONES (0,5-1 M) AL MEDIO DE DISOLUCIÓN EN EL VALOR
DE PH ÓPTIMO SE MUESTRA EN (FIG. 3). LA ADICIÓN DE NACL AL MEDIO
DE EXTRACCIÓN TUVO UN EFECTO SIGNIFICATIVAMENTE POSITIVO EN LA
SOLUBILIDAD DE QUINOA PRO-TEIN (P> 0,05).
• POR OTRO LADO NO HAY UNA DIFERENCIA SIGNIFICATIVA EN LA
PROTEÍNA EXTRAÍDA DE 0,5 M A 1 M (DESDE 467,58 A 496,98 LG /
ML) EN COMPARACIÓN CON LAS DIFERENCIAS DE 0 A 0,5 M (DESDE
353,61 A 467,58 LG / ML). EN CONSECUENCIA, PODRÍA AÑADIRSE LA
CONCENTRACIÓN CONSIDERABLE PARA MEJORAR LA EXTRACCIÓN PRO-
TEIN ES DE 0,5 M NACL.

• ESTOS RESULTADOS ESTÁN DE ACUERDO CON LASPARAKASH (1986),

QUIEN INFORMA QUE, LA CAPACIDAD DE EXTRACCIÓN DE PROTEÍNAS DE
SEMILLAS DE SÉSAMO SE INCREMENTA CON EL AUMENTO DE LA Fig. 3 El efecto de la adición de NaCl
CONCENTRACIÓN DE CLORURO DE SODIO (NACL) DE 0,05 A 2 M. en la capacidad de extracción de quinoa
PRECIPITACIÓN ÁCIDA DE PROTEÍNAS EXTRAÍDAS

• LA PROTEÍNA SE PRECIPITÓ DE LA SOLUCIÓN DE PROTEÍNA A

DIFERENTES VALORES DE PH ÁCIDO (4-6). SE OBTUVO EL MAYOR
RENDIMIENTO DE PRECIPITADO PRO-TEIN A PH 4.5 (88,74 ±
0,53) (FIG. 4).
• LOS RESULTADOS OBTENIDOS CONFIRMARON QUE, EL PUNTO
ISOELÉCTRICO DE LA PROTEÍNA DE QUINOA APARECIÓ CERCA DE
LAS OTRAS PROTEÍNAS DE DIFERENTES FUENTES VEGETALES COMO
LAS PROTEÍNAS DE LEGUMINOSAS (PI = 4,5) (ALSOHAIMY ET AL.,
2007), PROTEÍNAS DE TRIGO (PI = 4,22) (PAYNE Y CORFIELD,
1979) Y PROTEÍNAS DE ARROZ (PI = 4,46) (TANAKA ET AL.,
1980).

Fig. 4 precipitación ácida de extraído aislado

de proteína de quinoa.
COMPOSICIÓN DE AMINOÁCIDOS
• LA COMPOSICIÓN DE AMINOÁCIDOS DE AISLADO DE PROTEÍNA DE
QUINOA FUE PRE-TANTES EN (TABLA 2). PROTEÍNA QUINOA TENIDO
UN ALTO NIVEL DE LISINA (17,13%), QUE REGISTRÓ LA PUNTUACIÓN
MÁS ALTA DE AMINOÁCIDOS (AAS) O PUNTUACIÓN QUÍMICA (CS)
(49,16), ÁCIDO GLUTÁMICO (12,80%) Y ÁCIDO ASPÁRTICO
(10,68%), MIENTRAS QUE TENÍA UNA MUY BAJO NIVEL DE PROLINA
(0,10%) Y ARGININA (0,03%). POR OTRA PROTEÍNA MANO
QUINOA TENIDO UN NIVEL MODERADO DE GLICINA (9,69%),
ALANINA (5,34%) Y FENILALANINA (6,46%). DE LOS RESULTADOS
OBTENIDOS APARECIDO QUE LA PROTEÍNA QUINOA TENÍA
CONCENTRACIONES RAZONABLES DE AMINOÁCIDOS ESENCIALES
(SALVO TRIPTÓFANO) QUE SON MUY IMPORTANTES PARA LA
NUTRICIÓN HUMANA {THRE-ONINE (1,47%), ALANINA (5,34%),
VALINA (2,03%), METIONINA (1,70%), ISOLEUCINA (1,50%),
LEUCINA (4,60%), FENILALANINA (6,46%) E HISTIDINA (2,76%)}
(TABLA 2).
 COMPOSICIÓN DE
AMINOÁCIDOS
• LA METIONINA Y LA ISOLEUCINA SON LOS AMINOÁCIDOS LIMITANTES DEBIDO A
LA PUNTUACIÓN MÁS BAJA QUÍMICA (1,00). PROTEÍNA QUINOA TENÍA LISINA
(17,13%) MAYOR QUE LA PROTEÍNA DE TRIGO (2,6%) (REPO-CARRASCO ET
AL., 2003) Y SIMILAR A LA SOJA (18,32%) (RANHOTRA, 1993). OTROS
INVESTIGACIONES ANTERIORES HABÍAN REPORTADO UN ALTO CONTENIDO DE
LISINA DE LA QUINUA (RANHOTRA, 1993).

