CARBOHIDRATOS:

1. Las siguientes estructuras muestran las fórmulas de proyección de Fischer de varios

monosacáridos.

a) Identifíquelos como D o L

b) Clasifíquelos según la naturaleza de su grupo carbonilo y su número de átomos de carbono.

c) Indicar su nombre común.

d) Indicar cuáles son sus carbonos quirales

e) Formular y nombrar su correspondiente enantiómero, si éste existe

Estructura Orientacion Su grupo carbonilo y Nombre comun

carbonos quirales su número de
enantiomreos átomos de carbono.
D Aldosa D-ribosa
5 atomos de carbono

D Aldosa Epimero de la
5 atomos de carbono D-ribosa

D Aldosa D-eritrosa
4 atomos de carbono

L L-glucosa
6 atomos de carbono

D Aldosa D-manosa
6 atomos de carbono
 D Aldosa D-glucosa
6 atomos de carbono

D Cetosa Dihidroxiacetona
3 atomos de carbono

L L-arabinose
5 atomos de carbono

D Cetosa D-fructosa
6 atomos de carbono

2. El siguiente monosacárido es la xilosa. Obtener de ella los derivados ciclados en

conformación a y b, indicando el nombre del compuesto formado y el tipo de enlace
formado. Indica los carbonos quirales y anoméricos. Lo mismo para la Galactosa, la
arabinosa y la fructosa.

XILOSA
 FRUCTOSA

GALACTOSA

Arabinosa

3. Qué disacáridos y monosacáridos podrían obtenerse de la hidrólisis de:

a) El almidón
Monosacárido: glucosa
 La amilosa
 La amilopectina
b) La celulosa:
 β D-Glucosa
 Celobiosa
c) Quitina
 N-acetilglucosamina
 d) Dermatansulfato
 colágeno
 Tenacina X 
4. Decir si es verdadero o falso
a) Todos los monosacáridos son reductores (v)
b) Todos los disacáridos son azúcares no reductores (f)
c) En el enlace O-glucosídico entre dos monosacáridos siempre están implicados los
carbonos anoméricos de ambos monosacáridos. (f)
d) La maltosa puede presentarse en dos formas anoméricas diferentes (v)
e) La sacarosa puede presentarse en dos formas anoméricas diferentes (f)
f) A partir de la a-D-glucopiranosil (1-2)-a-fructofuranósido y la glucosa puede obtenerse
un trisacárido reductor. (f)

5. Formular el a-D-glucopiranosil (1,3)-b-D-fructofuranosil-(2,1)-a-D-manopiranósido. Indicar

los tipos de enlace presentes en esta molécula. Hidrolizarlo de tal forma que se obtenga
un disacárido reductor (nombrarlo). Obtener el enantiómero del monosacárido resultante
de la hidrólisis anterior. Qué resultaría de la oxidación de este monosacárido y de la
reducción.

LIPIDOS:
1. Asigne el nombre común, el nombre sistemático, el símbolo abreviado a cada una de las
siguientes estructuras de ácidos grasos.
Ácido Laurico acido Eicosanoato C22:0 undecanoato Ácido undecanoato C12:0

Ácido mirístico ácido dodecanoico C12:0 Tetradecanoato ácido tetradecanoato C14:0

Ácido palmitico Acido tetradecanoico C14:0 Palmitato acido palmitato C16:0

Ácido esteárico Ácido hexadecanoico C16:0 Estearato acido estearato C18:0

Ácido aráquico Ácido eicosanoico C18:0 Icosanoato acido icosonoato C20:0

Ácido behénico Ácido tetracosanoico C20:0 Ácido tetracosanoico

Acido oleico Cis-9-octadeoenoico C18:I(∆9)

C18:2(∆9,12)
Acido Y-linoleinico Holo-cis-6,9.12-octadecatrienoico

C18:I(∆9,12,15)
Acidoo-linoleinico Holo-cis-9,12,15-octadecatrienouico

2. Realice un cuadro comparativo entre fosfolípidos y Esfingolípidos y dibuje las estructuras

de cada uno de los tipos de lípidos correspondientes a esta clasificación.

fosfolípidos Esfingolípidos
- Son los componentes estructurales más -Son el segundo gran grupo (por abundancia) de
importantes de las membranas.  lípidos de membrana.
- Los fosfolípidos son moléculas anfipáticas -Componentes importantes de membranas
pues poseen dominios hidrófobos e animales y vegetales.
hidrófilos. - Este tipo de moléculas poseen un aminoalcohol
de cadena larga
fosfoesfingolípidos : esfingomielinas

FOSFATILDISERINA Glucoesfingolípidos: gangliósidos

cerebrósidos
 ESFINGOMIELINA

3. Se dice que los lípidos de membrana contienen una cabeza polar una cola(s) no polar.
Asigne estas dos regiones a cada una de las siguientes moléculas:
a) Colesterol

b) Fosfatidilcolina

c) Esfingomielina

d) Cerebrósidos
 4. A continuación encontrara las estructuras comunes correspondientes a los componentes
más importantes para la formación de los diversos lípidos, identifique cada una de ellas.

Fosfato fosfatidato Glicerol

Colina
Serina

PROTEINAS
1. Cómo se pueden clasificar los aminoácidos?
Según su estructura se pueden clasificar en:

 Apolares: alinfaticos, aromáticos.

 Polares: básicos, ácidos, sin carga.

