Metabolismo de Aminoácidos

Nutrición normal
Era 2
Sastre, Milagros Constanza
Metabolismo de aminoácidos
Un aminoácido está formado por un grupo amino, un grupo ácido (carboxilo), un
hidrógeno, y la cadena lateral que les permite clasificarlos
Son 9 los aminoácidos esenciales:
 Triptófano
 Treonina
 Valina
 Lisina
 Leucina
 Metionina
 Histidina
 Fenilalanina
 Isoleucina
Los aminoácidos forman un “fondo metabólico común”, es decir, a éste fondo los
aminoácidos llegan de distintos orígenes:
 Exógeno: dieta-absorción en intestino
 Degradación de proteínas endógenas
 Síntesis de aminoácidos (principalmente en hígado)
La célula recurre al fondo común para
 Sintetizar una proteína
 Sintetizar compuestos nitrogenados no proteicos
 Degradación con producción de energía (durante un ayuno prolongado, por
ejemplo, una diabetes no tratada)
Degradación de aminoácidos
Los aminoácidos se degradan mediante dos procesos
 Transaminación
Proceso mediante el cual el aminoácido transfiere el grupo amino a un cetoácido
para transformarse en cetoácido y transformar al cetoácido que recibió el grupo
amino en aminoácido
Es una reacción reversible, catalizada por la enzima transaminasa, que requiere de la
coenzima piridoxal fosfato (PLP), la coenzima, que deriva de la vitamina B, tiene
una función activa en el proceso de transaminación, porque el aminoácido se une
primero al piridoxal fosfato, cuando se separa el cetoácido, el piridoxal fosfato
adquiere el grupo amino formando piridoxiamina fosfato, que posteriormente va a
ceder el grupo amino al cetoácido
Alanina aminotransferasa – Glutámico piruvato transaminasa ALAT o GPT
Es una reacción entre el aminoácido alanina y el α-cetoglutarato, mediante una
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transaminación catalizada por la enzima alanina aminotransferasa y el piridoxal

fosfato (vitamina B), alanina forma piruvato y el α-cetoglutarato forma Glutamato
Aspartato aminotransferasa – Glutámico oxaloacético transaminasa ASAT o GOT
Es una reacción entre el aminoácido aspartato y el α-cetoglutarato, mediante una
transaminación catalizada por la enzima aspartato aminotransferasa y el piridoxal
fosfato (vitamina B), aspartato forma oxaloacetato y α-cetoglutarato forma
Glutamato
 Desaminación
Desaminación oxidativa del glutamato, proceso mediante el cual el glutamato
(formado durante la transaminación de aminoácidos catalizada por GOT y GPT)
pierde el grupo amino y se oxida para volver a formar α-cetoglutarato. Durante el
proceso de oxidación, se reduce NADH+ o NADPH+ y es catalizado por la enzima
glutamato deshidrogenasa o GDH dependiente de las coenzimas NADH+ o NADPH+
El grupo amino se transforma en catión amonio para ser eliminado
Cuando la reacción cursa de glutamato a α-cetoglutarato requiere de la coenzima
NADPH+ vía anaplerotica del ciclo de Krebs
Cuando la reacción cursa de α-cetoglutarato a glutamato requiere de la coenzima
NADH+
ATP, GTP y NADH disminuyen su actividad
ADP, GDP aumentan su actividad
El esqueleto carbonado, o cadena lateral, va a formar α-cetoácidos que pueden formar
glucosa para la producción de Acteil-CoA o cuerpos cetónicos que pueden ingresar
directamente al ciclo de Krebs
El grupo amino de los aminoácidos va a formar amoniaco, que se va a transformar en
catión amonio (tóxico) que tiene que ser eliminado en forma de urea
Vías de eliminación de amoníaco – catión amonio
1. Formación de glutamina: importante en hígado (en los hepatocitos que rodean la
vena central), riñón y cerebro
El glutamato recibe el grupo amino, catalizado por la enzima glutamina sintetasa
con consumo de ATP y lo incorpora en unión amida amida
La glutamina se puede degradar en glutamato y catión amonio (NH4) por acción de
la enzima glutaminasa que se encuentra presente en el hígado y en el riñón
En el hígado el NH4 es eliminado por el ciclo de la urea
En el riñon el NH4 es usado para regular el pH
Regulación: la glutamina sintetasa tiene regulación alostérica (positiva por el α-
cetoglutarato y negativa por carbamilfosfato, glutamina y Pi) y regulación covalente
(desadenilación + o adenilación – por AMP, cuando se une AMP “adenilación” es
inactiva)
2. Ciclo de la urea: solamente en hígado
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Ruta metabólica cíclica que consume ATP, ocurre en la matriz mitocondrial y el