• APARTE DE LA QUINUA, LA MAYORÍA DE LOS GRANOS SON BAJOS EN LO

ESENCIAL AMINO DE LISINA DE ÁCIDO, MIENTRAS QUE LA MAYORÍA DE LAS
LEGUMBRES SON BAJOS EN AMINOÁCIDOS SULFÚRICO METIONINA Y CISTEÍNA
(KOZIOL, 1992). NUESTROS RESULTADOS ESTABAN DE ACUERDO CON
(ABUGOCH ET AL., 2008) QUIEN INFORMÓ QUE LOS NIVELES DE
AMINOÁCIDOS ESENCIALES EN QUINOA ES SIMILAR A LOS DE SOJA Y NIVEL
SIMILAR O ALTO DE HISTIDINA Y OGUNGBENLE ET AL. (2009)QUIEN INFORMÓ
QUE LA QUINUA CONTIENE EQUILIBRADO AMINOÁCIDO ESENCIAL QUE LA
MAYORÍA DE LOS CEREALES, POR EJEMPLO, MAÍZ, MIJO Y SORGO. LOS
RESULTADOS OBTENIDOS DECLARARON QUE LA QUINUA PODRÍAN SERVIR
COMO UN EXCELENTE SUPLEMENTO PROTEICO.
 Tabla 2 Composición de aminoácidos de aislado de proteína de quinoa (g / 100 g de proteína).