2. Qué otros aminoácidos existen a parte de los 20 principales y porque no poseen

importancia biológica?
 selenocisteína
 pirrolisina 
 5-hidroxilisina
Son derivados de otros aminoacidos, se conocen más de un centenar, sobre todo en
plantas supriores, aunque su función no siempre es conocida, no tiene importancia
biológica por que no se encuentra presente en las proteínas.
3. Cuales aminoácidos pertenecen a los esenciales y donde se encuentran?
1. Isoleucina: en las claras del huevo, en el pavo, la soja o el cangrejo y en el
pescado como el atún.
 2. Valina: de nuevo, en las claras de huevo y también en las espinacas, la carne de
alce o el pavo.
3. Leucina: se encuentra en las claras de huevo, en el pollo y en el atún.

4. Fenilalina: en la carne de cerdo, ternera o pavo y en pescados como el salmón.

5. Triptófano: en el pavo, en las algas, en las claras de huevo y en las espinacas.

6. Treonina: en las espinacas, en la carne de pavo y en el huevo.

7. Metionina: otra vez en la clara de huevo y también lo encuentras en el atún y en

el pavo y pollo.

8. Lisina: en grandes cantidades en la pechuga de pollo y pavo.

9. Histidina: en carnes de animales de caza, en la carne de magro y de pollo; pero

también en pescados como el bacalao o el atún.

4. Defina los siguientes términos relacionados con la estructura de las proteínas:

Aminoácido, puentes de hidrógeno, enlace peptídico, coplanariedad,
desnaturalización, motivos estructurales, lámina beta, alfa hélice, giros al azar,
conectores, dominios, subunidades.
 Aminoacidos: Es una molécula orgánica con un grupo amino en uno de los
extremos de la molécula y un grupo carboxilo en el otro extremo.
 puentes de hidrógeno: es una clase de enlace que se produce a partir de
la atracción existente en un átomo de hidrógeno y un átomo de oxígeno, flúor
o nitrógeno con carga negativa
 enlace peptídico: Es La unión de dos o más aminoácidos (AA)
mediante enlaces amida origina
 coplanariedad: Cada carbono tiene tres electrones enlazados y el cuarto
localizado gira alrededor del anillo. Una característica de los hidrocarburos
aromáticos como el benceno.
 Desnaturalización: a la pérdida de las estructuras de orden superior
(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica
reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

 motivos estructurales: En proteínas con estructura terciaria globular es

frecuente encontrar combinaciones de estructuras al azar, a y b, con una
disposición característica que se repite en distintos tipos de proteínas. 
 lámina beta: Una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las
proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de
aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de
las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta.
  alfa hélice: En este tipo de estructura secundaria el esqueleto peptídico, las cadenas
de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, se enrolla sobre sí mismo 100º
dextrógiramente describiendo un helicoide compacto alrededor del eje longitudinal
de la molécula.
 conectores: se vinculan a dos tipos de estructuras periódicas: hélices y
láminas b, así estos pueden disponerse espacialmente e diversas maneras.
 subunidades: es una única molécula proteica que se une permanentemente o
de manera temporal, con otras moléculas proteicas para formar un complejo
proteico: una proteína multimerica u oligomerica.
5. Calcule el punto Isoeléctrico de los siguientes aminoácidos:
Alanina Glutamato Lisina

6. Realice un péptido de 5 aminoácidos, indicando el enlace peptídico

7. Escriba 5 características que poseen cada tipo de estructura de las proteínas

Estructura primaria:
   la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace
peptídico. 
 Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más
importantes la coplanariedad de los radicales constituyentes del enlace.
 La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización
superiores de la proteína.
 la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.
  Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a
la proteína.

Estructura secundaria:

 es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de

hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico
 Los aminoácidos en una hélice alfa están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con
unos 3.6 aminoácidos por vuelta.
 Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice. 6
 Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de
hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. 
 Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. 

Estructura terciaria:

 se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el
exterior en medios acuosos. 
 es la distribución tridimensional de todos los átomos que constituyen la proteína.
 está generalmente conformada por varios tramos con estructuras secundarias distintas.
 este tipo de estructura es la que les da a las proteínas sus particularidades fisicoquímicas, como la
polaridad o apolaridad de la molécula.
 se caracteriza por dar a la proteína forma de filamento y ser insoluble; ejemplos de proteínas con
esta estructura son la alfa o la beta-queratina y el colágeno.

Estructura cuaternaria:

 se forma mediante la unión de enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero.
 Se deriva de la conjunción de varias cadenas aminoácidas que gracias a su unión realizan el proceso
de la disyunción, dando así un resultado favorable ante las proteínas ya incrementadas.
 Presenta varios polipéptidos distintos y su estructura funcional requiere de la interacción entre dos
o más cadenas de aminoácidos similares o diferentes.
 da la función de la proteína, pero hay ejemplos de las proteínas activas fuera de su complejo
cuaternario
 tienen un peso molecular mayor a 50000, un ejemplo de esto es la hemoglobina.

8. Cuál es la diferencia entre una hélice alfa, una hoja plegada beta
Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica y Las láminas beta son el otro
tipo de estructura secundaria.

Una de las diferencia entre ambas es su forma, veras hélice alfa tiene forma de espiral, mientras que Las
láminas beta tiene forma paralela y anti paralela es decir está extendido.
Referencias
1. https://www.miarevista.es/salud/articulo/que-aminoacidos-necesita-tu-
cuerpo-801512399482
2. https://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_de_las_prote
%C3%ADnas#:~:text=Estructura%20primaria%2C%20que%20corresponde
%20a,interviene%20m%C3%A1s%20de%20un%20polip%C3%A9ptido.
3. https://brainly.lat/tarea/3124549#:~:text=Una%20h%C3%A9lice%20alfa%20es
%20una,otro%20tipo%20de%20estructura%20secundaria.&text=Una%20de
%20las%20diferencia%20entre,antiparalela%20es%20decir%20esta
%20extendido.
4. https://es.wikipedia.org/wiki/L%C3%A1mina_beta
5. https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/Estructura%20Promiguelsanchez
6.