citosol del hepatocito, por lo que es un proceso bicompartamentalizado
Participan cinco enzimas: dos ubicadas en la mitocondria y tres en el citosol
Los alimentadores del ciclo son: amoníaco (NH3), dióxido de carbono (Co2) y
aspartato
Pasos:
Matriz mitocondrial
1. Síntesis de carbamilfosfato
Es catalizada por la enzima carbamilfosfato sintetasa 1 (CPS-1). Enzima
alostérica: N-acetil-glutamato es un efector alostérico. Requiere energía aportada
por ATP y ocurre en la matriz mitocondrial
11. Síntesis de Citrulina
Catalizada por ornitina transcarbamilasa, ocurre en la matriz mitocondrial
El primer compuesto formado, carbamilfosfato, se une a la ornitina, que es el primer
y último intermediario del ciclo para formar citrulina
La citrulina atraviesa la membrana mitocondrial por un contra-transporte con
ornitina
Citosol
111. Síntesis de Arginosuccinato
Catalizado por argininosuccinato sintetasa
Ocurre en el citosol. Con la salida de citrulina por contratransporte con ornitina.
Ingresa el aspartato. Consume ATP, dos uniones de alta energía
A la citrulina en citosol se une el aspartato que por acción de ATP  AMP se
condensan para formar Argininosuccinato
1V. Ruptura de Argininosuccinato
Catalizado por la asrgininosuccinasa (liasa)
Ocurre en el citosol, uno de los productos continúa en el ciclo: arginina y el
fumarato no continúa en el ciclo, se conecta con el ciclo de Krebs como fumarato,
hidratado como malato o oxidado como oxaloacetato
V. Hidrólisis de Arginina
Catalizada por la enzima arginasa (hidrólisis)
La arginina forma urea que va a ser eliminado del organismo y ornitina que vuelve a
ingresar a la matriz mitocondrial por contratransporte con citrulina
El ciclo de la urea consume energía, pero se autosostiene porque se encuentra
vinculado con el ciclo de Krebs por el fumarato
Balance energético
Se consumen 4 uniones de alta energía 4ATP  4ADP + Pi
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El Malato cuando se oxida a oxaloacetato genera equivalentes de reducción, que en

la cadena de transporte de electrones forma 2,5 ATP
Cuando el ciclo de la urea se encuentra vinculado energéticamente con el ciclo de
Krebs su consumo neto de energía es de 1,5 ATP
3. Ciclo de la alanina: ciclo entre músculo, sangre e hígado
Es una detoxificación del músculo cuando degrada aminoácidos con fines
energéticos
Proceso mediante el cual, los aminoácidos degradados por transaminación forman
cetoácidos y le ceden el grupo amino a piruvato, que va a formar alanina. La alanina
sale a circulación, donde es captada por el hígado donde cede el grupo amino para
ser eliminado por el ciclo de la urea, y el piruvato participa en la gluconeogénesis
Transporte de amoniaco al hígado
La mayoría de los tejidos utilizan la glutamina sintetasa para convertir el amoniaco en el
producto atóxico y eléctricamente neutro
La glutamina se transporta desde tejidos como músculo, riñón y cerebro a la sangre,
luego al hígado donde se degrada por la glutaminasa
La alanina transporta el NH4 desde el músculo esquelético al hígado de manera segura
Cuando una vía anabólica utiliza ATP se denomina sintetasa

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