Aminoácidos FAO / OMS /

esenciales g / 100 g FAO / OMS / UNU AAS (CS) No esencial g / 100 g UNU

modelouna aminoácidos modelouna

histidina 2.76 1.6 1.73 alanina 5.34 0.26

leucina 4.60 1.9 2.42 glicina 9.60 0.20

isoleucina 1.30 1.3 1.00 prolina 0.10 0.61

lisina 17.13 1.6 4.92 serina 2.57 0.53

Metionina + cistina 1.70 1.7 1.00 tirosina 2.88 0.46

Fenilalanina + tirosina 9.34 1.9 4.92 glutámico 12.80 1.75

treonina 1.47 0.9 1.63 aspártico 8.54 0.88

valina 2.03 1.8 1.13 arginina 0.03 0.46

triptófano 0.5
LA FORMACIÓN DE ESPUMA Y LA ESTABILIDAD DE LA
CAPACIDAD

• LA FORMACIÓN DE ESPUMA DE LA CAPACIDAD Y LA ESTABILIDAD SON FACTORES LIMITANTES EN EL

CARACTERIZACIÓN DE LAS PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS. PROTEÍNA QUINOA MOSTRÓ
UNA ALTA CAPACIDAD DE ESPUMACIÓN Y LA ESTABILIDAD. LA CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE ESPUMA
DE AISLADO DE PROTEÍNA DE QUINOA SE VARIÓ DE 58,37 ± 2,14% PARA LA CONCENTRACIÓN DE
PROTEÍNA DE 0,1% A 78,62 ± 2,54% DE LA CONCENTRACIÓN DE PROTEÍNA DE 3% CON PROMEDIO
(69,28%).
• LA CAPACIDAD DE ESPUMA SE AUMENTÓ SIGNIFICATIVAMENTE CON EL AUMENTO DE LA
CONCENTRACIÓN DE PROTEÍNA (P <0,05). LA FORMACIÓN DE ESPUMA (ESTABILIDAD) SE VARIÓ DE
83.55 ± 5.95 EN EL TIEMPO CERO A 54.54 ± 15,31% DESPUÉS DE 60 MIN (P <0,05) (TABLA 3).
• LOS RESULTADOS OBTENIDOS PONEN EN EVIDENCIA LA ALTA CAPACIDAD DE LA PROTEÍNA QUINOA
PARA HACER ESPUMA CON ALTA ESTABILIDAD QUE ESTÁ AUMENTANDO SU POTENCIAL PARA EL USO EN
LA ELABORACIÓN DE ALIMENTOS. CONSIDERANDO UNA ALBÚMINA DE HUEVO (UN EXCELENTE AGENTE
DE FORMACIÓN DE ESPUMA) COMO REFERENCIA, LA CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE ESPUMA DE
ALBÚMINA DE HUEVO DE LA LITERATURA SE VARIÓ DE 156 A 200% Y LA CAPACIDAD DE FORMACIÓN
DE ESPUMA SE VARIÓ DE 33% A 54% (LOMAKINA Y MIKOVA DE 2006).
• POR LO TANTO, PODEMOS DECIR QUE LA PROTEÍNA DE LA QUINUA TENÍA UNA CAPACIDAD DE HACER
ESPUMA DE MENOS DE ALBÚMINA DE HUEVO, PERO MOSTRÓ ESTABILIDAD DE LA ESPUMA SIMILAR A
ELLA. LA CAPACIDAD DE LA PROTEÍNA QUINOA ISO-TARDE PARA HACER ESPUMA PODRÍA ESTAR
REFIRIÉNDOSE A SU CONTENIDO DE PROTEÍNAS DIFERENTES COMO SE MUESTRA EN EL PERFIL DE
PROTEÍNAS (FIG. 5), LO QUE PUEDE CON-HOMENAJE A LAS DIFERENTES FUNCIONALIDADES. ESTOS
HALLAZGOS FUERON EN CONTRASTE CON AQUELLOS INFORMADO DE QUE EL DESPLIEGUE DE LA
PROTEÍNA DURANTE LA PRECIPITACIÓN ISOELÉCTRICA, CON LO CUAL SE PIERDE LA NATURALEZA
GLOBULAR DE LAS PROTEÍNAS, NO AUMENTÓ SU CAPACIDAD PARA FORMAR CAPAS INTERFACIALES
ALREDEDOR DE BURBUJAS DE AIRE (ALUKO Y MONU, 2003; CHAU-HAN ET AL., 1999).
LA FORMACIÓN DE ESPUMA Y LA ESTABILIDAD DE LA
CAPACIDAD

• LA ESTABILIDAD DE LA ESPUMA DE LOS PRODUCTOS DE PROTEÍNA DE QUINOA FUE SIMILAR Y

SIGNIFICATIVAMENTE MAYOR QUE LA DE LA PROTEÍNA DE SOJA, Y MENOR QUE LA DE PROTEÍNA DE
CLARA DE HUEVO (ABUGOCH ET AL., 2008). UNA EXPLICACIÓN PARA ESTO SERÍA QUE; CON EL
DESPLIEGUE DE LA PROTEÍNA A PH BAJO, LAS REGIONES HIDRÓFOBAS QUEDAN EXPUESTAS, Y MÁS LA
UNIÓN A ACEITE PUEDEN OCURRIR. LA CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE ESPUMA MEJORA MEJORARÁ LA
FUNCIONALIDAD DE AISLADO DE PROTEÍNA DE LA QUINUA Y APOYAR SU USO EN EL PROCESO DE
COCCIÓN DEL PAN (JOHNSON ET AL., 1979; OGUNGBENLE ET AL., 2009).
 Tabla 3 capacidad de espumación y la estabilidad de aislado de proteína de quinoa.

