CFC 2022 - Super Resumen Sem

CENTRO DE FORMACIÓN CHRISTIAN
SISTEMA DE ENDOMEMBRANAS
1. COMPONENTES DEL SEM:
- Retículo endoplásmico - Endosomas
- Complejo de Golgi - Envoltura nuclear
- Lisosomas - Vesículas de transporte
2. EQUIVALENCIA TOPOLÓGICA ENTRE COMPARTIMIENTOS:

- Interior de organelos del SEM = espacio intermembrana (EN) = exterior celular
- Citosol = interior del núcleo. Son topológicamente equivalentes pero funcionalmente distintos
3. EQUIVALENCIA TOPOLÓGICA ENTRE MEMBRANAS:

- Monocapa externa MP = monocapa interna de organelos del SEM
- Monocapa interna MP = monocapa externa de organelos del SEM
- Las monocapas externas de todos los organelos del SEM son equivalentes entre si
- Las monocapas internas de todos los organelos del SEM son equivalentes entre si
4. 3 TIPOS DE TRANSPORTE PROTEICO:

- Transporte regulado: del citosol al núcleo. Entre compartimientos topológicamente equivalentes
- Transporte transmembrana: del citosol al interior de organelas (RE, mitocondrias, peroxisomas,
cloroplastos). Entre compartimientos topológicamente distintos
- Transporte vesicular: RE a CG, CG a END y LIS, CG al exterior. Entre compartimientos
topológicamente equivalentes
5. TRANSPORTE VESICULAR:
Vesículas cubiertas con coatómeros:
- COP II: movimiento anterógrado. RER → ERGIC → CGN (Red cis Golgi)
- COP I: movimiento retrógrado. TGN (Red trans Golgi) → trans G → medial G → cis G → CGN RE
Vesículas cubiertas con clatrina:
- Movimiento anterógrado. RTG → END, LIS, MP
- Movimiento retrógrado. MP a END
6. RECUBRIMIENTO COP II: movimiento anterógrado

Proteínas adaptadoras: sec 23/sec 24 (curvatura), sec 13/sec 31 (jaula externa). Sec 24 se une a las señales
de exportación
Proteína GTPasa: SAR 1. Intercambia GDP por GTP (inducida por GEF) antes de unirse a la membrana (para
la formación de la cubierta proteica). Antes de la fusión hidroliza el GTP
➢ SAR 1 – GTP: para ensamblar la cubierta proteica
➢ SAR 1 – GDP: para desensamblar la cubierta proteica
➢ Antes de la fusión se desensambla la cubierta proteica
DR. CHRISTIAN RAÚL AGUILAR PANIAGUA

7. RECUBRIMIENTO COP I: movimiento retrógrado

- Proteínas adaptadoras: α, β, β`, γ, δ, ε (no está en Gerald Karp)
- Proteína GTPasa: ARF 1. Intercambia GDP por GTP antes de unirse a la membrana (para la formación
de la cubierta proteica). Antes de la fusión hidroliza el GTP
8. RECUBRIMIENTO CON CLATRINA:
- Proteínas adaptadoras: GGA (movimiento anterógrado), AP2 (retrógrado de MP a endosomas)
- GGA: una subunidad
- AP2: 4 subunidades: α, β, μ, θ. Beta se une a las clatrinas. μ se une a los receptores de carga
- Proteína GTPasa: ARF 1. Intercambia GDP por GTP antes de unirse a la membrana (para la formación
de la cubierta proteica). Antes de la fusión hidroliza el GTP
- CLATRINA: hexámero (3 cadenas pesadas y 3 cadenas ligeras = trisquelion)
- Los adaptadores se unen a moléculas PIP2 de la membrana
9. PROTEÍNAS DE LA CUBIERTA PROTEICA:

- Proteínas de revestimiento: coatómeros (COP I y COPII), clatrina
- Proteínas adaptadoras: adaptinas (GGA, AP2)
- Proteínas que separan las vesículas de la membrana donadora: dinamina (es una GTPasa)
- Proteínas que desensamblan cubierta de clatrina: ATPasa Hsc70 (cofactor: auxilina)
- Proteínas de fijación a la membrana aceptora: fibrosas alargadas (golginas y EEA1); complejos
multiproteínicos (exoquiste, TRAPPI). Estas proteínas son atraídas por Rab – GTP (proteína anclada a
lípidos).
- Proteínas de fusión: SNARE – v (en la vesícula) y SNARE – t (en la membrana aceptora). La unión
entre las SNARE es muy específica
- En células nerviosas: SNARE – t (sintaxina y SNAP 25) y SNARE – v (sinaptobrevina)
- Proteínas NSF: disociación del complejo SNARE
- Son proteínas G (GTPasas): SAR 1, ARF 1, Rab, dinamina
10. AL INICIO DE LA TRADUCCIÓN SE RECONOCEN 2 GRANDES GRUPOS DE PROTEÍNAS:

- Sin péptido señal en extremo N: son sintetizados totalmente en el citosol. Pueden permanecer en el
citosol como residentes permanentes o ser destinadas al núcleo, mitocondrias, cloroplastos o
peroxisomas. El destino final depende de secuencias específicas presentes en las propias proteínas
- Con péptido señal en el extremo N: nacen en el citosol, se detiene su traducción y son transportadas
al RE. Estas proteínas pueden permanecer en el RER o avanzar al CG, LIS, MP o exterior celular,
dependiendo de señales de exportación específicas presentes en las propias proteínas
11. SECUENCIAS DE RETENCIÓN:

- Secuencia KDEL (LYS – ASP – GLU – LEU): indica retención en la luz del RE. Si por error son
transportadas al CG, en las cisternas cis existen receptores KDEL que las reconocen y las envían de
vuelta al RE en vesículas cubiertas con COP I
- Secuencia KKXX (LYS – LYS – AA – AA): indica retención en la membrana del RE

12. PÉPTIDO SEÑAL:
- Secuencia del extremo N – terminal del péptido naciente que actúa como señal de clasificación
- Consta de 6 a 15 AA hidrofóbicos
- Los péptidos nacientes en ribosomas libres que contienen esta secuencia son transportados al RE
- Una vez introducidos al RE, el péptido señal es eliminado por la peptidasa de señal (enzima de la
membrana del RE). No siempre el péptido señal es eliminado
13. PARTÍCULA DE RECONOCIMIENTO DE SEÑAL (SRP):

- Es una ribonucleoproteína (ARN 7S + 6 proteínas)
- Reconoce al péptido señal en un péptido naciente y se une a él
- Detiene la traducción
- Transporta al ribosoma y al péptido naciente hasta la membrana del RER
14. COMPONENTES DE SRP:

- ARN 7S
- P9 y p14: median la unión al ribosoma
- P19: nexo entre ARN y p54
- P68 y p72: necesarios para la translocación proteica
- P54: se une al péptido señal mediante metioninas. Tiene actividad GTPasa
15. RECEPTOR DE SRP:

- Se encuentra en la membrana del RER
- Es un heterodímero con 2 subunidades (alfa y beta)
- La subunidad alfa tiene actividad GTPasa
16. RECUERDA: leer del material para los eventos paso por paso
- SRP y su receptor se unen cuando están asociados a GTP
- La hidrólisis del GTP hace que SRP se libere del péptido señal
- La síntesis proteica (adición de AA) NO OCURRE en el interior del RER
- Proteínas integrales: tienen secuencia de paro formada por AA hidrófobos. Si el AA del extremo C de
esa secuencia es (+) se orienta hacia el citosol. En caso contrario queda en el interior.
17. PROCESAMIENTO DE PROTEÍNAS EN EL RER:

- Eliminación del péptido señal: por la peptidasa señal. Cotraduccional
- Plegado: chaperones (BiP, calnexina y calreticulina) y PDI (proteindisulfuroisomerasa)
- Glucosilación: adición cotraduccional de oligosacáridos y formación de enlaces glicosídicos
18. ENZIMAS DE LA GLUCOSILACIÓN:

- Glucosil – transferasa: transfiere monosacáridos (uno por vez) desde un azúcar – nucleótido al
oligosacárido en crecimiento unido al dolicol bifosfato
- Oligosacaril – transferasa: transfiere un oligosacárido totalmente ensamblado desde el dolicol
bifosfato al residuo ASN del péptido naciente que va ingresando al interior del RER

19. GLUCOSILACIÓN EN EL RER:
- Ensamblado del oligosacárido
- Transferencia del oligosacárido al péptido naciente
- Modificación del oligosacárido
- Control de calidad
- Respuesta de proteína no plegada
20. MECANISMO DE GLUCOSILACIÓN:

- Dolicol fosfato se fosforila con un fosfato proveniente de CTP que se libera como CDP
- Glicosil – transferasas agregan uno por vez 7 MS al dolicol bifosfato (2 NAG y 5 Man)
- El dolicol bifosfato con los 7 MS se transloca hacia el lumen del RER
- Manosil – transferasa agrega 4 Man a otra molécula de dolicol fosfato de la membrana del RER, que
luego se transloca para donar las Man al oligosacárido en crecimiento
- Glucosil – transferasa agrega 3 Glc a otra molécula de dolicol fosfato de la membrana del RER, que
luego se transloca para donar las Glc al oligosacárido en crecimiento
- La oligosacaril – transferasa transfiere el oligosacárido totalmente ensamblado (14 MS) al residuo
ASN del péptido naciente mientras va ingresando al interior del RER
21. CONTROL DE CALIDAD:

- Eliminación de 2 glucosas (enzimas glucosidasas I y II)
- Unión de la proteína monoglucosilada a una chaperona del RER (calnexina o calreticulina)
- Plegado por la chaperona (calnexina o calreticulina)
- Eliminación de Glc (enzima glucosidasa II)
- Proteína bien plegada: es destinada al Golgi
- Proteína mal plegada: la enzima UGGT le agrega una Glc y las chaperonas la vuelven a plegar
- Si la proteína se mantiene mal plegada luego de varios ciclos: se elimina una manosa (por una enzima
de acción lenta = manosidasa ?) y es enviada al citosol para su degradación en el proteosoma
- Si se acumulan proteínas mal plegadas en el RER: se activa la vía UPR
22. RESPUESTA DE PROTEÍNA NO PLEGADA (UPR):

- Sensores: PERK, ATF6, IRE 1 (inactivas mientras están unidas a chaperones como BiP)
- Sensor PERK libre: se dimeriza y se convierte en cinasa activa que fosforila a eIF2α (al fosforilarse se
inactiva y no puede traducirse más proteínas).
- Sensor APF6 libre: se traslada al Golgi donde pierde su dominio citosólico que es un factor de
transcripción que actúa en el núcleo.
23. GLUCOSILACIÓN EN EL CG:

Cisternas cis Cisternas mediales Cisternas trans
Eliminación de Man Eliminación de Man Adición de Fuc
Adición de NAG Adición de NAG Adición de Gal
Fosforilación de Man Adición de Fuc Adición de NANA
Adición de Gal

24. MODELO DE GLUCOSILACIÓN EN EL CG:
- Alfa – manosidasa I elimina 3 Man (cisterna cis)
- Transferasa I de NAG agrega 1 NAG a una de las Man (cisterna cis o media)
- Alfa – manosidasa II elimina 2 Man (cisterna media)
- Transferasa II de NAG agrega 1 NAG a una de las Man (cisterna media)
- Transferasa de fucosilo y galactosilo agrega 1 Fuc a una NAG de la base y 2 Gal, una a cada NAG del
extremo (cisterna media o trans)
- Transferasa de sialilo agrega 2 Ácidos siálicos, una a cada Gal (cisterna trans)
25. FOSFORILACIÓN DE MANOSAS: en las cisternas cis del Golgi

- NAG fosfotransferasa transfiere 1 NAG fosforilada a residuos Man del oligosacárido
- Fosfodiéster glucosidasa retira la NAG y quedan residuos Man fosforilados (Man – 6 – fosfato)
- Los residuos manosa fosforilados son reconocidos por los RM6P o MPR (receptores de manosa – 6 –
fosfato) en la TGN (Red trans Golgi) y son destinados al LIS
26. LISOSOMAS:
- Organelos digestivos
- Funciones: fagocitosis y autofagia
- Enzimas: hidrolasas ácidas (fosfatasas, nucleasas, proteasas, enzimas que hidrolizan GAGs,
polisacaridasas, oligosacaridasas, enzimas que hidrolizan esfingolípidos, enzimas que
hidrolizan lípidos)
- Importación de proteínas: desde el Golgi (proteínas con Man fosforiladas)
27. PEROXISOMAS:
- Membrana limitante, matriz cristalina
- Funciones: oxidación (AG de 24 – 26 C, ácido úrico, AA), síntesis (plasmalógeno), síntesis y
degradación de H2O2
- Enzimas principales: oxidasas y catalasas
- Oxidadas: retiran electrones de diversos sustratos y generan H 2O2
- Catalasas: convierten el H2O2 en H2O
- Peroxisomas de vegetales (glioxisomas): sintetizan CH a partir de lípidos
- Importación de proteínas: desde el citosol (proteínas con PTS o mPTS) se unen a receptores
PTS que las trasladan a la membrana del peroxisoma. Ingresan mediante translocadores.
- PEX5 (un receptor PTS) forma un poro en la membrana del peroxisoma para facilitar el
ingreso de proteínas al interior del organelo
- Los peroxisomas pueden transportar PROTEÍNAS PLEGADAS a su interior

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2. EQUIVALENCIA TOPOLÓGICA ENTRE COMPARTIMIENTOS:

3. EQUIVALENCIA TOPOLÓGICA ENTRE MEMBRANAS:

4. 3 TIPOS DE TRANSPORTE PROTEICO:

6. RECUBRIMIENTO COP II: movimiento anterógrado

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7. RECUBRIMIENTO COP I: movimiento retrógrado

9. PROTEÍNAS DE LA CUBIERTA PROTEICA:

10. AL INICIO DE LA TRADUCCIÓN SE RECONOCEN 2 GRANDES GRUPOS DE PROTEÍNAS:

11. SECUENCIAS DE RETENCIÓN:

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13. PARTÍCULA DE RECONOCIMIENTO DE SEÑAL (SRP):

14. COMPONENTES DE SRP:

15. RECEPTOR DE SRP:

17. PROCESAMIENTO DE PROTEÍNAS EN EL RER:

18. ENZIMAS DE LA GLUCOSILACIÓN:

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20. MECANISMO DE GLUCOSILACIÓN:

21. CONTROL DE CALIDAD:

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