La formación de espuma de la capacidad (%) La formación de espuma

La proteína conc.% estabilidad% en intervalo de tiempo (min)
(Virginia Occidental)
0.00 0.5 5 10 40 60

±
0.10 58,37 ± 2,14 75,63 ± 1,65 61.35 ± 1,21 53.12 ± 1,34 45.13 ± 1,27 38.19 1,57 34.83 ± 1,57

±
0.50 64,71 ± 1,79 82,57 ± 1,48 76.38 ± 1,36 66.47 ± 1,54 61.48 ± 1,36 54.43 1,62 50.18 ± 1,85

±
1.00 75,41 ± 2,38 86,74 ± 1,76 81.45 ± 2,04 77.28 ± 1,23 71.68 ± 1,51 67,56 2,15 64.75 ± 2,24

±
3.00 78.62 ± 2.54 89.24 ± 1.83 84.68 ± 1,36 79.59 ± 1,35 75.83 ± 1,53 71.64 1,84 68.39 ± 1,68

±
± 57.9 15,0 54.5 ±
Promedio 69,28 ± 9,39 83.55 ± 5.95 75.97 ± 10,32 69.15 ± 12.10 63.53 13,67 6 8 4 15,31
CONCLUSIONES
• LAS CONDICIONES ÓPTIMAS PARA LA PREPARACIÓN DE PRO-TEIN AÍSLAN A PARTIR DE SEMILLAS
DE QUINUA SE OBSERVARON EN DOS PASOS: (A) LA EXTRACCIÓN DE PRO-TEIN A VALOR DE PH
ALCALINO ALREDEDOR DE (10) CON AGITACIÓN DURANTE 120 MIN Y LA ADICIÓN DE 0,5 M
NACL Y (B) PRECIPITACIÓN EN EL PUNTO ISOELÉCTRICO A VALOR PH 4,5. EL PERFIL DE
PROTEÍNAS EN GEL DE SDS-PAGE MOSTRÓ LA EXISTENCIA DE GLOBULINA (55 KDA), CHENO-
PROTEÍNA (31-33 KDA) Y LA ALBÚMINA (MENOS DE 20 KDA).

• LA PROTEÍNA DE LA QUINOA TENÍA CONCENTRACIONES RAZONABLES DE AMINOÁCIDOS

ESENCIALES (EXCEPTO TRIPTÓFANO) QUE SON MUY IMPORTANTES PARA NUTRI-CIÓN HUMANA.
EN EL MISMO TIEMPO, LA PROTEÍNA DE QUINOA TENÍA UN NIVEL MUY ALTO DE LA LISINA,
MIENTRAS QUE CONTENÍA UN NIVEL MUY BAJO DE AMINOÁCIDOS DE AZUFRE.

• QUINOA AISLADO DE PROTEÍNA MOSTRÓ UNA ALTA SOLUBILIDAD A VALORES DE PH ALKA-LÍNEA

(10) Y LA DIGESTIBILIDAD MÁS ALTA QUE OTROS CEREALES COMO EL TRIGO Y EL ARROZ.
SOSTENIENDO PROPIEDADES DE CAPACIDAD PUEDE MODIFICAR LA TEXTURA DE LA PASTA O
PRODUCTOS DE PANADERÍA. PROTEÍNA QUINOA MOSTRÓ ISO-FINALES DE UNA ALTA CAPACIDAD
DE FORMACIÓN DE ESPUMA Y ESTABILIDAD, CON PROPIEDADES DE BAJA EMULSIONANTES.
FINALMENTE, SE PUEDE CONCLUIR QUE LA PROTEÍNA QUI-NOA ES UNA FUENTE NUTRITIVA
PROMETEDORA Y CANDIDATO PARA USAR COMO COMPLEMENTO ALIMENTICIO Y ALIMENTOS
FUNCIONALES, PERO TODAVÍA NECESITA UNA INVESTIGACIÓN MÁS AVANZADA PARA MEJORAR
SUS PROPIEDADES FUNCIONALES QUE SON ADECUADOS PARA USAR EN LA ELABORACIÓN DE
ALIMENTOS.